Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Роль белок-липидных взаимодействий в регуляции каналоформерной активности сирингомицина Е

Диссертация: Роль белок-липидных взаимодействий в регуляции каналоформерной активности сирингомицина Е
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Антимикробные пептиды природного и синтетического происхождения являются предметом многочисленных исследований, направленных на установление молекулярных механизмов их биологической активности (Zasloff, 2002). Модель взаимодействия пептида с клеткой-мишенью предполагает, что липиды внешнего монослоя цитоплазматической мембраны участвуют в образовании трансмембранных пор при встраивании пептида… Читать ещё >

Роль белок-липидных взаимодействий в регуляции каналоформерной активности сирингомицина Е (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Актуальность исследования
  • Цели и задачи исследования
  • Научная новизна
  • Теоретическое и практическое значение работы
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Механизм действия антимикробных пептидов. Образование трансмембранных пор
    • 1. 2. Биологическая активность фитотоксинов, продуцируемых бактериями Pseudomonas syringae
    • 1. 3. Образование трансмембранных пор сирингомицином Е
    • 1. 4. Связь каналоформерной активности сирингомицина Е с его биологической активностью
    • 1. 5. Взаимодействие цитоскелета с цитоплазматической мембраной. Регуляция связывания актина
      • 1. 5. 1. Взаимодействие актина с мембраной через актин-связывающие ^ белки
      • 1. 5. 2. Непосредственное взаимодействие актина с липидным бислоем
    • 1. 6. Влияние цитоскелета на ионный транспорт
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Материалы
    • 2. 2. Методы исследования
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Эффект G- и F-актина на проводимость токсинмодифицированных БЛМ
    • 3. 2. Роль электростатических и гидрофобных взаимодействий в «эффекте актина»
    • 3. 3. Влияние заряженных полимеров на проводимость СМЕ-канала при
  • Ф цис- и транс-добавке
    • 3. 4. Кооперативная адсорбция на БЛМ соединений, увеличивающих каналоформерную активность СМЕ
    • 3. 5. Анализ процесса увеличения размеров агрегатов, образованных актином, ПЛТ или ПК

Актуальность исследования.

Антимикробные пептиды природного и синтетического происхождения являются предметом многочисленных исследований, направленных на установление молекулярных механизмов их биологической активности (Zasloff, 2002). Модель взаимодействия пептида с клеткой-мишенью предполагает, что липиды внешнего монослоя цитоплазматической мембраны участвуют в образовании трансмембранных пор при встраивании пептида в мембрану. Активность многих пептидов зависит от заряда липидных молекул, их спонтанной кривизны, а также от наличия стеринов в составе мембраны, что определяет селективность их действия (Matsuzaki, 1999; Sobko et al., 2006). Типичным представителем антимикробных пептидов является группа фитотоксинов, продуцируемых бактериями Pseudomonas syringae pv. syringae — сирингомицин E (СМЕ), сирингопептин 22А, сирингостатин, А и сиринготоксин Б. Цитотоксичность вышеуказанных липодепсипетидов определяется их способностью образовывать ионные поры в плазматической мембране клеток-мишеней (Zhang and Takemoto, 1986; Hutchison et al., 1995; Carpaneto et al., 2002; Гурьнев и др., 2002а).

Использование бислойных липидных мембран (БЛМ) дает возможность моделировать плазматическую мембрану и изучать взаимодействия белков и пептидов с мембраной, а также ответить на вопрос о факторах, влияющих на биологическую активность экзогенных каналоформеров.

Введение

фитотоксина с одной (цис-) стороны бислойной липидной мембраны приводит к образованию ионных каналов (Feigin et al., 1996; Щагина и др., 1998). Каналы, образуемые фитотоксинами, характеризуются потенциал-зависимостью их открывания/закрывания, преимущественно анионной селективностью, зависимостью проводимости от липидного состава БЛМ и трансмембранной разности потенциалов (Щагина и др., 1998; Malev et al., 2002). Свойства каналов зависят от стеринового состава мембран, так в холестерин-содержащих бислоях скорость формирования каналов, образованных сирингомицином Е (СМЕ-каналов), гораздо ниже, чем в мембранах, содержащих эргостерин (Feigin е1 а1., 1997). Сравнение коэффициентов проницаемости модифицированных СМЕ эритроцитарных мембран и БЛМ для катионов при одинаковых молекулярных соотношениях токсин/липид показало, что ионная проницаемость эритроцитарных мембран существенно выше, чем БЛМ. Можно предположить, что, помимо липидного состава мембран, активность сирингомицина Е определяется внутриклеточными структурами, например, элементами цитоскелета, взаимодействующего с мембраной. Известно, что функционирование многих ионных каналов клетки зависит от белков цитоскелета. Предварительные исследования показали, что мембранная активность сирингомицина Е зависит от присутствия глобулярного актина с противоположной введению токсина стороны БЛМ (вишеу е1 а1., 2003).

В данной работе изучено влияние белков цитоскелета на мембранную активность сирингомицина Е (СМЕ) и его аналогов. Данные, свидетельствующие о связи между динамическими перестройками цитоскелета и активностью ионных каналов в мембране, позволяют говорить о непосредственном участии белков цитоскелета в процессах ионного транспорта (Ие?и1уаеу е1 а1., 2000; 81агшс11епко е! а1., 2005). Тем не менее, мало известно о возможности влияния внутриклеточных белков на функционирование экзогенных соединений, что определяет актуальность данного исследования.

Цель и задачи исследования

.

Цель данной работы — установление механизма влияния белков цитоскелета на каналоформерную активность сирингомицина Е и его аналогов в бислойных липидных мембранах. Для достижения поставленной цели решали следующие задачи:

1) исследовать изменение проводимости БЛМ, модифицированных сирингомицином Е и его аналогами, при введении в околомембранный раствор вили Б-актина, других белков цитоскелета, а также синтетических полимеров, моделирующих различные участки белковых молекул;

2) провести сравнительный анализ характеристик ионных каналов, образуемых токсином в отсутствие и в присутствии вышеуказанных белков и полимеров;

3) изучить кинетику тока при различной последовательности введения СМЕ и соединений, увеличивающих каналоформерную активность токсина, а также зависимость трансмембранного тока от концентрации актина и полимеров.

4) разработать теоретический подход, описывающий механизм сорбции актина и синтетических полимеров на мембране.

Научная новизна.

Впервые показано, что каналоформерная активность липодепсипептидов СМЕ, СП22А, ССА и СТБ в модельных липидных мембранах регулируется актином, но не альфа-актинином или винкулином — белками, также входящими в состав цитоскелета. Сорбция актина на бислойной липидной мембране имеет кооперативный характер и сопровождается образованием агрегатов сорбирующегося вещества, главным образом, за счет гидрофобных белок-липидных взаимодействий. Предложен механизм влияния актина на каналоформерную активность фитотоксинов, согласно которому агрегаты актина изменяют структуру мембраны, что приводит к увеличению числа предшественников фитотоксиновых каналов и (или) константы скорости их открывания. Данные, полученные в ходе работы, показывают, что биологическое действие липодепсипетидов, продуцируемых бактериями Pseudomonas syringae pv. syringae, может регулироваться внутриклеточными компонентами клеток-мишеней.

Теоретическое и практическое значение.

Полученные данные о влиянии актина на каналоформерную активность фитотоксинов в модельных мембранах развивают представления о роли кортикального актина в регуляции активности ионных каналов и образовании экзогенными соединениями липидных пор в клеточных мембранах. Несомненную ценность представляют сведения о возможности непосредственного взаимодействия глобулярного и фибриллярного актина с мембраной. Показано, что амфифильные синтетические полимеры — полианион Кенига и полилизинтриптофан, могут быть использованы для тестирования вклада заряженных и гидрофобных групп белковых молекул при их взаимодействии с мембраной. Результаты, полученные в ходе исследования, показали, что актин формирует на мембране агрегаты, и способность к агрегации является необходимым условием влияния на активность СМЕ.

ВЫВОДЫ.

1. Проводимость Б JIM, модифицированных с цис-стороны фитотоксинами сирингомицином Е, сирингостатином А, сирингопептином 22А или сиринготоксином Б, существенно увеличивается при введении F-или G-актина с /яраяс-стороны мембраны и не изменяется при введении актина с z/ис-стороны.

2. Актин-индуцированное увеличение проводимости СМЕ-модифицированных мембран обусловлено только ростом числа функционирующих СМЕ-каналов.

3. Благодаря гидрофобным белок-липидным взаимодействиям актин кооперативно сорбируется на БЛМ с образованием агрегатов, что говорит о возможности непосредственного взаимодействия глобулярного и фибриллярного актина с мембраной. Сорбция актина на мембране имеет необратимый характер.

4. Согласно предложенной теоретической модели, после образования зародышей агрегатов дальнейшая сорбция актина приводит к увеличению размеров агрегатов, а не их числа. Образование на транс-монослое агрегатов приводит к росту эффективной концентрации предшественника каналов на мембране, что увеличивает число функционирующих СМЕ-каналов.

5. Полученные результаты позволяют полагать, что кортикальный актин клеток-мишеней может участвовать в биологической активности липодепсипептидов, продуцируемых Pseudomonas syringae.

3.6.

Заключение

.

Таким образом, проведенные исследования показали, что каналоформерная активность СМЕ, токсина, продуцируемого бактериями Pseudomonas syringae pv. syringae может регулироваться внутриклеточными компонентами, в частности белками цитоскелета, Gи F-актином, но не альфа-актинином или винкулином. Об этом говорит зависимость числа функционирующих СМЕ-каналов от концентрации актина, введенного только с транс-стороны мембраны, модифицированной СМЕ с цис-стороны («эффект актина»). Транс-добавки Gили F-актина увеличивают проводимость мембран, модифицированных другими липодепсипептидами — сирингопептином 22А, сирингостатином, А или сиринготоксином Б, факт, указывающий на общность механизма действия актина на эту группу токсинов.

Анализ кинетических параметров СМЕ-каналов в отсутствие вили Б-актина и в условиях равновесия по адсорбции актина на мембране показал, что рост числа функционирующих СМЕ-каналов в присутствии актина происходит в результате увеличения концентрации предшественников СМЕ-каналов и (или) константы скорости их открывания. Использование синтетических полимеров, моделирующих различные участки молекулы актина, позволило сделать вывод о превалирующей роли гидрофобных белок-липидных взаимодействий в сорбции актина на мембране. Отсутствие влияния на каналоформерную активность СМЕ других белков, сорбция которых на мембране также обусловлена гидрофобными взаимодействиями, заставило считать наличие гидрофобных взаимодействий в сорбции актина необходимым, но не достаточным условием феномена увеличения каналоформерной активности токсина. Обнаруженный сигмоидальный вид зависимости числа функционирующих СМЕ-каналов от концентрации актина позволил связать увеличение каналоформерной активности СМЕ с образованием агрегатов на поверхности мембраны, а теоретический анализ наблюдаемых изменений позволил предложить гипотезу увеличения каналоформерной активности токсина. «Эффект актина» обусловлен изменением структуры мембраны, вызванным кооперативной сорбцией на ней актина за счет гидрофобных взаимодействий и образованием новой фазы — агрегатов в результате дополнительных белок-белковых взаимодействий, т. е. обязательным условием «эффекта актина» является способность сорбирующихся молекул к агрегации (полимеризации) на поверхности мембраны. Подтверждением этой гипотезы явился тот факт, что неспособный к агрегации расщепленный трипсином актин, оказывает незначительный, по сравнению с в-актином, эффект на каналоформерную активность СМЕ. Кинетический анализ роста числа СМЕ-каналов от концентрации сорбирующихся на мембране соединений позволил сделать заключение о природе роста размеров агрегатов — структур, наличие которых было обнаружено в результате обработки данных по равновесной адсорбции. Рост размера агрегата, образованного молекулами актина, происходит за счет их непосредственной адсорбции из раствора.

Следует специально отметить установленную в работе возможность непосредственного взаимодействия ви Бактина с мембраной и превалирующую роль гидрофобных взаимодействий в этом процессе.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Н., Гурьнев Ф. А., Кузнецова И. М., Такемото Дж., Туроверов К. К., Малев В. В., Щагина Л. В. 2004. Взаимодействие фибриллярного актина с липидным бислоем вызывает увеличение каналоформерной активности сирингомицина Е. Цитология. 46:628 633.
  2. А.Н., Щагина Л. В., Туроверов К. К., Кузнецова И. М., Такемото Д., Малев В. В. 2006. Влияние кооперативной адсорбции макромолекул на каналоформеную активность сирингомицина Е в бислойных липидных мембранах. Биол. мембраны. 23:248−257.
  3. Ф.А., Каулин Ю. А., Тихомирова A.B., Вангспа Р., Такемото Д., Малев В. В., Щагина Л. В. 2002а. Активность токсинов, продуцируемых Pseudomonas syringae pv. syringae, в модельных иклеточных мембранах. Цитология. 44:296−304.
  4. Ф.А., Каулин Ю. А., Такемото Д., Щагина Л. В., Малев В. В. 2002b. Роль заряда и дипольного момента мембранных липидов в воротных свойствах ионных каналов, индуцируемых сирингомицином Е. Биол. мембраны. 19:244−250.
  5. Ф.А., Бессонов А. Н., Такемото Д., Щагина Л. В., Малев В. В. 2004. Проводимость ионных каналов, индуцируемых сирингомицином Е, в асимметричных по поверхностному заряду бислойных липидных мембранах. Биол. мембраны. 21:325−332.
  6. В.Г., Берестовский Г. Н. 1981. Динамическая структуралипидного бислоя. Изд-во Наука. Москва.
  7. В.В., Матвеева А. И. 1981. Кинетика растекания капель на свободных жидких пленках. ДАН СССР. 261:685−689.
  8. В.В., Матвеева А. И. 1983. Кинетика образования бислойной липидной мембраны. Биофизика. 28:50−55.
  9. В.В., Каулин Ю. А., Безруков С. М., Гурьнев Ф. А., Такемото Д., Щагина JI.B. 2000. Кинетика открывания закрывания каналов, образованных сирингомицином Е в липидных бислоях. Биол. мембраны. 17:653−665.
  10. В.В., Каулин Ю. А., Гурьнев Ф. А., Безруков С. М., Такемото Д., Щагина JI.B. 2001. Эффекты пространственного распределения заряда в проводимости одиночных каналов, образованных сирингомицином Е в липидных бислоях. Биол. мембраны. 18: 145 153.
  11. Е.А., Антоненко Ю. Н., Мелик-Нубаров Н.С., Ягужинский JI.C. 2002. Влияние синтетических амфифильных полианионов на транспорт ионов через плоскую бислойную липидную мембрану. Биол. мембраны. 19: 347−350.
  12. А.И. 1967. Фазовое равновесие и поверхностные явления. Изд-во Химия. Ленинград.
  13. К.К., Бикташев А. Г., Дорофеюк A.C., Кузнецова И. М. 1998. Комплекс аппаратных и программных средств для изучения спектральных, поляризационных и кинетических характеристик флуоресценции в растворе. Цитология. 40:806−817.
  14. А.Н., Дамаскин Б. П. 1967. Адсорбция органических соединений на электродах. В книге «Современные основы электрохимии». Изд-во Мир. Москва.
  15. Л.В., Каулин Ю. А., Фейгин A.M., Такемото Д., Бранд Д., Малев В. В. 1998. Зависимость свойств ионных каналов, образованных антибиотиком сирингомицином Е в липидныхбислоях, от концентрации электролита в водной фазе. Биол. мембраны. 15:433−446.
  16. D., Wang M.D. 1994. Reduction-of-dimensionality kinetics at reaction-limited cell surface receptors. Biophys. J. 66:588−600.
  17. E.B., Draeger A. 2000. Annexins in cell membrane dynamics. Ca (2+)-regulated association of lipid microdomains. J. Cell Biol. 150:1113−11 124.
  18. Backman P.A., DeVay J.E. 1971. Studies on the mode of action and biogenesis of the phytotoxin syrigomycin. Physiol. Plant Pathol. 1:215 234.
  19. Bakolitsa C., de Pereda J.M., Bagshaw C.R., Critchley D.R., Liddington R.C. 1999. Crystal structure of the vinculin tail suggests a pathway for activation. Cell. 99:603−613.
  20. Bakolitsa C., Cohen D.M., Bankston L.A., Bobkov A.A., Cadwell G.W., Jennings L., Critchley D.R., Craig S. W,. Liddington R.C. 2004. Structural basis for vinculin activation at sites of cell adhesion. Nature. 430:583 586.
  21. M.R., Guittet E. 1996. Structure and activity of persicomycins, toxins produced by a Pseudomonas syringae pv. persicae/Prunus persica isolate. Eur. J. Biochem. 239:702−709.
  22. G., Sharpe J.C., Galanis J., Brandt T.B., Hardwick J.M., Zimmerberg J. 2002. Bax-type apoptotic proteins porate pure lipidbilayers through a mechanism sensitive to intrinsic monolayer curvature. J. Biol. Chem. 277:49 360^9365.
  23. B., Zasloff M., Opella S.J. 1993. Structure and orientation of the antibiotic peptide magainin in membranes by solid-state nuclearmagnetic resonance spectroscopy. Protein Sei. 2:2077−2084.
  24. C.L., Young S.A., Mitchell R.E. 1991. Conservation of Plasmid DNA Sequences in Coronatine-Producing Pathovars of Pseudomonas syringae. Appl. Environ. Microbiol. 57:993−999.
  25. Bender C.L., Alarcon-Chaidez F., Gross D.C. 1999. Pseudomonas syringae Phytotoxins: mode of action, regulation, and biosynthesis by peptide and polyketide synthetases. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 63:266 292.
  26. B.K., Prat A.G., Cantiello H.F., Ausiello D.A., Fuller C.M., Jovov B., Benos D.J., Ismailov I.I. 1996. Regulation of epithelial sodium channels by short actin filaments. J. Biol. Chem. 271:17 704−17 710.
  27. BessalIe R., Kapitkovsky A., Gorea A., Shalit I., Fridkin M. 1990. All-D-magainin: chirality, antimicrobial activity and proteolytic resistance. FEBSLett. 274:151−155.
  28. A.N., Schagina L.V., Takemoto J.Y., Gurnev P.A., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., Malev V.V. 2006. Actin and amphiphilic polymers influence on channel formation by syringomycin E in lipid bilayers. Eur. Biophys. J. 35: 382−392.
  29. S.M. 2000. Functional consequences of lipid packing stress. Curr. Opin. In Colloid and Interface Sei. 5:237−243.
  30. A.P., Takemoto J.Y. 1987. Bacterial Phytotoxin, syringomycin, induces a protein kinase-mediated phosphorylation of red beet plasma membrane polypeptides. Proc Natl Acad Sei USA. 84:6755−6759.
  31. A.P., Zhang L., Bachmann R.C., Takemoto J.Y. 1987. Mechanism of Action of Pseudomonas syringae Phytotoxin, syringomycin: stimulation of red beet plasma membrane ATPase activity. Plant Physiol. 83:39−43.
  32. K., Schagina L.V., Agner G., Kaulin Y.A., Takemoto J.Y. 1998. Membrane sterol composition modulates the pore forming activity of syringomycin E in human red blood cells. Biochim. Biophys. Acta. 1373:163−169.
  33. M., Pare C., Dutasta J.P., Chauvet J.P., Gicquaud C., Auger M. 1998. Interaction between G-actin and various types of liposomes: A 19 °F, 31P, and 2H nuclear magnetic resonance study. Biochemistry. 37:31 493 155.
  34. A., Edwards K., Fehon R.G. 2002. ERM proteins and merlin: integrators at the cell cortex. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 3:586−599.
  35. E., Stindl A., Acan N.L., Kocagoz T., Zocher R. 2002. Antimycobacterial activity of lipodepsipeptides produced by Pseudomonas syringae pv syringae B359. Nat. Prod. Lett. 16:419−423.
  36. Camoni L., Di Giorgio D., Marra M., Aducci P., Ballio A. 1995. Pseudomonas syringae pv. syringae phytotoxins reversibly inhibit the plasma membrane H±ATPase and disrupt unilamellar liposomes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 214: 118−124.
  37. H.F., Stow J.L., Prat A.G., Ausiello D.A. 1991. Actin filaments regulate epithelial Na+ channel activity. Am. J. Physiol. 261:882−888.
  38. H.F., Prat A.G., Bonventre J.V., Cunningham C.C., Hartwig J.H., Ausiello D.A. 1993. Actin-binding protein contributes to cell volume regulatory ion channel activation in melanoma cells. J. Biol. Chem. 268:4596−4599.
  39. H.F. 2001. Role of actin filament organization in CFTR activation. Pflugers Arch. 443:75−80.
  40. Carpaneto A., Dalla Serra M., Menestrina G, Fogliano V., Gambale F. 2002. The phytotoxic lipodepsipeptide syringopeptin 25A from Pseudomonas syringae pv syringae forms ion channels in sugar beet vacuoles. J. Membr. Biol. 188:237−248.
  41. C.A., Chan S.I. 1974. Nuclear magnetic resonance studies of the interactions of sonicated lecithin bilayers with poly (L-glutamic acid). Biochemistry. 13:4381385.
  42. J.D., Schwab B. 3rd, Frieden C" Elson E.L. 1989. Actin polymerization induces a shape change in actin-containing vesicles. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 86:5773−5777.
  43. E.J., Schwarzbauer J.E. 2004. The talin wags the dog: new insights into integrin activation. Trends Cell Biol. 14:55−57.
  44. D.R. 2000. Focal adhesions the cytoskeletal connection. Curr. Opin. Cell Biol. 12:133−139.
  45. DeMali K.A. 2004. Vinculin a dynamic regulator of cell adhesion. Trends Biochem. Sci. 29:565−567.
  46. S.P., Barber D.L. 2002. Ion transport proteins anchor and regulate the cytoskeleton. Curr. Opin. Cell Biol. 14:214−220.
  47. H. 2006. Bilayer lipid composition modulates the activity of dermaseptins, polycationic antimicrobial peptides. Eur. Biophys. J. 35:401—409.
  48. G., Lecar H. 1974. Electrically gated ionic channels in lipid bilayers.1. Q. Rev. Biophys. 10:1−34.
  49. A.M., Takemoto J.Y., Wangspa R., Teeter J.H., Brand J.G. 1996. Properties of voltage-gated ion channels formed by syringomycin E in planar lipid bilayers. J Membr Biol. 149:41−47.
  50. A.M., Schagina L.V., Takemoto J.Y., Teeter J.H., Brand J.G. 1997.The effect of sterols on the sensitivity of membranes to the channelforming antifungal antibiotic, syringomycin E. Biochim. et biophys. acta. 1324: 102−110.
  51. Fievet B.T., Gautreau A., Roy C., Del Maestro L., Mangeat P., Louvard D., Arpin M. 2004. Phosphoinositide binding and phosphorylation act sequentially in the activation mechanism of ezrin. J. Cell Biol. 164:653 659.
  52. A., Holz R. 1973. Aqueous pores created in thin lipid membranes by the polyene antibiotics nystatin and amphotericin B. Membranes. 2:377−408.
  53. Fox R.O., Richards F.M. 1982. A voltage-gated ion channel model inferred from the crystal structure of alamethicin at 1.5-A resolution. Nature. 300:325−330.
  54. K., Endo T., Imamura M., Takenawa T. 1994. alpha-actinin and vinculin are PIP2-binding proteins involved in signaling by tyrosine kinase. J. Biol. Chem. 269:1518−1522.
  55. Galli A., DeFelice L.J. 1994. Inactivation of L-type Ca channels in embryonic chick ventricle cells: dependence on the cytoskeletal agents colchicine and taxol. Biophys. J. 67:2296−2304.
  56. E., Boman A., Boman H.G., Shai Y. 1995. Interaction of the mammalian antibacterial peptide cecropin PI with phospholipid vesicles. Biochemistry. 34:11 479−11 488.
  57. V., Moss S.E. 2002. Annexins: from structure to function. Physiol. Rev. 82:331−371.
  58. Ghosh J.K., Shaool D., Guillaud P., Ciceron L., Mazier D., Kustanovich I., Shai Y., Mor A. 1997. Selective cytotoxicity of dermaseptin S3 toward intraerythrocytic Plasmodium falciparum and the underlying molecular basis. J. Biol. Chem. 272:31 609−31 616.
  59. C. 1993. Actin conformation is drastically altered by direct interaction with membrane lipids: a differential scanning calorimetry study. Biochemistry. 32:11 873−11 877.
  60. C., Wong P. 1994. Mechanism of interaction between actin and membrane lipids: a pressure-tuning infrared spectroscopy study. Biochem. J. 303:769−774.
  61. C. 1995. Does actin bind to membrane lipids under conditions compatible with those existing in vivo? Biochem. Biophys. Res. Commun. 208: 1154−1158.
  62. Glogauer M., Arora P., Yao G., Sokholov I., Ferrier J., McCulloch C.A.1997. Calcium ions and tyrosine phosphorylation interact coordinately with actin to regulate cytoprotective responses to stretching. J. Cell Sci. 110:11−21.
  63. Goldmann W.H., Teodoridis J.M., Sharma C.P., Alonso J.L., Isenberg G.1999. Fragments from alpha-actinin insert into reconstituted lipid bilayers. Biochem. Biophys. Res. Commun. 264: 225−229.
  64. Gopalan S., He S.Y. 1996. Bacterial genes involved in the elicitation of hypersensitive response and pathogenesis. Plant Dis. 80:604−609.
  65. Greenwood J.A., Theibert A.B., Prestwich G.D., Murphy-Ullrich J.E.2000. Restructuring of focal adhesion plaques by PI 3-kinase. Regulation by Ptdlns (3,4,5)-p (3) binding to alpha-actinin. J. Cell Biol. 150:627−642.
  66. Grilley M.M., Stock S.D., Dickson R.C., Lester R.L., Takemoto J.Y.1998. Syringomycin action gene SYR2 is essential for sphingolipid 4hydroxylation in Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 273:11 062— 11 068.
  67. P.A., Tarahovsky Y.S., Pavlik L.L., Udaltsov S.N., Moshkov D.A. 2000. Study of F-actin interaction with planar and liposomal bilayer phospholipid membranes. IUBMB Life. 50:227−233.
  68. DC. 1991. Molecular and genetic analysis of toxin production by pathovars of Pseudomonas syringae. Annu. Rev. Phytopathol. 29:247 278.
  69. Guenzi E" Galli G., Grgurina I., Gross D.C., Grandi G. 1998. Characterization of the syringomycin synthetase gene cluster. A link between prokaryotic and eukaryotic peptide synthetases. J. Biol. Chem. 273: 32 857−32 863.
  70. Hamada K., Shimizu T., Matsui T., Tsukita S., Hakoshima, T. 2000. Structural basis of the membrane-targeting and unmasking mechanisms of the radixin FERM domain. EMBO J. 19:4449462.
  71. Han X., Li G., Li G., Lin K. Interactions between smooth muscle alpha-actinin and lipid bilayers. Biochemistry. 1997. 36: 10 364−10 371.
  72. Haussler U" Rivet-Bastide M., Fahlke C., Muller D., Zachar E., Rudel R. 1994. Role of the cytoskeleton in the regulation of CI- channels in human embryonic skeletal muscle cells. Pflugers Arch. 428:323−330.
  73. B. 2001. Ion channels of excitable membranes. Sunderland Massachusetts. Sinauer Associates Inc.
  74. Hoeflich K.P., Tsukita S., Hicks L., Kay C.M., Tsukita S., Ikura M. 2003. Insights into a single rod-like helix in activated radixin required for membrane-cytoskeletal cross-linking. Biochemistry. 42:11 634−11 641.
  75. M., Takiguchi K., Ishikawa S., Hotani H. 1999. Morphogenesis of liposomes encapsulating actin depends on the type of actin-crosslinking. J. Mol. Biol. 287:293−300.
  76. M.L., Gross D.C. 1997. Lipopeptide phytotoxins produced by Pseudomonas syringae pv. syringae: comparison of the biosurfactant and ion channel-forming activities of syringopeptin and syringomycin. Mol. Plant-Microbe Interact. 10: 347−354.
  77. G.R., Rosenbusch J.P. 1976. ATP binding to a protease-resistant core of actin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 73:2742−2746.
  78. P.A. 1995. Protein regulation by phosphatidylinositol lipids. Chem. Biol. 2:61−65. *
  79. P.A. 1998. The cytoskeleton and cell signaling: component localization and mechanical coupling. Physiol. Rev. 78:763−781.
  80. R.P., Niggli V., Durrer P., Craig S.W. 1998. A conserved motif in the tail domain of vinculin mediates association with and insertion into acidic phospholipid bilayers. Biochemistry. 37:10 211−10 222.
  81. Y.A., Schagina L.V., Bezrukov S.M., Malev V.V., Feigin A.M., Takemoto J.Y., Teeter J.H., Brand J.G. 1998. Cluster organization of ion channels formed by the antibiotic syringomycin E in bilayer lipid membranes. Biophys. J. 74:2918−2925.
  82. Y.A., Takemoto J.Y., Schagina L.V., Ostroumova O.S., Wangspa R., Teeter J.H., Brand J.G. 2005. Sphingolipids influence the sensitivity of lipid bilayers to fungicide, syringomycin E. J. Bioenerg. Biomembr. 37:339−348.
  83. T., Stipani I., Horvath I., Palmieri F. 1982. Inhibition of mitochondrial substrate anion translocators by a synthetic amphipathic polyanion. J. Bioenerg. Biomembr. 14:297−305.
  84. A., Gicquaud C. 1988. Polymerization of actin by positively charged liposomes. J. Cell Biol. 106:1221−1227.
  85. S., Davis J.Q., Bennett V. 1997. Morphogenesis of the node of Ranvier: co-clusters of ankyrin and ankyrin-binding integral proteins define early developmental intermediates. J. Neurosci. 17:7025−7036.
  86. Latal A., Degovics G" Epand R.F., Epand R.M., Lohner K. 1997. Structural aspects of the interaction of peptidyl-glycylleucine-carboxyamide, a highly potent antimicrobial peptide from frog skin, with lipids. Eur. J. Biochem. 248:938−946.
  87. P., Iacobellis N.S., Simmaco M., Graniti A. 1997. Biological properties and spectrum of activity of Pseudomonas syringae pv. syringae toxins. Physiol. Mol. Plant Pathol. 50:129−140.
  88. Le Bihan T., Pelletier D., Tancrede P., Heppell B" Chauvet J.P., Gicquaud C.R. 2005. Effect of the polar headgroup of phospholipids on their interaction with actin. J. Colloid Interface Sei. 288:88−96.
  89. I., Almonte C., Mollard P., Garber S.S. 1995. Modulation of a volume-regulated chloride current by F-actin. J. Membr. Biol. 1995 147:283−294.
  90. Li S., Palmer A.F. 2004. Effect of actin concentration on the structure of actin-containing liposomes. Langmuir. 20:4629−4639.
  91. L., Barmann M., Sackmann E. 2003. On the organization of self-assembled actin networks in giant vesicles. Eur. Phys. J. E. Soft Matter. 10:319−330.
  92. V.V., Schagina L.V., Gurnev P.A., Takemoto J.Y., Nestorovich E.M., Bezrukov S.M. 2002. Syringomycin E channel: a lipidic pore stabilized by lipopeptide? Biophys. J. 82:1985−1994.
  93. Mangeat P., Roy C., Martin M. 1999. ERM proteins in cell adhesion and membrane dynamics. Trends Cell Biol. 9:187−192.
  94. Martel V., Racaud-Sultan C., Dupe S., Marie C., Paulhe F" Galmiche A., Block M.R., Albiges-Rizo C. 2001. Conformation, localization, and integrin binding of talin depend on its interaction with phosphoinositides. J. Biol. Chem. 276:21 217−21 227.
  95. Matsuzaki K., Yoneyama S., Fujii N, Miyajima K., Yamada K., Kirino Y., Anzai K. 1997. Membrane permeabilization mechanisms of a cyclic antimicrobial peptide, tachyplesin I, and its linear analog. Biochemistry. 36:9799−9806.
  96. Matsuzaki K. Why and how are peptide-lipid interactions utilized for self-defense? Magainins and tachyplesins as archetypes. Biochim. et biophys. acta. 1999. 1462:1−10.
  97. E.L., Mitchell S.A., Ubach J., Boman H.G., Andreu D., Merrifield R.B. 1995. D-enantiomers of 15-residue cecropin A-melittin hybrids. Int. J. Pept. Protein. Res. 46:214−220.
  98. R.E. 1991. Implications of toxins in the ecology and evolution of plant pathogenic microorganisms: bacteria. Experientia. 47:791−803.
  99. , S.M., Davis K.R. 1995. Role of the phytotoxin coronatine in the infection of Arabidopsis thaliana by Pseudomonas syringae pv. tomato. Mol. Plant-Microbe Interact. 8:165−171.
  100. H., Hotani H. 1992. Morphological changes in liposomes caused by polymerization of encapsulated actin and spontaneous formation of actin bundles. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 89:11 547−11 551.
  101. M., Mueller P. 1972. Formation of bimolecular membranes from lipid monolayers and a study of their electrical properties. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 69:3561−3566.
  102. Mornet D., Ue K. Proteolysis and structure of skeletal muscle actin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. 81: 3680−3684.
  103. Y.A., Vedernikova E.A., Maximov A.V. 1996. Disruption of actin filaments increases the activity of sodium-conducting channels in human myeloid leukemia cells. Mol. Biol. Cell. 7:1857−1864.
  104. Y.A., Khaitlina S.Y., Hinssen H., Shumilina E.V., Vedernikova E.A. 2000. Sodium channel activity in leukemia cells is directly controlled by actin polymerization. J Biol Chem. 275:4 093 340 937.
  105. V., Dimitrov D.P., Brunner J., Burger M.M. 1986. Interaction of the cytoskeletal component vinculin with bilayer structures analyzed with a photoactivatable phospholipid. J. Biol. Chem. 261:69 126 918.
  106. V., Sommer L., Brunner J., Burger M.M. 1990. Interaction in situ of the cytoskeletal protein vinculin with bilayers studied by introducing a photoactivatable fatty acid into living chicken embryo fibroblasts. Eur. J. Biochem. 187:111−117.
  107. V. 2001. Structural properties of lipid-binding sites in cytoskeletal proteins. Trends Biochem. Sci. 26:604−611.
  108. M., Schwarz G., Sehrer J., Jost M., Gerke V., Weber K., Droogmans G., Nilius B. 1994. Cytoskeletal modulation of the response to mechanical stimulation in human vascular endothelial cells. Pflugers Arch. 428:569−576.
  109. Z., Hong J., Shai Y. 1997. A repertoire of novel antibacterial diastereomeric peptides with selective cytolytic activity. J. Biol. Chem. 272:14 643−14 649.
  110. A.F., Wingert P., Nickels J. 2003. Atomic force microscopy and light scattering of small unilamellar actin-containing liposomes. Biophys J. 85:1233−1247.
  111. J.D., Spudich J.A. 1982.Purification of muscle actin. Methods Enzymol. 85:164−181.
  112. S.S., Hayward A.C., Emmons R. 1974. An ultraviolet-induced nontoxigenic mutant of Pseudomonas phaseolicola of altered pathogenicity. Phytopatology. 69:493−496.
  113. P.A., Nelson W.J. 1998. Biogenesis of polarized epithelial cells during kidney development in situ: roles of E-cadherin-mediated cell-cell adhesion and membrane cytoskeleton organization. Mol.Biol. Cell. 9:3161−3177.
  114. Pouny Y., Rapaport D. Mor A., Nicolas P., Shai Y. 1992. Interaction of antimicrobial dermaseptin and its fluorescently labeled analogues with phospholipid membranes. Biochemistry. 31:12 416−12 423.
  115. A.G., Bertorello A.M., Ausiello D.A., Cantiello H.F. 1993. Activation of epithelial Na+ channels by protein kinase A requires actin filaments. Am. J. Physiol. 265:224−233.
  116. F.R., Macias E.A., Sultany C.M., Modzrakowski M.C., Blazyk J. 1991. Interactions between magainin 2 and Salmonella typhimurium outer membranes: effect of lipopolysaccharide structure. Biochemistry. 30:5858−5866.
  117. H.H., Takemoto J.Y. 1987. Mechanism of action of bacterial phytotoxin, syringomycin. Simultaneous measurement of early responses in yeast and maize. Biochim. Biophys. Acta. 898:59−69.
  118. Renault A., Lenne P.F., Zakri C., Aradian A., Venien-Bryan C., Amblard F. Surface-induced polymerization of actin. 1999. Biophys. J. 76:1580−1590.
  119. U., Ruhe D., Ludwig C., Zobiack N., Gerke V. 2004. Annexin 2 is a phosphatidylinositol (4,5)-bisphosphate binding protein recruited to actin assembly sites at cellular membranes. J Cell Sci. 117:3473−3480.
  120. L., Gicquaud C. 1985. Actin paracrystalline sheets formed at the surface of positively charged liposomes. J. Ultrastruct. Res. 93:42−49.
  121. A., Bachmann R.C., Takemoto J.Y., Barra D., Simmaco M., Ballio A. 1994. Stereochemical structure of syrigomycin, aphytotoxic metabolite of Pseudomonas syringae pv. syringae. Nat. Prod. Lett. 4:159— 164.
  122. L.V., Gurnev Ph.A., Takemoto J.Y., Malev V.V. 2003. Effective gating charge of ion channels induced by toxin syringomycin E in lipid bilayers. Bioelectrochemistry. 60:21−27.
  123. E.M., Mills J.W., Stanton B.A. 1994. Actin-based cytoskeleton regulates a chloride channel and cell volume in a renal cortical collecting duct cell line.J. Biol. Chem. 269:7081−7089.
  124. Sechi AS, Wehland J. 2000. The actin cytoskeleton and plasma membrane connection: PtdIns (4,5)P (2) influences cytoskeletal protein activity at the plasma membrane. J. Cell Sci. 113:3685−3695.
  125. A., Blatter X.L., Frentzel A., Isenberg G. 2000. Phospholipid binding of synthetic talin peptides provides evidence for an intrinsic membrane anchor of talin. J. Biol. Chem. 275:17 954−17 961.
  126. M.E., Harwig S.S., Ganz T., Schilling J.W., Lehrer R.I. 1985. Primary structure of three human neutrophil defensins. J. Clin. Invest. 76:1436−1439.
  127. M.E., Novotny M.J., Morris W.L., Tang Y.O., Smith W., Cullor J.C. 1992. Indolicidin, a novel bactericidal tridecapeptide amide from neutrophils. J. Biol. Chem. 267:4292295.
  128. Shai Y. Mechanism of the binding, insertion and destabilization of phospholipid bilayer membranes by alpha-helical antimicrobial and cell non-selective membrane-lytic peptides. 1999. Biochim. et biophys. acta. 1462:55−70.
  129. P., Clayton J., Sparrow J.C. 1999. Actin. 4th edition. University press. Oxford.
  130. K., Ikonen E. 1997. Functional rafts in cell membranes. Nature. 387:569−572.
  131. W.J., Nassar N., Bretscher A., Cerione R.A., Karplus P.A. 2003. Structure of the active N-terminal domain of Ezrin. Conformational and mobility changes identify keystone interactions. J. Biol. Chem. 278:4949−4956.
  132. A.A., Kotova E.A., Antonenko Y.N., Zakharov S.D., Cramer W.A. 2004. Effect of lipids with different spontaneous curvature on the channel activity of colicin El: evidence in favor of a toroidal pore. FEBS Lett. 576:205−210.
  133. A.A., Kotova E.A., Antonenko Y.N., Zakharov S.D., Cramer W.A. 2006. Lipid dependence of the channel properties of a colicin el-lipid toroidal pore. J. Biol. Chem. 281:14 408−14 416.
  134. Sorensen K.N., Kim K.-H., Takemoto J.Y. 1996. In vitro antifungal and fungicidal activities and erythrocyte toxicities of cyclic lipodepsinonapeptides produced by Pseudomonas syringae pv. syringae. Antimicrob. Agents Chemother. 40: 2710−2713.
  135. Y., Lewallen M., Angelides K.J. 1992. Mapping the binding site on ankyrin for the voltage-dependent sodium channel from brain. J. Biol. Chem. 267:7483−7489.
  136. A., Negulyaev Y.A., Morachevskaya E.A. 2005. Actin cytoskeleton disassembly affects conductive properties of stretch-activated cation channels in leukaemia cells. Biochim. et biophys. acta. 1669: 53−60.
  137. St-Onge D., Gicquaud C. 1989. Evidence of direct interaction between actin and membrane lipids. Biochem. Cell Biol. 67:297−300.
  138. St-Onge D., Gicquaud C. 1990. Research on the mechanism of interaction between actin and membrane lipids. Biochem. Biophys. Res. Commun. 167:407.
  139. J.Y. 1992. Bacterial phytotoxin syringomycin E and its interaction with host membranes. In D.P.S. Verma (ed.), Molecular signals in plant microbe communications, CRC Press, Inc.
  140. N. 1993. Nicotinic acetylcholine receptor at 9 A resolution. J. Mol. Biol. 229:1101−1124.
  141. T.C., Bechinger B. 1999. The interactions of histidine-containing amphipathic helical peptide antibiotics with lipid bilayers. The effects of charges and pH. J. Biol. Chem. 274:29 115−29 121.
  142. D., Boman A., Wahlin B., Drain C.M., Andreu D., Boman H.G., Merrifield R.B. 1990. All-D amino acid-containing channel-forming antibiotic peptides. Proc. Natl. Acad. Sc. USA. 87:4761−4765.
  143. H., Bowie J.H., Carver J.A. 1997. The solution structure and activity of caerin 1.1, an antimicrobial peptide from the Australian green tree frog, Litoria splendida. Eur. J. Biochem. 247:545−557.
  144. L., Weiss T.M., Lehrer R.I., Huang H.W. 2000. Crystallization of antimicrobial pores in membranes: magainin and protegrin. Biophys. J. 79:2002−2009.
  145. Yi S.J., Liu S.C., Derick L.H., Murray J., Barker J.E., Cho M.R., Palek J., Golan D.E. 1997. Red cell membranes of ankyrin-deficient nb/nb mice lack band 3 tetramers but contain normal membrane skeletons. 36:9596−9604.
  146. M. 1987. Magainins, a class of antimicrobial peptides from Xenopus skin: isolation, characterization of two active forms, and partial cDNA sequence of a precursor. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 84:54 495 453.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!