Синтез аминокислот. 
Биохимия

Получение аминокислот в промышленных условиях осуществляется посредством химического или микробиологического синтеза.

Химический синтез

Химический синтез поливариантен, однако во всех случаях связан с получением рацемических смесей, которые затем необходимо разделять на оптически активные стереоизомеры. Синтез, предложенный в XX в.

А. Штреккером, основан на реакции альдегида R—СНО с цианидом калия и мочевиной. Полученное циклическое производное аминокислоты гидролизуется щелочью с образованием рацемической смеси D, L-аминокислоты. В качестве примера можно привести получение L-метионина из р-метилтиопропионового альдегида, который, в свою очередь, синтезируется из акролеина и метилмеркаптана:

Так как в пищевой промышленности и медицине применяют только L-изомеры аминокислот, рацемические смеси необходимо разделять на отдельные энантиомеры. Для этой цели используют различные хроматографические методы, в том числе и основанные на ионном обмене. Химические методы разделения, связанные с взаимодействием рацематов с определенными асимметрическими соединениями, достаточно сложны и не находят применения в промышленных условиях. Гораздо более эффективным является ферментативный метод разделения рацематов аминокислот, впервые разработанный и использованный японскими исследователями. В основу метода положена способность фермента ацилазы L-аминокислот специфически гидролизовать только ацилированные L-аминокислоты без воздействия на D-стереоизомеры. Ацилированные аминокислоты, полученные методом химического синтеза, подвергаются воздействию иммобилизованного фермента ацилазы, причем после полного ферментативного гидролиза образуется смесь ацилированной D-аминокислоты и свободного L-стереоизомера, легко разделяющиеся простой кристаллизацией или посредством ионообменной хроматографии.

Если оставшуюся ацил-й-аминокислоту подвергнуть нагреванию, то можно снова получить рацемическую смесь, из которой затем извлекается свободная L-аминокислота.

Таким образом, при использовании иммобилизованной аминоацилазы можно данный процесс проводить многократно и получать свободные L-аминокислоты с максимальным выходом. Оказалось, что сродство фермента к ацилированным аминокислотам примерно одинаково и определяется нс строением аминокислоты как таковой, а исключительно ацильной группировкой.

Иммобилизованная на смоле аминоаиилаза достаточно стабильна; период ее полуинактивации в промышленных условиях находится в пределах двух месяцев.