Катаболизм аминокислот. 
БИОХИМИЯ Часть 2.

Аминокислоты, не использованные для биосинтетических процессов, подвергаются катаболизму, а из углеродных цепей аминокислот синтезируются вещества, способные резервировать энергию — глюкоза (гликоген) и липиды (рис. 24.5). Общими для всех аминокислот являются катаболические превращения по a-NH₂— и a-С'ООН-группам. К общим реакциям относится так;

Рис. 24.5. Общая схема катаболизма аминокислот.

же реакция рацемизации аминокислот; однако ферменты, катализирующие этот процесс, были найдены только у микроорганизмов.

Чаще всего катаболизм аминокислот начинается с отщепления a-NH₂-rpynribi в процессе дезаминирования или трансаминирования.

Дезаминирование аминокислот

В процессе дезаминирования происходит отщепление от аминокислоты аминогруппы, которая превращается в аммиак. Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксии кетокислоты, т. е. безазотистые соединения, которые затем используются для синтеза углеводов, липидов и других соединений.

В природе известны четыре основных типа дезаминирования.

Восстановительное дезаминирование:

Гидролитическое дезаминирование:

Внутримолекулярное дезаминирование:

Окислительное дезаминирование:

Первые три типа дезаминирования характерны для ряда микроорганизмов, иногда встречаются у растений. Для животных, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакции является окислительное дезаминирование аминокислот.

Помимо четырех перечисленных выше типов дезаминирования аминокислот, выявлены особые механизмы дезаминирования серина, треонина и цистеина, которые дезаминируются в ходе реакции дегидратации, катализируемой специфической дегидратазой.

Ниже представлена схема превращения серина и цистеина в пируват:

В качестве кофермента дегидратаз, катализирующих неокислительное дезаминирование указанных выше аминокислот, выступает фосфопиридоксаль, который катализирует реакции превращения аминокислоте образованием шиффовых оснований как промежуточных метаболитов (см. 24.5.5).