Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Особенности углеродного метаболизма и способы его контроля у гороха Pisum sativum при симбиозе с клубеньковыми бактериями

Диссертация: Особенности углеродного метаболизма и способы его контроля у гороха Pisum sativum при симбиозе с клубеньковыми бактериями
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Симбиотические клубеньки представляют собой структуры, образовавшиеся в процессе дифференцировки клеток и тканей, и имеют ряд специфичных физиологических особенностей (низкое содержание 02, щелочное значение рН и т. п.). Это позволяет предположить, что перестройка обмена веществ при клубенькообразовании сопровождается изменением состава ферментов в клетках. Сравнительный анализ состава… Читать ещё >

Особенности углеродного метаболизма и способы его контроля у гороха Pisum sativum при симбиозе с клубеньковыми бактериями (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. (Обзор литературы)
    • 1. 1. Интеграция растительного и бактериального метаболизма в азотфиксирующей системе бобовые растения — клубеньковые бактерии
      • 1. 1. 1. Морфологические особенности клубеньков и своеобразие физиологических условий в них
      • 1. 1. 2. Метаболическая адаптация клубеньковых бактерий и бобовых растений к симбиотическому существованию
        • 1. 1. 2. 1. Метаболизм и транспорт соединений азота в симбиотических клубеньках бобовых растений
        • 1. 1. 2. 2. Энергетический и углеводный обмен в клубеньках
    • 1. 2. Механизмы регуляции активностей ферментов в клубеньках бобовых растений
      • 1. 2. 1. Фосфоенолпируваткарбоксилаза клубеньков бобовых растений: функции, структура белковой молекулы и организация генов, кодирующих фермент
      • 1. 2. 2. Механизмы регуляции фермента ФЕПК
        • 1. 2. 2. 1. Регуляция каталитической активности ФЕПК клубеньков бобовых растений
        • 1. 2. 2. 2. Регуляция синтеза ФЕПК
      • 1. 2. 3. Сравнительное изучение неэффективных и эффективных клубеньков — важный подход для выяснения механизмов регуляции активности ферментов в клубеньках
      • 1. 3. 1. Влияние разных Fix" мутаций на уровень синтеза N- и Nstполипептидов в клубеньках

Среди растений широко распространена способность образовывать мутуалистические ассоциации с микроорганизмами, относящимися к различным таксономическим группам (бактериями, грибами, простейшими). В одних случаях микроорганизмы развиваются на поверхности растения, используя продукты его жизнедеятельности (эпифитная микрофлора). В других обитают в полостях растительного организма (межклеточная эктомикориза). Наконец, многие м/о проникают непосредственно в ткани и клетки хозяина, вступая во внутриклеточный симбиоз (азотфиксирующие бактерии сем. КЫгоЫасеае).

Большое внимание исследователей привлекает широко распространенный симбиоз бобовых растений с азотфиксирующими клубеньковыми бактериями. Во многих биоценозах (агроценозах) наличие связанного азота является лимитирующим фактором биологической продуктивности. Это определяет важное экономическое и экологическое значение азотфиксирующего симбиоза. Вместе с тем, изучение внутриклеточного симбиоза затрагивает важные фундаментальные проблемы биологии. В ходе последовательных взаимодействий между растениями и м/о реализуется способность партнеров влиять на процессы морфогенеза и дифференцировки клеток, характер питания и обмен веществ.

Важным следствием адаптации бобовых растений и клубеньковых бактерий к взаимному влиянию при внутриклеточном симбиозе является интеграция обменных процессов и их глубокая метаболическая зависимость друг от друга. Для обеспечения энергоемкого процесса азотфиксации бактероиды используют продукты фотосинтеза растения (углеводы), тогда как заключительные этапы ассимиляции аммония путем включения в аминокислоты осуществляется уже в цитозоле клетки хозяина. Таким образом, при формировании эффективных азотфиксирующих клубеньков может иметь место глубокая перестройка процессов С-метаболизма. Именно в ходе реакций углеродного обмена образуются энергетические эквиваленты и предшественники биосинтеза аминокислот. Особый интерес представляет изучение процессов С-обмена в клубеньках в связи с осуществлением всех реакций в условиях, близких к анаэробным. Однако представления об особенностях анаэробного и аэробного катаболизма, о механизмах утилизации продуктов анаэробного обмена, о метаболизме запасных 6 питательных веществ в условиях недостатка кислорода, а также об энергетическом балансе в клетках клубенька еще далеки от понимания и требуют дальнейшего изучения.

Характер обмена веществ в любом организме зависит от специфического набора ферментов и соотношения скоростей отдельных ферментативных процессов. При этом адаптация клеточного метаболизма к изменяющимся условиям среды может происходить двумя путями: регулированием скорости синтеза ферментов и их каталитической активности (Кретович, 1986; Р1ах1-оп, 1990).

Регуляция каталитической активности направлена в основном на быстрое удовлетворение метаболических потребностей клетки, поскольку обеспечивает адаптацию к кратковременным изменениям внешних условий. Длительное изменение условий существования организма может требовать принципиально другого характера обмена веществ. Такой способ регуляции может быть связан с изменением количества ферментов в клетке: как синтезом уже существующих форм, так и появлением новых форм (Р1ах1:оп, 1990). Возрастание количества молекул фермента, который ранее синтезировался на низком уровне, может обеспечить лучшее выполнение функции, а появление новых форм фермента может привести к появлению новых свойств клеток и лучшей приспособляемости организмов к изменяющимся условиям среды. Поэтому этот способ регуляции встречается при дифференцировке тканей или при значительных изменениях условий среды обитания.

Симбиотические клубеньки представляют собой структуры, образовавшиеся в процессе дифференцировки клеток и тканей, и имеют ряд специфичных физиологических особенностей (низкое содержание 02, щелочное значение рН и т. п.). Это позволяет предположить, что перестройка обмена веществ при клубенькообразовании сопровождается изменением состава ферментов в клетках. Сравнительный анализ состава растворимых белков в клубеньках и корнях многих бобовых, который выявил качественные и количественные различия, подтверждает такое предположение. Значительную часть белков, содержание которых изменяется в клубеньках, составляют ферменты. Синтезируемые только в клубеньках формы ферментов принято называть клубеньковоспецифичными (ЪГ-формы), а формы, 7 содержание которых значительно увеличивается — клубенек-стимулируемыми (Nst-формами) ферментов.

Однако представления о молекулярных механизмах, регулирующих биосинтез и активности ферментов при симбиозе еще далеки от понимания, хотя эта область исследований бурно развивается в последние годы (Gantt et.al., 1992; Reynolds et.al., 1992; Miller et.al., 1993; Vance et.al., 1994; Robinson et.al., 1996). Особенностью внутриклеточного симбиоза бобовых растений с клубеньковыми бактериями является вовлечение как межклеточных, так и внутриклеточных систем регуляции в контроль обменных процессов. Так на самых первых этапах взаимодействия партнеров (стадии прединфекции) осуществляется регуляция биологически активными веществами (БАВ). Бобовые растения выделяют вещества флаваноидной природы, обеспечивающие избирательное развитие клубеньковых бактерий в ризосфере корней растения, а у клубеньковых бактерий синтезируются липохитоолигосахаридные молекулы (Nod-факторы), которые способствуют проникновению бактерий в растение и развитию морфогенетических программ, определяющих появление опухолеподобных образований на корнях бобовых растений — клубеньков (Wong, 1970; Verma, 1992; Denarie et.al., 1996). После проникновения бактерий в растение взаимодействие партнеров также может осуществляться с помощью БАВ, регулирующих метаболическую активность клубеньков. Однако эти соединения пока не выявлены. С другой стороны в последние годы была предложена и активно разрабатывается модель, связывающая воздействие экзогенных БАВ и эндогенных факторов (фитогормонов), в регуляции морфогенетических и физиологических программ при симбиозе (Hirsch et.al., 1989; Schultze and Kondorosi, 1998). Влияние фитогормонов на транспорт метаболитов и на процессы обмена в растениях представляется весьма возможным. Например, широко известно влияние ауксина на транспорт фотоассимилятов у растений (Patrick, 1976).

При возникновении симбиоза между партнерами устанавливается тесная трофическая связь, обусловленная интенсивным обменом различными субстратами (трофическая система регуляции). Эксперименты с мечеными предшественниками наглядно показали, что скорость потока метаболитов в симбиотической системе клубеньковые бактерии — бобовое растение очень высока, что свидетельствует об 8 интенсивном обмене веществ у партнеров (Day and Copeland, 1991). Следовательно, поступающие в клетку метаболиты наряду с БАВ могут оказывать влияние на характер обменных процессов в клубеньках.

Таким образом, значительная перестройка обменных процессов в ходе формирования клубеньков и влияние на эти процессы специфичных веществ, выделяемых обоими партнерами по симбиозу, обуславливают интерес к азотфиксирующему симбиозу как к интересной модели для изучения общих вопросов регуляции экспрессии растительных генов и активности соответствующих ферментов.

В представленной работе в качестве модели была использована симбиотическая система горох Pisum sativum L. — азотфиксирующие бактерии Rhizobium leguminosarum. Целью работы являлось изучение изменений углеродного © метаболизма в клубеньках, направленных на создание условий для эффективной азотфиксации, и регуляторных механизмов, обеспечивающих эти изменения. Нарушения в последовательном развитии физиологических программ при симбиозе влияют на характер обменных процессов в клубеньках. В связи с этим, удобным для выяснения механизмов регуляции является использование генетически и морфологически охарактеризованных симбиотических (Fix") мутантов гороха, у которых нарушен процесс эффективной азотфиксации. Возможные механизмы регуляции были нами изучены на примере одного из ферментов С метаболизма в клубеньках — фосфоенолпируваткарбоксилазы (КФ 4.1.1.31), участвующего в заключительных реакциях распада углеводов до С4-органических кислот. 9.

Выводы.

1.Проведено сравнительное исследование метаболизма С-соединений в двух гетеротрофных органах растений, испытывающих (клубеньки) и не испытывающих (корни) влияние бактерий. Установлено, что особенностью обмена клубеньков является изменение процессов дыхания — увеличение активности гликолиза при катаболизме полии моносахаров. Усиление активности гликолиза сопровождается образованием значительных количеств дикарбоновых кислот (малата), а не накоплением в токсических концентрациях продуктов брожений (этанола).

2. Выяснено, что способность к образованию значительных количеств дикарбоновых кислот определялась повышенным уровнем экспрессии гена, кодирующего клубенек-стимулируемую форму ФЕПК. Показано, что увеличение активности фермента связано с процессами морфогенеза клубеньков и началом азотфиксации. Выявлено, таким образом, влияние двух различных групп сигналов на активность ФЕПК.

3. При сравнительном изучении активности, содержания белка и мРНК Nst-ФЕПК в клубеньках мутантов гороха установлено, что регуляция активности фермента осуществляется как на транскрипционном, так и посттрансляционном уровне.

4. Анализ нуклеотидных последовательностей, кодирующих ФЕПК клубеньков гороха, выявил их гомологию с ранее идентифицированными генами. При анализе аминокислотного состава выявлен участок, который у всех изученных ФЕПК участвует в фосфорилировании фермента, что подтверждает данные о возможности регуляции активности ФЕПК в результате ковалентной модификации (фосфор илирования).

5. Анализ результатов in situ гибридизации показал, что локализация экспрессии гена ФЕПК является маркером определенной стадии гистогенеза клубеньков — эндоцитоза бактерий в цитоплазму растительной клетки.

Заключение

.

В основе эффективности симбиотической азотфиксации лежит обеспеченность клубенька энергией и С-субстратами для ассимиляции азота, которая прежде всего определяется скоростью метаболических превращений С-соединений (С-метаболизма).

На первом этапе работы были обобщены имеющиеся в литературе данные и установлено, что важным следствием адаптации бобовых растений и клубеньковых бактерий к взаимному влиянию при симбиозе является интеграция обменных процессов и их глубокая метаболическая зависимость друг от друга. Мы предположили, что следствием этой адаптации будут значительные изменения путей С-метаболизма у партнеров при симбиозе. Основное внимание было уделено изучению путей катаболизма углеводов в клубеньках, поскольку эти вещества могут являться основными субстратами для дыхания и значительно доминируют в С-метаболизме этих нефотосинтезирующих органов.

Мы показали, что скорость утилизации углеводов в клубеньках значительно возрастает и, вместе с тем, наблюдаются значительные перестройки некоторых заключительных этапов метаболизма. В частности, в клубеньках сильно активируется ферментная система ФЕПК/МДГ, которая обеспечивает окисление восстановленных пиридиннуклеотидов и тем самым обеспечивает высокие скорости катаболизма углеводов.

Четкая скоординированность метаболических превращений в клубеньках предполагает строгую регуляцию этих процессов и в первую очередь активностей ключевых ферментов, контролирующих эти превращения. В качестве примера нами были изучены механизмы регуляции ФЕПК при симбиозе, поскольку увеличение активности этого фермента было одним из наиболее значительных и свидетельствовало о важной роли фермента в клубеньковом метаболизме. На основании изучения механизмов регуляции ФЕПК в клубеньках гороха мы пришли к выводу, что несмотря на специфические особенности метаболизма клубеньков эти механизмы могут быть универсальными. Эта универсальность выражается в увеличении экспрессии определенных Nи Nst-форм ферментов при симбиозе и регуляции каталитической активности ферментов посредством механизмов, общих для всех систем (ковалентная модификация и т. п.).

Однако индукция активностей ферментов специфична, поскольку связана с определенными событиями при формировании клубеньков, как показал сравнительный анализ эффективных и неэффективных клубеньков гороха. В связи с этим она строго дифференцирована по времени и наблюдается только в определенных тканях клубенька.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С.М., Чундерова А. И. Использование ацетиленового метода для изучения активности симбиотической фиксации атмосферного азота // Бюлл. ВНИИ сельхозмикробиологии. 1976. Вып. 1. N 18. С. 29−32.
  2. В.Ф., Ладыгина М. Е., Хандобина Л. М. Большой практикум по физиологии растений. М., 1976.
  3. В. Л. Биохимия растений. М.: Высш. шк., 1986. 445 с.
  4. В.Л. Усвоение и метаболизм азота у растений. М.: Наука, 1987. 485 с.
  5. В.Л. Биохимия усвоения азота воздуха растениями. М.: Наука. 1994. 168с.
  6. А.Л. Транспорт ассимилятов в растении. М.: Наука, 1976. 646 с.
  7. В. К., Мелик-Саркисян С. С., Кретович В. Л. // Микробиология. 1973. Т. 42. С. 112−118.
  8. E.H., Шильникова В. К. Биологическая фиксация атмосферного азота. М.: Наука, 1968. 531 с.
  9. А.Н., Черменская И.Е, Кретович В. Л. // Докл. АН СССР. 1974. Т. 217. С. 479−480.
  10. И. Полевой В. В. Физиология растений.: Учебн. для биол. спец. вузов. М.: Высш. шк., 1989. 464с.
  11. Д.Н. Вегетационный метод и его роль в агрохимическом исследовании. 1963. Избр. соч. Т. 1. С. 702−720.
  12. В.В., Юшкова Л. А., Кретович В. Л. Синтез и распад поли-?-оксимасляной кислоты у Rhizobium Lupini // Микробиология. 1975. Т. 44, N 5. С. 820−824.
  13. В. И., Иванов Б. Ф., Федулова Н. Г., Райхинштейн М. В., Черменская И. Е., Земленухин A.A., Кретович В. Л. Обмен глюкозы в изолированных бактероидах клубеньков люпина // Биохимия. 1980. Т. 45, N 12. С.2139−2145.
  14. М.Ю., Борисов А. Ю., Цыганов В. Е., Розов С. М., Филатов А. А., Тихонович И. А. Генетический контроль клубенек-стимулируемой изоформы ААТ-2 у гороха (Pisum sativum L.) // Генетика. 1994. Т. 30. С. 1293−1297.
  15. Т.В., Настинова Г. Э., Семенова И. Н. Пути детоксикации продуктов анаэробного обмена в корнях растений, различающихся по устойчивости к кислородному дефициту//Физиол. и биохим. культ, растений. 1978. Т. 10, N5. С. 469−475.
  16. Т.В. Метаболические пути адаптации растений к анаэробиозу // Автореф. дисс.док. биол. наук СПб., 1985, 40 с.
  17. Г. Общая микробиология. М.: Мир, 1987. 567 с.
  18. Andreo C.S., Gonzalez D.H., Iglesias A.A. Higher plant phosphoenolpyruvate carboxylase. Structure and regulation// FEBS Lett. 1987. V. 213. P. 1−8.
  19. Anthon G. E., Emerich D.W. Developmental regulation of enzymes of sucrose and hexose metabolism in effective and ineffective soybean nodules// Plant Physiol. 1990. V. 92. P. 346−351.
  20. Antoniw L.D., Sprent J.I. Primary metabolites of Phaseolus vulgaris nodules// Phytochemistry. 1978. V. 17. P. 675−678.
  21. Antoun H., Bordeleau L.M., Sauvageau R. Utilization of the tricarboxylic acid cycle intermediates and symbiotic effectiveness in Rhizobium meliloti// Plant Soil. 1984. V. 77. P. 29−38.
  22. Appleby C. A. Leghaemoglobins and Rhizobium respiration// Annu. R$v. Plant Physiol. 1984. V. 35. P. 443−477.
  23. Appleby C.A. Electron transport systems of Rhizobium japonicum. 1. Haemoprotein P-450, other co-reactive pigments, cytochromes and oxidases in bacteroids from N2-fixing root nodules// Biochimica et Biophysica Acta. 1969. V. 172. P. 71−87.
  24. Atkins C.A., Shelp B.J., Storer P.J., Pate J.S. Nitrogen nutrition and the development of biochemical functions associated with nitrogen fixation and ammonia assimilation of nodules on cowpea seedlings// Planta. 1984. V. 162. P. 327−333.116
  25. Auger S., Verma D.P.S. Induction and expression of nodule-specific host genes in effective and ineffective root nodules of soybean//Biochemistry. 1981. V. 20. P. 1300−1306.
  26. Banvaldi Z., Sakanyan V., Koncz C, Kiss A., Dusha I., Kondorosi A. Location of nodulation and nitrogen fixation genes on a high molecular weight plasmid of R. meliloti//Mol. Gen Genet. 1981. V. 184. P. 318−325.
  27. Bergersen F. E., Turner G. L. Leghemoglobin and the supply of O2 to nitrogen fixing root nodule bacteroids: presence of two oxidase systems and ATP production at low free 02 concentrations// J. Gen. Microbiol. 1975. V. 91. P. 345−354.
  28. Bergmann H., Preddie E., Verma D.P.S. Nodulin-35: A subunit of specific uricase (uricase II) induced and localized in uninfected cells of nodules// EMBO J. 1983. V. 2. P. 2333−2339.
  29. Bisseling T., Moen A.A., Van den Bos R.C., van Kammen A. The sequence and appearance of leghaemoglobin and nitrogenase components I and II in root nodules of Pisum sativum// J. of Gen. Microb. 1980. V. 118. P. 377−381.
  30. Bisseling T., Been C., Klugkist J., vanKammen A., Nadler K. Nodule-specific host proteins in effective and ineffective root nodules of Pisum sativum// EMBO Journal. 1983. V. 2. P. 961−966.
  31. Borisov A.Yu., Morzhina E.V., Kulikova O.A. New symbiotic mutants of pea (Pisum sativum L.) Affecting either nodule initiation or symbiosome development // Symbiosis. 1992. V. 14. P. 297−313.
  32. Campos F., Padilla J., Vazquez M., Ortega J.L., Enriquez C., Sanchez F. Expression of nodule-specific genes in Phaseolus vulgaris L.// Plant Mol. Biol. 1987. V. 9. P. 521−532.
  33. Carter K.R., Rawlings J., Orme-Johnson W.H., Becker R.R., Evans H.J. Purification and characterization of a ferredoxin from Rhizobium Japonicum bacteroids//J.Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 4213−4217.
  34. Chen F.L., Cullimore J.V. Two isoenzymes of NADH-dependent glutamate synthase in root nodules of Phaseolus vulgaris L. Purification, properties and activity changes during nodule development// Plant Physiology. 1988. V. 88. P. 1411−1417.
  35. Chirkova T.V. Some regulatory mechanisms of plant adaptation to temporal anaerobiosis. In: Plant life in anaerobic environments. Hook D., Crawford R. eds., UK. 1978. P. 137−155.
  36. Chollet R., Vidal J., O’Leary M.H. Phosphoenolpyruvate carboxylase. A ubiquitous, highly regulated enzyme in plants// Annu. Rev. Plant Physiol. 1996. V. 47. P. 273−298.
  37. Christensen A.H., Schubert K.R. Identification of a Rhizobium trifolii plasmid coding for nitrogen fixation and nodulation genes and its interaction with pJB5JI, a Rhizobium leguminosarum//J. Bacteriol. 1983. V. 156, N 2. P. 592−597.
  38. Coker G.T., Schubert K.R. Carbon dioxide fixation in soybean roots and nodules. I. Characterization and comparison with N2 fixation and composition of xylem exudate during early nodule development // Plant Physiol. 1981. V. 67. P. 691 696.
  39. Cookson C., Hughes H., Coombs J. Effects of combined nitrogen on anapleurotic carbon assimilation and bleeding sap composition in Phaseolus vulgaris L.// Planta. 1980. V. 148. P. 338−345.
  40. Copeland L., Vella J., Hong Z. Enzymes of carbohydrate metabolism in soybean nodules// Phytochemistry. 1989. V. 28, N. 1. P. 57−61.
  41. Coruzzi G. Molecular approaches to the study of amino acid biosynthesis in plants// Plant Science. 1991. V. 74. P. 145−155.
  42. Cretin C., Keryer E., Tagu D., Lepiniec L., Vidal J., Gadal P. Complete cDNA sequence of sorghum ' phosphoenolpyruvate carboxylase involved in C4 photosynthesis//Nucleic Acids Res. 1990. V. 18. P. 658.
  43. Cretin C., Santi S., Keryer E., Lepiniec L., Tagu D., Vidal J., Gadal P. The phosphoenolpyruvate carboxylase gene family of Sorghum: Promoter structures, amino acid sequences and expression of genes// Gene. 1991. V. 99. P. 87−94.
  44. Cullimore J.V., Lara M., Lea P J., Miflin B.J. Purification and properties of two forms of glutamine synthetase from the plant fraction of Phaseolus root nodules// Planta. 1983. V. 157. P. 245−253.
  45. Davies D.D. Control of and by pH// Symp. Soc. Exptl. Biol. 1973. V. 27. P. 513−530.
  46. Davies D.D. The central role of phosphoenolpyruvate in plant metabolism// Annu. Rev. Plant Physiol. 1979. V. 30. P. 131−158.
  47. Davis B.J. Disc electrophoresis. I. Background and theory // Ann. NY Acad. Sci. 1964. V. 121. P. 321−349.
  48. Day D.A., Copeland L. Carbon metabolism and compartmentation in nitrogen-fixing legume nodules// Plant Physiol. Biochem. 1991. V. 29, N 2. P. 185−201.
  49. Day D.A., Mannix M. Malate oxidation by soybean nodule mitochondria and the possible consequences for nitrogen fixation// Plant Physiology and Biochemistry. 1988. V. 26. P. 567−573.
  50. De Vries G.E., In’t Veld P., Kijne J.W. Production of organic acids in Pisum sativum root nodules as a result of oxygen stress// Plant Science Letters. 1980. V. 20. P. 115−123.
  51. Denarie J., Debelle F., Prome J.-C. Rhizobium lipo-chitooligosaccharide nodulation factors: Signaling molecules mediating recognition and morphogenesis//Annu. Rev. Biochem. 1996. V. 65. P. 503−535.
  52. Dennis D.T., Emes MJ. Regulation by compartmentation. In: Plant Physiology, Biochemistry and Molecular Biology. Dennis D.T., Turpin D.H. eds., 1990. P. 45−57.
  53. Deroche M.-E., Carrayol E., Jolivet E. Phosphoenolpyruvate carboxylase in legume nodules//Physiologie Vegetale. 1983. V. 21. P. 1075−1081.
  54. Deroche M-E., Carrayol E. Nodule phosphoenolpyruvate carboxylase: a review // Physiol. Plant. 1988. V. 74. P. 775−782.
  55. Deroche M.-E., Carrayol E. Some properties of legume nodule phosphoenolpyruvate carboxylase// Plant Physiology and Biochemistry. 1989. V. 27. P. 379−386.
  56. Dickstein R, Bisseling T., Reinhold V.N., Ausubel F.M. Expression of nodule-specific genes in alfalfa root nodules blocked at an early stage of development// Genes and Development. 1988. V. 2. P. 677−687.
  57. Ditta G., Virts E., Palomares A., Kim C.-H. 1987. The nifA gene of Rhizobium melilotti is oxygen regulated// J. Bacterid. 1987. V. 169. P. 3217−3223.
  58. Dudley M.E., Jacobs T.W., Long S.R. Microscopic studies of cell divisions induced in alfalfa roots by Rhizobium meliloti// Planta. 1987.
  59. Dunn S.D., Klucas R.V. Studies on possible routes of ammonium assimilation in soybean root nodule bacteroids// Canadian Journal of Microbiology. 1973. Y. 19. P. 1493−1499.
  60. Engvild K.J. Nodulation and nitrogen fixation mutants of pea (Pisum sativum)// Theor. Appl. Genet. 1987. V. 74. P. 711−713.
  61. Finan T.M., Hirsch A.M., Leigh J.A., Johansen E., Kuldau G.A., Deegen S., Walker G.C., Signer E.R. Symbiotic mutants of Rhizobium meliloti that uncouple plant from bacteria differentiation// Cell. 1985. V. 40. P. 869−877.
  62. Finan T.M., Oresnik I., Bottacin A. Mutants of Rhizobium meliloti defective in succinate metabolism// Ibid. 1988. V. 170, N 8. P. 3396−3403.
  63. Fleming A.J., Mandel T., Roth I., Kuhlemeier C. The patterns of gene expression in tomato apical meristem// The Plant Cell. 1993. V. 5. P. 297−309.
  64. Forrest S.I., Verma D.P.S., Dhindsa R.S. Starch content and activities of starch-metabolizing enzymes in effective and ineffective root nodules of soybean// Can. J. Bot. 1991. V. 69. P. 697−701.
  65. Fujihara S., Yamaguchi M. Asparagine formation in soybean nodules// Plant Physiology. 1980. V. 66. P. 139−141.
  66. Fujita N., Miwa T., Ishijima S. The primary structure of phosphoenolpyruvate carboxylase of Escherichia coli. Nucleotide sequence of the ppc gene and deduced aminoacid sequence// J. Biochem. 1984. V. 95. P. 909−916.
  67. Fuller F., Verma D.P.S. Appearance and accumulation of nodulin mRNAs and their relationship to the effectiveness of root nodules//Plant Mol. Biol. 1984. V. 3. P. 21−28.
  68. Glenn A.R., Poole P. S., Hudman J.F. Succinate uptake by free-living and bacteroid forms of Rhizobium leguminosarum//J. Gen. Microbiol. 1980. V. 119. P. 267−271.
  69. Glenn A.R., Dilworth M.J. The uptake and hydrolysis of disaccharides by fastand slow-growing species of Rhizobium// Archives of Microbiology. 1981. V. 129. P. 233−239.
  70. Glenn A. R., McKay I.A., Arwas R., Dilworth M.J. Sugar metabolism and the symbiotic properties of carbohydrate mutants of Rhizobium leguminosarum// Journal of General Microbiology. 1984. V. 130. P. 239−245.
  71. Gloudemans T., De Vries S.C., Bussink H.-J., Malik N.S.A., Franssen H.J., Louwerse J., Bisseling T. Nodulin gene expression during soybean (Glycine max) nodule development// Plant Mol. Biol. 1987. V. 8. P. 395−403.
  72. Goodchild D.J., Bergersen F.J. Electron microscopy of the infection and subsequent development of soybean nodule cells// Journal of Bacteriology. 1966. V. 92. P. 204−213.
  73. Gordon A.J., Ryle G.J.A., Mitchell D.F., Powell C.E. The flux of 14C-labeled photosynthate through soybean root nodules during N2 fixation// Journal of Experimental Botany. 1985. V. 36. P. 756−769.
  74. Gordon A.J., James C.L. Enzymes of carbohydrate and amino acid metabolism in developing and mature nodules of white clover//J. of Exp. Botany. 1997. V. 48. P. 895−903.
  75. Govers F., Gloudemans T., Moeran M., Van Kammen A., Bisseling T. Expression of plant genes during the development of pea root nodules// EMBO J. 1985. V. 4. P. 861−867.
  76. Gregerson R.G., Miller S.S., Twary S.N., Gantt G.S., Vance C.P. Molecular characterization of NADH-dependent glutamate synthase from alfalfa nodules// The Plant Cell. 1993. V. 5. P. 215−226.
  77. Hague D.R., Sims T.L. Evidence for light-stimulated synthesis of phosphoenolpyruvate carboxylase in maize leaves//Plant Physiol. 1980. V. 66. P. 505 509.
  78. Hardy R.W.F., Holsten R.D., Jackson E.K., Burns R.C. The acetylene reduction assay for N2 fixation: laboratory and field evaluation // Plant Physiol. 1968. V. 43. P. 1185−1207.
  79. Haser A., Robinson D.L., Due G., Vance C.P. A mutation in Vicia faba results in ineffective nodules with impaired bacteroid differentiation and reduced synthesis of late nodulins//J. ofExperim. Botany. 1992. V. 43. P. 1397−1407.
  80. Hata S., Izui K, Kouchi H. Expression of a soybean nodule-enhanced phosphoenolpyruvate carboxylase gene that shows striking similarity to another gene for a house-keeping isoform// The Plant J. 1998. V. 13, N 2. P. 267−273.
  81. Heim U., Weber H., Bumlein H., Wobus U. A sucrose-synthase gene of Vicia faba L. Expression pattern in developing seeds in relation to starch synthesis and metabolic regulation//Planta. 1993. V. 191. P. 394−401.
  82. Henson C.A., Duke S.H., Koukkari W.L. Rhythmic oscillations in starch concentrations and activities of amylolytic enzymes and invertase in Medicago sativa nodules// Plant Cell Physiology. 1986. V. 27. P. 233−242.
  83. Hermans J., Westhoff P. Analysis of expression and evolutionary relationships of phosphoenolpyruvate carboxylase genes in Flaveria trinervia (C4) and F. pringlei (C3)// Mol. Gen. Genet. 1990. V. 224. P. 459−468.
  84. Hirel B., Bouet C., King B., Layzell D., Jacobs F., Verma D.P.S. Glutamine synthetase genes are regulated by ammonia provided externally or by symbiotic nitrogen fixation// EMBO Journal. 1987. V. 6. P. 1167−1171.
  85. Hirsch A.M., Bang M., Ausubel F.M. Ultrastructural analysis of ineffective alfalfa nodules formed by nif: Tn5 mutants of Rhizobium meliloti// Journal of Bacteriology. 1983. V. 155, N 1. P. 367−380.
  86. Hirsch A.M., Smith C.A. Effects of Rhizobium meliloti nif and fix mutants on alfalfa root nodule development// Journal of Bacteriology. 1987. V. 169, N 3. P. 11 371 146.
  87. Hirsch A.M., Bhuvaneswari T.V., Torrey J.G., Bisseling T. Early nodulin genes are induced in alfalfa root outgroths elicited by auxin transport inhibitors// Proc. Natl. Acad. Sci., USA. 1989. V. 86, N 4. P. 1244−1248.
  88. Hong Z.Q., Copeland L. Pentose phosphate pathway enzymes in nitrogen-fixing leguminous root nodules// Phytochemistry. 1990. V. 29. P. 2437−2440.
  89. Htun H., Dahlberg J.E. Single strands, triple strands and kinks in H-DNA// Science. 1988. V. 241. P. 1791−1796.
  90. Huber S.C., Huber J.L., McMichael R.W.Jr. Control of plant enzyme activity by reversible protein phosphorylation // Int. Rev. Cytol. 1994. V. 149. P. 47−98.
  91. Huber T.A., Streeter J.G. Purification and properties of asparagine synthetase from soybean root nodules// Plant Science. 1985. V. 42. P. 9−17.
  92. Hudspeth R.L., Grula J.W. Structure and expression of the maise gene encoding the phosphoenolpyruvate carboxylase isozyme involved in C4 photosynthesis. // Plant Mol. Biol. 1989. V. 12. P. 579−589.
  93. Hunt S., King B.J., Layzell D.B. Effects of gradual increase in 02 concenrtation on nodule activity in soybeans// Plant Physiol. 1989. V. 91. P. 315−321.
  94. Iguchi-Ariga S.M.M., Schaffner W. CpG methylation of the cAMP-responsive enhancer/promotor sequence TGACGTCA abolishes a specific factor binding as well as transcriptional activation// Genes Dev. 1989. V. 3. P. 612−619.
  95. Iismaa S., Watson J.M. A gene upstream the Rhizobium trifolii nifA gene encodes a ferredoxin-like protein//Nucleic. Acids Res. 1987. V. 15, N 7. P. 3180−3186.
  96. Israel D.W., Jackson W.A. Ion bbalance, uptake, and transport processes in N2-fixing and nitrate- and urea-dependent soybean plants // Plant Physiol. 1982. V. 69. P. 171−178.
  97. Izui K., Kawamura T., Okumura S., Toh H. Molecular evolution of phosphoenolpyruvate carboxylase for C4 photosynthesis in maize. In: Murata N. (ed). Research in Photosynthesis, Kluwer Academic Publishers, Dordrecht. 1992. V. III. P. 827−830.
  98. Jiao J.-A., Podesta F.E., Chollet R., O’Leary M.H., Andreo C.S. Isolation and sequence of an active-site peptide from maize leaf phosphoenolpyruvate carboxylase inactivated by pyridoxal 5'-phosphate// Biochim. Biophys. Acta. 1990. V. 1041. P. 291−295.
  99. Jiao J-A., Chollet R. Posttranslational regulation of phosphoenolpyruvate carboxylase in C4 and Crassulacean acid metabolism plants // Plant Physiol. 1991. V. 95. P. 981−985.
  100. Jones R., Wilkins M.B., Coggins J.R., Fewson C.A., Malcolm A.D. Phosphoenolpyruvate carboxylase from the Crassulacean plant Bryophyllum fedch.//Biochem. J. 1978. V. 175. P. 391−406.
  101. Kahn D., Batut J., Boistard P., Daveran M.L., David O. et.al.Molecular analyses of a fix cluster from Rhizobium meliloti. In: Molec. Genetics of plant-microbe interactions. Verma D.P.S., BrissonN. eds., USA. 1987. P. 258−263.
  102. Kano-Murakami Y., Matsuoka Gene expression of PEP carboxylase gene. In: Murata N. (ed). Research in Photosynthesis, Kluwer Academic Publishers, Dordrecht. 1992. V. III. P. 843−846.
  103. Keister D., Jones B., Kondorosi A. Characteristics of glutamine synthetase I and II mutants of Rhizobium// J. Gen. Appl. Microbiol. 1987. V. 33, N 2. P. 267−273.
  104. King B.J., Layzell D.B., Canvin D.T. The role of dark carbon dioxide fixation in root nodules of soybean // Plant Physiol. 1986. V. 81, P. 200−205.
  105. Klein Lankhorst K., Katinakis P., Van Kammen P., Van den Bos R.C. Identification and characterization of a bacteroid specific dehydrogenase complex in Rhizobium leguminosarum PRE//Appl. Envir. Microb. 1988. V. 54. P.3008.
  106. Klugkist J., Haaker H., Veeger C. Studies on the mechanism of electron transport to nitrogenase in Azotobacter vinelandii// Eur. J. Biochem. 1986. V. 155. P. 41.
  107. Kneen B.E., LaRue T.A., Hirsch A.M., Smith C.A., Weeden N.F. syml3 A gene conditioning ineffective nodulation in Pisum sativum//Plant Physiol. 1990. V. 94. P. 899−905.
  108. Kosterin O.E., Rozov S.M. Mapping of the new mutation bib and the problem of integrity of linkage group I // Pisum Genetics. 1993. V. 25. P. 27−31.
  109. Kouchi H., Fukai K., Katagiri H., Minamisawa K., Tajima S. Isolation and enzymological characterization of infected and uninfected cell protoplasts from root nodules of Glycine max// Physiologia plantarum. 1988. V. 73. P. 327−334.
  110. Kouchi H., Nakaji K., Yoneyama T., Ishizuka J. Dynamics of carbon photosynthetically assimilated in nodulated soybean plants under steady-state conditions// Annals of Botany. 1985. V. 56. P. 333−346.
  111. Kouchi H., Yoneyama T. Metabolism of 13C-labelled photosynthate in plant cytosol and bacteroids of root nodules of Glycine max// Physiologia Plantarum. 1986. V. 68. P. 238−244.
  112. Kretovich W. L., Romanov V.l., Yushkova L.A., Shramko V.l., Fedulova N.G. Nitrogen fixation and poly-?-hydroxybutyric acid content in bacteroids of Rhizobium lupini and Rhizobium leguminosarum// Plant Soil. 1977. V. 48. P. 291−302.
  113. Krol A.J.M., Hontelez J.G., Van Kammen A. Only one of the large plasmids in Rhizobium leguminosarum strain PRE is strongly expressed in the endosymbiotic state//J.Gen.Microbiol. 1982. V. 128. P. 1839−1947.
  114. Kruger N.J. Carbohydrate synthesis and degradation. In: Plant Physiology, Biochemistry and Molecular Biology. Dennis D.T., Turpin D.H. eds., 1990. P. 59−75.
  115. La Rue T.A., Peterson J. B., Tajima S. Carbon metabolism in legume nodules. In: Advances in nitrogen fixation research, C. Veeger and W.E. Newton eds., Dordrecht: Niihoff, 1984. P. 437−444.125
  116. Laane C., Krone W., Konings W.N., Haaker H., Veeger C. The involvement of the membrane potential in nitrogen fixation by bacteroids of Rhizobium leguminosarum//FEBS Lett. 1979. V. 103. P. 53−57.
  117. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. P. 680−685.
  118. Lang-Unnasch N., Ausubel F.M. Nodule-specific polypeptides from effective alfalfa root nodules and from ineffective nodules lacking nitrogenase// Plant Physiol. 1985. V. 77, N4. P. 833−839.
  119. Last R.L., Fink G.R. Tryptophan requiring mutants of the plant Arabidopsis thaliana//Science. 1988. V. 240. P. 305−310.
  120. Latzko E., Kelly GJ. The many-faceted function of phosphoenolpyruvate carboxylase in C3 plants// Physiol. Yeg. 1983. V. 21. P. 805−813.
  121. Lawn R.J., Bran W.A. Symbiotic nitrogen fixation in soybeans. 1. Effect of photosynthetic source sink manipulations// Crop. Sci. 1974. V. 14. P. 11−16.
  122. Lawrie A.C., Wheeler C.T. Nitrogen fixation in the root nodules of Vicia faba L. in relation to the assimilation of carbon. II. The dark fixation of carbon dioxide// New Phytologist. 1975. V. 74. P. 437−445.
  123. Layzell D. Oxygen and regulation of N2 fixation in legume nodules// Physiol. Plant. 1990. V. 80. P. 322−327.
  124. Legocki R.P., Verma D.P.S. Identification of «nodule-specific» plant proteins (nodulins) involved in the development of Rhizobium-legume symbiosis// Cell. 1980. V. 20. P. 153−163.
  125. Leigh J.A., Signer E.R., Walker G.C. Exopolysaccharide-deficient mutants of Rhizobium meliloti that form ineffective nodules// Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1985. V. 82, N 18. P. 6231−6235.
  126. Lepiniec L., Keryer E., Philippe H., Gadal P., Cretin C. Sorghum phosphoenolpyruvate carboxylase involved in C4 photosynthesis// Plant Mol. Biol. 1993. V. 19. P. 339−342.126
  127. Lepiniec L., Santi S., Keryer E., Amiet V., Vidal J., Gadal P., Cretin C. Complete nucleotide sequence of one member of the sorghum phosphoenolpyruvate carboxylase//Plant Mol. Biol. 1991. V. 17. P. 1077−1079.
  128. Lepiniec L., Vidal C.P., Chollet R., Gadal P., Cretin C. Phosphoenolpyruvate carboxylase: structure, regulation and evolution// Plant Science. 1994. V. 99. P. 111 124.
  129. Lohda M.L., Johari R.P., Sharma N.D., Mehta H.L. Nitrogen fixation in relation to dark CO2 fixation in developing nodules of Arachis hypogaea L.// Ind. J. Exp. Biol. 1983. V. 21. P. 629−632.
  130. Lu G., Ferl R.J. Site-specific oligodeoxynucleotide binding to maize Adhl gene promoter represses Adhl-GUS gene expression in vivo// Plant Mol. Biol. 1992. V. 19. P. 715−723.
  131. Lugwig R. Physiological roles of glutamine synthetases I and II in ammonium assimilation in Rhizobium sp. 32HI// Ibid. 1980. V. 141, N 3. P. 1209−1216.
  132. Macdonald F.D., ap Rees T. Enzymic properties of amyloplasts from suspension cultures of soybean//Biochim. Biophys. Acta. 1983. V. 755. P. 81−89.
  133. Marczewski W. Kinetic properties of phosphoenolpyruvate carboxylase from lupin nodules and roots // Physiol. Plant. 1989. V. 76. P. 539−543.
  134. Matsuoka M., Hata S. Comparative studies of phosphoenolpyruvate carboxylase from C3 and C4 plants// Plant Physiol. 1987. V. 85. P. 947−951.
  135. Matsuoka M., Minami E. Complete structure of the gene for phosphoenolpyruvate carboxylase from maize// Eur. J. Bioche. 1989. V. 181. P. 593 598.
  136. Maxwell C.A., Vance C.P., Heichel G.H., Stade S. C02 fixation in alfalfa and birdsfoot trefoil root nodules and pardoning of 14C to the plant // Crop. Sci. 1984. V. 24. P. 257−264.
  137. McCormick D.K., Farnden K.J.F., Boland M.J. Purification and properties of glutamine synthetase from the plant cytosol fraction of lupin nodules// Archives of Biochemistry and Biophysics. 1982. V. 218. P. 561−571.
  138. McCourt P., Somerville C.R. Plant amino acid requiring mutants. In: The biochemistry of plants. Davies D. eds. 1987. P. 32−64.127
  139. McKay I.A., Dilworth M.J., Glenn A.R. C4-dicarboxylate metabolism in free-living and bacteroid forms of Rhizobium leguminosarum MN 3841// Journal of General Microbiology. 1988. V. 134. P. 1433−1440.
  140. Mcmanmom M., Crawford R.M. A metabolic theory of flooding tolerance: the significance of enzyme distribution and behavior// New Phytol. 1971. V. 70. P. 299 306.
  141. McNaughton G.A.L., Wilkins M.B., Nimmo H.G. Purification, oligomerization state of maize leaf phosphoenolpyruvate carboxylase// Biochem. J. 1989. V. 261. P. 349−355.
  142. McParland R.H., Guevara J.G., Becker R.R., Evans H.J. The purification and properties of the glutamine synthetase from the cytosol of soybean root nodules// Biochemistry Journal. 1976. V. 153. P. 597−606.
  143. Meeks J.C., Wolk C.P., Schilling N., Shaffer P.W. Initial organic products of fixation of 13N dinitrogen by root nodules of soybean (Glycine max L.)//Plant Physiol. 1978. V. 61. P. 980−983.
  144. Mellor R.B., Christensen T.M., Werner D. Choline kinase II is presented only in nodules that synthesize stable peribacteroid membranes// Proc. Natl. Acad. Sci., USA. 1986. V. 83. P. 659−663.
  145. Miao G.H., Hirel B., Marsolier M.C., Ridge R.W., Verma D.P.S. Ammonia-regulated expression of a soybean gene encoding cytosolic glutamine synthetase in transgenic Lotus corniculatus // Plant Cell. 1991. V. 3, N 1. P. 11−22.
  146. Miller S.S., Boylan K.L.M., Vance C.P. Alfalfa root nodule carbon dioxide fixation. III. Immunological studies of nodule phosphoenolpyruvate carboxylase // Plant Physiol. 1987. V. 84. P. 501−508.
  147. Miller S.S., Gregerson R.G., Vance C.P., Gantt J.S. NADH-glutamate synthase in alfalfa nodules: expresion at the mRNA level and isolation of a complete genomic clone//Plant Physiol. 1993. V. 102. P. 69−73.
  148. Minchin F.R., Pate J.S. Diurnal functioning of the legume root nodule// Journal of Experimental Botany. 1974. V. 85. P. 295−308.
  149. Minchin F.R., Sheely J.E., Ines-Mingues M., Witty J.F. Characterization of the resistance to oxygen diffusion in legume nodules// Ann. Bot. 1985. V. 55. P. 53−60.128
  150. Miziorko H.M., Nowak T., Mildvan A.S., Spinach leaf phosphoenolpyruvate carboxylase: purification, properties and kinetic studies//Arch. Biochem. Biophys. 1974. V. 163. P. 378−389.
  151. Mohapatra S.S., Puhler A. Detection of nodule-specific polypeptides from effective and ineffective root nodules of Medicago sativa L.// J. Plant Physiol. 1986. V. 126, N2−3. P. 269−281.
  152. Morell M., Copeland L. Enzymes of sucrose breakdown in soybean nodules. Alkaline invertase// Plant Physiology. 1984. V. 74. P. 1030−1034.
  153. Nelson T., Langdale J.A. Developmental genetics of C4 photosynthesis// Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1992. V. 43. P. 25−47.
  154. Nelson. // J. Biol. Chem. 1944. V. 153. P. 375.
  155. Newcomb E.H., Kaneko Y., Van den Bosch K.A. Specialization of the inner cortex for ureide production in soybean root nodules// Protoplasma. 1989. V. 150. P. 150−159.
  156. Newcomb W. Nodule morphogenesis and differentiation// International review of Cytology. 1981. V. 13. P. 247−298.
  157. Nimmo H.G. The regulation of phosphoenolpyruvate carboxylase by reversible phosphorylation. In: Battey N.H., Dickinson H.G., Hetherington A.M. (eds). Post-Translational Modifications in Plants, Cambridge Univ. Press, 1993. P. 161−170.
  158. Norris J.H., Macol L.A., Hirsch A.M. Nodulin gene expression in effective alfalfa nodules and in nodules arrested at three different stages of development// Plant Physiol. 1988. V. 88, N 2. P. 321−328.
  159. O’Leary 1982. 1. Phosphoenolpyruvate carboxylase: an enzymologist’s view // Annu. Rev. Plant Physiol. 1982. V. 33. P. 297−315.
  160. Ohyama T., Kumazawa K. Nitrogen assimilation in soybean nodules I. The role of GS/GOGAT system in the assimilation of ammonia produced by ^-fixation// Soil Science and Plant Nutrition. 1980. V. 26. P. 109−115.
  161. Ornstein L. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum protein // Ann. NY Acad. Sci. 1964. V. 121. P. 404−427.
  162. Padilla J.E., Miranda J., Sanchez F. Nodulin regulation in common bean nodules induced by bacterial mutants// Mol. Plant-Microbe interactions. 1995. V. 4, N 5. P. 433−439.
  163. Pate J.S., Gunning B.E.S., Briarty L.G. Ultrastructure and functioning of the transport system of the leguminous root nodule// Planta. 1969. V. 85. P. 11−34.
  164. Pathirana M.S., Samac D.A., Roeven R., Yoshioka H., Vance C.P., Gantt J.S. Analyses of phosphoenolpyruvate carboxylase gene structure and expression in alfalfa nodules//The Plant J. 1997. V. 12, N 2. P. 293−304.
  165. Patrick J.W. Hormone-directed transport of metabolites. In: Transport and transfer processes in plants. Wardlaw I.F., Passioura J. eds., USA. 1976. P. 433−446.
  166. Peterson J.B., Evans H.J. Phosphoenolpyruvate carboxylase from soybean nodule cytosol. Evidence for isozymes and kinetics of the most active component // Biochim. Biophys. Acta. 1979. V. 567. P. 445−452.
  167. Peterson J.B., Evans H.J. Properties of pyruvate kinase from soybean nodule cytosol// Plant Physiology. 1978. V. 61. P. 909−914.
  168. Phillips D.A. Efficiency of symbiotic nitrogen fixation in legumes// Annual Review of Plant Physiology. 1980. V. 31. P. 29−49.
  169. Plaxton W.C. Biochemical regulation. In: Plant physiology, biochemistry and molecular biology. Dennis D.T. and Turpin D.H. (eds), USA. 1990. P. 28−44.
  170. Podesta F.E., Andreo C.S. Maize leaf phosphoenolpyruvate carboxylase. Oligomeric state and activity in the presence of glycerol// Plant Physiol. 1989. V. 90. P. 427−433.
  171. Poetsch W., Hermans J., Westhoff P. Multiple cDNAs of phosphoenolpyruvate carboxylase in the C4 dicot Flaveria trinervia// FEBS Lett. 1991. V. 292. P. 133−136.
  172. Postgate J.R. In: The fundamentals of nitrogen fixation. Cambridge, 1982. 252 c.
  173. Raghavendra A.S., Yin Z.-H., Heber U. Light-dependent pH changes in leaves of C4 plants. Comparison of the pH response to carbon dioxide and oxygen with that of C3 plants// Planta. 1993. V. 189. P. 278−287.
  174. Rajagopalan A.V., Devi M.T., Raghavendra A.S. Patterns of phosphoenolpyruvate carboxylase activity and cytosolic pH during light activation and dark deactivation in C3 and C4 plants// Photosynth. Res. 1993.V. 38. P. 51−60.
  175. Rao N.V., Reddy R.S., Sastry K.S. Allantoinases of nodulated Arachis hypogaea// Phytochemistry. 1988. V. 27. P. 693−695.
  176. Rawsthorne S., LaRue T.A. Metabolism under microaerobic conditions of mitochondria from cowpea nodules// Plant Physiology. 1986. V. 81. P. 1097−1102.
  177. Reding H.K., Lepo J.E. Physiological characterization of dicarboxylate-induced pleomorphic forms of Bradyrhizobium japonicum// Applied and Environmental Microbiology. 1989. V. 55. P. 666−671.
  178. Reibach P.H., Mask P.L., Streeter J.G. A rapid one-step method for the isolation of bacteroids from root nodules of soybean plants, utilizing self-generating Percoll gradients// Can. J. Microbiol. 1981. V. 27. P. 491−495.
  179. Reibach P.H., Streeter J.G. Metabolism of 14C-labeled photosynthate and distribution of enzymes of glucose metabolism in soybean nodules// Plant Physiol. 1983. V. 72. P. 634−640.
  180. Reynolds P.H.S., Smith L.A., Dickson J.M., Jones W.T., Rodber K.A.Molecular cloning of a cDNA encoding aspartate aminotransferase P2 from lupine root nodules// Plant Mol.Biol. 1992.V. 19. P. 465−472.
  181. Robert F.M., Wong P.P. Isoenzymes of glutamine synthetase in Phaseolus vulgaris L. and Phaseolus lunatus L. root nodules// Plant Physiol. 1986. V. 81. P. 142 148.
  182. Robinson D.L., Lahn M.L., Vance C.P. Cellular localization of nodule-enhanced aspartate aminotransferase in Medicago sativa L.//Planta. 1994. V. 192. P. 202−210.
  183. Robinson D.L., Pathirana S.M., Gantt J.S., Vance C.P. Immunogold localization of nodule-enhanced phosphoenolpyruvate carboxylase in alfalfa//Plant, Cell and Envir. 1996. V. 19. P. 602−608.
  184. Romanov Y.I., Hajy-zadeh B.R., Ivanov B.F., Shaposhnikov G.L., Kretovich W.L. Labelling of lupine nodule metabolites with 14C02 assimilated from the leaves// Phytochemistry. 1985. V. 24. P. 2157−2160.
  185. Ronson C.W., Primrose S.B. Carbohydrate metabolism in Rhizobium trifolii: Identification and symbiotic properties of mutants// Journal of General Microbiology. 1979. V. 112. P. 77−88.
  186. Rosendahl L., Dilworth M.J., Glenn A.R. Exchange of metabolites across the peribacterooid membrane in pea root nodules//J. Plant Physiol. 1992. V. 139. P. 635 638.
  187. Rosendahl L., Vance C.P., Pederson W.B. Products of dark C02 fixation in pea root nodules support bacteroid metabolism // Plant Physiol. 1990. V. 93. P. 12−19.
  188. Roth E.L., Stacey G. Bacterium release into host cells of nitrogen-fixing soybean nodule: The symbiosome membrane comes from three sources// European J. of Cell Biology. 1989. V. 49. P. 13−23.
  189. Salminen S.O., Streeter J.G. Uptake and metabolism of carbohydrates by Bradyrhizobiumjaponicumbacteroids//Plant Physiology. 1987. V. 83. P. 535−540.
  190. Sambrook J., Maniatis T., Fritsch E.F. Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Lab. Press, 1989. V. 3.
  191. Sanchez F., Campos F., Padilla J.E., Bonneville J.-M., Enriquez C., Caput D. Purification, cDNA cloning and developmental expression of the nodule-specific uricase from Phaseolus vulgaris L.// Plant Physiol. 1987. V. 84. P. 1143−1147.
  192. Sanger F., Nicklen S., Coulson A.R. DNA sequencing with chain-terminating inhibitors // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. V. 74. P. 5463−5467.
  193. Saroso S., Dilworth M.J., Glenn A.R. The use of activities of carbon catabolic enzymes as a probe for the carbon nutrition of snakebean nodule bacteroids// Journal of General Microbiology. 1986. V. 132. P. 243−249.
  194. Sawhney V., Saharan M.R., Singh R. Nitrogen fixing efficiency and enzymes of C02 assimilation in nodules of ureide and amide producing legumes// Journal of Plant Physiology. 1987. V. 129. P. 201−210.132
  195. Schaffner A.R., Sheen J. Maize C4 photosynthesis involves differential regulation of phosphoenolpyruvate carboxylase genes// Plant J. 1992. V. 2. P. 221 232.
  196. Schnabl H., Denecke M., Schultz M. In vitro and in vivo phosphorylation of stomatal phosphoenolpyruvate carboxylase from Vicia faba L.// Bot. Acta. 1992. V. 105. P. 367−369.
  197. Schubert K.R. Products of biological nitrogen fixation in higher plants: synthesis, transport and metabolism// Annu. Rev. Plant Physiol. 1986. V. 37. P. 537 574.
  198. K.R., Boland M.J. // Advances in nitrogen fixation. The Hague etc.: NidhoMJunk, 1984. P. 445−451.
  199. Schuller A.K., Werner D. Phosphorylation of soybean (Glycine max L.) nodule phosphoenolpyruvate carboxylase in vitro decreased sensitivity to inhibition by L-malate // Plant Physiol. 1993. V. 101. P. 1267−1273.
  200. Schuller K.A., Turpin D.H., Plaxton W.C. Metabolite regulation of partially purified soybean nodule phosphoenolpyruvate carboxylase // Plant Physiol. 1990. V. 94. P. 1429−1435.
  201. Schultze M., Kondorosi A. Regulation of symbiotic root nodule development//Annu. Rev. Genet. 1998. V. 32. P. 33−57.
  202. Sengupta-Gopalan C. and Pitas J. Expression of nodule specific glutamine synthetase genes during nodule development in soybeans // Plant Mol. Biol. 1986. V. 7. P. 189−199.
  203. Sheen J.-Y., Bogorad L. Differential expression of C4 pathway genes in mesophyll and bundle sheath cells of greening maize leaves// J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 11 726−11 730.
  204. Sims T.L., Hague D.R. Light-stimulated increase of translatable mRNA for phosphoenolpyruvate carboxylase in leaves of maise // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 8252−8255.
  205. Sk0t L., Minchin F.R., Timms E., Fortune M.T., Webb K.J., Gordon A.J. Analysis of the two nodulins, sucrose synthase and ENOD2, in transgenic Lotus plants//Plant and Soil. 1996. V. 186. P. 99−106.133
  206. Skrdleta V., Nasinec V., Sindelar L. et.al. Relationship between nitrogenase activity, dihydrogen evolution and root nodule respiration in peas (Pisum sativum L.)// Soil. Biology and Cons, of the Biosphere. Budapest, 1983. P. 463−472.
  207. Smith A.M. Capacity for fermentation in roots and Rhizobium nodules of Pisum sativum L.// Planta. 1985. V. 166. P. 264−270.
  208. Sprent J.I. Root nodule anatomy, type of export product and evolutionary origin in some Leguminosae// Plant, Cell and Environment. 1980. V. 3. P. 35−43.
  209. Sprent J.I. Which steps are essential for the formation of functional legume nodules? // New Phytologist. 1989. V. 111. P. 129−153.
  210. Stone S.R., Copeland L., Kennedy I.R. Glutamate dehydrogenase of lupin nodules: Purification and properties//Phytochemistry. 1979. V. 18. P. 1273−1278.
  211. Stowers M.D. Carbon metabolism in Rhizobium species// Annual Review of Microbiology. 1985. V. 39. P. 89−108.
  212. M.D., Elkan G.H. // Canad. J. Microbiol. 1983. V. 29. P. 398−406.
  213. Streeter J.G. Carbohydrates in soybean nodules. II. Distributin of compounds in seedlings during the onset of nitrogen fixation// Plant Physiology. 1980. V. 66. P. 471 476.
  214. Streeter J.G. Effect of nitrate on acetylene reduction activity and carbohydrate composition of Phaseolus vulgaris nodules// Physiologia Plantarum. 1986. V. 68. P. 294−300.
  215. Streeter J.G. Transport and metabolism of carbon and nitrogan in legume nodules//Adv. Bot. Res. 1991. V. 18. P. 129−187.134
  216. Stripf R., Werner D. Differentiation of Rhizobium japonicum. II. Enzymatic activities in bacteroids and plant cytoplasm during the development of nodules of Glycine max// Zeitschrift fur Naturforschung, Teil C. 1978. V. 33. P. 373−381.
  217. Suganuma N., Kitou M., Yamamoto Y. Carbon metabolism in relation to cellular organization of soybean root nodules and respiration of mitochondria aided by leghemoglobin// Plant Cell Physiology. 1987. V. 28. P. 113−122.
  218. Suganuma N., LaRue T.A. Comparison of enzymes involved in carbon and nitrogen metabolism in normal nodules and ineffective nodules induced by a pea mutant E135f (sym 13) // Plant Cell Physiol. 1993. V. 34, N. 5. P. 761−765.
  219. Suganuma N., Tamaoki M., Kouchi H. Expression of nodulin genes in plant-determined ineffective nodules of pea//Plant Mol. Biology. 1995. Y. 28. P. 1027−1038.
  220. Sugimoto K., Kawasaki T., Kato T., Whittia R.F., Shibata D., Kawamura Y. cDNA sequence and expression of a phosphoenolpyruvate carboxylase gene from soybean//Plant Mol. Biol. 1992. V. 20. P. 743−747.
  221. Ta T.-C., Faris M.A., Macdowall F.D.H. Pathways of nitrogen metabolism in nodules of alfalfa (Medicago sativa L.)//Plant Physiology. 1986.V. 80. P. 1002−1005.
  222. Tajima S., LaRue T.A. Enzymes for acetaldehyde and ethanol formation in legume nodules// Plant Physiol. 1982. V. 70. P. 388−392.
  223. Thummler F., Verma D.P.S. Nodulin-100 of soybean is the subunit of sucrose synthase regulated by the availalability of free heme in nodules// The Journal of Biological Chemistry. 1987. V. 262. P. 14 730−14 736.
  224. Ting I.P., Osmond C.P. Multiple forms of plant phosphoenolpyruvate carboxylase associated with different metabolic pathways// Plant Physiol. 1973. V. 51. P. 448−453.
  225. Tomaszewska B., Mazurowa H., Schramm R.W. Activities of some enzymes of carbon metabolism connected with nitrogen fixation in the root nodules of the growing yellow lupin Lupinus luteus L.// Acta Physiol. Plant. 1988. V. 10, N 2. P. 73−84.
  226. Trinchant J.C., Birot A.M., Rigaud J. Oxygen supply and energy-yielding substrates for nitrogen fixation (acetylene reduction) by bacteroid preparations// Journal of General Microbiology. 1981. V. 125. P. 159−165.
  227. Tsyganov V.E., Morzhina E.V., Stefanov S.Y., Borisov A.Y., Lebsky V.K., Tikhonovich I.A. New pea (Pisum sativum L.) genes sym33 and sym40 control infection thread formation and root nodule function//Mol. Gen. Genet. 1998. V. 256. P. 491−503.
  228. Tyson R.H., ap Rees T. Starch synthesis by isolated amyloplasts from wheat endosperm//Planta. 1988. V. 175. P. 33−48.
  229. Udvardi M.K., Price G.D., Gresshoff P.M., Day D.A. A dicarboxylate transporter on the peribacteroid membrane of soybean nodules// FEBS Letters. 1988. V. 231. P. 36−40.
  230. Utter M.F., Kolenbrander H.M. Formation of oxaloacetate by CO2 fixation on phosphoenolpyruvate carboxylase. In: Boyer P.D. (ed). The enzymes, Academic Press, NY, 1972. V. 6. P. 117−168.
  231. Van Quy L., Foyer C., Champigny M.-L. Effect of light and N03″ on wheat leaf phosphoenolpyruvate carboxylase activity. Evidence for covalent modification of the C3 enzyme// Plant Physiol. 1991. V. 97. P. 1476−1482.
  232. Vance C.P., Gregerson R.G., Robinson D.L., Miller S.S., Gantt J.S. Primary assimilation of nitrogen in alfalfa nodules: molecular fearures of the enzymes involved// Plant Science. 1994. V. 101. P. 51−64.
  233. Vance C.P., Heichel G.H. Carbon dioxide assimilation in pulvini of Phaseolus vulgaris L.// Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1991. V. 42. P. 37−42.
  234. Vance C.P., Johnson L.E.B. Plant determined ineffective nodules in alfalfa (Medicago sativa L.): structural and biochemical comparison// Can. J. Bot. 1983. V. 61. P. 93−106.
  235. Vance C.P., Stade S. Alfalfa root nodule carbon dioxide fixation. II. Partial purification and characterization of root nodule phosphoenolpyruvate carboxylase // Plant Physiol. 1984. V. 75. P. 261−264.
  236. Vasse J., de Billy F., Camut S., Truchet G. Correlation between ultrastructural differentiation of bacteroids and nitrogen fixation in alfalfa nodules// Journal of Bacteriology. 1990. V. 172. P. 4295−4306.
  237. Verma D.P.S. Signals in root nodule organogenesis and endocytosis of Rhizobium//Plant Cell. 1992. V. 4. P. 373−382.
  238. Verma D.P.S., Fortin M.G., Stanley J., Mauro V.P., Purohit S., Morrison N. Nodulins and nodulin genes of Glycine max. A perspective// Plant Molec. Biol. 1986. V. 7. P. 51−61.
  239. Verma D.P.S., Haugland R., Brisson N., Legocki R.P., Lacroix L. Regulation of the expression of leghemoglobin genes in effective and ineffective root nodules of soybean // Biochem. Biophys. Acta. 1981. V. 653, N 1. P. 98−107.
  240. Vidal J., Nguyen J., Perrot-Rechenmann C., Gadal P. Phosphoenolpyruvate carboxylase in soybean root nodules. An immunochemical study// Planta. 1986. V. 169. P. 198−201.
  241. Wadham C., Winter H., Schuller K.A. Regulation of soybean nodule phosphoenolpyruvate carboxylase in vivo// Physiologia Plant. 1996. V. 97. P. 531−535.
  242. Wagner R., Gonzales D.H., Podestra F.E., Andreo C.S. Changes in the quarternary structure of phosphoenolpyruvate carboxylase induced by ionic strength affect its catalytic activity. // Eur.J.Biochem. 1987. V. 164. P. 661−666.
  243. Walker G.H., Ku M.S.B., Edwards G.E. Phosphoenolpyruvate carboxylase in relation to oligomerization// Plant Physiol. 1986. V. 80. P. 848−855.
  244. Wang Y.-H., Duff S.M.G., Cretin C., Lepiniec L., Sarath G., Gordon S.A., Vidal J., Gadal P., Chollet R. Site-directed mutagenesis of the phosphorylatable serineo
  245. Ser) in C4 phosphoenolpyruvate carboxylase from sorghum. The effect of negative charge at position 8.// J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 16 759−16 762.137
  246. Wedding R.T., Kay Black M., Meyer C.R. Inhibition of phosphoenolpyruvate carboxylase by malate//Plant Physiol. 1990. V. 92. P. 456−461.
  247. Weigend M., Hincha D.K. Quaternary structure of phosphoenolpyruvate carboxylase from CAM-, C4- and C3-plants//J. Plant Physiol. 1992. V. 140. P. 653 660.
  248. Witty J.F., Scot L., Revsbech N.P. Direct Evidence for changes in the resistance of legume root nodules to 02 diffusion// Journal of experimental Botany. 1987. V. 38, N. 192. P. 1129−1140.
  249. Wong E. Structural and biogenetic relationships of isoflavonoids. In: Progress in the Chemistry of organic natural products. Herz W., Grisebach H., Scott A. eds., Austria. 1970. V. 1.
  250. Wu M-X., Wedding R.T. Temperature effects on phosphoenolpyruvate carboxylase from a CAM and a C4 plant//Plant Physiol. 1987. V. 85. P. 497−501.
  251. Yanagisawa S., Izui K. Multiple interaction between tissue-specific nuclear proteins and the promoter of the phosphoenolpyruvate carboxylase gene for C4 photosynthesis in Zea mays// Mol. Gen Genet. 1990. V. 224. P. 325−332.
  252. Zhang X.-Q., Li B., Chollet R. In vivo regulatory phosphorylation of soybean nodule phosphoenolpyruvate carboxylase// Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 1561−1568.138
  253. Автор испытывает чувство глубокой благодарности Федоровой Марии Юрьевне за постоянную поддрежку, консультации по любым вопросам, помощь в подготовке и проведении некоторых экспериментов.
  254. Автор признателен Онищук Ольге Петровне и Струнниковой Ольге Кондратьевне за критические замечания и ценные советы, сделанные ими при рецензировании диссертации.
  255. Автор благодарен всем сотрудникам лаборатории за создание атмосферы дружбы и взаимопомощи, способствовавшей плодотворной работе и появлению данной диссертации.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!