Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Везикулярный транспорт PIP-аквапоринов в растительной клетке при осмотическом стрессе

Диссертация: Везикулярный транспорт PIP-аквапоринов в растительной клетке при осмотическом стрессе
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящее время все интенсивнее исследуются механизмы клеточной адаптации живых организмов к различным типам стресса. В ответе клетки на действие стрессового фактора существенную роль играет регуляция проницаемости мембран для различных соединений, в том числе для воды. Водная проницаемость клеточных мембран в значительной степени определяется функционированием специальных белков… Читать ещё >

Везикулярный транспорт PIP-аквапоринов в растительной клетке при осмотическом стрессе (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Цель и задачи работы
  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Регуляция аквапорин-опосредованной водной проницаемости плазмалеммы растительной клетке
    • 1. 2. Везикулярный транспорт в эукариотической клетке
    • 1. 3. Белки, формирующие систему везикулярного транспорта
    • 1. 4. Эндоцитоз в эукариотической клетке
    • 1. 5. Особенности методологии исследования везикулярного транспорта в растительной клетке
    • 1. 6. Эндосомальный компартмент у растений
    • 1. 7. Роль рециркуляции белков плазмалеммы в регулировании ее транспортной функции
  • 2. Объекты и методы исследования
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Регистрация кинетики изменений объема протопластов
    • 2. 3. Оценка активности везикулярного транспорта в протопластах по измерению интенсивности флуоресценции FM
    • 2. 4. Исследование’везикулярного' транспорта методом флуоресцентной микроскопии.'
    • 2. 5. Непрямая иммунофлуоресцентная микроскопия PIP-аквапоринов в клетках и протопластах
    • 2. 6. Получение препаратов мембран
    • 2. 7. Определение содержания белка в препаратах мембран
    • 2. 8. Денатурирующий электрофорез мембранных белков в ПАА-геле
    • 2. 9. Вестерн-блот анализ PIP-аквапоринов
    • 2. 10. Голубой нативный электрофорез
  • 3. Результаты
    • 3. 1. Изменение объема протопластов при осмотическом стрессе
    • 3. 2. Активность везикулярного транспорта в условиях осмотического стресса
    • 3. 3. Распределение аквапоринов PIP-типа в клетках суспензионной культуры мезофилла сахарной свеклы и изолированных из них протопластах при осмотическом стрессе
    • 3. 4. Распределение PIP-аквапоринов в мембранных фракциях различной плотности
    • 3. 5. Устойчивость мембранных структур плазмалеммы, содержащих аквапорины PIP-типа, по отношению к различным детергентам
    • 3. 6. Локализация стерин-обогащенных доменов плазмалеммы
      • 3. 6. 1. Конститутивный трафик стерин-содержащих структур плазмалеммы
      • 3. 6. 2. Влияние брефелдина, А на мембранный трафик в протопластах мезофилла сахарной свеклы
      • 3. 6. 3. Осмотически индуцируемый трафик стерин-обогащенных участков плазмалеммы
  • 4. Обсуждения
    • 4. 1. Механизмы осмотически индуцируемых изменений объема протопластов растительных клёток:'.'.'.'
    • 4. 2. Распределение аквапоринов PIP-типа в клетках и протопластах культуры мезофилла сахарной свеклы в различных осмотических условиях
    • 4. 3. Изучение аквапорин-содержащих доменов плазматической мембраны
    • 4. 4. Исследование трафика стерин-содержащих доменов плазматической мембраны

В настоящее время все интенсивнее исследуются механизмы клеточной адаптации живых организмов к различным типам стресса. В ответе клетки на действие стрессового фактора существенную роль играет регуляция проницаемости мембран для различных соединений, в том числе для воды. Водная проницаемость клеточных мембран в значительной степени определяется функционированием специальных белков — агазапоринов, формирующих каналы для транспорта воды (Maurel, 1997; Tyerman et al., 1999; Chaumont et al., 2005). Аквапорин-опосредованный трансмембранный ток воды может регулироваться за счет изменения, как активности этих белков, так и их содержания в мембране. Молекулярная организация аквапоринов допускает множество способов их посттрансляционной модификации через фосфорилирование (Maurel et al., 1995; Johansson et al., 1998; Prak et al., 2008), метилирование (Santoni ct al., 2006), гликозилирование (Vera-Estrella et al., 2004) протонирование (Tournaire-Roux et al., 2003) и формирование гетероолигомеров (Temei et al., 2005; Zelazny et al., 2007). Вместе с тем способы регуляции содержания аквапоринов в мембранах исследованы недостаточно. Известно, что при действии неблагоприятных абиотических факторов наблюдается активация пли торможение экспрессии генов аквапоринов, что предполагает изменение и в количестве аквапоринов в мембране, способное уменьшить или увеличить водную проницаемость мембран. В исследованиях на клетках животных была показана решающая роль везикулярного транспорта в подержании водной проницаемости апикальных мембран клеток почечных канальцев за счет встраивания в них AQP2 (Noda & Sasaki, 2005). Однако, насколько значительна роль везикулярного транспорта в регуляции аквапорин-опосредованной водной проницаемости мембран у растений фактически неизвестно. В значительной степени дефицит информации обусловлен трудностями исследования процессов белкового трафика у высших растенийналичием клеточной стенки, вакуолей различных типов, особенностями в функционировании ЭПР, аппарата Гольджи и цитоскелета. Вплоть до 90-годов 20-го века ставилась под сомнение сама возможность функционирования эндоцитоза в растительных организмах (Aniento & Robinson, 2005; Samaj et al., 2005). Основанием для таких сомнений было наличие в растительной клетке высокого тургорного давления, которое, на первый взгляд, делает эндоцитоз энергетически невыгодным процессом (Gradman & Robinson, 1989). Однако, как показали исследования последних лет, везикулярный транспорт задействован во многих жизненно-важных для растений процессах, в том числе в трафике белков-транспортеров (Murgia et al., 1999; Hurst et al., 2004; Takano et al., 2005). He исключено, что эндои экзоцитоз как компоненты клеточного трафика играют весьма существенную «роль» sв ' поддержании ионного гомеостаза растительной клетки при' постоянно меняющихся условиях окружающей среды. Важной составляющей этой проблемы является исследование возможностей изменения • активности процессов трафика при колебаниях осмотического потенциала среды и их роли в регуляции содержания аквапоринов в мембранах, в том числе плазмалемме.

На основании изложенного в работе были поставлены следующие цели и задачи.

Основной целью являлось исследование возможности перераспределения аквапоринов PIP-типа 'между плазмалеммой и эндомембранами при осмотическом стрессе путем активации везикулярного транспорта. В рамках этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Оценить временные и количественные параметры осмотичесгшиндуцируемых изменений объема и площади поверхности протопластов. i.

2. Исследовать закономерности перераспределения мембранного материала плазмалеммы в изо-, гипои гиперосмотических условиях с использованием флуоресцентных маркеров фосфолипидов FM 1−43 и стеринов — филипина.

3. Изучить влияние брефелдина, А как ингибитора клеточной секреции на конститутивный и осмотически-индуцируемый везикулярный транспорт в протопластах.

4. Проверить возможность перераспределения мембранного материала плазмалеммы, содержащего аквапорины PIP-типа, между плазмалеммой и эндомембранами в гипери гипотонических условиях на основе данных об иммунолокализации исследуемых белков.

5. Сравнить распределение PlP-аквапоринов в мембранных фракциях разной плотности, изолированных их клеток суспензионной культуры мезофилла сахарной свеклы, находившихся в изоили гиперосмотических условиях.

6. Определить обогащенность аквапоринами PIP-типа мембранных доменов плазмалеммы, различающихся по устойчивости к действию неионных детергентов Тритона Х-100 и додецил мальтозида, с помощью денатурирующего и голубого нативного электрофореза с последующим вестерн-блот анализом.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. РЕГУЛЯЦИЯ АКБАПОРИН-ОПОСРЕДОВАННОЙ ВОДНОЙ ПРОНИЦАЕМОСТИ ПЛАЗМАЛЕММЫ РАСТИТЕЛЬНОЙ КЛЕТКИ.

Вода занимает исключительное место в жизни живых организмов, являясь одновременно и их частью, и средой для протекання метаболических процессов. Поэтому очевидно значение поддержания водного баланса для функционирования представителей всех царств живой природы, в том числе и растении. Исследование водного обмена в растительных организмах привело к формированию композитной модели транспорта воды. Она предполагает существование двух путей ее переноса, различающихся сопротивлением потоку: внеклеточный (апопластный) и межклеточный, включающий перенос воды через мембраны и плазмодесмы живых клеток (Steudle, 1994). Трансмембранный путь, по сравнению с другими, характеризуется высоким сопротивлением водному потоку. Основной его характеристикой является величина осмотической водной проницасхмости мембран. Она отражает интенсивность совокупного потока воды через липидный матрикс мембран н аквапориньт, sбелки, ! функционирующие как водные каналы. Присутствие в мембранах аквапоринов позволяет рассматривать трансмембранный путь как регулируемое русло транспорта воды в растении, роль и вклад которого в общий поток возрастает при изменении условий окружающей среды (Maurel, 1997).

Силой, которая движет потоком воды на любом отрезке пути, является градиент водного потенциала (ДЧ-) между его противоположными концами. В отсутствии градиента водного потенциала равные потоки воды проходят через мембраны как в одном, так п в другом направлении. Однако, когда водный потенциал в клетке отличается от водного потенциала снаружи, вода уже больше не находится в состоянии’равновесиями можно ожидать движения воды в сторону области с более низким потенциалом. С этой позиции роль аквапоринов может заключаться в регуляции установления этого равновесия.

В растениях аквапорины представляют собой значительное семейство белков. Так у Arabidopsis насчитывается 35 генов аквапоринов, у кукурузы 36, а у риса — 33 (Maurel, 2007), в то время как-у человека найдено только 13 генов, кодирующих аквапорины (Verkman & Mitra, 2000). Все растительные аквапорины подразделяют на 4 семейства: PIP (glasma membrane intrinsic protein), TIP (tonoplast intrinsic proteins), NIP (Nodulin26-like intrinsic proteins), и SIP (small intrinsic proteins) аквапорины. Среди PIP-аквапоринов выделяют PIP1 и PIP2 подсемейства, которые различаются по структуре своей молекулы, в том числе по длине Nи С-терминальных областей (Chaumont et al., 2000; Johansson et al., 2000), а также no некоторым функциональным особенностям. Так, например, Р1Р2-белки характеризуются высокой активностью в отношении водного транспорта, в то время как PIP1 часто либо не активны, либо имеют низкую активность (Chaumont et al., 2000). Однако в чем состоит причина этого различия пока не ясно.

Рентгеноструктурный анализ молекулы PIP-аквапоринов показал, что их структура является во многом консервативной для растений, животных и бактерий: она состоит из 6 а-спиральных трансмембранных доменов и 5 гидрофильных петель их’соединяющих (Ас-'Е), пйз которых А, С и Е направлены в апопласт, а В и D — в щггозоль. Третичная структура молекулы аквапоринов напоминает песочные часы, в узком месте' которых локализованы ориентированные друг против друга NPA мотивы петель В и Е, формирующие пору для транспорта воды и некоторых других соединений, но не протонов (Tornroth-Horsefield et al., 2006). Подобная селективность является критической для поддержания мембранного протонного градиента и обеспечивается, во-первых, взаимодействием молекул воды и аспарагина NPA мотива (Tajkhorshid et al., 2002), и, во-вторых — созданием избыточного положительного заряда в районе поры со стороны цитозоля за счет остатков ароматачёских ''аминокислот, 1 главным образом аргинина (Fujiyoshi et al., 2002)." .

Молекулярная и функциональная характеристика аквапоринов позволила обнаружить некоторые механизмы регулирования потоков воды через мембраны.

Их можно разделить на две большие группы: к первой относятся изменения в активности аквапоринов, выражающиеся в открывании/закрывании водной поры (gating), ко второй — различные пути регуляции количества этих белков в мембране.

На активность аквапоринов могут влиять различные факторы среды: значение рН (Tournaire-Roux et al., 2003), присутствие таких катионов, как Са2+, Ва2+, Sr2+, 2+.

Mg и Си (Maurel, 2007), величина градиента осмотического и гидростатического давления (Wan et al, 2004), образование активных форм кислорода (Ye and Steudle, 2006).

Поскольку, известно, что в мембране аквапорины образуют тетрамеры, в которых каждый мономер функционирует как отдельный канал (Daniels et al., 1999) одним из способов регулирования активности аквапоринов на молекулярном уровне может являться их способность к формированию гетероолигомеров. Chaumont с соавторами (2005) было показано, что водная проницаемость мембраны может зависеть от состава образуемых гетеротетрамеров.

Подавляющее1 большинство1 работ, посвященных исследованиям регуляции активности аквапоринов, сфокусировано на изучении их пострансляционных модификаций. В настоящее время показано, что аквапорины способны метилироваться, фосфорилироваться и гликозилироваться по определенным сайтам (Luu & Maurel, 2005). Однако, как было показано совсем недавно, значение пострансляционных модификаций не ограничивается изменением активности аквапоринов. Они могут играть существенную роль в регуляции стабильности этих молекул и их взаимодействии с другими соединениями, в том числе и с белками (Temmei et al., 2005). Так, например, в работе van Wilder с соавторами (2008) было показано, что фосфолирировапие ZmPIP 2−1 по Ser126 and Ser203 отражается на активности этих белков, в то время как фосфолирирование по Ser285 не влияет на нее. Кроме того, Prak с соавторами (2008) показали, что трафик PIP-аквапоринов внутри клетки зависит от их фософолирированного состояния по Sef283. Таким образом, фосфолирированные^* по определенным аминокислотным остаткам аквапорины могут представлять собой транспортные формы этих белков, а присоединение фосфат-иона к их молекуле может рассматриваться как некий сигнал для их внутриклеточного трафика.

Везикулярный транспорт аквапоринов может приводить к изменению их содержания в мембране, что также может отражаться на ее водной проницаемости. Наряду с активизацией внутриклеточного трафика этих белков их количество может регулироваться и на других уровнях организации живых систем. Например, для AQP1 мембраны эритроцитов было продемонстрировано ингибирование его убиквитин-зависимой despadaifuu, что приводило к увеличению времени жизни этого белка в мембране (Leitch et al., 2001). Нет никаких оснований считать, что подобный механизм регуляции содержания мембранных белков, в том числе и аквапоринов, не может иметь место у растений, но и экспериментальных данных подтверждающих возможность такого способа регулирования времени жизни растительных аквапоринов пока нет.

В настоящее''время'известно'достаточно много об изменении активности транскрипции генов аквапоринов в зависимости от различных факторов окружающей среды, таких как пониженная температура, засуха, засоление, свет, а также от концентрации в среде АБК, ГА3 и тяжелых металлов. Однако только в единичных работах (например, Boursiac et al., 2005) показана взаимосвязь между содержанием аквапоринов в мембране и активацией экспрессии их генсв в растениях. Более того, в работе Vera-Estrella с соавторами (2004) было обнаружено, что экспрессия TIP 1−2 увеличивалась только в течение первого часа гиперосмотического воздействия, в то время как количество соответствующего белка увеличивалось в течение всех 24 часов эксперимента. Это приводит к мысли об интенсивном везикулярном транспорте аквапоринов: как вновь синтезированных,' так" и уже существующих в клетке. Таким образом, внутриклеточный трафик аквапоринов может играть ключевую роль в поддержании и изменении количества этих белков в мембране, участвуя при этом в регуляции осмотической водной проницаемости мембран. В то же время процессы везикулярного транспорта вообще, и аквапоринов, в частности, в растительной клетке исследованы мало. Вместе с тем они подробно исследованы в клетках животных и дрожжей. Между тем, показано, что на молекулярном уровне эти процессы являются консервативными и в общих чертах схожи как в клетках растений, так и животных (Sanderfoot & Raikliel, 2003).

выводы.

1. Изменения осмотического потенциала среды культивирования сопровождаются изменениями объема протопластов из клеток суспензионной культуры мезофилла сахарной свеклы: увеличением или уменьшением этого параметров в гипои гиперосмотических условиях, соответственно.

2. Уменьшение или увеличение объема протопластов при кратковременном осмотическом стрессе являются результатом интернализации или интеркаляции материала плазмалеммы.

3. В изотонических условиях под влиянием брефелдина А, блокатора экзоцитоза, нарушается баланс между антероградным и ретроградным везикулярным транспортом, что сопровождается концентрированием мембранного материала плазмалеммы внутри протопластов.

4. PIP-аквапорины обнаруживаются не только в плазмалемме, но и во внутриклеточных мембранах мезофилла сахарной свеклы, что предполагает возможность их перераспределения между различными компартментами.

5. Кратковременный осмотический стресс не инициирует перераспределение PIP-аквапоринов между плазмалеммой и эндомембранами, т. е. транспортируемые везикулы плазмалеммы, обеднены аквапоринами PIP-типа.

6. Стерин-обогащенные домены плазмалеммы, как и аквапорин-содержащие участки, обладают низкой подвижностью при кратковременном осмотическом стрессе, т. е. не подвергаются ни интернализации, ни интеркаляции при изменениях объема протопластов.

7. Аквапорины PIP-типа входят в состав надмолекулярных белковых комплексов, которые локализуются в устойчивых к солюбилизации Тритоном Х-100 доменах плазмалеммы.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Жидкостно-мозаичная структура биологических мембран определяет их как высоко динамичные образования. Это подразумевает, что белковый и липидный состав, толщина, текучесть и проводимость мембран неодинаковы в разных ее областях и способны изменяться. Формирование структурно различающихся доменов позволяет координировать и синхронизовать мембранные процессы в пространстве и времени, обеспечивая более эффективные ответы клетки на изменяющиеся условия среды. Известно, что концентрирование некоторых липидов и белков в определенных участках мембраны детерминирует такие этапы везикулярного транспорта как формирование везикул на донорной и слияние с акцепторной мембраной. Но может ли локализация транспортируемых мембранных белков определять активность их трафика неизвестно.

Вместе с тем, везикулярный транспорт может рассматриваться наряду с транскрипцией, трансляцией, пострансляционными модификациями как важный путь регуляции содержания белков-транспортеров в мембранах-мишенях. Так показана решающая роль везикулярного транспорта аквапорина AQP2 млекопитающих для регуляции водной проницаемости апикальных мембран клеток почечных канальцев. Экспериментальных данных, позволяющих рассматривать везикулярный транспорт как способ регуляции содержания аквапоринов в растительных мембранах, пока весьма не достаточно, хотя известно, что активность трафика в растениях очень высока и установлено его участие во многих физиологически значимых процессах клетки.

В нашей работе показано, что латеральная организация аквапоринов PIP-типа в плазмалемме носит гетерогенный характер. Об этом свидетельствует тот факт, что эти белки детектировались в мембранных фракциях устойчивых к действию Тритона Х-100. Подобная устойчивость может объясняться специфическим липидным составом аквапорин-содержащих участков плазмалеммы, а именно повышенным содержанием в них стеринов. Кроме того, было обнаружено, что эти белки могут входить в состав высокомолекулярных белковых комплексов плазматической мембраны. Не исключено, что включение аквапоринов в подобные образования может отражаться на их участии в регуляции водной проницаемости мембран. По крайней мере, на основании полученных результатов, можем предполагать, что локализация аквапоринов PIP-типа в стерин-обогащенных и Тритон-устойчивых мембранных доменах влияет на везикулярный транспорт этих белков. В пользу этого свидетельствуют наблюдения, показавшие низкую подвижностью аквапорини стерин-содержащих доменов как при экзо-, так и при эндоцитозе, вызванных гипоили гиперосмотическим воздействием, соответственно.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Я.Н., Жесткова И. М., Трофимова М. С. (2006) Редокс-модуляция осмотической водной проницаемости плазмалеммы, изолированной из корней и стеблей гороха. Физиология растений, 53, 703−710.
  2. Ahmed S.U., Bar-Peled M., Raikhel, N.V. (1997). Cloning and subcellular location of an Arabidopsis receptor-like protein that shares common features with protein-sorting receptors of eukaryotic cells. Plant Physiol. 114, 325−336.
  3. Aniento F, Robinson D.G. (2005) Testing for endocytosis in plants. Protoplasma, 226, 3−11.
  4. Apodaca G. Modulation of membrane traffic by mechanical stimuli. (2002) Am. J. Physiol. Renal Physiol., 282, 179−190
  5. Baluska F., Liners F., Hlavacka A., Schlicht M., Van Cutsem P., McCurdy D.W., Menzel D. (2005) Cell wall pectins and xyloglucans are internalized into dividing root cells and accumulate within cell plates during cytokinesis. Protoplasma, 225, 141−155V
  6. Baluska F., Samaj J., Hlavacka A., Kendrick-Jones J., Volkmann D. (2004) Actin-dependent fluid-phase endocytosis in inner cortex cells of maize root apices. J.Exp.Bot, 55, 463−473.
  7. Barlowe C. Traffic COPs of the Early Secretory Pathway. (2000). Traffic, 1, 371−377
  8. N.H., James N.C., Greenland A.J., Brovvnlee C. (1999). Exocytosis and endocytosis. The Plant Cell, 11, 643−659
  9. M., Pelkmans L. (2006) A new paradigm for membrane-organizing and -shaping scaffolds. FEBS Letters, 580, 5559−5564
  10. Betz W.J., Mao F., Bewick, G.S. (1992) Activity-dependent fluorescent staining and destaining ofliving vertebrate motor nerve terminals. J. Neurosci. 12, 363−375.
  11. R.A., Panstruga R. (2005) Lipid rafts in plants. Planta, 223, 5−19.
  12. Blagoveshchenskaya A.D., Norcott J.P., Cutler D.F. Lysosomal targeting of P-selectin is mediated by a novel sequence within cytoplasmic tail. (1998). J.Biol.Chem., 273, 2729 2737.
  13. M.R., Leyman В., Geelen D. (1999) Molecular events of vesicle trafficking and control by SNARE proteins in plants. New PhytoL, 144, 389−418
  14. Bock JB, Matern HT, Peden AA, Scheller RH. (2001). A genomic perspective on membrane compartment organization. Nature, 409, 839−841.
  15. Boehm M, Aguilar RC, Bonifacino JS. (2001). Adaptins: the final recount. Mol.Biol.Cell, 12, 2907−2920.
  16. Boevink P., Oparka K., Santa Cruz S., Martin В., Betteridge A., Hawes C. (1998) Stacks on tracks: the plant Golgi apparatus traffics on an actin/ER network. Plant J., 15, 441−447
  17. Bolte S., Brown S., Satiat-Jeunemaitre B. (2004a). The N-myristoylated Rab-GTPase m-Rabmc is involved in the post-Golgi trafficking events to the lytic vacuole in plant cells. J. Cell Sci. 117, 943- 954.
  18. Bolte S, Talbot C, Boutte Y, Catrice O, Read ND, Satiat-Jeunemaitre B. (2004b) FM-dyes as experimental probes for dissecting vesicle trafficking in living plant cells. J Microsc., 214, 159−173.
  19. J.S., Glick B.S. (2004) The mechanisms of vesicle budding and fusion. Cell, 116, 153−166.
  20. Boursiac Y., Chen S., Luu D.-T" Sorieul M., van den Dries N., Maurel C. Early Effccts of Salinity on Water Transport in Arabidopsis Roots. Molecular and Cellular Features of Aquaporin Expression. (2005) Plant Physiol., 139, 790−805
  21. M.M. (1976) A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantities of protein utilizing the principles of protein-dye binding. Anal. Biochem., 72, 248−254.
  22. S.H., Castle J.D. (1993). SCAMP 37, a new marker within the general cell surface recycling system. EMBOJ., 12, 3753−3761.
  23. Brandizzi F., Hanton S., Pinto da Silva L., Boevink p., Eans D., Oparka K., Denecke J., Hawes C. (2003) ER quality control can lead to retrograde transport from the ER lumen to the cytosol and the nucleoplasm in plants. Plant J., 34, 269−281.
  24. F., Irons S. L., Johansen J., Kotzer A., Neumann U. (2004) GFP is the wayto glow: bioimaging of the plant endomemrane system. J. Microsc., 214, 138−158.
  25. J., Renkonen O., Hermann J., Fisher W. (1974) Novel stereochemical configuration in lysobisphosphatic acid of cultered BHK cells. Chem. Phys. Lipids, 13,178−182.
  26. D.A., London E. (2000) Structure and function of sphingolipid- and cholesterol-rich membrane rafts. J.Biol.Chem., 275, 17 221−17 224.
  27. L., Malho R. (2003) Endo/exocytosis in the pollen tube apex is differentially regulated by Ca2+ and GTPases. J. Exp. Bot. 54, 83−92.
  28. Chaumont F., Barrieu F., Jung R., Chrispeels, M.J. (2000) Plasma membrane intrinsic proteins from maize cluster in two sequence subgroups with differential aquaporin activity. Plant Physiol. 122, 1025−1034.
  29. F., Moshelion M., Danielst M.J. (2005) Regulation of plant aquaporin activity. Biol. Cell, 97, 749−764.
  30. Y.A., Scales S.J., Patel S.M., Doung Y.C., Scheller R.H. (1999) SNARE1. Л icomplex formation is triggered by Ca and drives membrane fusion. Cell, 97, 165−174.
  31. Cochilla A.J., Angleson, J.K., Betz W.J. (1999) Monitoring secretory membrane with FM1−43 fluorescence. Annu. Rev. Neurosci. 22, 1−10.
  32. Cole N.B., Lippincott-Schwartz J. Organization of organelles and membrane traffic by microtubules. (1995). Curr.Opin.CellBiol., 7, 55−64
  33. Collins N.C., Thordal-Christensen H., Lipka V., Bail S., Kombrink E., Qiu J.L., Hickelhoven R., Stein M., Freialdenhoven A., Somerville S.C., Schulze-Lefert P.2003) SNARE-protein-mediated diseases resistant at the plant cell wall. Nature, 425, 973−977
  34. Connerly P.L., Esaki M, Montegna E.A., Strongin D.E., Levi S, Soderholm J, Glick
  35. B.S. (2005) Sec 16 is a determinant of transitional ER organization. Curr.Biol., 15, 14 391 447.
  36. Cormont M., Mari M., Galmiche A., Hofman P., Le Marchand Brustel Y. A
  37. FYVE-finger-containing protein RABIP 4 is a Rab 4 effector involved in early endosomal traffic. (2001). Proc. Natl. Acad.Sci. USA., 98, 1637 1642
  38. Crofts A.J., Leborgne-Castel N., Hillmer S., Robinson D.G., Phillipson В., Carlsson L.E., Ashford D.A., Denecke J. (1999) Saturation of the endoplasmic reticulum retention machinery reveals anterograde bulk flow. Plant Cell, 11, 2233−2247.
  39. Daniels, M.J., Chrispeels, M.J. and Yeager, M. (1999) Projection structure of a plant vacuole membrane aquaporin by electron cryo-crystallography. J. Mol. Biol. 294, 1337— 1349.
  40. Da Silva L.L., Snapp E.L., Denecke J., Lippincott-Schwartz J., Hawes C., Brandizzi F.(2004) Endoplasmic reticulum export sites and Golgi bodies behave as single mobile secretory unites in plant cells. Plant Cell, 16, 175 301 771
  41. Deitrich L.E., Boeddinghaus C., LaGrassa T.J., Ungermann C. (2003) Control of eukaryotic membrane fusion by N-terminal domain of SNARE proteins. Biochem. Biophys. Acta, 1641, 111−119.
  42. Dettmer J, Hong-Hermesdorf A, Stierhof YD, Schumacher К (2006). Vacuolar H±ATPase activity is required for endocytic and secretory trafficking in Arabidopsis. Plant Cell 18: 715−730.
  43. Dhonukshe P., Aniento F., Hwang I., Robinson D.G., Mravec J., Stierhof Y.D., Friml J (2007) Clathrin-mediated constitutive endocytosis of PIN auxin efflux carriers in Arabidopsis. Curr Biol., 17, 520- 527
  44. Dhonukshe P., Baluska F., Schlicht M., Hlavacka A., Samaj J., Friml J., Gadella
  45. T.W. J. (2006) Endocytosis of cell surface material mediates cell plate formation during plant cytokinesis. Dev Cell, 10, 137−150.
  46. Di Sansebastiano G.P., Renna L., Piro G., Dalessandro G. (2004) Stubborn GFPs in Nicotiana tabacum vacuoles. Plant Biosystems, 138, 37−42.
  47. J. G. (2003) Multiple Roles for Arf6: Sorting, Structuring, and Signaling at the Plasma Membrane. J.Biol.Chem., 278, 41 573−41 576
  48. J.G., Jackson C.L. (2000) Regulators and effectors of the ARF GTPases. Curr. Opin. Cell Biol., 12, 475−482.
  49. Donohoe B.S., Kang B.-H., Staehelin L.A. (2007) Identification and characterization of COPla- and COPlb-type vesicle classes associated with plant and algal Golgi. PNAS, 104, 163−168.
  50. D’Souza-Schorey C., Chavrier P. (2006) ARF proteins: role in membrane traffic and beyond. Nat.Rev.Mol.Cell Biol., 7, 347−358.
  51. Elasar Z, Orci L. Ostermann J., Amherdt M., Tanigawa G., Rothman J.E. (1994) ADF ribosylation factor and coatomer couple fusion to vesicle budding. J. Cell.Biol., 124, 415−424.
  52. Elasar Z., Scherz-Shouval R., Shorer H. (2003) Involment of LMA 1 and GATE 16 family members in intracellular membrane dynamics. Biochem. Biophys. Acta, 1641, 145−156
  53. Emans N, Zimmermanu S, Fischer R (2002) Uptake of a fluorescent marker in plant cells is sensitive to brefeldin A and wortmannin. Plant Cell, 14, 71−86
  54. Etxeberria E., Baroja-Fernandez E., Munoz F. J., Pozueta-Romero J. (2005) Sucrose-inducible Endocytosis as a Mechanism for Nutrient Uptake in Heterotrophic Plant Cells. Plant Cell Physiol., 46(3), 474 481.
  55. Fasshauer D, Sutton RB, Brunger AT, Jahn R (1998) Conserved structural features of the synaptic fusion complex: SNARE proteins reclassified as Q- and R-SNAREs. Proc.Natl.Acad. Sci. USA, 95, 15 781−15 786
  56. Fernandez-Borja M. — Wubbolts R.- Calafat J. — Janssen H. — Divecha N.- Dusseljee S. — Neefjes J. (1999) Multivesicular body morphogenesis requires phosphatidyl-inositol-3-kinase activity. Curr.Biol., 9, 55−58.
  57. Fernandez-Chacon R., Siidhof T.C. (2000). Novel SCAMPs lacking NPF repeats: Ubiquitous and synaptic vesicle-specific forms implicate SCAMPs in multiplemembrane-trafficking functions. J. Neurosci., 20, 7941−7950.
  58. Foresti O., da Silva L.L., Denecke J. (2006) Overexpression of the Arabidopsis syntaxin Pepl2/Syp21 inhibits transport from the prevacuolar compartment to the lytic vacuole in vivo. Plant Cell, 18, 2275−2293
  59. Friml J, Yang X, Michniewicz M, Weijers D, Quint A, et al. (2004). A pinoid-dependent binary switch in apical-basal pin polar targeting directs auxin efflux. Science, 306, 862−65
  60. Fujiyoshi Y., Mitsuoka K., de Groot B.L., Philippsen A., Grubmiiller H., Agre P., Engel A. (2002) Structure and function of water channels. Curr. Opin. Struct. Biol. 12, 509−515.
  61. L.K., Burn J.E., Hocart C.H., Williamson R.E. (2005) Genes encoding ADF-ribosylation factor in Arabidopsis thaliana L. Heyn.- genome analysis and antisense suppression. J. Exp. Bot., 56, 1079−1091.
  62. Geldner N, Friml J, Stierhof Y.D., Jiirgens G, Palme К (2001) Auxin transport inhibitors block PIN1 cycling and vesicle trafficking. Nature, 413, 425−428.
  63. N., Anders N., Wolters H., Keicher J., Kornberger W., Miiller P., Delbarre A., Ueda Т., Nakano A., Jiirgens G. (2003) The Arabidopsis GNOM ARF-GEF mediates endosomal recycling, auxin transport, and auxin-dependent plant growth. Cell, 112,219−230
  64. N. (2004) The plant endosomal system its structure and role in signal transduction and plant development. Planta, 219, 547−560.
  65. Geldner N, Hyman D.L., Wang X., Schumacher K., Chory J. (2007) Endosomal signaling of plant steroid receptor kinase BRI1. Genes & Dev., 21, 1598−1602.
  66. J.E. (2003) SNARE regulators: matchmakers and matchbreakers. Biochem. Biophys. Acta, 1641, 99−110.
  67. Goldberg G (2000) Decoding of sorting signals by coatomer through GTPase switch in the COP1 coat complex. Cell, 100, 671−679.
  68. J. (1998) Structural basis for activation of ARF GTPase: mechanisms of guanine nucleotide exchange and GTF-myristoyl switching. Cell, 95, 237−248.
  69. Gordon-Kamml W. J., Steponkusl P. L. (1984) The influence of cold acclimation on the behavior of the plasma membrane following osmotic contraction of isolated protoplasts. Pro toplasma, 123, 161−173.
  70. D., Robinson D.G. (1989) Does turgor prevent endocytosis in plant cells? Plant Cell Environ., 12, 151−154
  71. Grebe M, Friml J, Swarp R, Ljung K, Sandberg G (2002) Cell polarity signalling in Arabidopsis involves a BFA-sensetive auxin influx pathway. Curr.Biol., 12, 329−334
  72. Grebe M, Xu J, Mobius W, Ueda T, Nakano A, Geuze HJ, Rook MB, Scheres В2003) Arabidopsis sterol endocytosis involves actin-mediated trafficking via ARA6-positive early endosomes. Curr Biol, 13, 1378−1387
  73. Griesinger С. B.,. Richards C. D, Ashmore J.F. (2002) FM1−43 Reveals Membrane Recycling in Adult Inner Hair Cells ofthe Mammalian Cochlea. J. Neurosci22(10), 3939−3952.
  74. Grosshans B, Ortiz D, Novick P. (2006) Rabs and their effectors: achieving specificity in membrane traffic. PNAS, 103, 11 821−11 827.
  75. N., Boudreault F., Orlov S., Grygoczyk R. (2006) Membrane reserves and hypotonic cell swelling. J. Membrane Biol., 214, 43−56.
  76. J. (2001) The endocytic pathway: a mosaic of domains. Nat.Rev.Mol. Cell Biol., 2, 721−730.
  77. Gruenberg J, Griffiths G, Howell K.E. (1989). Characterisation of the early endosome and putative endocytic carrier vesicles in vivo and with assay of vesicle fussion in vitro. J. Cell Biol. 108, 1301 1316.
  78. S.L., Matheson L.A., Cliatre L., Rossi M., Brandizzi F. (2007) Post-Golgi protein traffic in the plant secretory pathway. Plant Cell Rep., 26, 1431−1438.
  79. Hao M., Maxfield F.R. (2000) Characterization of rapid membrane internalization and recycling. J.Biol. Chem., 275, 15 279−15 286.
  80. Happel N., Honing S., Neuhaus J.M., Paris N., Robinson D, G., Holstein S.E. (2004) Arabidopsis mu A-adaptin interacts with the tyrosine motif of the vacuolar sorting receptor VSR-PS 1. Plant J, 37,678−693
  81. Hara-Nishimura I, Shimada T, Hatano K, Takeuchi Y, Nishimura M. (1998) Transport of protein storage vacuoles is mediated by large precursor-accumulating vesicles. Plant Cell, 10, 825−836.
  82. Heese M., Gansel X., Sticher L., Wick P., Grebe M., et al. (2001). Functional characterization of the KNOLLE-interacting t-SNARE AtSNAP33 and its role in plant cytokinesis. J. Cell Biol., 155, 239−49
  83. Heuberger E.H.M.L., Veenhoff L.M. Duurkens R.H., Friesen R.H.E., Poolman B.2002) Oligomeric state of membrane transport proteins analyzed with blue native electrophoresis and analytical ultracentrifugation. J. Mol. Biol., 317, 591−600.
  84. L., Riezman H. (1996) Ubiquitination of a yeast plasma membrane receptor signals its ligand-stimulated endocytosis. Cell, 84, 277−287
  85. S., Depta H., Robinson D.G. (1986) Confirmation of endocytosis in higher plant protoplasts using lectin-gold conjugates. Enr.J. Cell Biol., 41, 142−149
  86. S., Freundt H., Robinson D.G. (1988) The partially coated reticulum and its relationship with the Golgi apparatus in higher plant cell. Eur. J. Cell Biol., 47, 206−212
  87. S., Movafeghi A., Robinson D.G., Hinz G. (2001) Vacuolar storage proteins are sorted in the cis-cistemae of the pea cotyledon Golgi apparatus. J Cell Biol152, 4150
  88. J.E., (2000) Dynamin ahd its role in membrane fusion. Annu Rev Cell Dev.Biol., 16,483−519
  89. J., Robinson M.S. (1998) Clathrin and adaptors. Biochimica and Biophysica Acta, 1404, 173−193.
  90. Holstein S.E.H. (2002) Clathrin and plant endocytosis. Traffic, 3, 614−620.
  91. Holthuis J.C.M., Nichols B.J., Dhruvakumar S., Pelham H.R.B. (1998a). Two syntaxin homologues in the TGNjendosomal system of yeast. EMBO J., 17, 113−126.
  92. Holthuis J.C.M., Nichols B.J., Pelham H.R.B. (1998b). The syntaxin Tlglp mediates trafficking of chitin synthase III to polarized growth sites in yeast. Mol.Biol.Cell, 9, 3383−3397.
  93. U. (1998) Fusion and fission of plasma-membrane material accommodates for osmotically induced changes in the surface area of guard-cell protoplasts. Planta, 206, 329−333.
  94. U., Tester M. (1997) Ca2±independent and Ca2+/GTP-binding protein-controlled exocytosis in a plant cell. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 94, 6565−6570
  95. Homann, U., Thiel G. (1999) Unitary exocytotic and endocytotic events in guard-cell protoplasts during osmotically driven volume changes. FEBS Letters, 460, 495−499
  96. R., Depta H., Robinson D.G. (1985) Endocytosis in maize root cap cells. Protoplasma, 129, 214−222.
  97. Hunter P. R, Craddock C. P, Di Benedetto S., Roberts L.M., Frigerio L. (2007) Fluorescent reporter proteins for the tonoplast and the vacuolar lumen identify a single vacuolar compartment in Arabidopsis cells. Plant Physiol., 145, 1371−1382.
  98. A.C., Meckel Т., Tayefeli S., Thiel G., Homann U. (2004). Trafficking of the plant potassium inward rectifier KAT1 in guard cell protoplasts of Vicia faba. Plant J., 37,391−397
  99. C.L., Casanova J.E. (2000) Turning on ARF: the Sec7 family of guanine-nucleotide-exchange factors. Trends in Cell Biology, 10, 60 67.
  100. R., Lang Т., Siidhof T.C. (2003) Membrane fusion. Cell, 112, 519−533.
  101. Jaillais Y, Fobis-Loisy I, Miege C, Rollin C, Gaude T (2006) AtSNXl defines an endosome for auxin-carrier trafficking in Arabidopsis. Nature, 443, 106−109
  102. Jin J.B., Ют Y.A., Kim S.J., Lee S.H., Kim D.H., Cheong G.-W., Hwang I. (2001) A new dynamin-like protein ADL6 involved in trafficking from the trans-Golgi network to the central vacuole in Arabidopsis. Plant Cell, 13,1511−1525
  103. Joachim S, Robinson D.G. (1984) Endocytosis of cationic ferritin by bean leaf protoplasts. Eur. J. Cell Biol., 34,212−216.
  104. J.N., Vernhettes S., Hofte H. (2006) The ins and outs of plant cell walls. Сип-Орт Plant Biol., 9,616−620
  105. F., Sommarin M., Larsson C. (1994). Rapid purification of the plasma membrane H±ATPase in its non-activated form using FPLC. Physiol. Plant. 92, 389 396.
  106. Johansson I., Karlsson M., Shukla V.K., Chrispeels M.J., Larsson C., Kjellbom P.1998) Water transport activity of the plasma membrane aquaporin PM28A is regulated by phosphorylation. Plant Cell, 10, 451−459.
  107. Jiirgens G, Geldner N Protein secretion in plants: from the /гаш'-Golgi network to the outer space. (2002). Traffic, 3, 605−613.
  108. P., Simons K. (1997) Post-Golgi biosynthetic trafficking. J. Cell Sci., 110, 30 013 009.
  109. Ketelaar T.,. Galway M. E, Mulder B.M., Emons A.M.C. (2008) Rates of exocytosis and endocytosis in Arabidopsis root hairs and pollen tubes. JMicrosc., 231, 265 273.
  110. Kil S.J., Carlin С. EGF receptor residues Leu679, Leu680 mediate selective sorting of ligand receptor complexes in early endosomal compartments. (2000). J. Cell Physiol., 185, 47−60.
  111. Kirsch T, Paris N., Butler J.M., Beevers L., Rogers J.C. (1994) Purification and initial characterization of a potential plant vacuolar targeting receptor. Proc Natl Acad Sci USA, 91, 3403−3407
  112. Kirch H-H, Vera-Estrella R, .Golldack D., Quigley F., Michalowski C.B., Barkla B.J., Bohnert H.J. (2000) Expression of water channel proteins in Mesembryanthemum crystallinum. Plant Physiol., 123, 111−124
  113. J. (2004) Blue native polyacrylamide gel electrophoresis a functional approach to plant plasma membrane proteome studies. Ph.D. thesis, Lund University, Sweden, 58 p
  114. J., Rasinusson A.G., Larsson H., Widell S. (2004) Protein complexes of plant plasma membrane resolved by blue native PAGE. Physiol. Plant., 121, 546−555.
  115. Kleine-Vehn J., Dhonukshe P., Swarup R., Bennett M., Friml J. (2006) Subcellular trafficing of the Arabidopsis auxin influx carrier AUX1 uses novel pathway distinct from PIN1. The Plant Cell, 18,3171−3181.
  116. Kobayaslii Т., Gu F., Gruenberg J. (1998) Lipids and lipid domain in endocytic membrane traffic. Semin. Cell. Dev. Biol., 9, 517−526.
  117. Kobayashi Т., Beuchat M-H., Lindsay M, Frias S., Palmiter R.D., Sakuraba H, Parton R.G. Gruenberg J. (1999) Late endosomal membranes rich in lysobisphosphatidic acid regulate cholesterol transport. Nature Cell Biology, 1, 113−118
  118. J.L., Pike L.J. (2005) A simplified method for the preparation of detergent-free lipid rafts. J. Lipid Research, 46, 1061−1067.
  119. Maihotra V, Serafini T, Orci L, Sheperd JC, Rothinan JE. Purification of a Novel Class of Coated Vesicles Mediating biosynthetic protein transport through the Golgy stack. (1989). Cell, 58, 329−336.
  120. Malsam J., Gommel D., Wieland F. T, Nickel W. (1999) A role for ADP ribosylation factor in the control of cargo uptake during COP 1-coated vesicle biogenesis. FEBS Lett., 462, 267−272.
  121. Martin КС, Hu YH, Armitage BA, Siegelbaum SA, Kandel ER, Kaang BK. (1995). Evidence for synaptotagmin as an inhibitory clamp on synaptic vesicle release in Aplysia neurons. PNAS, 92, 11 307−11 311.
  122. К., Bassham D.C., Raikhel N.V., Nakamura K. (1995) Different sensitivity to wortmannin of two vacuolar sorting signals indicates the presence of distinct sorting machineries in tobacco cells. J Cell Biol, 130, 1307−1318
  123. K., Morimitsu Y., Ushida K., Schekman R. (1998) Coat assembly directs v-SNARE concentration into synthetic COP2 vesicles. Moll.Biol.Cell, 2, 703−708.
  124. C., Kado R.T., Guern J., Chrispeels M.J. (1995) Phosphorylation regulates the water channel activity of the seed-specific aquaporin alpha-TIP. EMBO J., 13, 30 283 035.
  125. C. (1997) Aquaporins and water permeability of plant membranes. Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 48, 399−429.
  126. C. (2007) Plant aquaporins: novel function and regulation properties. FEBS Letters, 581, 2227−2236.
  127. Mayer, U., Buettner, G., and Juergens, G. (1993). Apical-basal pat tern formation in the Arabidopsis embryo: studies on the role of the gnom gene. Development, 117, 149— 162
  128. McBride H.M., Rybin V., Murphy S., Giner A., Teasdale R., Zerial M. (1999) Oligomeric complexes link Rab5 effectors with NSF and drive membrane fusion via interactions between EEA1 and syntaxin 13. Cell, 98, 377−386.
  129. McLauchlan H., Newell J., Morrice N., Osborne A., West M., Smythe E. (1998). A novel role of Rab 5-GDI sequestration into clathrin-coated pits. Curr.Biol., 8, 34−45.
  130. McMahon H.T., Gallop J.L. (2005) Membrane curvature and mechanism of dynamics cell membrane remodelling. Nature, 438, 14−20.
  131. McNew J.A., Weber Т., Parlati F., Johnston R.J., Melia T.J., Sollner Т.Н., Rothinan
  132. J.E. (2000) Close is not enough: SNARE-dependent membrane fusion requires an active mechanism that transduces force to membrane anchors. J.Cell.Biol., 150, 105−117.
  133. Meckel T, Hurst AC, Thiel G, Homann U. (2004). Endocytosis against high turgor: intact guard cells of Vicia faba constitutively endocytose fluorescently labelled plasma membrane and GFP-tagged K±channel KAT1. Plant J, 39, 182−93
  134. M., Brewer P.B., Friml J. (2007) Polar Auxin Transport and Asymmetric Auxin Distribution. In: The Arabidopsis book, Somerville C.R., Meyerwitz E.M. (eds.), pp. 1−28. American Society of Plant Biologists, Rockville, MD.
  135. Mikami K, Luchi S., Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K. (2000) A novel Arabidopsis thaliana dynamin-like proten containing pleckstrin homology domain. J.Exp.Bot., 51,317−318.
  136. Montecucco C, Schiavo G. (1995). Structure and function of tetanus and botulinum neurotoxins. Quarterley Review of Biophysics, 28, 423−472.
  137. I., Diefenthal Т., Zarski V., Shell J., Palme K. (1997) A homolog of mammalian GTPase Rab2 is present in Arabidopsis and is expressed in pollen grains and seedlings. PNAS, 94, 762−767
  138. Morel J., Claverol S., Mongrand S., Furt F., From en tin J., Bessoule J-J., Blein J-P., Simon-Plas F. (2006) Proteomics of plant detergent-resistant membranes. Molecular and Cellular Proteomics, 5, 1396−1411.
  139. C.E., Homann U. (2001) Cell surface regulation and membrane tension. J. Membr. Biol., 179, 79−102.
  140. M., Moran N., Chaumont F. (2004) Dynamic changes in the osmotic water permeability of protoplasts plasma membrane. Plant Physiol., 135, 2301−2317.
  141. E., Corpina R.A., Goldberg J. (2003) Crystal structure of ARFl*Sec7 complexed with brefeldin A and its implications for the guanine nucleotide exchange mechanism. Mol. Biol. Cell, 12, 1403−1411.
  142. Mukherjee S., Zha X., Tabas I., Maxfield F.R. (1988) Cholesterol distribution in living cells: fluorescence imaging using dehydroergosterol as fluorescence cholesterol analog. Biophys. J., 75, 1915−1925.
  143. S., Ghosh R.N., Maxfield F.R. (1997) Endocytosis. Physiol Rev., 77, 759 803.
  144. Mukherjee S, Maxfield F.R.(2000) Role of membrane organization and membrane domens in endocytic lipid trafficing. Traffic, 1, 203−211.
  145. Miiller J, Mettbach U, Menzel D, Samaj J. (2007) Molecular Dissection of Endosomal Compartmentsin Plants. Plant Physiol., 145, 293−304.
  146. C., Vespignani I., Cerase J., Nobili F., Perozzi G. (1999). Cloning, expression, and vesicular localization of zinc transporter Dri 27/ZnT4 in intestinal tissue and cells. Am. J. Physiol., 277, 1231−1239
  147. A.S., Bandyopadhyay A., Holstein S.E., Peer W.A. (2005) Endocytic cycling of PM proteins. Anmi.Rev.Plant Biol., 56, 221−251.
  148. A., Gallagher L., Duuahay T.G., Frohlick J.A., Masurkeiwicz A.M., Meehl J.B., Staehelin L.A. (1999) Stop-and-go movements of plant Golgi stacks are mediated by the acto-myosin system. Plant Physiol., 121, 1127−1141.
  149. Nebenfuhr A, Ritzenthaler C, Robinson DG (2002) Brefeldin A: deciphering an enigmatic inhibitor of secretion. Plant Physiol., 130, 1102−1108
  150. Neumann U, Brandizzi F, Hawes C. (2003). Protein transport in plant cells: in and out of the Golgi. Annals of Botany, 92, 167−180.
  151. B. (2003) Caveosomes and endocytosis of lipid rafts. J. Cell Sci., 116, 47 074 714.
  152. Nielsen E., Severin, F., Backer, J. M., Hyman, A. A. and Zerial, M. (1999). Rab5 regulates motility of early endosomes on microtubules. Nature Cell Biol., 1, 376−382.
  153. Nicke L. Protein regulation by monoubiquitin. (2001). Nature Rev. Mol. Cell Biol., 2, 195 -201.
  154. Nie Z., Hirscli D.S., Randazzzo P.A. (2003) ARF and its many interactors. Curr. Opinion in Cell Biol., 15, 396−404.
  155. Y., Sasaki S. (2005) Trafficking mechanism of water channel aquaporin-2. В iol. Cell, 97, 885−892.
  156. Novic P, Field C, Schekman R. Identification of 23 complementation groups required for post- translational events in the yeast secretory pathway. (1980). Cell, 21, 205−215
  157. A., Hillmer S., Hinz G., Oliviusson P., Robinson D.G. (2007) Newly formed vacuoles in root meristems of barley and pea seedlings have characteristics of both protein storage and lytic vacuoles. Plant Physiol., 145, 1383−1394
  158. Onelli E., Prescianotto- Baschong C., Caccianiga M., Moscatelli A. (2008) Clathrin-dependent and independent endocytic pathways in tobacco protoplasts revealed by labeling of with charged nanogold. J.Exp.Bot., 59(11), 3051−3068.
  159. Ortiz-Zapater E, Soriano-Ortega E, Marcote MJ, Ortiz-Masia D, Aniento F. (2006) Trafficking of the human transferrin receptor in plant cells: effects of tyrphostin A23 and brefeldin A. Plant J., 48,151-HQ
  160. Paciorek Т., Zazimalova E., Ruthardt N., Petrasek J., Stierhof Y.D., Kleiue-Vehn J.,
  161. D.A., Emans N., Jiirgens G., Geldner N., Friml J. (2005) Auxin inhibitsendocytosis and promotes its own efflux from cells. Nature, 435, 1251−1256
  162. G. (1975). Intracellular aspects of the process of protein synthesis. Science, 189,347.358.
  163. M. (1990) An H±ATPase assay: proton pumping and ATPase activity determined simultaneously in the same sample. Plant Physiol., 94, 882−886.
  164. N., Stanley C.M., Jones R.L., Rogers J.C. (1996). Plant cells contain two functionally distinct vacuolar compartments. Cell, 85, 563−572.
  165. N., Neuhans J.M. (2002). BP-80 as a vacuolar sorting receptor. Plant Mol. Biol., 50, 903−914.
  166. Parton, R.M., Fischer-Parton, S., Watahiki, M.K. & Trewavas, A.J. (2001) Dynamics of the apical vesicle accumulation and the rate of growth are related in individual pollen tubes. J. Cell Sci., 114, 2685−2695.
  167. Pesacreta, T.C., and Lucas, W.C. (1985). Presence of a partially coated reticulum in angiosperms. Protoplasma, 125, 173−184.
  168. Philipson B.A., Pimpl P., da Silva L.L., Crofts A.G., Taylor J.P., Movafeghi A., Robinson D.G., Denecke J. (2001) Secretory bulk flow of soluble proteins is efficient and COP2 dependent. Plant Cell, 13, 2005−2020.
  169. L. (2003) Lipid rafts: bringing order to chaos. J. LipidResearch, 44, 655−667.
  170. P., Movafeghi A., Coughlan S., Denecke J., Hillmer S., Robinson D.G. (2000) In situ localization and in vitro induction of plant COPl-coated vesicles. Plant Cell, 12, 2219−2236.
  171. Poohnan В., Blount P., Folgering J.H.A., Friesen R.H.E., Мое P.C., van der Heide
  172. T. (2002) How do membrane proteins sense water stress. Mol. Microbiol., 44, 889−902.
  173. Presley J.F., Mayor S., McGraw Т.Е., Dunn K.W., Maxfield F.R. (1997) Bafilomycin Al treatment retards transferrin receptor recycling more than bulk membrane recycling. J. Biol. Chem., 272, 13 929−13 936
  174. M.L., Schmitz A. J., Thole J.M., Bonner H.K., Otegui M.S., Nielsen E. (2006) A role for the RabA4b effector protein PI-4Kbetal in polarized expansion of root hair cells in Arabidopsis thaliana. J Cell Biol., 112, 991−998
  175. Quigley F., Rosenberg J.M., Shachar-Hill Y., Bohnert H.J. (2001) From genome to function: the Arabidopsis aquaporins. Genome Biology, 3(1), 1−17.
  176. Robinson D.G., Sieber H, Kammerloher W.,. Schaffner A.R. (1996) PIP1 Aquaporins Are Concentrated in Plasmalemmasomes of Arabidopsis thaliana Mesophyll. Plant Physiol., Ill, 645−649.
  177. Robinson DG, Herranz M-C, Bubeck J, Pepperkok R, Ritzenthaler C. (2007). Membrane dynamics in the early secretory pathway. Critical Reviews in Plant Sciences, 26, 199−225
  178. M.G. (2004) Phosphoinositides in constitutive membrane traffic. Physiol.Rev., 84, 699−730.
  179. Т.Е., Porter K.R. (1964). Yolk protein uptake in the oocyte of the mosquito Aedes aegypti L. J. Cell Biol., 20, 313−332.
  180. Rothberg, KG., Y.-S. Ying, B.A. Kamen, and R.G.W. Anderson. (1990). Cholesterol controls the clustering of the glycosphingolipid-anchored membrane receptor for 5-methyltetrahydrofolate. J. Cell Biol. Ill: 2931 -2938.
  181. JE. (1994) Mechanism of intracellular protein transport. Nature, 372, 55−63.
  182. J., Read N.D., Volkmann D., Menzel D., Baluska F. (2005) The endocytic network in plants. Trends in Cell Biol., 15, 425−433.
  183. A.A., Raikhel N.V. (1999) The specificity of vesicle trafficking: Coat proteins and SNAREs. The Plant Cell, 11, 629−642.
  184. A.A., Raikhel N.V. (2003). The Secretoty system of Arabidopsis. In: The Arabidopsis book, Somerville C.R., Meyerwitz E.M. (eds.), pp. 1−24. American Society of Plant Biologists, Rockville, MD.
  185. Satiat-Jeunemaitre В., Hawes C. (1994) G.A.T.T. (a general agreement on traffic and transport) and brefeldin A in plant cells. Plant Cell, 6, 463−467
  186. H., Pfeiffer K. (2000) Supercomplexes in the respiratory chains of yeast and mammalian mitochondria. EMBOJ19, 1777−1783.
  187. Schnitzer J.E., Oh F., Pinney E., Allard J. (1994) Filipin-sensitive caveolae-mediated transport in endothelium: reduced transcytosis, scavenger endocytosis, and capillary permeability of select macromolecules. J. Cell Biol., 127, 1217−1232.
  188. Sciaky N., Presley J., Smith C., Zaal K.J.M., Cole N., Moreira J.E., Terasaki M., Siggia E., Lippincott-Schwartz J. (1997) Golgi tubule traffic and the effects of brefeldin A visualized in living cells. J. Cell Biol., 139, 1137−1155.
  189. Seaman MN, McCaffery JM, Emr SD. (1998). A membrane coat complex essential for endosome-to-Golgi retrograde transport in yeast. J.Cell.Biol., 142, 665−681
  190. Sheff D., Pelletier L., O’ConnellC.B., Warren G., Mellman I. (2002). Transferrin receptor recycling in the absence of perinuclear recycling endosome. J. Cell Biol., 156, 797−804.
  191. K., Toomre D. (2000) Lipid rafts and signal transduction. Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 1,31−41.
  192. Siinonsen A., Wurmser A. E., Emr S. D., Stenmark H. (2001) The role of phosphoinositides in membrane transport. Curr. Opin. Cell Biol., 13, 485−492.
  193. Shimada Т., Fuji K., Tamura K., Kondo M., Nishimura M., Hara-Nishimura I.2003) Vacuolar sorting receptor for seed storage proteins in Arabidopsis thaliana. Proc Natl Acad Sci USA, 100, 16 095−16 100
  194. Shope J.C., DeWald D.B., Mott K.A. (2003) Changes in surface area of untact guard cells are correlated with membrane internalization. Plant Physiol., 133, 1314−1321.
  195. J.C., Mott K.A. (2006) Membrane trafficking and osmotically induced volume changes in guard cells. J. Exp.Bot., 57, 4123−4131.
  196. Slepnev V.I., De Camilli P. (2000) Accessory factors in clathrin-dependent synaptic vesicle endocytosis. Nat. Rev.Neirosci., 1, 161−172.
  197. Smith, P.K., Krohn, R.I., Hermanson, G.T., Mallia, A.K., Gartner, F.H., Provenzano, M.D., Fujimoto, E.K., Goeke, N.M., Olson, B.J. and Klenk, D.C. (1985) Measurement of protein using bicinchoninic acid. Anal. Biochem. 150, 76−85.
  198. E.J., Ют E.S., Zhao M., Kim S.J., Ют H., Kim Y.W., Lee Y.J., Hillmer S., Sohn U., Jiang L., Hwang I. (2003) Rhal, an Arabidopsis Rab5 homolog, plays acritical role in the vacuolar trafficking of soluble cargo proteins. Plant Cell, 15, 10 571 070
  199. Sollner T, Whitehart SW, Brunner M, Erdjumentbromage H, Geromanos S, Tempst P, Rothman JE. (1993) SNAP receptors implicated in vesicle targeting and fusion. Nature, 362,318−324.
  200. Spitzer C., Schellmann S., Sabovljevic A., Shahriari M., Keshavaiah C., Bechtold N., Herzog M, Muller S, Hanisch FG, HulskampM. (2006) The Arabidopsis elch mutant reveals functions of an ESCRT component in cytokinesis. Development, 133, 4679−4689
  201. Sprong H., van der Sluijs P., van Meer G (2001) How proteins move lipids and lipids move proteins. Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 2, 504−513.
  202. L.A., Moore I. (1995). The plant Golgi apparatus. Annu. Rev. Plant Physiol Plant Mol. Biol., 46, 261−288.
  203. L.A. (1997) The plant ER: a dynamic organelle composed of a large number of discrete functional domains. Plant J., 11, 1151−1165.
  204. Steams T, Kahn RA, Botstein D, Hoyt MA. (1990). ADF ribosylation factor is essential protein in Saccharomyces cerevisiae and is encoded by two genes. Mol. Cell Biol, 10, 6690−6699.
  205. Stenmark H, Vitale G., Ulrich O., Zerial M. Rabaptin 5 is direct effector of the small GTPase Rab 5 in endocytic membrane fiission. (1995). Cell, 83, 423−432.
  206. Steudle E.(1994) Water transport across roots. Plant and Soil, 167, 79−90
  207. D.J., Elferink L.A. (2005) Rab 15 Effector Protein: A Novel Protein for Receptor Recycling from the Endocytic Recycling Compartment. Mol.Biol. Cell., 16, 5699−5709.
  208. Subtil A., Rocca A., Dautry-Varsat A. Molecular characterization of the signal responsible for the targeting of the interleukin 2 receptor p chain toward intracellular degradation. (1998). J. Biol.Chem., 273, 29 424−29 429.
  209. M., Raikhel N. (2004) Traffic jams affect plant development and signal transduction. Nat. Rev.Mol.Cell Biol., 5, 100−109.
  210. Takano J., Miwa K., Yuan L., von Wiren N., Fujiwara T. (2005) Endocytosis and degradation of BOR1, a boron transporter of Arabidopsis thaliana, regulated by boron availability. PNAS, 102, 12 276−12 281
  211. Tamura K., Shimada Т., Ono E., Tanaka Y., Nagatani A., Higashi S.I., Watanabe M., Nishimura M., Hara-Nishimura I. (2003) Why green fluorescent fusion protein have not been observed in the vacuoles of higher plants? Plant J., 35, 545−555.
  212. M.A., Rennie P.J., Fowke L.C. (1988). infrastructure of the partially coated reticulum and dictyosomes during endocytosis by soybean protoplasts. Planta 175, 433 441.
  213. Tajkliorshid E., Nollert P., Jensen M., Miercke L., O’Connell J., Stroud R. and Schulten K. (2002) Control of the selectivity of the aquaporin water channel family by global orientational tuning. Science, 296, 525−530.
  214. Thomsen P., Roepsorff K., Stahlhut M., van der Deurs B. (2002) Caveolae are highly immibile plasma membrane microdomains which are not involved in constitutive endocytic trafficking. Mol. Biol. Cell., 13, 238−250.
  215. Tornroth-Horsefield S., Wang Y., Hedfalk K., Johanson U., Karlsson M., Tajkliorshid E., Neutze R., Kjellbom (2006) Structural mechanism of plant aquaporin gating. Nature, 439,688−694.
  216. Tournaire-Roux C., Sutka M., Javot H., Gout E., Gerbeau P., Luu D.-T., Bligny R., Maurel C. (2003) Cytosolic pH regulates root water transport during anoxic stress through gating of aquaporins. Nature, 425, 393−397.
  217. H., Staehelin J., Gordon J. (1979) Electrophoretic transfer of proteins from polyacrilamide gels to nitrocellulose sheets. Procedure and some applications. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 76,4350−4354.
  218. Tse Y.C., Mo В., Hillmer S., Zhao M., Wan Lo S., Robinson D.G., Jiang L. (2004) Identification of Multivesicular Bodies as Prevacuolar Compartments in Nicotiana tabacum BY-2 Cells. Plant Cell, 16, 672−693.
  219. Tse Y.C., Wan Lo S., Hillmer S., Dupree P., Jiang L. (2006) Dynamic response of prevacuolar compartments to brefeldin A in plant cells. Plant Physiol., 142, 1442−1459.
  220. Tyerman S.D., Bohnert H.J., Maurel C., Steudle E., Smith J.A.C. (1999) Plant aquporins: their molecular biology, biophysics and significance for plant water permeability. J. Exp.Bot., 50, 1055−1071.
  221. Ueda Т., Yamaguchi M, Uchimiya H, Nakano A. Ara 6, a plant-unique novel type Rab GTPase, functions in the endocytotic pathway of Arabidopsis thaliana. (2001). EMBO, 20, 4730−4741
  222. Ueda T, Uemura T, Sato M.H., Nakano A. (2004) Functional differentiation of endosomes in Arabidopsis cells. Plant J, 40, 783−789
  223. Т., Ueda Т., Ohniwa R.L., Nakano A. Takeyasu K., Sato M.H. (2004) Systematic analysis of SNARE molecules in Arabidopsis: dissection of the post-Golgi network in plant cells. Cell structure and function, 29, 49−65.
  224. Ungewickell E, Ungewickell H, Holstein SEH, Lindner R, Prasad K, Barouch W, Martin B, Greene LE, Eisenberg E. (1995) Role of auxilin in uncoating clathrin-coated vesicles. Nature -378, 632−635
  225. Vera-Estrella R., Barkla B.J., Bohnert H.J., Pantoja O. (2004) Novel regulation of aquaporins during osmotic stress. Plant Physiol., 135, 2318−2329
  226. A.S., Mitra A.K. (2000) Structure and function of aquaporin water channels. Am. J. Physiol. Renal Physiol., 278, 13−28.
  227. Vitha S, Baluska F., Braun M., Samaj J., Volkmann D., Barlow P.W. (2000) Comparison of cryofixation and aldehyde fixation for plant actin immunocytochemistry: Aldehydes do not destroy F-actin. Histochem. J., 32, 457−466.
  228. Walch-Solimena C, Blasi J, Edelinann L, Chapman ER, von Mollard GF, Jahn R.1995) The t-SNAREs syntaxin-1 and snap-25 are present on organelles that participate in synaptic vesicle recycling. J. Cell Biol., 128, 637−645.
  229. Wan X., Steudle E., Hartung W. (2004) Gating of water channels (aquaporins) in cortical cells of young com roots by mechanical stimuli (pressure pulses): effect of ABA and of HgC12. J. Exp. Bot., 396, 411−422.
  230. M., Hamann J., Pratsch I., Donath E. (1992) Osmotically induced fluid-phase uptake of fluorescent markers by protoplasts of Chenopodium album. Protoplasma, 166, 61−66.
  231. Watson P, Townley A.K., Кока P, Palmer K.J., Stephens D.J. (2006) Sec 16 defines endoplasmic reticulum exit sites and is required for secretory cargo export in mammalian cells. Traffic, 17, 1678−1687.
  232. R.T., Pessin J.E. (2001) Transmembrane domain length determinates intracellular membrane compartment localization of syntaxin 3,4 and 5. Am. J. Plant Cell Physiol., 281, 215−223.
  233. Weber Т., Zemelman B.V., McNew J.A., Westermann В., Gmachl M., Parlati F, Solner Т.Н., Rothman J.E. (1998) SNAREpins: minimal machinery for membrane fusion. Cell, 92, 759−772.
  234. M.W., Paccaud J.P., Hauri H.P. (2007) Role of Sec24 isoforms in selective export of membrane proteins from the endoplasmic reticulum. EMBO Rep., 8, 258−264van Wilder V., Miecielica U., Degand H., Derua R., Waelkens E., Chaumont
  235. F.(2008) Maize Plasma Membrane Aquaporins Belonging to the PIP1 and PIP2 Subgroups are in vivo Phosphorylated. Plant Cell Physiol., 49(9), 1364−1377
  236. Willemsen V., FrimI J., Grebe M., van den Toorn A., Palme K., Scheres B. (2003) Cell polarity and PIN protein positioning in Arabidopsis require STEROL METHYLTRANSFERASE1 function. Plant Cell, 15, 612−25
  237. C.M., Padmasree K., Raghavendra A.S. (1999) A novel method of measuring volume changes of mesophyll cell protoplasts and the effect of mercuric chloride on their osmotically-induced swelling. J.Exp.Bot., 50, 401−406.
  238. J., Steponkus P.L. (1983) Mechanical properties of the plasma membrane of isolated plant protoplasts. Plant Physiol., 71, 276- 285.
  239. Xu J., Scheres B. (2005) Dissection of Arabidopsis ADF RIBOSILATION FACTOR 1 function in epidermal cell polarity. Plant Cell, 17, 525−536.
  240. Yang J. C, Lee S.Y., Gao M.G., Bourgoin S., Randazzo P.A., Premont R.T., Hsu V.W. (2002) ARFGAP1 promotes the formation of COP1 vesicles suggesting function as a component of the coat. J Cell Biol., 159, 69−78.
  241. Ye Q., Steudle E. (2006) Oxidative gating of water channels (aquaporins) in corn roots. Plant Cell Environ., 29, 459−470.
  242. L.D., Robbins S.M. (2002) Lipid rafts and lipid caves. Compartmentalized signaling in membrane microdomains. Eur.J.Biochem., 269, 737−752.
  243. Zelazny E., Borst J. W., Muylaert M., Batoko H., Hemminga M.A., Chaumont F.2007) FRET imaging in living maize cells reveals that plasma membrane aquaporins interact to regulate their subcellular localization. PNAS, 104, 12 359−12 364.
  244. X., Bollag W.B. (2003) Aquaporin 3 Colocates with Phospholipase D2 in Caveolin-Rich Membrane Microdomains and Is Downregulated Upon Keratinocyte Differentiation. J Invest Dermatol., 121, 1487−1495.
  245. Zerial M., McBride H. Rab proteins as membrane organizers. (2001). Nature Rev. Mol. Cell Biol., 2, 107−117
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!