Биохимические процессы автолиза мышечной ткани курицы

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования

«Калининградский государственный технический университет»

Кафедра химии

Курсовая работа по биологической химии

Биохимические процессы автолиза мышечной ткани курицы

Проверил:

д.б.н., профессор Сергеева Н. Т

Выполнил:

студентка группы 10-ПБ Кислицына Ирина Игоревна Калининград

2012 г.

СОДЕРЖАНИЕ

• Введение
• 1. Литературный обзор
• 1.1 Морфология мышечной ткани курицы
• 1.2 Химический состав и пищевая ценность компонентов мышечной ткани курицы
• 1.2.1 Белковый состав
• 1.2.2 Аминокислотный состав
• 1.2.3 Липидный состав
• 1.2.4 Углеводы
• 1.2.5 Минеральные вещества
• 1.2.6 Витамины
• 1.2.7 Экстрактивные вещества
• 1.3 Биохимический механизм автолититических процессов
• 1.3.1 Изменение углеводной системы
• 1.3.2 Изменение фосфоросодержащих веществ
• 1.3.3 Изменения липидной системы
• 1.3.4 Изменение белковой системы
• 1.3.4.1 Гниение
• 1.4 Влияние хранения при низких температурах на содержание ФТА в мышечной ткани курицы
• 2. Экспериментальная часть
• 2.1 Определение аминоазота формольным титрованием
• 2.2 Результаты исследований
• Выводы
• Список используемой литературы
• Введение
• Мышечная ткань подвержена скоровременному распаду, автолизу, поскольку длительное их хранение в обычных условиях без специальной обработки невозможно. Мышечная ткань — благоприятная среда для развития микроорганизмов и в обычных условиях хранения (при комнатной температуре) быстро разлагается в результате их жизнедеятельности и развитии физико-химических и биохимических процессов. Для предотвращения этого процесса необходимо ограничить или исключить развитие микроорганизмов и затормозить ферментативные процессы. Из известных способов, наиболее широко распространено сохранение их при пониженных температурах. Этот способ наиболее универсален, эффективен и надежен. Кроме того, мышечная ткань при низких температурах не изменяет своего химического состава.
• Цель курсовой работы — изучить биохимические процессы автолиза мышечной ткани курицы.
• Для достижения поставленной цели были сформулированы следующие задачи:
• 1. Изучить морфологию мышечной ткани курицы.
• 2. Изучить биохимическую ценность мышечной ткани курицы.
• 3. Изучить процессы автолиза мышечной ткани курицы.
• 4. Изучить влияние хранения при низких температурах на содержание ФТА в мышечной ткани курицы.

1. Литературный обзор

1.1 Морфология мышечной ткани курицы

Среди тканей (группы или слоя клеток, одинаковых по морфологическому строению, выполняющих ту или иную специальную функцию и объединенных межклеточным веществом) мышечная занимает по своей массе первое место. Мышечная ткань участвует в выполнении важных физиологических функций: движения, кровообращения, дыхания и т. п.

По морфологическому строению различают мышечную ткань двух типов, поперечнополосатую, гладкую. К поперечнополосатым относится скелетная мускулатура; гладкие мышцы находятся в стенках пищеварительного тракта, диафрагмы, кровеносных сосудов и т. д.

Скелетные мышцы у птиц нелетающих или летающих с трудом (куры) бледного цвета, у остальных птиц — темно-красные. Распределены крайне неравномерно в отличие от млекопитающих животных. Превращение грудных конечностей птиц в крылья способствовало максимальному развитию грудных мышц и мышц тазовых конечностей. Основная масса мышц у птиц расположена в области грудной кости при переходе их на крылья. В связи с этим у кур грудные мышцы составляют около 45% массы мышц всего скелета. Второй областью по мощности развития мышц является верхняя половина тазовой конечности. Эта группа мышц обеспечивает передвижение птицы по земле и составляет свыше 18% массы всех скелетных мышц (рис.1)

Мышцы области грудно-пояснично-крестового отдела туловища, вследствие малоподвижности этого отдела, крайне слабы. У кур эти мышцы составляют около 2,6% массы мышц всего скелета.

На грудной клетке птиц расположены межреберные наружные и внутренние мышцы, подниматели ребер, поперечная грудная мышца и лестничные мышцы. Брюшная стенка птиц состоит из тех же мышц, что и у млекопитающих, но они слабо развиты.

Мышцы глубокие тазовой конечности с медиальной поверхности следующие: ягодичные, внутренняя подвздошняя, напрягатель широкой фасции, прямая бедренная мышца, стройная мышца, медиальная широкая мышца, квадратная мышца бедра, двоичная мышца, длинный аддуктор, передняя большеберцовая мышца, длинный разгибатель пальцев, задняя большеберцовая мышца.

Рис. 1 Мышцы курицы:

1- портняжная мышца; 2- напрягатель широкой фасции бедра; 3- двуглавная мышца бедра; 4- полусухожильная мышца; 5- брюшные мышцы; 6- икроножная мышца; 7- пяточная и длинная малоберцовая мышца; 8- сгибатели пальцев; 9- разгибатели пальцев; 10- вентральная зубчатая мышца; 11- мышца крыловой складки; 12- большая грудная мышца; 13- сгибатели пясти и пальцев; 14- разгибатели пясти и пальцев; 15- дорсальные мышцы шеи; 16- вентральные мышцы шеи: а — трахея, б — зоб.

У курицы с латеральной стороны хорошо выражены следующие мышцы: широчайшая мышца спины, трапециевидная мышца, ромбовидная мышца, предлопаточная мышца, большая дельтовидная мышца, локтевые мышцы, малая дельтовидная мышца, двуглавая мышца плеча, средняя дельтовидная мышца, малая грудная мышца, мышца крыловой складки, малая локтевая мышца, длинный и короткий лучевой разгибатель запястья, супинатор, короткий и длинный разгибатель пальцев, локтевой разгибатель запястья, глубокий сгибатель предплечья, короткий сгибатель запястья.

Мышцы шеи многочисленные, хорошо развиты и сильно дифференцированы, особенно в участке, ближайшем к голове.

На голове лицевые мышцы отсутствуют. Жевательные мышцы сильно развиты.

Диафрагма представляет собой сухожильную пластинку, расправленную по вентральной поверхности легких. Ее весьма слабые мускульные зубцы подходят от ребер.

Ножки (конечности) на 1−2 см ниже пяточного сустава относят к субпродуктам. В них входят мышцы: абдуктор, сгибатели и разгибатели пальцев.

В целом мышечная ткань представлена из сложных, вытянутых в длину клеток — мышечные волокна

Между мышечными клетками (волокнами) находятся тонкие прослойки межклеточного вещества, состоящего из соединительнотканных волоконец и бесструктурного (киселеобразного) вещества и представляющего собой рыхлую соединительную ткань.

Волокна соединяются в пучки, образующие отдельные мускулы. Мускулы покрыты плотными соединительнотканными пленками (фасциями). Между пучками и волокнами проходят и разветвляются сосуды и нервы.

Длина этих вытянутых клеток может доходить до 15 см, а толщина — до 10−100 мкм. Поверхность мышечного волокна покрыта эластичной оболочкой — сарколеммой. Большую часть объема мышечных клеток (60−65%) занимают миофибриллы — длинные тонкие нити, собранные в пучки, которые расположены параллельно оси волокна. Они окружены внутриклеточной жидкостью, саркоплазмой, в которой содержаться гликоген, липиды, некоторые ферменты, неорганические соли, аминокислоты и экстрактивные азотистые вещества (АТФ и ее производные, креатин и др.)

Цвет мышц зависит от содержания в них гемопротеинов, а также от вида и возраста птицы. В красных мышцах содержится меньше белков, больше жира, холестерина, фосфатидов, аскорбиновой кислоты; в белых мышцах больше карнозина, гликогена, фосфокреатина, аденозинтрифосфата.

Относительно жировой ткани, у кур жир не откладывается в межмышечном и межволоконном пространстве.

В отличие от животных соединительная ткань птицы менее развита. В тушках птицы содержится в 2 раза меньше соединительной ткани (6 — 7%), чем в тушах убойных животных.

1.2 Химический состав и пищевая ценность компонентов мышечной ткани курицы

Пищевая ценность мышечной ткани птицы характеризуется количеством и соотношением белков, жиров, витаминов, минеральных веществ и степенью их усвоения организмом человека.

Химический состав мышечной ткани птицы зависит от факторов, возраста, упитанности, породы, содержания при откорме, части, вида птицы. Хорошая усвояемость (на 96%) объясняется химическим составом.

Таблица 1. Содержание белков, жиров и углеводов в мышечной ткани цыпленка-бройлера I категории (%) и суточная потребность в них человека массой 45 кг, г/кг

Из таблицы 1 видно, что белки мышечной ткани курицы составляют 23%, жиры — 30,5%, углеводы — 0,5% от суточной потребности человека массой 46 кг.

1.2.1 Белковый состав

Белки мышечной ткани принято разделять по морфологическому признаку клеток: саркоплазматические, миофибриллярные белки и белки стромы.

Распределение белков в структурных элементах мышечной ткани можно представить в виде схемы:

Белки саркоплазмы. При экстрагировании мышечной ткани раствором хлористого калия с ионной силой, соответствующей ионной силе саркоплазмы, в экстракте обнаруживается группа растворимых белков, состоящая из миогена, глобулина X, миоглобулина и миоглобина (таб.2)

Миоген представляет собой гетерогенную фракцию белков состоящую из большого числа индивидуальных ферментов. Миогеновая фракция составляет около 20% от всех белков мышц, Т. Барановский в 1939 г. выделил из миогеновой фракции миоген, А (около 20% фракции), миоген В (около 80%) и в небольшом количестве миоген С. Миоген растворяется в воде. Молекулы миогена имеют глобулярную форму. Молекулярная масса миогена, А 150 000, а миогена В — 81 000. Изоэлектрическая точка миогеновой фракции лежит в пределах рН 6,0—6,5.

В.А. Энгельгардт обнаружил у миогена способность катализировать одну из важнейших реакций, протекающих в процессе гликолиза мышечной ткани, — расщепление гексозодифосфата на две фосфотриазы. В миогеновой фракции идентифицированы альдолаза (миоген А), дегидрогеназа фосфороглицероальдегида, фосфоглюкомутаза, компоненты фосфорилазы.

Глобулин X (10—20% от всех белков мышц) не растворяется в воде, растворяется в солевых растворах даже с низкой ионной силой, высаливается при половине насыщения, осаждается при диализе водного экстракта мышц против воды. Молекулярная масса 160 000. Изоэлектрическая точка лежит при рН 5,2. Глобулин X обладает ферментативными свойствами.

Миоальбумин составляет в мышечной ткани 1—2% от всех белков. Он растворяется в воде, не осаждается хлористым натрием при полном насыщении, но осаждается сернокислым аммонием. Изоэлектрическая точка миоальбумина находится при рН 3,3.

Миоглобин — дыхательный пигмент мышечной ткани, окрашивающий ее в красный цвет (рис.4). Он является сложным белком, распадается при гидролизе на белок—глобин и небелковую группу—гем. В мышцах он играет роль резервуара кислорода, так как обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин. От гемоглобина отличается своей белковой частью. Гем содержит порфириновое кольцо, в котором железо связано координационной связью. Молекулярная масса миоглобина 16 800. Изоэлектрическая точка лежит при рН 7,0. Миоглобин хорошо растворяется в воде.

мышечный ткань биохимический аминоазот

Рис. 4 Молекула миоглобина: а — третичная структура; б — участки полипептидных цепей, соответствующие — спиральной конфигурации

Миоглобин способен соединяться не только с кислородом, но и другими газами — окисью азота, окисью углерода, сероводородом. При взаимодействии с кислородом миоглобин может превратиться в оксимиоглобин, который легко отдает кислород и метмиоглобин — окисленное соединение, содержащее трехвалентное железо. Производные миоглобина — оксимиоглобин, метмиоглобин, нитрозомиоглобин имеют характерные спектры поглощения, по которым их можно определять.

В мышечной ткани содержатся и другие пигменты, которые играют важную роль в процессах окисления в мышце, но они находятся в незначительных количествах и не влияют на ее окраску. К ним относятся цитохромы, флавины и др.

Таблица 2. Содержание белков саркоплазмы, %

Из таблицы 2 видно, что белки сарколеммы составляют от 41,6% до 43% от общего белка, из них основной частью от общего количества белков являются такие белки сарколеммы, как миогены (А, В, С) и глобулин Х, составляющие по 20% .

Белки миофибрилл — миозин, актин, актомиозин, тропомиозин. Играют главную роль в двигательной функции организма и потому называются сократительными. Это преимущественно фибриллярные белки (таб. 3).

Миозин — фибриллярный белок составляет около 40% белков клетки мышечной ткани. Миозин — полноценный, хорошо переваримый белок. Совершенно чистый миозин растворим в воде и образует вязкий раствор с массовой долей до 4% белка. Растворы солей щелочных металлов небольшой молярной концентрации (0,25 — 0,04 моль/дм³) осаждают миозин из его растворов; в солевых растворах повышенной молярной концентрации (до 0,6 моль/дм³) он растворяется. Температура денатурации миозина около 45 — 50 °C (у птицы около 51 °С); изоэлектрическая точка определяется при рН=5,4. Биологические функции миозина связаны с координированным движением живых организмов и автолитическими превращениями мышечных тканей после убоя животных.

Таблица 3. Содержание белков миофибрилл, %

Из таблицы 3 видно, что белки миофибрилл составляют от 49% до 57% от общего белка, из них основной частью от общего белка являются миозин (35% - 40%) и актин (12% - 15%).

Молекула миозина представляет собой длинную фибриллярную нить с глобулярной головкой и построена из двух больших и двух малых полипептидных цепей (Рис.5). Большие полипептидные цепи, свернутые в б — спираль, закручены относительно одна другой и образуют двойную спираль. На конце молекулы миозина две более короткие полипептидные цепочки присоединены к спирали и как бы продолжают её.

Но они не связываются в общую спираль, а находятся в свободном состоянии, образуя шарообразное утолщение — головку.

Большое количество полярных групп, а также фибриллярная форма молекулы обусловливают высокую гидратацию миозина и его способность связывать большое количество воды, а также ионы калия, кальция и магния.

Рис. 5. Строение молекулы миозина: 1 — глобулярная «головка»; 2 — фибриллярный «хвост»

Тропомиозин — белок палочковидной формы с относительной молекулярной массой около 70 000 Да, постоянно присутствующий в структуре тонких (актиновых) филаментов. Биологическая роль тропомиозина сводится к регулированию взаимодействия актина и миозина в процессе мышечного сокращения. Массовая доля тропомиозина составляет 10−12% всех белков миофибрилл или 2,5% белков мышц. Растворим в воде, но из мышечной ткани водой не извлекается. Изоэлектрическая точка определяется при рН 5,1.

Актин может существовать в двух формах: глобулярной — G-актин (рис.6) и фибриллярной — F-актин. В растворах с низкой ионной силой актин существует в виде шаровидного G-актина с молекулярной массой 47 000. При повышении ионной силы G-актин полимеризуется в F-актин. Полимеризация ускоряется в присутствии аденозинфосфата (АТФ), ионов Мg^2+.

Актин составляет 12−15% всех мышечных белков и является основным компонентом тонких нитей. Относится к полноценным и легкоусвояемым белкам.

Актомиозин — это сложный комплекс, который формируется при добавлении раствора актина к раствору миозина и сопровождается увеличением вязкости раствора. Поскольку цепь F-актина содержит много молекул G-актина, каждая нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Рост прекращается при добавлении АТФ или в присутствии ионов Mg²⁺. Содержание актомиозина указывает на глубину автолитических превращений в процессе трупного окоченения.

Рис. 6. Строение двойной спирали G-актина

Белки стромы входят в состав сарколеммы и рыхлой соединительной ткани, объединяющей мышечные волокна в пучки и белки ядер. Эти белки не растворяются в водно-солевых растворах. К ним относятся соединительнотканные белки; коллаген, эластин и ретикулин и гликопротеиды — муцины и мукоиды. Последние представляют собой слизистые белки, выполняющие защитные функции и облегчающие скольжение мышечных пучков. Эти белки извлекаются щелочными растворами.

В ядрах мышечных клеток содержатся, по крайней мере, три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый белок и остаточный белок. Ядро мышечных клеток построено главным образом из нуклеопротеидов. Простетической группой этих сложных белков является дезоксирибонуклеиновая кислота, белковыми компонентами нуклеопротеидов — гистоны. Это неполноценные белки — в них нет триптофана. Нуклеопротеиды растворяются в щелочах, «Кислый белок» также растворяется в щелочах. В отличие от гистонов в молекуле «кислого белка» содержится триптофан. После удаления нуклеопротеидов и «кислого белка» в ядрах остается желеобразная масса — остаточный белок, по свойствам и аминокислотному составу похожий на коллаген.

Белки обеспечивают организм аминокислотами, которые необходимыми прежде всего для собственного белкового биосинтеза. Избыточные аминокислоты, разрушаясь, поставляют организму энергию.

Минимальная суточная потребность в белке составляет у мужчин 37 г, у женщин 29 г, однако рекомендованные нормы потребления почти вдвое выше. При оценке пищевых продуктов важно также учитывать качество белка. При отсутствии или низком содержании незаменимых аминокислот белок считается малоценным. Соответственно такие белки должны потребляться в большем количестве. Различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. Справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта.

Качество, в частности полноценность, белка оценивается по критериям:

· соотношение заменимых и незаменимых аминокислот — в белке должно быть не менее 32% незаменимых аминокислот,

· близость аминокислотного состава белка к аминокислотному составу усредненного белка тела человека,

· легкость переваривания в ЖКТ.

Выраженным нарушением потребления белков является квашиоркор — нехватка белков, особенно животных, в пище. В результате возникает дисбаланс аминокислотного состава пищи и недостаток незаменимых аминокислот. У больных наблюдается истощение, остановка роста (у детей), отечность, анемия, нарушение интеллекта и памяти, умственная отсталость, гипопротеинемия и аминоацидурия.

1.2.2 Аминокислотный состав

С понятием биологической ценности белков тесно связан вопрос об эссенциальных (незаменимых) аминокислотах.

В организме человека синтезируются только 10 из 20 необходимых аминокислот — так называемые заменимые аминокислоты (таб.5). Они могут быть синтезированы из продуктов обмена углеводов и липидов. Остальные 10 аминокислот не синтезируются в организме, поэтому они были названы жизненно необходимыми, эссенциальными, или незаменимыми аминокислотами (таб.4).

Таблица 4. Содержание незаменимых аминокислот в мышечной ткани цыплёнка — бройлера I категории (мг %) и суточная потребность человека массой 46 кг, г/кг

Из таблицы 4 видно, что содержание незаменимых аминокислот в мышечной ткани курицы составляет 6862 мг%, что полностью удовлетворяет суточную потребность в них взрослого человека массой 46 кг Лимитирующая аминокислота — валин. При дефиците валина может повреждаться миелиновое покрытие нервных волокон и возникать отрицательный водородный баланс организма, невроз, расстройства координации движений.

Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности — к гибели организма.

Таблица 5. Содержание заменимых аминокислот в мышечной ткани цыплёнка — бройлера I категории (мг%) и суточная потребность человека массой 46 кг, мг/кг

Из таблицы 5 видно, что суммарное содержание заменимых аминокислот составляет 11 368 мг% или 42% от суточной потребности в них человека массой 46 кг.

1.2.3 Липидный состав

В мышечной ткани кур содержит меньше жира, чем в мышечной ткани уток и гусей. Жир хорошо усваивается. В жире птиц содержатся насыщенные жирные кислоты (пальмитиновая, стеариновая) и ненасыщенные, из которых преобладают олеиновая, линолевая, арахидоновая. Имеет высокое йодное число (64−90), кислотное число-0,6, что является одним из показателей биологической ценности.

Липиды мышечной ткани представлены жирами, фосфолипидами, а из стероидов — свободным и связанным холестерином (таб.6).

Таблица 6. Содержание общих липидов, триглицеринов, фосфолипидов, холестерина в мышечной ткани цыплёнка — бройлера I категории (%) и суточная потребность человека массой 46 кг, г/кг

Из таблицы 6 видно, что содержание в мышечной ткани общих липидов составляет 14% или 30% суточной потребности в них. Большую их часть составляют триацилглицериды — 12,89% или 51,6% от среднего значения суточной потребности.

Фосфолипиды защищают клетки от повреждения свободными радикалами, перекисями и ксенобиотиками, обеспечивая барьерные функции и обновление мембран; оказывают стабилизирующее действие на мембранные белки, участвуют в реакции клеток на действие гормонов, выполняют транспортные функции, регулируют проницаемость мембран.

Триглицериды являются самой компактной и энергоемкой формой хранения энергии, а также выполняют в подкожном слое роль физической защиты, термои электроизоляторов; входят в состав липопротеиновых комплексов, доставляя и распределяя по все тканям высшие жирные кислоты — важнейший источник энергии (таб. 7,8).

Холестерин в составе клеточной плазматической мембраны играет роль модификатора бислоя, придавая ему определенную жесткость за счет увеличения плотности «упаковки» молекул фосфолипидов. Таким образом, холестерин — стабилизатор текучести плазматической мембраны. Он совершенно необходим для деления клеток в качестве строительного материала. Холестерин открывает цепь биосинтеза стероидных половых гормонов и кортикостероидов, служит основой для образования жёлчных кислот и витаминов группы D, участвует в регулировании проницаемости клеток и предохраняет эритроциты крови от действия гемолитических ядов.

Таблица 7. Содержание насыщенных и мононенасыщенных жирных кислот в мышечной ткани цыплёнка — бройлера I категории (%)

Из таблицы 7 видно, что суммарное содержание насыщенных жирных кислот составляет 4,13%, мононенасыщенных — 6,73%.

Таблица 8. Содержание полиненасыщенных жирных кислот в мышечной ткани цыплёнка бройлера I категории (%) и суточная потребность человека массой 46 кг, г/кг

Из таблицы 8 видно, что содержание полиненасыщенных жирных кислот в мышечной ткани составляет 2,53% или 23,3% суточной потребности в них человека массой 46 кг.

ПНЖК снижают уровень холестерина в крови и препятствуют развитию атеросклероза, разжижают кровь, препятствуя образованию тромбов, нормализуют жировой обмен в организме, регулируют баланс гормонов отвечающих за внутриобменные процессы организма.

Физиологическая потребность в щ-6 и щ-3 жирных кислотах для взрослых составляют 8−10 г/сутки щ-6 жирных кислот и 0,8−1,6 г/сутки щ-3 жирных кислот, или 5−8% от калорийности суточного рациона, для щ-6 и 1−2% от калорийности суточного рациона. для щ-3. Оптимальное соотношение в суточном рационе щ-6 к щ-3 жирных кислот должно составлять 10:1.

ПНЖК включаются в липидный бислой мембран, регулирующих микровязкость, проницаемость, электронные свойства, снижая возбудимость и формируя соответствующее липидное окружение мембранных белков и ферментов; способствуют метаболизму холестерина в печени и его выноску из организма, обладают антисклеротическим эффектом. Дефицит приводит к циррозу печени, атеросклерозу, ишемии, инфаркту, инсультам, тромбозам, хрупкости сосудов.

1.2.4 Углеводы

Содержание углеводов в мышечной ткани птицы не превышает 0.5% и они находятся в основном в мышечной ткани.

Углеводы выполняют важные и разносторонние функции: энергетическую, пластическую, запасных питательных веществ, защитную, специфическую.

Углеводы на 60% обеспечивают организм энергией. При окислении 1 г углеводов выделяется 17,6 кДж энергии. Норма потребления углеводов в суточном рационе должна составлять как минимум 50−60 г. При этом сложных углеводов необходимо потреблять в 2 раза больше, чем простых. Для физически активного человека количество углеводов должно быть в 2 раза больше количества белка, т. е. примерно 3−5 г углеводов на 1 кг «сухой» массы тела или 138 — 230 г на 46 кг.

Углеводы принимают участие в построении очень важных для организма веществ, таких, как нуклеопротеиды, липоиды, сложные ферменты, АТФ и др.

В организме они откладываются в виде гликогена, который расходуется по мере надобности. В основном его запасают печень и мышцы. При нормальном питании в печени может содержаться гликогена до 10% массы печени, а в мышцах — до 2%. При неблагоприятных условиях, например при голодании, запасы гликогена истощаются и его количество в печени может снизиться до 0,2%.

В мышечных волокнах обнаруживается определенная связь гликогена с миофибриллами. Кроме того, гликоген более или менее равномерно распределен в саркоплазме. Связь гликогена с миозином анизотропных дисков миофибрилл и миогеном саркоплазмы обеспечивает необходимый темп расщепления полисахарида при его гликолитическом распаде.

В процессе интенсивной мышечной работы гликоген подвергается анаэробному гликолитическому распаду с образованием молочной кислоты.

В процессе превращения гликогена образуются фосфорные эфиры гексоз и триоз, пировиноградная кислота и другие продукты распада, однако количество их относительно невелико.

Вязкие секреты (слизи), выделяемые различными железами, богаты сложными углеводами — мукополисахаридами. Они предохраняют стенки органов от механических повреждений, проникновения болезнетворных бактерий и вирусов. Отдельные представители углеводов выполняют специфические функции в организме, например участвуют в проведении нервных импульсов, образовании антител и др.

1.2.5 Минеральные вещества

Из химических элементов, входящих в состав животного организма, часть участвует в построении органических соединений, Из углерода, водорода и кислорода состоят углеводы и жиры. Во все белки и нуклеиновые кислоты кроме этих элементов входит азот. Многие белки содержат серу. Фосфор — составная часть нуклеиновых кислот, он входит также в состав фосфатидов, АТФ и др. Железо — составная часть гемоглобина, йод участвует в построении тироксина — гормона щитовидной железы, кобальт входит в состав витамина В₁₂ и т. д.

Другая часть химических элементов находится в нем в виде неорганических (минеральных) веществ. Минеральные вещества присутствуют в организме в различном состоянии и в связи с этим выполняют различную роль. Часть минеральных веществ содержится в тканях в виде нерастворимых солей: прочных нерастворимых отложений двойных углекислых и фосфорнокислых солей кальция и магния.

Большая часть минеральных веществ находится в виде растворимых солей. Растворенные соли играют большую роль в физико-химических процессах, так как они диссоциированы и находится в виде ионов,

Внеклеточные жидкости (кровь, лимфа, межклеточная жидкость) омывают все клетки и ткани организма и создают внутреннюю среду организма, важнейшей особенностью которой является постоянство основных биохимических показателей, несмотря на непрерывный приток и отток различных веществ в процессе жизнедеятельности. Эта способность живого организма поддерживать одинаковый внутренний климат для клеток и органов называется гомеостазом. Он в значительной степени определяется составом минеральных веществ, изменение концентрации которых во внеклеточных жидкостях немедленно отражается на деятельности органов и тканей. Например, процессы мышечного сокращения, нервной проводимости зависят от соотношения ионов в окружающей среде. Ионы солей выполняют важные функции и в создании устойчивых биологических коллоидных систем. Они влияют на проницаемость клеточных мембран, активируют ряд ферментных систем. Около 25 — 30% всех ферментов, встречающихся в организме животных, проявляют свою активность при обязательном участии микроэлементов (Zn, Mn, Cu) и т. д.

В нормальных условиях содержание различных солей постоянно, и всякое отклонение от нормы приводит к серьезным последствиям, а иногда и к смерти. Так, понижение содержания ионов кальция в крови вызывает судороги и смерть.

В мышечной ткани птицы содержится большинство известных минеральных веществ (таб. 9,10).

Таблица 9. Содержание макроэлементов в мышечной ткани цыплёнка — бройлера I категории (мг %) и суточная потребность в них человека массой 46 кг, г/кг

Из таблицы 9 видно, что в мышечной ткани курицы содержится 239 мг % калия (6,5% суточной потребности в нем), 180 мг % серы (на 90% удовлетворяющая суточной потребности), 175 мг % фосфора (на 22% удовлетворяющего суточной потребности в нем).

Таблица 10. Содержание микроэлементов в мышечной ткани цыплёнка — бройлера I категории (мг %) и суточная потребность в них человека массой 46 кг, мг/кг

Из таблицы 10 видно, что в мышечной ткани курицы содержится 1,5 мг % железа (на 15% удовлетворяющее суточной потребности в нем), 0,130 мг % фтора (полностью удовлетворяющий суточной потребности в нем), 1,26 мг % цинка (на 8,4% удовлетворяющий суточной потребности в нем).

Калий активирует фермент, катализирующий процессы фосфорилирования сахаров, — гексокиназа, ферменты, катализирующие перенос фосфорной кислоты с пирувата на АДФ (пируваткиназа), а также ферменты, участвующие в образовании АТФ в процессе окислительного фосфорилирования. Калий активирует ряд ферментов цикла Кребса, ферменты, участвующие в синтезе белка. Несмотря на необходимость калия для проявления активности ряда ферментов, механизм этой активации до настоящего времени не представляется ясным.

Сера входит в состав многих витаминов и многих коферментов, таких, как биотин, тиамин, коэнзим А, глютатион, липоевая кислота и др. В связи с этим сера принимает участие в многочисленных реакциях обмена (аэробная фаза дыхания, синтез жиров). В составе коэнзима, А (СоА—SH) сера участвует в образовании макроэргической связи с ацильными группами кислот. Ацетилкоэнзим, А (CH₃CO~SCoA) играет роль в метаболизме углеводов, жирных кислот, аминокислот. Сульфгидрильные группировки (SH) и дисульфидные связи (S—S) играют большую роль, обеспечивая взаимодействие между ферментами и их простетическими группами, а также участвуя в создании определенной конфигурации белковых молекул.

Физиологическое значение фосфора определяется тем, что он входит в состав ряда органических соединений, таких, как нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК), коферменты (НАД, НАДФ), нуклеопротеиды, витамины. Фосфор оказывает преимущественно кислотное действие на организм, принимает участие в обмене белков, жиров и углеводов, построении клеточных элементов, костной ткани, ряда ферментов, гормонов и многих других органических соединений (фосфопротеиды, фосфолипиды, фосфорные эфиры углеводов, фосфокреатин, адениловая кислота, фосфотиамин, фосфопиридоксаль и др.). Лабильные фосфатные связи выполняют роль аккумуляторов энергии (накопители энергии).

Железо входит в состав каталитических центров многих окислительно-восстановительных ферментов. В виде геминовой группировки оно входит в состав таких ферментов, как цитохромы, цитохромоксидаза, леггемоглобин, каталаза и пероксидаза. Цитохромная система является необходимым компонентом дыхательной и фотосинтетической электронтранспортной цепи.

Цинк входит в состав инсулина, более 30 ферментов, например, в такие как фосфатазы, карбоангидразы, алкогольдегидрогеназа, РНК-полимераза. цинк активирует такие ферменты, как енолаза, альдолаза, гексокиназа, триозофосфатдегидрогеназа.

Фтор входит в состав эмали зубов и костей.

1.2.6 Витамины

Большинство водорастворимых витаминов участвуют в построении ферментов, точнее, коферментов.

Жирорастворимые витамины не выполняют коферментныс функции, но они необходимы для работы ряда ферментов. Их действие на ферментные системы реализуется особым путем через их влияние на биологические мембраны. Ферменты распределены в клеточном содержимом не хаотически, а строго упорядочение. Некоторые ферменты просто растворены в цитоплазме, другие прочно связаны с мембранами и органеллами. Каталитическая активность одних ферментов проявляется только в том случае, если они связаны с мембранами, другие, напротив, в этом состоянии неактивны и начинают действовать лишь после того, как отделяются от мембраны. Жирорастворимые витамины обнаружены в составе биомембран. По-видимому, жирорастворимые витамины оказывают влияние на каталитическую активность внутриклеточных ферментов, связанных с биомембранами, регулируют прочность связи, процессы фиксирования и освобождения этих ферментов на мембранах. Недостаток или избыток жирорастворимых витаминов приводит к изменению структуры мембран, некоторым изменениям их химического состава. Особо следует отметить влияние этих витаминов на проницаемость мембран.

Полное отсутствие в организме тех или иных витаминов является причиной авитаминозов. Чаше встречаются случаи частичной недостаточности витаминов — гиповитамннозы. Причиной этого может быть не только недостаточное содержание витаминов в пище, но и нарушение их всасывания в желудочно-кишечном тракте. Так, витамины А, D, Е и К (жирорастворимые витамины) всасываются вместе с жирами. При нарушении всасывания жиров плохо всасываются и эти витамины. Чрезмерное введение в организм некоторых витаминов вызывает заболевания, называемые гипервитаминозами, которые специфичны для жирорастворимых витаминов. Они способны накапливаться в организме и проявлять токсическое действие.

Из витаминов в мышечной ткани птицы есть: витамин А, витамин Е, витамин С, В₁, В₂, В₁₂, пантотеновая кислота, холин, биотин и др. (таб.11)

Таблица 11. Содержание жирорастворимых и водорастворимых витаминов в мышечной ткани цыплёнка — бройлера I категории (мг%) и суточная потребность в них человека массой 46 кг, мг/кг

Из таблицы 11 видно, что наибольший процент удовлетворения суточной потребности человека в витаминах имеют витамин В₆ (25,5%), витамин В₁₂ (21%) и ниацин (30,5%).

Витамин В₆ (адермин, пиридоксол). — производное гетероцикла пиридина.

Коферментные формы:

Являются не только центральными звеном белкового обмена, но и одним из важных звеньев между обменом белков, углеводов, липидов.

Участвует в белковом обмене, а именно в промежуточном обмене аминокислот — реакции трансаминирования и дезаминирования.

Трансаминирование:

Ниацин (Витамин В5, витамин РР, никотиновая кислота, никотинамид) — производное пиридина, существует в виде никотиновой кислоты или никотинамида.

Его коферментными формами являются никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и фосфорилированная по рибозе форма — никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ).

Являются коферментами дегидрогеназ, участвующие в окислении углеводов, жирных кислот, глицерина, аминокислот, участвуют в превращении субстратов цикла Кребса и терминальных стадиях дегидрирования в дыхательной цепи. НАДФ — донор водорода при синтезе жирных кислот, холестерина.

Реакция: перенос 2 Н+ от НАДН+ Н+ на пируват — образование молочной кислоты (Гликолиз):

Ниацин влияет на высшую нервную деятельность, на органы пищеварения, на обмен холестерина, образование эритроцитов, сердечно-сосудистую систему.

Витамин В₁₂ (кобаламины, цианокобаламин)

Состоит из планарной группы (в основе цикл коррина), которая содержит восстановленные пиррольные кольца, координационно связанные с атомом Со в центре, расположены перпендикулярно к ней 2 нуклеозидные группы, имеющие диметилбензимидазол и аденин и (альфа) Д-рибофуранозу.

Ферментные системы, в составе которых в качестве простетической группы участвуют не свободный витамин В12, а так называемые В12-коферменты, или кобамидные коферменты. Последние отличаются тем, что содержат 2 типа лигандов: метильную группу и 5'-дезоксиаденозин. Соответственно различают метилкобаламин СН3-В12 и дезоксиаденозилкобаламин.

Кофермент трансферазы в реакции синтеза метионина:

1.2.7 Экстрактивные вещества

Различают азотистые и безазотистые экстрактивные вещества. К безазотистым относятся углеводы и все соединения, возникающие из них в процессе метаболизма мышечной ткани. Общее содержание их составляет 05 — 1.0%. Азотистые экстрактивные вещества представляют собой различные соединения, содержащие азот, но не являющиеся белками. К ним следует отнести карнозин, карнитин, ансерин, креатин и содержащие фосфат соединения: креатинфосфат (КФ), аденозинтрифосфат (АТФ), аденозиндифосфат (АДФ) и аденозинмонофосфат (АМФ), или аденилатфосфат. После прекращения жизни макроэргические фосфатные соединения распадаются с образованием неорганического фосфата, нуклеозидов, пуриновых и пиримидиновых оснований, которые также обнаружены во фракции азотистых экстрактивных веществ. Кроме того, в этой фракции находятся глутатион и свободные аминокислоты, а также конечные продукты азотистого обмена — мочевина_, соли аммония и креатинин (таб.8).

Таблица. 12. Содержание отдельных азотистых экстрактивных веществ в мышечной ткани цыпленка — бройлера I категории, мг %

Из таблицы 12 видно, что в мышечной ткани содержится сравнительно большое количество карнозина — 0,2−0,3 мг%, креатин+креатинфосфат — 0,2−0,55 мг%, энергии АТФ — 0,25 — 0,4 мг%

Специфическими азотистыми экстрактивными веществами мышечной ткани являются карнозин и карнитин. По химической структуре карнозин представляет собой дипептид, состоящий из остатковаланина и гистидина.

Карнозин участвует в процессах фосфорилирования, происходящего в мышцах при образовании макроэргических фосфатных соединений аденозннтрифосфата к креатинфосфата и при использовании в этом процессе неорганического фосфата.

Креатин представляет собой метилгуанидинуксусную кислоту. При жизни креатин содержится в мышцах примерно на 80% и в виде креатинфосфата, участвующего в реакциях, связанных с мышечным сокращением.

Глютатион — трипептид, состоящий из трех аминокислот — глютаминовой, цистеина, и глицина. Он существует в восстановленной и окисленной формах, создавая в живой мышце вместе с другими соединениями определенный окислительно — восстановительный потенциал. За счет входящей в его состав сульфигидрильной группы является активатором ряда ферментов. В мышцах содержится преимущественно в восстановленной форме в количестве до 40 мг%, при посмертных изменениях мышечной ткани может явиться источником образования свободных аминокислот — цистеина, глицина и глютаминовой кислоты.

АТФ, АДФ и АМФ — аденозинфосфаты — являются мононуклеотидами, играющими в мышечной ткани важную роль в процессе обмена веществ и реакциях, связанных с освобождением энергии для мышечной работы.

АТФ состоит из пуринового основания — аденина, D-рибозы и трех остатков фосфорной кислоты. В процессе посмертных изменений АТФ дезаминируется и переходит в инозинмонофосфат (ИМФ), который также обнаруживается во фракции азотистых экстрактивных веществ.

В мышечной ткани содержаться свободные аминокислоты, присутствующие при жизни птицы в результате постоянного процесса обновления белков и образующиеся при расщеплении различных белковых и небелковых компонентов мышечной ткани.

1.3 Биохимический механизм автолититических процессов

После прекращении жизни птицы состав и свойства отмирающих тканей не остаются неизменными. Общее направление их изменений может быть характеризовано как распад биологических систем, образующих живые ткани. Исходная причина этого распада — дезорганизация обмена веществ в тканях в результате прекращения поступления кислорода и приостановки процессов синтеза и выработки энергии. Вследствие этого обратимые прижизненные химические процессы становятся необратимыми, а деятельность тканевых ферментов приобретает разрушительный характер. Начинается самораспад, или автолиз, тканей. Главная роль в развитии автолитических процессов принадлежит ферментам, расщепляющим белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты на более простые вещества.

Автолизу подвергаются все ткани и органы. Но набольшее практическое значение имеют автолитические изменения мышечных тканей, а именно изменения: углеводной, белковой, липидной систем и фосфорасодержащих веществ.

Автолитические изменения тканей сходны для всех теплокровных животных и птиц, отличаясь лишь в некоторых деталях и особенно в скорости их развития. Некоторое влияние на скорость и глубину автолитических изменений мяса оказывает состояние животных и птиц перед убоем: усталость, истощенность, заболевания.

В ходе автолитических процессов изменяется состояние мышечной ткани: парное, развитие посмертного окоченения, после разрешения посмертного окоченения, созревание .

К парному состояния относят мышечную ткань непосредственно после убоя птицы и разделки (для птицы до 30 мин). Мышечная ткань в парном состояние имеет pH =7,2.

После развивается посмертное окоченение, выраженное в некотором укорочении и отвердении мышц и утрате ими растяжимости. Процесс окоченения сопровождается некоторым повышением температуры мышечной ткани в результате выделения тепла, которое образуется от протекающих в тканях химических реакций. Наступает в разные сроки в зависимости от особенностей птицы и окружающих условий. У кур окоченение наступает через 4−5 часов, приводящее к резкому снижению pH до 5,5−5,6. Мышечная ткань плохо поддается действию пепсина.

После полного окоченения начинается разрешение окоченения: мускулатура расслабляется, уменьшаются прочностные свойства мяса.

Нет установленных показателей точных сроков созревания. Это объясняется прежде всего тем, что важнейшие свойства при созревании изменяются неодновременно. Так жёсткость наиболее заметно уменьшается через 5−7 суток после убоя (при 0−4°C) и в последующем, хотя и медленно, продолжает уменьшаться.

В основе автолитических превращений лежат изменения углеводной системы, системы ресинтеза АТФ, липидной системы, белковой системы. В связи с отсутствием поступления кислорода в организм ресинтез гликогена после убоя идти не может, и начинается его анаэробный распад, который протекает по пути фосфоролиза и амилолиза с образованием молочной кислоты и глюкозы. Интенсивный прижизненный распад гликогена может вызываться стрессовыми ситуациями у животных.

Через 24 часа гликолиз приостанавливается вследствие исчерпания запасов АТФ и накопления молочной кислоты, подавляющей фосфоролиз.

Ферментативный распад гликогена является пусковым механизмом для развития последующих физико-химических и биохимических процессов. Накопление молочной кислоты приводит к смещению pH в кислую сторону от 7,2−7,4 до 5,4−5,8 в результате чего:

· увеличивается устойчивость мышечной ткани к действию гнилостных микроорганизмов;

· снижается растворимость мышечных белков (изоточка 4,7−5,4), уровень их гидратации

· происходит набухание коллагена соединительной ткани;

· повышается активность катепсинов (оптимум деятельности — 5,3), вызывающих гидролиз белков на более поздних стадиях автолиза;

· разрушается бикарбонатная система мышечной ткани с выделением углекислого газа;

· создаются условия для интенсификации реакций цветообразования вследствие перехода в миоглобине двухвалентного железа в трёхвалентное;

· активизируется процесс окисления липидов.

На первой стадии автолиза важное значение имеет уровень содержания в мясе энергоёмкой АТФ, вследствие дефосфорилирования (распада) которой осуществляется процесс фосфоролиза гликогена. Одновременно энергия дефосфорилирования обеспечивает сокращение миофибриллярных белков.

Для мышечной ткани (в послеубойный период) характерно непрерывное снижение концентрации АТФ. Вследствие уменьшения запасов АТФ, не хватает энергии для восстановления состояния релаксации сократившихся волокон.

Накопление молочной (и фосфорной) кислоты, как уже отмечалось, оказывает существенное влияние на состояние мышечных белков. Сущность этих изменений в основном связана с процессом образования актомиозинового комплекса и зависит от наличия в системе энергии и ионов кальция (Ca²⁺). Непосредственно после убоя количество АТФ велико, Ca²⁺ связан с саркоплазматической сетью мышечного волокна, актин находится в глобулярной форме и не связан с миозином, что обуславливает расслабленность волокон, большое количество гидрофильных центров и высокую водосвязывающую способность. Сдвиг pH мяса в кислую сторону запускает механизм превращений миофибриллярных белков:

· изменяется проницаемость мембран миофибрилл;

· ионы кальция выделяются из каналов саркоплазматического ретикулума, концентрация их возрастает;

· ионы кальция повышают АТФ-азную активность миозина;

· глобулярный G-актин переходит в фибриллярный (F-актин), способный вступать во взаимодействие с миозином в присутствии энергии распада АТФ с образованием актомиозинового комплекса.

Следует отметить, что характер развития автолиза в белых и красных мышечных волокнах несколько отличается. Красные волокна, в отличие от белых, характеризуются медленным сокращением и высокой длительностью процесса.

Мышечная ткань, подвергающаяся автолизу, может обладать токсичностью только в случае глубокого распада, сопровождающегося выделением путресцина, кадаверина, индола и других сильно пахнущих веществ.

В период замораживания и при последующем хранении в замороженном виде деятельность тканевых ферментов резко замедляется, но не приостанавливается даже при очень низких температурах; происходят автолитические изменения компонентов.

В процессе замораживания два важнейших фактора влияют на течение ферментативных превращений. Помимо снижения температуры, решающее влияние оказывает повышение концентрации солей, что приводит к ингибированию большинства биохимических реакции. Наряду с этим в результате выхода из ограничивающих структур ферментов и относительного увеличения концентрации активаторов наблюдается повышение некоторых биохимических превращений.