Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Влияние абиотических стрессовых факторов на содержание, синтез и активность ряда стрессовых белков у байкальских и палеарктических амфипод

Диссертация: Влияние абиотических стрессовых факторов на содержание, синтез и активность ряда стрессовых белков у байкальских и палеарктических амфипод
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Показаны межвидовые различия в активности пероксидазы у изученных видов амфипод. Абиотические стрессовые факторы оказывают воздействие на показатели активности пероксидазы у изученных видов амфипод. Отмечена многократная активация пероксидазы у представителей палеарктических видов и ингибирование активности у байкальских видов при окислительном стрессе. Наблюдается снижение активности пероксидазы… Читать ещё >

Влияние абиотических стрессовых факторов на содержание, синтез и активность ряда стрессовых белков у байкальских и палеарктических амфипод (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • палеарктических амфипод
    • 03. 00. 16. — Экология 03.00.04 — Биохимия
  • Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук
  • Научные руководители: д.б.н. А. В. Колесниченко к.б.н. М.А. Тимофеев
  • Иркутск
  • ВВЕДЕНИЕ
    • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Стрессы, виды стрессовых воздействий, реакция организмов на стресс
    • 2. 1. 1. Температурный стресс
    • 2. 1. 2. Окислительный стресс
    • 2. 1. 3. Токсическое воздействие ксенобиотиков
    • 2. 2. Клеточные механизмы стресс- резистентности
    • 2. 2. 1. Стрессовые белки
    • 2. 2. 2. Пероксидаза как стрессовый белок
    • 2. 3. Перекисное окисление липидов и повреждение мембран при стрессах
    • 2. 4. Исследования механизмов адаптации у байкальских организмов к факторам среды абиотической природы
  • 3. ПОСТАНОВКА ЦЕЛИ И ЗАДАЧ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • 4. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 4. 1. Систематика и экология изучаемых видов
    • 4. 2. Методика сбора и содержания амфипод
    • 4. 3. Выбор условий и методов проведения экспериментов
    • 4. 4. Методы анализа
      • 4. 4. 1. Электрофорез
      • 4. 4. 2. Вестерн-блоттинг
      • 4. 4. 3. Определение активности пероксидазы
      • 4. 4. 4. Определение интенсивности перекисного окисления липидов по образованию диеновых конъюгатов
      • 4. 4. 5. Расчет и статистическая обработка данных
  • 5. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 5. 1. Изучение полиморфизма белковых спектров байкальских и
  • 11. алеарктических видов амфипод. оценка влияния абиотических стрессовых факторов на содержание белков у амфипод
    • 5. 1. 1. Межвидовой полиморфизм белковых спектров
    • 5. 1. 2. Возрастной полиморфизм белковых спектров
    • 5. 1. 3. Влияние стрессовых факторов на содержание белков у байкальских и палеарктических амфипод
    • 5. 2. изучение влияния абиотических стрессовых факторов на содержание и синтез ряда групп стрессовых белков у байкальских и палеарктических видов амфипод
    • 5. 2. 1. Конститутивный синтез БТШ
    • 5. 2. 2. Влияние температурного стресса на содержание и синтез БТШ у амфипод
    • 5. 2. 3. Влияние окислительного стресса на содержание и синтез БТШ у амфипод
    • 5. 2. 4. Влияние токсического стресса на содержание и синтез БТШ у амфипод
    • 5. 3. Изучение влияния абиотических факторов на активность пероксидазы у амфипод
    • 5. 3. 1. Сравнительный анализ активности пероксидазы у представителей байкальских и палеарктических видов амфипод
    • 5. 3. 2. Влияние температурного стресса на активность пероксидазы у амфипод
    • 5. 3. 3. Влияние окислительного стресса на активность пероксидазы у амфипод
    • 5. 3. 4. Влияние токсического стресса на активность пероксидазы у амфипод. .107 5.4 Изучение влияния окислительного стресса на интенсивность перекисного окисления липидов у амфипод
  • ВЫВОДЫ

Большинство живых организмов в течение своей жизни сталкиваются с изменением факторов среды, многие из которых оказывают стрессовое воздействие. Особенно актуально это для гидробионтов, существование которых напрямую обусловлено характеристиками внешней среды. Организмы в ходе эволюционного развития выработали комплекс адаптивных механизмов компенсации стрессовых воздействий на поведенческом, физиологическом, биохимическом и молекулярном уровнях (Lindquist, Craig, 1988; Озернюк, 1992; Feder, Krebs, 1997; Имашева, 1999; Тимофеев, 2000; Тимофеев, Кириченко, 2004).

Фауна озера Байкал представляет собой уникальный объект для изучения различных механизмов адаптаций гидробионтов к факторам окружающей среды. Особенностью оз. Байкал является существование широкого разнообразия населяющих его форм, обитающих в специфичных условиях. К настоящему моменту проведен ряд работ по изучению этологических и физиологических аспектов адаптации байкальских гидробионтов к факторам среды различной природы. Так М. Ю. Бекман (1954), М. А. Тимофеевым (2000) и рядом других исследователей изучалось влияние гидрохимических характеристик байкальской воды на палеарктические и байкальские организмы. А .Я. Базикалова (1941), Б. И. Колупаев (1989), М. А. Тимофеев (2002) и другие исследователи проводили исследование влияния гипоксии на байкальские организмы. Материалы исследования влияния температурного фактора на байкальские виды представлены в работах R.W. Brover (1984), Н. И. Козловой (1997), Т. А. Гиль (2000), М. А. Тимофеева (2002). Большое развитие получили экспериментальные работы по изучению токсикорезистентности байкальских организмов (Камалтынов, 1970; Черепанов, 1981; Наделяев, 1981; Косолапов, 1982; Тимофеев, 1997).

Несмотря на широкий интерес исследователей к проблеме оценке отношения байкальских гидробионтов к факторам среды, базовые механизмы резистентности и стресс-адаптации на клеточном уровне у байкальских организмов практически не исследованы.

Известно, что одним из базовых механизмов стресс-адаптации на клеточном уровне является синтез стрессовых белков. К стрессовым белкам относят те группы белков, экспрессия и (или) активность которых увеличивается в ответ на воздействие различных стрессоров. Так, синтез стрессовых белков индуцируется широким кругом стрессовых воздействий, такими как экстремальные температуры, токсический и окислительный стрессы и др. (Gething, Sambrook, 1992, Sanders, 1993; Колесниченко, Войников, 2003; Wang, Spector, 1995; Arrigo, 1998; Morimoto, Santoro, 1998). В основном стрессовые белки представлены белками теплового шока (БТШ), низкомолекулярными белками теплового шока (нмБТШ), а так же рядом ферментов (включая антиоксидантные ферменты).

Байкальские амфиподы представляют собой наиболее интересный объект для изучения многообразия механизмов стресс-адаптаций у организмов оз. Байкал. В озере представлено более 257 видов амфипод (Takhteev, 1997), населяющих разнообразные экологические зоны и обладающих широким спектром адаптаций. Особенностью фауны Байкала является ее длительное эволюционирование в особых условиях, что, вероятно, могло привести к появлению адаптаций специфических для байкальских эндемиков. Сопоставительное исследование представителей фаун амфипод Байкала и видов Палеарктики позволило бы не только выявить механизмы и адаптивные процессы, характерные для байкальских эндемиков, но и более полно понять, как факторы среды влияют на механизмы стресс-адаптации у гидробионтов на клеточном уровне, и как это связано с экологическими характеристиками видов и особенностями их эволюционного формирования.

2 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

6 выводы.

1. У исследованных байкальских и палеарктических видов амфипод наблюдается межвидовой и межвозрастной полиморфизм белков, зависящий так же от принадлежности к той или иной фаунистической группе. Абиотические стрессовые факторы оказывают влияние на содержание и синтез отдельных белков у амфипод, при этом отмечены межвидовые и возрастные различия.

2. У изученных байкальских и палеарктических видов амфипод наблюдается конститутивный синтез БТШ70 и отсутствует конститутивный синтез нмБТШ. Уровень конститутивного синтеза БТШ70 у байкальских видов амфипод выражен слабее, чем у палеарктических видов.

3. Абиотические стрессовые факторы оказывают влияние на интенсивность синтеза БТШ70 и нмБТШ у изученных видов амфипод. Наблюдается усиление синтеза БТШ70 при влиянии окислительного стресса у палеарктических видов амфипод и снижение синтеза БТШ70 у байкальских амфипод при влиянии температурного стресса. Показано усиление синтеза нмБТШ у некоторых представителей байкальских и палеарктических амфипод при температурном и токсическом стрессовых воздействиях.

4. Показаны межвидовые различия в активности пероксидазы у изученных видов амфипод. Абиотические стрессовые факторы оказывают воздействие на показатели активности пероксидазы у изученных видов амфипод. Отмечена многократная активация пероксидазы у представителей палеарктических видов и ингибирование активности у байкальских видов при окислительном стрессе. Наблюдается снижение активности пероксидазы у холодолюбивого E. verrucosus и отсутствие изменений активности пероксидазы у тепловыносливых E. cyaneus и G. lacustris при температурном стрессе при 20 °C. Токсический стресс ведет к снижению активности фермента у всех изученных видов.

5. Отмечены близкие уровни интенсивности перекисного окисления липидов у изученных представителей байкальских и палеарктических видов амфипод. Окислительное стрессовое воздействие усиливает интенсивность процессов перекисного окисления липидов у всех изученных амфипод.

6. Установлены различия между функционированием защитных механизмов у эндемичных байкальских и палеарктических видов амфипод.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений / В. А. Андреева. М.: Наука, 1988. — 128 с.
  2. А.И. Микросомальное окисление / А. И. Арчаков. М.: Наука, 1975.- 327 с.
  3. А. Я. Амфиподы оз. Байкал: Тр. Байкальской лимнологической станции АН СССР / А. Я. Базикалова. Т.11, 1945. — 440 с.
  4. А.Я. Материалы по изучению размножения байкальских амфипод: Изв. АН СССР серия биол. / А. Я. Базикалова. № 3, 1941. — С. 407 -425.
  5. А.Я. О росте некоторых амфипод из Байкала и Ангары: Труды Байкальской Лимнологической станции / А. Я. Базикалова.- Т. XIII, 1951.-С. 206−216.
  6. А.Я. Об амфиподах реки Ангары: Труды Байкальской Лимнологической станции / А. Я. Базикалова. Т. XV, 1957 — С. 377 — 387.
  7. М.И. Роль окислительного стресса в патогенезе сосудистых осложнений диабета / М. И. Балаболкин, Е. М. Клебанов // Проблемы эндокринологии. 2000. — Т. 46, № 6. С. 29 -34.
  8. М.Ю. Биология Gammarus lacustris Sars в прибайкальских озерах: Труды Байк. Лимн. Ст. АН СССР / М. Ю. Бекман. Т. XIV, 1954. — С. 268−311.
  9. М.Ю. Экология и продукция Micruropus possolskii (Saw) и Gmelinoides fasciatus (Stebb.) // Труды Лимнологического института, 1962. — Т. 2(22), ч. 1.-С. 141−155.
  10. М.Ю., Базикалова А. Я. Биология и продукционные возможности некоторых байкальских и сибирских бокоплавов // Тр. Проблемных итематических совещаний ЗИН: Проблемы гидрологии внутренних вод. Л., 1951.-Вып. 1.-С. 61−67.
  11. М.Ю., Деньгина Р. С. Население бентали и кормовые ресурсы рыб Байкала // Биологическая продуктивность водоемов Сибири. М., 1969. -С. 42- 47.
  12. В.Я. Действие некоторых физиологически активных веществ на адаптивные реакции клеток мерцательного эпителия жабр мидии при изменении солености среды / В. Я. Бергер // Цитология. 1976. — Т. 18, № 8. -С.981- 984.
  13. В.Я., Луканин В. В. Подавление актиномицином Д способности личинок Aurelia aurita (L) к акклимации при изменении солености среды / В. Я. Бергер, В. В. Луканин // Докл. АН СССР. 1972. — Т.202, № 1. — С.205−207.
  14. А.А. Окислительный стресс и мозг / А. А. Болдырев // Соросовский образовательный журнал. 2001. — Т.7, № 4. — С.21−28.
  15. И.В. Сообщества макрозообентоса каменистого пляжа озера Байкал: Дис. канд. биол. наук:./И.В.Вейнберг- -Иркутск, 1995. 180 с.
  16. И.В., Камалтынов P.M. Сообщества макрозообентоса каменистого пляжа озера Байкал / И. В. Вейнберг, P.M. Камалтынов // Зоологический журнал. 1998. — Т.77, № 3, — С. 259 — 265.
  17. В.А. О роли биоантиоксидантов в устойчивости растений /
  18. B.А. Веселовский // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии.-М.: Наука, 1982.- С. 150−152.
  19. Ю.А. Свободные радикалы в клетке / Ю. А. Владимиров // Природа. 1997. — № 4. — С.47−54.
  20. Л.И. Стрессоры, стрессы и выживаемость бактерий (обзор) / Л. И. Воробьева // Прикладная биохимия и микробиология. — 2004. Т.40, № 3. -С.261−269.
  21. Г. Б. К вопросу о времени размножения амфипод и изопод оз. Байкал / Г. Б. Гаврилов // Докл. АН СССР. 1949. — T. LXIV, № 5, — С. 739 — 742.
  22. Т.А. Термоустойчивость некоторых байкальских ракообразных / Т. А. Гиль // Биоразнообразие Байкальского региона: Тр. биол.-почвенного ф-та ИГУ. Иркутск: Изд-во Иркут. ун-та, 2000. — Вып.2. — 104 с.
  23. М.Б. Молекулярные механизмы адаптации к гипертермии у высших организмов. 1. Синтез белков теплового шока в клетках культуры различных видов шелкопряда и гусеницах / М. Б. Евгеньев, В. Ш. Шейнкер,
  24. A.В. Левин и др. // Молекуляр. биология. 1987. — Т. 21, № 2. — С. 484−494. Жибоедов П. М. Белковый состав и мембранные липидыинтродуцированных растений в Заполярье / П. М. Жибоедов, В. К. Жиров,
  25. C.М. Руденко Апатиты: Кольский филиал АН СССР, 1987.- 144 с.
  26. B.Г. Зайцев, В. И. Закревский // Вестник Волгоградской медицинской академии. 1998. — Вып. 4, Волгоград. — С.49−53.
  27. К.Н. Что такое химическая экотоксикология / К. Н. Зеленин // Соросовский образовательный журнал. 2000. — Т.6, № 6. — С.32−36.
  28. В.В. Стрессовый разобщающий белок БХШ 310 индуцирует перекисное окисление липидов в митохондриях пшеницы при гипотермии /
  29. B.В. Зыкова, О. И. Грабельных, С.В.'Владимирова и др. // Доклады РАН. -2000. Т.372, № 4. — С.562−564.
  30. А.Г. Стрессовые условия среды и генетическая изменчивость в популяциях животных / А. Г. Имашева // Генетика. 1999. — Т.35, № 4.1. C.421—431.
  31. В.Е. Разрушение мембран кардиомиоцитов при ишемии / В. Е. Каган, Ф. З. Меерсон // Патогенез и предупреждение стрессорных и ишемических повреждений сердца.- М.: медицина, 1984.- с. 122 135.
  32. В.Е., Шведова А. А., Новиков К. Н. Об участии фосфолипаз в репарации фоторецепторных мембран, подвергшихся перекисному окислению / В. Е. Каган, А. А. Шведова, К. Н. Новиков // Биофизика.- 1978.-Т.23, № 2. С. 279−284.
  33. Н.И. Спячка млекопитающих / Н. И. Калабухов. М.: Наука, 1985.-260 с.
  34. P.M. Сообщества амфипод Юга Байкала и их изменение под воздействие сточных вод Байкальского целлюлозно-бумажного комбината: Авторефер. дис. канд. биол. наук: 03.00.16 / P.M. Камалтынов. -Иркутск, 1970.-34с.
  35. P.M. Токсикологическая устойчивость амфипод / Р. М Камалтынов // Экология Южного Байкала. Иркутск, 1983. — С.251−262.
  36. Г. С., Красавцев О. А., Трунова Т. И. Роль белков в адаптации растений к морозу // 3 съезд Всерос. Об-ва физиологов растений (24−29 июня, 1993 г., Санкт-Петебург): Тез докл. 6. СПб, 1993, 601.
  37. М.М. Биология озера Байка / М. М. Кожов. М., 1962.
  38. Ю.П. Молекулярные механизмы повреждения кислородом системы транспорта кальция в саркоплазматическом ретикулуме мышц / Ю. П. Козлов, В. Е. Каган, Ю. В. Архипенко. Иркутск: Изд-во Иркутского университета, 1983.- 134 с.
  39. Н. И. Экология байкальского омуля в раннем пстэмбриогенезе
  40. Coregonus autunalis miatorius.-Автореф.дисс. канд. наук.-Иркутск, 1997.-19с.
  41. .И. Дыхание гидробионтов в норме и патологии / Б. И. Колупаев. Казань, 1989. — 189 с.
  42. А.С. Общая гидробиология: Учеб. для студентов биол. спец. Вузов / А. С. Константинов. — 4-е изд., перераб. и доп. М.: Высш. шк., 1986.-472 с.
  43. А.В., Войников В. К. Белки низкотемпературного стресса растений / А. В. Колесниченко, В. К. Войников (Отв. ред. В.К. Войников) — СО РАН. Сибирский Институт Физиологии и Биохимии Растений (СИФИБР). -Иркутск: Арт-Пресс, 2003. — 196 с.
  44. Белки четырех видов злаков, иммунохимически родственные стрессовому белку 310 кДа / А. В. Колесниченко, Е. А. Остроумова, В. В. Зыкова и др. // Физиология растений. 2000. — Т.47, № 2. — С. 199−202.
  45. М.В. Прибор для окрашивания и обесцвечивания плоских полиакриламидных гелей / М. В. Корытов, Е. А. Калачева // Лабораторное дело. Москва: Медицина, 1986.- С. 231 — 232.
  46. В.Н. Действие фенола промышленных стоков ИБП на двигательную активность гидробионтов / В. Н. Косолапов, JI.H. Синева // Токсикогенетические и экологические аспекты загрязнения окружающей среды. Иркутск, 1982ю — С.96−102.
  47. В.В. Генерация супероксидного радикала и перекисное окисление липидов / В. В. Кошкин // Биохимия.- 1985.- Т.50, № 9.- С. 1406 -1410.
  48. О.Н. Белки теплового шока и устойчивость растений к стрессу. / О. Н. Кулаева // Соросовский образовательный журнал. 1997. — № 2. — С. 5−13.
  49. В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита / В. И. Кулинский // Соросовский образовательный журнал. — 1999. № 1. — С.2−7.
  50. В.И. Обезвреживание ксенобиотиков / В. И. Кулинский // Соросовский образовательный журнал. — 1999. № 1. — С.8−12.
  51. С.А. Основы токсикологии. — С.Пб. — 2002.
  52. Мордухай-Болтовский Ф.Д. О распространении байкальского бокоплава Gmelinoides fasciatus (Stebbing) в Горьковском водохранилище / Ф.Д.Мордухай-Болтовский, З. Н. Чиркова // Биология внутренних вод: Информ. Бюл. 1971.-№ 9.-С. 38−41.
  53. Н.К. Внутриклеточная регуляция формирования нативной пространственной структуры белков / Н. К. Наградова // Соросовский образовательный журнал. 1996. — № 7. — С. 10−18
  54. И.Н. Влияние органических токсикантов на выживаемость и газообмен байкальских амфипод Е. verrucosus II И. Н. Наделяев // Круговорот веществ и энергии в водоемах. Иркутск, 1981. — Вып.2. — С. 146−148.
  55. А.И. Влияние температурного режима водоема на модель размножения Gammarus lacustris Sars / А. И. Нестерович // Вид в ареалебиология, экология и продуктивность водных беспозвоночных. Мн.: Навука i тэхшка, 1990. — С. 42−49.
  56. А.И. Особенности размножения Gammarus lacustris (Sars) в прибайкальском водоеме / А. И. Нестерович, В. Е. Рощин // Проблемы экологии Прибайкалья: Тез. докл. Иркутск, 1988. — С. 72.
  57. О.И. Некоторые черты экологии и биологии Gmelinoides fasciatus Stebb., акклиматизированных в озере Отрадное Ленинградской области / О. И. Нилова // Известия Гос. НИИОиРРХ. Т. 110. — Ленинград, 1976.-С. 10- 15.
  58. Ю. Основы экологии. / Ю. Одум. М., 1975.
  59. Н.Д. Температурные границы жизни / Н. Д. Озернюк // Природа. 2003. — № 2. — С. 16−22.
  60. Н.Д. Механизмы адаптации / Н. Д. Озернюк. М.: Наука, 1992.272 с.
  61. О.О., Ким М.В., Гусев Н. Б. Структура и свойства малых белков теплового шока / О. О. Панасенко, М. В. Ким, Н. Б. Гусев // Успехи биол. химии. 2003. — Т. 43. — С.59−98.
  62. Д.Б. Биохимия чужеродных соединений / Д. Б. Парк. М.: Медицина, 1973. — 288 с.
  63. А.В. Взаимодействие активного кислорода с ДНК / А. В. Пескин // Биохимия. 1997. — № 12. — С.1571−1578.
  64. Л. Сравнительная физиология животных / Л. Проссер. М., 1977.-Т.1.-608 е.- Т.2.-571 с.
  65. С.Н. Реакция избегания байкальской воды некоторыми гидробионтами / С. Н. Раев, А. Э. Балаян, Д. И. Стом // Природные условия, история и культура Западной Монголии и сопредельных регионов: Матер. V Междунар. конф., 20−24 сентября 2001. -Ховда, 2001.
  66. А.В. Свободнорадикальное перекисное окисление мембран / А. В. Рубин // Биофизика.- М.: Высшая школа, 1987.- 42 с.
  67. .А. Окисление липидных компонентов в изолированных хлоропластах под действием света субстрата и продукты переокисления липидов / Б. А. Рубин, М. Н. Мерзляк, С. Г. Юферова // Физиология и биохимия культурных растений, — 1976.- Т.23, № 2.- С.254 261.
  68. И.М. Пероксидазы стрессовые белки растений / И. М. Савич // Успехи современной биологии. — 1989. — Т.107, вып. 3. — С.406 — 417.
  69. Г. П. К экологии Gmelinoides fasciatus Братского водохранилища / Г. П. Сафронов // III Всесоюз. конф. «Проблемы экологии Прибайкалья», Иркутск, 5−10 сентября, 1998. Тез. докл. — Иркутск, 1998. -С. 83.
  70. Г. На уровне целого организма / Г. Селье. М., 1982. — 246 с.
  71. В.П. Энергетика биологических мембран / В. П. Скулачев. -М.: Наука, 1989.-564 с.
  72. В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло / В. П. Скулачев // Соросовский образовательный журнал. 1996. — № 3. — С.4−10.
  73. В.П. Явления запрограммированной смерти. Митохондрии, клетки и органы: роль активных форм кислорода / В. П. Скулачев // Соросовский образовательный журнал. 2001. — Т.7, № 6. — С.4−10.
  74. JI.H. Бентос Истокского сора / JI.H. Снимщиков // Лимнология прибрежно-соровой зоны Байкала. Новосибирск: Изд-во «Наука», 1977.-С. 191−198.
  75. И.Д. Метод определения диеновой конъюгации ненасыщенных высших жирных кислот / И. Д. Стальная // Современные методы биохимии. -М.: Медицина, 1977. С. 63−64.
  76. А.Д. Влияние температуры и света на подвижность байкальских ручейников / А. Д. Стом, Ю. Л. Кулишенко, А. Э. Балаян // Бюллетень ВСНЦ СО РАМН. № 7. — С. 142−143.
  77. Д.И. О реакции избегания Gammarus lacustris Sars байкальской воды / Д. И. Стом, М. А. Тимофеев // Стбирский экологический журнал. -1999.-№ 6.-С.649−655.
  78. .Н. Первичные процессы лучевого поражения / Б. Н. Тарусов. -М.: Госатомиздат, 1962.- 96 с.
  79. В.В. Жизненные формы амфипод озера Байкал / В. В. Тахтеев // Проблемы систематики, экологии и токсикологии беспозвоночных. -Иркутск: Изд-во ИГУ, 2000. С. 12 — 21.
  80. В.В. Фауна бокоплавов прибрежной зоны Байкала в районе Б. Котов. Методические указания /В.В. Тахтеев Иркутск: ИГУ, 1993. — 30 с.
  81. М.А. Экспериментальная оценка роли абиотических факторов в ограничении распространения эндемиков за пределы озера Байкал на примере амфипод / М. А. Тимофеев, К. А. Кириченко // Сибирский экологический журнал. 2004. — № 1. — С.41−50.
  82. В.П. Основы физиологии насекомых / В. П. Тыщенко. Л., 1976. — 4.1.-134 с.
  83. В.В. Акклимация живых организмов / В. В. Хлебович. Л.: Наука, 1981.- 135 с.
  84. П. Стратегия биохимической адаптации / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир, 1977. — 398 с.
  85. П. Биохимическая адаптация / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир, 1988.-567 с.
  86. Зообентос прибрежно-соровых участков Северного Байкала / В. В Черепанов., В. Н. Александров, Р. М. Камалтынов и др. Новосибирск: Изд-во «Наука», 1977. — С. 198−207.
  87. Токсикологическая устойчивость байкальских организмов / В. В. Черепанов, М. А. Арипова, Т. Д. Евстигнеева и др. // Круговорот веществ и энергии в водоемах. -Иркутск, 1981. -Вып.2. С.142−143.
  88. Н.М. Цепные реакции окисления углеводородов в жидкой фазе / Н. М. Эмануэль, Е. Т. Денисов, З. К. Майзус М.: Наука, 1965.- 376 с.
  89. Н.М. Торможение процессов окисления жиров / Н. М. Эмануэль, Ю. Н. Лясковская М.: Наука, 1975.- 375 с.
  90. В.М. Основы ксенобиологии: Учебное пособие/ В. М. Юрин. -Мн.:БГУ, 2001.-234 с.
  91. The use of the oxidative stress responses as biomarkers in Nile tilapia (Oreochromis niloticus) exposed to in vivo cadmium contamination / J.A. Almedia, Y.S. Diniz, S.F.G. Marques et al. // Environment International. 2002. -V.27, № 7. — P.673−679.
  92. Genomic and proteomic profiling of responses to toxic metals in human lung cells / A.S. Andrew, AJ. Warren, A. Barchowsky et al. / Environmental Health Perspectives. 2003. — V. l 11. — P.825−838.
  93. Arrigo A.P. Small stress proteins: Chaperones that act as regulators of intracellular redox state and programmed cell death / A.P. Arrigo // Biol. Chem. -1998. V.379, № 1. -P.19−26.
  94. Arrigo A.P. sHSP as novel regulators of programmed cell death and tumorigenicity / A.P. Arrigo // Pathol. Biol. 2000. — V.48. — P.280−288.
  95. Hypoxic microenvironmental control of stress protein and erythropoietin gene expression / S.H. Baek, M.Y. Han, S.H. Lee et al. // J. of Biochem. and Mol. Biol. 1999. Vol.32, № 2. — P. 112−118.
  96. Role of small heat shock protein HSP25 in radioresistance and glutathione-redox cycle / S. H Baek., J.N. Min, E.M. Park et al. // J. of Cell Physiol. 2000. -V.l83, № 1. — P.100−107.
  97. Baldwin J. Interpretation of isozymes in thermal acclimation / J. Baldwin, P. Hochachka // Biochem. J. 1970. — V. l 16. — P. 883 — 887.
  98. Beckmann R.B. Interactions of hsp70 with newly synthesized proteins: implications for protein folding and assembly / R.B. Beckmann, L.A. Mizzen, W.J. Welch // Science. 1990. — V.248. — P.850−862.
  99. Berger H.M., Woodward M.P. Small heat shock proteins in Drosophila may confer thermal tolerance / H.M. Berger, M.P. Woodward // Exp. Cell Res. 1983. — V. 147.-P.437−443.
  100. H.U. (ed.) Methods of enzymatic analysis, 1983−1986. Vol. I-XII. — 663p.
  101. Black A.R. The biology and physiology of the heat shock and glucose-regulated stress protein systems / A.R. Black, J.R. Subjeck // Methods Achieve. Exp. Pathol. 1991.-V.15.-P.126−131.
  102. Developmental toxicology of cadmium in living embryos of a stable transgenic zebrafish line / S.R. Blechinger, J.T. Warren, J.Y. Kuwada // Envir. Health Perspectives. 2002. — V. 110. — P. 1041 -1046.
  103. Blokhina O. Antioxidants, oxidative damage and oxygen deprivation / O. Blokhina, E. Virolainen, K.V. Fagerstedt // Annals of Botany. 2003. — V.91. -P.179−194.
  104. Boon-Niermeijer E.K. Evidence for two states of thermotolerance / Boon-E.K. Niermeijer, M. Tuyl, H. Van de Scheur // Int. J. Hyperthermia. 1986. — V.2. -P.93−100.
  105. Thermotolerance and synthesis of heat shock proteins: these responses are present in Hydra attenuata but absent in Hydra oligactis / T.C.G. Bosch, S.M. Krylow, H.R. Bode etal. //Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1988. — V.85. -P.7927−7935.
  106. Boston R.S. Molecular chaperones and protein folding in plants / R.S. Boston, P.V. Viitanen, E. Vierling // Plant Mol. Biol. 1996. — V.32. — P. 191−222.
  107. Braakman, I. Role of ATP and disulfide bonds during protein folding in the endoplasmic reticulum /1. Braakman, J. Helenius, A. Helenius // Nature. 1992. -V.356. — P.260−271.
  108. Brover R.W. Pressure effect on thermal preference behavior in gammarid amphipods from 600−1000 m in Lake Baikal // R.W.Brover, M.R. Vordan, G.I. Galazii //J. Threm. Biol. 1984. -№ 3. — P.305−313.
  109. Cadmium uptake and drfrnse mechanism in insect cells / B. Braeckman, G. Smagghe, N. Brutsaerrt et al. // Environ. Research. 1999. — V.80. — P.231−243.
  110. GroE facilitates refolding of citrate synthase by suppressing aggregation / J. Buchner, M. Schmidt, S. Fuchs et al. // Biochemistry. 1991. — V.30. — P. 15 861 594.
  111. Caspers G.J. The expanding small heat-shock protein family, and structure predictions of the conserved «alpha-crystallin domain» / G. J Caspers., J.A. Leunissen, W.W. de Jong // J. Mol. Ecol. 1995. — V.40. — P.238−248.
  112. Several regions of the human estrogen receptor are involved in the formation of receptor-heat shock protein 90 complexes / B. Chambraud, M. Berry, G. Redeuilh et al. // J. Biol. Chem. 1990. — V.265. — P.20 686−20 692.
  113. Chan H.W.S. Autooxidation of methyl linoleate. Separation and analysis of isomeric mixtures of methyl linoleate hydroperoxides and methyl hydroxilino-leates / H.W.S. Chan, G. Lewett // Lipids.- 1977.- V.12, № 1.- P.99−104.
  114. Reactive oxygen species generated at mitchondrial complex III stabilize hypoxia-inducible factor-1 alpha durng hypoxia a mechanism of 02 sensing / N.S. Chandel, D.S. McClintock, C.E. Feliciano et al. // J. Biol. Chem. — 2000. -V.275. — P.25 130−25 138.
  115. Childress J.J. Life at stable low oxygen levels: adaptations of animals to oceanic oxygen minimum layers / J.J. Childress, B.A. Seibel // J. Exp. Biol. — 1998. V.201. — P.1223−1232.
  116. A role for a 70-kilodalton heat shock protein in lysosomal degradation of intracellular proteins / H.L. Chiang, S.R. Terlecky, C.P. Plant et al. // Science. -1989. V.246. — P.382−391.
  117. Choi D.W. Calcium: still center-stage in hypoxic-ischemic neuronal death / D.W. Choi // Trends Neurosci. 1995. — V. l8. -P.58−60.
  118. Clegg J.S. Metabolic consequences of the extent and disposition of the aqueous intracellular environment / J.S. Clegg // J. Exp. Zool. 1981. — V.215. -P.303−313.
  119. Clegg J.S. Embryos of Artemia franciscana survive four years of continuous anoxia: the case for complete metabolic rate depression / J.S. Clegg // J. Exp. Biol. 1997. — V.200. — P.467−475.
  120. Clegg J.S. Extensive intracellular translocation of a major protein accompany anoxia in embryos of Artemia franciscana / J.S. Clegg, S.A. Jackson, A.H. Warner 11 Exp. Cell Res. 1994. — V.212. — P.83−77.
  121. Correi A.D. Effects of water-borne cooper on metallothionein and lipid peroxidation in the marine amphipod Gammarus locusta / A.D. Correi, D.R. Livingstone, M.H. Costa // Mar. Environ. Res. 2002. — V.54. — P.357−360.
  122. Craig, E.A. Expression of Drosophila heat-shock cognate genes during heat-shock and development / E.A. Craig, T.D. Ingolia, L.J. Manseau // Dev. Biol. -1983. V.99. — P.418−428.
  123. Cutler R.G. Oxidative stress: its potential relevance to human disease and longevity determinants / R.G. Cutler // Age. 1995. — V. 3. — P.91−96.
  124. Das A.B. Biochemical changes in tissues of gold fish acclimated to high and low temperatures. II. Synthesis of protein and RNA of subcellular fractions and tissue composition / A.B. Das // Сотр. Biochem. and Physiol. 1967. — Vol.21. -P.469- 485.
  125. Derham B. K Alpha crystalline as a molecular chaperone / B.K. Derham, J.J. Harding // Prog. Retin. Eye Res. 1999. — V.4. — P.463−509.
  126. De Vries A.L. Biological antifreezes and survival in freezing environments / A.L. de Vries // Animals and environmental fitness/ Ed. R. Gilles N.Y.: Pergamon press, 1980. — P.5 83−607.
  127. Di Y.P., Repasky E.A., Subjeck J.R. Distribution of HSP70, protein kinase C, and spectrin is altered in lymphocytes during a fever-like hyperthermia exposure // J. Cell. Physiol., 1997, 172, p. 44−54.
  128. Dietz T.J. The threshold induction temperature of the 90-kDa heat shock protein is subject to acclimatization in eurythermal goby fishes (genus Gillichthys)
  129. T.J. Dietz, G.N. Somero // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. — V.89. — P.3389−3393.
  130. Domenico P. Lipid peroxidation and the aging process / P. Domenico // Science of aging knowledge environment. 2002. — V.5.
  131. Downs C.A. Assessing the health of grass shrimp {Palaeomonetes pugio) exposed to natural and anthropogenic stressors: a molecular biomarker system / C.A. Downs, J.E. Faiths, C.M. Woodley // Mar. Biotechnol. 2001. V.3. — P.380−397.
  132. Drew M.C. Soil aeration and plant root metabolism / M.C. Drew // Soil Sci. -1992.-V.154.-P.259−268.
  133. Droge W. Free radicals in the physiological control of cell function / W. Droge // Physiol. Rev. 2002. — V.82. — P.47−95.
  134. Drotar A. Evidence for glutathione peroxidase activities in cultured plant cells / A. Drotar, P. Phelps, R. Fall // Plant Sci. 1985. — V.42. — P.35−40.
  135. Dunn J.R. An ultrastructural and histochemical study of the axial musculature in the african lungfish / J.R. Dunn, W. Davison, G.M. Maloiy // Cell and Tissue Ras.- 1981. V.220.-P.599−609.
  136. Heat shock protein Hsp70 expression and DNA damage in Baikalian sponges exposed to model pollutants and wastewater from Baikalsk Pulp and Paper Plant / S.M. Efremova, B.A. Margulis, I.V. Guzhova et al. // Aquatic Toxicol. 2002. -V.57. — P.267−280.
  137. Ellis R.J. The molecular chaperon concept / R.J. Ellis // Semin. Cell Biol. -1990. V.l. — P. l-15.
  138. Fader S.C. Seasonal variation in heat shock proteins (hsp70) in stream fish under natural conditions / S.C. Fader, Z. Yu, J.R.Spotila // J. Therm. Biol. 1994. — V.19. — P.335−341.
  139. Farnsworth P.N. Self-complementary motifs (SCM) in a-crystallin small heat shock proteins / P.N. Farnsworth, K. Singh // FEBS batters. 2000. — V.482. P.175−179.
  140. Feder M.E. Necrotic fruit: a novel model system for thermal ecologists / M.E. Feder // J. Therm. Biol. 1997. — V.22. — P. 1−9.
  141. Feder M.E. Natural thermal stress and heat-shock protein expression in Drosophila larvae and pupae / M.E. Feder, N. Blair, H. Figueras // Funct. Ecol. — 1997.-V.l 1.-P.90−100.
  142. Feder M.E. Heat-shock proteins, molecular chaperones, and the stress response: evolutionary and ecological physiology / M.E. Feder, G.E. Hofmann // Annu. Rev. Physiol. 1999. — V.61. — P.243 — 282.
  143. Hard F.U. Molecular chaperones in cellular protein folding / F.U. Hartl // Nature. 1996.-V.381.-P.571−579.
  144. Feder M.E. The stress response and stress proteins / M.E. Feder, D.A. Parsell, S.L. Lindquist // Cell Biology of Trauma / ed. J.J. Lemasters, C. Oliver Boca Raton, FL: CRC, 1995. — P.177−191.
  145. Fridovich I. Oxygen toxicity: a radical explanation / I. Fridovich // The Journal of Experimental biology. 1998. — № 201. — P.1203−1209.
  146. Renaturation of denatured A, repressor requires heat shock proteins / G.A. Gaitanaris, A.G. Papavassiliou, P. Rubock et al. // Cell. 1990. — V.61. — P.1013−1025.
  147. Geret F. Antioxidant enzyme activities, metallothioneins and lipid peroxidation as biomarkers in Ruditapes decussates / F. Geret, A. Serafim, M.J. Bebianno // Ecotoxicol. 2003. — V. l2. — P.417−426.
  148. Gething, M.J. Protein folding in the cell / M.J. Gething, J. Sambrook // Nature. 1992. — V.355. — P.33−46.
  149. Goldstone V. Chemistry of superoxide radical in seawater: CDOM associated sink of superoxide in coastal waters / V. Goldstone, B. Voelker // Environ. Sci. Technol. 2000. — V.34. — P.1043−1048.
  150. Antioxidant-mediated inhibition of the heat shock response leads to apoptosis / A.M. Gorman, B. Heavey, E. Creagh et al. // FEBS Letters. 1999. — V.445. -P.98−102.
  151. Gusev N.B. Structure and properties of small heat shock proteins (sHsp) and their interaction with cytoskeleton proteins / N.B. Gusev, N.V. Bogatcheva, S.B. Marston // Biochemistry (Moscow). 2002. — Vol. 67. — № 5. — P.511−519.
  152. Gutteridge J.M. Lipid peroxidation and antioxidants as biomarkers of tissue damage / J.M. Gutteridge // Clinac. Chem. 1995. — V.41. — P.1819−1828.
  153. Guy C. Cold acclimation and freezing stress tolerance: role of protein metabolism / C. Guy // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. — V.41. -P. 187−223.
  154. Handy R.D. Physiological responses: their measurements and use as environmental biomarkers in ecotoxicology / R.D. Handy, M.H. Depledge // Ecotoxicology. 1999. — V.8. — P.329−349.
  155. Hartl, F.U. Protein folding in the cell: the role of molecular chaperones Hsp70 and Hsp60 / F.U. Hartl, J. Martin, W. Neupert // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1992. — V.21. — P.293−307.
  156. Hartl F.U. Molecular chaperones in cellular protein folding / F.U. Hartl // Nature. 1996. — V.381. — P.571 -579.
  157. Hayes R.L. Induction of 70-kD heat shock protein in scleractinian corals by elevated temperature: significance for coral bleaching / R.L. Hayes, C.M. King // Mol. Mar. Biol. Biotechnol. 1995. — V.4. — P.36−42.
  158. Heat-shock gene expression in animal embryonic systems / JJ. Heikkila, L.W. Browder, L. Gedamu et al. // Can. J. Genet. Cytol. 1986. — V.28. — P. 10 931 108.
  159. Hendrick J.P. Molecular chaperone functions of heat-shock proteins / J.P. Hendrick, F.U. Hard // Annu. Rev. Biochem. 1993 — V.62. — P.349−384.
  160. Hydrogen peroxide production rates in clean and polluted coastal marine waters of the Mediterranean, Red and Baltic sea / B. Herut, E. Shoham-Frider, N. Kress, et al. // Marine Pollution Bulletin. 1998. — V.36. — P.994−1003.
  161. Hochachka P.W. Isoenzymes in metabolic adaptation of a poikilotherm: subunit relationships in lactic dahydrogenases of goldfish / P.W. Hochachka // Arch. Biochem. and Biophys. 1965. — Vol. 111, № 1. — P.91 — 103.
  162. Unifying theory of hypoxia tolerance: Molecular/ metabolic defense and rescue mechanism for surviving oxygen lack / P.W. Hochachka, L.T. Buck, C.J. Doll et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — V.93. — P.9493−9498.
  163. Hoffmann A.A. Adaptation of Drosophila to temperature extremes: bringing together quantitative and molecular approaches / A.A. Hoffmann, J.G. Sorensen, V. Loeschcke // J. of Thermal Biol. 2003. — V.28. — P. 175−216.
  164. Heat-shock protein expressions is absent in the Antarctic fish Trematomus bernacchii (Family Nototheniidae) / G.E. Hofmann, B.A. Buckley, S. Airaksinen et al. // The J. of experimental Biol. 2000. -V.203. -P.2331−2339.
  165. Hofmann G.E. Evidence for protein damage at environment temperatures: seasonal changes in levels of ubiquitin conjugates and hsp70 in the intertidal mussel Mytilus trossulus / G.E. Hofmann, G.N. Somero // J. Exp. Biol. 1995 -V.198. — P. 1509−1518.
  166. Horwitz J. a-Crystallin can function as a molecular chaperone / J. Horwitz // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. — V.89. — P. 10 449−10 453.
  167. Jackson S.A. Ontogeny of low molecular weight stress protein p26 during early development of the brine shrimp, Artemia franciscana / S.A. Jackson, J.S. Clegg // J. Exp. Biol. 1996. — V.200. — P.467−475.
  168. Small heat shock proteins are molecular chaperones / U. Jakob, M. Gaestel, K. Engel et al. // J. Biol. Chem. 1993. — V.268. — P.1517−1520.
  169. Jamieson D. Oxygen toxicity and reactive oxygen metabolites in mammals / D. Jamieson // Free Radic. Biol. Med. 1989. — V.7. — P.87−108.
  170. Fatty acid cycling mechanism and mitochondrial uncoupling proteins / P. Jezek, H. Engstova, M. Zackova et al. // Biochem. Biophis. Acta. 1998. — V.1365. -P.319−327.
  171. Johansson D. Effects of anoxia on energy metabolism in crucian carp brain slices studied with microcalorimetry / D. Johansson, G.E. Nilsson, E. Tornblom // J. Exp. Biol. 1995 — V. 198. — P.853−859.
  172. Johnston I.A. Temperature acclimation in crucian carp Carassius carassius L., morphometric analysis of muscle fibre ultrastructure / I.A. Johnston, B. Maitland // J. Fish. Biol. 1980 — V. 17. — P. l 13−125.
  173. Joplin K.H. Cold shock elicit expression of heat shock proteins in the flesh fly Sarcophaga crassipalpis / K.H. Joplin, G.D. Yocum, D.L. Denlinger // J. Insect Physiol. 1990. — V.36. — P.825−834.
  174. Kanner J. Initiation of lipid peroxidation in biological systems / J. Kanner, J.B. German, J.E. Kinsella // Crit. Rev. Food. Sci. Nutr. 1987. — V.25. — P.317−364.
  175. Conduction of two low-molecular-weight stress proteins, aB-crystallin and HSP28, by heat or arsenite stress in human glioma cells / K. Kato, S. Goto, K. Hasegawa et al. // J. Biochem. 1993. — V. l 14. — P.640−647.
  176. Ко L.J. p53: puzzle and paradigm / L.J. Ко, С. Prives // Genes Dev. 1996. -V.10. -P.1054−1072.
  177. Molecular adaptation to environmental temperature: heat-shock response of the eurythermal teleost Fundulus heteroclitus / M. Koban, A.A. Yup, L.B. Agellon, D.A. Powers//Mol. Mar. Biol. Biotechnol. 1991. — V.l. — P. 1−16.
  178. Synthesis and degradation of heat shock proteins during development and decay of thermotolerance / J. Landry, D. Bernier, P. Chretien et al. // Cancer Res. -1982 V.42. — P.2457−2469.
  179. G.C. Induction of thermotolerance and enhanced heat shock protein in transiently thermotolerant Chinese hamster fibroblasts by sodium arsenite and ethanol / G.C. Li // J. Cell Physiol. 1983. — V.122. — P.91−99.
  180. B.A. 70 kDA heat shock proteins from mollusk and human cells have common structural and functional domains / B.A. Margulis, O.Y. Antropova, A.D. Kharazova // Comp.Biochem. Physiol. 1989. — V.94b. — P.621−627.
  181. Martin, J. Prevention of protein denaturation under heat stress by chaperonin hsp60 / J. Martin, A.L. Horwich, F.U. Hartl // Science. 1992. — V.258. — P.995−1109.
  182. Chaperonin- mediated protein folding at the surface of groEL through a «molten globule’Mike intermediate / J. Martin, T. Langer, R. Boteva et al. // Nature. 1991.- V.352. — P.36−44.
  183. McMullin T.W. A highly evolutionarily conserved mitochondrial protein is structurally related to the protein encoded by the Escherichia groEL gene / T.W. McMullin, R.L. Hallberg // Mol. Cell. Biol. V. l988. — V.8. — P.371−382.
  184. Antioxidant status and lipid peroxidation in type II diabetes mellitus / R. Memisogullari, S. Taysi, E. Bakan et al. // Cell Biochem. Funct. 2003. — V.21. — P.291−296.
  185. Miller D. The heat shock response of the cryptobiotic brine shrimp Artemia. I. A comparison of the thermotolerance of cysts and larvae / D. Miller, A.G. McLennan // J. Therm. Biol. 1988. — V. l3. — P. 119−124.
  186. Mosser D.D. Relationship between heat-shock protein synthesis and thermotolerance in rainbow trout fibroblasts / D.D. Mosser, N.C. Bols // J. Сотр. Physiol. B. 1988. — V.158. — P.457−466.
  187. Morimoto RI. Cells in stress: transcriptional activation of heat shock genes / RL Morimoto //Science. 1993.- V.259. — P. 1409−1433.
  188. Morimoto R.I. Stress-inducible responses and heat shock proteins: new pharmacologic targets for cytoprotection / R.I. Morimoto, G. Santoro // Nature Biotech. 1998. — V.16. — P.833−838.
  189. Association of 70-kilodalton heat-shock cognate proteins with acclimation to cold I L.G. Neven, D.W. Haskell, C.L. Guy et al.// Plant Physiol. 1992. — V.99. -P.1362−1369.
  190. Reactive oxygen species play an important role in the activation of heat shock factor 1 in ischemic-reperfused heart / J. Nishizawa, A. Nakai, K. Matsuda et al. // Circulation. 1999. — V.99. — P.934−941.
  191. Nover L. The Heat Shock Response / L. Nover. CRC Press, Boca Raton, FL, 1991,-265 p.
  192. Stress-induced gene expression requires programmed recovery from translational repression / I. Novoa, Y. Zhang, H. Zeng, et al. // The EMBO J. -2003. V.22, № 5. — P. 1180−1187.
  193. Ostroumova E.A. The search for proteins with immunochemical affinity to plant stress proteins at cold-adapted endemic Baikal fishes / E.A. Ostroumova, V.A. Ostroumov, O.N. Sumina//J. of Therm. Biol. -2001. -V.26. -P.209−214.
  194. Panov V.E. Establishment of the baikalian endemic amphipod Gmelinoides fasciatus Stebb. in lake Ladoga / V.E. Panov I I Hydrobiologia. 1996. — V.322. -P. 187−192.
  195. Pelham H.R.B. Functions of the hsp70 protein family: an overview / H.R.B. Pelham // Stress Proteins in Biology and Medicine- Eds. Morimoto R.I., Tissieres A., Georgopoulos C. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1990.-287p.
  196. Pflugmacher S. Activity of phase I and phase II detoxication enzymes in aquatic macrophytes / S. Pflugmacher, C.E.W. Steinberg // J. Appl. Botany. -1997. V.71. — P.144−146.
  197. Pflugmacher S. Dissolved humic substance can directly affect freshwater organisms / S. Pflugmacher, L.F. Tidwell, C.E.W. Steinberg // Acta Hydrochem. Hydrobiol. 2001. — V.29. — P.34-^0.
  198. Phillips G.J. Heat-shock proteins DnaK and GroEL facilitate export of Lac Z hybrid proteins in E. coli / G.J. Phillips, T.J. Silhavy // Nature. 1990. — 344. -P.882−889.
  199. Reduced levels of hsp90 compromise steroid receptor action in vivo / D. Picard, B. Khursheed, M.J. Garabedian et al. // Nature. 1990. — V.348. — P. 166 171.
  200. Pigliucci M. How organisms respond to environmental changes: from phenotypes to molecules (and vice versa) / M. Pigliucci // Trends Ecol. Evol. -1996. V. l 1. — P. 168−173.
  201. Mitochondria are selective targets for the protective effects of heat shock against oxidative injury / B.S. Polla, S. Katengwa, D. Francois et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — V.50. — P. 1031−1038.
  202. Pratt W.B. The role of Hsp90-based chaperone system in signal transduction by nuclear receptors and receptors signaling via MAP kinase / W.B. Pratt // Annual Review Pharmacol. Toxicol. 1997. — V.37. — P.297−326.
  203. Direct interaction between molecular chaperones heat-shock protein (Hsp) 70 and Hsp40: yeast Hsp70 Ssl binds the extreme C-terminal region of yeast Hsp40
  204. Sisl / X. Qian, W. Hou, L. Zhengang et al. // Biochem. J. 2002. — V.361. — P.27−34.
  205. Raderecht H.J. Molecular biology in the interpretation of metabolic toxic mechanisms and possibilities for estimating the potential toxicity of metals, illustrated by the example of mercury an iron / H.J. Raderecht // Clin. Lab 1998. — № 2. — P.33−50.
  206. Rahman I. Exposure of rats to ozone: evidence of damage to heart and brain / I. Rahman, G.D. Massaro, D. Massaro // Free Radic. Biol. Med. 1992. — V.12. -P.323−326.
  207. Oxygen sensing, hipoxia-inducible factor-1 and the regulation of mammalian gene expression / P.J. Ratcliffe, J.F. O’Rouke, P.H. Maxwell et al. // J. Exp. Biol. -1998.-V.201.-P.1153−1162.
  208. Ritossa F. A new puffing pattern induced by heat shock and DNP in Drosophila / F. Ritossa // Experientia. 1962. — V. 18. — P.571 -582.
  209. Robert J. Evolution of heat shock protein and immunity / J. Robert // Developmental and Comparative Immunology. 2003. — V.27. — P.449−464.
  210. Roberts D.A. Heat-shock protein expression in Mytilus californianus: acclimatization (seasonal and tidal-height comparisons) and acclimation effects / D.A. Roberts, G.E. Hofmann, G.N. Somero // Biol. Bull. 1997. — V.192. — P.309 -320.
  211. Rothman J.E. Polypeptide chain binding proteins: catalysts of protein folding and related processes in cell / J.E. Rothman // Cell. 1989. — V59. — P.591−603.
  212. Relationship of the 99-kDa murine heat shock protein to the untransformed and transformed states of the L. cell glucocorticoid receptor / E.R. Sanchez, S. Meshinchi, W. Tienrungroj et al. // J. Biol. Chem. 1987. — V.262. — P.6986−6998.
  213. Characterization of the stress protein response in two species of Collisella limpets with different temperature tolerances / B.M. Sanders, C. Hope, V.M. Pascoe et al. // Physiol. Zool. 1991. — V.64, № 6. -P.l471−1489.
  214. Sanders B.M. Stress proteins in aquatic organisms: an environmental perspective / B.M. Sanders // Crit. Rev. in Toxicol. 1993. — V.23, № 1. — P.49−75.
  215. Heat shock: from Bacteria to Man / M.J. Schlesinger, M. Ashburner, A. Tissieres: Eds. Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, NY, 1982. — 352p.
  216. Seckler R. Protein folding and protein refolding / R. Seckler, R. Jaenicke // FASEB J. 1992. — V.6. — P.2545−2553.
  217. Shankovich R. Conformational activation of a basic helix-loop-helix protein (MyoDl) by the c-terminal region of murine HSP990 (HSP84) / R. Shankovich, G. Shue, D.S. Kohtz // Mol. Cell. Biol. 1992. — V.12. — P.5059−5068.
  218. Expression of low molecular weight HSP70 related polypeptides from the symbiotic sea anemone Anemonia viridis Forskal in response to heat shock / V.A. Sharp, D. Miller, J.C. Bythell et al. // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. 1994. — V.179. — P. 179−193.
  219. Shugart L.R. DNA damage as biomarker of exposure / L.R. Shugart // Ecotoxicology. 2000. — V.9. — P.329−340.
  220. Skowyra D. The E. coli dnaK gene product, the hsp70 homolog, can reactivate heat-inactivated RNA polymerase in an ATP hydrolysis-dependent manner / D. Skowyra, C. Georgopoulos, W. Zylicz // Cell. 1990. — V.62. -P.939−947.
  221. Steinberg C. Ecology of humic substances in freshwaters / C. Steinberg -Springer-Verlag, 2003. 430 p.
  222. Storey K.B. Oxidative stress: animal adaptations in natura / K.B. Storey // Braz. J. Med. Biol. Res. 1996. — V.29. — P.1715−1733.
  223. Storey K.B. Intermediary metabolism during low temperature acclimation in the overwintering gall fly larva, Eurosta solidaginis / K.B. Storey, J.G. Baust, J.M. Storey//J. Сотр. Physiol. 1981. — V.144. — P.183−190.
  224. Szaniwska A. The invasive amphipod Gammarus tigrinus Sexton, 1939, in Puck Bay / A. Szaniwska, T. Lapucki, M. Normant // Oceanologia. 2003. — V.45, № 3. — P.507−510.
  225. Tesh F. Die Auswirkungen des eingeburgerten Flohkrebs (Gammarus tigrinus Sexton) auf Fischbestand und die Fischerei in der Weser // F. Tesh, G. Fries // Fischwirtsch. Bremerh. 1963. — V. l 1. — P. 1−18.
  226. Timm V. The recent appearance of a baikalian crustacean, Gmelinoides fasciatus (Stebbing, 1899) (Amphipoda, Gammaridea) in lake Peipsi / V. Timm, T. Timm // Eeati Teaduste Akadeemia Toimetised Bioloogia. 1993. — V.42, № 2. -P.144- 153.
  227. Takhteev V.V. The gammarid genus Plesiogammarus Stebbing, 1899, in Lake Baikal, Siberia (Crustacea Amphipoda Gammaridea) / V.V. Takhteev // Arthropoda Selecta. 1997. — Vol.6. No. 1−2. — P.31−54.
  228. Timofeyev M.A. On the role of adaptive abilities in the distribution of endemic amphipods from Lake Baikal / M.A.Timofeyev // Verh. Intrenat. Verein. Limnol. 2002. — V. 28. — P.1613−1615.
  229. Tissieres A. Protein synthesis in salivary glands of D. melanogaster. Relation to chromosome puffs / A. Tissieres, H.K. Mitchell, U.M. Tracy // J. Mol. Biol. -1974.-V.84. -P.389- 398.
  230. Tsugawa K. Direct adaptation of cells to temperature: similar changes of LDH isozyme patterns by in vitro and in situ adaptation in Xenopus laevis / K. Tsugawa // Сотр. Biochem. and Physiol. 1976. — V.55, № 2. — P.259 — 263.
  231. Specificity and uniqueness of endothelial cell stress responses / M. Tucci, R.J. McDonald, R. Aaronson et al. // Am. J. Physiol. 1996. — V.271. — P. L341-L348.
  232. Van Voorhies W.A. Broad oxygen tolerance in the nematode Caenorhabditis elegans / W.A. Van Voorhies, S. Ward // The J. of Experimental Biol. 2000. -V.203. — P.2467−2478.
  233. Vega M.P. Oxidative stress and defence mechanisms of the freshwater Daphnia longispina exposed to UV radiation / M.P. Vega, R.A. Pizarro // J. Photochem. Photobiol. В 2000. — V.54. — P.121−125.
  234. Wang K. Alpha-crystalln can act as a chaperone under condition of oxidative stress / K. Wang, A. Spector // Invest. Ophthalmology and Visual Sci. 1995. — V. 36. — P.311−321.
  235. Welch W.J. The role of heat-shock proteins as molecular chaperones / W.J. Welch // Curr. Opin. Cell Biol. 1991. — V.3. — P.1033−1050.
  236. Werner I. Stress proteins HSP60 and HSP70 in three species of amphipods exposed to cadmium, diazinon, dieldrin and fluoranthene / I. Werner, R. Nagel // Envir. Toxicol. And Chem- 1997. V. l6, № 11. — P.2393−2403.
  237. Wijnhoven S. Exotic and indigenous freshwater gammarid species: physiological tolerance to water temperature in relation to ionic content of the water / S. Wijnhoven, M.C. van Riel, G. van der Velde // Aquatic ecology. 2003. — V.37. — P.151−158.
  238. Willsie J.K. Nuclear p26, a small heat shock/a-crystallin protein, and its relationship to stress resistance in Artemia franciscana embryos / J.K. Willsie, J.S. Clegg // J. of Experiment. Biol. 2001. — V.204. — P.2339−2350.
  239. Winston G.W. Oxidants and antioxidants in aquatic animals / G.W. Winston //Сотр. Biochem. physiol. 1991. — V. l 00c, № 1. — P. 173−176.
  240. Wiseman H. Damage to DNA by reactive oxygen and nitrogen species: Role in inflammatory disease and progression to cancer / H. Wiseman, B. Halliwell // J. Biochem. 1996. — № 1. — P.17−29.
  241. Wojtaszek P. Oxidative burst: an early plant response to pathogen infection / P. Wojtaszek // Biochem. J. 1997. — V.322. — P.681−692.
  242. Yu В.P. Aging and oxidative stress: modulation by dietary restriction / B.P. Yu // Free Radic. Biol. Med. 1996. — V.21. — P.651−688.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!