Структурная организация изоформ малатдегидрогеназы и их функциональная роль в адаптивной реакции бактерий Sphaerotilus Natans
Диссертация
Малатдегидрогеназа является полифункциональным ферментным комплексом и обеспечивает протекание конструктивного и энергетического метаболизма. Известно, что в клетках бактерий встречаются как димерные, так и тетрамерные формы этого фермента. У фототрофных анаэробов {Rhodobacter capsulatus, Rhodospirillum rubrum) МДГ, функционирующая преимущественно в конструктивном обмене, имеет тетрамерное… Читать ещё >
Список литературы
- Берштейн И.Я. Спектрофотометрический анализ в органической химии / И. Я. Берштейн, Ю. Л. Каминский. — Л.: Химия, 1975. 232 с.
- Биополимеры / под ред. Ю. Иманиси. М.: Мир, 1988. — 145 с.
- Биохимия человека: в 2-х т. / Р. Мари и др. — перевод с англ. В. В. Борисова, Е. В. Дайниченко — под ред. Л. М. Гинодмана. — М.: Мир, 1993.-Т. 1.-384 с.
- Блюменфельд Л.А. Единичные циклы прямой ферментативной реакции на примере МДГ/ Л. А. Блюменфельд, П. Г. Плешанов // Биофизика. 1986. — Т. 30, вып. 5. — С. 760−763.
- Варфоломеев С.Д. Биокинетика / С. Д. Варфоломеев, К. Г. Гуревич. -М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999. 720 с.
- Вилков Л.В. Физические методы исследования в химии -Структурные методы и оптическая спектроскопия / Л. В. Вилков, Ю. А. Пентин. М.: Высшая школа, 1987. — 484 с.
- Волвенкин C.B. Субклеточная локализация и свойства ферментов глиоксилатного цикла в печени крыс с аллоксановым диабетом /C.B. Волвенкин, В. Н. Попов, А. Т. Епринцев // Биохимия. — 1999. — Т. 64, вып. 9.-С. 1185−1191.
- Временное приобретение внутрицепочечных дисульфидных связей нуклеокапсидным белком (NP) вируса гриппа / Семенова Н. П. и др. // Вопросы вирусологии. 2005. — Т.50, № 2. — С.9−13.
- Выделение, очистка и свойства малатдегидрогеназы из серобактерий Beggiatoa leptomitiformis / А. Т. Епринцев и др. // Известия АН. Сер. биологическая. 2003. — № 3. — С. 301−305.
- Ю.Гааль Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медьеши, JL Верецкеи. М.: Мир, 1982. — 446 с.
- Галлямов М.О. Сканирующая зондовая микроскопия / М. О. Галлямов, И. В. Яминский. М.: Научный мир, 1998. 93с.
- Гевондян Н.М. В IGGL человека в норме обнаружены четыре свободных остатка цистеина / Н. М. Гевондян, A.M. Волынская, B.C. Гевондян // Биохимия. 2006. — Т. 71, № 3. — С. 353−360.
- Глиоксилатный цикл растений / A.A. Землянухин и др. — Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1986. — 148 с.
- Давранов К. Влияние некоторых органических кислот на активность малатдегидрогеназы семян хлопчатника / К. Давранов, М. А. Кученкова, П. Х. Юлдашев // Химия природных соединений. 1972. — № 2. — С. 75−79.
- Детекция иммунных комплексов с помощью атомно-силовой микроскопии / Н. В. Малюченко и др. // Биофизика. — 2004. Т. 45, вып. 6.-С. 1008−1015.
- Детерман Г. Гель-хроматография / Г. Детерман. М.: Мир, 1970. -173 с.
- Диксон М. Ферменты : в 3-х т. / М. Диксон, Э. Уэбб — перевод с англ. JI.M. Гинодмана, М. И. Левянт — под ред. В. К. Антонова, А. Е. Браунштейна. М.: Мир, 1982. — Т. 3. — 216 с.
- Епринцев А.Т. Активность и изоформы малатдегидрогеназы в высоко- и низкомасличных линиях кукурузы / А. Т. Епринцев, А. У. Игамбердиев // Физиология растений. 1995. — Т. 42, № 5. — с. 760 767.
- Епринцев А.Т. Глиоксилатный цикл: универсальный механизм адаптации? / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, М. Ю. Шевченко — М.: ИКЦ «Академкнига», 2007. 228с.
- Епринцев А.Т. Малатдегидрогеназа термофильных бактерий Vulcanithermus medioatlanticus / А. Т. Епринцев, М. И. Фалалеева, Н. В. Парфенова // Биохимия. 2005. — Т. 70, № 9. — С. 1245−1250.
- Землянухин A.A. Выделение и характеристика изоцитратлиазы из щитка кукурузы / A.A. Землянухин, А. У. Игамбердиев, E.H. Преснякова // Биохимия. 1986. — Т. 51, № 3. — С. 442−446.
- Иванищев В.В. Ферменты метаболизма малата: характеристика, регуляция активности и биологическая роль /В.В. Иванищев, Б. И. Курганов // Биохимия. — 1992. — Т. 57, вып. 5. — С. 653−661.
- Индукция пероксисомальной изоформы малатдегидрогеназы в печени крыс при пищевой депривации / В. Н. Попов и др. // Биохимия. -2001.-Т. 66, вып. 5.-С. 617−623.
- Исследование структурных особенностей белков прерывисто-контактным методом атомно-силовой микроскопии / Н. В. Малюченко и др. // Биофизика. 2003. — Т. 48, вып. 5 — С. 830−836.
- Кантор Ч. Биофизическая химия / Ч. Кантор. П. Шиммел М.: Мир., 1984.-Т.2.-496 с.
- Келети Т. Основы ферментативной кинетики / Т. Келети. — М.: Мир, 1990.-350 с.
- Климова М.А. Участие малатдегидрогеназы в метаболической адаптации к типу питания у бактерий разных систематических групп: автореф. дис.. канд. биол. наук / Климова М. А. Воронеж, 2006. — 24 с.
- Коэн Ф. Регуляция ферментативной активности / Ф. Коэн. М.: Мир, 1986.-144 с.
- Курганов Б.И. Аллостерические ферменты / Б. И. Курганов. М., 1978. — 248 с.
- Лакин Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. М.: Высшая школа, 1990. — 352 с. Ллойд Э. Справочник по прикладной статистике / Э. Ллойд, У. Ледерман. — М.: Финансы и статистика, 1989. — 508 с.
- Маркина и др., 1985- Метелица, Еремин, 1987 Маркина В. Л. Особенности термической инактивации малатдегидрогеназы / В. Л. Маркина, А. Н. Еремин, Д. И. Метелица // Биофизика. 1985. — Т. 30, вып. 6. — С. 971−975.
- Мауэр Г. Диск-электрофорез / Г. Мауэр. М.: Мир, 1971. — 222 с.
- Метелица Д. И Кинетические аспекты необратимой термической инактивации ферментов / Д. И. Метелица, А. Н. Еремин // Успехи химии. 1987. — Т. 46, вып. 11.- С. 1921−1948.
- Мецлер Д. Биохимия / Д. Мецлер. М.: Мир, 1980. — 442 с.
- Мосин О.В. Получение мембранного белка бактериородопсина, меченного дейтерием по остаткам ароматических аминокислот L-фенилаланина, L-тирозина и L-триптофана: автореф. дис.. канд. биол. наук /О.В. Мосин. -Москва, 2006. 24 с.
- Образование перекиси водорода Beggiatoa leptomitiformis / Г. А. Дубинина и др. // Микробиология. 1990. — Т.59. — С. 425−431.
- Основы молекулярной спектроскопии / К. Беннуэл- пер. с англ. Е. Б. Гордона, B.C. Павленко. М.: Мир, 1985. — 384 с.
- Очистка и физико-химические свойства малатдегидрогеназы из бактерий рода Beggiatoa // А. Т. Епринцев и др. // Биохимия. — 2003. — Т. 68, № 2.-С. 207−211.
- Парфенова Н.В. Роль структурно-функциональных изменений малатдегидрогеназы в адаптации микроорганизмов к факторам внешней среды : автореф. дис.. канд. биол. наук /Н.В. Парфенова. — Воронеж, 2004. 24 с.
- Пинейру де Корвалью М.А. А. Малатдегидрогеназа высших растений / М.А. А. Пинейру де Корвалью, A.A. Землянухин, А. Т. Епринцев. — Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1991. — 216 с.
- Попов Е.М. Структурно-функциональная организация белков / Е. М. Попов. М.: Наука, 1992. — 358 с. ¦
- Резников A.A. Методы анализа природных вод. / A.A. Резников, Е. П. Муликовская, В. Ю. Соколов. -М.: Госгеолтехиздат, 1970. 488 с.
- Роль изоформ малатдегидрогеназы в регуляции анаболических и катаболических процессов у бесцветных серобактерий Beggiatoa leptomitiformis Д-402 / Епринцев А. Т. и др. // Микробиология. — 2004. -Т. 73,№ 4.-С. 437−442.
- Романова А.К. Биохимические методы автотрофии у микроорганизмов / А. К. Романова. -М.: Наука, 1980. — 160 с.
- Свердлова О.В. Электронные спектры в органической химии / О. В. Свердлова. JL: Химия, 1973. — 276 с.
- Сканирующая зондовая микроскопия биополимеров / под ред. И. В. Яминского. М.: Научный мир, 1997. — 87 с.
- Скоупс Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс. — М.: Мир, 1985. -358 с.
- Спектрально-люминесцентные свойства комплексов хлорина Е6 и малатдегидрогеназы / В. Ю. Плавский и др. // Журнал прикладной спектроскопии. 2004. — Т.71, № 6. — С. 749−758.
- Справочник биохимика / Р. Досон и др. М.: Мир, 1991. — 544 с.
- Страйер JI. Биохимия : в 3-х т. / JL Страйер — перевод с англ. М. Д. Гроздовой — под ред. С. Е. Северина. М.: Мир, 1984. — Т. 1. — 232 с.
- Участие различных форм малатдегидрогеназы в перестройке типа метаболизма у пресноводных нитчатых бесцветных серобактерий рода Beggiatoa / И. Ю. Степанова и др. // Микробиология. 2002. — Т. 71, № 4.-С. 445−451.
- Филипов А.Н. Роль поверхностных сил в процессах ультра- и микрофольтрации / А. Н. Филипов // Критические технологии. Мембраны. 2002. — № 16. — С. 21−27.
- Филогенетический in situ / ex situ анализ микробного сообщества серного мата из умеренного термального источника Северного Кавказа / Е. Ю. Черноусова и др. // Микробиология. 2008. — Т.77,№ 2.-С. 255−260.
- Фрайфельдер Д. Физическая биохимия / Д. Фрайфельдерю М.: Мир, 1980.-321 с.
- Хочачка П. Стратегия биохимической адаптации / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир. — 1977. — 398 с.
- Чернышев Г. А. Вероятность и статистика в биологии и химии / Г. А. Чернышев, В. Н. Стариков. — Воронеж: Изд-во Воронеж, ун-та, 1998. 270 с.
- Якубке Х.-Д. Аминокислоты, пептиды, белки / Х.-Д. Якубке, X. Ешкайт. М.: Мир, 1985. — 456 с.
- Яминский И.В. Липополисахариды, клеточные стенки, живые бактериальные клетки / И. В. Яминский, В. М. Бондаренко // В сб.: ' Сканирующая зондовая микроскопия биополимеров. — М.: Научный мир, 1997.-88 с.
- А specific, highly active malate dehydrogenase by redesign of a lactate dehydrogenase framework / H.M. Wilks et. al. // Science. 1988. — V.242. P. 1541−1544
- Alzari P.M. Atomic force microscopy study of specific antigen / P.M. Alzari, M.B. Lascombe, R. Polyak // Annu. Rev. Immunol. 1988. — V.6. — P.555−581.
- AN a-proteobacterisl type malate dehydrogenase may complement LDH function in Plasmodium falciparum / K.T. Abhai et. al. // Europeanr Journal of Biochemistry. 2004. — V.271, № 17. — P.3488−3502.
- Aquino-Silva M.R. Isoform expression in the multiple soluble malate dehydrogenase of Hoplias malabaricus (Erythrinidae, Characiformes) / M.R. Aquino-Silva, M.L.B. Schwantes, A.R. Schwantes // Braz. J. Biol. -2003.-V. 63, № l.-P. 7−15.
- Atomic force microscopy as a tool for biomedical and biotechnological studies / G.A. Cidade et.al. // Artif Organs. 2003. — Vol. 27. — P. 447 451.
- Bacterial phylogeny based on comparative sequence analysis / W.O. Ludwig et. al. // Electrophoresis. 1998. — № 19. — P. 554−568.
- Birktoft J.J. Refined crystal structure of cytoplasmic malate dehydrogenase at 2.5-A resolutin / J.J. Birktoft, G. Rhodes, L.J. Banaszak // Biochemistry. 1989. — V. 28. — P. 6065−6089.
- Birktoft J.J. Structure-function relationships among nicotinamide-adenine dinucleotide dependent oxidoreductases / J.J. Birktoft, L.J. Banaszak // Peptide Protein Rev. 1984. — V. 4. — P. 1−46.
- Breiter D.R. Engineering the quaternary structure of an enzyme: construction and analysis of a monomeric form of malate dehydrogenase from Escherichia coli / D.R. Breiter, E. Resnik, L.J. Banaszak 11 Protein Sci. 1994.-V. 3,№ 11.-p. 2023−2032.
- Caravelli A.H. Reduction of hexavalent chromium by Sphaerotilus natans a filamentous micro-organism present in activated sludges / A. H/ Caravelli, L. Giannuzzi, N.E. Zaritsky // J Hazard Mater. 2008. — V.156, № 1−3.-P. 214−222.
- Catalitic-rate improvement of a thermostable malate dehydrogenase by a subtle alteration in cofactor binding / R. M. Alldread et.al. // Biochem. J. 1995. — V. 305, № 2. — P. 539−548.
- Chan M. Functional characterization of an alternative lactate dehydrogenase-like. malate dehydrogenase in Plasmodium falciparum / M. Chan, Sim T.S. // Parasitol. Res. 2004. — V. 92, № 1. — p. 43−47.
- Characterizatin of alanine and malate dehydrogenases from a marine psychrophile strain PA-43 / A.I. Jane et.al. // Extermiphiles. 2001. — V. 5, № 3. -P.199−211.
- Characterization of malate dehydrogenase from deep-sea psychrophilic Vibrio sp. strain no. 5710 and cloning of its gene / M. Ohkuma et. al. // FEMS Microbiol. Lett. 1996. — V. 137, № 2−3. — P. 247−252.
- Cloning and sequence analysis of cDNAs encoding mammalian cytosolic malate dehydrogenase. Comparison of the amino acid sequences of mammalian and bacterial malate dehydrogenase / T. Joh et. al. // J. Biol. Chem. 1987. -V. 262, № 31. — P. 15 127−15 131.
- Complete nucleotide sequence of the Escherichia coli gene enconding malate dehydrogenase / L. McAlister-Henn et. al. // Nucleic Acids Research. 1987. — V. 15, № 12. — P. 4993.
- Contribution of engineered electrostatic interactions to the stability of cytosolic malate dehydrogenase / F. Trejo et. al. // Protein Eng. 2001. -V.14, № 11.-P. 911−917.
- Crystal structure of the MJ0490 gene product of the hyperthermophilic archaebacterium Methanococcus jannaschii, a novel member of the lactate/malate family of dehydrogenases / B.I. Lee et. al. // J. Mol. Biol. -2001.- V. 307, № 5. -P. 1351−1362.
- Davis B.J. A new high resolution electrophoresis method / B.J. Davis, L. Ornstein // Society for the study at the New York Academy of medicine. -1959.-P. 112−118.
- Determinants of protein thermostability observed in the 1.9-A crystal structure of malate dehydrogenase from the thermophilic bacterium Thermus flavus / C.A. Kelly et. al. // Biochemistry. 1993. — V. 32, № 15.-P. 3913−3922.
- Drmota T. Isolation and characterisation of cytosolic malate dehydrogenase from Trichomonas vaginalis / T. Dnnota, J. Tachezy, J. Kulda // Folia Parasitol. 1997. — Vol. 44, № 2. — P. 103−108.
- Factors affecting L-malate activation of mitochondrial malate dehydrogenase from chicken liver / A. Dordal et. al. // Biochem. Int. -1990.-V. 20, № l.-P. 177−182.
- Fieldes M.A. An explanation of the achromatic bands produced by peroxidase isozymes in polyacrylamide electrophoresis gels stained for malate dehydrogenase / M.A. Fieldes // Electrophoresis. — 1992. — V. 13, № 1−2.-P. 82−86.
- Fieldes P.A. Protein function at thermal extremes: balancing stability and flexibility / P.A. Fieldes // Comp. Biochem. Physiol. A Mol. Integr. Physiol. 2001. — V. 129, № 2−3. — P. 417−431.
- Formation and characterization of protein patterns on the surfaces with different properties / T. Qian et. al. // Synthetic Metals. 2004. — V. 147. -P. 247−252.
- Fukuchi S. Protein surface amino acid compositions distinctively differ between thermophilic and mesophilic bacteria / S. Fukuchi, K. Nishikawa// J. Mol. Biol. 2001. — V. 309, № 4. — P. 835−843.
- Genda T. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Corinebacterium glutamicum / T. Genda, T. Nakamatsu, H. Ozaki // J. of Bioscience and Bioengineering. 2003. — V. 95, № 6. — P. 562−566.
- Gietl C. Malate dehydrogenase isoenzymes: cellular locations and role in the flow of metabolites between the cytoplasm and cell organelles / C. Gietl // Biochim. Biophys. Acta. 1992. — V. 1100, № 3. — P. 217−234.
- Goward C.R. Malate dehydrogenase: a model for structure, evolution, and catalysis / C.R. Goward, D.J. Nicholls // Protein Sci. 1994. — V.3. — P. 1883−1888.
- Gromiha M.M. Important inter-residue contacts for enhancing the thermal stability of thermophilic proteins / M.M. Gromiha // Biophys. Chem. 2001. — V. 91, № 1.-P. 71−77.
- Hall M.D. Crystal structure of a ternary complex of Escherichia coli malate dehydrogenase citrate and NAD at 1.9 A resolution / M.D. Hall, L.J. Banaszak// J. Mol. Biol. 1993. — V. 232, № 1. — P. 213−222.
- Hall M.D. Crystal structure of Escherichia coli malate dehydrogenase. A complex of the apoenzyme and citrate at 1.87 A resolution / M.D. Hall,
- D.G. Levitt, L.J. Banaszak // J. Mol. Biol. 1992. — V. 226, № 3. — P. 867 882.
- Hrdy I. Purification and partial characterization of cytosolic malate dehydrogenase from Tritrichomonas foetus / I. Hrdy // Folia Parasitol. (Praha). 1993. — V. 40, № 3. — P. 181−185.
- Hugues-van Kregten H.C. Slime flora of New Zealand paper mills / H.C. Hugues-van Kregten // Appita. J. 1998. — № 41. — P. 470−474.
- Identification, cloning and expression analysis of strawberry {Fragaria xananassa) mitochondrial citrate synthase and mitochondrial malate dehydrogenase / P.P. Iannetta et. al. // Physiol. Plant. 2004. — V. 121, № l.-P. 15−26.
- Investigating specific antigen/antibody binding with the atomic force microscope / O. Ouerghi et.al. // N. Biomol. Eng. 2002. — Vol. 19. — P. 183−188.
- Jaenicke R. How do proteins acquire their three-dimensional structure and stability? / R. Jaenicke // Naturwissenschaften. 1996a. — V.83, № 12. -P. 544−554.
- Jaenicke R. Protein stability and protein folding / R. Jaenicke // Ciba Foundation Symp. 1991. — V. 161. — P. 206−216.
- Jaenicke R. Stability and folding of ultrastable proteins: eye lens crystallins and enzymes from thermophiles / R. Jaenicke // FASEB J. -1996b. V. 10, № 1. — P. 84−92.
- Jaenicke R. The stability of proteins in extreme environments / Jaenicke R., Bohm G. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1998. — V. 8, № 6. — P. 738−748.).
- Jaenicke, R. What ultrastable globular proteins teach us about protein stabilization / R. Jaenicke // Biochemistry. 1998. — V. 63, № 3. — P. 312 321.
- Janiczek O. Purification and properties of malate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans / O. Janiczek, J. Kovar, Z. Glatz // Prep. Biochem. 1993. — V.23, № 3. — P. 285−301.
- Kampfer P., Spring S. Genus Intertas Sedis XVI. Sphaerotilus Kutzing 1833 // Bergie’s Manual of Systematic Bacteriology. 2nd ed. // Eds: Brenner D.Y., Krieg N.R., Garrity G.M. New York: Springer. 2005. -V.2., Part C.-P. 750−755.
- Kinetic and molecular modeling of nucleoside and nucleotide inhibition of malate dehydrogenase / D.J. Harris et. al. // Nucleosides. Nucleotides. Nucleic Acids. 2002. — V. 21, № 11−12. — P. 813−823.
- Klinov D. High-resolution atomic force microscopy of duplex and triplex DNA moleculs / D. Klinov // Nanotechnology. 2007. — V. 18, № 22.-P. 225 102.
- Kuijk B.L. Purification and characterization of malate dehydrogenase from the syntrophic propionate-oxidizing bacterium strain MPOB / B.L. Kuijk, A.J. Stams // FEMS Microbiol. Lett. 1996. — V.144, № 2−3. — P. 141−144.
- Kumar S. Close-range electrostatic interactions in proteins / S. Kumar, R. Nussinov // Chembiochem. 2002. — V.3, № 7. — P. 604−617.
- Labrou N.E. L-Malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzen: purification and characterization / N.E. Labrou, Y.D. Clonis // Arch. Biochem. Biophys. 1997. — V. 337, № 1. — P. 103−114.
- Ladenstein R. Proteins from hyperthermophiles: stability and enzymatic catalysis close to the boiling point of water / R. Ladenstein, G. Antranikian // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 1998. — V. 61. — P. 37−85.
- Laemmly U.K. Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmly // Nature. 1970. — Vol. 77, № 4.-P. 680−683.
- Lang-Unnasch N. Purification and properties of Plasmodium falciparum malate dehydrogenase / N. Lang-Unnasch // Mol. Biochem. Parasitol. 1992. — V. 50, № 1. — P. 17−25.
- Large improvement in the thermal stability of a tetrameric malate dehydrogenase by single point mutations at the dimer-dimer interface / A. Bjork et. al. //Mol. Biol. 2004. — V.341. — P. 1215−1226.
- Machado M.F. Malate dehydrogenase (MDH- EC 1.1.1.37) isozymes in tissues and callus cultures of Cereus peruvianas (Cactaceae) / M.F. Machado, A.J. Prioli, C.A. Mangolin // Biochem. Genet. 1993. — V. 31, № 3−4.-P. 167−172.
- Madern D. Molecular adaptation: the malate dehydrogenase from the extreme halophilic bacterium Salinibacter rubber behaves like a non-halophilic protein / D. Madem, G. Zaccai // Biochimie. 2004. — V. 86, № 4−5.-P. 295−303.
- Madern D. Molecular evolution within the L-malate and L-lactate dehydrogenase super-family / D. Madern // Journal of Molecular Evolution. 2002. — V.54, № 6. — P. 0825−0840.
- Mahmoud Y.A. Purification and characterization of malate dehydrogenase from Cryptococcus neoformans I Y.A. Mahmoud, S.M. Souod, W.G. Niehaus // Arch. Biochem. Biophys. 1995. — Y. 322, № 1. -P. 69−75.
- Malate dehydrogenase: distribution, function and properties / R.A. Musrati et. al. //Gen. Physiol. Biophys. 1998. — V.17, № 3. — P.193−210.
- Malate dehydrogenases structure and function / P. Minarik et. al. // Gen. Physiol. Biophys. — 2002. -V. 21, № 3. — P. 257−265.
- Malick A.W. Effect of lipids on enzymatic activity of pig heart mitichondrial malate dehydrogenase monomolecular films / A.W. Malick, N.D. Weiner // J. Pharm. Science. 1977. — V. 66, № 10. — P. 1465−1469.
- Mansini E. Purification and properties of mitochondrial malate dehydrogenase of Toxocara cams muscle / E. Mansini, E.G. Oestreicher, L.P. Ribeiro // Comp. Biochem. Physiol. B. 1986. — V. 85, № 1. — P. 223−228.
- Markina V.L. The effect of modification of lactate and malate dehydrogenases on their stability and activity / V.L. Markina, A.N. Eremin, D.I. Metelitsa // Biophis. 1990. — V. 35, № 1. — P. 30−35.
- Martinez N. Measuring phase shifts and energy dissipation with amplitude modulation atomic force microscopy / N.F. Martinez, R. Garcia // Nanotechnology. 2006. — V.17. — P. 167−172.
- Mass spectrometric sequncing of proteins from silver-stained Polyacrylamide gels / A. Shevchenko et. al. // Anal. Chem. 1996. — Vol. 68.-P. 850−858.
- Matthews B.W. Enhanced protein thermostability from site-directed mutations that decrease the entropy of unfolding / B.W. Matthews, H. Nicholson, W.J. Becktel // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1987. — V. 84, № 19.-P. 6663−6667.
- McGuire J.P. Studies of enzyme inhibition. The interaction of some platinum (II) complexes with fumarase and malate dehydrogenase / J.P.
- McGuire, M.E. Friedman, Ch.A. McAuliffe // Inorganic. Chim. Acta. -1984.-V. 91, № 3.-P. 725−731
- Metal ions stabilize a dimeric molten globule state between the open and closed forms of malic enzyme / H.C. Chang et.al. // Biophys J. -2007. V. 93, № 11. — P. 3977−3988.
- Mitochondrial malate dehydrogenase from the therophilic, filamentous fungus Talaromices emersonii / P. Alan et. al. // Europen Journal of Biochemestry. 2004. — V. 271, № 15, — P.3115−3126.
- Morphological and biochemical properties of Sphaerotilus sp. isolated from paper mill slimes. / V. Pellegrin et. al. I I Appl. Microbiol. 1999. -№ l.-P. 156−162.
- Mottram J.C. Purification of particulate malate dehydrogenase and phosphoenolpyruvate carboxykinase from Leishmania mexicana / J.C. Mottram, G.H. Coombs // Biochem. Biophys. Acta. 1985. — V. 827, № 2. -P. 310−319.
- Mulder E. G. The sheathed bacteria / E. G. Mulder, M. H. Deinema // The prokaryotes. 1992. — P. 2612−2624.
- Muller D.J. Conformations, flexibility, and interactions observed on individual membrane proteins by atomic force microscopy / D.J. Muller, A. Engel // Methods Cell Biol. 2002. — Vol. 68. — P. 257−299.
- Nesterenko M.V. A simple modification of Blum’s silver stain method allows for 30 minute detection of proteins in polyacrylamide gels / M.V.
- Nesterenko, M. Tilley, S.J. Upton // J. Biochem. Biol. 1994. — Vol. 28. -P. 239−242.
- Nicholson H. Enhanced protein thermostability from designed mutations that interact with aipha-helix dipoles / H. Nicholson, W.J. Becktel, B.W. Matthews //Nature. 1988. — V. 336, № 6200. — P. 651−656.
- Nucleotide sequence of the malate dehydrogenase gene of Thermus flavus and its mutation directing an increase in enzyme activity / M. Nishiyama et. al. // J. Biol. Chem. 1986. — V. 264, № 30. — P. 1 417 814 183.
- Oberleithner H. Imaging the lamellipodium of migrating epithelial cells in vivo by atomic force microscopy / H. Oberleithner, G. Giebisch, J. Geibel // European Journal of Phisiology. 1993. — Vol. 425, № 5−6. -P. 506−510.
- Observation of the destruction of biomolecuies under compression forse / K. Takashi et. al. // Ultramicroscopy. 2005. — V. 105. — P. 189 195.
- Observing structure, function and assembly of single proteins by AFM / D.J. Muller et.al. // Prog. Biophys. Mol. Biol. 2002. — Vol. 79. — P. 143.
- Okabayashi K. Purification and properties of mitochondrial malate dehydrogenase from unfertilized eggs of the sea urchin, Anthocidaris crassispina / K. Okabayashi, E. Nakano // J. Biochem. (Tokyo). — 1984. -V. 95.-P. 1625−1632.
- Organelle and translocatable forms of glyoxysomal malate dehydrogenase. The effect of the N-terminal presequence / Cox B. et.al. // FEBS Journal. 2005. — V. 272, № 3. — P. 643−654.
- Patnaik S.K. Differential. regulation of malate dehydrogenase isoenzymes by estradiol in the brain of rats of various ages / S.K. Patnaik // Biochem. Int. 1990. — V. 20, № 3. — P. 633−639.
- Properties and function of malate enzyme from Pseudomonas putida / A. Garrido-Pertierra et. al. // Biochimie. 1983. — V. 65, № 11−12. — P. 629−635.
- Properties and primary structure of a thermostable L-malate dehydrogenase from Archaeoglobus fulgidus / A. S. Langelandsvik et. al. // Arch. Microbiol. 1997. — V. 168, № 1. — P.59−67.
- Properties and primary structure of the L-malate dehydrogenase from the extremely thermophilic archaebacterium Methanotherrnus fervidus / E. Honka et. al. // Eur. J. Biochem. 1990. — V. 188, № 3. — P. 623−632.
- Protein meacuament with the folin pihend reagent / O.H. Lowry et. al. // J. Biologi. 1951. — Vol. 193. — P. 265−275.
- Protein thermostability in extremophiles / R. Scandurra et. al. // Biochimie. 1998. — V. 80, № 11. — P. 933−941.
- Purification and characterization of malate dehydrogenase from Streptomyces aureofaciens / D. Mikulasova et. al. // FEMS Microbiol. Lett. 1998. — V. 159, № 2. — P. 299−305.
- Purification and N-terminal amino-acid sequence of bacterial malate dehydrogenases from six actinomycetaes strains and from Phenylobacterium immobile, strain E / T.O. Rommel et. al. // Biol. Chem. Hoppe Seyler. 1989. — V. 370, № 7. — P. 763−768.
- Purification and properties of an enzyme of degrading the sheath of Sphaerotilus natans / Takeda M. et.al. // Appl Environ Microbiol. 2000. — V. 66, № 11p. 4998−5004.
- Purification and properties of two malate dehydrogenases from Candida sp. N-16 grown on methanol / J. Yoshikawa et. al. // Biosci. Biotechnol. Biochem. -2001. V. 65, № 7. — P. 1659−1662.
- Rat liver mitochondrial malate dehydrogenase: purification, kinetic properties, and role in ethanol metabolism / M.S. Wiseman et. al. // Arch. Biochem. Biophys. 1991.- V. 290, № 3.-P. 191−196.
- Regulation of mitochondrial malate dehydrogenase. Evidence for an allosteric citrate-binding site / T.R. Mullinax et. al. // J. Biol. Chem. -1982. -V. 257, № 22. P. 13 233−13 239.
- Rice S.C. The aconitase of yeast. II crystallisation and general properties of yeast aconitase / S.C. Rice, N.G. Pon // J. Biochem. 1975. -V. 77, № 2. — P. 367−372
- Roderick S.L. The three dimensional structure of porcine heart mitochondrial malate dehydrogenases at 3.0-A resolution / S.L. Roderick, L.J. Banaszak // J. Biol. Chem. 1986. — V. 261. — P. 9461−9464.
- Sequence and structure of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus / G. Biesecker et. al. // Nature. 1977. — V. 266. — P. 328−333.
- Shah H.N. Malate dehydrogenase and glucose-6-phosphate dehydrogenase, key markers for studing the genetic diversity of Actinobacillus actinomycetemcomitans / H.N. Shah, D.M. Andrews // FEMS Microbiol. Lett. 1994. — V. 122, № 1−2. — P. 69−73.
- Sheikh S. Active site mapping studies of malate dehydrogenase: identification of essential amino acid residues by o-phthalaldehyde / S. Sheikh, S.S. Katiyar // Biochem. Int. 1992. — V. 27, № 3. — P. 517−524.
- Siering P. L. Phylogeny of the Sphaerotilus-Leptothrix group inferred from morphological comparison, genomic fingerprinting, and 16S ribosomal DNA sequence analyses / P.L. Siering, W.C. Ghiorse // Int. J. Syst. Bacteriol. 1996. — № 46. — P. 173−182.
- Skulachev V.P. Membrane bioenergetics / V.P. Sculachev. Springer, Berlin. — 1988. — 556 p.
- Smith K. Stability and immunological cross-reactivity of malate dehydrogenases from mesophilic and thermophilic sources / K. Smith, T.K. Sundaram // Biochim. Biophys. Acta. 1988. — V. 955, № 2. — P. 203−213.
- Stabilisation of a tetrameric malate dehydrogenase by introduction of a disulfide bridge at the dimmer-dimer interface / A. Bjork et. al. // J. Mol. Biol. 2003a. — V. 334, № 4. — P. 811−821.
- Stabilization of halophilic malate dehydrogenase / G. Zaccai et. al. // J. Mol. Biol. 1989. — V. 208, № 3. — P. 491−500.
- Steffan J.S. Isolation and characterization of the yeast gene encoding the MDH-3 isoenzyme of malate dehydrogenase / J.S. Steffan, L. McAlister-Henn // J. Biol. Chem. 1992. — V. 267, № 34. — P. 2 470 824 715.
- Steffan, J.S. Structural and functional effects of mutations altering the subunit interface of mitochondrial malate dehydrogenase /J.S. Steffan, L. McAlister-Henn // Arch. Biochem. Biophys. 1991. — V. 287, № 2. — P. 276−282.
- Sterner R. Thermophilic adaptation of proteins / R. Sterner, W. Liebl // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 2001. — V. 36, № 1. — P. 39−106.
- Structural basis for cold adaptation. Sequence, biochemical properties, and crystal structure of malate dehydrogenase from a psychrophile Aquaspirillum arcticum / S.Y. Kim et. al. // J. Biol. Chem. 1999. — V. 274, № 17.-P. 11 761−11 767.
- Structural basis for thermophilic protein stability: structure of thermophilic and mesopilic malate dehydrigenases / B. Dalhus et. al. // J. Mol. Biol.-2002.-V. 318.-P. 707−721.
- Suparna C.S. The folding of dimeric cytoplasmic malate dehydrogenase / C.S. Suparna, B. Debasish, D.G. Chanchal // Europen Journal of Biochemistry. 2002. — V.269, № 15. — P. 3856−3866.
- Tamayo J. Effects of elastic and inelastic interactions on phase contrast image in tapping-mode scanning force microscopy / J. Tamayo, R. Garcia // Appl. Phys. Lett. 1997. — V.71. -P. 2374.
- Tayeh M.A. Malate dehydrogenases in phototrophic purple bacteria. Thermal stability, amino acid composition and immunological properties / M.A. Tayeh, M.T. Madigan // Biochem. J. 1988. — V. 252, № 2. — P. 595 600.
- Tayeh M.A. Malate dehydrogenases in phototrophic purple bacteria: purification, molecular weight, and quaternary structure / M.A. Tayeh, M.T. Madigan // J. Bacteriol. 1987. — V. 169, № 9. — P. 4196−4202.
- Tetrameric and dimeric malate dehydrogenase isoenzymes in Trypanosoma cruzi epimastigotes / G.R. Hunter et. al. // Mol. Biochem. Parasitol. 2000. — Vol. 105, № 2. — P. 203−214.
- The 2.9 A resolution crystal structure of malate dehydrogenase from Archaeoglobus fulgidus: mechanisms of oligomerisation and thermal stabilization / A. Irimia et. al. // J. Mol. Biol. 2004. — V. 335, № 1. — P. 343−356.
- The stability and hydrophobity of cytosolic and mitochondrial malate dehydrogenases and their relation to chaperonin-assisted folding / R.A.Staniforth et. al. // FEBS Lett. 1994. — V. 344, № 2−3. — P. 129−135.
- Tyagi A.K. Studies on the purification and characterization of malate dehydrogenase from Mycobacterium phlei / A.K. Tyagi, F.A. Siddiqui, T.A. Venkitasubramanian // Biochim. Biophys. Acta. 1977. -V. 485.-P. 255−267.
- Uttaro A.D. Characterisation of the two malate dehydrogenase from Phytomonas sp. Purification of the glicosomal isoenzyme / A.D. Uttaro, F.R. Opperdoes // Mol. Biochem. Parasitol. 1997. — V. 89, № 1. — P. 5159.
- Veeger C.B. Succinate dehydrogenase / C.B. Veeger, B.W. Devatanin // Meth. enzyme citric acid cycle. 1969. — V. 23. — P. 81−90.
- Vieille C. Thermozymes / C. Vieille, D.S. Burdette, J.G. Zeikus // Biotechnol. Annu. Rev. 1996. — V. 2. — P. 1−83
- Waters J.K. Malate dehydrogenase from Rhizobium japonicum 311b-143. Bacteroids and glicin max root nodule mitochondria / J.K. Waters, D.B. Karr, D.W. Emerich // Biochemistiy. 1985. — V. 24, № 23. — P. 6479−6486.
- Wise D.J. Purification and kinetic characterization of Haemophilus influeiizae malate dehydrogenase / D.J. Wise, C.D. Anderson, B.M. Anderson // Arch. Biochem. Biophys. 1997. — V. 344, № 1. — P. 176−183.
- Yang Y. Quantitative characterization of biomolecular assemblies and interactions using atomic force microscopy / Y. Yang, H. Wang, D.A. Erie // Methods. 2003. — Vol. 29. — P. 175−187.
- Yennaco L.J. Charactrerisation of malate dehydrogenase from the hypertermophilic archaeon Pyrobaculum islandicum / L.J. Yennaco, Y. Hu, J.F. Holden // Extermophiles. 2007. — V. l 1, № 5. — P. 741−746.
- Yueh A.Y. Purification and molecular properties of malate dehydrogenase from the marine diatom Nitzchia alba / A.Y. Yueh, C.S. Chung, Y.K. Lai // Biochem. J. 1989. — V. 258, № 1. — P. 221−228.
- Zenka J. Purification and properties of cytoplasmic malate dehydrogenase from Taenia crassiceps (Zeder, 1800) cysticerci / J. Zenka, J. Prokopic // Folia Parasitol. (Praha). 1989. — V. 36, № 1. — P. 59−65.
- Zuber H. Structure and function of enzymes from thermophilic microorganisms / H. Zuber // Strategies of Microbial life in extreme environments 1979. — P. 393−415.