Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Механизм формирования электронно-возбужденных состояний в бактериальной биолюминесценции

Диссертация: Механизм формирования электронно-возбужденных состояний в бактериальной биолюминесценции
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Использзованные в работе подходы к изучению механизма функционирования биологических систем на основе анализа эффективности элементарных физико-химических процессов, варьируемых в результате воздействия на систему рядами гомологичных соединений с различными их физико-химическими характеристиками, перспективны и для изучения других биологических систем. Прежде всего, наиболее явно прослеживается… Читать ещё >

Механизм формирования электронно-возбужденных состояний в бактериальной биолюминесценции (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 1. ЭЛЕКТРОННО-ВОЗБУЖДЕННЫЕ СОСТОЯНИЯ В БАКТЕРИАЛЬНОЙ ЛЮМИНЕСЦЕНЦИИ
    • 1. 1. Ферментативные хемилюминесцентные реакции светящихся организмов
    • 1. 2. Механизмы формирования электронно-возбужденных состояний хемилюминесцентной ферментативной реакции
      • 1. 2. 1. Химические процессы, предшествующие стадии электронного возбуждения
      • 1. 2. 2. Взаимодействие субстратов с ферментами в надмолекулярных структурах
      • 1. 2. 3. Стадия формирования электронно-возбужденных состояний
    • 1. 3. Возможность заселения высших электронно-колебательных состояний эмиттера
      • 1. 3. 1. Закономерности внутримолекулярной миграции энергии возбуждения в эмиттере
      • 1. 3. 2. Формирование электронно-возбужденных состояний в хемилюминесцентных процессах
      • 1. 3. 3. Заселение высших электронно-возбужденных состояний эмиттера в биолюминесцентном процессе
    • 1. 4. Эффективность элементарных физико-химических процессов в биолюминесцентной реакции
      • 1. 4. 1. Механизмы переноса энергии электронного возбуждения в люминесцентных системах. Природа донора и акцептора
      • 1. 4. 2. Миграция электрона в биолюминесцентных системах
      • 1. 4. 3. Миграция водорода (Н=е" + Н1″) в биолюминесцентной системе. 96 1.5. Применение спектроскопии с временным разрешением для изучения межмолекулярных взаимодействий
    • 1. 6. Использование системы сопряженных ферментативных реакций качестве люминесцентного биотеста

Процессы жизнедеятельности организмов всегда сопровождаются слабой и сверхслабой хемилюминесценцией. Это связано с тем, что в результате реакций окисления в биологических системах формируются электронно-возбужденные состояния молекул продуктов. Малый квантовый выход хемилюминесценции в живых объектах связан с эффективной безызлучательной конверсией возбуждения. Биолюминесценция является частным случаем хемилюминесценции, отличается присутствием биологических катализаторов и характеризуется высокими квантовыми выходами (от 1 до 100%). Формирование возбужденных состояний эмиттера биолюминесценции является наименее изученной стадией биолюминесцентного процесса.

В настоящее время изучение механизма формирования возбуждения в хемилюминесцентных реакциях осуществляется на основе квантово-химических подходов с учетом анализа скоростей элементарных физико-химических процессов. Наиболее вероятным полагается формирование пп*-состояний с локализацией возбуждения на карбонильных группах. С другой стороны, В 70-х 80-х годах разработана систематика молекул по спектрально-люминесцентным свойствам, в соответствии с которой эмиттеры всех биолюминесцентных организмов принадлежат к V спектрально-люминесцентной группе, молекулы которой характеризуются высокими квантовыми выходами 7Т7Г*-флуоресценции и высшими состояния пя*-типа. Именно принадлежность эмиттеров биолюминесценции к данной группе соединений и определяет высокие квантовые выходы излучательной дезактвации возбужденных эмиттеров биолюминесценции. Т.о., интенсивность биолюминесценции определяется, во-первых, высокими скоростями ферментативных биолюминесцентных реакций, и, во-вторых, электронной структурой молекул эмиттеров.

Изучение механизма биолюминесценции предполагает анализ скоростей элементарных физико-химических процессов (миграции энергии, электрона), ведущих к формированию и дезактивации электронно-возбужденных состояний эмиттера биолюминесценции. При этом эффективность излучательной дезактивации флуоресцентных состояний в биолюминесцентном процессе (интенсивность биолюминесценции) является интегральной характеристикой скоростей элементарных физико-химических процессов на всех стадиях биолюминесцентного процесса: от начальных стадий химических перестроек до формирования и дезактивации электронно-возбужденных состояний.

Для анализа скоростей элементарных физико-химических процессов в биолюминесцентной системе использован метод воздействия на систему рядами гомологичных соединений, различающихся их физико-химическими характеристиками: энергией электронно-возбужденных состояний, квантовым выходом флуоресценции, редокс-потенциалом, количеством гидрофобных заместителей, включением в состав молекулы тяжелого атома и др. Физико-химические характеристики экзогенных соединений определяют их влияние на элементарные физико-химические процессы. Так, скорость межмолекулярной миграции энергии возбуждения определяется относительным положением уровней энергии электронных состояний донора и акцептораскорость внутримолекулярной миграции энергии зависит от присутствия тяжелого атомаэффективность миграции электрона или водорода в полярной среде (Н = е" + Н+) определяются электронно-акцепторными характеристиками экзогенных молекулгидрофобные взаимодействия зависят от количества и размера гидрофобных фрагментов в этих соединениях.

Таким образом, развитие теорий хемилюминесценции, строения молекул и межмолекулярной миграции энергии возбуждения определяют основудля изучения физико-химического механизма формирования возбуждения в биолюминесцентном процессе. Исследование механизма формирования электронно-возбужденных состояний биолюминесцентного эмиттера актуально с научной точки зрения.

Анализ закономерностей воздействия экзогенных соединений на биолюминесцентные системы актуален и с практической точки зрения, т.к. результатом его является создание физико-химических основ люминесцентного биотестирования.

Цель исследования. Целью работы является изучение механизма формирования электронно-возбужденных состояний в биолюминесценции на основе закономерностей воздействия рядов соединений с различными физико-химическими характеристиками на биолюминесцентную систему сопряженных ферментативных реакций.

В работе поставлены следующие задачи.

1. Исследовать элементарные стадии, предшествующие образованию флуоресцентных состояний эмиттера бактериальной биолюминесценции. Экспериментально доказать возможность заселения высших электронно-возбужденных состояний эмиттера на основе анализа спектров биолюминесценции в присутствии ароматических соединений с различной энергией флуоресцентных состояний.

2. Установить зависимость эффективности излучательной дезактивации флуоресцентных состояний биолюминесцентного эмиттера от следующих факторов:

• эффективности межмолекулярной миграции энергии возбуждения, варьируемой добавлением экзогенных соединений с различными энергиями флуоресцентных (8*0 состояний;

• эффективности внутримолекулярной миграции энергии возбуждения, варьируемой добавлением экзогенных соединений, включающих атомы галоидов разной массы;

• влияния катионов металлов с различными электронно-акцепторными свойствами на распределение электронной плотности в биолюминесцентной системе сопряженных реакций;

• влияния экзогенных окислителей на процессы миграции водорода (Н = е" + Н*) в окислительно-восстановительной реакции с участием НАДН, сопряженной с биолюминесцентной реакцией.

3. Установить зависимости эффективности взаимодействия экзогенных соединений с ферментами биолюминесцентной системы реакций от физико-химических характеристик данных соединений.

4. Разработать физико-химические основы люминесцентного биотестирования для прогнозирования результатов анализа и направленного изменения чувствительности биотестов к определенным группам поллютантов.

Научная новизна. Впервые экспериментально доказана возможность участия высших электронно-возбужденных состояний эмиттера в биолюминесцентном процессе. Установлена энергия высших электронно-возбужденных состояний — порядка 26 000 см" 1. С использованием метода флуоресцентной спектроскопии с временным разрешением показана возможность межмолекулярной резонансной миграции энергии с высших электронно-возбужденных состояний биолюминесцентного эмиттера на экзогенные гидрофобные молекулы.

Впервые эффективность излучательной дезактивации флуоресцентных состояний биолюминесцентного эмиттера связана со скоростями элементарных физико-химических процессов (переноса энергии, электрона, водорода), которые варьировались добавлением экзогенных соединений с заданными физико-химическими характеристиками (энергией электронно-возбужденных состояний, квантовым выходом флуоресценции, редокс-потенциалом, количеством гидрофобных заместителей и т. д.). Установлены зависимости между данными характеристиками экзогенных соединений и изменением скорости и спектральных характеристик биолюминесцентной реакции. Продемонстрирован внешний эффект тяжелого атома в биолюминесцентной системе. Показано, что изменение кинетических параметров биолюминесценции (индукционного периода, времени выхода на максимум биолюминесценции) системы сопряженных ферментативных реакций, катализируемых бактериальной люциферазой и НАД (Ф):ФМН-оксидоредуктазой, в присутствии окислителей связаны с влиянием этих молекул на процессы переноса водорода (Н = е" + Н+) в реакции восстановления НАДН, сопряженной с биолюминесцентной реакцией. Показано, что основным механизмом влияния катионов металлов на скорость биолюминесцентной реакции является изменение распределения электронной плотности в биолюминесцентной системе сопряженных реакций. Установлена связь физико-химических характеристик экзогенных соединений (массы галогена в составе молекулы, количества гидрофобных заместителей) с эффективностью взаимодействия этих соединений с ферментами биолюминесцентной системы.

Предложен метод количественного исследования свойств биологических тестовых систем на основе воздействия рядами гомологичных соединений с различными физико-химическими характеристиками.

Положения, выносимые на защиту.

1. Обоснование и экспериментальное доказательство возможности заселения высших электронно-возбужденных состояний эмиттера бактериальной биолюминесценции в качестве стадии, предшествующей образованию флуоресцентных состояний эмиттера в биолюминесцентной реакции.

2. Механизмы воздействия экзогенных соединений на бактериальную биолюминесценцию. Связь физико-химических свойств экзогенных соединений (энергии электронно-возбужденных состояний, электронно-акцепторных характеристикам, количества гидрофобных заместителей, массы галоида в составе молекулы) со скоростями элементарных физико-химических процессов на различных стадиях биолюминесцентного процесса, эффективностью взаимодействия этих соединений с ферментами и скоростью дезактивации флуоресцентных состояний эмиттера.

3. Физико-химический подход для изучения механизма функционирования биологических тестовых систем путем воздействия рядами гомологичных соединений с различными физико-химическими характеристиками: энергией электронно-возбужденных состояний, редокс-потенциалом, гидфобностью и т. д.

Практическая значимость. Полученные в работе закономерности воздействия рядов экзогенных соединений на биолюминесцентные системы представляют собой физико-химическую основу люминесцентного биотестирования и используются при разработке методов целенаправленного изменения чувствительности биолюминесцентных тестовых систем к различным группам поллютантов и прогнозирования результатов люминесцентных биотестов.

Апробация работы. Основные положения работы представлены на 5-ой Всесоюзной конференции по органическим люминофорам (Харьков, 1987) — 3-ем Всесоюзном совещания «Люминесценция и развитие ее применений в народном хозяйстве» (Рига, 1989) — 4-ой Всесоюзной конференции по фотохимии (Новосибирск, 1989) — Совещании по проблемам гидрометеорологического обеспечения народного хозяйства Сибири (Красноярск, 1989) — 5-м Всесоюзного совещания по люминесценции (Караганда, 1989) — 3-ем Всесоюзном совещании по хемилюминесценции (Рига, 1990) — 3-ей Международной конференции по химической инженерии (Прага, 1990) — Международного конгресса по аналитической химии (Лондон, 1992) — 4-м Всесоюзном совещании «Люминесцентный анализ в медицине и экологии и его аппаратурное обеспечение» (Клин, 1992), Всероссийской конференции по биотехнологии (Пущино, 1992) — Международной конференции по наноструктурам технологиям (Москва, 1993) — Международных конференциях по биолюминесценции и хемилюминесценции (Гаваи, США, 1993, Вудс Хол, США, 1996, Болонья, Италия, 1998, Кембридж, Великобритания, 2002) — Международных конференциях по экологии (Санкт-Петербург, 1994, Пермь, 2001);

Международной конференции по антиоксидантной терапии (Берлин, 1996) — Международным совещаниям по биосенсорам (Лунд, Швеция, 1996, Берлин, Германия, 1998) — 9-ой Международной конференции по коллоидным системам (София, Болгария, 1997) — Международной конференции по биотехнологии (Будапешт, Венгрия, 1997) — 3-м Международном симпозиуме по новым ароматическим соединениям (Гонг-Конг, 1998) — Международном биофизическом конгрессе (Дели, Индия, 1999) — 2-м Съезде биофизиков России (Москва, 1999) — Международных симпозиумах по полициклическим ароматическим соединениям (Лион, Франция, 1999, Париж, Франция 2001) — 4-м Съезде белорусского общественного объединения фотобиологов и биофизиков (Минск, Белоруссия, 2000) — Международной конференции по биологической физике (Токио, Япония, 2001) — Международной конференции по химии высокоорганизованных соединений (С.-Петербург, 2001), Международной конференции по фотохимии (Москва, 2001), Международной конференции по Спектроскопии биологических молекул (Сегед, Венгрия, 2003), Международной школе по Оптике, Лазерной физике и Биофизике (Саратов, 2003).

Личный вклад соискателя состоял в проведении основных экспериментальных и теоретических работ по теме диссертации. Автору принадлежит гипотеза активности высших электронно-возбужденных состояний в биолюминесцентном процессе и метод использования рядов гомологичных соединений с различными физико-химическими характеристиками для изучения механизма функционирования ферментативных систем. Экспериментальная проверка гипотезы и использование предложенного метода осуществлялись совместно с сотрудниками и аспирантами лаборатории фотобиологии Института биофизики СО РАН., кафедры квантовой электроники Красноярского госуниверситета, лаборатории лазерной спектроскопии Новосибирского государственного технического университета, Микроспектроскопического центра Агроуниверситета г. Вагенинген (Голландия).

Основная часть результатов была получена в соавторстве с Шигориным Д. Н., Кратасюк В. А., Белобровым П. И., Е.В., Немцевой Е. В., Есимбековой E.H., Сизых А. Г., Герасимовой М. А., Кузнецовым A.M.-, Мешалкиным Ю. П. Вклад соавторов отражен в публикациях. Автор приносит благодарность всем коллегам за участие в совместных работах и обсуждении результатов.

Публикации. Основные материалы диссертации изложены в более чем 100 публикациях, 40 из них — статьи в реферируемых российских (советских) и зарубежных изданиях.

Работа выполнена при финансовой поддержке Российского фонда фундаментальных исследований (гранты № 98−02−18 054 и № 01−03−32 843) — Российско-голландского гранта NWO-Russia 047−007−005- NATO Collaborate Linkage Grant (CLG-974 984) — грант REC-002 Министерства образования Российской Федерации и Американского фонда гражданских исследований и развития для независимых государств бывшего Советского Союза, программа «Фундаментальные исследования и высшее образование" — Федеральной целевой программы «Интеграция высшего образования и фундаментальной науки» (проекты А0021 и В008) — гранта ИНТАС № 562, грантов Красноярского краевого фонда науки и 5F0086-C и 7F0202-Dгранта РАН для молодых ученых № 223.

ВЫВОДЫ.

1. На основе анализа спектров биолюминесценции в присутствии химически инертных ароматических соединений с различной энергией флуоресцентных состояний, характеризующихся отсутствием перекрывания спектров их поглощения со спектром биолюминесценции, экспериментально доказана возможность заселения высших электронно-возбужденных состояний эмиттера биолюминесценции в биолюминесцентной реакции. Энергия этих состояний локализована около 26 000 см" 1.

2. Показано, что неспецифические взаимодействия гидрофобных флуоресцентных соединений с люциферазой определяют условия для межмолекулярной резонансной миграции энергии с высших электронно-возбужденных состояний эмиттера биолюминесценции на флуоресцентные состояния этих соединений при отсутствии перекрывания спектров их поглощения со спектром биолюминесценции.

3. Показано, что скорость излучательной дезактивации флуоресцентных состояний биолюминесцентного эмиттера в присутствии экзогенных органических и неорганических соединений, включающих атомы галоидов, зависит от атомной массы галоида и связано с изменением скорости интеркомбинационной конверсии (внешний эффект тяжелого атома).

4. Показано, что скорость излучательной дезактивации флуоресцентных состояний биолюминесцентного эмиттера в присутствии солей металлов зависит от электронно-акцепторных характеристик катионов и связана с их интегральным влиянием на электронную плотность в биолюминесцентной системе.

5. Установлено, что скорость излучательной дезактивации флуоресцентных состояний биолюминесцентного эмиттера в присутствии экзогенных окислителей зависит от редокс-потенциала окислителей и связана с их влиянием на процессы миграции водорода (Н = е" + Н+) в реакции окисления НАДН, сопряженной с биолюминесцентной реакцией.

6. Методами флуоресцентной спектроскопии с временным разрешением показано, что эффективность взаимодействия экзогенных соединений с ферментами биолюминесцентной: системы реакций (люциферазой и НАД (Ф)Н:ФМН-оксидоредуктазой) определяется количеством гидрофобных заместителей и массой атомов галоидов в составе экзогенных молекул.

7. Разработаны физико-химические основы люминесцентного биотестирования для прогнозирования результатов анализа и направленного изменения чувствительности биотестов к определенным группам поллютантов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Использзованные в работе подходы к изучению механизма функционирования биологических систем на основе анализа эффективности элементарных физико-химических процессов, варьируемых в результате воздействия на систему рядами гомологичных соединений с различными их физико-химическими характеристиками, перспективны и для изучения других биологических систем. Прежде всего, наиболее явно прослеживается необходимость экспериментального обоснования применимости гипотезы активности высших электронно-возбужденных состояний к другим биолюминесцентным системам, отличным от бактериальной, таким как светляковая биолюминесцентная реакция или кальций-регулируемая реакция морских люминесцентных кишечнополостных. Возможность применимости данной гипотезы ко всем биолюминесцентным организмам (универсальность гипотезы) следует из следующих 2-х положений:

1) Молекулы эмиттеров всех биолюминесцентных организмов представляют собой ароматические соединения, характеризующиеся высокими выходами флуоресценции. Это дает возможность классифицировать эти молекулы как принадлежащие к V спектрально-люминесцентной группе в соответствии с Систематикой молекул по спектрально-люминесцентным свойствам Шигорина Д. Н. Для этих молекул характерна последовательность уровней энергии электронно-возбужденных состояний Бо, Тдат*, ТП5Г*, 8ПЯ* и высокие квантовые выходы 7гл*-флуоресценции. Кроме того, все молекулы эмиттеров являются гетероциклическими соединениями, т. е. включают в свои структуры гетороатомы (азот, карбонильные группы) и связанные с ними п-электроны. Следовательно, диаграммы Яблонского этих соединений включают гиг*-состояния, которые не являются низшими.

2) В работах Васильева Р. Ф. доказано, что в хемилюминесцентных реакциях окисления образуются птс*- состояния продуктов реакции, что доказывается наличием слабой пл*-фосфоресценции для соединений с низшими триплетными П7Г*- состояниями.

Совокупность этих двух позиций для биолюминесцентных эмиттеров дает возможность предложить образование высших пти*- состояний эмиттера биолюминесценции в качестве первично-возбужденного состояния эмиттера, предшествующего излучающему синглетному состоянию юг*-типа. Применимость этих двух положений для эмиттеров всех биолюминесцентных организмов дает возможность считать гипотезу активности высших электронно-возбужденных состояний универсальной для всех биолюминесцентных организмов:

Поэтому следующим этапом работы должно стать исследование биолюминесцентных эмиттеров других биолюминесцентных организмов с помощью молекул акцепторов энергии возбуждения.

Кроме того, чрезвычайно важными являются результаты данной работы с точки зрения создания физико-химических основ биолюминесцентного анализа. Именно в результате изучения эффективности элементарных физико-химических процессов в системе могут быть проанализированы характерные свойства биотестов, отличающие их от химического анализа, такие как (1) неаддитивность (отклик системы на воздействие суммы веществ не равен сумме откликов на каждое отдельное вещество) и (2) неспецифичность (изменение только одного параметра жизнедеятельности организма, например, выживаемости, подвижности, температуры тела и т. д. при воздействии на него различающихся факторов среды, например, растворов токсичных экзогенных соединений различного химического состава).

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.М., Галанин М. Д. Перенос электронного возбуждения в конденсированных средах. М: Мир, 1978.
  2. И.В., Воейков B.J1. Роль электронно-возбужденных состояний в биохимических процессах.//Биохимия.- 1996 .- Т.61, N 7. -С.837 — 844
  3. Дж., Койл Дж. Возбужденные состояния в органической химии, М: Мир, 1978.
  4. В.А., Васильев Р. Ф., Иванова Н. М., Минаев Б. Ф., Осяева О. В., Федорова Г. В. Электронная модель возбуждения хемилюминесценции в реакциях окисления органических соединений// Изв. АН СССР, Сер.Физ.- 1987.- Т.51, № 3.- С.540−547.
  5. Берберан-Сантос М.Н., Бодунов E.H., Мартиню Ж.М. Г. Концентрационная зависимость квантового выхода сенсибилизированной люминесценции при переносе энергии с высоких возбужденных состояний// Оптика и спектроскопия.- 1997.- Т.83, № 3.- С.378−383.
  6. А.И. Концентрационное тушение некогерентных возбуждений в раствовах// Успехи физических наук.- 1984.- Т. 143.- С. 553 600.
  7. С.И. Собр.соч. Т.П. М., 1954 С. 116−153.
  8. Васильев Р. Ф, Механизм возбуждения хемилюминесценции // Изв. АН. СССР, Сер.физ. 1982. — Т.46, № 2. — С. 323 — 329.
  9. Р.Ф. Пути возбуждения хемилюминесценции в органических соединениях. В кн. Биохемилюминесценция. М: Наука, 1983. С.31−55.
  10. Н.Л. Экранировочный гипохромизм хромофоров в макромолекулярных биоструктурах //Биофизика. 1999. — Т.44. — 1. — САЗ -55.
  11. Е.В., Кудряшева Н. С. Растворимая и иммобилизованная биолюминесцентные системы для анализа хинонов и фенолов//Сборник материалов 8 Всероссийской конф. По гомеостазу, март, 1997.- Т.2.- С.216−221.
  12. Введение в фотохимию органических соединений. Под ред. Беккера и Ельцова. Л: Химия, 1976. — 384 с.
  13. Ю.А. Фотохимия и люминесценция белков. М.: Наука, 1965. -232 с.
  14. Ю.А., Добрецов Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследованиях биологических мембран. М.: Наука, 1980. 320 с.
  15. М.Д. К вопросу о влиянии концентрации на люминесценцию растворов// ЖЭТФ.- 1955.- Т.28, № 4.- С.485−495.
  16. Т.А., Балаян А. Э., Стом Д. И. Гашение люминесценции светящихся бактерий как тест для оценки токсичности фенольных компонентов стоков // Микробиология. 1983. -Т.52, N6. — С.1014−1016.
  17. И.И., Родичева Э. К., Медведева С. Е. и др. Светящиеся бактерии, — Новосибирск: Наука, 1984.- 298 с.
  18. М.В. Химия антрахинонов и их производных.- М: Наука, 1983, — 248с.
  19. В. И., Кузнецов И. А. Основы физической химии. М.: Изд-воМГУ, 1993.-334 с.
  20. А.П. Люминесценция и динамика структуры белков. -Киев: Наукова думка, 1988. 280 с.
  21. М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1982.
  22. В.Л., Бодунов Е. В., Свешниклва Е. В., Шахвердов Т. А. Безызлучательный перенос энергии в конденсированных средах. JI: Наука, 1977.
  23. B.JI. Сверхбыстрые безызлучательные переходы между высоковозбужденными состояниями в молекулах органических соединений // Успехи химии. 2001. — Т.70,№ 2. — С.539 — 561.
  24. E.H., Кратасюк В. А., Гладышев М. И., Хромичек Е. В. Использование биолюминесцентных методов для изучения природных лабораторных экосистем. Материалы 7-ой конференции по Гомеостазу, под ред.А.Нефедова, Красноярск, 1996.- С.29−30.
  25. Н.С. Государственный и производственный контроль токсичности вод методами биотестирования в России. — М: Междун. дом сотрудничества, 1997.- 148 с.
  26. В.В., Межевикин В. В. Непрерывное культивирование светящихся бактерий Photobacterium phosphoreum с управлением по люминесценции. //Прикл. биохимия и микробиол.-1983.-Т.19.-№.4.- С. 564.
  27. .А., Протопопова М. В., Каргинов В. А., Мертвецов Н. П., Гительзон И. И. Нуклеотидная последовательность генов а- и ß--субъединиц люциферазы Photobacterium leiognathi // Биоорганическая химия. 1988. — Т. 14. — 3. — С.412 — 415.
  28. Каталог культур светящихся бактерий / Под ред. Э. К. Родичева.-Новосибирск: Наука, Сиб. предприятие РАН, 1997. -125 с.
  29. И.П., Зайцева Л. А., Дмитриева JI.B. Биолюминесцентный анализ и его возможности. //Общие вопросы микробиологической промышленности.- 1983.- С. 44.
  30. Г. И. Интерпретация анализов крови и мочи и их клиническое значение. М: «Триада-Х», 1998.
  31. Краснов К. С, Воробьв Н. К., Годнев И. Н. Физическая химия. М.: «Высшая школа» 1995. в 2-х т.
  32. В.А., Фиш A.M. Изучение механизма действия 2,4-динитрофторбензола на бактериальную люминесценцию in vitro// Биохимия. -1980. Т.45, № 7. -С. 1175−1182.
  33. В.А., Гительзон И. И. Бактериальная биолюминесценция и биолюминесцентный анализ // Биофизика.- 1982.- Т. 27, N 6. С. 937−953.
  34. В.А., Гительзон И. И. Использование бактериальной биолюминесцеюнции и биолюминесцентного анализа //Успехи микробиологии, — 1987.-T.2L- С.3−30.
  35. В.А. Люциферазное биотестирование: биофизические основы, методы и применение- Автореф. дисс. доктора биол. наук. -Красноярск, 1994.-20 с.
  36. В.А., Абакумова В. В., Ким Н.И. (1994) Гелевая модель функцонирования люциферазы в клетке// Биохимия.- 1994.- Т.59, No 7,-С.761−765.
  37. В.А., Кузнецов A.M., Родичева Э. К., Грибовская И. В., Егорова О. И., Абакумова В. В. //Сибирский экологический журнал.- 1996.-Т.5.- С.397−403.
  38. В.А., Егорова О. И., Кудряшева Н. С., Львова Л. С., Орлова Н. Ю., Бытев В. О. Влияние фузариотоксинов на бактериальную биолюминесцентную систему in vitro.// Прикладная биохимия и микробиология.- 1998.- Т.34, № 2.- С.207−209.
  39. В.А., Егорова О. И., Есимбекова E.H., Кудряшева Н. С., Орлова Н.Ю, Львова Л. С. Люциферазный биотест для определения степенипоражения фузариозом зерна// Прикладная биохимия и микробиология.-1998а.- Т.34, № 6. -С.688−691.
  40. A.A., Любимцев В.А, Шабля А. О. перенос энергии с высших синглетных возбужденных состояний в жидком растворе. В кн. «Возбужденные молекулы. Кинетика превращений». Л.:Наука, 1982. -С.32−50.
  41. Г. А. Термодинамика ионных процессов в растворах. Л: Химия, 1986.
  42. И.Ю., Есимбекова E.H., Кудряшева Н. С., Кратасюк В. А. Исследование влияния хинонов на биолюминесцентную систему сопряженных оксидореуктаз. //Сборник материалов 8 Всероссийской конф. По гомеостазу, март, 1997., Т.2, С.235−238.
  43. Н.С., Белобров П. И., Кратасюк В. А. Физические закономерности тушения биолюминесценции бактериальной люциферазы.-Красноярск, И.Ф., 1987.- 42с. (Препр./АН СССР, Сиб. отделение, Ин-т физики им. Л. В. Киренского, N70B).
  44. Н.С., Шигорин Д. Н. Исследование эффективности фотовосстановления карбонилсодержащих соединений в присутствии молекул-акцепторов энергии возбуждения//Журн.физ.химии.- 1988.-T.62,N9.- С.2526−2528.
  45. Н.С., Белобров П. И., Кратасюк В. А., Щербинская М. К. Закономерности концентрационного тушения биолюминесценции биферментной системы.- Красноярск: И.Ф., 1988.- 39с. (Препр./ АН СССР, Сиб. отделение, Ин-т физики им. Л. В. Киренского, N81E).
  46. Н.С., Валькова Г. А., Шигорин Д. Н., Горелик М. В. Фотохимические свойства карбонилсодержащих соединений, принадлежащих различным спектрально-люминесцентным группам// Журн.физ.химии.- 1989.- T.63,N1.- С.177−183.
  47. Н.С. Ненизшие триплетные состояния в фотовосстановлении карбонильных соединений и бактериальной биолюминесценции / Автореф.канд.дисс., Красноярск, 1991, 20с.
  48. Н.С., Белобров П. И., Кратасюк В. А., Шигорин Д. Н. Изучение механизма биолюминесценции с помощью молекул тушителей.-Красноярск/ И.Ф., 1991.- 22 с.(Препр./АН СССР, Сиб. отделение, Ин-т.физики им. Л. В. Киренского, N156B).
  49. Н.С., Белобров П. И., Кратасюк В. А., Шигорин Д. Н. Электронновозбужденные состояния при биолюминесценции // Докл. АН СССР-1991.- Т.321, N4, — С.837−841.
  50. Н.С., Шалаева Е. В., Задорожная E.H., Кратасюк В. А., Стом Д. И., Балаян А. Э. Закономерности ингибирования бактериальной биолюминесценции in vitro хинонами и фенолами -компонентами сточных вод// Биофизика -1994.- Т.39, N3.- С.455−464.
  51. Н.С., Зюзикова Л. В., Гутник Т. В., Кузнецов A.B. Действие солей металлов на бактериальные биолюминесцентные системы различной сложности//Биофизика.- 1996.-Т.41 N.6.- с.1264−1269.
  52. Н.С., Шилова Е. В., Хендогина Е. В. Кратасюк В.А. Использование биолюминесцентных биотестов для мониторинга вод озера Шира. Сб."Медико-биологические и экологические проблемы комплекса «Озеро Шира», Томск, 1997. -С. 100−105.
  53. Н.С., Зюзикова Е. В., Гутник Т. В. Механизм действия солей металлов на бактериальную биолюминесцентную систему in vitro// Биофизика.- 1999.-Т.44, № 2.-С.244−250.
  54. Н.С., Есимбекова E.H., Кудинова И. Ю., Кратасюк В. А., Стом, Д.И. Действие Хиионов на ферментативные биолюминесцентные НАДН-зависимые системы// Прикладная биохимия и микробиология,-2000.- Т.36, № 4.- С.474−478.
  55. Н.С., Кратасюк В. А., Есимбекова E.H. Физико-химические основы биолюминесцентного анализа. 2002, Красноярск: «Графити», 154 с.
  56. A.M., Родичева Э. К., Шилова Е. В. Биотест, основанный на лиофилизованных бактериях// Биотехнология, — 1996.-Т.9.- С.57−61.
  57. A.M., Тюлькова H.A., Кратасюк В. А., Абакумова В. В., Родичева.Э. К. Изучение характеристик реагентов для биолюминесцентных биотестов//Сибирский экологический журнал// 1997. -№ 5.- С.459−465.
  58. Ю.Н., Маслов Е. И. Строение атома и химическая связь / Под ред. Е. А. Максимюка.- Д.: ЛГУ, 1973.- 80 с.
  59. А. Биохимия. М.: Мир, 1974. Т.З. — 1056 с.
  60. М.М., Данилов B.C. Исследование свойств НАД(Р)Н:ФМН-оксидоредуктазы из морских люминесцентных бактерий Vibro fischeri. // Биохимия. 1994.-Т. 59, N.10. — С. 1608−1614.
  61. М.М., Данилов B.C. Влияние ассоциации компонентов бактериальной люминесцентной системы V. fischeri на реакцию бактериальной люциферазы. // Биохимия. 1995. — Т. 60, N7. — С. 10 731 080.
  62. М.М., Завильгельский Г. Б., Зарубина А. П., Юдина Т. П., Данилов B.C. FMN-редуктаза из Escherichia coli и ее влияние на активность люциферазы из морских бактерий Vibro fischeri. il Микробиология. 1999. — Т. 68? N2.-С. 149−154.
  63. Мак-Глинн С., Адзуми Т., Киносита М. Молекулярная спектроскопия триплетного состояния. М.: Мир. 1972.
  64. Д. Биохимия, Т.2, М: Мир, 1980
  65. Ю.П., Немцева Е. В., Алфимов Е. Е., Кудряшева Н. С. О тушении бактериальной биолюминесценции красителями. // Биофизика.-1999, — Т.44, № 4.- С.1083−1089.
  66. E.H., Кудряшева Н. С. Механизм тушения сигнальной реакции люминесцентных биотестов// Сборник материалов 8 Всероссийской конф. По гомеостазу, март, 1997, Т.2. С.246−249.
  67. В.А., Кашин З. Я. Справочник химика, Л:Химия, 1977.
  68. Р. Эликсиры жизни. М.: Мир, 1987.
  69. С. Фотолюминесценция растворов. М: Мир, 1972. 512 с.
  70. В.Н., Кратасюк Г. А., Фиш A.M., Гительзон И. И. Способ определения активности протеаз. //Авт.свид. N 1 027 615, опубл.07.07.83, Бюлл-N 25.-с. 159.
  71. В. Н. Биферментная система оксидоредуктаза -люцифераза светящихся бактерий: Автореф. кан. биол. наук. Красноярск, 1985, — 17 с.
  72. В.Н., Кратасюк Г. А., Родионова Н. С., Фиш A.M., Белобров П. И. Биферментная система ИАОН^ММ-оксидоредуктаза-люцифераза из светящихся бактерий // Биохимия.- 1984.- Т.49, №.4.-С.692−702.
  73. В.Н., Родионова Н. С., Белобров П. И. Изучение эффективности работы биферментной системы NADH:FMN-оксидоредуктаза-люцифераза светящихся бактерий // Биохимия 1985, — Т. 50. N3.-C. 401−405.
  74. В.Н. Биолюминесцентный анализ ферментных систем. В кн. Молекулярные механизмы клеточного гомеостаза. Новосибирск: Наука, 1987 С.204−216.
  75. В.Н., Гусейнов O.A. Биолюминесцентный метод определения активности НАДН-зависимой гидрогеназы // Прикладная биохимия и микробиология.-1992.- Т.28. -С.907−911.
  76. В.Г. Теоретические основы спектрально-люминесцентной систематики молекул//Успехи химии. 1980.-Т.49, № 2,-С.327−361.
  77. В.М., Татаринчик С. Н. Органическая химия. М. «Наука», 1989. — 370 с.
  78. М.М., Розман И. М. О кинетике люминесценции жестких растворов при наличии переноса энергии. I. Перенос за счет дипольного взаимодействия. II. Перенос за счет обменного взаимодействия // Оптика и спектроскопия. 1974. — Т. 36, N1. — С. 100−114.
  79. А.Б., Шинкарев В. П. Транспорт электронов в биологических системах. М.: Наука, 1984. — 320 с.
  80. Т.П., Тюлькова H.A. Влияние модификации SH-групп на свойства четырех бактериальных люцифераз.- Красноярск, 1991. 19с. (АН СССР, Сиб. отделение, Ин-т. биофизики, Препринт № 1566)
  81. Н.С., Шигорин Д. Н., Щеглова H.A. Электронно-колебательные спектры многоатомных молекул. М.: Наука, 1982.- 143 с.
  82. H.H., Гладышев М. И., Калачева Г. С., Плаксина И. В. Динамика биомассы микроводорослей и состава внеклеточных свободных жирных кислот в экспериментальных микроэкосистемах. //Известия АН Серия биологическая. -1998.- N 6.- С.738−744.
  83. А.Н. Фотоника молекул красителей. JI: Наука, 1967.
  84. А.Н. Перенос и миграция энергии в биохимических процессах//УФН.- 1951.- Т. ЗЗ, №.3.-С.347- 379.
  85. H.H., Бровко Л. Ю. Биолюминесценция и биолюминесцентный анализ. Москва: МГУ, Метод, указания/ МГУ им. Ломоносова, хим. факультет, каф. химической энзимологии. 1981. -138с.
  86. Е. Структура и механизм функционирования ферментов. М: Мир, 1980.
  87. Химическая энциклопедия, M: Научное издательство «Большая Российская Энциклопедия», 1995.
  88. Г. Л., Казаков В. П., Толстиков Г. А. Химия и хемилюминесценция 1,2-диоксетанов. М.: Наука, 1990.- 288 с.
  89. Д.Н. Систематика молекул по спектрально-люминесцентным свойствам и Периодический закон МенделееваУ/Журн.физ.химии. 1977.- Т.51.- N8 — С. 1894−1919.
  90. Д.Н. К систематике молекул. Закон гомологических рядов в изменении свойств молекул II Журн.физ.химии. 1980. — Т. 54, N8. — С. 1935.
  91. Д.Н., Валькова Г. А., Гастилович Е. А. и др. Электронно-возбужденные состояния многоатомных молекул. Москва: Наука, 1993.-495-с.
  92. В.Н., Данилов В. С., Малков Ю. А., Егоров Н. С. Выделение и очистка бактериальной люциферазы из Photobacterium fischeri для аналитических целей // Биохимия. 1980. — Т. 45, N9. — С. 15 761 581.
  93. Л. Ингибиторы ферментов и метаболизма. М.: Мир, 1966. —863 с.
  94. Abu-Soud H., Mullins L.S., Baldwin Т.О., Raushel F. Stopped-flow kinetic analysis of the bacterial luciferase reaction // Biochemistry. 1992. — V.31.-P. 3807−3813.
  95. Baldwin T.O., Nicoli M.Z., Becvar J.E., Hastings J.W. Bacterial luciferase. Biding of oxidized flavin mononucleotide// J. Biol. Chem. 1975.-V.250.- P.2763−2768.
  96. Baldwin T.O., Chen L.H., Chlumsky L.J., Devine J.H., Ziegler M.M., Site-directed mutagenesis of bacterial luciferase: analysis of the essential thiol // J. Biolum. Chemolum. 1989. — Vol. 4. — P. 40−48.
  97. Balny C., Hastings J.W. Fluorescence and bioluminescence of bacterial luciferase intermediates // Biochemistry. 1975. — V. 14. — C. 4719−4723.
  98. Becvar J.E., Baldwin T.O., Nicoli M.Z., Hastings J.W. The flavin stoihiometry of the bacterial bioluminescence reaction // Flavins and flavoproteins. 1976. — P. 94−100.
  99. Beechem J.M., Gratton E., Ameloot M., Knutson J.R. and Brand L. The global analysis of fluorescence intensity and anisotropy decay data: Second-generation theory and programs // Topics in fluorescence spectroscopy. 1991. — V. 2, — P.40.
  100. Belkin S. Stress-response luminous bacteria for toxicity and genotoxicity monitoring // Microscale Aquatic Toxicology-Advances, Techniques and Practice. 1998. — P. 171−183.
  101. Belkin S., Smulski D.R., Dadon S., Van Dyk T.K., LaRossa R.A. A panel of stress-responsive luminous bacteria for toxicity detection // Wat. Res., -1997.-V. 31.- P. 3009−3016.
  102. C.L., Verma S.P. // Ind. J. Pure and Apple Phys.- 1973.-V.7, N5.- P.378−380.
  103. Bironaite D., Anusevic Z., Jacquot J.-P., Cenas N. Interaction of quinones with Arabidopsis thaliana thioredoxin reductase // Biochemica et Biophysica Acta. 1998. — V. 1383. — P. 82−92.
  104. Bruggeman Y.E., Boogert A., van Hoek A., Jones P.T., Winter G., Shots A., Hilhorst R. Phage antibodies against an unstable hapten: oxygen sensitive reduced flavin // FEBS Letters. 1996. — V. 388. — P. 242−244.
  105. Bruggeman Y.E., Honegger A., Kreuwel H., Visser A.W.G., Laane C., Schots A., Hilhorst R. Regulation of the flavin redox potential by flavin-binding antibodies // Eur.J. Biochem., 1997. — V. 249. — P. 393−400.
  106. Bruice T.C. Mechanism of flavin catalysis // Acc Chem Res. 1976. -V. 13.-P. 256−262.
  107. Bulich A. A., Marking L.L., Kimerle R.A. Use of luminescent bacteria for determining toxicity in aquatic environments. //In Aquatic Toxicology, Kimerle, R.A. and Marking LL (Eds) ASTM, Philadelphia 1979.- P.98−106.
  108. Bulish A.A.,.Isenberg D.L. Use of the Luminescent Bacterial System for Rapid Assessment of Aquatic Toxicity// ISA Trans Actions.- 1981 V.20.- P.29−33.
  109. Chen L.H., Baldwin T.O. Random and site directed mutagenesis of bacterial luciferase: investigation of aldehyde binding site // Biochemistry. -1989. V. 28, N. 6.- P. 2684−2689.
  110. Cheung, Y.H., Neller, A., Chu, K.H., Tam, F.Y., Wong, C.K., Wong, Y.S., and Wong, M.H. Assessment of Sediment Toxicity Using Different Tropic Organisms//Arch. Environ. Contam. Toxicol.- 1996.- V.32.- P. 260−267.
  111. Chikuba K., Yubisui T., Shirabe K., Takeshita M. Cloning and nucleotide sequence of a c DNA of the human erythrocyte NADPH-flavin reductase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. — V. 198. — P. 1170−1176.
  112. Choi S.H., Gu M.B. Phenolic toxicity — detection and classification through the use of recombinant bioluminescent Escherichia coli cells // Environ. Toxicol. Chem. 2001. — V. 20. — P. 248−255.
  113. Choi H., Tang C-K., Tu S-C. Catalytically active forms of the individual subunits of Vibrio harveyi luciferase and their kinetic and binding properties // J. Biol.Chem. 1995.-V. 270, N. 28. — P. 16 813−16 829.
  114. Cilento G.J. Generation of triplet carbonyl during peroxidase catalyesed reactions // Biolum.Chemilum. 1988.- V.2, N4.- P. 192.
  115. Clare C., Raso S. W., Sinclair J. F., Ziegler M. M., Chaffotte A. F., Baldwin. T.O. Kinetic mechanism of luciferase subunit folding and assembly // Biochemistry.- 1997.- V.36.- P.1891−1899.
  116. Dodson, G. and Wodawer, A. Catalytic triads and their relatives// TIBS.-1998.-N3.- P.347−352.
  117. Drzyzga, O., Jannsen, S., and. Blotevogel, K.H. (1995). Toxicity of diphenylamine and some of its nitrated and aminated derivatives to the luminescent bacterium Vibrio fisheri. // Ecotoxicol. Environ. Saf. 1995.-V. 31.-P. 149−152.
  118. Duane W., Hastings J.W. Flavin mononucleotide reductase of luminous bacteria. // Mol. Cell.Biochem. 1975. — V. 6, N. 1. — P. 53−64.
  119. Dutton P.L. Redox potentiometry: determination of midpoint potentials of oxidation-reduction components of biological electron-transfer systems // Methods Enzymol. 1978. — V. 54. — P. 411−435.
  120. Van Dyk T.K., Majarian W.R., Konstantinov K.B., Young R.M., Dhurjati P. S., LaRossa R.A. Rapid sensitive pollutantdetection of heat shock gene-bioluminescence gene fusion. // Appl. Environ. Microbiol. -1994. V. 60. -P. 1414−1420.
  121. Eberhard, A. and Hastings, J.W. A postulated mechanism for the bioluminescence oxidation of reduced flavin mononucleotide.//Biochem. Biophys. Res. Comm. 1972.- V.47, N2. — P.348−353.
  122. Eberlein G., Bruice T.C. The chemistry of a 1.5-diblocked flavin. 2. Proton and electron transfer steps in the reaction of dihydroflavins with oxygen // J. Am. Chem. Soc. 1983. -VI. 105. — P. 6685−6697.
  123. El-Sayed. Spin-orbital coupling and radiationless process in nitrogen heterocycles // J. Chem. Phys.- 1963. V.12.- P. 2834−2838.
  124. Esimbekova E.N., Kratasyuk V.A., Gladyshev M.I., Khromichek E.V. Use of Bioluminescent Methods for Studying of the Natural Laboratory Ecosystems. In: Materials of the 7-th Int. Conference on Gomeostase, ed. by A. Nefedov, Krasnoyarsk, 1996. P.29−30.
  125. Eweg J. K., Muller F., Visser A. J. W. G., Veeger C., Bebelaar D. And Van Voorst J. D. W. Molecular luminescence of some isoalloxazines in apolar solvents at various temperatures // Photochem. Photobiol. 1979. — V.30. -P.463−471.
  126. Fisher A.J., Raushel F.M., Baldwin T.O., Rayment I. Three-dimensional structure of bacterial luciferase from Vibrio harvei at 2.4A resolution// Biochemistry.- 1995.- V.34.- P.6581−6586.
  127. Fischer A.J., Thompson T. B., Thoden J. B., Baldwin T. O., Rayment I. The 1.5-A resolution crystal structure of bacterial luciferase in low salt conditions//J. Biol. Chem.- 1996. V.271,N36. — P.21 956 — 21 968.
  128. Fleming G.R., Knight A.W.E., Morris J.M., Morrison R.J.S., Robinson G.W. Picosecond fluorescence studies of xanthene dyes // J. Am.Chem.Soc.-1977.- P.4306−4311.
  129. Francisco W.A., Abu-Soud N.M., DelMonter A.J., Singelton D.A., Baldwin T.O., Raushel F.M. Deuterium kinetic isotope effect and mechanism of reaction of bacterial luciferase// Biochemistry.- 1998.-V.37.- P.256−266.
  130. Fontecave M., Eliasson R., Reichard P. NAD (P)H:flavin oxidoreductase of Escherichia coli. A ferric iron reductase participating in the generation of the free radical of ribonucleotide reductase. // J. Biol. Chem. 1987. — V. 262. — P. 12 325−12 331.
  131. Forster Th. Intermolecular energy migration and fluorescence// An.Phys.-1948.- V.2.- V.55−15.
  132. Francisco W.A., Abu-Sound H.M., Baldwin T.O., Raushel F.M. Interaction of bacterial luciferase with aldehyde substrates and inhibitors // J. Biological Chemistry. 1993. — V. 268, 3. — P. 24 734−24 741.
  133. Francisko W.A., Abu-Sound H.M., Topgi R., Baldwin T.O., Raushel F.M. Interaction of bacterial luciferase with 8-substituted flavin mononucleotide derivatives // J. Biological Chemistry. 1996. — Vol. 271. N. 1. — P. 104−110.
  134. Francisco W.A., Abu-Soud H.M., DelMonte A.J., Singletion D.A., Baldwin T.O., Raushel F.M. Deuterium kinetic isotope effects and the mechanism of the bacterial luciferase reaction // Biochemistry. 1998. — V. 37.-P. 2596−2606.
  135. Ghisla S. Dehydrogenation mechanism in flavoprotein catalysis // Flavins and flavoproteins. 1982.-P. 133−142.
  136. S. & Massey V. Mechanisms of flavoprotein-catalyzed reactions //Eur. J. Biochem. 1989.-V. 181.-P. 1−17.
  137. Ghisla S., Massey V., Lhoste J-M., Mayhew S.G. Fluorescence and optical characteristics of reduced flavins and flavoproteins // Biochemistry. -1974. V. 13, N.3. — P. 586−597.
  138. Gibson Q.H., Hastings J.W. The oxidation of reduced flavin mononucleotide by molecular oxygen // Biochemistry. 1962. — Vol. 83. — P. 368−377.
  139. Gladyshev M.I., Sushchik N.N., Kalachova G.S., Shchur L.A. The effect of algal blooms on the disappearance of phenol in a small forest pond. // Water Research. 1998. — V.32, N9. — P.2769−2775.
  140. Grabert E., Kossler F. About the Effects of Nutrients on the Luminescent Bacteria Test. In: Bioluminescence and Chemiluminescence, ed. by J.W.Hastings, L.J.Kricka, and P.E.Stanley, 1996.- P.291−294.
  141. Grabert, E. and Kossler, F. (1997). About the effects of nutrients on the luminescent bacteria test, In Bioluminescence and Chemiluminescence (J.W.Hastings, L.J.Kricka, and P.E.Stanley Eds.), John Wiley & Sons, Chichester
  142. H., Penzkofer A. // J. Photochem. Photobiolo. A: Chem.-1999.-V.127.- P.21−30.
  143. Gordon-Walker A., Penzer G. R., Radda G. K. Excited states of flavins characterised by absorption, prompt and delayed emission spectra // Eur. J. Biochem. 1970. — V.13. — P.313−321.
  144. Gu M.B., Gil G.C. A multi-channel continuous toxity monitoring system using recombinant bioluminescent bacteria for classification of toxicity // Biosensors & Bioelectronics. 2001.-V. 16.-P. 661−666.
  145. Gu M.B., Gil G.C., Kim J.H. Enhancing the sensitivity of a two-stage continuous toxicity monitoring system through the manipulation of the dilution rate // J. Biotechnology. 2002. — V. 93. — P. 283−288.
  146. Gu M.B., Mitchell R.J., Kim J.H. Continuous monitoring of protein damaging toxicity using a recombinant bioluminescent Escherichia coli // Chemical and Biological Sensors for Environmental Monitoring. 2000. — P. 185−196.
  147. Guzzella, L., Bartone, C., Ross, P., Tartari, G., and Mutau, H. Toxicity Identification Evalution of Lake Orta (Northen Italy) Sediments Using the Microtox System// Ecotoxicology and Environmental Safety.- 1995.- V.35.- P. 231−235.
  148. Hall L.H., Bowers M.L., Durfor C.N. Further consideration of flavin coenzyme biochmistry afforded by geometry optimized molecular orbital calculations // Biochemistry. — 1987(b). — V. 26. — P. 7401−7409.
  149. Halle F., Meyer J.M. Iron release from ferrisiderophores. A multi-step mechanism involving a NADH/FMN oxidoreductase and a chemical reduction by FMNH2 // Eur. J. Biochem. 1992. — V. 209. — P. 621−627.
  150. Hart R.S., Cormier M. Recent advanse in the mechanisms of bio and chemiluminescent reaction // Photochem. Photobiol. — 1979. — V. 29. — P. 209 215.
  151. Hastings J.W., Gibson Q.H. Intermediates in the bioluminescent oxidation of reduced flavin mononucleotide// J. Biol. Chem.- 1963. V.238, N7.- P.2537−2554.
  152. Hastings J.W., Rilley W.H., Massa I. The purification, properties and chemiluminescent quantum yield of bacterial luciferase // J. Biol.Chem. 1965.- V. 240. P.1473−1481.
  153. Hastings J.W., Balny C., LePeuch C., Douzou P. Spectral properties of an oxygenated luciferase-flavin intermediate isolated by low-temperature chromatography // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1973. — V. 70. — P. 3468−3472.
  154. Hastings J.W., Balny C. The oxygenated bacterial luciferase-flavin intermediate. Reaction products via the light and dark pathways // J. Biol. Chem.- 1975. V. 250. — P. 7288−7293.
  155. Hastings J.W., Nealson K.H. Bacterial bioluminescence // Ann. Rev. Microbiol. 1977. -V. 31. — P. 549−595.
  156. J.W., Potrikus C.I., Gupta S.C., Kurfurst M., Makemson I.C. // Biochemistry and Physiology of Bioluminescent Bacteria. In: Advances in Microbial Physiology. Academic Press, London, 1985, V.26.- P.235−291.
  157. Hastings J.W. Chemistries and colors of bioluminescent reactions: a review // Gene.- 1996.- V. 173P. 5−11.
  158. R.P. (editor). Handbook of fluorescent probes and research chemicals, 7th edition. Molecular probes Inc., 1999. 679 p.
  159. Heelis P.F. The photophysical and photochemical properties of flavins (isoalloxazines) // Chem. Soc.Rev.- 1982.- V. l 1.- P. 15−49.
  160. Hemmerich P., Michel H., Schug C., Massey V. Scope and limitation of single electron transfer in biology // Struct. Bonding. 1982. V. 48. — P. 93−130.
  161. Van Hoek A., Visser A.J.W.G. Pulse selection system with electro-optic modulators applied to mode-locked cw lasers and time-resolved single photon counting. // Rev. Sci. Instruments.- 1981.- V. 52.- P. 1199−1205.
  162. Van Hoek A.,. Visser A.J.W.G. Artefact and distortion sources in time correlated single photon counting// Analytical Instrumentation.- 1985.-V. 14.-P.359−378.
  163. Van Hoek A., Visser A.J.W.G. Efficient method for the extraction of second harmonic light after extracavity frequency doubling// Appl. Optics .1990.- V.29.-P.2661−2663.
  164. Holzman T.F., Baldwin T.O. Reversible inhibition of the bacterial luciferase catalyzed bioluminescence reaction by aldehyde substrate: Kinetic mechanism and ligand effects // Biochemistry. 1983. — V. 22. — P. 2838−2846.
  165. Hu H.-Y., Fujie K., Nakagome H., Urano K., Katayama A. Quantitive analyses of the change in microbial diversity in a bioreactor for wastewater treatment based on respiratory quinines // Wat. Res. 2002. — V. 33. — N. 15. -P. 3263−3270.
  166. Jablonski E., DeLuca M. Purification and properties of the NADH and NADPH specific FMN oxidoreductases from Beneckea harveyi // Biochemistry. 1977. — V. 16. — P. 2932−2936.
  167. Jablonski E., DeLuca M. Studies of the Control of Luminescence in Beneckea harveyi: properties of the NADH and NADPH: FMN oxidoreductases // Biochemistry. 1978. -V. 17. — P. 672−678.
  168. Jeffers C.E., Tu S-C. Differential transfers of reduced flavin cofactor and product by bacterial flavin reductase to luciferase // Biochemistry. 2001. — V. 40.-P. 1749−1754.
  169. Johansson L. B.-A., Davidsson A., Lindblom G., Razi Naqvi K. Electronic transitions in the isoalloxazine ring and orientation of flavins in model membranes studied by polarized light spectroscopy // Biochemistry. 1979. -V. 18. — P.4249−4253.
  170. Johnston T.C., Thompson R.B., Baldwin T.O. Nucleotide sequence of the luxB gene of V. Harveyi and the complete amono acid sequence of the b subunit of bacterial luciferase //J. Biol. Chem. 1986. — V. 261, N11. — P. 48 054 811.
  171. Jorns M.S. The catalytic mechanism of DNA photolyase // Flavins and Flavoproteins 1987. — P. 233−246.
  172. Kalacheva G. S., Gubanov V. G., Gribovskaya I. V., Gladchenko I. A., Zinenko G. K., Savitsky S. V. Chemical analysis of Shira lake water (19 972 000) // Aquati Ecology. 2002. -V. 2. — P.123−141.
  173. Kamal C., Bruice T.C. Chemiluminescence accompanying the decomposition of 4A-flavine-alhyl-peroxide model studies of bacterial luciferase// J.Am.Chem.Soc.- 1977.- V.99, N2.- P.7064−7069.
  174. Kasha M., Collisional perturbation of spin-orbital coupling and the mechanism of fluorescence quenching. A visual demonstration of the perturbation// J. Chem. Phys.- 1952.- V.20.- P.71−74.
  175. Karatani H., Konaka T. In vitro bacterial bioluminescence coupled with a mediated electrochemical process of flavine on a viologen polymer electrode // Biochemistry and Bioenergetics. 1998. — Vol. 46. — P. 227−235.
  176. Klinman J.P. Redox-Active Amino acids in biology // Methods in Enzymology 1995. — P. -28−56.
  177. Koo J.-Y., Schuster G.B. Chemically initiated electron exchange luminescence. A new chemiluminescent reaction pathway for organic peroxides. // J. Am. Chem. Soc. 1977. — V. 99. — P. 6107.
  178. Kosover E.M. A proposed mechanism for light emission by bacterial luciferase involving dissociative electron transfer // Biochem. Biophis. Res. Comm.-1982.- V.92, N2.- P.356−364.
  179. Kratasyuk V.A. Principle of Luciferase Biotesting. In: Biological luminescence, ed. by B. Jezowska-Trzebiatowska, B. Kochel, J. Stawinski and I. Strek, World Scient., Singapore, 1990, — P.550−558.
  180. Kratasyuk V.A., Vetrova E.V., Kudryasheva N.S. Bioluminescent Water Quality Monitoring of Salt Lake Shira // Luminescence.- 1999.- V.14.- P. 193 195.
  181. Kratasyuk, V.A., Esimbekova, E.N., Gladyshev, M.I., Khromichek, E.B., Kuznetsov, A.M. and Ivanova, E.A. The use of bioluminescent biotests for study of natural and laboratory aquatic ecosystems// Chemosphere, 2001.- V.42, N8.-P.907−915.
  182. Kudryasheva N.S., Belobrov P.I., Kratasyuk B.A., Sherbinskaya M.K. Physical-chemical regularities of external quenching of bacterial bioluminecsence/ In book Biological Luminescence, Singapure: World Scientific, 1990.- P.416−425.
  183. Kudryasheva N.S., Abakumova V.V., Belobrov P.I., Egorova O.I., Kratasyuk V.A. Nanodiamond action on bacterial bioluminescence in vitro // Herald of Russian Acad.Tech.Sci.- 1994.- V. l, N7.- P.201−207.
  184. Kudryasheva N.S., Kratasyuk V.A., Belobrov.P.I. Bioluminescent analysis. The action of toxicants: Physical-chemical regularities of the toxicants effects// Anal.Lett.- 1994.- Vol.27, N15. P.2931−2938.
  185. Kudryasheva N.S., Shigorin D.N., Meshalkin Y.P. Upper electron excited states in bioluminescence/ In: Bioluminescence and Chemiluminescence, Ed. by John Wiley & Sons LTD, Spring 1997.- P.70−73.
  186. Kudryasheva N.S., Kratasyuk V.A., Esimbekova E.N., Vetrova, Kudinova I.Y. Development of the bioluminescent bioindicators for analysese of pollutions// Field Analytical Chemical Technologies. 1998.- V.2, N. 5.- P.277−280.
  187. N.S., Kudinova I.Y., Esimbekova E.N., Kratasyuk V.A., Stom D.I. (1998). Effects of quinones and phenols on the NAD (H)-dependent triple systems//. Chemosphere.- 1999.-V.38,N4.- P.751−758.
  188. Kudryasheva N.S. Mechanisms of xenobiotics' effects on bacterial bioluminescence//Luminescence.- 1999.- V.14.- P. 199−200.
  189. Kudryasheva N.S., Nemtseva E.V.,.Meshalkin Yu. P, Sizykh A.G. Upper elecrton-excited states in bioluminescence: experimental indication// Luminescence.- 2001.- V.3.- P.243−246.
  190. Kudryasheva N.S., Gerasimova M.A. Effects of potassium halides on bacterial bioluminescence// J.Photochem.Photobiol.- 2002.- V.66, N3.- P.218−222.
  191. Kudryasheva N.S., Nemtseva E.V., Sizykh A.G., Visser, A.J.W. Estimation of energy of upper electron-excited states in bacterial bioluminescent emitter. Materials of 12th Int.symp.on B1 CI, Robinson college, Univ. of Cambridge, UK, 2002, P.31−32.
  192. Kurfurst M., Hastings J.W. Identification of the luciferase-bound flavin-4A-hydroxide as the primary emitter in the bacterial bioluminescence reaction. In Flavins and Flavoproteins, 1984, Walter de Gruyter&Co., Berlin-New York.-P.657−667.
  193. Kurfurst M, Macheroux P, Ghisla S and Hastings JW. Isolation and characterisaton of the transient, luciferase-bound flavin-4a-hydroxide in the bacterial luciferase reaction. Biochim.Biophys.Acta.- 1987.- V.924.- P. 104−110.
  194. Kulinski T., Visser A. J. W. G. Spectroscopic investigation of the single triptophan residue and of riboflavin and 7-oxolumazine bound to lumazine apoprotein from Photobacterium leiognathi // Biochemistry. 1987. — V.26. — P. 540−549.
  195. Z., Meighen E.A. Fatty acid-enhanced binding of flavin mononucleotide to bacterial luciferase measured by steady-state fluorescence // Biochim. Biophis. Res. Comm. 1992. — V.188, N2. — P.497−502.
  196. Z., Meighen E.A. The turnover of bacterial luciferase is limited by a slow decomposition of the ternary enzyme-product complex of luciferase, FMN, and fatty acid // J. Biol.Chem. 1994. — V. 269, N9. — P. 6640−6644.
  197. P., Ghisla S., Kurfurst M., Hastings J.W. // Flavins and Flavoproteins. (Bray R.C., Engel P., Mayhew S.G., Eds.) Walter deGruyter, Berlin, New York, 1984. pp. 669−672.
  198. Macheroux P., Chisla S., Hastings J.W. Spectral detection of an intermediate preceding the excited state in the bacterial luciferase reaction // Biochemistry. 1993.-V. 32. — P. 14 183−14 186.
  199. Magde D., Wong R., Seybold P. G. Fluorescence quantum yields and their relation to lifetimes of rhodamine 6G and fluorescein in nine solvents: improved absolute standards for quantum yields // Photochem. Photobiol. -2002. V.75, N4. — P.327 — 334.
  200. Mager H.I.X., Addink R. On the role of some flavins adducts as one-electron donors // Flavins and flavoproteins. Bray R.S., Engel P. C., Mayhew S. G. (Eds), Berlin: Walter de Gruyter, 1984. P.37−40.
  201. Matheson B.C., Lee J., Miiller F. Bacterial bioluminescence: spectral study of the emitters in the in vitro reaction // Biophysics. 1981. — V. 78, N2. -P. 948−952.
  202. Matheson I.B.C., Lee J. Kinetics of bacterial bioluminescence and the fluorescent transient // Photochem. Photobiol. 1983. — V.38, N2. — P.231−240.
  203. Matsushita K, Toyama H., Yamada M., Adachi O. Quinoproteins: structure, function, and biotechnological applications // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. — V.58. — P. 13−22.
  204. McCapra F., Lesson P. D., Donovan V., Reeey G. Reaction of flavin analogs and other geterocycles as model of bioluminescence // Tetrahedron. -1986. V.42, N12. — P.3223 -3243.
  205. McCapra F. Mechanism in chemiluminescence and bioluminescence -unfinished business. In: Bioluminescence and Chemiluminescence, edited by J.W.Hastings, L.J.Kricka, P.E.Stanley, John Wiley & Sons, Chichester, 1997.-P.7−15.
  206. Meighen E.A. Bacterial bioluminescence: organization, regulation and application of the lux genes // FASEB J.- 1993.- V.7.- P. 1016−1022.
  207. Michaliszyn G.A., Wing S.S., Meighen A. Purification and properties NAD (P)H:flavin oxidoreductase from the luminous bacteria, Beneckea harveyi // J. Biol. Chem. 1977. — V. 252, N21. — P. 7495−7499.
  208. Middleton A.J., Smith E.B. General anaesthetics and bacter ial luminescence. 1. The effect of diethyl ether on the in vivo light emission of Vibrio fischeri. //Proc. Roy. Soc. Long. B. 1976a.- V.193, N4.- P. 159−171.
  209. Middleton A.J., Smith E.B. General anaesthetics and bacterial luminescence. 2. The effect of diethyl ether on in vitro light emission of Vibrio fischeri. //Proc. Roy. Soc. Long. B., 19 766.- V.193, N4.- P. 173−190.
  210. Monaco H.L. Crystal structure of chicken riboflavin binding protein // EMBO J. — 1997.-V. 16.-P. 1475−1483.
  211. Moonen C.T.W., Vervoort J., Mueller F. Same new ideas about the possible regulation of redox potentials in flavoproteins with special reference to flavodoxins // Flavins and flavoproteins. 1984. — P. 493−496.
  212. Moore J.W. and Moore E.A. Environmental Chemistry, Academic Press, NY, 1983.-P. 423−438.
  213. Muller F. The flavin redox system and its biological function. // Topics in Current Chemistry. 1983. — P. 71−107.
  214. Natecz-Jawecki G., Rudz В., and Sawicki J. Evalution of toxicity of medical devices using Spirotox and Microtox tests: I. Toxicity of selected toxicants in various diluents// Biomedical Materials Reserch .- 1997.- V. 35.- P. 101−105.
  215. Nefsky В., DeLuca M. Studies on the NADH and NADPH: riboflavin 5'-phoaphate (FMN) oxidoreductases from Beneckea harveyi: characterization of the FMN binding sites // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1982. -V.216, N1. — P. 10−16.
  216. Nicoli M.Z., Hastings J.W. Bacterial luciferase. The hydrophobic environment of the reactive sulfhydryl // J. Biol. Chem. 1974. — V. 249, N.8. -P. 2393−2396.
  217. Niviere V., Fieschi F., Decout J-L., Fontecave M. In the NAD (P)H:Flavin Oxidoreductase from Escherichia coli д member of the ferredoxin-NADP+ reductase family? // J. Biological Chemistry. 1996. — V. 271, N28.-P. 16 656−16 661.
  218. Niviere V., Vanoni M.A., Zanetti G., Fontecave M. The NAD (P)H:flavin oxidoreductase from Escherichia coli with NADPH and riboflavin: identification of intermediates // Biochemistry. 1998. — V. 37. — P. 11 879−11 887.
  219. Novikov E.G., van Hoek A., Visser A.J.W.G., Hofstraat J.W. Linear algorithms for stretched exponential decay analysis// Opt. Commun.- 1999.-V.166.-P.189−198.
  220. O’Connor D.V., Phillips D. Time-correlated single photon counting. London: Academic Press, 1984.
  221. O’Kane D., Lee J. Chemical characterization of lumazine protein from Photobacterium leiognathi: comparison with lumazine protein from Photobacteriumphosphoreum И Biochemistry. 1985. — V.24. — P. 1467 — 1475.
  222. O’Kane D.J., Vervoort J., Muller F., Lee J. Purification and characterization of an unusual non-fluorescent flavoprotein from Photobacterium leiognathi II Flavins and Flavoproteins. 1987. — P. 641.
  223. Petrov R.R., Utkin I.B., Munilla R., Fernandez V.M., Popov V.O. Effect of redox potential on the properties of the NAD-dependent hydrogenase from Alcaligenes eutrophus Z1 // Arch. Biochem. Biophys. 1989. — V. 268, 1. — P. 306−313.
  224. Petushkov V.N., Ketelaars M., Gibson B.G., Lee J. The interaction of Photobacterium leiognathi and luciferases the with fluorescent (antenna) proteins: bioluminescence effects of the aliphatic additive // Biochemistry. -1996b. V.35. — P.12 086 — 12 093.
  225. Platenkamp R.J., Palmer M.N., Visser A.J.W.G. Ab initio molecular orbital studies of closed shell flavins // Eur. Biophys. J. 1987. — V. 14. — P. 393 402.
  226. Plotnikiv V.G., Regularities of processes of radiationless conversion in polyatomic molecules// Int.J.Quantum Chemistry. 1979.- V.16.-P.527−541.
  227. Raushel F.M., Baldwin T.O. Proposed mechanism for the bacterial bioluminescence reaction involving a dioxirane intermediat // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1989, Vol.164, N3.- P. 1137−1142
  228. Reed E., Frangineas G. Design and performance of a high-power mode-locked Nd: YLF laser. In: SPIE Proc.- 1990.- V. 1223: Solid State Lasers.- P.338−349.
  229. Schuster G.B. Chemiluminescence of organic peroxides. Conversion of grounf-state reaction to excited-states products by the Chrmically Initiated Electron-Exchange Luminescence mechanism// J Am Chem Soc.- 1979.-V.12.-P.366−373.
  230. Serat W.F., Budenger F.E. Evaluation of biological effects of air pollutants by use of luminescent bacteria. //J. Bacteriol. 1965. — V.90, N3.-P.832−833.
  231. Serat W.F., Budinger F.E., Mueller F.K. Toxicity evaluation of air pollutants by use of luminescent bacteria. //Atmospher. Environ. 1967.- V.I.-P.21−32.
  232. Sharp R.E., Chapman S.K. Mechanisms for regulating electron transfer in multi-centre redox proteins // Biochemica and Biophysica Acta. 1999. — V. 1432.-P. 143−158.
  233. Sirokman G., Wilson T., Hastings J.W. A bacterial luciferase reaction with a negative temperature coefficient attributable to protein-protein interaction. // Biochemistry.- 1995.- V.34.- P.13 074−13 081.
  234. Soep B., Kellmann A., Martin M., Lindqvist L. Study of triplet quantum yields usind a tunable dye laser // Chem. Phys. Lett.- 1972.- V. 13, № 3.- P.241−244.
  235. Stankovich M.T. Redox properties of flavins and flavoproteins // Chemistry and biochemistry of flavoenzymes (Miiller F., ed.) CRC Press, Boca Raton. 1990. — V. 1. — P. 401−4025.
  236. Stom D.I. Influence of polyphenols and quinones on aquatic plants and their blocking of SH-groups// J Acta hydrochim. hydrobiol. 1977. V.5.-P. 291 298.
  237. Stom D.I., Geel T.A., Balayan A.E., Kuznetsov A.M. Bioluminescent Method in Studing the Complex Effect of Sewage Components// Arch.Environ.Contam.Toxicol.- 1992.- V.22.- P. 203−208.
  238. Sun M., Moore T.A., Song P.-S. Molecular Luminescence studies of flavins. I. The Excited states of flavins // J. American Chemical Society. 1972. -V. 94.-P. 1730−1740.
  239. Takagi K., Kano K., Ikeda T. Mediated bioelectrocatalysis based on NAD-related enzymes with reversible characteristics // J. Electroanalytical Chemistry. 1998. — V. 445. — P. 211 -219.
  240. Tanner J, Lei B, Liu M, Tu SC, Krause KL Crystallization and preliminary crystallographic analysis of NADPH: FMN-oxidoreductase from Vibrio harveyi // J Mol Biol. 1994. — V. 241. -N. 2. — P. 283−287.
  241. Tanner J.J. Lei B., Tu S-C., Krause K.L. Flavin reductase P: Structure of the dimeric enzyme that reduced flavin // Biochemistry. 1996. — V. 35. — P. 13 531−13 539.
  242. Tanner J. J., Miller M. D., Wilson K. S., Tu S.-C., Krause K. L. Structure of bacterial luciferase (32 homodimer: implication for flavin binding // Biochemistry.- 1997.- V.36, N4.- P.665−672.
  243. Tatsumi H., Nakase H., Kano K., Ikeda T. Mechanistic study of the autoxidation of reduced flavin and quinone compounds. // J. Electroanalytical Chemistry. 1998. — Vol. 443. — P. 236−242.
  244. Tu S-C. Isolation and properties of bacterial luciferase-oxygenated flavin intermediate complexed with long-chain alcohols// Biochemistry.- 1979.-V. 18, N26.-P. 5940−5945.
  245. Tu S.-C. Bacterial luciferase 4a-hydroperoxyflavin intermediates: stabilization, isolation, and properties// Methods Enzymol.- 1986. — V.133.-P.128−135.
  246. Tu S.-C., Mager H. Biochemistry of bacterial bioluminescence. // Photochem. Photobiol. 1995. -V. 62. — P. 615−624.
  247. Tu S.-C., Lei B., Yu. Y., Liu M. Characterization of Vibrio harveyi NADPH: FMN oxidoreductase and mechanism of reduced flavin transfer to luciferase // Flavins and Flavoproteins.- 1997. P. 357−366.
  248. Tyulkova NA. Purification of bacterial luciferase from Photobacterium Leiognathi with the use of FPLC-system. In: Jezowska-Trzebiatowska B, Kochel B, Stawinski J, Strek W, editors. Bacterial Luminescence. Singapore: World Scient, 1990.- P.369−374.
  249. Turro N.J. Modern molecular photochemistry. University Science Book: California, 1991.-620 p.
  250. Ulitzur, S. and Hastings, J.W. Evidence for tetradecanal as the natural aldehyde in bacterial bioluminescence. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979.-V.76, N1.- P.265−267.
  251. Ulitzur S., Weiser I., Yannai S. A new sensitive and simple bioluminescence test for mutagenic compounds. //Mutant Res. 1980.- V.74, N2.- P. l 13−124.
  252. Ulitzur S., Reinhertz A., Hastings J.W. Factors affecting the cellular expression of bacterial luciferase. //Arch. Microbiol.- 1981, — V.129.- P.67−71.
  253. Ulitzur S., Weiser I. Acridine dyes and other DNA- intercalating agents induce the luminescence system of luminous bacteria and their dark variants. //Proc.Natl. Acad.Sci.USA.- 1981.- V.78, N6.- P.3338−3342.
  254. Vervoort J., Muller F., O’Kane D.J., Lee J., Bacher A. Bacterial luciferase: a carbon-13, nitrogen-15, and phosphorus-31 nuclear magnetic resonance investigation // Biochemistry. 1986. — V. 25. — P. 9067−8075.
  255. Vetrova E. V, Kratasyuk V. A, Kudryasheva N.S. Bioluminescent characteristics map of Shira lake water// Aquatic Ecology.- 2002.- N2−4.- P.309−315.
  256. Visser A.J.W.G., Lee J. Lumazine protein from the bioluminescent bacterium Photobacterium phosphoreum. A fluorescence study of the protein-ligand equilibrium // Biochemistry. 1980. — V.19. — P.4366−4372.
  257. Visser A.J.W.G., Vervoort J., O’Kane D., Lee J., Carreira L.A. Raman Spectra of flavin bound in flavodoxins and other flavoproteins. Evidence for structural variations in the flavin-binding region // Eur. J. Biochem. 1983. — V. 131.-P. 639−645.
  258. Visser A.J.W.G., van Hoek A., Visser N.V., Lee Y., Ghisla S. Timeresolved fluorescence study of the dissociation of FMN from the Yellow fluorescence protein from Vibrio fischeri // Photochem. Photobiol. 1997. — V. 65.-P. 570−575.
  259. Vos K., A. van Hoek, A.J.W.G. Visser. Application of a reference deconvolution method to trytophan fluorescence in proteins. A refined description of rotation dynamics. // Eur. J. Biochem. 1987. — V.165. — P.55−63.
  260. Vrielink A., Lloyd L., Blow D.M. Cristal structure of cholesterol oxidase from Brevibacterium sterolicum refined at 1.8 A resolution. // J.Mol. Biol. -1991.- V.219.- P.533−554.
  261. Waddle J., Baldwin T.O. Individual a and p subunits of bacterial luciferase exhibit bioluminescence activity // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1991.- V. 178.-P. 1188−1193.
  262. Ward W.W. Energy transfer processes in bioluminescence// Photochem.Photobiol.rev.- 1979.- V.4.- P. 1−57.
  263. Watanabe T., Nakamura T. Studies on luciferase from Photobacterium Phosphoreum. VIII. FMN-H202 initiated bioluminescence and thermodynamics of elementary steps of the luciferase reaction // J. Biochemistry. 1976. — V. 79.- P. 489−495.
  264. G. // Flavins and flavoproteins, ed. E. C. Salter, Elsevier, Amsterdam, 1966. P. 15.
  265. Wei C.J., Lei B, Tu S.C. Characterization of the Binding of Photobacterium phosphoreum P-flavin by Vibrio harveyi Luciferase // Arch Biochem Biophys, 2001. — V. 396, N2. — P. 199−206.
  266. Williams C.H., Lipoamide dehydrogenase, glutathione reductase, thioredoxin reductase, and mercuric ion reductase a family of flavoenzyme transhydrogenases // Chemistry and Biochemistry of flavoenzymes. — 1992. — P. 3121−213.
  267. Wood K.V., Gruber M.G. Transduction in microbial biosensors using multiplexed bioluminescence// Biosensors & Bioelectronics.- 1996.- V.ll.- P. 207−214.
  268. Zigler MM, Baldwin TO. Biochemistry of bacterial bioluminescence. In Current Topics in Bioenergetics. Academic Press: N.Y., 1981. P.66−133.
  269. Zenno S and Saigo K. Identification of the encoding the major NAD (P)H-flavin oxidoreductase of the bacterium vibrio fischeri ATCC 7744 // J. Bacteriology. 1994. — V. 176. — P. 3544−3551.
  270. Zhou Z., Swenson R.P. Electrostatic effects of surface acidic amino acid residues on the oxidation reduction potentials of the flavodoxin from Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough) // Biochemistry. — 1995. — V. 34. — P. 3183−3194.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!