Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Петли и повторы в белках как отпечатки молекулярной эволюции

Диссертация: Петли и повторы в белках как отпечатки молекулярной эволюции
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Однако последующие исследования ряда белков доказали, что этот принцип не всегда выполняется. Первое сомнение в универсальности гипотезы «ключ-замок» появилось в 1950;е, когда Ф. Каруш обратил внимание на то, что обычный сывороточный альбумин проявляет способность связываться со многими малыми гидрофобными молекулами и высказал предположение о том, что гипотеза Фишера должна быть дополнена… Читать ещё >

Петли и повторы в белках как отпечатки молекулярной эволюции (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Глава 2. Обзор литературы
    • 2. 1. Петли и повторы в белках
      • 2. 1. 1. Белки с одной функцией
      • 2. 1. 2. Белки со многими функциями
        • 2. 1. 2. 1. Природно-неструктурированные белки
        • 2. 1. 2. 1. 1. Предсказание неструктурированных участков в белках
        • 2. 1. 2. 2. Белки со структурными повторами
        • 2. 1. 2. 2. 1. Базы данных белковых доменов
        • 2. 1. 2. 2. 2. Предсказание границ доменов в белках
    • 2. 2. Структурные и функциональные особенности белков трех семейств как представителей белков с разной степенью внутренней неупорядоченности и числом структурных доменов
      • 2. 2. 1. Яаз-белки — однодоменные белки
      • 2. 2. 2. Факторы элонгации — многодоменные белки
      • 2. 2. 3. Рибосомные белки 81 — белки с разным числом доменов (повторов)
  • Глава 3. Роль неструктурированных участков в семействе элонгационных факторов
    • 3. 1. Программы РОМЖ, ЯОМК, 018ЕМВЬ, РгеЫпк, ШРгеё С1оЬР1о12, Го1ё1пёех
    • 3. 2. Программа РоИШМё
      • 3. 2. 1. Предсказание положения и числа петель и их сравнение с данными рентгеноструктурного анализа
      • 3. 2. 2. Сравнение результатов предсказания программы РоЫип? о1с1 с результатами предсказаний других программ
      • 3. 2. 3. Гибкость петель в-домена в белках О-семейства- факторы Дебая-Валлера
      • 3. 2. 4. Предсказание границ в частично разупорядоченных белках
    • 3. 3. Число и положение петель как признак классификации живых организмов
      • 3. 3. 1. Суммарное число петель и сложность организма
        • 3. 3. 1. 1. Факторы элонгации ЕБ
        • 3. 3. 1. 1. 1. Факторы элонгации Надцарства Эубактерий
        • 3. 3. 1. 1. 2. Факторы элонгации Надцарства Эукариот
        • 3. 3. 1. 1. 3. Факторы элонгации Надцарства Архей
        • 3. 3. 1. 1. 4. Петли в факторах трех Надцарств Живого
        • 3. 3. 1. 1. 5. Мотивы петель в факторах трех Надцарств Живого
        • 3. 3. 1. 1. 6. Функции петель
        • 3. 3. 1. 2. Факторы элонгации ЕР
      • 3. 3. 2. Новый признак для классификации живого мира
  • Глава 4. Роль повторов в семействе рибосомных белков
    • 4. 1. Природная неструктурированность белка
    • 4. 2. Выделение структурных доменов с помощью анализа вторичной структуры
    • 4. 3. Обнаружение уникального консервативного домена
    • 4. 4. Число структурных доменов как стабильный признак принадлежности микроорганизма к определенному отделу Прокариот
    • 4. 5. Уникальный повтор (домен) как консервативный РНК-связывающий центр семейства
  • Глава 5. Новый взгляд на роль петель и повторов в белках

Идея о том, что уникальная третичная структура белка необходима для его функционирования, берет свое начало из экспериментов Э. Фишера, осуществленных более ста лет назад на экстрактах пивных дрожжей. Он высказал гипотезу, согласно которой в основе специфического взаимодействия молекул при химических реакциях лежит их пространственное соответствие типа «ключ-замок» [1]. Позже на основе его экспериментов, а также экспериментов Л. Полинга, К. Анфинсена и Д. Эдсалла [2−4], была сформулирована центральная догма молекулярной биологии, согласно которой один ген, посредством транскрипции и трансляции, кодирует один белок, аминокислотная последовательность которого определяет одну уникальную трехмерную структуру и, как следствие, одну выполняемую им функцию.

Однако последующие исследования ряда белков доказали, что этот принцип не всегда выполняется. Первое сомнение в универсальности гипотезы «ключ-замок» появилось в 1950;е, когда Ф. Каруш обратил внимание на то, что обычный сывороточный альбумин проявляет способность связываться со многими малыми гидрофобными молекулами и высказал предположение о том, что гипотеза Фишера должна быть дополнена представлением о конфигурационной приспособляемости белков [5]. Однако идея Каруша о конфигурационных изменениях в белках в процессе их взаимодействия с лигандами, лежащих в основе множественности функций белка долгое время игнорировалась. Тем не менее, первые сравнения структуры лизоцима в двух функциональных состояниях (с лигандом и без него) показали, что в белках действительно имеют место пространственные смещения отдельных атомов [6]. Эти изменения носили локальный характер и не превышали 1 А. Однако в ряде случаев изменения такого рода могли принимать более масштабный характер, как это было показано для дрожжевой гексокиназы при ее связывании с глюкозой [7], или для эубактериального элонгационного фактора ЕБ-І при замене ГДФ на ГТФ [8].

Намного позже был открыт ряд белков, которые при высокой гомологии последовательностей образовывали разные структуры, а для ряда амилоидогенных белков данные электронной и атомно-силовой микроскопии показывали, что часто один и тот же белок образует в растворе полиморфные структуры [9- 10].

Кроме того, были открыты белки, которые не имеют стабильной третичной структуры и находятся в растворе в состоянии, традиционно считавшимся денатурированным. Они получили название белков с природной или внутренней неупорядоченностью [11]. «Приобретаемая» структура для таких белков часто зависит от вида лиганда, и при этом может сильно изменяться. Разнообразие образуемых структур и своеобразная «структурная гибкость» (пластичность) определяет полифункциональность таких белков [12]. Таким образом, центральная догма молекулярной биологии для этих специфических белков преобразуется в следующую: один ген кодирует один белок, трехмерную структуру которого определяет партнер по взаимодействию или особенности окружающей его среды. Сформированная структура и определяет функцию или функции данного белка. Несмотря на то, что порядка 30% белков частично или полностью неструктурированы, до сих пор не была четко установлена связь между количеством и спецификой подобных участков и функциональной активностью этих белков. Отметим тот факт, что полифункциональность не всегда является следствием наличия в белках дополнительных гибких участков структуры. Для ряда белков характерным является множественное копирование собственной доменной структуры [13- 14]. При этом, в таких белках, каждый домен, несмотря на одну и ту же структуру выполняет различную функцию. Объяснение такого копирования и как следствие полифункциональности белков до сих пор не найдено.

Цель данной работы — выявление взаимосвязи между функциональностью белков и количеством и спецификой гибких участков и структурных повторов в них.

В данной работе предлагается новый взгляд на роль гибких участков (петель) в семействе факторов элонгации, а также на число структурных доменов (повторов) в семействе рибосомных белков Б1, в процессе их эволюционного развития и, как следствие, в их функционировании. Эти семейства являются типичными представителями полифункциональных белков с разным числом неструктурированных участков. Отметим, что рибосомный белок 81 к тому же содержит различное количество структурных повторяющихся доменов в разных организмах. Обнаруженная в этих белках корреляция между числом петель и повторов и сложностью организма позволила нам рассматривать их число как стабильный признак принадлежности организма к определенному таксономическому отделу. Кроме того, выявленные закономерности позволили судить о «направлении» эволюции как этих белков, так и содержащих их организмов, что говорит об уникальности выявленных признаков с точки зрения молекулярной эволюции.

Выводы.

1. Показано, что программа РоМЦпАэМ по сравнению с результатами предсказаний других программ (на примере КХЖЫ, В1зЕМВЬ, РгеГлпк, ШРгеё, 01оЬрЫ 2, РоЫ1пс1ех, РОМЖ) лучше предсказывает как короткие, так и длинные гибкие участки в белках О-семейства Положение предсказанных участков хорошо согласуется с данными рентгеноструктурного анализа и данными ЯМР.

2. Сформулирован альтернативный признак для классификации Живого мира, основанный на способности аминокислотной последовательности белка образовывать неструктурированные участки, которые проявляются в его трехмерной структуре в виде петель.

3. Установлено, что для рибосомных белков Б1, содержащих разное количество Б1-доменов, существует уникальный консервативный домен, который может рассматриваться как функциональный центр всего семейства рибосомных белков Б1.

4. Установлено, что число структурных доменов семейства рибосомных белков является стабильным признаком принадлежности микроорганизма к тому или иному таксономическому отделуизменение числа структурных доменов семейства рибосомных белков 81 является результатом латерального переноса гена белка в ходе редукционной эволюции между основными отделами Домена эубактерий.

Благодарности.

Выражаю глубокую признательность и благодарность моим научным руководителям |Сердюку Игорю Николаевичу! и Левину Даниилу Михайловичу за обеспечение возможности выполнения диссертационной работы, а также за внимание и заботу на протяжении всего времени работы. Приношу свою глубокую благодарность сотрудникам группы физики нуклеопротеидов ИБ РАН, а именно Селивановой Ольге Михайловне и Тимченко Александру Александровичу за дружескую атмосферу взаимопомощи, безусловно помогающей выполнению работы.

Особую благодарность выражаю своему научному консультанту Галзитской Оксане Валериановне за доброжелательное отношение на протяжении всего времени работы, а также за ценные практические советы, чуткое соруководство и адекватную критику, которая способствовала прогрессивной работе.

Заключение

.

В данной работе был проведен комплексный анализ петель в белках G-семейства с помощью специализированной Программы FoldUnfold. Возможность использования разного размера усредняемого окна является отличительной чертой Программы FoldUnfold. Как показало проведенное исследование, выбор ширины окна зависит от длины ожидаемой петли и, следовательно, от задачи, которая ставится исследователем. Так ширина окна в 41 а.о. оптимальна для поиска длинных неструктурированных участков в белках, относящихся к практически полностью неупорядоченным. Ширина окна в 11 а.о. оптимальна для поиска неструктурированных участков в полипептидной цепи длиной в 10—20 а.о. Уменьшение ширины окна до 3 а.о. позволяет выявить все или почти все короткие петли, соединяющие элементы вторичной структуры. Построение зависимости фактора Дебая-Валлера от номера остатка для белка Ras-p21 из Homo sapiens показывает, что предсказанные 10 петель можно отнести к двум типам. К первому относятся петли, характеризующиеся высокой величиной фактора Дебая-Валлера (Х2, А4, Х8, АЛО), которые могут рассматриваться как функциональные. Оставшиеся пять петель имеют более низкие величины факторов Дебая-Валлера (A3, Х5, Х6, А, 7 и А, 9) и могут рассматриваться как петли, соединяющие элементы вторичной структуры. Такие петли имеют существенно более низкую подвижность и обеспечивают дополнительную жесткость трехмерной структуры.

Сравнение результатов предсказания Программы FoldUnfold с другими программами (PONDR, RONN, DisEMBL, PreLINK, IUPred, GlobPlot 2, Foldlndex) на примере белков G-семейства и убиквитин-подобного домена hPLIC-2 показывает, что Программа FoldUnfold намного лучше предсказывает как совсем короткие, так и относительно длинные неструктурированные участки. Важно подчеркнуть, что эти предсказания хорошо согласуются со структурными данными, полученными РСА и ЯМР высокого разрешения.

Кроме того нами описан альтернативный признак для классификации Живого мира основанный на способности аминокислотной последовательности белка образовывать неструктурированные участки, которые проявляются в его трехмерной структуре в виде петель. Этим он принципиально отличается от признаков РНК-ой и белковой филогении, которые базируются на выравнивании той или иной последовательности из разных организмов. На примере нескольких десятков типичных представителей выявлены характерные признаки факторов элонгации для каждого из трех Надцарств Живого мира, которые сводятся к вариации числа петель и их расположения в доменах фактора. В простейших организмах их число оказалось минимальным, тогда как в высшихмаксимальным.

Принципиально также и то, что в нашем анализе важен не только факт присутствия той или иной петли, но и специфика содержащейся в ней последовательности аминокислот. Отметим также, что суммарное число аминокислотных остатков в элонгационных факторах отражает разделение Живого мира на три Надцарства. Длины полипептидной цепи элонгационных факторов из Надцарства Эубактерий распологаются в интервале 393- 406 а.о., Надцарство Архей — в интервале 422 — 444 а.о., а Надцарство Эукариот — в интервале 458−464 а.о.

В работе также было проведено исследование центрального РНКсвязывающий домена в семействе рибосомных белков 81. С помощью специализированных пакетов биоинформатических программ было показано, что для рибосомных белков 81, содержащих разное количество.

81-доменов существует уникальный консервативный домен, который может рассматриваться как функциональный центр всего семейства рибосомных белков 81. Кроме того, исследование семейства рибосомных белков 81 позволило рассматривать число структурных доменов как.

94 стабильный признак принадлежности микроорганизма к тому или иному отделу, а также судить о «направлении» эволюции между ними.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Lemieux R.U., Spohr U. How Emil Fischer was led to the lock and key concept for enzyme specificity // Adv. Carbohydrate Chem. Biochem., 1994, -V. 50 -pp. 1−20.
  2. Mirsky A.E., Pauling L. On the structure of native, denatured, and coagulated proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1936, -V. 22 -pp. 439−447.
  3. Edsall J.T. Some comments on proteins and protein structure // Proceedings of the Royal Society of London, 1953, -V. 147 -pp. 97−113.
  4. Anfinsen C. Principles that govern the folding of protein chains // Science, 1973,-V. 181 -pp. 223−230.
  5. Karush F. Heterogeneity of the Binding Sites of Bovine Serum Albuminl // Journal of the American Chemical Society, 1950, -V. 72 -pp. 2705−2713.
  6. Blake C.C.F. et al. Structure of hen egg-white lysozyme, a three dimensional fourier synthesis at 2~Angstroms resolution // Nature, 1965, -V. 206, -№ 4986 -pp. 757−761.
  7. McDonald R.C., Steitz T.A., Engelman D.M. Yeast hexokinase in solution exhibits a large conformational change upon binding glucose or glucose 6-phosphate. // Biochemistry, 1979, -V. 18, -№ 2 -pp. 338−342.
  8. Kjeldgaard M. et al. The crystal structure of elongation factor EF-Tu from Thermus aquaticus in the GTP conformation. // Structure, 1993, -V. 1, -№ 1 -pp. 35−50.
  9. Dobson C.M. Protein misfolding, evolution and disease // Trends in biochemical sciences, 1999, -V. 24, -№ 9 -pp. 329−332.
  10. Pedersen J.S., Andersen C.B., Otzen D.E. Amyloid structure—one but not the same: the many levels of fibrillar polymorphism. // The FEBS journal, 2010, -V. 277, -№ 22 -pp. 4591−4601.
  11. Uversky V.N., Gillespie J.R., Fink A.L. Why are «natively unfolded» proteins unstructured under physiologic conditions? // Proteins, 2000, -V. 41, -№ 3 -pp. 415−427.
  12. И.Н. Структурированные белки и белки с внутренней неупорядоченностью //Молекулярная биология, 2007, -Т. 42 -с. 287−313.
  13. Murzin A.G. OB (oligonucleotide/oligosaccharide binding)-fold: common structural and functional solution for non-homologous sequences. // The European Molecular Biology Organization Journal, 1993, -V. 12, -№ 3 -pp. 861−867.
  14. Mosavi L.K. et al. The ankyrin repeat as molecular architecture for protein recognition. // Protein Science, 2004, -V. 13, -№ 6 -pp. 1435−1448.
  15. Betz S.F. Disulfide bonds and the stability of globular proteins. // Protein Science, 1993, -V. 2, -№ 10 -pp. 1551−1558.
  16. Fraser R.D., MacRae T.P., Suzuki E. Chain conformation in the collagen molecule. // Journal of Molecular Biology, 1979, -V. 129, -№ 3 -pp. 463−481.
  17. Daley D.O. The assembly of membrane proteins into complexes. // Current Opinion in Structural Biology, 2008, -V. 18, -№ 4 -pp. 42024.
  18. Timasheff S.N., Gorbunoff M.J. Conformation of proteins // Annual Review of Biochemistry, 1967, -V. 36 -pp. 13−54.
  19. Tanford C., Kawahara K., Lapanje S. Proteins as Random Coils. I. Intrinsic Viscosities and Sedimentation Coefficients in Concentrated Guanidine Hydrochloride // Journal of the American Chemical Society, 1967, -V. 89, -№ 4 -pp. 729−736.
  20. Dunker A.K. et al. Intrinsically disordered proteins // Journal of Molecular Graphics and Modelling, 2001, -V. 19, -№ 1 -pp. 26−59.
  21. Hinck A.P. et al. The RNA binding domain of ribosomal protein LI 1: three-dimensional structure of the RNA-bound form of the protein and its interaction with 23 S rRNA. // Journal of Molecular Biology, 1997, -V. 274, -№ 1 -pp. 101 113.
  22. Kissinger C.R. et al. Crystal structures of human calcineurin and the human FKBP12-FK506-calcineurin complex. // Nature, 1995, -V. 378, -№ 6557 -pp. 641−644.
  23. Jeffery C. Moonlighting proteins // Trends in Biochemical Sciences, 2010, -V. 11, -№ Suppl 1 -pp. P21.
  24. Fink A.L. Natively unfolded proteins. // Current Opinion in Structural Biology, 2005, -V. 15, -№ 1 -pp. 35−41.
  25. Dyson H.J., Wright P.E. Intrinsically unstructured proteins and their functions. // Nature Reviews Molecular Cell Biology, 2005, -V. 6, -№ 3 -pp. 197−208.
  26. Dunker A.K., Brown C.J., Lawson J.D. Intrinsic disorder and protein function //Biochemistry, 2002, -V. 41, -№ 21 -pp. 6573−6582.
  27. Wright P.E., Dyson H.J. Intrinsically unstructured proteins: re-assessing the protein structure-function paradigm. // Journal of Molecular Biology, 1999, -V. 293,-№ 2-pp. 321−331.
  28. Ptitsyn O. Molten globule and protein folding // Advances in protein chemistry, 1995, -V. 47 -pp. 83−229.
  29. Receveur-Brechot V. et al. Assessing protein disorder and induced folding. // Proteins, 2006, -V. 62, -№ 1 -pp. 24−45.
  30. Frankel A.D., Kim P. S. Modular structure of transcription factors: implications for gene regulation. // Cell, 1991, -V. 65, -№ 5 -pp. 717−719.
  31. Negrutskii B.S., Deutscher M.P. Channeling of aminoacyl-tRNA for protein synthesis in vivo. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1991, -V. 88, -№ 11 -pp. 4991−4995.
  32. Iakoucheva L.M. et al. Intrinsic disorder in cell-signaling and cancer-associated proteins. // Journal of Molecular Biology, 2002, -V. 323, -№ 3 -pp. 573−584.
  33. Rechsteiner M., Rogers S.W. PEST sequences and regulation by proteolysis. // Trends in Biochemical Sciences, 1996, -V. 21, -№ 7 -pp. 267−271.
  34. Schuster S.C., Khan S. The bacterial flagellar motor. // Annual review of biophysics and biomolecular structure, 1994, -V. 23 -pp. 509−539.
  35. Daughdrill G.W. et al. The C-terminal half of the anti-sigma factor, FlgM, becomes structured when bound to its target, sigma 28. // Nature Structural Biology, 1997, -V. 4, -№ 4 -pp. 285−291.
  36. Kostyukova A.S. et al. Flagellin parts acquiring a regular structure during polymerization are disposed on the molecule ends. // FEBS Letters, 1988, -V. 241, -№ 1−2 -pp. 141−144.
  37. Plaxco K.W., Gross M. The importance of being unfolded. // Nature, 1997, -V. 386, -№ 6626 -pp. 657−659.
  38. Shoemaker B.A., Portman J.J., Wolynes P.G. Speeding molecular recognition by using the folding funnel: The fly-casting mechanism // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2000, -V. 97, -№ 16 -pp. 8868−8873.
  39. Shulz G.E. Nucleotide binding proteins // Molecular Mechanism of Biological Recognition / ed. N. Balaban. New York: Elsevier/North Holland Biomedical Press, 1979. C. 74−94.
  40. Gunasekaran K. et al. Extended disordered proteins: targeting function with less scaffold // Trends in Biochemical Sciences, 2003, -V. 28, -№ 2 -pp. 81−85.
  41. Subramanian A.R. Structure and functions of ribosomal protein SI. // Progress in nucleic acid research and molecular biology, 1983, -V. 28 -pp. 101— 142.
  42. Tompa P. Intrinsically unstructured proteins // Trends in biochemical sciences, 2002.
  43. Prilusky J. et al. Foldlndex: a simple tool to predict whether a given protein sequence is intrinsically unfolded. // Bioinformatics, 2005, -V. 21, -№ 16 -pp. 3435−3438.
  44. Linding R. et al. GlobPlot: exploring protein sequences for globularity and disorder //Nucleic Acids Research, 2003, -V. 31, -№ 13 -pp. 3701−3708.
  45. Garbuzynskiy S.O., Lobanov M.Y., Galzitskaya O.V. To be folded or to be unfolded? // Protein Science, 2004, -V. 13, -№ 11 -pp. 2871−2877.
  46. Dosztanyi Z. et al. The pairwise energy content estimated from amino acid composition discriminates between folded and intrinsically unstructured proteins. // Journal of Molecular Biology, 2005, -V. 347, -№ 4 -pp. 827−839.
  47. Dyson H.J., Wright P.E. Coupling of folding and binding for unstructured proteins. // Current Opinion in Structural Biology, 2002, -V. 12, -№ 1 -pp. 5460.
  48. Sugase K., Dyson H.J., Wright P.E. Mechanism of coupled folding and binding of an intrinsically disordered protein. // Nature, 2007, -V. 447, -№ 7147 -pp. 1021−1025.
  49. Fuxreiter M., Tompa P., Simon I. Local structural disorder imparts plasticity on linear motifs. // Bioinformatics, 2007, -V. 23, -№ 8 -pp. 950−956.
  50. Neduva V., Russell R.B. Peptides mediating interaction networks: new leads at last. // Current Opinion in Biotechnology, 2006, -V. 17, -№ 5 -pp. 465−471.
  51. Linding R. et al. Protein Disorder Prediction-Implications for Structural Proteomics // Structure, 2003, -V. 11 -pp. 1453−1459.
  52. Jones D.T., Ward J.J. Prediction of disordered regions in proteins from position specific score matrices // Proteins, 2003, -V. 53 -pp. 573−578.
  53. Cheng J., Sweredoski M.J., Baldi P. Accurate Prediction of Protein Disordered Regions by Mining Protein Structure Data // Data Mining and Knowledge Discovery, 2005, -V. 11, -№ 3 -pp. 213−222.
  54. Ward J.J. et al. Prediction and functional analysis of native disorder in proteins from the three kingdoms of life. // Journal of Molecular Biology, 2004, -V. 337, -№ 3 -pp. 635−645.
  55. Melamud E., Moult J. Evaluation of disorder predictions in CASP5. // Proteins, 2003, -V. 53 -pp. 561−565.
  56. Chen K., Kurgan L.A., Ruan J. Prediction of flexible/rigid regions from protein sequences using k-spaced amino acid pairs // BMC Structural Biology, 2007, -V. 7, -№ 1 -pp. 25.
  57. Gu J., Gribskov M., Bourne P.E. Wiggle—Predicting Functionally Flexible Regions from Primary Sequence // PLoS Computational Biology, 2006, -V. 2, -№ 7-pp. 17.
  58. Liu J., Rost B. NORSp: Predictions of long regions without regular secondary structure. //Nucleic Acids Research, 2003, -V. 31, -№ 13 -pp. 38 333 835.
  59. Oldfield C.J. et al. Comparing and combining predictors of mostly disordered proteins. // Biochemistry, 2005, -V. 44, -№ 6 -pp. 1989−2000.
  60. Peng K. et al. Length-dependent prediction of protein intrinsic disorder // BMC Bioinformatics, 2006, -V. 7, -№ 1 -pp. 208.
  61. Romero P. et al. Sequence complexity of disordered protein. // Proteins, 2001,-V. 42, -№ 1 -pp. 38−48.
  62. Yang Z.R. et al. RONN: the bio-basis function neural network technique applied to the detection of natively disordered regions in proteins. //-a
  63. Bioinformatics, 2005, -V. 21, -№ 16 -pp. 3369−3376.
  64. Coeytaux K., Poupon A. Prediction of unfolded segments in a protein sequence based on amino acid composition. // Bioinformatics, 2005, -V. 21, -№ 9-pp. 1891−1900.
  65. Dosztanyi Z. et al. IUPred: web server for the prediction of intrinsically unstructured regions of proteins based on estimated energy content. // Bioinformatics, 2005, -V. 21, -№ 16 -pp. 3433−3434.
  66. Ferron F. et al. A practical overview of protein disorder prediction methods // Proteins Structure Function And Bioinformatics, 2006, -V. 65, -№ 1 -pp. 114.
  67. Schultz J. et al. SMART, a simple modular architecture research tool: identification of signaling domains. // Proceedings of the National Academy of
  68. Sciences of the United States of America, 1998, -V. 95, -№ 11 -pp. 5857−5864.103
  69. Sonnhammer E.L. et al. Pfam: multiple sequence alignments and HMM-profiles of protein domains. // Nucleic Acids Research, 1998, -V. 26, -№ 1 -pp. 320−322.
  70. Hulo N. et al. The 20 years of PROSITE // Nucleic Acids Research, 2008, -V. 36 -pp. D245-D249.
  71. Kim D.E. et al. Automated prediction of domain boundaries in CASP6 targets using Ginzu and RosettaDOM. // Proteins, 2005, -V. 61 -pp. 193−200.
  72. Tress M. et al. Assessment of predictions submitted for the CASP7 domain prediction category. // Proteins, 2007, -V. 69 -pp. 137−151.
  73. Marchler-Bauer A. et al. CDD: a conserved domain database for interactive domain family analysis // Nucleic Acids Research, 2007, -V. 35, -№ Database issue -pp. D237-D240.
  74. Cheng J., Sweredoski M.J., Baldi P. DOMpro: protein domain prediction using profiles, secondary structure, relative solvent accessibility, and recursive neural networks // Data Mining and Knowledge Discovery, 2006, -V. 13 -pp. 110.
  75. Marsden R.L., McGuffin L.J., Jones D.T. Rapid protein domain assignment from amino acid sequence using predicted secondary structure // Protein Science, 2002, -V. 11, -№ 12 -pp. 2814−2824.
  76. Ye L. et al. Sequence-based protein domain boundary prediction using BP neural network with various property profiles. // Proteins, 2008, -V. 71, -№ 1 -pp. 300−307.
  77. Yoo P.D. et al. Improved general regression network for protein domain boundary prediction // BMC Bioinformatics, 2008, -V. 9, -№ Suppl 1 -pp. SI2.
  78. Gewehr J.E., Zimmer R. SSEP-Domain: protein domain prediction by alignment of secondary structure elements and profiles. // Bioinformatics, 2006, -V. 22, -№ 2 -pp. 181−187.
  79. Orengo C.A. et al. CATH~a hierarchic classification of protein domain structures. // Structure London England 1993, 1997, -V. 5, -№ 8 -pp. 10 931 108.
  80. Enright A.J., Ouzounis C.A. GeneRAGE: a robust algorithm for sequence clustering and domain detection. // Bioinformatics, 2000, -V. 16, -№ 5 -pp. 451— 457.
  81. George R.A., Heringa J. An analysis of protein domain linkers: their classification and role in protein folding. // Protein Engineering, 2002, -V. 15, -№ 11 -pp. 871−879.
  82. Chen L. et al. KemaDom: a web server for domain prediction using kernel machine with local context // Nucleic Acids Research, 2006, -V. 34, -№ Web Server issue -pp. W158-W163.
  83. Nagarajan N., Yona G. Automatic prediction of protein domains from sequence information using a hybrid learning system. // Bioinformatics, 2004, -V. 20, -№ 9 -pp. 1335−1360.
  84. Sim J., Kim S.-Y., Lee J. PPRODO: prediction of protein domain boundaries using neural networks. // Proteins, 2005, -V. 59, -№ 3 -pp. 627−632.
  85. George R.A., Heringa J. SnapDRAGON: a method to delineate protein structural domains from sequence data. // Journal of Molecular Biology, 2002, -V. 316, -№ 3 -pp. 839−851.
  86. Altschul S.F. et al. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs. // Nucleic Acids Research, 1997, -V. 25, -№ 17-pp. 3389−3402.
  87. Copley R.R. et al. Protein domain analysis in the era of complete genomes. // FEBS Letters, 2002, -V. 513, -№ 1 -pp. 129−134.
  88. Galzitskaya O.V., Melnik B.S. Prediction of protein domain boundaries from sequence alone // Protein Science, 2003, -V. 12, -№ 4 -pp. 696−701.
  89. Sikder A.R., Zomaya A.Y. Improving the performance of DomainDiscovery of protein domain boundary assignment using inter-domain linker index // BMC Bioinformatics, 2006, -V. 7, -№ Suppl 5 -pp. S6.
  90. Wu Y. et al. OPUS-Dom: applying the folding-based method VECFOLD to determine protein domain boundaries. // Journal of Molecular Biology, 2009, -V. 385, -№ 4-pp. 1314−1329.
  91. Cheng J. DOMAC: an accurate, hybrid protein domain prediction server // Nucleic Acids Research, 2007, -V. 35, -№ Web Server issue -pp. W354-W356.
  92. Liu J., Rost B. Sequence-based prediction of protein domains // Nucleic Acids Research, 2004, -V. 32, -№ 12 -pp. 3522−3530.
  93. Wheelan S.J., Marchler-Bauer A., Bryant S.H. Domain size distributions can predict domain boundaries. // Bioinformatics, 2000, -V. 16, -№ 7 -pp. 613−618.
  94. Gouzy J., Corpet F., Kahn D. Whole genome protein domain analysis using a new method for domain clustering. // Computers chemistry, 1999, -V. 23, -№ 3−4 -pp. 333−340.
  95. George R.A., Heringa J. Protein domain identification and improved sequence similarity searching using PSI-BLAST. // Proteins, 2002, -V. 48, -№ 4 -pp. 672−681.
  96. Sonnhammer E.L., Durbin R. A workbench for large-scale sequence homology analysis. // Computer applications in the biosciences CABIOS, 1994, -V. 10, -№ 3 -pp. 301−307.
  97. Kuroda Y. et al. Automated search of natively folded protein fragments for high-throughput structure determination in structural genomics. // Protein Science, 2000, -V. 9, -№ 12 -pp. 2313−2321.
  98. Adams R.M., Das S., Smith T.F. Multiple domain protein diagnostic patterns. // Protein Science, 1996, -V. 5, -№ 7 -pp. 1240−1249.
  99. Gokhale R.S., Khosla C. Role of linkers in communication between protein modules. // Current Opinion in Chemical Biology, 2000, -V. 4, -№ 1 -pp. 22−27.
  100. Tanaka T., Yokoyama S., Kuroda Y. Improvement of domain linker prediction by incorporating loop-length-dependent characteristics. // Biopolymers, 2006, -V. 84, -№ 2 -pp. 161−168.
  101. Murzin A.G., Brenner S.E. SCOP: a structural classification of proteins database for the investigation of sequences and structures // J. Mol. Biol., 1995, -V. 247 -pp. 536−540.
  102. Holm L., Sander C. Dictionary of recurrent domains in protein structures. //
  103. Proteins, 1998, -V. 33, -№ 1 -pp. 88−96.106
  104. Budkevich T.V. et al. Extended conformation of mammalian translation elongation factor 1A in solution. // Biochemistry, 2002, -V. 41, -№ 2 -pp. 486 495.
  105. Kjeldgaard M., Nyborg J., Clark B.F. The GTP binding motif: variations on a theme. // The FASEB journal official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 1996, -V. 10, -№ 12 -pp. 1347— 1368.
  106. Sprang S.R. G protein mechanisms: insights from structural analysis. // Annual Review of Biochemistry, 1997, -V. 66, -№ 1 -pp. 639−78.
  107. AEvarsson A. et al. Three-dimensional structure of the ribosomal translocase: elongation factor G from Thermus thermophilus. // the The European Molecular Biology Organization Journal, 1994, -V. 13, -№ 16 -pp. 3669−3677.
  108. Wower I.K. et al. Binding and cross-linking of tmRNA to ribosomal protein SI, on and off the Escherichia coli ribosome // the The European Molecular Biology Organization Journal, 2000, -V. 19, -№ 23 -pp. 6612−6621.
  109. Berestowskaya N.H. et al. Electron microscopy study of Q beta replicase. // FEBS Letters, 1988, -V. 228, -№ 2 -pp. 263−267.
  110. Suryanarayana T., Subramanian A.R. Function of the repeating homologous sequences in nucleic acid binding domain of ribosomal protein S1. //Biochemistry, 1984, -V. 23, -№ 6 -pp. 1047−1051.
  111. Gribskov M. Translational initiation factors IF-1 and eIF-2 alpha share an RNA-binding motif with prokaryotic ribosomal protein SI and polynucleotide Phosphorylase. // Gene, 1992, -V. 119, -№ 1 -pp. 107−111.
  112. Bycroft M. et al. The solution structure of the SI RNA binding domain: a member of an ancient nucleic acid-binding fold. // Cell, 1997, -V. 88, -№ 2 -pp. 235−242.
  113. Boer P. De et al. Rrp5p, a trans-acting factor in yeast ribosome biogenesis, is an RNA-binding protein with a pronounced preference for U-rich sequences //
  114. Rna New York Ny, 2006, -V. 12, -№ 2 -pp. 263−271.107
  115. Kimura M. et al. Primary structure of Escherichia coli ribosomal protein S1 and features of its functional domains. // The Federation of European Biochemical Societies Journal, 1982, -V. 123, -№ 1 -pp. 37−53.
  116. Boni I.V., Artamonova V.S., Dreyfus M. The last RNA-binding repeat of the Escherichia coli ribosomal protein S1 is specifically involved in autogenous control // Journal Of Bacteriology, 2000, -V. 182, -№ 20 -pp. 5872−5879.
  117. Zeev-Ben-Mordehai T. et al. The intracellular domain of the Drosophila cholinesterase-like neural adhesion protein, gliotactin, is natively unfolded. // Proteins, 2003, -V. 53, -№ 3 -pp. 758−767.
  118. Galzitskaya O.V., Garbuzynskiy S.O., Lobanov M.Y. Prediction of Amyloidogenic and Disordered Regions in Protein Chains // PLoS Computational Biology, 2006, -V. 2, -№ 12 -pp. 10.
  119. Galzitskaya O.V., Garbuzynskiy S.O., Lobanov M.Y. FoldUnfold: web server for the prediction of disordered regions in protein chain. // Bioinformatics, 2006, -V. 22, -№ 23 -pp. 2948−2949.
  120. O.B., Гарбузинский С. А., Лобанов М. Ю. Предсказание нативно-развернутых участков белковой цепи // Молекулярная биология, 2006, -Т. 40, -№ 2 -с. 341−348.
  121. Kabsch W., Sander С. Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features. // Biopolymers, 1983, -V. 22, -№ 12 -pp. 2577−2637.
  122. Serdyuk I.N., Zaccai N., Zaccai J. Methods in Molecular Biophysics. Cambridge: Cambridge University Press, 2007.
  123. Kaye F.J. et al. A family of ubiquitin-like proteins binds the ATPase domain of Hsp70-like Steh. // FEBS Letters, 2000, -V. 467, -№ 2−3 -pp. 348−55.
  124. Walters K.J. et al. Structural studies of the interaction between ubiquitin family proteins and proteasome subunit S5a. // Biochemistry, 2002, -V. 41, -№ 6 -pp. 1767−1777.
  125. Woese C.R., Fox G.E. Phylogenetic structure of the prokaryotic domain: the primary kingdoms. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1977, -V. 74, -№ 11 -pp. 5088−5090.
  126. Gupta R.S. Protein Phylogenies and Signature Sequences: A Reappraisal of Evolutionary Relationships among Archaebacteria, Eubacteria, and Eukaryotes // Microbiology and Molecular Biology Reviews, 1998, -V. 62, -№ 4 -pp. 14 351 491.
  127. Brown J.R., Doolittle W.F. Archaea and the prokaryote-to-eukaryote transition. // Microbiology and Molecular Biology Reviews, 1997, -V. 61, -№ 4 -pp. 456−502.
  128. Baldauf S.L., Palmer J.D. Animals and fungi are each other’s closest relatives: congruent evidence from multiple proteins. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1993, -V. 90, -№ 24 -pp. 11 558−11 562.
  129. Abel K., Jurnak F. A complex profile of protein elongation: translating chemical energy into molecular movement. // Structure London England 1993, 1996, -V. 4, -№ 3 -pp. 229−238.
  130. Kjeldgaard M., Nyborg J. Refined structure of elongation factor EF-Tu from Escherichia coli. // Journal of Molecular Biology, 1992, -V. 223, -№ 3 -pp. 721−742.
  131. Andersen G.R. et al. Structural basis for nucleotide exchange and competition with tRNA in the yeast elongation factor complex eEFIA: eEFIB alpha. //Molecular Cell, 2000, -V. 6, -№ 5 -pp. 1261−1266.
  132. Gouy M., Li W.H. Molecular phylogeny of the kingdoms Animalia, Plantae, and Fungi. // Molecular Biology and Evolution, 1989, -V. 6, -№ 2 -pp. 109−122.
  133. Steenkamp E.T., Wright J., Baldauf S.L. The protistan origins of animals and fungi // Molecular Biology and Evolution, 2006, -V. 23, -№ 1 -pp. 93−106.
  134. Wang W., Poovaiah B.W. Interaction of plant chimeric calcium/calmodulin-dependent protein kinase with a homolog of eukaryotic elongation factor-1 alpha. // The Journal of Biological Chemistry, 1999, -V. 274, -№ 17-pp. 12 001−12 008.
  135. Kim D.E., Chivian D., Baker D. Protein structure prediction and analysis using the Roberta server. // Nucleic Acids Research, 2004, -V. 32, -№ Web Server issue -pp. W526-W531.
  136. Bairoch A., Apweiler R. The SWISS-PROT protein sequence database and its supplement TrEMBL in 2000 // Nucleic Acids Research, 2000, -V. 28, -№ 1 -pp. 45−48.
  137. McGuffm L.J., Bryson K., Jones D.T. The PSIPRED protein structure prediction server. // Bioinformatics, 2000, -V. 16, -№ 4 -pp. 404−405.
  138. Higgins D.G., Thompson J.D., Gibson T.J. Using CLUSTAL for multiple sequence alignments. // Methods in Enzymology, 1996, -V. 266, -№ 1988 -pp. 383−402.
  139. Chenna R. et al. Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs //Nucleic Acids Research, 2003, -V. 31, -№ 13 -pp. 3497−3500.
  140. Doolittle W.F. Phylogenetic Classification and the Universal Tree // Science, 1999, -V. 284, -№ 5423 -pp. 2124−2128.
  141. Lartigue C. et al. Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. // Science, 2007, -V. 317, -№ 5838 -pp. 632−638.
  142. Dagan T., Artzy-Randrup Y., Martin W. Modular networks and cumulative impact of lateral transfer in prokaryote genome evolution. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2008, -V. 105, -№ 29 -pp. 10 039−10 044.
  143. Bhugra B., Dybvig K. High-frequency rearrangements in the chromosome of Mycoplasma pulmonis correlate with phenotypic switching. // Molecular Microbiology, 1992, -V. 6, -№ 9 -pp. 1149−1154.
  144. Neimark H.C. Phylogenetic relationships between mycoplasmas and otherprokaryotes. In The Mycoplasmas. New York: Academic Press, 1979. №. 1.1.l
  145. С.Н. и др. Микоплазмы: молекулярная и клеточная биология, взаимодействие с иммунной системой млекопитающих, патогенность, диагностика. Москва: Наука, 2002.
  146. Blanchard A. Ureaplasma urealyticum urease genes- use of a UGA tryptophan codon. // Molecular Microbiology, 1990, -V. 4, -№ 4 -pp. 669−676.
  147. Amblar M. et al. The role of the SI domain in exoribonucleolytic activity: Substrate specificity and multimerization // RnaNew YorkNy, 2007, -V. 13, -№ 3 -pp. 317−327.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!