Сравнительный анализ вклада различных лиганд-рецепторных комплексов в процесс адгезии эпидермальных клеток к изоформам ламинина
Nelson J., Scott W.N., Allen W.E., Wilson D.J., Harriott P., McFerran N. V., Walker B. 1996. Murine epidermal growth factor peptide (33−42) binds to YIGSR-specific laminin receptor on both tumor and endothelial cells. J.Biol.Chem. 271 (42): 26 179−26 186. Sasaki M., Kleinman H.K., Huber H., Deutzmann R., Yamada Y. 1988. Laminin, multidomain protein. The A chain has a uniqe globular domain and… Читать ещё >
Сравнительный анализ вклада различных лиганд-рецепторных комплексов в процесс адгезии эпидермальных клеток к изоформам ламинина (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Содержание
- Выводы
1. Проведен сравнительный анализ адгезивных свойств двух изоформ ламинина по отношению к эпидермальным клеткам человека. Показано, что взаимодействие нормальных кератиноцитов и клеток эпидермоидной карциномы линии А-431 идет быстрее и эффективнее с ламинином-2/4, чем с ламинином-1, как на ранней стадии адгезии (прикрепление), так и на более поздней стадии (распластывание).
2. Предложенный в работе метод адгезии латексных шариков позволяет оценивать относительное число рецепторов к изучаемым белкам на поверхности клеток. Установлено, что относительное связывание рецепторов с ламинином-2/4 в несколько раз больше, чем с ламинином-1, как у кератиноцитов, так и у клеток линии А-431.
3. Путем направленного исключения определенных групп рецепторов из взаимодействия клеток с ламининами установлено, что основными рецепторами, обеспечивающими адгезию клеток к ламинину-1, являются интегрины с Р1 субъединицей (а2(31 и а3|31), тогда как взаимодействие клеток с ламинином-2/4 обеспечивается главным образом интегрином абр4. Кроме того, результаты свидетельствуют о том, что во взаимодействии кератиноцитов с ламинином-2/4 принимают и другие неизвестные рецепторы.
4. С помощью предложенных методов регистрации адгезивных свойств клеток показано, что на разных стадиях адгезии клеток к ламининам принимают участие разные лиганд-рецепторные комплексы.
5. Лиганд-рецепторные комплексы могут действовать как независимо, так и координировано друг с другом, что определяется набором аминокислотных последовательностей, отвечающих за связывание с рецепторами, у разных ламининов. В частности показано, что различия во взаимодействии клеток линии А-431 с изоформами ламинина могут быть обусловлены координированным действием интегрина а6р4 и 67 кДа рецептора ламинина.
Диссертация выполнена в Отделе клеточных культур (ОКК) Института цитологии РАН. Автор выражает глубокую признательность сотрудникам ОКК И. В. Воронкиной, к.б.н. Ю. П. Петрову, к.б.н. О. А. Петуховой, к.б.н. Л. В. Туроверовой, к.б.н. И. В. Кропачевой, В. А. Бабакову и научному руководителю заведующему ОКК д.б.н., профессору Г. П. Пинаеву, без ценных рекомендаций которых и содействия в проведении исследований невозможно было бы написание данной работы.
Особенно автор благодарен группе, возглавляемой к.б.н. М. И. Блиновой, -Н.В. Калмыковой, Е. В. Кузьминых и Ю. В. Горелик за помощь в работе с клеточными культурами и обсуждении результатов.
Заключение
Подводя итог проведенным исследованиям, попытаемся ответить на поставленные вопросы.
Совершенно определенно можно сказать, что процесс адгезии кератиноцитов человека и клеток линии А-431 идет быстрее и эффективнее при взаимодействии с ламинином-2/4, чем с ламинином-1, как на стадии прикрепления, так и на стадии распластывания. Наибольшие различия в адгезии к двум изоформам демонстрируют кератиноциты первичной культуры, а наименьшие — клетки линии А-431.
Исключение из взаимодействия с клетками небольших по размеру участков молекул ламинина, или отдельных рецепторов оказывает значительное влияние на клеточный ответ. Причем, одни и те же рецепторы и фрагменты ламинина в разной степени влияют на связывание и распластывание клеток на разных изоформах ламинина. Метод с использованием латексных шариков, предложенный в работе, позволяет оценивать эти различия и давать количественную характеристику вклада фрагментов молекулы ламинина и отдельных рецепторов, участвующих в адгезии клеток к ламинину. Полученные результаты, однозначно говорят о том, что определяющее влияние на прикрепление и распластывание клеток к ламининам оказывают типы лиганд-рецепторных комплексов, образуемых с одной стороны рецепторами клетки, а с другой стороны аминокислотными последовательностями молекул ламинина. Причем интерпретация результатов усложняется еще и тем, что отдельные лиганд-рецепторные комплексы могут координировано взаимодействовать друг с другом, что, по-видимому, определяется различным набором мест связывания у молекулы ламинина с рецепторами клеток.
В данной работе не рассматривалось, как влияют на адгезию клеток к ламининам другие компоненты ВМ, факторы роста или гормоны, которые имеют соответственные рецепторы на поверхности этих же клеток. Можно ожидать, что такие взаимодействия будут оказывать влияние на тот клеточный ответ, который возникает при контакте клеток с ламининами. В этом отношении, представленный в настоящей работе метод, с использованием латексных шариков, вместе с предварительной обработкой клеток, различными комбинациями антител и синтетических пептидов, может оказаться весьма полезным. Таким образом, настоящая работа, отвечая на одни вопросы, ставит другие.
К сожалению, в настоящее время не известна та роль, которую выполняет ламинин-2/4 в БМ кожи. Тот факт, что только одни рецепторы ламинина-1 не могут полностью определять различия во взаимодействии нормальных кератиноцитов с разными изоформами ламинина, позволяет высказать предположение о наличие на поверхности кератиноцитов специфического рецептора к ламинину-2/4. Тот факт, что кератиноциты как первичные, так и культивируемые в течение 10−14 дней, плохо адгезируют на ламинине-1, несмотря на наличие общих для двух изоформ рецепторов, приводит к заключению о существовании у ламинина-2/4 последовательностей, которые позволяют формировать лиганд-рецепторные комплексы, определяющие взаимодействие кератиноцитов с БМ. Весьма вероятно, что наличие этих мест связывания позволяет удерживать базальные (стволовые) кератиноциты на БМ. Использование этого специфического взаимодействия может оказаться полезным для селективного выделения стволовых кератиноцитов.
Установленные в работе различия вклада одних и тех же рецепторов и мест связывания молекулы белка во взаимодействие нормальных и трансформированных кератиноцитов с ламининами свидетельствуют о том, что в процессе злокачественной трансформации происходит смена лиганд-рецепторных комплексов, определяющих взаимодействие клеток с ВМ.
Те лиганд-рецепторные комплексы, которые исследовали в настоящей работе, были выбраны по данным литературы. Кроме того, в работе исследовали только вклад лиганд-рецепторных комплексов в процесс адгезии клеток к ламининам. В дальнейшем необходим поиск новых комплексов, выяснение того, какие лиганд-рецепторные комплексы запускают такие процессы как миграция, пролиферация, дифференцировка клеток, определить связь образующихся в ответ на контакт с ламинином лиганд-рецепторных комплексов с процессами, возникающими внутри клетки: киназными каскадами, организацией цитоскелета, экспрессией генов.
1. Васильев А. В., Волошин А. В., Терских В.В.1991. Роль фидерных клеток в прикреплении и росте кератиноцитов человека и крысы. Цитология. 33 (12): 8489.
2. Калмыкова Н. В., Черепанова О. А., Горелик Ю. В., Воронкина И. В., Блинова М. И., Пинаев Г. П. 2002. Различное влияние ламинина-1 и ламинина-2/4 на адгезию и миграцию культивируемых кератиноцитов человека. Цитология. 44 (8): 792−798.
3. Практическая химия белка. Под ред. Дарбре А. М: Мир, 1989.
4. Хэм А., КормакД. 1983. Гистология. Т. 4, М., Мир.
5. Adachi Е., Hayashi Т. 1986. In vitro formation of hybride fibrils of type V collagen and type I collagen. Connect.Tiss.Res. 14: 257−266.
6. Черепанова О. А., Калмыкова H.B., Воронкина И. В., Аре А. Ф., Горелик Ю. В., Пинаев Г. П. 2002. Различия в характере взаимодействия нормальных и трансформированных кератиноцитов человека с изоформами ламинина. Цитология 44 (2): 151−158.
7. Adams J.C., Watt F.M. 1993. Regulation of development and differentiation by the extracellular matrix. Development 117: 1183−1198.
8. Are A., Pinaev., Burova E., Lindberg U. 2001. Attachment of A-431 cells on immobilized antibodies to the EGF receptor promotes cell spreading and reorganization of the microfilament system. Cell Motility and Cytoskeleton 48 (1): 2436.
9. ArdiniE., Tagliabue E., Magnifico A., Buto S., Castronovo V., Colnaghi M.I., Menard S. 1997. Co-regulation and physical association of the 67-kDa monomelic laminin receptor and the a6p4 integrin. J.Biol.Chem. 272 (4): 2342−2345.
10. Aumailley M., Nurcombe V., Edgar D., Paulsson M., Timpl R. 1987. The cellular interaction of laminin fragments. J.Biol.Chem. 262 (24): 11 532−11 538.
11. Baron M., Norman D.G., CampbellI.D. 1991. Protein modules. TIBS 16: 1317.
12. BeckK., Hunter I., EngelJ. 1990. Structure and function of laminin: anatomy of multidomain glycoprotein. FASEB J. 4: 148−160.
13. Blumberg B., MacKrell A.J., Olson P.F., Kurkinen M., Monson J.M., Natzle J.E., Fessier J.H. 1987. Basement membrane procollagen IV and its specialized carboxyl domain are conserved in drosophila, mouse and human. J.Biol.Chem. 262: 5947−5950.
14. Brown J.C., Wiedemann H., TimplR. 1994. Protein binding and cell adhesion properties of two laminin isoforms (AmBleB2e, AmBlsB2e) from human placenta. J. Cell Sci. 107: 329−338.
15. Brown P.J. andJuliano R.L. 1985. Selective inhibition of flbronectin-mediated cell adhesion by monoclonal antibodies to a cell-surface glycoprotein. Science 228: 1448−1451.
16. Bruch M., Landwer R., Engel J. 1989. Dissection of laminin by cathepsin G into its long-arm and short-arm structures and localization of regions involved in calcium dependent stabilization and self-association. Eur.J.Biochem. 185: 271−279.
17. Buck C.A., Horwitz A.F. 1987. Cell surface receptors for extracellular matrix molecules. Annu.Rev.Cell Biol. 3: 179−205.
18. Burgeson R.E., Chiquet M., Deutzmann R., Ekblom P., EngelJ., Kleinman H., Martin G.R., Meneguzzsi G., Paulsson M., Sanes J., TimplR., Tryggvason K., Yamada Y., Yurchenco P.D. 1994. A new nomenclature for laminins. Matrix Biol. 14: 209−211.
19. Campbell K. 1995. Three muscular dystrophies: loss of cytoskeleton-extracellular matrix linkage. Cell 80: 675−679.
20. Chen W-T. 1992. Membrane proteases: roles in tissue remodeling and tumour invasion. Curr.Opin.Cell Biol. 4: 802−809.
21. Chi H.-C., Hui C.-F. 1989. Primary structure of the Drosophila laminin B2 chainand comparison with human, mouse, and Drosophila laminin B1 and B2 chains. J.Biol.Chem. 264: 1543−1550.
22. Chung A.E., Freeman I.L., Braginski J.E. 1977. A novel extracellular membrane elaborated by a mouse embryonal carcinoma-derived cell line. Biochem.Biophys.Res.Com. 79: 859−868.
23. Chung A.E., Jaffe R., Freeman I.L., Vergnes J.-P., Braginski J.E., Carlin B. 1979. Properties of a basement membrane-related glycoprotein synthesized in culture by a mouse embryonal carcinoma-derived cell line. Cell 16: 277−287.
24. Colognato H., MacCarrickM., O’RearJ.J., Yurchenco P.D. 1997. The laminin a2-chain short arm mediates cell adhesion through both the a 1 (31 and a231 integrins. J.Biol.Chem. 272 (46): 29 330−29 336.
25. Colognato-Pyke H, O’Rear J.J., Yamada Y., Carbonetto S., Cheng Y-S., Yurchenco P.D. 1995. Mapping of network-forming, heparin-binding, and a 1(31 integrin-recognition sites within the a-chain short arm of laminin-1. J.Biol.Chem. 270: 9398−9406.
26. ColucciC., Gianelli G., GranoM., Faccio R., Quaranta V., Zallone A.Z. 1996. Human osteoclast-like cells selectively recognize laminin isoforms, an event that indusces migration and activates Ca mediated signals. J. Cell Sci. 109: 1527−1535.
27. CoxE.A., Sastry S.K., Huttenlocher A. 2001. Integrin-mediated adhesion regulates cell polarity and membrane protrusion through the Rho family of GTFases. Mol.Biol.Cell 12: 265−277.
28. Dennis J. W., Waller C.A., Schirrmacher V. 1984. Identification of asparagine-linked oligosaccharides involved in tumor cell adhesion to laminin and type IV collagen. J. Cell Biol. 99: 1416−1423.
29. Desban N., Duband J-L. 1997. Avian neural crest cell migration on laminin: interaction of the alp 1 integrin with distinct laminin-1 domains mediates different adhesive responses. J. Cell Sci. 110: 2729−2744.
30. Dransfield I., Cabanas C., Barrett J., Hogg N. 1990. Interaction of leukocyte integrins with ligand is necessary but not sufficient for function. J. Cell Biol. 116: 1527−1535.
31. DurkinM.E., Nielsen F.C., Loechel F., Albrechtsen R., Wewer U. 2001. Regulation of laminin a2 chain gene expression in human cancer cell lines. Eur.J.Biochem. 268: 3797−3806.
32. Ekblom P. 1996. Receptors for laminins during epithelial morphogenesis. Cur.Opin.Cell Biol. 8: 700−706.
33. Edgar D., Timpl R., Thoenen H. 1984. Structural requirements for the stimulation of neurite outgrowth by two variants of laminin and their inhibition by antibodies. EMBO J. 3: 1463−1468.
34. EhrigK., Leivo I., Argraves W.S., Ruoslahti E., EngvallE. 1990. Merosin, a tissue-specific basement membrane protein, is a laminin-like protein. Proc.Natl.Acad.Sci. 87: 3264−3268.
35. EngelJ. 1989. EGF-like domains in extracellular matrix proteins: localized signals for growth and differentiation? FEBS Lett. 251: 1−7.
36. EngelJ. 1992. Laminins and other strange proteins. Biochem. 31 (44): 1 064 310 651.
37. Engvall E. 1994. Cell adhesion in muscle. Brazilian J.Med.Biol.Res. 27 (9): 2213−2227.
38. Engvall E., Eanvicker D., Day A., Muir D., Manthorpe M, Paulsson M. 1992. Merosin promotes cell attachment and is a component of neurite-promoting factor of RN22 Schwannoma cells. Exp. Cell Res. 198: 115−123.
39. Engvall E., Earwicker D., Haaparanta T., Ruoslahti E., Sanes J.R. 1990. Distribution and isolation of four laminin variants: tissue restricted distribution of heterotrimers assembled from five different subunits. Cell Regul. 1: 731−740.
40. Evang M.D., Steele J. G. 1997. Multiple attachment mechanisms of corneal epithelial cells to polymer cells can attach in absence of exogenous adhesion proteins through mechanism that requires microtubules. Exp. Cell Res. 233: 88−98.
41. Extracellular matrix: structure and function. 1985. Ed. Reddi H. UCLA Symposia on Molecular and Cellular Biology, 25.
42. Ferletta M., Ekblom P. 1999. Identification of laminin-10/11 as a strong cell adhesive complex for a normal and a malignant human epithelial cell line. J. Cell Sci. 112: 1−10.
43. Fujiwara H., Kikkawa Y., SanzenN., Sekiguchi K. 2001. Purification and characterization of human laminin-8. Laminin-8 stimulates cell adhesion and migration through alpha3betal and alpha6betal integrins. J.Biol.Chem. 276 (20): 17 550−17 558.
44. Gehlsen K.R., Sriramarao P., FurchtL.T., Skubitz A.P. 1992. A syntetic peptide derived from the carboxy terminus of the laminin A chain represents a binding site for the a3p 1 integrin. J. Cell Biol. 117: 449−459.
45. Gloe T., Riedmayr S, Sohn H.-Y., Pohl U. 1999. The 67-kDa laminin-binding protein is involved in shear stress-dependent endothelial nitric-oxide synthase expression. J.Biol.Chem. 274 (23): 15 996−16 002.
46. GorelikJ. V., Cherepanova O.A., Voronkina I. V., Diakonov I.A., Blinova M.I., Pinaev G.P. 2001. Laminin-2/4 from human placenta is a better adhesion agent for primary keratinocytes than laminin-1 from EHS sarcoma. Cell Biol.Int. 25 (5): 395 402.
47. Graf J., Iwamoto Y., Sasaki M., Martin G., Kleinman H.K., Robey F.A., Yamada Y. 1987. Identification of amino acid sequence in laminin mediating cell atachment, chemotaxis, and receptor binding. Cell 48: 989−996.
48. Graf J., Ogle R.C., Robey F. A., Sasaki M., Martin G.R., Yamada Y., Kleinman H.K. 1987a. A pentapeptide from the laminin B1 chain mediates cell adhesion and binds the 67 000 laminin receptor. Biochem. 26: 6896−6900.
49. Graf J., Roy C.O., Robey F. A., Sasaki M., Martin G.R., Yamada Y., Kleinman H.K. 1987b. A pentapeptide from the laminin B1 chain mediates cell adhesion and binds the 67 000 laminin receptor. Biochemistry 26: 6896−6900.
50. Green K.J., Jones J.C.R. 1996. Desmosomes and hemidesmosomes structure and function of molecular components. FASEB J. 10: 871−881.
51. Grinnell F., Но C.H., Tuan T.L. 1988. Cell adhesion and phagocytosis promoted by monoclonal antibodies not directed against fibronectin receptors. J. Cell Sci. 90 (2): 201−214.
52. Grinnell F. 1990. The activated keratinocyte: up regulation of cell adhesion and migration during wound healing. J. Trauma 30 (12 Suppl): S144−149.
53. Grinnell F. 1992a. Cellular adhesiveness and extracellular substrata. Int. Rev. Cytol. 53, 65−144.
54. Grinnell F. 1992b. Wound repair, keratinocytes activation and integrin modulation. J. Cell Sci. 101: 1−5.
55. Guo M., Grinnell F. 1989. Basement membrane and human epidermal differentiation in vitro. J.Derm.Inv. 93: 372−378.
56. Guo M., Toda K.I., Grinnell F. 1990. Activation of human keratinocyte migration on type I collagen and fibronectin. J. Cell Sci. 96: 197−205.
57. GuoM., Kim L.T., Akiyama S.K., GralnickH.R., Yamada K, GrinnellF. 1991. Altered processing of integrin receptors during keratinocyte activation. Exp. Cell Res. 195: 315−322.
58. Han J., Jenq W., Kefalides N.A. 1999. Integrin a2(3l recognizes laminin-2 and induces C-erb B2 tyrosine phosphorylation in metastatic human melanoma cells. Connect Tissue Res. 40 (4): 283−293.
59. Hirano Y, Okuno M., Hayashi Т., Goto K., Nakajima A. 1993. Cell attachment activities of surface immobilized oligopeptides RGD, RGDS, RGDY, RGDT, and YIGSR toword five cell lines. J.Biomater.Sci.Polimer Edn. 4: 235−243.
60. HormiaM., Falk-Marzillier J., Plopper G., Tamura R.N., Jones J.C., Quaranta V. 1995. Rapid spreading mature hemidesmosome formation in HaCat keratinocytes induced by incubation with soluble laminin-5. J. In vest. Dermatol. 105: 557−561.
61. Hunter D.D., Llinas R., ArdM., MerlieJ.P., SanesJ.R. 1992. Expression of s-laminin and laminin in the developing rat central nervous system. Comp.Neurol. 323 (2): 238−51.
62. Hunter D.D., Porter B.E., BulockJ.W., Adams S.P., MerlieJ.P., SanesJ.R. 1989. Primary sequence of a motor neuron-selective adhesive site in the synaptic basal lamina protein S-laminin. Cell 59: 905−913.
63. Jenq W., Wu S.J., Kefalides N.A. 1994. Expression of a2-subunit of laminin correlates with increased cell adhesion and metastatic propensity. Differentiation 58 (1): 29−36.
64. Jones J.C.R., Kurpakus M.A., Cooper H.M., Quaranta V. 1991. A function for the integrin a6(34 in the hemidesmosome. Cell Regul. 2: 427−438.
65. Juliano R.L., VarnerJ.A. 1993. Adhesion molecules in cancer: the role of integrins. Curr.Opin.Cell.Biol. 5: 812−818.
66. JungD., Yang В., Meyer H.J., Chamberlain J.S., Campbell K.P. 1995. Identification and characterization of the dystrophin anchoring site on p-dystroglycan. J.Biol.Chem. 270: 27 305−27 310.
67. Kainulainen Т., Autio-Harmainen H., Oikarinen A., Salo S., Tryggvason K., Salo T. 1997. Abnormal distribution and synthesis of laminin-5 (kalinin) in orallichenplanus, epithelialdysplasias and squamous cell carcinomas. Br.J.Dermatol. 136: 331−336.
68. Karecla P.L., Timpl R., Watt F. 1994. Adhesion of human epidermal keratinocytes to laminin. Cell Adhes. 2: 309−318.
69. Kikkawa Y., Sanzen N., SekiguchiK. 1998. Isolation and characterization of laminin-10/11 secreted by human lung carcinoma cells. J.Biol.Chem. 273 (25): 1 585 415 859.
70. Kim L.T., Ishihara S., Lee C-C., Akiyama S.K., YamadaK.M., Grinnell F. 1992. Altered glycosylation and cell surface expression of pi integrin receptors during keratinocytes activation. J. Cell Sci. 103: 743−754.
71. Klein C.E., Cordon-Cardo C., Soehnchen R., Cote R.J., Oettgen H.F., Eisinger M., Old L.J. 1987. Changes in cell surface glycoprotein expression during differentiation of human keratinocytes. J. Invest.Dermatol. 89: 500−506.
72. Knibbs R.N., PeriniF., Goldstein I.J. 1989. Structure of the major concanavalin A reactive oligosaccharides of the extracellular matrix protein laminin. Biochem. 28: 6379−6392.
73. Koch M., Olson P.F., Albus A., Jin W., Hunter D.D., Brunken W.J., Burgeson R.E., Champliaud M. 1999. Characterization and expression of the laminin y3 chain: a novel, non-basement membrane-associated, laminin chain. J.Cell.Biol. 145: 605−617.
74. Kubota S., Tashiro K., Yamada Y. 1992. Signaling site of laminin with mitogenic activity. J.Biol.Chem. 267 (7): 4285−4288.
75. Malinda K.M., Nomizu M., Chung M., Delgado M., Kuratomi Y., Yamada Y., Kleinman H.K. Ponce M.L. 1999. Identification of laminin al and pi chain peptides active for endothelial cell adhegion, tube formation, and aortic sprouting. FASEB J. 13: 53−62.
76. Mann K., Deutzmann R., Timpl R. 1988. Characterization of proteolytic fragments of the laminin-nidogen complex and their activity in ligand-binding assays. Eur.J.Biochem. 178: 71−80.
77. Marinkovich M.P., Lunstrum G.P. KeenD.R. Burgesson R.E. 1992. The dermal-epidermal junction of human skin containes a novel laminin variant. J. Cell Biol. 119: 695−703.
78. Massia S.P. and Hubbell J.A. 1990. Covalent surface immobilization of arg-gly-aspand tyr-ile-gly-ser-arg-containing peptides to obtain well-defined cell-adhesive substrates. Anal.Biochem. 187: 292−301.
79. Matter M.L., Laurie G. W. 1994. A novel laminin E8 cell adhesion site required for lung alveolar formation in vitro. J.CellBiol. 124: 1083−1090.
80. Mayer U., Nischt R., Poschl E., Mann K., Fukuda K., Gerl M., Yamada Y., Timpl R. 1993. A single EGF-like motif of laminin is responsible for high affinity nidogen binding. EMBO J. 12: 1879−1885.
81. Mecham R.P., HinekA., Griffin G.L., Senior R.M., Liotta L. 1989. The elastin receptor shows structural and functional similarities to the 67-kDa tumor cell laminin receptor. J.Biol.Chem. 264: 16 652−16 657.
82. Mecham R.P. 1991. Receptors for laminin on mammalian cells. FASEB j. 5: 2538−2546.
83. Mercurio A.M. 1995. Laminin receptors: achieving specificity through cooperation. Trends in Cell Biol. 5, 419−423.
84. Monical P.L., Kefalides N.A. 1994. Coculture modulates laminin synthesis and mRNK levels in epidermal keratinocytes and dermal fibroblasts. Exp. Cell Res. 210 (2): 154−159.
85. Murphy-Ullrich J.E. 2001. The de-adhesive activity of matricellular proteins: is intermediate cell adhesion an adaptive state. J.Clin.Invest. 107 (7): 785−790.
86. Nelson J., Scott W.N., Allen W.E., Wilson D.J., Harriott P., McFerran N. V., Walker B. 1996. Murine epidermal growth factor peptide (33−42) binds to YIGSR-specific laminin receptor on both tumor and endothelial cells. J.Biol.Chem. 271 (42): 26 179−26 186.
87. OllertM. W., Sohnchen R, Korting EC, Ollert U, Brautigam S, Brautigam W. 1993. Mechanisms of adherence of Candida albicans to cultured human epidermal keratinocytes. Infect.Immun. 61 (11): 4560−4568.
88. Ott U., Odermatt E., EngelJ., Furthmayr H., TimplR. 1982. Protease resistance and conformation of laminin. Eur.J.Biochem. 123: 63−72.
89. Palm S.L., Furcht L.T. 1983 Production of laminin and fibronectin by Schwannoma cells: cell protein interactions in vitro and protein localization in peripheral nerve in vivo. J. Cell Biol. 96: 1218−1226.
90. Patthy L. 1992. A family of laminin-related proteins controlling ectodermal differentiation in Drosophila. FEBS lett. 298: 182−184.
91. Paulsson M., Aumailley M., Deutzmann R., TimplR., Beck K., Engel J. 1987. Laminin-nidogen complex. Extraction with chelating agents and structural characterization. Eur.J.Biochem. 166: 11−19.
92. Paulsson M., Deutzmann R., Timpl R., Dalzoppo D., Odermatt E., Engel J. 1985. Evidence for coiled-coil a-helical regions in the long arm of laminin. EMBO J. 4: 309−316.
93. Paulsson M., Saladin K. 1989. Mouse heart laminin: purification of the native protein and tructural comparison with Ehgelbreth-Holm-Swarm tumor laminin. J. Biol. Chem. 264: 18 726−18 732.
94. Pilcher B.K., Dumin J.N., SudbeckB.D., Krane S.M., Welgus H.J., Parks W.C. 1997. The Activity of Collagenase-1 Is Required for Keratinocyte Migration on a Type I Collagen Matrix. J.Cell.Biol. 137 (6): 1445−1457.
95. Pujuguet P., Simian M., Liaw J., Timpl R., Werb Z., Bissell M.J. 2000. Nidogen-1 regulates laminin-1-dependent mammary-specific gene expression. J. Cell Sci. 113: 849−858.
96. Rabinovitz I., Mercurio A.M. 1996. The integrin a6|34 and the biology of carcinoma. Biochem.Cell.Biol. 78:811−821.
97. Rabinovitz I., Mercurio A.M. 1997. The integrin a6p4 function in carcinoma cell migration on laminin-1 by mediating the formation and stabilization of actin-containing motility structures. J. Cell Biol. 139 (7): 1873−1884.
98. Rabinovitz I., Gipson I.K., Mercurio A.M. 2001. Traction forces mediated by a6(34 integrin: implication for basement membrane organization and tumor invasion. Mol.Biol.Cell. 12: 4030−4043.
99. Raghow R. 1994. The role of extracellular matrix in postinflammatory wound healing and fibrosis. FASEB J. 8: 823−831.
100. Rao C.N., Margulies I.M.K., Tralka T.S., Terranova V.P., MadriJ.A., Liotta L.A. 1982. Isolation of a subunit of laminin and its role in molecular structure and tumor cell attachment. J.Biol.Chem. 257: 9740−9744.
101. Ristelli L., Timpl R. 1981. Isolation and characterization of pepsin fragments of laminin from human placental and renal basement membranes. Biochem.J. 193 (3): 749−755.
102. Rheinwald J.G. 1980. Serial cultivation of normal epidermal keratinocytes. Meth. Cell. Biol. 21A: 229−254.
103. Rosales C., O’Brien V., Kornberg L., Juliano R. 1995. Signal transduction by cell adhesion receptors. Biochem.Biophys.Acta 1242: 77−98.
104. Roskelly C.D., SrebowA., Bissell M.J. 1995. A hierarchy of ECM-mediated signaling regulates tissue-specific gene expression. Curr.Opin. Cell Biol. 7: 736−747.
105. Ruoslahti E. 1996. RGD and other recognition sequences for integrins. Ann.Rev.Cell.Dev.Biol. 12: 697−715.
106. Rousselle P., Lunstrum G.P., Keene D.R., Burgeson R.E. 1991. Kalinin: an epithelium-specific basement membrane adhesion molecule that is a component of anchoring filaments. J. Cell Biol. 114: 567−576.
107. RuppF., PayanDJ. Magill-Solc C., Cowan D.M., Scheller R.H. 1991. Structure and expression of a rat agrin. Neuron 6: 811−823.
108. Sasaki M., Kleinman H.K., Huber H., Deutzmann R., Yamada Y. 1988. Laminin, multidomain protein. The A chain has a uniqe globular domain and homology with the basement membrane proteoglycan and the laminin B chains. J.Biol.Chem. 263: 1 653 616 544.
109. Sasaki M., Yamada Y. 1987. The laminin B2 chain has a multidomain structure homologous to the B1 chain. J.Biol.Chem. 262 (35): 17 111−17 117.
110. Schittny J.C., Yurchenco P.D. 1990. Terminal short arm domains of basement membrane laminin are critical for its self-assembly J. Cell Biol. 110: 825−832.
111. Serafini T., Kennedy T.E., Galko M.J., Mirzayan C., Jess ell T.M., Lavigne M.T. 1994. The netrins define a family of axon outgrowth-promoting proteins homologous to C. elegans UNC-6. Cell 78: 409−424.
112. Sewry C.A., Dalessandro M., Wilson L.A., Sorokin L.M., Naom I., Bruno S., FerliniA., Dubowitz V., Muntoni F. 1996. Expression of laminin chains in skin in merosin deficient congenital muskular dystrophy. Neiropediatrics. 28: 217−222.
113. Siler U., Seiffert M., Puch S., Richards A., Torok-Storb BMuller C.A., Sorokin L., Klein G. 2000. Characterization and functional analysis of laminin isoforms in human bone marrow. Blood 96 (13): 4194−4203.
114. Shaw L.M., Olsen B.R. 1991. FACIT collagens: diverse molecular bridges in extracelluler matrix. Trends Biochem.Sci. 16: 191−194.
115. Simon K.K., Burridge K. 1994. Interaction between integrins and cytoskeleton: structure and regulation. Academic Press. Integrins. Ed. Cheresh D.A., Mecham R.P. 49−78.
116. Smalheiser N.R., Schwartz N.B. 1987. Cranin: a laminin-binding protein of cellmembranes. Proc.Natl.Acad.Sci. USA 84: 6457−6461.
117. Smith B.E., Bradshaw A.D., Choi E.H., RouselleP., Wayner E., CleggD.O. 1996. Human SY5Y neuroblastoma cell interaction with laminin isoforms: neurite outgrowth on laminin-5 is mediated by integrin a3(31. Cell Adhes.Comm. 3:451−462.
118. Smith J. W. 1994. The structural basis of integrin-ligand (RGD) interaction. Academic Press. Integrins. Ed. Cheresh D.A., Mecham R.P. 1−32.
119. Smola H., Stark H-J., Thiekotter G., Mirancea N., Krieg T., Fusenig N.E. 1998. Dynamics of basement membrane formation by keratinocyte-fibroblast interaction in organotypic skin culture. Exp. Cell Res. 239: 399−410.
120. Streuli C. 1999. Extracellular matrix remodelling and cellular differentiation. Curr.Opin.Cell Biol. 11: 634−640.
121. Tani T., Lehto V-P., Virtanenl. 1999. Expression oflaminins 1 and 10 in carcinoma cells and comparison of their roles in cell adhesion. Exp. Cell Res. 248: USUI.
122. Tarraboletti G., Rao C.N., Krutasch H.C., Liotta L.A., Roberts D.D. 1990. Sulfatide-binding domain of the laminin A chain. J.Biol.Chem. 265: 12 253−12 258.
123. Terranova V.P., Williams J.E., Liotta L.A., Martin G.R. 1984. Modulation of the metastatic activity of melanoma cells by laminin and fibronectin. Science 226: 982−985.
124. Terranova V.P., Aumailley M., Sultan L.H., Martin G.R., Kleinman H.K. 1986. Regulation of cell attachment and cell number by fibronectin and laminin. J. Cell Physiol. 127(3): 473−479.
125. Tiger C-F., ChampliaudM-F., Pedrosa-DomellofF., Thornell L-E., Ekblom P., Gullberg D. 1997. Presence of laminin a5 chain and lack of laminin al chain duringhuman muscle development and in muscular dystrophies. J. Biol. Chem. 272: 2 859 028 595.
126. Timpl R., Rohde H., Gerron R.P., Rennard S.I., Foidartl.M., Martin G. R. 1979. Laminin a glicoprotein from basament membranes J. Biol. Chem. 254: 99 339 937.
127. TodaK., Tuan T.L., Brown P.J., Grinnell F. 1987. Fibronektin receptors of human keratinocytes and their expression during cell culture. J. Cell Biol. 105: 30 973 104.
128. Turpeenniemi-Hujanen T., Thorgeirsson U.P., Rao C.N., Liotta L.A. 2001. Laminin increases the release of type IV collagenase from malignant cells. J.Biol.Chem. 261: 1883−1889.
129. Udani M., Zen Q., Cottan M., Leonard N., Jefferson S., Daymont C., Truskey G., Telen M.J. 1998. Basal cell adhesion molecule/luteran protein. The receptor critical for sickle cell adhesion to laminin. J.Clin.Invest. 101 (11): 2550−2558.
130. UittoJ., Pulkkinen L., Christiano A.M. 1994. Molecular basis of the dystrophic and junctional forms of epidermolysis bullosa: mutations in the type VII collagen and kalinin (laminin-5) genes. Rev.J.Invest.Dermatol. 103: 39−46.
131. Uitto J., Pulkkinen L. 1996. Molecular complexity of the cutaneous basement membrane zone. Mol. Biol. Rep. 23: 35−46.
132. Ushkaryov Y.A., Petrenko A.G., Geppert M., SudhofT.C. 1992. Neurexins: synaptic cell surface protein related to the a-latrotoxin receptor and laminin. Science 257: 50−56.
133. Venstrom K., Reichardt L. 1995. Beta 8 integrins mediate interactions of chick sensory neurons with laminin-1, collagen IV, and fibronectin. Mol.Biol.Cell 6: 419 431.
134. Viorio E., de Crombrugghe B. 1990. The family of collagen genes. Annu.Rev.Biochem. 59: 837−872.
135. Watt F. 1983. Involucrin and other markers of keratinocyte terminal differentiation. J.Invest.Dermatol. 81 (1): 100s-103s.
136. Weeks B., Nomizu M., Ramchandran R.S., Yamada Y., Kleinman H.K. 1998. Laminin-1 and the RKRLQVQLSIRT laminin-1 al globular domain peptide stimulate matrix metalloproteinase secretion by PC12 cells. Exp. Cell Res. 243: 375−382.
137. Wewer U.M., Albrechtsen R., Ruoslahti E. 1981. Laminin, a noncollagenous component of epithelial basement membranes synthesized by a rat yolk sac tumor. Cancer Res. 41: 1518−1524.
138. Wewer U.M., EngvallE. 1994. Laminins. Meth.Enzymol. 245: 85−104.
139. Whitaker J.R., Granum P.E. 1980. An absolute method for protein determination based on difference in absorbance at 235 and 280 nm. Anal.Biochem. 109(1): 156−159.
140. Wight T.N., Kinsella M.G., Qwarnstrom E.E. 1992. The role of proteoglycans in cell adhesion, migration and proliferation. Curr.Opin. Cell .Biol. 4: 793−801.
141. Xia Y., Gil S.G., Carter W.G. 1996. Anchorage mediated by integrin a6(34 to laminin-5 (epiligrin) regulates tyrosine phosphorylation of a membrane-associated 80-kD protein. J. Cell Biol. 132 (4): 727−740.
142. Xu H., Wu X-R., Wewer U.M., Engvall E. 1994. Murin muscular dystrophy caused by a mutation in the laminin al (Lama2) gene. Nature Genetics 8: 297−302.
143. Yamada K.M., Kennedy D. W. 1985. Amino acid sequence specificities of an adhesive recognition signal. J. Cell Biol. 28: 99−104.
144. Yamada Y., Kleinman H.K. 1992. Functional domains of cell adhesion molecules. Curr.Opin.Cell Biol. 4: 819−823.
145. YoshidaL, Tashiro K-I., Monji A., Nagata I., Hayashi Y., Mitsuyama Y., 136.
146. Tashiro N. 1999. Identification of heparin binding site and the biological activities of the laminin al chain carboxy-terminal globular domain. J. Cellular Phys. 179: 18−28.
147. Yurchenco P.D., Cheng Y.S. 1993. Self-assembly and calcium-binding sites in laminin. A three-aim interaction model. J.Biol.Chem. 268: 17 286−17 299.
148. Yurchenco P.D., Cheng Y.S., Colognato H. 1992. Laminin forms an independent network in basement membranes. J. Cell Biol. 117 (5): 1119−1133.
149. Yurchenco P.D., Tsilibary E.C., Charonis A.S., Furthmayr H. 1985. Laminin polymerization in vitro: evidence for a two-step assembly with domain specificity. J.Biol.Chem. 260: 7636−7644.
150. Zen Q., Cottan M., Truskey G., Fraser R., Telen M.J. 1999. Critical factors in basal cell adhesion molecule/luteran-mediated adhesion to laminin. J.Biol.Chem. 274 (2): 728−734.
151. Zhou Q., Cummings R.D. 1990. The S-type lectin from calf heart tissue binds selectively to the carbohydrate chains of laminin. Arch.Biochem.Biophys. 281: 27−35.