Реакция полимеризации, химическая структура и физико-химические свойства полимера (полипептида)

Сущность реакции: в результате взаимодействия карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой формируется ковалентная (пептидная) связь между атомом С первой группы и атомом N второй, отщепившаяся группировка ОН, соединяясь с Н, образует воду; при этом карбоксильная группа превращается в карбонильную, аминогруппа — в иминогруппу:

Примечания. 1. Данную реакцию более правильно называть реакцией линейной сополиконденсации, так как ее участниками являются различные (более двух разновидностей) мономеры с двумя различными функциональными группами (бифункциональные агенты), а в качестве побочного продукта образуется низкомолекулярное вещество (вода). 2. Пептидная связь относится к так называемым мезомерным (планарным) химическим связям, отличающимся большей прочностью по сравнению с обычными ковалентными связями. Это свойство обусловлено тем, что шесть атомов, принимающих участие в образовании пептидной связи и входящих в ее ближайшее окружение (С, О, N, Н, Cj и С₂ — атомы углеродного скелета смежных аминокислотных остатков), лежат в одной плоскости. При этом атомы Н и О располагаются по разные стороны от пептидной связи. Поэтому вращение вокруг пептидной связи заторможено. Наличием данных связей между аминокислотными остатками объясняется высокая стабильность белков.

Молекула полипептида характеризуется полярностью. Она имеет два различных конца: N-конец (амидный), содержащий свободную аминогруппу, и С-конец (карбоновый), на котором содержится свободная карбоксильная группа. «Наращивание» иолииеитидной цепи в рибосоме происходит с N-конца. Очевидно, что биполярность присуща линейным полипептидам. В то же время в природе встречаются пептиды, не имеющие свободных концов (циклопептиды) и, напротив, содержащие множество таковых звеньев (разветвленные пептиды). Необходимо отметить, что все они синтезируются нематричным путем без участия рибосом. Примерами циклоиептидов являются некоторые токсины грибов (аманитин бледной поганки), бактериальные антибиотики (грамицидин, циклоспорин), регуляторные агенты животных организмов (эндотелии) и др. В качестве примера разветвленных пептидов (которые встречаются реже) можно привести цианофицин — особый пептид цианобактерий, являющийся для данных микроорганизмов резервной формой азота.

В структуре гидрофильных радикалов аминокислотных звеньев полипептида содержатся ионогенные функциональные группы, электролитическая диссоциация которых приводит к появлению на поверхности макромолекулы многочисленных разнозаряжеиных центров (такие вещества называют полиэлектролитами). В результате взаимодействия последних с дипольными молекулами воды молекула полипептида оказывается окруженной гидратной оболочкой (рис. 3.46). Именно этим обстоятельством объясняется хорошая растворимость большинства белков в воде, в частности альбумина. Напротив, если в составе белка преобладают аминокислотные остатки с гидрофобными радикалами, то молекулы таких белков не могут взаимодействовать с водой и отличаются плохой растворимостью (например, эластин).

Первичной структурой называется последовательность аминокислотных остатков в полипептидной молекуле; для одних белков.

Рис. 3.46. Гидратная оболочка вокруг полипептидной молекулы:

• 1 — положительно заряженная ионизированная концевая аминогруппа (N-конец);
• 2 — отрицательно заряженная ионизированная концевая карбоксильная группа (С-конец); 3 — ионизированные группы в составе боковых радикалов аминокислотных остатков; 4 — молекулы воды

она индивидуальноспецифична (белки тканевой совместимости), для других — видоспецифична (инсулин).

Первичная структура закодирована в структурных генах ДНК (см.: Генетический код, с. 141); число белков в сложном организме достигает 100 000.