Белки, их строение, роль в организме

К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода.

Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетической системы (например, родопсин, цитохромы). Большое значение имеют пищевые и запасные белки (например, казеин, проламины), играющие важную роль в развитии и функционировании организмов.

Защитные системы высших организмов формируются защитными белками, к которым относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), белки комплемента (ответственны за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологической функции), белки системы свертывания крови (например, тромбин, фибрин) и противовирусный белок интерферон.

Новейшими работами ученых открыты некоторые интересные факты о роли веществ белковой природы в организме. Так, например, помимо протекторного действия коллагена, направленного на поддержание гомеостаза слизистой желудка, установлено его лечебное действие на заживление желудочных язв1.

Среди регуляторных пептидов, обладающих высокой функциональной активностью по отношению к системе гемостаза, особое место занимает нейрогипофизарный гормон вазопрессин. Он принимает активное участие во многих физиологических реакциях организма, влияет на выработку условных рефлексов, консолидацию памяти, на обмен углеводов и липидов, подавляет диурез. В последнее время синтезированы аналоги вазопрессина, не оказывающие значительного гормонального действия, но сохраняющие влияние на систему гемостаза, изучение которых открывает новые перспективы в применении этих пептидов в клинике геморрагических заболеваний с наибольшей эффективностью и наименьшими побочными реакциями1.

В 80-х гг. прошлого века стало известно о существовании в клетках протеасомы — специальной «фабрики» по разрушению «выработанных» белков (до этого долгое время распад белков связывали лишь с работой лизосом). В октябре 2004 г. (А. Кичановер, А. Хершко) был установлен механизм выявления и маркировки таких белков.

Протеасома состоит из 4 лежащих друг на друге колец двух типов. Каждое кольцо содержит 7 белковых субъединиц и включает 12 — 15 различных полипептидов. Взаимодействие протеасомы с двумя белковыми активаторами РА (Protein Activators) активизирует процесс деградации белков. Маркером ненужных для клетки белковых молекул служит цепочка из молекул белка убиктивина (полипептид из 76 аминокислот). При внедрении в протеасому белка с «меткой" — присоединенной к нему цепочкой убиктивина, и при действии АТФ происходит гидролиз белка до полипептидов и свободного убиктивина.

Дальнейшие исследования в этой области позволят создать новые, весьма перспективные лекарственные средства против многих заболеваний. [8, 9, 10, 11, 12, 13]

3.

2. Белки и здоровое питание

В процессах обмена веществ между внешней средой и организмом ведущее место занимает обмен белков. Белки поступают в организм человека и животных с различными пищевыми продуктами, в которых содержание белка колеблется в широких пределах. Приведем таблицу, дающую представление о содержании белка в некоторых продуктах питания (табл. 3.1).

Таблица 3.

1.

Содержание белка в некоторых продуктах питания Название продукта Содержание белка Название продукта Содержание белка мясо 18−22% горох 26% рыба 17−20% картофель 1,5−2% сыр 20−36% ржаной хлеб 7,8% яйца 13% яблоки 0,3−0,4% молоко 3,5% капуста 1,1−1,6% рис 8% морковь 0,8−1% свекла 1,6% макароны 9−13% пшено 10% гречневая крупа 11%

Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов. Однако очень важно, что организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне.

Опыт показывает, что даже довольно длительное выключение жиров или углеводов из питания животного не вызывает тяжелых расстройств здоровья. Но прием в течение нескольких дней пищи, не содержащей белков, приводит к серьезным нарушениям, а продолжительное безбелковое питание неизбежно кончается смертью животного. Все это имеет место даже при обильном питании углеводами и жирами.

Отсюда очевидно, что роль и значение белков в процессах обмена веществ отнюдь не исчерпывается их энергетической ценностью. По степени важности в процессах обмена веществ пластическая роль белков неизмеримо превосходит их роль как источника энергии. Более того, пластическая функция белков не только велика, но и незаменима, так как белки в этом отношении нельзя заменить ни жирами, ни углеводами, ни какими-либо другими веществами, входящими в состав живой материи или поступающими в организм из внешней среды.

Без белков или их составных частей — аминокислот — не может быть обеспечено воспроизводство основных структурных элементов органов и тканей, а также образование ряда важнейших веществ, как, например, ферментов и гормонов. Следует отметить, что растительные белки менее полноценны (недостаточно сбалансирован аминокислотный состав) и трудноперевариваемы.

Ученые пришли к выводу, что взрослый человек должен потреблять ежедневно при трате энергии в 1500 ккал не менее 100 грамм, а в жарком климате — не менее 120 грамм белка. Эти нормы соответствуют умственному труду или труду физическому, полностью механизированному. При расходовании большего количества энергии, то есть при физическом труде, недостаточно механизированном, необходимо добавочно 10 грамм белка на каждые 500 ккал. Таким образом, при физическом труде с тратой энергии в 4000 ккал требуется 130 — 150 грамм белка в сутки.

Организм человека практически лишен резервов белка. Единственным источником их являются белки пищи, вследствие чего они относятся к незаменимым компонентам рациона. Во многих странах население испытывает дефицит в белках. В связи с этим важной задачей становится поиск новых нетрадиционных способов их получения.

Среди растительных продуктов значительным содержанием белка отличаются бобовые. До периода культивирования картофеля в Европе бобовые растения составляли одну из основных частей пищи населения. До сих пор во многих странах бобы, фасоль, горох культивируются на больших площадях. Белки сои богаты всеми незаменимыми аминокислотами. По анаболической эффективности они не уступают белкам животного происхождения.

Белковая недостаточность ведет к нарушению ряда функций организма, в том числе функций печени, поджелудочной железы, тонкой кишки, нервной и эндокринной систем. Кроме того, наблюдаются нарушения кроветворения, обмена жиров и витаминов, развивается атрофия мышц. В результате ослабляется работоспособность человека, снижается его сопротивляемость к инфекциям. Особенно неблагоприятно сказывается белковая недостаточность на растущем организме: замедляется его рост, нарушается образование костей, задерживается умственное развитие. Вегетарианское питание физиологически неоправданно, так как растительная пища не содержит ряд необходимых аминокислот, жиров и витаминов. Его длительное использование вредно сказывается на состоянии здоровья. В то же время очевидна бесполезность и даже вредность избыточного поступления белков. При этом страдают сердечно-сосудистая система, печень и почки, усиливаются процессы гниения в кишечнике, нарушается обмен витаминов и т. д. [11, 12, 13]

Заключение

В данной работе рассмотрены особенности состава, строения, физиологических функций и роли в организме важнейшего класса органических соединений — белков.

В целом можно сделать следующие выводы:

1) Белки — это природные биополимеры, отличающиеся сложным химическим составом и строением, высоким уровнем организации молекул, разнообразными физиологическими свойствами. Основными структурными звеньями белковых макромолекул являются аминокислоты, определенный набор и последовательность расположения которых отвечает за индивидуальность каждого конкретного белка.

2) Свойства и функции белков определяют их принадлежность к различным группам (каталитически активные белки, белки-гормоны, регуляторные белки, защитные белки, транспортные белки, структурные белки и др.).

3) Исключительна роль белков в здоровом питании человечества, поскольку белки являются незаменимыми компонентами пищи. Этот аспект особенно важен в последние десятилетия в связи с проблемой искусственного синтеза белка.

4) Несмотря на большие успехи отечественной и зарубежной науки в вопросах изучения белковых веществ, исследования в данной области продолжают активно проводиться. В частности, большое внимание при этом уделяется применению белков (природных и синтезированных) для профилактических и лечебных целей, а также новым возможностям промышленного получения белка благодаря новейшим научным открытиям.

Расчетная часть Задача 35. Фторхлорметаны, имеющие общую химическую формулу ССl4-хFх, способны разрушаться в верхних слоях атмосферы под действием ультрафиолетового излучения. Одним из продуктов разложения фторхлорметанов является атомарный хлор, например:

hν

ССl2F2 ССlF2 + Cl,

одна молекула которого способна инициировать разрушение 105 молекул озона:

О3 + Cl → ClО + О2

ClО + О → Cl + О2

и так далее.

Какую массу озона способны разрушить 10 г фторхлорметанов, содержащиеся в аэрозольном баллончике? Какую часть озонового слоя, общей массой 4∙108 т разрушат фторхлорметаны, если каждый из 150 млн человек, населяющих нашу страну, используют по одному баллончику?

Решение.

Произведем рассчет на примере ССl2F2.

1) Составим схему разрушения молекул озона. Молекулярная масса фторхлорметана (ССl2F2) = 12 + 35,5∙2 + 19∙2 = 121. Молярная масса М (ССl2F2) = 121 г/моль. Молярная масса озона М (О3) = 16∙3 = 48 г/моль Одна молекула ССl2F2 → разрушает 105 молекул О3

Составляем пропорцию:

10/121 = Х/105∙48; Х = 10∙105∙48/121 = 0,4∙106 г = 0,4 т.

Т.е. 10 г фторхлорметанов, содержащиеся в аэрозольном баллончике способны разрушить 0,4 т озона.

2) 150 млн человек использует 150∙10 = 1500 г = 0,0015 т ССl2F2.

Находим долю озонового слоя, разрушаемого ССl2F2:

W (%)= 0,4∙1500∙100% / 10∙4∙108 т = 1,5∙10−5%.

1) Артеменко А. И. Органическая химия: Учеб. для студентов средних спец. учебных заведений. — М.: Высш. шк., 2001. — 536 с.

2) Шабаров Ю. С. Органическая химия. Учебник для вузов. — М.: Химия, 2000. — 848 с.

3) Башлов В., Гуржин И. Биологическая химия. — Самара, 1992. — 517 с.

4) Слесарев В. И. Химия: Основы химии живого. — СПб.: Химиздат, 2001. — 784 с.

5) Дэвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки. — М.: Мир, 1976 — 368 с.

6) Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия: Учеб. для хим., биол., и мед. спец. вузов. — М.: Высш. шк., 1998. — 479 с.

7) Филиппович Ю. Б. Основы биохимии: Учеб. для хим. и биол. спец. пед. ун-тов и ин-тов. — М.: изд-во «Агар», 1999. — 512 с.

8) Бадмаева К. Е., Самонина Г. Е., Васьковский Б. В., Платонова Р. Д. Сопоставление противоязвенного действия пептидов, содержащих пролин или гидроксипролин, на этаноловой и стрессорной моделях язвообразования. // Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. — № 4, 2004. — с. 7 — 9.

9) Григорьева М. Е., Голубева М. Г., Смирнова М. П. Структурные особенности пептидов вазопрессинового ряда и их реакции на систему гемостаза // Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. — № 3, 2004. — с. 18 — 21.

10) Кудряшова Н. Ю., Кудряшов Ю. Б. «Поцелуй смерти», или Регулируемая деградация белков. // Биология в школе. — № 4, 2005. — с.13 — 16.

Аврансон Л.А., Гуткевич Н. В. Обмен белков. ― М.: Красный крест, 1994. ― 127 с.

Баранова Т. А. Правильное питание. ― М.: Интербук, 1991. ― 141 с.

Герундов И. Н., Когосов П. Р. Рассказы о питании. ― Минск: Наука и техника, 1986. ― 89 с.

1 Артеменко А. И. Органическая химия: Учеб. для студентов средних спец. учебных заведений.

2-е изд., испр. — М.: Высш. шк., 2001. — 536 с.: ил.

Благодаря тому, что в природных белках широко варьируются длина и состав цепи, их молекулы даже в растворе способны принимать многообразные конформации. Конформации макромолекулы белка в растворе представляют собой различные ее пространственные формы, возникающие в результате поворотов отдельных молекулярных фрагментов вокруг ординарных связей и стабилизирующиеся за счет межмолекулярных связей между отдельными группами данной макромолекулы или молекулами веществ, находящимися в окружающем растворе.

1 Энтропия характеризует меру беспорядка в системе.

2 Этот закон можно сформулировать как закон возрастания энтропии: для всех происходящих в замкнутой системе процессов энтропия системы возрастает.

1 Бадмаева К. Е., Самонина Г. Е., Васьковский Б. В., Платонова Р. Д. Сопоставление противоязвенного действия пептидов, содержащих пролин или гидроксипролин, на этаноловой и стрессорной моделях язвообразования. // Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. — № 4, 2004. — с. 7 — 9.

1 Григорьева М. Е., Голубева М. Г., Смирнова М. П. Структурные особенности пептидов вазопрессинового ряда и их реакции на систему гемостаза // Вестник Московского университета. Серия 16. Биология. — № 3, 2004. — с. 18 — 21.

Лизосомы — органоиды («сомы») клетки, напоминающие секреторные вакуоли. Основная их роль — участие в процессах внутриклеточного распада биологических молекул.

Кудряшова Н.Ю., Кудряшов Ю. Б. «Поцелуй смерти», или Регулируемая деградация белков. // Биология в школе. — № 4, 2005. — с.13 — 16.

— H+ -H+

H3N+CH2COOH H3N+CH2COOH2NC2COO;

+ Н+ +H+

кислота цвиттер-ион основание

COOH

(

H2N (C (H

(

R

H2NCHCOOH

(

CH2SH ─

NH2CH2COOC2H5 NH2CH2COO 2Cu]

Этиловый эфир Медная соль аминоуксусной кислоты аминоуксусной кислоты

CH2―HN2―NH2―CH2

(

CO―O―Cu―O―CO

CH2―СO―OH H―NH CH2―СO―NH

(→ ((+ 2H2O

NH―H HO―CO―CH2 NH―CO ―CH2

CH2―СH―COOH

(→ CH2 = CH―COOH + NH3

NH2 H

β- Аминопропиновая кислота Акриловая кислота

CH2―СH2―CH2―CO CH2―СH2―CH2―CO

((→ ((+ 2H2O

NH―H HO NH

Рис. 2.

2. α-спираль (пунктирные линии — водородные связи)