Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Иммунохимические методы определения высоко-и низкомолекулярных лекарственных соединений

Диссертация: Иммунохимические методы определения высоко-и низкомолекулярных лекарственных соединений
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Разработка экспрессных, точных и чувствительных вариантов определения физиологически активных соединений — одна из актуальных задач современной аналитической химии. Исследования в этой области стимулируются потребностями медицины, пищевой промышленности, ветеринарии, необходимостью мониторинга окружающей среды. Особый интерес для этих целей представляют биохимические методы, которые в последние… Читать ещё >

Иммунохимические методы определения высоко-и низкомолекулярных лекарственных соединений (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. Иммунохимические методы определения физиологически активных соединений
    • 1. 1. Особенности определения высокомолекулярных и низкомолекулярных антигенов
    • 1. 2. Методы иммуноанализа некоторых высокомолекулярных соединений
      • 1. 2. 1. Методы иммуноанализа, основанные на преципитации и агглютинации белков
      • 1. 2. 2. Иммуноферментное определение белков
      • 1. 2. 3. Электрохимические методы определения высокомолекулярных соединений с использованием иммунологических взаимодействий
      • 1. 2. 4. Современные варианты био- и иммуносенсоров для определения белков
    • 1. 3. Методы иммуноанализа некоторых низкомолекулярных соединений
      • 1. 3. 1. Особенности определения пестицидов, лекарственных и наркотических препаратов
      • 1. 3. 2. Метод поляризации флуоресценции для определения низкомолекулярных соединений
    • 1. 4. Некоторые аспекты определения отдельных лекарственных соединений
      • 1. 4. 1. Свойства рибонуклеаз и методы их определения
        • 1. 4. 1. 1. Рибонуклеазы и их свойства
        • 1. 4. 1. 2. Методы определения рибонуклеаз
      • 1. 4. 2. Свойства сульфаниламидных соединений и методы определения сульфонамидов
        • 1. 4. 2. 1. Действие и метаболизм сульфонамидов в организме
        • 1. 4. 2. 2. Методы определения сульфонамидов
      • 1. 4. 3. Специфичность иммуноанализа
        • 1. 4. 3. 1. Группоспецифичный иммуноанализ сульфонамидных препаратов
  • ГЛАВА 2. Постановка задачи, приборы, реактивы, объекты исследования и условия эксперимента
    • 2. 1. Постановка задачи
    • 2. 2. Материалы и оборудование
    • 2. 3. Условия и методика эксперимента
      • 2. 3. 1. Синтез иммуногенов, конъюгатов, определение их состава
      • 2. 3. 2. Проведение поляризационного флуоресцентного иммуноанализа: синтез трейсеров, тестирование поликлональных антисывороток
      • 2. 3. 3. Определение аналитических характеристик
  • ГЛАВА 3. Иммунохимическое определение рибонуклеаз
    • 3. 1. Выбор условий регистрации токов на планарных платиновых электродах
    • 3. 2. Неконкурентный иммуноанализ РНКаз с помощью амперометрического иммуноферментного сенсора
      • 3. 2. 1. Иммобилизация биореагентов на поверхности платиновых электродов
      • 3. 2. 2. Условия функционирования иммуноферментного сенсора
      • 3. 2. 3. Оценка возможности применения ИФС для определения рибонуклеаз
        • 3. 2. 3. 1. Разработка способа определения рибонуклеазы А
        • 3. 2. 3. 2. Определение рибонуклеазы Bacillus intermedins
    • 3. 3. Конкурентный иммуноанализ рибонуклеазы, А с использованием ферментной метки
      • 3. 3. 1. Синтез конъюгата РНКаза-ХЭ и определение его состава
      • 3. 3. 2. Определение удельной активности ХЭ в конъюгате с РЖазой з.з.з
    • 3.
    • 3.
  • ГЛАВА. ГЛАВА
    • 5.
      • 5. 1. 2.
    • 5.
    • 5.
      • 5. 2. 3.
    • 5.
  • Проведение конкурентного иммуноанализа РНКазы
  • Аналитические возможности определения РНКазы в некоторых объектах
  • Определение РНКазы в лекарственных формах
  • Определение РНКазы в сыворотке крови
  • Иммуноферментный анализ сульфаметазина с помощью амперометрического иммуносенсора
  • Получение и характеристика конъюгатов гаптен-белок и антитела-фермент
  • Определение сульфаметазина в формате конкурентного иммуноанализа
  • Поляризационный флуоресцентный иммуноанализ сульфонамидов
  • Определение индивидуальных сульфонамидов на примере сульфаметазина с помощью антисыворотки, специфичной к группе нескольких сульфонамидов
  • Выбор условий проведения ПФИА Специфичность иммуноанализа
  • Определение отдельных сульфонамидов на примере сульфадиазина с помощью антисыворотки с индивидуальной специфичностью
  • Выбор условий определения сульфадиазина: структура трейсеров и их связывание с антителами
  • Использование гомологичных и гетерологичных трейсеров в различных вариантах иммуноанализа
  • Специфичность антисыворотки против сульфадиазина
  • Аналитические возможности определения сульфонамидов с помощью антител, специфических к группе структурно подобных соединений
  • Применение антител, полученных на синтетический аналог сульфонамидов — 1Ч-сульфанил-4-аминобутановую кислоту
    • 5. 3. 1. 1. Сравнение подходов в дизайне гаптенов для получения иммуногенов
      • 5. 3. 1. 2. Выбор антисывороток в зависимости от природы белка иммуногена и количества циклов иммунизации для иммуноанализа
        • 5. 3. 1. 3. Оценка специфичности антител
        • 5. 3. 2. Применение смеси поликлональных антител: аналитические характеристики и специфичность
      • 5. 4. Определение сульфонамидов в объектах
        • 5. 4. 1. Определение сульфаметазина в таблетках и природной воде
        • 5. 4. 2. Определение сульфаниламида в молоке
  • ВЫВОДЫ
  • СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ Аг — антиген Ат — антитело
  • БСА — бычий сывороточный альбумин БС-РНКаза — рибонуклеаза семени быка БТХИ — бутирилтиохолин иодид
  • ВЭЖХ — высокоэффективная жидкостная хроматография ГА — глутаровый альдегид ГГ — градуировочный график ГС — N-гидроксисукцинимид ДМФА — диметилформамид
  • ДТАФ — 5-([4,6-дихлоротриазин-2-ил]амино)-флуоресцеин
  • ДЦК — дициклогексилкарбодиимид
  • ЖХ — жидкостная хроматография
  • ИФА — иммуноферментный анализ
  • ИФС — иммуноферментный сенсор
  • ИХА — иммунохимический анализ
  • ИХЭ — иммобилизованная холинэстераза
  • КР — кросс-реактивность антител
  • МАт — моноклональные антитела
  • ОВА — овальбумин
  • ПДК — предельно допустимая концентрация ПАт — поликлональные антитела ПрО — предел определения
  • ПФИА — поляризационный флуоресцентный иммуноанализ
  • РНК аза — рибонуклеаза
  • РНК аза, А — панкреатическая рибонуклеаза сн — нижняя граница определяемых концентраций
  • САБ — М-сульфанил-4-аминобутановая кислота
  • САМ — сульфаниламид
  • СГД — сульфагуанидин
  • СДЗ — сульфадиазин
  • С ДМ — сульфадиметоксин
  • СМЗ — сульфаметазин
  • СМК — сульфаметоксазол
  • С МП — сульфаметоксипиридазин
  • СМР — сульфамеразин
  • СМТ — сульфаметизол
  • СТЗ — сульфатиазол
  • СИТ — соевый ингибитор трипсина
  • СХК — сульфахиноксалин
  • СХП — сульфахлорпиридазин
  • ТСХ — тонкослойная хроматография
  • ФИТС — флуоресцеин-5-изотиоцианат
  • ХЭ — холинэстераза
  • ЭДК — 1-этил-3(3-диэтиламинопропил)карбодиимид ЭДТА — этилендиаминтетрауксусная кислота ЭДФ — этилендиаминфлуоресцеинтиокарбамат
  • ELISA (enzyme linked immunosorbent assay) — твердофазный иммуноферментный анализ
    • 1. С5о — концентрация анализируемого вещества, вызывающая 50% ингибирование сигнала
    • I. g G — иммуноглобулин G

Разработка экспрессных, точных и чувствительных вариантов определения физиологически активных соединений — одна из актуальных задач современной аналитической химии. Исследования в этой области стимулируются потребностями медицины, пищевой промышленности, ветеринарии, необходимостью мониторинга окружающей среды. Особый интерес для этих целей представляют биохимические методы, которые в последние годы получают все большее распространение. Среди них, доминирующее положение занимает иммуноанализ, как наиболее подходящий для эффективного, экспрессного и недорогого определения большого количества образцов. Интерес к иммунохимическим методам анализа связан еще и с возможностью относительно простого варьирования селективности определений по отношению к ряду соединений, в основном за счет использования антител с различной специфичностью. Несмотря на существующие варианты иммуноанализа, разнообразие объектов исследования, усложнение аналитических задач требуют дальнейшего усовершенствования подходов к разработке вариантов анализа и схем иммунохимических методов.

Определение высокои низкомолекулярных лекарственных соединений представляет как практический, так и теоретический интерес для изучения их свойств, содержания в сыворотке крови и других матриксах, влияния на организм человека и животных, фармакокинетики, структуры синтезированных соединений и биохимических реакций с их участием. Лекарственные соединения, как и многие физиологически активные вещества, способны оказывать положительное или отрицательное воздействие на организм в зависимости от дозы и длительности воздействия. Кроме того, в связи с широким применением высокоэффективных лекарств в других областях жизнедеятельности (например, в сельском хозяйстве) в воде и пищевых продуктах могут содержаться остатки этих препаратов, в количествах, превышающих безопасный уровень. В связи с требованиями повышения качества жизни и увеличением поступлений фальсифицированной продукции на фармацевтический рынок, в последнее время необходимы разнообразные варианты количественного определения широкого круга лекарств, включающих высокои низкомолекулярные соединения, для оценки их качества, а также для определения их содержания в организме человека и животных.

Направленность разрабатываемых иммунохимических методов на решение конкретных практических задач обуславливает смещение иммунохимических исследований больше в сторону оптимизации уже существующих методов иммуноанализа. Такая оптимизация включает поиск новых иммунореагентов, способов иммобилизации, условий и схем проведения иммуноанализа, возможность миниатюризации технологии и автоматизации процесса измерения аналитического сигнала, в сочетании с относительной простотой работы, высокой чувствительностью и селективностью определений. Исследования, проводимые в настоящее время, включают разработки в области мультианализа, когда анализируют содержание не только индивидуального соединения, но группу соединений, обладающих родственными структурными особенностями, либо принципиально различные по структуре. Весьма перспективными в этом отношении являются биои иммуносенсоры, обладающие преимуществом on-site тестирования, а также иммунохимические методы, позволяющие анализировать большое количество образцов в день (иммуноферментный анализ, поляризационный флуоресцентный иммуноанализ). Выбор того или иного метода зависит от конкретной задачи, стоящей перед исследователем.

Цель исследования заключалась в разработке новых вариантов иммуноанализа высокои низкомолекулярных лекарственных соединений на примере двух форм высокомолекулярного белка рибонуклеазы (панкреатической и микробной рибонуклеазы) и низкомолекулярных антимикробных препаратов сульфаниламидного класса, выборе параметров аналитических систем для определения, как индивидуальных соединений, так и группы родственных соединений, с помощью амперометрических иммунои иммуноферментных сенсоров, а также поляризационного флуоресцентного иммуноанализа.

Научная новизна работы. Разработаны варианты конкурентного и неконкурентного элекгроиммуноанализа высокомолекулярных соединений — двух форм рибонуклеаз (барназы и биназы) и низкомолекулярного лекарственного соединения сульфаметазина, основанные на использовании амперометрических иммунои иммуноферментных сенсоров, и варианты конкурентного поляризационного флуоресцентного иммуноанализа низкомолекулярных лекарственных соединений сульфонамидного ряда (сульфаметазина, сульфадиазина, сульфаниламида). Впервые синтезированы конъюгаты панкреатической рибонуклеазы и бутирилхолинэстеразы, а также конъюгаты бычий сывороточный альбумин-сульфаметазин и антитела против сульфаметазина-холинэстераза. Показана возможность определения удельной активности фермента в полученных конъюгатах. Получены различные по структуре и составу конъюгаты соединений сульфонамидного ряда с производными флуоресцеина (трейсеры). Выявлено влияние структуры конъюгатов гаптенов на специфичность антител, оценена специфичность иммунореагентов по отношению к структурно подобным соединениям. Предложены наилучшие пары антитела-меченый антиген для наиболее чувствительного определения, как индивидуальных соединений, так и группы структурно родственных соединений.

Практическая значимость работы. Предложены варианты иммуноанализа для определения РНКазы, А и сульфонамидных препаратов (сульфаметазина, сульфаниламида) в лекарственных формах, сыворотке крови, пищевых продуктах (молоко), природной воде. Разработаны методики пробоподготовки таблеток сульфаметазина с использованием метанола, ацетонитрила, гидроксида калия и хлороводородной кислоты, а также способы пробоподготовки молока с помощью щавелевой и трихлоруксусной кислот для определения содержания сульфаниламида.

На защиту выносятся:

• Новые варианты иммуноанализа высоко — и низкомолекулярных лекарственных соединений на примере двух форм рибонуклеаз и сульфонамидных препаратов с помощью амперометрических иммунои иммуноферментных сенсоров и поляризационного флуоресцентного иммуноанализа;

• Получение иммунореагентов и их характеристика, определение молярного соотношения компонентов;

• Выбор условий функционирования иммуноаналитических систем и определение их аналитических характеристик;

•Параметры аналитических систем для определения индивидуальных соединений или группы родственных соединений.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались и обсуждались на XVII Менделеевском съезде по общей и прикладной химии (Казань, 2003) — V Всероссийской конференции по анализу объектов окружающей среды «Экоаналитика-2003» с международным участием (Санкт-Петербург, 2003) — IV Всероссийской конференции молодых ученых «Современные проблемы теоретической и экспериментальной химии» (Саратов, 2003) — VIIth International Conference on Agri-Food Antibodies (Uppsala, 2003) — Всероссийской конференции, посвященной 100-летию со дня рождения академика И. П. Алимарина «Аналитика России» (Москва, 2004).

Публикации: По теме диссертации опубликовано 8 работ. Из них 2 статьи в международном и отечественном рецензируемых научных журналах и 6 тезисов докладов на Всероссийских и международных конференциях. Одна статья принята к печати.

Научный консультант по вопросам электрохимии биологически активных соединений — д.х.н., профессор, академик MAHB1II, академик РАЕН Г. К. Будников, научный консультант по вопросам, связанным с методом поляризации флуоресценции — к.х.н., в.н.с. С. А. Еремин.

142 ВЫВОДЫ.

1) Разработаны конкурентный и неконкурентный варианты электроиммуноанализа для определения РНКаз на примере панкреатической РНКазы (барназы) и РНКазы Bacillus intermedins (биназы) с помощью амперометрических иммунои иммуноферментных сенсоров. В неконкурентном варианте сн составила 1,2 и 3,1 мкг/мл, для панкреатической РНКазы и РНКазы Bacillus intermedins, соответственно, в конкурентном иммуноанализе РНКазы, А -21 нг/мл. Предложена модель амперометрического иммуносенсора для определения низкомолекулярного лекарственного соединения сульфаметазина. Сн составляет 5,3 нг/мл. Рабочие условия проведения иммуноанализа: рН трис буфера 7,8- потенциал окисления продукта ферментативной реакции — 500 мВконцентрация субстрата БТХИ — 1 мМразведение антител для иммобилизации -1:50 и 1:5 — в неконкурентном и конкурентном иммуноанализе РНКазы, соответственно.

2) Получены конъюгаты ХЭ-РНКаза, СМЗ-БСА, антитела-ХЭ. Молярное соотношение компонентов в конъюгатах ХЭ: РНКаза и СМЗ-БСА составляет 1:5 и 1:21. Удельная каталитическая активность ХЭ в конъюгатах с РНКазой и антителами против СМЗ — 0,028 и 0,68 мМ/мгхмин. Синтезированы конъюгаты сульфонамидов с флуоресцентными метками с молярным соотношением компонентов 1:1.

3) Разработаны новые варианты конкурентного поляризационного флуоресцентного иммуноанализа низкомолекулярных лекарственных соединений сульфонамидного ряда (сульфаметазина, сульфадиазина, сульфаниламида). Сн сульфаметазина при использовании смеси поликлональных антител — 6 нг/млсульфадиазина с помощью гомологичных антител с индивидуальной специфичностью — 0,2, 0,9 и 51 нг/мл при использовании трейсеров СДЗ-ДТАФ, СМЗ-ДТАФ и СДЗ-ФИТС, с помощью гетерологичных антител с индивидуальной специфичностью — 2,1 и 4 нг/мл при использовании трейсеров СДЗ-ДТАФ и СМЗ-ДТАФ, соответственно. С&bdquoсульфаниламида с антителами против САБ — 0,03 мкг/мл.

4) ПФИА сульфадиазина с использованием гомологичного трейсера СДЗ-ДТАФ и антител против СДЗ оказался наилучшим: титр антител — 1:13 000, концентрация трейсера — 3,4 нМ. Оптимальные характеристики иммуноанализа сульфаниламида (титр антител, значения 1С50, сн) были получены при использовании антител против САБ, конъюгированного с СИТ после третьего цикла иммунизации. Рабочие условия проведения иммуноанализа с использованием антисыворотки САБ-СИТ: концентрация трейсера САБ-ЭДФ 0,26 нМтитр антител — 1:600.

5) Установлено, что антитела, полученные на индивидуальную R-rpynny сульфонамида, высокоселективны к сульфонамиду, который применяли для иммунизации. Кросс-реактивность антител против сульфадиазина по отношению к соединениям сульфонамидного ряда для большинства сульфонамидов составляет <0,1%, для сульфамеразина — 4,8%. Смесь поликлональных антител, полученная на индивидуальные фрагменты семи конъюгированных с белком сульфонамидов, обладает наибольшим сродством к сульфатиазолу (СТЗ), сульфаметоксазолу, сульфамеразину. Антисыворотка чувствительна к СТЗ независимо от структуры исследованных трейсеров, и может применяться для определения сульфатиазола с чувствительностью до 1 нг/мл. Антитела против синтетического гаптена N-сульфанил-4-аминобутановой кислоты показывают принципиально новую кросс-реактивность: по отношению к сульфаниламиду, сульфагуанидину, сульфаметоксипиридазину и сульфахлорпиридазину ее значения составляют 100, 96, 75 и 28%, соответственно.

6) Предложены методики иммунохимического определения РНКазы, А и сульфонамидных препаратов в лекарственных формах, сыворотке крови, пищевых продуктах (молоко), природной воде. Проценты открытия от 97 до 105%. При определении сульфаметазина в таблетках в качестве растворителей предпочтительнее использовать ацетонитрил и ОД М НС1. Наименьшие значения IC50 (0,9 и 0,7 мкг/мл) при определении сульфаниламида в молоке получены при щ использовании разбавленного молока и надосадочной жидкости после преципитации с помощью щавелевой кислоты. Относительное стандартное отклонение не больше 0,05.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Giraudi G. A general method to perform a noncompetitive immunoassay for small molecules / G. Giraudi, L. Anfossi, I. Rosso, C. Baggiani, C. Giovannoli, C. Tozzi // Anal. Chem. 1999. — V. 71. — P. 4697−4700.
  2. Porstmann T. Enzyme immunoassay techniques in overview / T. Porstmann, S. T. Kiessig // J. Immunol. Methods. 1992. — V. 150, № 1−2. — P. 5−21.
  3. Теория и практика иммуноферментного анализа / А. М. Егоров и др.- отв. ред. М. М. Пенкина. М.: Высш. шк., 1991. — 288 с.
  4. Kreuzer М. P. Alkaline phosphatase as a label for immunoassay using amperometric detection with a variety of substrates and an optimal buffer system / M. P. Kreuzer, С. K. O’Sullivan, G. G. Guilbault // Anal. Chim. Acta. 1999. -V. 393, № 1−3.-P. 95−102.
  5. Kricka L. J. Clinical applications of chemiluminescence / L. J. Kricka // Anal. Chim. Acta. 2003. — V. 500, № 1−2. — P. 279−286.
  6. Franek M. Determination of sulfadimidine (sulfamethazine) residues in milk, plasma, urine and edible tissues by sensitive ELISA / M. Franek, V. Kolar, A. Deng, S. Crooks // Food Agric. Immunol. 1999. — V. 11. — P. 339−349.
  7. Staimer N. Development of a sensitive enzyme immunoassay for the detection of phenyl-p-D-thioglucuronide in human urine / N. Staimer, S. J. Gee, B. D. Hammock // Fresen. J. Anal. Chem. 2001. — V. 369. — P. 273−279.
  8. Valentini F. Electrochemical ELISA for the screening of DDT related compounds: analysis in waste water / F. Valentini, D. Compagnone, G. Giraudi, G. Palleschi // Anal. Chim. Acta. -2003. V. 487, № 1.-P. 83−90.
  9. Skladal P. Detection of pesticides in the environment using biosensors based on cholinesterases / P. Skladal, M. Fiala, J. Krejci // Int. J. Environ. Anal. Chem. -1996.-V. 65.-P. 139−148.
  10. Skaladal P. Sensitive detection of pesticides using amperometric sensors based on cobalt phthalocyanine-modified composite electrodes and immobilized cholinesterases / P. Skaladal, M. Mascini // Biosens&Bioelectron. 1992. — V. 7, № 5.-P. 335−343.
  11. Skladal P. Detection of organophosphate and carbamate pesticides using disposable biosensors based on chemically modified electrodes and immobilized cholinesterase / P. Skladal // Anal. Chim. Acta. 1992. — V. 269. — P. 281−287.
  12. Evtugyn G. A. Sensitivity and selectivity of electrochemical enzyme sensors for inhibitor determination / G. A. Evtugyn, H. C. Budnikov, E. B. Nikolskaya // Talanta. 1998. — V. 46, № 4. — P. 465−484.
  13. Marty J-L. Biosensors: potential in pesticide detection / J-L. Marty, D. Garcia, R. Rouillon // Trends Anal. Chem. 1995. — V. 14. — P. 329−333.
  14. Skladal P. Biosensors based on cholinesterase for detection of pesticides / P. Skladal // Food Technol. Biotechnol. 1996. — V. 34, № 1. — P.43−49.
  15. С. H. Холинэстеразы и антихолинэстеразные вещества / С. Н. Голиков, В. И. Розенгарт. JL: Медицина, 1964. — 382 с.
  16. Suzuki С. Open sandwich enzyme- linked immunosorbent assay for the quantitation of small haptens / C. Suzuki, H. Ueda, W. Mahoney, T. Nagamune // Anal. Biochem. 2000. — V. 286, № 2. — P. 238−246.
  17. Volland H. Recent developments for SPIE-IA, a new sandwich immunoassay format for very small molecules / H. Volland, P. Pradelles, F. Taran, L. Buscarlet, C. Creminon // J. Pharm. Biomed. Anal. 2004. — V. 34, № 4. — P. 737−752.
  18. Choi M. J. Development of single reagent for fluorescence polarization immunoassay of atrazine / M. J. Choi, J. R. Lee, S. A. Eremin // Food Agric. Immunol. 2002. — V. 14, № 2. — P. 107−120.
  19. Buscarlet L. Use of free radical chemistry in an immunometric assay for 176-estradiol / L. Buscarlet, H. Volland, J. Dupret-Carruel, M. Jolivet, J. Grassi, C. Сгёттоп, F. Taran, P. Pradelles // Clin. Chem. 2001. — V. 47. — P. 102−109.
  20. Gonzales-Martinez M. A. On-line immunoanalysis for environmental pollutants: from batch assays to automated sensors / M. A. Gonzales-Martinez, R. Puchades, A. Maquieira // Trends Anal. Chem. 1999. — V. 18. — P. 204−218.
  21. Hermanson G. T. Peptide antigens, antibodies and immunoglobulin binding proteins / G. T. Hermanson, A. K. P. Mallia, P. Smith // Immobilized Affinity Ligand Techniques. San Diego: Academic Press, 1992. — P. 210−251.
  22. Lu B. Oriented immobilization of antibodies and its application in immunoassay and immunosensors / B. Lu, M. R. Smyth, R. O’Kenedy // Analyst. 1996. — V. 121.-P. 29R-39R.
  23. Osipov A. P. Immunoenzyme sensors based on an immunosorbent flow-injection technique with enhanced chemiluminescence detection of a peroxidase label in a kinetic regime / A. P. Osipov, В. B. Kim, A. M. Egorov // Adv. Biosens. 1995. -V. 3.-P. 127−142.
  24. Gubitz G. Flow-injection immunoassays / G. Gubitz, S. Shellum // Anal. Chim. Acta. 1993. -V. 263. — P. 421−428.
  25. Ghindilis A. L. Immunosensors: electrochemical sensing and other engineering approaches / A. L. Ghindilis, P. Atanasov, M. Wilkins, E. Wilkins // Biosens&Bioelectron. 1998. — V. 13, № 1. — P. 113−131.
  26. E. H. Разработка пьезокварцевых иммуносенсоров для проточно-инжекционного анализа высоко- и низкомолекулярных соединений / Е. Н.
  27. , Т. Н. Ермолаева, С. А. Еремин // Веста. Моск. Ун-та.
  28. Сер. 2. Химия. 2002. — Т. 43, № 6. — С. 399−403.
  29. Horacek J. Improved direct piezoelectric biosensors operating in liquid solution for the competitive label-free immunoassay of 2,4-dichlorophenoxyacetic acid / J. Horacek, P. Skladal // Anal. Chim. Acta. 1997. — V. 347. — P. 43−50.
  30. Cinader B. Methods of Immunology and Immunochemistry / B. Cinader. -Orlando, Florida, USA: Acad. Press, 1976. P. 313−375.
  31. А. В. Иммуноанализ ферментов / А. В. Жердев, А. А. Резчиков, Б. Б. Дзантиев, А. М. Егоров // Журн. ВХО им. Д. И. Менделеева. 1989. — Т. 34, № 1.-С. 38−46.
  32. Ю.Б. Основы биохимии / Ю. Б. Филипович. М.: Высш. шк., 1993.-138 с.
  33. J. Н. Diagnostic enzymes for pancreatic disease / J. H. Eckfeldt, M. D. Levitt // Clin. Lab. Med. 1989. — V. 9, № 4. — P. 731−734.
  34. Cordoba J. Diurnal variation of serum alanine transaminase in chronic liver disease / J. Cordoba, K. O’Riordan, J. Dupuis // Hepatology. 1998. — V. 28, № 6. -P. 1724−1725.
  35. H. И., Гусева H. P., Масленникова H. К. // Лаб. диагностика. -1993.-№ 4.-С. 37−41.
  36. Sylven В. Lysosomal enzyme activity in the interstitial fluid of solid mouse tumour transplants / B. Sylven // Eur. J. Cancer. 1968. — V. 4. — P. 463−474.
  37. Sylven B. Cellular detachment by purified lysosomal cathepsin В / B. Sylven // Eur. J. Cancer. 1968. — V. 4. — P. 559−562.
  38. Poole A. R. Differences in secretion of the proteinase cathepsin В at the edges of human breast carcinomas and fibroadenomas / A. R. Poole, K. J. Tiltman, A. D. Recklies II Nature. 1978. — V. 273. — P. 545−547.
  39. Keppler D. Secretion of cathepsin В and tumor invasion / D. Keppler, M. Abrahamson, B. Sordat // Biochem. Soc. Trans. 1994. — V. 22. — P. 43−49.
  40. Pietras R. J. Lysosomal cathepsin B-like activity: mobilization in prereplicative and neoplastic epithelial cells / R. J. Pietras, С. M. Szego, J. A. Roberts, B. J. Seeler // J. Histochem. Cytochem. 1981. — V. 29. — P. 440−450.
  41. R. В. A novel matrix- degrading protease in hormone-dependent breast cancer / R. B. Dickson, Y. E. Shi, M. D. Johnson // Biochem. Soc. Trans. 1994. — V. 22. — P. 49−52.
  42. Brinck U. L- and M2-pyruvate kinase expression in renal cell carcinomas and their metastases / U. Brinck, E. Eigenbrodt, M. Oehmke, S. Mazurek, G. Fischer // Virch. Arch. 1994. — V. 424. — P. 177−185.
  43. L3ftner D. Tumor type M2 pyruvate kinase expression in advanced breast cancer / D. L3ftner, J. Mesterharm, C. Akrivakis, R. Geppert, P. E. Petrides, K.-D. Wernecke, K. Possinger // Anticancer Res. 2000. — V. 20. — P. 5077−5082.
  44. Hardt P. D. Tumor M2-pyruvate kinase: a promising tumor marker in the diagnosis of gastro-intestinal cancer / P. D. Hardt, В. K. Ngoumou, J. Kupp, H. Schnell-Kretschmer, H. U. Kloer // Anticancer Res. 2000. — V. 20. — P. 49 654 968.
  45. Hoopmann M. Tumor M2 pyruvate kinase determination in breast cancer patients receiving trastuzumab therapy / M. Hoopmann, M. Warm, P. Mallmann, A. Thomas, U.-J. Gohring, T. SchOndorf// Cancer Lett. — 2002. — V. 187, № 1−2. -P. 223−228.
  46. O’Brian, V. J. Vogel, S. E. Singletary, N. E. Ward // Cancer
  47. Res. 1989. — V. 49. — P. 3215−3217.
  48. Sakanoue Y. Protein kinase С activity as marker for colorectal cancer / Y.
  49. Sakanoue, T. Hatada, M. Kisunoki, H. Yanagi, T. Yamamura, J. Utsunomiya // Int. J. Cancer. 1991. — V. 48. — P. 83−86.
  50. Basu A. The potential of protein kinase С as a target for anticancer treatment / A. Basu // Pharm. Ther. 1993. — V. 59. — P. 257−280.
  51. Wang Y. Two-site ELISA for the quantitative determination of fatty acid synthase / Y. Wang, F.P. Kuhajda, L.J. Sokoll, D.W. Chan // Clin. Chim. Acta. 2001. — V. 304, № 1−2.-P. 107−115.
  52. Westin T. Evaluation of ornithine decarboxylase activity as a marker for tumor growth rate in malignant tumors / T. Westin, S. Edstrom, K. Lundholm, B.
  53. Gustafsson // Amer. J. Surgery. 1991. — V. 162, № 4. — P. 288−293.
  54. Yalow R. S. Immunoassay of endogenous plasma insulin in man / R. S. Yalow, S.
  55. A. Berson // J. Clin. Invest. 1960. — V. 39. — P. 1157−1175. бО. Кэбот E. Экспериментальная иммунохимия / E. Кэбот, M. Майер. — М.:
  56. Медицина, 1968. 683 с. 61. Sheehan С. Clinical Immunology: principles and laboratory diagnosis / C.
  57. Иммунохимия в клинической лабораторной практике / Под ред. А. М. Уорда, Дж. Т. Уичера. М.: Медицина, 1981. — 237 с.
  58. Э. П. Иммуносенсоры в биологии и медицине: аналитические возможности, проблемы и перспективы / Э. П. Медянцева, Е. В. Халдеева, Г. К. Будников // Журн. аналит. химии. 2001. — № 10. — С. 1015−1024.
  59. П. О. Исследование иммуноглобулинов методом иммуноферментного анализа / П. О. Бонецкий- Ин-т иммунологии. М., 2003.-С. 243−249.
  60. Punzi L. Clinical significance of cytokine determination in synovial fluid / L. Punzi, L. Calo, M. Plebani // Crit. Rev. Clin. Lab. Sci. 2002. — V. 39, № 1. — P. 63−88.
  61. Grellner W. Quantitative analysis of proinflammatory cytokines (IL-lp, IL-6, TNF-a) in human skin wounds / W. Grellner, T. Georg, J. Wilske // Forensic Sci. Int. 2000. — V. 113, № 1−3. — P. 251−264.
  62. А. А. Моделирование элементов микроокружения тимуса in vitro. Взаимодействие между эпителиальными и лимфоидными клетками тимуса человека: природа сигналов / А. А. Ярилин. М.: Ин-т иммунологии, 2002. -С. 103−111.
  63. Dequaire М. An electrochemical metalloimmunoassay based on a colloidal gold label / M. Dequaire, C. Degrand, B. Limoges // Anal. Chem. 2000. — V. 72, № 22.-P. 5521−5528.
  64. Salmain M. A new application of bioorganometallics: the first simultaneous triple assay by the carbonylmetalloimmunoassay method / M. Salmain, A. Vessieres, A. Varenne, P. Brossier, G. Jaouen // J. Organometall. Chem. 1999. — V. 589, № 1. -P. 92−97.
  65. Weber S. G. Homogeneous voltammetric immunoassay: a preliminary study / S. G. Weber, W. C. Purdy //Anal. Lett. 1979. — V. 12, № 1. — P. 1−9.
  66. Gleria Di K. Homogeneous ferrocene-mediated amperometric immunoassay / K. Di Gleria, H. A. O. Hile, C. J. McNeil, M. J. Green // Anal. Chem. 1986. — V. 58.-P. 1203−1205.
  67. Alam I. A. Voltammetric immunoassay of human albumin and goat antiserum to human albumin by nickel labeling / I. A. Alam, G. D.
  68. Christian // Frezen. Z. Anal. Chem. 1985. — V. 320. — P. 281−284.
  69. Alam I. A. Voltammetric detection of lead labelled albumin and of albumin antiserum by immunoassay /1. A. Alam, G. D. Christian // Anal. Lett. 1982. — V. 15 (B18).-P. 1449−1456.
  70. Я. Основы полярографии / Я. Гейровский, Я. Кута- М.: Мир, 1965.-559 с.
  71. . А. Адсорбция и двойной электрический слой в электрохимии / Б. А. Кузнецов, Г. П. Шумакович. -М.: Наука, 1972. С. 227−234.
  72. И. Б. Нуклеазы бактерий / И. Б. Лещинская, В. П. Варламов, Б. М. Куриненко. Казань: Изд-во КГУ, 1991.-232 с.
  73. Guo W. Study and application on polarographic catalytic wave of human serum albumin in the presence of KJ03 / W. Guo, Y. Yang, J. Song // Anal. Lett. 2000. -V. 33, № 5.-P. 847−859.
  74. Ю.И. Неконкурентное иммунохимическое определение рибонуклеазы с использованием ионов переходных металлов и эффекта каталитического выделения водорода / Ю. И. Дыхал, Э. П. Медянцева, Н. Р. Муртазина, Г. Р.
  75. , Г. К. Будников, Н.В. Калачева // Прикладная биохимия имикробиология. 2003. — Т. 39, № 6. — С. 630−636.
  76. Dykhal Y. I. Use of metal ions for the estimation of the efficiency of antibody -antigen interactions / Y. I. Dykhal, E. P. Medyantseva, N. R. Murtazina, G. R. Safma, H. K. Budnikov, N. V. Kalacheva // J. Anal. Chem. 2001. — V. 56, № 2. -P. 1118−1123.
  77. Д. Детекция поверхностного антигена вируса гепатита В с помощью оптического биосенсора / Д. Иванов, О. В. Гнеденко, В. А. Конев // Вопр. мед. химии. 2001. — Т. 47, № 4. — С. 419−425.
  78. Sakai Н. Potentiometric immunoelectrode for immunoglobulin / H. Sakai, N. Kaneki, H. Нага, К. Ito // Anal. Chim. Acta. 1990. — V. 230, № 1−3. — P. 189 194.
  79. Mutlu S. An immunosensor: Immobilization of anti-HBs antibody on glow-discharage treated piezoelectric quartz crystal for HBs-AG detection / S. Mutlu, R. Saber, C. Kocum, E. Piskin // Anal. Lett. 1999. — V. 32, № 2. — P. 317−334.
  80. Chu X. Polymer agglutination-based piezoelectric immunoassay for the determination of human serum albumin / X. Chu, G. L. Shen, F. Y. Xie, R. Q. Yu //Anal. Lett. 1997. — V. 30, № 10. — P. 1783−1796.
  81. Ф. Ферменты в электрохимических биосенсорах / Ф. Шеллер, Д. Киргштайн, Ф. Шуберт, Д. Прайффер, К. МкНейл // Электрохимия. 1993. -Т.29, № 12.-С. 1522−1527.
  82. Sol6 S. Determination of toxic substances based on enzyme inhibition. Part I. Electrochemical biosensors for the determination of pesticides using batch procedures / S. Sote, A. Merko^, S. Alegret // Crit. Rev. Anal. Chem. 2003. — V. 33,№ 2.-P. 89−126.
  83. Hennion M.-C. Strengths and limitations of immunoassaya for effective and efficient use for pesticide analysis in water sample: A review / M.-C. Hennion, D. Barcelo // Anal. Chim. Acta. 1998. — V. 362. — P. 3−34.
  84. Uttley A. H. Hight-level vancomycin-resistant enterococci causing hospital infections / A. H. Uttley, R. C. George, J. Naidoo // Epidemiol. Infect. 1989. -V. 103.-P. 173−181.
  85. Leclercq R. Transferable vancomycin and teicoplanin resistance in Enterococcus faecium / R. Leclercq, E. Derlot, M. Weber, J. Duval, P. Courvalin // Antimicrob. Agents Chemother. 1989. — V. 33. — P. 10−15.
  86. Svojanovsky S. R. High sensitivity ELISA determination of taxol in various human biological fluids / S. R. Svojanovsky, K. L. Egodage, J. Wu, M. Slavik, G. S. Wilson // J. Pharm. Biomed. Anal. 1999. — V. 20, № 3. — P. 549−555.
  87. Weber G. Polarization of fluorescence of macromolecules / G. Weber // Biochem. J. 1952.-V. 51.-P. 155−167.
  88. Dandliker W. B. Fluorescence polarization immunoassay. Theory and experimental method / W. B. Dandliker, K. J. Kelly, J. Dandliker, J. Levin // Immunochem. 1973. — V. 10. — P. 219−227.
  89. Spenser R. D. Design, construction and two applications for an automated flow-cell polarization fluorometer with digital read-out / R. D. Spenser, F. B. Toledo, B. T. Williams, N. L. Yoss // Clin. Chem. 1973. — V. 19. — P. 838−844.
  90. . M. Иммуноанализ на основе прямого измерения поляризации флуоресценции при изучении фармакинетики антибиотиков / Б. М. Бекбергенов, В. Г. Житников // Антибиотики и химиотер. 1988. — Т. 33, № 1.-С. 72−76.
  91. М. С. Immunoassay methods based on fluorescence polarisation / M. C. Gutierrez, A. Gomez-Hens, D. Perez-Bendito // Talanta. 1989. — V. 36, № 12. -P. 1187−1201.
  92. И. M. Разработка поляризационного флуороиммуноанализа 2,4-дихлорфеноксиуксусной кислоты с использованием моноклональных антител / И. М. Лунская, С. А. Еремин, А. М. Егоров, В. Колар, М. Франек // Агрохимия. 1993. — Т. 2. — С. 113−118.
  93. Sanchez F. G. Antibody production and development of a polarization fluoroimmunoassay for the herbicide triclopyr / F. G. Sanchez, A. N. Diaz, A. F. G. Diaz, J. Lovillo // Anal. Chim. Acta. 2001. — V. 439. — P. 131 138.
  94. Krasnova A. I. Polarization fluorescence immunoassay for the herbicide propanil / A. I. Krasnova, S. A. Eremin, M. Natangelo, S. Tavazzi, E. A. Benfenati // Anal. Lett. 2001. — V. 34, № 13. — P. 2285−2301.
  95. Jolley M. E. Fluorescence polarization immunoassay for determination of therapeutic drug levels in human plasma / M. E. Jolley // J. Anal. Toxicol. 1981. -V. 5.-P. 236−240.
  96. Adamzchyk M. Synthesis of 6b-(2'-aminoethyl)carboxamidomethyl.estradiol and preparation of estradiol probes / M. Adamzchyk, D. Donald, D. D. Jonson, R. E. Reddy // Bioconjug. Chem. 1998. — V. 9, № 3. — P. 403−408.
  97. Adamzchyk M. Synthesis of conjugates for a barbiturate screening assay / M. Adamzchyk, J. Grote, J. Douglas, R. Dubler, C. Harrington // Bioconjug. Chem. -1997. V. 8, № 3. — P. 281−288.
  98. Eremin S. A. Development of a polarization fluoroimmunoassay for sulfamethazine using an automated analyzer / S. A. Eremin, J. Landon, S. Smith, R. Jackman // Analyst. 1994. — V. 119. — P. 2723−2726.
  99. Murtazina N.R. Polarization fluoroimmunoassay for sulfadiazine using a high specificity antibody / N.R. Murtazina, S.A. Eremin, O.V. Mozoleva, S.J. Everest, A.J. Brown, R. Jackman // Intern. J. Food Sci. Tech. 2004. — V. 39, № 8. — P. 879−891.
  100. Kolosova A. Y. Development of an enzyme-linked immunosorbent assay for gentamicin in human blood serum / A. Y. Kolosova, A. N. Blintsov, J. V. Samsonova, A. M. Egorov // Fresen. J. Anal. Chem. 1998. — V. 361, № 3. — P. 329−330.
  101. ПЗ.Вихоть H. E. Влияние экзогенных нуклеаз на течение латентной аденовирусной инфекции клеток миндалин человека / Н. Е. Вихоть // Цитология и генетика. 1973. — Т. 7, № 3. — С. 248−252.
  102. Н. П. Противовирусное действие нуклеаз и гистонов // Вопр. Вирусологии / Н. П. Чижов. 1974. — № 6. — С. 647−652.
  103. Bartholeyns J. Inhibition of tumor cell proliferation by dimerised ribonuclease / J. Bartholeyns, P. Baudhuin // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1978. — V. 73, № 2. — P. 573−576.
  104. Bartholeyns J. In vitro and in vivo antitumor effect of dimerized ribonuclease A / J. Bartholeyns, A. Zenebergh // Eur. J. Cancer. 1965. — V. 15, № 1. — P. 85−91.
  105. Ngai P.H.K. A ribonuclease with antimicrobial, antimitogenic and antiproliferative activities from the edible mushroom Pleurotus sajor-caju / P.H.K. Ngai, T.B. Ng // Peptides. 2004. — V. 25, № 1. — P. 11−17.
  106. А. И. Биохимические аспекты стимулирующего действия экзогенных рибонуклеаз / А. И. Колпаков, Ф. Г. Куприянова // Ферменты микроорганизмов: IX конф. межвуз. проекта. Казань, 1991. — С. 149−152.
  107. С. JI. Комбинированные препараты в лечении обструкгивных болезней легких / С. JI. Бабак // Русский мед. журнал. 2003. — Т. 11, № 4. -С. 180−182.
  108. С. Е. Биохимические основы злокачественного роста / С. Е. Манойлов- JL: Медицина, 1971. 229 с.
  109. Matou?ek J. Ribonucleases and their antitumor activity / J. MatouS ek // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Toxicology & Pharmacology.-2001.-V. 129, № 3.-P. 175−191.
  110. С. M. Опухолевый ангиогенез / С. М. Киселев, С. В. Луценко, С. Е. Северин // Вопросы биол. мед. и фарм. химии. -2002, № 3. — С. 3−9.
  111. . М. Противоопухолевая активность рибонуклеаз / Б. М. Куриненко // Экспериментальная онкология. 1985. — Т. 7, № 2. — С. 3−8.
  112. Laccetti P. Seminal ribonuclease inhibits tumor growth and reduces the metastatic potential of Lewis lung carcinoma / P. Laccetti, D. Spalletti-Cernia, D. Portella, P. De Corato, G. D’Alessio, G. Vecchio // Cancer Res. 1994. — V. 54. -P. 4253−4256.
  113. Tarnowsky G. S. Comparison of antitumor activities of pancreatic ribonuclease and its cross-linked dimmer / G. S. Tarnowsky, R. L. Kassel, I. M. Mountain, P. Blackburn, G. Wilson, D. Wang // Cancer Res. 1976. — V. 36. — P. 4074−4078.
  114. О. Б. Генотоксические и антимутагенные эффекты рибонуклеазы Bacillus intermedius: Дис. канд. биол. наук / О. Б. Иванченко- Казан, гос. ун-т. Казань, 1993. — 203 с.
  115. Wu H. Determination the role of the human Rnase HI in the pharmacology of DNA-like antisense drugs / H. Wu, W. F. Lima, H. Zhaug, A. Sun, S. T. Crooke // J. Biol. Chem. 2004. — V. 279, № 1. — P. 189−196.
  116. И. Б. Современные методы изучения нуклеиновых кислот и нуклеаз микроорганизмов / И. Б. Лещинская, Н. П. Балабан, М. Н. Капранова. Казань: Изд-во Казан, ун-та, 1980. — С. 53−60.
  117. Youle R. J. Ribonucleases: structures and functions / R. J. Youle, G. D’Alessio. -NY: Acad. Press, 1997. P. 491−514.
  118. Raspi G. Kallikren and kallikrein-like proteinases and determination by chromatographic and electrophotometric methods / G. Raspi // J. Chromatogr. -1996.-V. 684.-P. 265−287.
  119. Abel R. L. Fluorescence assay for the binding of ribonuclease A to the ribonuclease inhibitor protein / R. L. Abel, M. C. Haigis, C. Park, R. T. Raines // Anal. Biochem. 2002. — V. 306, № 1. — P. 100−107.
  120. New Technologies for Drug Discovery: Special edition of Panvera Corporation. -Wisconsin, USA. 1997. — P. 37−38.
  121. Crook E. E. Spectrophometric assay of bovine pancreatic ribonuclease by the use of cytidine 21, 3'-cyclic phosphate / E. E. Crook, A. P. Mathias, B. R. Rabin // Biochem. J. 1960. — V. 74. — P. 234−238.
  122. Greiner-Stoeffele T. A general ribonuclease assay using methylene blue / T. Greiner-Stoeffele, M. Grunow, U. Hahn // Anal. Biochem. 1996. — V. 240, № 1. -P. 24−28.
  123. Э. П. Определение рибонуклеазы с помощью амперометрического иммуноферментного сенсора / Э. П. Медянцева, Е. В. Халдеева, Г. Р. Сафина, Г. К. Будников Н Завод, лаб. диагн. материалов. -2004. Т. 70, № 5. — С. 3−8.
  124. Koditz J. PH-stat titration allows the continuous determination of ribonuclease A activity toward cytidine 21, 3'-cyclic phosphate at high substrate concentrations / J. Koditz, R. Ulbrich-Hofmann // Anal. Biochem. 2002. — V. 305. — P. 281−284.
  125. Wang R. Rapid determination of ribonuclease and microanalysis of heparin with a SAW/conductance sensor / R. Wang, Q. Cai, W. Wei, L. Nie, S. Yao, C. Liu, T. Jiang // Talanta. 1977. — V. 44. — P. 641−617.
  126. Foreman U. Stripping voltammetric determination of traces of peptides and proteins containing disulphide linkages / U. Foreman // Anal. Chim. Acta, 1985. -V. 166.-P. 141−151.
  127. Shimoyama S. Angiogenin in sera as an independent prognostic factor in gastric cancer / S. Shimoyama, M. Kaminishi // J. Cancer Res. Clin. Oncol. 2003. — V. 129.-P. 239−244.
  128. Wagner A. P. A simple spectrophotometric method for the measurement of ribonuclease activity in biological fluids / A. P. Wagner, M. C. Iordachel, L. P. Wagner // J. Biochem. Biophys. Methods. 1983. — V. 8, № 4. — P. 291−297.
  129. Korn K. Analysis of the RNase T1 mediated cleavage of an immobilized gapped heteroduplex via fluorescence correlation spectroscopy / K. Korn, S. Wennmalm, H.-H. Foerster, U. Hahn, R. Rigler // Biol. Chem. 2000. — V. 381. — P. 259−263.
  130. Bravo J. A versatile negative-staining ribonuclease zymogram / J. Bravo, E. Fernandez, M. Rib6, R. de Llorens, С. M. Cuchillo // Anal. Biochem. 1994. — V. 219.-P. 82−86.
  131. Практическое руководство по антиинфекционной химиотерапии электронный ресурс.: Ш^руководства / Под ред. JI. С. Страчунского, Ю. Б. Белоусова, С. Н. Козлова. Режим доступа: http://www.antibiotic.ru/ab, свободный.
  132. М. Д. Лекарственные средства / М. Д. Машковский. М.: ООО «Новая волна», 2002. — Т. 2. — 608 с.
  133. Commission of the European Communities. The rules governing medical products in the European Community IV, 1991.
  134. U.S. Department of Agriculture. Compound Evaluation and Residue Information- Food Safety and Inspection Service, Science and Technology Evaluation Branch- U.S. GPO: Washington, DC. 1994. — P. 1−5.
  135. McCaughey W. J. Residues in pigmeat / W. J. McCaughey, D. L. G. McEvoy, B. McCartan // The Pig J. 1997. — V. 39. — P. 105−114.
  136. В. Г. Фармацевтическая химия: в 2 ч. Ч. 2. Специальная фармацевтическая химия / В. Г. Беликов. Пятигорск, 1996. — С. 229−250.
  137. R., Wolf F. // Fleischwirtschaff. 1980. — V. 60. — P. 672.
  138. Buick R. K. A microtitre plate assay for the detection of antibiotics in porcine urine / R. K. Buick, N. M. Greer, С. T. Elliott // Analyst. 2000. — V. 125. — P. 395−396.
  139. Molina M. Antimicrobial agent detection in ewes' milk by the microbial inhibitor test brilliant black reduction test-BRT AIM® / M. Molina, R. Althaus, A. Molina, N. Fernandez // J. Int. Dairy. 2003. — V. 10. — P. 821−826.
  140. Jen J.-F. Simultaneous determination of seven sulfonamide residues in swine wastewater by high-performance liquid chromatography / J.-F. Jen, H.-L. Lee, B.-N. Lee // J. Chromatogr. A. 1998. — V. 793. — P. 378−382.
  141. Kishida К. Matrix solid-phase dispersion extraction and hight performance liquid chromatographic determination of residual sulfonamides in chicken / K. Kishida, N. Furusawa // J. Chromatogr. A. 2001. — V. 937, № 1−2. -P. 49−55.
  142. Zheng N., Li Y.-Z., Wen M. J. Sulfamethoxazole-imprinting polimer for sensitive determination of sulfamethoxazole in tablets / N. Zheng, Y.-Z. Li, M. J. Wen // J. Chromatogr. A. 2004. — V. 1033. — P. 179−182.
  143. Haller M. Quantification of veterinary antibiotics (sulfonamides and trimethoprim) in animal manure by liquid chromatography-mass spectrometry / M. Haller, S. Muller, C. McArdell, A. Alder, M. Suter // J. Chromatogr. A. -2002.-V. 952.-P. 111−120.
  144. Fuh M.-R. S. Quantitative determination of sulfonamide in meat by liquid chromatography-electrospray-mass spectrometry / M.-R. S. Fuh, S.-An. Chan II Talanta. -2001. V. 55.-P. 1127−1139.
  145. Pang G. Liquid chromatography-fluorescence detection for simultaneous analysis of sulfonamide residues in honey / G. Pang, Y. Cao, C. Fan, J. Zhang, X. Li, Z. Li, G. Jia // Food Addit. Contam. 2001. — V. 18, № 1. — P. 11−18.
  146. Manedero M.C. Flow-injection analysis of pharmaceuticals / M. C. Manedero, J. J. Aaron // Anal. Chim. Acta. 1992. — V. 269, № 2. — P. 193−198.
  147. Mahedero M. C. Photochemically induced fluorescence analysis of several sulfonamides / M. C. Manedero, J. J. Aaron // Analusis. 1992. — V. 20. — P. 5357.
  148. Mahedero M.C. Determination of sulfamethoxazole by photochemically induced fluorescence in drug and milk / M.C. Mahedero, Galeano T. Diaz, Pascual S. Galan // Talanta. 2002. — V. 57. — P. 1−6.
  149. E. H. Определение сульфаметоксазола с помощью пьезокварцевого иммуносенсора / Е. Н. Калмыкова, Е. В. Мелихова, С. А. Еремин, Т. Н. Ермолаева // Антибиотики и химиотер. 2004. — Т. 49, № 1. -С. 8−13.
  150. Bjurling P. Biosensor assay of sulfadiazine and sulfamethazine residue in pork / P. Bjurling, G. A. Baxter, M. Caselunghe, C. Jonson, M. O’Connor, B. Persson, C. T. Elliott // Analyst. 2000. — V.125. — P. 1771−1774.
  151. Tschmelak J. Biosensor for seven sulphonamides in drinking, ground and surface water with difficult matrices / J. Tschmelak, M. Kumpf, G. Proll, G. Gauglitz // Anal. Lett. 2004. — V. 37, № 8. — P. 1701−1718.
  152. Haasnoot W. Biosensor immunoassay for the detection of eight sulfonamides in chicken serum / W. Haasnoot, M. Bienenmann-Ploum, F. Kohen // Anal. Chim. Acta.-2003.-V. 483.-P. 171−180.
  153. С. П. Полярография лекарственных препаратов / С. П. Мискиджьян, JI. П. Кравченюк. Киев: Изд-во «Вища шк.», 1976. — 219 с.
  154. Titus A. Voltammetric detection of sulfonamides at a poly (3-methylthiophene) electrode / A. Titus, J. Msagati, C. Ngila // Talanta. 2002. — V. 58. — P. 605−610.
  155. You T. Determination of sulfadiazine and sulfamethoxazole by capillary electroforesis eith end-column electrochemical detection / T. You, X. Yang, E. Wang // Analyst. 1998. — V. 123. — P. 2357−2360.
  156. S. Т., Timothy J. S. // Anal. Lett. 1994. — V. 27. — P. 1507.
  157. Numan A. Photochemical reactivity of sulfamethoxazole and other sulfa compounds with photodiode array detection / A. Numan, J. L. Villemure, К. K. Lockett, N. D. Danielson // Microchem. J. 2002. — V. 72, № 2. -P. 147−154.
  158. Rao Т. N. Electroanalytical study of sulfa drugs at diamond electrodes and their determination by HPLC with amperometric detection / T. N. Rao, В. V. Sarada, D. A. Tryk, A. Fujishima // J. Electroanal. Chem. 2000. — V. 491, № 1−2.-P. 175−181.
  159. Fleeker J. R. Drug residues in animal tissues. Enzyme immnoassay for screening sulfamethazine residues in swine blood / J. R. Fleeker, L. J. Lovett // J. Assoc. Off. Anal. Chem. 1985. — V. 68, № 2. — P. 172−174.
  160. Singh P. Enzyme immunoassay for screening of sulfamethazine in swine / P. Singh, B. P. Ram, N. Sharkov // Agric. Food Chem. 1989. — V. 37. — P. 109−114.
  161. Lee N. Immunochemical approaches to detection of sulfathiazole in animal tissues / N. Lee, C. Holtzapple, M. Muldon, S. Deshpande, L. Stanker // J. Food Agric. Immunol. 2001. — V. 13. — P. 5−7.
  162. Sheth H. B. Enzyme immunoassay for screening of sulfathiazole in honey / H. B.
  163. Crooks S. R. H. Immunobiosensor an alternative to enzyme immunoassay screening for residues of two sulfonamides in pigs / S. R. H. Crooks, G. A. Baxter, M. C. O’Connor, С. T. Elliott // Analyst. — 1998. — V. 123. -P. 2755−2757.
  164. Fodey T.L. Comparison of porcine urine and bile as matrices, to screen for the residue of two sulfonamides using a semi-automated enzyme immunoassay / T.L. Fodey, S.R.H. Crooks, C.T. Elliott, W.J. McCaughey //Analyst. 1997. -V. 122. -P. 165−168.
  165. Price C. P. Principles and Practice of Immunoassay / C. P. Price, D. J. Newman.- 2nd. ed. N. Y.: Grove’s Dictionaries, 1997. — 667 p.
  166. Marco M.-P. Immunochemical techniques for environmental analysis. Part II. Antibody obtention and immunoassay development / M.-P. Marco, S. Gee, B. D. Hammock // Trends Anal. Chem. 1995. — V. 14. — P. 415−425.
  167. Hock B. Antibodies for immunosensors a review / B. Hock // Anal. Chim. Acta.1997. V. 347.-P. 177−186.
  168. Tijssen P. Kinetic and nature of antibody-antigen interaction. In: Practice and theory of enzyme immunoassay / Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular Biology // R. H. Burdon, P. H. Knippenberg (eds.). -Amsterdam, 1985.-V. 15.-P. 122−145.
  169. Kauvar L.M. Toxic-chemical detection by pattern recognition / L.M. Kauvar // New-Frontiers in Agrochemical Immunoassay / D. A. Kurtz, J. H. Skerritt, L. Stanker (eds.). Arlington, VA: AOAC International, 1995.
  170. Karu A. E. Use of multivariate statistical methods to identify immunochemical cross-reactants / A. E. Кати, Т. H. Lin, L. Breiman, M. T. Muldoon, J. Hsu // Food Agric. Immunol. 1994. — V. 6. -P. 371−384.
  171. Muldoon M.T. Evaluation of ELISA for the multianalyte analysis of s-triazines in pesticide waste and rinsate / M.T. Muldoon, G.F. Fries, J.O. Nelson // J. Agric. Food. Chem. 1993. -V. 41. — P. 322−328.
  172. Jones G. A procedure for the immunoanalysis of samples containing one or more members of a group of cross-reacting analytes / G. Jones, M. Wortberg, B. D. Hammock, D. M. Rocke // Anal. Chim. Acta. 1996. — V. 336. — P. 175−183.
  173. Corbert D. L., Chliderstone M. Multiple Drugs of Abuse in Urine Detected with a Single Reagent and Fluorescence Polarization / D. L. Corbert, M. Chliderstone.
  174. Spinks C. Molecular modeling of hapten structure and relevance to broad specificity immunoassay of sulphonamide antibiotics / C. Spinks, G. Wyatt, H. Lee, M. Morgan // Bioconjug. Chem. 1999. — V. 10. — P. 583−588.
  175. Sheth H. Development of a single ELISA for the detection of sulfonamides / H. Sheth, P. Sporns // J. Agric. Food Chem. 1991. — V. 39. — P. 1696−1700.
  176. Assil H. An ELISA for sulfonamide detection using affinity-purified polyclonal antibodies / H. Assil, H. Sheth, P. Sporns // J. Food Res. Int. 1992. — V. 25. — P. 343−353.
  177. Haasnoot W. Monoclonal antibodies against a sulfathiazole derivative for immunochemical detection of sulfonamides / W. Haasnoot, J. Du Pre, G. Cazemier, A. Kemmers-Voncken, R. Verheijen // J. Food Agric. Immunol. 2000. -V. 12.-P. 127−138.
  178. Spinks C. Atipical antibody specificity: Advancing the development of a generic assay for sulphonamides using heterologous ELISA / C. Spinks, G. Wyatt, S.
  179. Everest, R. Jackman, M. Morgan // J. Sci. Food. Agric. 2002. — V.82. -P. 428−434.
  180. Korpimaki T. Engineering of a broad specificity antibody for simultaneous detection of 13 sulfonamides at the maximum residue level / T. Korpimaki, E.-C. Brockmann, O. Kuronen, M. Saraste // J. Agric. Food Chem. 2004. — V. 52, № 1.-P. 40−47.
  181. Nistor C. Competitive flow immunoassay with fluorescence detection for determination of 4-nitrophenol / C. Nistor, A. Oubina, M.-P. Marco, D. Barcel6, J. Emneus // Anal. Chim. Acta. 2001. — V. 426. — P. 185−195.
  182. Porath J. Chemical coupling of protein to agarose / J. Porath, R. Axon, S. Emback // Nature. 1967. — V. 215. — P. 1401−1492.
  183. Методы общей бактериологии / Под ред. Ф. Герхардт. М.: Мир, 1984. -Т.З. — С. 237−248.
  184. Harlow Е. Antibodies: a laboratory manual / Е. Harlow, D. Lane. New York: Cold Spring Harbor Laboratory, 1988. — 673 p.
  185. С. H. Холинэстеразы и антихолинэстерахные вещества / С. Н. Голиков, В. И. Розенгарт. JL: Медицина, 1964. — 383 с.
  186. Е. Б. Применение холинэстераз в аналитической химии / Е. Б. Никольская, Г. А. Евтюгин // Журн. аналит. химии. 1992. — Т. 46, № 8. — С. 1358−1377.
  187. Справочник физико-химических величин / Н. М. Барон и др. JL: Химия, 1983.-232 с.
  188. Ruttkay-Nedecky G. Voltammetry of tobacco mosaic virus and its isolated protein at the graphite electrode / G. Ruttkay-Nedecky, V. Brabec // Gen. Phys. Biophys. 1985. — V. 4, № 4. — P. 393−410.
  189. Bonnet C. Adsorption: an easy and efficient immobilisation of acetylcholinesterase on screen-printed electrodes / C. Bonnet, S. Andreescu, J.-L. Marty // Anal. Chim. Acta. 2003. — V. 481, № 2. — P. 209−211.
  190. Иммунологические методы исследований / Под. ред. И. Лефковитса, Б. Перниса. М.: Мир, 1988. — 530 с.
  191. Нуклеазы. Биологическая роль и практическое использование: Сб. науч. тр./ Под ред. Г. Д. Бердышева, Н. Е. Хурсина. Киев: Наук, думка, 1985. — 112 с.
  192. R., Sancho J., Fersht A. R. // J. Mol. Biol. 1992. — V. 224. — P. 759−770.
  193. Rector E. S. A method for the preparation of protein-protein conjugates of predetermined composition / E. S. Rector, R. J. Schwenk, K. S. Tse, A. H. Sehon // J. Immunol. Methods. 1978. — V. 24, № 3−4. — P. 321 -336.
  194. Fasman G. D. Practical Handbook of Biochemistry and Molecular Biology / G. D. Fasman. Florida, Boca Raton: CRC Press, 1989.
  195. Sesay M. A. Monoclonal antibody conjugation via chemical modification электронный ресурс. // M. A. Sesay. BioPharm. International. — 2003. — № 1. — Режим доступа: http://www.biophann-mag.com/biopharm/article /articleDetail.jsp?id=80 226, сводный.
  196. Fahnrich К. A. Disposable amperometric immunosensor for the detection of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs) using screen-printed electrodes. K. A. Fahnrich, M. Pravda, G. G. Guilbault // Biosens&Bioelectron. 2003. — V. 18. -P. 73−82.
  197. Haasnoot W. Immunochemical detection of aminoglycosides in milk and kidney. W. Haasnoot, P. Stouten, G. Cazemier, A. Lommen, J.F. Nouws, H.J. Keukens // Analyst. 1999. — V. 124. -P. 301−305.
  198. Adamczyk M. Immunoassay reagents for thyroid testing. 1. Synthesis of thyroxine conjugates / M. Adamczyk, L. Fino, J. R. Fishpaugh, D.D. Johnson, P.G. Mattingly // Bioconjug. Chem. 1994. — V. 5. — P. 459−462.
  199. Kalab T. A disposable amperometric immunosensor for 2,4-dichlorophenoxyacetic acid / T. Kalab, P. Skladal // Anal. Chim. Acta. 1995. -V. 304.-P. 361−368.
  200. Drabick J J. Covalent polymyxin В conjugate with human immunoglobulin G as an antiendotoxin reagent / J J. Drabick, A.K. Bhattachaijee,
  201. D.L. Hoover, G.E. Siber, V.E. Morales, L.D. Young, S.L. Brown, A.S. Cross // Antimicrob. Agents Chemother. 1998. — V. 42. — P. 583−588.
  202. Lundblad R.L. Chemical reagents for protein modification / R.L. Lundblad, C.M. Noyes. Florida, Boca Raton: CRC Press, 1984. — V. 2. — P. 105.
  203. Pradelles P. Enzyme immunoassays of eicosanoids using acetylcholinesterase as label / P. Pradelles, J. Grassi, J. Maclouf // Anal. Chem. 1985. — V. 57. — P. 1170−1173
  204. Creminon C. Enzyme immunometric assay for endothelin using tandem monoclonal antibodies / С. Сгёпипоп, Y. Frobert, A. Habib, J. Maclouf, C. Patrono, P. Pradelles, J. Gras // J. Immunol. Methods. 1993. — V. 162, № 2. — P. 179−192.
  205. Etienne E. Enzyme immunometric assay of thyroliberin (TRH) / E. Etienne, C. Сгёттоп, J. Grassi, D. Grouselle, J. Roland, P. Pradelles // J. Immunol. Methods. 1996. — V. 198, № 1. — P. 79−85.
  206. Chambers Н. F. Sulfonamides, trimethoprim, and quinolones / H. F. Chambers,
  207. E. Jawetz- Ed. by B. Katzung // Basic Clin. Pharm. 1998. — P. 761−763.
  208. Bagdon R. E. Experimental pharmacology and toxicology of sulfonamides / R. E. Bagdon // Exp. Chemother. 1964. — V. 2. — P. 249−306.
  209. С. В. Use of trimethoprim- sulfamethoxazole in the treatment of Pneumocystis carinii in patients with acquired immunodeficiency syndrome / C. B. Wofsy // Rev. Infect. Dis. 1987. — V. 9. — Suppl. 2. — P. 184−194.
  210. Lindsay D. S., Blagburn B. L. Antiprotazoal drugs // Veterinary Pharmacology and Therapeutics / Ed., H.R. Adams. Ames, IA: Iowa State University Press, 1995.-P. 955−983.
  211. Choi M. J. Development of single reagent for fluorescence polarization immunoassay of atrazine / M. J. Choi, J. R. Lee, S. A. Eremin // Food. Agric. Immunol. 2002. — V. 14, № 2. P. 107−120.
  212. Jackman R. The use of a specific ELISA to monitor the persistence of penicillin G in milk following intra mammary antibiotic treatment / R. Jackman, S.J. Mitchell, S.D. Dyer, J. Chesham // Food Agric. Immunol. -1991. V. 3. — P. 1−12.
  213. Cliquet, P. Generation of group-specific antibodies against sulfonamides / P. Cliquet, E. Cox, W. Haasnoot, E. Schacht, B.M. Gooddeeris // J. Agric. Food Chem. 2003. — V. 51. — P. 5835−5842.
  214. Li J. S. Determination of sulfonamides in swine meat by immunoaffinity chromatography / J. S. Li, X. W. Li, J. X. Yuan, X. Wang // J. Assoc. Off. Anal. Chem. 2000. — V. 83. — P. 830−836.
  215. Haasnoot W. Sulphonamide antibodies: from specific polyclonals to generic monoclonals / W. Haasnoot, G. Cazemier, J. Du Pre, A. Kemmers-Voncken, M. Bienenmann-Ploum, R. Verheijen // Food Agric. Immunol. 2000. — V. 12, № 1. -P. 15−30.
  216. Kaufinann A. Contamination of honey by the herbicide asulam and its antibacterial active metabolite sulfanilamide / A. Kaufmann, A. Kaenzig // Food Addit. Contam. 2004. — V. 21. — 564−571.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!