Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Зондовая микроскопия биомакромолекул: нуклеиновых кислот, белков и их комплексов

Диссертация: Зондовая микроскопия биомакромолекул: нуклеиновых кислот, белков и их комплексов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В данной работе представлены результаты исследований с помощью атомно-силовой микроскопии (АСМ) двух наиболее важных классов природных биомакромолекул, белков и нуклеиновых кислот, а также комплексов и структур на их основе. Более точно, объектами изучения являлись одноклеточные цианобактерии Synechocystis sp. РСС 6803 и их пили — белковые отростки, с помощью которых они осуществляют движение… Читать ещё >

Зондовая микроскопия биомакромолекул: нуклеиновых кислот, белков и их комплексов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Основные принципы сканирующей зондовой микроскопии
      • 1. 1. 1. Сканирующая туннельная микроскопия
      • 1. 1. 2. Атомно-силовая микроскопия
      • 1. 1. 3. Артефакты зондовой микроскопии и способы их учёта
    • 1. 2. Применение СЗМ для исследования биополимерных объектов
      • 1. 2. 1. Строение и состав биополимеров
      • 1. 2. 2. Биополимеры бактериальных клеток
  • Нанесение бактериальных клеток на подложку для АСМ
  • АСМ бактерий
    • 1. 2. 3. Биополимеры вирусных частиц
    • 1. 2. 4. Белки и нуклеиново-белковые комплексы
    • 1. 2. 5. Нуклеиновые кислоты
  • Экспериментальная часть
    • 2. Применение АСМ для исследования пилей цианобактерий
    • 2. 1. Одноклеточная цианобактерия Synechocystis sp
    • 2. 2. Материалы и методы
    • 2. 3. Результаты и обсуждение
    • 2. 4. Выводы
  • 3. АСМ-исследования рибонуклеопротеидов
    • 3. 1. Изучение особенностей адсорбции ВТМ на слюду и графит
      • 3. 1. 1. Введение
      • 3. 1. 2. Материалы и методы
      • 3. 1. 3. Результаты и обсуждение
      • 3. 1. 4. Выводы
    • 3. 2. Изучение белка р50 и его комплексов с РНК

• 3.2.2. Материалы и методы.69.

3.2.3. Результаты и обсуждение.70.

3.2.4. Выводы.75.

4. Зондовая микроскопия ДНК.77.

4.1. Материалы и методы.77.

4.2. Результаты и обсуждение.78.

4.3. Выводы.86.

Теоретическая часть.

5. Микромеханика РНК.87.

6. Задача восстановления реального профиля объекта по АСМ-изображению.91.

Заключение

94.

Выводы.94.

Благодарность.96.

Библиография.97 Л.

Список иллюстраций.

1.1. Блок-схема атомно-силового микроскопа.

1.2. Потенциал Леннарда-Джонса (взаимодействие двух атомов).

1.3. Зонд над поверхностью образца.

1.4. Баланс сил, действующих на кантилевер, при прямом (а) и обратном (б) изгибах левера.

1.5. Силовая кривая атомно-силового микроскопа.

1.6. Режимы работы атомно-силовой микроскопии.

1.7. Механизм возникновения артефактов СЗМ. а — эффект уширения, б — эффект двоения изображения.

1.8. Пример данных, иллюстрирующий двоение изображения.

1.9. Химическая структура фрагментов молекул ДНК и РНК.

1.10. Первичная структура белка. Ri, R2, R-3,.Rfi — аминокислотные остатки.

1.11. Схематическое изображение монослоя из алкановых производных на поверхности графита.

2.1. Эксперименты по подвижности клеток Synechocystis 6803.

2.2. Трехмерное АСМ-изображение клеток Synechocystis 6803 (подвижный штамм wtR).

2.3. АСМ-изображения клеток подвижного штамма Synechocystis 6803.

2.4. Гистограмма распределения высот пилей в клетках подвижного wtR штамма Synechocystis 6803.

2.5. АСМ-изображения клеток неподвижного штамма wtM Synechocystis 6803: (а) общий вид одиночной клетки (режим отклонения контактной моды сканирования) — (б) толстые и тонкие пили (режим прерывистого контакта, канал «высота»).

3.1. Трехмерное изображение частиц ВТМ, полученное с помощью АСМ.

3.2. Полученные на воздухе АСМ-изображения частиц ВТМ, сорбированных а) на слюду (свтм=1,3 мг/мл) и б) на графит (свтм=0,065 мг/мл). Размер кадра 2.95 мкм.

3.3. Фрагмент АСМ-изображения ВТМ на слюде и сечение, иллюстрирующие возможность использования вируса табачной мозаики в качестве эталона для калибровки пьезосканера в вертикальном направлении.

3.4. Гистограмма распределения по длинам частиц ВТМ, сорбированных а) на слюду и б) на графит.

3.5. АСМ-изображение частиц ВТМ на слюде, иллюстрирующее агрегацию частиц бок в бок (горизонтальная стрелка) и стыковку торец в торец (вертикальная стрелка).

3.6. Гистограмма распределения по углам частиц ВТМ, адсорбированных на подложку из графита.

3.7. Гистограмма распределения пар соседних частиц ВТМ, адсорбированных на графит, по углам, образованным между ними.

3.8. Схема, иллюстрирующая фрагмент гексагональной кристаллической решетки высокоориентированного пиролитического графита.

3.9. Последовательные АСМ-изображения ВТМ на графите, полученные в жидкости.

3.10. Гистограмма, показывающая количество вирусных частиц, адсорбированных нединицу площади слюды, модифицированной четырьмя различными химическими соединениями.

3.11. Структурная организация белка р50.

3.12. Возможная модель участия р50 в регуляции трансляции.

3.13. АСМ изображения свободного мультимерного и мономерного белка р50.

3.14. АСМ-изображения ненасыщенного комплекса р50/мРНК на воздухе. Комплексы собраны на (а) глобиновой, (б) 2Luc РНК. Слева показаны типичные изображения, справа — увеличенные отдельные комплексы и сечения, построенные вдоль маркированных линий.

3.15. АСМ изображения насыщенных мРНП комплексов, собранных на (а) глобиновой мРНК, (б) 2Luc мРНК, (в) РНК ВТМ.

3.16. АСМ изображения насыщенных комплексов, сформированных на основе 2Luc РНК при большом увеличении.

4.1. АСМ-изображение молекул ДНК, адсорбированных на модифицированном в парах пентиламина высокоориентированном пиролитическом графите (слева) и сечение (справа).

4.2. АСМ-изображение молекул ДНК, адсорбированных на слюду в присутствии ионов Mg2+ и NH"+ (слева) и сечение (справа).

4.3. Предполагаемый поперечный профиль молекулы ДНК, адсорбированной на подложку из слюды и ВОПГ.

4.4. ВОПГ, а — СТМ-изображение. Ut=70 мВ, It=30 пАб — схематическое изображение структуры.

4.5. СТМ-изображения монослоя стеариновой кислоты, а — полученное в геле, Ut=0,6 В, It=3 пАб — нанесенного из паров, Ut=0,72 В, It=3 пА.

4.6. СТМ-изображения монослоя додециламина, а — полученное в геле, Ut=0,5 В, It=20 пАб — нанесенного из паров, Ut=0,7 В, It=2 пА.

4.7. ACM изображения молекул ДНК на графите, модифицированном в парах октадециламина. Манипулирование проводилось над указанными черной и белой стрелками молекулами.

4.8. СТМ-изображения молекул ДНК на графите, модифицированном (а, б) -октадециламином, (в) — додециламином.

5.1. Молекулы РНК вируса энцефаломиокардита мыши, адсорбированные на модифицированной ВАС слюде.

5.2. Модель молекулы РНК.

5.3. Контуры молекул РНК с разными зарядами. Скорость гидродинамического потока — 5 см/сек.

5.4. Заряд молекулы как функция скорости гидродинамического потока при фиксированном параметре к.

5.5. Заряды молекул (в электронах), вычисленные из модели.

6.1. Реальный профиль объекта типа «бусин на нити» и траектория зонда, формирующая АСМ-профиль.

6.2. Расчетная зависимость параметра / от большой полуоси эллипса а.

Список таблиц.

2.1. Средние значения высоты (в нм) толстых и тонких пилей клеток, принадлежащих штаммам wtR и wtM Synechocystis 6803.

3.1. Высоты частиц ВТМ (в нанометрах), адсорбированных на слюду и графит, вычисленные из изображений, которые получены с помощью АСМ на воздухе и в жидкости.

4.1. Вычисленные из АСМ-изображений высота и ширина молекул ДНК (в нм), осаждённых на поверхности слюды и ВОПГ.

4.2. Длины различных фрагментов ДНК (в нм), адсорбированных на слюду и ВОПГ в одинаковых солевых условиях.

Список используемых сокращений.

АПС — у-аминопропилтриэтоксисилан.

АСМ — атомно-силовая микроскопия.

ВОПГ-высокоориентированный пиролитический графит.

ВТМ — вирус табачной мозаики.

ДНК — дезоксирибонуклеиновая кислота мРНК — матричная РНК мРНП — матричные рибонуклеопротеиды.

ПЭМ — просвечивающая электронная микроскопия.

РНК — рибонуклеиновая кислота.

СЗМ — сканирующая зондовая микроскопия.

СТМ — сканирующая туннельная микроскопия.

СЭМ — сканирующая электронная микроскопия.

ЦТАБ — бромид цетилтриметиламмония.

CSD — домен холодового шока.

Сканирующая зондовая микроскопия (СЗМ) — относительно новая группа методов исследований свойств объектов различной природы с высоким пространственным разрешением. История СЗМ началась с изобретения в 1981 году сканирующего туннельного микроскопа (СТМ) [1]. Его изобретатели — швейцарские ученые Герхард Бинниг и Хайнрих Рорер — были отмечены Нобелевской премией по физике за 1986 год. Создание в том же году атомно-силового микроскопа [2], использующего в своей основе детектирование обменного взаимодействия атомов, значительно расширило применение зондовой микроскопии, так как на изучаемые образцы перестало накладываться условие их электрической проводимости. Разрешение таких микроскопов достигает доли нанометров, что позволяет наблюдать атомы. Получением изображений не ограничиваются возможности этих приборов. Например, с помощью атомно-силового микроскопа можно изучать взаимодействие двух объектов: измерять силы трения, упругости, адгезии, а также перемещать отдельные молекулы и атомы [3, 4], осаждать и удалять их с какой-либо поверхности.

Зондовая микроскопия помогает решать фундаментальные и прикладные задачи в физике, химии, биологии, медицине. В настоящее время СЗМ имеет более двух десятков модификаций и уже прочно вошла в арсенал физических методов, использующихся при изучении различных биологических объектов, прежде всего биополимеров и биополимерных структур. Общее для всех этих приборов является то, что заострённый зонд как-либо взаимодействует с поверхностью, и детектируется величина этого взаимодействия. При движении зонда относительно поверхности количественная величина взаимодействия меняется, что и позволяет восстанавливать форму поверхности с помощью физических законов и математических алгоритмов. Важными преимуществами этих методов по сравнению с традиционными методами электронной микроскопии являются возможность получения трехмерных изображений с разрешением вплоть до атомного, относительная простота приготовления образцов (например, не требуется контрастирования атомами тяжёлых металлов), отсутствие необходимости создания вакуума во время сканирования, возможность проводить исследование объектов в жидкости, в частности, изучать биологические объекты in vivo и др.

В данной работе представлены результаты исследований с помощью атомно-силовой микроскопии (АСМ) двух наиболее важных классов природных биомакромолекул, белков и нуклеиновых кислот, а также комплексов и структур на их основе. Более точно, объектами изучения являлись одноклеточные цианобактерии Synechocystis sp. РСС 6803 и их пили — белковые отростки, с помощью которых они осуществляют движение к источнику света (или от него) — вирус табачной мозаики (ВТМ), представляющий по сути самоорганизованную смесь РНК и белкабелок р50 и матричные рибонуклеопротеиды (мРНП) — структуры, присутствующие в каждой клетке и играющие важнейшую роль в её жизнимолекулы плазмидной ДНК.

Разработка новых способов секвенирования ДНК, создание биологических контейнеров для доставки лекарств в организм, разработка живых векторных вакцин, — вот далеко не полный перечень актуальных на сегодняшний день вопросов, для решения которых необходимы такие исследования. Изучение поведения биополимеров и биополимерных комплексов на поверхности подложки и особенностей их адсорбции востребовано для развития молекулярной электроники и дизайна молекулярных архитектур. Не менее актуально в настоящее время и решение фундаментальных проблем, связанных с изучением механизма трансляции в эукариотических клетках. Актуальность АСМ-исследований цианобактерий и их пилей (отростков) связана с тем, что цианобактерии используются как модельный объект для молекулярно-генетического изучения фотосинтеза растений.

Широкий спектр возможностей, предоставляемый зондовой микроскопией для изучения биополимеров, от получения трехмерных изображений до исследования локальных свойств объекта обуславливает большое количество работ по этой тематике, публикуемых ежегодно в ведущих научных журналах.

Большая часть результатов, получаемая с помощью АСМ, требует глубокого статистического анализа, для некоторых же из них бывает необходима дополнительная интерпретация с помощью компьютерного моделирования. В данной работе вопросами, рассмотренными теоретически, были моделирование молекулы РНК, адсорбированной на подложке, и анализ одного из артефактов АСМ — эффекта уширения. Поскольку моделирование этих процессов производилось исходя из достаточно общих предпосылок, полученные результаты применимы и за пределами данной работы.

Цель и задачи исследования

.

Целью диссертационной работы было получение на основе экспериментов по зондовой микроскопии новых данных о биополимерах (нуклеиновых кислотах, белках) и их комплексах, а также разработка методики исследования ДНК с помощью сканирующей туннельной микроскопии (СТМ).

В соответствии с поставленной целью решаются следующие задачи исследования:

1. Охарактеризовать состоящие из белковых молекул пили (отростки) одноклеточной цанобактерии Synechocystis sp. РСС 6803, выяснить связь их морфологии, количества и геометрических характеристик с наличием фототаксиса.

2. Изучить особенности адгезии и адсорбции одного из представителей самого высокоорганизованного рибонуклеопротеида — вируса табачной мозаики (ВТМ) — на поверхностях слюды и графита, разработать новые методы нанесения частиц ВТМ для исследования в жидкости.

3. Охарактеризовать комплексы белка р50 и матричной РНК (мРНК) при различных массовых соотношениях белка к мРНК.

4. Разработать методику нанесения ДНК на подложку из графита для последующего решения задачи сканирующей туннельной микроскопии ДНК на графите, а также построить модель заряженной линейной полимерной молекулы, адсорбированной на подложку в условиях гидродинамического потока.

Научная новизна диссертации.

1. Показана связь различных характеристик пилей с наличием или отсутствием фототаксиса, детально охарактеризованы пили одного из штаммов цианобактерии Synechocystis sp.

2. Впервые показаны некоторые особенности адгезии частиц ВТМ на поверхностях слюды и графита, разработаны способы модификации слюды для АСМ вирусов.

3. Впервые получены данные по морфологии и размеру комплексов белка р50 с мРНК при различных массовых соотношениях белка к мРНК, которые объясняют особенности трансляции в эукариотических клетках.

4. Разработан ряд методик иммобилизации биополимеров на проводящую подложку, позволяющих проводить СТМ-исследования ДНК.

5. Впервые адсорбция расправленной молекулы РНК на подложке интерпретирована с помощью модели заряженного биополимера, помещенного в гидродинамический поток.

Практическая значимость работы.

Результаты диссертации позволяют продвинуться в решении следующих задач: создание новых прямых методов секвенирования ДНК на основе СТМ ДНК на графите;

— создание резистентных иммунной системе контейнеров для доставки лекарств на основе искусственных рибонуклеопротеидов;

— определение разновидности штамма цианобактерии по её пилям (дополнительный критерий);

— манипулирование отдельными молекулами ДНК, например, для молекулярного дизайна.

Кроме того, особенности и закономерности адсорбции частиц ВТМ на подложку, без сомнения, могут быть использованы в решении задач молекулярной электроники. Стоит также отметить, что результаты диссертации могут быть полезны в физике биополимеров, биофизике, молекулярной биологии и медицине.

Апробация работы. Основные результаты диссертационной работы были доложены на следующих научных конференциях и школах:

— Международный биофизический конгресс — 2005, Монпелье, Франция;

— научная школа NATO ASI «Functional Properties of Nanostructured Materials», Созополь, Болгария, 2005; научная школа NATO ASI «From Cells to Proteins: Imaging Nature across Dimensions», Пиза, Италия, 2004;

— Ill Международный симпозиум «Молекулярный дизайн и синтез супрамолекулярных архитектур», Казань, Россия, 2004;

IV Международная конференция «Химия высокоорганизованных веществ и научные основы нанотехнологии», С-Петербург, Россия, 2004;

Международная конференция студентов и аспирантов по фундаментальным наукам «ЛОМОНОСОВ-2004», «JIOMOHOCOB-2005», Москва, Россия, 2004,2005; научная школа NATO ASI «Soft Condensed Matter Physics in Molecular and Cell Biology», Эдинбург, Великобритания, 2004;

— Международная конференция «STM-2003», Эйндховен, Нидерланды, 2003;

— Международная конференция «SPMP 2003», Керкраде, Нидерланды, 2003;

— Международная конференция «SPM 2003», Нижний Новгород, Россия, 2003;

— Конференция студентов и аспирантов, Дубна, Россия, 2002;

— Международная конференция «SPM 2002», Нижний Новгород, Россия, 2002.

Личный вклад автора.

Все экспериментальные измерения зондовой микроскопии выполнены автором лично. Автор принимал участие в приготовлении образцов бактериальных клеток, вирусов, нуклеиновых кислот, белков и их комплексов совместно с сотрудниками биологического факультета МГУ им. М. В. Ломоносова, НИИ ФХБ им. Белозерского, Института Белка РАН, ИБХ им. Шемякина и Овчинникова.

Анализ и интерпретация экспериментальных данных проведены автором лично.

Публикации.

По теме диссертации опубликовано 13 работ.

Выводы.

1. С помощью атомно-силовой микроскопии (АСМ) впервые охарактеризованы состоящие из белковых молекул пили (отростки) одноклеточной цианобактерии Synechocystis 6803: их разновидности, количество, длина, толщина, распределение по поверхности полисахаридной оболочки клетки. Показана связь фототаксиса этой цианобактерии и ее неподвижного мутанта с количеством, длиной и морфологией толстых пилей.

2. Экспериментально показаны особенности адсорбции вируса табачной мозаики (ВТМ) на слюде и на графите, такие как различная степень адсорбции на слюду и графит, корреляция ориентации вирусных частиц на подложке с направлением её кристаллографических осей, укорачивание вирусной частицы, адсорбированной на графитпредложены и экспериментально проверены варианты модификации слюды для увеличения степени адсорбции на неё ВТМ.

3. Показано, что комплексы мРНК с белком р50 — модели матричных рибонуклеопротеидов (мРНП) — имеют структуру «бусин на нити», причем i) в насыщенном комплексе каждая бусина (глобула) состоит из нескольких молекул белка р50, т. е. имеет место мультимеризация при насыщенииii) образование насыщенных комплексов происходит в два этапа: 1) мультимеры р50 диссоциируют на мономер для связывания с РНК 2) мультимеры р50 формируются вновь по мере насыщения РНК белком;

Hi) одна глобула в насыщенном комплексе формируется приблизительно на 700 нуклеотидов РНКiv) насыщение РНК ВТМ белком р50 сопровождается 4−5-кратной компактизацией РНК.

4. Разработаны методики химической модификации графита, позволяющие адсорбировать на него молекулы ДНК, получены первые СТМ-изображения ДНК на графите. Также показана возможность манипулирования отдельными молекулами ДНК на подложке.

5. Построена модель, объясняющая форму контуров молекул РНК, адсорбированных на гладкой поверхности в условиях гидродинамического потока. Вычислены заряды молекул РНК, адсорбированных на слюду. Данная модель может применяться для других заряженных линейных полимерных молекул, расправленных потоком. Разработана методика восстановления реального профиля объекта типа «бусины на нити» по его АСМ-изображению в предположении сферического зонда и эллиптической формы бусин.

Благодарность.

Выражаю искреннюю благодарность своему научному руководителю — Игорю Владимировичу Яминскому, а также Ольге Киселёвой и Анастасии Большаковой за постановку задач, обучение различным методикам СЗМ и приготовлению образцов, многочисленные консультации, помощь и поддержку в процессе выполнения этой работы. Большое спасибо Александру Филонову за предоставленное програмное обеспечение и консультации по его работе.

Я также благодарен Д. В. Кпинову за обучение методикам нанесения ДНК.

Особую благодарность хочу выразить группе проф. Сильвии Спеллер и в частности Яну Герритсену, работа с которыми шла приятно и продуктивно.

Кроме того, не могу не отметить благодарностью всех тех, с кем я сотрудничал в процессе выполнения этой работы — проф. Ю. Ф. Дрыгина и Марину Кирикову, Андрея Ломоносова, Максима Скабкина и Константина Чернова, Инессу Кирик и многих других.

Заключение

.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Binning G., Rohrer H. Scanning tunneling microscopy // Surface Science, — 1983, -v. 126,-pp. 236−244.
  2. Binning G., Quate C. Atomic force microscope II Phys. Rev.Lett., 1986, — v.56, -pp.930−933.
  3. Severin N., Barner J., Kalachev A.A., and Rabe J.P. Manipulation and Overstretching of Genes on Solid Substrates // Nano Lett., 2004, — v.4, — №. 4, -pp.577−579.
  4. Eigler D.M., Schweizer E.K. Positioning single atoms with a scanning tunnelling microscope // Nature, 1990, — v.344, — pp.524−526.
  5. Saens J.J., Garcia N., Grutter P., Meyer E., Heinzelmann H., Wiezendanger R., Rosenthaler L., Hidber H.R., and Guntherodt H.J. Observation of magnetic forces by the atomic force microscope II J. Appl. Phys., — 1987, v. 63, — pp.4293−4295.
  6. Nonnenmacher M., O’Boyle M.P., and Wickramasinghe H.K. Kelvin probe force microscopy II Appl. Phys. Lett., 1991, — v.58, — pp.2921−2923.
  7. Simmons J.G. Generalized formula for the electronic tunnel effect between similar electrodes separated by a thin insulating film // J. Appl. Phys, 1963, — v. 34, — pp.1793−1803.
  8. Gerritsen J.W., Elemans J.A.A.W., Hulsken B., Travaille A.M., van Kempen H., Rasing Th., and Speller S. STM in a Gel Environment // A IP Conference Proceedings, 2003, — v. 696, — pp.365−368.
  9. Guckenberger R., Heim M., Cevc G., Knapp H. F., Wiegrabe W., and Hillebrand A. Scanning tunneling microscopy of insulators and biological specimens based on lateral conductivity of ultrathin water films // Science, — 1994, v. 266, — pp. 15 381 540.
  10. Shi B., Lu X., Zou R., Luo J., Chen D., Liang H., Huang L. Observations of the topography and friction properties of macromolecular thin films at the nanometer scale // Wear, 2001, — v.251, — pp. 1177−1182.
  11. Hamaker H.C. HPhysica, 1937, — v.4, — p.1058.
  12. Zlatanova J., Lindsay S.M., Leuba S.H. Single Molecule Force Spectroscopy in Biology Using the Atomic Force Microscope // Prog. Biophys. Mol. Biol, — 2000, -v. 74,-pp.37−61.
  13. А.С., Яминский И. В. Зондовая микроскопия: построение и обработка изображений. В кн. «Сканирующая зондовая микроскопия биополимеров» под ред. И. В. Яминского. М.: Научный мир, 1997.
  14. Stemmer A. and Engel A. Imaging biological macromolecules by STM: quantitative interpretation of topographs // Ultramicroscopy, 1990, — v.34, -pp.129−140.
  15. Gallyamov M. O, Yaminskii I.V. Quantitative methods for restoration of true topographical properties of objects using the measured AFM-images. 2. The effect of broadening of the AFM-profile // Surface Investigation, 2001, — v. 16, -pp.1135−1141.
  16. Arscott P.G., Lee G., Bloomfield V.A. and Evans D.F. Scanning tunneling microscopy of Z-DNA // Nature, 1989, — v.339, — pp.484−486.
  17. Clemmer C.R., Beebe T.P. Graphite: A mimic for DNA and other biomolecules in scanning tunneling microscopes studies // Science, — 1991, v.251, — pp.640−642.
  18. Большая Советская Энциклопедия, http://www.rubricon.com/bse 1 .asp.
  19. A.B., Птицын О. Б. Физика белка. Курс лекций. Москва: Книжный Дом Университет, 2002.
  20. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V. Atomic force microscopy of protein complexes. In «Atomic Force Microscopy: Biomedical Methods and Applications» (Methods in Molecular Biology, vol. 242), Ed. by P.C. Braga, D. Ricci. Humana Press, 2004, pp. 217−230.
  21. Bolshakova A.V., Kiselyova O.I., Yaminsky I.V. Microbial Surfaces Investigated Using Atomic Force Microscopy // Biotechnol. progress, — 2004, — v. 20, № 6, -pp. 1615−1622.
  22. Wahl R., Raff J., Selenska-Pobell S., Mertig M., Pompe W. A Fast Screening Method for Surface Layers on Gram-Positive Bacteria // Biotechnol. Lett., 2001, — v.23, -pp.1485−90.
  23. Kasas S., Fellay B., Cargnello R. Observation of Action of Penicillin on Bacillus subtilis using Atomic Force Microscopy: Technique for the Preparation of Bacteria // Surf. Interface Anal, 1994, — v.21, — pp.400−401.
  24. Sokolov I.Y., Firtel M., Henderson G.S. In situ Highresolution Atomic Force Microscope Imaging of Biological Surfaces // J. Vac. Sci. Technol., A, 1996, -v. 14, — pp.674−678.
  25. Bolshakova A.V., Vorobyova E.A., Yaminsky I.V. Indication of Living Bacterial Cells in Native Soil and Permafrost // Phys. Low-Dim. Struct., 2003, — v.¾, -pp. 105−112.
  26. Bolshakova A.V., Kiselyova O.I., Filonov A.S., Frolova O.Yu., Lyubchenko Yu.L., Yaminsky I.V. Comparative Studies of Bacteria with Atomic Force Microscopy Operating in Different Modes // Ultramicroscopy, 2001, — v.65, -pp.121−128.
  27. Robichorn D., Girard J.-C., Centiempo Y., Cavellier J.-F. Atomic Force Microscopy Imaging of Dried or Living Bacteria // C. R. Acad. Sci., Ser. Ill, -1999, v.322 — pp.687−693.
  28. Razatos A., Ong Y.-L., Sharma M.M., Georgiou G. Molecular Determinants of Bacterial Adheasion Monitored by Atomic Force Microscopy // Appl. Biol. Sci., — 1998, v.95, — pp.11 059−11 064.
  29. Camesano T.A., Natan M.J., Logan B.E. Observation of Changes in Bacterial Cell Morphology Using Tapping Mode Atomic Force Microscopy // Langmuir, 2000, — v.16, — pp.4563−4572.
  30. Lister T.E., Pinhero P.J. In Vivo Atomic Force Microscopy of Surface Proteins on Deinococcus radiodurans II Langmuir, — 2001, — v. 17, — pp.2624−2628.
  31. Muller D.J., Baumeister W., Engel A. Conformational Change of the Hexagonally Packed intermediate Layer of Deinococcus radiodurans Monitored by Atomic Force Microscopy II J. Bacteriol., 1996, — v.178, — pp.3025−3030.
  32. Lomonosov A.M., Egorov S.N., Gallyamov M.O., Yaminsky I.V. AFM of Bacterial Cells Subjected to Different Factors // Phys. Low-Dim. Struct., 2003, -v.314, — pp. 125−130.
  33. Amro N.A., Kotra L.P., Wadu-Mesthridge K., Bulychev A., Mobashery S., Liu G. High-resolution Atomic Force Microscopy Studies of the Escherichia coli Outer Membrane: Structural Basis for Permeability // Langmuir, 2000, — v.16, -pp.2789−2796.
  34. Arnoldi M., Kacher C., Bauerlein E., Radmacher M., Fritz M. Elastic Properties of the Cell Wall of Magnetospirillum Gryphiswaldense Investigated by Atomic Force Microscopy IIAppl. Phys. A, 1997, — v.66, — pp. S613-S618.
  35. Ong Y.-L., Razatos A., Georgiou G., Sharma M.M. Adhesion Forces Between E. coli Bacteria and Biomaterial Surfaces // Langmuir, 1999, — v.15, — pp.27 192 725.
  36. Bhaya D., Watanabe N., Ogawa Т., Grossman A.R. The role of an alternate sigma factor in motility and pili formation in the cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC 6803 // Proc Natl Acad Sci USA, 1999, — v.96, — pp.3188−93.
  37. Bhaya D., Takahashi A., Grossman A.R. Light regulation of type IV pilus-dependent motility by chemosensor-like elements in Synechocystis PCC6803 // Proc Natl Acad Sci USA, 2001, — v.98, — pp.7540−745.
  38. Bhaya D., Bianco N.R., Bryant D., Grossman A. Type IV pilus biogenesis and motility in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC6803 // Mol Microbiol, — 2000, v.37, — № 4, — pp.941−51.
  39. Kiselyova O.I., Nasikan N.S., Yaminsky I.V., Novikov V.K. AFM imaging of PVX particles and PVX RNA // Phys. Low-Dimen. Struct., 2001, — v.¾, -pp.167.
  40. Britt D.W., Buijs J., Hlady V. Tobacco mosaic virus adsorption on self-assembled and Langmuir-Blodgett monolayers studied by TIRF and SFM II Thin Solid Films, 1998, — v.327−329, — pp.824−828.
  41. Drygin Yu.F., Bordunova O.A., Gallyamov M.O., Yaminsky I.V. Atomic force microscopy examination of tobacco mosaic virus and virion RNA II FEBS Letters, -1998, v.425, — pp.217−221.
  42. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V., Karpova O.V., Rodionova N.P., Kozlovsky S.V., Arkhipenko M.V., and Atabekov J.G. AFM Study of Potato Virus X Disassembly Induced by Movement Protein II J. Mol. Biol., 2003, — v.332, — pp.321−325.
  43. Malkin A.J., Kuznetsov Yu.G., Lucas R.W., and McPherson A. Surface Processes in the Crystallization of Turnip Yellow Mosaic Virus Visualized by Atomic Force Microscopy II Journal of Structural Biology, 1999, — v. 127, — pp.35−43.
  44. Sophia Hohlbauch. Bibliography of Atomic Force Microscopy In Biological Sciences. Digital Instruments, Veeco Metrology Group Biological Bibliography. http://www.di.com
  45. Day J., Kuznetsov Yu.G., Larson S.B., Greenwood A., and McPherson A. Biophysical Studies on the RNA Cores of Satellite Tobacco Mosaic Virus // Biophys. J., — 2001, v.80, — pp.2364−2371.
  46. Stanley W.M. Isolation of a crystalline protein possessing the properties of tobacco-mosaic virus IIScience, — 1935,-v.81, —pp.644−645.
  47. Kuznetsov Yu.G., Malkin A.J., Lucas R.W., McPherson A. Atomic force microscopy studies of icosahedral virus crystal growth // Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, 2000, — v. 19, — pp.333−346.
  48. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V. Proteins and membrane-protein complexes // Colloid Journal, 1999, — v.61, — pp. 1−19.
  49. Zhang J., Chi Q., Dong S., and Wang E. In situ electrochemical scanning tunneling microscopy investigation of structure for horseradish peroxidase and its electrocatalytic property // Biochem Bioenergetics, — 1996, v.39, — pp.267−274.
  50. Chang H., Bard A.J. Observation and characterization by scanning tunneling microscopy of structures generated by cleaving highly oriented pyrolytic graphite // Langmuir, 1991, — 7, — pp. 1143−1153.
  51. Bustamante C., Vesenka J., Tang C.L., Rees W., Guthold M., and Keller R. Circular DNA molecules imaged in air by scanning force microscopy // Biochemistry, 1992, — v.31, — pp.22−26.
  52. Onishi S., Hara M., Furuno T., Okada T., Sasabe H. Direct visualization of polypeptide shell of ferritin molecule by atomic force microscopy II Biophys. Journal, 1993, — v.65, — pp.573−577.
  53. Shlyakhtenko L.S., Potaman V.N., Sinden R.N. and Lyubchenko Yu.L. Structure and dynamics of supercoil-stabilized DNA cruciforms // Journal of Molecular Biology, — 1998, v.280, — pp.61−72.
  54. Mazeran P.-E., Loubet J.-L., Martelet C., Theretz A. Under buffer SFM observation of immunospecies adsorbed on a ciano grafted silicon substrate // Ultramicroscopy, 1995, — v.60, — pp.33−40.
  55. Andersen J.E.T., Moller P., Pedersen M.V., Ulstrup J. Cytochrome c dynamics at gold and glassy carbon surfaces monitored by in situ scanning tunnel microscopy // Surface Science, 1995, — v.325, — 193−205.
  56. Weisenhorn A.L., Drake B., Prater C.B., Gould S.A.C., Hansma P.K., Ohnesorge F., et al. Immobilized proteins in buffer solution at molecular resolution by atomic force microscopy // Biophys. J., 1990, — v.58, — pp.1251−1258.
  57. Zhang J., Chi Q., Dong S., and Wang E. STM of folded and unfolded haemoglobin molecules electrochemically deposited on highly oriented pyrolytic graphite // J. Chem. Soc. Faraday Trans., 1995, — v.91, -pp.1471−1475.
  58. Kim D.T., Blanch H.W., and Radke C.J. Direct Imaging of Lysozyme Adsorption onto Mica by Atomic Force Microscopy // Langmuir, 2002, — .18, — pp.58 415 850.
  59. Ta T.C., Sykes M.T., McDermott M.T. Real-Time Observation of Plasma Protein Film Formation on Well-Defined Surfaces with Scanning Force Microscopy H Langmuir, 1998, — v.14, — pp.2435−2443.
  60. McMaster T.J., Miles M.J., Shewry P.R., and Tatham A.S. In Situ Surface Adsorption of the Protein C Hordein Using Atomic Force Microscopy // Langmuir, 2000, -v.l6, — pp.1463 — 1468.
  61. Cullen D.C., Lowe C.R. AFM Studies of Protein Adsorption: 1. Time-Resolved Protein Adsorption to Highly Oriented Pyrolytic Graphite // J. Colloid Interface Sei. ,-1994, — v.166, — pp. 102−108.
  62. Guryev O.L., Dubrovsky T., Chernogolov A., Dubrovskaya S., Usanov S., Nicolini C. Orientation of cytochrome P450scc in Langmuir-Blodgett monolayers // Langmuir, 1997, — v. 13, -pp.299−304.
  63. Waner M.J., Gilchrist M., Schindler M., Dantus M. Imaging the molecular dimensions and oligomerization of proteins at liquid/solid interfaces // J. Phys.Chem. B., 1998, — v.102,-pp.1649−1657.
  64. Nettikadan S., Tokumasu F., and Takeyasu K. Quantitative Analysis of the Transcription Factor AP2 Binding to DNA by Atomic Force Microscopy // Biochemical and biophysical research communications, 1996, — v.226, — pp.645 649.
  65. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V., Karger E.M., Frolova O.Yu., Dorokhov Yu.L. and Atabekov J.G. Visualization of TMV movement protein-RNA complexes formed in vitro by atomic force microscopy // Journal of general virology, 2001, — v.82, -pp. 1503−1508.
  66. Smith B.L., Gallie D.R., Le H. and Hansma P.K. Visualization of Poly (A)-Binding Protein Complex Formation with Poly (A) RNA Using Atomic Force Microscopy // Journal of structural Biology, 1997, — v. 119, — pp. 109−117.
  67. Preobrazhensky A.A. and Spirin A.S. (1978) Informosomes and their protein components: the present state of knowledge. In Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology. Acad Press Inc New York, San Francisco, London, v.21, -pp. 1−38.
  68. Collins F.S., Green E.D., Guttmacher A.E. and Guyer M.S. A vision for the future of genomics research // Nature, 2003, — v.422, — pp.835−847.
  69. R.J., Youngquist M.G. & Baldeschwieler J.D. Atomic-scale imaging of DNA using scanning tunneling microscopy // Nature, 1990, — v.346, — pp.294 296.
  70. Dunlap D. and Bustamante C. Images of single-stranded nucleic acids by scanning tunneling microscopy // Nature, 1989, — v.342, — pp.204−206.
  71. Keller D., Bustamante C., and Keller R.W. Imaging of single uncoated DNA molecules by scanning tunneling microscopy // Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1989, — v.86, — pp.5356−5360.
  72. Lindsay S.M., Thundat T., Nagahara L. t Knipping U., Rill R.L. Images of the DNA double helix in water // Science, 1989, — v.244, — pp. 1063−1064.
  73. Travalgini G., Rohrer H., Amrein M. and Gross H. Scanning tunneling microscopy on biological matter II Surf. Sei., — 1987,-v.181,-pp.380−390.
  74. Hansma H.G., Sinscheimer R.L., Li M.Q., Hansma P.K. Atomic force microscopy of single- and double-stranded DNA // Nucleic. Acids Res., 1992, — v.20, -pp.3585−3590.
  75. Hansma H.G., Sinsheimer R.L., Groppe J., Bruice T.C., Elings V., Gurley G., Bezanilla M., Mastrangelo I.A., Hough P.V.C., Hansma P.K. Recent advances in atomic force microscopy of DNA // Scanning, 1993, — v. 15, — pp.296−299.
  76. Pope L.H., Davies M.C., Roberts C.J., Tendler S.J.B. and Williams P.M. DNA analysis with scanning probe microscopy // Analytical Communications, 1998, -v.35, -pp.5H-7H.
  77. Hamai С., Tanaka H., and Kawaia T. Surface structure characterization of DNA oligomer on Cu (lll) surface using low temperature scanning tunneling microscopy II J. Vac. Sci. Technol. В, — 1999,-v.7 7,-pp. 1313−1316.
  78. Muller D.J., Amrein M. and Engel A. Adsorption of biological molecules to a solid support for scanning probe microscopy // Journal of Structural Biology, 1997, -v, 119,-pp.l72−188.
  79. Hansma H.G. and Laney D.E. DNA binding to mica correlates with cationic radius: assay by atomic force microscopy // Biophysical Journal, 1996, — v.70, -pp.1933−1939.
  80. Rivetti C., Guthold M. and Bustamante C. Scanning force microscopy of DNA deposited onto mica: equilibration versus kinetic trapping studied by statistical polymer chain analysis // J. Mol. Biol., 1996, — v.264, — pp.919−932.
  81. Tanigawa M., Okada T. Atomic force microscopy of supercoiled DNA structure on mica II Analytica Chimica Acta, -1998, v.365, — pp.19−25.
  82. Li M.Q. Scanning probe microscopy (STM/AJFM) and applications in biology // Appl. Phys. A., 1999, — v.68, — pp.255−258.
  83. Schaper A., Pietrasanta L.I. and Jovin T.M. Scanning force microscopy of circular and linear plasmid DNA spread on mica with a quaternary ammonium salt // Nucleic Acids Research, 1993, — v.21, — pp.6004−6009.
  84. Schaper A., Starink J.P.P., Jovin T.M. The scanning force microscopy of DNA in air and in n-propanol using new spreading agents // FEBS Letters, 1994, — v.355, -pp.91−95.
  85. Hansma H.G., Laney D.E., Bezanilla M., Sinsheirner R.L., and Hansma P.K. Application for atomic force microscopy of DNA // Biophysical Journal, 1995, -v.68,-pp. 1672−1677.
  86. Dunlap D. Scanning tunneling microscopy of DNA // IEEE Engineering in Medicine and Biology, 1996, — January/February, — pp.46−50.
  87. Химическая энциклопедия под редакцией И. Л. Кнунянца. Научное издательство «Большаяроссийская энциклопедия», 1992. Т. 3. Сс. 297−301.
  88. Klinov D.V., Dubrovin E.V., and Yaminsky I.V. Scanning Probe Microscopy of DNA on Mica and Graphite // AIP Conference Proceedings, 2003. — v. 696, -pp.452−456.
  89. Bustamante C., Bryant Z., Smith S.B. Ten years of tension: single-molecule DNA mechanics // Nature, 2003, — .421, — pp.423−427.
  90. Rief M., Oesterhelt B., Heymann B., Gaub H.E. Single Molecule Force Spectroscopy on Polysaccharides by Atomic Force Microscopy // Science, 1997, -.275, -pp. 1295−1297.
  91. Bensimon A., Simon A., Chiffaudel A., Croquette V., Heslot F., Bensimon D. Alignment and Sensitive Detection of DNA by a Moving Interface // Science, — 1994, v.265, — pp.2096−2098.
  92. Dubrovin E.V., Staritsyn S.N., Yakovenko S.A., Yaminsky I.V. Self-organized structures of polyA molecules on the stearic acid LB monolayer // European Biophysics Journal, — 2005, v.34, -pp.669.
  93. Hu J., Zhang Y., Gao H., Li H., Hartmann U. Artificial DNA Patterns by Mechanical Nanomanipulation // Nano Lett. , — 2002, v.2, — pp.55−57.
  94. Darzins A., Russell M.A. Molecular genetic analysis of type-4 pilus biogenesis and twitching motility using Pseudomonas aeruginosa as a model system a review // Gene, — 1997, — v. 192, -pp. 109−15.
  95. Ubbink J., Schar-Zammaretti P. Probing bacterial interactions: integrated approaches combining atomic force microscopy, electron microscopy and biophysical techniques // Micron (2005), in press.
  96. Wall D., Kaiser D. Type IV pili and cell motility // Mo! Microbiol, 1999, — v.32, -pp. 1−10.
  97. Lauer P., Albertson N.H., Koomey M. Conservation of genes encoding components of a type IV pilus assembly-two-step protein export pathway in Neisseria gonorrhoeae // Mol Microbiol, — 1993, v.8, — pp.357−68.
  98. A.S., Gavrilko D.Yu., Yaminsky I.V. «FemtoScan» Software for Three-Dimensional Image Processing. Moscow: Advanced Technologies Center, 2001.
  99. Rippka R., Deruelles D.E., Waterbury J.B., Generic Assignments, Strain Histories and Properties of Pure Cultures of Cyanobacteria // J Gen Microbiol, — 1979, -v. 111, — pp.1—61.116.117.118.119.120,121.122.123.124,125,126,127 128
  100. The Universal Virus Database. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/ICTVdb/Ictv/ Milner J. J. Tobacco mosaic virus: the first century // Trends in microbiology, -1998, v.6, — № 12, — pp.466−467.
  101. Zaitlin M. The Life of a Virus: Tobacco Mosaic Virus as an Experimental Model, 1930−1965 II Endeavour, 2002, — v.26, — № 2, — pp.76.
  102. Maeda H. An Atomic Force Microscopy Study for the Assembly Structures of Tobacco Mosaic Virus and Their Size Evaluation // Langmuir, 1997, — v. 13, -pp.4150−4161.
  103. Spirin A.S., Belitsina N.V. and Lerman M.I. Use of formaldehyde fixation for studies of ribonucleoprotein particles by caesium chloride density-gradient centrifugation // J Mol Biol, 1965, — v. 14, — pp.611−615.
  104. Ovchinnikov L.P., Voronina A.S., Stepanov A.S., Belitsina N.V. and Spirin A.S. Informosome-like complexes were formed by RNA adding to animal cell homogenates // Mol Biol. (USSR), 1968, — v.2, — pp.752−763.
  105. Baltimore D. and Huang A.S. Interaction of HeLa cell proteins with RNA // J Mol Biol., 1970, — v.47, — pp.263−273.
  106. Spirin A.S. The second Sir Hans Krebs Lecture. Informosomes // Eur JBiochem, — 1969, v.10, — pp.20−35.
  107. Huez G., Burny A., Marbaix G. and Lebleu B. Release of messenger RNA from rabbit reticulocyte polyribosomes at low concentration of divalent cations // Biochim Biophys Acta, 1967, — v. 145, — pp.629−636.
  108. Belitsina N.V., Ovchinnikov L.P., Spirin A.S., Gendon Y.Z. and Chernos V.I. The informosomes of HeLe cells infected by smallpoxvaccine virus // Mol. Biol. (USSR), 1968, — v.2, — pp.727−735.
  109. Henshaw E.C. Messenger RNA in rat liver polyribosomes: evidence that it exists as ribonucleoprotein particles IIJ Mol Biol, 1968, — v.36, — pp.401−411.
  110. Kafatos F.C. and Reich J. Stability of differentiation-specific and nonspecific messenger RNA in insect cells // Proc Natl Acad Sci USA, 1968, — v.60, -pp. 1458−1465.
  111. Perry R.P. and Kelley D.E. Messenger RNA-protein complexes and newly synthesized ribosomal subunits: analysis of free particles and components of polyribosomes IIJ Mol Biol, 1968, — v.35, — pp.37−59.
  112. Spohr G., Kayibanda B. and Scherrer K. Polyribosome-bound and free-cytoplasmic-hemoglobin-messenger RNA in differentiating avian erythroblasts // Eur J Biochem, 1972, — v.31, — pp. 194−208.
  113. Cartouzou G., Attali J.C. and Lissitzky S. Messenger ribonucleic acids of the thyroid gland. I. Rapidly-labelled RNA of nuclei and polysomes // Eur J Biochem, 1968,-v.4,-pp.41−54.
  114. Burny A., Huez G., Marbaix G. and Chantrenne H. On a messenger ribonucleoprotein complex from rabbit reticulocytes // Biochim Biophys Acta, -1969, v. 190, — pp.228−231.
  115. Spirin A.S. Messenger ribonucleoproteins (informosomes) and RNA-binding proteins // Mol Biol Rep, 1979, — v.5, — pp.53−57.
  116. Morel C., Kayibanda B. and Scherrer K. Proteins associated with globin messenger RNA in avian erythroblasts: Isolation and comparison with the proteins bound to nuclear messenger-likie RNA IIFEBSLett, 1971, — v. 18, — pp.84−88.
  117. Blobel G. Protein tightly bound to globin mRNA // Biochem Biophys Res Commun, 1972,-v.47,-pp.88−95.
  118. Dreyfuss G. Structure and function of nuclear and cytoplasmic ribonucleoprotein particles 11 Annu Rev Cell Biol, 1986, — v.2, — pp.459−498.
  119. Vincent A., Goldenberg S. and Scherrer K. Comparisons of proteins associated with duck-globin mRNA and its polyadenylated segment in polyribosomal and repressed free messenger ribonucleoprotein complexes // Eur J Biochem, 1981, — v. l 14,-pp. 179−193.
  120. Minich W.B. and Ovchinnikov L.P. Role of cytoplasmic mRNP proteins in translation // Biochimie, 1992, — v.74, — pp.477−483.
  121. Murray M.T., Schiller D.L. and Franke W.W. Sequence analysis of cytoplasmic mRNA-binding proteins of Xenopus oocytes identifies a family of RNA-binding proteins II Proc Natl Acad Sci USA, 1992, — v.89, -pp.11−15.
  122. Lindberg U. and Sundquist B. Isolation of messenger ribonucleoproteins from mammalian cells // J Mol Biol, 1974, — v.86, — pp.451 -468.
  123. Jain S.K., Pluskal M.G. and Sarkar S. Thermal chromatography of eukaryotic messenger ribonucleoprotein particles on oligo (dT)-cellulose. Evidence for common mRNA-associated proteins in various cell types // FEBS Lett, — 1979, — v.97, pp.84−90.
  124. Minich W.B., Maidebura I.P. and Ovchinnikov L.P. Purification and characterization of the major 50-kDa repressor protein from cytoplasmic mRNP of rabbit reticulocytes // Eur J Biochem, 1993, — v.212, — pp.633−638.
  125. Ruzanov P.V., Evdokimova V.M., Korneeva N.L., Hershey J.W. and Ovchinnikov L.P. Interaction of the universal mRNA-binding protein, p50, with actin: a possible link between mRNA and microfilaments // J Cell Sci, 1999, — v. l 12 , — pp.34 873 496.
  126. Tafiiri S.R. and Wolffe A.P. DNA binding, multimerization, and transcription stimulation by the Xenopus Y box proteins in vitro // New Biol, 1992, — v.4, -pp.349−359.
  127. Kloks C.P., Spronk C.A., Lasonder E., Hoffmann A., Vuister G.W., Grzesiek S. and Hilbers C.W. The solution structure and DNA-binding properties of the cold-shock domain of the human Y-box protein YB-1 // J Mol Biol, 2002, — v.316, -pp.317−326.
  128. Ladomery M. and Sommerville J. Binding of Y-box proteins to RNA: involvement of different protein domains // Nucleic Acids Res, 1994, — v.22, — pp.5582−5589.
  129. Bouvet P., Matsumoto K. and Wolffe A.P. Sequence-specific RNA recognition by the Xenopus Y-box proteins. An essential role for the cold shock domain // J Biol Chem, 1995, — v.270, — pp.28 297−28 303.
  130. Dreyfuss G., Matunis M.J., Pinol-Roma S. and Burd C.G. hnRNP proteins and the biogenesis of mRNA // Annu Rev Biochem, 1993, — v.62, — pp.289−321.
  131. Murray, M.T. Nucleic acid-binding properties of the Xenopus oocyte Y box protein mRNP3+4 // Biochemistry, — 1994, v.33, — pp.13 910−13 917.
  132. Safak M., Gallia G.L. and Khalili K. Reciprocal interaction between two cellular proteins, Puralpha and YB-1, modulates transcriptional activity of JCVCY in glial cells // Mol Cell Biol, 1999, — v. 19, -pp.2712−2723.
  133. Manival X., Ghisolfi-Nieto L., Joseph G., Bouvet P. and Erard M. RNA-binding strategies common to cold-shock domain- and RNA recognition motif-containing proteins // Nucleic Acids Res, 2001, — v.29, — pp.2223−2233.
  134. Marello K., LaRovere J. and Sommerville J. Binding of Xenopus oocyte masking proteins to mRNA sequences II Nucleic Acids Res, — 1992, v.20, — pp.5593−5600.
  135. Giorgini F., Davies H.G. and Braun R.E. MSY2 and MSY4 bind a conserved sequence in the 3' untranslated region of protamine 1 mRNA in vitro and in vivo // Mol Cell Biol, 2001, — v.21, — pp.7010−7019.
  136. Skabkina O.V., Skabkin M.A., Popova N.V., Lyabin D.N., Penalva L.O. and Ovchinnikov L.P. Poly (A)-binding protein positively affects YB-1 mRNA translation through specific interaction with YB-1 mRNA IIJ Biol Chem, 2003, -v.278,-pp.18 191−18 198.
  137. Yu J., Hecht N.B. and Schultz R.M. RNA-binding properties and translation repression in vitro by germ cell-specific MSY2 protein // Biol Reprod, — 2002, -v.67, -pp.1093−1098.
  138. Sommerville J. and Ladomery M. Masking of mRNA by Y-box proteins // Faseb J, 1996,-v. 10, -pp.435−443.
  139. Graumann P.L. and Marahiel M.A. A superfamily of proteins that contain the cold-shock domain // Trends Biochem Sci, 1998, — v.23, — pp.286−290.
  140. Jiang W., Hou Y. and Inouye M. CspA, the major cold-shock protein of Escherichia coli, is an RNA chaperone IIJ Biol Chem, 1997, — v.272, — pp. 196 202.
  141. Evdokimova V.M. and Ovchinnikov L.P. Translational regulation by Y-box transcription factor: involvement of the major mRNA-associated protein, p50 // Int JBiochem CellBiol, — 1999,-v.31,-pp.l39−149.
  142. Lyubchenko Y.L., Oden P.I., Lampner D., Lindsay S.M. and Dunker K.A. Atomic force microscopy of DNA and bacteriophage in air, water and propanol: the role of adhesion forces // Nucleic Acids Res., 1993, — v.21, — pp.1117−1123.
  143. Kick D., Barrett P., Cummings A. and Sommerville J. Phosphorylation of a 60 kDa polypeptide from Xenopus oocytes blocks messenger RNA translation // Nucleic Acids Res., 1987, — v.15, — pp.4099−4109.
  144. Matsumoto K., Tanaka K.J., Aoki K., Sameshima M. and Tsujimoto M. Visualization of the reconstituted FRGY2-mRNA complexes by electron microscopy // Biochem. Biophys. Res. Commun., 2003, — v.306, — pp.53−58.
  145. А.А., Овчинников Д. В., Бухараева A.A. Диагностика поверхности с помощью сканирующей силовой микроскопии // Заводская лаборатория, -1997, № 5,-сс. 10−27.
  146. М.О. Сканирующая зондовая микроскопия нуклеиновых кислот и тонких органических пленок. Диссертация. канд. физ.-мат. наук, МГУ, 1999−227с.
  147. Garcia V.J., Martinez L., Briceno-Valero J.M., and Schilling C.H. Dimensional metrology of nanometric spherical particles using AFM: II, application of model— tapping mode // Probe Microscopy,—1998, —v. 1, — № 2, — pp. 117−125.1. As
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!