Состав TIM-комплекса. 
Особенности митохондрии

В состав данного комплекса входят 6 белков внутренней мембраны митохондрии, 5 белков находящихся в межмембранном пространстве и 2 белка находятся в матриксе митохондрий. По функциям транслоказа разделена на 2 субкомплекса.

Рассмотрим белки:

• — Tim23, Tim17, Tim 22, Tim54. Данные белки называются интегральными и находятся на внутренней мембране митохондрий;
• — Tim11. Белок у которого есть N-концевая гидрофобная часть, С-концевой гидрофильный сегмент, который находится между мембранами;
• — Tim44-это гидрофильный белок. Этот белок ассоциирован с внутренней мембраной и он экстрагируется при щелочных условиях.

Модель импорта белков-предшественников ТОМ-комплекса.

Рассмотрим модель импорта белков-предшественников в митохондриях дрожжей. В митохондриях на внешней мембране есть 2 рецепторных субкомплекса:

• 1) Том20, Том22;
• 2) Том70, Том72, Том37.

Эти субкомплексы способны узнавать белков-предшественников.

Белки-предшественники доставляются к мембране митохондрий двумя путями. Первый зависит от гидролиза АТР, N-этилмалеимид чувствительного MSF. Этот путь использует Том70, Том72, Том37 что касается другого пути, то он использует Том20-Том22 и он независим от АТР. Идет формирование стабильного комплекса называемого белок-предшественник-MSF-Том70. После того как комплекс образовался из него выходит белок-предшественник, данный перенос называется АТР-зависимый. Белок-предшественник идет в комплекс Том20, Том22.

Затем Том20 вместе с белком-предшественником образует комплекс при взаимодействии с Hsp70.

Учеными была выдвинута гипотеза кислой цепи. В ее основе лежит то, что у компонентов Том-комплекса отрицательно заряжены домены. Белки-предшественники поступают через внешнюю мембрану и начинают перескакивать с одного отрицательного заряда на другой.

Есть два сайта связывания пептида. Первый цис-сайт, второй транс-сайт. Цис-сайт взаимодействует с пептидом на внешней поверхности, а транс-сайт на внутренней поверхности. Все это происходит на внешней мембране митохондрии. Взаимодействие пептида с первым сайтом является нестабильным. После того как связь распалась пептид связывается с доменом у которого отрицательный заряд, им является Том5.

Далее после того как пептид прошел через пору он начинает взаимодействовать с транс-сайтом. Это взаимодействие обеспечивает транслокацию N-концевого участка белка через внешнюю мембрану.

Белки-предшественники, которые несут сигналы в матрикс или другие места после взаимодействия с Том-комплексом начинают взаимодействовать с ТIМ-комплексом. митохондрия внутриклеточный органоид Модели импорта белков-предшественников в матрикс митохондрий.

Импорт белков-предшественников начинает разделятся. Матриксные белки — предшественники присоединяются к Tim23-Tim17-субкомплексу, а предшественники белки внутренней мембраны присоединяются к Tim22-Tim54 субкомплексу. Перенос матриксных белков-предшественников осуществляется по следующему пути:

• 1) Диссоциация Tim23-Tim23-димера;
• 2) Во внутренней мембране митохондрий начинает открываться канал;
• 3) Пептид переходит через канал в матрикс;
• 4) Белок-предшественник начинает связывать между собой мембраны митохондрии затем идет образование транслокационного контактного сайта.

Модель молекулярного храпового механизма. Суть модели заключается в том, что белок-предшественник проходит через пору ТОМ-TIM-комплексов, в этот момент mtHsp70 начинает захватывать полипептидные цепи в матриксе. За счет этого прекращается возврат белка-предшественника к поре.

Модель молекулярного мотора. Для того чтобы белок-предшественник проходит через пору нужна конформация изменения mtHsp70. Образуется комплекс MtHsp70-ADP. Создается новый цикл в нем происходит соединение молекулы MtHsp70-AТP-комплекса с Tim44.