Список использованной литературы

• 1. Аверьянов А. В., Поливанова А. Э. Нейтрофильная эластаза и болезни органов дыхания. Пульмонология 2006; 5: 74−77.;
• 2. Бабок А. А. Изучение роли тканевых протеиназ и их ингибиторов в патогенезе патологии лёгких пылевой этиологии: Дис. … канд. мед. наук. — Москва, 1990
• 3. Биохимия. Медицинские и биологические аспекты: Пер. с франц. / Под ред. Ж. Крю. — М.: Медицина, 1979. — 510 с.;
• 4. Веремеенко К. Н., Голобородько О. П., Кизим А. И. Протеолиз в норме и при патологии. — К.: Здоровья, 1988. — 200 с.
• 5. Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. — М.: Медицина, 1981. — 624 с.;
• 6. Винник Л. А., Герович Л. М. Эластаза крови при туберкулёзе и других заболеваниях лёгких // Проблемы туберкулёза. — 1985. — № 12. — С. 35−39.;
• 7. Гайцхоки В. С. Молекулярно-генетическая гетерогенность наследственных болезней // Вопросы медицинской химии. — 1997. — Т. 43, № 5. — С. 290−299.
• 8. Герштейн Е. С., Короткова Е. А., Пророков В. В., Кушлинский Н. Е. Матриксные металлопротеиназы как биологические маркеры прогноза рака толстой кишки // Бюлл. эксперим. биологии и медицины.—2008.—Т.145, № 3.—С.337—341.;
• 9. Дин Р. Свободные радикалы, протеолиз и функции лизосом // Структура и функции лизосом. — М., 1986. — С. 60.;
• 10. Дубровин С. М., Муромцев А. В., Новикова Л. И. б2-макроглобулин: современное состояние вопроса (обзор литературы) // Клиническая лабораторная диагностика. — 2000. — № 6. — С. 3−7.;
• 11. Иващенко Т. Э., Сиделева О. Г., Петрова М. А., Гембицкая Т. Е., Орлов А. В., Баранов В. С. Генетические факторы предрасположенности к бронхиальной астме // Генетика. — 2000. — Т.36. — № 9. — С. 1
• 12. Кадурина Т. И. Наследственные коллагенопатии. — СПб.: Невский Диалект, 2000. — 271 с.;
• 13. Коган Е. А., Корнев Б. М., Попова Е. Н. и др. Межклеточные взаимодействия в морфогенезе инициальных повреждений и склероза при интерстициальных болезнях лёгких / // Вестник РАМН. — 1995. — № 5. — С. 23−30.;
• 14. Корнеленко Т. А., Свечникова И. Г. Регуляция цистеиновых протеиназ лизосом печени при стимуляции и депрессии макрофагов // Вестник РАМН. — 1998. — № 10. — С. 26−29.;
• 15. Кубышкин А. В. Протеолитические ферменты и их ингибиторы в развитии деструктивных процессов при заболеваниях лёгких // Советская медицина. — 1984. — № 9. — С. 42−46.
• 16. Локшина Л. А. // Химические факторы регуляции активности и биосинтеза ферментов / Под ред. В. Н. Ореховича. — М., 1969. — С. 82−118.41.
• 17. Локшина Л. А., Соловьёва Н. И., Орехович В. Н. Роль лизосамальных протеиназ в деструкции тканей // Вопросы медицинской химии. — 1987. — № 5. — С. 38−43.;
• 18. Локшина Л. А., Соловьёва Н. И., Орехович В. Н. Роль лизосомальных протеиназ в деструкции ткани при физиологических и некоторых патологических состояниях // Структура и функции лизосом. — М., 1986. — С. 121−122.;
• 19. Ляхович В. В., Цырлов И. Б. «Индукция ферментов метаболизма ксенобиотиков"/ Отв. ред. А. А. Ясайтис 242 с. ил. 22 см. Новосибирск Наука Сиб. отд-ние 1981
• 20. Маянский А. Н., Маянский Д. Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге. — Новосибирск, 1989.;
• 21. Маянский А. Н., Пикуза О. И. Клинические аспекты фагоцитоза. — Казань, 1993.;
• 22. Монахов Н. К., Игнатьев В. А., Шаловский М. М. и др. Этиологическое значение наследственного дефицита б1-ингибитора протеиназ в формировании заболеваний органов дыхания / // Терапевтический архив. — 1989. — № 3. — С. 88−90.
• 23. Нагорная В. Н. Эластаза и её ингибиторы в патогенезе доброкачественных опухолей яичников // Вопросы медицинской химии. — 1989. — № 6. — С. 73−77.;
• 24. Оглоблина О. Г. Роль протеиназ гранулоцитов и их ингибиторов в патогенезе неспецифических эндобронхитов // Вопросы медицинской химии. — 1984. — № 1. — С. 3−10.;
• 25. Орехович В. Н., Локшина Л. А., Елисеева Ю. Е., Павлихина Л. В., Роль протеолитических ферментов в регуляции физиологических процессов / // Вестник АМН СССР. — 1984. — № 8. — С. 3−11.;
• 26. Радченко В. Г., Шабров А. В., Зиновьева Е. Н. Основы клинической гепатологии. Заболевания печени и билиарной системы. — СПб.: Диалект; М.: БИНОМ, 2005. — 864 с.: ил.
• 27. Соловьева Н. И., Елисеева Ю. А., Локшина Л. А. Протеолитические ферменты и их биологические функции. Вестник РАМН 1995; 2: 3—9;
• 28. Спицын В. А., Новорадовский А. Г., Спицына Н. Х., Парик Ю. Я. Полиморфизм б1-антитрипсина в популяциях Памира. Репродуктивная компенсация — возможный механизм поддержания генетического разнообразия популяций по генам Pi у человека // Генетика. — 1989. — № 25. — С. 2218 — 2224
• 29. Серов В. В., Шехтер А. Б. Соединительная ткань. — М., 1981. — 240 с.;
• 30. Хорькова Р. М., Оглоблина О. Г., Розинова Н. Н. и др. Клиническое значение исследования активности протеиназ полиморфноядерных лейкоцитов и их ингибиторов в бронхиальном секрете детей, больных хронической пневмонией / // Вопросы охраны материнства и детства. — 1982. — Т. 27, № 11. — С. 25−29
• 31. Чиненная О. В. Фенои генотипические особенности протеиназно-ингибиторной системы у больных профессиональными заболеваниями органов дыхания Дис… канд.мед.наук, Москва, 2003
• 32. Baggiolini M., Shnider J., Bretz U. et al //Cellular mechanism of proteinase realease from inflammatory cells and the degradation of extra cellular proteins / Protein degradation Health and Diseases. — Amsterdam, 1980. — P. 105−121
• 33. Basargina, M.A. Activity of Matrix Metalloproteinases and their Inhibitor in Children with Bronchopulmonary Dysplasia / I.V. Davydova, G.V. Yatzik, Т.V. Bershova, М.А. Basargina // European Respiratory Journal.- Austria.-2009.-Р.719.
• 34. Bej A.K., Mahbubani M.H. et al / /Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology / Am. J. of Med. Gen. — 1991. — Vol. 26, N. 4. — P. 321−334.
• 35. Beeh KM, Beier J, Kornmann O, Buhl R. Sputum matrix metalloproteinase-9, tissue inhibitor o metalloprotmease-1, and their molar ratio in patients with chronic obstructive pulmonary disease, idiopathic pulmonary fibrosis and healthy subjects. Respir Med 2003; 97: 634−9.;
• 36. Cardoso WV, Sekhon HS, Hyde DM, Thurlbeck WM. Collagen and elastin in human pulmonary emphysema. Am Rev Respir Dis 1993; 147: 975−81.;
• 37. Chen D.C. et al., 2003; Royo J.L. et al., 2009
• 38. D’Ardenne A.J., Gee M. Fibronectin in disease // J. Pathol. — 1984. — Vol. 142. — P. 235−251.
• 39. Davidson B., Reich R., Risberg B. et al. The biological role and regulation of matrix metalloproteinases;
• 40. Dunn A.D. Cysteine proteinases from human thyroids and their actions on thyroglobulin / // Endocrinology. — 1988. — Vol. 123, N. 2. — P. 1089−1097.
• 41. Finlay GA, Russell KJ, McMahon KJ et al. Elevated levels of matrix metalloproteinases in bronchoalveolar lavage fluid of emphysematous patients. Thorax 1997; 52: 502−6.;
• 42. Gabrijeleic D., Gallwitzer R., Popovic T., Turk V./Proteolitic cleavage of human fibrinogen by cathepsin B / / Biol. Chem. Hoppe-Seyler. — 1988. — Vol. 369. — P. 287−292.
• 43. Gill S.E., Parks W.C. Metalloproteinases and their inhibitors: regulators of wound healing. Int J Biochem Cell Biol 2008; 40: 6—7: 1334—1347.
• 44. Hayashibara T., Yamada Y., Onimaru Y. et al. Matrix metalloproteinase-9 and vascular endothelial;
• 45. Henry M.T., K. McMahon, A.J. Mackarel, K. Prikk, T. Sorsa, P. Maisi, R.

Sepper, M.X. FitzGerald and C.M. Matrix metalloproteinases and tissue inhibitor of metalloproteinase-1 in sarcoidosis and IPF O’ConnorEur Respir J 2002;

metalloproteinase by bone marrow and peripheral blood pre-B cells in childhood acute lymphoblastic metalloproteinase secretion by haematopoietic and stromal precursors and their production in normal and MMP-2 may indicate a good prognosis in AML. Anticancer Res. 1999; 19: 4395−4400. MMP-9 in cancer, e.g. acute leukaemia. Crit. Rev. Oncol. Hematol. 2004; 50: 87−100.

• 46. Imai K, Dalai SS, Chen ES et al. Human collagenase (matrix metalloproteinase-1) expression in the lungs of patients with emphysema. Am J Respir Crit Care Med 2001; 163: 786−91.
• 47. Janoff A., White R., Carp U. et al /Lung injury induced by leukocytic proteases //Amer. J. Path. — 1979. — Vol. 97. — P. 111−136
• 48. Lanone S, Zheng T, Zhu Z et al. Overlapping and enzyme-specific contributions of matrix metalloproteinases-9 and -12 in IL-13-induced inflammation and remodeling. J Clin Invest 2002; 110: 463−74.
• 49. McDonald J. The exopeptidases // Proteinases in Mammalian Tissues and Cells. — Holle-Wittenberg, 1982. — P. 20−59.
• 50. Mornex J.F., Crystal R. Protease-antiprotease imbalance in lung diseases // Marker Proteins Inflammation. — New York, 1989. — P. 261−270.;
• 51. Morrison H.M., Afford S.C., Stockley R.A. Inhibitory capacity of б1-antitrypsin in lung secretions: Variability and the effect of drugs // Thorax. — 1984. — Vol. 39, N. 7. — P. 510−516.;
• 52. Morrison H.M., Crystal R. Protease-antiprotease theory of emphysema: Time for reappraisal // Clin. Sci. — 1987. — Vol. 72, N. 2. — P. 151−158.
• 53. Nagase H., Woessner J.F. Matrix metalloproteinases. J. Biol. Chem. 1999; 274: 21 491−21 494].
• 54. Ogino S. et al, 2005
• 55. Ooyama T., Sakamato H. Elastase in prevention of arterial ageing and the treatment of atherosclerosis // Ciba Foundation Sympos. — 1995. — Vol. 192. — P. 307−320.
• 56. Ooyama T., Fucuda K., Masuda S. et al /Administration of elastase block the formation of fragmented elastic fibers in aorta or rabbit / / Artery. — 1989. — Vol. 16, N. 6. — P. 293−311.;
• 57. Russell RE, Thorley A, Culpitt SV el al. Alveolar macrophage-mediated elastolysis: roles ofmatrix metalloproteinases, cysteine, and serine proteases. Am J 58. Physiol Lung Cell Mol Physiol 2002; 283: L867−73.
• 59. Sadallah S., Hees C., Miot S. et al. Elastase and metаlloproteinase activities regulate soluble complement receptor 1 relase. Eur. J. Immunol. 1999; 29: 3754−3761
• 60. Stockley R. Proteolytic enzymes, their inhibitors and lung diseases // Clin. Sci. — 1983. — Vol. 64. — P. 119−126.
• 61. Stone P., Calore J., Shider G. /et al Role of б2-macroglobulin-elastase complexes in the pathogenesis of elastase-induced emphysema in hamsters // J. Clin. Invest. — 1982. — Vol. 69. — P. 920−931.
• 62. Tetley TD: New perspectives on basic mechanisms in lung disease. 6. Proteinase imbalance: its role in lung disease. Thorax 1993, 48:560−565
• 63. Vihinen P., Kahari V.M. Matrix metalloproteinase in cancer: prognostic markers and therapeutic targets.
• 64. Voelkerding K.V. et al, 2009
• 65. Yang L., Dong Z.R., Wen S.P. et al. Relationship between VEGF and MMP-2, MMP-9 in 82 patients;
• 66. Zucker S., Hymowitz M., Conner C. et al. Measurement of matrix metalloproteinases and tissue inhibitors