Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Термодинамические и кинетические параметры взаимодействия транспортной РНК с А сайтом 70S рибосомы Escherichia coli: роль 37 нуклеотида

Диссертация: Термодинамические и кинетические параметры взаимодействия транспортной РНК с А сайтом 70S рибосомы Escherichia coli: роль 37 нуклеотида
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Пуриновое основание в 37 положении тРНК стабилизирует кодон-антикодоновое взаимодействие в, А сайте рибосомы путем усиления стэкинг-взаимодействия в кодон-антикодоновом дуплексе. Замена пуринового основания на пиримидиновое приводит к увеличению энтальпии взаимодействия на =30 ккал/моль. Наличие посттранскрипционной модификации гуанина с З'-стороны от антикодона не усиливает… Читать ещё >

Термодинамические и кинетические параметры взаимодействия транспортной РНК с А сайтом 70S рибосомы Escherichia coli: роль 37 нуклеотида (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Введение
    • 1. 2. Декодирование генетической информации на рибосоме
      • 1. 2. 1. Цикл элонгации
      • 1. 2. 2. Селективность взаимодействия
      • 1. 2. 3. Кинетическая схема взаимодействия аминоацил-тРНК с, А сайтом
      • 1. 2. 4. Механизм взаимодействия аа-тРНК с, А сайтом
      • 1. 2. 5. Точность декодирования. Стабилизация кодон-антикодонового взаимодействия и механизм индуцированного соответствия
    • 1. 3. Строение бактериальных рибосом
      • 1. 3. 1. Пространственная структура бактериальных рибосом
      • 1. 3. 2. Структурные исследования декодирующего центра
      • 1. 3. 3. Конформационные изменения декодирующего центра 30S субчастицы
    • 1. 4. Структура транспортной РНК
      • 1. 4. 1. Модифицированные нуклеотиды тРНК
    • 1. 5. Методы получения препаративных количеств мутантных тРНК для биофизических и биохимических исследований
    • 1. 6. Влияние модификаций 37 нуклеотида тРНК на кодон-антикодоновое взаимодействие
      • 1. 6. 1. Упрощенные модельные системы без рибосом
      • 1. 6. 2. Взаимодействие между двумя тРНК с комплементарными антикодонами как модель кодон-антикодонового взаимодействия
      • 1. 6. 3. Взаимодействие антикодоновых шпилек тРНК с рибосомами
      • 1. 6. 4. Взаимодействие тРНК с рибосомами
    • 1. 7. Использование немодифицированных транскриптов для изучения структурно-функциональных особенностей тРНКрг, е

Актуальность проблемы. Трансляция последовательности мРНК в полипептидную цепочку, происходящая на рибосомах, является важнейшим этапом реализации генетической информации. Присоединение очередной аминокислоты определяется комплементарностью между кодоном мРНК и антикодоном тРНК. Однако же, высокую точность трансляции, реализуемую in vivo, не удается объяснить на основании простых физико-химических расчетов, исходя из энергий водородных связей между тринуклеотидами кодона мРНК и антикодона тРНК. Очевидно, что в процесс декодирования должны быть вовлечены дополнительные механизмы повышения точности отбора корректных кодон-антикодоновых комплексов в, А сайте рибосомы. На настоящий момент — хорошо изучены основные механизмы контроля декодирования, осуществляемые рибосомой, а также определены отвечающие за них структурные элементы. С другой стороны, имеются многочисленные указания на то что каноническая, эволюционно консервативная структура другого участника процесса декодированиямолекулы тРНК — также вносит существенный вклад в повышение специфичности кодон-антикодонового взаимодействия на рибосоме.

Наибольшее внимание в этой связи привлекает структура антикодоновой петли тРНК, характеризующаяся как асимметрией расположения пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, так и присутствием модифицированных нуклеотидов. Эксперименты in vivo, а также изучение кодон-антикодонового взаимодействия в простых модельных системах in vitro показали существенность наличия модифицированного основания с 3' стороны от антикодона для эффективности кодон-антикодонового взаимодействия.

Очевидно, что для дальнейшего понимания молекулярного механизма функционирования тРНК при декодировании генетической информации (и роли отдельных структурных элементов тРНК в этом процессе) необходимо систематическое количественное изучение взаимодействия тРНК с мРНК в декодирующем (А) сайте рибосомы в модельной системе, максимально приближенной к ситуации, реализуемой in vivo.

Цели и задачи исследования. Целью работы являлось изучение молекулярных механизмов декодирования генетической информации на рибосоме на уровне взаимодействия дрожжевой фенилаланиновой тРНК с, А сайтом 70S рибосомы E. coli и выявление роли модифицированного пурина в 37 положении тРНК в кодон-антикодоновом взаимодействии.

Для достижения указанной цели были поставлены следующие задачи.

1. Получить препараты дрожжевой TPHKPhe с различными нуклеотидами в 37 положении путем транскрипции in vitro соответствующих генов на специально сконструированных плазмидах.

2. Изучить кинетические и термодинамические параметры кодон-антикодонового взаимодействия пептидил-тРНКрг, е с различными нуклеотидами в 37 положении с, А сайтом 70S рибосом Е. coli. ц" 3. Методами престационарной кинетики изучить модельное кодон-антикодоновое взаимодействие в растворе при отсутствии рибосом.

4. Изучить влияние аминогликозидного антибиотика паромомицина на взаимодействие пептидил-тРНК с, А сайтом рибосом.

5. Методами престационарной кинетики изучить взаимодействие аминоацил-тРНК с, А сайтом 70S рибосом. Исследовать влияние нукпеотида в 37 положении тРНКрг, е на кинетику реакций гидролиза GTP фактором элонгации EF-Tu и синтеза дипептида fMetPhe.

Научная новизна. Впервые исследована роль 37-го нукпеотида тРНК в кодон-антикодоновом взаимодействии в модельной системе [пепт-тРНК*А сайт 70S рибосомы]. Измерены кинетические и равновесные константы кодон-антикодонового взаимодействия пепт-тРНК в, А сайте рибосомного комплекса, определены его термодинамические параметры.

Впервые показано, что наличие пурина в положении 37 стабилизирует кодон-антикодоновое взаимодействие пепт-тРНК в, А сайте рибосомы благодаря усилению стэкинг-взаимодействия. При этом установлено, что посттранскрипционная модификация пурина не вносит дополнительного вклада в энтальпию взаимодействия, т. е. не участвует в усилении стэкинга.

Впервые изучено влияние аминогликозидного антибиотика паромомицина на взаимодействие пепт-тРНК с, А сайтом рибосомы.

Впервые установлено, что пепт-тРНК с различными нуклеотидами в 37 положении требуют привлечения разного количества ионов магния при образовании кодон-^ антикодонового комплекса с мРНК в, А сайте рибосомы.

Для изучения престационарной кинетики взаимодействия двух тРНК с комплементарными антикодонами впервые применена методика остановленного потока. При этом показано, что для образования аналога кодон-антикодонового комплекса вне рибосомы привлечения дополнительных ионов магния не требуется.

Практическая значимость. Результаты работы дают существенно новую информацию для понимания механизма работы сложной молекулярной системы синтеза белка на рибосомах, также получены данные о механизме действия аминогликозидного антибиотика паромомицина. Полученные результаты могут быть использованы при интерпретации имеющихся в литературе данных рентгеноструктурного анализа бактериальных рибосом.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались на Международной конференции «tRNA 2000», 18th International tRNA Workshop, (Кембридж, Великобритания, 2000) — 4-ой и 5-ой конференциях молодых ученых Отделения молекулярной и радиационной биофизики ПИЯФ РАН, (Гатчина, 2003, 2004) — Международной конференции «RNA-2003», 8th Annual Meeting of the RNA Society (Вена, Австрия, 2003) — Международной конференции «The tRNA World», 20th International tRNA Workshop (Банц, Германия, 2003) — 8-ой Международной Пущинской школе-конференции «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2004).

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Пуриновое основание в 37 положении тРНК стабилизирует связывание тРНК в, А сайте рибосомы за счет усиления стэкинг-взаимодействия и вовлечения дополнительных ионов магния при формировании комплекса тРНК*рибосома.

2. Аминогликозидный антибиотик паромомицин значительно стабилизирует связывание тРНК в, А сайте и устраняет зависимость сродства тРНК от концентрации ионов Мд2+.

3. Для кодон-антикодонового взаимодействия в растворе при отсутствии рибосом не характерна зависимость константы диссоциации от концентрации ионов Мд2+.

4. Природа 37 нуклеотида тРНК влияет на скорость гидролиза GTP фактором элонгации EF-Tu.

5. Применение химерных молекул тРНК с заменами 37 нуклеотида и модельной системы [пепт-тРНК*А сайт 70S] позволяет провести сравнительное изучение и количественно охарактеризовать вклад 37 нуклеотида тРНК в кодон-антикодоновое взаимодействие. Использованные методы престационарной кинетики позволяют определить константы скоростей реакций взаимодействия аа-тРНК с, А сайтом и определить лимитирующую роль реакции гидролиза GTP для химерных видов TPHKPhe.

Список сокращений.

1. Нуклеиновые кислоты ДНК-дезоксирибонуклеиновая кислотаРНК — рибонуклеиновая кислотапДНК — плазмидная ДНКтРНК — транспортная РНКмРНК — матричная РНКрРНКрибосомная РНК;

TPHKPhe (Y37) — нативная фенилаланиновая тРНК из дрожжей;

TPHKPhe (Y37-) -дрожжевая тРНК^®с отщепленным Y-основанием;

TPHKPhe (Y37G) — немодифицированный транскрипт дрожжевой тРНКрг, е;

TPHKPhe (Y37A), (Y37U), (Y37C) — немодифицированные транскрипты тРНКрг, е, имеющие в 37 положении замену гуанина на аденин, урацил или цитозинтРНК&trade-" *, TPHKLeu, тРНК61*, тРЫК61″ 2 — формилметиониновая, лейциновая, глициновая, глютаминовая транспортные РНК;

Phe-TPHKPhe, Met-rPHK™" *1, Leu-TPHKLeu — аминоацилированные тРНКаа-тРНК — аминоацил-тРНКпепт-тРНК — пептидил-тРНК;

ASL — антикодоновая шпилька тРНК (anticodon stem loop).

2. Нуклеозиды.

N — любой нуклеозидG — гуанозинА — аденозин;

U-уридинС-цитидинТ-тимидинyW, Y — уайбутозин, гипермодифицированный гуанозин;

Ч" - псевдоуридинI — инозинQ — кьюозинш2А — 2-метиладенозинш6А — 6-метиладенозин i6A — 1М-6-(А2-изопентенил)-аденозин', тв216А-М-6-(А2-изопентенил)-метилтиоаденозинm1l — 1-метилинозинm1G — 1-метилгуанозинm7G — 7-метилгуанозин.

GTP — гуанозин-5'-трифосфатUTP — уридин-5'-трифосфатGDP — гуанозин-5'-дифосфат.

3. Мононуклеотиды АТР — аденозин-5'-трифосфатСТР — цитозин-5-трифосфатGMP — гуанозин-5-монофосфат;

4. Аминокислоты.

Phe — фенилаланинfMet — формилметионинGlu — глутаминовая кислотаТгр — триптофан- [3H]Met — метионин, меченный изотопом водорода [3Н]- [uC]Phe — фенилаланин, меченный изотопом углерода [14С]- а.к. — аминокислота;

Ser — серинAla — аланинPro — пролинLeu — лейцин;

Туг — тирозинIle — изолейцинArg — аргининGly — глицин;

5. Рибосомы и их субчастицы.

30S — малая рибосомная субчастица- 70S — полная бактериальная рибосома;

50S — большая рибосомная субчастица.

6. Прочие обозначения.

EF-Tu, EF-Ts, EF-G, IF1, IF2, IF3 — белковые факторы трансляцииА сайт — акцепторный сайт 70S рибосомыР сайт — донорный сайт 70S рибосомыЕ сайт — выходной сайт 70S рибосомы;

Ка — равновесная константа ассоциацииКа — равновесная константа диссоциациикоп — константа скорости ассоциацииkoff — константа скорости диссоциации;

Т — температураt — время реакции;

Рт — пуромицин- ' Par — паромомицин;

Трис — трис (гидроксиметил)метиламинДТТ, DTT — дитиотреитол;

ТХУ — трихлоруксусная кислотаТФУ — трифторуксусная кислота;

РОРОР — 1,4бис-2(5-фенилоксазолил)бензолРРО — 2,5-дифенилоксазол;

ЭДТА, EDTA — этилендиаминтетрауксусная кислота;

IPTG — изопропил-р-О-тиогалактозидр-МЭ — ß—меркаптоэтанол;

БСА, BSA — бычий сывороточный альбумин (bovine serum albumin);

ЖХВД, HPLC — система для высокоэффективной жидкостной хроматографии (High performance liquid chromatography system);

FPLC — система для быстрой белковой хроматографии (fast protein liquid chromatography) — FRET — флуоресцентный резонансный перенос энергии (fluorescence resonance energy transfer);

ПЦР — полимеразная цепная реакция.

7. Спектрофотометрические параметры. А-длина волны (нм);

А26о — оптическая плотность при Л =260 нмА28о — оптическая плотность при Л=280 нм;

1 ед. А26о (1 ед. А28о) — количество вещества, которое при растворении в 1 мл растворителя создает в последнем оптическую плотность А2бо=1 (А28о=1).

Общие выводы.

1 Пуриновое основание в 37 положении тРНК стабилизирует кодон-антикодоновое взаимодействие в, А сайте рибосомы путем усиления стэкинг-взаимодействия в кодон-антикодоновом дуплексе. Замена пуринового основания на пиримидиновое приводит к увеличению энтальпии взаимодействия на =30 ккал/моль. Наличие посттранскрипционной модификации гуанина с З'-стороны от антикодона не усиливает стэкинг-взаимодействие в комплексе тРНК*мРНК, но, скорее, стабилизирует структуру антикодоновой петли.

2. Наличие пуринового основания с З'-стороны от антикодона способствует привлечению функционально важных ионов Мд2+ при формировании кодон-антикодонового дуплекса. Для тРНКРЬе, имеющей в 37 положении У-основание (нативная тРНК) или замену на аденин, при формировании комплекса с, А сайтом требуется привлечение 5 ионов магния. Замена 37 основания на немодифицированный гуанин снижает число ионов магния до 4, а замена на пиримидиновые основания (и, С) или удаление У-основания в 37 положении снижает число ионов магния до 3.

3. Аминогликозидный антибиотик паромомицин значительно стабилизирует связывание пептидил-тРНК в, А сайте рибосомы и устраняет зависимость сродства тРНК к, А сайту от концентрации ионов Мд2.

4. Кодон-антикодоновое взаимодействие в модельной системе без рибосом (взаимодействие двух тРНК с комплементарными антикодонами) не зависит от концентрации ионов Мд2+. Конформационные изменения, происходящие в молекуле тРНК при осуществлении кодон-антикодонового взаимодействия, не приводят к возникновению дополнительных участков связывания ионов Мд2+.

5. Формирование кодон-антикодонового дуплекса в, А сайте рибосомы происходит в две стадии: за быстрым этапом начального связывания следует обусловленное наличием пурина в 37 положении относительно медленное изменение конформации антикодоновой петли.

6. Природа 37 нуклеотида тРНК влияет на скорость гидролиза вТР элонгационным фактором ЕР-Ти. Замена У-основания на аденин снижает скорость гидролиза вТР с 15 с'1 до 7.7 с" 1, на гуанин — до 4.3 с" 1, а замена на пиримидин — до значения 2 с" 1. Указанные замены 37-го нуклеотида приводят также к значительному снижению скорости синтеза дипептида fMet•Phe. Для всех видов немодифицированных транскриптов тРНК скорость синтеза дипептида лимитируется предшествующей реакцией гидролиза СТР.

Список работ, опубликованных по теме диссертации.

1. Konevega A.L., Soboleva N.G., Makhno V.I., Semenkov Y.P., Wintermeyer W., Rodnina M.V., Katunin V.i. Purine bases at position 37 of tRNA stabilize codon-anticodon interaction in the ribosomal A site by stacking and Mg2±dependent interactions // RNA. — 2004. — Vol. 10, N. 1, — P.90−101.

2. Коневега А. Л., Махно В. И., Семенков Ю. П., Винтермайер В., Роднина М. В., Катунин В. И. Механизм стабилизации кодон-антикодонового взаимодействия в, А сайте 70S рибосом Escherichia со//, индуцируемый пуриновым основанием в 37 положении тРНК. Препринт ПИЯФ — 2555. Гатчина. — 2004. -34с.

3. Соболева Н. Г., Махно В. И., Коневега А. Л., Семенков Ю. П., Катунин В. И. Влияние модифицированного нуклеотида в положении 37 на взаимодействие аминоацил-тРНК с, А сайтом 70S рибосомы// Молекулярная биология. — 2003. — Т. 37, № 1, — С.121—127.

4. Коневега А. Л., Катунин В. И. Влияние нуклеотида в 37 положении тРНК на кодон-антикодоновое взаимодействие в, А сайте 70S рибосомы // Тезисы докладов 8-ой Международной Пущинской школы-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» , — Пущино. — 2004. — С. 16−17.

5. Konevega A.L., Soboleva N.G., Makhno V.I., Semenkov Y.P., Rodnina M.V., Wintermeyer W., Katunin V.I. Role of base 37 in tRNA in stabilizing codon-anticodon interaction on the ribosome // Abstracts of 20th International tRNA Workshop «The tRNA World», Banz, Germany. — 2003, — P. VI-1.

6. Konevega A.L., Soboleva N.G., Makhno V.I., Semenkov Y.P., Wintermeyer W., Rodnina M.V., Katunin V.I. Role of base-37 in tRNA in stabilizing codon-anticodon interaction on the ribosome II Abstracts of 8th Annual Meeting of the RNA Society, Vienna, Austria. — 2003. — P.330.

7. Konevega A.L., Katunin V.I. Role of the nucleotide 37 in tRNA in the mechanism of decoding on the ribosomes // Abstracts of 19th International tRNA Workshop «The tRNA World», Shanghai, China. — 2002. — P. VIII-3.

8. Konevega A.L., Katunin V.I. Effect of the nucleotide-37 on the interaction of tRNAPhe with P site of Escherichia coli ribosomes // Abstracts of 18th tRNA Workshop «tRNA 2000», Cambridge, UK. — 2000. — P.6a-91.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Kurland, C.G., Ehrenberg, М. Growth-optimizing accuracy of gene expression // Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem. 1987. -Vol. 16, N — P. 291−317.
  2. Parker, J. Errors and alternatives in reading the universal genetic code // Microbiol. Rev. 1989. -Vol. 53, N 3. — P. 273−298.
  3. Rodnina, M.V., Wintermeyer, W. Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms // Annu. Rev. Biochem. 2001. -Vol. 70,-P. 415−435.
  4. Ramakrishnan, V. Ribosome structure and the mechanism of translation // Cell. 2002. -Vol. 108, N4.-P. 557−572.
  5. , A.C. Структура рибосомы и биосинтез белка./. Москва: Высшая школа. 1986. Р. 303.
  6. , Е.М. Трансляция генетического кода на рибосомах./. Санкт-Петербург: СПбГТУ. 2000. Р. 88.
  7. Wintermeyer, W., Rodnina, М. Ribosomal protein synthesis./. In Polyamides and Complex Proteinaceous Materials I (Steinbuchel, A., Fahnestock, S.R., eds.), Vol. 7, pp. 1−25. 10 vols. Weinheim: WILEY-VCH. 2002. — P. 1−25.
  8. Pape, Т., Wintermeyer, W., Rodnina, M.V. Complete kinetic mechanism of elongation factor Tu-dependent binding of aminoacyl-tRNA to the A site of the E. coli ribosome // EMBO J. 1998. -Vol. 17, N 24. — P. 7490−7497.
  9. Rodnina, M.V., Wintermeyer, W. Ribosome fidelity: tRNA discrimination, proofreading and induced fit // Trends Biochem. Sei. 2001. -Vol. 26, N 2. — P. 124−130.
  10. Nissen, P., Hansen, J., Ban, N., Moore, P.B., Steitz, T.A. The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis // Science. 2000. -Vol. 289, N 5481. — P. 920−930.
  11. Rodnina, M.V., Wintermeyer, W. Peptide bond formation on the ribosome: structure and mechanism // Curr Opin Struct Biol. 2003. -Vol. 13, N 3. — P. 334−340.
  12. , M.B., Семенков, П., Завельсберг, А., Катунин, В.И., Песке, Ф., Вильден, Б., Винтермайер, В. Механизм транслокации тРНК на рибосоме //
  13. Молекулярная биология. 2001. -Vol. 35, N 4. — Р. 655−665.
  14. Crick, F.H. Codon-anticodon pairing: the wobble hypothesis // J. Mol. Biol. 1966. -Vol. 19, N2.-P. 548−555.
  15. Jaskunas, S.R., Cantor, C.R., Tinoco, I., Jr. Association of complementary oligoribonucleotides in aqueous solution // Biochemistry. 1968. -Vol. 7, N 9. -P. 3164−3178.
  16. Ferscht, A. Structure and Mechanism in Protein Science./ (Cantor, C.R., Ed.). New York: W.H. Freeman and Company. 1999. P. 632.
  17. Hopfield, J.J. Kinetic proofreading: a new mechanism for reducing errors in biosyntheticprocesses requiring high specificity // Proc Natl Acad Sci U S A. 1974. -Vol. 71, N 10. -P. 4135−4139.
  18. Ninio, J. Kinetic amplification of enzyme discrimination // Biochimie. 1975. -Vol. 57, N 5. — P. 587−595.
  19. Thompson, R.C., Stone, P.J. Proofreading of the codon-anticodon interaction on ribosomes // Proc Natl Acad Sci USA.- 1977. -Vol. 74, N 1. P. 198−202.
  20. Ruusala, T., Ehrenberg, M., Kurland, C.G. Is there proofreading during polypeptide synthesis? // Embo J. 1982. -Vol. 1, N 6. — P. 741−745.
  21. Eccleston, J.F., Dix, D.B., Thompson, R.C. The rate of cleavage of GTP on the binding of Phe-tRNA.elongation factor Tu. GTP to poly (U)-programmed ribosomes of Escherichia coli // J. Biol. Chem. 1985. -Vol. 260, N 30. — P. 16 237−16 241.
  22. Thompson, R.C. EFTu provides an internal kinetic standard for translational accuracy // Trends Biochem. Sci. 1988. -Vol. 13, N 3. — P. 91−93.
  23. Thompson, R.C., Dix, D.B. Accuracy of protein biosynthesis. A kinetic study of the reaction of poly (U)-programmed ribosomes with a lucyl-tRNA2-EF-Tu-GTP complex. II J. Biol. Chem. 1982. -Vol. 257, N 12. — P. 6677−6682.
  24. Krab, I.M., Parmeggiani, A. EF-Tu, a GTPase odyssey // Biochim. Biophys. Acta. 1998. -Vol. 1443, N 1−2.-P. 1−22.
  25. Louie, A., Ribeiro, N.S., Reid, B.R., Jurnak, F. Relative affinities of all Escherichia coli aminoacyl-tRNAs for elongation factor Tu-GTP // J. Biol. Chem. 1984. -Vol. 259, N 8. -P. 5010−5016.
  26. Gouy, M., Grantham, R. Polypeptide elongation and tRNA cycling in Escherichia coli: a dynamic approach // FEBS Lett. 1980. -Vol. 115, N 2. — P. 151−155.
  27. Rodnina, M.V., Pape, T., Fricke, R., Kuhn, L., Wintermeyer, W. Initial binding of the elongation factor Tu.GTP.aminoacyl-tRNA complex preceding codon recognition on the ribosome // J. Biol. Chem. 1996. -Vol. 271, N 2. — P. 646−652.
  28. Ogle, J.M., Brodersen, D.E., Clemons, W.M., Jr., Tarry, M.J., Carter, A.P., Ramakrishnan, V. Recognition of cognate transfer RNA by the 30S ribosomal subunit // Science. 2001. -Vol. 292, N 5518. — P. 897−902.
  29. Rodnina, M.V., Fricke, R., Kuhn, L., Wintermeyer, W. Codon-dependent conformational change of elongation factor Tu preceding GTP hydrolysis on the ribosome // EMBO J. -1995. -Vol. 14, N 11. P. 2613−2619.
  30. Stark, H., Rodnina, M.V., Rinke-Appel, J., Brimacombe, R., Wintermeyer, W., van Heel, M. Visualization of elongation factor Tu on the Escherichia coli ribosome // Nature. 1997. -Vol. 389, N 6649. — P. 403−406.
  31. Rodnina, M.V., Pape, T., Savelsbergh, A., Mohr, D., Matassova, N.B., Wintermeyer, W.
  32. Stark, H., Rodnina, M.V., Wieden, H.J., Zemlin, F., Wintermeyer, W., van Heel, M. Ribosome interactions of aminoacyl-tRNA and elongation factor Tu in the codon-recognition complex // Nat Struct Biol. 2002. -Vol. 9, N 11. — P. 849−854.
  33. Kothe, U., Wieden, H.J., Mohr, D., Rodnina, M.V. Interaction of helix D of elongation factor Tu with helices 4 and 5 of protein L7/12 on the ribosome // J. Mol. Biol. 2004. -Vol. 336, N 5. — P. 1011−1021.
  34. Gromadski, K.B., Rodnina, M.V. Kinetic determinants of high-fidelity tRNA discrimination on the ribosome // Mol. Cell. 2004. -Vol. 13, N 2. — P. 191−200.
  35. Semenkov, Y.P., Rodnina, M.V., Wintermeyer, W. Energetic contribution of tRNA hybrid state formation to translocation catalysis on the ribosome // Nat. Struct. Biol. 2000. -Vol. 7, N 11.-P. 1027−1031.
  36. Pape, T., Wintermeyer, W., Rodnina, M. Induced fit in initial selection and proofreading of aminoacyl-tRNA on the ribosome // EMBO J. 1999. -Vol. 18, N 13. — P. 3800−3807.
  37. Katunin, V.I., Muth, G.W., Strobel, S.A., Wintermeyer, W., Rodnina, M.V. Important contribution to catalysis of peptide bond formation by a single ionizing group within the ribosome 11 Mol. Cell. 2002. -Vol. 10, N 2. — P. 339−346.
  38. Precup, J., Ulrich, A.K., Roopnarine, O., Parker, J. Context specific misreading of phenylalanine codons // Mol. Gen. Genet. 1989. -Vol. 218, N 3. — P. 397−401.
  39. Koshland, D.E. Application of a theory of enzyme specificity to protein synthesis. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1958. -Vol. 44, N P. 98−104.
  40. Ogle, J.M., Carter, A.P., Ramakrishnan, V. Insights into the decoding mechanism from recent ribosome structures // Trends Biochem. Sci. 2003. -Vol. 28, N 5. — P. 259−266.
  41. Green, R., Noller, H.F. Ribosomes and translation //Annu Rev Biochem. 1997. -Vol. 66, N-P. 679−716.
  42. Ban, N., Nissen, P., Hansen, J., Moore, P.B., Steitz, T.A. The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution // Science. 2000. -Vol. 289, N 5481. — P. 905−920.
  43. Wimberly, B.T., Brodersen, D.E., Clemons, W.M., Jr., Morgan-Warren, R.J., Carter, A.P., Vonrhein, C., Hartsch, T., Ramakrishnan, V. Structure of the 3uS ribosomai subunit// Nature. 2000. -Vol. 407, N 6802. — P. 327−339.
  44. Cate, J.H., Yusupov, M.M., Yusupova, G.Z., Earnest, T.N., Noller, H.F. X-ray crystal structures of 70S ribosome functional complexes // Science. 1999. -Vol. 285, N 5436. -P. 2095−2104.
  45. Yusupov, M.M., Yusupova, G.Z., Baucom, A., Lieberman, K., Earnest, T.N., Cate, J.H., Noller, H.F. Crystal structure of the ribosome at 5.5 E resolution // Science. 2001. -Vol. 292, N5518.-P. 883−896.
  46. Yusupova, G.Z., Yusupov, M M., Cate, J.H., Noller, H.F. The path of messenger RNA through the ribosome//Cell. 2001. -Vol. 106, N 2. — P. 233−241.
  47. Ogle, J.M., Murphy, F.V., Tarry, M.J., Ramakrishnan, V. Selection of tRNA by the ribosome requires a transition from an open to a closed form // Cell. 2002. -Vol. 111, N 5. — P. 721−732.
  48. Carter, A.P., Clemons, W.M., Jr., Brodersen, D.E., Morgan-Warren, R.J., Hartsch, T., Wimberly, B.T., Ramakrishnan, V. Crystal structure of an initiation factor bound to the 30S ribosomal subunit // Science. 2001. -Vol. 291, N 5503. — P. 498−501.
  49. Jovine, L., Djordjevic, S., Rhodes, D. The crystal structure of yeast phenylalanine tRNA at 2.0 E resolution: cleavage by Mg2+ in 15-year old crystals II J. Mol. Biol. 2000. -Vol. 301, N 2. — P. 401−414.
  50. Shi, H., Moore, P.B. The crystal structure of yeast phenylalanine tRNA at 1.93 E resolution: a classic structure revisited // RNA. 2000. -Vol. 6, N 8. — P. 1091−1105.
  51. Goldgur, Y., Mosyak, L., Reshetnikova, L., Ankilova, V., Lavrik, O., Khodyreva, S., Safro, M. The crystal structure of phenylalanyl-tRNA synthetase from thermus thermophilus complexed with cognate tRNAPhe // Structure. 1997. -Vol. 5, N 1. — P. 59−68.
  52. Yokoyama, S., Nishimura, S. Modified nucleosides and codon recognition./. In tRNA: Structure, biosynthesis and function (Soil, D.G., RajBhandary, U.L., eds.), pp. 207−233. Washington, D.C.: ASM Press. 1995. — P. 207−233.
  53. Moazed, D., Noller, H.F. Binding of tRNA to the ribosomal A and P sites protects two distinct sets of nucleotides in 16 S rRNA // J. Mol. Biol. 1990. -Vol. 211, N 1. — P. 135 145.
  54. O’Connor, M., Brunelli, C.A., Firpo, M.A., Gregory, S.T., Lieberman, K.R., Lodmeli, J.S., Moine, H., Van Ryk, D.I., Dahlberg, A.E. Genetic probes of ribosomal RNA function // Biochem. Cell. Biol. 1995. -Vol. 73, N 11−12. — P. 859−868.
  55. Yoshizawa, S., Fourmy, D., Puglisi, J.D. Recognition of the codon-anticodon helix by ribosomal RNA // Science. 1999. -Vol. 285, N 5434. — P. 1722−1725.
  56. Holley, R.W., Apgar, J., Everett, G.A., Madison, J.T., Marquisee, M., Merrill, S.H., Penswick, J.R., Zamir, A. Structure of a Ribonucleic Acid // Science. 1965. -Vol. 147, N -P. 1462−1465.
  57. Sprinzl, M., Horn, C., Brown, M., loudovitch, A., Steinberg, S. Compilation of tRNA sequences and sequences of tRNA genes // Nucl. Acids Res. 1998. -Vol. 26, N 1. — P. 148−153.
  58. Sprinzl, M., Vassilenko, K.S. (2003). Compilation of tRNA sequences and sequences of tRNA genes. http://www.uni-bayreuth.de/departments/biochemie/trna/.
  59. Quigley, G.J., Teeter, M.M., Rich, A. Structural analysis of spermine and magnesium ion binding to yeast phenylalanine transfer RNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. -Vol. 75, N 1.-P. 64−68.
  60. LaRiviere, F.J., Wolfson, A.D., Uhlenbeck, O.C. Uniform binding of aminoacyl-tRNAs to elongation factor Tu by thermodynamic compensation // Science. 2001. -Vol. 294, N 5540.-P. 165−168.
  61. Auffinger, P., Westhof, E. Location and distribution of modified nucleotides in tRNA./. In Modification and editing of RNA (Grosjean, H., Benne, R., eds), pp. 569−576. Washington, D.C.: ASM Press. 1998. — P. 569−576.
  62. Marck, C., Grosjean, H. tRNomics: analysis of tRNA genes from 50 genomes of Eukarya, Archaea, and Bacteria reveals anticodon-sparing strategies and domain-specific features // RNA. 2002. -Vol. 8, N 10. — P. 1189−1232.
  63. Bjork, G.R. Biosynthesis and function of modified nucleosides./. In tRNA: Structure, Biosynthesis, and Function (S14II, D., RajBhandary, U., eds.), pp. 165−206. Washington, D.C.: ASM Press. 1995. — P. 165−206.
  64. Limbach, P.A., Crain, P.F., McCloskey, J.A. Summary: the modified nucleosides of RNA // Nucleic Acids Res. 1994. -Vol. 22, N 12. — P. 2183−2196.
  65. Rozenski, J., Crain, P.F., McCloskey, J.A. The RNA Modification Database: 1999 update // Nucleic Acids Res. 1999. -Vol. 27, N 1. — P. 196−197.
  66. Grosjean, H., Benne, R. Modification and editing of RNA./. Washington, D.C.: ASM Press.- 1998. P. 596.
  67. Komine, Y., Adachi, T., Inokuchi, H., Ozeki, H. Genomic organization and physical mapping of the transfer RNA genes in Escherichia coli K12 // J. Mol. Biol. 1990. -Vol. 212, N4.-P. 579−598.
  68. Bjork, G.R. The Role of Modified Nucleosides in tRNA Interactions./. In Transfer RNA in Protein Synthesis (Hatfield, D.L., Lee, B.J., Pirtle, R.M., eds.). Boca Raton, FL: CRC Press.-1992. -P.
  69. Curran, J.F. Modified nucleosides in translation./. In Modification and editing of RNA (Grosjean, H., Benne, R" eds.), pp. 493−516. Washington, D.C.: ASM Press. 1998. — P. 493−516.
  70. Bjork, G.R., Ericson, J.U., Gustafsson, C.E., Hagervall, T.G., Jonsson, Y.H., Wikstrom, P.M. Transfer RNA modification //Annu Rev Biochem. 1987. -Vol. 56, N — P. 263−287.
  71. Wilson, R.K., Roe, B.A. Presence of the hypermodified nucleotide N6-(delta 2isopentenyl)-2-methylthioadenosine prevents codon misreading by Escherichia coli phenylalanyl-transfer RNA II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. -Vol. 86, N 2. — P. 409 413.
  72. Bouadloun, F., Srichaiyo, T., Isaksson, L.A., Bjork, G.R. Influence of modification next to the anticodon in tRNA on codon context sensitivity of translational suppression and accuracy // J. Bacterid. 1986. -Vol. 166, N 3. — P. 1022−1027.
  73. Li, J., Esberg, B., Curran, J.F., Bjork, G.R. Three modified nucleosides present in the anticodon stem and loop influence the in vivo aa-tRNA selection in a tRNA-dependent manner II J Mol Biol. 1997. -Vol. 271, N 2. — P. 209−221.
  74. Urbonavicius, J., Qian, Q., Durand, J.M., Hagervall, T.G., Bjork, G.R. Improvement of reading frame maintenance is a common function for several tRNA modifications // EMBO J. 2001. -Vol. 20, N 17. — P. 4863−4873.
  75. Agris, P.F. Decoding the genome: a modified view // Nucleic Acids Res. 2004. -Vol. 32, $ N 1.-P. 223−238.
  76. Grosjean, H., Houssier, C., Romby, P., Marquet, R. Modulatory role of modified nucleotides in RNA loop-loop interaction./. In Modification and editing of RNA (Grosjean, H., Benne, R., eds.), pp. 113−134. Washington, D.C.: ASM Press. 1998. — P. 113−134.
  77. Crain, P.F., Rozenski, J., McCloskey, J.A. (2004). The RNA Modification Database. http://medlib.med.utah.edu/RNAmods.
  78. Vacher, J., Springer, M., Buckingham, R.H. Functional mutants of phenylalanine transfer RNA from Escherichia coli // EMBO J. 1985. -Vol. 4, N 2. — P. 509−513.
  79. Koski, R.A., Clarkson, S.G., Kurjan, J., Hall, B.D., Smith, M. Mutations of the yeast SUP4 tRNATyr locus: transcription of the mutant genes in vitro II Cell. 1980. -Vol. 22, N 2 Pt 2. -P. 415−425.
  80. Bruce, A.G., Uhlenbeck, O.C. Enzymatic replacement of the anticodon of yeast phenylalanine transfer ribonucleic acid // Biochemistry. 1982. -Vol. 21, N 5. — P. 855 861.
  81. Katunin, V., Soboleva, N., Mahkno, V., Sedelnikova, E., Zhenodarova, S., Kirillov, S. Effect of the nucleotide-37 on the interaction of tRNA (Phe) with the P site of Escherichia coli ribosomes // Biochimie. 1994. -Vol. 76, N 1. — P. 51−57.
  82. Scaringe, S.A. Advanced 5'-silyl-2'-orthoester approach to RNA oligonucleotide synthesis // Methods. Enzymol. 2000. -Vol. 317, N — P. 3−18.
  83. Scaringe, S.A. RNA oligonucleotide synthesis via 5'-silyl-2'-orthoester chemistry II Methods. 2001. -Vol. 23, N 3. — P. 206−217.
  84. Sherlin, L.D., Bullock, T.L., Nissan, T.A., Perona, J.J., Lariviere, F.J., Uhlenbeck, O.C., Scaringe, S.A. Chemical and enzymatic synthesis of tRNAs for high-throughput crystallization // RNA. 2001. -Vol. 7, N 11. — P. 1671−1678.
  85. Milligan, J.F., Groebe, D.R., Witherell, G.W., Uhlenbeck, O.C. Oligoribonucleotide synthesis using 17 RNA polymerase and synthetic DNA templates // Nucleic Acids Res. -1987. -Vol. 15, N 21. P. 8783−8798.
  86. Sampson, J.R., Uhlenbeck, O.C. Biochemical and physical characterization of an unmodified yeast phenylalanine transfer RNA transcribed in vitro II Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1988. -Vol. 85, N 4. — P. 1033−1037.
  87. Ravetch, J., Grafla, J., Crothers, D.M. Thermodynamic and kinetic properties of short RNA helices: the oligomer sequence AnGCUn // Nucleic Acids Res. 1974. -Vol. 1, N 1. — P. 109−127.
  88. Labuda, D., Striker, G., Grosjean, H., Porschke, D. Mechanism of codon recognition by transfer RNA studied with oligonucleotides larger than triplets // Nucleic Acids Res. 1985. -Vol. 13, N 10. — P. 3667−3683.
  89. Uhlenbeck, O.C. Complementary oligonucleotide binding to transfer RNA // J Mol Biol. -1972. -Vol. 65, N 1. P. 25−41.
  90. Thiebe, R., Zachau, H.G. A specific modification next to the anticodon of phenylalanine transfer ribonucleic acid II Eur J Biochem. 1968. -Vol. 5, N 4. — P. 546−555.
  91. Pongs, O., Reinwald, E. Function of Y in codon-anticodon interaction of tRNA Phe II
  92. Biochem Biophys Res Commun. 1973. -Vol. 50, N 2. — P. 357−363.
  93. Eisinger, J. Complex formation between transfer RNA’S with complementary anticodons // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1971. -Vol. 43, N 4. — P. 654−861.
  94. Grosjean, H.J., de Henau, S., Crothers, D.M. On the physical basis for ambiguity in genetic coding interactions// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. -Vol. 75, N 2. — P. 610−614.
  95. Eisinger, J., Gross, N. The anticodon-anticodon complex // J Mol Biol. 1974. -Vol. 88, N 1.-P. 165−174.
  96. Grosjean, H., Takada, C., Petre, J. Complex formation between transfer RNAs with complementary anticodons: use of matrix bound tRNA // Biochem Biophys Res Commun. 1973. -Vol. 53, N 3. — P. 882−893.
  97. Grosjean, H., Soli, D.G., Crothers, D.M. Studies of the complex between transfer RNAs with complementary anticodons. I. Origins of enhanced affinity between complementary triplets // J. Mol. Biol. 1976. -Vol. 103, N 3. — P. 499−519.
  98. Moras, D., Comarmond, M.B., Fischer, J., Weiss, R., Thierry, J.C., Ebel, J.P., Giege, R. Crystal structure of yeast tRNAAsp // Nature. 1980. -Vol. 288, N 5792. — P. 669−674.
  99. Borer, P.N., Dengler, B., Tinoco, I., Jr., Uhlenbeck, O.C. Stability of ribonucleic acid double-stranded helices // J. Mol. Biol. 1974. -Vol. 86, N 4. — P. 843−853.
  100. Craig, M.E., Crothers, D.M., Doty, P. Relaxation kinetics of dimer formation by self complementary oligonucleotides // J Mol Biol. 1971. -Vol. 62, N 2. — P. 383−401.
  101. Agris, P.F. The importance of being modified: roles of modified nucleosides and Mg2+ in RNA structure and function // Prog. Nucleic. Acid. Res. Mol. Biol. 1996. -Vol. 53, N — P. 79−129.
  102. Ashraf, S.S., Ansari, G., Guenther, R., Sochacka, E., Malkiewicz, A., Agris, P.F. The uridine in «U-turn»: contributions to tRNA-ribosomal binding // RNA. 1999. -Vol. 5, N 4. -P. 503−511.
  103. Ashraf, S.S., Guenther, R., Agris, P.F. Orientation of the tRNA anticodon in the ribosomal P-site: quantitative footprinting with U33-modified, anticodon stem and loop domains // RNA. 1999. -Vol. 5, N 9. — P. 1191−1199.
  104. Ashraf, S.S., Guenther, R.H., Ansari, G., Malkiewicz, A., Sochacka, E., Agris, P.F. Role of modified nucleosides of yeast tRNAPhe in ribosomal binding // Cell Biochem. Biophys. -2000. -Vol. 33, N 3. P. 241−252.
  105. Ashraf, S.S., Sochacka, E., Cain, R., Guenther, R., Malkiewicz, A., Agris, P.F. Single atommodification (0→S) of tRNA confers ribosome binding // RNA. 1999. -Vol. 5, N 2. — P. 188−194.
  106. Yarian, C., Marszalek, M., Sochacka, E" Malkiewicz, A., Guenther, R., Miskiewicz, A., Agris, P.F. Modified nucleoside dependent Watson-Crick and wobble codon binding by tRNALysUUU species // Biochemistry. 2000. -Vol. 39, N 44. — P. 13 390−13 395.
  107. Phelps, S.S., Malkiewicz, A., Agris, P.F., Joseph, S. Modified nucleotides in tRNA (Lys) and tRNA (Val) are important for translocation // J. Mol. Biol. 2004. -Vol. 338, N 3. — P. 439 444.
  108. Smith, C., Schmidt, P.G., Petsch, J., Agris, P.F. Nuclear magnetic resonance signal assignments of purified 13C. methyl-enriched yeast phenylalanine transfer ribonucleic acid // Biochemistry. 1985. -Vol. 24, N 6. — P. 1434−1440.
  109. Stuart, J.W., Koshlap, K.M., Guenther, R., Agris, P.F. Naturally-occurring modification restricts the anticodon domain conformational space of tRNA (Phe) // J. Mol. Biol. 2003. -Vol. 334, N 5. — P. 901−918.
  110. Ghosh, K., Ghosh, H.P. Role of modified nucleosides in transfer ribonucleic acid. Effect of removal of the modified base adjacent to 3' end of the anticodon in codon-anticodon interaction // J Biol Chem. 1972. -Vol. 247, N 11. — P. 3369−3375.
  111. Ghosh, K., Ghosh, H.P. Role of modified nucleoside adjacent to З'-end of anticodon in codon-anticodon interaction // Biochem Biophys Res Commun. 1970. -Vol. 40, N 1. — P. 135−143.
  112. Hall, K.B., Sampson, J.R., Uhlenbeck, O.C., Redfield, A.G. Structure of an unmodified tRNA molecule// Biochemistry. 1989. -Vol. 28, N 14. — P. 5794−5801.
  113. Kintanar, A., Yue, D., Horowitz, J. Effect of nucleoside modifications on the structure and thermal stability of Escherichia coli valine tRNA // Biochimie. 1994. -Vol. 76, N 12. — P. 1192−1204.
  114. Yue, D., Kintanar, A., Horowitz, J. Nucleoside modifications stabilize Mg2+ binding in Escherichia coli tRNA (Val): an imino proton NMR investigation // Biochemistry. 1994. -Vol. 33, N 30. — P. 8905−8911.
  115. , В., Василенко, K.C., Холод, Н.С., Киселев, Л. Л. Ионы Мд2+ по-разному влияют на физические свойства TPHKPhe и транскрипта ее гена // Молекулярная Биология. 1997. -Vol. 31, N 5. — Р. 894−900.
  116. Serebrov, V., Vassilenko, К., Kholod, N., Gross, H.J., Kisselev, L. Mg2+ binding and structural stability of mature and in vitro synthesized unmodified Escherichia coli tRNAPhe // Nucleic Acids Res. 1998. -Vol. 26, N 11. — P. 2723−2728.
  117. Maglott, E.J., Deo, S.S., Przykorska, A., Glick, G.D. Conformational transitions of an unmodified tRNA: implications for RNA folding // Biochemistry. 1998. -Vol. 37, N 46. — P. 16 349−16 359.
  118. Shelton, V.M., Sosnick, T.R., Pan, Т. Altering the intermediate in the equilibrium folding of unmodified yeast tRNAPhe with monovalent and divalent cations // Biochemistry. 2001. v'oi. 40, N 12. P. 3629−3638.
  119. Harrington, K.M., Nazarenko, I.A., Dix, D.B., Thompson, R.C., Uhlenbeck, O.C. In vitro analysis of translational rate and accuracy with an unmodified tRNA // Biochemistry. -1993. -Vol. 32, N 30. P. 7617−7622.
  120. Nazarenko, I.A., Harrington, K.M., Uhlenbeck, O.C. Many of the conserved nucleotides of tRNA (Phe) are not essential for ternary complex formation and peptide elongation // EMBO J. 1994. -Vol. 13, N 10. — P. 2464−2471.
  121. Sambrook, J., Fritsch, E.F., Maniatis, T. Molecular Cloning: A Laboratory Manual././ 2nd edit (Grosjean, H., Benne, R., Eds.). Washington, D.C.: Cold Spring Harbour Laboratory Press. 1989. P. 1659.
  122. Birnboim, H.C., Doly, J. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant Plasmid DNA // Nucleic Acids Res. 1979. -Vol. 7, N 6. — P. 1513−1523.
  123. Davanloo, P., Rosenberg, A.H., Dunn, J.J., Studier, F.W. Cloning and expression of the gene for bacteriophage T7 RNA polymerase // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1984. -Vol. 81, N 7. — P. 2035−2039.
  124. Grodberg, J., Dunn, J.J. ompT encodes the Escherichia coli outer membrane protease that cleaves T7 RNA polymerase during purification // J. Bacterid. 1988. -Vol. 170, N 3. — P. 1245−1253.
  125. Cayama, E., Yepez, A., Rotondo, F., Bandeira, E., Ferreras, A.C., Triana-Alonso, F.J. New chromatographic and biochemical strategies for quick preparative isolation of tRNA // Nucleic Acids Res. 2000. -Vol. 28, N 12. — P. E64.
  126. Rodnina, M.V., Semenkov, Y.P., Wintermeyer, W. Purification of fMet-tRNA*"* by fast protein liquid chromatography // Anal. Biochem. 1994. -Vol. 219, N 2. — P. 380−381.
  127. Rodnina, M.V., Wintermeyer, W. GTP consumption of elongation factor Tu during translation of heteropolymeric mRNAs // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1995. -Vol. 92, N 6. -P. 1945−1949.
  128. Nirenberg, M., Leder, P. RNA codewords and protein synthesis. The effect of trinucleotides upon the binding of sRNA to ribosomes. // Science. 1964. -Vol. 145, N 3639. — P. 13 991 407.
  129. Kirillov, S.V., Makhno, V.l., Odinzov, V.B., Semenkov, Y.P. The mechanism of codon-anticodon interaction in ribosomes. Heterogeneity of tRNA complexes with 70-S ribosomes of Escherichia coli // Eur J Biochem. 1978. -Vol. 89, N 1. — P. 305−313.
  130. Caiogero, R.A., Pon, C.L., Canonaco, M.A., Gua.'erzi, C.O. Selection of the rnRNA translation initiation region by Escherichia coli ribosomes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1988. -Vol. 85, N 17. P. 6427−6431.
  131. Gromadski, K.B., Wieden, H.J., Rodnina, M.V. Kinetic mechanism of elongation factor Ts-catalyzed nucleotide exchange in elongation factor Tu // Biochemistry. 2002. -Vol. 41, N 1. — P. 162−169.
  132. Wieden, H.J., Gromadski, K" Rodnin, D., Rodnina, M.V. Mechanism of elongation factor (EF)-Ts-catalyzed nucleotide exchange in EF-Tu. Contribution of contacts at the guanine base // J. Biol. Chem. 2002. -Vol. 277, N 8. — P. 6032−6036.
  133. Peske, F., Savelsbergh, A., Katunin, V.I., Rodnina, M.V., Wintermeyer, W. Conformational changes of the small ribosomal subunit during elongation factor G-dependent tRNA-mRNA translocation // J Mol Biol. 2004. -Vol. 343,. N 5. — P. 1183−1194.
  134. Roughton, F.J.W. // Proc. R. Soc. 1934. -Vol. B115, N 1. — P. 475.
  135. , B. // J. Franklin Inst. 1940. -Vol. 229, N 455. — P. 613−637.
  136. Bernasconi, C.F. Relaxation kinetics./. Washington, D.C.: Academic Press. 1976. P.
  137. Ling, M.M., Robinson, B.H. Approaches to DNA mutagenesis: an overview//Anal. Biochem. 1997. -Vol. 254, N 2. — P. 157−178.
  138. Kirsch, R.D., Joly, E. An improved PCR-mutagenesis strategy for two-site mutagenesis or sequence swapping between related genes // Nucleic Acids Res. 1998. -Vol. 26, N 7. -P. 1848−1850.
  139. Moazed, D., Noller, H.F. Intermediate states in the movement of transfer RNA in the ribosome // Nature. 1989. -Vol. 342, N 6246. — P. 142−148.
  140. Odinzov, V.B., Kirillov, S.V. Interaction of N-acetyl-phenylalanyl-tRNAPhe with 70S ribosomes of Escherichia coli // Nucleic Acids Res. 1978. -Vol. 5, N 10. — P. 3871−3879.
  141. , Н.Г., Махно, В.И., Коневега, А.Л., Семенков, П., Катунин, В. И. Влияние модифицированного нуклеотида в положении 37 на взаимодействие аминоацил-тРНК с А-сайтом 70S рибосомы // Молекулярная биология. 2003. -Vol. 37, N 1. — Р. 121−127.
  142. Saenger, W. Principles of nucleic acid structure./. Springer Advanced Texts in Chemistry (Cantor, C.R., Ed.). New York, Berlin, Heidelberg, Tokyo: Springer-Verlag. 1984. P. 556.
  143. Kirillov, S.V., Semenkov Yu, P. Non-exclusion principle of Ac-Phe-tRNAPhe interaction with the donor and acceptor sites of Escherichia coli ribosomes IIFEBS Lett. 1982. -Vol.148, N 2. P. 235−238.
  144. Noll, M., Noll, H. Structural dynamics of bacterial ribosomes. V. Magnesium-dependent dissociation of tight couples into subunits: measurements of dissociation constants and exchange rates //J. Mol. Biol. 1976. -Vol. 105, N 1. — P. 111−130.
  145. Pape, T., Wintermeyer, W., Rodnina, M.V. Conformational switch in the decoding region of 16S rRNA during aminoacyl-tRNA selection on the ribosome // Nat. Struct. Biol. 2000. -Vol. 7. N2.-P. 104−107.
  146. Vicens, Q., Westhof, E. Crystal structure of paromomycin docked into the eubacterial ribosomal decoding A site // Structure. 2001. -Vol. 9, N 8. — P. 647−658.
  147. Li, J., Esberg, B., Curran, J.F., Bjork, G.R. Three modified nucleosides present in the anticodon stem and loop influence the in vivo aa-tRNA selection in a tRNA-dependent manner//J. Mol. Biol. 1997. -Vol. 271, N 2. — P. 209−221.
  148. Sundaram, M., Durant, P.C., Davis, D.R. Hypermodified nucleosides in the anticodon of tRNALys stabilize a canonical U-turn structure // Biochemistry. 2000. -Vol. 39, N 41. — P. 12 575−12 584.
  149. Cabello-Villegas, J., Winkler, M.E., Nikonowicz, E.P. Solution conformations of unmodified and A (37)N (6)-dimethylallyl modified anticodon stem-loops of Escherichia co/i tRNA (Phe> // J. Mol. Biol. 2002. -Vol. 319, N 5. — P. 1015−1034.
  150. Perret, V., Garcia, A., Puglisi, J., Grosjean, H., Ebel, J.P., Florentz, C., Giege, R. Conformation in solution of yeast tRNA (Asp) transcripts deprived of modified nucleotides // Biochimie. 1990. -Vol. 72, N 10. — P. 735−743.
  151. Laing, L.G., Draper, D.E. Thermodynamics of RNA folding in a conserved ribosomal RNA domain // J. Mol. Biol. 1994. -Vol. 237, N 5. — P. 560−576.
  152. Wintermeyer, W., Savelsbergh, A., Semenkov, Y.P., Katunin, V.I., Rodnina, M.V.
  153. Mechanism of elongation factor G function in tRNA translocation on the ribosome // Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 2001. -Vol. 66, N — P. 449−458.
  154. Sherlin, L.D., Uhlenbeck, O.C. Hasty decisions on the ribosome // Nat Struct Mol Biol. -2004. -Vol. 11, N 3. P. 206−208.
  155. Rodnina, M.V., Fricke, R., Wintermeyer, W. Transient conformational states of aminoacyl-tRNA during ribosome binding catalyzed by elongation factor Tu // Biochemistry. 1994. -Vol. 33, N 40. — P. 12 267−12 275.
  156. Wintermeyer, W., Zachau, H.G. Fluorescent derivatives of yeast tRNAPhe // Eur J Biochem. 1979. -Vol. 98, N 2. — P. 465−475.
  157. Jelenc, P.C., Kurland, C.G. Nucleoside triphosphate regeneration decreases the frequencyof translation errors // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. -Vol. 76, N7.-P. 3174−3178.
  158. Niedhardt, F.C., Umbarger, H.E. Chemical composition of Escherichia coli.l. In Escherichia coli and Salmonella typhimuirum. Cellular and Molecular Biology. (Niedhardt, F.C., ed), pp. 3−6. Washington, D.C.: ASM Press. 1996. — P. 3−6.
  159. Gromadski, K B., Rodnina, M.V. Streptomycin interferes with conformational coupling between codon recognition and GTPase activation on the ribosome // Nat Struct Mol Biol. 2004. -Vol. N — P.
  160. Cleland, W.W. Partition analysis and the concept of net rate constants as tools in enzyme kinetics // Biochemistry. 1975. -Vol. 14, N 14. — P. 3220−3224.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!