Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Исследование механизмов окислительно-восстановительного гомеостаза на примере системы «активированные нейтрофилы-пероксидное окисление липидов-антиоксиданты»

Диссертация: Исследование механизмов окислительно-восстановительного гомеостаза на примере системы «активированные нейтрофилы-пероксидное окисление липидов-антиоксиданты»
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В системе сохранения окислительно-восстановительного равновесия крови важную роль играют полиморфноядерные лейкоциты (ПМЯЛ), способные генерировать активные формы кислорода (АФК). Активация, фагоцитов и интенсификация ПОЛ—процессы, между которыми существует определенная взаимосвязь, а именно: активация фагоцитоза, сопровождающаяся увеличением образования АФК, приводит к усилению ПОЛ, и, наоборот… Читать ещё >

Исследование механизмов окислительно-восстановительного гомеостаза на примере системы «активированные нейтрофилы-пероксидное окисление липидов-антиоксиданты» (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • ГЛАВА 1. Пероксидное окисление липидов и антиоксидантная система организма человека
    • 1. 1. Пероксидное окисление липидов в норме и при развитии патологического процесса
    • 1. 2. Роль антиоксидантной системы и отдельных ее компонентов в защите организма от активных форм кислорода и продуктов пероксидного окисления липидов
  • ГЛАВА 2. Особенности функционального состояния нейтрофилов в норме и при патологии
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА 3. Объекты и методы исследования
    • 3. 1. Объекты исследования
    • 3. 2. Выделение нейтрофилов из крови человека
    • 3. 3. Определение качественного и количественного состава суспензии нейтрофильных лейкоцитов
    • 3. 4. Определение функциональной активности нейтрофилов методом люминол- и люцигенинзависимой хемилюминесценции
    • 3. 5. Получение супернатанта нейтрофилов
    • 3. 6. Определение функциональной активности миелопероксидазьк
    • 3. 7. Нагревание растворов пероксидазы
    • 3. 8. Облучение исследуемых образцов
    • 3. 9. Определение пероксидазной активности пероксидазы
    • 3. 10. Регистрация спектров поглощения растворов пероксидазы
    • 3. 11. Исследование гель — хроматографических свойств пероксидазы
    • 3. 12. Измерение буферной емкости и анализ кривых титрования
    • 3. 13. Определение каталазной активности пероксидазы
    • 3. 14. Определение оксидазнои активности пероксидазы
  • ЗЛ5. Метод определения диеновых конъюгатов и кетодиенов полиненасыщенных жирных кислот в крови
    • 3. 16- Метод определения восстановленного глутатиона в крови
      • 3. 17. Метод определения активности глутатионпероксидазы в крови
    • 3. 18. Метод определения активности глутатионредуктазы в крови
      • 3. 19. Метод определения СОД- активности крови
      • 3. 20. Метод определения каталазной активности крови
      • 3. 21. Статистическая обработка результатов экспериментов
  • ГЛАВА 4. Влияние температуры и? УФ-света на структурно-функциональные свойства пероксидазы
    • 4. 1. Влияние температуры и УФ-света на структурные свойства? пероксидазы и проявление пероксидазной активности
    • 4. 2. Исследование влияния температуры и УФ-света на каталазную- активность пероксидазы
    • 4. 3. Оксидазная активность термомодифицированной пероксидазы
  • ГЛАВА 5. Влияние УФ-облучения на функциональную активность нейтрофилов крови доноров, содержание в ней продуктов пероксидного окисления липидов и состояние системы антиоксидантной защиты
    • 5. 1. Влияние УФ-света на состояние системы антиоксидантной защиты и уровень ПОЛ в крови доноров
    • 5. 2. Действие УФ-света на функциональную активность нейтрофилов
  • ГЛАВА 6. Влияние гистамина на функциональные свойства нейтрофилов, уровень ПОЛ и состояние АОС в крови доноров
    • 6. 1. Влияние гистамина на функциональные свойства нейтрофилов крови доноров
    • 6. 2. Влияние гистамина на уровень ПОЛ и состояние АОС в крови доноров
  • ГЛАВА 7. Влияние УФ-света и кваматела на функциональные свойства нейтрофилов, уровень ПОЛ и состояние антиоксидантной системы крови больных панкреатитом
    • 7. 1. Роль свободнорадикальных процессов в патогенезе острого панкреатита
    • 7. 2. Влияние УФ-света на функциональную активность нейтрофилов больных панкреатитом
    • 7. 3. Исследование влияния УФ-облучения на показатели ПОЛ-АОС в крови больных панкреатитом
    • 7. 4. Применение кваматела для лечения язвенной болезни двенадцатиперстной кишки и панкреатита
    • 7. 5. Влияние кваматела на функциональные свойства нейтрофилов в крови больных острым панкреатитом и ЯБ ДНК

Актуальность темы

В изучении биофизико-биохимических механизмов, лежащих в основе сохранения гомеостаза, адаптивных реакций, снижения резистентности и возникновения патологии важное место занимают процессы пероксидного окисления липидов (ПОЛ) и состояние антиоксидантной системы (АОС) организма в связи с их решающей ролью в регуляции структурно-функциональных свойств биологических мембран.

Окислительный гомеостаз — поддержание прооксидантно — антиоксидантно-го равновесия — является важным звеном гомеостаза вообще. К числу окислительных компонентов равновесия относятся Ог, 'Ог, 02 ~, ОН, Н2О2, гидроперок-сиды, органические пероксиды, эпоксиды, легкоокисляющиеся субстраты (ненасыщенные липиды), окислительные ферменты и свободные ионы металлов с переменной валентностью. Антиоксидантными компонентами 1 равновесияявляются ферменты АОС, жирорастворимые компоненты мембран г (токоферолы, уби-хиноны, ретиноиды, фенольные соединения), водорастворимые низкомолекулярные антиоксиданты (тиоловые соединения, аскорбат, водорастворимые фенолы), ионы селена — свободные и в составе антиоксидантных ферментов.

В системе сохранения окислительно-восстановительного равновесия крови важную роль играют полиморфноядерные лейкоциты (ПМЯЛ), способные генерировать активные формы кислорода (АФК). Активация, фагоцитов и интенсификация ПОЛ—процессы, между которыми существует определенная взаимосвязь, а именно: активация фагоцитоза, сопровождающаяся увеличением образования АФК, приводит к усилению ПОЛ, и, наоборот, продукты ПОЛ способны сенсибилизировать нейтрофилы (Ю.А. Владимиров с соавт., 1988; Г. И: Клебанов с соавт., .1988; Г. И. Клебанов с соавт., 1990). Активность ферментов АОС зависит как от уровня АФК, так и от содержания в крови продуктов ПОЛ (Н.Б. Поберезкина, Л. Ф. Осинская, 1989).

Известно, что в условиях воздействия различных физических и химических факторов наблюдаются изменения, как в активности нейтрофилов, так и в интенсивности ПОЛ, которые определяют структурные перестройки мембран, и, еледовательно, переход клетки и организма из одного метаболического состояния в другое (Е.Б. Бурлакова, 1985, МИ. Редкий^ 1997 и др.).

Гистамин является ключевым медиатором воспалительного процесса, а УФ-свет находит в настоящее время широкое применение в лечении патологий различного генеза, несмотря на это, в литературе практически отсутствуют сведения о влиянии указанных факторов на такие ферментные системы ней-трофилов как НАДФН-оксидазная и миелопероксидазная, а также на уровень ПОЛ и состояние АОС в крови доноров.

Исследование участия t гистамина в биофизических и биохимических процессах важно для понимания гомеостатической природы воспаления, а, следовательно, для профилактики воспалительных заболеваний.

Изучение индуцированных УФ-светом! изменений в активности нейтрофи-лов, уровне ПОЛ и состоянии АОС позволит выявить молекулярные механизмы, лежащие в основе эффектов биологического действия УФ-излучения на ор-ганизменном уровне. Решение указанной проблемы является теоретической основой применения АУ ФОК в терапии ряда заболеваний и, таким образом, имеет большое значение для медицины.

Подобные исследования необходимы для разработки научно. обоснованных методов управления процессами, лежащими* в основе сохранения гомео-стаза, повышения резистентности ина основе этого, профилактики и терапии наиболее распространенных заболеваний.

Цель и задачи работы. Целью настоящей работы явилось изучение биофизических механизмов поддержания окислительно-восстановительного го-меостаза в системе «активированные нейтрофилы — уровень ПОЛ — состояние АОС крови» в норме и при действии УФ-света и химических факторов (гистаминквамател).

В связи с этим перед нами стояли следующие задачи:

1. Оценить вклад пероксидазы как отдельного компонента АОС в общую антиоксидантную защиту при поддержании окислительновосстановительного гомеостаза организма.

2. Исследовать влияние УФ-света в диапазоне доз 75,5-^1510 Дж/м на функциональную активность нейтрофилов, уровень ПОЛ и состояние АОС в крови доноров и больных острым панкреатитом. ' Л.

3. Изучить влияние гистамина в концентрациях 10' -т-10″ моль/л на окислительно-восстановительный гомеостаз крови доноров.

4. Изучить влияние кваматела? — блокатора Нг-рецепторов гистамина — на функциональную активность нейтрофилов, уровень ПОЛ и состояние АОС в крови больных острым панкреатитом и язвенной болезнью двенадцатиперстной кишки.

Научная новизна. Впервые на примере системы «активированные нейтро-филы — уровень ПОЛ — состояние АОС» проведено комплексное исследование механизмов окислительно-восстановительного гомеостаза крови.

Установлена взаимосвязь. между термоиндуцированными структурными изменениями и проявлением пероксидазной, каталазнойи оксидазной видовактивности пероксидазы. л.

Исследовано влияние УФ-облучения в диапазоне доз 75,5 -4- 1510 Дж/м. на функциональную активность нейтрофилов, уровень ПОЛ и состояние АОС в крови доноров. Показана возможность взаимной функциональной компенсации НАДФН-оксидазыи миелопероксидазы нейтрофиловдоноров под влиянием УФ-света.

Обнаружена активация: НАДФН-оксидазы нейтрофилов доноров под влиял нием УФ-облучения терапевтического диапазона (75,5 Дж/м), а также выявлено корригирующее действие УФ-света на содержаниепродуктов ПОЛ (диеновых конъюгатов и кетодиенов), на каталазную и СОД-активность, активность ¦ глута-тионпероксидазы (ГПО), глутатионредуктазы (ГР) и содержаниевосстановленного глутатиона в крови доноров. Показано, что изменения в состоянии окислительно-восстановительного равновесия, возникающие под воздействиемУФ-облучения крови при патологии (острый панкреатит), не приводят к нормализации изучаемых параметров, что обусловлено исходным дисбалансом между про-и антиоксидантными факторами в крови больных.

На основании полученных и литературных данных предложена схема процессов влияния ё УФ-света на окислительно-восстановительное равновесие крови? и обсуждается возможный механизм терапевтического действия АУФОК.

Исследовано? влияние гистамина на функциональную*активность ней-трофилов, уровень ПОЛ и состояние АОС вкрови ¦< доноров. Показана возможность взаимной функциональной компенсации-НАДФН-оксидазы и мие-лопероксидазы нейтрофилов доноров под действием гистамина.

Разработана схемапроцессов участиям активированных нейтрофилов, ПОЛ и ферментов АОС в патогенезе острогопанкреатитана основании которой можно судить об их роли в воспалении в целом.

Впервые проведено? комплексное исследованиевлияниякваматела на ан-тиоксидантный статус больных острым? панкреатитоми язвенной болезнью? двенадцатиперстной г кишкиУстановлено, что эффективность препарата при указанных заболеваниях может быть. обусловленаего влияниемна процессы элиминации АФК.

Практическая значимость. Научныеположения диссертационной! работы расширяют и углубляют современные: представленияо биофизико-биохимических механизмах поддержанияокислительно-восстановительного равновесия крови в условиях воздействия физических и химических факторов.

Фотоиндуцированные изменения в функциональном статусе нейтрофилов,. уровне ПОЛ и активности ферментов АОС в крови доноров и больных острым * панкреатитом необходимо учитывать при обсуждении вопросов, касающихся выяснения механизмов действияУФ-света на уровне целого организма.

Разработаннаясхема событий, возникающих при УФ-облучении крови — и позволяющих поддерживать в ней окислительно-восстановительный гомеостаз, может быть полезна для: понимания? молекулярных аспектовтерапевтического действия метода АУФОК.

Материалы — исследованийс: использованием, гистамина? и блокаторов г его рецепторов-вносят вклад в понимание гомеостатической*природы воспаления и раскрывают, механизмы тонкой * регуляции организма в норме ипри патологии в ходе проведения фармакотерапии.

Апробация работы. Материалы диссертационной работы доложены и обсуждены: на VI Международной конференции «Циклы природы и общества» (Ставрополь, 1998), VII Международной конференции «Циклы природы и общества» (Ставрополь, 1999), IIIСъезде фотобиологов России (Воронеж, 2001), Научной сессии сотрудников Воронежского госуниверситета (2003), 7-й Пу-щинской школе-конференции молодых ученых (Пущино, 2003), Научной сессии сотрудников Воронежского госуниверситета (2004).

Публикации. Основные результаты диссертации изложены в 8 печатных работах.

На защиту выносятся следующие положения: 1. Схема термоиндуцированных структурно-функциональных превращенийпероксидазы.

2. УФ-облучение кровидоноров (75,5 и.

151 Дж/м) вызывает активацию НАДФН-оксидазы нейтрофилов и оказывает корригирующее действие на другие процессы генерации и элиминации активных метаболитов" кислорода^ а, следовательно, на окислительно-восстановительный гомеостаз крови в целом.

3. Схема процессов, происходящих в крови под действием УФ-облучения (75,5 и 151 Дж/м) и направленных на сохранение в ней окислительно-восстановительного равновесия.

4. Эффект действия гистамина (10* -И0″ моль/л) на активность НАДФН-оксидазы, миелопероксидазы нейтрофилов, показатели уровня ПОЛ и активности АОС в крови зависит от концентрации биогенного амина и индивидуальных особенностей доноров.

5. Одной из важных составляющих гомеостатической природы воспаления является способность гистамина путем регулирования содержания АФК корригировать в крови уровень ПОЛ.

Структура диссертации. Диссертационная работа включает 158 страниц машинописного текста, 5 таблиц,' 47 рис. Состоит из введения, 7 глав, заключения и выводов.

Список литературы

содержит 264 источника, из них 146 — отечественных и 118 — зарубежных.

выводы.

1. Установлено, что процесс тепловой денатурации пероксидазы осуществляется в две последовательные стадии, характеризующиеся значениями энергии активации -9,8 и 145 кДж/моль в температурных интервалах 20 — 55 °C и 55 — 70 °C соответственно.

2. С помощью методов спектрофотометрии, гель-хроматографии и кислотно-основного титрования показано, что при температурах 20−55 °С происходят обратимые конформационные изменения молекулы пероксидазы, связанные с последовательным разворачиванием и сворачиванием белковой глобулы. При 60−70 °С происходит необратимая структурнаяперестройка молекулы белка, сопровождающаяся увеличением (на 16%) ее кажущейся молекулярной массы.

3. Установлено, что каталазная активность проявляется у нативного и нагретол ч го до 60 С фермента. Воздействие УФ-света в дозе 1510 Дж/м на термомо-дифицированный раствор пероксидазы индуцирует увеличение каталазной активности.

4. Показано, что пероксидаза проявляет оксидазную активность в диапазоне температур 20−60 °С, максимальное значение данного параметра наблюдается у фермента, модифицированного при 45 °C.

5: С помощью метода люминолзависимой хемилюминесценции установлено, л что при воздействии УФ-облучения в дозах 75−5 и 151 Дж/м на кровь доноров происходит активация нейтрофилов.

6. Использование метода люцигенинзависимой хемилюминесценции позволило выявить активацию НАДФН-оксидазного ферментного комплекса нейтрофилов доноров при облучении крови и суспензии нейтрофилов в дозе 151 Дж/м2.

7. Показано, что УФ-облучение в дозах 75,5 и 151 Дж/м оказывает корригирующее действие на активность миелопероксидазы нейтрофилов, содержание диеновых конъюгатов, кетодиенов, восстановленного глутатиона, СОД-активность, каталазную активность, активность глутатионпероксида-зы и глутатионредуктазы в крови доноров.

8. Выявлено корригирующее действие гистамина в концентрации 10″ 4 моль/л на активность НАДФН-оксидазы нейтрофилов при добавлении его в кровь доноров, а также активация НАДФН-оксидазы и снижение активности МПО при добавлении гистамина к суспензии нейтрофилов.

9. Показано корригирующее действие гистамина на содержание в крови доноров диеновых конъюгатов и кетодиенов, которое может быть связано как со взаимодействием биогенного амина с рецепторами противоположного действия на мембране нейтрофилов, так и с его антирадикальной активностью.

10. Выявлено повышение максимальной интенсивности люминолзависимого хемилюминесцентного ответа при облучении крови больных острым панкреатитом в дозе 75,5 Дж/м .

11. УФ-облучение в терапевтических дозах (75,5 и.

151 Дж/м2) не вызывает нормализации состояния системы ПОЛ-АОС в крови больных острым панкреатитом, что, вероятно, связано с исходным дисбалансом в изучаемой системе, который не удается преодолеть в ходе облучения.

12. Эффективность кваматела при панкреатите и язвенной болезни двенадцатиперстной кишки может быть связана не только с его способностью блокировать участки связывания гистамина на мембранах нейтрофилов, но обусловлена также антиоксидантными свойствами препарата.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Динамическое равновесие между ПОЛ и активностью компонентов АОС присуще всем уровням организации живых систем. Под влиянием чрезвычайных (физиологических или патологических) раздражителей процессы биологического окисления закономерно усиливаютсясоздавая предпосылки для смещения равновесия 1 в направлении активации ПОЛ. Буферная емкость АОС достаточно велика, поэтому такое смещение выявляется лишь по мере истощения антиокси-дантных резервов (В:А. Барабой, 1991). Важно подчеркнуть, что в АОС ярко проявляется принцип надежности биологических систем: избыточность уровней регуляциидублирование и взаимозаменяемость элементов регуляции.

На примере пероксидазы нами показано, что степень проявления перок-сидазной, каталазной, оксидазной активности фермента зависит от условий окружающей среды.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Г. Абдрашитова Н. Ф. Влияние длительного воздействия озона на функциональную активность фагоцитов человека / Н. Ф. Абдрашитова, Ю. В. Балякин, Ю. А. Романов // Бюллетень экспериментальной биологию и медицины. — 2000. Т. 130, N 9. — С. 333 — 335.
  2. Н.Ф. Состояние эритроцитарной системы ПОЛ АОА у больных хроническим бронхитом, вдыхавших и не вдыхавших озон / Н. Ф. Абдрашитова, Ю. А. Романов // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — 2001. -N9. —С. 317 — 319.
  3. .И. Человек и противоокислительные вещества / Ж. И. Абрамова, Г. И- Оксингендлер. — Л.: Наука. 232 с.
  4. Н.В. Фотоиндуцированные изменения структурно-функциональных свойств некоторых изоформ лактатдегидрогенахы в присутствии биогенных аминов: Автореф. дис. канд. биол. наук / Н. В. Агишева. Воронеж, 2002. — 27 с.
  5. Азизов Ю.М.' О двуядерной структуре активного центра каталазы / Ю. М. Азизов, Г. И. Лихтенштейн- А. П. Пурмаль // Биохимия. -1972. Т. 37, N 3. — С. 620 — 628.
  6. Ю.М. Пероксидазная активность каталазы по отношению к ароматическим аминам / Ю. М. Азизов, Р. И: Лихтенштейн, А. П. Пурмаль // Биохимия. 1972. — Т. 37, N 3. — С. 620 — 628.
  7. Антиоксидантная система, онтогенез и старение (обзор) / О. Н. Воскресенский, И. А. Жутаев, В. Н. Бобырев и др. // Вопросы медицинской химии. -1982. Т. 28, N 1. — С. 14 — 27.
  8. Апоптоз нейтрофилов / А. Н. Маянский, H.A. Маянский, М. И. Заславская и др. // Иммунология. 1999. — N 6. — С. 11 — 20.
  9. В.Г. Биологические мембраны: структурная организация, функции- модификация физико-химическими агентами-/ В. Г. Артюхов, М.А. На-квасина. Воронеж: Изд-во ВГУ, 2000. — 296 с.
  10. М.М. Особенности секреции миелопероксидазы и хемилю-минесцентного ответа нейтрофилов человека при. контакте со стимуляторами различной природы / М. М. Бакуев, М. З. Саидов // Иммунология. — 1991. N 1. -С. 15−18.
  11. В.А. Перекисное окисление и радиация / В. А. Барабой, В. Э. Орел, И. М. Карнаух. — Киев: Наук. Думка, 1991. 256 с.
  12. И.В. Роль электронно-возбужденных состояний в биохимических процессах / И. В. Баскаков, В. JL Воейков // Биохимия.- 1996.- Т. 61, N 7. G. 1169 — 1181.
  13. Н.И. Механизмы защиты организма от вирусных инфекций: ней-трофильные лейкоциты / Н. И. Бахов, Ю. Ф. Майчук, A.B. Корнев // Успехи современной биологии. 20 001 — Т. 120, N 1. — С. 23 — 35.
  14. Белоусов Л. В- Митогенетические лучи Гурвича / Л. В. Белоусов, В. Л. Воейков, Ф. А. Попп И Природа. 1997. — N 3. — С. 64 — 80.
  15. Н.М. Нейтрофилы и иммунологический гомеостаз / Н. М. Бережная. Киев, 1988. — 192 с.
  16. Т.Т. Биологическая химия / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. М.: Медицина, 1998: — 704 с.
  17. Е.Б. Биоантиоксиданты: новые идеи и повторение пройденного / Е. Б. Бурлакова // Международный симпозиум «Биоантиоксидант», Тюмень, 16 19 сент. 1997 г.: Тез. докл. -Тюмень, 1997. — С. 3 — 4.
  18. Е.Б. Перекисное окисление липидов мембран и природные анти-оксиданты / Е. Б. Бурлакова, Н. Г. Храпова // Успехи химии. 1985. — N 9. — С. 1540 — 1558.
  19. Е.Б. Роль токоферолов в пероксидном окислении биомембран / Е. Б. Бурлакова, C.A. Крашанов, Н. Г. Храпова // Биологические мембраны. — 1998. -Т. 15, N 2. -С. 137−167.
  20. А.Ш. Биохимия для врача / АЛЛ. Бышевский- O.A. Терсенов. -Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. 384 с.
  21. JI.C. Изменение скорости образования : супероксидных радикалов и активности СОД и ГПО в субклеточных органеллах печени мышей при низкоинтенсивном облучении в малых дозах / JI.С. Вартанян, С. М. Гуревич,
  22. A.И. Казаченко // Биохимия. 2000. — N 4. — С. 522 — 528.
  23. В.Б. Дисмутирование супероксидных радикалов церулоплазмином — детали механизма / В. Б. Васильев, A.M. Качурин, Н. В. Сорока // Биохимия. -1988. Т. 53- N 12. — С. 2051 — 2058.
  24. Г. И. Кооперативное взаимодействие моно- и полинуклеарных фагоцитов, опосредованное моно- и нейтрофилокинами / Г. И. Васильева, И. А. Иванова, С. Ю. Тюкавкина // Иммунология. — 2000. N 5. — С. 11 — 17.
  25. Введение в мембранологию / под ред. A.A. Болдырева. М.: МГУ, 1990. — 280 с.
  26. Ю.Е. Полиорганная мембранная патология? у детей / Ю. Е. Вельтищев, Э. А. Юрьева, Н. В. Алексеева. Москва, 1991. — С. 2 -13.
  27. Ю.С. Влияние низкоинтенсивного лазерного облучения на микроциркуляцию и систему антиперекиснойг защиты при i экспериментальном панкреатите / Ю. С. Винник, Д. В. Черданцев, A.A. Вахрунин // Методология флуо-риметрии. 1999. -N 2: — С. 69 — 79.
  28. Ю.С. Коррекция нарушений микрогемодинамики при панкреонекрозе методом озонотерапии / Ю. С. Винник, Д. В. Черданцев, C.B. Якимов // Методология флуориметрии. 2000. -N 4. — С. 89 — 97.
  29. Ю.А. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах / Ю. А. Владимиров, A. Hi Арчаков. М.: Наука, 1972. — 272 с.
  30. Влияние лазерного облучения на функциональную активность нейтрофилов человека: активация молекул миелопероксидазы в присутствии гематопорфирина /
  31. B.Г. Артюхов, О. В. Башарина, JI.T. Рязанцева и «др. // Бюллетень. экспериментальной биологии и медицины. — 2001. Т. 131, N 4. — С. 457 — 460.
  32. Влияние медиаторов панкреатического эндотоксикоза на лизосомы миокарда / П. С. Филипенко, Е. М. Драпеза, Е. О. Благоразумова и др. // Успехи современного естествознания, —2003,—N 3. С. 50.
  33. Влияние окисленных фосфолипидов липосомальных мембран на активность полиморфноядерных лейкоцитов крови / Ю. А. Владимиров, М. В. Крейнина, Г. И. Клебанов и др. // Биологические мембраны. -1988. Т. 5, N 11. — С. 1192 — 1198.
  34. Влияние ультрафиолетового облучения крови на продукты свободноради-кального окисления и систему антиоксидантов организма / K.G. Терновой, Ю. П. Бутылин, Д. И. Швец и др. // Докл АН УССР. Сер. Б. Геол., хим. и биол. науки. -1985.-N7.-С. 79−81.
  35. Влияние эндогенных фотосенсибилизаторов на лазер-индуцированный прайминг лейкоцитов крови / Клебанов Г. И., Страшкевич И. А., Чичук Т. В- и др. // Биологические мемебраны. 1998. — Т. 15. — N 3i — С. 273 — 285.
  36. В.Б. Измерение диеновых конъюгатов в плазме крови по УФ-поглощению гептановых и изопропанольных экстрактов / В. Б. Гаврилов, А. Р. Гаврилова, Н. Ф. Хмара // Лабораторное дело. — 1988. — N 2. С. 60 — 64.
  37. И. Г. Получение и каталитические свойства точечных мутантов Phe-41 -» His и Phe 143 → Glu пероксидазы хрена, экспрессируемых в E.coli / И. Г. Газарян, В .В. Досеева, А. Г. Галкин // Биохимия. 1995. — Т. 60, N 10. — С. 1555 — 1563.
  38. Герасимов «А. М. Биохимическая диагностика в травматологии и ортопедии / А. М- Герасимов, Л. Н. Фурцева. Москва, 1986. — 240 с.
  39. В.А. Супероксиддисмутаза: радиобиологическое значение и возможности / BiA. Гусев, О. С. Брусов, Л. Ф. Панченко // Вопросы медицинской химии. 1986, N 8. — С. 291 -300.
  40. В.Н. Каталитические и иммунохимические свойства конъюгата ферритина с пероксидазой хрена / В. Н- Денисов, Д. И. Метелица // Биохимия. -1987.-Т. 52, N8.-С. 1248 1256.
  41. Г. Гель хроматография / Г. Детерман. — М.: Мир, 1970. — 252 с.
  42. Л.Ф. Влияние pH и глутатиона на ПОЛ в микросомах, обогащенных токоферолом / Л. Ф. Дмитриев, М. В. Иванова, A.B. Лебедев // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. — 1995. N 9. — С. 268 — 270.
  43. Е.Е. Некоторые особенности функционирования ферментативной антиоксидантной защиты плазмы крови человека / Е. Е. Дубинина // Биохимия. 1993. — Т. 58, N 2. — С. 268 — 273.
  44. Е.Е. Роль активных форм кислорода как сигнальных молекул в метаболизме тканей при окислительном стрессе / Е. Е. Дубинина // Вопросы медицинской химии.— 2001.-Т. 47, N 6. С. 561 — 581.
  45. Дюмаев К. М- Антиоксиданты в профилактике и терапии патологии ЦНС / К. М- Дюмаев, Т. А. Воронина, Л. Д. Смирнов. М.: Изд-во ин-та биомед. химии РАМН, 1995. — С. 271.
  46. Н.К. Окислительная модификация липопротеинов низкой плотности / Н. К. Зенков, Е. Б. Меныцикова // Успехи современной! биологии 1996- - Т. 116, N6.-С. 729−747.
  47. Т.Н. О природе фенолоксидазного действия* пероксидазы / Т. Н. Иванова, А. Б. Рубин // Биохимия. 1962. — Т. 27, N 4- - С. 622 — 630}
  48. Изменение поверхности активации- циркулирующих лейкоцитов при ау-тотрансфузии УФ-облученной крови / К. А. Самойлова, К.Д. Оболенская--И.С. Фрейдлин и др. // Вестник хирургии. 1990. — Т. 144, N 6. — С. 99 — 105.
  49. К.У. Активные кислородные соединения и биоантиоксиданты / К. У. Ингольд // V Междунар. конф. „Биоантиоксидант“, Москва, 18 — 20 ноября 1998 г.: Тез. докл. М., 1998. — С. 8.
  50. Инициирование перекисного окисления липидов мембран липосом активированными полиморфноядерными • лейкоцитами крови / Г. И. Клебанов, Ю. А. Владимиров, Л. Ц. Бенов и др. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1988. -N 6. — С. 674 — 676.
  51. Исследование антаоксидашной активности синтетических тиолов / Г. Д. Кадочникова, М. Г. Перевозкина, В. Н. Ушкалова и др. // V Междунар. конф. „Биоантиоксидант“, Москва, 18 — 20 ноября 1998 г.: Тез. докл. Mi, 1998. — С. 43- 44.
  52. В.Е. Проблема анализа эндогенных продуктов перекисного окисления липидов / В. Е. Каган, О. Н. Орлов, Л. Л. Прилипко // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. 1986. — Т. 18. — С. 12 — 13.
  53. Карандашов В. И- Ультрафиолетовое облучение крови / В. И. Карандашов, Е. В. Петухов. Mi: Медицина, 1997. — 224 с.
  54. В.И. Фототерапия, руководство для врачей / В. И: Карандашов, Е. В. Петухов, B.C. Зродников. М.: Медицина, 2001. — 392 с.
  55. M.B. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе / М. В. Кения, А. И. Лукаш, Е. П: Гуськов // Успехи современной биологии. 1993. — Т. 113, N 4. — С. 456 — 470.
  56. Г. И. Клеточные механизмы прайминга и активации фагоцитов / Г. И. Клебанов- Ю. А. Владимиров // Успехи современной биологии. 1999. -Т. 119, N 5. — С. 462−475.
  57. А.Х. Фагоцитзависимые кислородные свободнорадикальные ме-ха-низмы аутоагрессии в патогенезе внутренних болезней / А. Х. Коган // Вестник РАМН. — 1999.-N2. — С. 3 — 10.
  58. H.H. Фотобиологическое действие на АОG крови ИК-лазера / H.H. Корниенко, Н. М. Титова, Д. В. Черданцев // III Съезд фотобиологов России, Воронеж, 28 июня 4 июля 2001 г.: Тез. докл. — Воронеж, 2001. — G.98 — 99.
  59. А.Л. Неотложная панкреатология / A.JI. Костюченко, В. И. Филин. СПб: Деан, 2000. — 480 с.
  60. Г. Н. Введение в общую патофизиологию / Г. Н. Кры-жановский. Москва, 2000. — С. 71.
  61. В.Г. Клиническая фармакология / В. Г. Кукес. — Москва: ГЭОТАР Медицина, 2000. С. 238 — 241.
  62. Кулаичев А. П Методы и средства анализа данных в операционной среде Windows. Stadia 6.0 / А. П. Кулаичев. — Москва: Информатика и компьютеры, 1996. -257 с.
  63. В.И. Активные формы кислорода и оксидативная"модификация макромолекул: польза, вред и защита / В. И. Кулинский // Соросовский обра-зовательный журнал. 1999. — N 1. — С. 2 — 7.
  64. В.И. Биологическая роль глутатиона / В. И. Кулинский, JI.C. Ко-лесниченко // Успехи современной биологии. 1990. — вып. 1(4). — С. 20 — 33.
  65. И.П. Справочник для врачей и клинических лаборантов. Показатели жидкостных систем человека в норме / И. П. Куцарев. Ростов-на-Дону: Феникс, 2003: — С. 15.
  66. А.Н. Реактивность нейтрофила / А. Н. Маянский, А.Н. Галиул-лин. Казань: Изд-во казанского университета, 1984 — 160 с.
  67. А.Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге / А. Н. Маянский, Д. Н. Маянский. — Новосибирск: Наука, 1989. — 340 с.
  68. Методическое пособие по изучению процессов перекисного окисления ли-пидов — и I системы антиоксидантной защиты организма у животных / Под ред. B.C. Бузламы.-Воронеж, 1997. —35 с.
  69. A.B. Роль экстра- и внутриклеточной глюкозы в развитии респираторного взрыва нейтрофилов из очага острого воспаления / A.B. Миллер, А. Г. Габдулхакова, В. Г. Сафронова // Биологические мембраны. — 2002. Т. 19, N3.-C. 195- 201.
  70. Некоторые аспекты иммунокоррегирующего воздействия АУФОК-терапии при язвенной болезни желудка / И: Д. Беседин, В. В. Гусинская, Л.С.
  71. Свекло и? др. // II Международный симпозиум „Физико-химические: основы функционирования белков и их комплексов“, Воронеж, 1 4 июля 1998 г.: Тез. докл. — Воронеж, 1998. — С. 29 — 32.
  72. Неорганическая биохимия / под ред. Г. Эйхшрна М.: Мир, 1978. — С. 434 — 470.
  73. И.В. Цитокиновая регуляция и функционирующая система нейтрофильных гранулоцитов / И. В. Нестерова, Н. В: Колесникова // Гематология и трансфузиология. 1999. — Т. 44, N 2. — С. 44 — 47.
  74. Л.М. Краткий справочник: фармакологии и? фармакотерапии / Л: М. Осичкина- Ростов-на-Дону: Феникс, 1998- - 544*с.
  75. А.А. Воспаление: Руководство для врачей / А. А. Пальцын М-, 1995.-С. 100- 115.
  76. Рамазанова Л-Х. К вопросу об активном центре оксидазной функции пе-роксидазы / Л. Х. Рамазанова, Ф. Г. Мифтахутдинова, В. Я. Алексеева // Биохимия. 1971. — Т. 36, N 1. — С. 67 — 71.
  77. М.И. Система антиоксидантной защиты у животных при стрессе: и его фармакологической регуляции: Автореф. дис. док. биол. наук / М. И. Рецкий. Воронеж, 1997. — 51 с.
  78. Роль нейтрофилов=в регуляции иммунной- реактивности и репатратив-ных реакций поврежденной ткани / И. И. Долгушин, А. В. Зурочка, А.В. Чухи-чев и др. // Вестник РАМН. 2000. — N 2. — С. 14- 19.
  79. Д.И., Мурина М. А. Фотобиологические процессы в биомембранах при действии ультрафиолетового излучения на клетки, ткани и органы животных / Д. И. Рощупкин, М. А. Мурина // Биофизика. 1993. -Т. 38, N6.-0.1053 — 1068.,
  80. А.Б. Транспорт электронов в биологических системах / А. Б. Рубин, В. П. Шинкарев. Москва, 1984. — 332 с.
  81. А.Б. Физиология и биохимия дыхания растений / А. Б. Рубин, М. Е. Ладыгина М-: Изд-во МГУ, 1974. — С.28 — 32.
  82. Л.Т. Особенности? функционирования нейтрофилов крови чело-века в условиях лазерного облучения: Автореф. дис.. канд. биол. наук / Л. Т. Рязанцева. — Воронеж, 2002. 24 с.
  83. М.И. Оптимальный режим окисления о-дианизидина перок-сидазой хрена / М. И. Савенкова, В. П. Курченко, Д. И. Метелица // Биохимия. 1984: — Т. 49- N 5: — С. 850 — 855.
  84. М.И. Оптимизация окисления ароматических аминов перок-сидазой хрена, модифицированной строфантином / М. И. Савенкова, В. П: Курченко, Д. И- Метелица//Биохимия. 1984. -Т. 49, N 7. — С. 1147 — 1152.
  85. Свободные радикалы в биологии7 Под ред. У. Прайора. М.: Мир, 1979.-Т.2.-328 с.
  86. C.F. Суммарная антиокислительная активность слезной! жидкости / С. Г. Семесько, P.P. Фархутдинов // Клиническая лабораторная диагностика. 2002. — N 5- - С. 24 — 34.
  87. П.В. Очерки биохимической фармакологии / П. В. Сергеев, П.А. Га-ленко-Ярошевский, Н. Л. Шимановский. -М.: Фармединфо, 1996. С. 211 — 232.
  88. Я.И. Хемилюминесценция крови при радиационном воздействии / Я. И. Серкиз, H.A. Дружина. Киев: Наукова думка, 1989. — 174 с.118: Серов В. В. Воспаление. Руководство для врачей / В. В. Серов, B.C. Пауков. М: Медицина, 1995. — 640 с.
  89. Синдром липидной пероксидации у обожженных больных и его коррекция аутотрансфузиями УФ-облученной крови / В .К. Осипович, 3. А. Туликова, A.B. Матвеенко и др. // Вопросы медицинской химии. 1988. — Т. 34, N 5. — С. 62 — 66.
  90. Синергизм антиоксидантов 1,4-дигидропиридинового ряда с: плазмой крови / ДЛ. Тирзите, Э. Я. Казуш, Г. Д. Тирзит и др. // V Междунар. конф. „Биоан-тиоксидант“, Москва, 18 — 20 ноября 1998 г.: Тез. докл. — М., 1998. С. 89-
  91. Система антиоксидантной защиты и старение / А. А. Подколзин, А.Г. Мег-реладзе, В. И. Донцов и др. // Профилактика старения. 2000. — N 3. — С. 21 — 26.
  92. A.A. Гистамин: рецепторы и гистаминергические вещества (обзор) / A.A. Спасов, М. В. Черников // Химико-фармацевтический журнал. — 2002.-N8--С. 3−15.
  93. RM. Фосфолипиды важнейшие составляющие неферментативной антиоксидантной системы / Н. М. Сторожок // Международный симпозиум „Биоантиоксидант“, Тюмень, 16−19 сент. 1997 г.: Тез. докл. — Тюмень, 1997. — С. 25.
  94. И.П. Роль системы нейтрофильных гранулоцитов в формировании особенностей развития патологического процесса / И. П. Терещенко, А. П- Кашулина // Патологическая s физиология и экспериментальная те рапия. 1993. -N 4. — С. 56 — 60~
  95. Е.К. Некоторые свойства пероксидазы слюны человека / Е. К. Ткаченко, Р. Д. Барабаш, C.B. Вовчук // Украинский биохимический журнал. 1989. — Т. 61, N 2. — С. 44 — 49.
  96. Ю.М. Сульфгидрильные и дисульфидные группы белков / Ю. М. Торчинский. — М.: Наука, 1971. — 228 с.
  97. A.A. Клетки иммунной системы / A.A. Тотолян, И. С. Фрейдлин. -СПб: Наука, 1999.-232 с.
  98. Уменьшение площади поверхности фосфолипидных мембран при пере-кисном окислении липидов / А. И. Деев, Г. Е. Добрецов, И. Арнхольд и др. // Биологические мембраны. 1989. — Т. 6, N 11. — С. 1227 — 1231.
  99. Н.Ю. Состояние системы глутатионпероксидазы-глутатион-редуктазы в стимулированном к регенерации органе и ее роль в клеточной пролиферации: Автореф. дисс.. канд. биол. наук / Н. Ю. Федорова. — Воронеж, 1999.-23 с.
  100. Ферменты / под ред. A.E. Браунштейна. М.: Наука, 1964. — С. 233 — 234.
  101. P.M. Основные задачи клинической иммунологии по изучению функциональной активности фагоцитирующих клеток / P.M. Хаитов, Б. В. Пинегин // Иммунология. — 1995. -N 3. С. 6 — 10.
  102. С.Г. Фамотидин против окислительного стресса при некоторых заболеваниях пищеварительной системы / С. Г. Хомерики, Н. М. Хомерики, В. Г. Сафронова // Клиническая фармакология и терапия. — 2000. N 9.- С. 24 — 28.
  103. Н.Г. Биохимия липидов и их роль в обмене веществ / Н.Г. Хра-пова.-М.: Наука, 1981. -С. 147 154.
  104. Н.Г. Перекисное окисление липидов и системы, регулирующие его интенсивность / Н. Г. Храпова // Биохимия липидов и их роль в обмене веществ.-М.: Наука, 1981.-С. 147 155.
  105. Н.Г. Токофероксильные радикалы и- перекисное окисление липидов / Н. Г. Храпова, Н. М. Сторожок // V Междунар. конф. „Биоан-тиоксидант“, Москва, 18 — 20 ноября 1998 г.: Тез. докл. М., 1998. — С. 9.
  106. A.A. Диагностический справочник терапевта / A.A. Чиркин, А. Н. Окороков, И. И. Гончарик. Минск.: Беларусь, 19 931 — 688 с.
  107. .П. Антиокислительные свойства и деградация белков сыворотки активными формами кислорода (Ог», ОС1″), генерируемыми стимулированными нейтрофилами / Б. П. Шаронов, Н. Ю. Говорова, С. Н. Лызлова // Биохимия. — 1988.-Т. 53, N5.-С. 816−824.
  108. .П. Окисление церулоплазмина гипохлоритом. Потеря голубой окраски и сохранение оксидазной активности/ Б. П. Шаронов, НЛО. Говорова // Биохимия.' 1990. — Т. 55, N 6. — С. 1145 — 1148.
  109. М.Г. Миелопероксидаза нейтрофильных лейкоцитов / М: Г. Шафран//Успехи современной биологии. 1981. — Т.92, N 3 (6). — С. 365 — 377.
  110. Babior B.M. NADPH-oxidase: an update / B.M. Babior // Blood. 1999. -Vol. 93, N5.-P. 1464- 1476.
  111. Bandy B. Mitochondrial mutations may increase oxidative stress: implications: for carcinogenesis and aging / B. Bandy, A.J. Davison // Free radical biology and medicine. 1990. — Vol. 8, N6.-P. 523 — 539-
  112. Campa A. Biological roles of plant peroxidases: known and potential function. / A. Campa // Peroxidases in chemistry and biology. 1991. — Vol: 11.- P. 25 —50.
  113. Carrico R.J. The presence of zinc in human cytocuprein and some properties of the apoprotein / R.J. Carrico, H-F. Deutsch // J. Biol. Chem. 1970. — Vol. 245, N 4. -P.723−727.
  114. Catalase-like oxygen production by horseradish peroxidase must predominantly be an enzyme-catalyzed reaction / A.N. Hiner, G.A. Williams, M.B. Arnao et al. // Arch. Biochem., Biophys. 2001. — Vol. 392, N 2. — P. 295 — 302.
  115. Chen S. A novel function of peroxidase / S. Chen,. P. Schopfer // Eur. J. Biochem. 1999. — Vol. 260. — P. 726 — 735.
  116. Ching T. Cimetidine and other H2-receptor antagonists as powerful hydroxyl radical scavengers / T. Ching, G. Haenen, A. Bast// Chem. Biol. Interact. — 1993. -Vol. 86.-P. 119- 127.
  117. Datta K. Reactive oxygen species in health and disease / K. Datta, S. Sinha, P. Chattopadnyay // Natl. Med- L India. 2000. — Vol. 13, N 6. — P. 304 — 310.
  118. Doroshow J.H. Glutathione peroxidase and oxidative stress / J.H. Doroshow // ToxicolLLett. 1995. — Vol. 82. — P. 395 — 398.
  119. Dunford H. Stopped flow and temperature jump kinetic studies on horseradish peroxidase // Phisiol. Veget. 1974. — Vol. 12. — P. 13 — 23.
  120. Durant G.J. Chemical differentiation of histamine Hp and H2-receptor agonists / G.J. Durant, C.R. Ganellin, M.E. Parsons // J. Med. Chem. 1975. — Vol. 18, N9.-P. 905 — 909.
  121. Ermak G. Calcium and oxidative stress: from cell signaling to cell death / G. Ermak, K. Davies // Molecular immunology. 2002. — Vol. 38, N 10. — P. 713 — 721.
  122. Evans P. Free radicals and hearing: cause, consequence and criteria / P. Evans, B. Halliwell // Annals of the New York Academy of Science. 1999. — Vol. 884. — P. 19 — 40.
  123. Expression of antioxidant enzymes in human inflammatory cells / P. Pietarinen-Runtti, E. Lakari, K.O. Raivio et al. // Am. J. Physiol. 2000. — Vol. 278, N 1. — P. C118-C125.
  124. Expression of human phospholipid hydroperoxide glutathionperoxidase gene for protection of host cells from lipid hydroperoxide-mediated injury / K. Yagi, S. Komura, H. Kojima et al. // Biochem. Biophys. Ress. Commun. 1996. — Vol. 219, N 2.-p. 486−491.
  125. Fattman C.L. Extracellular superoxide dismutase in biology and medicine / C.L. Fattman, L.M. Schaefer // Free radical biology and medicine. — 2003. Vol. 35- N 3. -P. 236 — 256.
  126. Feis A. Spin state and axial ligand bonding in the hydroxide complexes of myoglobin, methemoglobin, and horseradish peroxidase at room and low temperatures / A. Feis, M. Paoli, G. Smulevich // Biochemistry. 1994. — Vol. 33. — P. 4577−4583.
  127. Finkel T. Oxygen radicals and signalling / T. Finkel // Curr. Opin. Celli Biol. -1998.-Vol. 10. -P. 248 -253.
  128. Fridovich I. The biology of oxygen radicals /1. Fridovich // Science. 1978. — V. 201, N 4359 — P. 875 — 880.
  129. Fugita T. Formation and removal of reactive oxygen species, lipid peroxides and free radicals, and free radicals, and their biological effects / T. Fugita // Yakugaku Zasshi. 2002. — Vol. 122, N 3- - P. 203 — 218.
  130. Gamaley LA. Roles of reactive oxygen, species: signaling and regulation of cellular functions / LA. Gamaley, I.V. Klyubin // Int. Rev. Cytol. 1999. — Vol. 188. -P. 203−255.
  131. Girotti A.W. Lipid hydroperoxide, turnover and effector action in biological systems / A.W. Girotti // J. of lipid research. 1998. — Vol. 39. — P. 1529 — 1542.
  132. Glutathione redox potential- in response to differentiation and enzyme inducers / W.G. Kirlin, J. Cai, S.A. Thompson-et all // Free radical biology and medicine. 1999. — Vol. 27, Nil. — P- 1208 — 1218.
  133. Glutathione reductase from human: erythrocytes. The sequences of the NADPH domain and of the interface domain / R.L. Krauth-Siegel, R. Blatterspiel, M. Saleh et al. // Eur. J- Biochem. 1982. — Vol. 121. — P. 259 — 267.
  134. Gorlach A. Redox signaling through NADPH oxidases: involvement in vascular proliferation and coagulation / A. Gorlach, T. Kietzmann, J. Hess // Annals of the New/ York Academy of science. -2002. Vol. 973. — P. 505 — 507. o i
  135. N. 780 nm low power, diode laser irradiation stimulates proliferation of ceratinocyte cultures: involvemant of reactive oxygen species / N. Grossman, Schneid N., H. Reuveni // Lasers Surg.Med. 1998. — Vol. 22. — P. 212 — 218.
  136. Halliwell B. How to characterize a biological antioxidant / B. Halliwell // Free Radic res. Commun. 1990. — Vol. 9, N 1. — 1- 32.
  137. Hensley K. Reactive oxygen species and protein oxidation in aging / K. Hensley, R. Floyd // Arch, of biochemistry and biophysics. 2002. — Vol- 397, № 2. — P. 377 — 383.
  138. High concentrations of histamine stimulate equine polimorphonuclear neutrophils to produce reactive oxygen species / H. Benbarek, A. Monithys-Mickalad, G. Deby-Dupont et al. // Inflam.Res. 1999. — Vol. 48, N 11. — P- 594 — 601.
  139. Human mononuclear phagocyte inducible nitric oxide syntase (iNOS) / J.B. Weinberg, M.A. Misukonis, P. Shami et al. // Blood- 1995. — Vol. 86. — P. 1184.
  140. Human neutrophils employ the myeloperoxidase/hydrogen peroxide/chloride system to oxidative by damage apolipoprotein A-l / C. Bergt, G. Marsche, U. Panzenboeck et al. // Eur. J. Biochem. 2001. — Vol. 268. — P. 3523 — 3531.
  141. In vitro effects of low-level las irradiation at 660 nm on peripheral blood lymphocytes /I. Stadler, R. Evans, B. Kolb et al. // Lasers Surg. Med. 2000. — Vol. 27.-P. 2555−2561.
  142. Increased cytosolic Ca amplifies oxygen radical indused alterations of the ultrastructure and the energy metabolism of isolated rat pancreatic acinar cells / H. Weber, J.P. Roesner, B. Nebe et al. // Digestion. — 1998. — Vol. 59, N 3.-P. 175 — 185.
  143. Interaction of ascorbate and a-tocopherol in resealed human erytrocyte ghosts / J. M: May, C. Qu, J.D. Morrow et al. // J. Biol. Chem. 1996. -Vol. 271, N 18. -P. 10 577 — 10 582.
  144. Jordashescu D. Substratum specificity of purified peroxidase isoenzymes of horse radish root / D. Jordashescu, I.F. Dumitru, S. Niculescu // Experimenta. -1973. Vol. 29. — P. 1215 — 1217.
  145. Jankowski A. Modulation of the cytosolic and phagosomal pH by the NADPH-oxidase / A. Jankowski, S. Grinstein // Antioxid. Redox Signal- 2002. — Vol. 4, N l.-P. 61−68.
  146. Jones R.D. NADPH-oxidase: a universal oxygen sensor? / R.D. Jones, J.T. Hancock, A.H. Moriee // Free radical biol.med. 2000. — Vol. 29, N 5. — P. 416 — 424.
  147. Karu T. Photobiology of low-power laser effects / T. Karu // Heals Physics -1989. Vol. 56, N 5. — P. 691 — 704.
  148. Kasapoglu M. Alterations of antioxidant enzymes and oxidative stress markers in aging / M. Kasapoglu, T. Ozben // Exp. Gerontol. 2001. — Vol. 36, N 2. — P. 209 — 220.
  149. Keed D. The role of methionine in glutathion biosynthesis by isolated hepatocytes / D. Keed, S. Orrenius // Arch. Biochem. and Biophys. 1977. — V. 77, N4.-P. 1257 — 1264.
  150. Kern G. Glycosylation protect protein from a thermal aggregation / G. Kern, O. Kern//Protein Sci. -1993.-Vol. 2. P. 1862 — 1868.
  151. Kettle A.J. Superoxide-dependent hydroxylation by myeloperoxidase / A.J. Kettle, C.C. Winterbourn // J. Biol. Chem. 1994. — Vol. 269, N 25. — P. 17 146 -17 151.
  152. Kettle A.J. Superoxide modulates the activity of myeloperoxidase and optimizes the production of hypochlorous acid / A.J. Kettle, C.C. Winterbourn // Biochem. J. 1988. — Vol. 252, N 2. — P. 529 — 536.
  153. Kier L.B. III. Med. Chemistry. 1968. — Vol. 11. — P. 441 — 445.
  154. Lui H- The reduction of glutathione disulfide prodused butyl hydroperoxide in respriring mitochondria / H. Lui, J.P. Kehrer // Free radic. Biol.Med. 1996. — V. 20, N 3.-P. 433−442.
  155. Marklund S. Normal Cu, Zn superoxide dismutase, Mn superoxide dismutase, catalase and glutathione peroxidase in Werners syndrome / S. Marklund., J. Nordennson, O. Back // J. Gerontol. -1981.- Vol. 36, N4. P. 405 — 409.
  156. Matheson I.B. Chemical reaction rates of amino acids with singlet oxygen / I.B. Matheson, J. Lee // Photochem. and photobiol. 1979. — Vol: 29, N 5. — P. 879 — 881.
  157. McCord J.M. Superoxide radical: contraversies, contradictions and paradoxes // Proc. Soc. Exptl. Biol, and Med. 1995. — Vol. 209. — P. 112.
  158. McCord J.M. The purification and cristalization of beef erythrocyte superoxide dismutase / J.M. McCord, I. Fridovich // J. Biol. Chem. 1969. — Vol. 244, N 12.-P. 6049- 6056.
  159. Mc Erickson Influence of histidine on lipid peroxidation in sarcoplasmatic reticulum / Mc Erickson, H. Hultin // Arch. Biochem. Biophys. 1992. — Vol. 292, N2.-P. 427−432.
  160. McLean L.R. Role of lipid structure in the activation of phospholipase A2 by peroxidazed phospholipids / L.R. McLean, K.A. Hagaman, W.S. Davidson // Lipids. 1993. — Vol. 28, N 6. — P. 505 — 509.
  161. Metabolic control of resistance of human epithelial cells to H2O2 and NO stress / C.L.E. Goffe, G. Valette, L. Charrier et al. // Biochem. J. 2002. — Vol: 364. — P. 349−359.
  162. Molecular and functional diversity of histamine receptor subtypes / J.M. Arrang, G. Drutel, M. Garbard et al.// Ann.N.Y.Acad.Sci. 1995. — Vol. 757. — P. 314−323.
  163. Moore K. Measuremant of lipid peroxidation / K. Moore, L.J. Roberts // Free radic res. 1998. — Vol. 28, N 6. — P. 659 — 671.
  164. Myeloperoxidase-catalysed chlorination of histamine by stimulated neutrophils / E.L. Thomas, M.M. Jefferson, D.B. Learn et al. // Redox rep. 2000. — Vol. 5, N 4. -P. 191−196.
  165. NADPH-oxidase (s):new source (s) of reactive oxigen species in the vascular system? / L. Van Heerebeek, C. Meischl, W. Stooker et al.// Journal of clinical pathology. 2002. — Vol. 55. — P. 561 — 568.
  166. Nakamura K. Inhibitory effects of H2-receptor antagonists on platelet function in vitro / K. Nakamura, H. Kariyazono // Hum. Exp. Toxicol. 1999. — Vol. 18, N 8. — P. 487−492.
  167. Nauseef W.M. Myeloperoxidase deficiency / W.M. Nauseef // Hematol. Pathol. 1990.-Vol. 4, N4.-P. 165-
  168. Nordberg J. Reactive oxygen species, antioxidants and the mammalian thioredoxin system / J. Nordberg // Free radical biology and medicine. 2001. -Vol. 31, N 11.-1287- 1312.
  169. Oldham K.M. Oxidative stress in critical care: is antioxidant supplementation beneficial? / K.M. Oldham, P.E. Bowen // J. Am. Diet. Assoc. 1998. — Vol. 98, N 9.-P. 1001 — 1008.
  170. Pai E.F. Catalytic mechanism of Glutathione reductase as derived from X-ray diffraction anaLyses of reaction, intermediates / Pai E.F., Schulz G.E. // J. Biol. Chem. 1983- -Vol. 258, N3. -P. 1752- 1757.
  171. Possible involvement of myeloperoxidase in lipid peroxidation / T. Stelmaszynska, E. Kukovetz, G. Egger et al. // Internat. J. Biochem. 1992. -Vol. 24. -P. 121.
  172. Quantitation of superoxide generation and substrate utilization by vascular NADPH oxidase / H.P. Souza, X. Liu, A. Samouilov et al. // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2002. — Vol. 282. — P. H466 — H474.
  173. Redox state of glutathione in human plasma / D.P. Jones, J.L. Carlson, V.C. Mody et al. // Free radical biology and medicine. 2000. — Vol. 28, N 4. — P. 625 — 635.
  174. Relation between levels of vitamins C, E, A and beta-carotine and activity of antioxidant enzymes in the blood / R. Ondreicka, I. Beno, O. Cernt et al. // Bratisl. Lek. Listy. 1998. — Vol. 99, N 5. — P. 250 — 254.
  175. Robinson J.M. The NADPH-oxidase complex of phagocytic leucocytes: a biochemical and cytochemical view / J.M. Robinson, J.A. Badwey // Histochem. Cell Biol. 1995. — Vol. 103, N 3. — P. 163 — 180.
  176. Ropp J. Identification of residues in: the aromatic substrate binding site of horseradish peroxidase by 'HNMR studies on enzymes / J. Ropp // Biochemistry. -1995.- Vol. 34. P. 13 477 — 13 484.
  177. Rumita S. Radiation induced lipid peroxidation: factors which determine the oxidizability of lipids / S. Rumita // Can. J. Physiol. Pharmacol. 2001. — Voli 79, N2.-P. 144- 153.
  178. Sanches R.C. Effect of partial deglycosylation on catalytic characteristics and stability of an avocado peroxidase / R.C. Sanches, M.L. Garsia-Gimez, A. Heredia // Phisiol. Plant. 1994. — Vol. 92. — P. 97 — 101.
  179. Sauer H. Reactive oxygen species as intracellular messenger during cell growth and differentiation / H. Sauer, M. Wartenberg, J. Hescheler// Cell- Physiol. Biochem. -2001.- Vol. 11, N 4. P- 173 — 186.
  180. Scavenging of H2O2 and production of oxygen by horseradish peroxidase / C.J. Baker, K. Deahl, J. Domek et al'// Arch. Biochem., Biophys. 2000. — Vol. 382, N2.-P. 232 -237.
  181. Schafer F.Q. Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide / glutathione couple / F.Q. Schafer, G.R.Buettaer // Free radical biology and medicine. 2001. — Vol. 30, N 11. — P. 1191 — 1212.
  182. Seguchi H. Study of NADPH oxidase-activated sites in human neutrophils / H. Seguchi, T. Kobayashi // Journal of electron microscopy. 2002. — Vol. 51.-P." 87−91.
  183. Sies H. Glutathione and its role in cellular functions / H. Sies // Free radical-biology and medicine. 1999. — Vol. 27, N 9. — P. 916 — 921.
  184. Sies H. Role of reactive oxygen species in cell toxicity / H. Sies, H. Groot // Toxicol. Lett. 1992. — P. 64 — 65.
  185. Simon H.U. Role ofreactive oxygen species (ROS) in apoptosis induction- / H.U. Simon, A. May-Yehia, F. Levi-Schaffer //Apoptosis. 2000. — Vol. 5, N 5. — P. 415−418.
  186. Spectral' properties- of environmentally sensitive probes associated with horseradish peroxidase / M. Lasagna, V. Vargas, D. Jameson et al. // Biochemistry. 1996- - Vol. 35. — P. 973 — 979.
  187. Stimulation of reactive oxygen species production by an antidepressant visible light source / D.A. Oren, D.S. Charney, R. Lavie et al. // Biol. Psychiatry. 2001. -Vol. 49.-P. 464−467.
  188. Superoxide-dependent oxidation of extracellular reducting agents by isolated neutrophils / E.L. Thomas, D.B. Learn, M.M. Jafferson et al. // J. Biol. Chem. -1988. Vol. 263, N 5. — P. 2178 — 2186.
  189. Tampo Y. Stadies on membrane factors in iron-supported lipid peroxidation / Y. Tampo // Yakugaki Zasshi. 2000. — Vol. 120, N 4. — P. 387 — 396.
  190. The effects of Cimetidine, ranitidine, and famotidine on human neutrophil functions / K. Mikawa, H. Akamatsu, K. Nishina et al.// Anesth. Anaig. 1999. -Vol. 89, N1.- P. 218 -224.
  191. The effect of a-tocopherol as an antioxidant on the oxidation of membrane protein hiols induced by free radicals generated in different sites / Y. Takenaka, M. Miki, H. Yasuda et al. // Arch. Biochem.Biophys. 1991. — Vol. 285, N 2. — P. 344 — 350.
  192. The first histological demonstration of pancreatic oxidative stress in human acute pancreatitis / G. Telek., L. Simon, J. Hamar et al. // Hepatogastroenterology. — 2001. Vol. 48, N 41. — P. 1252 — 1258.
  193. Ursini F. Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase: more than an antioxidant enzyme? / F. Ursini, M. Maiorino, A. Roveri // Biomed. Environ. Sei. — 1997. Vol. 10, N 2. — P. 327 — 332.
  194. Vitamine C protects low-density lipoprotein from homocysteine-mediated oxidation / R.H. Alul, M. Wood, J. Longo et al: // Free radical biology and medicine.-2003. Vol. 34, N 7. — P. 881 — 891.
  195. Voeikov V.L.Reactive oxygen species, water, photons and life / V. Voeikov // Riv.Biol. 2001. — Vol. 94, N 2. — P. 237 — 258.
  196. Welinder K.G. Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases / K.G. Welinder// Curr. Opin. Struct. Biol. 1992. — Vol. 2. — P. 388 — 393.
  197. Yamazaki I. Analysis"of the conditions causing the oscillatory oxidation of-reduced nicotinamide adenine dinucleotide by horseradish peroxidase / I. Yamazaki, K. Yokota // Biochem. et biophys. acta. 1967. — Vol. 132, N 2. — P. 310 — 320.
  198. Yoshimura K. Transcriptional and posttranscriptional modulation of human neutrophil elastase gene expression / K. Yoshimura, R.G. Crystal // Blood. 1992. — Vol: 79.-PJ 2733 -2740.
  199. Zong Q. High pressure — assisted reconstitution of recombinant chloroperoxidase / Q. Zong, P. Osmulski, L. Hager // Biochemistry. — 1995. — Vol. 34, N 38- - P. 12 420 — 12 425.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!