Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Молекулярно-генетический анализ кластера генов, контролирующих устойчивость к метилвиологену и фототаксис цианобактерии Synechocystis sp. PCC 6803

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

С помощью геномного апалпза и современных методов биоипформатнки у модельной цпапобактерии Synechocystis sp. РСС 6803 (далее Synechocystis) установлено наличие не менее 15 генов, кодирующих белки е аитиоксидаптпыми функциями (CyanoBase Website). Вместе с тем выявлено около 150 регуляторных геновпочти половина из них кодирует транскрипционные регуляторы, у большинства из которых функции… Читать ещё >

Молекулярно-генетический анализ кластера генов, контролирующих устойчивость к метилвиологену и фототаксис цианобактерии Synechocystis sp. PCC 6803 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ б
  • Гспстпчсскпй контроль п молекулярные механизмы адаптации фотоеннтезнругощнх организмов к стрессовым факторам
  • 1. Окислительный стресс и антиоксидантпые системы защиты б
    • 1. 1. Условия развития окислительного стресса в клетках аэробных организмов б
    • 1. 2. Генетический контроль адаптивного ответа на окислительный стресс у энтеробактерий
    • 1. 3. Генетический контроль устойчивости к окислительному стрессу у растений
    • 1. 4. Системы адаптации к окислительному стрессу у циапобактернй
      • 1. 4. 1. Изменения в тотальном профиле транскрипции у Synechocystis при гндропероксидпом стрессе
      • 1. 4. 2. PerR регулоп Synechocystis
      • 1. 4. 3. Изменения в тотальном профиле транскрипции в клетках Synechocystis под действием генератора суперокеида MV
      • 1. 4. 4. Контроль устойчивости клеток Synechocystis к MV с участием регуляторного гена prqR и генов белков-транспортеров
  • 2. Молекулярные механизмы адаптации цианобактерий к солевому и гиперосмотическому стрессу
    • 2. 1. Специфичность адаптивных ответов клеток Synechocystis па солевой и гиперосмотический стресс
    • 2. 2. Перекрывание адаптивных ответов на солевой и гиперосмотический стресс
    • 2. 3. Кинетика адаптивного ответа клеток Synechocystis на солевой стресс
    • 2. 4. Регуляция адаптивного ответа клеток на солевой и гиперосмотичеекий стресс
  • 3. Механизмы адаптации клеток Synechocystis к холодовому стрессу
  • 4. Системы адаптации фотоеинтезирующих организмов к световому стрессу
  • 5. Генетический контроль фототаксиса и биогенеза пилей у Synechocystis 37 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
  • 1. Бактериальные штаммы и плазмиды
  • 2. Питательные среды и культивирование микроорганизмов
  • 3. Определение содержания хлорофилла и каротииоидов в клетках цианобактерий
  • 4. Трансформация клеток Е. coli и Synechocystis
  • 5. Передача плазмид из Е. coli в Synechocystis с помощью конъюгации
  • 6. Тест па чувствительность клеток к ингибиторам роста
  • 7. Измерение активности р-галактозидазы в клетках Synechocystis
  • 8. Выделение ДНК, определение числа копий плазмид в клетке
  • 9. Обработка ДНК ферментами
  • 10. Электрофорез ДНК в агарозном геле и выделение ДНК из геля
  • 11. Полимеразная цепная реакция (ПЦР)
  • 12. Сайт-паправлепиый мутагенез
  • 13. Определение последовательности пуклеотидов в ДИК
  • 14. Выделение РНК, электрофорез и перенос РНК из геля на нейлоновую мембрану
  • 15. Получение специфических ДНК-зондов
  • 16. Нозсрп-блот-гибридизация
  • 17. Анализ профилей транскрипции в клетках Synechocystis с помощью ДНК-микрочипов
  • 18. Атомио-силовая микроскопия 50 РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
  • 1. Анализ регуляторпой функции генаprqR с помощью сайт-паправлсппого мутагенеза и гепов-репортеров
    • 1. 1. С-копцевой участок необходим для функционирования белка PrqR в качестве репрессора транскрипции
    • 1. 2. Системы анализа экспрессии и взаимодействия аллелей генаprqR
    • 1. 3. Негативная авторегуляция гена prqR в клетках Е. col
    • 1. 4. Z/мс-домииаптный характер проявления мутаптпого аллсля prqRL17Q в клетках Synechocystis
  • 2. Оперон prqR-prqA вовлечен в адаптивный ответ клеток па солевой стресс
  • 3. Плсйотроппый характер мутацииprqRLl7Q: повышенная устойчивость клеток к
  • MV и отрицательный фототаксис, независимый от интенсивности света
  • 4. Делеция prqR и ипсерциоппая инактивация гена prqA не влияют па фототаксис
  • 5. Зависимость подвижности клеток мутанта Pql7 от спектра света
  • 6. В регуляцию фототаксиса вовлечен ген sll0886, контролирующий активируемый светом гетеротрофный рост клеток Synechocystis
  • 7. Изменения в регуляции генов, ответственных за функционирование пилей, у мутантов с нарушенной функцией гена prqR
  • 8. Анализ морфологии пилей, обеспечивающих подвижность клеток
  • Synechocystis, у мутантов с нарушенным или измененным фототаксисом
    • 8. 1. Сравнительный анализ пилей, формируемых подвижными и неподвижными клетками штаммов ДТ и ДТ-М Synechocystis
    • 8. 2. Гены prqR и sll0886 контролируют функционирование толстых пилей, по не их биогенез

Процессы аэробного дыхания и окспгешюго фотосинтеза сопряжены с образованием активных форм кислорода (АФК), таких как сииглетпый кислород, апноп-радикал супероксида (Ог—), пероксид водорода и гидроксильный радикал. Эти токсичные соединения способны индуцировать в клетке окислительный стресс (ОС), повреждая нуклеиновые кислоты, белки и мембраны (Farr, Kogoma, 1991). У фотосинтсзирующих организмов образование С>2Г происходит в основном за счет прямого восстановления кислорода фотосистемой I. Мощным ингибитором роста фотосинтсзирующих организмов па свету является гербицид паракваг, или метилвиологен (MV), способный эффективно акцептировать электроны от фотосистемы I и восстанавливать кислород до С^— (Asada, 1994). Образование АФК может также стимулироваться различными факторами внешней среды, в частности, повышенным освещением, экстремальной температурой, а также нарушением водного и солевого режимов (Alscher et al, 1997; Gueta-Dahan et al., 1997). Циапобактсрии и растения обладают эффективными механизмами адаптации к изменению иптепснвиости света, которые позволяют оптимизировать фотосинтез и ограничить повреждения, связанные с фотоокислепием. Одним из таких механизмов является фототаксис циаиобактерий и хлоропластов растений, положительный — к свету, и отрицательный — от света высокой иптепснвиости (Kagawa, Wada, 1999; Castenholz, Garcia-Pichel, 2000).

С помощью геномного апалпза и современных методов биоипформатнки у модельной цпапобактерии Synechocystis sp. РСС 6803 (далее Synechocystis) установлено наличие не менее 15 генов, кодирующих белки е аитиоксидаптпыми функциями (CyanoBase Website). Вместе с тем выявлено около 150 регуляторных геновпочти половина из них кодирует транскрипционные регуляторы, у большинства из которых функции предполагаемы или неизвестны. Значительная часть регуляторных генов (80 генов) представляет двухкомпопентные системы, которые в клетках прокариот контролируют различные адаптивные ответы, такие как хемотаксис, осморегуляцию, азотный и фосфорный метаболизм, споруляцию, развитие компетентности при трансформации, патогеппость, вирулентность и др. (Durnford et al., 1997; Li, Sherman, 2000). В связи с этим идентификация функций генов, вовлеченных в регуляцию работы систем жизнеобеспечения, в том числе защитных, у циаиобактерий, является актуальной задачей современной генетики.

В последние годы представления о координированной экспрессии генов фотосиптезирующих организмов в ответ на стрессовые воздействия существенно расширились благодаря использованию метода ДНК-микрочипов (микроэррэй-апализ транскрипции ДНК), позволяющего оценить степень активации или репрессии всех генов организма. С помощью данного подхода исследованы глобальные изменения экспрессии генов Synechocystis при солевом, гнперосмотическом и холодовом шоке (Kanesaki el al., 2002; Suzuki et al., 2001; Inaba et al., 2003), при адаптации клеток к высокой интенсивности света (Hihara et al., 2001) и обработке их MV и пероксидом водорода (Kobayashi et al., 2004; Li et al., 2004). В результате выявлены целые ансамбли генов, специфически реагирующие па различные стрессовые воздействия.

В пашей лаборатории показано, что в контроль устойчивости клеток Synechocystis к индуктору ОС MV вовлечен геи prqR, кодирующий регулятор транскрипции семейства TetR (Бабыкин и др., 2003). Этот геи негативно контролирует оперой prqR-prqA, в котором геп prqA кодирует белок с предполагаемой функцией NaVMV-антипортера. Более того, выявлено индуцируемое MV усиление авторепрессии гепа prqR, сопряженное с существенным повышением транскрипции других генов с защитными функциями: soclB, кодирующего супероксиддисмутазу, и nivrA, кодирующего предполагаемый белок-транспортер токсичных соединений (Нефедова и др., 2003). В данной работе нами показано, что мутация в гене prqR обуславливает отрицательный фототаксис клеток, независимый от интенсивности света. Таким образом, геп prqR вовлечен в контроль систем адаптивного ответа цианобактерий на ОС и изменения интенсивности света.

С целыо изучения механизмов генетической регуляции защитных систем клетки с участием гена prqR и генов, входящих с ним в один кластер, были поставлены следующие основные задачи исследования:

1. Молекулярно-геиетический анализ авторегуляторной функции гена prqR с помощью сайт-иаправленного мутагенеза и генов-репортеров.

2. Выявление стрессового фактора или возможного индуктора, стимулирующего экспрессию оперопа prqR-prqA, истинная защитная роль которого в клетках цианобактерий требует выяснения.

3. Анализ методом ДНК-микрочипов изменений в тотальном профиле транскрипции у мутантов с нарушенной функцией prqR для обнаружения новых генов, экспрессия которых контролируется геном prqR.

4. Функциональный анализ генов, входящих в один кластер с геном prqR (sll0887, sll0886 и prqA), для установления их роли в регуляции фототаксиса у цианобактерий.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ Генетический контроль и молекулярные механизмы адаптации фотоепптезпрующпх организмов к стрессовым факторам.

1. Окислительным стресс п антпокепдантные системы защиты.

Жизнедеятельность аэробных организмов сопряжена с постоянной угрозой окислительного стресса (ОС), представляющего комплексный токсический эффект активных форм кислорода (АФК), способных индуцировать различные повреждения в ДИК, PIIK, белках и мембранах. Образование АФК, таких как синглетный кислород, супероксид-радикал, псрскись водорода и гидроксильпый радикал, является неизбежным следствием аэробного метаболизма. Организмы, обладающие оксигенным фотосинтезом, подвержены сильному ОС, поскольку сами продуцируют кислород и восстановители в процессе фотосинтеза. Значительные количества АФК образуются также в ответ па действие различных факторов внешней среды. К факторам, индуцирующим ОС у растений, относятся, в частности, повышенное освещение, экстремальные температуры, а также изменения водного и солевого режимов (Alscher et al., 1997; Gueta-Dahan et al., 1997). Эти воздействия вызывают в клетках фотоеинтезирующих организмов дисбаланс в распределении энергии и электронов между двумя фотосистемами (Jeanjean et al., 1993; Murakami et al., 1997). Фотосенсибилизация клеток и повышение активности фотосистемы I, индуцируемые такими стрессовыми факторами, в совокупности с понижением уровня ассимиляции углекислого газа могут благоприятствовать фотовосстановлению кислорода с образованием АФК (Asada, 1994).

ВЫВОДЫ.

У цианобактерий Synechocystis sp. РСС 6803 исследовали кластер генов sll0886-prqR-prqA, в котором ген prqR негативно регулирует устойчивость клеток к индуктору окислительного стресса метилвиологеиу.

1. С помощью сайт-направленного мутагенеза и генетического анализа гена prqR установлено, что репрессорпая функция белка PrqR обеспечивается как N-коицевым ДПК-связывающим доменом, так и С-концевым доменом. Единственный остаток цистеина в С-концевом домене не влияет па функциональную активность белка PrqR.

2. Показано, что геп prqA, продуктом которого является предполагаемый Na±завпенмый антипортер метилвиологена, может транскрибироваться как с промотора оперона prqR-prqA, так и с собственного конститутивного промотора. Также выявлена индукция оперопа prqR-prqA при обработке клеток хлоридом натрия, что указывает на возможное участие белка PrqA в адаптации клеток к солевому стрессу.

3. Обнаружено участие гена prqR в контроле фототаксиса клеток Synechocystis. Мутация L17Q в этом гене приводит к переключению фототаксиса с положительного на отрицательный. Показано, что геп prqR вовлечен в регуляцию экспрессии оперопов, продукты которых необходимы для функционирования пилей, обеспечивающих подвижность клеток: негативную регуляцию оперопа pilA5-pilA6 и позитивную — оперона pilA9-pilA10-pilAll-slr2018, а также гена spkA.

4. С помощью ипссрциопиого мутагенеза выявлено, что в контроль фототаксиса вовлечен также геи sll0886, контролирующий активируемый светом гетеротрофный рост клеток.

5. У мутантов по генам prqR и sll0886 не изменен биогенез пилей, что подтверждает участие этих генов в регуляции функционирования пилей, возможно, в системах восприятия и передачи светового сигнала при фототаксисе.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Методами молекулярной генетики и функциональной геномики исследован кластер генов sll0887-sll0886-prqR-prqA цианобактерии Synechocystis. Получена новая информация о регуляторной функции гена prqR и характере экспрессии оперона prcjR-prqA, вовлеченного в контроль устойчивости клеток к индуктору ОС MV. Показано, что авторепрессия гепа prqR, стимулируемая MV (Бабыкии и др., 2003), не связана е наличием редокс-чувствительпого остатка цистеииа в белке PrqR. Однако доминантный характер мутации в гене prqR может свидетельствовать о наличии цис-действующей авторепрессии этого гена. Не исключено, что такой механизм авторегуляции гена prqR обеспечивает эффективное подавление его транскрипции при ОС, индуцируемом MV. Между тем установлено наличие дополнительного промотора, с которого осуществляется экспрессия генаprqA, необходимая для поддержания конститутивной устойчивости клеток к MV.

Важным условием выяснения природной функции оперона prqR-prqA у Synechocystis является идентификация его клеточного индуктора. В данной работе показано, что в ответ на солевой стресс на ранней стадии его развития происходит существенное повышение экспрессии оперона prqR-prqA в целом, а пе только гена prqR, как сообщалось ранее. Это позволяет полагать, что белок PrqA, относящийся к недавно описанному семейству белков МАТЕ, которые широко представлены в клетках растений, играет защитную роль в системе адаптации клеток к солевому стрессу. Однако, несмотря па наличие повой информации об адаптивном характере экспрессии оперона prqR-prqA, его нстиипый внутриклеточный индуктор н, соответственно, его основная функция в клетках циаиобактерий остаются неясными и требуют дальнейшего исследования. При этом согласно имеющимся сведениям о роли белков МАТЕ у бактерий и растений следует учитывать возможность вовлечения оперона prqR-prqA в контроль таких процессов, как нейтрализация ионов переходных металлов и защита от антибиотиков, синтезируемых в природных сообществах микроорганизмов.

Впервые выявлено участие генов prqR и sll0886 в контроле фототаксиса циаиобактерий, причем полученные в работе данные указывают на то, что эти гепы вовлечены в два пути зависимой от света регуляции подвижности клеток. При этом не исключается, что геи sll0886 вовлечен одновременно в контроль активируемого светом гетеротрофного роста и контроль отрицательного фототаксиса клеток. Вместе с тем установлено, что геп prqR участвует в регуляции генов, продукты которых необходимы для функционирования пилей, обеспечивающих подвижность клеток: негативную регуляцию оперона pilA5-pilA6 и позитивную — гена spkA и оперона pilA9-pilA10-pilAll-slr2018.

При изучении поверхностных структур клеток цианобактерий был использован новый метод атомпо-енловой микроскопии, имеющей ряд существенных преимуществ по сравнению с традиционной растровой и просвечивающей электронной микроскопией. Данный метод успешно отработан в применении к различным штаммам Synechocystis и позволяет эффективно идентифицировать изменения в морфологии пилей, обеспечивающих подвижность клеток при фототаксисе. На основании результатов, полученных с помощью атомпо-силовой микроскопии, подтвержден вывод о том, что гены prqR и sll0886 контролируют пе биогенез пилей, а их функционирование.

Показать весь текст

Список литературы

  1. М.М., Сидорук КВ., Зинченко В. В., Нефедова Л. Н., Церфф Р., Шестаков С. В. Об участии регуляторного гена PrqR в развитии устойчивости к метилвиологену у циаиобактерии Synecliocystis sp. РСС 6803 // Генетика 2003. 39 (1): 18−24.
  2. IO.A. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский образовательный журнал 2000. 12: 13−19.
  3. И.А., Зинченко В. В., Шестаков С. В., Бабыкин М. М. Транс- и цис-действующая авторепрессия гена prqR у циаиобактерии Synecliocystis sp. РСС 6803 // Молекулярная биология 2003. 37 (6): 1035−1044.
  4. В.И. Активные формы кислорода и оксидативпая модификация макромолекул: польза, вред и защита // Соросовский образовательный журнал 1999. 1:2−7.
  5. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. Москва, «Мир», 1984. 479.
  6. Дж. Эксперименты в молекулярной генетике. Москва, «Мир», 1976. 440.
  7. Л.Н., Мельник В. А., Бабыкин М. М. Мутанты циаиобактерии Synecliocystis sp. РСС 6803 с ипсерциопиой инактивацией гена soclB, кодирующего Fe-супероксиддисмутазу // Генетика 2003. 39 (4): 478−482.
  8. Aguilar P. S., Hernandez-Arriaga A.M., Cybulski L.E., Erazo А.С., de Metuloza D. Molecular basis of thermosensing: a two-component signal transduction thermometer in Bacillus subtilis II EMBO J. 2001. 20:1681−1691.
  9. Alfonso M., Perewoska I., Constant S., Kirilovsky D. Redox control ofpsbA expression in cyanobacteria Synecliocystis strains //J. Photochem. Photobiol. Biol. 1999. 48: 104— 113.
  10. Allakhverdiev S.I., Sakamoto A., Nishiyama Y., and Murata N. Inactivation of photosystems I and II in response to osmotic stress in Synechococcus. Contribution of water channels//Plant Physiol. 2000. 122: 1201−1208.
  11. Allakhverdiev S.I., Sakamoto A., Nishiyama Y., Inaba M., and Murata N. Ionic and osmotic effects of NaCl-induced inactivation of photosystems I and II in Synechococcus sp. // Plant Physiol. 2000. 123: 1047−1056.
  12. Allen R. Dissection of oxidative stress tolerance using transgenic plants // Plant Physiol. 1995. 107 (4): 1049−54.
  13. Alscher R.G., Donahue J.L., Cramer C.L. Reactive oxygen species and antioxidants: relationships in green cclls // Physiol. Plant. 1997. 100: 224−233.
  14. Altschul S.F., Madden T.L., Schaffer A.A., Zhang J., Zhang Z., Miller IV, Lipnian D.J. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs // Nucleic Acids Res. 1997. 25 (17): 3389−402.
  15. Anderson J.M. Photoregulation of the composition, function, and structure of thylakoid membranes // Annu. Rev. Plant Physiol. 1986. 37: 93−136.
  16. Asad N.R., Asad L.M., Silva А.В., Felzenszwalb I., Leitao A.C. Hydrogen peroxide effects in Escherichia coli cells // Acta Biochim. Pol. 1998. 45 (3): 677−90.
  17. Asada K. Production and action of active oxygen species in photosynthetic tissues. In: C. Foyer, P. Mullineaux (eds). Causes of photooxidative stress and amelioration of defense systems in plants // CRC Press, Boca Raton, FL 1994. 77−104.
  18. Ball L., Richard 0., Bechtolcl U., Penkett C., Reynolds //., Kular В., Creissen G., Karpinski S., Schuch IV., Mullineaux P. Changes in global gene expression in response to excess excitation energy in Arabidopsis thaliana II J. Exp. Bot. 2001. 52.
  19. Beckmann M., Venkataraman S., Doktycz M., Nataro J., Sullivan C., Morrell-Falvey J., Allison D. Measuring cell surface elasticity on enteroaggregative Escherichia coli wild type and dispersin mutant by AFM // Ultramicroscopy. 2006 106 (8): 695−702.
  20. Bhaya D., Bianco N., Bryant D., Grossman A.R. Type IV pilus biogenesis and motility in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC6803 // Mol. Microbiol. 2000. 37: 941 951.
  21. Bhaya D., Takahashi A., Grossman A. Light regulation of Type IV pilus-dependent motility by ehemosensor-like elements in Synechocystis PCC 6803 // Proe. Natl. Acad. Sci. USA. 2001 a. 98: 7540−7545.
  22. Bhaya D., Takahashi A., Shahi P., Grossman A. Novel motility mutants of Synechocystis strain PCC 6803 generated by in vitro transposon mutagenesis // J. Baeteriol. 2001 6. 183 (20): 6140−6143
  23. Bhaya D., Watanabe N. Ogawa Т., Grossman A. The role of an alternate sigma factor in motility and pili formation in the cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC 6803 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. 96: 3188−3193.
  24. Blokhina 0., Virolainen E., Fagerstedt K. Antioxidants, oxidative Damage and Oxygen Deprivation stress: a review // Annals of Botany 2003. 94: 179−194.
  25. Bolshakova A., Kiselyova, 0., Filonov A., Frolova 0., Lyubchenko Yit., Yaminsky I. Comparative studies of bactcria with atomic force microscopy operating in different modes// Ultramicroscopy 2001. 86(1−2): 121−28
  26. Borgnia M., Nielsen S., Engel A., Agre P. Cellular and molecular biology of the aquaporin water channels // Annu. Rev. Biochem. 1999. 68, 425−458.
  27. Bowry V., Mohr D., Cleary J., Stocker R. Prevention of tocopherol-mediated peroxidation in ubiquinol-10-free human low density lipoprotein // J. Biol. Chem. 1995. 270(11): 5756−5763.
  28. Boyd A., Kendall K, Simon M.I. Structure of the serine chemoreceptor in Escherichia coli II Nature 1983. 301: 623−626.
  29. Browse J., Xin, Z. Temperature sensing and cold acclimation // Curr. Opin. Plant. Biol. 2001.4:241−246.
  30. Bsat N. Herbig A., Casillas-Martinez L., Setlow P., Helmann J.D. Bacillus subtilis contains multiple Fur homologues: identification of the iron uptake (Fur) and peroxide regulon (PerR) repressors // Mol. Microbiol. 1998. 29 (1): 189−98.
  31. Castenholz R., Garcia-Pichel F. Cyanobacterial responses to UV-radiation // The ecology of cyanobacteria. 2000. 591−611.
  32. Chamot D" Magee IV.C., Yu E., Owttrim G.W. A cold shock-induced cyanobacterial RNA helicase // J. Bacteriol. 1999. 181 (6): 1728−32.
  33. Chen I, Dubnau D. DNA uptake during bacterial transformation // Nat. Rev. Microbiol. 2004. 2(3):241−249.
  34. Choi J., Chung K, Moon Y., Kim C., Watanabe M., Song P., et al. Pliotomovement of the gliding cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 // Photochem. Photobiol. 1999, 70: 95−102.
  35. Csonka L. N. Physiological and genetic responses of bacteria to osmotic stress // Microbiol. Rev. 1989. 53: 121−147.
  36. Darzins A., Russell M. Molecular genetic analysis of type-IV pilus biogenesis and twitching motility using Pseiulomonas aeruginosa as a model system // Gene 1997. 192:109−115.
  37. Delamarche C., Thomas D., Rolland J. P., Froger A., Gouranton J., Svelto M., Agre P., Calamita G. Visualization of AqpZmediated water permeability in Escherichia coli by cryoelectron microscopy//J. Bacteriol. 1999. 181: 4193−4197.
  38. Dietz K., Ilorling F., Konig J., Baier M. The function of the chloroplast 2-cysteine peroxiredoxin in peroxide detoxification and its regulation // J. Exp. Bot. 2002. 53: 1321−1329.
  39. Durnford D., Falkowski P. Chloroplast redox regulation of nuclear gene transcription during photoacclimation//Photosyn. Res. 1997, 53: 229−241.
  40. Elanskaya /., Karandashova I., Bogachev A., Hagemann M. Physiological characterization of mutants of the cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC 6803 affected in putative Nai/Hi antiporter encoding genes // Biochemistry 2002. 67: 432 440.
  41. Ernster L, Forsmark-Andree P. Ubiquinol: an endogenous antioxidant in aerobic organisms//Clin. Invest. 1993. 71: 60−65.
  42. Escolar L., Perez-Martin J., De Lorenzo V. Opening the iron box: transcriptional metalloregulation by the Fur protein // J. Bacteriol. 1999. 181: 6223- 6229.
  43. Farr S., Kogoma T. Oxidative stress responses in Escherichia coli and Salmonella typhimurium //Microbiol. Rev. 1991. 55: 561−85.
  44. Farewell A., Kvint K., Nystrom T. UspB, a new cts -regulated gene in Escherichia coli which is required for stationary-phase resistance to ethanol // J. Bacteriol. 1998. 180 (23): 6140−6147.
  45. A.S., Gavrilko D.Yu., Yaminsky I.V. «FemtoScan» Software for Three-Dimensional Image Processing. // Moscow: Advanced Technologies Center, 2001.
  46. Foyer C., Descourvieres P., Kunert K. Protection against oxygen radicals: an important defence mechanism studied in transgenic plants // Plant, Cell and Environment. 1994. 17: 507−523.
  47. Foyer C., Lelandais M., Edwards E., Mullineaux P. The role of ascorbate in plants, interactions with photosynthesis and regulatory significance in active Oxygen/Oxidative stress and plant Metabolism // Plant Phys. 1991. 131−144.
  48. Foyer C., Lelandais M" Galap C., Kunnert K. Effects of elevated cytosolie glutatione reductase activity on the cellular glutatione pool and photosynthesis in leaves under normal and stress conditions // Plant Phys. 1991. 97: 863−872.
  49. Gaballa A., Helmann J. Identification of a zinc-specific metalloregulatory protein, Zur, controlling zinc transport operons in Bacillus subtilis II J. Bacteriol. 1998. 180: 58 155 821.
  50. Gaber A., Tamoib M., Takeda T, Nakano Y., Shigeoka S. NADPH-dependent glutathione peroxidase-like proteins (Gpx-1, Gpx-2) reduce unsaturated fatty acid hydroperoxides in Synechocystis PCC 6803 // FEBS Letters 2001. 499: 32−36.
  51. Gebicki J.M., Bielski B.H.J. Comparison of the capacities of the perhydroxyl and superoxide radicals to initiate chain oxidation of linoleic acid // J. Am. Chem. Soc. 1981. 103: 7020−2.
  52. Ghassemian M., Straus N. Fur regulates the expression of ironstress genes in the cyanobacterium Synechococcus sp. strain PCC 7942 // Microbiology. 1996. 142: 14 691 476.
  53. Grace S" Logan B. Acclimation of foliar antioxidant systems to growth irradiance in three broad-leaved evergreen species//Plant Physiol. 1996. 112: 1631−1640.
  54. Gueta-Dahan Y., Yaniv Z., Zilinskas B.A., Ben-Hayyim G. Salt and oxidative stress: similar and specific responses and their relation to salt tolerance in citrus // Planta. 1997. 203: 460−469.
  55. HciderD. Photosensory behavior in prokaryotes//Microbiol. Rev. 1987. 51: 1−21.
  56. Hagemann M., Schoor A., Mikkat S., Effmert U., Zuther E., Marin K. Fulda cyanobacteria. // In A. Oren, Microbiology and biogeochemistry of hypersaline environments. CRC Press, Boca Raton, FL. 177−186
  57. Ilalliwell В., Gutteridge J. Role of free radicals and catalytic metal ions in human desease: an overview//Methods Enzymol. 1990. 186: 1−85.
  58. He Q., Dolganov N., Bjorkman O., Grossman A.R. The high light-inducible polypeptides in Synechocystis PCC 6803. Expression and function in high light // J Biol. Chem. 2001.276:306−314.
  59. Ilengge-Aronis R. Signal transduction and regulatory mechanisms involved in control of the cts (RpoS) subunit of RNA polymerase //Microbiol. And Mol. Biol. Rev. 2002. 66 (3): 373−395
  60. Herbig A., Helmann D. Roles of metal ions and hydrogen peroxide in modulating the interaction of the Bacillus subtilis PerR peroxide regulon repressor with operator DNA // Mol. Microbiol. 2001. 41: 849−859.
  61. Hernandez J., Bes M., Filial M., Neira J., Peleato M. Biochemical analysis of the recombinant Fur (ferric uptake regulator) protein from Anabaena PCC 7119: factors affccting its oligomcrization state// Biochem. J. 2002. 366: 315−322.
  62. Heymann J, В., Engel A. Aquaporins: phylogeny, structure, and physiology of water channels//News Physiol. Sci. 1999. 14: 187−193.
  63. Ileymann J.В., Engel A. Structural clues in the sequences of the aquaporins // J. Mol. Biol. 2000. 295:1039−1053.
  64. Y., Kamei A., Kanehisa M., Kaplan А., и Ikeuchi M. DNA microarray analysis of cyanobacterial gene expression during acclimation to high light // The Plant Cell. 2001.13: 793−806.
  65. Hillen IV., Berens C. Mechanisms underlying expression of TnlO encoded tetracycline resistance // Annu. Rev. Microbiol. 1994. 48: 345−69.
  66. Hoffmann E.K., Dunham P.B. Membrane mechanisms and intracellular signalling in cell volume regulation//Int. Rev. Cytol. 1995. 161: 173−262.
  67. Hofmann В., Hecht H., Flohe L. Peroxiredoxins // Biol. Chcm. 2002. 383: 347−364.
  68. Holmes D., Quigley M. A rapid boiling method for the preparation of bacterial plasmids //Anal. Biochem. 1981. 114: 193−197.
  69. Horsburgh M., Clements M., Crossley II, Ingham E., Foster S. PerR controls oxidative stress resistance and iron storage proteins and is required for virulence in Staphylococcus aureus // Infect. Immun. 2001. 69: 3744−3754.
  70. Horsburgh M., Clements M., Crossley II., Ingham E., Foster S. PerR controls oxidative stress resistance and iron storage proteins and is required for virulence in Staphylococcus aureus II Infect. Immun. 2001. 69: 3744−3754.
  71. Hoshi Т., Heinemann S. Regulation of ccll function by methionine oxidation and reduction // J. Physiol. 2001. 531: 1−11.
  72. ImlayJ. Pathways of oxidative damage // Annu. Rev. Microbiol. 2003. 57: 395−418.
  73. Inaba M., Sakamoto A., Murata N. Functional expression in Escherichia coli of low-affinity and high-affinity Nai (Lii)/Hi antiporters of Synechocystis И J. Bactcriol. 2001. 83: 1376−1384.
  74. Inaba M., Suzuki I., Szalontai В., Kanesaki Y, Los D., Hayashi H., Murata N. Gene-engineered Rigidification of Membrane Lipids Enhances the Cold Inducibility of Gene
  75. Expression in Synechocystis И The Journal of Biological Chemistry 2003. 278 (14): 12 191−12 198.
  76. Itzhaki II, Naveh L., Lindahl M., Cook M., Adam Z. Identification and characterization of DegP, a serine protease associated with the luminal side of the thylakoid membrane //J. Biol. Chem. 1998. 273: 7094−7098.
  77. Jeanjean R., Matthijs #., Onana В., Havaux M., Joset F. Exposure of cyanobacterium Synechocystis PCC 6803 to salt stress induces concerted changes in respiration and photosynthesis // Plant Cell Physiol. 1993.34: 1073−1079.
  78. Johansson I., Karlsson M., Johanson U., Larsson C., Kjellbom P. The role of aquaporins in cellular and whole plant water balance // Biochimica et Biophysica Acta 2000. 1465: 324−342.
  79. Kagawa Т., Wada M. Chloroplast-avoidance response induced by high-fluence blue light in prothallial cells of the fern Adiantum capillusveneris as analyzed by microbeam irradiation // Plant Physiol. 1999. 119: 917−923.
  80. Kamei A., Yoshihara S., Yuasa Т., Geng X., Ikeuchi M. Biochemical and functional characterization of a eukaryotic-type protein kinase, spkB, in the cyanobacterium, Synechocystis sp. PCC 6803 // Cur. Microbiol. 2003. 46: 296−301.
  81. Kamei A., Yuasa Т., Orikawa K, GengX., Ikeuchi M. A eukaryotic-type protein kinase, SpkA, is required for normal motility of the unicellular cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC 6803 //J. Bacteriol. 2001. 183: 1505−1510.
  82. Kamei A., Yuasa Т., Geng X., Ikeuchi M. Biochemical examination of the potential eukaryotic-type protein kinase genes in the complete genome of the unicellular cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 // DNA Research. 2002. 9: 71−78
  83. Kanervo E., Tasaka Y., Murata N. Aro E.-M. Membrane lipid unsaturation modulates processing of the photosystem II reaction-center protein D1 at low temperatures // Plant Physiol. 1997. 114: 841−849.
  84. Kanesaki Y., Suzuki /., Allakhverdiev S., Mikami K., Murata N. Salt Stress and Hyperosmotic Stress Regulate the Expression of Different Sets of Genes in
  85. sp. РСС 6803 // Biochemical and Biophysical Research Communications 2002. 290: 339−348.
  86. Karpinska В., Wingsle G., Karpinski S. Antagonistic cffccts of hydrogen peroxide and glutathione on acclimation to excess excitation energy in Arabidopsis IIIUBMB Life. 2000.50:21−26.
  87. Kehres D" Zaharik M., Finlay В., Maguire M. The NRAMP proteins of Salmonella typhimuriwn and Escherichia coli are sclectivc manganese transporters involved in the response to reactive oxygen // Mol. Microbiol. 2000. 36:1085−1100.
  88. Kelly W.G., Dahnuis M.E., Hart G.W. RNA polymerase II is a glycoprotein. Modification of the COOH-tcrminal domain by O-GlcNAc // J. Biol. Chem. 1993. 268(14): 10 416−24.
  89. Kempf В., Bremer E. Uptake and synthesis of compatible solutes as microbial stress response to high-osmolarity environments // Arch Microbiol 1998. 170: 319−330.
  90. R., Хи X., Ни Z. A TPR-family membrane protein gene is required for light-activatcd heterotrophic growth of the cyanobactcrium Synechocystis sp. PCC 6803 // FEMS Microbiol. Letters. 2003. 219: 75−79.
  91. Kovtun Y., Chin IV., Tena G., Sheen J. Functional analysis of oxidative stress-activatcd mitogen-activated protein kinase cascade in plants // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. 97: 2940−2945.
  92. Kreppel L. K, Hart G. W. Regulation of a cytosolic and nuclear O-GlcNAc transferase. Role of the tctratricopcptide repeats // J. Biol. Chem. 1999. 274: 32 015−23.
  93. Kullik I., Stevens J., Toledano M., Storz G. Mutational analysis of the redox-sensitive transcriptional regulator OxyR: regions important for DNA binding and multimerization//J. Bacteriol. 1995. 177: 1285−1291.
  94. Kullik I., Toledano M., Tartaglia L, Storz G. Mutational analysis of the rcdox-sensitivc transcriptional regulator OxyR: regions important for oxidation and transcriptional activation//J. Bacteriol. 1995. 177: 1275−1284.
  95. Lauer P., Albertson N. Koomey M. Conservation of genes encoding components of a type IV pilus assembly-two-step protein export pathway in Neisseria gonorrhoeae II Mol. Microbiol. 1993.8:357−68.
  96. Lee, I., Lin J., Hall H., Bearson В., Foster J. The stationary-phase sigma factor cts (RpoS) is required for a sustained acid tolerance response in virulent Salmonella typhimuriwn II Mol. Microbiol. 1995. 17:155−167.
  97. Lewis K. Programmed death in bacteria // Microbiol. And Mol. Biol. Rev. 2000. 64 (3): 503−514.
  98. Li H., Sherman L. A redox-responsive regulator of photosynthesis gene expression in the cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC 6803 // J. Bacteriol. 2000. 182 (15): 4268−77.
  99. Li 11., Singh A., Mclntyre L., Sherman L. Differential Gene Expression in Response to Hydrogen Peroxide and the Putative PerR Regulon of Synechocystis sp. Strain PCC 6803//J. of Bacteriol. 2004. 3331−3345.
  100. Li II., Singh A.K., Mclntyre M.M., Sherman L.A. Differential Gene Expression in Response to Hydrogen Peroxide and the Putative PerR Regulon of Synechocystis sp. Strain PCC 6803 Hi. of Bacteriol. 2004. 186 (11): 3331−3345.
  101. Liochev S., Hausladen A., Fridovich I. Nitroreduktase A is regulated as a member of the soxRS regulon of Escherichia coli II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. 96: 35 373 539.
  102. Lubas IF.A., Hanover J.A. Functional expression of O-linked GleNAc transferase. Domain structure and substrate specificity// J. Biol. Chem. 2000. 275(15): 10 983−8.
  103. Marin K" Kanesaki Y., Los D., Murata N., Suzuki I., Hagemann M. Gene expression profiling reflects physiological processes in salt acclimation of Synechocystis sp. strain PCC 6803//Plant Physiol. 2004. 136: 1−11.
  104. Mary I., Tu C-J., Grossman A., Vaulot D. Effects of high light on transcripts of stress-associated genes for the cyanobacteria Synechocystis sp. PCC 6803 and Prochlorococcus MED4 and MIT9313 // Microbiol. 2004. 150: 1271−1281.
  105. Mattick J., Whitchurch C., Aim R. The molecular genetics of type-4 fimbriae in Pseudomonas aeruginosa II Gene. 1996. 179: 147−155.
  106. May M., Vernoiix Т., Sanchez-Fernandez R., Van Montagu M., Inze D. Evidence for posttranseriptional activation of gamma-glutamylcysteine synthetase during plant stress responses // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1998. 95: 12 049−12 054.
  107. Meikrantz W., Smith D.M., Sladicka M.M., Schlegel R.A. Nuclear localization of an 0-glycosylated protein phosphotyrosine phosphatase from human cells // J. Cell. Sci. 1991.98:303−307.
  108. Mikami K, Kanesaki Y, Suzuki I., Murata N. The histidine kinase Hik33 perceives osmotic stress and cold stress in Synechocystis sp. PCC 6803 // Molecular Microbiology 2002. 46 (4): 905−915.
  109. Mileykovskaya E" Dowhan W. The Cpx twocomponent signal transduction pathway is activated in Escherichia coli mutant strains lacking phosphatidylethanolamine // J. Bacteriol. 1997. 179: 1029−1034.
  110. Miyake C., Asada К Thylakoid bound ascorbate peroxidase in spinach chliroplasts and photoreduction of its primary oxidation product, monodehydroascorbate radicals in thylakoids // Plant Cell Physiol. 1992. 33: 541−553.
  111. Morita Y., Kataoka A., Shiota S., Mizushimat Т., Tsuchiya T. NorM of Vibrio parahaemolyticus is an Na±Driven Multidrug Efflux Pump // J. of Bacteriol. 2000. 182(23): 6694−6697.
  112. Mulo P., Laakso S., Maenpaa P., Aro E. Stepwise photoinhibition of photosystem II. Studies with Synechocystis species PCC 6803 mutants with a modified D-E loop of the reaction center polypeptide D1 // Plant Physiol. 1998. 117: 483−490.
  113. Murakami A., Kim S., Fujita J. Changes in photosystem stoiehiometry in response to environmental conditions for cell growth observed with the cyanophyte Synechocystis PCC 6714 // Plant Cell Physiol. 1997. 38: 392−397.
  114. Murata N., Los D.A. Membrane fluidity and temperature perception // Plant Physiol. 1997.115: 875−879.
  115. Murata N., Wada II. Acyl-lipid desaturases and their importance in the tolerance and acclimatization to cold ofcyanobacteria// Biochem. J. 1995. 308: 1−8.
  116. Navarro F., Florencio F. The cyanobacterial thioredoxin gene is required for both photoautotrophic and heterotrophic growth // Plant Physiol. 1996. Ill: 1067−1075.
  117. Neill S., Desikan II, Clarke A., Hurst R., Hancock J. Hydrogen Peroxide and Nitric Oxide as Signalling Molecules in Plants //J. Exp. Bot. 2001. 52.
  118. Nover L., Scharf K. Heat stress proteins and transcription factors // Cell Mol. Life Sci. 1997. 53:80−103.
  119. Nultsch W., Schuchart II., Koenig F. Effects of sodium azide on phototaxis of the blue-green alga Anabaena variabilis and consequences to the two-photoreceptor systems-hypothesis // Arch. Microbiol. 1983. 134: 33−37.
  120. Nunez M., Martin M., Chan P., Duong L., Sinclhurakar A., Spain E. Atomic force microscopy of bacterial communities. // Methods Enzymol. 2005. 397:256−68.
  121. Ohkawa H" Pakrasi H.B., Ogawa T. Two types of functionally distinct NAD (H)P dehydrogenases in Synechocystis sp. strain PCC 6803 // J. Biol. Chem. 2000. 275: 31 630−31 634.
  122. Ohkawa II., Price G.D., Badger M.R., Ogawa T. Mutation of rnlh genes leads to inhibition of CO2 uptake rather than HCO3 uptake in Synechocystis sp. PCC 6803 // J. Bactcriol. 2000. 182: 2591−2596.
  123. Pastori G., Foyer C. Identifying Oxidative Stress Responsive Genes by Transposon Tagging//J. Exp. Bot. 2001. 52.
  124. Patzer S., Hantke К The ZnuABC high-affinity zinc uptake system and its regulator Zur in Escherichia coli II Mol. Microbiol. 1998. 28: 1199−1210.
  125. Perraud A.-L., Weiss V., Gross R. Signalling pathways in two-component phosphorelay systems//Trends Microbiol. 1999.7: 115−120.
  126. Pfannschmidt Т., Nilsson A., Allen J. Photosynthetic control of chloroplast gene expression //Nature 1999. 397: 625−628.
  127. PolleA., Chakrabarti К, Schumann W., Rennenberg H. Composition and properties of hydrogen peroxide decomposing systems in extracellular and total extracts from needles of Norway spruce (Picea abies L., karst) // Plant Physiol. 1990. 94: 312−319.
  128. Pomposiello P., Demple B. Redox-operated genetic switches: the SoxR and SoxS transcription factors // Trends Biotechnol. 2001. 19: 109−114
  129. Ramos J.L., Martinez-Bueno M., Molina-Henares A.J., Teran IV., Watanabe K., Zhang X., Gallegos M.T., Brennan R., Tobes R. The TetR family of transcriptional repressors II Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2005. 69 (2): 326−356.
  130. Reason A.J., Morris H.R., Panico M., Marais R., Treisman R.H., Haltiwanger R.S., Ilart G.W., Kelly W.G., Dell A. Localization of O-GlcNAc modification on the serum response transcription factor//J. Biol. Chem. 1992. 267(24): 16 911−21.
  131. Reed R.H., Stewart W.D. Osmotic adjustment and organic solute accumulation in unicellular cyanobacteria from fresh water and marine habitats // Mar. Biol. 1985. 88: 1−9.
  132. Repoila F., Gottesman S. Signal transduction cascade for regulation of rpoS: temperature regulation of dsrA //J. Bacteriol. 2001. 183:4012−4023.
  133. Rice-Evans C., Miller N., Paganga G. Antioxidant properties of phenolic compounds // Trends Plant Sci. 1997. 2: 152−159.
  134. Rippka R., Deruelles I., Waterbury I., Herdman M., Stanier R. Genetic assignments, strain histories and properties of pure cultures of cyanobacteria // J. Gen. Microbiol. 1979. Ill: 1−61.
  135. Ritz D., Beckwith J. Roles of thiol-redox pathways in bacteria // Annu. Rev. Microbiol. 2001.55:21−48.
  136. Ritz D., Patel 11., Doan В., Zheng M., Aslund F., Storz G., Beckwith J. Thioredoxin 2 is involved in the oxidative stress response in Escherichia coli II J. Biol. Chem. 2000. 275:2505−2512.
  137. Roxas V., Smith J., Roger K, Allen E" Allen R. Overexpression of glutathione S-transferase/glutathione peroxidase enhances the growth of transgenic tobacco seedlings during stress//Nature Biotech. 1997. 15:988−991.
  138. Sakamoto Т., Delgaizo V., Bryant D. Growth on Urea Can Trigger Death and peroxidation of the Cyanobacterium Synechococcus sp. Strain PCC 7002 // Applied and Environmental Microbiology 1998. 64 (7): 2361−2366.
  139. Sakamoto Т., Murata N. Regulation of the desaturation of fatty acids and its role in tolerance to cold and salt stress // Curr Opin Microbiol 2002. 5: 206−210.
  140. Sato N. Tachikawa Т., Wada A., Tanaka A. Temperature-dependent regulation of the ribosomal smallsubunit protein S21 in the cyanobacterium Anabaena variabilis M3 // J. Bacteriol. 1997. 179: 7063−7671.
  141. Scheufler C., Brinker A., Bourenkov G., Pegoraro S., Moroder L., Bartunik H., Hartl F.U., Moarefi I. Structure of TPR domain-peptide complexes: critical elements in the assembly of the Hsp70-Hsp90 multichaperone machine // Cell 2000. 101: 199−210.
  142. Scholz P., llaring V., Wittmann-Liebold В., Ashman K, Bagdasarian M., Scherzinger E. Complete nucleotide sequence and gene organization of the broad-host-range plasmid RSF1010// Gene 1989. 75:271−288.
  143. Schweizer II.P. Small broad-host-range gentamycin resistance gene cassettes for site-specific insertion and deletion mutagenesis//Bio.Techniq. 1993. 15: 831−833.
  144. Sledjeski D., Gupta A., Gottesman S. The small RNA, DsrA, is essential for the low temperature expression of RpoS during exponential growth in E. coli II EMBO J. 1996. 15:3993−4000.
  145. Semmler A., Whitchurch C., Mattick J. A re-examination of twitching motility in Pseudomonas aeruginosa II Microbiol. 1999. 145:2863−73.
  146. Shinagawa H. SOS response as an adaptive response to DNA damage in prokaryotes // EXS 1996. 77: 221−235
  147. Singh A., Mclntyre L., Sherman L. Microarray analysis of the genomc-wide response to iron deficiency and iron reconstitution in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803//Plant Physiol. 2003. 132: 1825−1839.
  148. Spormann A. Gliding motility in bacteria: Insights from studies of Myxococcus xanthus И Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1999. 63: 621−41.
  149. Stadtman E.R. Oxidation of proteins by mixed-function oxidation systems: implication in protein turnover, aging and neutrophil function // Trends Biochem. Sci. 1986. 11: 11−12.
  150. Stallkamp I., Dowhan W., Altenclorf K., Jung K. Negatively charged phospholipids influence the activity of the sensor kinase KdpD of Escherichia coli II Arch. Microbiol.1999. 172:259−302.
  151. Storz G., Imlay J. Oxidative stress // Curr. Opin. Microbiol. 1999. 2: 188−194.
  152. Storz G., Tartaglia L.A., Farr S.B., Ames B.N. Bacterial defenses against oxidative stress // Trends Genet. 1990. 6 (11): 363−8.
  153. Strom A.R., Kaasen I. Trehalose metabolism in Escherichia coli: stress protection and stress regulation of gene expression // Mol. Microbiol. 1993. 8: 205−210.
  154. Suzuki I., Kanesaki Y" Mikami K" Kanehisa M., Murata N. Cold-regulated genes under control of the cold sensor Hik33 in Synechocystis // Mol. Microbiol. 2001. 40: 235 244.
  155. Takahama U., Oniki T. A peroxide/phenolics/ascorbate system can scavenge hydrogen peroxide in plant cells//Physiol. Plant. 1997. 101: 845−852.
  156. Tichy M., Vermaas W. In vivo role of catalase-peroxidase in Synechocystis sp. strain PCC 6803 //J. Bacteriol. 1999. 181: 1875−82.
  157. Torriani A. From cell membrane to nucleotides: the phosphate regulon in Escherichia coli II Bioassays 1990. 12: 371−376.
  158. Tzamarias D., Struhl К Distinct TPR motifs of Cyc8 are involved in recruiting the Cyc8-Tupl corepressor complex to differentially regulated promoters // Genes Dev. 1995.9(7): 821−31.
  159. Tit C-J, Shrager J., Burnap R., Postier В., Grossman A. Consequences of a Deletion in dspA on Transcript Accumulation in Synechocystis sp. Strain PCC6803 // J. Bacterid. 2004 186 (12): 3889−3902
  160. Urao Т., Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K. Two-component systems in plant signal transduction // Trends Plant Sci. 2000. 5: 67−74.
  161. Vigh L., Maresca В., Harwood J.L. Does the membrane’s physical state control the expression of heat shock and other genes? // Trends Biochem Sci. 1998. 23 (10): 36 974.
  162. Visick J.E., Clarke S. Repair, refold, recycle: how bacteria can deal with spontaneous and environmental damage to proteins // Mol. Microbiol. 1995. 16: 835−845.
  163. Wall D., Kaiser D. Type IV pili and cell motility//Mol. Microbiol. 1999. 32: 1−10.
  164. Wanner B.L. Gene regulation by phosphate in enteric bacteria // J. Cell Biochem. 1993. 51:47−54.
  165. Wilde A., Fiedler В., Bonier T. The cyanobacterial phytochrome Cph2 inhibits phototaxis towards blue light // Molecular Microbiology 2002. 44 (4): 981−988.
  166. Wilkinson M.J., Northcote D.II. Plasma membrane ultrastructure during plasmolysis, isolation and wall regeneration: A freeze-fracture study // J. Cell Sci. 1980. 42: 401— 415.
  167. Wing-On Ng., Grossman A., Bhaya D. Multiple Light Inputs Control Phototaxis in Synechocystis sp. Strain PCC6803 Hi. of Bacteriol. 2003. 1599−1607.
  168. Wood J.M. Osmosensing by bacteria: signals and membrane-based sensors // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1999. 63: 230−262.
  169. Wood Z" Schroder E., Harris J., Poole L. Structure, mechanism and regulation of peroxiredoxins// Trends Biochem. Sci. 2003. 28: 32−40.
  170. Yamamoto II, Miyake C, Dietz K, Tomizawa K, Murata N" Yokota A. Thioredoxin peroxidase in the Cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 // FEBS Letters 1999. 447: 269−273.
  171. Youdericin P. Bacterial motility: Secretory secrets of gliding bacteria // Curr. Biol. 1998. 8: R408−411.
  172. YousefN., Pistorius E., Michel K. Comparative analysis of UliA and isiA transcription under iron starvation and oxidative stress in Synechococcus elongatus PCC 7942 wild-type and selected mutants// Arch. Microbiol. 2003. 180: 471−483.
  173. Zardoya R., Villalba S. A phylogenetic framework for the aquaporin family in eukaryotes // J. Mol. Evol. 2001. 52: 391−404.
  174. Zhang A., Alluvia S., Tiwari A., Argaman L., Hengge-Aronis R., Storz G. The OxyS regulatory RNA represses rpoS translation and binds the Hfq (HF-I) protein // EMBO J. 1998.17:6061−6068.
  175. Zheng M., Doan В., Schneider T.D., Storz G. OxyR and SoxRS regulation of fur И J. Bacteriol. 1999.181:4639−43.
  176. Zheng M., Wang X., Templeton L., Smulski R., LaRossa A., Storz G. DNA microarray-mediated transcriptional profiling of the Escherichia coli response to hydrogen peroxide//J. Bacteriol. 2001. 183: 4562−4570.110
Заполнить форму текущей работой