Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Водородный топливный электрод на основе ферментов

Диссертация: Водородный топливный электрод на основе ферментов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Тем не менее, существующие на настоящее время водородно-кислородные топливные элементы обладают рядом существенных недостатков, препятствующих широкому внедрению этой технологии. Высокотемпературные топливные элементы непригодны для использования в автомобиле, поскольку их рабочая температура превышает 950 °C. Для низкотемпературных топливных элементов нужны эффективные катализаторы, что приводит… Читать ещё >

Водородный топливный электрод на основе ферментов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Топливные элементы
      • 1. 1. 1. Принцип действия топливных элементов
      • 1. 1. 2. История создания топливных элементов
      • 1. 1. 3. Термодинамика топливных элементов. КПД топливных элементов
      • 1. 1. 4. Термодинамика водородно-кислородного топливного элемента
      • 1. 1. 5. Классификация и характеристики водородно-кислородных топливных элементов
      • 1. 1. 6. Роль катализа в водородно-кислородных топливных элементах
    • 1. 3. биоэлектрокатализ
      • 1. 3. 1. Методы сопряжения ферментативной и электродной реакций
      • 1. 3. 2. Сорбция ферментов на проводящие материалы
      • 1. 3. 3. Применение промоторов для достижения безмедиаторного биоэлектрокатализа
      • 1. 3. 4. Сорбция и пришивка ферментов к проводящим полимерам
      • 1. 3. 5. Включение ферментов в проводящие полимеры
      • 1. 3. 6. Применение медиаторов
    • 1. 4. Строение и свойства Гидрогеназ
      • 1. 4. 1. Классификация гидрогеназ
      • 1. 4. 2. Строение никель-железосодержащих гидрогеназ
      • 1. 4. 3. Оптические свойства никелъ-железосодержащих гидрогеназ
      • 1. 4. 4. Окислительно-восстановительные свойства никелъ-железосодержащих гидрогеназ
      • 1. 4. 5. Кинетика реакций, катализируемых гидрогеназами
      • 1. 4. 6. Электрохимическое исследование гидрогеназ и процессов, катализируемых ими
  • 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ.ЧАСТ
    • 2. 1. Материалы
    • 2. 2. Оборудование
    • 2. 3. методы
      • 2. 3. 1. ¦ Определение активности гидрогеназы по поглощению водорода
      • 2. 3. 2. ¦ Определение активности гидрогеназы по выделению водорода
        • 2. 3. 2. 1. Определение активности гидрогеназы с применением масс-спектрометра.:.,
      • 2. 3. 4. Приготовление ферментных электродов
      • 2. 3. 4. ¡-.Приготовление ферментных электродов непосредственной адсорбцией фермента на графитовые ткани и стержни
        • 2. 3. 4. 2. Приготовление ферментных электродов адсорбцией фермента в присутствии промотора
        • 2. 3. 4. 3. Приготовление ферментных электродов адсорбцией фермента на модифицированные полимерами электроды
        • 2. 3. 4. 4. Приготовление ферментных электродов на основе сажи
        • 2. 3. 4. 5. Приготовление ферментных электродов с иммобилизованными микроорганизмами.'
      • 2. 3. 5. Исследование электрохимической активности ферментных электродов. ф 2.3.6. Исследование электрохимической активности ферментных электродов с контролем состава растворенных газов
      • 2. 3. 7. Изучение стабильности ферментных электродов при хранении
      • 2. 3. 8. Исследование влияния окиси углерода и сульфид-иона на электрохимическую активность гидрогеназных электродов
      • 2. 3. 9. Исследование влияния органических растворителей на активность гидрогеназы и ферментных электродов с иммобилизованной гидрогеназой
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Биоэлектрокатализ гидрогеназами
      • 3. 1. 1. Безмедиаторный биоэлектрокатализ
        • 3. 1. 1. 2. Биоэлектрокатализ гидрогеназой, адсорбированной непосредственно на углеродный материал
        • 3. 1. 1. 2. 1 .Графитовые ткани
        • 3. 1. 1. 2. 2.Графитовые стержни
        • 3. 1. 1. 2. 3.Электороды на основе сажи
        • 3. 1. 1. 2. 4.Безмедиаторный биоэлектрокатализ гидрогеназами из разных источников
      • 3. 1. 2. Биоэлектрокатализ гидрогеназами в присутствии промоторов
      • 3. 1. 3. Дизайн электродной поверхности для биоэлектрокатализа гидрогеназами
      • 3. 1. 3. ¡-.Биоэлектрокатализ гидрогеназами, адсорбированными на производные полипиррола
        • 3. 1. 3. 2. Биоэлектрокатализ гидрогеназами из разных источников, адсорбированными на электроды покрытые полимерами на основе пиррола
        • 3. 1. 3. 3. Электроды покрытые полианилином
      • 3. 1. 4. Биоэлектрокатализ гидрогеназой, включенной в проводящий полимер или сажевый композитный электрод
        • 3. 1. 4. 1. Влияние инкубации гидрогеназы в водно-органические смеси с высоким содержанием органического растворителя на активность фермента
        • 3. 1. 4. 2. Приготовление гидрогеназного электрода включением фермента в материал электрода
    • 3. 2. Кинетика водородного ферментного электрода
      • 3. 2. 1. Кинетика электрохимического окисления водорода на ферментном электроде с иммобилизованной гидрогеназой
      • 3. 2. 2. Выделение водорода на гидрогеназных электродах
      • 3. 2. 3. Влияние температуры на характеристики водородных ферментных электродов
    • 3. 3. Технологические характеристики
      • 3. 3. 1. Влияние окиси углерода и сульфида на характеристики гидрогеназных электродов
      • 3. 3. 2. Окисление водорода на водородных ферментных элетродах при повышенных температурах
      • 3. 3. 3. Стабильность ферментных электродов при хранении
      • 3. 3. 4. Влияние органического растворителя на характеристики водородных ферментных электродов
    • 3. 4. Применение водородного ферментного электрода
      • 3. 4. 1. Обнаружение и поглощение водорода из кулътуральной жидкости микроорганизмов
      • 3. 4. 2. Водородный ферментный электрод с иммобилизованными микроорганизмами и спорами
  • ВЫВОДЫ

В связи с прогрессирующим дефицитом ископаемых топлив в настоящее время ведется интенсивный поиск возобновляемого и экологически чистого топлива. Наиболее перспективным вторичным видом топлива считается водород. Широкое использование водорода снизит загрязнение атмосферы, исключит парниковый эффект и, как следствие, приведет к замедлению глобального потепления [1].

Для использования водорода в качестве топлива необходимо решить проблемы, связанные с его получением, транспортировкой и утилизацией. Для использования энергии водорода наиболее перспективным представляется использование топливных элементов (ТЭ), т. е. систем, осуществляющих непосредственное преобразование энергии окисления водорода в электрическую энергию. Эти системы имеют КПД более 80%, в то время как КПД лучших двигателей внутреннего сгорания (ДВС) составляет 20%, и, в отличие от систем, в которых осуществляется горение водорода, не образуют окислы азота, т. е. обладают полной экологической чистотой [2].

Всего 15 лет назад применение топливных элементов в автомобилях воспринималось лишь как 'научная фантастика. Сейчас практически все автомобильные кампании уже продемонстрировали прототипы автомобилей, приводимых в движение топливными элементами [3], проходит опытная эксплуатация автобуса на топливных элементах, а в США принята программа по переводу автомобильного транспорта на топливные элементы, начиная с 2010 года[4].

Тем не менее, существующие на настоящее время водородно-кислородные топливные элементы обладают рядом существенных недостатков, препятствующих широкому внедрению этой технологии. Высокотемпературные топливные элементы непригодны для использования в автомобиле, поскольку их рабочая температура превышает 950 °C. Для низкотемпературных топливных элементов нужны эффективные катализаторы, что приводит в настоящее время к необходимости использования платины или платиновых металлов. Однако, как будет показано ниже, использование платины не позволит широко использовать топливные элементы на практике.

Проблемы, связанные с платиной, следующие. Во-первых, цена платины и недостаток ее ресурсов. Современные оценки стоимости компонентов топливных элементов приводят к значениям от 200 до 2 ООО долл. США на кВт производимой энергии [4]. При этом на каждый кВт необходимо до 2 г платины. То есть двигатель среднего автомобиля мощностью 50 кВт будет стоить 10 ООО — 100 000 долл. США и будет включать до 100 г платины. Мировое производство автомобилей достигло в 2002 году 60 млн. единиц [5]. Для того чтобы оборудовать все автомобили топливными элементами потребуется 6 000 тонн платины. Даже если содержание платины будет снижено до теоретического предела, составляющего 0,2 г/кВт, платины потребуется намного больше ее годовой добычи (190 тонн). А количество платины, необходимое для замены всех ДВС на топливные элементы сравнимо с её мировым запасом (100 000 тонн) [6], при том, что существует также потребность в ТЭ для других видов транспорта и для домашних автономных источников электроэнергии.

Во-вторых, чувствительность к примесям окиси углерода и серосодержащим соединениям. Платиновые катализаторы отравляются окисью углерода в концентрации более 0.01%, так при содержании окиси углерода (СО) 0.1% платиновый электрод необратимо теряет 99% активности за 10 мин[7]. В то же время технический водород, получаемый конверсией углеводородов, может содержать до 2% СО, что приводит к необходимости дополнительной очистки.

Одним из перспективны^ направлений является преобразование химической энергии органических отходов в электрическую [8]. Наиболее эффективен процесс, включающий промежуточное образование с помощью микроорганизмов водородсодержащего «биогаза» и дальнейшее его использование в ТЭ. При окислении водорода на топливном электроде непосредственно в культуре микроорганизмов удается значительно повысить степень переработки органических отходов и общий КПД системы. Однако применение традиционных платиновых топливных электродов в таких системах затрудненно отравлением катализатора примесью серосодержащих соединений, всегда присутствующих в «биогазе» и среде действия микроорганизмов [8]. Например сероводород отравляет платину в 100 раз эффективнее-СО.

В качестве альтернативы катализу благородными металлами предлагается использовать биологические катализаторы [9], [10], [11]. При этом в качестве катализатора окисления водорода используется гидрогеназа — фермент, участвующий в превращениях водорода в природе. Для создания водородного ферментного электрода необходимо объединить ферментативную реакцию и электродную. Наиболее привлекателен непосредственный обмен электронами между электродом и активным центром фермента — безмедиаторный биоэлектрокатализ [12].

Биоэлектрокатализ гидрогеназой был продемонстрирован более 20 лет назад [9, 13−15]. Тем не менее, необходимо было достижение прямого биоэлектрокатализа гидрогеназами на технологичных углеродных материалах, применяемых в энергетике.

Таким образом, целью настоящего исследования явилось создание водородных топливных электродов на основе ферментов с использованием технологичных материалов, демонстрация • и^ преимуществ по сравнению с платиновыми катализаторами, в частности, осуществление возможности поглощения молекулярного водорода непосредственно из среды микроорганизмов, что обеспечивает прямую конверсию химической энергии органических видов топлива в электрическую.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Реализован безмедиаторный биоэлектрокатализ гидрогеназами, иммобилизованными на технологичные углеродные материалы. Предложены способы предобработки графитовых материалов — гидрофилизация и применение промоторов, позволяющие реализовать равновесный водородный потенциал. Показано, что ток обмена на молекулу катализатора для гидрогеназных электродов на 2−3 порядка выше, чем для платиновых.

2. Предложенный дизайн. поверхности электродов при помощи электр ополимеризованных проводящих полимеров на основе пирролов обеспечил увеличение эффективности биоэлектрокатализа более чем в 2 раза по сравнению с прямой сорбцией фермента. Этот метод позволяет реализовать биоэлектрокатализ гидрогеназами независимо от используемой основы электрода.

3. Исследован биоэлектрокатализ гидрогеназами из различных источников {Т. го$еорегз1ста, П. /гиМозоуогаж, ?>. ЬасиШит и Як. сарБиШш). Показано, что наиболее эффективный биоэлектрокатализ демонстрирует наиболее активный фермент (?>. ЬасиШит).

4. Разработанные технологичные водородные топливные электроды на основе гидрогеназ сравнимы с платиновыми электродами по величине токов окисления л водорода, достигающих 4 мА/см. Ферментные электроды в отличие от платиновых не чувствительны к примесям, присутствующим в реальном водородсодержащем топливе.

5. Показана возможность использования водородных ферментных электродов для окисления водорода, выделяемого микроорганизмами непосредственно в культуральной жидкости, что обеспечит прямую конверсию химической энергии органических видов топлива в электрическую.

Показать весь текст

Список литературы

  1. J.O.M. Bockris. Hydrogen economy in the future. Int.J.Hydrogen Energ., 1999. 24: p. 1−15.
  2. R.J. Farrauto. From the internal combustion engine to the fuel cell: Moving towards the hydrogen economy, in Science and Technology in Catalysis 2002. 2003. p. 21−29.
  3. L. Barretoa, A. Makihiraa, K. Riahia. The hydrogen economy in the 21st century: a sustainable development scenario. Int. J. Hydrogen Energy, 2003. 28: p. 267−284.
  4. FY 2002 Progress Report for Hydrogen, Fuel Cells, and Infrastructure Technologies Program. 2002, U.S. Department of Energy: Washington. 646p.
  5. The International Organization of Motor Vehicle Manufacturers. Year 2002 Statistics report. Last visited 09/08/2003.http://www.oica.net/htdocs/statistics/tableaux2002/worldprodcountry2002.pdf)
  6. Platinum 2002. London: Johnson Matthey, 2002, 56p."
  7. H. Igarashi, T. Fujino, M. Watanabe. Hydrogen electro-oxidation on platinum catalysts in the presence of trace cabon monoxide. J. Electroanal. Chem., 1995. 391: p. 119−123.
  8. U. Schroder, J. Niessen, F. Scholz. A generation of microbial fuel cells with current outputs boosted by more than one order of magnitude. Angew. Chem. Int. Ed., 2003. 42: p. 2880−2883.
  9. И.В. Березин, С. Д. Варфоломеев, А. И. Ярополов, В. А. Богдановская, М. Р. Тарасевич. Биохимические топливные элементы. Гидрогеназа как катализатор окисления водорода в системе индикатор угольный электрод. Докл. АН СССР, 1975. 225: с. 105−108.I
  10. I.V. Berezin, S.D. Varfolomeyev. Priciples of Bioelectrocatalysis. Enzyme Engineering, 1980. 5: p. 95−100.
  11. С.Д. Варфоломеев. Конверсия энергии биокаталитическими системами. 1981, М.: МГУ. 256с.
  12. A.I. Yaropolov, A.A. Karyakin, S.D. Varfolomeyev, I.V. Berezin. Mechanism of H2-electrooxidation with immobilized hydrogenase. Bioelectrochem. Bioenerg., 1984. 12 (3−4): p. 267−277.
  13. S.D. Varfolomeyev, A.I. Yaropolov, I.V. Berezin, M.R. Tarasevich, V.A. Bogdanovskaya. Bioelectrocatalysis. Hydrogenase as catalyst of electrochemical hydrogen ionization. Bioelectrochem. Bioenerg., 1977. 4: p. 314−326.
  14. B.A. Богдановская, С. Д. Варфоломеев, М. Р. Тарасевич, А. И. Ярополов. Биоэлектрокатализ. Активация водородной реакции иммобилизованной гидрогеназой. Электрохимия, 1980. 26 (6): с. 763−767.
  15. S.D. Varfolomeyev, I.V. Berezin. Bioelectrocatalysis, the acceleration of electrode reactions with enzymes., in Advances in Physical Chemistry. 1982, M.: Mir, p. 60−95.
  16. S. Thomas, M. Zalbowitz. Fuel cells green power. Los Alamos: Los Alamos9
  17. National Laboratory. 1999, 36p.
  18. H.B. Коровин. Топливные элементы. Соросовский образовательный журнал, 1998(10): с. 55−59.
  19. M.L. Perry, T.F. Fuller. A Historical Perspective of Fuel Cell Technology in the 20th Century. J. Electrochem. Soc., 2002. 149 (7): p. S59-S67.
  20. W.R. Grove. On a new voltaic combination. Philos. Mag., 1839. 14: p. 127.
  21. Топливные элементы. Сборн. статей под ред. В. Митчелла. 1966, JL: Судостроение. 376с.
  22. O.K. Давтян. Проблема непосредственного превращения химической энергии топлива в электрическую. 1947, М.: Изд-во АН СССР. 150с.
  23. S.E. Wright. Comparison of the theoretical performance potential of fuel cells and heat engines. Renewable Energy, 2004. 29 (2): p. 179−195.
  24. D.R. Stull, E.F. Westrum, G.C. Sinke. The Chemical Thermodynamics of Organic Compounds. 1969, New York: Willey. 548p.
  25. B.A. Рабинович, З. Я. Хавин. Краткий химический справочник. 1994, СПб: Химия. 432с.
  26. С. Haynes. Clarifying reversible effciency misconceptions of high temperature fuel cells in relation to reversible heat engines. J. Power Sources, 2001. 92: p. 199−203.
  27. B. Thorstensen. A parametric study of fuel cell system effciency under full and part load operation. J. Power Sources, 2001. 92: p. 9−16.
  28. K.B. Prater. Solid Polymer Fuel-Cell Developments At Ballard. J. Power Sources, 1992. 37(1−2): p. 181−188.
  29. V. Mehta, J.S. Cooper. Review and analysis of РЕМ fuel cell design and manufacturing. J. Power Sources, 2003. 114: p. 32−53.
  30. G.F. McLean, T. Niet, S. Prince-Richard, N. Djilali. An assessment of alkalinefuel cell technology. International Journal of Hydrogen Energy, 2002. 27 (5): p. 507−526.
  31. K. Kinoshita. Electrochemical Oxygen Technology. 1992, New York: John Wiley & Sons.
  32. A.J. Appleby. Fuel cell technology: Status and future prospects. Energy, 1996. 21 (7−8): p. 521−653.
  33. R.M. Ormerod. Solid oxide fuel cells. Chem. Soc. Rev., 2003. 32 (1): p. 17−28.
  34. C. Bernaya, M. Marchanda, M. Cassir. Prospects of different fuel cell technologies for vehicle applications. J. Power Sources, 2002. 108: p. 139−152.
  35. B.S. Baker. Hydrocarbon fuel cell technology. 1965, New York: Academic press.
  36. M. Guillodo, P. Vernoux, J. Fouletier. Electrochemical properties of Ni-YSZ cermet in solid oxide fuel cells Effect of current. Solid State Ionics, 2000. 127 (1−2): p. 99−107.
  37. T.J. Schmidt, P.N. Ross Jr., N.M. Markovic. Temperature dependent surface electrochemistry on Pt single crystals in alkaline electrolytes. Part 2. The hydrogen evolution/oxidation reaction. J. Electroanal. Chem., 2002. 524−525: p. 252−260.
  38. Биосенсоры./ под ред. Э. Тернера, И. Краубе, Д. Уилсона, 1992, М.: Мир, 615с.
  39. И.В. Березин, В. А. Богдановская, С. Д. Варфоломеев, М. Р. Тарасевич, А. И. Ярополов. Биоэлектрокатализ. Равновесный кислородный потенциал в присутствии лакказы. Докл. АН СССР, 1978/240 (3): с. 615−617.
  40. А.И. Ярополов, В. Маловик, С. Д. Варфоломеев, И. В. Березин. Электровосстановление пероксида водорода на электроде с иммобилизованной пероксидазой. Докл. АН СССР, 1979. 249 (6): с. 1399−1401.
  41. А.И. Ярополов, А. А. Карякин, С. Д. Варфоломеев. Биоэлектрокатализ -феномен ускорения ферментами электродных процессов. Вестник МГУ, Сер.2., Химия, 1983. 24 (6): с. 523−535.
  42. А.И. Ярополов, А. А. Карякин, И. Н. Гоготов, Н. А. Зорин, С. Д. Варфоломеев, И. В. Березин. Биоэлектрокатализ. Механизм окисления молекулярного водорода на электроде с иммобилизованной гидрогеназой. Физ. хим. 1984. 274 (6): с. 1434−1437.
  43. L.H. Guo, H.A.O. Hill. Direct electrochemistry of proteins and enzymes. Adv. Inorg. Chem., 1991. 36: p. 341−375.
  44. J.E. Frew, H.A.O. Hill. Direct and indirect electron transfer between electrodes and redox proteins. European J. Biochem., 1988. 172: p. 261−269.
  45. P. Bianco, J. Haladjian. Electrocatalytic Hydrogen-Evolution At the Pyrolytic-Graphite Electrode in the Presence of Hydrogenase. J. Electrochem. Soc., 1992. 139 (9): p. 2428−2432.
  46. P. Bianco, J. Haladjian. Electrocatalysis At Hydrogenase or Cytochrome C3-Modified Glassy-Carbon Electrodes. Electroanalysis, 1991. 3 (9): p. 973−977.
  47. R. L. McCreery. Carbon electrodes: structural effects on electron transfer kinetics. Electroanal. Chem., 1991. 17: p. 221−374.
  48. P.M. Allen, H.A.O. Hill, N.J. Walton. Surface modifiers for the promotion of direct electrochemistry of cytochrome c. J. Electroanal. Chem., 1984. 178: p. 69−86.
  49. A. Volbeda, M.H. Charon, C. Piras, E.C. Hatchikian, M. Frey, J.C. Fontecilla-Camps. Crystal-Structure of the Nickel-Iron Hydrogenase From Desulfovibrio-Gigas. Nature, 1995. 373 (6515): p. 580−587.
  50. C. Leger, A.K. Jones, S.P.J. Albracht, F.A. Armstrong. Effect of a dispersion of interfacial electron transfer rates 'on steady state catalytic electron transport in NiFe.-hydrogenase and other enzymes. J. Phys. Chem. B, 2002. 106 (50): p. 13 058−13 063.
  51. C. Leger, A.K. Jones, W. Roseboom, S.P.J. Albracht, F.A. Armstrong. Enzyme electrokinetics: Hydrogen evolution and oxidation by Allochromatium vinosum NiFe.-hydrogenase. Biochem., 2002. 41 (52): p. 15 736−15 746.
  52. F.A. Armstrong. Dynamic Electrochemistry of Iron-Sulfur Proteins. Adv. Inorg. Chem., 1992. 38: p. 117−163.
  53. S. Cosnier, C. Gondran. Fabrication of biosensors by attachment of biological macromolecules to electropolymerized conducting films. Analysis, 1999. 27 (7): p. 558 564.
  54. S. Cosnier. Biosensors based on immobilization of biomolecules by electrogenerated polymer films New perspectives. Appl. Biochem. Biotech., 2000. 89 (2−3): p. 127−138.
  55. C. Mousty, B. Galland, S. Cosnier. Electrogeneration of a hydrophilic cross-linked polypyrrole film for enzyme electrode fabrication. Application to the amperometric detection of glucose. Electroanalysis, 2001. 13 (3): p. 186−190.
  56. S. Cosnier, С. Gondran, R. Wessel, F.P. Montforts, M. Wedel. Poly (pyrrole-metallodeuteroporphyrin)electrodes: towards electrochemical biomimetic devices. J. Electroanal. Chem., 2000. 488 (2): p. 83−91.
  57. А.А. Карякин, С. Д. Варфоломеев. Каталитические свойства гидрогеназ. Усп. хим., 1986. 55 (9): с. 1524−1549.'
  58. Е.Н. Кондратьева, И. Н. Гоготов. Молекулярный водород в метаболизме микроорганизмов. 1981, М.: Наука. 342с.
  59. Т. Yagi, М. Goto, К. Nakano, К. Kimura, Н. Inokuchi. New Assay Method For Hydrogenase Based On an Enzymic Electrode-Reaction Enzymic Electric Cell Method. J. Biochem., 1975. 78 (3): p. 443−454.
  60. T. Ikeda, K. Takagi, H. Tatsumi, K. Kano. Electrochemical control of hydrogenase action of Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough). Chem. Lett., 1997. 3: p. 5−6.
  61. P.M. Vignais, B. Billoud, J. Meyer. Classification and phylogeny of hydrogenases.
  62. FEMS Microbiol. Rev., 2001. 25 (4): p. 455−501.
  63. M. Stephenson, L.H. Stickland. Hydrogenase. A Bacterial enzyme activating molecular hydrogen. Biochem. J., 1931. 25: p. 205−214.
  64. DJ.D. Nicholas, D.J. Fisher, W.J. Redmond, M.A. Wright. Some Aspects of Hydrogenase Activity and Nitrogen Fixation in Azotobacter-Spp and in Clostridium-Pasteurianum. J. Gen. Microbiol., 1960. 22 (1): p. 191−205.
  65. W. Lovenberg, J.C. Rabinowitz, B.B. Buchanan. Studies On Chemical Nature of Clostridial Ferredoxin. J. Biol. Chem., 1963. 238 (12): p. 3899−3905.
  66. M.W.W. Adams. The Structure and Mechanism of Iron-Hydrogenases. Biochim. Biophys. Acta, 1990. 1020 (2): p. 115−145.
  67. P. Gros, C. Zaborosch,* H.G. Schlegel, A. Bergel. Direct electrochemistry of Rhodococcus opacus hydrogenase for the catalysis of НАД+ reduction. J. Electroanal. Chem., 1996. 405 (1−2): p. 189−195.
  68. S.P.J. Albracht. Nickel hydrogenases: in search of the active site. Biochim. Biophys. Acta, 1994. 1188: p. 167−204.
  69. Н.А. Зорин, О. Н. Пашкова, И. Н. Гоготов. Выделение и характеристика двух форм гидрогеназы Thiocapsa roseopersicina. Биохимия, 1995. 60 (4): с. 515−521.
  70. E.G. Graf, R.K. Thauer. Hydrogenase From Methanobacterium-Thermoautotrophicum, a Nickel-Containing Enzyme. FEBS Lett., 1981. 136 (1): p. 165 169.
  71. G. Buurman, S. Shima, R.K. Thauer. The metal-free hydrogenase from methanogenic archaea: evidence for a bound cofactor. FEBS Lett., 2000. 485 (2−3): p. 200−204.
  72. E. Garcin, X. Vernede, E.C. Hatchikian, A. Volbeda, M. Frey, J.C. Fonticilla-Camps. The crystal structure of a reduced NiFeSe. hydrogenase provides an image of the activated catalytic center. Structure, 1999. 7: p. 557−566.
  73. M. Bernhard, T. Buhrke, B. Bleijlevens, A.L. De Lacey, V.M. Fernandez, S.P.J. Albracht, B. Friedrich. The H2 sensor of Ralstonia eutropha. J. Biolog. Chem., 2001. 19: p. 15 592−15 597. • .
  74. Н.А. Зорин, И. Н. Гоготов. Стабильность гидрогеназы из пурпурной серобактерии Thiocapsa roseopersicina. Биохимия, 1982. 47 (5): с. 827−833.
  75. Д. Тоай, С. Д. Варфоломеев, И. Н. Гоготов, И. В. Березин. Кинетические закономерности инактивации бактериальных гидрогеназ. Молекул. Биол., 1976. 10 (2): с. 452−459.
  76. Н.А. Зорин. Ингибирование гидрогеназы Thiocapsa roseopersicina различными соединениями. Биохимия, 1986. 51 (5): р. 770−774.
  77. М.Б. Шерман, Е. В. Орлова, Е. А. Смирнова, Н. А. Зорин, И. В. Тагунова, И. П, Куранова, И. Н. Гоготов. Структура микрокристаллов гидрогеназы из Thiocapsa roseopersicina. Биофизика, 1987/295 (2): р. 509−512.
  78. J.C. Fontecilla-Camps, М. Frey, Е. Garcin, С. Hatchikian, Y. Montet, С. Piras, X. Vernede, A. Volbeda. Hydrogenase: A hydrogen-metabolizing enzyme. What do the crystal structures tell us about its mode of action? Biochimie, 1997. 79 (11): p. 661−666.
  79. Y. Higuchi, T. Yagi, N. Yasuoka. Unusual ligand structure in Ni-Fe active center and an additional Mg site in hydrogenase revealed by high resolution X-ray structure analysis. Structure, 1997. 5 (12): p. 1671−1680.
  80. C. Bagyinka, J.P. Whitehead, M.J. Maroney. An X-Ray-Absorption Spectroscopic Study of Nickel Redox Chemistry in Hydrogenase. J. Am. Chem. Soc., 1993. 115 (9): p. 3576−3585.
  81. A.L. deLacey, E.C. Hatchikian, A. Volbeda, M. Frey, J.C. FontecillaCamps, V.M. Fernandez. Infrared spectroelectrochemical characterization of the NiFe. hydrogenase of Desulfovibrio gigas. J. Am. Chem. Soc., 1997. 119 (31): p. 7181−7189.
  82. A.C. Marr, D.J.E. Spencer, M. Schroder. Structural mimics for the active site of NiFe. hydrogenase. Coord. Chem. Rev., 2001. 219: p. 1055−1074.
  83. S. Reissmann, E. Hochleitner, H.F. Wang, A. Paschos, F. Lottspeich, R.S. Glass, A. Bock. Taming of a poison: Biosynthesis of the NiFe-hydrogenase cyanide ligands. Science, 2003. 299 (5609): p. 1067−1070.
  84. J. Coremans, J.W. Vanderzwaan, S.P.J. Albracht. Distinct Redox Behavior of Prosthetic Groups in Ready and Unready Hydrogenase From Chromatium-Vinosum. Biochim. Biophys. Acta, 1992. 1119 (2): p. 157−168.
  85. J. Coremans, J.W. Vanderzwaan, S.P.J. Albracht. Redox Behavior of Nickel in Hydrogenase From Methanopacterium-Thermoautotrophicum (Strain Marburg)
  86. Correlation Between the Nickel Valence State and Enzyme-Activity. Biochim. Biophys. Acta, 1989. 997 (3): p. 256−267.
  87. P. Bertrand, F. Dole, M. Asso, B. Guigliarelli. Is there a rate-limiting step in the catalytic cycle of NiFe. hydrogenases? J. Biol. Inorg. Chem., 2000. 5: p. 682−691.
  88. N.A. Zorin, B. Dimon, J. Gagnon, J. Gaillard, P. Carrier, P.M. Vignais. Inhibition by iodacetamide and acetylene of the H-D-exchange reaction catalysed by Thiocapsa roseopersicina hydrogenase. Eur. J. Biochem., 1996. 241: p. 675−681.
  89. A.K. Jones, E. Sillery, S.P.J. Albracht, F.A. Armstrong. Direct comparison of the electrocatalytic oxidation of hydrogen by an enzyme and a platinum catalyst. Chem. Comm., 2002(8): p. 866−867.
  90. DJ. Qian, C. Nakamura, K. Noda, N.A. Zorin, J. Miyake. Fabrication of an electrode-viologen-hydrogenase heterogeneous system and the electrochemical hydrogen evolution. Appl. Biochem. Biotech., 2000. 84−6: p. 409−418.
  91. D.J. Qian, C. Nakamura, S.O. Wenk, H. Ishikawa, N. Zorin, J. Miyake. A hydrogen biosensor made of clay, poly (butylviologen), and hydrogenase sandwiched on a glass carbon electrode. Biosensors & Bioelectronics, 2002. 17 (9): p. 789−796.
  92. D.J. Qian, C. Nakamura, N. Zorin, J. Miyake. Hydrogenase-poly (viologen) complex monolayers and electrochemical properties in Langmuir-Blodgett films. Colloids and Surfaces A-Physicochemical and Engineering Aspects, 2002. 198: p. 663 669.
  93. D.J. Qian, C. Nakamura, S. Wenk, T. Wakayama, N. Zorin, J. Miyake. Electrochemical hydrogen evolution by use of a glass carbon electrode sandwiched with clay, poly (butylviologen) and hydrogenase. Materials Lett., 2003. 57 (5−6): p. 1130−1134.
  94. S.O. Wenk, DJ. Qian, T. Wakayama, C. Nakamura, N. Zorin, M. Rogner, J. Miyake. Biomolecular device for photoinduced hydrogen production. Int. J. Hydrogen Energy, 2002. 27 (11−12): p. 1489−1493.
  95. H. Tatsumi, K. Takagi, M. Fujita, К. Капо, T. Ikeda. Electrochemical study of reversible hydrogenase reaction of Desulfovibrio vulgaris cells with methyl viologen as an electron carrier. Anal. Chem., 1999. 71 (9): p. 1753−1759.
  96. K. Delecouls, P. Saint-Aguet, C. Zaborosch, A. Bergel. Mechanism of the catalysis by Alcaligenes eutrophus H16 hydrogenase of direct electrochemical reduction of НАД+. J. Electroanal. Chem., 1999. 468 (2): p. 139−149.
  97. D.D. Schlereth, V.M. Ferriandez, M. Sanchezcruz, V.O. Popov. Direct Electron-Transfer Between Alcaligenes-Eutrophus Z-l Hydrogenase and Glassy-Carbon Electrodes. Bioelectrochem. Bioenerg., 1992. 28 (3): p. 473−482.
  98. J. Cantet, A. Bergel, M. Comtat. Bioelectrocatalysis of Nad+ Reduction. Bioelectrochem. Bioenerg., 1992. 27 (3): p. 475−486.
  99. S. Cosnier, C. Gondran, K. Gorgy, R. Wessel, F.P. Montforts, M. Wedel. Electrogeneration and characterization of a poly (pyrrole-nickel (II) chlorin) electrode. Electrochem. Comm., 2002. 4 (5): p. 426−430.
  100. R. Thornele. Convenient Electrochemical Preparation of Reduced Methyl Viologen and a Kinetic Study of Reaction With Oxygen Using an Anaerobic Stopped-Flow Apparatus. Biochim. Biophys. Acta, 1974. 333 (3): p. 487−496.
  101. I.N. Gogotov, N.A. Zorin, L.T. Serebryakova, E.N. Kondratieva. The properties of hydrogenase from Thiocapsa roseopersicina. Biochim. Biophys. Acta, 1978. 523: p. 335 343.
  102. Л.Т. Серебрякова. Гидрогеназы пурпурных и зеленых бактерий, диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Москва. 1990.
  103. Б.Б. Дамаскин, O.A. Петрий. Введение в электрохимическую кинетику. 1983, М.: Высш. школа. 400с.
  104. А.А. Карякин, А. И. Ярополов. Электрохимическая кинетика действия гидрогеназы из Thiocapsa roseopersicina. Химическая физика, 1990. 9 (9): р. 12 371 243.
  105. К. Феттер. Электрохимическая кинетика. 1967, М.: Химия. 856с.
  106. Н. McTavish, L.A. Sayavedra-Sodo, D.J. Arp. Comparison of isotope exchange, H2 evolution, and H2 oxidation activities of Azotobacter vinelandii hydrogenase.
  107. Biochim. Biophys. Acta, 1996. 1294: p. 183−190.
  108. И.Н. Гоготов, H.A. Зорин, E.H. Кондратьева. Очистка и свойства гидрогеназы из фототрофной бактерии Tiocapsa roseopersicina. Биохимия, 1976. 41 (3): р. 836−842.
  109. J.-S. Chen, D.K. Blanchard. Purification and properties of the H2 -oxidizing (uptake) hydrogenase of the N2 -fixing anaerobe Clostridium pasterianum W5. Biochem. Biophys. Res. Comm., 1984. 122 (1): p. 9−16.
  110. J. Daniel, R.H. Burris. Purification and properties of the particulate hydrogenase from the bacteroids of soybean root nodules. Biochim. Biophys. Acta, 1979. 570: p. 221 230.
  111. T.J. Shmidt, H.A. Gasteiger, R.J. Behm. Rotating disk electrode measurements on the CO tolerance of a high-surface area Pt/Vulcan carbon fuel cell catalyst. J. Electrochem. Soc., 1999. 146 (4): p. 1296−1304.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!