Особенности митохондрии. 
Особенности митохондрии

Одной из важных органелл содержащихся в эукариотических клетках является митохондрия. Ее главная задача синтезировать АТР, сопряженный с окислительным фосфорилированием.

В состав митохондрии входят четыре компонента. Первым компонентом является внешняя мембрана, она может пропускать через себя ионы и молекулы, размер которых не превышает 10 кДа. Второй компонент митохондрии этовнутренняя мембрана, в отличии от внешней, она не пропускает через себя большинство ионов. Третьим компонентом являются кристы. Кристами называют особые выросты, которые образовались за счет внутренней мембраны. Они имеют форму трубочек или пластин. Четвертым компонентом является матрикс, он располагается между кристами. В этом веществе располагаются РНК и ДНК митохондрии.

Здесь так же есть компоненты, которые нужны для таких процессов как транскрипция и трансляция. Компоненты нужные для выше указанных процессов кодируются митохондриальным геномом.

Геном кодирует не только свои тРНК и рРНК, но и белки, которые участвуют в дыхательной цепи.

В общем в митохондриях может быть закодировано от 8−16. Данные белки находятся на внутренней мембране. Жизнедеятельность митохондрий в целом зависит от импорта белков, которые кодируются ядерным геномом, а так же синтезированы на рибосомах. Направления импорта белков в митохондрии различны, импорт может быть направлен не только в матрикс, но и в другие части митохондрии.

Посттрансляционная и котрансляционная теория импорта кодируемых ядерным геномом белков в митохондрии.

На данных момент есть две теории импорта белков в митохондри:

• — Посттрансляционная теория. После того, как синтез белков заканчивается белки могут связываться с мембраной митохондрий. Импорт белков-предшественников в митохондрии осуществляется после их отсоединения от полисомы;
• — Котрансляционная теория. Импорт белков идет совместно с их биосинтезом в момент элонгации.

Согласно исследованиям ученые установили, что две эти теории являются верными. В клетках импорт может проходить во время биосинтеза и после него.

Митохондриальные белки-предшественники строение пресиквенсов.

У белков-предшественников на N-конце имеется добавочная последовательность. Такая последовательность представлена в виде сигнального пептида. Ее удаляют специфические пептидазы процессинга. В пептиде содержатся остатки Arg примерно 14 процентов, Ala 14 процентов, Ser 11 процентов и другие остатки. При изменении первичной структуры пептида не происходят какие-либо изменения если остается его положительный заряд.

В состав пептидов входят два домена у которых разные амфифильные свойства:

• — N-концевой домен. Такой домен способен образовывать амфифильную альфа-спираль рядом с кислыми фосфолипидами. Эта структура пептида играет важную роль в для определения белками так называемой «импортной машины» митохондрий. Амфифильные свойства лидирующего пептида играют важную роль в импорте белков-предшественников, что касается способности образовывать альфа-спиральную структуру она не так важна. Значение альфа-спирали различно для разных организмов при импорте белков;
• — С-концевой домен. В данном домене содержатся специальные сайты расщепления и его определяют пептидазы матрикса в митохондриях.

В первичной структуре доменов выделяют несколько консервативных последовательностей, которые расположены рядом с местом расщепления пептидазами процессинга. Например: последовательность Arg-2.

Данную последовательность определяет матриксная пептидаза и митохондриальная промежуточная пептидаза.

Большинство предшественников мембранных белков имеют сигнальные сайты, такие сайты дополняют функции пептида. Сигнальный пептид, который нужен для импорта белков в митохондрию, может быть расположен на С-конце белка предшественника и как N-пептид может иметь положительно заряженные аминокислотные остатки. Сигнальный пептид может образовывать амфифильную альфа-спираль. Такой пептид есть у ДНК-хеликазы. Импорт осуществляется в направлении С к N-концу.