Механизмы регуляции ионных каналов вкусовых рецепторных клеток лягушки внеклеточными калием и протоном
Идентифицированы два типа клеток, изолированных из вкусового диска лягушки, которые характеризуются разными морфологическими и электрофизиологическими свойствами. Вероятно, что эти клетки являются вкусовыми рецепторными клетками (ВРК) типа П и Ш, в соответствии с общепринятой морфологической классификацией. Сделано предположение, что сосуществование во вкусовом органе вкусовых рецепторных клеток… Читать ещё >
Механизмы регуляции ионных каналов вкусовых рецепторных клеток лягушки внеклеточными калием и протоном (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Содержание
Ln vivo клеточные системы функционируют в условиях, когда внеклеточный объем сравним с внутриклеточным или даже меньше. Как результат, изменение активности ионтранспортирующих систем приводит к перераспределению ионов между внутриклеточным и внеклеточным пространством и вызывает быстрые и значительные флуктуации концентраций внеклеточных ионов. Естественным является вопрос о том, как подобные концентрационные изменения влияют на функционирование клеток. По всей видимости, в биологических тканях существуют механизмы для сглаживания концентрационных флуктуации внеклеточных ионов. Так, например, одной из функций глиальных клеток является поддержание в достаточно узком диапазоне концентрации внеклеточных К+ и Н+, которые могут сильно варьировать в процессе нейрональной активности (Sykova, 1983- Chesler and Kaila, 1992). С другой стороны, ряд фактов, установленных в последние годы, свидетельствует о том, что внеклеточные ионы могут принимать участие в межклеточных коммуникациях, по существу, выполняя роль первичных мессенджеров. Наиболее красноречивым является идентификация специфических рецепторов наружных ионов. Так, было установлено, что некоторые клетки экпрессируют специфические рецепторы для ионов относящиеся к семейству семидоменных трансмембранных рецепторов. Связывание этими рецепторами экстраклеточного Ca приводит к активации G-белков предположительно G? и Gq типа с последующей активацией фосфолипазы-С (Hebert and Brown, 1995). Ряд ионных каналов, как оказалось, имеют специфические центры связывания внеклеточных К+ и ТГ ионов, которые регулируют активность этих каналов как лиганды (Akaike and Ueno, 1994- Deak et al., 1998).
Экстраклеточные калий и протон, по-видимому, играют специфическую роль и в физиологии рецепторных клеток. Во всяком случае, их рецептирующие мембраны функционируют в средах, в которых концентрация К+ составляет 10−100 мМ (Gribakin, 1992). Кроме того, свет, запахи, механические стимулы изменяют концентрацию внеклеточного калия в сетчатке (Karwoski, Lu and Newman, 1989), обонятельном эпителии (Khayary, Math and Trotier, 1991), в межклеточной среде и эндолимфе слуховых органов (Johnstone et al. 1989). Не является исключением и орган вкуса. Известно, что апикальная и базолатеральная поверхности мембраны вкусовых рецепторных клеток (ВРК) экспонированы в среды с различным ионным составом. Например, концентрации ионов К+ и Н+ в плазме крови и слюне человека составляют соответственно: 4 мМ, 7,4 (рН) и 46 мМ, 5,8 (рН) (Bradley, 1991), и, следовательно, ВРК функционируют в условиях значительного градиента К+ и Н+ ионов вдоль их поверхности. В зависимости от активности ВРК и проницаемости плотных контактов (tight-junction) между клетками, составляющими вкусовой диск или вкусовую почку, концентрации этих ионов могут существенно меняться. Это может быть одним из факторов, регулирующих активность ВРК и ставит вопрос о влиянии концентрационных флуктуаций Н+ и К+ ионов на способность ВРК детектировать вкусовые стимулы. Изложенные выше факты послужили теоретической предпосылкой для исследования механизмов регуляции проницаемости мембраны вкусовых клеток лягушки экстраклеточными протоном и калием.
В процессе исследований мы обнаружили, что среди гетерогенной популяции ВРК, составляющей вкусовой диск, имеются клетки, которые по-разному реагируют на изменение экстраклеточной концентрации протона и калия. Причем их электрофизиологические характеристики коррелировали с морфологией клеток. В клетках типа 1П (в соответствии с общепринятой классификацией (Osculati and Sbarbati, 1986)) внешний калий активировал катионные каналы, в физиологических условиях преимущественно проницаемые для К+ и КГ^. В клетках типа II внешний протон активировал калиевые каналы. В связи с этим нам представлялось целесообразным: исследовать механизмы действия экстраклеточных калия и протона на ионную проницаемость ВРК, охарактеризовать ионные каналы, модулируемые экстраклеточными К+ и Н+ ионами- установить возможную роль этих каналов в генерации потенциала покоя и/или генерации рецепторного потенциала в ответ на вкусовые стимулы.
Литературный обзор
Основополагающее свойство ионных каналов — селективный и управляемый транспорт ионов через плазматическую мембрану клетки — обеспечивается эволюционно отобранными белками, образующими канал, весьма консервативными по структуре, и благодаря механизмам регуляции их активности (Hille, 1992). Как динамическая система, ионный канал достаточно хорошо описывается моделями с несколькими состояниями, некоторые из которых являются открытыми (т.е. транспортирующими ионы), а остальные закрытыми (Hille, 1992). В терминах таких моделей регуляция транспорта ионов сводится к изменению вероятности найти канал в открытом состоянии. Вероятность открытого состояния (Р0) может зависеть от времени и мембранного потенциала, меняться при связывании лиганда или в результате ковалентной модификации канального белка и зависеть от ряда других факторов. Будучи активированными, ионные каналы могут спонтанно инактивироваться, т. е. временно переходить в состояние, в котором они теряют способность быть управляемыми. Хотя все ионные каналы регулируются несколькими механизмами, один из них обычно является доминирующим, и на основании этого ионные каналы могут быть разделены на две группы — потенциалозависимые ионные каналы и ионные каналы, управляемые лигандами. Внутри каждой группы функционирование каналов может регулироваться процессами фосфорилирования-дефосфорилирования, G-белками, Са2±связывающими белками, липидным микроокружением, цитоскелетом и целым рядом других факторов.
Поскольку потенциалозависимые ионные каналы достаточно хорошо описаны в классических монографиях (Ходоров, 1975- Hille, 1992) и многочисленных обзорах и в силу того, что исследованные нами каналы относятся к категории управляемых лигандами, ниже мы не будем рассматривать потенциалозависимые ионные каналы. Кроме того, современные представления о физиологии собственно вкусовых рецепторных клеток и, в частности, механизмы регуляции ионных каналов в этих клетках будут обсуждаться в главе «Результаты и обсуждение» в контексте полученных нами данных. Это представляется целесообразным, чтобы избежать дублирования определенных разделов «Литературного обзора».
1. Регуляция ионных каналов экстраклеточными лигандами
1.1. Нейротрансмиттеры.
Классическим типом ионных каналов, управляемых лигандами, т. е. молекулами, непосредственно взаимодействующими с канальным белком, являются ионные каналы регулируемые нейротрансмиттерами (ионные каналы быстрых химических синапсов). Хрестоматийным примером является ионный канал концевой пластинки нервно-мышечного соединения, активируемый при связывании молекулы ацетилхолина (ACh), которые, как оказалось, функционируют в самых разнообразных тканях. Так как алкалоид никотин (nicotin) имитирует активирующее действие ACh, эта группа каналов была названа никотиновыми ACh рецепторами (nACh), чтобы подчеркнуть отличие от метаботропного мускаринового ACh рецептора. Впервые токи через одиночный ионный канал были описаны именно для этого типа каналов (Neher and Sakmann, 1976). Именно эти каналы впервые были солюбилизированы и очищены (Weill et al., 1974- Raftery et al., 1980) и реконструированы в липидном бислое (см. обзор Montai et al., 1986) — для них впервые определена аминокислотная последовательность (Noda, 1983) и проведена гетерологическая экспрессия (Mishina et al., 1984). Так называемые быстрые химические синапсы используют широкий спектр нейротрансмиттеров и ионотропных рецепторов, имеющих в своей структуре канальную пору. Наиболее известными нейротрансмиттерами являются, кроме ACh, L-глутамат, GABA, глицин, АТР, серотонин и гистамин. Для каждого из этих лигандов существуют уникальные классы мульти-субъединичных рецепторов, которые являются продуктами уникальных генов. Каждый класс ионных каналов, активируемых нейротрансмиттерами включает многочисленные тканеспецифичные подтипы, первоначально идентифицированные фармакологически, а затем выявленные методами молекулярной биологии.
Регулируемые лигандами-нейротрансмиттерами ионные каналы функционально делят на две группы: анион-проницаемые ионные каналы быстрых химических синапсов, и катионные каналы.
Подавляющее большинство позвоночных животных в качестве лиганда, ингибирующего постсинаптический нейрон используют GABA. С другой стороны, нейроны некоторых моллюсков используют ACh, фоторецепторы некоторых членистоногих гистамин, а многие ингибиторные интернейроны спинного мозга позвоночных — глицин. Во всех этих случаях ионные каналы постсинаптических мембран проницаемы для анионов (СГ- SCN" — I" — Br" — N0 «) и практически не транспортируют катионы.
Среди быстрых возбуждающих лигандов/нейротрансмиттеров в ЦНС позвоночных животных, по-видимому, доминирует L-глутамат. L-аспартат также может выступать в роли нейротрансмиттера, хотя до сих пор остается неясным имеет ли L-аспартат собственный рецептор-канал или эта аминокислота является по сути природным агонистом L-глутаматных рецепторов. В периферической нервной системе позвоночных предполагается, что возбуждающими нейротрансмиттерами могут быть ACh (Steinbach and Ifime, 1989), ATP и серотонин (Bean and Friel, 1990- Peters et al., 1991). Фармакология ответов на глутамат довольно сложна и, очевидно, указывает на присутствие более чем одного типа глутаматных рецепторов. Многие исследователи признают существование только трех типов глутаматных рецепторов, получивших свое наименование в соответствии с селективными агонистами: NMDA-рецепторы, каинат-рецепторы и квискволат-рецепторы (Watkins and Olverman, 1987). В большинстве случаев вместо названия — квискволат-рецептор используют термин АМРА-рецептор, с тем чтобы различать фармакологически разное действие этого лиганда/агониста. Показано, что квискволат взаимодействует, кроме того, с G-белок связанным рецептором, не имеющим отношения к быстрым химическим синапсам. К сожалению идентификация этих каналов на электрофизиологическом уровне довольно сложна (Jahr and Stevens, 1987- Ascher et al., 1988). С другой стороны, существование NMDA и не NMDA типов рецепторов, по-видимому, не вызывает сомнений, т.к. эти подтипы в настоящее время идентифицированы на молекулярном уровне.
1.2. Внеклеточный АТР.
Необходимо отметить, что АТР как лиганд ионных каналов может выступать не только в роли нейротрансмиттера. Семейство ионных каналов, активируемых экстраклеточным АТР (Р2Х-рецепторы) насчитывает 7 функциональных членов, клонированных к настоящему времени (Bhagwat and Williams, 1997- North and Barnard, 1997). Эти ATP (и/или др. нуклеотид-активируемые каналы, которые впервые были охарактеризованы в гладкомышечных клетках сосудов (Benham and Tsien, 1987) сейчас идентифицированы в различных системах (Bhagwat and Williams, 1997- North and Barnard, 1997). Роль этих каналов, вероятно, как и в нервной ткани, где АТР рассматривается как нейротрансмиттер, заключается в том, чтобы перекодировать внешний сигнал (кратковременное повышение внеклеточного АТР) в виде кратковременного повышения внутриклеточного Са2+. Например, в цилиарных клетках различных эпителиев внеклеточный АТР способствует входу внешнего кальция, тем самым стимулируя подвижность цилий (Korngreen, 1998).
Выводы.
1 .Идентифицированы два типа клеток, изолированных из вкусового диска лягушки, которые характеризуются разными морфологическими и электрофизиологическими свойствами. Вероятно, что эти клетки являются вкусовыми рецепторными клетками (ВРК) типа П и Ш, в соответствии с общепринятой морфологической классификацией.
2.Установлено, что при увеличении концентрации внеклеточного протона ВРК типа Ш деполяризуются, в то время как ВРК типа П генерируют гиперполяризационный рецепторный потенциал. Данное отличие обусловлено тем, что разные типы ВРК имеют специфический набор ионных каналов. В клетках типа Ш внешний калий активировал катионные каналы, в физиологических условиях преимущественно проницаемые для К+ и Н+. В клетках типа П внешний протон активировал калиевые каналы.
3.Впервые зарегистрированы и охарактеризованы катионные каналы, активируемые внеклеточным калием (КА-каналы):
— Показано, что внеклеточный калий действует как лиганд, активируя кооперативно специфические катионные каналы (концентрация полуэффекта и коэфициент Хилла составляют 24 мМ и 1.6, соответственно).
— Установлено, что проводимость одиночного КА-канала составляет примерно бпСм. При физиологических ионных условиях каналы транспортируют К+, Н+ и Ма+ в соответствии с их электрохимическими градиентами.
— Показано, что и некоторые двухвалентные катионы блокируют КА-каналы с эффективностью, соответствующей ряду:
С8+>Сс12+>Ва2+>№ 2+>Со2+;
4.Впервые зарегистрированы и охарактеризованы калиевые каналы, активируемые внеклеточным протоном (ПА-К+ каналы):
— Показано, что внеклеточный протон может выступать в роли лиганда, активируя кооперативно калиевые каналы (концентрация полуэффекта и коэфициент Хилла составляют 10″ бМ (рНб.О) и 2, соответственно).
— Оценено, что проводимость одиночного ПА-К+ канала составляет примерно ЮпСм. -Показано, что селективность ПА-К+ каналов описывается следующим рядом относительных коэфициентов проницаемости: Рк: Ркь:Рс3:Рна=1.0:0.67:0.07:0.004.
— Установлено, что эффективными блокаторами протон-активируемых токов являются Ва2+ (1С50~360мкМ) и верапамил (1С5о~50мкМ).
5. Сделано предположение, что сосуществование во вкусовом органе вкусовых рецепторных клеток, генерирующих как гиперполяризационные так и деполяризационные рецепторные потенциалы, возможно является одним из элементов процессинга и кодирования вкусовой информации.
3.7.
Заключение
.
Закисление внеклеточной среды активировало К+ токи во ВРК типа П в 96 из 112 исследованных клеток этого типа. Нам не удалось достоверно установить механизмы, лежащие в основе активации К+ токов, однако приведенные выше данные позволяют исключить многие возможные пути регуляции К+ проводимости ВРК. Скорее всего, экстраклеточные протоны активируют соответствующие К+ каналы как лиганд, связываясь специфически с экстраклеточным Н±рецептором каналообразующего белка. В настоящий момент идентифицировано несколько типов ионных токов, генерируемых клетками различных типов в ответ на закисление внеклеточной среды (Akaike and Ueno, 1994). Отличительной особенностью этих pH-зависимых токов является то, что соответствующие ионные каналы слабо селективны (Таблица в главе «Литературный обзор»). В наших экспериментах кислые стимулы активировали токи, основным носителем которых были К+ ионы (рис.14). Насколько мы знаем — это первая демонстрация Н±активируемых К+ токов как для вкусовых рецепторов, так и для клеток других типов. Оказалось, что активация калиевой проводимости внеклеточным протоном не является видоспецифичной и свойственна ВРК типа II и других видов лягушек:
Ы.агуаНз, Я.псНЬипёа. С другой стороны, подобные эффекты протона отсутствовали в экспериментах с другими типами клеток, составляющими вкусовой диск или с ВРК млекопитающих. Возможно, ЬГактивируемые Кканалы экспрессируются исключительно во ВРК лягушки. Во всяком случае, еще предстоит выяснить насколько широко этот тип калиевых каналов распространен в других клеточных системах. Роль Н±активируемых К+ каналов в функционировании ВРК в настоящий момент окончательно не ясна. Мы предполагаем, что эти каналы могут участвовать в рецепции протона в ротовой полости и/или в межклеточном пространстве, тем самым внося вклад в трансдукцию кислых стимулов и/или участвуя в межклеточных коммуникациях внутри вкусового диска.
1. Ковальчук Ю. Н., Крышталь О. А. Кальциевый компонент протон-активируемого входящего тока в сенсорных нейронах крыс. // ДАН СССР, 1991, т.317, N.2,c.476−479.
2. Коркушко О. А., Крышталь О. А., Черневская Н. И. Стационарные характеристики рецептора протонов в соматической мембране сенсорных нейронов крыс. // Нейрофизиология, 1983, т.15, N.6, с.632−638.
3. Крышталь О. А. Модификация кальциевых каналов в нервной клетке с помощью ЭГТА. // ДАН СССР, 1978, т.238, с.482−485.
4. Можаева Г. Н., Наумов А. П. Влияние поверхностного заряда на стационарную калиевую проводимость мембраны перехвата Ранвье. 1. Изменение рН внешнего раствора. // Биофизика, 1972а, т.17, с. 412−420.
5. Можаева Г. Н., Наумов А. П. Влияние поверхностного заряда на стационарную калиевую проводимость мембраны перехвата Ранвье. 2. Изменение ионной силы внешнего раствора. // Биофизика, 19 726, т.17, с. 618−622.
6. Ходоров Б. И. Общая физиология возбудимых мембран. -М.: Наука, 1975, с. 406.
7. Adelman, J. P., Shen, К. Z., Kavanaugh, M. P., Warren, R. A., Wu, Y. N., Lagrutta, A., Bond, С. Т., and North, R. A. Calcium-activated potassium channels expressed from cloned complementary DNAs. // Neuron, 1992, V.9, N.2, P.209−216.
8. Akaike, N. and Ueno, S. Proton-induced current in neuronal cells. // Prog.Neurobiol., 1994, V.43, N. l, P.73−83.
9. Allard, B. and Lazdunski, M. Nucleotide diphosphates activate the ATP-sensitive potassium channel in mouse skeletal muscle. // Pflugers Arch., 1992, V.422, N.2, P.185−192.
10. Armstrong, С. M. and Matteson, D. R. The role of calcium ions in the closing of К channels. // J Gen.Physiol., 1986, V.87, N.5, P.817−832.
11. Armstrong, С. M. and Lopez, Barneo J. External calcium ions are required for potassium channel gating in squid neurons. // Science, 1987, V.236, N.4802, P.712−714.
12. Armstrong, C. M. and Miller, C. Do voltage-dependent K channels require Ca2+? A critical test employing a heterologous expression system. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., 1990, V.87, N.19, P.7579−7582.
13. Ascher, P. and Nowak, L. Quisqualateand kainate-activated channels in mouse central neurones in culture. // J Physiol.(Lond.), 1988, V.399, N.227−245.
14. Ashcroft, F. M. Adenosine 5'-triphosphate-sensitive potassium channels. // Annu.Rev.Neurosci, 1988, V. ll, N.97−118.
15. Atkinson, N. S., Robertson, G. A., and Ganetzky, B. A component of calcium-activated potassium channels encoded by the Drosophila slo locus. // Science, 1991, V.253, N.5019, P.551−555.
16. Avenet, P., Hofmann, F., and Lindemann, B. Signalling in taste receptor cells: cAMP-dependent protein kinase causes depolarization by closure of 44 pS K-channels. // Comp.Biochem.Physiol.A., 1988, V.90, N.4, P.681−685.
17. Bader, C. R., Bemehim, L., and Bertrand, D. Sodium-activated potassium current in cultured avian neurones. //Nature, 1985, V.317, N.6037, P.540−542.
18. Bean, B. P. and Friel, D. D. ATP-activated channels in excitable cells. // Ion. Channels, 1990, V.2, N. 169−203.
19. Benham, C. D. and Tsien, R. W. A novel receptor-operated Ca2±permeable channel activated by ATP in smooth muscle. // Nature, 1987, V.328, N.6127, P.275−278.
20. Bevan, S. and Yeats, J. Protons activate a cation conductance in a sub-population of rat dorsal root ganglion neurones. // J Physiol.(Lond.), 1991, V.433, N.145−161.
21. Bhagwat, S. S. and Williams, M. P2 purine and pyrimidine receptors: emerging superfamilies of G-protein-coupled and ligand-gated ion channel receptors. // European Journal of Medical Chemistry, 1997, V.32, N.183−193.
22. Biermans, G., Vereecke, J., and Carmeliet, E. Effect of external K on the block of the inward rectifier during hyperpolarization in guinea-pig ventricular myocytes by external Na. // Biomed.Biochim.Acta, 1989, V.48, N.5−6, P. S358-S363.
23. Bigiani, A., Sbarbati, A., Osculati, F., and Pietra, P. Electrophysiological characterization of a putative supporting cell isolated from the frog taste disk. // J Neurosci, 1998, V.18, N.14, P.5136−5150.
24. Billups, B. and Attwell, D. Modulation of non-vesicular glutamate release by pH. // Nature, 1996, V.379, N.6561, P.171−174.
25. Bischoff, U., Vogel, W., and Safronov, B. V. Na±activated K+ channels in small dorsal root ganglion neurones of rat. // J Physiol (Lond), 1998, V.510 (Pt 3), N.743−754.
26. Blatter, L. A., Taha, Z., Mesaros, S., Shacklock, P. S., Wier, W. G., and Malinski, T. Simultaneous measurements of Ca2+ and nitric oxide in bradykininstimulated vascular endothelial cells. // Circ.Res., 1995, V.76, N.5, P.922−924.
27. Blatter, L. A., Taha, Z., Mesaros, S., Shacklock, P. S., Wier, W. G., and Malinski, a I >
28. T. Simultaneous measurements of Ca and nitric oxide in bradykininstimulated vascular endothelial cells. // Circ.Res., 1995, V.76, N.5, P.922−924.
29. Blitzer, R. D., Connor, J. H., Brown, G. P., Wong, T., Shenolikar, S., Iyengar, R., and Landau, E. M. Gating of CaMKH by cAMP-regulated protein phosphatase activity during LTP. // Science, 1998, V.280, N.5371, P. 1940;1942.
30. Blumenthal, E. M. and Kaczmarek, L. K. Structure and regulation of the MinK potassium channel. // Neurochem.Res., 1992, V.17, N.9, P.869−876.
31. Bobkov, Y. V. and Kolesnikov, S. S. Extracellular protons activate K+ current in a subpopulation of frog taste receptor cells. // Neurosci Lett, 1999, V.264, N. l-3, P.25−28.
32. Bolotina, V. M., Najibi, S., Palacino, J. J., Pagano, P. J., and Cohen, R. A. Nitric oxide directly activates calcium-dependent potassium channels in vascular smooth muscle. // Nature, 1994, V.368, N.6474, P.850−853.
33. Braun, A. P. and Schulman, H. A non-selective cation current activated via the multifunctional Ca ()-calmodulin-dependent protein kinase in human epithelial cells. // J Physiol.(Lond.), 1995, V.488 (Pt 1), N.37−55.
34. Breitwieser, G. E. and Szabo, G. Uncoupling of cardiac muscarinic and beta-adrenergic receptors from ion channels by a guanine nucleotide analogue. // Nature, 1985, V.317, N.6037, P.538−540.
35. Breitwieser, G. E. Mechanisms of K+ channel regulation. // J Membr.Biol., 1996, V.152, N. l, P.1−11.
36. Broillet, M. C. and Firestein, S. Direct activation of the olfactory cyclic nucleotide-gated channel through modification of sulfhydryl groups by NO compounds. //Neuron, 1996, V.16.N.2, P.377−385.
37. Broillet, M. C. and Firestein, S. Beta subunits of the olfactory cyclic nucleotide-gated channel form a nitric oxide activated Ca channel. // Neuron, 1997, V.18, N.6, P.951−958.
38. Busch, A. E., Varnum, M. D., North, R. A., and Adelman, J. P. An amino acid mutation in a potassium channel that prevents inhibition by protein kinase C. // Science, 1992, V.255, N.5052, P.1705−1707.
39. Butler, A., Tsunoda, S., McCobb, D. P., Wei, A., and Salkoff, L. mSlo, a complex mouse gene encoding «maxi» calcium-activated potassium channels. // Science, 1993, V.261,N.5118, P.221−224.
40. Buttner, N., Siegelbaum, S. A., and Volterra, A. Direct modulation of Aplysia S-K+ channels by a 12-lipoxygenase metabolite of arachidonic acid. // Nature, 1989, V.342, N.6249, P.553−555.
41. Bidhii, P., Sandmeier, K., and Meves, H. The effect of arachidonic acid on the M current of NG108- 15 neuroblastoma x glioma hybrid cells. // Pflugers Arch., 1992, V.422, N.2, P.120−128.
42. Campbell, D. L., Stamler, J. S., and Strauss, H. C. Redox modulation of L-type calcium channels in ferret ventricular myocytes. Dual mechanism regulation by nitric oxide and S-nitrosothiols. // J Gen.Physiol., 1996, V.108, N.4, P.277−293.
43. Campbell, D. T. and Hille, B. Kinetic and pharmacological properties of the sodium channel of frog skeletal muscle. // J Gen.Physiol., 1976, V.67, N.3, P.309−323.
44. Campbell, D. T. Do protons block Na+ channels by binding to a site outside the pore? //Nature, 1982, V.298,N.5870, P. 165−167.
45. Chesler, M. and Kaila, K. Modulation of pH by neuronal activity. // Trends. Neurosci, 1992, V.15, N.10, P.396−402.
46. Chesnoy, Marchais D. and Fritsch, J. Concentration-dependent modulations of potassium and calcium currents of rat osteoblastic cells by arachidonic acid. // J Membr.Biol., 1994, V.138,N.2, P.159−170.
47. Clapham, D. E. Arachidonic acid and its metabolites in the regulation of G-protein gated K+ channels in atrial myocytes. // Biochem.Pharmacol., 1990, V.39, N.5, P.813−815.
48. Clapp, L. H. and Gurney, A. M. Modulation of calcium movements by nitroprusside in isolated vascular smooth muscle cells. // Pflugers Arch., 1991, V.418, N.5, P.462−470.
49. Clapp, L. H. and Gurney, A. M. Modulation of calcium movements by nitroprusside in isolated vascular smooth muscle cells. // Pflugers Arch., 1991, V.418, N.5, P.462−470.
50. Clay, J. R. Effects of permeant cations on K+ channel gating in nerve axons revisited. // J Membr.Biol., 1996, V.153, N.3, P. 195−201.
51. Colquhoun, D., Neher, E., Reuter, H., and Stevens, C. F. Inward current channels activated by intracellular Ca in cultured cardiac cells. // Nature, 1981, V.294, N.5843, P.752−754.
52. Constanti, A. and Sim, J. A. Calcium-dependent potassium conductance in guinea-pig olfactory cortex neurones in vitro. // J Physiol.(Lond.), 1987, V.387, N.173−194.
53. Davies, N. W., Lux, H. D., and Morad, M. Site and mechanism of activation of proton-induced sodium current in chick dorsal root ganglion neurones. // J Physiol.(Lond-), 1988, V.400, N. 159−187.
54. De Castro, F., Geijo, Barrientos E., and Gallego, R. Calcium-activated chloride current in normal mouse sympathetic ganglion cells. // J Physiol.(Lond.), 1997, V.498 (Pt 2), N.397−408.
55. Delay, R. J., Dubin, A. E., and Dionne, V. E. A cyclic nucleotide-dependent chloride conductance in olfactory receptor neurons. // J Membr.Biol., 1997, V.159, N. l, P.53−60.
56. Devor, D. C. and Frizzell, R. A. Modulation of K+ channels by arachidonic acid in9+ +.
57. T84 cells. II. Activation of a Ca ()-independent K channel. // Am J Physiol., 1998, V.274, N. l Pt 1, P. C149-C160.
58. De6k, F., Nagy, G., VSrnai, P., Madar6sz, E., and Sp"t, A. Calcium current activated by potassium ions in voltageclamped rat hippocampal pyramidal neurones. // J Physiol.(Lond.), 1998, V.508 (Pt 3), N.735−745.
59. Dhallan, R. S., Yau, K. W., Schrader, K. A., and Reed, R. R. Primaiy structure and functional expression of a cyclic nucleotide-activated channel from olfactory neurons. //Nature, 1990, V.347, N.6289, P. 184−187.
60. Dick, G. M., Bradley, K. K., Horowitz, B., Hume, J. R., and Sanders, K. M. Functional and molecular identification of a novel chloride conductance in canine colonic smooth muscle. // Am J Physiol., 1998, V.275, N.4 Pt 1, P. C940-C950.
61. Dolphin, A. C. The G.L. Brown Prize Lecture. Voltage-dependent calcium channels and their modulation by neurotransmitters and G proteins. // Exp.Physiol., 1995, V.80, N. l, P. l-36.
62. Dolphin, A. C. Mechanisms of modulation of voltage-dependent calcium channels by G proteins. // J Physiol.(Lond.), 1998, V.506 (Pt 1), N.3−11.
63. Drouin, H. and The, R. The effect of reducing extracellular pH on the membrane currents of the ranvier node. // Pflugers Arch., 1969, V.313, N. l, P.80−88.
64. Duan, D., Winter, C., Cowley, S., Hume, J. R., and Horowitz, B. Molecular identification of a volume-regulated chloride channel. // Nature, 1997, V.390, N.6658, P.417−421.
65. Dunne, M. J., Findlay, I., Petersen, O. H., and Wollheim, C. B. ATP-sensitive K+ channels in an insulin-secreting cell line are inhibited by D-glyceraldehyde and activated by membrane permeabilization. // J Membr.Biol., 1986, V.93, N.3, P.271−279.
66. Dunne, M. J. and Petersen, O. H. GTP and GDP activation of K+ channels that can be inhibited by ATP. // Pflugers Arch., 1986, V.407, N.5, P.564−565.
67. Duprat, F., Lesage, F., Fink, M., Reyes, R., Heurteaux, C., and Lazdunski, M. TASK, a human background K+ channel to sense external pH variations near physiological pH. // EMBO J, 1997, V.16, N.17, P.5464−5471.
68. Edwards, G. and Weston, A. H. Induction of a glibenclamide-sensitive K-current by modification of a delayed rectifier channel in rat portal vein in insulinoma cells. // Br. J Pharmacol., 1993, V. 110, N.4, P. 1280−1281.
69. Egan, T. M., Dagan, D., Kupper, J., and Levitan, I. B. Na (+)-activated K+ channels are widely distributed in rat CNS and in Xenopus oocytes. // Brain Res., 1992, V.584, N. l-2, P.319−321.
70. Endo, S., Critz, S. D., Byrne, J. H., and Shenolikar, S. Protein phosphatase-1 regulates outward K+ currents in sensory neurons of Aplysia californica. // J Neurochem., 1995, V.64, N.4, P.1833−1840.
71. Enyeart, J. J., Gomora, J. C., Xu, L., and Enyeart, J. A. Adenosine triphosphate activates a noninactivating K+ current in adrenal cortical cells through nonhydrolytic binding. // J Gen.Physiol., 1997, V. l 10, N.6, P.679−692.
72. Fesenko, E. E., Kolesnikov, S. S., and Lyubarsky, A. L. Induction by cyclic GMP of cationic conductance in plasma membrane of retinal rod outer segment. // Nature, 1985, V.313, N.6000, P.310−313.
73. Findlay, I. The effects of magnesium upon adenosine triphosphate-sensitive potassium channels in a rat insulin-secreting cell line. // J Physiol.(Lond.), 1987, V.391,N.611−629.
74. Finn, J. T., Grunwald, M. E., and Yau, K. W. Cyclic nucleotide-gated ion channels: an extended family with diverse functions. // Annu.Rev.Physiol., 1996, V.58, N.395−426.
75. Franciolini, F. Single-channel currents activated by low intracellular pH in cultured hippocampal neurons of rat. // Biochim.Biophys.Acta, 1990, V.1023, N.2, P.223−229.
76. Fujiyama, R., Miyamoto, T., and Sato, T. Differential distribution of two Ca (2+)-dependent and independent K+ channels throughout receptive and basolateral membranes of bullfrog taste cells. // Pflugers Arch., 1994, V.429, N.2, P.285−290.
77. Gandhi, R., Elble, R. C., Gruber, A. D, Schreur, K. D., Ji, H. L., Fuller, C. M., and Pauli, B. U. Molecular and functional characterization of a calciumsensitive chloride channel from mouse lung. // J Biol.Chem., 1998, V.273, N.48, P.32 096;32101.
78. Garcia, Anoveros J. and Corey, D. P. The molecules of mechanosensation. // Annu.Rev.Neurosci, 1997, V.20, N.567−594.
79. Gilbertson, T. A., Avenet, P., Kinnamon, S. C., and Roper, S. D. Proton currents through amiloride-sensitive Na channels in hamster taste cells. Role in acid transduction. // J Gen.Physiol., 1992, V. l00, N.5, P.803−824.
80. Gillespie, P. G. and Hudspeth, A. J. Adenine nucleoside diphosphates block adaptation of mechanoelectrical transduction in hair cells. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., 1993, V.90, N.7, P.2710−2714.
81. Gottmann, K., Dietzel, I. D., and Lux, H. D. Proton-induced chloride current and voltage-activated Na+ and Ca2+ currents in embryonic neurons from the medicinal leech (Hirudo medicinalis). // Neurosci Lett, 1989, V.96, N.2, P. 173−178.
82. Goulding, E. H., Ngai, J., Kramer, R. H., Colicos, S., Axel, R., Siegelbaum, S. A., and Chess, A. Molecular cloning and single-channel properties of the cyclic nucleotide-gated channel from catfish olfactory neurons. // Neuron, 1992, V.8, N. l, P.45−58.
83. Grantyn, R. and Lux, H. D. Similarity and mutual exclusion of NMDAand proton-activated transient Na±currents in rat tectal neurons. // Neurosci Lett, 1988, V.89, N.2, P.198−203.
84. Griffith, O. W. and Stuehr, D. J. Nitric oxide synthases: properties and catalytic mechanism. // Annu.Rev.Physiol., 1995, V.57, N.707−736.
85. Grissmer, S. and Cahalan, M. D. Divalent ion trapping inside potassium channels of human T lymphocytes. // J Gen.Physiol., 1989, V.93, N.4, P.609−630.
86. Gruber, A. D. and Pauli, B. U. Molecular cloning and biochemical characterization of a truncated, secreted member of the human family of Ca2±activated CIchannels. // Biochim.Biophys.Acta, 1999, V.1444, N.3, P.418−423.
87. Guharay, F. and Sachs, F. Stretch-activated single ion channel currents in tissue-cultured embryonic chick skeletal muscle. // J Physiol.(Lond.), 1984, V.352, N.685−701.
88. Gulbis, J. M., Mann, S., and MacKinnon, R. Structure of a voltage-dependent K+ channel beta subunit. // Cell, 1999, V.97, N.7, P.943−952.
89. Gunning, R. Increased numbers of ion channels promoted by an intracellular second messenger. // Science, 1987, Y.235, N.4784, P.80−82.
90. Hamill, O. P., Marty, A., Neher, E., Sakmann, B., and Sigworth, F. J. Improved patch-clamp techniques for high-resolution current recording from cells and cellfree membrane patches. // Pflugers Arch., 1981, V.391, N.2, P.85−100.
91. Hartung, K. Potentiation of a transient outward current by Na+ influx in crayfish neurones. // Pflugers Arch., 1985, V.404, N. l, P.41−44.
92. Hay, M. and Kunze, D. L. Calcium-activated potassium channels in rat visceral sensory afferents. // Brain Res., 1994, V.639, N.2, P.333−336.
93. Hebert, S. C. and Brown, E. M. The extracellular calcium receptor. // Curr.Opin.Cell Biol., 1995, V.7, N.4, P.484−492.
94. Heinemann, U., Konnerth, A., Pumain, R., and Wadman, W. J. Extracellular calcium and potassium concentration changes in chronic epileptic brain tissue. // Adv.Neurol., 1986, V.44, N.641−661.
95. Hille B. Ionic Channels of Excitable Membranes. USA, MA.: Sinauer, Sunderland, 1992, P.607.
96. Hille, B. Charges and potentials at the nerve surface. Divalent ions and pH. // J Gen.Physiol., 1968, V.51, N.2, P.221−236.
97. Hille, B. Potassium channels in myelinated nerve. Selective permeability to smallcations. // J Gen.Physiol., 1973, V.61, N.6, P.669−686.
98. Hille, B., Woodhull, A. M., and Shapiro, B. I. Negative surface charge near sodium channels of nerve: divalent ions, monovalent ions, and pH. // Philos.Trans.R.Soc.Lond.B.Biol.Sci., 1975, V.270, N.908, P.301−318.
99. Ho, I. H. and Murrell, Lagnado RD Molecular determinants for sodium-dependent activation of G protein-gated K+ channels. // J Biol.Chem., 1999, V.274, N.13, P.8639−8648.
100. Ho, K., Nichols, C. G., Lederer, W. J., Lytton, J., Vassilev, P. M., Kanazirska, M. V., and Hebert, S. C. Cloning and expression of an inwardly rectifying ATP-regulated potassium channel. //Nature, 1993, V.362, N.6415, P.31−38.
101. Horie, M. and Irisawa, H. Rectification of muscarinic K+ current by magnesium ion in guinea pig atrial cells. // Am J Physiol., 1987, V.253, N. l Pt 2, P. H210-H214.
102. Horie, M. and Irisawa, H. Dual effects of intracellular magnesium on muscarinic potassium channel current in single guinea-pig atrial cells. // J Physiol.(Lond.), 1989, V.408, N.313−332.
103. Horimoto, N., Nabekura, J., and Ogawa, T. Arachidonic acid activation of potassium channels in rat visual cortex neurons. // Neuroscience, 1997, V.77, N.3, P.661−671.
104. Huang, C. L., Feng, S., and Hilgemann, D. W. Direct activation of inward rectifier potassium channels by PIP2 and its stabilization by Gbetagamma. // Nature, 1998, V.391, N.6669, P.803−806.
105. Huang, X. Y., Morielli, A. D., and Peralta, E. G. Molecular basis of cardiac potassium channel stimulation by protein kinase A. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., 1994, V.91, N.2, P.624−628.
106. Hudspeth, A. Mechanical amplification of stimuli by hair cells. // Curr.Opin.Neurobiol., 1997, V.7, N.4, P.480−486.
107. Hudspeth, A. J. and Gillespie, P. G. Pulling springs to tune transduction: adaptation by hair cells. //Neuron, 1994, V.12, N. l, P. 1−9.
108. Ignarro, L. J. Nitric oxide. A novel signal transduction mechanism for transcellular communication. // Hypertension, 1990, V.16, N.5, P.477−483.
109. Iijima, T., Ciani, S., and Hagiwara, S. Effects of the external pH on Ca channels: experimental studies and theoretical considerations using a two-site, two-ion model. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., 1986, V.83, N.3, P.654−658.
110. Inagaki, N., Tsuura, Y., Namba, N., Masuda, K., Gonoi, T., Horie, M., Seino, Y.,.
111. Inoue, I., Nakaya, Y., Nakaya, S., and Mori, H. Extracellular Caactivated K channel in coronary artery smooth muscle cells and its role in vasodilation. // FEBS Lett, 1989, V.255, N.2, P.281−284.
112. Ishihara, K., Mitsuiye, T., Noma, A., and Takano, M. The Mg2+ block and intrinsic gating underlying inward rectification of the K+ current in guinea-pig cardiac myocytes. // J Physiol.(Lond-), 1989, V.419, N.297−320.
113. Ito, H., Vereecke, J., and Carmeliet, E. Intracellular protons inhibit inward rectifier K+ channel of guinea-pig ventricular cell membrane. // Pflugers Arch., 1992, V.422, N.3, P.280−286.
114. Jahr, C. E. and Stevens, C. F. Glutamate activates multiple single channel conductances in hippocampal neurons. // Nature, 1987, V.325, N.6104, P.522−525.
115. Janigro, D., West, G. A., Nguyen, T. S., and Winn, H. R. Regulation of blood-brain barrier endothelial cells by nitric oxide. // Circ.Res., 1994, V.75, N.3, P.528−538.
116. Jentsch, T. J. and Gtnther, W. Chloride channels: an emerging molecular picture.
117. Bioessays, 1997, V.19, N.2, P. l 17−126.
118. Ji, H. L., DuVall, M. D., Patton, H. K., Satterfield, C. L., Fuller, C. M., and Benos, D. J. Functional expression of a truncated Ca ()-activated CIchannel and activation by phorbol ester. // Am J Physiol., 1998, V.274, N.2 Pt 1, P. C455-C464.
119. Johnstone, B. M., Patuzzi, R., Syka, J., and Sykovo, E. Stimulus-related potassium changes in the organ of Corti of guinea-pig. // J Physiol.(Lond.), 1989, V.408, N.77−92.
120. Kameyama, M., Kakei, M., Sato, R., Shibasaki, T., Matsuda, H., and Irisawa, H.1.tracellular Na+ activates a K+ channel in mammalian cardiac cells. // Nature, 1984, V.309, N.5966, P.354−356.
121. Karwoski, C. J., Lu, H. K., and Newman, E. A. Spatial buffering of light-evoked potassium increases by retinal MtJler (glial) cells. // Science, 1989, V.244, N.4904, P.578−580.
122. Kaupp, U. B. Family of cyclic nucleotide gated ion channels. // Curr.Opin.Neurobiol., 1995, V.5, N.4, P.434−442.
123. Khayari, A., Math, F., and Trotier, D. Odorant-evoked potassium changes in the frog olfactory epithelium. // Brain Res., 1991, V.539, N. l, P. l-5.
124. Kim, D. and Clapham, D. E. Potassium channels in cardiac cells activated by arachidonic acid and phospholipids. // Science, 1989, V.244, N.4909, P.1174−1176.
125. Kim, D. A mechanosensitive K+ channel in heart cells. Activation by arachidonicacid. // J Gen.Physiol., 1992, V. 100, N.6, P. 1021 -1040.
126. Kim, D., Sladek, C. D., Aguado, Velasco C., and Mathiasen, J. R. Arachidonic acid activation of a new family of K+ channels in cultured rat neuronal cells. // J Physiol.(Lond.), 1995, V.484 (Pt 3), N.643−660.
127. Kinnamon, S. C. and Roper, S. D. Membrane properties of isolated mudpuppy taste cells. // J Gen.Physiol., 1988, V.91, N.3, P.351−371.
128. Kinnamon, S. C., Dionne, V. E., and Beam, K. G. Apical localization of K+ channels in taste cells provides the basis for sour taste transduction. // Proc .Natl .Acad. S ci .U. S. A1988, V.85, N.18, P.7023−7027.
129. Kirsch, G. E., Codina, J., Birnbaumer, L., and Brown, A. M. Coupling of ATPsensitive K+ channels to A1 receptors by G proteins in rat ventricular myocytes. // Am J Physiol., 1990, V.259, N.3 Pt 2, P. H820-H826.
130. Kirshner, H. S., Blank, W. F. Jr, and Myers, R. E. Brain extracellular potassium activity during hypoxia in the cat. // Neurology, 1975, V.25, N. l 1, P.1001−1005.
131. Koivisto, A. and Nedergaard, J. Modulation of calcium-activated non-selective cation channel activity by nitric oxide in rat brown adipose tissue. // J Physiol.(Lond.), 1995, V.486 (Pt 1), N.59−65.
132. Kolesnikov S.S. and Bobkov, Y. V. Regulation of the conductance and resting potential by extracellular K+ in frog taste receptor cells. // Биологические мембаны, 1999, V.16, N.256−267.
133. Kolesnikov, S. S. and Margolskee, R. F. A cyclic-nucleotide-suppressible conductance activated by transducin in taste cells see comments. // Nature, 1995, V.376, N.6535, P.85−88.
134. Kolesnikov, S. S. and Margolskee, R. F. Extracellular K+ activates a K (+) — and H (+)-permeable conductance in frog taste receptor cells. // J Physiol.(Lond.), 1998, V.507 (Pt 2), N.415−432.
135. Konnerth, A., Lux, H. D., and Morad, M. Proton-induced transformation of calcium channel in chick dorsal root ganglion cells published erratum appears in J Physiol (Lond) 1988 Jan-395?following 753. // J Physiol.(Lond.), 1987, V.386, N.603−633.
136. Korngreen, A., Ma, W., Priel, Z., and Silberberg, S. D. Extracellular ATP directly gates a cation-selective channel in rabbit airway ciliated epithelial cells. // J Physiol.(Lond.), 1998, V.508 (Pt 3), N.703−720.
137. Kostyuk, P. G. and Krishtal, 0. A. Effects of calcium and calcium-chelating agents on the inward and outward current in the membrane of mollusc neurones. // J Physiol.(Lond-), 1977, V.270, N.3, P.569−580.
138. Krishtal, O. A. and Pidoplichko, V. I. A receptor for protons in the nerve cell membrane. // Neuroscience, 1980, V.5, N. l2, P.2325−2327.
139. Krishtal, O. A. and Pidoplichko, V. I. Receptor for protons in the membrane of sensory neurons. //Brain Res., 1981, V.214, N. l, P. 150−154.
140. Kubo, Y., Baldwin, T. J., Jan, Y. N., and Jan, L. Y. Primary structure and functional expression of a mouse inward rectifier potassium channel see comments., //Nature, 1993, V.362,N.6416, P. 127−133.
141. Kunkel, M. T. and Peralta, E. G. Identification of domains conferring G protein regulation on inward rectifier potassium channels. // Cell, 1995, V.83, N.3, P.443−449.
142. Kurachi, Y. G protein regulation of cardiac muscarinic potassium channel. // Am J Physiol., 1995, V.269, N.4 Pt 1, P. C821-C830.
143. Kurenny, D. E., Moroz, L. L., Turner, R. W., Sharkey, K. A., and Barnes, S. Modulation of ion channels in rod photoreceptors by nitric oxide. // Neuron, 1994, V.13, N.2, P.315−324.
144. La, B. Q., Carosi, S. L., Valentich, J., Shenolikar, S., and Sansom, S. C. Regulation of epithelial chloride channels by protein phosphatase. // Am J Physiol., 1991, V.260, N.6 Pt 1, P. C1217-C1223.
145. Lansman, J. B., Hess, P., and Tsien, R. W. Blockade of current through single calcium channels by Cd, Mg", and Ca. Voltage and concentration dependence of calcium entry into the pore. // J Gen.Physiol., 1986, V.88, N.3, P.321−347.
146. Lederer, W. J. and Nichols, C. G. Nucleotide modulation of the activity of rat heart ATPsensitive K+ channels in isolated membrane patches. // J Physiol.(Lond.), 1989, V.419, N.193−211.
147. Lei, S. Z., Pan, Z. H., Aggarwal, S. K., Chen, H. S., Hartman, J., Sucher, N. J., and Lipton, S. A. Effect of nitric oxide production on the redox modulatory site of the NMDA receptor-channel complex. // Neuron, 1992, V.8, N.6, P. 10 871 099.
148. Lesage, F., Guillemare, E., Fink, M., Duprat, F., Lazdunski, M., Romey, G., and Barhanin, J. TWIK-1, a ubiquitous human weakly inward rectifying K+ channel with a novel structure. // EMBO J, 1996, V.15, N.5, P.1004−1011.
149. Li, Z., Chapleau, M. W., Bates, J. N., Bielefeldt, K., Lee, H. C., and Abboud, F. M. Nitric oxide as an autocrine regulator of sodium currents in baroreceptor neurons. //Neuron, 1998, V.20,N.5, P.1039−1049.
150. Lindemann, B. Taste reception. // Physiol.Rev., 1996, V.76, N.3, P.718−766.
151. Liou, H. H., Zhou, S. S., and Huang, C. L. Regulation of ROMK1 channel by protein kinase A via a phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-dependent mechanism. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., 1999, V.96, N.10, P.5820−5825.
152. Lipton, S. A., Singel, D. J., and Stamler, J. S. Nitric oxide in the central nervoussystem. // Prog. Brain Res., 1994, V.103, N.359−364.
153. Logothetis, D. E., Kurachi, Y., Galper, J., Neer, E. J., and Clapham, D. E. The beta gamma subunits of GTP-binding proteins activate the muscarinic K+ channel in heart. //Nature, 1987, V.325, N.6102, P.321−326.
154. Lopatin, A. N., Makhina, E. N., and Nichols, C. G. Potassium channel block by cytoplasmic polyamines as the mechanism of intrinsic rectification. // Nature, 1994, V.372, N.6504, P.366−369.
155. Lopatin, A. N. and Nichols, C. G. K+. dependence of open-channel conductancein cloned inward rectifier potassium channels (IRK1, Kir2.1). // Biophys. J, 1996, V.71, N.2, P.682−694.
156. Ludewig, U., Lorra, C., Pongs, O., and Heinemann, S. H. A site accessible to extracellular TEA+ and K+ influences intracellular Mg2+ block of cloned potassium channels. // Eur.Biophys.J, 1993, V.22, N.4, P.237−247.
157. Luk, H. N. and Carmeliet, E. Na (+)-activated K+ current in cardiac cells: rectification, open probability, block and role in digitalis toxicity. // Pflugers Arch., 1990, V.416, N.6, P.766−768.
158. Lynch, J. W. Nitric oxide inhibition of the rat olfactory cyclic nucleotidegated cation channel. // J Membr.Biol., 1998, V.165, N.3, P.227−234.
159. Maingret, F., Fosset, M., Lesage, F., Lazdunski, M., and Honora, E. TRAAK is amammalian neuronal mechano-gated K+ channel. // J Biol.Chem., 1−15−1999, V.274, N.3, P.1381−1387.
160. Matsuda, H., Saigusa, A., and Irisawa, H. Ohmic conductance through the inwardly rectifying K channel and blocking by internal Mg2+. // Nature, 1987, V.325, N.7000,P.156−159.
161. Matsuda, H. Open-state substructure of inwardly rectifying potassium channels revealed by magnesium block in guinea-pig heart cells. // J Physiol.(Lond.), 1988, V.397, N.237−258.
162. Matteson, D. R. and Swenson, R. P. Jr External monovalent cations that impede the closing of K channels. // J Gen.Physiol., 1986, V.87, N.5, P.795−816.
163. Mayer, M. L., Westbrook, G. L., and Guthrie, P. B. Voltage-dependent block by Mg2+ of NMDA responses in spinal cord neurones. // Nature, 1984, V.309, N.5965, P.261−263.
164. Mazzanti, M. and DiFrancesco, D. Intracellular Ca modulates K-inward rectification in cardiac myocytes published erratum appears in Pflugers Arch 1989 Apr-413(6):688., // Pflugers Arch., 1989, V.413, N.3, P.322−324.
165. McCleskey, E. W. and Gold, M. S. Ion channels of nociception. // Annu.Rev.Physiol., 1999, V.61, N.835−856.
166. McCormack, T. and McCormack, K. Shaker K+ channel beta subunits belong to an NAD (P)H-dependent oxidoreductase superfamily letter., // Cell, 1994, V.79, N.7, P.1133−1135.
167. McCulloch, K. M., Osipenko, O. N., and Gurney, A. M. Oxygen-sensing potassium currents in pulmonary artery. // Gen.Pharmacol., 1999, V.32, N.4, P.403−411.
168. Mienville, J. M. and Clay, J. R. Effects of intracellular K+ and Rb+ on gating of embryonic rat telencephalon Ca (2+)-activated K+ channels. // Biophys. J, 1996, V.70, N.2, P.778−785.
169. Mishina, M., Kurosaki, T., Tobimatsu, T., Morimoto, Y., Noda, M., Yamamoto, T., Terao, M., Lindstrom, J., Takahashi, T., and Kuno, M. Expression of functional acetylcholine receptor from cloned cDNAs. // Nature, 1984, V.307, N.5952, P.604−608.
170. Miyamoto, T., Okada, Y., and Sato, T. Ionic basis of receptor potential of frog taste cells induced by acid stimuli. // J Physiol.(Lond.), 1988, V.405, N.699−711.
171. Miyamoto, T., Fujiyama, R., Okada, Y., and Sato, T. Properties of Na (+)-dependent K+ conductance in the apical membrane of frog taste cells. // Brain Res., 1996, V.715, N. l-2, P.79−85.
172. Miyamoto, T., Fujiyama, R., Okada, Y., and Sato, T. Sour transduction involvesactivation of NPPB-sensitive conductance in mouse taste cells. // J Neurophysiol., 1998, V.80, N.4, P. 1852−1859.
173. Moczydlowski, E., Lucchesi, K., and Ravindran, A. An emerging pharmacology of peptide toxins targeted against potassium channels. // J Membr.Biol., 1988, V.105, N.2, P.95−111.
174. Montal, M, Anholt, R, and Labarca, P. The reconstituted acetilcholine receptor. In: Ion Channel Reconstitution. Miller, C. (ed.) Plenum, New York, 1999, 8., P. 157−204.
175. Morad, M. Proton-induced transformation in gating and selectivity of the calciumchannel in neurons. // Ciba.Found.Symp., 1988, V.139, N. 187−200.
176. Morad, M., Tang, C. M., and Callewaert, G. Proton-induced transformation of Ca2+ channel: possible mechanisms and physiological implications. // P.R.Health Sci. J, 1988, V.7,N.2, P.113−116.
177. Morris, C. E. and Sigurdson, W. J. Stretch-inactivated ion channels coexist withstretch-activated ion channels. // Science, 1989, V.243, N.4892, P.807−809.
178. Morris, C. E. Mechanosensitive ion channels. // J Membr.Biol., 1990, V.113, N 2, P.93−107.
179. Mueller, P. and Pugh, E. N. Jr Protons block the dark current of isolated retinal rods. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., 1983, V.80, N.7, P.1892−1896.
180. Mulkey, R. M., Endo, S., Shenolikar, S., and Malenka, R. C. Involvement of a calcineurin/inhibitor-1 phosphatase cascade in hippocampal long-term depression. //Nature, 1994, V.369, N.6480, P.486−488.
181. Nakamura, T. and Gold, G. H. A cyclic nucleotide-gated conductance in olfactory receptor cilia. // Nature, 1987, V.325, N.6103, P.442−444.
182. Neher, E. and Sakmann, B. Single-channel currents recorded from membrane ofdenervated frog muscle fibres. // Nature, 1976, V.260, N.5554, P.799−802.
183. Neher, E. Correction for liquid junction potentials in patch clamp experiments. //.
184. Methods Enzymol., 1992, V.207, N. 123−131.9+.
185. Nichols, C. G., Ho, K., and Hebert, S. Mg ()-dependent inward rectification of ROMK1 potassium channels expressed in Xenopus oocytes. // J Physiol.(Lond.), 1994, V.476, N.3, P.399−409.
186. Nichols, C. G. and Lopatin, A. N. Inward rectifier potassium channels. // Annu.Rev.Physiol., 1997, V.59, N.171−191.
187. Nilius, B., Prenen, J., Voets, T., Van den Bremt, K., Eggermont, J., and Droogmans, G. Kinetic and pharmacological properties of the calcium-activated chloride-current in macrovascular endothelial cells. // Cell Calcium, 1997, V.22, N. l, P.53−63.
188. Nilius, B., Prenen, J., Szbcs, G., Wei, L., Tanzi, F., Voets, T., and Droogmans,.
189. G. Calcium-activated chloride channels in bovine pulmonary artery endothelial cells. // J Physiol.(Lond.), 1997, V.498 (Pt 2), N.381−396.
190. Noma, A. ATP-regulated K+ channels in cardiac muscle. // Nature, 1983, V.305, N.5930, P.147−148.
191. North, R. A. and Barnard, E. A. Nucleotide receptors. // Curr.Opin.Neurobiol., 1997, V.7, N.3, P.346−357.
192. Nowak, L., Bregestovski, P., Ascher, P., Herbet, A., and Prochiantz, A. Magnesium gates glutamate-activated channels in mouse central neurones. // Nature, 1984, V.307, N.5950, P.462−465.
193. Okada, Y., Miyamoto, T., and Sato, T. Activation of a cation conductance by acetic acid in taste cells isolated from the bullfrog. // J Exp.Biol., 1994, V.187, N.19−32.
194. OKelly, I., Stephens, R. H., Peers, C., and Kemp, P. J. Potential identification of the 02-sensitive K+ current in a human neuroepithelial body-derived cell line. // Am J Physiol., 1999, V.276, N. l Pt 1, P. L96-L104.
195. Ordway, R. W., Walsh, J. V. Jr, and Singer, J. J. Arachidonic acid and other fattyacids directly activate potassium channels in smooth muscle cells. // Science, 1989, V.244, N.4909, P. l 176−1179.
196. Osculati, F. and Sbarbati, A. The frog taste disc: a prototype of the vertebrate gustatory organ. // Prog.Neurobiol., 1995, V.46, N.4, P.351−399.
197. Pardo, L. A., Heinemann, S. H., Terlau, H., Ludewig, U., Lorra, C., Pongs, O., and Stbhmer, W. Extracellular K+ specifically modulates a rat brain K+ channel. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., 1992, V.89, N.6, P.2466−2470.
198. Partridge, L. D. and Thomas, R. C. The effects of lithium and sodium on the potassium conductance of snail neurones. // J Physiol.(Lond.), 1976, V.254, N.3, P.551−563.
199. Partridge, L. D. and Swandulla, D. Calcium-activated non-specific cation channels. // Trends. Neurosci, 1988, V. l 1, N.2, P.69−72.
200. Payet, M. D. and Dupuis, G. Dual regulation of the n type K+ channel in Jurkat Tlymphocytes by protein kinases A and C. // J Biol.Chem., 1992, V.267, N.26, P.18 270−18 273.
201. Pessia, M., Bond, C. T., Kavanaugh, M. P., and Adelman, J. P. Contributions of the C-terminal domain to gating properties of inward rectifier potassium channels. //Neuron, 1995, V.14, N.5, P.1039−1045.
202. Peters, J. A., Malone, H. M., and Lambert, J. J. Ketamine potentiates 5-HT3 receptor-mediated currents in rabbit nodose ganglion neurones. // Br. J Pharmacol., 1991, V.103, N.3, P.1623−1625.
203. Pfaffinger, P. J., Martin, J. M., Hunter, D. D., Nathanson, N. M., and Hille, B. GTP-binding proteins couple cardiac muscarinic receptors to a K channel. // Nature, 1985, V.317, N.6037, P.536−538.
204. Pleumsamran, A. and Kim, D. Membrane stretch augments the cardiac muscarinic K+ channel activity. // J Membr.Biol., 1995, V.148, N.3, P.287−297.
205. Pusch, M., Conti, F., and Stbhmer, W. Intracellular magnesium blocks sodium outward currents in a voltageand dose-dependent manner. // Biophys. J, 1989, V.55, N.6, P.1267−1271.
206. Pusch, M. Open-channel block of Na+ channels by intracellular Mg2+. // Eur.Biophys.J, 1990, V.18, N.6, P.317−326.
207. Rae, J., Cooper, K., Gates, P., and Watsky, M. Low access resistance perforated patch recordings using amphotericin B. // J Neurosci Methods, 1991, V.37, N. l, P.15−26.
208. Raftery, M. A., Hunkapiller, M. W., Strader, C. D., and Hood, L. E. Acetylcholine receptor: complex of homologous subunits. // Science, 1980, V.208, N.4451, P.1454−1456.
209. Reinliart, P. H., Chung, S., and Levitan, I. B. A family of calcium-dependent potassium channels from rat brain. //Neuron, 1989, V.2, N. l, P. 1031−1041.
210. Rembold, C. M. Regulation of contraction and relaxation in arterial smooth muscle. // Hypertension, 1992, V.20, N.2, P.129−137.
211. Rodrigo, G. C. The Na (+)-dependence of Na (+)-activated K (+)-channels (IK (Na))in guinea pig ventricular myocytes, is different in excised inside/out patches and cell attached patches. // Pflugers Arch., 1993, V.422, N.5, P.530−532.
212. Saad, A. H., Kuo, S. S., Koong, A. C., Hahn, G. M., and Giaccia, A. J. Modulation of potassium channels by protein tyrosine kinase inhibitors. // J Cell Physiol., 1994, V.161, N. l, P.142−148.
213. Sachs, F. Biophysics of mechanoreception. // Membr.Biochem., 1986, Y.6, N.2, P.173−195.
214. Safronov, B. V. and Vogel, W. Modulation of delayed rectifier K+ channel activity by external K+ ions in Xenopus axon. // Pflugers Arch., 1995, V.430, N.6, P.879−886.
215. Saito, M. and Wu, C. F. Expression of ion channels and mutational effects in giant Drosophila neurons differentiated from cell division-arrested embryonic neuroblasts. // J Neurosci, 1991, V. l 1, N.7, P.2135−2150.
216. Sato, R. and Koumi, S. Characterization of the stretch-activated chloride channel in isolated human atrial myocytes. // J Membr.Biol., 1998, V.163, N. l, P.67−76.
217. Sato, T. Recent advances in the physiology of taste cells. // Prog.Neurobiol., 1980, V.14, N. l, P.25−67.
218. Schreibmayer, W., Dessauer, C. W., Vorobiov, D., Gilman, A. G., Lester, H. A., Davidson, N., and Dascal, N. Inhibition of an inwardly rectifying K+ channel by G-protein alpha-subunits. //Nature, 1996, V.380, N.6575, P.624−627.
219. Schweitzer, P., Madamba, S., and Siggins, G. R. Arachidonic acid metabolites as mediators of somatostatininduced increase of neuronal M-current. // Nature, 1990, V.346, N.6283, P.464−467.
220. Schwindt, P. C., Spain, W. J., and Crill, W. E. Long-lasting reduction of excitability by a sodium-dependent potassium current in cat neocortical neurons. // J Neurophysiol., 1989, V.61, N.2, P.233−244.
221. Scott, J. D. Dissection of protein kinase and phosphatase targeting interactions. //.
222. Soc.Gen.Physiol.Ser., 1997, V.52, N.227−239.
223. Sentenac, H., Bonneaud, N., Minet, M., Lacroute, F., Salmon, J. M., Gaymard, F., and Grignon, C. Cloning and expression in yeast of a plant potassium ion transport system. // Science, 1992, V.256, N.5057, P.663−665.
224. Siemen, D. Nonselective cation channels. // EXS., 1993, V.66, N.3−25.
225. Snyder, S. H. Nitric oxide and neurons. // Curr.Opin.Neurobiol., 1992, V.2, N.3, P.323−327.
226. Stamler, J. S., Singel, D. J., and Loscalzo, J. Biochemistry of nitric oxide and its redox-activated forms see comments. // Science, 1992, V.258, N.5090, P.1898−1902.
227. Stamler, J. S., Toone, E. J., Lipton, S. A., and Sucher, N. J. (S)NO signals: translocation, regulation, and a consensus motif. // Neuron, 1997, V. l8, N.5, P.691−696.
228. Steinbach, J. H. and Ifune, C. How many kinds of nicotinic acetylcholine receptor are there? see comments. // Trends. Neurosci, 1989, V. l 2, N. l, P.3−6.
229. Stringer, J. L. Regulation of extracellular potassium in the developing hippocampus. // Brain Res Dev Brain Res, 9−10−1998, V. l 10, N. l, P.-103.
230. Stroffekova, K., Kupert, E. Y., Malinowska, D. H., and Cuppoletti, J. Identification of the pH sensor and activation by chemical modification of the C1C-2G CIchannel. // Am J Physiol., 1998, V.275, N.4 Pt 1, P. C1113-C1123.
231. Sugimoto, K. and Teeter, J. H. Voltage-dependent ionic currents in taste receptor cells of the larval tiger salamander. // J Gen.Physiol., 1990, V.96, N.4, P.809−834.
232. Sui, J. L., Chan, K., Langan, M. N., Vivaudou, M., and Logothetis, D. E. G protein gated potassium channels. // Adv. Second Messenger Phosphoprotein Res., 1999, V.33, N.179−201.
233. Sukharev, S. I., Blount, P., Martinac, B., Blattner, F. R., and Kung, C. A large-conductance mechanosensitive channel in E. coli encoded by mscL alone. // Nature, 1994, V.368, N.6468, P.265−268.
234. Sukharev, S. I., Blount, P., Martinac, B., and Kung, C. Mechanosensitive channels of Escherichia coli: the MscL gene, protein, and activities. // Annu.Rev.Physiol., 1997, V.59, N.633−657.
235. Swenson, R. P. Jr and Armstrong, C. M. K+ channels close more slowly in the presence of external K+ and Rb+. //Nature, 1981, V.291, N.5814, P.427−429.
236. Sykovo, E. Extracellular K+ accumulation in the central nervous system. // Prog.Biophys.Mol.Biol., 1983, V.42, N.2−3, P.135−189.
237. Sykovo, E., Svoboda, J., Chvotal, A., and Jendelovo, P. Extracellular pH and stimulated neurons. // Ciba.Found.Symp., 1988, V.139, N.220−235.
238. Takao, K., Yoshii, M., Kanda, A., Kokubun, S., and Nukada, T. A region of the muscarinic-gated atrial K+ channel critical for activation by G protein beta gamma subunits. //Neuron, 1994, V.13, N.3, P.747−755.
239. Toro, L., Ramos, Franco J., and Stefani, E. GTP-dependent regulation of myometrial KCa channels incorporated into lipid bilayers. // J Gen.Physiol., 1990, V.96, N.2, P.373−394.
240. Ugawa, S., Minami, Y., Guo, W., Saishin, Y., Takatsuji, K., Yamamoto, T., Tohyama, M., and Shimada, S. Receptor that leaves a sour taste in the mouth letter., //Nature, 1998, V.395, N.6702, P.555−556.
241. Vaca, L., Schilling, W. P., and Kunze, D. L. G-protein-mediated regulation of a Ca (2+)-dependent K+ channel in cultured vascular endothelial cells. // Pflugers Arch., 1992, V.422, N. l, P.66−74.
242. Vacher, P., McKenzie, J., and Dufy, B. Arachidonic acid affects membrane ionicconductances of GH3 pituitary cells. // Am J Physiol., 1989, V.257, N.2 Pt 1, P. E203-E211.
243. VanDongen, A. M., Codina, J., Olate, J., Mattera, R., Joho, R., Birnbaumer, L., and Brown, A. M. Newly identified brain potassium channels gated by the guanine nucleotide binding protein Go. // Science, 1988, V.242, N.4884, P.1433−1437.
244. Vergara, C., Latorre, R., Marrion, N. V., and Adelman, J. P. Calcium-activated potassium channels. // Curr.Opin.Neurobiol., 1998, V.8, N.3, P.321−329.
245. V6rnai, P., Osipenko, O. N., Vizi, E. S., and Spflt, A. Activation of calcium current in voltage-clamped rat glomerulosa cells by potassium ions. // J Physiol.(Lond-), 1995, V.483 (Pt 1), N.67−78.
246. Waldmann, R., Champigny, G., Bassilana, F., Heurteaux, C., and Lazdunski, M. A proton-gated cation channel involved in acid-sensing. // Nature, 1997, V.386, N.6621, P.173−177.
247. Weill, C. L., McNamee, M. G., and Karlin, A. Affinity-labeling of purified acetylcholine receptor from Torpedo californica. // Biochem.Biophys.Res.Commun., 1974, V.61, N.3, P.997−1003.
248. White, R. E., Lee, A. B., Shcherbatko, A. D., Lincoln, T. M., Schonbrunn, A., and Armstrong, D. L. Potassium channel stimulation by natriuretic peptides through cGMP-dependent dephosphorylation. // Nature, 1993, V.361, N.6409, P.263−266.
249. Yamada, M. and Kurachi, Y. Spermine gates inward-rectifying muscarinic but not ATPsensitive K+ channels in rabbit atrial myocytes. Intracellular substance-mediated mechanism of inward rectification. // J Biol.Chem., 1995, V.270, N.16, P.9289−9294.
250. Yang, J., Jan, Y. N., and Jan, L. Y. Control of rectification and permeation by residues in two distinct domains in an inward rectifier K+ channel. // Neuron, 1995, V.14, N.5, P.1047−1054.
251. Yao, X., Segal, A. S., Welling, P., Zhang, X., McNicholas, C. M., Engel, D., Boulpaep, E. L., and Desir, G. V. Primary structure and functional expression ofa cGMP-gated potassium channel. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., 1995, V.92, N.25, P.11 711−11 715.
252. Yau, K. W. Cyclic nucleotide-gated channels: an expanding new family of ion channels comment., // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A., 1994, V.91, N.9, P.3481−3483.
253. Yellen, G. Single Caactivated nonselective cation channels in neuroblastoma. // Nature, 1982, V.296, N.5855, P.357−359.
254. Youngson, C., Nurse, C., Yeger, H., and Cutz, E. Oxygen sensing in airway chemoreceptors. //Nature, 1993, V.365, N.6442, P.153−155.
255. Zagotta, W. N. and Siegelbaum, S. A. Structure and function of cyclic nucleotide-gated channels. // Annu.Rev.Neurosci, 1996, V.19, N.235−263.
256. Zhainazarov, A. B. and Ache, B. W. Na±gated nonselective cation channel fromlobster olfactory projection neurons. // J Neurophysiol., 1998, V.80, N.6, P.3387−3391.
257. Zhainazarov, A. B. and Ache, B. W. Effects of phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate and phosphatidylinositol 4-phosphate on a Na±gated nonselective cation channel. // J Neurosci, 1999, V.19, N.8, P.2929−2937.