Белки. 
Нервная система: анатомия, физиология, нейрофармакология

Белки (протеины) (от греч. то лреото — главный, первый) представляют собой высокомолекулярные органические полимерные вещества, построенные из химически сходных мономеров, называемых аминокислотами. Клетки содержат от 10 до 20% белков, хотя в некоторых клетках их гораздо больше — 50—80%. Молекула любой аминокислоты может быть представлена следующим образом:

В состав белков обычно входит около 20 аминокислот, хотя встречаются и очень редкие аминокислоты (6—7 видов). Среди аминокислот выделяют заменимые, которые синтезируются в самом организме, и незаменимые, получаемые с пищей.

Белки делятся на протеины, которые состоят исключительно из аминокислот, и протеиды, содержащие небелковую часть (например, гемоглобин, который состоит из белка глобина и небелковой части — гема).

В любых белках полимерная цепочка из аминокислот образуется за счет формирования связей между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты. Такая связь называется пептидной.

Образование пептидной связи. Rj и R₂ — части молекул, различающиеся у разных аминокислот.

Белки характеризуются многоструктурной организацией, при которой каждая следующая структура усложняет предыдущую. Первичная структура представляет собой цепочку из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Вторичная структура — это спираль (альфаспираль), образованная аминокислотной цепочкой. Спираль удерживается при помощи водородных связей, которые возникают между NHи С=0 — группами сближенных друг к другу аминокислотных остатков. Третичная структура белка представляет собой обычно свернутую в шар (глобулу) альфа-спираль. Глобула поддерживает форму за счет ионных, водородных и ковалентных дисульфидных связей, а также гидрофобных взаимодействий аминокислотных остатков.

Четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия нескольких глобул (так, гемоглобин состоит из четырех таких субъединиц) (рис. 1.2).

Потеря молекулой белка своей структуры при значительном повышении температуры, обезвоживании, облучении называется денатурацией (рис. 1.3).

Рис. 1.2. Структура молекулы белка:

а — первичная; б — вторичная; в — третичная; г — четвертичная.

Рис. 1.3. Обратимая денатурация белка:

а — молекула белка до денатурации; б — денатурированный белок; в — восстановленная исходная структура белка Функции белков. В клетках и в целом организме белки выполняют большое число важнейших функций.

Структурная (строительная) функция белков состоит в том, что они являются важными элементами клеточных мембран, немембранных органоидов клетки и межклеточного вещества. Так, коллаген является важным составным компонентом соединительной ткани, кератин — компонент волос и ногтей, эластин — эластичный компонент связок и стенок кровеносных сосудов. На сегодняшний день обнаружен целый ряд так называемых нейроснецифических белков, встречающихся главным образом в клетках НС и выполняющих в ней различные функции. Повреждение этих белков влечет за собой тяжелейшие расстройства работы мозга и периферической НС.

Ферментативная (каталитическая) функция белков заключается в том, что особые белковые молекулы, называемые ферментами, способны ускорять течение биохимических реакций в клетке в сотни миллионов раз.

Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают, помимо белка, небелковое соединение, или кофермент. В качестве коферментов выступают различные соединения, как правило, витамины и неорганические вещества — ионы различных металлов (рис. 1.4).

Рис. 1.4. Схема реакции с участием фермента.

Транспортная функция белков состоит в том, что особые белки способны специфически связывать те или иные вещества и переносить их по кровеносным сосудам. Так, гемоглобин переносит кислород из легких к клеткам других тканей. Транспортные белки существуют для многих гормонов.

Защитная функция белков заключается в предохранении организма от вторжения бактерий, вирусов, простейших, а также воздействия ядовитых веществ. Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; интерфероны обеспечивают противовирусную защиту. Кроме того, особая белковая система крови предохраняет организм от кровопотери, образуя тромб в поврежденном сосуде.

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам, контролирующим ход большинства физиологических процессов в организме. Например, инсулин регулирует содержание глюкозы в крови.

Двигательная функция белков связана с их участием в механизмах движения отдельных клеточных органелл, отдельных клеток, частей организма или организма в целом. Наиболее важными для обеспечения движения являются белки актин и миозин, которые обеспечивают сокращение мышечных клеток, необходимы для транспорта различных веществ по отросткам нейронов, входят в состав цитоскелета, участвуют в организации амебоидных движений и др.

Сигнальная функция белков заключается в том, что восприятие сигналов из внешней среды и изменений во внутренней среде организма осуществляется через специализированные образования — рецепторы. Существуют зрительные, механические, вкусовые, обонятельные и другие рецепторы, в основе работы которых лежат рецепторные белки, способные в ответ на специфические воздействия определенной силы формировать сигналы, достигающие мозга. Таким образом, механический рецептор в ответ на прикосновение обеспечивает возникновение тактильных ощущений, зрительный рецептор в ответ на кванты света — зрительные ощущения и т. д.

Энергетическая функция не относится к основным функциям белков, хотя распад 1 г белка приводит в выделению 17,6 кДж энергии. Белки играют такую важную роль в организме, что расходовать их таким образом не выгодно. Тем более что в процессе окисления аминогруппы аминокислот образуются очень ядовитые азотсодержащие соединения, которые необходимо непрерывно обезвреживать. Поэтому «ненужные» белки распадаются до отдельных аминокислот, а эти аминокислоты повторно используются для синтеза новых белков, нужных организму.

Роль белка в жизни клетки огромна. Различие и сходство организмов определяются в конечном счете присутствующими в них белками. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны по аминокислотному составу их белки.