Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Изучение роли алкилоксибензолов в стрессовом ответе микроорганизмов

Диссертация: Изучение роли алкилоксибензолов в стрессовом ответе микроорганизмов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Задачи исследований: 1) изучить динамику накопления внеи внутриклеточных АОБ в культуре Micrococcus luteus, подвергнутой температурному шоку, и выявить их возможную роль как адаптогенов- 2) оценить протекторные функции АОБ в сохранении жизнеспособности клеток пролиферирующих культур бактерий М. luteus и дрожжей Saccharomyces cerevisiae в условиях теплового шока и окислительного стресса различной… Читать ещё >

Изучение роли алкилоксибензолов в стрессовом ответе микроорганизмов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. Окислительный стресс у микроорганизмов
    • 1. 1. Активные формы кислорода и причины их возникновения
    • 1. 2. Токсическое действие АФК на клетки микроорганизмов
    • 1. 3. Механизмы устойчивости микроорганизмов к окислительному стрессу
      • 1. 3. 1. Ферменты антиоксидантной защиты
      • 1. 3. 2. Другие компоненты антиоксидантной защиты
    • 1. 4. Регуляция клеточного ответа на окислительный стресс
  • Глава 2. Температурные стрессы у микроорганизмов
    • 2. 1. Клеточный ответ на тепловой шок
    • 2. 2. Белки теплового шока
    • 2. 3. Клеточный ответ на холодовый шок
    • 2. 4. Участие углеводов в клеточном ответе на температурные стрессы
  • Глава 3. Регуляция стрессового ответа
    • 3. 1. Роль RpoS-регулона в защите клеток от множественных стрессов
    • 3. 2. Другие регуляторные системы клеточного ответа на стрессы
    • 3. 3. Система регуляции клеток микроорганизмов гуанозинтетрафосфатом
  • Глава 4. Участие внеклеточных ауторегуляторов в адаптационном ответе микроорганизмов
    • 4. 1. Внеклеточные факторы адаптации
    • 4. 2. Аутоиндукторы анабиоза (факторы d,)
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 1. Объекты и методы исследования
    • 1. 1. Объекты исследования
    • 1. 2. Микробиологические методы
    • 1. 3. Биохимические и физико-химические методы анализа
    • 1. 4. Статистическая обработка экспериментальных данных
  • Глава 2. Реакция бактериальной культуры Micrococcus luteus на стрессовые воздействия
    • 2. 1. Влияние теплового шока на рост и жизнеспособность М. luteus
    • 2. 2. Влияние теплового шока на динамику накопления алкилокси-бензолов в культуре М. luteus
    • 2. 3. Защита клеток М. luteus от теплового шока
  • Глава 3. Защита дрожжей Saccharomyces cerevisiae алкилоксибензолами от окислительного стресса
    • 3. 1. Защита S. cerevisiae от радиационного поражения
    • 3. 2. Защита S. cerevisiae от фотодинамического повреждения
  • Глава 4. Функционирование алкилоксибензолов в качестве структурных модификаторов и стабилизаторов белков
    • 4. 1. Модификация ферментов С12-АОБ
      • 4. 1. 1. Модификация трипсина С12-АОБ
      • 4. 1. 2. Модификация р-амилазы С12-АОБ
    • 4. 2. Модификация ферментов С7-АОБ
      • 4. 2. 1. Модификация трипсина С7-АОБ
      • 4. 2. 2. Модификация р-амилазы С7-АОБ
      • 4. 2. 3. Модификация а-амилазы С7-АОБ
    • 4. 3. Модификация трипсинатирозолом
    • 4. 4. Модификация р-амилазы D-валином
    • 4. 5. Изменение кинетических параметров трипсина при комплексообразованиис АОБ
  • Глава 5. Физико-химические свойства белков, модифицированных алкилоксибензолами
  • Глава 6. Продукты окисления алкилоксибензолов и их функциональная активность
    • 6. 1. Анализ продуктов окисления АОБ
    • 6. 2. Модификация ферментов продуктами окисления АОБ
      • 6. 2. 1. Модификация трипсина продуктами окисления С7-АОБ
      • 6. 2. 2. Модификация р-амилазы продуктами окисления С7-АОБ
      • 6. 2. 3. Модификация р-амилазы продуктами окисления С12-АОБ
  • Глава 7. Прикладные аспекты исследований

Актуальность проблемы. Проблема адаптации микроорганизмов к стрессу является одной из наиболее актуальных проблем микробиологии. Накапливается все больше данных о том, что действие различных стрессовых факторов сопровождается возрастанием в клетках концентрации активных форм кислорода (АФК), вызывающих окислительный стресс. Так, повреждающие эффекты АФК наблюдаются при воздействии на микроорганизмы как высоких [Davidson et al., 1996; Sugiyama et al., 2000; Рихванов с соавт., 2001; 2003], так и низких температур [Park, 2000], высоких концентраций солей [Гейдебрехт, 2003], под действием радиации [Эйдус, 1962].

Молекулярно-биологические исследования внутриклеточных механизмов адаптации микроорганизмов к стрессу позволили получить обширную информацию о событиях, происходящих на уровне реализации генетических программ клеточного ответа: системах репарации ДНК [Rusting, 1992; Романовская с соавт., 2002; 2003], ферментах антиоксидантной защиты [Terzenbach, Blaut, 1998; Смирнова с соавт., 2001; Брюханов с соавт., 2002; Подкопаева с соавт., 2003], особенностях транскрипции стрессовых белков [Hidalgo, Demple, 1996; De Maio, 1999; Zheng, Storz, 2000], в том числе белков теплового шока, имеющих функции молекулярных шаперонов и участвующих в структурной стабилизации и фолдинге белков [Van der Vies, Georgopoulos, 1996;Shukla, Singh, 1999; Hossain, Nakamoto, 2003]. Вместе стем, в последние годы в области исследований устойчивости микроорганизмов к стрессовым воздействиям обозначился очевидный интерес к изучению внеклеточных ауторегуляторов, обеспечивающих межклеточную коммуникацию при формировании стрессового ответа клеток. Описан ряд физиологических процессов, ассоциированных со стационарной фазой культур микроорганизмов в ответ на стресс голодания (starvation stress) и достижение критической плотности клеток (quorum sensing), в которых принимают участие ауторегуляторы [Хохлов, 1988; Эль-Регистан, 1988; Dworkin, 1996; Shapiro, Dworkin, 1997; Parsek, Green berg, 2000]. Однако, роль межклеточных взаимодействий и участие экзометаболитов в системе гибкой защиты клеток пролиферирующих микробных культур от воздействия стрессоров изучены явно недостаточно.

В обсуждаемом аспекте проблемы нас интересовали функции ауторегуля-торов в развитии защитных реакций клетки, контроле процессов динамичной структурной реорганизации и стабилизации субклеточных структур. Претендентами на эту роль могут быть внеклеточные метаболиты, описанные по адаптогенному действию культуральных жидкостей [Воробьева с соавт., 1993; Николаев, 1996; 2000], вещества, содержащиеся в лизатах клеток [Кокоева, Плакунов, 1993], адаптогены белковой природы [Rowbury, Goodson, 2001; Воробьева с соавт., 2003], а также микробные аутоиндукторы анабиоза — факторы d, (фс!,), представленные у ряда бактерий и дрожжей алкилоксибензо-лами (АОБ) [Осипов с соавт., 1985; Батраков с соавт., 1993; Мулюкин с соавт., 1996]. По достижении определенного концентрационного уровня АОБ ^d,) контролируют переход микробной культуры к стационарной фазе, развитие в клетках гипометаболического, а затем анабиотического состояний, сопряженных с повышением устойчивости стационарных клеток и покоящихся форм к неблагоприятным и повреждающим воздействиям [Светличный с соавт., 1986; Эль-Регистан, 1988; Демкина с соавт., 2000; Лойко с соавт., 2003]. Описанные свойства АОБ предполагают их участие в природных механизмах адаптации клеток микроорганизмов к стрессу. Выяснение функций АОБ в процессах повышения устойчивости клеток и стабилизации субклеточных структур представляется важным для теории стресса и решения практических задач защиты организмов от неблагоприятных воздействий.

Цель работы — изучить роль микробных алкилоксибензолов — ауторегуляторных факторов d, в адаптации микроорганизмов к сублетальным воздействиям стрессоров различной природы.

Задачи исследований: 1) изучить динамику накопления внеи внутриклеточных АОБ в культуре Micrococcus luteus, подвергнутой температурному шоку, и выявить их возможную роль как адаптогенов- 2) оценить протекторные функции АОБ в сохранении жизнеспособности клеток пролиферирующих культур бактерий М. luteus и дрожжей Saccharomyces cerevisiae в условиях теплового шока и окислительного стресса различной природы- 3) изучить механизмы действия химических аналогов фd1 бактерий (С?-АОБ и С|2-АОБ) и дрожжей (тирозола) в регуляции активности и стабильности ферментных белков- 4) исследовать участие АОБ в антиоксидантной защите клеток при окислительном стрессе- 5) определить на молекулярном уровне функционирование АОБ как антиоксидантов, а также изучить качественный состав и функциональную активность продуктов, образующихся при окислении АОБ.

Научная новизна. (1) Установлены основные закономерности саморегуляции формирования стрессового ответа микроорганизмов с участием внеклеточных фс!, представленных у ряда бактерий и дрожжей алкилоксибен-золами. Выявлена роль АОБ как адаптогенов протекторного типа, защищающих клетки пролиферирующих культур бактерий и дрожжей от стрессовых воздействий разной природы — теплового шока, у-облучения и фотоокисления. Обнаружено, что формирование стрессового ответа бактерий М. luteus сопряжено с повышением биосинтеза АОБ, внеклеточный пул которых служит для их перераспределения между клетками популяции. Установлено, что защитный эффект АОБ при возрастании их концентрации в культуре, подвергаемой стрессовому воздействию, выражается в повышении устойчивости клеток и сохранении их способности к пролиферации. (2) Установлено, что механизм протекторного действия АОБ включает их функционирование как химических шаперонов и эффективных перехватчиков АФК. Впервые показана антиокси-дантная активность фенольных соединений в защите клеток от синглетного кислорода. (3) В опытах in vitro впервые показана способность химических аналогов фс1, (С7-АОБ, С12-АОБ и тирозола) направленно модифицировать структуру ферментных белков, что приводит к повышению их стабильности и изменению каталитической активности в сторону как активации, так и ингибирования. Установлена зависимость изменения вектора каталитической активности модифицированных АОБ ферментных белков от структуры и концентрации АОБ как лиганда. Обнаружена корреляция между повышением каталитической активности и снижением гидрофобности образующихся комплексов «фермент-АОБ». (4) Впервые проведен анализ продуктов окисления С7-АОБ и С|2-АОБ, полученных в результате их функционирования как ловушек АФК, образующихся в различных условиях (у-облучение, фотои химическое окисление). Показано многостадийное окисление АОБ с образованием большого числа окисленных мономеров, продуктов их конденсации и полимеров, более полярных, чем нативные АОБ. (5) Впервые установлено, что продукты окисления АОБ, также как нативные АОБ, обладают свойствами структурных модификаторов ферментов и обуславливают изменение их каталитической активности сопряженно со стабилизацией макромолекул. Показано, что продукты окисления С7-АОБ и С|2-АОБ более активны как химические шапероны, чем нативные АОБ.

Практическая ценность работы. (1) Полученные в работе результаты могут быть использованы: для разработки эффективных способов антиокси-дантной защиты прои эукариотических организмовдля совершенствования методов борьбы с микробной контаминацией и биообрастаниемдля направленной регуляции роста промышленных штаммов. (2) Разработан способ стабилизации и направленной модуляции каталитической активности ферментов на основе использования в качестве структурных модификаторов белков химических аналогов фс!,. На разработанный способ подготовлена и заявлена патентная документация. (3) Разработан способ высокоэффективного солодо-ращения, основанный на применении химических аналогов фс1, в качестве регуляторов ферментативной активности прорастающего зерна и одновременно для деконтаминации ячменя от фитопатогенной микрофлоры. На разработанный способ получен патент РФ.

Апробация работы. Результаты работы были представлены на 1-ой Всероссийской конференции «Прикладные аспекты химии высоких энергий» (Москва, 2001) — 3-ей Международной конференции по стабилизации белка «Biocatalyst stability» (Тулуза, Франция, 2002) — V Симпозиуме «Химия протео-литических ферментов» (Москва, 2002) — 1-ом Международном конгрессе «Биотехнология — состояние и перспективы развития» (Москва, 2002) — Всероссийской научно-технической конференции-выставке «Высокоэффективные пищевые технологии, методы и средства для их реализации» (Москва, 2003) — 35th COSPAR Scientific Assembly (Париж, Франция, 2004).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 14 работ, из них 6 статей и 8 тезисов. Также подготовлены и заявлены 2 патента, получено 1 положительное решение (патент РФ № 2 002 124 631/13 (26 166)).

Структура диссертации. Диссертация изложена на 178 страницах и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, заключения, выводов и списка литературы, включающего 297 работ отечественных и зарубежных авторов. Диссертация иллюстрирована 7 таблицами и 67 рисунками.

выводы.

1. Микробные ауторегуляторы анабиоза, представленные у ряда бактерий и дрожжей алкилоксибензолами (АОБ), участвуют в формировании стрессового ответа клеток пролиферирующих культур микроорганизмов. Стрессовый ответ Micrococcus luteus на тепловой шок сопровождается увеличением синтеза алкилоксибензолов, внеклеточный пул которых служит для их перераспределения между клетками популяции.

2. Увеличение концентрации АОБ в культурах бактерий Micrococcus luteus или дрожжей Saccharomyces cerevisiae защищает клетки от стрессовых воздействий (теплового шока, у-радиации, фотоокисления), что выражается в повышении их устойчивости и сохранении способности к размножению.

3. Протекторное действие АОБ основано на их функционировании в качестве антиоксидантов и химических шаперонов, стабилизирующих структуру и модифицирующих активность ферментных белков. 4. Химические аналоги микробных ауторегуляторов — С7-АОБ, С)2-АОБ и тирозол, способны изменять конформацию ферментов, обуславливая сопряженные изменения каталитической активности и стабилизацию белков, что выражается в повышении их термои радиоустойчивости и расширении температурного и рН диапазонов катализа.

5. Установлена корреляция между изменениями физико-химических свойств белков, модифицированных АОБ (степень набухания, вязкость растворов, гидрофобность) и структурой АОБ. Изменения каталитической активности стабилизированных ферментов (стимуляция-ингибирование) зависят от концентраций АОБ и гидрофобности образующихся комплексов «белок-АОБ».

6. В условиях стресса АОБ функционируют как ловушки активных форм кислорода. Среди продуктов окисления С7-АОБ идентифицированы поли-гидроксиал кил бензолы, хиноны, а также вещества полифенольного ряда (продукты конденсации). Окисленные формы АОБ, образующиеся при радио-, фотои химическом окислении, обладают более выраженными свойствами стабилизаторов и модуляторов ферментных белков, чем нативные АОБ.

заключение

.

В естественной среде обитания все микроорганизмы имеют свои пределы экологической адаптации, в границах которой они нормально растут и развиваются. Но из-за постоянно изменяющихся условий внешнего окружения микробные культуры могут находиться в состоянии, не оптимальном для их роста. В связи с этим у микроорганизмов различной таксономической принадлежности, в том числе у экстремофильных бактерий, выработаны различные механизмы адаптации к отклонениям такого рода [Sorokin et al., 2000; Zvyagilskaya et al., 2001; Бонч-Осмоловская, 2004].

В последнее время большое внимание уделяется изучению низкомолекулярных веществ, обеспечивающих адаптацию и устойчивое существование вида в пределах зоны его толерантности и способствующих выживанию клеток при экстремальных внешних воздействиях. Так, для галоалкалофильных бактерий родов Thioalkalivibrio и Thioalkalimikrobium, являющихся обитателями содовых озер с высоким содержанием солей и щелочности среды, низкомолекулярным компонентом цитоплазмы, обеспечивающим осмотическую адаптацию клетки, является глицин-бетаин [Сорокин, 2000]. Вместе с тем у них было показано наличие системы ауторегуляции роста и развития микробных культур, осуществляющейся с участием внеклеточных аутоиндукторов анабиоза — факторов dj, относящихся по химической природе к алкилоксибензолам (АОБ), и предназначенной для развития адаптации культур к лимиту источников питания, контроля перехода в стационарную фазу и индукции образования цистоподобных покоящихся клеток [Лойко с соавт., 2002; 2003]. На фоне постоянно присутствующей у галоалкалофильных бактерий осмопротекторной системы с участием глицин-бетаина, накопление факторов d, обеспечивает дополнительную защиту клеток в периоды стресса.

В наше работе было начато изучение защитного действия этих ауторегу-ляторов для повышения устойчивости вегетативных размножающихся клеток микроорганизмов и механизмов стабилизации субклеточных структур в условиях стрессовых воздействий. Одним из объектов исследований были неспоро-образующие бактерии Micrococcus luteus. Интерес к этим объектам неслучаен, так как ранее было обнаружено, что внеклеточные аутоиндукторы анабиоза (факторы d,) этих бактерий относятся алкилоксибензолам класса алкилрезорцинов, и изучена динамика их накопления в культурах микрококка [Мулюкин с соавт., 1996а]. В качестве другой модели были взяты эукариотические микроорганизмы — дрожжи Saccharomyces cerevisiae, факторы d, которых представлены другим производным оксибензолов—тирозолом [Батраков с соавт., 1993].

Показать весь текст

Список литературы

  1. Т.Л., Рубцова Г. В. Руководство к практическим занятиям по биологической химии / Под. ред. Николаева А. Я. М.: Высшая школа, 1988.239 с.
  2. Л.Р., Троценко Ю. А. Особенности метаболизма метанола и ксилозы у каталозонегативного мутанта дрожжей Hansenula polymorpha при росте на смешанных субстратах // Микробиология. 1998. Т. 67. № 4. С. 452−457.
  3. Е.Н., Звягильская Р. А. Адаптация дрожжей к солевому стрессу // Прикл. биохимия и микробиология. 1999. Т. 35. № 3. С. 243−256.
  4. Е.С., Гаязов P.P., Эль-Регистан Г.И., Градова Н. Б. Динамика ауторегуляторных факторов d, и d2 в периодической культуре Methylococcus capsulatus II Биотехнология. 1991. № 5. С. 26−28.
  5. И.А. Стресс у бактерий. М.: Медицина, 2003. 136 с.
  6. С.Г., Эль-Регистан Г.И., Придачина Н. Н., Ненашева В. А., Козлова А. Н., Грязнова М. Н., Золотарева И. Н. Тирозол — ауторегуляторный фактор d, Saccharomyces cerevisiae II Микробиология. 1993. Т. 62. №. 4. С. 633−638.
  7. И.В. Действие ферментов в обращенных мицеллах. 39-е Баховское чтение. М.: Наука, 1985. 40 с.
  8. В.И., Курбатская 3. Определитель токсинобразующих микромице-тов. Киев: Наукова думка, 1990. 150 с.
  9. В.В., Ненашев В. А., Придачина Н. Н. Проневич Л.А., Хашаев З.Х.-М., Батраков С. Г. Бактериальные алкилрезорцины — регуляторы структуры биологических мембран // Известия АН СССР. Сер. Биол. 1991. № 2. С. 182−193.
  10. Бонч-Осмоловская Е. А. Изучение термофильных микроорганизмов в Институте микробиологии РАН // Микробиология. 2004. Т. 73. № 5. С. 644−658.
  11. A.JI., Тауэр Р. К., Нетрусов А. И. Каталаза и супероксиддисму-таза в клетках строго анаэробных микроорганизмов// Микробиология. 2002. Т. 71. № 3. С. 330−335.
  12. Е.Б., Наджарян T.JI. Биологические проблемы старения и замедление старения антиоксидантами. Сб. Итоги науки и техники. Сер. Общие проблемы биологии. Т. 5. М.: ВИНИТИ, 1986. С. 1−240.
  13. С.Д., Гуревич К. Г. Биокинетика. М.: Гранд: Фаир-Пресс, 1999. 720 с.
  14. Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский образовательный журнал. 2000. Т. 6. № 12. С. 13−19.
  15. Л.И., Алтухова Е. А., Наумова Е. С., Абилев С. К. Десмутаген-ное действие культуральной жидкости, полученной в результате пропионово-кислого брожения // Микробиология. 1993. Т. 62. №. 6. С. 1093−1100.
  16. Воробьева J1.И., Ходжаев У. Ю., Пономарева Г. М. Внеклеточный белок Luteococcus japonicus subsp. casei реактивирует клетки, инактивированные ультрафиолетовым облучением и нагреванием //Микробиология. 2003. Т. 72. №. 4. С. 482−487.
  17. Л.И., Чердынцева Т. А., Абилев С. К. Антимутагенное действие бактерий против мутагенеза, индуцируемого 4-нитрохинолон-1 -оксидом у Salmonella typhimurium II Микробиология. 1995. Т.64. №. 2. С. 228 233.
  18. Г. П., Решетникова И. В., Дуда В. И. Супероксиддисмутаза в спорах Clostridium butyricum II Микробиология. 1985. Т. 54. № 2. С. 322−324.
  19. О.В. Механизмы галоадаптации микроорганизмов в условиях гипоксии. Дисс. на соиск. уч. ст. к.б.н. Москва, 2003.
  20. О.В., Арзуманян В. Г., Плакунов В. К., Беляев С. С. Влияние степени аэрации среды на галотолерантность дрожжей родов Candida, Rhodo-torula и Malassezia II Микробиология. 2003. Т. 72. № 3. С. 312−319.
  21. Е.Л. Реакция бактериальных клеток на холодовый шок на уровне динамики хромосомы, транскрипции и трансляции // Микробиология. 2003. Т. 72. № 1.С. 5−13.
  22. К.Ю., Битков В. В., Придачина Н. Н., Ненашев В. А., Батраков С. Г. Бактериальные 5-н-алкил-(С|9-С21)резорцины — неконкурентные ингибиторы фосфолипазы А2//Биоорганическая химия. 1991. Т. 17. № 10. С. 1357−1364.
  23. И.М., Грачев Ю. П., Мосичев М. С., Борисенко Е. Г., Богатков С. В., Гернет М. В. Лабораторный практикум по технологии ферментных препаратов. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1982. С. 36−57, 186−198.
  24. И.М., Кривова А. Ю. Технология ферментных препаратов. М.: Элевар, 2000. 512 с.
  25. Е.В., Соина B.C., Эль-Регистан Г.И. Образование покоящихся форм Arthrobacter globiformis в автолизирующихся суспензиях // Микробиология.2000. Т. 69. № 3. С. 383−388.
  26. Е.В., Лойко Н. Г., Ильинская О. Н., Колпаков А. И., Горнова И. Б., КлимановаУ.В., Эль-Регистан Г. И. Характеристика диссоциантов Bacillus cereus II Микробиология. 2001. Т.70. № 6. С. 811−819.
  27. М.Н. Фенольные соединения: распространение, метаболизм и функции в растениях. М.: Наука, 1993. 122 с.
  28. Д.Г. Экологическая роль микробных метаболитов. М.: Изд-во МГУ, 1986. 240 с.
  29. Н.К., Ланкин В. З., Меньшикова Е. Б. Окислительный стресс: биохимический и патофизиологический аспекты. М.: МАИК Наука/Интерпериодика, 2001. 343 с.
  30. А.Д., Лещенко Н. Ф. Коллоидная химия. М.: АГАР, 2001. 320 с.
  31. О.Н., Колпаков А. И., Зеленихин П. В., Круглова З. Ф., Чойдаш Б., Дорошенко Е. В., Мулюкин А. Л., Эль-Регистан Г.И. Влияние ауто-индукторов анабиоза бактерий на геном микробной клетки // Микробиология. 2002а. Т. 71. № 2. С. 194−199.
  32. О.Н., Колпаков А. И., Шмидт М. А., Дорошенко Е. В., Мулюкин А. Л., Эль-Регистан Г.И. Роль бактериальных ауторегуляторов роста группы алкилоксибензолов в ответе стафилококков на стрессовые воздействия // Микробиология. 2002b. Т. 71. № 1. С. 23−29.
  33. А.С., Скрыпин В. И., Эль-Регистан Г.И., Козлова А. Н., Островский Д. Н. Дуда В.И. Изменение структурного состояния мембраны
  34. M. lysodeikticus под влиянием препаратов ауторегуляторных бактериальных факторов d, // Прикладная биохимия и микробиология. 1985. Т. 21. № 3. С. 378−381.
  35. О.В., Куприянова-Ашина Ф.Г., Егоров С. Ю., Эль-Регистан Г. И. Влияние химического аналога микробных аутоиндукторов анабиоза на Са2±ответ мицелиальных грибов // Микробиология. 2004. Т. 73. № 6. С. 741−750.
  36. М.В., Плакунов В. К. Возможность модификации осмочув-ствительности экстремально галофильных архебактерий // Микробиология. 1993. Т.62. № 5. С. 825−834.
  37. Т.Н., Поршнева О. В., КоронеллиТ.В. Образование трегалозы клетками R- и S-вариантов Rhodococcus erythropolis И Микробиология. 1998. Т. 67. № 3. С. 428−431.
  38. Е.Ю., Эль-Регистан Г.И., Бабьева И. П. Динамика и накопление ауторегуляторных факторов d, и d2 дрожжами Rhodosporidium toruloides I/ Биотехнология. 1985. № 3. С. 71−74.
  39. А. Основы биохимии. Пер. с англ. Т. 1. М., 1985. С. 176−179.
  40. Н.Г., Козлова А. Н., Осипов Г. А., Эль-Регистан Г.И. Низкомолекулярные ауторегуляторы развития бактерий Thioalkalivibrio versutus и Thioalkalimikrobium aerophilum II Микробиология. 2002. Т. 71. № 3. С. 308−315.
  41. Н.Г., Соина B.C., Сорокин Д. Ю., Митюшина Л. Л. Образование покоящихся форм у грамотрицательных хемолитоавтотрофных бактерий Thioalkalivibrio versutus и Thioalkalimikrobium aerophilum II Микробиология. 2003. Т. 72. № 3. С. 328−337.
  42. В.И. Окислительный стресс и механизмы защиты от него у бактерий // Биохимия. 2001. Т. 55. № 5. С. 592−609.
  43. A.JI., Шерсткж С. Ф., Изумрудов В. А., Швядас В. Ю., Зезин А. Б., Кабанов В. А. Фазовые превращения в растворах полиэлектролитовых комплексов как модель спорообразования //Докл. АН СССР. 1983. Т. 272. № 1.С. 230−233.
  44. А.Г., Аринбасарова А. Ю., Акименко В. К. Адаптация фитопа-тогенного гриба Fusarium decemcellulare к окислительному стрессу // Микробиология. 2001. Т. 70. № 1. С. 34−38.
  45. М.Н. О биологическом действии ионизирующих излучений на микроорганизмы. Действие облучения на организм. Докл. сов. делегации на Междунар. конф. по мирн. использов. атомн. энергии. Изд-во АН СССР, 1958. С. 78−111.
  46. М.Н., Кондратьева Т. М. О ранних изменениях в клетках культур тканей под влиянием рентгеновских лучей // Вопросы радиобиологии. 1956. С. 314−324.
  47. Е.Б., Зенков Н. К. Окислительный стресс при воспалении // Успехи современной биологии. 1997. Т. 117. № 2. С. 155−171.
  48. М.Н. Активированный кислород и жизнедеятельность растений // Соросовский образовательный журнал. 1999. № 9. С. 20−26.
  49. Т.Г. Почвенная микробиология. М.: Изд-во МГУ, 1988. 220 с.
  50. А.Л. Образование покоящихся форм у неспорообразующих микроорганизмов// Дисс. на соиск. уч. ст. к.б.н. М: ИНМИ РАН, 1998. 150 с.
  51. А.Л., Козлова А. Н., Капрельянц А. С., Эль-Регистан Г.И. Обнаружение и изучение динамики накопления ауторегуляторного фактора d, в культуральной жидкости и клетках Micrococcus luteus II Микробиология. 1996а. Т. 65. № 1.С. 20−25.
  52. А.Л., Луста К. А., Грязнова М. Н., Козлова А. Н., Дужа М. В., Дуда В. И., Эль-Регистан Г.И. Образование покоящихся форм Bacillus cereus и Micrococcus luteus II Микробиология. 1996b. Т. 65. № 6. С. 782−789.
  53. Е.А., Придачина Н. Н., Эль-Регистан Г.И., Золотарева И. Н., Батраков С. Г., Действие ауторегуляторов анабиоза некоторых микроорганизмов на дыхание митохондрий печени крыс//Биохимия. 1994. Т. 59. № 1. С. 1511−1515.
  54. Ю.А. Внеклеточные факторы адаптации бактерий к неблагоприятным условиям среды // Прикладная биохимия и микробиология. 2004. Т. 40. № 4. С. 387−397.
  55. Ю.А. Защитное влияние тетрациклинчувствительного штамма Escherichia coli на рост тетрациклинустойчивого штамма в присутствии тетрациклина при совместном культивировании // Микробиология. 1996а. Т. 65. № 6. С. 745−748.
  56. Ю.А. Множественный защитный эффект экзаметаболита (экзаметаболитов), выделяемого Escherichia coli при обработке тетрациклином // Микробиология. 1996b. Т.65. №.6. С. 748−753.
  57. Ю.А. Обнаружение двух новых внеклеточных адаптогеннных факторов у Escherichia coli К-12// Микробиология. 1997а. Т. 66. №. 6. С. 785−789.
  58. Ю.А. Сравнительное изучение свойств двух внеклеточных протекторов, выделяемых Escherichia coli при повышенной температуре // Микробиология. 1997b. Т. 66. № 6. С. 790−795.
  59. Ю.А. Участие экзометаболитов в адаптации Escherichia coli к стрессам// Микробиология. 1997с. Т. 66. №. 1. С. 38−41.
  60. Ю.А., Воронина Н. А. Перекрестное действие внеклеточных факторов адаптации к стрессу у микроорганизмов // Микробиология. 1999. Т. 68. № 1.С. 45−50.
  61. Ю.А., Паников Н. С. Внеклеточная протеаза как регулятор обратимой адгезии Pseudomonas fluorescens И Микробиология. 2002. Т. 71. № 5. С. 629−634.
  62. Ю.А., Паников Н. С., Лукин С. М., Осипов Г. А. Насыщенные С, 2-С33 углеводороды — ауторегуляторы адгезии Pseudomonas fluorescens на стекле // Микробиология. 2001. Т. 70. № 2. С. 174−181.
  63. Ю.А., Проссер Дж.И., Паников Н. С. Внеклеточные факторы адаптации к неблагоприятным условиям среды в периодической культуре Pseudomonas fluorescens И Микробиология. 2000. Т. 69. № 5. С. 629−635.
  64. Д., Уолтон Дж. Химия свободных радикалов. М.: Мир, 1977. С. 606.
  65. Л.А., Бреслер С. Е., Смирнова И. С., Суслов А. В. Исследование индукции и репарации повреждений ДНК в гепатоцитах крыс, возникающих под действием рентгеновского излучения // Радиобиология. 1982. Т. 22. № 1. С. 44−50.
  66. А.Н., Азизова О. А., Владимиров Ю. В. Активныеформы кислорода и их роль в организме // Успехи биологической химии. 1990. Т. 31. С. 180−208.
  67. Г. А., Эль-Регистан Г.И., Светличный В. А., Козлова А. Н., Дуда
  68. B.И., Капрельянц А. С., Помазанов В. В. О химической природе ауторегуля-торного фактора d, Pseudomonas carboxydoflava 11 Микробиология. 1985. Т. 54. № 2. С. 184−190.
  69. Д.Н. Новые участники окислительного стресса у бактерий // Успехи биологической химии. 1997а. Т. 37. С. 147−169.
  70. Д.Н. Окислительный стресс у бактерий. 53-е Баховское чтение. Москва, 1997b. 23 с.
  71. В.К. Основы энзимологии. М.: Логос, 2001. 128 с.
  72. Д.А., Грабович М. Ю., Дубинина Д. А. Окислительный стресс и системы антиоксидантной защиты клеток у микроаэрофильной бактерии Spirillum winogradskii II Микробиология. 2003. Т. 72. № 5. С. 600−608.
  73. Э.В., Зенченко Т. А. // Молекулярная биофизика. 1998. Т. 43.1. C. 31−34.
  74. А.И., Пузыревская О. М., Саубенова М. Г. Полиолы и устойчивость дрожжей к обезвоживанию // Микробиология. 1988. Т. 52. № 2. С. 329−331.
  75. Е.Г., Варакина Н. Н., РусалеваТ.М., Раченко Е. И., Войников В. К. Действие ингибиторов цитохроксидазного комплекса на термоустойчивость дрожжей // Микробиология. 2003. Т. 72. № 2. С. 174−179.
  76. Е.Г., Варакина Н. Н., Русалева Т. М., Раченко Е. И., Киселева В. А., Войников В. К. Влияние азида натрия на устойчивость к тепловому шоку Saccharomyces cerevisiae и Debaryomyces vanriji II Микробиология. 2001а. Т. 70. № 3. С. 300−304.
  77. Е.Г., Варакина Н. Н., Русалева Т. М., Раченко Е. И., Киселева В. А., Войииков В. К. Изменение дыхания при действии теплового шока на дрожжи Saccharomyces cerevisiae II Микробиология. 2001b. Т. 70. № 4. С. 531−535.
  78. Т. А., Николаев Ю. А. Защитное действие обратимой адгезии термофильной бактерии Bacillus licheniformis 603 от N-этилмалеимида // Микробиология. 2004. Т. 73. № 1. С. 133−134.
  79. Т.А., Шеховцова Н. В., Паников Н. С., Николаев Ю. А. Рост и адгезия Bacillus licheniformis в зависимости от условий культивирования // Микробиология. 2003. Т. 72. № 4. С. 521−527.
  80. В.А., Рокитко П. В., Малашенко Ю. Р., КриштабТ.П., Черная Н. А. Чувствительность к стрессорным факторам почвенных бактерий, изолированных из зоны отчуждения Чернобыльской АЭС // Микробиология. 2003. Т. 72. № 2. С. 174−179.
  81. В.А., Рокитко П. В., Михеев А. Н., Гуща Н. И., Малашенко Ю. Р., Черная Н. А. Влияние у-излучения и дегидратации на выживаемость бактерий, изолированных из зоны отчуждения Чернобыльской АЭС // Микробиология. 2002. Т. 71. № 5. С. 705−712.
  82. В.А., Соколов И. Г., Малашенко Ю. Р., Рокитко П. В. Мута-бельность эпифитных и почвенных бактерий рода Methylobacterium и их резистентность к ультрафиолетовому ионизирующему излучению// Микробиология. 1998. Т. 67. № 1.С. 106−115.
  83. В.А., Романова А. К., Эль-Регистан Г.И. Изучение количественного содержания мембраноактивных ауторегуляторов при литоавтотрофном росте Pseudomonas carboxydoflava // Микробиология. 1986. Т. 55. № 1. С. 55−59.
  84. Е.В., Дармов И. В., Медведев Н. П., Алексеев С. А., Рыбак С. И. Оценка гидрофобных свойств бактериальных клеток по адсорбции на поверхности капель хлороформа//Микробиология. 2002. Т. 71. № 2. С. 237−239.
  85. Г. В., Закирова О. Н., Октябрьский О. Н. Роль антиоксидантных систем в отклике бактерий Escherichia coli на тепловой шок // Микробиология. 2001. Т. 70. № 5. С. 595−601.
  86. Д.Ю. Биология морских гетеротрофных и алкалофильных серо-окисляющих бактерий // Автореф. дисс. на соиск. уч. ст. д.б.н. Москва, 2000.
  87. В.П., Захаров И. А. Радиочувствительность ядра и митохон-дриона дрожжевой клетки: изучение методом цитодукции // Генетика. 1983. Т. 19. № 6. С. 912−920.
  88. М.Г., Шумарина А. О., Иванова Э. В., Фрайкин Г. Ф. Инактивация дрожжей Candidaguilliermondii видимым светом при индуцированном синтезе эндогенных порфиринов // Микробиология. 1998. Т. 67. № 3. С. 360−363.
  89. А.Г., Салахетдинова О. Я., Пшеничнов М. Р. Обмен путресцина и калия между клеткой и средой как фактор адаптации Escherichia coli к гиперосмотическому шоку // Микробиология. 1997. Т. 66. № 3. С. 329−334.
  90. А.Г., Салахетдинова О. Я., Пшеничнов М. Р. Роль транспорта путресцина и калия в адаптации Escherichia coli к голоданию по аммонию // Микробиология. 1996. Т. 65. № 6. С. 740−744.
  91. Е.П. Изменения в углеводном и липидном составе мицелия Cunninghamella japonica во время длительного высокотемпературного стресса // Микробиология. 1993. Т. 62. № 1. С. 62−69.
  92. Е.П. Торможение жизненной активности как универсальный биохимический механизм адаптации микроорганизмов к стрессовым воздействиям // Прикладная биохимия и микробиология. 2003. Т. 39. № 1. С. 5−24.
  93. Е.П. Трегалоза, стресс и анабиоз // Микробиология. 1992. Т. 61. № 5. С. 741−755.
  94. Е.П., Кузнецова Л. С. Влияние антиоксидантов на рост и состав липидов Cunninghamella japonica в норме и под действием стрессора // Микробиология. 1996. Т. 65. № 4. С. 467−473.
  95. Е.П., Терешина В. М., Хохлова Н. С., Меморская А. С. О различных механизмах биохимической адаптации мицелиальных грибов к температурному стрессу: изменение в составе углеводов цитозоля // Микробиология. 2000. Т. 69. № 5. С. 606−611.
  96. Э. Структура и механизм действия ферментов. Пер. с англ. М.: Мир, 1980. 432 с.
  97. М.Н., Губская В. П., Нуретдинова И. А., Бенедик М.Дж., Богомольная Л. М., Андреева М. А., Лещинская И. Б. Изоформы нуклеазы Ser-ratia marcescens. Роль ионов Mg2+ в механизме гидролиза // Биохимия. 1997. Т. 62. № 9. С. 1148−1154.
  98. А.С. Низкомолекулярные микробные ауторегуляторы. М.: Наука, 1988. 271 с.
  99. М.П. Протеолиз и биологическая ценность белков (Казенны как собственно пищевые белки). М., 1975. 125 с.
  100. Л .X. Биологическое действие излучений. Физический энциклопедический словарь. Т. 2. М.: Советская энциклопедия, 1962. С. 124−129.
  101. Эль-Регистан Г. И. Роль мембраннотропных ауторегуляторных факторов в процессах роста и развития микроорганизмов. Дисс. на соиск. уч. ст. д.б.н. М. 1988.
  102. Эль-Регистан Г. И., Гальченко В. Ф., Ильинская О. Н., Колпаков А. И., Мулюкин А. Л., Крылов И. А. Функции химических шаперонов в развитии анабиоза и устойчивости микроорганизмов. Ферменты микроорганизмов. Казань, XII юбилейная конференция, 2001. С. 50−53.
  103. Н.М. Физико-химические основы применения фенольных соединений в химии и биологии. Фенольные соединения и их биологические функции. М.: Наука, 1968. С. 311−331.
  104. Altuvia S., Almiron М., Huisman G., Kolter R., Storz G. The dps promoter is activated by OxyR during growth and by IHF and sigma S in stationary phase // Mol. Microbiol. 1994. V. 13. P. 265−272.
  105. Antelmann H., Engelmann S., Scmid R., Hecker M. General oxidative stress response in Bacillus subtilis: cloning, expression and mutation of the alkylhydroperoxide reductase operon//J. Bacteriol. 1996. V. 178. P. 6571−6578.
  106. Apte S.K., Fernandes Т., Badran H., Ballal A. Expression and possible role of stress-responsive proteins in Anabaenal! J. Biosciences (Bangalore). 1998. V. 23. № 4. P. 399−406.
  107. Armstrong-Buisseret L., Cole M.B., Stewart G.S. A homologue to the Escherichia coli alkylhydroperoxide reductase AhpC is induced by osmotic upshock in Staphylococcus aureus II Microbiol. 1995. V. 141. P. 1655−1661.
  108. Atlung Т., Hansen F.G. Low-temperature-induced DnaA protein synthesis does not change initiation mass in Escherichia coli K-12 // J. Bacteriol. 1999. V. 181. № 18. P.5557−5562.
  109. Azevedo D. The Saccharomyces cerevisiae Yapl yeast oxidative stress sensor is activated by menadione, cadmium, diamide and H202 through different mechanisms // Euro. J. Biochem. 2001. V. 268. № si. P. 43−189.
  110. Basaga H.S. Biochemical aspect of free radicals// Biochem. Cell. Biol. 1990. V. 68. P. 989−998.
  111. Baskakov I., Bolen D.W. Forcing thermodynamically unfolded proteins to fold //J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 4831−4834.
  112. Benov L., Fridovich I. Superoxide dismutase protects against aerobic heat shock in Escherichia coli Hi. Bacteriol. 1995. V. 177. № 11. P. 3344−3346.
  113. Benson A.K., Haldenwang W.G. The aB-dependent promoter of the Bacillus subtilis sigB operon is induced by heat shock//J. Bacteriol. 1993. V. 175. P. 1929−1935.
  114. Bloomfield V.A. DNA condensation //Curr. Opin. Struct. Biol. 1996. V. 6. P. 334−341.
  115. Boucher S., Klauck E., Fischer D., Lucassen M., Jung K., Hengge-Aronis R. Regulation of RssB-dependent proteolysis in Escherichia coli: a role for acetyl phosphate in a response regulator-controlled process // Mol. Microbiol. 1998. V. 27. P. 787−795.
  116. Boylan S.A., Redfield A.R., Brody M.S., Price C.W. Stress-induced activation of the oB transcription factor of Bacillus subtilis 11 J. Bacteriol. 1993. V. 175. P. 7931−7937.
  117. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein — due binding // Analyt. Biochem. 1976. V. 72. P. 248−254.
  118. Bradley T.M., Hidalgo E., Leautaud V., Ding H., Demple B. Cysteine-to-alanine replacements in the Escherichia coli SoxR protein and the role of the 2Fe-2S. centers in transcriptional activation // Nucleic. Acids Rev. 1997. V. 25. P. 1469−1475.
  119. Brandi A., Pietroni P., Gualerzi C.O., Pon C.L. Post-transcriptional regulation of CspA expression in Escherichia coli 11 Mol. Microbiol. 1996. V. 19. № 2. P. 231−240.
  120. Brandi A., Pon C.L., Gualerzi C.O. Interaction of the main cold shock protein CS7.4 (CspA) of Escherichia coli with the promoter region of HNS // Biochimie. 1994. V. 76. № Ю-11. P. 1090−1098.
  121. Brettar I., Hoefle M.G. Nitrous oxide producing heterotrophic bacteria from the water column of the central Baltic: abundance and molecular identification // Mar. Ecol. Prog. Ser. 1993. V. 94. P. 253−265.
  122. Brioukhanov A., Netrusov A., Sordel M., Thauer R.K., Shima S. Protection of Methanosarcina barkeri against oxidative stress: identification and characterization of an iron superoxide dismutase// Arch. Microbiol. 2000. V. 174. № 3. P. 213−216.
  123. BsatN., Herbig A., Casillas-Martinez L., Setlow P., Helmann J.H. Bacillus subtilis contains multiple Fur homologues: identification of the iron uptake (Fur) and peroxide regulon (PerR) repressors//Mol. Microbiol. 1998. V. 29. P. 189−198.
  124. Carmel-Harel O., Stearman R., Gasch A.P., Botstein D., Brown P.O., Storz G. Role of thioredoxin reductase in theYaplp-dependent response to oxidative stress in Saccharomyces cerevisiae 11 Mol. Microbiol. 2001. V. 39. № 3. P. 595−605.
  125. Cashel M., Rudd K.F. The stringent response // Escherichia coliand Salmonella typhimurium / Eds. Neidhardt F.C. et al. Washington DC: ASM Press, 1987. P. 1410−1438.
  126. Chen L., Keramati L., Helmann J.D. Coordinate regulation of Bacillus subtilis peroxide stress genes by hydrogen peroxide and metal ions // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 8190−8194.
  127. Cirilo R. The response of Saccharomyces cerevisiae to oxidative stress conditions involves the gene GTT2 // Euro. J. Biochem. 2001. V. 268. № si. P. 43−189.
  128. Claiborne A. Catalase activity // Handbook of Methods for Oxygen Radical Research. Boca Raton: CRC Press. 1986. P. 283−284.
  129. Conter A., Menchon C., Gutierrez C. Role of DNA supercoiling and RpoS sigma factor in the osmotic and growth phase-dependent induction of the gene osmE of Escherichia coli K-12 // J. Mol. Biol. 1997. V. 273. P. 61−74.
  130. Davidson J.F., Whyte В., Bissinger P.H., Schiestl R.H. Oxidative stress is involved in heat-induced cell death in Saccharomyces cerevisiae // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. № 10. P. 5116−5121.
  131. Davies K.J.A. Protein damage and degradation by oxygen radicals // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 9902−9907.
  132. De Maio A. Heat shock proteins: facts, thoughts and dreams // Shock. 1999. V. 11. № 1. P. 1−12.
  133. Deryabina Yu., Bazhenova E., Saris N.-E., Zvyagilskaya R. Ca2+ efflux from mitochondria of the teast Endomyces magnusii I/ J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 47 901−47 906.
  134. Dillon J.G., Tatsumi C.M., Tandingan P.G., Castenholz R.W. Effect of environmental factors on the synthesis of scytonemic, a UV-screening pigment, in a cyanobacterium {Chroococcidiopsis sp.)//Arch. Microbiol. 2002. V. 177. P. 322−331.
  135. Ding H., Demple B. In vivo kinetics of a redox-regulated transcriptional switch // Proc. Natl. Acad. USA. 1997. V. 94. P. 8445−8449.
  136. Dworkin M. Recent advances in the social and developmental biology of the Myxobacteria 11 Microbiol. Rev. 1996. V. 60. № 1. P. 70−84.
  137. S.W., Grindle M., Lewis D.H. // Mycol. Res. 1991. V. 95. P. 457−464.
  138. Esposito D., Del Vecchio P., Barone G. Interaction with natural polyamines and thermal stability о DNA. A DSC study and a theoretical reconsideration //J. Am. Chem. Soc. 1997. V. 119. P. 2606−2613.
  139. Farewell A., Kvint K., Nystrom T. Negative regulation by RpoS: a case of a sigma factor competition // Mol. Microbiol. 1998. V. 29. P. 1039−1051.
  140. Farr S.B., Kogoma T. Oxidative stress responses in Escherichia coli and Salmonella typhimurium II Microbiol. Rev. 1991. V. 55. P. 561−585.
  141. Folch J., Less M., Sloane-Stanley C.A. A simple method for the isolation and purification of total lipids from animal tissues // J. Biol. Chem. 1957. V. 226. № 1. P. 497−509.
  142. Fridovich I. Superoxide dismutases // Ann. Rev. Biochem. 1975. V. 44. № 1. P. 147−159.
  143. Fridovich I. Superoxide dismutases: adaptation to paramagnetic gas // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 7761−7770.
  144. Fridovich I. The biology of oxygen radicals // Science. 1978. V. 201. P. 875−880.
  145. Fuqua W.C., Winans S.C., Greenberg E.P. Quorum sensing in bacteria: the LuxR-LuxI family of cell density-responsive transcriptional regulators// J. Bacteriol. 1994. V. 176. № 2. P. 269−275.
  146. Gardner P.R., Fridovich I. Superoxide sensitivity of Escherichia coli aconitase //J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 19 328−19 333.
  147. Gaudu P., Weiss B. SoxR, a 2Fe-2S. transcription factor, is active only in its oxidized form //Proc. Natl. Acad. USA. 1996. V. 93. P. 10 094−10 096.
  148. Goldstein J., Pollit N.S., Inouye M. Major cold shock protein of Escherichia coli I/ Proc. Natl. Acad. USA. 1990. V. 87. № 1. P. 283−287.
  149. Graf E., Empson K., Eaton J. Phytic acid — a natural antioxidant //J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 11 647−11 650.
  150. Graumann P., Marahiel M.A. Some like it cold: response of microorganisms to cold shock // Arch. Microbiol. 1996. V. 166. P. 293−300.
  151. Graumann P., Schroder K., Schmid R. Cold shock stress-induced protein in Bacillus subtilis 111. Bacteriol. 1996. V. 178. P. 4611−4619.
  152. На H.C., Sirisoma N.S., Kuppusamy P. The natural polyamine spermine functions directly as a free radical scavenger // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998a. V. 95. P. 11 140−11 145.
  153. На H.C., Yager J.D., Woster P.M., Casero R.A. Structural specificity of polyamine analogues in the protection of DNA from strand breaks induced by reactive oxygen species// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998b. V. 244. P. 298−303.
  154. Hage R., Hora J., Swarthoff Т., Twisker R. Method for enhancing the activity of enzymes // US 6 225 275, 2001.
  155. Hecker M., Volker U. General stress proteins in Bacillus subtilis II FEMS Microbiol. Ecol. 1990. V. 74. P. 197−214.
  156. Hecker M., Volker U. Non-specific, general and multiple stress resistance of growth-restricted Bacillus subtilis cells by the expression of the oB regulon // Mol. Microbiol. 1998. V. 29. P. l 129−1136.
  157. Hengge-Aronis R. Back to log phase: crs as a global regulator in the osmotic control of gene expression // Mol. Microbiol. 1996. V. 21. P. 887−893.
  158. Hengge-Aronis R. Survival of hunger and stress: the role of rpoS in early stationary phase gene regulation in Escherichia coli II Cell. 1993. V. 72. P. 165−168.
  159. Hidalgo E., Bollinger J., Bradley T.M., Walsh C.T.4,Demple B. Binuclear 2Fe-2S. clusters in the Escherichia coli SoxR protein and role of the metal centers in transcription //J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 20 908−20 914.
  160. Hidalgo E., Demple B. Adaptive responses to oxidative stress: the SoxRS and OxyR regulon. In: Regulator of gene expression in Escherichia coli / Ed. Lin E., Linch A. Austin: R.G. Landes Company, 1996. P. 435−452.
  161. Hladyszowski J., Zubik L., Kozubek A. Quantum mechanical and experimental oxidation studies of pentadecylresorcinol, olivetol, orcinol and resorcinol // Free Radic. Res. 1998. V. 28. № 4. P. 359−368.
  162. Honda K., Kataoka M., Sakuradani E., Shimizu S. Role of Acinetobacter calcoaceticus 3,4-dihydrocoumarin hydrolase in oxidative stress defence against peroxoacids // Euro. J. Biochem. 2003. V. 270. № 3. P. 486−494.
  163. Hossain M.M., Nakamoto H. Role for the cyanobacterial HtpG in protection from oxidative stress // Current Microbiol. 2003. V. 46. № I. P. 70−76.
  164. Huisman G.W., Kolter R. Sensing starvation: a homoserine lactone — dependent signaling pathway in Escherichia coli II Science. 1994. V. 265. P. 537−539.
  165. Hussain N.H., Goodson M., Rowbury R J. // Science Progress. 1998. V. 81. № 1. P. 69−80.
  166. Ichise N., Morita N., Hoshino Т., Kawasaki K., Yumoto I., Okuyama H. A mechanism of resistance to hydrogen peroxide in Vibrio rumoiensis S-l // Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65. № 1. P. 73−79.
  167. Imlay J.A., Fridovich I. Assay of metabolic superoxide production in Escherichia coli/П. Biol. Chem. 1991a. V. 266. P. 6957−6965.
  168. Imlay J.A., Fridovich I. Superoxide production by respiring membranes of Escherichia coli II Free Radic. Res. Comms. 1991b. V. 12−13. P. 59−66.
  169. Ishihama A. Adaptation of gene expression in stationary phase bacteria // Curr. Opin. Genet. Develop. 1997. V. 7. P. 582−588.
  170. Jamieson D.J. Oxidative stress responses of Saccharomyces cerevisiae II Redox. Rep. 1995. V. 1. № 1. P. 89−95.
  171. Jamieson D.J., Storz G. Transcriptional regulators of oxidative stress response. In: Oxidative stress the molecular biology of antioxidant defenses / Ed. Scandalios J.G. Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor, 1997. P. 91−115.
  172. Jiang W., Hou Y., Inouye M. CspA, the major cold-shock protein of Escherichia coli, is an RNA chaperone//J. Biol. Chem. 1997. V. 272. № 1. P. 196−202.
  173. Jones P.G., Cashel U., Glaser G., Neidhardt F.C. Function of a relaxed-like state following temperature downshifts in Escherichia coli 11 J. Bacteriol. 1992a. V. 174. P.3903−3914.
  174. Jones P.G., Inouye M. RbfA, 30S ribosomal binding factor, is a cold-shock protein whose absence triggers the cold-shock response // Mol. Microbiol. 1996. V. 21. № 6. P. 1207−1218.
  175. Jones P.G., Inouye M. The cold-shock response — a hot topic // Mol. Microbiol. 1994. V. 11. № 5. P. 811 -818.
  176. Jones P.G., Krah R., Tafuri S.R., Wollfe A.P. DNA gyrase, CS7.4, and the cold shock response in Escherichia coli И J. Bacteriol. 1992b. V. 174. № 18. P. 5798−5802.
  177. Jones P.G., Mitta M., Kim W.J., Inouye M. Cold shock inducts a major ribosomal-associated protein that unwinds double-standed RNA in Escherichia coli 11 Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 76−80.
  178. Jones P.G., VanBogelen R.A., Neidhardt F.C. Induction of proteins in response to low temperature in Escherichia coli Hi. Bacteriol. 1987. V. 169. № 5. P. 2092−2095.
  179. Kaiser D., Losick R. How and why bacteria talk to each other // Cell. 1993. V. 79. P. 873−885.
  180. Kandror O., Goldberg A.L. Trigger factor is induced upon cold shock and enhances viability of Escherichia coli at low temperature // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 4978−4981.
  181. Kell D., Kaprelyants A.S., Grafen A. Pheromones, social behavior and functions of secondary metabolism in bacteria // Trend in Ecology and Evolution. 1995. V. 10. P. 126−129.
  182. Keyer K., Gort A.S., Imlay J. A. Superoxide and the production of oxidative DNA damage//J. Bacteriol. 1995. V. 177. P.6782−6790.
  183. Keyer K., Imlay J.A. Superoxide accelerates DNA damage by elevating free-iron levels // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 13 635−13 640.
  184. Khan A.U.//Science. 1970. V. 168. P.476−482.
  185. Kilstrup M., Jacobsen S., Hammer K., Vogensen F.K. Induction of heat shock proteins DnaK, GroEL and GroES by salt stress in Lactococcus lactic И Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 179. № 17. P. 5471−5481.
  186. Klibanov A.M.//Trends in Biochem. Tech. 1997. V. 15. P. 97−101.
  187. Kogoma T. Stable DNA replication: Interplay between DNA replication, homology recombination, and transcription // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1997. V. 61. P. 212−238.
  188. Kozubek A., Tyman J.H.P. Resorcinolic lipids, the natural non-isoprenoid phenolic amphiphiles and their biological activity // Chem. Rev. 1999. V. 99. № 1. P. 1−31.
  189. Kruger E., Volker U., Hecker M. Stress induction of clpC in Bacillus subtilis and its involvement in stress tolerance//J. Bacteriol. 1994. V. 176. № 11. P. 3360−3367.
  190. Lange R., Hengge-Aronis R. Identification of a central regulator of stationary-phase gene expression in Escherichia coli II Mol. Microbiol. 1991. V. 5. P. 49−59.
  191. Lange R., Hengge-Aronis R. The cellular concentration of the ss subunit of RNA-polimerase in Escherichia coli is controlled at the levels of transcription, translation and protein stability//Genes Dev. 1994. V. 8. P. 1600−1612.
  192. Laport M.S., da Silva M.R., Silva C.C., de Freire Bastos M.C., Giambiagi-deMarval M. Heat-resistance and heat-shock response in the nosocomial pathogen Enterococcus faecium И Current Microbiol. 2003. V. 46. P. 313−317.
  193. Lausova A., Ferianc P., Polec B. The effect of different oxidative challenge on growth and stress protein induction in Escherichia coli И Biologia (Bratislava). 1999. P. 649−660.
  194. Leblanc L., Leboeuf C., Leroi F., Hartke A., Auffray Y. Comparison between NaCl tolerance response and acclimation to cold temperature in Shewanella putrefaciens 11 Current Microbiol. 2003. V. 46. P. 157−162.
  195. Leblanc L., Leroi F., Hartke A., Auffray Y. Do stresses encountered during the smoked salmon process influence the survival of the spoiling bacterium Shewanella putrefaciensl II Lett. Appl. Microbiol. 2000. V. 30. P. 427−442.
  196. Lee P.C., Bochner B.R., Ames B.N. AppA, heat shock stress and cell oxidation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1983. V. 80. P. 7596−7600.
  197. Lelivelt M.J., Kawula Т.Н. Hsc66, an Hsp70 homolog in Escherichia coli, is induced by cold shock but not by heat shock// J. Bacteriol. 1995. V. 177. № 17. P. 4900−4907.
  198. Lemos J.A.C., Burne R.A., Castro A.C.D. Molecular cloning, purification and immunological response of recombinant GroEL and DnaK from Streptococcus pyogenes И FEMS Immunol. Med. Microbiol. 2000. V. 28. P. 121−128.
  199. Lemos J.A.C., Giambiagi-deMarval M., Castro A.C.D. Expression of heat shock proteins in Streptococcus pyogenes and their immunoreactivity with sera from patients with streptococcal diseases // Med. Microbiol. 1998. V. 47. P. 711−715.
  200. Lenders J.P., Crichton R.R. Thermal stabilization of amylolytic enzymes by covalent coupling to soluble polysaccharides // Biotechnol. Bioeng. 1984. V. 26. P. 1343−1351.
  201. Liochev S.I., Hausladen A., Beyer W.F., Fridovich I. NADPH-ferredoxin oxidoreductase acts as a paraquat diaphorase and is a member of the soxRS regulon //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 1328−1331.
  202. Loewen P.C., Hengge-Aronis R. The role of the sigma factor gs (KatF) in bacterial global regulation // Annu. Rev. Microbiol. 1994. V. 48. P. 53−80.
  203. Loosdrecht van M. Bacterial adhesion / Wageningen: Agricaltural Univer., 1990. P. 200.
  204. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent//J. Biol. Chem. 1951. V. 193. P. 265−275.
  205. Marshall K.C. Adhesion as a strategy for access to nutrients // Bacterial adhesion. Molecular and ecological diversity. New York: Wiley-Liss, 1996. P. 59−88.
  206. Martinez A., Kolter R. Protection of DNA during oxidative stress by the nonspecific DNA-binding protein Dps//J. Bacteriol. 1997. V. 179. P. 5188−5194.
  207. Messner K.R., Imlay J. A. The identification of primary sites of superoxide and hydrogen peroxide formation in the aerobic respiratory chain and sulfite reductase complex of Escherichia coli И J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 1 011 910 128.
  208. Michel V., Lehoux I., Depret G. The cold shock response of the phychotrophic bacterium Pseudomonas fragi involves four low-molecular-mass nucleic acid-binding proteins//J. Bacteriol. 1997. V. 179. P. 7991−7942.
  209. G.L. // Anal. Chem. 1959. V. 31. № 5. P. 426.
  210. Mongkolsuk S., Vattanaviboon P., Praituan W. Induced adaptive and cross-protection responses against oxidative stress killing in a bacterial phytopathogen, Xanthomonas oryzae pv oryzae И FEMS Microbiol. Lett. 1997. V. 146. № 2. P. 217−222.
  211. Moreau P.L., Gerard F., Lutz N.W., Cozzone P. Non-growing Escherichia coli cells starved for glucose or phosphate use different mechanisms to survive oxidative stress // Mol. Microbiol. 2001. V. 39. № 4. P. 1048−1060.
  212. Morris J.G. Bacterial shock responses // Endeavour, New Series. 1993. V. 17. № 1. P. 2−6.
  213. Mosbach K. Immobilized enzymes and cells: Parts В, С // Methods Enzymol. V. 135 and 136. Academic Press, New York, 1987. P. 120.
  214. Muffler A., Fischer D., Alluvia S., Storz G., Hengge-Aronis R. The response regulator RssB controls stability of the crs subunit of RNA polymerase in Escherichia c0////EMBOJ. 1996. V. 15. P. 1333−1339.
  215. Murray K.D., Bremer H. Control of the spoT-dependent ppGpp synthesis and degradation in Escherichia coli Hi. Mol. Biol. 1996. V. 259. P. 41−57.
  216. Musso H. Phenol oxidation reactions //Ange. Chem. Internat. Edit. 1963. V. 2. № 12. P. 723−735.
  217. Nathan C.F. Secretory products of macrophages // J. Clin. Invest. 1987. V. 79. P. 319−326.
  218. Neves M.J., Jorge J.A., Francois J.M., Terenzi H. Effects of heat shock on the level of trehalose and glycogen, and on the induction of thermotolerance in Neurospora crassa 11 FEBS Lett. 1991. V. 283. № 1. P. 19−22.
  219. Nunoshiba Т., Hidalgo E., Cuevas C.F.A., Demple B. 2-Stage control of an oxidative stress regulon — the Escherichia coli soxR protein triggers redox-inducible expression of the soxS regulatory gene // J. Bacteriol. 1992. V. 174. P. 6054−6060.
  220. Nystrom Т., Neidhardt F.C. Cloning, mapping and nucleotide sequencing of a gene encoding a universal stress protein in Escherichia coli II Mol. Microbiol. 1992. V. 6. P. 3187−3198.
  221. Pannekoek Y., van Putten J.P., Dankert J. Identification and molecular analysis of 63-kilodalton stress protein from Neisseria gonorrhoeae II J. Bacteriol.1992. V. 174. № 21. P. 6928−6937.
  222. Panoff J.-M., Thammavongs В., Gueguen M. Cold stress responses in mesophilic bacteria CY 972 069 //J. Cryobiol. 1998. V. 36. P. 75−83.
  223. Park J.J. Cellular responses to freeze-thawstress// Ph. D Thesis. University of New South Wales (Australia). 2000.
  224. Parsek M.R., Greenberg E.P. Acyl-homoserine lactone quorum sensing in Gram-negative bacteria: A signaling mechanism involved in associations with higher organisms // PNAS. 2000. V. 97. № 16. P. 8789−8793.
  225. Parsell D.A., Lindquist S. The function of heat-shock proteins in stress tolerance: degradation and reactivation of damaged proteins//Annu. Rev. Genet.1993. V. 27. P. 437−496.
  226. Q., Berg K., Moan J., Kongshaug M., Nesland J.M. 5-Aminolevulinic acid-based photodynamic therapy: principles and experimental research //Photochem. Photobiol. 1997. V. 65. P. 235−251.
  227. Pinheiro R., Belo I., Mota M. Oxidative stress response of Kluyveromyces marxianus to hydrogen peroxide, paraquat and pressure // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. V. 58. № 6. P. 842−847.
  228. Piper P.W. Molecular events associated with acquisition of heat tolerance by the yeast Saccharomyces cerevisiae // FEMS Microbiol. Rev. 1993. V. 11. № 4. P. 339−355.
  229. Plaza del Pino I.M., Sanchez-Ruiz J.M. An osmolyte effect on the heat capacity change for protein folding// Biochemistry. 1995.V. 34. P. 8621−8634.
  230. Qu Y., Bolen C.L., Bolen D.W. Osmolyte-driven contraction of a random coil protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 9268−9273.
  231. Rao N., Kornberg A. Inorganic polyphosphate supports resistance and survival of stationary phase Escherichia colill J. Bacteriol. 1996. V. 178. P. 1394−1400.
  232. Rowbury R.J. Life sciences up-date. Do we need to rethink our ideas on the mechanisms of inducible processes in bacteria?// Science Progress. 1998. V. 81. № 3. P. 193−204.
  233. Rowbury R.J., Goodson M. An extracellular acid-stress-sensing protein needed for acid tolerance induction in Escherichia coli II FEMS Microbiol. Lett. 1999a. V. 174. № 1. P. 49−55.
  234. Rowbury R.J., Goodson M. An extracellular stress-sensing protein is activated by heat and UV irradiation as well as by mild acid ity, the activation producing an acid tolerance-including protein // Lett. Appl. Microbiol. 1999b. V. 29. № 1. P. 10−14.
  235. Rowbury R.J., Goodson M. Extracellular sensing and signaling pheromones switch-on thermotolerance and other stress responses in Escherichia coli II Science Progress. 2001. V. 84. P. 205−233.
  236. Rowbury R.J., Humphrey T.J., Goodson M. Properties of an L-glutamate-induced tolerance response which involves the functioning of extracellular induction components //J. Appl. Microbiol. 1999. V. 86. P. 325−330.
  237. R.J., Hussain N.H. // Lett. Appl. Microbiol. 1998. № 27. P. 193−197.
  238. Rusting R.L. Why do we age // Sci. Amer. 1992. V. 267. P. 86−95.
  239. Salmond G., Bycroft B.W., Stewart C., Williams P. The bacterial «enigma»: cracking the code of cell-cell communication // Mol. Microbiol. 1995. V. 16. № 4. P. 615−624.
  240. Sanders J.W., Venema G. Kok J. Environmental stress responses in Lactococcus lactis II FEMS Microbiol. Rev. 1999. V. 23. № 3. P. 483−501.
  241. Schein C.H. Solubility as a function of protein structure and solvent components // Biotechnology. 1990. V. 8. P. 308−317.
  242. Schultz T.W. Relative toxicity of para-substituted phenols: log KOW and pKa-dependent structure-activity relationships // Bull Environ. Contam. and Toxicol. 1987. V. 38. № 6. P. 994−1002.
  243. Seaver L.C., Imlay J. Alkylhydroperoxide reductase is the primary scavenger of endogenous hydrogen peroxide in Escherichia coli I/ J. Bacteriol. 2001. V. 183. P. 7173−7181.
  244. D.A., Dworkin M. (Eds.). Bacteria as multicellular organisms / N-Y.: Oxford Univ. Press, 1997. 456 p.
  245. Shinto Т., Hiraki C. Enzyme reaction stabilizers and enzyme preservatives // EP0599652. 1994.
  246. ShuklaH.D., Singh B.R. Identification ofDnaJ-likechaperonein Clostridium botulinum type A // J. Protein Chem. 1999. V. 18. № 6. P. 695−700.
  247. Skorko-Glonek J., Zurawa D., Kuczwara E., Wozniak M., Wypych Z., Lipinska B. The Escherichia coli heat shock protease HtrA participates in defense against oxidative stress // Mol. Gen. Genet. 1999. V. 262. № 2. P. 342−350.
  248. Sorokin D.Yu., Robertson L.A., Kuenen J.G. Isolatoin and characterization of alkaliphilic, chemolithoautotrophic, sulphur-oxidizing bacteria // Antonie van Leeuwenhoek. 2000. V. 77. P. 251−260.
  249. Storz G., Imlay J.A. Oxidative stress // Curr. Opin. Microbiol. 1999. V. 2. № 2. P. 188−194.
  250. Storz G., Tartaglia L.A., Ames B.N. Transcription regulator of oxidative stress-inducible genes: direct activation by oxidation // Science. 1990. V. 248. P. 189−194.
  251. Storz G., Toledano M. Regulation of bacterial gene expression in response to oxidative stress // Methods in Enzymology. 1994. V. 236. Part B. P. 196−207.
  252. Stranjord A.J.G., Barbara P.F. Proton-transfer kinetics of 3-hydroxyflavone: solvent effects. //J. Phys. Chem. 1985. V. 89. P. 2355.
  253. Sugiyama K., Izawa S. Inoue Y. The Yaplp-dependent induction of glutathione synthesis in heat shock response of Saccharomyces cerevisiae II J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 20. P. 15 535−15 540.
  254. J., Hamada Т., Seto Т., Yamamoto S. // Bull. Chem. Soc. Jap. 1980. V. 53. P. 583−589.
  255. J., Kondo H., Akimaru K. // Chem. Lett. 1978. V. 8. P. 821−824.
  256. Svensater G., Sjogreen В., Hamilton I.R. Multiple stress responses in Streptococcus mutans and induction of general and stress-specific proteins // Microbiol. UK. 2000. V. 146. № 1. P. 107−117.
  257. Tartaglia L.A., Storz G., Brodsky M.N. Alkylhydroperoxide reductase from Salmonella typhimurium: sequence and homology to thioredoxin reductase and other flavoprotein disulfide oxidoreductases//J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 10 525−10 540.
  258. Tatzelt J., Prusiner S.B., Welch W.J. Chemical chaperones interfere with the formation of scrapie prion protein // Moll. Cell. Biol. 1996. V. 15. № 23. P. 6363−6373.
  259. Terzenbach D.P., Blaut M. Purification and characterization of a catalase from the nonsulfur phototrophic bacterium Rhodobacter sphaeroides ATH 2.4.1 and its role in the oxidative stress response // Arch. Microbiol. 1998. V. 169. № 6. P. 503−508.
  260. Timasheff S.N., Arakawa T. Protein structure. A practical approach / IRL Press, Oxford, 1990. 331 p.
  261. Tkachenko A., Nesterova L., Pshenichnov M. The role of the natural polyamine putrescine in defense against oxidative stress in Escherichia colill Arch. Microbiol. 2001. V. 176. № ½. P. 155−157.
  262. Tluscik F., Kozubek A., Mejbaum-Katzenellenbogen W. Alkylresorcinols in rye (Secale cereale L.) grains // Act. Soc. Bot. Pol. 1981. V. 54. № 7. P. 645−651.
  263. Tonami H., Uyama H., Kobayashi S., Fujita Т., Taguchi Y., Osada K. Chemoselective oxidative polymerization of m-ethynylphenol by peroxidase catalyst to a new reactive polyphenol // Biomacromolecules. 2000. V. 2. № 1. P. 149−151.
  264. Tran L.T., Inoue Y., Kimura A. Oxidative stress response in yeast: purification and some properties of a membrane-bound glutathione peroxidase from Hansenula mrakii /I Biochem. Biophys. Acta. 1993. V. 1164. P. 166−172.
  265. Van der Meulen F.W., Ibrahim K., Sterenborg H.J., Alphen L.V., Maikoe A., Dankert J. Photodynamic destruction of Haemophilus parainfluenzae by endogenously produced porphyrins //J. Photochem. Photobiol. B. Biol. 1997. V. 40. P. 204−208.
  266. Van der Vies S.M., Georgopoulos C. Regulation of chaperonin gene expression // Chaperonins (Series: Cell Biology, A Series of Monographs). 1996. P. 137−166.
  267. Viner R. Hans Selye and the making of stress theory // Social studies of science. L. 1999. V. 29. № 3. P. 391−410.
  268. Volker U., Engelmann S., Maul В., Riethdorf S., Volker A., Schmid R., Mach H., Hecker M. Analysis of the induction of general stress proteins of Bacillus subtilis II Microbiol. 1994. V. 140. P. 741−752.
  269. Volkin D.B., Klibanov A.M. A practical approach. In: Protein function / Ed. Creighton Т.Е. IRL Press, Oxford, UK, 1989. P. 1−24.
  270. Vorobjeva L.I., Khodjaev E.Yu., Cherdinceva T.A. The study of induced antimutagenesis of propionic acid bacteria//J. Microbiol. Meth. 1996. V. 24. № 3. P. 249−258.
  271. L.I., Khodjaev E.Yu., Ponomareva G.M., Varjuhina S.Yu. // Proc. 3rd Int. Conf. on Predictive Modeling in Foods. Leuven. Belgium. 2000. P. 182−184.
  272. Votyakova T.V., Bazhenova E.N., Zvyagilskaya R.A. Regulation of the yeast mitochondrial Ca2+ uptake by polyamines and Mg2+ // J. Bioenerg. Biomembr. 1993. V. 25. P. 569−574.
  273. Wang J.Y., Syvanen M. DNA twist as a transcriptional sensor for environmental changes // Mol. Microbiol. 1992. V. 614. P. 1861−1866.
  274. Welch W.J., Brown C.R. Influence of molecular and chemical chaperones on protein folding//Cell Stress and Chaperones. 1996. V. l.№ 2. P. 109−115.
  275. Welsh D.T. Ecological significance of compatible solute accumulation by microorganisms: from single cells to global climate // FEMS Microbiol. Rev. 2000. V. 24. № 3. P. 263−290.
  276. Winkler K., Kienle I., Burger M., Wagner L.C., Holzier H. Metabolic regulation of the trehalose content of vegetative yeast // FEBS Lett. 1991. V. 291. № 2. P. 269−272.
  277. Woods M.L., Bonfiglioli R., MsGee L.A. Georgopoulos C. Synthesis of select group of proteins by Neisseria gonorrhoeable in response to thermal stress // Infect, and Immun. 1990. V. 58. № 3. P. 719−725.
  278. Wu J., Dunkan W., Wiess B. Overproduction and physical characterization of SoxR 2Fe-2S. protein that governs an oxidative response regulon in Escherichia coli IIУ Biol. Chem. 1995. V. 270. № 17. P. 10 323−10 327.
  279. Yumoto I., Yamazaki K., Kawasaki K., Ichise N., Morita N., Hoshino Т., Okuyama H. Isolation of Vibrio sp. S-l exhibiting extraordinarily high catalase activity//J. Ferment. Bioeng. 1998. V. 85. P. 113−116.
  280. Zgurskaya H.I., Keyhan M., Matin A. The as level in starving Escherichia coli cells increases solely as a result of its increased stability, despite decreased synthesis // Mol. Microbiol. 1997. V. 24. P. 643−651.
  281. Zheng M., Aslund F., Storz G. Activation of the OxyR transcription factor by reversible disulfide bond formation // Science. 1998. V. 279. P. 1718−1721.
  282. Zheng M., Storz G. Redox sensing by prokaryotic transcription factors // Biochem. Pharmacol. 2000. V. 59. № 1. P. 1−6.
  283. Zheng Y.-J., Ornstein R.L. // Biopolymers. 1996. V. 38. P. 791−799.
  284. Zvyagilskaya R., Andreishcheva E., Soares I.M.I., Khozin I., Berhe A., Persson B.L. Isolation and characterization of a novel leaf-inhabiting osmo-, salt and alkali-tolerant Yarrowia lipolytica strain // J. Basic Microbiol. 2001. V. 41. P. 283−303.
  285. Zvyagilskaya R., Bazhenova E., Deryabina Yu. The Ca2+ transport system of yeast mitochondria as affected by physiolodical effectors // Yeast. 1995. V. 11. P. 469.
  286. Также благодарю свою любимую семью за постоянную моральную и материальную поддержку.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!