УФ-индуцированные структурно-функциональные модификации компонентов эритроцитарных и лимфоцитарных клеток человека в присутствии биогенных аминов и активных форм кислорода
Диссертация
Актуальность исследований, касающихся изучения деструктивно-модифицирующего, регуляторного и лечебно-профилактического аспектов действия УФ-излучения, в настоящее время тесно связана с выяснением биологической роли активированных кислородных метаболитов (АКМ), образующихся при протекании разнообразных темновых и фотоиндуцированных реакций (У. Прайор, 1979; Е. Б. Меныцикова, Н. К. Зенков, 1993; Н… Читать ещё >
Список литературы
- Абрамов В.В. Взаимодействие иммунной и нервной систем. Новосибирск: Наука, 1988. — 166 с.
- Азизова А. О. Природа парамагнитных центров в УФ-облученных белках // Исследование свободно-радикальных состояний в связи с их ролью в регуляции биологических процессов. Пущино, 1973. — С.414−415.
- Аничков С. В. Нейрофармакология. Л.: Медицина, 1982.-384 с.
- Артюхов В. Г. О защитном действии серотонина по отношению к оксиге-моглобину при ультрафиолетовом облучении смеси их растворов // Биологические науки. 1983 а. -№ 1. — С. 29−34.
- Артюхов В.Г. Закономерности и особенности фотохимических превращений гемопротеидов, их составных частей в условиях их различного микроокружения: Дисс. д-ра биол. наук. Воронеж, 1983 б. 491 с.
- Артюхов В.Г. Спектроскопическое исследование УФ-превращения окси-гемоглобина при 293 и 77 К // Журн. прикл. спектроскопии. 1984. — Т.41, вып.1. — С.87−91.
- Артюхов В.Г. Спектры ЭПР парамагнитных центров феррицитохрома с, индуцированных УФ-радиацией при 77 К // Радиобиология. 1987. — Т.27, вып.4. — С.445−449.
- Артюхов В.Г. Фотохимия и фотофизика сложных белков // Вестник Воронежского университета. 1993. — Вып.1, серия 2. — С.20−35.
- Артюхов В. Г. Анализ физико-химических и функциональных свойств гембелков, УФ-облученных в присутствии серотонина // Успехи физиол. наук. 1994. — Т. 25, № 1. — С. 43−44.
- Артюхов В. Г. Гемопротеиды: закономерности фотохимических превращений в условиях различного микроокружения. Воронеж: Изд-во Воронежем ун-та, 1995. — 280 с.
- Артюхов В.Г., Башарина О. В., Филипцов Ф. А. Активация молекул супер-оксиддисмутазы под влиянием ультрафиолетового облучения // Биофизика. 1992. — Т.37, вып.1. — С.13−16.
- Артюхов В. Г., Вашанов Г. А. Серотонин как фотопротектор кислород-транспортной функции гемоглобина // Биофизика. 1993. — Т. 38, вып. 4. -С. 580−583.
- Артюхов В. Г., Вашанов Г. А., Лавриненко И. А. Исследование вторичной структуры фотомодифицированных транспортных белков крови методом ИК-спектроскопии // Физико-химические основы функционирования белков и их комплексов. Воронеж, 1995. — С. 17−20.
- Артюхов В.Г., Исаенко Т. В. Влияние некоторых спиртов на фотохимические превращения оксигемоглобина мышей // Радиобиология. 1991. -Т. 31, № 2. — С. 261−264.
- Артюхов В. Г., Ковалева Т. А., Шмелев В. П. Биофизика. Воронеж: Изд-во Воронежск. ун-та, 1994. — 332 с.
- П.Артюхов В. Г., Свиридова Э. В. Действие у-радиации в присутствии серо-тонина на спектральные свойства растворов оксигемоглобина мышей // Радиобиология. 1977. — Т. 17, вып. 6. — С. 807−811.
- Артюхов В.Г., Шмелев В. П. О кинетике изменений оксигемоглобина мышей при УФ-облучении // Биофизика. 1973. — Т. 18, вып.З. — С.479−501.
- Ахрем А. А., Галактионов С. Г., Голубович В. П. Конформация биогенных аминов. Минск: Наука и техника, 1979. — 176 с.
- Бак 3. Химическая защита от ионизирующей радиации. М.: Мир, 1968. -263 с.
- Бахшиев И. Г. Спектроскопия межмолекулярных взаимодействий. Л.: Наука, 1972.-265 с.
- Биологические мембраны / A.A. Болдырев, Е. Г. Курелла, Т. Н. Павлова и др. Москва, 1992. — 140 с.
- Биологические мембраны. Методы / Под ред. Дж. Б. Финдлея, У. Г. Эванза. М.: Мир, 1990. — 424 с.
- Биологические мембраны. Методы / Ю. А. Владимиров, А. Ф. Поглазов, А. Е. Либерман и др. М.: Медицина, 1973. — 248 с.
- Биологический энциклопедический словарь / Под ред. М. С. Гилярова. -М.: Изд-во «Большая российская энциклопедия», 1995. 864 с.
- Биохимическое исследование мембран / Под ред. Э. Мэдди. М.: Мир, 1979.-460 с.
- Биохимия мембран / Под ред. A.A. Болдырева. Кн. 1. A.A. Болдырев. Введение в биохимию мембран. М.: Высш. школа, 1986. — 112 с.
- Биохимия человека / Р. Марри, Д. Греннер, П. Мейес и др. М.: Мир, 1993.-Т. 1.-384 с.
- Болдырев A.A. Биологические мембраны и транспорт ионов. М.: Изд-во МГУ, 1985.-208 с.
- Болдырев А. А. Карнозин. Биологическое значение и возможности применения в медицине. М.: Изд-во Московск. гос. ун-та, 1998 а. — 320 с.
- Болдырев A.A. Na/K-АТФаза свойства и биологическая роль // Соросов-ский образовательный журнал. — 1998 б. — № 4. — С.2−9.
- Болдырев A.A. Роль активных форм кислорода в жизнедеятельности нейрона // Успехи физиологических наук. 2003. — Т.34, № 3. — С.21−34.
- Борисов Л.Б. Медицинская микробиология, вирусология, иммунология. -М.: Медицинское информационное агентство, 2001. 736 с.
- Бородин Ю.И., Григорьев B.H., Летягин А. Ю. Функциональная морфология иммунной системы. Новосибирск: Наука, 1987. — 235 с.
- Бреслер С. Е. Молекулярная биология. Л.: Наука, 1973. — 577 с.
- Бресткин А.П., Иванова Л. А., Свечникова В. В. О торможении высокими концентрациями субстрата скорости гидролиза ацетилхолина под действием ацетилхолинэстеразы бычьих эритроцитов // Биохимия. 1965. -Т. 30, № 6. — С.1154−1160.
- Брокерхоф X., Дженсен Р. Липолитические ферменты. М.: Мир, 1978.282 с.
- Брондз Б.Д., Рохлин О. В. Молекулярные и клеточные аспекты иммунологического распознавания. М.: Наука, 1978. — 336.
- Брумберг В. А., Певзнер JL 3. Нейрохимия изоферментов. Л.: Наука, 1975.- 124 с.
- Бурлакова Е.Б. Биоантиоксиданты вчера, сегодня, завтра // Тезисы докл. V Междунар. конф. «Биоантиоксидант». М., 1998. — С. 1−2.
- Бурштейн Э.А. Люминесценция белка. Природа и применение // Итоги науки и техники. Молек. биол. 1973. — Т.З. — С.127−215.
- Бурштейн Э.А. Люминесценция белковых хромофоров // Итоги науки и техники. Биофизика. 1976. — Т.6. — С.214−320.
- Варфоломеев С. Д., Гуревич К. Г. Биокинетика: Практический курс. М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999. — 720 с.
- Вайсфельд И. Л., Кассиль Г. Н. Гистамин в биохимии и физиологии. М.: Наука, 1981.-277 с.
- Вашанов Г. А. Анализ структурно-функционального состояния некоторых транспортных белков крови в условиях различного микроокружения: Дисс. канд. биол. наук. Воронеж, 1993. — 157 с.
- Вашанов Г. А. Молекулярные основы фотопротекторного действия серо-тонина // III Съезд фотобиологов России: Матер, съезда. Воронеж, 2001. -С. 28−29.
- Вашанов Г. А., Артюхов В. Г. Структурно-функциональные изменения гемоглобина человека, индуцированные УФ-светом и серотонином // Биофизика. 1994. — Т.39, вып. 4. — С. 571−575.
- Вашанов Г. А. Роль субъединичных контактов в проявлении гемоглобином структурно-функциональных свойств в условиях различного микроокружения. Автореф. дис. докт. биол. наук. Воронеж, 2004. 47 с.
- Введение в биомембранологию / Под ред. A.A. Болдырева. М.: Изд-во МГУ, 1990.-208 с.
- Взаимосвязь между термостабильностью тетрамерной молекулы лактатдегидрогеназы из мышц свиньи и степенью занятости ее активных центров лигандами / Д. Кубе, В. Л. Шныров, Е. А. Пермяков и др. // Биохимия. 1987. — Т. 52, вып. 7. — С. 1116−1125.
- Векшин Н. А. Фотоника биологических структур. Пущино: ОНТИ НЦБИ, 1988.-164 с.
- Векшин Н.Л., Миронов Г. П. Окисление НАДН синглетным кислородом, генерируемым с участием триплетных состояний флавина // Биофизика. -1981. Т. XXVI, вып. 6. -С.953−959.
- Вершигора А.Е. Общая иммунология. Киев: Вища школа, 1990. — 736 с.
- Владимиров Ю. А. Фотохимия и люминесценция белков. М.: Наука, 1965.-232 с.
- Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в первичных фотобиологических процессах // Биологические мембраны. 1998. — Т.15, № 5. — С.517−529.
- Владимиров Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. — 252 с.
- Владимиров Ю.А., Добрецов Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследовании биологических мембран. М.: Наука, 1980. — 320 с.
- Владимиров 10. А., Потапенко А. Я. Физико-химические основы фотобиологических процессов. М.: Высшая школа, 1989. — 199 с.
- Владимиров Ю. А., Рощупкин Д. И., Фесенко Е. Е. О механизме действия ультрафиолетовой радиации на белки // Биофизика. 1970. -Т. 15, вып. 2. -С. 254−264.
- Власов А.П., Кисель М. А., Шадыро О. И. Влияние продуктов радиацион-но-индуцированной свободнорадикальной фрагментации фосфолипидов и температуры на липидные мембраны // Биофизика. 2000. — Т.45, вып.4. -С.666−670.
- Влияние карнозина и его составляющих на свободнорадикальные реакции / Г. И. Клебанов, Ю. О. Теселкин, И. В. Бабанкова и др. // Биол. мембраны. 1998.-Т. 15, № 1. — С. 74−82.
- Внутриклеточный окислительный стресс и апоптоз / Н. К. Зенков, Е. Б. Меньшикова, H.H. Вольский и др. // Успехи современной биологии. -1999.-Т. И9, № 5.-С. 440−450.
- Волотовский И.Д., Шейко Л. М., Конев C.B. Влияние состояния липидной фазы мембраны на эффективность фотохимической модификации эритро-цитарной ацетилхолинэстеразы // Молекулярная биология. 1978. — Т. 12, вып.З. — С.533−538.
- Гааль Э., Медьеши Г., Верецкей А. Электрофорез в разделении биологических макромолекул. М.: Мир, 1982. — 446 с.
- Гаврилов О. К., Козинец Г. И., Черняк Н. Б. Клетки костного мозга и периферической крови: структура, биохимия, функция. М.: Медицина, 1985.-102 с.
- Галактионов В.Г. Иммунология. М.: Изд-во МГУ, 1998. — 480 с.
- Генетика изоферментов / Л. И. Корочкин, О. Л. Серов, А. И. Пудовкин и др. М.: Наука, 1977. — 275 с.
- Геннис Р. Биомембраны : Молекулярная структура и функции. М.: Мир, 1997.-624 с.
- Гительзон И.И., Терсков И. А. Исследование функционального состояния эритрона методом эритрограмм // Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов: Сб. науч. тр. Красноярск, 1960. — Вып.1. — С.85−99.
- Гительзон И.И., Терсков И. А. О механизме гемолиза // Вопросы биофизики, биохимии и патологии эритроцитов: Сб. науч. тр. Красноярск, 1961. -Вып.2. — С.3−10.
- Голубев А. Г. Изнанка метаболизма // Биохимия. 1996. — Т. 61, вып. 11.-С. 218−239.
- Гончаренко Е. Н., Кудряшов Ю. Б. Роль эндогенных веществ в созданиифона повышенной радиорезистентности // Радиобиология. 1973. — Т. 13, вып. 6.-С. 811−812.
- Гончаренко Е. Н. Биогенные амины и радиочувствительность одиночных клеток // Биол. науки. 1978. — № 7. — С. 7−16.
- Гуринович Г. П., Лосев А. П. Применение порфиринов и хлоринов для исследования фотодинамического действия света на организмы // Молекулярные механизмы биологического действия УФ-излучения. М.: Наука, 1988. — С.123−131.
- Двурекова Е.А. Уровень продукции фактора некроза опухоли Т-лимфоцитами в условиях ультрафиолетового облучения // Биология -наука XXI века: 7-ая Пущинская школа-конференция молодых ученых. Пущино, 2003.-С. 59.
- Дивинская Л.М., Никифорова Л. И. Определение переокисления липидов тканей с помощью теста 2-ТБК. Изучение липидного обмена у сельскохозяйственных животных. Боровск, 1980. — С. 37−40.
- Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1982. — С. 363−365.
- Дмитриев Е.В. Модуляция структурно-функциональных изменений мембран Т-и B-лимфоцитов крови человека некоторыми химическими и физическими агентами: Автореф. дис. канд.биол. наук Воронеж, 2001. -24 с.
- Добрецов Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследовании клеток, мембран и липопротеинов. М.: Наука, 1989. — 277 с.
- Дранник Г. Н. Иммунология. Киев: Медицинское информационное агентство, 2003. 350 с.
- Дубинина Е.Е. Антиоксидантная система плазмы крови // Укр. биохим. журн. 1992. — Т.64, № 2. — С.3−15.
- Егоров С.Ю., Красновский A.A. (мл.) Тушение синглетного молекулярного кислорода компонентами сред для выделения и исследования активности хлоропластов // Физиология растений. 1986. — Т. 33, № 1. — С.12−18.
- Егорочкин А.Н., Скобелева С. Е. ИК-спектроскопия водородной связи какметод изучения межмолекулярных взаимодействий // Успехи химии. -1979. Т. 48, № 1. — С. 216−239.
- Ермаков Г. JI. Надмолекулярная организация ферментных систем. I. Структурный аспект проблемы // Биохимия. 1993. — Т. 58, вып. 5. -С. 659−674.
- Ермаков Г. JI. Надмолекулярная организация гликолиза эритроцитов. I. Состав цитоплазмы // Биохимия. 1995 а. — Т.60, вып. 4. — С. 560−567.
- Ермаков Г. JI. Надмолекулярная организация гликолиза эритроцитов. II. Вязкость цитоплазмы // Биохимия. 1995 б. — Т.60, вып. 4. — С. 568−577.
- Есакова Т. В., Иванов М. В. Взаимодействие лактатдегидрогеназы и мембран саркоплазматического ретикулума // Биохимия. 1992. — Т. 57, вып. 2.-С. 253 -265.
- Есакова Т. В., Иванов М. В. Взаимодействие комплекса лактатдегидроге-наза НАД±пируват с мембранами легкого саркоплазматического ретикулума // Биохимия. — 1994. — Т. 59, вып. 4. — С. 543−550.
- Жеребченко П. Г. Противолучевые свойства индолилалкиламинов. М.: Атомиздат, 1971. — 200 с.
- Иванов И. И., Коровкин Б. Ф., Маркелов M. М. Введение в клиническую энзимологию. Д.: Медицина, 1974. — 278 с.
- Изменение свойств мембран эритроцитов при облучении крови УФ-лучами / А. Е. Громов, А. Н. Ветош, И. П. Никончук и др. // Механизмы влияния облученной ультрафиолетовыми лучами крови на организм человека и животных. Л.: Наука, 1986. — С. 202−207.
- Иммобилизованные активные мономеры D-глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы из скелетных мышц кролика и их коэнзимсвязы-вающие свойства / И. В. Дуженкова, Р. А. Асриянц, В. И. Муронец и др. // Биохимия. 1986. -Т. 51, № 11. — С. 1899−1907.
- Иммобилизованные ферменты. Современное состояние и перспективы / Под ред. И. В. Березина, В. К. Антонова, К. Мартинека М.: Изд-во Мо-сковск. ун-та, 1976. — Т. 1.-296 с.
- Иммунология / Под. ред. Пола У: в 2 т. -М.: Мир, 1987. Т.1. -476 с.
- Исследование активности ферментов углеводного обмена клеток костного мозга крыс в условиях лучевого поражения / Б. Ф. Сухомлинов, Ю. С. Гринюк, H.A. Сибирная и др. // Радиобиология. 1990. — Т. ЗО, вып.5. — С.619−622.
- Исследование структурно-функциональных особенностей изофермен-тов ЛДГ с помощью антипептидных антител к М4-изоформе ЛДГ свиньи / Е. Н. Гребенщикова, А. Е. Алексеева, Т. А. Потапкина и др. // Биохимия.1992. Т. 57, вып. 5. — С. 758−765.
- Казеннов A.M., Маслова М. Н. Структурно-биохимические свойства мембраны безъядерных эритроцитов // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1987. -Т.73, № 12. — С.1587−1598.
- Казицына J1. А., Куплетская Н. П. Применение УФ-, ИК- и ЯМР-спектроскопии в органической химии. М.: Высшая школа, 1966. — 355 с.
- Калоус В., Павличек 3. Биофизическая химия. М.: Мир, 1985. — 446 с.
- Кальнова Н.Ю. Количественное определение состава липидов эритроцитов и плазмы крови // Исследование синтетических и природных анти-оксидантов in vitro и in vivo: Сб. науч. ст. М.: Наука, 1992. — С. 95−99.
- Кантор Ч., Шиммел П. Биофизическая химия. М.: Мир, 1985. — Т.З. -536 с.
- Капрельянц А. С. Пространственно-динамическая организация ферментов в клетке и регуляция метаболизма // Биологич. науки. 1988. -№ 6. -С. 5−12.
- Карандашов В.И., Петухов Е. Б. Ультрафиолетовое облучение крови. -М.: Медицина. 1997.-224 с.
- Карнаухов В.Н. Люминесцентный спектральный анализ клетки. М.: Наука, 1978. 207 с.
- Карякин А. В., Никитина А. А., Чиутина Л. А. Исследование взаимодействия белка с красителями и хлорофиллином по инфракрасным спектрам поглощения // Биофизика. 1967. — Т. 12, вып. 2. — С. 344−345.
- Кашпаров К. П., Васильева Е. В., Рууге Е. К. Генерация ОГ радикалов дыхательной цепью митохондрий изолированных кардиомиоцитов // Биохимия. 1994. -Т. 59, № 6. — С. 813−818.
- Келети Т. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир, 1990. — 350 с.
- Кения М.В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекулярных анти-оксидантов при окислительном стрессе // Успехи современной биологии. 1993.- Т.113, вып.4. — С.456- 470.
- Кейтс М. Техника липидологии. Выделение, анализ и идентификация липидов М.: Мир. — 1975. — 322 с.
- Кисель М.А., Шадыро О. И., Юркова И. Л. Радиационно-инициированная свободнорадикальная фрагментация биологически активных глицеридов // Химия высоких энергий. 1997. — Т.31, № 2. — С.99−103.
- Кпегг П., Клегг А. Гормоны, клетки, организм. М.: Мир, 1971. — 280 с.
- Колб В. Г., Камышников В. С. Справочник по клинической химии. -Минск: Беларусь, 1982.-С. 138−141.
- Конев С. В., Волотовский И. Д. Фотобиология. Минск: Изд-во Бела-русск. ун-та, 1974. — 350 с.
- Конформеры лактатдегидрогеназы / Д. С. Маркович, Н. В. Умрихина, Т. Б. Крапивинский и др. // Докл. АН СССР. 1971. — Т. 199, № 6. -С. 1432−1435.
- Косолапов В. А., Островский О. В., Спасов А. А. Хемилюминесцент-ные методы в оценке свободнорадикальных реакций // Клин, и лаб. диагност. 1999.-№ 9. — С. 41.
- Кочетов Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа, 1980.-С. 71.
- Красновский А. А., мл. Механизм образования и роль синглетного кислорода в фотобиологических системах // Молекулярные механизмы биологического действия оптического излучения. М.: Наука, 1988. — С. 23
- Красновский А. А., мл. Фосфоресцентный анализ синглетного молекулярного кислорода в фотобиологических системах // Биол. мембраны. -1998.-Т. 15,№ 5.-С. 530−548.
- Красновский A.A. (мл.), Парамонова Л. И. Взаимодействие синглетного кислорода с каротиноидами: константы скорости физического и химического тушения // Биофизика. 1983. — Т. XXVIII, вып. 5. — С.725−729.
- Красновский A.A. Кинетические параметры синглетного молекулярного кислорода в биохимических системах // Проблемы биохимии, радиационной и космической биологии. Дубна, 2001. — С. 36−38.
- Крутецкая З.И., Лонский A.B. Биофизика мембран. СПб.: Изд-во СПб. ун-та, 1994.-288 с.
- Крыленков В.А., Брудная М. С., Комиссарчик Я. Ю. Электронномикро-скопическое исследование поверхности необлученных и УФ-облученных лимфоцитов человека // Цитология. 1983. — Т.25, № 4. — С.476−481.
- Крыленков В.А., Малыгин A.M. Действие УФ излучения на поверхность иммунокомпетентных клеток млекопитающих. I. Изменение экспрессии некоторых антигенов и рецепторов поверхности лимфоцитов селезенки мыши // Цитология. 1982. — № 12. — С. 1411−1416.
- Кубе Д., Иванов М. В., Наградова Н. К. Взаимодействие субъединиц лактатдегидрогеназы из мышц свиньи, выявляемое при образовании комплекса с аддуктом НАД-пируват // Докл. АН СССР. 1986. — Т. 289, № 4. -С. 996−999.
- Кудряшов Ю.Б. Радиационная биофизика (ионизирующие излучения). М.: ФИЗМАТЛИТ, 2004. — 448 с.
- Кулинский В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита // Соросовский образовательный журнал. 1999. — № 1. — С.2−7.
- Кульберг А.Я. Молекулярная иммунология. М.: Высш. школа, 1985. -287 с.
- Курганов Б.И. Адсорбция периферических ферментов олигомерными «якорными» белками мембран // Биол. мембраны. 1984. — Т.1, № 4. -С. 363−371.
- Курганов Б.И. Методологические подходы при изучении регуляторных функций метаболических систем // Биол. науки. 1986 а. — № 3. — С.5−8.
- Курганов Б. И. Принципы интеграции клеточного метаболизма // Мо-лек. биол. 1986 б. — Т. 20, вып. 2. — С. 369−377.
- Курганов Б. И. Роль мультиферментных комплексов в интеграции клеточного метаболизма // Молек. биол. 1986 в. — Т. 20, вып. 6. — С. 15 301 538.
- Курганов Б.И., Лобода Н. И. Регуляция активности ферментов в адсорбционных ферментных системах // Биоорган, химия. 1977. — Т. 3, № 10.-С. 1407.
- Курганов Б. И., Любарев А. Е. Гипотетическая структура комплекса ферментов гликолиза (гликолитического метаболона), формирующегося на мембране эритроцитов // Молек. биол. 1988. — Т. 22, вып. 6. — С. 16 051 613.
- Курганов Б. И., Сугробова Л. С., Мильман Л. С. Надмолекулярная организация ферментов гликолиза // Молек. биол. 1986. — Т. 20, вып. 1. -С. 41−52.
- Курский М. Д., Бакшиев Н. С. Биохимические основы механизма действия серотонина. Киев: Наукова думка, 1974. — 296 с.
- Лактатдегидрогеназа в диагностике инфаркта миокарда: диагностические и методические аспекты / В. Н. Титов, В. А. Амелюшкина, Т. И. Кот-кина и др.//Лабораторное дело. 1988.-№ 11.-С. 31−41.
- Лактатдегидрогеназа в интерполиэлектролитном комплексе. Функция и стабильность / М. Е. Бобрешова, Г. Б. Сухоруков, Е. А Сабурова и др. // Биофизика. 1999. — Т. 44, вып. 5. — С. 813−820.
- Лапшина Е.А., Заводник И. Б. Структурные изменения эритроцитарных мембран в присутствии свободных жирных кислот и их производных //
- Биол. мембраны. 1995. — Т. 12, № 2. — С.157−163.
- Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985.-Т.1. — С. 348−349.
- Локализация флуоресцентного зонда 1-анилинонафтален-8-сульфоната в поверхностном монослое липопротеидов низкой плотности /
- B.Г. Омельяненко, А. К. Чураков, О.В. марценюк и др. // Биофизика. -1989. Т.34, вып.З. — С.425−429.
- Лущак В. И. Характеристика связанной с микросомами лактатдегидро-геназы из белых мышц ската // Биохимия. 1991. — Т. 56, вып. 12.1. C. 2173−2180.
- Лущак В. И. Взаимодействие лактатдегидрогеназы со структурными компонентами клетки: возможное физиологическое значение // Биохимия. 1992. — Т. 57, вып. 8. — С. 1142−1154.
- Лущак В. И. О проблеме образования комплекса гликолитических ферментов // Укр. биохимич. журн. 1994. — Т. 66, № 1. — С. 113−115.
- Лущак В. I. Утворення надмолекулярних комплекЫв як шлях регуляци активности глжолггичних фермент1 В // Укр. биохим. журн. 1996 а. -Т. 61,№ 2.-С. 20−28.
- Лущак В. I. Стабшзащя лактатдепдрогенази пол1етиленпиколем // Укр. 6noxiM. журн. 1996 б. — Т. 68, № 4. — С. 101 -104.
- Львов K.M., Овчаренко В. П., Ким Ю.А. Механизм образования парамагнитных центров в растворах белков при действии УФ-света // Биофизика. 1975. -Т.20. — С.793−796.
- Львов K.M., Львова О. Ф. Фотодеструктивные реакции в белках // Молекулярные механизмы биологического действия оптического излучения. -М.: Наука, 1988. С. 41−55.
- Львов K.M., Искаков A.A. Механизм гибели свободнорадикальных состояний в белках//Биофизика. 1993.-Т.38, вып. 1.-С.7−11.
- Лысенков Н. В., Радченко И. В., Гамалея Н. Ф. Действие лазерного излучения на лактатдегидрогеназу // Докл. АН УССР. 1978. — Т.4, № 1. -С. 60−63.
- Любарев А. Е., Курганов Б. И. Принципы пространственно-временной организации клеточного метаболизма // Усп. совр. биол. 1987. — Т. 108, вып. 1 (4).-С. 19−35.
- Мадьяров Ш. Р., Рахимов М. М. Особенности функционирования водорастворимой фосфолипазы D в различных субстратных системах // Биохимия. 1982.-Т.52, № И.-С. 1780−1788.
- Маркина В. Л., Еремин А. Н., Метелица Д. И. Оптимальный режим использования малатдегидрогеназы и лактатдегидрогеназы в условиях химической регенерации кофактора // Прикл. биохимия и микробиол. 1986. -Т. 22, вып. 5. — С. 635−641.
- Маурер Г. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1971. — 248 с.
- Медицинская энзимология / А. А. Анисимов, Н. А. Добротина, К. А. Иудина и др. Горький, 1978. — 97 с.
- Меньшиков В.В. Методы клинической биохимии гормонов и медиаторов. М.: Медицина, 1969. — 158 с.
- Меньщикова Е.Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи современной биологии. -1993. Т.113, вып.4. — С.442−455.
- Меньщикова Е.Б., Зенков Н. К. Окислительный стресс при воспалении // Успехи современной биологии. 1997. — Т.117, вып.2. — С.155 — 165.
- Методы биохимического исследования растений / Под. ред. А. И. Ермакова. Л.: Колос, 1972. — 456 с.
- Милютина Н.П., Ананян A.A., Шугалей B.C. Антирадикальный и анти-оксидантный эффект аргинина и его влияние на активность перекисного окисления липидов при гипоксии // Бюллетень эксперим. биологии и медицины. 1990. — T. 100, № 9. с. 263−265.
- Муронец В. И., Наградова Н. К. Иммобилизованные олигомерные ферменты. М.: Наука, 1984. — 208 с.
- Мушкамбаров H.H., Кузнецов C.JT. Молекулярная биология. М.: Медицинское информационное агентство, 2003. — 544 с.
- Наградова Н. К. Белок-белковые взаимодействия в функционировании НАД^-зависимых дегидрогеназ. М.: Наука, 1990. — 56 с.
- Наградова Н.К., Асриянц P.A. Взаимодействие «гидрофобной пробы» -1-анилин-8-нафталинсульфоната с глицеральдегид-3-фосфатдегидро-геназой // Доклады АН СССР. 1971. — Т.199, № 2. — С.474−477.
- Науменко Е. В., Попова Н. К. Серотонин и мелатонин в регуляции эндокринной системы. Новосибирск: Наука, 1975. — 218 с.
- Новиков Д.К., Новикова В. И. Оценка иммунного статуса. Витебск, М.: Медицина, 1996. 282 с.
- Новые аспекты закономерностей действия низкоинтенсивного облучения в малых дозах / Е. Б. Бурлакова, А. Н. Голощапов, Г. П. Жижина и др. // Радиац. биол. Радиоэкол. 1999. — Т. 39, № 1. — С. 26−34.
- О влиянии спиртов на радиационные превращения гемоглобина и сывороточного альбумина человека / 3. Шведа-Левандовска, М. Пухала, В. Лейко и др. // Радиобиология. 1980. — T. XX, вып. 5. — С. 654−658.
- О влиянии различных веществ на рентгенохемилюминесценцию растворов сывороточного альбумина и глицилтриптофана / И. И. Сапежин-ский, Н. А. Гудкова, Е. Г. Донцова и др. // Биофизика. 1980. — Т. 25, вып. 1.-С. 30−35.
- Образование комплексов лактатдегидрогеназы с белками и полиэлектролитами. Возможная физиологическая роль / Цыганков А. Ю, Мото-рин Ю. А, Добрушкин А. Е. и др. // Биохимия. 1986. — Т.51, № 4. — С.590−595.
- Остерман JI. А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. -М.: Наука, 1981.-288 с.
- Остоловский Е.М., Боцянский А.Д, Задорожный Б. А. Исследование структуры сывороточного альбумина млекопитающих методом флуоресцентных зондов // Биофизика. 1988. — Т. З, вып. 2. — С.356−357.
- Петров Р.В. иммунология. М.: Медицина, 1987.-416 с.
- Пидевич И. Н. Какова структура узнающих центров рецепторов регу-ляторных веществ аминокислотного происхождения? // Успехи совр. биологии. 1989.-Т. 108, вып. 2(5).-С. 217−234.
- Пидевич И. Н. Фармакология серотонинреактивных структур. М.: Медицина, 1977. — 280 с.
- Писарева J1.H. Действие УФ-излучения на активность препаратов №, К-АТФазы из почек морской свинки // Фотобиология животной клетки. Л.: Наука, 1979. — С. 61−63.
- Планельес X. X., Попенкова 3. А. Серотонин и его значение в инфекционной патологии. М.: Медицина, 1992. — 225 с.
- Поглазов Б.Ф. Регуляторные функции актина в клетке // Известия АН СССР. Сер. биол. 1983. — № 5. — С. 667−677.
- Поглазов Б.Ф. Организация биохимических систем // Биохимия. 1996. -Т. 61, вып. 11.-С. 1941−1947.
- Попова Н. К., Науменко Е. В, Колпаков В. Г. Серотонин и поведение. -Новосибирск: Наука, 1979. 304 с.
- Потапенко А.Я. Физико-химические механизмы псораленовой фотохимиотерапии кожных заболеваний // Материалы III съезда фотобиологов России. Воронеж, 2001. — С. 168−170.
- Поташов JI.B., Чеминава Р. В. Реинфузия облученной собственной крови хирургических больных // Вестник хирургии. 1980. — Т. 125, № 10. -С.144−146.
- Поташов JI.B., Чеминава Р. В. Ультрафиолетовое облучение собственной крови // Вестник хирургии. 1982. -Т.127, № 6. — С.130−133.
- Практикум по биохимии / Под ред. С. Е. Северина, Т. А. Соловьевой. -М.: Изд-во Моск. ун-та, 1989. 509 с.
- Пучков Е.О., Путвинский A.B., Рощупкин Д. И., Владимиров Ю. А. Влияние температуры на структурное состояние липидов в мембранах митохондрий //Биофизика. 1976. -Т.21. — С.387−388.
- Радченко И.В., Лысенков Н. В. Действие излучения различных источников света на лактатдегидрогеназу из мышечной ткани // Фотобиология животной клетки. Л.: Наука, 1979. — С. 53−55.
- Райдер К., Тейлор К. Изоферменты. М.: Мир, 1983. — 106 с.
- Регуляция активности ферментов в адсорбционных ферментных системах. III. Взаимодействие лактатдегидрогеназы из мышц свиньи с F-актином / Н. П. Сугробова, Т. Б. Еронина, H.A. Чеботарева и др. // Молек. биол.- 1983.-Т. 17, вып. 2.-С. 430−436.
- Резван С.Г. Анализ молекулярных механизмов взаимодействия синтетических гомологов ретинола с компонентами эритроцитарной мембраны и свободным гемоглобином: дисс.. канд. биол. наук. Воронеж, 1996. -240 с.
- Рецепторы клеточных мембран для лекарств и гормонов: междисциплинарный подход / Под ред. Р. У. Штрауба, Л. Болис. М.: Медицина, 1983.-368 с.
- Робинсон М.В., Топоркова А. Б., Труфакин В. А. Морфология и метаболизм лимфоцитов. Новосибирск: Наука, 1986. — 125 с.
- Ройт А. Основы иммунологии.-М.: Мир, 1991.-328 с.
- Рощупкин Д.И. Молекулярные механизм фотоповреждения биологических мембран // Фотобиология животной клетки. Л.: Наука, 1979. — С.23−34.
- Рощупкин Д.И., Артюхов В. Г. Основы фотобиофизики. Воронеж: ВГУ, 1997.-116 с.
- Рощупкин Д. И., Мурина М. А. Фотобиологические процессы в биомембранах при действии ультрафиолетового излучения на клетки, ткани и органы животных // Биофизика. 1993. — Т. 38, вып. 6. — С. 1053−1068.
- Рощупкин Д.И., Мурина М. А. Свободнорадикальное и циклооксиге-назное окисление липидов в мембранах клеток крови при УФ-облучении // Биологические мембраны. 1998. -Т.15, № 2. — С.211−226.
- Рощупкин Д.И., Потапенко А. Я. Биологическое действие ультрафиолетового и видимого излучения // Внешняя среда и развивающийся организм. М.: Наука, 1977. — С.53−90.
- Рубин А.Б. Биофизика: В 2-х кн. Кн.2: Биофизика клеточных процессов. М.: Высш. шк., 1987. — 303 с.
- Рыбасенко В. Д., Рыбасенко И. Д. Элементарные функции: формулы, таблицы, графики. М.: Наука, 1987. — 416 с.
- Рэнби Б., Рабек Я. Фотодеструкция, фотоокисление, фотостабилизация полимеров. М.: Мир, 1978. — 676 с.
- Рязанов А. Г., Спирин А. С. Организация ферментов на внутриклеточных структурах: эстафета у поверхности // Биохимия. 1989. — Т. 54, вып. 5.-С. 709−715.
- Сапежинский И. И. Биополимеры: кинетика радиационных и фотохимических превращений. М.: Наука, 1988.-216 с.
- Сапежинский И.И. О фотоокислении белков // Фотобиология животной клетки. Л.: Наука, 1979. — С. 17−23.
- Сапежинский И.И., Донцова Е. Г., Силаев Ю. В. о модифицирующем влиянии спиртов на радиационные превращения сывороточного альбумина // Радиобиология. 1984. — Т. 24, вып. 1. — С. 79−81.
- Свободные радикалы в биологии / Под ред. У. Прайора. М.: Мир, 1979. В 2-х т.
- Сергиенко Н. Г., Грищенко В. И., Логинова Г. А. Биогенные моноамины и возбудимость головного мозга. Киев: Наукова думка, 1992. — 218 с.
- Силаев М. И. Новая кинетическая модель радикально-цепного процесса окисления с конкурентными реакциями: кислород как аутоингибитор // Биофизика. 2001. — Т. 46, вып. 2. — С.203−209.
- Сирота Т. В. Новый подход в исследовании процесса аутоокисления адреналина и использовании его для измерения активности супероксид-дисмутазы // Вопр. мед. химии. 1999. — Т. 45, № 3. — С. 263−272.
- Скулачев В.П. Феноптоз: запрограммированная смерть организма // Биохимия. 1999. — Т.64, вып. 12. — С. 1679−1688.
- Смит А. Прикладная ИК-спектроскопия. М.: Мир, 1982. — 328 с.
- Смит К., Хэнеуолт Ф. Молекулярная фотобиология. М.: Мир, 1972. -272 с.
- Современные методы в биохимии / Под ред. В. И. Ореховича М.: Медицина, 1968. — 372 с.
- Спасов А. А., Черников М. В. Гистамин: рецепторы и гистаминэргиче-ские вещества // Химико-фармацевтический журн. 2000. — Т. 34, № 8. -С. 3−15.
- Сшченков О. В., Багнюкова Т. В., Лущак В. I. Властивости вшьних тазв’заних глколггичних ферментов мозку скорпени. II. Лактатдепдрогеназа // Укр. биохим. журн. 1996. — Т. 68, № 1. — С. 47−52.
- Стальная И.Д., Гаришвили Т. Г. Метод определения малонового диаль-дегида с помощью 2-тиобарбитуровой кислоты / Современные методы в биологии / Под ред. В. Н. Ореховича. М.: Медицина, 1977. — С. 63−68.
- Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функции белков. -М.: Высшая школа, 1996.-335 с.
- Сторожок С.А., Санников А. Г., Захаров Ю. М. Молекулярная структура мембраны эритроцитов и их механические свойства. Тюмень: Изд-во Тюменского гос. ун-та, 1997. — 140 с.
- Странадко Е.Ф. Состояние проблемы клинической фотодинамической терапии в России // Материалы III съезда фотобиологов России. Воронеж, 2001. — С.210−212.
- Странадко Е.Ф., Рябов М. В., Волкова H.H. Особенности фотобиологического действия различных фотосенсибилизаторов в клиническом применении // Материалы III съезда фотобиологов России. Воронеж, 2001. -С. 168−170.
- Сузи Г. Инфракрасные спектры биологических молекул и модельных соединений // Структура и стабильность биологических макромолекул. -М.: Мир, 1973.-С. 481−578.
- Теория и практика иммуноферментного анализа / Под ред. В. А. Егорова.-М.: Высшая школа, 1991.-288 с.
- Теренин А.Н. Фотоника молекул красителей. Л.: Наука, 1967. — 614 с.
- Терещенкова Ю. А., Бурлакова Е. Б. Изменение кинетических свойств альдолазы и лактатдегидрогеназы цитоплазмы мозга мышей после хронического у-облучения в малых дозах // Радиационная биология. Радиоэкология. 1997. — Т. 37, вып. 1. — С. 3−12.
- Тривен М. Иммобилизованные ферменты. М.: Мир, 1983. — 213 с.
- Труфакин В.А. Иммуноморфологичеекие аспекты аутоиммунных процессов. Новосибирск: Наука, 1983. — 178 с.
- Туркова Я. Аффинная хроматография. М.: Мир, 1980. — 471 с.
- Тушение карнозином и анзерином в водных растворах / С. Ю. Егоров, Е. Г. Курелла, А. А. Болдырев и др. // Биоорганич. химия. 1992. -Т. 18, № 1.-С. 142−144.
- Уилкинсон Дж. Изоферменты. М.: Мир, 1968. — 223 с.
- Уильяме Б., Уилсон К. Методы практической биохимии. М.: Мир, 1978.-274 с.
- Ультраструктурные изменения эритроцитов, облученных ультрафиолетовым светом / Н. Р. Палеев, В. JI. Черняков, А. К. Бойков и др. // Бюллетень эксперимент, медицины и биологии. 1990. — № 1. — С. 69−72.
- Умецкая В.Н., Трубина E.JL, Артамонова О. М. Исследование влияния межмолекулярной водородной связи на спектры флуоресценции трехком-понентных растворов индола // Журн. прикл. спектроскопии. 1984. -Т. 40, № 2.-С. 222−225.
- Фершт 3. Структура и механизм действия ферментов. М.: Мир, 1980. -432 с.
- Физиология и биохимия биогенных аминов / Под ред. В. В. Меньшикова. М.: Наука, 1969. — 326 с.
- Фшенко A.M., Зима B.JI., Богач П. Г. Дослщження взаемоди м! ж спиртами (одно- та богатоатомними) i бшками у водних розчинах // Укр. бюхим. журн. 1976. — Т. 48, № 1. — С. 89−95.
- Финкелыитейн Б.Б., Зверькова Ф. А., Попов Ю. В. Опыт применения ау-тотрансфузии УФ-облученной крови в детской дерматологии // Механизмы влияния облученной ультрафиолетовыми лучами крови на организм человека и животных Л.: Наука, 1986. — С. 122−132.
- Фотобиология и мембранная биофизика / Под ред. И. Д. Волотовского. Мн.: Технопринт, 1999. — 352 с.
- Фотопротекторные и антиоксидантные свойства гистаминсодержащих пептидомиметиков в реакции фотосенсибилизированного окисления гли-цилтриптофана / М. А. Бабижаев, Е. Л. Лозовская, Е. Н. Макареева и др. // Биохимия. 1998. — Т. 63, вып. 5. — С. 620−626.
- Фрайфельдер Д. Физическая химия. М.: Мир, 1980. — 584 с.
- Фридович И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода // Свободные радикалы в биологии / Под ред. У. Прайора. М.: Мир, 1979.-T. 1.-С. 272−314.
- Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы. М.: Мир, 1986. — 374 с.
- Фримель X., Брок Й. Основы иммунологии. М.: Мир, 1986. — 254 с.
- Фут X. Фотосенсибилизированное окисление и синглетный кислород. Биологические следствия // Свободные радикалы в биологии / Под ред. У. Прайора. М.: Мир, 1979. — Т. 2. — С. 96−151.
- Фролов 10. Г., Белик В. В. Физическая химия. М.: Химия, 1993. -464 с.
- Хаитов P.M., Игнатьева Г. А., Сидорович И. Г. Иммунология. М.: Медицина, 2000. — 432 с.
- Холмогоров В.Е. Фотоиндуцированные парамагнитные центры в крови человека // Биофизика. 1994. — Т.39, вып.5. — С.888−893.
- Холмогоров В. Е. Крыленков В.А., Османов М. А. Первичные фотопроцессы в крови и ее компонентах при действии оптического излучения // Молекулярные механизмы биологического действия УФ-излучения. М.: Наука, 1988. — С.164−177.
- Хроматография на бумаге / Под ред. И. И. Хайса и К. Мацека. М.: Изд-во иностр. лит., 1962. — 851 с.
- Чегер С.И. Транспортная функция сывороточного альбумина. Бухарест: Изд-во Акад. соц. респ. Румынии, 1975. 184 с.
- Черницкий Е.А., Воробей A.B. Структура и функции эритроцитарных мембран. Минск: наука и техника, 1981. — 216 с.
- Черницкий Е.А., Воробей A.B. Фотосенсибилизированное повреждение биологических мембран // Молекулярные механизмы биологического действия УФ-излучения. М.: Наука, 1988. — С.102−111.
- Чибисов А.К., Карякин A.B. Элементарные фотопроцессы в окислительно-восстановительных превращениях красителей // Молекулярная фотоника. М.: Наука, 1970. — С.231−244.
- Чиргадзе Ю. Н. Инфракрасная спектроскопия // Физические методы исследования белков и нуклеиновых кислот / Под ред. Ю. С. Лазуркина. -М.: Наука, 1967.-С. 132−148.
- Чумаков В. Н., Осинская О. П. Количественный метод определения активности цинк-, медьзависимой супероксиддисмутазы в биологическом материале // Вопр. мед. химии. 1977. — Т. 23, № 6. — С. 712−721.
- Шаповал Г. С., Громовая В. Ф. Механизмы антиоксидантной защиты организма при действии активных форм кислорода // Укр. 6ioxiM. журн. -2003. Т.75, № 2. — С.5−13.
- Шаршунова М. Тонкослойная хроматография в фармации и клинической биохимии. М.: Мир. — Т.2. — 1980. — 346 с.
- Щербатова Н. А., Наградова Н. К., Муронец В. И. Влияние мембран эритроцитов и тубулина на активность НАД-зависимых дегидрогеназ // Биохимия. 1996.-Т. 61, вып. 8.-С. 1512−1525.
- Шинкаренко Н.В., Алесковский В. Б. Синглетный кислород, методы получения и обнаружения // Успехи химии. 1981. — T. L, вып. 3. — С.406−428.
- Шляпинтох В.Я. Фотохимические превращения и стабилизация полимеров. М.: Химия, 1979. 344 с.
- Шляпинтох В.Я., Иванов В. Б. Тушение синглетного кислорода // Успехи химии. 1976. — Т. XLV, вып. 2. — С. 202 -223.
- Шпицберг B. JL, Горюнов А. И. Аллостерические свойства изофермента лактатдегидрогеназы из мышц свиньи // ДАН СССР. 1969. — Т. 189, № 5. -С. 1132−1134.
- Электронномикроскопическое изучение взаимодействия F-актина с мышечной (М4) лактатдегидрогеназой / Е. И. Щорс, В. Л. Цупрун, Б. И. Курганов и др. // Докл. АН СССР. 1991. — Т. 320, № 5. — С. 12 731 275.
- Элиминирование ациламидов при радиационно-инициированной сво-боднорадикальной фрагментации сфингомиелина / А. А. Ахрем, И.П. Еди-мичева, А. А. Зайцев и др // Доклады АН СССР. 1991. — Т.316, № 4. -С.919−921.
- Юинг Г. Инструментальные методы химического анализа. М.: Мир, 1989.-608 с.
- Языкова М. Ю., Муронец В. И. Совместная иммобилизация лактатдегидрогеназы и низкомолекулярных тиолов на сефарозе // Прикл. биохимия и микробиол. 2001. — Т. 37, № 2.-С. 197−201.
- Яковлев В.А. Кинетика ферментативного катализа. М.: Наука, 1965. -247 с.
- Ярилин А.А. Радиация и иммунитет. Вмешательство ионизирующих излучений в ключевые иммунные процессы // Радиац. биол. Радиокол. -1999. Т. 39, № 1.-С. 181−189.
- A comparison of scavenging abilities of antioxidants against hydroxyl radical formation in presence of ferric ions and hydrogen peroxide / H. Iwahashi,
- H. Morishita, T. Ishii et al. // J. Biochem. 1989. — V. 105, № 3. — P. 429−434.
- Assotiation of integrated metabolic pathways with membranes. I. Glycolytic enzymes of the red blood corpuscle and yeast / D.E. Green, E. Murer, H.O. Hultin et al. Arch. Biochem. Biophys. 1965. — V. 112. — P. 635−647.
- Augenstein L., Riley P. The inactivation of enzymes by ultraviolet light. IV. The nature and involvement of cystine disruption // Photochem. and Photobiol. 1964. — V.3. — P.353−365.
- A convenient method for the estimation of Sepharose-bound protein / T. O. Golovina, T. V. Cherednikova, A. T. Mevkh et al. // Anal. Biochem. -1977. V. 83, № 2. — P. 778−781.
- Alonzo-Llamazares A. M., Arriaga D. de, Soler J. Oxidative modification of lactate dehydrogenase by a nonenzymatic metal ion-catalyzed oxidation system // Biochem. Int. 1992. — V. 27, № 5. — P. 879−889.
- Anchordoquy T. S., Carpenter J. F. Polymers protect lactate dehydrogenase during freezing-drying by inhibiting dissociation in frozen state // Arch. Biochem. and Biophys. 1996. — V. 332, № 2. — P. 231−238.
- Arnold H., Pette D. Binding of glycolytic enzymes to structure proteins of the muscle//Eur. J. Biochem. 1968.-V. 6, № 2.-P. 163−171.
- Ashmarina L. I., Muronetz V. I., Nagradova N. K. Lactate dehydrogenase can function in a monomelic form. The principles of an active subunit preparation // Biochim. Int. 1981. -V. 3, № 4. p. 415−423.
- A simple HPGL-chromatography technique for dopamine oxidation products determination / M. B. Mattammal, R. Strong, E. White et al. // J. Chromatogr. -Pt. B.: Biomed. Appl. 1994. — V. 658, № 1. — P. 21−30.
- Asryants R. A., Duzhenkova J. V., Nagradova N. K. Determination of Sepharose-bound protein with coomasie brilliant blue G-250 // Anal. Biochem.- 1985. V. 151, № 2. — P. 571−574.
- Baker E.N., Hubbard R.E. Hydrogen bonding in globular proteins // Progr. Biophys. and Mol. Biol. 1984. — V. 44. — P. 79−179.
- Barnes S.J., Weitzman P.D.J. Organization of citric acid cycle enzymes into a multienzyme cluster // FEBS Letters. 1986. — V. 201, № 2. — P. 267−270.
- Batke J. Remarks on the supramolecular organization of the glykolytic system in vivo//FEBS Lett. 1989.-V. 251, № 1−2.-P. 13−16.
- Beekmans S., Kanarek L. Clustering of sequential enzymes in the glycolytic and the citric acid cycle pathways // J. Cell. Biochem. 1989. — Suppl. 13 E. -P. 266.
- Bhattacharyya B., Wolff J. The interaction of l-anilino-8-naphtalene sulfonate with tubulin: A site independent of the colchicine-binding site // Arch. Biochem. and Biophys. 1975. — V. 167, № 1. — P. 264−269.
- Ben-Shachar D., Youdim M. B. H. On the mechanism of catecholamine-mediated brain neurons destruction // J. Neural Transmission. 1990. — V. 29, № 2.-P. 251−258.
- Bergmeyer H. Methods of enzymatic analysis. New York-London, 1965. -300 p.
- Biewenga J. Purification of lactate dehydrogenase-immunoglobulin A (LDH-IgA) complexes from human serum // Chromatogr. synth. and Biol. Po-lym. Chichecter, 1978. — V. 2. — P. 282−287.
- Bronstein W. W., Knull H. R. Interaction of muscle glycolytic enzymes with thin filament proteins // Canad. J. Biochem. 1981. — V. 59, № 7. — P. 494−499.
- Calpain expression in lymphoid cells. Increased mRNA and protein levels after cell activation / R. Deshpande, J. Goust, A. Chakrabarti et al. // J. Biol. Chem. 1995. — V.270. — P. 2497−2505.
- Campbell K., Cambier J. B lymphocyte antigen receptors (mlg) are non-covalently associated with a disulfide linked, inducibly phosphorylated glycoprotein complex // The EMBO Journal. 1990. — V. 9. — P. 441−448.
- Carbonic anhydrase activators: X-ray crystallographic and spectroscopic investigations for the interaction of isozymes I and II with histamine / F. Briganti, S. Mangani, P. Orioli et al. // Biochemistry. 1997. — V. 36, № 34. — P. 1 038 410 392.
- Cell mediated cytotoxicity against U937 cells by human monocytes and macrophages in a modified colorimetric MTT-assay / A.A. Loosdrecht, E. Nen-nie, G.J. Ossenkoppelete et al. //J. Immun. Methods. 1991. — .141. -P. 15−22.
- Chan W. W.-C., Mosbach K. Effects of subunit interactions of the activity of lactate dehydrogenase studied in immobilized enzyme systems // Biochemistry. 1976. -V. 15, № 19.-P. 4215−4222.
- Chemiluminescence determination of hydroperoxides following radiolysis and photolysis of free amino acids / S. Robinson, R. Bevan, J. Lunec et al. // FEBS Lett. 1998. — V. 430, № 3. — P. 297−300.
- Cherednikova T. V., Muronetz V. I., Nagradova N. K. Study of subunit interactions in immobilized D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Bio-chim. et Biophys. acta. 1980. — V. 613, № 2. — P. 292−308.
- Cho I.C., Swaisgood H. E. The reactivation of an unfolded subunit enzyme covalently linked to a solid surface // Biochim. et Biophys. acta. 1972. -V. 258, № 2. -P. 675−679.
- Chock P. B., Gutfreund H. Reexamination of the kinetics of the transfer of NADH between its complexes with glycerol-3-phosphate dehydrogenase and with lactate dehydrogenase // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1988. — V. 85, № 23.-P. 8870−8874.
- Clarke A. R., Wilks H. M., Holbrook J. J. The role of an aspartate-histidine pair in the active site of lactate dehydrogenase // Protein Eng. 1987. — V. 1, № 3.-P. 235.
- Clarke P. M., Masters C. J. Multienzyme aggregates: new evidence for anassociation of glycolytic components // Biochem. et Biophys. acta. 1973. -V. 327, № l.-P. 223−226.
- Clarke P. M., Masters C. J. On the assosiation of glycolytic enzymes with structural proteins of skeletal muscle // Biochem. et Biophys. acta. 1975. -V. 381, № l.-P. 37−46.
- Classical roman spectroscopic studies of NADH and NAD+ bound to lactate dehydrogenase by difference techniques / D. Hua, Z. Jie, D. Sloan et al. // Biochemistry. 1989. — V. 28, № 4. — P. 1525−1533.
- Clausen J. Lactate dehydrogenase isoenzymes of human semen // Biochem. J. 1965.- V. 97, № 2.-P. 513.
- Cohen N.S., Cheung C.-W., Raijman L. Chanelling of extramitochondrial ornithine to matrix ornithine transcarbamylase // J. Biol. Chem. 1987. -V. 262,№ l.-P. 205−208.
- Coupling of enzymes to polyacrylonitrile / P. A. Biondi, M. Pace, O. Brenne et al. // Europ. J. Biochem. 1976.-V. 61, № 1.-P. 171−174.
- Crystalline ternary complexes of lactate dehydrogenase / R. Leberman, J.E. Smiley, D.J. Rossmann et al. // J. Molec. Biol. 1969. — V. 46, № 1. -P.217−219.
- Czapski G. On the use of OH' scavengers in biological systems // Israel J. Chem. 1984. — V. 24, № 1. — P. 29−34.
- Dabrowska A., Terlecki G., Gutowicz J. Interaction of bovine skeletal muscle lactate dehydrogenase with liposomes. Comparison with the data for the heart enzyme // Biochim. et Biophys. acta. 1989. — V. 980, № 3. — P. 357−360.
- Daka N. J., Laidler K. J. Flow kinetics of lactate dehydrogenase chemically attached to nylon tubing // Canad. J. Biochem. 1978. — V. 56, № 8. — P. 774 779.
- David G. S., Chino T. H., Reisfeld R. A. Binding of proteins to CNBr-activated sepharose 4B // FEBS Lett. 1974. — V. 43, № 3. — P. 264−266.
- Demchenko A. P., Kamenchuk O. I., Saburova E. A. The influence of solvent dynamics on lactate dehydrogenase kinetics // Chem. Phys. Enzyme Catal.
- Conf.-Tallin, 1987.-P. 76.
- Demchenko A. P., Rusyn O. I., Saburova E. A. Kinetics of the lactate dehydrogenase reaction in high-viscosity media // Biochim. et Biophys. acta. 1989. -V. 998, № 2.-P. 196−203.
- Direct transfer of NADH between a-glycerol phosphate dehydrogenase and lactate dehydrogenase: fact or misinterpretation? / D. K. Srivastava, P. Smolen, G. F. Betts et al. // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1989. — V. 86, № 17. P. 6464−6468.
- Dornand J., Mousseron-Canet M., Vial-Reveillon F. Etude par fluorescence de la complexation du TNS avec la 17p hydroxysteroide dehydrogenase placentaire //Biochimie. 1973.- V. 55, № 8.-P. 851−857.
- Edward P.-R., Ronald P. M. Characterization of the structure and reactions of free radicals from serotonin and related indoles // J. Biol. Chem. 1981. -V. 256, № 5. — P. 2427−2432.
- Effects of immobilization on the kinetic constants of lactate dehydrogenase from pig muscle / P. A. Bloxham, N. D. Danielson, F. G. Gerberich et al. // Abstr. Pap. Pittsburg Conf. Anal. Chem. and Appl. Spectrosc. Pittsburg, 1980. -P. 257.
- Effect of ceruloplasmin on 6-hydroxydopamine oxidation / R. Medda, L. Calabrese, G. Musci et al. // Biochem. and Mol. Biol. Int. 1996. — V. 38, № 4.-P. 721−728.
- Ehmann I.D., Hultin H.O. Substrate inhibition of soluble and bound lactate dehydrogenase (isoenzyme 5) // Arch. Biochem. Biophys. 1973. — V. 154. -P. 471−475.
- Enchancement by catechols of hydroxyl radical formation in the presence of ferric ions and hydrogen peroxide / H. Iwahashi, H. Morishita, T. Ishii et al. // J. Biochem. 1989. — V. 105, № 3. — P. 434−445.
- Enzyme inactivation with ultraviolet laser energy / M. W. Berns, S. Matsui, R. S. Olson et al. // Science. 1970. -V. 169, № 3951. — P. 1215−1217.
- Eventoff W., Hacker M. R., Rossmann M. G. A low-resolution crystallographie study of porcine heart lactate dehydrogenase // J. Mol. Biol. 1975. -V. 98, № p. 249−258.
- Eventoff W., Rossmann M. G. The structure of dehydrogenases // Trends Biochem. Sci. 1976. — V. l, № 10. — P.227−230.
- Evidence for the generation of singlet molecular oxygen during dopa and dopamine peroxidation / I. Kruk, K. Lichszteid, T. Michalska et al. // Z. Naturforsch. C. 1989 a. — V. 44, № i2. p. 39−44.
- Friedrich P., Hajdu S. The structure, mechanism, control and organization of glycolytic enzymes in regulation their function in muscle // Biochem. Soc. Trans.- 1987.-V. 15, № 5.-P. 973−977.
- Gebicka L., Gebicki J. L. Modification of horseradish peroxidase induced by hydroxyl radicals. The influence of oxygen // Biochimie. 1996. — V. 78, № 1. -P. 62−65.
- Gerstein M., Chothia C. Analysis of protein loop closure. Two types of hinges produce one motion in lactate dehydrogenase // J. Mol. Biol. 1991. — V. 22, № 4.-P. 133−149.
- Gilican components in the glicoinositol phospholipid anchor of human ery-trocyte acetylcolinesterase: Novel fragments produced by frufruoroacetic acid // M.A. Poeg, P.R. Mumphrey, S.M. Yand et al. // J. Biol. Chem. 1992. -V. 267, № 26.-P. 18 573−18 580.
- Golovina T. O., Muronetz V. I., Nagradova N. K. Half-of-the-sites reactivity of rat skeletal muscle D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Bio-chim. et biophys. acta. 1978. — V. 524, № 1. — P. 15−25.
- Gottschalk N., Jaenicke R. Chemically crosslinked lactate dehydrogenase: stability and reconstitution after glutaraldehyde fixation // Biotechnol. and
- Appl. Biochem. 1987. — V. 9, № 5. — P. 389−400.
- G-protein-linked receptors: functional domains. Determinants of ligand binding at the D2 dopamine receptor / J. Naylor, R. Woodward, S. Daniell et al. // Biochem. Soc. Trans. 1995. — V. 23, № 1. — P. 87−90.
- Grau U. M., Trommer W. E., Rossmann M. G. Structure of the active ternary complex of pig heart lactate dehydrogenase with S-lac-NAD at 2.7 A resolution // J. Mol. Biol. 1981. -V. 151, № 2. — P. 289−307.
- Grossweiner L. I., Kaluscar A.G., Baugher J.F. Flash photolysis of enzymes // Intern. J. Radiat. Biol. 1976. — V.29. — P. l-16.
- Grossweiner L.I., Usui Y. Flash photolysis and inactivation of aqueous ly-sozyme // Photochem. and Photobiol. 1971. — V. 13. — P. 195−214.
- Harris S. J., Winzor D. J. Equilibrium partition studies of the myofibrillar interactions of glycolytic enzymes // Arch. Biochem. and Biophys. 1989. -V. 275, № l.-P. 185−191.
- Heil J. A., Lebherz H. G. «Hybridization» between aldolase subunits derived from mammalian and plant origin // J. Biol. Chem. 1978. — V. 253, № 18. -P. 6599−6605.
- Hirano T., Matsuraki H., Sekine T. Identification of an extra lactate dehydrogenase band in human erythrocytes // Clin. Chim. acta. 1989. — V. 180, № l.-P. 59−64.
- Hirway S.C., Hultin H.O. A model system for studying chicken lactate dehydrogenase^ in the particulate phase // J. Food Sci. 1977. — V. 42. — P. l 1 641 167.
- Immobilized enzymes: The catalytic properties of lactate dehydrogenase co-valently attached to glass beads / J. E. Dixon, F. E. Stolzenbach, J. A. Berenson et al. // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1973. — V. 52, № 3. — P. 905 912.
- Inactivation of lactate dehydrogenase by UV radiation in the 300 nm wavelength region / Chen En-Ping, P.G. Soderberg, A.D. Mc Kerell et al. // Radiat. and Enwiron. Biophys. 1989. — V. 28, № 3. p. l85−191.
- W. Lohmann, A. J. Moss, W. B. Garland et al. // Experientia. 1966. — V. 22, № 8.-P. 514−515.
- Ingelman-Sundberg M., Hagbjork A.-L. On the significance of the cytochrome P-450-dependent hydroxyl radical-mediated oxygenation mechanism // Xenobiotica. 1982. — V. 12, № 11. — P. 673−686.
- Jamamoto I., Ohmori H. Degradation of histamine in presence of ascorbiciacid and Cu ion, involvement of hydrogen peroxide // J. Pharm. Dyn. 1981.• V. 4,№ l.-P. 15−19.
- Jamme J. Modulation of mouse cerebral Na, K-ATPase activity by oxygen radicals // Neuro-Report. 1995. — V.7, № 1. — P. 333−337.
- Johannsson A. The effects of bilayer thickness on the activity of (Na++K+)-ATPase // Biochim. et Biophys. acta. 1981. — V. 641, № 2. — P. 416−421.
- Kalyanaraman B., Premovic P. J., Sealy R. C. Semiquinone anione radicals from addition of amino acids, peptides, and proteins to quinines derived fromitoxidation of catechols and catecholamines. An ESR spin stabilization study // J.
- Biol. Chem. 1987. — V. 262, № 23. — P. 11 080−11 087.
- Kichter H. W., Waddell W. H. Chemical reaction rates of catecholamines with hydroxyl radicals // J. Amer. Chem. Soc. 1983. — V. 105, № 11.• P. 5434−5440.
- Klegeris A., Korkina L. G., Greenfield S. A. Parametabolic reactions of dopamine: iron ions and reactive oxygen species involved // Free Radic. Biol, and Med. 1995. — V. 18, № 2. — P. 215−222.
- Knull H. R. Compartmentalization of glycolytic enzymes in the brain and assosiation with cytoskeletal proteins actin and tubulin // Structural and organizational aspects of metabolic regulation. N. Y.: Alan R. Liss., 1990. — P. 215
- Koch R., Stahler F. Untersuchungen uber einen biologischen strahlenschutz. IL. Mitteilung: die Wirkung chemischer strahlenscgutztoffe bei in-vitro bestrahlung von riderserumalbuminlosungen // Strahlentherapie. 1963. -Bd. 121, № l.-S. 129−140.
- Kohn J., Wilchek M. A new approach (cyanotransfer) for cyanogen bromide activation on sepharose at neutral pH, which yields activated resins, free of interfering nitrogen derivatives // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982. -V. 107, № 3. — P.878−884.
- Komplexbildung von Dehydrogenasen mit Coenzymanalogen und Coen-zymbruchstuken / D. Scherr, R. Jeck, J. Berhauser et al. // Z. Naturforsch. -1973. V. 28, № 5−6. — P. 247−254.
- Kopoldova J., Vlasakova V. Radiolysis of aqueous and aqueous-ethanolic solutions of histamine // J. of labelled compounds and radiopharmaceuticals. -1984. V. XXI, № 7. — P. 679−688.
- Kovalenko G. A., Shitova N. B., Sokolovskii V. D. Immobilization of oxy-doreductases on inorganic supports based on alumina. Immobilization of lactate dehydrogenase on alumina // Biotechnol. and Bioeng. 1971. — V. 23, № 8. -P. 1721−1734.
- Kraljic I., Mihsni S. El. A new method for the detection of singlet oxygen in aqueous solutions // Int. Conf. Singlet Oxygen and Relat. Species Chem. and Biol. Pinawa, 1977. Abstrs. S.I., s.a., K/l 1.
- Kraljic I., Sharpatyi V.A. Determination of singlet oxygen rate constantsin aqueous solutions // Int. Conf. Singlet Oxygen and Relat. Species Chem. and Biol. Pinawa, 1977. Abstrs. S.I., s.a., K/12.
- Kurganov B.I., Klinov S.V., Sugrobova N.P. regulation of enzyme activity in adsorptive enzyme sustems // In: Symp. Biol. Hung. V. 21. — P. 81−106.
- Lactate dehydrogenase / J. J. Holbrook, A. Liljas, S. S. Steindel et al. // The enzymes. 1975. — V. XI. — P. 191−292.
- Lactate dehydrogenase-induced conformational changes of F-actin in my-osin-free ghost single fibres / V. P. Kirillina, V. I. Stabrovskaya, Yu. S. Bo-rovikov et al. // Gen. Physiol, and Biophys. 1989. — V. 8, № 15. — P. 435−446.
- LaReau R. D., Anderson V. E. An inquiry into the sourse of stereospecificity of lactate dehydrogenase using substrate analogues and molecular modeling // Biochemistry. 1992. — V. 31, № 17. — P. 4174−4180.
- LaReau R. D., Anderson V. E. Lactate dehydrogenase displays absolute stereospecificity in the transfer of the prochiral hydrogen of NADH // J. Biol. Chem. 1989. — V. 264, № 26. — P. 15 338−15 343.
- Lee S.-L., Wang W.-W., Fanburg B. L. Superoxide as an intermediate signal for serotonin-induced mitogenesis // Free Radic. Biol, and Med. 1998. -V. 24, № 5.-P. 855−858.
- Levi A. S. On the properties of matrix bound lactate dehydrogenase // FEBS Lett. 1975. — V. 52, № 2. — P. 278−280.
- Ligand binding to the serotonin 5HT3 receptor studied with a novel fluorescent ligand / A.-P. Tairi, K. Hovius, H. Pick et al. // Biochemistry. 1998. -V. 37, № 45.-P. 15 850−15 864.
- Lluis C. Lactate dehydrogenase associated with the mitochondrial fraction and with a mitochondrial inhibitor. I. Enzyme binding to the mitochondrial fraction // Int. J. Biochem. 1984. — V. 16, № 9. — P. 997−1004.
- Lluis C. Lactate dehydrogenase binding to the mitochondrial fraction and to a mitochondrial inhibitor as a function of the isoenzymatic composition// Int. J. Biochem. 1985.-V. 17, № 11.-P. 1219−1226.
- Lowe C. R., Pearson J. C. Affinity chromatography on immobilized dyes //
- Methods in enzymology / Ed. by S. P. Sidney, N. O. Kaplan N. Y.: Academic press, 1984. — V. 104: Enzyme purification and related techniques (Part C). -P. 97−113.
- Low-frequency infrared bands and chain conformation of polypeptides / J. Masuda, K. Fukushima, T. Fujii et al. // Biopolymers. 1969. — V. 8, № 1. -P. 91−99.
- Matheson I. B. C., Lee J. Chemical reaction rates of amino acids with singlet oxygen // Photochem. and Photobiol. 1979. — V. 29, № 5. — P. 879−881.
- Me Laren A.D., Hidalgo-Salvatiera O. Quantum yields for enzyme inactiva-tion and the amino acid composition of proteins // Photochem. and Photobiol. -1964. -V. 3. P. 349−362.
- Mc Laren A.D., Shugar D. Photochemistry of proteins and nucleic acids. Oxford: Pergamon press, 1964. 291 p.
- Melnick R.L., Hultin H.O. Studies on the nature of the subcellular localization of lactate dehydrogenase and glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in chicken skeletal muscle // J. Cell. Physiol. 1973. — V. 81. — P. 139−148.
- Membranes plasmiques vegetales. Etude par fluorescence / J.-L. Olive, J.-C. Bonnafous, J.-C. Mani et al. // Biochimie. 1973. — V. 55, № 8. — P. 993 996.
- Midden W. R., Dahl T. A. Biological inactivation by singlet oxygen: distinguishing 02 ('Ag) and ('Eg"1″) // Biochim. et Biophys. acta. 1992. — V. 1117, № 2.-P. 216−222.
- Molecular dynamics of dopamine at D2 receptor / S. G. Dahl, D. Edvardsen, I. Sylte et al. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1991. — V. 88, № 18. — P. 81 118 115.
- Mora S., ElOdi P. Investigation of the near and far ultraviolet denaturation difference spectra of dehydrogenases // Europ. J. Biochem. -1968. V. 5, № 4. — P.574−582.
- Mowbray J., Moses V. The tentative identification in Escherichia coli of a multienzyme complex with glycolytic activity // Eur. J. Biochem. 1976.1. V. 66. P.25−36.
- Musick W., Donald L., Rossmann M. G. The structure of mouse testicular lactate dehydrogenase isoenzyme C4 at 2.9 A resolution // J. Biol. Chem.1979. V. 254, № 16. — P. 7611−7620.
- Muller J., Pfleiderer G. Factors affecting the activity of immobilized enzymes. 1. Diffusional limitation // Hoppe-Seylers' Ztschr. Physiol. Chem.1980. V. 361, № 5. — P. 675−680.
- Neilands J. The purity of crystalline lactic dehydrogenase // Science. 1952. -V. 115, № 2980.-P. 143.
- Nilsson R., Merkel P.B., Kearns D.R. Unambiguons evidence for the participation of singlet oxygen ^Ag) in photodynamic oxidation of aminoacids // Photochem. and Photobiol. 1972. — V. 16. — P. 117−124.
- Nitisewojo P., Hultin H.O. A comparison of some kinetic properties of soluble and bound lactate dehydrogenase isoenzymes at different temperatures // Eur. J. Biochem. 1976. — V. 67, № 1. — P. 87−94.
- Noesel A., Lankester A., Lier R. Dual antigen recognition by B cell // Immunology Today. 1993. — V. 14. — P. 8−12.
- Nonenzymatic oxidation of catecholamines / A. Napolitano, O. Crescenzi, A. Pezzella et al. // J. Med. Chem. 1995. — V. 38, № 5. — P. 917−922.
- Ohlsson J., Nordstrom B., Branden C.-J. Structural and functional similarities within coenzyme binding domains of dehydrogenase // J. Molec. Biol. -1974.-V.89.-P. 339.
- Ovadi J. Old pathway-new concept: control of glycolysis by metabolite-modulated dynamic enzyme associations // Trends. Biochem. Sei. 1988. -V.13, № 12.-P. 486−490.
- Parker D. M., Holbrook J. J. An oil-water mechanism for the activation of coenzyme in the a-hydroxyacid dehydrogenases // Pyridine nucleotide-dependent dehydrogenases / Ed. by H. Sund. N. Y.: Walter de Gruyter, 1977. -P. 485−501.
- Peters G., Rodgers M.A.G. Single-electron transfer from NADH analogues to singlet oxygen // Biochim. et biophys. acta. 1981. — V. 637. — P. 43−52.
- Pettit S., Nealon D. A., Henderson A. R. A rapid and simple procedure for the preparation of human lactate dehydrogenase from erythrocytes using an ionexchange mini-column // Clin. chim. acta. 1980. — V. 100, № 1. — P. 520−526.
- Physico chemical modeling the role of free radicals in photodynamic therapy / A. Nemeth, J. Jakus, T. Kriska et al. // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1999. — V. 255, № 2. — P. 360−366.
- Popov I., Levin G. Photochemiluminescent detection of antiradical activity // Luminescence. 1999. — V. 14, № 3. — P. 169−174.
- Protein measurement with the Folin phenol reagent / O. M. Lowry, N. I. Rosebrongh, A. I. Farr et al. // J. Biol. Chem. 1951. — V. 193, № 1−2. -P. 265−275.
- Proteolytic dimers of porcine muscle lactate dehydrogenase: characterization, folding, and reconstitution of the truncated and nicked polypeptide chain / U. Opitz, R. Rudolf, R. Jaenicke et al. // Biochemistry. 1987. — V. 26, № 5. -P. 1399−1406.
- Pulse radiolysis of lactate dehydrogenase / J. D. Buchanan, D. A. Armstrong, C. L. Grinstock et al. // Int. J. Radiat. Biol. 1977. — V. 32, № 3. — P. 247−257.
- Rabinowitz J., Beeson C., Lyons D. Kinetic discrimination in T-cell activation // Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 1996. — V. 93. — P. 1401−1405.
- Recnagel R.O., Ghoshal A.K. Lipoperoxidation as a vector in carbon tetrachloride hepatotoxicity I I Lab. Invert. 1966. — V. 15. — P. 132−148.
- Refined crystal structure of dogfish M4 apo-lactate dehydrogenase / C. Abad-Zapatero, S. P. Griffith, S. L. Sussman et al. // J. Mol. Biol. 1987. -V. 198, № 3.-P. 445−467.
- Refolding of denaturated lactate dehydrogenase by Escherichia coli ri-bosomes / S. Chattopadhyay, B. Das, A. K. Bera et al. // Biochem. J. 1994. -V. 300, № 3.-P. 717−721.
- Reinhart G. D. Influence of polyethylene glycols on the kinetics of rat liver phosphofructokinase // J. Biol. Chem. 1980. — V. 255, № 22. — P. 1 057 610 578.
- Risi S., Dose K., Rathinasamy T.K., Augenstein L. The effect of environment of cystine disruptionby ultraviolet light // Photochem. and Photobiol. -1967. V.6. — P.423−436.
- Rochae S. M. Concerning the histamine receptor (Hi) // Pharmacy and Pharmacol. 1969. — V. 21, № 11. — P. 778−780.
- Sadana A. A deactivation protection model for immobilized and soluble enzymes // Enzyme and Microbiol. Technol. 1981. — V. 3, № 4 — P. 357−360.
- Sagone A.L., Kamps S., Kambell R. // Photochem. Photobiol. 1978. -V. 28.-P. 909−915.
- Sagrista M. L., Boral J. Lactate and malate dehydrogenase binding to the microsomal fraction from chicken liver // Biochimie. 1987. — V. 69, № 11−12. -P. 1207−1215.
- Sanz M. C., Sagrista M. L., Lluis C. Kinetic behaviour of soluble and mitochondrial lactate dehydrogenase binding to the mitochondrial lactate dehydrogenase // Ital. J. Biochem. 1990. — V. 39, № 1. — P. 21−29.
- Schuessler H., Denkl P. X-ray inactivation of lactate dehydrogenase in dilute solution // Int. J. Radiat. Biol. 1972. — V. 21, № 5. — P. 435−443.
- Serotonin transformation pathways in higher vertebrates / M. Z. Wrona, Z. Yang, M. McAdams et al. // J. Neurochem. 1995. — V. 64, № 8. — P. 1390
- Separation of catalase and other red cell enzymes from hemoglobin by gel filtration / H. Aebi, С. H. Schneider, H. Gang et al. // Experientia. 1964. -V. 20, № 2.-P. 103−104.
- Sigel P., Pette D. Intracellular localization of glycogenolytic and glycolytic enzymes in white and red rabbit skeletal muscle. A gel film method for coupled enzyme reactions in histochemistry // J. Histochem. Cytochem. 1969. — V. 17. -P. 225−237.
- Slivka A., Cohen G. Hydroxyl radical attack on dopamine // J. Biol. Chem. -1985. V. 260, № 29. — P. 15 466−15 472.
- Srivastava D. K., Bernhard S. A. Metabolite transfer via enzyme-enzyme complexes // Science. 1986. — V. 234, № 4780. — P. 1081−1086.
- Пат. 4 668 630 США, МКИ C12 N9/19, НКИ 435/184 Stabilized enzymatic composition / A. L. Louderback (USA) — Beckman Instruments, Inc. (USA).
- Steenken S. Addition-elimination paths in electron-transfer reactions between radicals and molecules by the OH-radical // J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1987. -Pt. l.-V. 83, № 1.-P. 113−124.
- Structural adaptations of lactate dehydrogenase isozymes / W. Eventoff, M. G. Rossmann, S. S. Taylor et al. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1977. -V. 74, № 7.-P. 2677−2681.
- Structure of lactate dehydrogenase at 2.8 A resolution / M. J. Adams, G. C. Ford, R. Koekoek et al. // Nature (Gr. Brit.) 1970. — V. 227, № 5263. -P. 1098−1103.
- Studies on the molecular mechanism of the radioprotective effect of serotonin / W. Lohmann, A. J. Moss, J. L. Sanders et al. // Radiat. Res. 1966. -V. 29,№ 2.-P. 155−165.
- Sukhodolets M. V., Muronetz V. I., Nagradova N. K. Interaction between glyceraldehyde dehydrogenase and lactate dehydrogenase // Biochem. Int. -1989.-V. 19, № 2.-P. 379−384.
- Superoxide dependent formation of hydroxyl radicals: detection of hydroxylradicals by the hydroxylation of aromatic compounds / R. Richmond, B. Halli-well, J. Chauchan et al. // Anal. Biochem. 1981. — V. 118, № 2. — P. 328−335.
- Sutton H. C, Winterbourn C. C. On the participation of higher oxidation states of iron and copper in Fenton reactions // Free Radic. Biol, and Med. -1989.-V. 6, № 1. P. 53−60.
- Szabolcsi G, Cseke E. On the molecular sieving property of the human erythrocytes membrane. Localization of some proteins within the cell // Acta Biol. Med. Germ. 1981. — V. 40, № 4−5. — P. 471−475.
- Tabatabaie T., Potts J. D, Floyd R. A. Reactive oxygen species-mediated inactivation of pyruvate dehydrogenase // Arch. Biochem. and Biophys. 1996. -V. 336, № 2.-P. 290−296.
- The crystal structure of lactic dehydrogenase / M. G. Rossmann, B. A. Jeffery, P. Main et al. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1967. — V. 57, № 3. -P. 515−524.
- The formation of singlet oxygen during oxidation of catechol amines as detected by infrared chemiluminescence and spectrophotometric method / I. Kruk, K. Lichszteid, T. Michalska et al. // Z. Naturforsch. C. 1989 6. — V. 44, № 11−12.-P. 895−900.
- The immobilization of mitochondrial malate dehydrogenase on sepharose beads and the demonstration of catalytically active subunits / S. R. Jurgensent, D. C. Wood, J. C. Mahler et al. // J. Biol. Chem. 1981. — V. 256, № 5. -P. 2383−2388.
- The quenching of singlet oxygen by amino acids and proteins / J.B.C. Matheson, R.D. Etheridge, N.R. Kratovich et al // Photochem. and Photobiol. 1975. -V. 21. — P.165−171.
- The structure of the nicotinamide-adenine dinucleotide coenzyme whenbound to lactate dehydrogenase / M. J. Adams, A. Jr. McPherson, M. G. Rossmann et al. // J. Mol. Biol. 1970. — V. 51, № 1. — P. 31−38.
- Triton-treated salt-extracted ghosts conteining only spectrin /M. Nakao, Y. Kojimo, S. Sato et al. // Studia Biophysica. 1989. — V. 134, № 1−2. — P. 4954.
- Trommer W. E., Gloggler R. Solution conformation of lactate dehydrogenase as studied by saturation transfer ESR spectroscopy // Biochim. et Bio-phys. acta. 1979. — V. 571, № 2. — P. 186−194.
- Tse-Tsai L., Kuo-Chen C. The flow of substrate molecules in fast enzyme-catalysed reaction systems // Chem. Scr. 1980. — V. 16, № 5. — P. 192−196.
- Up conversion of the singlet oxygen 1269 nm emission to the visible / D. Allan, A.A. Gorman, I. Hamblett et al. // Photochem. and Photobiol. 1993. -V. 57, № 5.-P. 893−894.
- Van Beek J., Callender R., Gunner M. R. The contribution of electrostatic and van der waals interactions to the stereospecificity of the reaction catalyzed by lactate dehydrogenase // Biophys. J. 1997. — V. 72, № 2. — P. 619−626.
- Vidoczy T. Photoactivation of oxygen, reactivity of singlet oxygen // J. Photochem. Photobiol. 1991. — V. 9, № 3−4. — P. 380−381.
- Walsh J. L., Knull H. R. Heteromerous interactions among glycolytic enzymes with F-actin: effects of poly (ethylene glycol) // Biochim. et biophys. acta. 1988. — V. 952, № 1. — P. 83−91.
- Warlant P., Santus R. N-formylkynurenine, a tryptophan photooxidation product, as a photodynamic sensitizer // Photochem. and Photobiol. 1974. -V. 19,№ 6.-P. 411−417.
- Wilchek M., Miron T., Kohn J. Affinity chromatography // Methods in en-zymology / Ed. by S. P. Sidney, N. O. Kaplan N. Y.: Academic press, 1984. -V. 104: Enzyme purification and related techniques (Part C). — P. 3−55.
- Yancey P. H., Siebenaller J. F. Trimethylamine oxide stabilizes teleost and mammalian lactate dehydrogenases against inactivation by hydrostatic pressure and trypsinolysis // J. Exp. Biol. 1999. — V. 202, № 24. — P. 3597−3603.