Молекулярные основы специфичности аминоацилирования тРНК фенилаланил-тРНК-синтетазами.
Конформационная динамика продуктивного взаимодействия с тРНК

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Молекулярные основы специфичности аминоацилирования тРНК фенилаланил-тРНК-синтетазами. Конформационная динамика продуктивного взаимодействия с тРНК (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

Список сокращений

Глава 1. Общие закономерности и отличительные особенности узнавания тРНК аминоацил-тРНК-синтетазами (Обзор литературы)

1.1. Введение

1.2. Два класса аминоацил-тРНК-синтетаз: структурные признаки и общие характеристики взаимодействия с низкомолекулярными субстратами

1.3. Структура тРНК

1.4. Идентификация элементов узнавания в тРНК и аминоацил-тРНК-синтетазах и их функциональной роли в обеспечении специфичности

1.4.1. Методы определения элементов специфичности в тРНК

1.4.2. Распределение элементов узнавания в тРНК и их относительный вклад в специфичность

1.4.3. Аминоацилирование мини-тРНК-субстратов. Значение общей структуры

1.4.4. Функциональная роль элементов узнавания тРНК в обеспечении специфичности на различных этапах взаимодействия

1.4.5. Элементы узнавания тРНК в аминоацил-тРНК-синтетазах

1.5. Анализ структурных принципов обеспечения специфичности

1.5.1. Общие структурные характеристики тРНК-синтетазных комплексов и их уникальные особенности

1.5.2. Структурные основы эволюционных различий в механизмах узнавания тРНК

1.5.3. Динамика взаимодействия с тРНК

1.6. Механизмы контроля продуктивного взаимодействия аминоацил-тРНК-синтетаз с акцепторным концом тРНК

1.6.1. Роль универсального ССА-конца в обеспечении эффективного катализа

1.6.2. Модуляция структуры активного центра и ориентации акцепторного конца тРНК в присутствии низкомолекулярных субстратов

Воспроизведение генетически заданной структуры белков определяется по существу тремя процессами: ДНК-зависимым синтезом мРНК, кодон-антикодоновым взаимодействием при считывании мРНК в рибосоме и синтезом аминоацил-тРНК. Специфичность трансляции не зависит от природы аминокислотного остатка аминоацил-тРНК [1], поэтому наличие в клетке полного набора правильно аминоацилированных тРНК имеет первостепенное значение для общей точности биосинтеза белка. Реакция аминоацилирования тРНК катализируется аминоацил-тРНК-синтетазами (аа!^), самой многочисленной группой ферментов различной специфичности, разделенных на два класса в соответствии со структурными характеристиками активных центров [2, 3]. Исключительно высокая точность реакции обеспечивается избирательным взаимодействием ферментов с аминокислотой и тРНК [4−7], а также наличием у некоторых из них дополнительной «корректирующей» (гидролитической) активности в отношении ошибочных продуктов [8−10]. Познание молекулярных основ узнавания тРНК аминоацил-тРНК-синтетазами дает ключ к пониманию принципов высокоспецифичного нуклеиново-белкового взаимодействия и относится к числу фундаментальных проблем молекулярной биологии. Актуальность структурно-функциональных исследований этих ферментов и их взаимодействий с субстратами определяется также решением прикладных задач. Обнаруженные различия между ферментами (одной специфичности) бактерий и эукариот делают их перспективными мишенями для создания лекарств [3, 7, 11, 12]. Дополнительные функции в клеточных процессах (регуляция роста и дифференциации клеток, транскрипции и трансляции, участие в сплайсинге РНК, апоптозе и др.) устанавливают взаимосвязь между аминоацил-тРНК-синтетазами и болезнями человека, что может быть использовано для развития новых методов диагностики и терапии. Быстро развивающаяся биотехнология производства белков с необычными биохимическими и биофизическими свойствами основана на включении в целевые белки неприродных аминокислот с помощью мутантных форм аминоацил-тРНК-синтетаз и тРНК-синтетазных пар с измененной или ослабленной специфичностью [13−15], рациональное конструирование которых базируется на знании молекулярных основ селективного взаимодействия с субстратами [16].

Большие успехи в выявлении структурных элементов, по которым каждая ааЯБ отличает «свою» тРНК, достигнуты за последние два десятилетия, благодаря развитию подходов, основанных на использовании мутантных и химерных тРНК [7, 17]. Установлено, что специфичность обеспечивается индивидуальным для каждой пары набором структурных элементов тРНК — элементов узнавания (или специфичности).

Молекулярные детали избирательного взаимодействия с тРНК выявлены для многих aaRSs (в основном бактериального происхождения) с помощью рентгеноструктурного анализа [7, 17−19]. Различные районы тРНК взаимодействуют с определенными структурными доменами белка, общее число которых, способы укладки и степень участия в связывании и узнавании тРНК своеобразны для каждой пары. Образование комплекса сопровождается конформационными изменениями обеих макромолекул. Прямое узнавание основных элементов специфичности в тРНК — общее свойство антикодонузнающих aaRSs, в то время как для узнавания элементов, ответственных за формирование пространственной структуры и конфигурации отдельных районов субстрата, используются преимущественно непрямые механизмы. Полученные с помощью различных методов для некоторых ферментов данные о распознавании тРНК на стадии связывания и последующих этапах каталитического превращения показывают разнообразие и индивидуальность не только наборов элементов, но и выполняемых ими функций [20−29]. Сложной задачей при использовании традиционных подходов является идентификация непрямых элементов узнавания и их роли в обеспечении специфичности. Для ее решения может быть использован метод аффинной модификации химически активными аналогами субстратов, применявшийся в ранних исследованиях систем аминоацилирования [2, 30−32]. Данный метод представляется также перспективным для изучения конформационной динамики тРНК-синтетазных комплексов в разных функциональных состояниях и установления механизмов контроля продуктивного связывания акцепторного конца тРНК. Эта проблема не решена для большинства аминоацил-тРНК-синтетаз с известной трехмерной структурой их комплексов [33−41].

Целью настоящей работы было установление молекулярных механизмов специфичного функционирования фенилаланил-тРНК-синтетазы (PheRS), имеющей консервативную в прокариотах и цитоплазме эукариот четвертичную структуру (оф)2-типа, самую сложную и редкую для аминоацил-тРНК-синтетаз [2]. Основной объект исследования — PheRS из экстремально термофильной эубактерии Thermus thermophilics. Некоторые функциональные исследования проведены параллельно с цитоплазматической PheRS человека для проверки эволюционно консервативной природы механизмов. К началу выполнения работы расшифровывалась трехмерная структура PheRS Т. thermophilus [42]- были идентифицированы элементы узнавания в тРНКРЬе фенилаланил-тРНК-синтетазами Е. coli и дрожжей с использованием генетических методов in vivo и кинетических экспериментов in vitro соответственно [43−45]. Данная работа представляет собой комплексное изучение механизмов взаимодействия PheRS с субстратами с применением структурных и функциональных методов, и в ходе ее выполнения решались следующие задачи:

• идентификация структурных элементов PheRS Т. thermophilus, ответственных за узнавание АТР и L-фенилаланина и каталитическую активность;

• выявление механизмов дискриминации неспецифичных аминокислот для фенилаланил-тРНК-синтетаз эубактерий и эукариот;

• идентификация структурных элементов тРНКРЬе, определяющих специфичность ее аминоацилирования фенилаланил-тРНК-синтетазой Т. thermophilus-,.

• установление функциональной роли элементов узнавания тРНКР11е в обеспечении эффективного распознавания на стадии связывания с ферментом;

• идентификация структурных элементов универсального ССА-конца, ответственных за продуктивное взаимодеиствие тРНКРЬе с PheRS;

• установление роли фенилаланина и АТР в обеспечении правильной ориентации акцепторного конца тРНКРНе в комплексе с PheRS (в условиях функциональной активности) для эволюционно различных систем;

• выявление относительного вклада элементов узнавания тРНКРЬе в формирование комплекса с функционально активной конформацией акцепторного конца;

• детальная локализация структурных перестроек комплекса PheRS Т. thermophilus с тРНКРЬе, индуцируемых малыми субстратами.

выводы.

Впервые с использованием рентгеноструктурного анализа, аффинной модификации и кинетических методов выполнено комплексное исследование молекулярных механизмов специфичного аминоацилирования тРНК фенилаланил-тРНК-синтетазой (PheRS), ферментом с редкой (ар)г-структурой.

1. Изучены молекулярные основы избирательного взаимодействия фенилаланил-тРНК-синтетазы с низкомолекулярными субстратами и механизм активации аминокислоты.

• Установлено, что специфичность к L-фенилаланину обеспечивается связыванием боковой цепи субстрата в гидрофобном кармане PheRS Т. thermophilus и взаимодействиями с ароматическими остатками (Phea258 и Phea260) FPF-петли, которая характерна для фенилаланил-тРНК-синтетаз. Инвариантные остатки (Arga204, Phea216 и Arga321) мотивов 2 и 3, общих для П-ого класса аминоацил-тРНК-синтетаз, выполняют универсальные функции в связывании АТР и катализе. Активный центр каждого ap-гетеродимера сформирован полностью a-субъединицей. Структура его трех функционально важных фрагментов, петли мотива 2, спиральной петли и FPF-петли, стабилизирована взаимодействиями с Р-субъединицей, что объясняет необходимость олигомерной организации PheRS для синтеза аминоациладенилата.

• Показано, что активация L-тирозина и гидролиз ошибочного продукта аминоацилирования Tyr-TPHKPhe — эволюционно консервативные свойства фенилаланил-тРНК-синтетаз прокариот и высших эукариот. Доказано связывание неспецифичного субстрата в активном центре PheRS Т. thermophilus с сохранением ориентации, необходимой для активации и последующего переноса на тРНК. Локализован дополнительный активный центр, ответственный за гидролитическую функцию ферментаего уникальная структурная топология сформирована консервативными мотивами двух доменов Р-субъединицы. Специфичность этого центра к тирозину обеспечивается наличием в гидрофобном участке связывания боковой цепи лиганда гидрофильного остатка (Glup334), узнающего ОН-группу.

2. Изучен механизм узнавания тРНКРНе фенилаланил-тРНК-синтетазой Т. thermophilus.

• Путем независимых измерений кинетических характеристик аминоацилирования тРНКРЬе, мутантных тРНКРЬе, химерных и неспецифичных тРНК и равновесных констант диссоциации их комплексов с ферментом выявлены нуклеотиды тРНКРЬе, ответственные за эффективное аминоацилирование и связывание. Установлено, что антикодон вносит определяющий вклад в специфичность взаимодействия на разных стадиях. Общая архитектура и структурные особенности отдельных районов субстрата узнаются с участием нуклеотидов, характерных для тРНКРЬе и универсальных для канонических тРНК. Небольшой вклад в эффективность взаимодействия в процессе либо связывания, либо аминоацилирования обнаружен для Ш6 и А73 соответственно.

• Установлена разная молекулярная природа непрямых механизмов узнавания тРНК фенилаланил-тРНК-синтетазой. Нуклеотиды, образующие третичную пару 019-С56 и тройку и45-ОЮ-С25, вносят основной вклад в стабилизацию оптимальной для связывания и аминоацилирования трехмерной структуры тРНКРИедругие элементы — 1116,1120, А31-Ш9, А26−044 и А73 — обеспечивают конформационную подстройку субстрата в разных функциональных комплексах. Впервые для фиксации динамических взаимодействий между непрямыми элементами узнавания тРНК и аминоацил-тРНК-синтетазой использована з4и-индуцируемая аффинная модификация.

• Методом аффинной модификации фенилаланил-тРНК-синтетазы з4и76-замещенными аналогами тРНКРЬе и ее мутантов впервые продемонстрировано участие элементов специфичности в создании комплекса с правильной ориентацией акцепторного конца. Влияние замен любых элементов узнавания на ориентацию 3'-концевого нуклеотида обнаружено в присутствии малых субстратов. Нарушение специфических взаимодействий фермента с антикодоном наиболее критично для функциональной ориентации акцепторного конца. Дополнительным подтверждением тонкой взаимной подстройки РЬеКБ и тРНКРЬе на этапе, предшествующем каталитической стадии, служат индуцируемые аналогом аденилата (РЬеОН-АМР) конформационные изменения в удаленных от активного центра районах, выявленные при рентгеноструктурном анализе комплекса Р11е118-тРНКРЬе-РЬеОН-АМР.

3. Установлены механизмы контроля продуктивного взаимодействия фенилаланил-тРНК-синтетаз с акцепторным концом тРНКРЬе.

• Показано активное участие универсальной 3'-концевой ССА-последовательности в каталитическом превращении тРНКРЬе различного происхождения соответствующими ферментами. Пиримидины в положениях 75 и 74 необходимы для проявления акцепторной активности тРНКРЬе. Функциональные группы акцептирующего нуклеотида А76 (имидазольное кольцо, З'-ОНи б-ЫНг-группы) вносят основной вклад в каталитическую эффективность реакции.

• Впервые с использованием аффинной модификации изучена конформационная динамика взаимодействия фенилаланил-тРНК-синтетаз Т. [кегторкИш и человека с акцепторным концом тРНКР11е, индуцируемая малыми субстратами. Обнаружена эволюционная консервативность механизмов контроля продуктивного связывания акцепторного конца: ориентация акцептирующего нуклеотида определяется взаимодействиями фермента с АТР и фенилаланиномАТР принадлежит ведущая роль в создании активной конформации акцепторной ветви.

• Выявлена молекулярная природа взаимосвязи между тРНКр1, е и малыми субстратами. Ключевую роль в правильном размещении субстратов для аминоацилирования тРНКРЬе и динамике реакции играют: 1) кооперативные взаимодействия четырех остатков PheRS (Arga204, Glua206, Hisa212 и Arga321) с АМР-частью аденилата и А76- 2) стабилизация конформации подвижной спиральной петли за счет ее взаимодействия с карбонильной группой Phe-субстрата. Ориентация акцепторного конца в тройном комплексе PheRS’TPHKPhe"PheOH-AMP обеспечивается межи внутримолекулярными взаимодействиями с участием специфических функциональных групп, ответственных за положительный вклад ССА-конца и дискриминаторного основания А73 в каталитическую эффективность аминоацилирования тРНКРЬе.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Результаты проведенного исследования показывают эффективность комплексного применения химических и биохимических методов в сочетании с РСА для решения проблемы узнавания тРНК ключевыми ферментами биосинтеза белка. Основным и незаменимым подходом к выявлению нуклеотидов, определяющих специфичность и эффективность взаимодействия тРНК с соответствующей aaRS, является наиболее широко используемый метод — измерение кинетических характеристик аминоацилирования in vitro специфичной тРНК и ее мутантных форм, химерных и неспецифичных тРНК. Как показано в нашей работе, проведение таких измерений в варьируемых экспериментальных условиях (модулирующих структурную стабильность тРНК) позволяет идентифицировать элементы с относительно небольшим вкладом в общую каталитическую эффективность. Так, для ряда нуклеотидов, ответственных за создание правильной конформации (общей или локальной) тРНКРНе в комплексе с PheRS, отрицательное влияние замен обнаружено лишь в оптимальных условиях реакции аминоацилирования. Большинство из них (U20, A26-G44 и U45) консервативны в тРНКРЬе эубактерий или эукариот и ответственны за более тонкое распознавание общей архитектуры тРНК эубактериальными PheRS s, обусловленное высоким уровнем структурного сходства неспецифичных тРНК с тРНКРЬе в соответствующих организмах. Поэтому выбор базовых структур тРНК для введения мутаций — немаловажный фактор для выявления полного набора элементов узнавания и адекватной количественной оценки их относительного вклада в специфичность. Измерения равновесных констант диссоциации комплексов (К^) с различными тРНК параллельно с кинетическими параметрами дают самую надежную информацию для идентификации элементов, обеспечивающих распознавание на стадии связывания и (или) каталитического превращения, и абсолютно необходимы, если значения К^ и констант Михаэлиса для тРНК существенно различаются, как в изучаемой нами системе. С помощью таких экспериментов показано, что природа некоторых минорных элементов узнавания тРНКРЬе важна только для эффективного связывания субстрата (U16) или его аминоацилирования (А73). Кроме того, сравнение эффектов разных типов мутаций отдельных нуклеотидов или элементов третичной структуры на прочность комплекса и скорость каталитического превращения позволило различить непрямые элементы специфичности по их роли в создании оптимальной конформации тРНК: путем стабилизации с помощью внутримолекулярных взаимодействий (G19-C56, G10-C25-U45) или участия в подстройке, индуцируемой взаимодействием с ферментом (U20, A26-G44). Окончательная идентификация таких элементов и механизмов их узнавания требует, безусловно, структурных исследований независимыми методами. з4Ц-Индуцируемая аффинная модификация статистически замещенными аналогами тРНК-транскриптов, примененная нами впервые для локализации нуклеотидов тРНК, образующих близкие контакты с аминоацил-тРНК-синтетазой, позволила зафиксировать взаимодействия непрямых элементов узнавания тРНКРЬе с РЬеКБ, обусловленные макромолекулярной динамикой комплекса. Этот метод удачно сочетается с другим химическим подходомтиофосфатным футпринтингом: 1) оба подхода предусматривают выявление близких контактов, но разной природы (с участием оснований или фосфатных групп) — 2) метод аффинной модификации позволяет идентифицировать взаимодействующие структурные элементы со стороны тРНК и белка- 3) с помощью футпринтинга можно выявить в одном эксперименте районы контакта и структурных перестроек тРНК в комплексе с ферментом. Информация о взаимодействиях между тРНКРЬе и РЬеЯ8 в растворе, полученная двумя методами, существенно дополняет данные РСА для кристаллической (статической) структуры.

Сравнительное изучение трехмерной структуры комплексов РИе!^ с тРНК№е, закристаллизованных в отсутствие или в присутствии устойчивого аналога аденилата, позволило идентифицировать конформационно подвижные нуклеотиды, модулирующие структуру тРНК в разных функциональных состояниях комплекса. Эти данные дополняют, в свою очередь, результаты исследований в растворе и доказывают участие непрямых элементов узнавания в конформационной адаптации тРНК. Кроме того, они служат прямым указанием на существование протяженных структурных перестроек первого и второго порядков, оптимизирующих взаимное соответствие тРНК и аминоацил-тРНК-синтетазы для эффективного связывания субстрата и каталитического превращения соответственно. Применение РСА для выявления конформационных изменений, обеспечивающих комплементарность между тРНК и синтетазой на разных стадиях взаимодействия, может быть ограничено глубиной перестроек при формировании комплекса в отсутствие или в присутствии малых лигандов (которая индивидуальна для каждой пары) и наложением кристаллографических эффектов, как видно из анализа имеющихся данных для других пар. Для изучения механизмов функционирования таких систем незаменимы химические подходы, в первую очередь, аффинная модификация аналогами тРНК, содержащими реакционноспособные нуклеотиды различной природы в определенных позициях, позволяющая фиксировать взаимодействия разной силы и, в том числе, динамического характера. Результативность этого метода продемонстрирована его применением для непосредственной регистрации участия различных элементов узнавания тРНКРЬе в создании комплекса с правильной ориентацией акцепторного конца. Данные по аффинной модификации РЬеЯ8 з4и-замещенными в 3'-концевой позиции производными мутантных тРНК показывают корреляцию между степенью нарушений в ориентации акцепторного конца и снижением эффективности (значения &-са0 аминоацилирования, индуцируемых нуклеотидными заменами. Полученные результаты служат веским указанием на перспективность систематического изучения структуры тРНК-синтетазных комплексов с использованием мутантных форм тРНК (или фермента) для установления конкретной роли каждого элемента в обеспечении эффективности и специфичности взаимодействия. Такие исследования с применением РСА и методов быстрой кинетики рассматриваются как самая эффективная стратегия для детального описания механизма узнавания на структурном и кинетическом уровнях [623]. Предварительный отбор мутантных тРНК (или синтетаз) может быть выполнен с помощью более простого и экономичного метода — аффинной модификации фермента 3'-з4и-замещенными тРНК. Другим важным аспектом применения таких аффинных реагентов является установление взаимосвязи между тремя субстратами и роли низкомолекулярных субстратов в обеспечении ориентации акцепторного конца тРНК, необходимой для продуктивного взаимодействия. Параллельные исследования гетеротетрамерных фенилаланил-тРНК-синтетаз эубактериального и эукариотического происхождения показали консервативную природу молекулярных механизмов, ответственных за координацию взаимодействий двух ферментов с субстратами, несмотря на предполагаемые значительные различия в их структурной организации.

Показать весь текст

Список литературы

Chapeville F., Lipman F., Ehrenstein G.V., Weisblum В., Ray W.H., Benzer S. On the role of solubleribonucleic acid in coding for amino acids // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1962. V. 48. P. 1086−1092.
Meinnel Т., Mechulam Y., Blanquet S. Aminoacyl-tRNA synthetases: occurrence, structure, andfunction // tRNA: structure, biosynthesis and function / Soll D. and RajBhandary U. Eds. Washington: Amer. Soc. Microbiol. 1995. P. 251−292.
Ibba M., Soll D. Aminoacyl-tRNA synthesis // Annu. Rev. Biochem. 2000. V. 69. P. 617−650.
Schimmel P.R., Soll D. Aminoacyl-tRNA synthetases: general features and recognition of transfer
RNAs. Review // Annu. Rev. Biochem. 1979. V. 48. P. 601−648.
Киселев Л.Л., Фаворова О. О., Лаврик О. И. Взаимодействие аминоацил-тРНК-синтетаз и тРНК.
Проблема узнавания // Биосинтез белков от аминокислот до аминоацил-тРНК / Под ред. Кнорре Д. Г. Москва: Наука. 1984. С. 312−390.
Giege R., Puglisi J.D., Florentz С. tRNA structure and aminoacylation efficiency // Progr. Nucleic
Acids Res. 1993. V. 45. P. 129−206.
Beuning P.J., Musier-Forsyth K. Transfer RNA recognition by aminoacyl-tRNA synthetases // Biopolymers. 1999. V. 52. P. 1−28.
Киселев Л.Л., Фаворова O.O., Лаврик О. И. Сверхспецифичность аминоацил-тРНК-синтетаз //
Биосинтез белков от аминокислот до аминоацил-тРНК / Под ред. Кнорре Д. Г. Москва: Наука. 1984. С.145−209.
Sankaranarayanan R., Moras D. The fidelity of the translation of the genetic code. Review // Acta
Biochim. Pol. 2001. V. 48. P. 323−335.
Jakubowski H. Accuracy of aminoacyl-tRNA synthetases: proofreading of amino acids // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 384−393.
Francklyn C., Perona J.J., Puetz J., Hou Y.-M. Aminoacyl-tRNA synthetases: versatile players in the changing theater of translation // RNA. 2002. V. 8. P. 1363−1372.
Ochsner U.A., Sun X., Jarvis Т., Critchley I., Janjic N. Aminoacyl-tRNA synthetases: essential and still promising targets for new anti-infective agents // Expert Opin. Investig. Drugs. 2007. V. 16. P. 573−593.
Budisa N., Minks G., Alefelder S., Wenger W., Dong F., Moroder L., Huber R. Toward the experimental codon reassignment in vivo: protein building with an expanded amino acid repertoire // FASEB J. 1999. V. 13. P. 41−51.
Dougherty D.A. Unnatural amino acids as probes of protein structure and function // Curr. Opin. Chem. Biol. 2000. V. 4. P. 645−652.
Kohrer С., RajBhandary U.L. Proteins with one or more unnatural amino acids // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 353−363.
Dahiyat B.I., Mayo S.L. De novo protein design: fully automated sequence selection // Science. 1997. V. 278. P. 82−87.
Giege R., Sissler M., Florentz C. Universal rules and idiosyncratic features in tRNA identity // Nucleic Acids Res. 1998. V. 26. P. 5017−5035.
Giege R., Frugier M. Transfer RNA structure and identity // Translation mechanisms / Lapointe J. and Brakier-Gingras L. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2003. P. 3−26.
First E.A. Catalysis of the tRNA aminoacylation reaction // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 328−352.
Liu J., Ibba M., Hong K.-W., Soll D. The terminal adenosine of tRNAG, n mediates tRNA-dependent amino acid recognition by glutaminyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1998. V. 37. P. 9836−9842.
Bovee M.L., Yan W., Sproat B.S., Francklyn C.S. tRNA discrimination at the binding step by a class II aminoacyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 13 725−13 735.
Ibba M., Sever S., Praetorius-Ibba M., Soll D. Transfer RNA identity contributes to transition state stabilization during aminoacyl-tRNA synthesis //Nucleic Acids Res. 1999. V. 27. P. 3631−3637.
Khvorova A., Motorin Y., Wolfson A. Pyrophosphate mediates the effect of certain tRNA mutations on aminoacylation of yeast tRNAPhe //Nucleic Acids Res. 1999. V. 27. P. 4451−4456.
Gruic-Sovulj I., Landeka I., Soll D., Weygand-Durasevic I. tRNA-dependent amino acid discrimination by yeast seiyl-tRNA synthetase // Eur. J. Biochem. 2002. V. 269. P. 5271−5279.
Banerjee R., Dubois D.Y., Gauthier J., Lin S.X., Roy S., Lapointe J. The zinc-binding site of a class I aminoacyl-tRNA synthetase is a SWIM domain that modulates amino acid binding via the tRNA acceptor arm // Eur. J. Biochem. 2004. V. 271. P. 724−733.
Uter N.T., Perona J.J. Long-range intramolecular signaling in a tRNA synthetase complex revealed by pre-steady-state kinetics //Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2004. V. 101. P. 14 396−14 401.
Shitivelband S., Hou Y.-M. Breaking the stereo barrier of amino acid attachment to tRNA by a single nucleotide // J. Mol. Biol. 2005. V. 348. P. 513−521.
Лаврик О.И., Невинский Г. А. Афинная модификация многосубстратных ферментов // Власов
B.В., Грачев М. А., Лаврик О. И. и др. Афинная модификация биополимеров / Под ред. Кнорре Д. Г. Новосибирск: Наука. 1983. С. 86−109.
Киселев Л.Л., Фаворова О. О., Лаврик О. И. Химическая модификация аминоацил-тРНК-синтетаз // Биосинтез белков от аминокислот до аминоацил-тРНК / Под ред. Кнорре Д. Г. Москва: Наука. 1984. С. 62−103.
Yaremchuk A., Cusack S., Tukalo M. Crystal structure of a eukaryote/archaeon-like prolyl-tRNA synthetase and its complex with tRNAPro (CGG) // EMBO J. 2000. V. 19. P. 4745−4758.
Silvian L.F., Wang J., Steitz T.A. Insights into editing from an Ile-tRNA synthetase structure with tRNAIle and mupirocin // Science. 1999. V. 285. P. 1074−1077.
Yaremchuk A., Kriklivyi I., Tukalo M., Cusack S. Class I tyrosyl-tRNA synthetase has a class II mode of cognate tRNA recognition // EMBO J. 2002. V. 21. P. 3829−3840.
Fukai S., Nureki O., Sekine S., Shimada A., Vassylyev D.G., Yokoyama S. Mechanism of molecular interactions for tRNAVal recognition by valyl-tRNA synthetase // RNA. 2003. V. 9. P. 100−111.
Kobayashi T., Nureki O., Ishitani R., Yaremchuk A., Tukalo M., Cusack S., Sakamoto K., Yokoyama S. Structural basis for orthogonal tRNA specificities of tyrosyl-tRNA synthetases for genetic code expansion//Nat. Struct. Biol. 2003. V. 10. P. 425−432.
Tukalo M., Yaremchuk A., Fukunaga R., Yokoyama S., Cusack S. The crystal structure of leucyl-tRNA synthetase complexed with tRNALeu in the post-transfer-editing conformation // Nat. Struct. Biol. 2005. V. 12. P. 923−930.
Fukunaga R., Yokoyama S. Aminoacylation complex structures of leucyl-tRNA synthetase and tRNALeu reveal two modes of discriminator-base recognition // Nat. Struct. Biol. 2005. V. 12. P.915−922.
Nakanishi K., Ogiso Y., Fukai S., Nureki O. Structural basis for anticodon recognition by methionyl-tRNA synthetase // Nat. Struct. Biol. 2005. V. 12. P. 931−932.
McClain W.H., Foss K. Nucleotides that contribute to the identity of Escherichia coli tRNAphe // J. Mol. Biol. 1988. V. 202. P. 697−709.
Sampson J.R., DiRenzo A.B., Behlen L.S., Uhlenbeck O.C. Nucleotides in yeast tRNAphe required for the specific recognition by its cognate synthetase // Science. 1989. V. 243. P. 1363−1366.
Sampson J.R., DiRenzo A.B., Behlen L.S., Uhlenbeck O.C. Role of the tertiary nucleotides in the interaction of yeast phenylalanine tRNA with its cognate synthetase // Biochemistry. 1990. V. 29. P.2523−2532.
Salazar J.C., Ahel I., Orellana O., Tumbula-Hansen D., Krieger R., Daniels L., Soll D. Coevolution of an aminoacyl-tRNA synthetase with its tRNA substrates // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2003. V. 100. P.13 863−13 868.
Praetorius-Ibba M., Ibba M. Aminoacyl-tRNA synthesis in archaea: different but not unique. Microreview // Mol. Microbiol. 2003. V. 48. P. 631−637.
Sauerwald A., Zhu W., Major T.A., Roy H., Palioura S., Jahn D., Whitman W.B., Yates J.R., Ibba M" Soll D. RNA-dependent cysteine biosynthesis in archaea // Science. 2005. V. 307. P. 1969−1972.
Bock A., Thanbichler M., Rother M., Resch A. Selenocysteine // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 320−327.
Srinivasan G., James C.M., Krzycki J.A. Pyrrolysine encoded by UAG in Archaea: charging of a UAG-decoding specialized tRNA // Science. 2002. V. 296. P. 1459−1462.
Blight S.K., Larue R.C., Mahapatra A., Longstaff D.G., Chang E., Zhao G., Kang P.T., Green-Church K.B., Chan M.K., Krzycki J.A. Direct charging of tRNACUA with pyrrolysine in vitro and in vivo II Nature. 2004. V. 431. P. 333−335.
Polycarpo C., Ambrogelly A., Berube A., Winbush S.M., McCloskey J.A., Crain P.F., Wood J.L., Soll D. An aminoacyl-tRNA synthetase that specifically activates pyrrolysine // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2004. V. 101. P. 12 450−12 454.
Yarus M. Recognition of nucleotide sequences. Review // Annu. Rev. Biochem. 1969. V. 18. P. 841−880.
Kisselev L. The role of the anticodon in recognition of tRNA by aminoacyl-tRNA synthetases. Review // Prog. Nucleic Acids Res. Mol. Biol. 1985. V. 32. P. 237−266.
McClain W.H. Rules that govern tRNA identity in protein synthesis // J. Mol. Biol. 1993. V. 234. P. 257−280.
Cusack S. Eleven down and nine to go // Nat. Struct. Biol. 1995. V. 2. P. 824−831.
Eriani G., Delarue M., Poch O., Gangloff J., Moras D. Partition of tRNA synthetases into two classes based on mutually exclusive sets of sequence motifs // Nature. 1990. V. 347. P. 203−206.
Cusack S., Berthet-Colominas C., Hartlein M., Nassar N., Leberman R. A second class of synthetase structure revealed by X-ray analysis of Escherichia coli seryl-transfer tRNA synthetase at 2.5 A // Nature. 1990. V. 347. P. 249−255.
Gouda M., Yokogawa T., Nishikawa K. The 3 subunit of Aquifex aeolicus leucyl-tRNA synthetase is responsible for cognate tRNA recognition // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. V. 297. P. 950−955.
Ibba M., Morgan S., Curnow A.W., Pridmore D.R., Vothknecht U.C., Gardner W., Lin W., Woese C.R., Soil D. A euryarchaeal lysyl-tRNA synthetase: resemblance to class I synthetases // Science. 1997. V. 278. P. 1119−1122.
Delarue M., Moras D. The aminoacyl-tRNA synthetase family: modules at work. Review // Bioessays. 1993. V. 15. P. 675−687.
Ibba M., Becker H.D., Stathopoulos C., Tumbula D.L., Soil D. The adaptor hypothesis revisited. Review // Trends Biochem. Sci. 2000. V. 25. P. 311−316.
Cavarelli J., Delagoutte B., Eriani G., Gangloff J., Moras D. L-Arginine recognition by yeast arginyl-tRNA synthetase // EMBO J. 1998. V. 17. P. 5438−5448.
Delagoutte B., Moras D., Cavarelli J. tRNA aminoacylation by arginyl-tRNA synthetase: induced conformations during substrates binding // EMBO J. 2000. V. 19. P. 5599−5610.
Newberry K.J., Hou Y.-M., Perona J.J. Structural origins of amino acid selection without editing by cysteinyl-tRNA synthetase // EMBO J. 2002. V. 21. P. 2778−2787.
Hauenstein S., Zhang C.-M., Hou Y.-M., Perona J.J. Shape-selective RNA recognition by cysteinyl-tRNA synthetase // Nat. Struct. Mol. Biol. 2004. V. 11. P. 1134−1141.
Nureki O., Vassylyev D.G., Tateno M., Shimada A., Nakama T., Fukai S., Konno M., Hendrickson T.L., Schimmel P., Yokoyama S. Enzyme structure with two catalytic sites for double-sieve selection of substrate // Science. 1998. V. 280. P. 578−582.
Nakama T., Nureki O., Yokoyama S. Structural basis for the recognition of isoleucyl-adenylate and an antibiotic, mupirocin, by isoleucyl-tRNA synthetase//!. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 47 387−47 393.
Cusack S., Yaremchuk A., Tukalo M. The 2 A crystal structure of leucyl-tRNA synthetase and its complex with a leucyl-adenylate analogue // EMBO J. 2000. V. 19. P. 2351−2361.
Brunie S., Zelwer C., Risler J.L. Crystallographic study at 2.5 A resolution of the interaction of methionyl-tRNA synthetase from Escherichia coli with ATP // J. Mol. Biol. 1990. V. 216. P. 411−424.
Serre L., Verdon G., Choinowski T., Hervouet N., Risler J.-L., Zelwer C. How methionyl-tRNA synthetase creates its amino acid recognition pocket upon L-methionine binding // J. Mol. Biol. 2001. V.306. P. 863−876.
Terada T., Nureki O., Ishitani R., Ambrogelly A., Ibba M., Soli D., Yokoyama S. Functional convergence of two lysyl-tRNA synthetases with unrelated topologies // Nat. Struct. Biol. 2002. V. 9. P. 257−262.
Rould M.A., Perona J.J., Soil D., Steitz T.A. Structure of E. coli glutaminyl-tRNA synthetase complexed with tRNAGln and ATP at 2.8 A resolution // Science. 1989. V. 246. P. 1135−1142.
Rould M.A., Perona J.J., Steitz T.A. Structural basis of anticodon loop recognition by glutaminyl-tRNA synthetase//Nature. 1991. V. 352. P. 213−218.
Perona J.J., Rould M.A., Steitz T.A. Structural basis for transfer RNA aminoacylation by Escherichia coli glutaminyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 8758−8771.
Arnez J.G., Steitz T.A. Crystal structures of three misacylating mutants of Escherichia coli glutaminyl-tRNA synthetase complexed with tRNAGln and ATP // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 14 725−14 733.
Rath V.L., Silvian L.F., Beijer B., Sproat B.S., Steitz T.A. How glutaminyl-tRNA synthetase selects glutamine // Structure. 1998. V. 6. P. 439−449.
Bullock T.L., Uter N., Nissan T.A., Perona J.J. Amino acid discrimination by a class I aminoacyl-tRNA synthetase specified by negative determinants // J. Mol. Biol. 2003. V. 328. P. 395−408.
Sekine S., Nureki O., Dubois D.Y., Bernier S., Chenevert R., Lapointe J., Vassylyev D.G., Yokoyama S. ATP binding by glutamyl-tRNA synthetase is switched to the productive mode by tRNA binding // EMBO J. 2003. V. 22. P. 676−688.
Sekine S., Shichiri M., Bernier S., Chenevert R., Lapointe J., Yokoyama S. Structural basis of transfer RNA-dependent amino acid recognition and activation by glutamyl-tRNA synthetase // Structure. 2006. V. 14. P. 1791−1799.
Sekine S., Nureki O., Shimada A., Vassylyev D.G., Yokoyama S. Structural basis for anticodon recognition by discriminating glutamyl-tRNA synthetase // Nat. Struct. Biol. 2001. V. 8. P. 203−206.
Doublie S., Bricogne G., Gilmore C.J., Carter C.W.Jr. Tryptophanyl-tRNA synthetase crystal structure reveals an unexpected homology to tyrosyl-tRNA synthetase // Structure. 1995. V. 3. P. 17−31.
Buddha M.R., Crane B.R. Structures of tryptophanyl-tRNA synthetase II from Deinococcus radiodurans bound to ATP and tryptophan. Insight into subunit cooperativity and domain motions linked to catalysis//J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 31 965−31 973.
Buddha M.R., Crane B.R. Structure and activity of an aminoacyl-tRNA synthetase that charges tRNA with nitro-tryptophan //Nat. Struct. Biol. 2005. V. 12. P. 274−275.
Shen N., Guo L., Yang B., Jin Y., Ding J. Structure of human tryptophanyl-tRNA synthetase in complex with tRNATrp reveals the molecular basis of tRNA recognition and specificity // Nucleic Acids Res. 2006. V. 34. P. 3246−3258.
Monteilhet C., Blow D.M., Brick P. Interaction of crystalline tyrosyl-tRNA synthetase with adenosine, adenosine monophosphate, adenosine triphosphate and pyrophosphate in the presence of tyrosinol // J. Mol. Biol. 1984. V. 173. P. 477−485.
Brick P., Bhat T.N., Blow D.M. Structure of tyrosyl-tRNA synthetase refined at 2.3 A resolution. Interaction of the enzyme with the tyrosyl adenylate intermediate // J. Mol. Biol. 1989. V. 208. P. 83−98.
Arnez J.G., Dock-Bregeon A.-C., Moras D. Glycyl-tRNA synthetase uses a negatively charged pit for specific recognition and activation of glycine // J. Mol. Biol. 1999. V. 286. P. 1449−1459.
Arnez J.G., Harris D.C., Mitschler A., Rees B., Francklyn C.S., Moras D. Crystal structure of histidyl-tRNA synthetase from Escherichia coli complexed with histidyl-adenylate // EMBO J. 1995. V. 14. P. 4143^4155.
Arnez J.G., Augustine J.G., Moras D., Francklyn C.S. The first step of aminoacylation at the atomic level in histidyl-tRNA synthetase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 7144−7149.
Aberg A., Yaremchuk A., Tukalo M., Rasmussen B., Cusack S. Crystal structure analysis of the activation of histidine by Thermus thermophilus histidyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 3084−3094.
Cusack S., Yaremchuk A., Kriklivyi I., Tukalo M. tRNAPro anticodon recognition by Thermus thermophilus prolyl-tRNA synthetase// Structure. 1998. V. 6. P. 101−108.
Kamtekar S., Kennedy W.D., Wang J., Stathopoulos C., Soil D., Steitz T.A. The structural basis of cysteine aminoacylation of tRNAPr0 by prolyl-tRNA synthetases // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. V.100. P. 1673−1678.
Crepin T., Yaremchuk A., Tukalo M., Cusack S. Structures of two bacterial prolyl-tRNA synthetases with and without a cis-editing domain // Structure. 2006. V. 14. P. 1511−1525.
Sankaranarayanan R., Dock-Bregeon A.C., Rees B., Bovee M., Caillet J., Romby P., Francklyn C.S., Moras D. Zinc ion mediated amino acid discrimination by threonyl-tRNA synthetase // Nat. Struct. Biol. 2000. V. 7. P. 461−465.
Torres-Larios A., Sankaranarayanan R., Rees B., Dock-Bregeon A.-C., Moras D. Conformational movements and cooperativity upon amino acid, ATP and tRNA binding in threonyl-tRNA synthetase // J. Mol. Biol. 2003. V. 331. P. 201−211.
Belrhali H., Yaremchuk A., Tukalo M., Berthet-Colominas C., Rasmussen B., Bosecke P., Diat O., Cusack S. The structural basis for seryl-adenylate and Ap4A synthesis by seryl-tRNA synthetase // Structure. 1995. V. 3. P. 341−352.
Biou V., Yaremchuk A., Tukalo M., Cusack S. The 2.9 A crystal structure of T. thermophilics seryl-tRNA synthetase complexed with tRNASer// Science. 1994. V. 263. P. 1404−1410.
Bilokapic S., Maier T., Ahel D., Gruic-Sovulj I., Soli D., Weygand-Durasevic I., Ban N. Structure of the unusual seryl-tRNA synthetase reveals a distinct zinc-dependent mode of substrate recognition // EMBO J. 2006. V. 26. P. 2498−2509.
Iwasaki W., Sekine S., Kuroishi C., Kuramitsu S., Shirouzu M., Yokoyama S. Structural basis of the water-assisted asparagine recognition by asparaginyl-tRNA synthetase // J. Mol. Biol. 2006. V. 360. P. 329−342.
Cavarelli J., Rees B., Ruff M., Thierry J.-C., Moras D. Yeast tRNAAsp recognition by its cognate class II aminoacyl-tRNA synthetase //Nature. 1993. V. 362. P. 181−184.
Rees B., Cavarelli J., Moras D. Conformational flexibility of tRNA: structural changes in yeast tRNAAsp upon binding to aspartyl-tRNA synthetase // Biochimie. 1996. V. 78. P. 624−631.
Poterszman A., Delarue M., Thierry J.-C., Moras D. Synthesis and recognition of aspartyl-adenylate by Thermus thermophilus aspartyl-tRNA synthetase // J. Mol. Biol. 1994. V. 244. P. 158−167.
Briand C., Poterszman A., Eiler S., Webster G., Thierry J.-C., Moras D. An intermediate step in the recognition of tRNAAsp by aspartyl-tRNA synthetase // J. Mol. Biol. 2000. V. 299. P. 1051−1060.
Eiler S., Dock-Bregeon A.-C., Moulinier L., Thierry J.-C., Moras D. Synthesis of aspartyl-tRNAAsp in Escherichia coli a snapshot of the second step // EMBO J. 1999. V. 18. P. 6532−6541.
Rees B., Webster G., Delarue M., Boeglin M., Moras D. Aspartyl tRNA-synthetase from Escherichia coli: flexibility and adaptability to the substrates // J. Mol. Biol. 2000. V. 299. P. 1157−1164.
Moulinier L" Eiler S., Eriani G" Gangloff J., Thierry J.-C., Gabriel K" McClain W.H., Moras D. The structure of an AspRS-tRNAAsp complex reveals a tRNA-dependent control mechanism // EMBO J. 2001. V. 20. P. 5290−5301.
Desogus G., Todone F., Brick P., Onesti S. Active site of lysyl-tRNA synthetase: structural studies of the adenylation reaction // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 8418−8425.
Swairjo M.A., Schimmel P.R. Breaking sieve for steric exclusion of a noncognate amino acid from active site of atRNA synthetase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. V. 25. P. 988−993.
Fukunaga R., Yokoyama S. Structural insights into the first step of RNA-dependent cysteine biosynthesis in archaea //Nat. Struct. Mol. Biol. 2007. V. 14. P. 272−279.
Goldgur Y., Mosyak L., Reshetnikova L., Ankilova V., Khodyreva S., Lavrik O., Safro M. The crystal structure of phenylalanyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus complexed with cognate tRNAPhe // Structure. 1997. V. 5. P. 59−68.
Arnez J.G., Moras D. Structural and functional considerations of the aminoacylation reaction // Trends Biochem. Sci. 1997. V. 22. P. 211−216.
Ataide S.F., Ibba M. Discrimination of cognate and noncognate substrates at the active site of class II lysyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 2004. V. 43. P. 11 836−11 841.
Wang S., Praetorius-Ibba M., Ataide S.F., Roy H., Ibba M. Discrimination of cognate and noncognate substrates at the active site of class I lysyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 2006. V. 45. P.3646−3652.
Hendrickson T.L., Schimmel P. Transfer RNA-dependent amino acid discrimination by aminoacyl-tRNA synthetases // Translation mechanisms / Lapointe J. and Brakier-Gingras L. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2003. P. 34−64.
Fukunaga R., Fukai S., Ishitani R., Nureki O., Yokoyama S. Crystal structures of the CP1 domain from Thermus thermophilus isoleucyl-tRNA synthetase and its complex with L-valine // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 8396−8402.
Fukunaga R., Yokoyama S. Crystal structures of leucyl-tRNA synthetase from the archaeon Pyrococcus horikoshii reveals a novel editing domain orientation // J. Mol. Biol. 2005. V. 346. P. 57−71.
Fukunaga R., Yokoyama S. Structural basis for non-cognate amino acid discrimination by the valyl-tRNA synthetase editing domain // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 29 937−29 945.
Dock-Bregeon A.-C., Rees В., Torres-Larios A., Bey G., Caillet J., Moras D. Achieving error-free translation: the mechanism of proofreading of threonyl-tRNA synthetase at atomic resolution // Mol. Cell. 2004. V. 16. P. 375−386.
Dwivedi S., Kruparani S.P., Sankaranarayanan R. A D-amino acid editing module coupled to the translational apparatus in archaea//Nat. Struct. Biol. 2005. V. 12. P. 556−557.
Sokabe M., Okada A., Yao M., Nakashima Т., Tanaka I. Molecular basis of alanine discrimination in editing site // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. V. 102. P. 11 669−11 674.
SternJohn J., Hati S., Siliciano P.G., Musier-Forsyth K. Restoring species-specific posttransfer editing activity to a synthetase with a defunct editing domain // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V.104. P.2127−2132.
Lee J.W., Beebe K., Nangle L.A., Jang J., Longo-Guess C.M., Cook S.A., Davisson M.T., Sundberg J.P., Schimmel P., Acherman S.L. Editing-defective tRNA synthetase causes misfolding and neurodegeneration//Nature. 2006. V. 443. P. 50−55.
Sprinzl M., Vassilenko K.S. Compilation of tRNA sequences and sequences of tRNA genes // Nucleic Acids Res. 2005. V. 33 (Database issue). P. D139−140.
Masquida В., Westhof W. On the wobble G-U and related pairs // RNA. 2000. V. 6. P. 9−15.
Varani G., McClain W.H. The G-U wobble base pair. A fundamental building block of RNA structure crucial to RNA function in diverse biological systems // EMBO Reports. 2000. V. 1. P. 18−23.
Rosenski J., Crain P.F., McCloskey J.A. The tRNA modification database: 1999 update // Nucleic Acids Res. 1999. V. 27. P. 196−197.
Wang C., Sobral B.W., Williams K.P. Loss of a universal tRNA feature // J. Bacteriol. 2007. V. 189. P. 1954−1962.
Sissler M., Putz J., Fasiolo F., Florentz C. Mitochondrial aminoacyl-tRNA synthetases // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 271−284.
Kim S.H., Suddath F.L., Quigley G.J., McPherson A., Sussan J.L., Wang A.H.J., Seeman N.C., Rich A. Three-dimensional tertiary structure of yeast phenylalanine transfer RNA // Science. 1974. V. 185. P. 435−440.
Robertos J.D., Ladner J.E., Finch J.T., Rhodes D., Brown R.S., Clark B.F.C., Klug A. Structure of yeast phenylalanine tRNA at 3 A resolution // Nature. 1974. V. 250. P. 546−551.
Stout C.D., Mizuno H., Rubin J., Brennan Т., Rao S.T., Sundaralingam M. Atomic coordinates and molecular conformation of yeast phenylalanyl tRNA: an independent investigation // Nucleic Acids Res. 1976. V. 3. P. 1111−1123.
Jovine L., Djordjevic S., Rhodes D. The crystal structure of yeast phenylalanine tRNA at 2.0 A resolution: cleavage by Mg2+ in 15-year old crystals // J. Mol. Biol. 2000. V. 301. P. 401−414.
Shi H., Moore P. The crystal structure of yeast phenylalanine tRNA at 1.93 A resolution: a classic structure revisited // RNA. 2000. V. 6. P. 1091−1105.
Киселев Jl.JI., Фаворова O.O., Лаврик О. И. Пространственная структура тРНК // Биосинтез белков от аминокислот до аминоацил-тРНК / Под ред. Кнорре Д. Г. Москва: Наука. 1984. С. 248−311.
Giege R., Helm М., Florentz С. Chemical and enzymatic probing of RNA structure // Prebiotic chemistry, molecular fossils, nucleosides and RNA / Soll D., Nishimura S. and Moore P. Eds. Oxford: Pergamon. 1999. P. 63−80.
Durant P.C., Davis D.R. Stabilization of the anticodon stem-loop of tRNALys'3 by an A±C base-pair and by pseudouridine // J. Mol. Biol. 1999. V. 285. P. 115−131.
Sundaram M., Durant P.C., Davis D.R. Hypermodified nucleosides in the anticodon of tRNALys stabilize a canonical U-turn structure // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 12 575−12 584.
Koshlap K.M., Guenther R., Sochacka E., Malkiewicz A., Agris P.F. A distinctive RNA fold: the solution structure of an analogue of the yeast tRNAPhe TyC domain // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 8647−8656.
Cabello-Villegas J., Winkler M.E., Nikonowicz E.P. Solution conformations of unmodified and A37 N6-dimethylallyl modified anticodon stem-loops of Escherichia coli tRNAPhe // J. Mol. Biol. 2002. V. 319. P. 1015−1034.
Stuart J.W., Koshlap K.M., Guenther R., Agris P.F. Naturally-occurring modification restricts the anticodon conformational space of tRNAphe // J. Mol. Biol. 2003. V. 334. P. 901−918.
Auffinger P., Westhof E. An extended structural signature for the tRNA anticodon loop // RNA. 2001. V. 7. P. 334−341.
Ashraf S.S., Guenther R.H., Ansari G., Malkiewicz A., Sochacka E., Agris P.F. Role of modified nucleosides of yeast tRNAPhe in ribosomal binding // Cell Biochem. Biophys. 2000. V. 33. P. 241−252.
Horie N., Yamaizumi Z., Kuchino Y., Takai K., Goldman E., Miyazawa Т., Nishimura S., Yokoyama S. Modified nucleosides in the first positions of the anticodons of tRNALeu4 and tRNALeu5 from Escherichia coli II Biochemistry. 1999. V. 38. P. 207−217.
Takai K., Yokoyama S. Role of 5-substituents of tRNA wobble uridines in the recognition of purine-ending codons // Nucleic Acids Res. 2003. V. 31. P. 6383−6391.
Perreau V.M., Keith G., Holmes W.M., Przykorska A., Santos M.A.S., Tuite M.F. The Candida albicans CUG-decoding ser-tRNA has an atypical anticodon stem-loop structure // J. Mol. Biol. 1999. V. 293. P. 1039−1053.
Limmer S., Hofmann H.-P., Ott G., Sprinzl M. The 3'-terminal end (NCCA) of tRNA determines the structure and stability of the aminoacyl acceptor stem // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 6199−6202.
Puglisi E.V., Puglisi J.D., Williamson J.R., RajBhandary U.L. NMR analysis of tRNA acceptor stem microhelixes: discriminator base change affects tRNA conformation at the 3' end // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 11 467−11 471.
Holland J.A., Hou Y.-M., Davis D.R. NMR structural studies of the tRNACys amino acceptor stem of Mycoplasma pneumonia I I Nucleic Acids Sym. Series. 1999. V. 4. P. 101−103.
Sampson J.R., Uhlenbeck O.C. Biochemical and physical characterization of an unmodified yeast phenylalanine transfer RNA transcribed in vitro II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. P.1033−1037.
Hall K.B., Sampson J.R., Uhlenbeck O.C., Redfield A.G. Structure of an unmodified tRNA molecule // Biochemistry. 1989. V. 28. P. 5794−5801.
Friederich M.W., Hagerman P.J. The angle between the anticodon and aminoacyl acceptor stems of yeast tRNAPhe is strongly modulated by magnesium ions // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 6090−6099.
Maglott E.J., Deo S.S., Przykorska A., Glick G.D. Conformational transitions of an unmodified tRNA: implications for RNA folding // Biochemistry. 1998. V. 37. P. 16 349−16 359.
Serebrov V., Vassilenko K., Kholod N., Gross H.J., Kisselev L. Mg2+ binding and structural stability of mature and in vitro synthesized unmodified Escherichia coli tRNAphe // Nucleic Acids Res. 1998. V. 26. P. 2723−2728.
Vermeulen A., McCallum S.A., Pardi A. Comparison of the global structure and dynamics of native and unmodified tRNAVal // Biochemistry. 2005. V. 44. P. 6024−6033.
Vives M., Tauler R., Gargallo R. Study of the influence of metal ions on tRNAPhe thermal unfolding equilibria by UV spectroscopy and multivariate curve resolution // J. Inorg. Chem. 2002. V. 89. P. 115−122.
Madore E., Florentz C., Giege R., Lapointe J. Magnesium-dependent alternative foldings of active and inactive Escherichia coli tRNAGIu revealed by chemical probing 11 Nucleic Acids Res. 1999. V. 27. P. 3583−3588.
Jia Y., Sytnik A., Li L., Vladimirov S., Cooperman B.S., Hochstrasser R.M. Nonexponentional kinetics of a single yeast tRNAphe molecule under physiological conditions // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 7932−7936.
Friederich M.W., Vacano E., Hagerman P.J. Global flexibility of tertiary structure in RNA: yeast tRNAphe as a model system // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 3572−3577.
Auffinger P., Louise-May S., Westhof E. Molecular dynamics simulations of solvated yeast tRNAAsp // Biophys. J. 1999. V. 76. P. 50−64.
Auffinger P., Westhof E. RNA hydration: three nanoseconds of multiple molecular dynamics simulations of the solvated tRNAAsp anticodon hairpin // J. Mol. Biol. 1997. V. 269. P. 326−341.
Giel-Pietraszuk M., Barciszewski J. A nature of conformational changes of yeast tRNAphe. High hydrostatic pressure effects // Int. J. Biol. Macromol. 2005. V. 37. P. 109−114.
Pallanck L., Schulman L.H. tRNA discrimination in aminoacylation // Transfer ribonucleic acid in protein synthesis / Hatfield D.L., Lee B.J. and Pirtle R.M. Eds. London: CRC Press. 1992. P. 279−318.
Hou Y.-M., Schimmel P. A simple structural feature is a major determinant of the identity of a transfer RNA//Nature. 1988. V. 333. P. 140−145.
McClain W.H., Foss K. Changing the identity of a tRNA by introducing a G-U wobble pair near the 3' acceptor end // Science. 1988. V. 240. P. 793−796.
McClain W.H., Foss K. Changing the acceptor identity of a transfer RNA by altering nucleotides in a «variable pocket» // Science. 1988. V. 241. P. 1804−1807.
McClain W.H. Identity of Escherichia coli tRNACys determined by nucleotides in three regions of tRNA tertiary structure // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 19 398−19 402.
Komatsoulis G.A., Abelson J. Recognition of tRNACys by Escherichia coli cysteinyl-tRNA synthetase//Biochemistry. 1993. V. 32. P. 7435−7444.
McClain W.H., Gabriel K. Construction of an Escherichia coli knockout strain for functional analysis oftRNAAsp // J. Mol. Biol. 2001. V. 310. P. 537−542.
Milligan J.R., Groebe D.R., Witherell G.W., Uhlenbeck O.C. Oligoribonucleotide synthesis using T7 RNA polymerase and synthetic DNA templates //Nucleic Acids Res. 1987. V. 15. P. 8783−8798.
Milligan J.R., Uhlenbeck O.C. Synthesis of small RNAs using T7 RNA polymerase // Methods Enzymol. 1989. V. 180. P. 51−62.
Gasparutto D., Livache Т., Bazin H., Duplaa A.-M., Guy A., Khorlin A., Molko D., Roget A., Teoule R. Chemical synthesis of a biologically active natural tRNA with its minor bases // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 5159−5166.
Schreier A.A., Schimmel P.R. Transfer ribonucleic acid synthetase catalyzed deacylation of aminoacyl transfer ribonucleic acid in the absence of adenosine monophosphate and pyrophosphate // Biochemistry. 1972. V. 11. P. 1582−1589.
Wolfson A.D., Pleiss J.A., Uhlenbeck O.C. A new assay for tRNA aminoacylation kinetics // RNA. 1998. V. 4. P. 1019−1023.
Hartman M.C., Josephson K., Szostak J.W. Enzymatic aminoacylation of tRNA with unnatural amino acids // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. P. 4356−4361.
Schulman L.H., Pelka H. The anticodon contains a major element of the identity of arginine transfer RNAs // Science. 1989. V. 246. P. 1595−1597.
Tamura K., Himeno H., Asahara H., Hasegawa Т., Shimizu M. In vitro study of E. coli tRNA⁸ and tRNALys identity elements // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 2335−2339.
Eriani G., Cavarelli J. Arginyl-tRNA synthetases // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 3−11.
Sissler M., Giege R., Florentz C. Arginine aminoacylation identity is context-dependent and ensured by alternate recognition sets in the anticodon loop of accepting tRNA transcripts // EMBO J. 1996. V. 15. P. 5069−5076.
Geslain R., Martin F., Camasses A., Eriani G. A yeast knockout strain to discriminate between active and inactive tRNA molecules // Nucleic Acids Res. 2003. V. 31. P. 4729−4737.
Guigou L., Mirande M. Determination in tRNA for activation of arginyl-tRNA synthetase: evidence that tRNA flexibility is required for the induced-fit mechanism // Biochemistiy. 2005. V. 44. P. 16 540−16 548.
Pallanck L., Schulman L.H. Anticodon-dependent aminoacylation of a noncognate tRNA with isoleucine, valine, and phenylalanine in vivo II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 3872−3876.
Chu W.-C., Horowitz J. Recognition of Escherichia coli valine transfer RNA by its cognate synthetase: a fluorine-19 NMR study // Biochemistry. 1991. V. 30. P. 1655−1663.
Tamura K., Himeno H., Asahara H., Hasegawa T., Shimizu M. Identity determinants of E. coli tRNAVal // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1991. V. 177. P. 619−623.
Horowitz J., Chu W.C., Derrick W.B., Liu J.C., Liu M., Yue D. Synthetase recognition determinants of? coli valine transfer RNA // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 7737−7746.
Nureki O., Yokoyama S. Valyl-tRNA synthetases // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 59−67.
Muramatsu T., Nishikawa K., Nemoto F., Kuchino Y., Nishimura S., Miyazawa T., Yokoyama S. Codon and amino-acid specificities of a transfer RNA are both converted by a single post-transcriptional modification//Nature. 1988. V. 336. P. 179−181.
Nureki O., Niimi T., Muramatsu T., Kanno H., Kohno T., Florentz C., Giege R., Yokoyama S. Molecular recognition of the identity-determinant set of isoleucine transfer RNA from Escherichia coli Hi. Mol. Biol. 1994. V. 236. P. 710−724.
Senger B., Auxilien S., Englisch U., Cramer F., Fasiolo F. The modified wobble base inosine in yeast tRNAlle is a positive determinant for aminoacylation by isoleucyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 8269−8275.
Normanly J., Ollick T., Abelson J. Eight base changes are sufficient to convert a leucine-inserting tRNA into a serine-inserting tRNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 5680−5684.
Asahara H., Himeno H., Tamura K., Hasegawa T., Watanabe K., Shimizu M. Recognition nucleotides of Escherichia coli tRNALeu and its elements facilitating discrimination from tRNASer and tRNATyr // J. Mol. Biol. 1993. V. 231. P. 219−229.
Asahara H., Nameki N., Hasegawa T. In vitro selection of RNAs aminoacylated by Escherichia coli leucyl-tRNA synthetase // J. Mol. Biol. 1998. V. 283. P. 605−618.
Tocchini-Valentini G., Saks M.E., Abelson J. tRNA leucine identity and recognition sets // J. Mol. Biol. 2000. V. 298. P. 779−793.
Du X., Wang E.-D. Tertiary structure base pairs between D- and T|/C-loops of Escherichia coli tRNAUu play important roles in both aminoacylation and editing // Nucleic Acids Res. 2003. V. 31. P. 2865−2872.
Lincecum T.L.Jr., Martinis S.A. Leucyl-tRNA synthetases // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 36−46.
Soma A., Kumagai R., Nishikawa K., Himeno H. The anticodon loop is a major identity determinant of Saccharomyces cerevisiae tRNALeu // J. Mol. Biol. 1996. V. 263. P. 707−714.
Breitschopf K., Gross H.J. The discriminator bases G73 in human tRNASer and A73 in tRNALeu have significantly different roles in the recognition of aminoacyl-tRNA synthetases // Nucleic Acids Res. 1996. V. 24. P. 405−410.
Breitschopf K., Achsel T., Busch K., Gross H.J. Identity elements of human tRNALeu: structural requirements for converting human tRNASer into a leucine acceptor in vitro II Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. P. 3633−3637.
Soma A., Uchiyama K., Sakamoto T., Maeda M., Himeno H. Unique recognition style of tRNALeu by Haloferax volcanii leucyl-tRNA synthetase // J. Mol. Biol. 1999. V. 293. P. 1029−1038.
Schulman L.H., Pelka H. Anticodon switching changes the identity of methionine and valine transfer RNAs // Science. 1988. V. 242. P. 765−768.
Meinnel T., Mechulam Y., Lazennec C., Blanquet S., Fayat G. Critical role of the acceptor stem of tRNAs in their aminoacylation by Escherichia coli methionyl-tRNA synthetase // J. Mol. Biol. 1993. V. 229. P. 26−36.
Senger B., Despons L., Walter P., Fasiolo F. The anticodon triplet is not sufficient to confer methionine acceptance to a transfer RNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 10 768−10 771.
Senger B., Aphasizhev R., Walter P., Fasiolo F. The presence of a D-stem but not a T-stem is essential for triggering aminoacylation upon anticodon binding in yeast methionine tRNA // J. Mol. Biol. 1995. V. 249. P. 45−58.
Aphasizhev R., Senger B., Fasiolo F. Importance of structural features for tRNAMet identity // RNA. 1997. V. 3. P. 489−497.
Ramesh V., RajBhandary U.L. Importance of the anticodon sequence in the aminoacylation of tRNAs by methionyl-tRNA synthetase and by valyl-tRNA synthetase in an archaebacterium // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 3660−3665.
Pallanck L., Li S., Schulman L.H. The anticodon and discriminator base are major determinants of cysteine tRNA identity in vivo II J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 7221−7223.
Hamann C.S., Hou Y.-M. An RNA structural determinant for tRNA recognition // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 7967−7972.
Lipman R.S., Hou Y.-M. Aminoacylation of tRNA in the evolution of an aminoacyl-tRNA synthetase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 13 495−13 500.
Hou Y.-M., Perona J.J. Cysteinyl-tRNA synthetases // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 12−23.
Hou Y.-M., Sterner T., Bhalla R. Evidence for a conserved relationship between an acceptor stem and a tRNA for aminoacylation // RNA. 1995. V. 7. P. 707−713.
Hou Y.-M., Motegi H., Lipman R.S.A., Hamann C.S., Shiba K. Conservation of a tRNA core for aminoacylation // Nucleic Acids Res. 1999. V. 27. P. 4743−4750.
Evilia C., Ming X., Dassarma S., Hou Y.-M. Aminoacylation of an unusual tRNACys from an extreme halophile // RNA. 2003. V. 9. P. 794−801.
Normanly J., Kleina L.G., Masson J.M., Abelson J., Miller J.H. Construction of Escherichia coli amber suppressor tRNA genes. III. Determination of tRNA specificity // J. Mol. Biol. 1990. V. 213. P. 719−726.
Sylvers L.A., Rogers K.C., Shimizu M., Ohtsuka E., Soli D. A 2-thiouridine derivative in tRNAGlu is a positive determinant for aminoacylation by Escherichia coli glutamyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 3836−3841.
Gregory S.T., Dahlberg A.E. Effects of mutations at position 36 of tRNAGlu on missense and nonsense suppression in Escherichia coli // FEBS Lett. 1995. V. 361. P. 25−28.
Sekine S., Nureki O., Sakamoto K., Niimi T., Tateno M., Go M., Kohno T., Brisson A., Lapointe J., Yokoyama S. Major identity determinants in the «augmented D helix» of tRNAGlu from Escherichia coli II J. Mol. Biol. 1996. V. 256. P. 685−700.
Kruger M.K., Sorensen M.A. Aminoacylation of hypomodified tRNAGlu in vivo II J. Mol. Biol. 1998. V. 284. P. 609−620.
Rogers M.J., Soil D. Discrimination between glutaminyl-tRNA synthetase and seryl-tRNA synthetase involves nucleotides in the acceptor helix of tRNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. P. 6627−6631.
Hayase Y., Jahn M., Rogers M.J., Sylvers L.A., Koizumi M., Inoue H., Ohtsuka E., Soli D. Recognition of bases in Escherichia coli tRNAGln by glutaminyl-tRNA synthetase: a complete identity set//EMBO J. 1992. V. 11. P. 4159−4165.
McClain W.H., Schneider J., Bhattacharya S., Gabriel K. The importance of tRNA backbone-mediated interactions with synthetase for aminoacylation // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1998. V. 95. P. 460−465.
Nissan T.A., Oliphant B., Perona J.J. An engineered class I transfer RNA with a class II tertiary fold // RNA. 1999. V. 5. P. 434−445.
Nissan T.A., Perona J.J. Alternative designs for construction of the class II transfer RNA tertiary core // RNA. 2000. V. 6. P. 1585−1596.
Hou Y.-M., Schimmel P. Modeling with in vitro kinetic parameters for the elaboration of transfer RNA identity in vivo II Biochemistry. 1989. V. 28. P. 4942−4947.
Bedouelle H. Recognition of tRNATyr by tyrosyl-tRNA synthetase // Biochimie. 1990. V. 72. P. 589−598.
Himeno H., Hasegawa T., Ueda T., Watanabe K., Shimizu M. Conversion of aminoacylation specificity from tRNATyr to tRNASer in vitro //Nucleic Acids Res. 1990. V. 18. P. 6815−6819.
Bonnefond L., Giege R., Rudinger-Thirion J. Evolution of the tRNATyr/TyrRS aminoacylation system // Biochimie. 2005. V. 87. P. 873−883.
Bare L.A., Uhlenbeck O.C. Specific substitution into the anticodon loop of yeast tyrosine transfer RNA // Biochemistry. 1986. V. 25. P. 5825−5830.
Fechter P., Rudinger-Thirion J., Theobald-Dietrich A., Giege R. Identity of tRNA for yeast tyrosyl-tRNA synthetase: Tyrosylation is more sensitive to identity nucleotides than structural features // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 1725−1733.
Fechter P., Rudinger-Thirion J., Tukalo M., Giege R. Major tyrosine identity determinants in Methanococcus jannaschii and Saccharomyces cerevisiae tRNATyr are conserved but expressed differently // Eur. J. Biochem. 2001. V. 268. P. 761−767.
Wakasugi K., Quinn C.L., Tao N., Schimmel P. Genetic code in evolution: switching species-specific aminoacylation with a peptide transplantant // EMBO J. 1998. V. 17. P. 297−305.
Himeno H., Hasegawa T., Asahara H., Tamura K., Shimizu M. Identity determinants of E. coli tryptophan tRNA //Nucleic Acids Res. 1991. V. 19. P. 6379−6382.
Pak M., Willis I.M., Schulman L.H. Analysis of acceptor stem base pairing on tRNATrp aminoacylation and function in vivo II J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 2277−2282.
Xue H., Shen W., Giege R., Wong J.T. Identity elements of tRNATrp. Identification and evolutionary conservation // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 9316−9322.
Xu F., Jiang G., Li W., He X., Jin Y., Wang D. Three G-C base pairs required for the efficient aminoacylation of tRNATrp by tryptophanyl-tRNA synthetase from Bacillus subtilis II Biochemistry. 2002. V. 41. P. 8087−8792.
Yesland K.D., Johnson J.D. Anticodon bases C34 and C35 are major, positive, identity elements in Saccharomyces cerevisiae tRNATrp // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 5079−5084.
Ulmasov B., Topin A., Chen Z., He S.H., Folk W.R. Identity elements and aminoacylation of plant tRNATrp// Nucleic Acids Res. 1998. V. 26. P. 5139−5141.
Ibba M., Losey H.C., Kawarabayasi Y., Kikuchi H., Bunjun S. Substrate recognition by class I lysyl-tRNA synthetases: a molecular basis for gene displacement // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1999. V. 96. P. 418−423.
Soli D., Becker H.D., Plateau P., Blanquet S., Ibba M. Context-dependent anticodon recognition by class I lysyl-tRNA synthetase // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 2000. V. 97. P. 14 224−14 228.
Ambrogelly A., Korencic D., Ibba M. Functional annotation of class I lysyl-tRNA synthetase phylogeny indicates a limited role of gene transfer // J. Bacteriol. 2002. V. 184. P. 4594−4600.
Ambrogelly A., Frugier M., Ibba M., Soli D., Giege R. Transfer RNA recognition by class I lysyl-tRNA synthetase from Lyme disease pathogen Borrelia burgdoferi II FEBS Lett. 2005. V. 579. P. 2629−2634.
Shimizu M., Asahara H., Tamura K., Hasegawa T., Himeno H. The role of anticodon bases and the discriminator nucleotide in the recognition of some E. coli tRNAs by their aminoacyl-tRNA synthetases // J. Mol. Evol. 1992. V. 35. P. 436¹⁴³.
Sampson J.R., Saks M.E. Contributions of discrete tRNASer domains to aminoacylation by E. coli seryl-tRNA synthetase: a kinetic analysis using model RNA substrates // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 4467^1475.
Asahara H., Himeno H., Tamura K., Nameki N., Hasegawa T., Shimizu M. Escherichia coli seryl-tRNA synthetase recognizes tRNASer by its characteristic tertiary structure // J. Mol. Biol. 1994. V. 236. P. 738−748.
Saks M.E., Sampson J.R. Variant minihelix RNAs reveal sequence-specific recognition of the helical tRNASer acceptor stem by E. coli seryl-tRNA synthetase // EMBO J. 1996. V. 15. P. 2843−2849.
Himeno H., Yoshida S., Soma A., Nishikawa K. Only one nucleotide insertion to the long variable arm confers an efficient serine acceptor activity upon Saccharomyces cerevisiae tRNALeu in vitro II J. Mol. Biol. 1997. V. 268. P. 704−711.
Lenhard B., Orellana O., Ibba M., Weygand-Durasevic I. Survey and summary. tRNA recognition and evolution of determinants in seryl-tRNA synthesis // Nucleic Acids Res. 1999. V. 27. P. 721−729.
Weygand-Durasevic I., Cusack S. Seryl-tRNA synthetases // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 177−192.
Gruic-Sovulj I., Jaric J., Dulic M., Cindric M., Weygand-Durasevic I. Shuttling of discrete tRNASer regions reveals differently utilized identity elements in yeast and methanogenic archaea // J. Mol. Biol. 2006. V. 361. P. 128−139.
Achsel T., Gross H.J. Identity determinants of human tRNASer: sequence elements necessary for serylation and maturation of a tRNA with a long extra arm // EMBO J. 1993. V. 12. P. 3333−3338.
Heckl M., Busch K., Gross H.J. Minimal tRNASer and tRNASec substrates for human seryl-tRNA synthetase: contribution of tRNA domains to serylation and tertiary structure // FEBS Lett. 1998. V. 427. P. 315−319.
Korencic D., Polycarpo C., Weygand-Durasevic I., Soil D. Differential modes of transfer tRNASer recognition in Methanosarcina barkeri II J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 48 780−48 786.
Hasegawa T., Miyano M., Himeno H., Sano Y., Kimura K., Shimizu M. Identity determinants of E. coli threonine tRNA // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. V. 184. P. 478¹⁸⁴.
Nameki N., Asahara H., Hasegawa T. Identity elements of Thermus thermophilics tRNAThr // FEBS Lett. 1996. V. 396. P. 201−207.
Nameki N. Identity elements of tRNAThr towards Saccharomyces cerevisiae threonyl-tRNA synthetase // Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. P. 2831−2836.
Ishikura H., Nagaoka Y., Yokozawa J., Umehara T., Kuno A., Hasegawa T. Threonyl-tRNA synthetase of archaea: importance of the discriminator base in the aminoacylation of threonine tRNA //Nucleic Acids Symp. Ser. 2000. V. 44. P. 83−84.
McClain W.H., Schneider J., Gabriel K. Distinctive acceptor-end structure and other determinants of Escherichia coli tRNAPro identity // Nucleic Acids Res. 1994. V. 22. P. 522−529.
Liu H., Peterson R., Kessler J., Musier-Forsyth K. Molecular recognition of tRNAPro by Escherichia coli proline tRNA synthetase in vitro //Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. P. 165−169.
Burke B., Yang F., Chen F., Stehlin C., Chan B., Musier-Forsyth K. Evolutionary coadaptation of the motif 2-acceptor stem interaction in the class II prolyl-tRNA synthetase system // Biochemistry. 2000. V.39.P.15 540−15 547.
Hasegawa T., Yokogawa T. Escherichia coli proline tRNA: structure and recognition sites for prolyl-tRNA synthetase //Nucleic Acids Symp. Ser. 2000. V. 44. P. 7−8.
Stehlin C., Burke B., Yang F., Liu H., Shiba K., Musier-Forsyth K. Species-specific differences in the operational RNA code for aminoacylation of tRNAPro // Biochemistry. 1998. V. 37. P. 8605−8613.
Lipman R.S., Wang J., Sowers K.R., Hou Y.-M. Prevention of mis-aminoacylation of a dual-specificity aminoacyl-tRNA synthetase //J. Mol. Biol. 2002. V. 315. P. 943−949.
Yokozawa J., Okamoto K., Kawarabayasi Y., Kuno A., Hasegawa T. Molecular recognition of proline tRNA by prolyl-tRNA synthetase from hyperthermophilic archaeon Aeropyrum pernix K1 // Nucleic Acids Res. Suppl. 2003. V. 3. P. 247−248.
McClain W.H., Foss K., Jenkins R.A., Schneider J. Rapid determination of nucleotides that define tRNAoly acceptor identity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 6147−6151.
Francklyn C., Shi J.P., Schimmel P. Overlapping nucleotide determinants for specific aminoacylation of RNA microhelices // Science. 1992. V. 255. P. 1121−1125.
Nameki N., Tamura K., Asahara H., Hasegawa T. Recognition of tRNAGly by widely diverged glycyl-tRNA synthetases //J. Mol. Biol. 1997. V. 268. P. 640−647.
Mazauric M.-H., Roy H., Kern D. tRNA glycylation system from Thermus thermophilus. tRNAGly identity and functional interrelation with the glycylation systems from other phylae // Biochemistiy. 1999. V.38.P. 13 094−13 105.
Hipps D., Shiba K., Henderson B., Schimmel P. Operational RNA code for amino acids: species-specific aminoacylation of minihelices switched by a single nucleotide // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V.92.P.5550−5552.
Himeno H., Hasegawa T., Ueda T., Watanabe K., Miura K., Shimizu M. Role of the extra G-C pair at the end of the acceptor stem of tRNAH, s in aminoacylation // Nucleic Acids Res. 1989. V. 17. P. 7855−7863.
Francklyn C., Schimmel P. Enzymatic aminoacylation of an eight-base-pair microhelix with histidine // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87. P. 8655−8659.
Yan W., Francklyn C. Cytosine 73 is a discriminator nucleotide in vivo for histidyl-tRNA in Escherichia coli Hi. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 10 022−10 027.
Yan W., Augustine J., Francklyn C. A tRNA identity switch mediated by the binding interaction between a tRNA anticodon and the accessory domain of a class II aminoacyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 6559−6568.
Hawko S.A., Francklyn C.S. Covariation of a specificity-determining structural motif in an aminoacyl-tRNA synthetase and a tRNA identity element // Biochemistry. 2001. V. 40. P. 1930−1936.
Connolly S.A., Rosen A.E., Musier-Forsyth K., Francklyn C.S. G-1:C73 recognition by an arginine cluster in the active site of Escherichia coli histidyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 2004. V. 43. P. 962−969.
Rosen A.E., Musier-Forsyth K. Recognition of G-1:C73 atomic groups by Escherichia coli histidyl-tRNA synthetase // J. Am. Chem. Soc. 2004. V. 126. P. 64−65.
Rudinger J., Florentz C., Giege R. Histidylation by yeast HisRS of tRNA or tRNA-like structure relies on residues -1 and 73 but is dependent on the RNA context // Nucleic Acids Res. 1994. V. 22. P. 5031−5037.
Nameki N., Asahara H., Shimizu M., Okada N., Himeno H. Identity elements of Saccharomyces cerevisiae tRNAHis //Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. P. 389−394.
Rosen A.E., Brooks B.S., Guth E., Francklyn C.S., Musier-Forsyth K. Evolutionary conservation of a functionally important backbone phosphate group critical for aminoacylation of histidine tRNAs. // RNA. 2006. V. 12. P. 1315−1322.
Hasegawa T., Himeno H., Ishikura H., Shimizu M. Discriminator base of tRNAAsp is involved in amino acid acceptor activity // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989. V. 163. P. 1534−1538.
Nameki N., Tamura K., Himeno H., Asahara H., Hasegawa T., Shimizu M. Escherichia coli tRNAAsp recognition mechanism differing from that of the yeast system // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. V. 189. P. 856−862.
Giege R., Florentz C., Kern D., Gangloff J., Eriani G., Moras D. Aspartate identity of transfer RNAs // Biochimie. 1996. V. 78. P. 605−623.
Choi H., Gabriel K., Schneider J., Otten S., McClain W.H. Recognition of acceptor-stem structure of tRNAAsp by Escherichia coli aspartyl-tRNA synthetase // RNA. 2003. V. 9. P. 386−393.
Giege R., Rees B. Aspartyl-tRNA synthetases // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 210−226.
Becker H.D., Giege R., Kern D. Identity of prokaryotic and eukaryotic tRNAAsp for aminoacylation by aspartyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilics II Biochemistry. 1996. V. 35. p. 7447−7458.
Piitz J., Puglisi J.D., Florentz C., Giege R. Identity elements for specific aminoacylation of yeast tRNAAsp by cognate aspartyl-tRNA synthetase // Science. 1991. V. 252. P. 1696−1699.
Frugier M., Soli D., Giege R., Florentz C. Identity switches between tRNAs aminoacylated by class I glutaminyl- and class II aspartyl-tRNA synthetases // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 9912−9921.
Fender A., Geslain R., Eriani G., Giege R., Sissler M., Florentz C. A yeast arginine specific tRNA is a remnant aspartate acceptor // Nucleic Acids Res. 2004. V. 32. P. 5076−5086.
Shiba K., Stello T., Motegi H., Noda T., Musier-Forsyth K., Schimmel P. Human lysyl-tRNA synthetase accepts nucleotide 73 variants and rescues Escherichia coli double-defective mutant // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 22 809−22 816.
Stello T., Hong M., Musier-Forsyth K. Efficient aminoacylation of tRNALys'3 by human lysyl-tRNA synthetase is dependent on covalent continuity between the acceptor and the anticodon domain // Nucleic Acids Res. 1999. V. 27. P. 4823−4829.
Li S., Pelka H., Schulman L.H. The anticodon and discriminator base are important for aminoacylation of Escherichia coli tRNAAsn // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 18 335−18 339.
Tinkle Peterson E., Uhlenbeck O.C. Determination of recognition nucleotides for Escherichia coli phenylalanyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 10 380−10 389.
Sampson J.R., Behlen L.S., DiRenzo A.B., Uhlenbeck O.C. Recognition of yeast tRNAPhe by its cognate yeast phenylalanyl-tRNA synthetase: an analysis of specificity // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 4161−4167.
Nazarenko I.A., Tinkle Peterson E., Zakharova O.D., Lavrik O.I., Uhlenbeck O.C. Recognition nucleotides for human phenylalanyl-tRNA synthetase //Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 475−478.
Hou Y.-M., Schimmel P. Evidence that a major determinant for the identity of a transfer RNA is conserved in evolution // Biochemistry. 1989. V. 28. P. 6800−6804.
Tamura K., Asahara H., Himeno H., Hasegawa Т., Shimizu M. Identity elements of Escherichia coli tRNAAla//J. Mol. Recognit. 1991. V. 4. P. 129−132.
McClain W.H., Gabriel K., Schneider J. Specific function of a G-U wobble pair from an adjacent helical site in tRNAAla during recognition by alanyl-tRNA synthetase // RNA. 1996. V. 2. P. 105−109.
Gabriel K., Schneider J., McClain W.H. Functional evidence for indirect recognition of G-U in tRNAAla by alanyl-tRNA synthetase // Science. 1996. V. 271. P. 195−197.
Beuning P.J., Yang F., Schimmel P., Musier-Forsyth K. Specific atomic groups and RNA helix geometry in acceptor stem recognition by a tRNA synthetase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P.10 150−10 154.
Mueller U., Schiibel H., Sprinzl M., Heinemann U. Crystal structure of acceptor stem of tRNAAla from Escherichia coli shows unique G*U wobble base pair at 1.16 A resolution // RNA. 1999. V. 5. P. 670−677.
McClain W.H., Gabriel K., Bhattacharya S., Jou Y.-Y., Schneider J. Functional compensation by particular nucleotide substitutions of a critical G-U wobble base-pair during aminoacylation of transfer RNA // J. Mol. Biol. 1999. V. 286. P. 1025−1032.
Choi H., Otten S., Schneider J., McClain W.H. Genetic perturbations of RNA reveal structure-based recognition in protein-RNA interaction // J. Mol. Biol. 2002. V. 324. P. 573−576.
Beuning P.J., Nagan M.C., Cramer C.J., Musier-Forsyth K., Gelpi J.L., Bashford D.P. Efficient aminoacylation of the tRNAAla acceptor stem: dependence on the 2:71 base pair // RNA. 2002. V. 8. P. 659−670.
Ripmaster T.L., Shiba K., Schimmel P. Wide cross-species aminoacyl-tRNA synthetase replacement in vivo: yeast cytoplasmic alanine enzyme replaced by human polymyositis serum antigen // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 4932−4936.
Carneiro V.T., Dietrich A., Marechal-Drouard L., Cosset A., Pelletier G., Small I. Characterization of some major identity elements in plant alanine and phenylalanine transfer RNAs // Plant Mol. Biol. 1994. V. 26. P. 1843−1853.
Киселев JI.JI., Фролова Л. Ю. «Контактные участки» транспортных РНК при специфическом взаимодействии с аминоацил-тРНК-синтетазами // Биохимия. 1964. Т. 29. С. 1177−1189.
Jilyaeva T.I., Kisselev L.L. Exposed cytosine residues in the tRNAVal (1) from yeast // FEBS Lett. 1970. V. 10.P.229−232.
Pelka H., Schulman L.H. Study of the interaction of Escherichia coli methionyl-tRNA synthetase with tRNA⁶' using chemical and enzymatic probes // Biochemistry. 1986. V. 25. P. 4450−4456.
Theobald A, Springer M, Grunberg-Manago M, Ebel J.-P., Giege R. Tertiary structure of Escherichia coli tRNAThr3 in solution and interaction of this tRNA with the cognate threonyl-tRNA synthetase // Eur. J. Biochem. 1988. V. 175. P. 511−524.
Ming X., Smith К., Suga H., Hou Y.-M. Recognition of tRNA backbone for aminoacylation with cysteine: evolution from Escherichia coli to human // J. Mol. Biol. 2002. V. 318. P. 1207−1220.
Rudinger J., Puglisi J.D., Piitz J., Schatz D., Eckstein F., Florentz C., Giege R. Determinant nucleotides of yeast tRNAAsp interact directly with aspartyl-tRNA synthetase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 5882−5886.
Garcia A., Giege R. Footprinting evidence for close contacts of the yeast tRNAAsp anticodon region with aspartyl-tRNA synthetase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. V. 186. P. 956−962.
Sissler M., Eriani G., Martin F., Giege R., Florentz C. Mirror image alternative interaction patterns of the same tRNA with either class I arginyl-tRNA synthetase or class II aspartyl-tRNA synthetase // Nucleic Acids Res. 1997. V. 25. P. 4899−4906.
Vlassov V.V., Kern D., Romby P., Giege R., Ebel J.-P. Interaction of tRNAphe and tRNAVal with aminoacyl-tRNA synthetases. A chemical modification study // Eur. J. Biochem. 1983. V. 132. P.537−544.
Kreutzer R., Kern D., Giege R., Rudinger J. Footprinting of tRNAphe transcripts from Thermus thermophilus HB8 with the homologous phenylalanyl-tRNA synthetase reveals a novel mode of interaction //Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. P. 4598−4602.
Dock-Bregeon А.С., Garcia A., Giege R., Moras D. The contacts of yeast tRNASer with seryl-tRNA synthetase studied by footprinting experiments // Eur. J. Biochem. 1990. V. 188. P. 283−290.
Xu M.-G., Zhao M.-W., Wang E.-D. Leucyl-tRNA synthetase from the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus recognizes minihelices //J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 32 151−32 158.
Chihade J.W., Hayashibara K., Shiba K., Schimmel P. Strong selective pressure to use G: U to mark an RNA acceptor stem for alanine // Biochemistry. 1998. V. 37. P. 9193−9202.
Crothers D.M., Seno Т., Soli G. Is there a discriminator site in transfer RNA? // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1972. V. 69. P. 3063−3067.
Herring S., Ambrogelly A., Polycarpo C.R., Soil D. Recognition of pyrrolysine tRNA by the Desulfltobacterium hafriiense pyrrolysyl-tRNA synthetase // Nucleic Acids Res. 2007. V. 35. P.1270−1278.
Perret V., Garcia A., Grosjean H., Ebel J.-P., Florentz C., Giege R. Relaxation of a transfer RNA specificity by removal of modified nucleotides //Nature. 1990. V. 344. P. 787−789.
Piitz J., Florentz C., Benseler F., Giege R. A single methyl group prevents the mischarging of a tRNA//Nat. Struct. Biol. 1994. V. 1. P. 580−582.
Fender A., Sissler M., Florentz C., Giege R. Functional idiosyncrasies of tRNA isoacceptors in cognate and noncognate aminoacylation systems // Biochimie. 2004. V. 86. P. 21−29.
Carnicelli D., Brigotti M., Rizzi S., Keith G., Montanaro L., Sperti S. Nucleotides U28-A42 and A37 in unmodified yeast tRNATrp as negative identity elements for bovine tryptophanyl-tRNA synthetase //FEBS Lett. 2001. V. 492. P. 238−241.
Perret V., Florentz C., Puglisi J.D., Giege R. Effect of conformational features on the aminoacylation of tRNAs and consequences on the permutation of tRNA specificities // J. Mol. Biol. 1992. V. 226. P.323−333.
Putz J., Puglisi J.D., Florentz C., Giege R. Additive, cooperative and anti-cooperative effects between identity nucleotides of atRNA // EMBO J. 1993. V. 12. P. 2949−2957.
Francklyn C., Schimmel P. Aminoacylation of RNA minihelices with alanine // Nature. 1989. V. 337. P. 478−481.
Musier-Forsyth K., Usman N., Scaringe S., Doudna J., Green R., Schimmel P. Specificity for aminoacylation of an RNA helix: an unpaired, exocyclic amino group in the minor groove // Science. 1991. V. 253. P. 784−786.
Musier-Forsyth K., Schimmel P. Functional contacts of a transfer RNA synthetase with 2'-hydroxyl groups in the RNA minor groove // Nature. 1992. V. 357. P. 513−515.
Schimmel P., Giege R., Moras D., Yokoyama S. An operational RNA code for amino acids and possible relationship to genetic code // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1993. V. 90. P. 8763−8768.
Augustine J., Francklyn C. Design of an active fragment of a class II aminoacyl-tRNA synthetase and its significance for synthetase evolution // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 3473−3782.
Frugier M., Florentz C., Giege R. Anticodon-independent aminoacylation of an RNA minihelix with valine // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1992. V. 89. P. 3990−3994.
Nordin B.E., Schimmel P. Isoleucyl-tRNA synthetases // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 24−35.
Frugier M., Florentz C., Giege R. Efficient aminoacylation of resected RNA helices by class II aspartyl-tRNA synthetase dependent on a single nucleotide // EMBO J. 1994. V. 13. P. 2218−2226.
Hamann C.S., Hou Y.-M. Enzymatic aminoacylation of tRNA acceptor stem helices with cysteine is dependent on a single nucleotide // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 6527−6532.
Frugier M., Florentz C., Schimmel P., Giege R. Triple aminoacylation specificity of a chimerized transfer RNA // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 14 053−14 061.
Pleiss J.A., Wolfson A.D., Uhlenbeck O.C. Mapping contacts between Escherichia coli alanyl-tRNA synthetase and 2' hydroxyls using a complete tRNA molecule // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 8250−8258.
Vortler S., Putz J., Giege R. Manipulation of tRNA properties by structure-based and combinatorial in vitro approaches // Progr. Nucleic Acids Res. Mol. Biol. 2001. V. 70. P. 291−334.
Tinkle Peterson E., Blank J., Sprinzl M., Uhlenbeck O.C. Selection for active E. coli tRNAphe variants from a randomized library using two proteins // EMBO J. 1993. V. 12. P. 2959−2967.
Tinkle Peterson E., Pan T., Coleman J., Uhlenbeck O.C. In vitro selection of small RNAs that bind to Escherichia coli phenylalanyl-tRNA synthetase // J. Mol. Biol. 1994. V. 242. P. 186−192.
Baron C., Bock A. The length of the aminoacyl-acceptor stem of the selenocysteine-specific tRNASec of Escherichia coli is the determinant for binding to elongation factors SELB or Tu // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 20 375−20 379.
Puglisi J.D., Putz J., Florentz C., Giege R. Influence of tRNA tertiary structure and stability on aminoacylation by yeast aspartyl-tRNA synthetase // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 41−49.
Wolfson A.D., Khvorova A.M., Sauter C., Florentz C., Giege R. Mimics of yeast tRNAAsp and their recognition by aspartyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 11 926−11 932.
Hou Y.-M., Sterner T., Jansen M. Permutation of a pair of tertiary nucleotides in a transfer RNA // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 2978−2984.
Ryckelynck M., Giege R., Frugier M. tRNAs and tRNA mimics as cornerstones of aminoacyl-tRNA synthetase regulations // Biochimie. 2005. V. 87. P. 835−845.
Sissler M., Giege R., Florentz C. The RNA sequence context defines the mechanistic routes by which yeast arginyl-tRNA synthetase charges tRNA // RNA. 1998. V. 4. P. 647−657.
Yamasaki S., Nakamura S., Terada T., Shimizu K. Mechanism of the difference in the binding affinity of E. coli tRNA01″ to glutaminyl-tRNA synthetase caused by noninterface nucleotides in variable loop // Biophys. J. 2007. V. 92. P. 192−200.
Asahara H., Uhlenbeck O.C. The tRNA specificity of Thermus thermophilics EF-Tu // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 3499−3504.
Krauss G., Riesner D., Maass G. Mechanism of discrimination between cognate and non-cognate tRNAs by phenylalanyl-tRNA synthetase from yeast // Eur. J. Biochem. 1976. V. 68. P. 81−93.
Bonnet J., Ebel J.-P. Influence of various factors on the recognition specificity of tRNAs by yeast valyl-tRNA synthetase//Eur. J. Biochem. 1975. V. 58. P. 193−201.
Krauss G., Peters F., Maass G. Effect of excision of the Y-base on the interaction of tRNAphe (yeast) with phenylalanyl-tRNA synthetase (yeast) //Nucleic Acids Res. 1976. V. 3. P. 631−639.
Tworowski D., Safro M. The long-range electrostatic interactions control tRNA-aminoacyl-tRNA synthetase complex formation//Protein Sci. 2003. V. 12. P. 1247−1251.
Tworowski D., Feldman A.V., Safro M.G. Electrostatic potential of aminoacyl-tRNA synthetase navigates tRNA on its pathway to the binding site // J. Mol. Biol. 2005. V. 350. P. 866−882.
Lam S., Schimmel P. Equilibrium measurements of cognate and noncognate interactions between aminoacyl transfer RNA synthetases and transfer RNA // Biochemistry. 1975. V. 14. P. 2775−2780.
Krauss G., Pingoud A., Boehme D., Riesner D., Peters F., Maas G. Equivalent and non-equivalent binding sites for tRNA on aminoacyl-tRNA synthetases // Eur. J. Biochem. 1975. V. 55. P. 517−529.
Fasiolo F., Remy P., Pouyet J., Ebel J.-P. Yeast phenylalanyl-tRNA synthetase. Molecular weight and interaction with tRNAPhe and phenylalanine // Eur. J. Biochem. 1974. V. 50. P. 227−236.
Krauss G., Riesner D., Maass G. Mechanism of tRNA-synthetase recognition: role of terminal A // Nucleic Acids Res. 1977. V. 4. P. 2253−2262.
Holler E., Wang C.C., Ford N.C. Detection of ligand-induced conformational changes in phenylalanyl-tRNA synthetase of Escherichia coli K10 by laser light scattering // Biochemistry. 1981. V. 20. P. 861−867.
Bartmann P., Hanke T., Holler E. Active site stoichiometry of L-phenylalnine:tRNA ligase from Escherichia coli K-10 // J. Biol. Chem. 1975. V. 250. P. 7668−7674.
Maelicke A., Engel G., Cramer F., Staehelin M. ATP-induced specificity of binding of serine tRNAs from rat liver to seryl-tRNA synthetase from yeast // Eur. J. Biochem. 1974. V. 42. P. 311−314.
Kaminska M., Shalak V., Mirande M. The appended C-domain of human methionyl-tRNA synthetase has a tRNA-sequestering function II Biochemistry. 2001. V. 40. P. 14 309−14 316.
Francin M., Kaminska M., Kerjan P., Mirande M. The N-terminal domain of mammalian lysyl-tRNA synthetase is a functional tRNA-binding domain // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 1762−1769.
Francin M., Mirande M. Functional dissection of the eukaryotic-specific tRNA-interacting factor of lysyl-tRNA synthetase // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 1472−1479.
Ryckelynck M., Giege R., Frugier M. Yeast tRNAAsp charging accuracy is threatened by the N-terminal extension of aspartyl-tRNA synthetase // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 9683−9690.
Francin M., Mirande M. Identity elements for specific aminoacylation of a tRNA by mammalian lysyl-tRNA synthetase bearing a nonspecific tRNA-interacting factor // Biochemistry. 2006. V. 45. P.10 153−10 160.
Banerjee R., Mandal A.K., Saha R., Guha S., Samaddar S., Bhattacharyya A., Roy S. Solvation change and ion release during aminoacylation by aminoacyl-tRNA synthetases // Nucleic Acids Res. 2003. V. 31. P. 6035−6042.
Bedouelle H., Nageotte R. Macromolecular recognition through electrostatic repulsion // EMBO J. 1995. V. 14. P. 2945−2950.
Schmitt E., Meinnel T., Panvert M., Mechulam Y., Blanquet S. Two acidic residues of Escherichia coli methionyl-tRNA synthetase act as negative discriminants towards the binding of non-cognate tRNA anticodons // J. Mol. Biol. 1993. V. 233. P. 615−628.
Commans S., Lazard M., Delort F., Blanquet S., Plateau P. tRNA anticodon recognition and specification within subclass lib aminoacyl-tRNA synthetases // J. Mol. Biol. 1998. V. 278. P. 801−813.
Jia J., Chen X.-L., Guo L.-T., Yu Y.-D., Ding J.-P., Jin Y.-X. Residues Lys-149 and Glu-153 switch the aminoacylation of tRNATrp in Bacillus subtilis II J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 41 960−41 965.
Krauss G., von der Haar F., Maass G. Conformation transitions of a tRNA-aminoacyl-tRNA synthetase complex induced by tRNAs bearing different modifications in the 3' terminus // Biochemistry. 1979. V. 18. P. 4755−4761.
Krauss G., Coutts S.M., Riesner D., Maass G. Mechanism of tRNA-aminoacyl-tRNA synthetase recognition: influence of aminoalkyladenylates // Biochemistry. 1978. V. 17. P. 2443−2449.
Guth E.C., Francklyn C.S. Kinetic discrimination of tRNA identity by the conserved motif 2 loop of a class II aminoacyl-tRNA synthetase // Mol. Cell. 2007. V. 25. P. 531−542.
Uter N.T., Gruic-Sovulj I., Perona J.J. Amino acid-dependent transfer RNA affinity in a class I aminoacyl-tRNA synthetase Hi. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 23 966−23 977.
Geslain R., Bey G., Cavarelli J., Eriani G. Limited set of amino acid residues in a class la aminoacyl-tRNA synthetase is crucial for tRNA binding// Biochemistry. 2003. V. 42. P. 15 092−15 101.
Yao Y.-N., Zhang Q.-S., Yan X.-Z., Zhu G, Wang E.-D. Escherichia coli tRNA4Arg (UCU) induces a constrained conformation of the crucial Q-loop of arginyl-tRNA synthetase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. V. 313. P. 129−134.
Auld D.S., Schimmel P. Switching recognition of two tRNA synthetases with an amino acid swap in a designed peptide // Science. 1995. V. 267. P. 1994−1996.
Sherman J.M., Thomann H.U., Soli D. Functional connectivity between tRNA binding domains in glutaminyl-tRNA synthetase Hi. Mol. Biol. 1996. V. 256. P. 818−828.
Lee J., Hendrickson T.L. Divergent anticodon recognition in contrasting glutamyl-tRNA synthetases // J. Mol. Biol. 2004. V. 344. P. 1167−1174.
Wang C.-C., Schimmel P. Species barrier to RNA recognition overcome with nonspecific RNA binding domains // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 16 508−16 512.
Liu C., Gamper H., Shtivelband S., Hauenstein S., Perona J.J., Hou Y.-M. Kinetic quality control of anticodon recognition by a eukaryotic aminoacyl-tRNA synthetase // J. Mol. Biol. 2007. V. 367. P. 1063−1078.
Steer B.A., Schimmel P. Different adaptations of the same peptide motif for tRNA functional contacts by closely homologous tRNA synthetases // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 4965−4971.
Lovato M.A., Swairjo M.A., Schimmel P. Positional recognition of a tRNA determinant dependent on a peptide insertion//Mol. Cell. 2004. V. 13: P. 843−851.
Buechter D.D., Schimmel P. Minor groove recognition of the critical acceptor helix base pair by an appended module of a class II tRNA synthetase // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 6014−6019.
Frugier M., Schimmel P. Subtle atomic group discrimination in the RNA minor groove // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 11 291−11 294.
Frugier M., Giege R., Schimmel P. RNA recognition by designed peptide fusion creates «artificial» tRNA synthetase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. V. 100. P. 7471−7475.
Murzin A.G. OB (oligonucleotide/oligosaccharide binding)-fold: common structural and functional solution for non-homologous sequences // EMBO J. 1993. V. 12. P. 861−867.
Brevet A., Chen J., Commans S., Lazennec C., Blanquet S., Plateau P. Anticodon recognition in evolution: switching tRNA specificity of an aminoacyl-tRNA synthetase by site-directed peptide transplantation //J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 30 927−30 935.
Ador L., Camasses A., Erbs P., Cavarelli J., Moras D., Gangloff J., Eriani G. Active site mapping of yeast aspartyl-tRNA synthetase by in vivo selection of enzyme mutations lethal for cell growth // J. Mol. Biol. 1999. V. 288. P. 231−242.
Pastmak M., Magliery T.J., Schultz P.G. A new orthogonal supressor tRNA/aminoacyl-tRNA synthetase pair for evolving an organism with expanded genetic code // Helv. Chim. Acta. 2000. V. 83. P. 2277−2286.
Martin F., Barends S., Eriani G. Single amino acid changes in AspRS reveal alternative routes for expanding its tRNA repertoire in vivo II Nucleic Acids Res. 2004. V. 32. P. 4081−4089.
Charron C., Roy H., Blaise M., Giege R., Kern D. Non-discriminating and discriminating aspartyl-tRNA synthetases differ in the anticodon-binding domain // EMBO J. 2003. V. 22. P. 1632−1643.
Feng L., Tumbula-Hansen D., Toogood H., Soil D. Expanding tRNA recognition of a tRNA synthetase by a single amino acid change // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. V. 100. P. 5676−5681.
Feng L., Yuan J., Toogood H., Tumbula-Hansen D., Soli D. Aspartyl-tRNA synthetase requires a conserved proline in the anticodon-binding loop for tRNAAsn recognition in vivo II J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 20 638−20 641.
Chuawong P., Hendrickson T.L. The nondiscriminating aspartyl-tRNA synthetase from Helicobacter pylori: anticodon-binding domain mutations that impact tRNA specificity and heterologous toxicity // Biochemistry. 2006. V. 45. P. 8079−8087.
Burbaum J.J., Schimmel P. Assembly of a class I tRNA synthetase from products of an artificially split gene // Biochemistry. 1991. V. 30. P. 319−324.
Shiba K., Schimmel P. Tripartite functional assembly of a large class I aminoacyl tRNA synthetase // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 22 703−22 706.
Shiba K., Schimmel P. Functional assembly of a randomly cleaved protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 1880−1884.
Zhang C.-M., Hou Y.-M. Domain-domain communication for tRNA aminoacylation: the importance of covalent connectivity // Biochemistry. 2005. V. 44. P. 7240−7249.
Li T., Guo N., Xia X., Wang E., Wang Y. The peptide bond between E292-A293 of Escherichia coli leucyl-tRNA synthetase is essential for its activity // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 13 063−13 069.
Nureki O., Vassylyev D.G., Katayanagi K., Shimizu T., Sekine S., Kigawa T., Miyazawa T., Yokoyama S., Morikawa K. Architectures of class-defining and specific domains of glutamyl-tRNA synthetase // Science. 1995. V. 267. P. 1958−1965.
Delarue M., Poterszman A., Nikonov S., Garber M., Moras D., Thierry J.-C. Crystal structure of a prokaryotic aspartyl-tRNA synthetase // EMBO J. 1994. V. 13. P. 3219−3229.
Mosyak L., Reshetnikova L., Goldgur Y., Delarue M., Safro M. Structure of phenylalanyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilic //Nat. Struct. Biol. 1995. V. 2. P. 537−547.
Nissen P., Thirup S., Kjelgaard M., Nyborg J. The crystal structure of Cys-tRNACys-EF-Tu-GDPNP reveals general and specific features in the ternary complex and in tRNA // Structure. 1999. V. 15. P.143−156.
Cusack S. Aminoacyl-tRNA synthetases // Curr. Opin. Struct. Biol. 1997. V. 7. P. 881−889.
Martin F., Eriani G., Eiler S., Moras D., Dirheimer G., Gangloff J. Overproduction and purification of native and queuine-lacking Escherichia coli tRNAAsp. Role of the wobble base in tRNAAsp acylation // J. Mol. Biol. 1993. V. 234. P. 965−974.
Quinn C.L., Tao N., Schimmel P. Species-specific microhelix aminoacylation by a eukaryotic pathogen tRNA synthetase dependent on a single base pair // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 12 489−12 495.
Yang X.L., Skene R.J., McRee D.E., Schimmel P. Crystal structure of a human aminoacyl-tRNA synthetase cytokine //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 15 369−15 374.
Doolittle R.F., Handy J. Evolutionary anomalies among the aminoacyl-tRNA synthetases // Curr. Opin. Genet. Dev. 1998. V. 8. P. 630−636.
Giege R. Genetic code expansion // Nat. Struct. Biol. 2003. V. 10. P. 414−416.
Wang L., Zhang Z., Brock A., Schultz P.G. Addition of the keto functional group to the genetic code of Escherichia coli I I Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. V. 100. P. 56−61.
Fukunaga J., Yokogawa T., Ohno S., Nishikawa K. Misacylation of yeast amber suppressor tRNATyr by E. coli lysyl-tRNA synthetase and its effective repression by genetic engineering of the tRNA sequence //J. Biochem. (Tokyo). 2006. V. 139. P. 689−696.
Ryu Y., Schultz P.G. Efficient incorporation of unnatural amino acids into proteins in Escherichia coli II Nat. Methods. 2006. V. 3. P. 263−265.
Liu W., Brock A., Chen S., Chen S., Schultz P.G. Genetic incorporation of unnatural amino acids into proteins in mammalian cells // Nat. Methods. 2007. V. 4. P. 239−244.
Sprinzl M., Cramer F. The CCA end of tRNA and its role in protein biosynthesis // Prog. Nucleic Acids Res. Mol. Biol. 1979. V. 22. P. 1−69.
Paulsen H., Wintermeyer W. Incorporation of 1, N6-ethenoadenosine into the 3' terminus of tRNA using T4 RNA ligase. 1. Preparation of yeast tRNAphe derivatives // Eur. J. Biochem. 1984. V. 138. P. 117−123.
Tamura K., Nameki N., Hasegawa T., Shimizu M., Himeno H. Role of the CCA terminal sequence of tRNAVal in aminoacylation with valyl-tRNA synthetase // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 22 173−22 177.
Liu M., Horowitz J. Functional transfer RNAs with modifications in the 3'-CCA end: differential effects on aminoacylation and polypeptide synthesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 10 389−10 393.
Tardif K.D., Horowitz J. Functional group recognition at the aminoacylation and editing sites of E. coli valyl-tRNA synthetase II RNA. 2004. V. 10. P. 493−503.
Malygin E.G., Zinoviev V.V., Fasiolo F., Kisselev L.L., Kochkina L.L., Achverdyan V.Z. Interaction of aminoacyl-tRNA synthetases and tRNA: positive and negative cooperativity of their active centers // Mol. Biol. Rep. 1976. V. 2. P. 445−454.
Jacques Y., Blanquet S. Interrelation between transfer RNA and amino-acid-activating sites of methionyl transfer RNA synthetase from Escherichia coli II Eur. J. Biochem. 1977. V. 79. p. 433−441.
Fasiolo F., Remy P., Holler E. Phenylalanyl-tRNA synthetase of baker’s yeast. Modulation of adenosine triphosphate-pyrophosphate exchange by transfer ribonucleic acid // Biochemistry. 1981. V. 20. P. 3851−3856.
Yarus M., Berg P. Recognition of tRNA by isoleucyl-tRNA synthetase. Effect of substrates on the dynamics of tRNA-enzyme interaction //J. Mol. Biol. 1969. V. 42. P. 171−189.
Mitra S.K., Chakraburtty K., Mehler A.H. Binding of transfer RNA and arginine to the arginine transfer RNA synthetase of Escherichia coli // J. Mol. Biol. 1970. V. 49. P. 139−156.
Hustedt H., Flossdorf J., Kula M.R. Interacting binding sites of isoleucyl-tRNA synthetase from Escherichia coli studied by equilibrium partition // Eur. J. Biochem. 1977. V. 74. P. 199−202.
Мое J.G., Piszkiewicz D. Isoleucyl transfer ribonucleic acid synthetase. Competitive inhibition with respect to transfer ribonucleic acid by blue dextran // Biochemistry. 1979. V. 18. P. 2810−2814.
Butorin A.S., Remy P., Vassilenko S.K., Ebel J.-P. Comparison of the hydrolysis patterns of several tRNAs by cobra venom ribonuclease in different steps of the aminoacylation reaction // Eur. J. Biochem. 1982. V. 121. P. 587−595.
Horz W., Zachau H.G. Complexes of aminoacyl-tRNA synthetases with tRNAs as studies by partial nuclease digestion // Eur. J. Biochem. 1973. V. 32. P. 1−14.
Hong K.-W., Ibba M., Weygand-Durasevic I., Rogers M.J., Thomann H.-U., Soli D. Transfer RNA-dependent cognate amino acid recognition by an aminoacyl-tRNA synthetase // EMBO J. 1996. V. 15. P. 1983−1991.
Yoshikawa M., Kato Т., Takenishi T. A novel method for phosphorylation of nucleosides to 5'-nucleotides // Bull. Soc. Chem. Jap. 1969. V. 42. P. 3505−3508.
Uhlenbeck O.C., Gumport R.I. T4 RNA ligase // The Enzymes / Boyer P. D. Ed. New York: Academic Press. 1982. V. 15. P. 31−58.
Лаврик О.И., Moop H.A., Невинский Г. А. Синтез аналогов (Ь-фенилаланинил)аденилата и исследование их взаимодействия с фенилаланил-тРНК-синтетазой из Е. coli II Биоорган, химия. 1978. Т. 4. С. 1480−1488.
Наякшин A.M. Трансформация Е. coli плазмидной ДНК // Методы молекулярной генетики и генной инженерии / Под ред. Салганика Р. И. Новосибирск: Наука. 1990. С. 39−44.
Watanabe К., Oshima Т., Iijima К., Yamaizumi Z., Nishimura S. Purification and thermal stability of several amino acid-specific tRNAs from an extreme thermophile, Thermus thermophilics HB8 // J. Biochem. (Tokyo). 1980. V. 87. P. 1−13.
Bischoff R., McLaughlin L.W. Isolation of specific tRNAs using an ionic-hydrophobic mixed-mode chromatographic matrix // Anal. Biochem. 1985. V. 51. P. 526−533.
Ankilova V.N., Reshetnikova L.S., Chernaya M.M., Lavrik O.I. Phenylalanyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus HB8. Purification and properties of the crystallizing enzyme // FEBS Lett. 1988. V. 227. P. 9−13.
Анкилова B.H., Лаврик О. И., Ходырева C.H. Фенилаланил-тРНК-синтетаза из Е. coli MRE-600: выделение и характеризация фермента // Прикл. биохимия и микробиология. 1984. Т. 20. С. 208−216.
Alford B.L., Chinault А.С., Jolly S.O., Hecht S.M. Preparation of tRNAs terminating in 2'- and 3'-deoxyadenosine // Methods Enzymol. 1979. V. 59. P. 121−134.
Ehresmann В., Imbault P., Weil J.H. Spectrophotometric determination of protein concentration in cell extracts containing tRNA’s and rRNA’s // Anal. Biochem. 1973. V. 54. P. 454−463.
Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248−254.
Igloi G.L. Interaction of tRNAs and of phosphorothioate-substituted nucleic acids with an organomercurial. Probing the chemical environment of thiolated residues by affinity electrophoresis // Biochemistry. 1988. V. 27. P. 3842−3849.
Lemaigre Dubreuil Y., Expert-Bezanfon A., Favre A. Conformation and structural fluctuations of a 218 nucleotides long rRNA fragment: 4-thiouridine as an intrinsic photolabelling probe // Nucleic Acids Res. 1991. V. 19. P. 3653−3660.
Silberklang M., Gillum A.M., RajBhandary U.L. Use of in vitro 32P labeling in the sequence analysis of nonradioactive tRNAs // Methods Enzymol. 1979. V. 59. P. 58−109.
Fayat G., Hountondji C., Blanquet S. Methionyl-tRNA synthetase from Escherichia coli. Inactivation and labeling by periodate-treated initiator tRNA // Eur. J. Biochem. 1979. V. 96. P. 87−92.
England Т.Е., Uhlenbeck O.C. З'-Terminal labelling of RNA with T4 RNA ligase // Nature. 1978. V. 275. P. 560−561.
Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики / Пер. с англ. Курганова Б. И. Москва: Мир. 1979. (Cornish-Bowden A. Principles of enzyme kinetics. Butterworths, London-Boston. 1976).
Bartmann P., Hanke Т., Hammer-Raber В., Holler E. Selective labelling of the P-subunit of L-phenylalanyl-tRNA synthetase from E. coli with N-bromoacetyl-L-phenylalanyl-tRNAphe // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1974. V. 60. P. 743−747.
Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. P. 680−685.
Hountondji C., Schmitter J.-M., Beauvallet C., Blanquet S. Affinity labeling of Escherichia coli phenylalanyl-tRNA synthetase at the binding site for tRNAPhe // Biochemistry. 1987. V. 26. P. 5433−5439.
Carey J. Gel retardation // Methods Enzymol. 1991. V. 208. P. 103−117.
Weeks K.M., Crothers D.M. RNA binding assays for Tat-derived peptides: implications for specificity//Biochemistry. 1992. V. 31. P. 10 281−10 287.
Otwinowski Z., Minor W. Processing of X-ray diffraction data collected processing in oscillation mode // Methods Enzymol. 1997. V. 276. P. 307−326.
Jones Т., Zou J., Cowtan S., Kjeldgaard M. Improved methods for building protein models in electron density maps and the location of errors in these models // Acta Crystallogr. A. 1991. V. 47. P. 110−119.
Laskowski R.A., MacArthur M.W., Moss D.S., Thornton J.M. PROCHECK: a program to check the stereochemical quality of protein structures // J. Appl. Cryst. 1993. V. 26. P. 283−291.
DeLano W.L. The PyMOL molecular graphics system / San Carlos, CA: DeLano Scientific LLC. 2002.
Guex N., Peitsch M.C. SWISS-MODEL and the Swiss-PdbViewer: An environment for comparative protein modeling // Electrophoresis. 1997. V. 18. P. 2714−2723.
Lin J., Huang J.-F. Evolution of phenylalanyl-tRNA synthetase by domain losing // Acta Biochim. Biophys. Sinica. 2003. V. 35. P. 1061−1065.
Szymanski M., Barciszewski J. Aminoacyl-tRNA synthetase database Y2K // Nucleic Acids Res. 2000. V. 28. P. 326−328.
Burley S.K., Petsko G.A. Aromatic-aromatic interaction: a mechanism of protein stabilization // Science. 1985. V. 229. P. 23−28.
Betts L., Xiang S" Short S.A., Wolfenden R., Carter C.W. Cytidine deaminase. The 2.3 A crystal structure of an enzyme: transition state analog complex // J. Mol. Biol. 1994. V. 235. P. 635−656.
Hanke Т., Bartmann P., Holler E. Quaternary structure and catalytic functioning of L-phenylalanine:tRNA ligase of Escherichia coli K10 // Eur. J. Biochem. 1975. V. 56. P. 605−615.
Зыкова H.A., Невинский Г. А., Лаврик О. И. Разделение субъединиц фенилаланил-тРНК-синтетазы из Escherichia coli MRE-600 с помощью метода аффинной хроматографии в диссоциирующих условиях // Молекуляр. биология. 1982. Т. 16. С. 1165−1172.
Ducruix A., Hounwanou N., Reinbolt J., Boulanger Y., Blanquet S. Purification and reversible subunit dissociation of overproduced Escherichia coli phenylalanyl-tRNA synthetase II Biochim. Biophys. Acta. 1983. V. 741. P. 244−250.
Bobkova E.V., Mashanov-Golikov A.V., Wolfson A., Ankilova V.N., Lavrik O.I. Comparative study of subunits of phenylalanyl-tRNA synthetase from Escherichia coli and Thermus thermophilus IIFEBS Lett. 1991. V. 290. P. 95−98.
Baltzinger M., Fasiolo F., Remy P. Yeast phenylalanyl-tRNA synthetase. Affinity and photoaffinity labelling of the stereospecific binding sites // Eur. J. Biochem. 1979. V. 97. P. 481−494.
Gabius H.J., von der Haar F., Cramer F. Purification by salting-out chromatography and properties of phenylalanyl-tRNA synthetase from turkey liver // Hoppe Seylers Z. Physiol. Chem. 1983. V. 364. P. 71−81.
Ходырева C.H., Невинский Г. А., Анкилова B.H., Лаврик О. И. Модификация фенилаланил-тРНК-синтетазы из Е. coli MRE-600 аденозин-5'-триметафосфатом // Молекуляр. биология. 1983. Т. 17. С. 1196−1203.
Lavrik O.I., Moor N.A., Khodyreva S.N. Phenylalanyl-tRNA synthetase from E. coli MRE-600: localization of the phenylalanine binding sites on the subunits by affinity reagents // Mol. Biol. Rep. 1982. V. 8. P. 123−126.
Moop H.A., Невинский Г. А., Анкилова B.H., Лаврик О. И. Синтез реакционноспособных аналогов фенилаланиниладенилата и исследование их взаимодействия с фенилаланил-тРНК-синтетазой из Е. coli MRE-600 // Биоорган, химия. 1983. Т. 9. С. 648−657.
Santi D.V., Dannenberg P.V., Satterly P. Phenylalanyl transfer ribonucleic acid synthetase from Escherichia coli. Reaction parameters and order of substrate addition // Biochemistry. 1971. V. 10. P. 4804−4812.
Berther J.M., Mayer P., Dutler H. Phenylalanyl-tRNA synthetase from yeast. Steady-state kinetic investigation of the reaction mechanism // Eur. J. Biochem. 1974. V. 47. P. 151−163.
Kisselev L.L., Fasiolo F., Malygin E.G., Zinoviev V.V. Kinetic mechanism of the 32P. ATP-PPj exchange catalyzed by yeast phenylalanyl-tRNA synthetase // FEBS Lett. 1975. V. 59. P. 254−257.
Hossain A. Purification and properties of phenylalanyl-tRNA synthetase from backer’s yeast // Canad. J. Biochem. 1975. V. 53. P. 1316−1322.
Thiebe R. Analysis of the steady-state mechanism of the aminoacylation of tRNAphe by phenylalanyl-tRNA synthetase from yeast //Nucleic Acids Res. 1978. V. 5. P. 2055−2071.
Lin S., Baltzinger M., Remy P. Fast kinetic study of yeast phenylalanyl-tRNA synthetase: an efficient discrimination between tyrosine and phenylalanine at the level of the aminoacyladenylate-enzyme complex//Biochemistry. 1983. V. 22. P. 681−689.
Lin S., Baltzinger M., Remy P. Fast kinetic study of yeast phenylalanyl-tRNA synthetase: role of tRNAphe in the discrimination between tyrosine and phenylalanine // Biochemistry. 1984. V. 23. P. 4109−4116.
Freist W., Sternbach H., Cramer F. Phenylalanyl-tRNA synthetase from yeast and its discrimination of 19 amino acids in aminoacylation of tRNAPhe-CCA and tRNAPhe-CCA (3 fNH2) // Eur. J. Biochem. 1996. V. 240. P. 526−531.
Santi D.V., Danenberg P.V. Phenylalanyl transfer ribonucleic acid synthetase from Escherichia coli. Analysis of the phenylalanine binding site // Biochemistry. 1971. V. 10. P. 4813−4820.
Ibba M., Kast P., Hennecke H. Substrate specificity is determined by amino acid binding pocket size in Escherichia coli phenylalanyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 7107−7112.
Roy H., Ling J., Irnov M., Ibba M. Post-transfer editing in vitro and in vivo by the p subunit of phenylalanyl-tRNA synthetase // EMBO J. 2004. V. 23. P. 4639−4648.
Igloi G.L., von der Haar F., Cramer F. Aminoacyl-tRNA synthetases from yeast: generality of chemical proofreading in the prevention of misaminoacylation of tRNA // Biochemistry. 1978. V. 17. P. 3459−3468.
Edelman P., Gallant J. On the translational error theory of aging // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. V. 74. P. 3396−3398.
Loftfield R.S., Vanderjagt D. The frequency of errors in protein biosynthesis // Biochem. J. 1972. V.128. P.1353−1356.
Datta D., Wang P., Carrico I.S., Mayo S.L., Tirrell D.A. A designed phenylalanyl-tRNA synthetase variant allows efficient in vivo incorporation of aryl ketone functionality into proteins // J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124. P. 5652−5653.
Furter R. Expansion of the genetic code: site-directed p-fluoro-phenylalanine incorporation in Escherichia coli // Protein Sci. 1998. V. 7. P. 419−426.
Ibba M., Hennecke H. Relaxing the substrate specificity of an aminoacyl-tRNA synthetase allows in vitro and in vivo synthesis of proteins containing unnatural amino acids // FEBS Lett. 1995. V. 364. P. 272−275.
Kirshenbaum K., Carrico I., Tirrell D. Biosynthesis of proteins incorporating a versatile set of phenylalanine analogs // ChemBioChem. 2002. V. 3. P. 235−237.
Ling J., Roy H., Ibba M. Mechanism of tRNA-dependent editing in translational quality control // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 72−77.
Fersht A.R. Editing mechanisms in protein synthesis. Rejection of valine by the isoleucyl-tRNA synthetase//Biochemistry. 1977. V. 16. P. 1025−1030.
Hendrickson T.L., Nomanbhoy T.K., de Crecy-Lagard V., Fukai S., Nureki O., Yokoyama S., Schimmel P. Mutational separation of two pathways for editing by a class I tRNA synthetase // Mol. Cell. 2002. V. 9. P. 353−362.
Fukunaga R., Yokoyama S. Structural basis for substrate recognition by the editing domain of isoleucyl-tRNA synthetase // J. Mol. Biol. 2006. V. 359. P. 901−912.
Moodie S.L., Mitchell J.B., Thornton J.M. Protein recognition of adenylate: an example of a fuzzy recognition template 11 J. Mol. Biol. 1996. V. 263. P. 486−500.
Beebe K., Ribas de Pouplana L., Schimmel P. Elucidation of tRNA-dependent editing by a class II tRNA synthetase and significance for cell viability // EMBO J. 2003. V. 22. P. 668−675.
Turner J.M., Larsen N.A., Basran A., Barbas C.F.III, Bruce N.C., Wilson I.A., Lerner R.A. Biochemical characterization and structural analysis of a highly proficient cocaine esterase // Biochemistry. 2002. V. 41. P. 12 297−12 307.
Schmitt E., Mechulam Y., Fromant M., Plateau P., Blanquet S. Crystal structure at 1.2 A resolution and active site mapping of Escherichia coli peptidyl-tRNA hydrolase // EMBO J. 1997. V. 16. P.4760−4769.
Fromant M., Ferri-Fioni M.L., Plateau P., Blanquet S. Peptidyl-tRNA hydrolase from Sulfolobus solfataricus //Nucleic Acids Res. 2003. V. 31. P. 3227−3235.
Ferri-Fioni M.L., Schmitt E., Soutourina J., Plateau P., Mechulam Y., Blanquet S. Structure of crystalline D-Tyr-tRNATyr deacylase. A representative of a new class of tRNA-dependent hydrolases III Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 47 285−47 290.
Ferri-Fioni M.L., Fromant M., Bouin A.P., Aubard C., Lazennec C., Plateau P., Blanquet S. Identification in archaea of a novel D-Tyr-tRNATyr deacylase II J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 27 575−27 585.
Roy H., Ling J., Alfonzo J., Ibba M. Loss of editing activity during the evolution of mitochondrial phenylalanyl-tRNA synthetase // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 38 186−38 192.
Bullard M.J., Cai Y.-C., Demeler В., Spremulli L.L. Expression and characterization of a human mitochondrial phenylalanyl-tRNA synthetase II J. Biol. Chem. 1999. V. 288. P. 567−577.
Lue S.W., Kelley S.O. An aminoacyl-tRNA synthetase with a defunct editing site // Biochemistry. 2005. V. 44. P. 3010−3016.
Sharma N., Furter R., Kast P., Tirrell D.A. Efficient introduction of aryl bromide functionality into proteins in vivo IIFEBS Lett. 2000. V. 467. P. 37−40.
Bentin Т., Hamzavi R., Salomonsson J., Roy H., Ibba M., Nielsen P.F. Photoreactive bicyclic amino acids as substrates for mutant Escherichia coli phenylalanyl-tRNA synthetase // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 19 839−19 845.
Kwon I., Kirshenbaum K., Tirrel D.A. Breaking the degeneracy of the genetic code // J. Amer. Chem. Soc. 2003. V. 125. P. 7512−7513.
Kwon I., Wang P., Tirrel D.A. Design of a bacterial host for site-specific incorporation of^{-bromophenylalanine} into recombinant proteins // J. Amer. Chem. Soc. 2006. V. 128. P.11 778−11 783.
Kwon I., Tirrel D.A. Site-specific incorporation of tryptophan analogues into recombinant proteins in bacterial cells // J. Amer. Chem. Soc. 2007. V. 129. P. 10 431−10 437.
Yu X.Y., Finn J., Hill J.M., Wang Z.G., Keith D., Silverman J., Oliver N. A series of heterocyclic inhibitors of phenylalanyl-tRNA synthetases with antibacterial activity // Bioorg. Med, Chem. Lett. 2004. V. 14. P. 1343−1346.
Yu X.Y., Finn J., Hill J.M., Wang Z.G., Keith D., Silverman J., Oliver N. A series of spirocyclic inhibitors of phenylalanyl-tRNA synthetases // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2004. V. 14. P. 1339−1342.
Finn J., Tao J. Aminoacyl-tRNA synthetases as anti-infective drug targets // The aminoacyl-tRNA synthetases / Ibba M., Francklyn C. and Cusack S. Eds. Georgetown, TX: Landes Bioscience. 2005. P. 405−413.
Ladner J.E., Jack A., Robertus J.D., Brown R.S., Rhodes D., Clark B.F.C., Klug A. Structure of yeast phenylalanine transfer RNA at 2.5 A resolution // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. V. 69. P. 3063−3067.
Bobkova E.V., Stepanov V.G., Lavrik O.I. A comparative study of the relationship between thermostability and function of phenylalanyl-tRNA synthetases from Escherichia coli and Thermus thermophilus // FEBS Letters. 1992. V. 302. P. 54−56.
Behlen L.S., Sampson J.R., DiRenzo A.B., Uhlenbeck O.C. Lead-catalyzed cleavage of yeast tRNAphe mutants // Biochemistry. 1990. V. 29. P. 2515−2523.
Behlen L.S., Sampson J.R., Uhlenbeck O.C. An ultraviolet light-induced crosslink in yeast tRNAphe //Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 4055−4059.
Atmadja J., Brimacombe R., Blocker H., Frank R. Investigation of the tertiary folding of Escherichia coli 16S RNA by in situ intra-RNA cross-linking within 30S ribosomal subunits //Nucleic Acids Res. 1985. V. 13. P. 6919−6936.
Bergstrom D.E., Leonard N.J. Photoreaction of 4-thiouracil with cytosine. Relation to photoreactions in Escherichia coli transfer ribonucleic acids // Biochemistry. 1972. V. 11. P. 1−9.
Branch A.D., Benenfeld B.J., Robertson H.D. Ultraviolet light-induced crosslinking reveals a unique region of local tertiary structure in potato spindle tuber viroid and HeLa 5S RNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. V. 82. P. 6590−6594.
Downs W.D., Cech T.R. An ultraviolet-inducible adenosine-adenosine cross-link reflects the catalytic structure of the Tetrahymena ribozyme // Biochemistry. 1990. V. 29. P. 5605−5613.
Favre A., Yaniv M., Michelson A.M. The photochemistry of 4-thiouridine in Escherichia coli tRNAVali // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1969. V. 37. P. 266−271.
Yaniv M., Favre A., Barrell B.G. Structure of transfer RNA. Evidence for interaction between two non-adjacent nucleotide residues in tRNA from Escherichia coli II Nature. 1969. V. 223. P.1331−1333.
Davis D.R., Poulter C.D. 1H-15N NMR studies of Escherichia coli tRNAPhe from hisT mutants: a structural role for pseudouridine // Biochemistry. 1991. V. 30. P. 4223−4231.
Davanloo P., Sprinzl M., Watanabe K., Albani M., Kersten H. Role of ribothymidine in the thermal stability of transfer RNA as monitored by proton magnetic resonance // Nucleic Acids Res. 1979. V. 6. P. 1571−1581.
Frausto da Silva J.J.R., Williams R.J.P. The spatial distribution of magnesium // The biological chemistry of the elements. The inorganic chemistry of life / Oxford: Oxford University Press. 2001. P. 251−252.
Vieille C., Zeikus G.J. Hyperthermophilic enzymes: sources, uses, and molecular mechanisms for thermostability // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2001. V. 65. P. 1−43.
Hou Y.-M., Schimmel P. Functional compensation of a recognition-defective transfer RNA by a distal base-pair substitution // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 10 310−10 314.
Bruce G.A., Uhlenbeck O.C. Specific interaction of anticodon loop residues with yeast phenylalanyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1982. V. 21. P. 3921−3926.
Wittenberg W.L., Uhlenbeck O.C. Specific replacement of functional groups of uridine-33 in yeast phenylalanine transfer ribonucleic acid // Biochemistry. 1985. V. 24. P. 2705−2712.
Sprinzl M., Steegborn C., Hiibel F., Steinberg S. Compilation of tRNA sequences and sequences of tRNA genes //Nucleic Acids Res. 1996. V. 24. P. 68−72.
Kholod N., Pan’kova N., Ksenzenko V., Kisselev L. Aminoacylation of tRNA gene transcripts is strongly affected by 3'-extended and dimeric substrate RNAs // FEBS Lett. 1998. V. 426. P. 135−139.
Kholod N., Vassilenko K., Shlyapnikov M., Ksenzenko V., Kisselev L. Preparation of active tRNA gene transcripts devoid of 3'-extended products and dimers // Nucleic Acids Res. 1998. V. 26. P. 2500−2501.
Favre A. 4-Thiouridine as an intrinsic photoaffinity probe of nucleic acid structure and interactions // Bioorganic Photochemistry: Photochemistry and Nucleic Acids / Morrison H. Ed. New York: Inc. Wiley & Sons. 1990. P. 379−425.
Favre A., Saintome C., Fourrey J.-L., Clivio P., Laugaa P. Thionucleobases as intrinsic photoaffinity probes of nucleic acid structure and nucleic acid-protein interactions // J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 1998. V. 42. P. 109−124.
Wower J., Rosen K.V., Hixson S.S., Zimmermann R.A. Recombinant photoreactive tRNA molecules as probes for cross-linking studies // Biochimie. 1994. V. 76. P. 1235−1246.
Сергиев П.В., Донцова О. А., Богданов А. А. Изучение структуры прокариотической рибосомы биохимическими методами: судный день (обзор) // Молекуляр. биология. 2001. Т. 35. С. 559−583.
Tanner N.K., Hanna M.M., Abelson J. Binding interactions between yeast tRNA ligase and a precursor transfer ribonucleic acid containing two photoreactive uridine analogues // Biochemistry. 1988. V. 27. P. 8852−8861.
Favre A., Ballini J.P., Holler E. Phenylalanyl-tRNA synthetase induced conformational change of Escherichia coli tRNAPhe // Biochemistry. 1979. V. 13. P. 2887−2895.
Chang K.-Y., Varani G., Bhattacharya S., Choi H., McClain W.H. Correlation of deformability at a tRNA recognition site and aminoacylation specificity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P. 11 764−11 769.
Dessen P., Ducruix A., Hountondji C., May R.P., Blanquet S. Neutron scattering study of the binding of tRNAPhe to Escherichia coli phenylalanyl-tRNA synthetase // Biochemistry. 1983. V. 22. P.281−284.
Lechler A., Kreutzer R. Domains of phenylalanyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus required for aminoacylation // FEBS Lett. 1997. V. 420. P. 139−142.
Park S.J., Hou Y.-M., Schimmel P. A single base pair affects binding and catalytic parameters in the molecular recognition of a transfer RNA // Biochemistry. 1989. V. 28. P. 2740−2746.
Glasfeld E., Landro J.A., Schimmel P. C-Terminal zinc-containing peptide required for RNA recognition by a class I tRNA synthetase // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 4139−4145.
Ohannesian D.W., Hou Y.-M. Mutational analysis of a leucine heptad repeat motif in a class I aminoacyl-tRNA synthetase //Biochemistry. 1996. V. 35. P. 14 405−14 412.
Bullock T.L., Sherlin L.D., Perona J.J. Tertiary core rearrangements in a tight binding transfer RNA aptamer//Nat. Struct. Biol. 2000. V. 7. P. 497−504.
Gale A.J., Shi J.-P., Schimmel P. Evidence that specificity of microhelix charging by a class I tRNA synthetase occurs in the transition state of catalysis // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 608−615.
Xin Y., Li W., First E.A. The 'KMSKS' motif in tyrosyl-tRNA synthetase participates in the initial binding oftRNATyr// Biochemistry. 2000. V. 39. P. 340−347.
Zhang C.-M., Perona J.J., Ryu K., Francklyn C., Hou Y.-M. Distinct kinetic mechanisms of the two classes of aminoacyl-tRNA synthetases // J. Mol. Biol. 2006. V. 361. P. 300−311.
Fraser Т.Н., Rich A. Amino acids are not all initially attached to the same position on transfer RNA molecules // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. V. 72. P. 3044−3048.
Sprinzl M., Cramer F. Site of aminoacylation of tRNAs from E. coli with respect to the 2'- or 3'-hydroxyl group of the terminal adenosine // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. V. 72. P. 3049−3053.
Chinault A.C., Tan K.H., Hassur S.M., Hecht S.M. Initial position of aminoacylation of individual Escherichia coli, yeast, and calf liver transfer RNAs // Biochemistry. 1977. V. 16. P. 766−776.
Knorre D.G. Stepwise tRNA recognition mechanism and its kinetic consequences // FEBS Lett. 1975. V. 58. P. 50−52.
Fraser Т.Н., Rich A. The preparation of tRNA terminating in 3'-amino-3'-deoxyadenosine and 2'-amino-2'-deoxyadenosine // Methods Enzymol. 1979. V. 59. P. 134−145.
Овчинников Ю.А. Нуклеиновые кислоты. Ферменты, расщепляющие РНК // Биоорганическая химия / Москва: Просвещение. 1987. С. 312−314.
Кнорре Д.Г., Сенженко Л. П., Теплова Н.М. N-Ацетилфенилаланил-тРНК из Escherichia coli: гидролитическая устойчивость и модификация 2', 3'-0−4[(Ы-2-хлорэтил-Ы-метиламино)-бензилиден.-уридин-5'-метилфосфатом // Молекуляр. биология. 1970. Т. 4. С. 749−753.
Grawunder U., Schon A., Sprinzl М. Sequence and base modifications of two phenylalanine tRNAs from Thermus thermophilics HB8 // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 137.
Gorshkova I.I., Lavrik O.I. The influence of the ATP, amino acids and their analogs on the kinetics of the affinity labelling of the phenylalanyl-tRNA synthetase // FEBS Lett. 1975. V. 52. P. 135−138.
Gorshkova I.I., Knorre D. G, Lavrik O.I., Nevinsky G.A. Affinity labelling of phenylalanyl-tRNA synthetase from E. coli MRE-600 by E. coli tRNAphe containing photoreactive group // Nucleic Acids Res. 1976. V.3.P. 1577−1589.
Akhverdyan V.Z., Kisselev L.L., Knorre D. G, Lavrik O.I., Nevinsky G.A. Affinity labelling of tryptophanyl-transfer-RNA synthetase // J. Mol. Biol. 1977. V. 113. P. 475−501.
Madore E., Lipman R.S., Hou Y.-M., Lapointe J. Evidence for unfolding of the single-stranded GCCA З'-end of a tRNA on its aminoacyl-tRNA synthetase from a stacked helical to a foldback conformation // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 6791−6798.
Noel D., Nikaido K., Ames G.F. A single amino acid substitution in a histidine-transport protein drastically alters its mobility in sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis // Biochemistry. 1979. V. 18. P. 4159−4165.
Lee C.P., Mandal N., Dyson M.R., RajBhandary U.L. The discriminator base influences tRNA structure at the end of the acceptor stem and possibly its interaction with proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 7149−7152.
Wang В., Zhou J., Lodder M., Anderson R.D., Hecht S.M. Tandemly activated tRNAs as participants in protein synthesis // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 13 865−13 868.
Liu W., Huang Y.-W., Eriani G., Gangloff J., Wang E.-D., Wang Y.-L. A single base substitution in the variable pocket of yeast tRNAArg eliminates species-specific aminoacylation // Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1473. P. 356−362.
Perona J.J., Hou Y.-M. Indirect readout of tRNA for aminoacylation // Biochemistry. 2007. V. 46. P. 10 419−10 432.

Заполнить форму текущей работой