Общая характеристика, аминокислотный состав и структура белков

Белки — высокомолекулярные полимерные соединения, построенные из аминокислот. В их состав входит около 53% углерода, 7% водорода, 22% кислорода, 15 — 17% азота и от 0,3 до 3% серы. В некоторых белках присутствуют фосфор, железо и другие элементы.

Все белки в зависимости от их строения и свойств делятся на две группы:

• · простые, или протеины (от греч. protos — первый, важнейший) они состоят только из аминокислот;
• · сложные, или протеиды, в молекуле протеидов помимо белковой части имеются соединения небелковой природы.

Белки выполняют многочисленные биологические функции — структурную, транспортную, защитную, каталитическую, гормональную и др.

В состав белков входят остатки 20 различных аминокислот. Общая формула аминокислот следующая:

H.

R-C-COOH.

NH₂

Все аминокислоты содержат аминогруппу NH₂, имеющую основной характер, и карбоксильную группу СООН, несущую кислые свойства.

Белкам свойственны различные структуры. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют первичной структурой белка (рис. 3, а). Она специфична для каждого белка.

В молекуле белка полипептидная цепь частично закручена в виде б-спирали, витки которой скреплены водородными связями.

Вид спирали характеризует вторичную структуру (рис. 6, б). Возможна также слоисто-складчатая структура.

Пространственное расположение полипептидной цепи определяет третичную структуру белка (рис. 3, в). В зависимости от пространственного расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Если полипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называется фибриллярным (от лат. fibrilla — нить), если она уложена в виде клубка — глобулярным (от лат. globulus — шарик).

• а) первичная; б) вторичная; в пространстве отдельных поли-
• в) третичная; г) четвертичная пептидных цепей в белковой молекуле.

Белки обладают большой молекулярной массой (от нескольких тысяч до нескольких миллионов). Вследствие большого размера белковых частиц водные растворы их представляют собой коллоидную систему, которая состоит из дисперсионной среды (растворитель) и дисперсной фазы (частицы растворенного вещества).

Благодаря присутствию в аминокислотных остатках групп, способных к ионизации (СООН, NH2 и др.), белковые молекулы несут отрицательные и положительные заряды. Нарушение этих факторов устойчивости приводит к осаждению (коагуляции) частиц. Коагуляцию можно осуществить, добавляя в раствор белков дегидратирующие вещества (спирт, ацетон, сульфат аммония и некоторые другие соли), разрушающие гидратную оболочку. При этом происходит обратимое осаждение белков, т. е. при удалении этих веществ белки вновь переходят в нативное состояние.

При действии на белок солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также при нагревании происходят необратимые реакции осаждения с потерей первоначальных свойств белка. Это явление называется денатурацией. Она характеризуется развертыванием полипептидной цепи белка, которая в нативной белковой молекуле была свернута. В результате развертывания полипептидных цепей на поверхность белковой молекулы выходят гидрофобные группы. При этом белок теряет растворимость, агрегирует и выпадает в осадок.