Гемоглобин. 
Физиология жидких сред организма человека

Одной из важнейших функций крови является перенос поглощаемого в легких кислорода к органам и тканям и транспорт углекислого газа в обратном направлении.

Ключевую роль в этом процессе играют эритроциты, благодаря содержанию в них красного кровяного пигмента — гемоглобина.

Внутриэритроцитарная локализация Нb:

Обеспечивает уменьшение вязкости крови.

Уменьшает онкотическое давление, предотвращая потерю воды тканями.

Предупреждает потерю Нb при фильтрации крови в почках.

По химической природе — это хромопротеид, состоящий из белка глобина (96%) и простетическая группы гема (4%). Гема содержится 4 группы. Он представляет собой протопорфирин, в центре которого расположен ион Fe⁺⁺.

Содержание Fe у человека 4 — 5 г, из них в:

Нb — до 73% ;

ферментах — 16% ;

плазме крови — 0,1%.

Ключевую роль в деятельности Нb играет ион Fe⁺⁺.

Функции гемоглобина:

Транспорт О₂ в виде оксигемоглобина (HHbO₂). Одна молекула Нb присоединяет 4 молекулы кислорода. 1 г Нb связывает 1,34мл О₂

Транспорт СО₂. В тканях карбаминовой связью присоединяет СО₂ и в виде карбогемоглобина (HHbСО₂) переносит его к легким.

Участвует в поддержании кислотно-щелочного состояния (ге-моглобиновый буфер).

Соединения Нb:

• 1. Оксигемоглобин (НHbО₂). Гемоглобин, присоединивший 4О₂. В артериальной крови его содержится около 98%, а в венозной — около 60%. После отдачи О₂ НHb получил название восстановленный, редуцированный гемоглобин или дезоксигемоглобин). Гемоглобин обладает высоким сродством к кислороду. Показателем сродства является Р₅₀ — напряжение О₂ в мм рт.ст., при котором 50% оксигемоглобина отдало О₂ (в норме Р₅₀ равно 27 мм рт. ст.). Снижение данного показателя свидетельствует об уменьшении сродства гемоглобина к кислороду, а увеличение его — о повышении сродства.
• 2. Карбогемоглобин (НHbСО₂) — соединение гемоглобина с СО₂.
• 3. Метгемоглобин (MetHb). Образуется под влиянием сильных оки-слителей (перманганат калия, анилин, нитриты, пирогаллол и др). При этом Fe⁺⁺ превращается в Fe⁺⁺⁺. Соединение прочное. Появляются дегенеративно измененные эритроциты, часть из них гемолизируется. При 66% насыщения крови MtHb наступает острая гипоксия.
• 4. Карбоксигемоглобин (НHbCО) — соединение гемоглобина с угарным газом (СО). Соединение в 150 — 200 раз прочнее НHbО₂. При содержании во вдыхаемом воздухе 0,1% СО 80% Нb превращается в карбоксигемоглобин. При содержании 1% - гибель через несколько минут. В норме в крови содержится примерно 1% НHbCO. У курильщиков — до 3%, после глубокой затяжки — до 10%. При слабых отравлениях вдыхание чистого кислорода значительно ускоряет реакцию отщепления СО (в 20 раз и более).

Физиологическими соединениями Hb являются оксигемоглобин и карбогемоглобин.

5. Солянокислый гематин или гемин (образуется при взаимодействии с соляной кислотой). При высушивании образуются кристаллы специфической формы, свойственной только данному соединению. Используется в криминалистике для обнаружения пятен крови (проба Тейхмана) и в гемометрах Сали в качестве стандартного раствора (16,7г/% или 167 г/л).

Миоглобин — дыхательный пигмент или мышечный гемоглобин содержится в скелетных мышцах, миокарде. Обладает большим сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Связывает до 14% О₂ в организме. Его роль заключается в обеспечении кислородом мышцу в период ее сокращения, когда происходит пережатие капилляров и кровоток через ткань прекращается. В этот период главным источником кислорода является миоглобин, который затем в фазу расслабления мышц и восстановления кровотока опять «запасается» кислородом.

Синтез Нb происходит в эритробластах и нормобластах в костном мозге.

Превращения Hb в организме включают отщепление гема и образование свободного билирубина в клетках мононуклеарной фагоцитарной системы транспорт свободного билирубина белками крови превращение в печени свободного билирубина в связанную форму выделение его в желчный капилляр в виде желчного пигмента и с желчью в кишечник в виде стеркобилина, выделяется с калом. Часть билирубина выделяется с мочой (уробилин.).

При кровоизлияниях из Hb образуется белковый комплекс коллоидной формы окиси Fe — гемосидерин. Это железосодержащий пигмент ржаво-коричневого цвета.

Состояние сниженного количества Hb в единице объема крови (чаще всего при одновременном снижении количества эритроцитов) получило название анемия.

Анемия для мужчин при содержании Hb меньше 130г/л, для женщин — меньше 120г/л (при беременности — меньше 110г/л).

Причины возникновения анемий:

Кровопотери (постгеморрагические).

Нарушение кровообразования.

Повышенное кроворазрушения (гемолиз).

Разновидности Hb:

HbP — (примитивный) — на 7−12 неделе внутриутробного развития.

HbF — фетальный (плодный) — на 9-й неделе внутриутробного развития.

HbA — гемоглобин взрослых — появляется перед рождением.

НbF — обладает большим сродством с О₂ и насыщается на 60% при таком рО₂, когда HbA матери только на 30%. Благодаря данному свойству HbF вполне обеспечивает кислородом ткани плода в условиях сравнительно низкого рО₂ в артериальной крови плода. В течение 1 года жизни HbF почти полностью заменяется HbA.

Известен вид анемии — талассемия, при которой нарушен синтез HbA, но высокое содержание HbA и HbF. Эритроциты имеют вид мишени, сильно прокрашиваются по периферии и в центре. При серповидноклеточной анемии выделен гемоглобин S, отличающийся от гемоглобина, А наличием в бета-цепи вместо остатка глютаминовой кислоты остатка валина.

В норме содержание Hb в крови мужчин колеблется в пределах 130 — 160г/л, в крови женщин — 115 — 145 г/л. Общее содержание Hb в крови 700 г.

Для оценки степени насыщенности эритроцитов гемоглобином вычисляют цветовой показатель (ЦП).

В норме ЦП = 0,8 -1,0 (нормохромные).

ЦП < 0.8 — гипохромные (при анемии).

ЦП > 1.0 — гиперхромные.

Критерием насыщения эритроцитов гемоглобином является среднее его содержание в 1 эритроците (СГЭ), рассчитанное следующим образом:

В норме СГЭ равно 27 — 31 пг.