Обмен белков. 
Белки как питательные вещества

По своему химическому строению белки представляют собой полипептидные цепи разной величины и сложности, образованные аминокислотными остатками. Все белки можно разделить на протеины и протеиды. Протеины состоят исключительно из полииеитидных цепей, а протеиды включают в себя дополнительные группы небелковой природы.

В организме человека белки выполняют важнейшие функции:

• — каталитическую (многие белки являются ферментами);
• — структурную (белки входят в состав всех клеточных органелл и межклеточных структур);
• — транспортную (гемоглобин эритроцитов и белки плазмы крови, мембранные каналы и насосы);
• — регуляторную (пептидные гормоны и медиаторы);
• — энергетическую и др.

Все белки в организме человека являются продуктами биосинтеза, который осуществляют рибосомы клеток (см. также т. 1, гл. 1). Процесс синтеза новых белков идет непрерывно, так как постоянно происходит распад старых белковых молекул, а «депо», в котором бы запасались резервные белки, практически отсутствует. У взрослого человека за сутки в среднем образуется и разрушается свыше 200 г белка. Необходимым условием успешного протекания процессов биосинтеза белка является постоянное обновление аминокислотного запаса клеток, которое происходит за счет аминокислотного запаса крови. Белки пищи начинают перевариваться в желудке, где сначала денатурируются НС1, а потом разрушаются пепсином на крупные пептиды. Далее они превращаются в мелкие под влиянием ферментов поджелудочной железы, а под действием протеаз клеток кишечника разрушаются до аминокислот. Аминокислоты всасываются энтероцитами тонкого кишечника и поступают в кровь (рис. 6.2).

Рис. 6.2. Переваривание и всасывание белков пищи:

• 1 — железы желудка вырабатывают пепсииогеи и IIC1; 2 — I1C1 денатурирует белки; 3 — пепсииогеи превращается в пепсин, разрушающий белки до пептидов;
• 4 — пептиды и мелкие белки поступают в топкий кишечник; 5 — протеазы (трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы) поджелудочной железы и мелких желез кишечника разрушают крупные пептиды на мелкие фрагменты;
• 6 — мелкие фрагменты разрушаются до аминокислот на поверхности и внутри клеток слизистой оболочки кишечника; 7 — аминокислоты всасываются в энтероцит; 8 — аминокислоты из энтероцита поступают в кровь

Если аминокислотный запас клеток неполон, то возможен синтез недостающих аминокислот из имеющихся в избытке. Основной реакцией, позволяющей образовывать новые аминокислоты, является переаминирование, катализируемое ферментами — аминотрансферазами. При переаминировании одна из аминокислот взаимодействует с продуктом распада другой аминокислоты (а-кетокислотой I). В результате образуются новая аминокислота и новый продукт распада (а-кетокислота II). В качестве примера рассмотрим реакцию переаминирования аланина:

аланин + а-кетоглутаровая кислота —".

—> пировиноградная кислота + глутаминовая кислота.

Реакции переаминирования обратимы и позволяют клеткам лучше приспосабливаться к меняющимся условиям с помощью синтеза новых аминокислот и, соответственно, белков. Однако такими путями могут синтезироваться только 10 аминокислот (рис. 6.3) — глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аснартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин, в то время как для синтеза белков, необходимых организму, нужно 20 аминокислот.

Рис. 6.3. Химические формулы заменимых аминокислот.

Недостающие аминокислоты должны поступать в организм исключительно с пищей и называются незаменимыми: это валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, триптофан, аргинин и гистидин (рис. 6.4). Аргинин и гистидин не могут синтезироваться в детском возрасте. Отсутствие в питании даже одной из незаменимых аминокислот ограничивает возможности синтеза белков.

Рис. 6.4. Химические формулы незаменимых аминокислот.

На синтез новых белков тратится значительная доля аминокислотного запаса клеток, но не все аминокислоты без остатка. Часть аминокислот идет на образование крайне важных для организма биологически активных соединений. С участием аминокислот образуются гормоны щитовидной железы (тироксин и трийодтиронин), гормоны мозгового слоя надпочечников (адреналин и НА), гормон эпифиза (мелатонин), биогенные амины (гистамин, серотонин, тирамин), креатин (участвует в работе мышц), пуриновые и пиримидиновые основания нуклеотидов, пигменты кожи и др.

Помимо включения в состав белков, иереаминирования и участия в образовании биологически активных соединений, определенная доля аминокислот постоянно распадается. Распад начинается с дезаминирования — отщепления аминогруппы в форме аммиака. При этом образуются а-кетокислоты. Часть аммиака, связываясь с а-кетоглутаровой и глутаминовой кислотами, выводится из организма почками вместе с мочой в виде ионов аммония (NHJ). Другая часть аммиака обезвреживается печенью в процессе образования мочевины. По этой причине при заболеваниях печени в крови повышается уровень аммиака и снижается уровень мочевины. Образовавшиеся при дезаминировании аминокислот а-кетокислоты могут быть использованы в ходе энергетического обмена, могут превращаться в углеводы (глюконсогенез) или липиды (лииогенез).

Дефицит любой из незаменимых аминокислот, как уже отмечалось выше, ведет к нарушениям синтеза белков. Это приводит к смещению равновесия в организме в сторону распада собственных белков. От этого страдают, в первую очередь, органы и ткани с высокой скоростью обновления белков: кишечник и кроветворные органы. В слизистой оболочке кишечника возникают атрофические изменения эпителия, и снижается активность пищеварительных ферментов. Процесс всасывания в результате ухудшается, а степень белковой недостаточности из-за этого еще более усиливается. Нарушение биосинтеза белка в красном костном мозге угнетает кроветворение и вызывает анемию. Уменьшается интенсивность образования антител, что приводит к падению сопротивляемости организма инфекциям. Хроническая белковая недостаточность ведет к снижению мышечной массы, массы печени и других органов, трофическим нарушениям кожных покровов, уменьшению производства гормонов.

Избыточное поступление белков с нищей вызывает усиленную работу пищеварительной системы, активизацию обмена аминокислот и синтеза мочевины. Это увеличивает нагрузку на почки, связанную с выведением конечных продуктов азотистого обмена.

Для того чтобы рассчитать оптимальное количество белка, необходимое организму человека, используют понятие азотистого баланса. Азот поступает в организм исключительно в составе белков (ЫН₂-группы аминокислот). При равном количестве азота, поступающего в организм и выводимого из организма, говорят об азотистом равновесии. Если с пищей поступает больше азота, чем выделяется (такая ситуация имеет место при беременности, у растущих детей и интенсивно тренирующихся спортсменов и др.), — это положительный азотистый баланс. Если из организма выводится больше азота, чем поступает (при голодании, длительном лихорадочном состоянии и др.), то это отрицательный азотистый баланс. У здорового взрослого человека при нормальном питании наблюдается азотистое равновесие. Оно соответствует потреблению около 0,7 г белка на 1 кг массы тела в сутки или для человека средней массы — 40—50 г белка в сутки. Это тот белковый минимум, ниже которого наступает нарушение обмена. Оптимальной считается норма потребления не ниже 60 г белка в день. При такой норме организм может успешно справляться с умеренной физической нагрузкой. Однако эти расчеты предполагают, что употребляется «идеальный белок», в котором присутствуют все аминокислоты в необходимых количествах и соотношениях. В случае реальных белков это не так. Три аминокислоты — лизин, метионин и триптофан — выступают как лимитирующие факторы. Во многих пищевых продуктах их содержание мало, что снижает пищевую ценность соответствующих белков. Таблица 6.4 позволяет сравнить содержание этих аминокислот в 100 г «идеального белка» и реальных белках растительного и животного происхождения. С учетом реальной пищевой ценности белков следует увеличить оптимальную норму их потребления на 10—30%, т. е. примерно до 80 г в сутки на среднего человека.

Рассмотрим пищевую ценность групп белков: протеинов, содержащих только полипептидные цепи из аминокислотных остатков, и протеидов, включающих дополнительные группы.

Протеиды, как правило, выполняют в организме узкоспецифические функции, и их аминокислотный состав весьма далек от «идеального», например, в случае гемоглобина (см. табл. 6.4).

Содержание важнейших незаменимых аминокислот в белках из распространенных продуктов питания (100 г) в сравнении с содержанием этих аминокислот в «идеальном белке», г

Протеины, в зависимости от пространственной структуры, делятся на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные протеины содержатся в яичном белке, молоке, мясе, крови. Их аминокислотный состав близок к «идеальному» (см. табл. 6.4). В семенах злаков содержатся глобулярные проламины и глютелины. В этих белках недостаточно лимитирующих аминокислот и очень много глутаминовой кислоты. Фибриллярные протеины — это в основном животные белки, выполняющие опорную функцию и устойчивые к действию пищеварительных ферментов. Наиболее известны такие как кератин, эластин и коллаген. Коллаген при длительном кипячении переходит в водорастворимую форму — желатин (что происходит при варке холодца). Аминокислотный состав этих белков сильно отличается от «идеального», и по этой причине, наряду с протеидами и растительными белками, их относят к неполноценным. Для составления оптимального, но белку пищевого рациона необходимо знать содержание белка в наиболее распространенных продуктах питания. Примерные данные приведены в табл. 6.5.

Таблица 65

Содержание белка в распространенных продуктах питания, %

Из представленных цифр очевидно, что в растительных продуктах белка, как правило, меньше, чем в продуктах животного происхождения. Исключение составляют бобовые растения, и в наибольшей степени, соя. С этой особенностью сои связано широкое распространение соевых продуктов и соевых добавок к другим продуктам.