Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Сравнительный биохимический анализ лектинов головного мозга человека и животных: Экспериментальные исследования

Диссертация: Сравнительный биохимический анализ лектинов головного мозга человека и животных: Экспериментальные исследования
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящее время накоплены многочисленные данные о лектинах, выделенных из почек, печени, сыворотки крови, определена их углеводная специфичность к моносахаридам. Биологически активные вещества — лектины — содержатся в любом живом организме, что открывает перспективы для дальнейшего изучения эволюционных процессов. Несмотря на многочисленность исследований о роли лектинов как углеводузнающих… Читать ещё >

Сравнительный биохимический анализ лектинов головного мозга человека и животных: Экспериментальные исследования (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ПЕРЕЧЕНЬ СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Общие представления о лектинах
      • 1. 1. 1. Строение
      • 1. 1. 2. Классификация
      • 1. 1. 3. Локализация в организме млекопитающих
      • 1. 1. 4. Биологическая роль
    • 1. 2. Молекулы клеточной адгезии и их роль в организме
      • 1. 2. 1. Механизмы адгезии
      • 1. 2. 2. Особенности структуры и функциональные категории
        • 1. 2. 2. 1. Мембраноассоциированные молекулы адгезии
        • 1. 2. 2. 2. Растворимые факторы адгезии
    • 1. 3. Молекулярное моделирование взаимодействия «лектин — рецептор»
    • 1. 4. Основные направления практического применения лектинов
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИИ
    • 3. 1. Получение экстрактов головного мозга
    • 3. 2. Получение конъюгатов гликозаминогликанов с пероксидазой
    • 3. 3. Методика проведения углевод-ферментного анализа
    • 3. 4. Влияние реакции среды на активность взаимодействия гликозаминогликанов с лектинами головного мозга
    • 3. 5. Влияние натрия хлорида на взаимодействие гликозаминогликанов с белками экстрактов головного мозга
    • 3. 6. Влияние карбамида на взаимодействие гликозаминогликанов с белками экстрактов головного мозга
    • 3. 7. Сравнение гепаринсвязывающих свойств сыворотки крови
    • 3. 8. Влияние натрия хлорида и карбамида на гепаринсвязывающую способность сыворотки крови

Актуальность темы

исследования. Важной проблемой современной биологической и медицинской науки является изучение механизмов информационного взаимодействия между клетками нервной ткани. Большая роль в процессе белок-углеводного узнавания принадлежит лектинам, так как именно они, обладая углеводной специфичностью, являются наиболее активными эффекторами адгезии и обеспечивают согласованную работу органов и тканей в единой биологической системе.

Лектины представляют собой соединения, способные узнавать и специфически связывать сахара и углеводные компоненты сложных молекул, вызывая агглютинацию клеток или преципитацию полисахаридных конъюгатовв свою очередь, поверхностные углеводы мембран принято рассматривать как детерминанты клеточного узнавания (I.J. Goldstein et al., 1986; S. Barondes, 1988; А. Д. Луцик и др., 1989; М. А. Пальцев и др., 1995; и др.). Патология в процессе межклеточных взаимодействий, возникающая при нарушении белок-углеводного узнавания, приводит к изменению эмбриогенеза, ослаблению местных и общих защитных реакций, развитию онкологических и инфекционных заболеваний.

В настоящее время накоплены многочисленные данные о лектинах, выделенных из почек, печени, сыворотки крови, определена их углеводная специфичность к моносахаридам. Биологически активные вещества — лектины — содержатся в любом живом организме, что открывает перспективы для дальнейшего изучения эволюционных процессов. Несмотря на многочисленность исследований о роли лектинов как углеводузнающих молекул, остается еще достаточно неизученных вопросов. В частности, отсутствие в литературе сведений об олигосахаридной специфичности и свойствах нейролектинов не позволяет в полной мере использовать их в биологии, гистологии и медицине. В связи с этим представляется важным выделение лектинов головного мозга млекопитающих, изучение их углеводсвязывающих и биохимических свойств.

Цель и задачи исследования

Целью нашей работы явилось комплексное исследование по выделению и идентификации гликозаминогликансвязы-вающих лектинов головного мозга человека и кролика, изучение их биохимических свойств, а также разработка методов качественного и количественного определения гепаринсвязывающих лектинов в экстрактах мозговой ткани и сыворотке крови.

Поставленная цель реализовалась при решении следующих задач:

1. Изучить влияние различных способов получения экстрактов мозговой ткани на активность взаимодействия со следующими гликозаминогликанами: нефракционированным, низкомолекулярным и десульфатированным гепарином, гиалуроновой кислотой, хондроитинсульфатом.

2. Установить зависимость активности лектин-углеводных взаимодействий от реакции среды.

3. Исследовать влияние различных концентраций карбамида и натрия хлорида на взаимодействие нефракционированного гепарина с лектинами головного мозга и сыворотки крови при изменении реакции среды.

4. Сравнить биохимические свойства гепаринсвязывающих лектинов головного мозга и сыворотки крови.

Научная новизна. На основании комплексных исследований впервые выявлено наличие нейролектинов с общей олигосахаридной специфичностью к гликозаминогликанам у человека и животных. Впервые установлена углеводная специфичность нейролектинов человека и кролика к низкомолекулярному, десульфатированному гепарину, хондроитинсульфату, гиалуроновой кислоте. Изучено влияние реакции среды, натрия хлорида и карбамида на уг-леводсвязывающие свойства лектинов головного мозга.

Теоретическая и практическая значимость работы. Углевод-ферментный анализ позволил выявить нейролектины с общими биохимическими свойствами и углеводной специфичностью к гликозаминогликанам у эволюционно удаленных классов млекопитающих (человека и кролика), что важно для понимания процесса эволюции нервной системы. Полученные данные вносят существенный вклад в изучение молекулярных механизмов межклеточного взаимодействия в нервной системе и могут использоваться в качестве нормативных показателей при лабораторной диагностике заболеваний нервной системы. Материалы исследования могут быть использованы для разработки научно обоснованных рекомендаций при изучении курсов биохимии, гистологии и цитологии в высших учебных заведениях.

На защиту выносятся следующие положения:

1. Зависимость концентрации водорастворимых белков и гликозаминог-ликансвязывающей активности лектинов от способа получения экстракта.

2. Влияние реакции среды на активность связывания исследуемых экстрактов головного мозга человека и кролика с гликозаминогликанами (неф-ракционированным, низкомолекулярным и десульфатированным гепарином, хондроитинсульфатом, гиалуроновой кислотой).

3. Влияние натрия хлорида и карбамида на активность взаимодействия экстрактов головного мозга с нефракционированным гепарином.

4. Установленное сходство биохимических свойств гепаринсвязываю-щих лектинов экстрактов головного мозга человека и кролика.

5. Влияние реакции среды, натрия хлорида и карбамида на активность взаимодействия сыворотки крови человека и кролика с нефракционированным гепарином.

Апробация работы и публикации. Основные положения диссертации отражены в 5 научных публикациях. Результаты работы изложены в выступлениях на международной научно-практической конференции (Брянск, 2004), Всероссийской научно-практической конференции с международным участием (Белгород, 2004), межвузовской научно-практической конференции (Курск, 2004), научно-практической конференции профессорско-преподавательского состава Курской государственной сельскохозяйственной академии имени профессора И. И. Иванова (Курск, 2004).

ВЫВОДЫ.

1. Гепаринсвязывающая способность лектинов головного мозга зависит от способа получения экстракта, реакции среды и химической структуры гликозаминогликанов. С нефракционированным гепарином связывание происходит при рН 5 и 9. С низкомолекулярным гепарином, хондроитинсульфа-том и гиалуроновой кислотой нейролектины взаимодействуют только в кислой среде при рН 2−4. Нейролектины человека и кролика при взаимодействии с нефракционированным гепарином проявляют одинаковую углеводную специфичность, что свидетельствует о наличии лектинов с общими биохимическими свойствами у эволюционно удаленных классов млекопитающих.

2. Экстракты головного мозга человека и кролика, полученные с использованием 2 М раствора натрия хлорида, содержат больше водорастворимых белков, чем при использовании 4 М раствора карбамида. При применении 0,15 М раствора натрия хлорида в качестве экстрагента концентрация белков была достоверно ниже, чем в двух предыдущих растворах.

3. Добавление натрия хлорида к экстрактам головного мозга человека приводит к изменению гепаринсвязывающих свойств нейролектинов, при этом имеет место усиление лектин-углеводного взаимодействия в кислой среде при рН 2−5 и ослабление в щелочной среде при рН 9.

4. В присутствии натрия хлорида при концентрации от 0,2 до 4 М регистрируется достоверное усиление связывания нейролектинов головного мозга кролика с нефракционированным гепарином при рН от 2 до 9.

5. Влияние карбамида на гепаринсвязывающую способность экстрактов головного мозга человека и кролика характеризуется значительным снижением активности лектин-углеводных взаимодействий пропорционально увеличению концентрации карбамида. Добавление натрия хлорида не приводит к восстановлению гепаринсвязывающих свойств лектинов сыворотки крови.

6. Сыворотка крови обладает более низкими гепаринсвязывающими свойствами по сравнению с экстрактами головного мозга. Связывание лектинов с гепарином зарегистрировано при рН9. Добавление натрия хлорида приводит к изменению углеводсвязывающих свойств лектинов, характеризующемуся появлением способности взаимодействовать с гепарином в кислой среде при рН 4 и 5 и усилением гепаринсвязывающих свойств в щелочной среде при рН 9. Взаимодействию гепарина с лектинами сыворотки крови препятствуют 5 и 7,5 М растворы карбамида.

7. Лектины сыворотки крови кролика характеризуются более низкой гепаринсвязывающей способностью по сравнению с лектинами сыворотки крови человека. В действии натрия хлорида и карбамида на углеводсвязы-вающую способность лектинов сыворотки крови человека и кролика достоверных различий не выявлено.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.

1. Полученные в настоящем исследовании данные о содержании гепа-ринсвязывающих лектинов в экстрактах головного мозга и сыворотке крови могут использоваться в качестве нормативных показателей при исследовании функционального состояния нервной системы.

2. Выявленную разницу в количественном содержании и биохимических свойствах гепаринсвязывающих лектинов головного мозга и сыворотки крови следует рассматривать как основу для разработки новых методов лабораторной диагностики заболеваний нервной системы.

3. Материалы исследования могут быть использованы для создания научно обоснованных рекомендаций при изучении курсов биохимии, гистологии и цитологии в высших учебных заведениях.

Ill.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , Л.А. Механизмы противосвертывающей активности новых полусинтетических гепариноидов / Л. А. Азарова, В. А. Сятковский, Ф. Н. Калуцкий // Гематология и трансфузиология. 1991. — Т. 36, № 4. — С. 23−35.
  2. , B.C. Адгезия клеток и регуляция роста клеточных культур: Дис.. .док-pa. физ.-мат. наук / B.C. Акатов. Пущино, 1995. — 256 с.
  3. , А.В. Анализ механизма модуляции межклеточных молекул адгезии 1С AM / А. В. Александров, A.M. Джексон, А. Г. Румянцев // Иммунология. 1997. -№ 1. — С. 4−13.
  4. , С.А. Физико-химические и адгезивные свойства лектинов азоспирилл: Дис. .канд. биол. наук / С. А. Аленькина. Саратов, 1994. -120 с.
  5. , Б. Молекулярная биология клетки / Б. Альберте, Б. Брейд, Дж. Льюис. М.: Медицина, 1987. — С. 23−34.
  6. , А.Г. Модуляция неспецифической цитотоксичности сплено-цитов крыс лектинами и активаторами G-белков (AjE4) / А. Г. Анисимов, И. А. Болотников // Иммунология. 1995. — № 6. — С. 26−29.
  7. , Л.П. Регуляция метаболизма бактерий Azospirilum brasilense SP 245: особенности азотного обмена и влияние лектина пшеницы: Дис.. .док-pa биол. наук. / Л. П. Антоню. Саратов, 2002. — 374 с.
  8. , Д.М. Гиполипидемический эффект низкомолекулярного гепарина сулодексида у больных ИБС / Д. М. Аронов, М. Г. Бубнова, Н. В. Перова // Клиническая фармакология и терапия. 1995. — Т. 4, № 3. — С. 24— 26.
  9. , И.Г. Гемагглютинирующая активность гистонов / И .Г. Баландин, Л. Г. Лазинская, Г. Е. Добрецов // Вопросы мед. химии. 1969. — № 2. -С. 132−138.
  10. , З.С. Сравнительный анализ влияния нефракционных и низкомолекулярных гепаринов на процесс полимеризации фибрина / З.С. Бар-каган, Т. А. Соломина // Бюл. экспериментальной биологии и медицины. 1997. — Т. 124, № 9. — С. 346−347.
  11. , М.В. Гормональная регуляция содержания лектина пшеницы в стрессовых условиях: Дис.. .канд. биол. наук / М. В. Безрукова. Уфа, 1997.- 167 с.
  12. , Я.В. Особенности состава, обмена и функций нервной ткани. Исследование нейроспецифических белков / Я. В. Велик // Тез. Всесоюзного симпозиума. Днепропетровск, 1978.-С. 13−15.
  13. , В.А. Дополнительный иммунохимический тест в пренатальной диагностике дефектов развития нервной трубки / В. А. Березин, К. В. Воронин, Т. В. Демченко, А. И. Шевцова // Лабораторное дело. 1985. — № 7. -С. 403−405.
  14. , В.А. Молекулы клеточной адгезии нервной ткани / В. А. Березин // Успехи соврем, биол. 1986. — Т. 101, № 1. — С. 54−68 .
  15. , Н.Н. Субмитохондриальное распределение лектиновой активности и ее изменение с возрастом растений: Дис. .канд. биол. наук / Н. Н. Борисова. -М., 1999. 182 с.
  16. , С.А. Методика получения и цифровой обработки изображения адгезивных клеток / С. А. Васин, И. А. Титушкин, Р. А. Прокопенко // Мед. техника. 1998. — № 1. — С. 6−9.
  17. , С.А. Эффективность аутофибронектина, полученного методом гепаринофракционирования у пациентов с трофическими язвенными поражениями кожи / С. А. Васильев, Г. Ю. Беленин, Е. Е. Ефремов // Терапевтический архив. 1998. — Т. 70, № 2. — С. 67−69.
  18. , О.Е. Специфичность моноклональных антител и лектинов, взаимодействующих с антигенами крови ABO, lewis и Р: Дис. .канд. хим. наук / О. Е. Галанина, — М., 1993. 149 с.
  19. Голынская, E. J1. Лектины лекарственных растений в диагностике и фитотерапии / Е. Л. Голынская, И. С. Карпова, Н. В. Корецкая // Тез. докл. и выступ. IV международной конференции по медицинской ботанике. — Киев, 1997.-С. 503−505.
  20. , О.А. Молекулярные механизмы регуляции нейрохимических процессов. История и современные взгляды / О. А. Гомазков // Успехи физиологических наук. 2003. — Т. 34, № 3. — С. 42−54.
  21. , М.Г. Прикрепление эритроидных клеток к твердым подложкам в присутствии лектинов / М. Г. Гринфельдт, А. Ю Кроль, В. В. Малеев // Цитология. 1996. — Т. 38, № 10. — С. 1062−1068.
  22. , Г. Н. Иммунотропные препараты / Г. Н. Дранник, Ю.А. Грине-вич, Г. М. Дизин. Кшв: Здоров’я, 1994. — 288 с.
  23. , С.В. Гепаринсвязывающие лектины головного мозга человека / С. В. Епифанова // Медицинские науки. 2004. — № 5. — С. 48−49.
  24. ЗО.Зубаиров, Д. М. Влияние лектина GLYCINE МАХ на взаимодействие протромбина с эритроцитами / Д. М. Зубаиров, С. В. Киселев, А. И. Булатова // Вопросы мед. химии. 1997. — Т. 43. — Вып. 4. — С. 226−232.
  25. , В.В. Углеводсвязывающие белки лектины / В. В. Игнатов // Соросовский образовательный журнал. — 1997. — № 2. — С. 14−20.
  26. , О.А. Лектины в процессе взаимодействия пшеницы с ассоциативными микроорганизмами рода Azospirilum: Дис. .канд. биол. наук / О. А. Иосипенко. Саратов, 1996. — 97 с.
  27. , Ю.В. Влияние условий культивирования на лектиновую активность и прирост биомассы клеток Azospirillum brasilense Sp 7 / Ю. В. Итальянская, В. Е. Никитина // Биотехнология. 1995. — № 12. -С. 29−31.
  28. , Н.Л. Специфичность маннасвязывающего белка сыворотки крови человека: использование биосенсора для исследования кинетики слабоаффинных белок-углеводных взаимодействий / Н. Л. Калинин,
  29. A.В. Пронин // Иммунология. 1997. — № 6. — С. 51−53.
  30. , Ф.А. Справочник биохимика / Ф. А. Калинин, В. П. Лобов,
  31. B. А. Жидков. Киев: Наукова думка, 1971. — С. 882−892.
  32. , Л.В. Значение углевод-белкового узнавания и роль лектинов при формировании различного рода азотфиксирующих систем /
  33. Jl.В. Каркунина // Успехи современной биологии. 2002. — Т. 122, № 6. — С. 548−556.
  34. , В.П. Ультрафильтрация модельных растворов гепарина /
  35. B.П. Касперчик, А. В. Бильдюкевич // Хим. фарм. журнал. 1995. — № 4. -С. 62−64.
  36. , Н.Б. Состояние и обмен белков головного мозга в условиях воздействия на организм высокой внешней температуры / Н. Б. Козлов, Т. В. Аленина, Н. М. Стунжас // Тез. Всесоюзного симпозиума. — Днепропетровск, 1978. С. 13−15.
  37. , Н.П. Функция лектинов в клетке / Н. П. Королев // Итоги науки и техники. Сер. «Общие пробл. физ.-хим. биологии». 1984. — Т. 1. —1. C. 8−27.
  38. , В.Ф. Влияние некоторых лектинов на агрегацию тромбоцитов здоровых людей / В. Ф. Киричук, Н. В. Воскобой // Цитология. 2000. — Т. 42, № 11. -С. 1094−1096.
  39. , В.Ф. Влияние некоторых лектинов на агрегацию тромбоцитов у больных нестабильной стенокардией / В. Ф. Киричук, И. В. Воскобой, А. П. Ребров // Кардиология. 2001. — Т.41, № 7. — С. 59.
  40. , М.В. Иммуномоделирующее действие чины посевной (Lathyrus sativus L.) / М. В. Киселевский, С. Г. Зайчикова // Хим,-фармацевтический журнал. 2002. — Т. 36, № 6. — С. 30−31.
  41. , А.Я. Сыворотчный IgG как ингибитор активности лектинов: новый подход к изучению функционального взаимодействия естественного и приобретенного иммунитета / А. Я. Кульберг, Ю. Б. Беркун // Иммунология. 1998. -№ 1. — С. 7−10.
  42. , С.С. Стимуляция интерферонообразования природными и синтетическими индукторами в культуре клеток миндалин человека / С. С. Лабзо, А. С. Новохатский, Ш. К. Кабиров // Вопросы вирусологии. — 1980.-№ 1.-С. 81−85.
  43. , Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. М.: Высшая школа, 1990. — 352 с.
  44. , В.М. Лектины регуляторы метаболизма / В. М. Лахтин // Биотехнология. — 1986. — № 6. — С.66−79.
  45. , В.М. Лектины в исследовании белков и углеводов / В. М. Лахтин // Биотехнология. М.:ВИНИТИ, 1987. — Т.2. — С.4 -40.
  46. , В.М. Лектины в исследовании углеводной части гликопротеинов и других природных гликоконъюгатов / В. М. Лахтин // Биохимия. — 1995. Т.60, № 2. — С. 187−217.
  47. , В.М. Очистка и характеристика множественных форм лизоцима латекса папайи / В. М. Лахтин, Е. А. Костанова, Н. П. Арбатский // Прикладная биохимия и микробиология. 1995. — Т. 31, № 2. — С. 247−254.
  48. , А. Основы биохимии. В 3-х томах / A.M. Ленинджер. М.: Мир, 1985.-Т. 1. -340с.
  49. , Л.И. лектины и углевод-белковое узнавание на разных уровнях организации живого / Л. И. Линевич // Успехи биологической химии. — 1979.-Т. 20.-С. 71−94.
  50. , Н.И. Содержание нейроспецифических аутоантигенов в крови больных с черепно-мозговой травмой / Н. И. Лисяный, Т. М. Черенько, С. В. Комиссаренко // Иммунология. 1991. — № 2. — С. 60−62.
  51. , А.Д. Лектины в гистохимии / А. Д. Луцик., Е. С. Детюк, М. Д. Луцик. Львов: Вища шк. Изд-во при Львов. Гос. ун-те, 1989. -140 с.
  52. , А.Д. Гистохимическое исследование гликоконъюгатов клеток и тканей с помощью лектинов / А. Д. Луцик. Львов: Вища шк., 1987. -С. 6−34.
  53. , А.Д. Применение лектинов в патоморфологии: итоги и перспективы / А. Д. Луцик, Д. Д. Зебрино // Архив патологии. 1987. — Т. 49, № 10.-С. 68−75.
  54. , А.Д. Связывание лектинов структурами поднижнечелюстной слюнной железы крыс в постнатальном онтогенезе при тиреоидной патологии / А. Д. Луцик, A.M. Ященко, Е. С. Детюк // Архив анатомии, гистологии и эмбриологии. 1987. — Т. 92, № 2. — С. 40−48.
  55. , Б.Д. Лектиногистохимия микроглии головного мозга человека при бактериальных менингоэнцефалитах / Б. Д. Луцик, И. В. Смехновин, А. Д. Луцик // Журнал невропатологии и психиатрии им. С. С. Корсакова. 1991. — Т. 91, № 2. — С.41—44.
  56. , М.Д. Лектины / А. Д. Луцик, Е. С. Детюк, М. Д. Луцик. Львов: Вища шк., Изд-во при Львов. Гос. ун-те, 1981. — 155 с.
  57. , М.Д. Методы поиска лектинов (фитогемагглютининов) и определение их иммунологической специфичности: Методические рекомендации / М. Д. Луцик, Е. Н. Панасюк, В. А. Антонюк. Львов, 1980. — С.20.
  58. , А.В. Изучение топографии молекул клеточной адгезии CD9, CD24, L1, и NCAM на поверхности нейробластомных клеток с помощью метода химических сшивок / А. В. Ляхович А.В., Н. Л. Аксенов // Цитология. 2000. — Т.42, № 4. — С. 39903.
  59. , А.В. Регулирование ингибирования гепарином гиалурони-дазы посредством ее химической модификации / А. В. Максименко // Биоорганическая химия. 2000. — Т. 26, № 5. — С. 357−361.
  60. , Л.А. Растворы: Учебное пособие для студентов факультетов ветеринарной медицины / Л. А. Манохина. Белгород: Изд-во БГСХА, 2001.- 100 с.
  61. , В.М. Реакция митохондриального аппарата на облучение He-Ne-лазером и на митоген фитогемааглютинин / В. М. Мантейфель, Т. Н. Андрейчук, Т. И. Кару // Молекулярная биология. 1991. — Т. 25, № 1. — С. 273−280.
  62. , В.М. Влияние иммуномодулирующих препаратов на индуцированную фитогемагглютинином пролиферацию спленоцитов мышей / В. М. Манько, Т. Б. Мастернак // Иммунология. 1997. — № 4.
  63. БЯё&Ънйкова, У. Ю. Лектины Bacillus polymyxa: физико-химические и биологические свойства: Дис. .канд. биол. наук / У. Ю. Мельникова. -Саратов, 2000. 120 с.
  64. , У.Ю. Протеолитическая активность лектинов азотфикси-рующих бактерий Bacillus Polymyxa. / У. Ю. Мельникова, Л. В. Каркунина // Микробиология. 2001. — Т. 70, № 2. — С. 259−262.
  65. , А.Т. Влияние конканавалина, А и ионофора Са на диффе-ренцировку эктодермы гаструлы травяной лягушки in vitro / А. Т. Михайлов, Н. А. Горголюк // Докл. АН СССР. 1986. — Т. 287, № 2. — С. 435 438.
  66. , B.C. Низкомолекулярные гепарины / B.C. Моисеев // Клиническая фармакология и терапия. 2000. — № 1. — С. 72−79.
  67. , Р.Х. Состав и фармакологическая активность хондроитин-сульфата, полученного из трахеи северного оленя / Р. Х. Мударисова, Н. П. Зимина, Е. А. Глухов // Хим. фарм. журнал. 1997. — № 2. — С. 2527.
  68. , Е.Л. Растворимые молекулы адгезии (Р-селектины, ICAM-1 и ICAM-3) при ревматоидном артрите / Е. Л. Насонов, М. Ю. Самсонов, Г. П. Тилз // Терапевтический архив. 1999. — № 5. — С. 17−20.
  69. , В.А. Итоги многоцелевого клинического исследования препарата Структум в России / В. А. Насонова, Л. И. Алексеева, Г. С. Архангельская // Терапевтический архив. 2001. — Т. 73, № 11. — С. 84 — 87.
  70. Нго, Т. Т Иммуноферментный анализ / Т. Т. Нго, Г. М. Ленгофф. -М.: Мир, 1988.-С. 12−24.
  71. , Е.А., Взаимодействие гепарина с аминосодержащими материалами / Е. А. Немец, Д. А. Касатов, В. И. Севастьянов // Вопросы мед. химии. 2001. — Т. 47, № 5. — С. 526−536.
  72. , В.Е. Лектины азоспирилл свойства, биологическая активность и перспективы практического использования: Дис. .док-pa биол. наук / В. Е. Никитина. — Саратов, 2001. — 310 с.
  73. , М.А. Межклеточные взаимодействия / М. А. Пальцев, А. А. Иванов. М.: Медицина, 1995. — 224 с.
  74. , А.В. Лектины в защитных реакциях хордовых животных / А. В. Полевщиков // Иммунология. 1996. — № 1. — С.48−56.
  75. , B.C. Лектины бактерий / B.C. Подгорский, Э. А. Коваленко, И. А. Симоненко. Киев: Наукова думка, 1992. — С. 9−19.
  76. , А.А., Минин Д. С., Польнер С. А. Роль молекул адгезии в аллергическом воспалении при бронхиальной астме, аллергическом рините и других заболеваниях / А. А. Польнер, Д. С. Минин, С. А. Польнер // Иммунология. 1998. — № 2. — С. 13−17.
  77. , Е.Г. Биологическая активность лектинов бактерий рода Azospirilum: Дис. .канд. биол. наук / Е. Г. Пономарева. Саратов, 1997. -105 с.
  78. , Е.Г. Воздействие неблагоприятных факторов на лектино-вую активность Azospirillum brasilense Azospirillum lipoferum / Е. Г. Пономарева, С. А. Аленькина // Биотехнология, 2000. -№ 5. — С. 19−24.
  79. , В.В. иалуроновая кислота и ее роль в жизнедеятельности организмов / В. В. Португалова, K.JI. Ерзинкян // Успехи современной биологии. 1986. — Т. 101, № 3. — С. 344−356.
  80. , С.В. Лектины в цветковых растениях Украины / С. В. Поспелов, В. Н. Самородов // Тез. доклада и выступ. III международной конференции по медицинской ботанике. Киев. — 1992. — Ч. 1. — С. 119−120.
  81. , М.И. Лектины как один из показателей антигенно-серологического единства и многообразия органической природы / М. И. Потапов // Вестн. АМН СССР. 1966. — Т. 5. — С. 86−95.
  82. Практикум по биохимии / Под ред. Мешковой Н. П., Северина С. Е. М.: МГУ, 1979.-430 с.
  83. , А.А. Онтогенетическая экспрессия нейрохордина D -специфического гликопротеина мозга человека / А. А. Преображенский, А. С. Воронина, Е. Н. Калиберда // Биохимия. 1995. — Т. 60, № 11. — С. 1838−1843.
  84. , С. Адгезивные молекулы и их роль в воспалительном процессе / С. Равид, А. Эциони // Международный мед. журнал. 1998. — № 11−12. -С. 942−947.
  85. , И.Ф. Гиалуроновая кислота: очистка, свойства и применение / И. Ф. Радаева, Г. А. Костина // Биотехнология. 1995. — № 12. — С. 32−35.
  86. , Т.В. Молекулы адгезии нервных клеток из мозга быка: клонирование и определение нуклеотидной последовательности ДНК: Дис. .канд. хим. наук / Т. В. Ракитина. -М., 1993. 106 с.
  87. , Е.М. Лектины: разработка методов выделения, первичная структурная характеристика и углеводная специфичность: Дис. .канд. хим. наук / Е. М Рапопорт. М., 1997. — 116 с.
  88. , С.О. Перспективы использования нейроиммунологических методов диагностики при перинатальных поражений ЦНС у новорожденных / С. О. Рогаткин, А. В. Хачатрян // Южно-Российский медицинский журнал. 1999. — № 2. — С. 45−51.
  89. , А.А. Взаимодействие IgG с гепарином / А. А. Родникова, А. Я. Кульберг, Е. Е. Бабаева // Иммунология. 1995. — № 5. — С. 24−26.
  90. , С.Н. Онтогенез клеточных рецепторов адгезии менингококков и вируса гриппа / С. Н. Румянцев, М. Ф. Пясецкая, Н. М. Рогочева // Журн. микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. — 1995. № 5. — С. 30−32.
  91. , С.Н. Структурные аспекты углеводной специфичности лектинов: Дис. .канд. физ.-мат. наук / С. Н. Рупейников. -М., 1999. 130 с.
  92. , В.В. Соединительная ткань / В. В. Серов, А. Б. Шехтер. М.: Медицина, 1981.-С. 69−83.
  93. , Б.Н. Химия и биохимия углеводов. Полисахариды / Б. Н. Степаненко. М.: Высшая школа, 1978. — С. 9−21.
  94. Теория и практика иммуноферментного анализа // Под ред. A.M. Егорова, А. П. Осипова, Б. Б. Дзантиева, Е. М. Гаврилова. М.: Высшая школа, 1991. — С. 153−154.
  95. , Д.П. Активность иммунотоксинов: Роль антигенов-маркеров и структурные особенности токсических лектинов: Дис.. .канд. биол. наук / Д. П. Темяков. М., 1996. — 97 с.
  96. , М. Новые методы иммуноанализа / М. Тертон. М.: Мир, 1991.-С. 12−21.
  97. , А.В. Генерация Н2Ог и агрегация нейтрофилов человека под действием лектинов / А. В. Тимощенко, С. Н. Черенкевич // Гематология и трансфузиология. 1995. — № 4. — С. 32−35.
  98. , А.Г. Взаимодействие изоформ лектина из омелы белой с моноклональными антителами против каталитической субъединицы / А. Г. Топевицкий, Ю. О. Алексеев, Д. В. Темяков // Биотехнология. -1995.-Хо 11.-С. 25−30.
  99. , А.Г. Исследование растительных лектинов из омелы белой с помощью моноклональных антител / А. Г. Топевицкий, В. А. Рахманова, А. Т. Шамшиев // Молекулярная биология. 1995. — Т. 29, № 3. -С. 619−626.
  100. , Т.В. Лектиновый ответ растений на действие низкой температуры и инфицирование микоплазмами: Дис. .канд. биол. наук / Т. В. Трифонова. Казань, 2002. — 134 с.
  101. , Н.Б. Разработка новых подходов к исследованию клеточной адгезии в печени: Дис. .канд. биол. наук / Н. Б. Туманова. М., 1995.- 133 с.
  102. , Д.Б. дгезивные молекулы как лекарственные препараты и объекты фармакологического воздействия при ишемии миокарда и ре-перфузии / Д. Б. Утешев, Б. С. Утешев // Экспериментальная и клиническая фармакология. 1997. — Т. 60, № 3. — С. 83−88.
  103. , Т.Н. Лектиноподобные белки хлорофилл-белковых комплексов Dimaliella salina: Дис. .канд. биол. наук / Т. Н. Фалькович. -М&bdquo- 1995.- 125 с.
  104. , Н.А. Фибронектин как полифункциональный регулятор клеток крови и тканей / Н. А. Федоров // Вестник АМН СССР. 1991. -№ 2. — С.26−28.
  105. , Н.Р. Влияние лектина пшеницы на метаболизм Azospirilum brasilens: Дис. .канд. биол. наук / Н. Р. Фомина. Саратов, 1996.- 135 с.
  106. , X. Лектины: свойства, функции и возможности применения / X. Франц // Журнал микробиологии, эпидемиологии, эпидемиологии. -1980. № 1.-С. 3−10.
  107. , X. Иммунологические методы / X. Фримеля. М.: Мир, 1979.-520 с.
  108. , В.А. Гистопатология рецепторов лектина СС в спинномозговых ганглиях крыс / В. А. Фуртак, Я. Н. Тихонов, И. В. Чикаловец // Тихоокеанский мед. журнал. 2000. — № 4. — С. 41—43.
  109. , P.M. Исследование роли лектина пшеницы в защитных реакциях растений при грибном патогенезе: Дис. .канд. биол. наук / P.M. Хайрулин. Уфа, 1994. — 127 с.
  110. , О.А. Электронная гистохимия рецепторов клеточных мембран / О. А. Хомутовский, М. Д. Луцик, О. Ф. Передерей. Киев, 1986. -С. 6−14.
  111. , Р. Гликопротеины / Р. Хьюз. М.: Мир. — 1985. — 143 с.
  112. , А.А. Идентификация и функциональная характеристика рецепторов лектина улитки на поверхности клеток нейробластомы С 1300 № 18 / А. А. Цегельский, Р. Г. Микитюк // Биополимеры и клетка. -1991-Т. 7, № 1. С. 94−100.
  113. , О.А. Сравнительный анализ вклада различных лиганд-рецепторных комплексов в процесс адгезии эпидермальных клеток к изоформам ламинина: Дис. .канд. биол. наук / О. А. Черепанова. -СПб., 2003.-136 с.
  114. , В.Л. Штамм Escherichia coli М 17: анализ фактора колонизации макроорганизма и/или патогенности // Бюллетень эксперим. биологии и медицины / В. Л. Чеснокова, Э. Г. Кравцов, Е. В. Сокуренко. -1999. Т. 127, № 4. — С. 424−428.
  115. , Ю.Ю. Активность лектинов при модификации цитоскеле-та и Са2±кальмодулированной системы в связи с низкотемпературным закаливанием растений озимой пшеницы: Дис. .канд. биол. наук / Ю. Ю. Чулкова. Казань, 2002. — 146 с.
  116. , Д.А. Система генов полидоменных лектинов С-типа плана-рий Dugesia tigrina: Дис. .канд. биол. наук / Д. А. Шагин. -М., 2001. -97 с.
  117. , Ф.М. Участие фитогормонов и лектинов в ответе растений на стрессовые воздействия: Дис. .док-pa биол. наук / Ф. М. Шапирова. Уфа, 1999. — 274 с.
  118. , И.И. Нейрональные молекулы клеточной адгезии (структура, функции, клинико-диагностические перспективы) / И. И. Шепелева, В. П. Чехонин // Журнал неврологии, психиатрии им. С. С. Корсакова. 1996.-Т. 56, № 5.-С. 113−118.
  119. , В.М. Сравнительный анализ комплексообразования пентозанполисульфата и гепарина с белками различной природы / В. М. Шкуматов, Ю. А. Лесникович, Е. А. Чернявский // Химико-фармацевтический журнал. 2003. — Т. 37, № 9. — С. 45−48.
  120. , Д.А. Пролиферативная активность лимфоцитов в культуре с фитогемагглютинином и показатели иммунитета при острых пневмониях / Д. А. Шмаров, Б. А. Никулин, Г. И. Козиней // Клин. лаб. диагностика. 1997. — № 4. — С. 36−39.
  121. , М.Г. Адгезивные межклеточные взаимодействия / М. Г. Шубич, М. Г. Авдеева, А. Д. Вакуленко // Арх. патологии. 1997. -Т. 59, № 6. — С. 3−9.
  122. , А.А. Лектины растений и их биологическая роль: Дис.. .док-а биол. наук / А. А. Ямалеева. Уфа, 2001. — 349 с.
  123. , В.П. Адгезивные белки тканей млекопитающих: Дис.. .док-pa биол. наук / В. П. Ямская. М., 2003. — 304 с.
  124. , A.M. Лектиногистохимия плаценты в норме и при слабости родовой деятельности / A.M. Ященко, Е. С. Детюк, А. Д. Луцик // Архив анатомии, гистологии и эмбриологии. 1991. — Т. 100. — № 4. — С. 9— 14.
  125. Akiyama S.H., Nagata К., Yamada K.M. Cell surface receptors for extracellular matrix components // Biochem. biophys. Acta. 1990. — V. 1031. -P. 91−110.
  126. Alen M.J., Sucato D., Gottstine S., Kisailus E., Nava H., Petielli N., Castillo N., Wilson D. Localization of endogenous p-galactoside-binding lectin in human cells and tissues, Tumor Biol. 1991. — V. 12. — P. 52−60.
  127. Alvogt P., Fogel M., Cheinsong-Popov R. Different patterns of lectin binding and cell surface sialylation detected on related high and low metastatic tumor lines // Cancer Res. 1983. — V. 43, № 11. — P. 5138−5144.
  128. Balint G. Ricin. A toxic protein of castor oil seeds // Toxicology. — 1974.-№ 2.-P. 77−102.
  129. Barondes S.H. Lectins: Their multiple endogenous cellular function // Ann. Rev. Biochem. 1981. — V. 50. — P. 207−231.
  130. Barondes S.H. Soluble lectins: a new class of extracellular proteins // Science. 1984. -V. 223, № 4. — P. 1259−1264.
  131. Barondes S.H. Bifunctional properties of lectins: lectins redefined. -TIBS, 1988.-V. 13.-P. 480−484.
  132. Beyer E.C., Barondes A.H. Chicken tissue binding sites for a purified chicken lectin 11 J. Supramol. Struct. 1981. — V. 13, № 3. — P. 219−227.
  133. Bladier D., Joubert R., Avellana-Adalid V., Kemeny J.L., Doinel C., Amouroux J., Caron M. Purification and characterization of a p-galactoside-binding lectin from human brain // Arch.Biochem.Biophys. 1989. — V. 269. -P. 433−439.
  134. Bladier D., Le Caer J.P., Joubert R., Caron M., Rossier J., fi-galactoside soluble lectin from human brain: complete amino acid sequence // Neurochem Int. 1991. -V. 18. — P. 275−281.
  135. Boid W., Everhart D., Mc Master M. The anti-N lectin of Bauhinia purpurea // J. Immunol. 1958. — V. 81. — P. 414−418.
  136. Bowman B.H., Acute phase reactants in «Hepatic plasma proteins. Mechanism of function and regulation», 1993, (Acad. Press, Inc., San-Diego, California, USA), p. 47 49, 62 — 71.
  137. Brown J., Hunt R. Lectins // Int. Rev. Cytol. 1978. — V. 52. — P. 277 349.
  138. Brysk M.M., Rajaraman S., Penn P. Endogenous lectin from terminally differentiated epidermal cells // Differentiation. 1986. — V. 32, № 3. — P. 230−237.
  139. Burger M. Isolation of a receptor complex for a tumor specific agglutinin from the neoplastic cell surface // Nature. 1968. — V. 219. — P. 499−500.
  140. Caron M., Bladier D., Joubert R. Soluble galactoside-binding vertebrate lectins: a protein family with common properties // Int. J.Biochem. 1990. -V. 22.-P. 1379−1385.
  141. Catt J.W., Harrison F.L. Selective association of an endogenous lectin with connective tissues // J. Cell. Sci. 1985. — V. 73. — P. 347−359.
  142. Chamow S.M., Hedrick J.L. Subunit structure of cortical granule lectin involved in the block to polyspermy in Xenopus laevis eggs // FEBS Lett. -1986. V. 206, № 2. — P. 353−357.
  143. Collier W., de Miranda J.C. Bacterien hemagglutination // J. Microbiol. Serol.- 1955.-V.21.-P. 133- 146.
  144. Cronstein B.N. Weissmann G. The adhesion molecules of inflammation // Arthr. and Rheum. 1993. — V. 36. — P. 147−157.
  145. Cuatrecasas P. Membrane receptors // Ann Rev. Biochem. 1974. — V. 43.-P. 166−214.
  146. Cuatrecasas P. Interaction of wheat germ agglutinin and concanavalin A with isolated fat cell //Biochemistry. 1983. -V. 12, № 7. — P. 1312−1323.
  147. Cunningham B. Lectins a chemical approach to the cell surface // Applied Chem. 1975. — V. 41, № 1−2. — P. 31−46.
  148. Czech M., Lynn W. Stimulation of methabolism by lectins in isolated white fat cells // Biochem. Biophys. Acta. 1980. — V. 297. — P. 368−377.
  149. De George J.J., Carbonetto S. Wheat germ agglutinin inhibits nerve fiber growth and concanavalin A stimulates nerve fiber initiation in cultures of dorsal root ganglia neurons // Dev. Brain Res. 1986. — V. 28, № 2. — P. 169 175.
  150. Delauney J. Les proprietes de la membrane erythrocytaire // Ann. Biol. Clinique. 1977. — V. 35, № 4. — P. 283−295.
  151. De Waard A., Hickman S., Kornfeld S. Isolation and properties of p-galactose binding lectins of calf heart and lung // J. Biol. Chem. 1976. — V. 251, № 23. — P. 7581 -7587.
  152. Dicou E., Hurez D., Nerriere V. Natural autoantibodies against the nerve growth factor in autoimmune diseases // J.neuroimmunol. 1993. — V. 47. — P. 159−168.
  153. Dinarello C.A. Inflammatory cytokines: interleukin-1 and tumor necrosis factor as effector molecules in autoimmune diseases // Curr. Opin. Immunol. 1991. -V. 3. — P. 941−948.
  154. Dinarello C.A. Interleukin-1 and interleukin-6 antagonism // Blood. -1991.-V. 77-P. 1627−1652.
  155. Dontenwill M., Roussel G., Zanetta J.P. Immunohistochemical localization of a lectin-like molecule RI, during the postnatal development of the rat cerebellum // Dev. Brain Res. 1985. — V. 17, № 1−2. — P. 245−252.
  156. Driskamer К. Two distinct classes of carbohydrate-recognation domains in animal lectins // J. Biol. Chem. 1988. — V. 263. — P. 9557−9560.
  157. Edelman G.M. Morphoregulatory molecules // Biochemistry 1988. -V. 27.-P. 3533−3543.
  158. Eloumani H., Caron M., Joubert R., Doinel C. Human brain lectin im-munoreactive material in cerebrospinal fluid determined by enzyme immunoassay (EFA) // J.Neurol.Sci. 1991. — V. 105. — P. 6−11.
  159. Eshdat J., Speti V., Jann R. Participation of pili and cell wall adhesin in the vests agglutination activity of E. coli // Infect. Immunol. 1981. — V.34. -P.980−986.
  160. Estruch R., Damjanov I. Lectin histochemistry applied to human nerves // Arch. Pathol. Lab. Med. 1986. — V. 110, № 8. — P. 730 — 735.
  161. European pharmacopeia (4th Edition). Edot, 2002. — P. 1295−1299.
  162. Font J., Bourillon R. Les constituants glucidiques de la PHA de Robiniaipseudoaccacia et leur role dans lactivite erythroagglutinate // Bioch. Bioph. Acta. 1971.-V. 243, № 1.-P. 111−116.
  163. Funatsu G., Yoshitake Sh., Funatsu M. Primary structure of alanin chain of ricin D // Agric. Biol. Chem. 1978. — V. 42, № 2. — P. 501−503.
  164. Goldstein I.J., Hughes R.C., Monsigny M., Osawa Т., Sharon N. What should be called a ltcnin? // Nature. 1980. — V. 66. — P. 285.
  165. Goldstein I.J., Poretz D.D. Isolation and chemical properties of lectins in «The Lectins. Properties, function and application in biology and medicine» (I.E. Liener, N. Sharon, I.J. Goldstein as editors, Academic Press, Orlando, USA), 1986, P. 35−247.
  166. Grunz H. Information transfer during embryonic induction in amphibians // Early Amphibian Dev. / Pap. Meet. Brit. Soc. Dev. Biol. Cambridge, 1985. P. 349−364.
  167. Hammarstrom S., Kabat E. Purification and characterisation of blood group A reactive hemagglutinin from the snail Helix pomatia and a study of its combining site // Biochemistry. 1989. — V. 8, № 7. — P. 2696−2705.
  168. Harrison F.L., Fitzgerald J.E., Catt J.W. Endogenous p-galactoside-specific lectins in rabbit tissues // J. Cell. Sci. 1984. — V. 72. — P. 147−162.
  169. Hart C.E., Wood J.G., A comparative study of intracellular binding sites of neurons in culture with neurons in situ // J. Сотр. Neurol. 1985. — V. 239, № 2.-P. 155−162.
  170. Hart L.A. Lectins in biological systems: Applications to microbiology // Amer // J. Clin. Nutr. 1980. — V.33, № 11. — P. 2416−2425.
  171. Ikeda K., Sannoh Т., Kawasaki N., Kawasaki Т., Yamashina I., Serum lectins with known structure activates complement through the classical pathway // J. Biol. Chem. 1987. — V. 262. — P. 7451−7454.
  172. Inohara H., Raz A. Identification of human melanoma cellular and secreted ligands for galectin-3 // Biochem.Biophys.Res.Com. 1994. — V. 201. -P. 1366−1375.
  173. Johnson L.V., Calarco P.G. Mannalian preimplantation development: the cell surface // Anat. Rec. 1980. — V. 19, № 2. — P. 201−219.
  174. Kajikawa Т., Nacajima Y., Hirabayashi J., Kasai K., Yanazaki M. Release of cytotoxin by macrophages on treatment with human placenta lectin. // Life Sci.- 1986.-V. 39.-P. 1177−1181.
  175. Kawasaki Т., Ashwell G. Chemical and physical properties of an hepatic membrane protein that specifically binds asialoglycoproteins // J. Biol. Chem. 1976.-V. 251, № 5.-P. 1296−1302.
  176. Klagsbrun M. The fibroblast growth factor family: structural and biological properties // Progr. Crowth Factor Rec. 1989. — V. 46. — P. 149−182.
  177. Kobiler D., Mirelman D. Lectin activity in Entamoeba hislytica tropho-soites // Infec. Immunol. 1980. -V. 29, № 1. — P. 221−225.
  178. Kocourek J., Horejsi V. Anote on the recent discussion on definition of the term «lectin"//Ibid. 1983.-P. 3−6.
  179. Kolb-Bachofen V., Puchta-Teundt N., Egenhofer Ch. Expression of membrane-associated C-reactive protein by human monocytes: indications for a selectin-like activity participating in adhesion // Glycoconjugate J. 1995. — V. 12.-P. 122−127.
  180. Kuhlman M., Joiner K., Ezekowitz R.A.B. The human mannose-binding protein functions as an opsoninn // J. Exp. Med. 1989. — V. 169. — P. 1733— 1745.
  181. Laing J.C., Robertson M.W., Gritzmacher Ch.A., Wang J.L., Liu F.-T. Biochemical and immunological comparisons of carbohydrate-binding protein 35 and IgE-binding protein // J. Biol. Chem. 1989. — V. 264. — P. 19 071 910.
  182. Liotta L.A., Roo C.N. Tumor invasion and metastasis. New Concepts in Neoplasia as Applied to Diagnostic Pathology /Eds. M. Cecilia, F. Preiser, R.S. Weinstein, N. Kanfman. Willams and Wilkins. — Baltimore. — 1986. — P. 183−192.
  183. Lipsick J., Beyer E., Barondes S. Lectins from chicken tissue are mito-genic for thy-1 negative murine spleen cells // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1980. — V. 97, № l.-P. 56−61.
  184. Logan A. Intracrine regulation at the nucleus a further mechanism growth factor activity? // J. Endocr. — 1990. — V. 125. — P. 339−343.
  185. Lotan R., Nicolson G. Purification of cell membrane glycoprotein by lectin affinity chromatography // Bioch. Bioph. Acta. 1979. — V. 559, № 4. — P. 329−376.
  186. Lutomski D., Caron M., Bourin Ph., Lefebure Ch., Bladier D., Joubert-Caron R. Purification and characterization of natural antibodies that recognize a human brain lectin // J.Neuroimmunol. 1994. — V. 57. — P. 9−15.
  187. Makela O. Studies in hemagglutinins of leguminose seeds // Ann. Med. Exp. et Biol. Fenniae. 1957. — V. 35. — P. 11−53.
  188. Mannoji H., Yeger H., Besker L.E. A specific hictochemical marker (lectin Ricinus communis agglutinin 1) for normal human microglia and application to routine histopathology // Acta Neuropathol. — 1986. — V. 71, № 3−4.-P. 341−343.
  189. Marchalonis J., Edelman G. Isolation and characterization of a hemagglutinin from Limulus polyphemus // J. Mol. Biol. 1968. — V. 32, № 2. — P. 453−465.
  190. Martin J., Davies M., Thomas G.J., Lovett D.L. The control of glomerular matrix turnover: the characterization of a neutral proteinases and specific inhibitor secreated by human mesangial cells // Kidney Int. 1989. — V. 36. -P.790−801.
  191. Method in Molecular Biology / Edited by: S. Doonan. V. 59: Protein Purification Protocols. — Humana Press. — Totowa, New Jersey, 1996. — P. 17— 29, 157−168.
  192. Mookerjee В., Ferber E., Ernst M. Chemiluminescese and immune cell activation general features of the thymocyte chemiluminescent responces to plant lectins // Immunol. Comm. 1980. — V. 9, № 7. — P. 653−676
  193. Moscona A.A., Hausman R.E. In: Cell and Tissue Interactions (Lash J.W., Burger M.M.), Raven Press, New York. 1977. — P. 173−185.
  194. Muegge K., Durum S.K. Cytokines and transcription factors // Cytokine. 1990. — V. 2.-P. 1−8.
  195. Muller E., Schroder С., Franco M.M. Involvement of a P-galactose-p specific macrophage lectins in binding and phagocytosis of erytrocytes //1.ctins biol., biochem., clinical biochem. Proc. V lectin meeting. — Berlin. -1983. — V. 3.-P. 435—442.
  196. Nakagawa F., Schulte B.A., Spicer S. Selective cytochemical demonstration of glycoconjugate-containing terminal N-acetylgalactosamine on some brain neurons //. Сотр. Neurol. 1986. — V. 243, № 2. — P. 280−290.
  197. Nakagawa F., Schulte B.A., Spicer S. Lectin cytochemistry of cell types in human and canine pituitary // Histochemistry. 1986. — V. 85, № 1. — P. 5766.
  198. Nakane P.K., Pierce G.B. Enzyme lobelled antibodies preparation andapplication fon the locoliration of antigens // J. Histochem. Cytochem. 1966. -V. 14, № 12.-P. 929−931.
  199. Nakane P.K., Kawagi A. Peroxidase-labeled antibody. A nev method of conjugation // J. Histochem. Cytochem. 1974. — V.22, № 12. — P. 10 841 090.
  200. Nathan C., Sporn M.B. Cytokines in context // J. cell. biol. 1991. — V. 113.-P. 981−986.
  201. Osmand A.P., Mortensen R.F., Siegel J., Gewurz H. Interactions of C-reactive protein with the complement system III. Complement-dependent pas
  202. Ф sive hemolysis initiated by CRP // J.Exp.Med. 1975. — V. 142. — P. 10 651 077.
  203. Pandolfino E., Chrisite D., Munske G. Activation of cancanavalin A by
  204. Cd2+ // J. Biol. Chem. 1980. — V. 255, № 18. — P. 8772−8775.
  205. Pepys M.B., Baliz M.L., Acute-phase proteins with special reference to C-reactive protein and related proteins (Pentraxins) and serum amyloid A protein // Adv.Immunol. 1983. — V. 34. — P. 141−212.
  206. Pustai A., Stewart J. Isolectins of Phaseolus vulgaris. Physico-chemical studies // Biochem. Biophis. Acta. 1978. — V. 536, № 1. — P. 38−49.
  207. Raedler A., Raedler E. The use of lectins to study normal differentiation and malignant transformation // J. Cancer Res. Clin. Oncol. 1985. — V. 109, № 109.-P. 245−251.
  208. Rees D.A. Polysaccharide shapes. London: Chapman and Hall, 1977. -P. 12−24.
  209. Regan L.J., Dodd J., Barondes H., Jessell T.M. Selective expression of endogenous lactose-binding lectins and lactoseries glycoconjugates in subsets of rat sensory neurons // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. — V. 83, № 7. -P. 2248−2252.
  210. Schwechheimer K., Weiss G., Moller P. Concanavalin A binding and neuronal differetiation. A light microscopic study on neuronal tumor // Vir-chows Arch. 1984. — V. 402, № 3. — P. 297−300.
  211. Simpson D.L., Thorne D., Loh H. Lectins: endogenous carbohydratebinding proteins from vertebrates tissues/ Functional role in recognition processes? // Life Sci. 1978. — V. 22, № 9. — P. 727−748.
  212. Srehel J., Waterfield M. Primarystructure of the influenza virus hemag-p glutinin 11 Proc. Natl. Acad. Sci. US. 1975. — V. 72, № 1. — P. 93−97.
  213. Staines A., Kimura N., Fibiger H. Peroxydase-labelled lectin as a neuro-anatomical tracer: evaluation in a CNS pathway // Brain Res. 1980. — V. 197, № 2.-P. 485−490.
  214. Thomopoulos G.N., Schulte B.A., Spicer S.S. Postembedment staining of complex carbohydrates: influence of fixation and embedding procedures // J. Electron. Microsc. Techn. 1987. — V. 5, № 1. — P. 17−44.
  215. Tseng J., Mortensen R.F. Binding of human C-reactive protein (CRP) to plasma fibronectin occurs via the phosphorylcholine-binding site //
  216. Mol.Immunol. 1988. — V. 25. — P. 679−688.
  217. Vogt D., Kolb H. Analysis of the recycling behaviour of galactose-specific lectins on rat liver cells // Lectins biol., biochem., clinical biochem. Proc. IV lectin meeting. Berlin. 1982. V. 2. P. 57−65.
  218. Webb M., Gallo V., Schneider A., Balazs R. The expression of conca-navalin A binding the development of cerebellar granule neurons in vitro // Int. J. Dev. Neurosci. 1985. — V. 3, № 2. — P. 199−208.
  219. Williams L.T. Signal transduction by the platelet derived growth factor receptor// Science. 1989. -V. 243. -P. 1564−1570.
  220. Woo H.-J., Shaw M., Messier J.M., Mercurio A.M. The major nonintegrin laminin binding protein of macrophagfs is identical to carbohydrate binding protein 35 (Mac-2) // J. Biol. Chem. 1990. — V. 265. — P. 70 977 099.
  221. Wright C. The crystal structure of wheat garm agglutinin at 2,2 A resolution // J. Biol. Chem. 1977. — V. 111, № 23. — P. 205−211.
  222. Yamaguchi Y., Mann D.M., Ruoslahti E. Negative regulation of growth factor activities // Cell. 1991. — V. 64. — P. 864−869.
  223. Zuzack J.S., Tasca R.J. Lectin-induced blockage of developmental proc-& esses in preimplantation mouse embryos in vitro // Gamete Res. 1985. — V.12. № 3.-P. 275−290.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!