Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Влияние генетически детерминированных нарушений гомеостаза внутриклеточного кальция на экспрессию нейрорегуляторных белков NAP-22 и GAP-43 у крыс

Диссертация: Влияние генетически детерминированных нарушений гомеостаза внутриклеточного кальция на экспрессию нейрорегуляторных белков NAP-22 и GAP-43 у крыс
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Для населения Северо-Запада России одним из неблагоприятных факторов, вызывающих возникновение гипертензии в популяции, является многолетний дефицит экзогенного кальция, вызванный катастрофически низкой минерализацией питьевой воды. Концентрация кальция в невской воде составляет всего 8 мг/л воды вместо 80 мг/л, рекомендованных ВОЗ (Чурина, 1988). Поэтому изучение молекулярных механизмов… Читать ещё >

Влияние генетически детерминированных нарушений гомеостаза внутриклеточного кальция на экспрессию нейрорегуляторных белков NAP-22 и GAP-43 у крыс (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ ВНУТРИКЛЕТОЧНОЙ КОНЦЕНТРАЦИИ КАЛЬЦИЯ
      • 1. 1. 1. Основные принципы передачи Са2+ сигнала
      • 1. 1. 2. Са2+ каналы и насосы плазматической мембраны
      • 1. 1. 3. Са2+ каналы и насосы кальциевых внутриклеточных депо
      • 1. 1. 4. Са2±связывающие белки немембранных структур клетки
      • 1. 1. 5. Двойственная природа Са2+ сигнала
    • 1. 2. ДЕФИЦИТ СА2+ В ДИЕТЕ. КАЛЬЦИЕВЫЙ ПАРАДОКС
      • 1. 2. 1. Связь между содержанием кальция в диете и риском возникновения артериальной гипертензии
      • 1. 2. 2. Нарушения функции центральной нервной системы при генетически детерминированных нарушениях обмена кальция в клетке
    • 1. 3. БЕЛКИ NAP-22 (NEURONAL AXONAL MEMBRANE PROTEIN NAP-22) И GAP-43 (GROWTH ASSOCIATED PROTEIN 43)
      • 1. 3. 1. Структурные и биохимические свойства белка NAP
      • 1. 3. 2. Физиологическая роль белка NAP
      • 1. 3. 3. Участие белка NAP-22 в патологических процессах
      • 1. 3. 4. Структурные и биохимические свойства белка GAP
      • 1. 3. 5. Физиологическая роль GAP
      • 1. 3. 6. Заболевания, связанные с нарушениями функций белка GAP
    • 1. 4. СОВРЕМЕННЫЕ МЕТОДЫ ВЫДЕЛЕНИЯ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
      • 1. 4. 1. Традиционные методы
      • 1. 4. 2. Методы, позволяющие выделить ДНК и РНК одновременно
      • 1. 4. 3. Метод магнитной сепарации
  • 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Экспериментальные животные
    • 2. 2. Изучение влияния дефицита кальция в питьевой воде на сердечнососудистую систему и процессы формирования структур головного мозга
    • 2. 3. Забор материала
    • 2. 4. Выделение тотальной мРНК и проведение обратной транскрипции
    • 2. 5. Проведение полимеразной цепной реакции
    • 2. 6. Выделение синаптосом
    • 2. 7. Экстракция белков GAP-43 и NAP
    • 2. 8. Аналитический электрофорез белков в ПААГ
    • 2. 9. Метод поверхностного иммуноблоттинга
    • 2. 10. Устройства и приборы, использованные в исследовании
    • 2. 11. Выделение плазмидной ДНК
    • 2. 12. Проведение полимеразной цепной реакции для оценки выхода ДНК в автоматизированном режиме
    • 2. 13. Методы математической статистики
    • 2. 14. Использованные реактивы
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Влияние нарушений обмена кальция в клетке на уровень артериального давления и некоторые характеристики постнатального развития у крыс линий SHR и WKY
    • 3. 2. Влияние дефицита кальция в питьевой воде на некоторые характеристики постнатального развития крыс линий SHR и WKY
    • 3. 3. Межлинейные различия и влияние дефицита кальция в диете на количественные и структурные изменения белков NAP-22 и GAP-43 в головном мозге крыс линий WKY и SHR в онтогенезе
    • 3. 4. Межлинейные различия и влияние дефицита кальция в диете на уровень синтеза мРНК NAP-22 и GAP-43 в головном мозге крыс линий WKY и SHR в онтогенезе
    • 3. 5. Оценка двух принципиальных подходов к разработке системы автоматизированного выделения нуклеиновых кислот
    • 3. 6. Влияние дефицита кальция в диете на содержание и уровень агрегированности белка NAP-22 в коре и гиппокампе крыс линий WKY и SHR
  • 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
    • 4. 1. Некоторые физиологические особенности крыс со спонтанной гипертензией
    • 4. 2. Экспрессия белков — мажорных субстратов протеинкиназы С при спонтанной гипертензии
    • 4. 3. Влияние дефицита экзогенного кальция на уровень синтеза мРНК и посттрансляционные модификации белков NAP-22 и GAP
  • ВЫВОДЫ
  • СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ АМРА — альфа-амино-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазол-пропионовая кислота ВК каналы — К±каналы с высокой проводимостью СаМ — кальмодулин
  • СаМК-П — кальмодулиновая киназа второго типа
  • Ca2+)i ¦—¦ концентрация свободных ионов Са2+ в клетке dNTP — дезоксинуклеозидтрифосфаты
  • ECL — усиленная хемилюминесценция
  • SERCA — ретикулярная Са2±АТФаза
  • GuSCN — гуанидин тиоцианат
  • I. P3 — инозитолтрифосфат
  • LH — лионские гипертензивные крысы
  • NCXs — Na+/Ca2+ обменники
  • NMDA — N-Meran-D-acnapraT
  • РМСА — Са2±АТФаза плазмалеммы
  • RyR — рианодиновые рецепторы
  • SHR — крысы со спонтанной гипертензией
  • SHR-SP — «stroke-prone» линия крыс со спонтанной гипертензией
  • SOCs — депо-управляемые Са2+ каналы
  • SPCA — Са2±АТФаза секреторного пути
  • TRP — каналы транзиторного потенциала
  • WKY — крысы Wistar-Kyoto
  • АД — артериальное давление
  • ГМК — гладкомышечные клетки
  • ДАТД — N, N' - диалл и лтаргардиами д
  • ДНаза — дезоксирибонуклеаза
  • ДТТ -— дитиотреитол кДНК — комплементарная ДНК мРНК — матричная РНК
  • ОТ-ПЦР — полимеразная цепная реакция с обратной транскрипцией
  • ПААГ — полиакриламидный гель
  • ПВДФ — поливинилиденфторид
  • ПЗКК — потенциал-зависимые кальциевые каналы
  • ПКА — протеинкиназа А
  • ПКС — протеинкиназа С
  • ПЦР — полимеразная цепная реакция
  • РНаза — рибонуклеаза
  • СДВГ — синдром дефицита внимания с гиперактивностью
  • СР — саркоплазматический ретикулюм
  • ТХУ — трихлоруксусная кислота
  • ФБР — фосфатно-солевой буфер цАДФр — цикло-АДФ рибоза цАМФ — циклический моно-аденофосфат цГМФ — циклический гуанозинмонофосфат
  • ЭДТА — этилендиаминтетрауксусная кислота

Актуальность исследования. Кальций — химический элемент, играющий центральную роль в биологических системах и контролирующий ключевые процессы в клетке. В живых структурах он может выполнять как гомеостатиче-скую, так и динамическую функцию, участвуя в путях передачи сигнала в качестве вторичного мессенджера (Zigmond et al., 1999). Концентрация кальция внутри и вне клетки отличается на несколько порядков. Клетки крайне чувствительны к существенному увеличению градиента Са2+ около мембраны, и малейшие изменения ее проницаемости приводят к значительным изменениям концентрации свободного Са2+ в цитозоле. Поэтому для контроля этого параметра в клетке существует сложная система каналов, обменников и насосов, находящихся на плазматической и внутриклеточных мембранах. Кроме того, содержание кальция в клетке зависит и от внешних параметров. Так, если Са2+ в организм поступает в недостаточном количестве, снижается эффективность его абсорбции в кишечнике и увеличивается реабсорбция Са2+ почками, что вызывает появление в циркуляции паратиреоидного гормона и увеличение концентрация кальцитриола (Centeno et al., 2009). Недостаток Са2+ в диете является фактором риска возникновения остеопороза и формирования камней в почках. Доказана связь между диетой с низким содержанием кальция и развитием ги-пертензии (Myers, Champagne, 2007; Чурина, 1988). Кроме этого, дефицит экзогенного кальция во время беременности и в раннем возрасте может являться одной из причин появления синдрома дефицита внимания с гиперактивностью у детей (СДВГ) (Yarlagadda et al., 2007).

Для населения Северо-Запада России одним из неблагоприятных факторов, вызывающих возникновение гипертензии в популяции, является многолетний дефицит экзогенного кальция, вызванный катастрофически низкой минерализацией питьевой воды. Концентрация кальция в невской воде составляет всего 8 мг/л воды вместо 80 мг/л, рекомендованных ВОЗ (Чурина, 1988). Поэтому изучение молекулярных механизмов, вовлеченных в формирование соответствующих широко распространенных и связанных с дефицитом кальция патологических состояний, весьма актуально.

Наиболее распространенной экспериментальной моделью нарушений обмена внутриклеточного кальция являются крысы со спонтанной гипертензией (линия ЭНК) (Кагйак е! а1., 2008). У них показаны существенные нарушения механизмов, обеспечивающих постоянство концентрации ионов кальция в цитоплазме клеток, что позволяет связать молекулярные перестройки в организме этих животных с их физиологическими особенностями, например, с проявлениями артериальной гипертензией и симптоматикой СДВГ. При этом может происходить изменение экспрессии важнейших нейрорегуляторных белков КАР-22 и вАР-43 — мажорных субстратов протеинкиназы С в головном мозге. Эти белки играют важнейшую роль в формировании нейрональных сетей, воздействуя на конусы роста аксонов и клеточные мембраны. Можно предположить, что негативный неврологический статус этих животных связан с изменением состояния этих белков, вызванным нарушениями обмена кальция в клетке.

Цели и задачи исследования.

Цель работы: изучить проявления генетически детерминированных нарушений обмена кальция у крыс на молекулярном уровне и на уровне целого организма в условиях нормального и недостаточного потребления экзогенного кальция.

Для достижения цели были поставлены следующие задачи:

1) Оценить влияние генетически детерминированных нарушений обмена внутриклеточного кальция и дефицита кальция в диете на характеристики развития крыс в раннем постнатальном онтогенезе;

2) Оценить влияние генетически детерминированных нарушений обмена внутриклеточного кальция и дефицита кальция в диете на выраженность артериальной гипертензии у половозрелых крыс;

3) Исследовать в онтогенезе содержание белков КАР-22 и ОАР-43 в теменной коре и гиппокампе крыс со спонтанной гипертензией (линии БНЯ) и нормо-тензивных крыс (линия VbCY) в условиях нормального и сниженного потребления кальция в диете;

4) Оценить влияние нормального и сниженного потребления кальция на уровень синтеза мРНК КАР-22 и ОАР-43 в теменной коре и гиппокампе крыс со спонтанной гипертензией в онтогенезе по сравнению с нормотензивными крысами;

5) Установить соответствие между уровнем синтеза соответствующих мРНК и содержанием белков КАР-22 и ОАР-43 у исследованных животных;

6) Оценить перспективность использования белков КАР-22 и ОАР-43 в качестве маркеров генетически детерминированных нарушений обмена кальция в клетке.

Научная новизна. Впервые показано, что у крыс со спонтанной гипертензией генетически детерминированные нарушения обмена кальция в клетке могут влиять не только на уровень артериального давления, но и на изменение синтеза мРНК и содержание нейрорегуляторных белков ОАР-43 и МАР-22.

Впервые у нормотензивных и гипертензивных крыс обнаружены межлинейные различия в количестве и структурных модификациях нейрорегуляторных белков ОАР-43 и КАР-22.

Впервые продемонстрированы межлинейные различия в уровне синтеза мРНК МАР-22 в теменной коре у животных на разных этапах раннего онтогенеза.

Впервые показано, что дефицит экзогенного кальция пролонгирует аномальное повышение уровня мРНК КАР-22 у животных независимо от принадлежности к нормотензивной или гипертензивной линии.

Впервые выявлены межлинейные различия в уровнях агрегации белка КАР-22 и степени протеолиза белка ОАР-43 в мозге крыс 8Н11 и VICY и их связь с нарушением гомеостаза кальция в клетке в раннем онтогенезе.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Крысы со спонтанной гипертензией и нормотензивные животные различаются не только по уровню артериального давления, но и по показателям скорости развития организма на ранних его этапах.

2. Дефицит экзогенного кальция увеличивает уровень артериального давления только у крыс линии ¥-КУ, при этом он не изменяет показатели скорости развития у крыс обеих линий.

3. У крыс со спонтанной гипертензией генетически детерминированные нарушения обмена кальция в клетке влияют на метаболизм важнейших нейрорегуляторных белков САР-43 и ИАР-22.

4. У крыс со спонтанной гипертензией дефицит экзогенного кальция, не изменяя уровня артериального давления и показателей скорости развития— приводит к увеличению уровня синтеза мРНК ИАР-22, накоплению МАР-22 в теменной коре и к усилению протеолиза белка САР-43 в синаптосомах.

Теоретическое и практическое значение работы. Решение фундаментальной проблемы формирования кальций-зависимых форм артериальной гипертензии и ассоциированных с ней заболеваний, невозможно без понимания молекулярных механизмов, лежащих в основе стойкого повышения тонуса кровеносных сосудов, нарушений работы миокарда и изменений, возникающих в структуре и функции головного мозга, особенно в условиях депривации кальция. Результаты данного исследования могут лечь в основу разработок прикладного значения, поскольку нарушения гомеостаза кальция приводят к тяжелейшим нарушениям функционирования различных систем организма и должны корректироваться уже в детском возрасте. Проведенные исследования показали, что белок МАР-22 может оказаться маркером формирования состояний, связанных с нарушениями обмена кальция в клетке, таких как кальций-зависимая форма артериальной гипертензии и СДВГ. Материалы работы используются при чтении курса лекций «Разработка и проектирования аналитической и экологической техники» в Санкт.

Петербургском государственном университете аэрокосмического приборостроения. Проведенная сравнительная оценка эффективности выделения ДНК с использованием новых макетов приборов и классических методов очистки нуклеиновых кислот показала перспективы дальнейшего применения этих приборов, например, для проведения массовых медицинских анализов.

Апробапия работы. Результаты исследования были доложены и обсуждены на Пятом международном междисциплинарном конгрессе «Нейронаука для медицины и психологии» (Судак, 2009) и представлены на III Конференции молодых ученых, аспирантов и студентов по молекулярной биологии и генетике, посвященной 120-летию Николая Ивановича Вавилова (Киев, 2007) — на 4-м и 5-м Международных конгрессах «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2007, 2009) — на Первом и Втором международных конгрессах «Артериальная гипертензия — от Короткова до наших дней» (Санкт-Петербург, 2005, 2009) — на IV Всероссийской конференции с международным участием, посвященной 80-летию Института физиологии им. И. П. Павлова РАН (Санкт-Петербург, 2005) — на Форуме по исследованию аминокислот и белков (Вена, 2005) — на II Международной конференции ВИЧ (Сарагоса, 2006) — на 34-й Неделе науки СПбГПУ (Санкт-Петербург, 2006) — на 10-й Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология-наука XXI века» (Пущино, 2006).

Публикации. Основные положения диссертации отражены в 18 печатных работах, из них 3 статьи в рекомендуемых ВАК изданиях.

Структура и объем диссертации

Диссертация изложена на 154 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, собственных исследований, обсуждения, выводов и списка литературы. Работа иллюстрирована 11 таблицами и 20 рисунками. Библиографический указатель включает названия 354 работ (12 отечественных и 342 иностранных источников).

5 ВЫВОДЫ.

1. У крыс линии ¥-КУ дефицит экзогенного кальция вызывает рост артериального давления, приводя к формированию пограничной гипертензии.

2. Крысы линии БНЯ на ранних этапах онтогенеза по сравнению с крысами линии \TKY демонстрируют отставание в развитии (у них позже открываются глаза и появляется шерстяной покров, хуже набирается вес), дефицит экзогенного кальция на эти различия влияния не оказывал.

3. У крыс линий 811II и ¥-КУ обнаружены межлинейные различия в количестве и структурных модификациях нейрорегуляторных белков вАР-43 и КАР-22.

4. Показаны межлинейные различия в уровне синтеза мРНК МАР-22 в теменной коре, при этом дефицит экзогенного кальция увеличивал количество мРНК у животных обеих линий и пролонгировал экспрессию этого белка у крыс линии 8НЯ.

5. У крыс со спонтанной гипертензией изменения синтеза мРНК и содержания белков ОАР-43 и ЫАР-22, вызванные генетически детерминированными нарушениями обмена кальция в клетке, могут негативно влиять на процессы формирования центральной нервной системы в раннем онтогенезе.

6. Поскольку белок КАР-22 не является нейроспецифическим, изменения его экспрессии при дефиците кальция в диете в других органах и тканях могут быть использованы в качестве маркера состояний, связанных с нарушениями обмена кальция в клетке.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Авдонин Г1.В., Ткачук И. А. Рецепторы и внутриклеточный кальций. — М. Наука, 1994.
  2. Л. П., Тихонова М. Ю. Оценка элементного статуса у детей с синдромом дефицита внимания с гиперактивностьюЭлектронный ресурс. Режим дocтyпa:(http://www.medelk.kharkov. иа/риЬНс/РиЬВеё2.Ы:т.
  3. О. А. и др. (2006) Лечебная физическая культура и массаж. 3, 17−22.
  4. О. А., Кудрин А. В. Нейрохимия макро- и микроэлементов. Новые подходы к фармакотерапии. —М., 2001.
  5. . Н. А. Кальций. — Госхимиздат, 1962.
  6. И.А., Туманова Н. Л., Васильев Д. С. (2009) Структурные изменения нервной ткани гиппокампа в онтогенезе крыс после пренатальной гипоксии. Журн. эволюц. биохимии и физиологии. 45(1), 138−140.
  7. Н. Н., Успенская Т. Ю., Суворинова Н. Ю. (1997) Диагностика и лечение синдрома дефицита внимания у детей. Журнал неврологии и психиатрии. 1, 57 61.
  8. В.В., Богданова М. Н., Мосевицкий М. И. (2005) Специфический про-теолиз нейронального белка ОАР-43 кальпаином. Характеристика, регуляция, физиологическая роль. Биохимия. 70(8), 1086 1098.
  9. З.И., Лебедев О. Е. (2001) Механизмы Са2±сигнализации в клетках. Цитология. 43(1), 5−32.
  10. Д. О. Биохимия мембран. Книга 7. Кальций и биологические мембраны. М.: Высшая школа, 1990. 109−110.
  11. В.А., Складчикова Г. Ю., Плеханов А. Ю., Мосевицкий М. И. (1994) Обнаружение белка головного мозга ВА8Р1 в репродуктивной ткани крысы. Докл. Акад. Наук,.335,101−107.
  12. С.К. (1988) Эколого-физиологические аспекты формирования артериальной гипертензии в условиях Ленинграда (факты и гипотезы). Физиол.
  13. CCCP hm. H.M.CeneHOBa. 74(11), 1615 1621.
  14. Adriani W, Laviola G. (2004) Windows of vulnerability to psychopathology and therapeutic strategy in the adolescent rodent model. Behav Pharmacol. 15(5−6), 341−52.
  15. Aigner L, Caroni P. (1995) Absence of persistent spreading, branching, and adhesion in GAP-43-depleted growth cones. J Cell Biol. 128, 647−660.
  16. Alemayehu A, Breen L, Printz MP. (2002) A new inbred Wistar-Kyoto rat substrain exhibiting apparent salt sensitivity and borderline hypertension. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 283, H1181-H1190.
  17. Alvarez J, Montero M, Garcia-Sancho J. (1999) Subcellular Ca (2+) Dynamics. News Physiol Sci. 14, 161−168.
  18. Amberg GC, Bonev AD, Rossow CF, Nelson MT, Santana LF. (2003) Modulation of the molecular composition of large conductance, Ca2+ activated K+ channels in vascular smooth muscle during hypertension. J Clin Invest. 112, 717−724.
  19. Amberg GC, Santana LF. (2003) Downregulation of the BK Channel 131 Subunit in Genetic Hypertension Circulation Research 93, 965.
  20. Andreasen TJ, Luetje CW, Heideman W, Storm DR. (1983) Purification of a novel calmodulin binding protein from bovine cerebral cortex membranes. Biochemistry 22(20), 4615−4618.
  21. Appenzeller-Herzog C, Hauri H-P. (2006) The ER-Golgi intermediate compartment (ERGIC): In search of its identity and function. J Cell Sci. 119,2173−2183.
  22. Ami S, Keilbaugh SA, Ostermeyer AG, Brown DA. (1998) Association of GAP-43 with detergent-resistant membranes requires two palmitoylated cysteine residues. J Biol Chem. 273, 28 478−28 485.
  23. Arvola P, Kahonen M, Makynen H, Wuorela H, Manninen Y, Vapaatalo H, Porsti I.1993) High calcium diet, different antihypertensive agents, and cytosolic free Ca++ in spontaneously hypertensive rats. J Cardiovasc Pharmacol 22(5), 702 705.
  24. Averna M, Stifanese R, De Tullio R, Passalacqua M, Defranchi E, Salamino F, Mel-loni E, Pontremoli S. J (2007) Regulation of calpain activity in rat brain with altered Ca2+ homeostasis. Biol Chem. 282(4), 2656−65.
  25. , S. (1979) Increased dietary calcium lowers blood pressure in the spontaneously hypertensive rat. Metabolism 28(12), 1234−1238.
  26. Baker P. F., Blaustein M.P., Hodgkin A.L. and Steinhardt R. A. (1969) The influence of calcium on sodium efflux in squid axons. J. Physiol., 200, 431−458.
  27. Bai M. S., Paulis L., Zicha J., Kunes J. (2009) Effect of Protein Kinase C and Protein Kinase A Inhibitors on Contraction of Isolated Femoral Arteries of SHR and Wistar Rats. Physiol. Res. 58, 793- 798.
  28. Bano, D., Young, K. W., Guerin, C. J., Lefeuvre, R., Rothwell, N. J., Naldini, L., Rizzuto, R., Carafoli, E. and Nicotera, P. (2005) Cell 120, 275−285.
  29. Barber R, Gholkar A, Scheltens P, Ballard C, McKeith IG, O’Brien JT. (2000) MRI volumetric correlates of white matter lesions in dementia with Lewy bodies and Alzheimer’s disease. Int J Geriatr Psychiatry 15(10), 911−916.
  30. Barnes, J. A. and Gomes A. V. (1995) PEST sequences in calmodulin-binding proteins. Mol Cell Biochem 149−150, 17−27.
  31. Basi GS, Jacobson RD, Virag I, Schilling J, Skene JHP. (1987) Primary structure and transcriptional regulation of GAP-43, a protein associated with nerve growth. Cell.49, 785−791.
  32. Baumann, G. and ChrambachA. (1976) A highly crosslinked, transparent polyacryliamide gel with improved mechanical stability for use in isoelectric focusing and isotachophoresis. Anal Biochem 70(1), 32−38.
  33. B.P. (1992) Pharmacology and electrophysiology of ATP activated ion channels. Trends Pharmacol. Sei. 13, 87 90.
  34. Belostotskaia GB, Zakharov EA, Kliueva NZ, Petrova EI, Nasledov GA. (2008) Disturbances in the function of cardiomyocyte ryanodine receptors of spontaneously hypertensive rats revealed by 4-chloro-m-cresol Biofizika. 53(6), 1033−7.
  35. Benowitz, L. I. and Routtenberg A. (1997) GAP-43: an intrinsic determinant of neuronal development and plasticity. Trends Neurosci 20(2), 84−91.
  36. Berensmeier S.(2006) Magnetic particles for the separation and purification of nucleic acids Appl Microbiol Biotechnol 73,495−504.
  37. Berridge MJ, Irvine RF. (1989) Inositol phosphates and cell signalling. Nature. 341(6239), 197−205.
  38. , M. J. (1993) Inositol trisphosphate and calcium signalling. Nature 361(6410, :315−25.
  39. Bezprozvanny I, Ehrlich BE.(1995) The inositol 1,4,5-trisphosphate (InsP3) receptor. J Membr Biol. 145(3), 205−16.
  40. Biranowska J., Dzievviactkowski J., Ludkiewicz B., Mory’s J. (2002) Developmental changes of synaptic proteins expression within the hippocampal formation of the rat Embryol Anat 206,85−96.
  41. Bomze HM, Bulsara ICR, Iskandar BJ, Caroni P, Skene JHP (2001) Spinal axon regeneration evoked by replacing two growth cone proteins in adult neurons. Nat Neurosci.4, 3813.
  42. Bonev AD, Jaggar JH, Rubart M, Nelson MT.(1997) Activators of protein kinase C decrease Ca2+ spark frequency in smooth muscle cells from cerebral arteries. Am J Physiol. 273(6 Pt 1), C2090−5.
  43. Boom R, Sol CJ, Heijtink R, Wertheim-van Dillen PM, van der Noordaa J. (1991) Rapid purification of hepatitis B virus DNA from serum. J Clin Microbiol. 29(9), 1804−11.
  44. Boom R, Sol CJ, Salimans MM, Jansen CL, Wertheim-van Dillen PM, van der
  45. Noordaa J (1990) Rapid and simple method for purification of nucleic acids. J Clin Microbiol 28,495−503.
  46. Borges K, McDermott DL, Dingledine R. (2004) Reciprocal changes of CD44 and GAP-43 expression in the dentate gyrus inner molecular layer after status epi-lepticus in mice. Exp Neurol. 188,1−10.
  47. Bowtell, DD. (1987) Rapid isolation of eukaryotic DNAAnal Biochem 162, 463−465
  48. Bray den JE, Nelson MT. (1992) Regulation of arterial tone by activation of calcium-dependent potassium channels. Science. 256, 532−535.
  49. Breadmore MC, Wolfe KA, Arcibal IG, Leung WK, Dickson D, Giordano BC, Power ME, Ferrance JP, Feldman SH, Norris PM, Landers JP (2003) Microchip-based purification of DNA from biological samples. Anal Chem 75,1880−1886.
  50. Brenner R, Perez GJ, Bonev AD, Eckman DM, Kosek JC, Wiler SW, Patterson AJ, Nelson MT, Aldrich RW. (2000) Vasoregulation by the 131 subunit of the calcium-activated potassium channel. Nature 407, 870−876.
  51. , M. M. (2000) Vascular risk factors for Alzheimer’s disease: an epidemiologic perspective. Neurobiol Aging 21(2), 153−160.
  52. , F. (1990) Intracellular Ca2+ regulation. New York: Wiley Liss.
  53. Brown DA, London E. (2000) Structure and function of sphingolipid and cholesterol-rich membrane rafts. J Biol Chem. 275, 17 221−17 224.
  54. Bull R, Marengo JJ, Suarez-Isla BA, Donoso P, Sutko JL, Hidalgo C. (1989) Activation of calcium channels in sarcoplasmic reticulum from frog muscle by nanomolar concentrations of ryanodine. Biophys J. 56(4), 749−56.
  55. Burk S. E., Lytton J., MacLennan D. H. and Shull G. E. (1989) cDNA cloning, functional expressing, and mRNA tissue distribution of a third organellar Ca2+ pump. J. Biol. Chem. 164, 18 561 18 568.
  56. Butler TV, Cameron J, Kirchner KA. (1995) Dietary calcium supplementation restores pressure natriuresis responses in Dahl-S rats. Am J Hypertens 8(6), 615 621.
  57. Campbell DS, Holt CE. (2001) Chemotropic responses of retinal growth cones mediated by rapid local protein synthesis and degradation. Neuron. 32, 1013−1026.
  58. E. (1992) Calcium pump of the plasma membrane. Physiol. Rev. 71, 129 -153.
  59. E. (2002) Calcium signaling: a tale for all seasons. Proc Natl Acad Sci U S A. 99(3), 1115−22.
  60. E., Molinari M. (1998) Calpain: a protease in search of a function? Biochem Biophys Res Commun 247(2), 193−203.
  61. Carmichael ST, Archibeque I, Luke L, Nolan T, Momiy J, Li S. (2005) Growth-associated gene expression after stroke: Evidence for a growth-promoting region in peri-infarct cortex Exp Neurol. 193,291−311.
  62. P. (2001) Actin cytoskeleton regulation through modulation of PI (4,5) P2 rafts. EMBO J. 20,4332−4336.
  63. Caroni P., Aigner L., Schneider C.(1997) Intrinsic neuronal determinanta locally regulate extrasynaptic and synaptic growth at the adult neuromuscular junction. J. Cell Biol, 136,679−692.
  64. Centeno V, de Barboza GD, Marchionatti A, Rodriguez V, de Talamoni NT. Nutr Res Rev. (2009). Molecular mechanisms triggered by low-calcium diets. 22(2), 163
  65. Chang E, Kunes J, Hamet P, Tremblay J. (1990) Increase of calmodulin activator in hypertension. Modulation by dietary sodium and calcium. Am J Hypertens 3(8 Pt 2) 210S-215S.
  66. Chapman ER, Au D, Alexander KA, Nicolson TA, Storm DR. (1991) Characterization of the calmodulin binding domain of neuromodulin. Functional significance of serine 41 and phenylalanine 42. J Biol Chem 266(1), 207−213.
  67. Chen B, Wang J-F, Sun X, Young LT. (2003) Regulation of GAP-43 expression by chronic desipramine treatment in rat cultured hippocampal cells. Biol Psychiat. 53,530−537.
  68. Chirgwin J. M., Przybyla A. E., MacDonald R. J., and Rutter W. J. (1979) Isolation of biologically active ribonucleic acid from sources enriched in ribonuclease. Biochemistry 18,5294−5299.
  69. Clapham DE, Runnels LW, Striibing C. (2001) The TRP ion channel family. Nat Rev Neurosci 2(6), 387−396.
  70. P. J., Zwiers H. (1989) Evidence for a single protein kinase C-mediated phosphorylation site in rat brain protein B-50. J Neurochem 53(6), 1895−1901.
  71. P. J., Zwiers H. (1990) Binding of the neuronal protein B-50, but not the metabolite B-60, to calmodulin. J Neurochem 54(1), 274−277.
  72. P. J., Zwiers H. (1991) B-50 (GAP-43): biochemistry and functional neuro-chemistry of a neuron-specific phosphoprotein. J Neurochem 56(4), 1095−1106.
  73. Coombs L. M, Pigott D, Proctor A, Eydmann M., Denner J., and Knowles MA. (1990) Simultaneous isolation of DNA, RNA and antigenic protein exhibiting kinase activity from small tumour samples using guanidine isothiocyanate. Anal. Biochem. 188,338−343.
  74. Cox RH, Rusch NJ. (2002) New expression profiles of voltage-gated ion channels in arteries exposed to high blood pressure. Microcirculation. 9,243−257.
  75. Craig AM, Banker G (1994) Neuronal polarity. Annu Rev Neurosci 17,267−310.
  76. Cutler J. A. and Brittain E. (1990) Calcium and blood pressure. An epidemiologic perspective. Am J Hypertens 3(8 Pt 2), 137S-146S.
  77. Dani JW, Armstrong DM, Benowitz LI. (1991) Mapping the development of the rat brain by GAP-43 immunocytochemistry. Neuroscience. 40(1), 277−87.
  78. Davids E, Zhang K, Tarazi FI, Baldessarini RJ. (2003) Animal models of attention-deficit hyperactivity disorder. Brain Res Brain Res Rev. 42(1), 1−21.
  79. Davis L G., Dibner M. D., Battey J. F (1986) Basic Methods in Molecular Biology Elsevier, New York, 35.
  80. De Bruin NM, Kiliaan AJ, De Wilde MC, Broersen LM. (2003) Combined uridine and choline administration improves cognitive deficits in spontaneously hypertensive rats. Neurobiol Learn Mem. 80(1), 63−79.
  81. JB. (2004) Growth-associated protein of 43 kDa (GAP-43) is cleaved nonpro-cessively by the 20S proteasome. Eur J Biochem. 271,2480−2493.
  82. Denny John B (2006) Molecular Mechanisms, Biological Actions, and Neuropharmacology of the Growth-Associated Protein GAP-43. Curr Neuropharmacol. 4(4), 293−304.
  83. G. (2002) Does hypertension alone lead to cognitive decline in spontaneously hypertensive rats? Behav Brain Res. 134(1−2), 113−121.
  84. Dietschy JM, Turley SD (2001) Cholesterol metabolism in the brain. Curr Opin Lip-idol 12,106−112.
  85. Doggrell S. A., Brown L.(1998) Rat models of hypertension, cardiac hypertrophy and failure. Cardiovasc Res 39(1), 89−105.
  86. Donovan SL, Mamounas LA, Andrews AM, Blue ME, McCasland JS. (2002) GAP-43 is critical for normal development of the serotonergic innervation in foreb-rain. J Neurosci. 22, 3543−3552.
  87. Dubus S, Gravel JF, Le Drogoff B, Nobert P, Veres T, Boudreau D. (2006) PCR-free
  88. DNA detection using a magnetic bead-supported polymeric transducer and mi-croelectromagnetic traps. Anal Chem., vol.78(13), 4457−4464.
  89. Dunican DJ, Doherty P. (2000) The generation of localized calcium rises mediated by cell adhesion molecules and their role in neuronal growth cone motility. Mol Cell Biol Res Commun.3,255−263.
  90. Elferink LA, Scheller RH.(1995) Synaptic vesicle proteins and regulated exocytosis. Prog Brain Res 105,79−85
  91. Elias MF, Wolf PA, D’Agostino RB, Cobb J, White LR. (1993) Untreated blood pressure level is inversely related to cognitive functioning: the Framingham Study. Am J Epidemiol 138(6), 353−364.
  92. Endres HN, Johnson JA, Ross CA, Welp JK, Etzel MR (2003) Evaluation of an ionexchange membrane for the purification of plasmid DNA. Biotechnol Appl Bio-chem 37, 259−266.
  93. Epand RF, Maekawa S & Epand RM (2003) Specificity of membrane binding of the neuronal protein NAP-22. J Membr Biol 193, 171−176.
  94. Epand RM, Maekawa S, Yip CM & Epand RF (2001) Protein-induced formation of cholesterol-rich domains. Biochemistry 40, 10 514−10 521.
  95. Y. J., Vanaman T. C., Slevin J. T. (1994) FASEB J. 8, A1390
  96. Felipo V, Minana MD, Grisolia S. (1993) Inhibitors of protein kinase C prevent the toxicity of glutamate in primary neuronal cultures. Brain Res. 604(1−2), 192−6.
  97. Ferro A, Coash M, Yamamoto T, Rob J, Ji Y, Queen L.(2004) Nitric oxide-dependent beta2-adrenergic dilatation of rat aorta is mediated through activation of both protein kinase A and Akt. Br J Pharmacol. 143(3), 397−403.
  98. TC. (2006) Biological markers of age-related memory deficits: treatment of senescent physiology. CNS Drugs. 20(2), 153−66.
  99. Franzreb M, Siemann-Herzberg M, Hobley TJ, Thomas ORT (2006) Protein purification using magnetic adsorbent particles. Appl Microbiol Biotechnol 70,505−516.
  100. Frey D, Laux T, Xu L, Schneider C, Caroni P (2000) Shared and unique roles of CAP23 and GAP43 in actin regulation, neurite outgrowth, and anatomical lasti-city. J Cell Biol 149,1443−1454.
  101. Gaitanaki C, Papazafiri P, Beis I. (2003) The calpain-calpastatin system and the calcium paradox in the isolated perfused pigeon heart. Cell Physiol Biochem. 13(3), 173−80.
  102. Galvan DL, Borrego-Diaz E, Perez PJ, Mignery GA. (1999) Subunit oligomerization, and topology of the inositol 1,4, 5-trisphosphate receptor. J Biol Chem. 274(41), 29 483−92.
  103. Gamby C, Waage MC, Allen RG, Baizer L. (1996) Analysis of the role of calmodulin binding and sequestration in neuro-modulin (GAP-43) function. J Biol Chem. 271,26 698−26 705.
  104. Gattu M, Terry AV Jr, Pauly JR, Buccafusco JJ. (1997) Cognitive impairment in spontaneously hypertensive rats: role of central nicotinic receptors. Part II. Brain Res. 771(1), 104−14.
  105. A., Carafoli E., Guerini D. (1999) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96, 57 975 801.
  106. Gerasimenko OV, Gerasimenko JV, Tepikin AV, Petersen OH. (1996) Calcium transport pathways in the nucleus. Pflugers Arch. 1996 432(1), 1−6.
  107. Gianini G., Clementi E., Ceci R., Marziali G., Sorremtino V. (1992) Expression of a ryanodine receptor Ca++ that is regulated by TGF-b Science, 257, 91−94
  108. G. (2004) SUMO and ubiquitin in the nucleus: different functions, similar mechanisms? Genes Dev., 18, 2046−2059.
  109. JL. (2003) How does an axon grow? Genes Develop. 17, 941−958.
  110. Golub T, Wacha S., Caroni P (2004) Spatial and temporal control of signaling through lipid rafts. Curr Opin Neurobiol 14, 542−550.
  111. Gosh A, Greenberg ME (1995) Calcium signaling in neurons: molecular mechanismsand consequences. Science 268, 239−247.
  112. Gouraud S. S., Heesom K., Yao S. T., Qiu J., Paton J. F. R., and D. (2007) Murphy Dehydration-Induced Proteome Changes in the Rat hypothalamo-Neurohypo-physeal System Endocrinology 148(7), 3041−3052.
  113. Graham D E (1978) The isolation of high molecular weight DNA from whole organisms of large tissue masses. Anal Biochem 85,609−6 13.
  114. D., Carafoli E. (2000) J. Biol. Chem. 275, 20 903−20 910.
  115. Hardie RC, Minke B. (1992) The trp gene is essential for a light-activated Ca2+ channel in Drosophila photoreceptors. Neuron. -8(4), 643−51.
  116. Hardie RC, Minke B. (1993) Novel Ca2+ channels underlying transduction in Drosophila photoreceptors: implications for phosphoinositide-mediated Ca2+ mobiliz-ation.Trends Neurosci. 16(9), 371−6.
  117. Harlan LC, Harlan WR, Parsons PE. (1990) The economic impact of injuries: a major source of medical costs. Am J Public Health 80(4), 45 345−45 349.
  118. Harlan WR, Hull AL, Schmouder RL, Landis JR, Thompson FE, Larkin FA. (1984). High blood pressure in older Americans. The First National Health and Nutrition Examination Survey. Hypertension 6(6 Pt 1), 802−809.
  119. Harwood A.J.,(editor), (1994) Basic DNA and RNA Protocols, Methods in Molecular Biology, volume 58, (Humana Press, Totowa, New Jersey)
  120. Hay R.T. (2005) SUMO: a history of modification. Mol. Cell, 18,1−12.
  121. Hayashi N, Matsubara M, Titani K, Taniguchi H. (1997) Circular dichroism and 1H nuclear magnetic resonance studies on the solution and membrane structures of GAP-43 calmodulin-binding domain. J Biol Chem. 272, 7639−7645.
  122. Hazarika P, Sheldon A, Kaetzel MA, Diaz-Munoz M, Hamilton SL, Dedman JR. (1991) Regulation of the sarcoplasmic reticulum Ca (2+)-release channel requires intact annexin VI. J Cell Biochem. 46(1), 86−93.
  123. He Q, Dent EW, Meiri KF. (1997) Modulation of actin filament behavior by GAP-43 (neuromodulin) is dependent on the phosphorylation status of serine 41, the protein kinase C site. J Neurosci 17(10), 3515−3524.
  124. Hebert R, Lindsay J, Verreault R, Rockwood K, Hill G, Dubois MF. (2000) Vascular dementia: incidence and risk factors in the Canadian study of health and aging. Stroke 31(7), 1487−1493.
  125. Hernandez CM, Hoifodt H, Terry AV Jr. (2003) Spontaneously hypertensive rats: further evaluation of age-related memory performance and cholinergic marker expression. J Psychiatry Neurosci 28(3), 197−209.
  126. Hernandez-Deviez DJ, Roth MG, Casanova JE, Wilson JM (2004) ARNO and ARF6 regulate axonal elongation and branching through downstream activation of phosphatidylinositol 4-phosphate 5-kinase alpha. Mol Biol Cell 15, 111−120
  127. J., Schultz G. (1993) G proteins involved in the calcium channel signalling system. Curr. Opin. Neurobiol. 3, 360−367.
  128. Hindmarch C, Yao S, Beighton G, Paton JDM (2006) A comprehensive description of the transcriptome of the hypothalamoneurohypophyseal system in euhydrated and dehydrated rats. Proc Natl Acad Sci USA 103, 1609−1614.
  129. Hollenberg MD, Saifeddine M, Zwiers H. (2000) Proteinase-activated receptors (PARs): activation of PARI and PAR2 by a proteolytic fragment of the neuronal growth associated protein B-50/GAP-43. Can J Physiol Pharmacol 78(1), 81−85.
  130. Hoorfar J, Cook N, Malorny B, Wagner M, De Medici D, Abdulmawjood A, Fach P. (2003) Making internal amplification control mandatory for diagnostic PCR J Clin Microbiol 41(12), 5835.
  131. Hussain A, Inesi G. (1999) Involvement of Sarco/endoplasmic reticulum Ca (2+) AT-Pases in cell function and the cellular consequences of their inhibition. J Membr Biol. 172(2), 91−9.
  132. Hussein G., Nakamura M, Zhao Q, Iguchi T, Goto H, Sankawa U, Watanabe H. (2005) Antihypertensive and neuroprotective effects of astaxanthin in experimental animals. Biol Pharm Bull. 28(1), 47−52.
  133. Jaarsma D, Sebens JB, Korf J (1991) Localization of NMD A and AMPA receptors in rat barrel field. Neurosci Lett 133, 233−236.
  134. Jacobsen N, Nielsen PS, Jeffares DC, Erilcsen J, Ohlsson H, Arctander P, Kauppinen S (2004) Direct isolation of poly (A)(+) RNA from 4 M guanidine thiocyanate-lysed cell extracts using locked nucleic acid-oligo (T) capture. Nucleic Acids Res 32: e64.
  135. Jurado LA, Chockalingam PS, Jarrett HW. (1999) Apocalmodulin. Phys Rev. 79, 661−682.
  136. Kanashiro CA, Khalil RA. (2001) Gender-related distinctions in protein kinase C activity in rat vascular smooth muscle. Am J Physiol Cell Physiol. 280(1), C34−45.
  137. Kantak KM, Singh T, Kerstetter KA, Dembro KA, Mutebi MM, Harvey RC, Des-chepper CF, Dwoskin LP (2008) Advancing the Spontaneous Hypertensive Rat Model of Attention Deficit/Hyperactivity Disorder Behavioral Neuroscience, 122,(2), 340−357.
  138. Kashihara M, Miyata S, Kumanogoh H, Funatsu N, Matsunaga W, Kiyohara T, Sokawa Y, Maekawa S. (2000) Changes in the localization of NAP-22, a calmodulin binding membrane protein, during the development of neuronal polarity. Neurosci Res 37(4), 315−325.
  139. Klein MG, Cheng H, Santana LF, Jiang YH, Lederer WJ, Schneider MF. (1996) Two mechanisms of quantized calcium release in skeletal muscle.Nature.379(6564), 455−8.
  140. Klintschar F, Neuhuber J (2000) Evaluation of an alkaline lysis method for the extraction of DNA from whole blood and forensic stains for STR analysis, J. Forensic Sci. 45 669−673.
  141. Komalavilas P, Lincoln TM. (1994) Phosphorylation of the inositol 1,4,5-trisphos-phate receptor by cyclic GMP-dependent protein kinase. J Biol Chem. 269(12), 8701−7.
  142. Komalavilas P, Lincoln TM. (1996) Phosphorylation of the inositol 1,4,5-trisphos-phate receptor. Cyclic GMP-dependent protein kinase mediates cAMP and cGMP dependent phosphorylation in the intact rat aorta. J Biol Chem. 271(36), 21 933−8.
  143. P. G. (1992). Calcium ions in nerve cell function. Oxford, New York, Tokyo: Oxford University Press.
  144. Kosugi T, Kawahara K, Tanaka M, Watanabe Y, Inanami O. (2008) Neuron is the primary target of Ca2+ paradox-type insult-induced cell injury in neuron/astro-cyte co-cultures. Neurochem Int. 52(4−5), 887−96.
  145. Krebs J and Michalak M (2007) Calcium: a matter of life or death. — (New comprehensive biochemistry- v. 41) Elsevier Radarweg 29, PO Box 211, 1000 AE Amsterdam, The Netherlands The Boulevard, Langford Lane, Kidlington, Oxford OX5 1GB, UK First edition.
  146. Kretsinger RH, Nockolds CE. (1973) Carp muscle calcium-binding protein. II. Structure determination and general description. J. Biol. Chem. 248, 3313−3326.
  147. P., Amtmann E., Sauer G. (1983) The simultaneous extraction of highmolecu-lar-weight DNA and of RNA from sohd tumours Anal Biochem 134, 288−294.
  148. Kruger K, Tam AS, Lu C, Sretavan DW. (1998) Retinal ganglion cell axon progression from the optic chiasm to initiate optic tract development requires cell autonomous function of GAP-43. J Neurosci. 18, 5692−5705.
  149. Krager L, Bendotti C, Rivolta R, Samanin R. (1993) Distribution of GAP-43 mRNA in the adult rat brain. J Comp Neurol. 333,417−434.
  150. Kulikov A, Aguerre S, Berton O, Ramos A, Mormede P, Chaouloff F.(1997) Central serotonergic systems in the spontaneously hypertensive and Lewis rat strains that differ in the elevated plus-maze test of anxiety. J Pharmacol Exp Ther 281(2), 775−784.
  151. MacDonald JF, Xiong ZG, Jackson MF. (2006) Paradox of Ca2+ signaling, cell death and stroke. Trends Neurosci. 29(2), 75−81.
  152. Maekawa S, Maekawa M, Hattori S, Nakamura S (1993) Purification and molecular cloning of a novel acidic calmodulin-binding protein from rat brain. J Biol Chem 268,13 703−13 709.
  153. Maekawa S, Murofushi H, Nakamura S. (1994) Inhibitory effect of calmodulin on phosphorylation of NAP-22 with protein kinase C. J Biol. Chem. 269(30), 19 462−19 465.
  154. Maekawa S, Sato C, Kitajima K, Funatsu N, Kumanogoh H, Sokawa Y (1999) Cholesterol-dependent localization of NAP-22 on a neuronal membrane microdomain (raft). J Biol Chem 274, 21 369−21 374.
  155. Maier DL, Mani S, Donovan SL, Soppet D, Tessarollo L, McCasland JS, Meiri KF. (1999) Disrupted cortical map and absence of cortical barrels in growth-associated protein (GAP)-43 knockout mice. Proc Natl Acad Sci USA. 96, 9397−9402.
  156. AR. (1997) Intracellular calcium-release channels: regulators of cell life and death. Am J Physiol. 272(2 Pt 2), H597−605.
  157. Marshall IC, Taylor CW.(1993) Regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate receptors. J Exp Biol. 184, 161−82.
  158. Matsubara M, Nakatsu T, Kato H, Taniguchi H.(2004) Crystal structure of a myris-toylated CAP-23/NAP-22 N-terminal domain complexed with Ca2+/calmodulin The EMBO Journal 23, 712−718.
  159. M. (2000) Actin-based plasticity in dendritic spines. Science 290, 754−758.
  160. McCabe JB, Berthiaume LG. (2001) N-terminal protein acylation confers localization to cholesterol, sphingolipid-enriched membranes but not to lipid rafts/caveolae. MolBiol Cell. 11,3601−3617.
  161. McCarron D.A. (1984) Dietary calcium as an antihypertensive agent. Nutr Rev 42(6), 223.225.
  162. McCarron D.A. (1991) Epidemiological evidence and clinical trials of dietary calcium’s effect on blood pressure. Contrib Nephrol 90, 2−10.
  163. McCarron D.A., Reusser M.E. (1999) Finding consensus in the dietary calcium-blood pressure debate. J Am Coll Nutr 18(5 Suppl), 398S-405S.
  164. McCarron DA, Hatton D, Roullet JB, Roullet C. (1994) Dietary calcium, defective cellular Ca++ handling, and arterial pressure control. Can J Physiol Pharmacol 72(8), 937−944.
  165. McCarron DA, Morris CD, Cole C. (1982) Dietary calcium in human hypertension. Science 217(4556), 267−269.
  166. McCarron DA, Yung NN, Ugoretz BA, Krutzik S. (1981) Disturbances of calcium metabolism in the spontaneously hypertensive rat. Hypertension 3(3 Pt 2), 1 162 167.
  167. McCarron, D. A. (1989) Calcium metabolism and hypertension. Kidney Int 35(2), 717−736.
  168. McCune SK, Voigt MM, Hill JM. (1993) Expression of multiple alpha adrenergic receptor subtype messenger RNAs in the adult rat brain.Neuroscience. 57(1), MS-SI.
  169. McHale R., Stapleton P.M. Bergquist P.L. (1991) A rapid method for the preparation of samples for PCR, Biotechniques 10(1), 20, 22−3.
  170. McKay L.M., Carpenter B., Roberts S.G.E. (1999) Regulation of the Wilms' tumour suppressor protein transcriptional activation domain. Oncogene, 18, 6546−6554.
  171. McManus OB, Helms LM, Pallanck L, Ganetzky B, Swanson R, Leonard RJ. (1995) Functional role of the B subunit of high conductance calcium-activated potassium channels. Neuron. 14, 645−650.
  172. McMaster D, Zwiers H, Lederis K. (1988) The growth-associated neuronal phos-phoprotein B-50: improved purification, partial primary structure, and characterization and localization of proteolysis products. Brain Res Bull 21(2), 265−276.
  173. McNamara RK, Lenox RH. (2000) Differential regulation of primary protein kinase
  174. C substrate (MARCKS, MLP, GAP-43, RC3) mRNAs in the hippocampus during kainic acid-induced seizures and synaptic reorganization. J Neurosci Res 62(3), 416−26.
  175. McPherson P. S., Kim Y. K., Valdivia H., Knudson C. M., Takekura H., Franzini Armstrong C., Coronado R. and Campbell K. P. (1991). The brain ryanodine receptor: A caffeine sensitive calcium release channel. Neuron 7, 17 25.
  176. E., Blin N. (1987) Simultaneous isolation of high molecular weight RNA and DNA from limited amounts of tissues and cells Gene Anal Tech. 4, 4549.
  177. G. (1994) Ryanodine receptor/Ca2+ release channels and their regulation by endogenous effectors. Annu Rev Physiol. 56,485−508.
  178. Meldolesi J, Pozzan T. (1998)The heterogeneity of ER Ca2+ stores has a key role in nonmuscle cell signaling and function. J Cell Biol. 142(6), 1395−8.
  179. Meneses A, Castillo C, Ibarra M, Hong E. (1996) Effects of aging and hypertension on learning, memory, and activity in rats. Physiol Behav 60(2), 341−345.
  180. A., Hong E. (1998) Spontaneously hypertensive rats: a potential model to identify drugs for treatment of learning disorders. Hypertension 31(4), 968−972.
  181. Mirkes P E (1985) Simultaneous banding of rat embryo DNA, RNA and protein in cesium trifluroracetate gradients. Anal Blochem 148,37&383.
  182. Mitchell JJ, Anderson KJ. (1998) Age-related changes in 3HJMK-801 binding in the Fischer 344 rat brain. Neurobiol Aging. 119(3), 259−65.
  183. M., Maki M., Carafoli E. (1995) Purification of mu-calpain by a novel affinity chroma-tography approach. New insights into the mechanism of the interaction of the protease with targets. J. Biol. Chem. 270, 14 576−14 581.
  184. M. I. (2005) Nerve ending «signal» proteins GAP-43, MARCKS, and BASP1. Int. Rev. Cytol., 245, 245−325.
  185. Mosevitsky MI, Novitskaya VA, Plekhanov AYu, Skladchikova GYu. (1994) Neuronal protein GAP-43 is a member of novel group of brain acid-soluble proteins (BASPs). Neurosci Res 19(2), 223−228.
  186. Moss S.A. Harbison D.J.(2003) Saul, An easily automated, closed-tube forensic DNA extraction procedure using a thermostable proteinase, Int. J. Legal Med. 117 340−349.
  187. Myers VH, Champagne CM.(2007) Nutritional effects on blood pressure. Curr Opin Lipidol. 18(1), 20−4.
  188. Nakai J, Dirksen RT, Nguyen HT, Pessah IN, Beam KG, Allen PD. (1996) Enhanced dihydropyridine receptor channel activity in the presence of ryanodine receptor. Nature. 380(6569), 72−5.
  189. Nakanishi T, Jarmakani JM. (1984) Developmental changes in myocardial mechanical function and subcellular organelles. Am J Physiol. 246(4 Pt 2), H615−25.
  190. Nakayama S., Kawasaki H., and Kretsinger R. (2000) in E. Carafoli and J. Krebs (Eds) Calcium Homeostasis, Springer, Berlin, 30−58.
  191. Nelson MT, Cheng H, Rubart M, Santana LF, Bonev AD, Knot HJ, Lederer WJ. (1995) Relaxation of arterial smooth muscle by calcium sparks. Science. 270, 633−637.
  192. Neve RL, Finch EA, Bird ED, Benowitz LI. (1988) Growth-associated protein GAP-43 is expressed selectively in associative regions of the adult human brain. Proc Natl Acad Sei U S A 85(10), 3638−3642.
  193. Nguyen L, He Q, Meiri KF.(2009).Regulation of GAP-43 at serine 41 acts as a switch to modulate both intrinsic and extrinsic behaviors of growing neurons, via altered membrane distribution. Mol Cell Neurosci. 41(1), 62−73.
  194. Nilius B, Owsianik G, Voets T, Peters JA. (2007) Transient receptor potential cationchannels in disease. Physiol Rev. 87, 165−217.
  195. Y. (1995) Protein kinase C and lipid signaling for sustained cellular responses. FASEB J. 19959(7), 484−96.
  196. Nishizuka Y. a (1988) Studies and prospectives of protein kinase C in signal transduc-tion.Nippon Ketsueki Gakkai Zasshi. 51(8), 1321−6.
  197. Oestreicher AB, De Graan PN, Gispen WH, Verhaagen J, Schrama LH. (1997) B-50, the growth associated protein-43: modulation of cell morphology and communication in the nervous system. Prog Neurobiol 53(6), 627−686.
  198. Oh SJ, Kim KY, Lee EJ, Park SJ, Kwon SO, Jung CS, Lee MY, Chun MH. (2002) Inhibition of nitric oxide synthase induces increased production of growth-associated protein 43 in the developing retina of the postnatal rat. Dev Brain Res. 136,179−183.
  199. Ohya Y, Adachi N, Nakamura Y, Setoguchi M, Abe I, Fujishima M.(1998) Stretch-activated channels in arterial smooth muscle of genetic hypertensive rats. Hyper-tension. 31(1 Pt 2), 254−8.
  200. K. (1969) Spontaneous hypertension in rats . Int. Rev. Exp. Pathol 7, 227 270.
  201. Ono A, Kuwaki T, Cao WH, Kumada M, Fujita T. (1994) High calcium diet prevents baroreflex impairment in salt-loaded spontaneously hypertensive rats. Hypertension 24(1), 83−90.
  202. Orlov S.N., Li J.-M., (1995) Genes of calcium metabolism and blood pressure control in primary hypertension. Semin Nephrol. 15(6), 569−592.
  203. Oshima T, Young EW, Hermsmeyer K, McCarron DA. (1992) Modification of platelet and lymphocyte calcium handling and blood pressure by dietary sodium and calcium in genetically hypertensive rats. J Lab Clin Med 119(2), 151−158.
  204. Ossowska K, Wolfarth S, Schulze G, Wardas J, Pietraszek M, Lorenc-Koci E, Smia-lowska M, Coper H (2001) Decline in motor functions in ageing is related to the loss of NMD A receptors. Brain Res 907,71−83.
  205. Pang PK, Benishin CG, Lewanczuk RZ.(1992) Combined effect of dietary calciumand calcium antagonists on blood pressure reduction in spontaneously hypertensive rats. J Cardiovasc Pharmacol 19(3), 442−446.
  206. Pang PK, Shan JJ, Lewanczuk RZ, Benishin CG. (1996) Parathyroid hypertensive factor and intracellular calcium regulation. J Hypertens 14(9), 1053−1060.
  207. S., Chalkley R. (1969) High resolution acrylamide gel electrophoresis of his-tones. Arch Biochem Biophys 130(1), 337−346.
  208. Parrow V, Fagerstrom S, Meyerson G, Nanberg E, Pahlman S.(1995) Protein kinase C-alpha and -epsilon are enriched in growth cones of differentiating SH-SY5Y human neuroblastoma cells. JNeurosci Res. 41(6), 782−91.
  209. Pascale A, Amadio M, Scapagnini G, Lanni C, Racchi M, Provenzani A, Govoni S, Alkon DL, Quattrone A. (2005) Neuronal ELAV proteins enhance mRNA stability by a PKCa-dependent pathway. Proc Natl Acad Sci USA. 102,12 065−12 070.
  210. Paule, M. G., Rowland, A. S., Ferguson, S. A., Chelonis, J. J., Tannock, R., Swanson, J. M., & Castellanos, F. X. (2000). Attention deficit/hyperactivity disorder: Characteristics, interventions, and models. Neurotoxicologyand Teratology, 22, 631−651.
  211. Payne ME, Anderson JJ, Stefifens DC. (2008) Calcium and vitamin D intakes may be positively associated with brain lesions in depressed and nondepressed elders. Nutr Res. 28(5), 285−92.
  212. Peitzsch RM, McLaughlin S (1993) Binding of acylated peptides and fatty acids to phospholipid vesicles: pertinence to myristoylated proteins. Biochemistry 32, 10 436−10 443.
  213. Pernot F, Schleiffer R, Bergmann C, Vincent M, Sassard J, Gairard A. (1990) Dietary calcium, vascular reactivity, and genetic hypertension in the Lyon rat strain. Am J Hypertens 3(11), 846−853.
  214. Perrone-Bizzozero N1, Neve RL, Irwin N, Lewis S, Fischer I, Benowitz LI. Post-tran-scriptional regulation of GAP-43 mRNA levels during neuronal differentiation and nerve regeneration. Mol Cell Neurosci. 1991−2:402−409.
  215. Perrone-Bizzozero N1, Sower AC, Bird ED, Benowitz LI, Ivins KJ, Neve RL. (1996)1.vels of the growth-associated protein GAP-43 are selectively increased in association cortices in schizophrenia. Proc Natl Acad Sci USA. 93,14 182−14 187
  216. OH. (1996) Can Ca2+ be released from secretory granules or synaptic vesicles? Trends Neurosci. 19(10), 411 -3.
  217. Pfrieger FW (2003) Role of cholesterol in synapse formation and function. Biochim BiophysActa 1610,271−280.
  218. Phillips AM, Bull A, Kelly LE. (1992) Identification of a Drosophila gene encoding a calmodulin-binding protein with homology to the trp phototransduction gene. Neuron. 18(4), 631−42.
  219. Pichl L, Heitmann A, Herzog P, Oster J, Smets H, Schottstedt V (2005) Magnetic bead technology in viral RNA and DNA extraction from plasma minipools. i1. Transfusion 45,1106−1110.
  220. Pietrobon D, Di Virgilio F, Pozzan T. (1990) Structural and functional aspects of calcium homeostasis in eukaryotic cells. Eur J Biochem. 1193(3), 599−622.
  221. A. Y. (1996) Immunoreplica from the gel surface: rapid and sensitive blot plus intact gel. Anal. Biochem. 239, 110−111.
  222. Pluger S, Faulhaber J, Furstenau M, Lohn M, Waldschutz R, Gollasch M, Haller H, Luft FC, Ehmke H, Pongs O. (2000) Mice with disrupted BK channel fll subunit gene feature abnormal Ca2+ spark/STOC coupling and elevated blood pressure. Circ Res. 87, 53−60.
  223. Pozzan T, Rizzuto R, Volpe P, Meldolesi J. (1994) Molecular and cellular physiology of intracellular calcium stores. Physiol Rev. 74(3), 595−63 6.
  224. Pratt JH, Ambrosius WT, Agarwal R, Eckert GJ, Newman S. (2002) Racial difference in the activity of the amiloride-sensitive epithelial sodium channel. Hypertension. 40(6), 903−8.
  225. Raha S., Merante F, Proteau G, and Reed J. К (1990) Simultaneous isolation of total cellular RNA and DNA from tissue culture cells using phenol and lithium chloride. Gene Anal Tech. 7, 173−177.
  226. AD. (1998) The molecular basis of voltage-gated Ca2+ channel diversity: is it time for T? J Membr Biol. 161(3), 207−13.
  227. Rao RM, Yan Y, Wu Y. (1994) Dietary calcium reduces blood pressure, parathyroid hormone, and platelet cytosolic calcium responses in spontaneously hypertensive rats. Am J Hypertens 7(12), 1052−1057.
  228. M. (1988) Regulation of enzyme levels by proteolysis: the role of pest regions. Adv Enzyme Regul 27, 135−151.
  229. Rice D, Barone S Jr. (2000) Critical periods of vulnerability for the developing nervous system: evidence from humans and animal models. Environ Health Per-spect. 108 Suppl 3:511−33.
  230. Riederer B, Routtenberg A. (1999) Can GAP-43 interact with brain spectrin? Mol Brain Res. 71, 345−348.
  231. , G., Bohr D. F. (1992) Dietary calcium on vascular reactivity in normotensive and spontaneously hypertensive rats. Arch Int Physiol Biochim Biophys 100(5), 375−383.
  232. S. (1883) A further Contribution regarding the influence of the different Constituents of the Blood on the Contraction of the Heart. J. Physiol. 4(1), 292.
  233. E., Pizarro C. (1991) Voltage-sensor of excitation-contraction coupling inskeletal muscle. Physiol. Rev. 76, 849−908.
  234. Rivera M.N. and Haber D.A. (2005) Wilms' tumour: connecting tumourigenesis and organ development in the kidney. Nat. Rev. Cancer, 5, 699−712
  235. Roberts S.G.E. (2005) Transcriptional regulation by WT1 in development. Curr. Opin. Genet. Dev., 15, 542−547.
  236. PJ. (1991) The role of protein kinase C and its neuronal substrates dephos-phin, B-50, and MARCKS in neurotransmitter release. Mol Neurobiol. 5(2−4), 87−130.
  237. Ronn L.C.B., Berezin V., Bock E. (2000) The neural cell adhesion molecule in synaptic plastic-ity and ageing. Int. J. Devi Neurosci. 18, 193−199.
  238. Routtenberg A, Cantallops I, Zaffuto S, Serrano P, Namgung U. (2000) Enhanced learning after genetic overexpression of a brain growth protein. Proc Natl Acad Sci U S A 97(13) 7657−7662.
  239. Ruiz-Velasco V, Zhong J, Hume JR, Keef KD.(1998) Modulation of Ca2+ channels by cyclic nucleotide cross activation of opposing protein kinases in rabbit portal vein. CircRes. 82(5), 557−65.
  240. V. A. (2000) The nucleus accumbens motor-limbic interface of the spontaneously hypertensive rat as studied in vitro by the superfusion slice technique. Neurosci Biobehav Rev 24(1), 133−136.
  241. V. A., Wiggins T. M. (2000) Increased glutamate-stimulated norepinephrine release from prefrontal cortex slices of spontaneously hypertensive rats. Metab1. Brain Dis 15(4), 297−304.
  242. Ryzhov DB, Kliueva NZ, Eschanova GT, Churina SK. (1993)The mechanisms of the development of arterial hypertension with a calcium deficiency in the diet Fiziol Zh Im IM Sechenova. 79(8), 104−10.
  243. Sabbatini M, Catalani A, Consoli C, Marietta N, Tomassoni D, Avola R. (2002) The hippocampus in spontaneously hypertensive rats: an animal model of vascular dementia? Mech Ageing Dev 123(5), 547−559.
  244. Sabbatini M, Strocchi P, Vitaioli L, Amenta F.(2000) The hippocampus in spontaneously hypertensive rats: a quantitative microanatomical study. Neuroscience 100(2), 251−258.
  245. Safarik I, Safarikova M (1999) Use of magnetic techniques for the isolation of cells. J Chromatogr B 722, 33−53.
  246. Sagvolden T, Hendley ED, Knardahl S. (1992) Behavior of hypertensive and hyperactive rat strains: hyperactivity is not unitarily determined. Physiol Behav. 52(l), 49−57.
  247. T. (2000) Behavioral validation of the spontaneously hypertensive rat (SHR) as an animal model of attention-deficit/hyperactivity disorder (AD/HD). Neurosci Biobehav Rev 24(1), 31−39.
  248. J., Fritsch E.F., Maniatis T., (1989) Molecular Cloning: A Laboratory Manual, second ed., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Plainview, NY" pp. E.3-E.4, E.10.
  249. L. (1996) The cell nucleus: an Eldorado to future calcium research? J Membr Biol. 153(2), 83−92.
  250. Satokari RM, Kataja K, Soderlund H (2005) Multiplexed quantification of bacterial 16S rRNA by solution hybridization with oligonucleotide probes and affinity capture. Microb Ecol 50,120−127.
  251. R., Zhou Z., Konnerth A., Neher E. (1993). Fractional contribution of calcium to the cation current through glutamate receptor channels. Neuron 11, 133 143.
  252. SchleifFer R. (1981) Variations de l’apport en calcium et developpement de l’hyperte-sion arterielle chez le rat SHR. J Pharmacol (Paris) 13, 208−209.
  253. R. (1992) Parathyroid hormone and genetic hypertension. Int J Cardiol 35(3), 303−310.
  254. Schleiffer R. and Gairard A. (1995) Blood pressure effects of calcium intake in experimental models of hypertension. Semin Nephrol 15(6), 526−535.
  255. Shah, Haylett, (2000) Ca (2+) channels involved in the generation of the slow afterhy-perpolarization in cultured rat hippocampal pyramidal neurons. J Neurophysiol. 83(5), 2554−61.
  256. Shen Y, Mani S, Donovan SL, Schwob JE, Meiri KF. (2002) Growth-associated pro-tein-43 is required for commissural axon guidance in the developing vertebrate nervous system. JNeurosci 22(1), 239−247.
  257. Shibasaki Y, Ishihara H, Kizuki N, Asano T, Oka Y & Yazaki Y (1997) Massive actin polymerization inducedby phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase in vivo. J Biol Chem 272, 7578−7581.
  258. Shibata H, Ghishan FK. (1990) Ontogeny of calcium transport by intestinal Golgi in spontaneously hypertensive rats and genetically matched WKY rats. Pediatr Res. 28(6), 591−4.
  259. Silva J.T., Wong C.Y., J. Dileanis L., Dunn C.M., Impraim C.C., (2003) Automated DNA extraction from frozen blood using the abbott M1000 for HLA-DRB sequencing based typing, Hum. Immunol. 64 95.
  260. Sim MK, Qui XS. (2003) Angiotensins in plasma of hypertensive rats and human. RegulPept.- Ill, 179−182.
  261. J. H., Virag I. (1989). Posttranslational membrane attachment and dynamic fatty acylation of a neuronal growth cone protein, GAP-43. J Cell Biol 108(2), 613−624.
  262. Skene JH, Jacobson RD, Snipes GJ, McGuire CB, Norden JJ, Freeman JA. (1986) A protein induced during nerve growth (GAP-43) is a major component of growth-cone membranes. Science. 233(4765), 783−6.
  263. Skene JH, Willard M. (1981) Characteristics of growth-associated polypeptides in regenerating toad retinal ganglion cell axons. J Neuro-sci. 1, 419−426.
  264. Skibinska A, Glazewski S, Fox K, Kossut M (2000) Age-dependent response of the mouse barrel cortex to sensory deprivation: a 2-deoxyglucose study. Exp Brain Res 132,134−138.
  265. Skoog I, Lernfeit B, Landahl S, Palmertz B, Andreasson LA, Nilsson L, Persson G, Oden A, Svanborg A. (1996) 15-year longitudinal study of blood pressure and dementia. Lancet 347(9009), 1141−1145.
  266. Smith CL, Afroz R, Bassell GJ, Furneaux HM, Perrone-Bizzozero N1, Burry RW. (2004) GAP-43 mRNA in growth cones is associated with HuD and ribosomes. J Neurobiol. 61,222−235.
  267. Somlyo AP, Somlyo AV. (1988) Ca2+ sensitivity of smooth muscle and nonmuscle myosin II: modulated by G proteins, kinases, and myosin phosphatase. Physiol Rev. 83(4), 1325−58.
  268. Sowers JR, Zemel MB, Standley PR, Zemel PC. (1989) Calcium and hypertension. J Lab Clin Med 114(4), 338−348.
  269. Steketee M, Tosney KW. (2002) Three functionally distinct adhesions in filopodia: shaft adhesions control lamellar extension. JNeurosci. 22, 8071−8083.
  270. Stetcher J, Muller WE, Hoyer S (1997) Learning abilities depend on NMDA-receptor density in hippocampus in adult rats. J Neural Transm 104,281−289.
  271. Strittmatter S. M., Igarashi M., et al. (1994) GAP-43 amino terminal peptides modulate growth cone morphology and neurite outgrowth. J Neurosci 14(9), 55 035 513.
  272. Strittmatter S. M., Valenzuela D., et al. (1991) An intracellular guanine nucleotide release protein for GO. GAP-43 stimulates isolated alpha subunits by a novel mechanism. J Biol Chem 266(33), 22 465−22 471.
  273. Strittmatter SM, Cannon SC, Ross EM, Higashijima T, Fishman MC. (1993) GAP-43 augments G-protein-coupled receptor transduction in Xenopus laevis oocytes. Proc Natl Acad Sei USA. 90, 5327−5331.
  274. Strittmatter SM, Fankhauser C, Huang PL, Mashimo H, Fishman MC. (1995) Neuronal pathfinding is abnormal in mice lacking the neuronal growth cone protein GAP-43. Cell. 80, 445152.
  275. Taguchi K, Ueda M, Kubo T. (1997) Effects of cAMP and cGMP on L-type calcium channel currents in rat mesenteric artery cells. Jpn J Pharmacol. 74(2), 179−86.
  276. Takeshima H, Nishimura S, Matsumoto T, Ishida H, Kangawa K, Minamino N, Mat-suo H, Ueda M, Hanaoka M, Hirose T (1989) Primary structure and expression from complementary DNA of skeletal muscle ryanodine receptor. Nature. 339(6224).439−45.
  277. Tanaka Y, Meera P, Song M, Knaus HG, Toro L. (1997) Molecular constituents of maxi KCa channels in human coronary smooth muscle: predominant +B subunit complexes. J Physiol. 502, 545−57.
  278. Tasker JG, Di S, Boudaba C (2002) Functional synaptic plasticity in hypothalamic magnocellular neurons. Prog Brain Res 139, 113−119.
  279. Tejero-Diez P, Rodriguez-Sanchez P, Martin-Cofreces NB, Diez-Guerra FJ.(2000) bFGF stimulates GAP-43 phosphorylation at ser41 and modifies its intracellular localization in cultured hippocampal neurons. Mol Cell Neurosci 16(6), 766 780.
  280. Tepikin A. V., Kostyuk P. G., Snitsarev V. A. and Belan P. V. (1992) Extrusion of calcium from a single isolated neuron of the snail Helix pomatia. J. Membrane Biol. 123, 43 37.
  281. Terashita A, Funatsu N, Umeda M, Shimada Y, Ohno-Iwashita Y, Epand RM et al (2002) Lipid binding activity of a neuronspecific protein NAP-22 studied in vivo and in vitro. JNeurosci Res 70,172−179.
  282. Terry AV Jr, Hernandez CM, Buccafusco JJ, Gattu M.(2000) Deficits in spatial learning and nicotinic-acetylcholine receptors in older, spontaneously hypertensive rats. Neuroscience 101(2), 357−368.
  283. Tertyshnikova S, Fein A. (1998) Inhibition of inositol 1,4,5-trisphosphate-induced Ca2+ release by cAMP-dependent protein kinase in a living cell. Proc Natl Acad Sei US A. 95(4), 1613−7.
  284. Thayer S.A. and Miller R.J. (1990) Regulation of the intracellular free calcium concentration in single rat dorsal root ganglion neurones in vitro. J.Physiol. (London), 425, 85- 115.
  285. Tsuda R, Kumanogoh H, Umeda M, Maekawa S (2008) Morphological analysis on the distribution of membrane lipids and a membrane protein, NAP-22, during neuronal development in vitro) J Mol Hist 39, 371−379.
  286. Vance JE, Campenot RB, Vance DE (2000) The synthesis and transport of lipids for axonal growth and nerve regenaration. Biochim Biophys Acta 1486, 84—96.
  287. Verma V, Carter C, Keable S, Bennett D, Thorn P. (1996) Identification and function of type-2 and type-3 ryanodine receptors in gut epithelial cells. Biochem J. 319 (Pt 2), 449−54.
  288. D. M. (1987) Large and small scale phenol extractions, Methods In Enzymo-logy, vol 152 Guide to Molecular Cloning Techniques (Berger, S. L. And Kim-mel, AR., eds.), Academic, Orlando, FL, 33 -41.
  289. P. S., Metzger D., Higuchi R., (1991) Chelex 100 as a medium for simple extraction of DNA for PCR-based typing from forensic material, Biotechniques 10 506.513.
  290. K. K., Wright L. C., Machan C. L., Allen B. G., Conigrave A. D., Roufogalis B. D. (1991) J. Biol. Chem. 266, 9078−9085.
  291. Wang R., Karpinski E., et al. (1989) Two types of calcium channels in isolated smooth muscle cells from rat tail artery. Am J Physiol 256(5 Pt 2) H1361−1368.
  292. Wang W., Mariani F. V., et al. (2000) Ski represses bone morphogenic protein signaling in Xenopus and mammalian cells. Proc Natl Acad Sci U S A 97(26), 1 439 414 399.
  293. Watanabe, Y., Fujita, M., Ito, Y., Okada, T., Kusuoka, H., & Nishimura, T.(1997). Brain dopamine transporter in spontaneously hypertensive rats. Journal of Nuclear Medicine, 38, 470174.
  294. Weickert CS, Webster MJ, Hyde TM, Herman MM, Bachus SE, Bali G, Weinberger DR, Kleinman JE. (2001) Reduced GAP-43 mRNA in dorsolateral prefrontal cortex of patients with schizophrenia. Cereb Cortex. 11, 136−147.
  295. Wellman GC, Cartin L, Eckman DM, Stevenson AS, Saundry CM, Lederer WJ, Nelson MT. (2001) Membrane depolarization, elevated Ca (2+) entry, and gene expression in cerebral arteries of hypertensive rats. Am J Physiol Heart Circ Physiol 281(6), H2559−2567.
  296. Wenk GL, Barnes CA. (2000) Regional changes in the hippocampal density of AMPA and NMDA receptors across the lifespan of the rat. Brain Res. 885(1), 15.
  297. Widmer F, Caroni P., (1990) Identification, localization, and primary structure of CAP-23, a particle-bound cytosolic protein of early development. J Cell Biol. 111(6 Pt 2), 3035−47.
  298. Wiederkehr A, Staple J, Caroni P. (1997) The motility-associated proteins GAP-43, MARCKS, and CAP-23 share unique targeting and surface activity-inducing properties. Exp Cell Res. 236,103−116.
  299. Wilcockson J (1973) The use of sodium perchlorate in deproteinization during the preparation fsof nucleic acids. Biochem J 135, 559−561.
  300. N.J. (1998) A structural basis for memory storage in mammals . Prog. Neuro-biol. 55, 59−77.
  301. L. C., Chen S., Roufogalis B. D. (1993) Arch. Biochem. Biophys. 306, 277 284.
  302. Wyss JM, Kadish I, van Groen T.(2003) Age-related decline in spatial learning and memory: attenuation by captopril. Clin Exp Hypertens. 25(7), 455−74.
  303. Yamamoto Y, Sokawa Y, Maekawa S (1997) Biochemical evidence for the resence of NAP-22, a novel acidic calmodulin binding protein, in the synaptic esicles of rat brain. Neurosci Lett 224,127−130.
  304. Yarlagadda A, Kaushik S, Clayton AH. (2007) Blood brain barrier: the role of calcium homeostasis. Psychiatry (Edgmont) 4(12), 55−9.
  305. Young E. W., Bukoski R. D., et al. (1988) Calcium metabolism in experimental hypertension. Proc Soc Exp Biol Med 187(2), 123−141.
  306. M. (1994) Dietary calcium, calciotropic hormones and hypertension. Nutr Metab Cardiovasc Dis 224−228.
  307. Zhang F, Lu C, Severin C, Sretavan DW. (2000) GAP-43 mediates retinal axon interaction with lateral diencephalon cells during optic tract formation. Development. 127, 5969−5980.
  308. Zhang H, Zhang JZ, Danila CI, Hamilton SL. (1999) A noncontiguous, intersubunit binding site for calmodulin on the skeletal muscle Ca2+ release channel. J Biol Chem. 278(10), 8348−55.
  309. Zheng JQ, Kelly TK, Chang B, Ryazantsev S, Rajasekaran AK, Martin KC, Twiss JL. (2001) A functional role for intra-axonal protein synthesis during axonal regeneration from adult sensory neurons. J Neurosci.21, 9291−9303.
  310. Zigmond JM, Bloom FE, Landis SC, Roberts JL, Squire LR (1999) Fundamental neuroscience. Academic, San Diego, CA, 160−165.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!