Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Динамика распределения и накопления вируса мозаики сои и активность пероксидазы и карбогидраз в различных по устойчивости сортах сои

Диссертация: Динамика распределения и накопления вируса мозаики сои и активность пероксидазы и карбогидраз в различных по устойчивости сортах сои
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В растениях одними из первых на внедрение патогенов реагируют PR белки, которые в большинстве своем являются ферментами. Установлена физиологическая роль отдельных из них при грибной инвазии. 1→3-Р-Б-Глюканаза (PR-2 белок), как полисахаридгидролаза, способна вы-щеплять из гифов грибов олигосахарины (1→3-р-0-глюкоолигои полисаха-рины), обуславливающие синтез абиотических веществ — фитоалексинов… Читать ещё >

Динамика распределения и накопления вируса мозаики сои и активность пероксидазы и карбогидраз в различных по устойчивости сортах сои (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Фитовирусы и устойчивость растений
      • 1. 1. 1. Типы вирусных инфекций растений
      • 1. 1. 2. Вирус мозаики сои
    • 1. 2. Метаболизм растений при патогенезе
      • 1. 2. 1. Белки растений связанные с патогенезом (PR-белки)
      • 1. 2. 2. Локализация и свойства PR-белков
      • 1. 2. 3. Классификация PR-белков
      • 1. 2. 4. Биологические свойства PR-белков
    • 1. 3. Пероксидаза
      • 1. 3. 1. Характеристика фермента пероксидазы
      • 1. 3. 2. Активность пероксидазы в связи с устойчивостью
      • 1. 3. 3. Изоферменты пероксидазы
    • 1. 4. 1 -«3-Р-0-Глюканазы растений
      • 1. 4. 1. Свойства, специфичность и структура 1→3-р-0-глюканаз
      • 1. 4. 2. Биологическая функция 1→3-(3−0-глюканаз
    • 1. 5. Гликозидазы растений
    • 1. 6. Фенольные соединения при патогенезе растений
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Материалы
    • 2. 2. Методы работы с вирусами
      • 2. 2. 1. Инфицирование растений вирусами
      • 2. 2. 2. Выделение вируса мозаики сои
      • 2. 2. 3. Электронная микроскопия
      • 2. 2. 4. Выделение вируса табачной мозаики
      • 2. 2. 5. Спектрофотометрическая характеристика вирусов
      • 2. 2. 6. Электрофорез капсидных белков вируса мозаики сои
      • 2. 2. 7. Минигель-электрофорез антигена вируса мозаики сои
      • 2. 2. 8. Определение вирус-ингибирующей активности гомогенатов листьев сои
      • 2. 2. 9. Определение инфекционности вируса мозаики сои
    • 2. 3. Энзиматические методы исследования
      • 2. 3. 1. Приготовление растительных экстрактов
      • 2. 3. 2. Определение активности пероксидазы
      • 2. 3. 3. Изоэлектрофокусирование пероксидаз
      • 2. 3. 4. Идентификация изоферментов пероксидазы
      • 2. 3. 5. Определение изоэлектричесих точек изопероксидаз
      • 2. 3. 6. Сканирование гелей
      • 2. 3. 7. Определение активности 1-«3-[3−0-глюканазы
      • 2. 3. 8. Жидкостная хроматография продуктов гидролиза ламина-рана 1→3-Р-0-глюканазой сои
      • 2. 3. 9. Определение влияния групп-специфических реагентов и природных эффекторов на 1-«3-р-0-глюканазу сои
      • 2. 3. 10. Определение активности гликозидаз (p-D-глюкозидазы, p-D-галактозидазы и a-D-маннозидазы)
      • 2. 3. 11. Выделение и определение фенольных соединений
  • ГЛАВА III. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 3. 1. Характеристика вируса мозаики сои
    • 3. 2. Скрининг сортов сои на устойчивость к вирусу мозаики сои и их биологическая характеристика
    • 3. 3. Изучение распределения инфекционности вируса мозаики сои по сортам сои с различной устойчивостью
    • 3. 4. Распределение антигена вируса мозаики сои в сортах сои с различной устойчивостью
    • 3. 5. Изучение вирус-ингибирующей активности экстрактов листьев сои Приморская 529 и Dewamusume
    • 3. 6. Сравнительная характеристика активности ферментов
    • 3. 7. Пероксидаза различных по устойчивости сортов сои
    • 3. 8. Определение изоферментного спектра пероксидаз
    • 3. 9. Сравнение активности 1→3-Р-0-глюканазы сортов сои
    • 3. 10. Влияние ингибиторов на активность 1—>-3-р-В-глюканазы сои
    • 3. 11. Гликозидазы сортов сои
  • ГЛАВА IV. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ

Одна из ценнейших сельскохозяйственных культур в мире — соя подвержена многим вирусным заболеваниям [Irvin, Schultz, 1981]. Наиболее вредоносным для неё является вирус мозаики сои (ВМС). Снижение урожая при поражении ВМС составляет от 30 до 90% [Крылов, 1992]. Главным фактором повсеместного распространения ВМС является передача вируса семенами, с последующим распространением тлями [Дьяконов, 2002]. Ситуация осложняется отсутствием сортов, иммунных к вирусу [Рейфман и сотр., 1975; Iwai, Wakimoto, 1990; Гнутова и др., 1996].

Необходимость изучения взаимоотношений фитовирусов с растениями с целью снижения наносимого этими заболеваниями урона очевидна как с практической, так и теоретической точек зрения, поскольку именно в ходе взаимодействия проявляются такие важные свойства растений как устойчивость, иммунитет, способность локализовать инфекцию и т. д. [Малиновский, 2002; Реунов, 1999].

В растениях одними из первых на внедрение патогенов реагируют PR белки [Van Loon, 1999], которые в большинстве своем являются ферментами. Установлена физиологическая роль отдельных из них при грибной инвазии. 1->3-Р-Б-Глюканаза (PR-2 белок), как полисахаридгидролаза, способна вы-щеплять из гифов грибов олигосахарины (1->3-р-0-глюкоолигои полисаха-рины), обуславливающие синтез абиотических веществ — фитоалексинов, токсичных для грибов [Albersheim et al., 1992; Озерецковская, Роменская, 1996]. Также 1 -«3-p-D-глюканаза в совместном действии с хитиназой, друI гим PR-белком, способны полностью гидролизовать клеточные стенки грибов. В работах на модельной системе ВТМ-табак доказано мощное подавление инфекционности ВТМ различными олигосахаридами, продуктами ферментативного (1-«3-р-0-глюканазой) гидролиза полисахаридов [Коваленко 1996; Реунов, и др., 1999]. Роль другого PR белка — пероксидазы (PR-8 белок) при вирусном патогенезе связывают с синтезом лигнина в образовании некрозов при гиперчувствительном ответе растений. В то же время нет четкого представления о роли этих ферментов при вирусных инфекциях растений [Van Loon, 1997; Chittur et al., 1999]. Полагают, что в первой линии защиты растений участвуют белки клеточных стенок [Data, Muthurishnan, 1999]. Динамичность метаболизма клеточной стенки и клетки в целом в стресс-адапивных реакциях растений обусловлена также и усилением ката-болических процессов осуществляемых гликозидазами [Тарчевский, 1993; Тарчевский, 2001; Bolanos et al., 1984; Munos et al., 1993]. Согласно литературным данным, в метаболизме гликоконьюгатов клеточных стенок принимают участие многие олигосахаридгидролазы, например, такие, как p-D-глюкозидаза, p-D-галактозидаза и a-D-маннозидаза [Hori, Elbein, 1983; Sue et al., 2000(a) — Sue et al., 2000(b)], их еще называют разрыхлителями клеточных стенок [Bagaharia, Chanda, 1998]. Кроме того, гликозидазы сои участвуют в реакциях синтеза (или процессинга) из изофлавоновых гликозидов фитоалек-синов — антибиотиков растений [Matsuura et al., 1995; Esaki et al., 1999].

Недостаточность знаний о роли индуцибельных белков при вирусной инфекции обусловлена многообразием комбинаций растение-вирус и множеством типов вирусов поражающих растения. Большинство работ по изучению роли PR белков при вирусном патогенезе выполнены на системе ВТМ-табак с гиперчувствительной ответной реакцией, на втором месте стоят томаты. Работы по изучению метаболических процессов сои при вирусном патогенезе в литературе практически отсутствуют, что объясняется сложностью работы с растениями сои и высокой лабильностью самого вируса [Lim, 1985; Iwai, Wakimoto, 1990; Ward, Sukla, 1991].

Одним из подходов при изучении защитных механизмов растений является сравнение особенностей протекания инфицирования и направленности биохимических реакций близкородственных растений, по-разному реагирующих на заражение одним и тем же вирусом [Журавлев, 1979; Малиновский, 1998]. Изучив распространение вируса в растениях с различным типом устойчивостии и изменения метаболизма растений, например, уровень активности ферментов связанных с патогенезом, можно судить не только об эффективности защитных реакций, но и о роли исследуемых ферментов в метаболизме поражаемого и устойчивого растения и, возможно, выявить факторы блокирующие инфекционный процесс. С целью изучения возможных механизмов устойчивости сои, одной из ценных сельскохозяйственных культур к вирусу мозаики и была предпринята данная работа.

Цель настоящей работы — изучение особенностей распределения ин-фекционности и антигена вируса мозаики сои в растениях сои с различной реакцией на заражение и сравнение ответных реакций сои на примере перок-сидазы, 1 ->3-Р-Б-глюканазы и Зх гликозидаз (P-D-глюкозидаза, P-D-галак-тозидаза и a-D-маннозидаза), как ферментов участвующих в метаболизме связанном с защитными процессами растений.

выводы.

1. Показано, что антиген вируса мозаики сои может транспортироваться в крайне устойчивых растениях сои сорта Dewamusume, но уровень накопления его очень низок (от 0,02 до 0,23мкг/см листа). Со временем происходит деструкция антигена.

Распространение антигена вируса мозаики сои и накопление инфекционности в листьх чувствительных сортов сои в вегетативной стадии роста происходит после латентного периода (7 и более дней) в соответствии с аттрагирующей способностью развивающегося органа.

Изучено влияние вируса мозаики сои на активность пероксидазы и ферментов углеводного обмена листьев сои устойчивого (Dewamusume) и восприимчивого (Приморская 529) сортов в вегетативной стадии роста. Независимо от сорта ферменты могут быть расположены в порядке увеличения удельной активности следующим образом: p-D-глюкозидаза < р-D-галактозидаза < a-D-маннозидаза < 1—>3-р-0-глюканаза < пероксидаза.

Увеличение активности 1—>3-P-D-глюканазы и пероксидазы в листьях поражаемого сорта происходит в соответствии с распространением и накоплением ВМС. Увеличение активности пероксидазы восприимчивого сорта сои Приморская 529 при инфицировании ВМС обусловлено вкладом кислого (pi 4,0) и щелочного (pi 8,9) изоферментов. Выявленный полиморфизм по изоферментному спектру пероксидаз 13 сортов и дикорастущей сои не дает оснований связывать его с устойчивостью к вирусу.

7. Крайне устойчивый сорт сои Dewamusume характеризуется повышенным более чем в 2 раза) уровнем активности 1->3-Р-0-глюканазы в листьях по сравнению с восприимчивым сортом Приморская 529.

8. Показано, что первичные листья сои сорта Dewamusume в ювенильной стадии роста реагируют на заражение среднепатогенным штаммом ВМС образованием единичных локальных некрозов (1−3 на лист). Это позволяет использовать данный сорт в качестве дополнительного дифференциатора ВМС.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.М., Дорохов Ю. Л., Атабеков К. И., Атабеков И. Г. Особенности инфекции вируса табачной мозаики и Х-вируса картофеля в устойчивом хозяине (пшенице) // Молекулярная биология. 1985. Т. 19. № 5. С. 1206−1215.
  2. В.А. Пероксидазы растений. М.: Наука. 1988. 128 с.
  3. В.Ф., Ладыгина М. Е., Хандобина Л. М. Большой практикум по физиологии растений. Фотосинтез. Дыхание. М.: Высшая школа. 1975.392 с.
  4. Р.В. Иммунологические исследования в фитовирусологии. М.: Наука. 1985. 183с. С.65−69.
  5. Р.В. Серология и иммунохимия вирусов растений. М.: Наука. 1993.301 с.
  6. Р.В., Волков Ю. Г., Люй Вэньцин. Фитовирусы Дальнего Востока России и Китая // Проблемы вирусологии на Дальнем Востоке. Владивосток: Дальнаука. 1996. С. 5−20.
  7. Ю.Т., Озерецковская O.JL, Джавахия В. Г., Багирова С. Ф. Общая и молекулярная фитопатология // М.: Общество фитопатологов. 2001. С. 301. i
  8. К.П. Итоги изучения насекомых-переносчиков вирусов растений Дальнего Востока России // Становление и развитие фитови-русологии на Дальнем Востоке России. 2002. Владивосток: Дальнаука. С. 155−174.
  9. М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир. 1982. Том. 2. 806 с.
  10. А.П. Сигнальные молекулы растений для активации защитных реакций в ответ на биотический стресс // Физиология растений. 2003. Т. 50. № 4. С. 465−474.
  11. Ю.Т. Транспорт вирусной инфекции и устойчивость растений к вирусам (обзор) // С.-х. биология. 1985. № 11. С. 30−38.
  12. Ю.Л., Мирошниченко Н. А., Александрова Н. М. и др. Вирус-специфические информосомы в клетках табака инфицированного ВТМ // Молек. биология. 1984. Т. 18. Вып. 1. С. 88−91.
  13. М.Н. Основы биохимии фенольных соединений. М.: Высшая школа. 1974. 214 с.
  14. М.Н. Фенольные соединения. М.: Наука. 1993. 110с.
  15. А., Чолакова Н. Некоторые ошибки при определении белковых веществ методом Лоури // Физиология растений. 1975. Т. 22. Вып. 1. С. 204−208.
  16. Л.Г. Регуляция Р-1,3- 1,6-глюканами растительного и животного иммунитетов. Энзиматический синтез новых иммуностимуляторов // Вестник ДВО РАН. 1995. №. С. 74−85.
  17. С.П. Белки бурых водорослей ингибиторы l-«3-P-D-глюканаз морских моллюсков // Дисс.. канд. биол. наук. Владивосток. 2002. 87 с.
  18. Ю.Н. Фитовирусы в целом растении и модельных системах. М.: Наука. 1979. 246 с.
  19. А.И., Барышева О. А., Заботина И. А. и др. Вовлеченность мат-рикса клеточной стенки в процессе низкотемпературной адаптации озимой пшеницы // Физиология растений. 1998. Т. 45. № 3. С.425−432.
  20. Н.Н. Сравнительная антигенная характеристика кансидных белков потивирусов (дальневосточные изоляты) и их иммунодиагностика// Дисс. канд. биол. наук. Владивосток. 1995. 137 с.
  21. А.Г. Природные механизмы ограничения вирусных инфекций у растений и пути их практического использования // Итоги науки и техники. Сер. Защита растений. М.: ВИНИТИ. 1983. Т. 3. С. 91−167.
  22. О.Г. Молекулярно-бюлопчш аспекта природно1 та шдукованно1 стшкост1 рослин до BipyciB // Автореф. дис.. д-ра биол. наук. Кшв. 1996. 49 с.
  23. Т.Н., Аксенова Н. П., Сергеева Л. И. Изучение пероксидазы у фотопериодически нейтрального табака в процессе его генеративного развития // Физиология растений. 1982. Т. 29. № 4. С. 639−643.
  24. А.В. Вирусы растений Дальнего Востока. Идентификация, особенности биологии, классификация. М.: Наука. 1992. 110 с.
  25. Э.Г. Простой метод экстракции и количественного определения фенольных соединений // Бюллетень ВНИИ защиты растений. М. 1971. № 20. С. 55−58.
  26. А.В. Использование молекулярных маркеров в работе с генетическими ресурсами растений // С.-х. биология. 1998. № 5. С. 3−25.
  27. Е.А., Князев В. А., Липсиц Д. В. Изменение белково-фер-ментного комплекса при заражении растений вирусами Y и X // Иммунитет и покой растений. М.: Наука. 1972. С. 121−141.
  28. Л.А., Реунов А. В., Полякова A.M., Нагорская В. П. Активность гидролаз и накопление вируса в листьях растений различного возраста // Докл. АН СССР. 1991. Т. 319. С. 1278−1280.
  29. С., Дарнелл Дж., Балтимор Д., Кемпбелл Э. Общая вирусология. М.: Мир. 1981. 680 с.
  30. В.И., Варфоломеева Л. А., Селецкая Л. Д., Гнутова Р. В. Накопление и транспорт двух штаммов ВТМ (ОМ и 412) в растениях табака// Фитовирусы Дальнего Востока. 1993. Владивосток. С. 58−72.
  31. В.И. Механизмы устойчивости сверхчувствительных растений табака к вирусу табачной мозаики // Автореф. дисс.. д-ра. биол. наук. Владивосток. 1998. 46 с.
  32. В.И. Исследование физиологии больного растения на Дальнем Востоке России // Становление и развитие фитовирусологии на Дальнем Востоке России. 2002. Владивосток: Дальнаука. С. 59−79.
  33. Ф.В., Гордон JI.X. Продукция сунероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиология растений. 2003. Т. 50. № 4. с. 459−464.
  34. Л.И. Изучение физико-химических особенностей потексви-русов, поражающих растения семейств Brassiacae, Comelinaceae и Fa-baceae на Дальнем Востоке // Автореф. дисс.. канд. биол. наук. Владивосток. 1998. 20 с.
  35. Р. Вирусы растений. М.: Мир. 1973. 600 с.
  36. A.M. Функции вторичных метаболитов растений in vivo и in vitro // Физиология растений. 1994. Том. 41. № 5. С. 767−771.
  37. О.Л., Роменская И. Г. Олигосахарины как регуляторные молекулы растений // Физиология растений. 1996. Т. 43. № 5. С. 743−752.
  38. М.А., Чубарь Т. А. и др., Газарян И. Г. Конформационные различия реактивной и рекомбинантной форм пероксидазы, вявленные методом тритиевой планеграфии // Биохимия. 2003. Том. 68. № 11. С. 15 221 529.
  39. JI.A. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. М.: Наука. 1983.304 с.
  40. Е.В., Крылов А. В. Выделение и некоторые физиологические свойства вируса мозаики сои // Биологические науки. 1977. № 11. С. 2031.
  41. Т.А. Вирусные болезни сои // Болезни и вредители сои на юге Дальнего Востока и меры борьбы с ними. Владивосток: ДВНЦ АН СССР. 1971. С. 104−144.
  42. Т.А., Зайцева Н. М., Слепухина Л. П., Степаненко В. И. Вирус мозаики сои и его штаммы // Штаммы вирусов растений. Владивосток: ДВНЦ АН СССР. 1977. С. 204−211.
  43. Т.А. Возбудители вирусных болезней сои // Возбудители болезней сельскохозяйственных растений Дальнего Востока. 1980. С. 51−69.
  44. Т.А., Крылов А. В. Вирусы идентифицированные на зернобобовых культурах в Приморье // Взаимоотношения вирусов с клетками растения-хозяина. Владивосток: ДВНЦ АН СССР. 1985. С. 87−93.
  45. Г. М., Полякова Т. А., Штейн-Марголина В.А. Упрощенный метод обнаружения в электронном микроскопе частиц из сока больных растений // Вопросы вирусологии. 1968. № 5. С. 633−634.
  46. В.Г., Поливанова Т. А., Зайцева Н. М. Штаммы вируса мозаики сои и их распространение в СССР // Вирусологические исследования на Дальнем Востоке. Владивосток: ДВНЦ АН СССР. 1975. С. 142−145.
  47. А.В., Лапшина Л. А. Локализация кислой фосфатазы в клетках мезофила Datura stramonium системно инфицированных Х-вирусом картофеля // Цитология. 1985. № 66. С. 588−593.
  48. А.В. Цитопатология пораженной вирусами (ВТМ, ХВК) растительной клетки и проблемма устойчивости растений // Автореф. дисс.. д-ра. биол. наук. Киев. 1989. 36 с.
  49. А.В. Вирусный патогенез и защитные механизмы растений. Владивосток.: Дальнаука. 1999. 174 с.
  50. Сапоцкий М. В, Какарека Н. Н, Полякова A.M. Простой вариант метода иммунопреципитации для диагностики фитопатогенных вирусов // С.-х. биология. 2001. № 5. С. 113−116.
  51. Сергеева Л. И, Умнова A.M., Аксенова Н. П, Константинова Т. Н., Чай-лахян М. Х. Изменение содержания ауксина у фотопериодически нейтрального табака в связи с регуляцией цветения // Докл. АН СССР. 1986. Т. 287. № 2. С. 509−512.
  52. Сибирякова И. И, Гнутова Р. В, Толкач В. Ф. и др. Биологические свойства местного изолята некроза табака и получение специфических антисывороток// С.-х. биология. 1987. №. 5. С. 55−60.
  53. Сова В. В, Звягинцева Т. Н., Светашева Т. Г. и др. Сравнительное изучение особенностей реакции гидролиза и трансгликозилирования, катализируемых 1,3-Р-глюканазами из различных источников // Биохимия. 1997. Т. 62. N 12. С. 1300−1306.
  54. И.А. Элиситор -индуцируемые сигнальные системы и их взаимодействие // Физиология растений. 2000. Т. 47. № 2. С. 321−331.
  55. Т.А. Специфические и неспецифические реакции в механизмах адаптации растительных организмов при потивирусных инфекциях // Автореф. дисс.. д-ра. биол. наук. Алма-ата. 1992. 43 с.
  56. Чуб А.И., Бурцева Р. А. Сахара фотосинтезирующих и проводящих тканей у сои // Физиология и биохимия культурных растений. 1976. Т. 8. № 5. С. 519−523.
  57. В.В. Межсортовые различия сои по холодоустойчивости в период прорастания семян // С.-х. биология. 1999. №. 5. С. 66−69.
  58. В.А. Типы инфекционного процесса вируса табачной мозаики и диагностика зараженности растительного материала// Биол. науки. 1987. № 6. С. 22−28.
  59. П., Дарвилл А. Г. Олигосахарины // В мире науки. 1985. № 11. С. 16−23.
  60. Abu-Jawdah J., Kummer J. Effect of aliette on AMV-infection of bean leaves and on the resultant alteration in the patterns of proteins on peroxidase // Phy-topath. Z. 1983. Bd. 108. H 4. S. 294−298.
  61. Ahl P., Gianinazzi S. b-Protein as a constitutive component in highly (TMV) resistant interspecific hybrids of Nicotiana glutinosa x Nicotiana debneyi II Plant Sci. Lett. 1982. Vol. 26. P. 173−181.
  62. Albersheim P., Darvill A., Augur C., et al. Oligosaccharins Oligosaccaride Regulatory Molecules // Acc. Res. 1992. Vol. 25. P. 77−83.
  63. Alexander D., Goodman R.M., Gut-Rella M. et al. Increased tolerance to two oomicete pathogens in transgenic tobacco expressing-related protein la // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1993. N 90. P. 7327−7331.
  64. Ammar E.D., Rodrigues-Cerezo E., Shaw J.G., Pirone T.P. Association of virions and coat proteins of tobacco vein mottling potyvirus with cylindrical inclusions in tobacco cells //Phytopathology. 1994. Vol. 84. N. 5.P. 520−524.
  65. Andreeva V.A. Involvement of peroxidase in the protective plant mechanism // Lobarzewski J., Greppin H., Penel C., Gaspar Th. et al. Biochemical, Molecular and Physiological Aspects of Plant Peroxidases. Univ. Geniva. 1991. P. 433−442.
  66. Arroyo., Soto M.J. Martinez-Zapater J.M., Ponz F., Impaird cell-to-cell movement of poteato virus Y in pepper plants earring the ya (pr2!) resistance gene // Mol. Plant Microbe Interact. 1996. Vol. 9. P. 314−318.
  67. Atabekov J.G., Dorokhov Y.L. Plant virus-specific transport function and resistance of plants to viruses // Adv. Virus Res. 1984. Vol. 29. P. 313−363.
  68. Atabekov J.G., Taliansky M.E. Expression of a plant virus-coded transport function by different viral genomes // Adv. Virus Res. 1990. Vol. 38. P. 201 248.
  69. Bagatharia S.B., Chanda S.V.: Glycosidases and acid-invertase activities are not correlated with Phaseolus hypocotil growth // Acta Physiol. Plantarum. 1998. Vol. 20. № 4. P. 431−436.
  70. Barker H. Inheritance of resistance to potato virus Y and A in progeny obtained from potato cultivars containing gene Ry: evidence for a new gene for extreme resistance to PVA// Theor. Appl. Genet. 1996. Vol. 93. P. 710−716.
  71. Beffa R.S., Hofer R.M., Thomas M. and Meins F.Jr. Decreased susceptibility to viral disease of P-l, 3-glucanase deficient plants generated by antisense transformation//Plant Cell. 1996. Vol. 8. № 6. P. 1001−1011.
  72. Beffa M., Meins F., Jr. Pathogenesis-related functions of plant beta-1,3-glucanase investigated by antisense transformation // Gene. 1996. Vol. 179. № i.p. 97−103.
  73. Boedtker H., Simmons N.S. The preparation and charcterization of essentially uniform tobacco mosaic virus particles // J. Amer. Chem. Soc. 1958. Vol. 80. N 10. P. 2550−2556.
  74. Bol J.F., Buchel A.S., Knoester M., Baladin L.C. et al. Regulation of the expression of plant defence genes // Plant Growth Regulation. 1996. Vol. 18. N 1−2. P. 87−91.
  75. Bolanos J.A., Longstreth D.J. Salinity effect on watter potential components and bulk elastic modulus of Alternanthera philoxeroidesr (Mast.) Griseb // Plant. Physiol. 1984. Vol. 75. P. 281−284.
  76. Bos L. Soybean Mosaic Virus // Description. 1972. N 93. 12 p.
  77. Brederode F., Linthorst H., Bol J. Differential induction of acquired resistance and PR gene expression in tobacco by virus infection, ethefon treatment, UV light and wounding//Plant Mol. Biol. 1997. Vol. 17. P. 1117−11 121.
  78. Broekart W.F., Terras F.R.G. Cammue B.P.A. et al. Plant defensins: novel antimicrobial peptides as components of the host defense system // Plant Physiology. 1995. Vol. 108. P. 1353−1358.
  79. Bucciaglia P. A., Smith A.G. Cloning and characterization of Tag I, a tobacco anther (3−1,3-glucanase expressed during tetrad dissolution // Plant Mol. Biol., 1994. Vol. 24. P. 903−910.
  80. Carpita N.C., McCann M., Griffing L.R. The plant extracellular matrix: News form the cell’s frotier // Plant Cell. 1996. N 8. P. 1451−1463.
  81. Carrao-Panizzi M.C., Bordingnon J.R. Activity of beta-glucosidase and levels of isoflavone glucosides in soybean cultivars affected by the environment // Pesquisa Agropecuaria Brasileira. 2000. Vol. 35. N 5. P. 873−878.
  82. Chen P., Buss G.R., Tolin S. A. Inheritance of reaction to streins G5 and Ge of soybean mosaic virus (SMV) in differential soybean cultivars // Soybean Genetics Newsletter. 1988(a). Vol. 15. N4. P. 130−134.
  83. Chen P., Buss G.R., Roane C.W. and Tolin S.A. Genetics of reaction to type strain (Gi) of soybean mosaic virus (SMV) in six differental soybean cultivars // Soybean Genetics Newsletter. 1988(b). Vol. 15. N 4. P 135−139.
  84. Cheong Y.H., Kim C.Y., Chun H.J., Moon B.C., et al. Molecular cloning of class III P-l, 3-glucanase gene that is regulated both developmentally and in infection // Plant Sci. 2000. N 154. P.71−81.
  85. Cheyet-Marel J.C., Rome S., Salducci A., Wery J. Host-specific regulation of nodulation mediated by flavonoid compounds present in plant // Acta Botan. Gallica. 1996. Vol. 143. N 6. P. 521−529.
  86. Cho E.K., Goodman. Strain of soybean mosaic virus: Classification based on virulence in reistant cultivars // Phytopathology. 1979. Vol. 69. P. 467−470.
  87. Daniel O., Schletter M.S., Frisahknecht J.P. Selected phenolic compounds in cultivated plants: Ecologic functions, health implications, and modulation by pesticides // Environ. Health. Perspect. 1999. Vol. 107. N 1. P. 109−114.
  88. Datta S.K., Muthurishnam S. Pathogenesis-related proteins in plants // CRC Press Boca Raton. London. New York, Washington D. C. 1999. 572 p.
  89. Dixon R.A., Harrison M.J. Activation, structure, and organization of genes involved in microbial defense in plant // Adv. Genetics. 1990. Vol. 28. N 1. 165−171.
  90. Dong J.Z., Dunstsn D.I. Endochitinase and p-l, 3-glucanase genes are devel-opmentally regulated during somatic embriogenrsis in Picea glauca I I Planta. 1997. Vol. 201. P. 189−193.
  91. Dopico В., Nicolas G., Labrador E. Cell Wall localisation of the natural substrate of a p-galactosidase, the main enzyme responsible for the autolitic process of Cicer arientinum epicotil cell walls // Phisiol Plant. 1990. N 80. P. 636−641.
  92. Doucet J.P., Murphy B.J., Tuana D.S. Modification of discontinuous and hy-gly porous sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel system for minigel electroforesis// Annal. Biochem. 1990. Vol. 190. N 1. P. 209−214.
  93. Edreva A.M. Induction of «pathogenesis-related» proteins in tabacca leaves by physiological (non-pathogenic) disorders // J. Exp. Bot. 1990. Vol. 41. P.701−707.
  94. Ernst D., Schraudner M., Langebartels C., Sandermann Jr.H. Ozone induced changes of MRNA levels of P-l, 3-glucanase and «pathogenesis-related» protein lb in tobacco plants // Plant. Mol. Biol. 1992. Vol. 20. P. 673−682.
  95. Edwards M., Bowman Y.J.L., Dea I.S.M., Reid J.S. P-Galactosidase from nasturtium {Tropaeolum majus L.) cotiledons. Purification, properties and demonstration that xyloglucan is natural substrate // J. Biol. Chem. 1988. N 263. P. 4333−4337.
  96. Edwardson J.R., Christe R.G. Cylindrical inclussions // Monogrraph. Series. Florida Agricultural Experiment Station. 1996.
  97. Ernst D., Bodemann A., Schraudner M. et al. P-1,3-Glucanase mRNA is locally, but not systemically induced in Nicotiana tabacum L. cv. BEL W3 after ozone fumigation // J. Plant Physiol. 1996. Vol. 148. P. 215−218.
  98. Espelie K.E., Franceschi V.R., Kolattudy P.E. Immunocytochemical localization and time course of appearance of an anionic peroxidase associated with suberization in wound-healing potato tuber tissue // Plant. Physiol. 1986. Vol. 87. 487−471.
  99. Eyal Y. and Fluhr R. Cellular and molecular biology of pathogenesis related proteins // Oxford Surveys of Plant Molecular & Cell Biology. 1991. Vol. 7. P. 223−254.
  100. Fehr W.R., Caviness C.E., Pennington J.S. Stage of development descriptions for soybeans Glycine max. L. Merrill I I Crop. Sci. 1971. Vol. 11. P. 929−931.
  101. Ferraris L., Abbatista-Gentile I., Matta A. // Variations of Phenolic Concentration as a Consequence of Stress that Induce Resistance to Fusariun Wilt of Tomato //J. Plant. Dis. Protect. 1987. V.94. P. 624−629.
  102. Francki R.I.B., Milne R.G., Hatta T. Atlas of Plant Viruses // Boca Ration: CRC Press. 1985. Vol. I and II.
  103. Fraser R.S.S. Are 'pathogenesis-related' proteins involved in acquired systemic resistance of tobacco plants to tobacco mosaic virus? // J. Gen. l Virol. 1982. Vol. 58. P. 305−313.
  104. Gaspar Т., Penel C, Thorpe T, Greppin H. Peroxidases: A survey of their biochemical and phisiological roles in higer plants // University of Geneva Press, Geneva. 1982. 324 p.
  105. Gera T, Tolin A. Tracing soybean mosaic virus movement by immunoassay of leaf imprints // Phytopatology. 1994. Vol. 84. N 5. P. 240.
  106. Gianinazzi S, Ahl P. The genetic and molecular basis of b-proteins in the genus Nicotiana // Neth. J. Plant Pathol. л 1983.Vol. 89. P. 275−281.
  107. Greyer RJ, Kokubun T. Plant-fungal interactions: the search for phytoalexins and other antifungal compounds from higher plants // Phytochemistry. 2001. Vol. 56. N3. P. 253−263.
  108. Heino P, Sandaman G, Land V. et al. Abscisic acid deficiency prevents development of freezing tolerance in Arabidopsis thaliana (L.) Heynh., И Theor. Appl. Genet. 1990. N 79. P. 801−806.
  109. Helleboid S, Bauw G, Belingheri L. et al. Extracellular P-l-3-glucanases are induced early somatic embryogenesis in Cichorium II Planta. 1998. Vol. 205. P. 56−58.
  110. Hill J. H, Benner H.I. Properties of soybean mosaic virus and its isolated protein // Phytopathol. Z. 1980. Vol. 97. P. 272−281.
  111. Hincha D. K, Meins F, Schmitt J.M. 1,3-P-D-Glucanase is cryoprotective in vitro and is accumulated in leaves during cold accumulation // Plant Physiol. 1997. Vol. 114. P. 1077−1081.
  112. Hinrichs J., Berger S., Bushenauer H. Extreme resistance to potato virus Y based on the Ry-gen is not expressed in potato protoplasts // Z. Pflanzenk-rankheiten u. Pflanzenschutz. 1995. Bd. 102. S. 243−248.
  113. Hinrichs J., Berger S., Shaw J.G. A hypersensitive response-like mechanism is involved in resistance of potato plants bearing the Ryst0 gene to the potyvi-ruses potato virus Y and tobacco etch virus // J. Gen. Virol. 1998. Vol. 79. № 1.P. 167−176.
  114. Hollings M., Brant A.A. Potivirus group // CMI/AAB Descriptions of Plant Viruses. 1981(a). № 245. 4 p.
  115. Hollings M., Brant A.A. Poxviruses. In Handbook of Plant Virus Infections: Comparative Diagnosis // Edited by E.Kurstak. Amsterdam: Elsevier / Norh-Holland. 1981(b). P. 731−807.
  116. Hori H., Elbein A.D. Processing of N-linked oligosaccarides in soybean cultured cell // Arch. Biochem. Biophys. 1983. Vol. 220. N 2. P. 415−425.
  117. Hunst P., Tolin S. Ultrastructural citology of soybean infected with mild and severe strains of soybean mosaic virus // Phytopathology. 1983. Vol. 73. N 4. P. 615−619.
  118. Hull R. The pathogenesis of cauliflower mosaic virus // Genetics and Plant Patogenesis, edP.R. Day, G.J. Jellis. 1986. P. 25−32.
  119. Iglesias V.A., Meins F.Jr. Movement of plant viruses is delayed in a beta-1,3-glucanase deficient mutant showing showing a reduced plasmodesmatal size exclusion limit and enchanced callose deposition // Planta J. 2000. Vol. 21. N2. P. 157−166.
  120. Irvin M.E., Schultz G.A. Soybean mosaic virus // FAO Plant protection Bulletin. 1981. Vol. 29. N¾. 6 p.
  121. Iserbands J., Larson P.R. Anatomic changes during leaf ontogeny in Populus detoides//Amer. J. Bot. 1973. Vol. 60. P. 199−208.
  122. Ishikawa M., Matsumoto S., Nagasawa T. et al. A new soybean variety «Dewamusume"//Bull. Thoku Stl. Agric. Exp. Sth. 1979. Vol. 59. P. 71−86.
  123. Iwai H., Ito Т., Sato K., Wakimoto S. Distribution patterns of soybean mosaic virus strains В and D in soybean seeds at different growth stages // Ann. Phy-topath. Soc. Japan. 1985. Vol. 51, N 4. P. 475−481.
  124. Iwai H., Wakimoto S. An improved method for purification of soybean mosaic virus // Ann. Phytopath. Soc. Japan. 1985. Vol. 51. N 4. P. 465−475.
  125. H., Wakimoto S. 1990: Multiplication, translocation and inactivation patters of soybean mosaic virus В and D in soybean plants // Ann. Phytopath. Soc. Japan. 1990. Vol. 56. N 2. P. 177−184.
  126. Jongedij K., Tigelaar H., Van Roekel J.S.C. et al. Sinergistic activity of chiti-nases and 1,3-P-glucanases and enchances fungal resistance in transgenic tomato plants // Eufitica. 1995. N 85. P. 173−180.
  127. Kassanis В., Gianinazzi S. and White R.F. A possible explanation of the resistance of virus-infected tobacco to second infection // J. Gen. Virol. 1974. N 23. P. 11−16.
  128. Kassanis В., White R.F. Effect of poliacrilic acid and b proteins on TMV multiplication in tobacco protoplasts // Phytopath. Z. 1978. Bd. 91. H. 4. S. 269−291.
  129. Kauffmann S., Legrand M., Geoffroy P. and Fritig B. Biological function of «pathogenesis-related» proteins of tobacco have 1,3-glucanase activity // EMBO J. 1987. N 6. P. 3209−3212.
  130. Kawalleck P., Schelzer E., Hahlbrock K., et al. Two pathogen-responsive genes in parsley encode a tyrosine-rich hydroxyproline-rich glycoprotein
  131. HPRG) and an anionc peroxidase // Mol. Gen. Genet. 1995. Vol. 247. P. 444 449.
  132. Kearney C.M., Wu J.H. P-l, 3-glucanase and the spread of tobacco mosaic virus in Nicotiana and Phaseolus II Can. J. Bot. 1984. Vol. 62. N 10. P. 19 841 988.
  133. Kennedy M.J., Niblank T.L., Kriahman H.B. Infection by Heterodera glycines elevates isoflavonoid prodaction and influences soybean nodulation // J. Nematol. 1999. Vol. 31. N3. P. 341−347.
  134. Kerby K., Somerville S.C. Purification of an infection-related, extracellular peroxidase from barley // Plant Physiol. 1992. Vol. 100. P. 397−402.
  135. Kessmann H., Staub Т., Ligon J. et al. Activation of systemic acquired disease resistance in plants // Eur. J. Plant Pathol. 1994. Vol. 100. P. 359−369.
  136. King G.J., Hussey C.E., Turner V.A. A protein induced by NaCL in suspension cultures of Nicotiana tabacum accumulates in whole plant roots // Plant Mol., Biol. 1986. Vol.7. P. 441−449.
  137. Kim Y.J., Hwang D.K. Isolation of basic 34 kDa beta-1,3-glucanase with inhibitory activity against Phytophthora capsici from pepper stems // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1997. Vol. 50. N 2. P. 103−115.
  138. Konno H., Katoh K. An extracellular P-galactosidase secreted from cell suspension culture of carrot. Its purification and involvement in cell wall polysaccharide hydrolysis // Physiol. Plant. 1992. N 85. P. 507−514.
  139. Kopp M., Rouster J., Fritig В., Darvill A., Albersheim P. Host-pathogen interactions XXXII. A fungal glucan preparation protects Nicotiana against infection by viruses // Plant Physiol. 1989. Vol. 90. N 1. P. 208−216.
  140. Krabel D., Eschrich W., Wolf G. Callose-(l, 3-p-D-glucanase) activity during spring reactivation in deciduous trees // Plant Sci. 1993. Vol. 93. P. 19−21.
  141. Kristensen В. K., Brandt J., Bojsen K., Thordal-Christensen H., et al. Expression of a defense-related intercellular barley peroxidase in transgenic tobacco //Plant Sci. 1997. Vol. 122. P. 173−177.
  142. Laemmli U.K. Cleavage of structural protein during the assembly the head of bacteriophage T 4 //Nature. 1970. V. 227. N 5259. P. 680−685.
  143. Lasarowitz S.G., Beachy R. N. Viral movement proteins as probes for intracellular and intercellular trafficking in plants // Plant Cell. 1999. Vol. 11. P. 535−548.
  144. Lawton K., Uknes S. et al. The molecular biology of systemic acquired resistance // In: Fritig B. and Legrand M.(eds) Mechanisms of Plant Defense Responses. 1993. P. 422−432.
  145. Leubner-Metzger G., Frundt C., Vogeli-Lange R. et al Class I p-1,3-Glucanases in the Endosperm of Tobacco during Germination // Plant Physiol. 1995. Vol. 109. P. 751−759.
  146. Lim S.M. Resistance to soybean mosaic vims in soybeans // Phytopatology. 1985. Vol. 75. N. 2. P. 199−201.
  147. Linthost H.J.M. Pathogenesis-related proteins of plants // Crit. Rev. Plant Sci. 1991. N 10. P. 123−150.
  148. Liu D., Raghothama K.G., Hasegawa P.M. and Bressan R.A. Osmotin over-expression in potato delays delays of disease symptoms // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1994. N91. P. 1888−1892.
  149. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Fatt A.U., Randall R.I. Protein measurement the Folin-phenol reagent// J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193. N 1. P. 265.
  150. Lusso M., Kuc J. The effect of sense and antisense expression of the PR-N gene for beta-l, 3-glucanase on disease on disease resistance of tobacco to fungi and viruses // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1996. Vol. 49. N 4. P. 267 283.
  151. Marcinka К. Chages in peroxidase isosymes in bean leaves following infection with red clever mottles virus // Biologia. 1970. Vol. 25. N 9. P. 599−602.
  152. Matsuura M, Sasaki J, Murao S. Studies on P-glucosidases from soybeansthat hydrolyze daidzin and genestin: isolation and characteriszation of an isozyme // Biosci. Biotech. Biochem. 1995. Vol. 59. N 9. P. 1623−1617.
  153. Matthews R.I.F. Plant Virology. Third edithion // Academic Press, San Diego. 1981. 897 p.
  154. Matthews R.I.F. Classification and nomenclature of viruses: Third report of the Internternational Committee on Taxony of Viruses. Intervirology. 1982. V. 17. N 1−3. 179 p.
  155. Mauch F. and Staehelin L.A. Functional implications of the subcellular localization of ethylene-induced chitinase and 1,3-glucanase in bean leaves // Plant Cell. 1989. N 1. P. 447−457.
  156. Mauiy Y, Bossennec J.M., Boudazin G. and Duby C. The potential of ELISA in testing soybean seed for soybean mosaic virus // Seed Sci. Technol. 1983. Vol. 11. N3. P. 491−503.
  157. Maury Y, Duby C, Bossennec J. M, and Boudazin G. Group analisis using ELISA: determination of the level of transmission of Soybean Mosaic Virusin soybean seed//Agronomic. 1985. Vol. 5. N 5. P. 405−415.
  158. Mega T, Matsushima Y. Affinity chromatography of glucosidases // Planta. 1976. Vol. 79. N 1. P. 185−94.
  159. Meikle P. J, Boning I, Hoogenraad N.J. et al. The location of (l-3)-P-glucans in the walls of pollen tubes of Nicotiana alata a (l-3)-P-glucan-specific monoclanal antibody // Planta. 1991. Vol. 185. N 1. P. 1−4.
  160. Milbrath G. M, Soong Meei-Meei. A local lession assay for soybean mosaic virus using Phaseolus vulgaris L. cv. Top crop // Phytopath. Z. 1976. Bd. 87. P. 255−259.
  161. Mohamed M. A, Lerryo K.A., Prestwic G.D. Poly aery 1 amide gel miniaturization improves protein visualization and autoradiographic detection // Anal. Biohem. 1989. Vol. 177. N 2. P. 209−211.
  162. Mohaparta S.S. Poole R.J. and Dhindsa R.S. Abscisic acid regulated gene expression in relation to freezing tolerance in alfalfa // Plant Physiology. 1988. N. 87. P. 468−473.
  163. Morris P.F., Bone E., Tyler B.M. Chemotropic and contact responses of Phy-tophthora sojae hyphae to soybean isoflavanoids and artificial substrates // Plant Physiology. Vol. 117. N 4. P. 1171−1178.
  164. Muniruzzaman S., Pan Y.T., Zeng Y., Atkins В., Izumori K., Elbein A.D. Ingibition of glycoprotein processing by L-fructose and L-xylulose // Glyco-biology. 1996. Vol. 6. N 8. P. 795−803.
  165. Munoz F.J., Labrador E., Dopico B. Effect of osmotic stress on the growth of epicotils of Cicer arientum in relation to changes in the autolitic process and glycanhydrolic cell wall enzymes // Physiol. Plant. 1993. Vol. 87. P. 544−551.
  166. Murphy F.A., Fauquet C.M., Bishop D.H.L. et al. The classification and nomenclature of viruses // Virus Taxonomy. VI Report of International Com-mitee on Taxonomy of Viruses. Wien N.Y. Springer Verlag. 1995. 586 p.
  167. Nelson N.A. Photometric adaptation of Somogy method for the determination of glucose. J. //Biol. Chem. 1944. Vol. 453. P. 375−381.
  168. Neuhaus J.M., Ahl-Goy P., Flores S. and Meins F.J. High-level expression of a tobacco chitinase gene in Nicotiana sylvestris: susceptibility of transgenic plants to Cercospora nicotianae infection. // Plant Mol. Biol. 1991. N 16. P. 141−151.
  169. Okinaka Y., Mimori K., Takeo S., et al., Yoshikawa, M. A structural model for the mechanisms of elicitor release from fungal cell walls by plant P-1,3-endoglucanase//Plant Physiol. 1995. Vol. 109. P. 839−845.
  170. Omar R.A., Mehiar F.F., Zayed E.A., Deif A.A. Biological studies on some seed-borne viruses and their effect on vegetative grouwth and yield component of the host plants // Acta Phytopathol. Acad. Sci. Hung. 1985. Vol. 20. N 1−2. P. 59−78.
  171. Ouchterlony O. Antigen antibody reaction in gels // Acta Pathol. Microbiol. 1948−1949. Vol. 25. P. 186−207.
  172. Penel C., Gaspar Th., Greppin H., et al. Plant Peroxidases 1980−1990, Topics and Detalied Literature on Molecular, Biochemical, and Physiological Aspects. Univ. Geneva. 1992. P. 295.
  173. Pennazio S., Redolfi P., Sapetti C. Callose Formation and permeability changes during the party localised reaction of Gomphrena globosa to potato virus X//Phytopathol. Z. 1981. Bd. 100. H. 2. S. 172−181.
  174. Ponstein A.S., Bres-Vloemans S.A., Sela-Buurlage M.B. et al. A novel pathogen- and would-inducible tobacco (Nicotiana tabacum) protein with antifungal activity // Plant Physiol. 1994. N 104. P 109−118.
  175. Pressey R. p-Galactosidase in ripening tomatoes // Plant Phisiol. 1983. N 71. P. 132−135.
  176. Purcifull D., Hiebert E. Tobacco etch virus // CMI/ABB, Description of Plant Viruses. 1982. N258. 4 p.
  177. Ralph J., McKay J.J., Hatfield R.D., et al. Abnormal lignin in a loblolly pine mutant // Science. 1997. Vol. 277. P. 235−239.
  178. Rask L., Anderson В., Ekbom В., Eriksson S., et al. Mirosinase: gene family evolution and herbivore defense in Brassicaceae II Plant molecular biology. 2000. Vol. 42. N 1. P. 93−113.
  179. Reichmann J.L., Lains S., Garcia J.A. Highlights and prospects of potyvirus molecular biology II J. Gen. Virol. 1992. Vol. 73. P. 1−16.
  180. Reunov A.V., Lapshina L.A., Nagorskaya V.P., Elakova L.A. Effect of l, 3-l, 6-(3-glucan on infection of detached tobacco leaves with tobacco mosaic virus // J. Phytopathol. 1996. Vol. 144. N 1. P. 247−249.
  181. Reimers P.J., Leach J.E. Race-specific resistance to Xathomonas orizae pv. Orizae conferred by bacterial blaight resistance in host tissues // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1991. Vol. 38. P. 39−44.
  182. Reimers P.J., Guo A., Leach J.E. Increased activity of a cationic peroxidase associated with an incompatible interaction between Xanthomonas oryzae and rice (iOriza sativa) // Plant Physiol. 1992. Vol. 99. P. 1044−1049.
  183. I.M., Wang D., Findlay K., Maule A.J. // Ultrastructural and temporal Г observations of the potyvirus cylindrical inclusions (CIS) show that the CIprotein acts transiently in aiding virus movement // Virology. 1994. Vol. 245. P. 173−181.
  184. Rodriguez-Cerezo E., Findlay K., Shaw J.G., Lomonossoff G.P., Risco C. The coat and cylindrical inclusion proteins of a potyvirus are associated with connections between plant cells // Virology. 1997. Vol. 236. P. 296−306.
  185. Rouhier P., Kopp M., Begot V., Bruneteau M., Fritig B. Structural features of fungal P-D-glucans for efficient inhibition of the initiation of virus infectionon Nicotiana tabacum II Phytochemistry. 1995. Vol. 39. N 1. P. 57−62.
  186. Rouleau M., Smith R.J., Bancroft J.B., Mackie G.A. Subcellular immunolo-calization of the protein of two potexviruses in infected Chenopodium quinoa II Virology. 1995. V. 214. N 1. P. 314−318.
  187. Ryals J.A., Uknes S. and Ward E. Systemic Acquired resistance //Plant Physiol. 1994. N104. P. 1109−1112.
  188. Ryals J.A., Neuenschwander U. H., Willis M.G. et al. Systemic acquired resistance //Plant Cell. 1996. N 8. P. 1809−1819.
  189. Sakuta M. Transcriptinal control syntase by environmental stimuli // J. Plant
  190. Res. (Japan). 2000. Vol. 113. N 1111. P. 327−333.
  191. Salzwedel J.L., Dazzo F.B. pSym nod gene influence on elicitation of peroxidase activity from white clover and pea roots by rhizobial and their cell-free supernatants //Mol. Plant-Microbe Interact. 1993. N 6. P. 127−131.
  192. Schlumbaum A.F., Mauch F., Vogeli U. and Boiler T. Plant chitinases are potent inhibitors of fungal growth // Nature. 1986. N. 324. P. 365−367.
  193. Sessa D.J., Anderson R.Z. Soybean peroxidases: purification and same properties // J. Food Chem. 1981. Vol. 29. N 5. P. 960−965.
  194. Sherf B.A., Bajar A.M., Kolattukudy P.E. Abolition of an inducible highlyan-ionic peroxidase activity in transgenic tomato //Plant Physiol. 1993. Vol. 101. P. 201−205.
  195. Shimomura T. Effects of born on the formation of local lesions and accumulation of callose in French bean and Samsung NN tobacco leaves inoculated with tobacco mosaic virus // Physiol. Plant Pathol. 1982. Vol. 20. N 2. P. 257 289.
  196. Shirley B.F. Flavonoid biosynthesis: 'New' functions for an 'old' pathway // Trands Plant Sci. 1996. Vol. 11. N 11. P. 377−382.
  197. Shukla D.D., Strike P.M., Tracy S.L., Gough K.H.< Ward C.W. The N and С termini of the coat proteins potyviruses are surface located and the N terminus contains the virus-specific epitopes // Virology. 1988. Vol. 69. P. 14 971 508.
  198. Shukla D.D., Julka I., Tosic M., Ford R.E. A novel approach to the serology of poxviruses involving affinity purified polyclonal antibodies directed towards virus specific N-termini of coat proteins // J. Gen. Virology. 1989. V. 70. P. 13−23.
  199. Simon P. Diversity and conservation of plant peroxidases // Plant Peroxidase. Newsletter. (International Working Group on Plant Peroxidases). 1993. N 1. P. 4−23.
  200. Skriver К. and Mundy J. Gene expression in response to abscisic acid and osmotic stress // Plant Cell. 1990. N 2. P. 503−512.
  201. J.A., Fulbright D.W., Hammerschmidt R. // Rapid induction of systemic resistance in cucmber by Pseudomonas syringae pv. syringae. Physiol. Mol. Plant Pathol. 1991. Vol. 38. P. 223−227.
  202. Sova V.V., Svetasheva T.G., Elyakova L.A. Potato P-1,3-Glucanases Probably Participate in Protection of the Planta Pathogens // Biochemistry (Moscow). 1996. Vol. 61. N 3. P. 380−387.
  203. Srisomsap C., Svasti J., Surarit R., et al. Isolation and characterization of an enzyme with P-glucosidase and P-fucosidase activities from Dalberia cochin-chinensis Pierre. // J. Biochem. 1996. Vol. 119. P. 585−590.
  204. Stermer В., Hammerschmidt. Heat shock induces resistance to Cladosporium cucumerium and enchances peroxidase activity in cucumber // Physiol Plant. Pathol. 1984. Vol. 25. 239−243.
  205. Sticher L., Hinz U., Meyer A. D., Meins F.Jr. Intracellular transport and processing of a tobacco vacuolar P-l, 3-glucanase // Planta. 1992. Vol. 188. P. 559 562.
  206. Stintzi A., Heitz Т.К., Kauffmann S. et al Identification of a basic pathogenesis-related, thaumatin-like protein of virus-induced tobacco as osmotin // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1991. Vol. 38. N 1. P. 137−140.
  207. Stintzi A., Heitz Т., Prasad V. et al. Plant «pathogenesis-related» proteins and their role in defense against pathogens // Biochimie. 1993. N 75. P. 687−706.
  208. Street P., Robb J., Ellis B.E. Secretion of vascular coating components by xy-lem parenhyma cells infected with Verticillum albo-atrum II Protoplasma. 1986. Vol. 132. N 1. P. l-9.
  209. Sue A.U., Ishihara A., Iwamura H. Purification and characterisation of a beta-glucosidas from rue (Secale cereale L.) seedlings // Planta. 2000(a). Vol. 155. N 1. P. 67−74.
  210. Sue A. U, Ishihara A, Iwamura H. Purification and characterization of a hy-droxamic acid glucoside beta-glucosidase from wheat {Triticum aestivum L.) seedlings // Planta. 2000(b). Vol. 210. N 3. P. 432−438.
  211. Sulzinski M. A, Zaitlin, M. Tobacco mosaic virus replication in resistant and susceptible plants: In some resistant species virus is confined to a small number of initially infection cells // Virology. 1982. Vol. 121. P. 12−19.
  212. Swanson A. F, Kuo C.C. The characterization of lectin-binding proteins of Chlamydia trachomatis as glicoproteins // Microb. Pathog. 1991. Vol. 10. N 6. P. 465−473.
  213. Thalmair M, Bauw G, Theil S. et al. Osone and ultraviolet В effects on the ^ defense-related proteins (3−1,3-glucanase and chitinase in tobacco // J. Plant
  214. Physiol. 1996. Vol. 148. P. 222−225.
  215. Tigier H. A, de Forchetti S. M, Medina M.I., Valpuesta V., Quesada M.A. Isoperoxidases from soybean and alfalfa to peach and tomato // Plant Peroxidases. Newsletter. Internetional Working Group on Plant Peroxidases. 1994. Vol. 3. N 2. P.3−6.
  216. Tokahashi К, Tanaka T, Iida W, Tsuda Y. Strains of soybean mosaic virus in Japan // Bull. Tohoku Nat. Agr. Exp. Sta. 1970. Vol. 62. P. 1−130.
  217. Turgeon R, Webb J.A. Leaf development and phloem transport in Cucurbitapero: translation from import to export // Planta. 1973. Bd. 113. S. 179−195.
  218. Uknes S, Kessmann H. and Ryals J. Salicylic acid is not the translocated signal responsible for inducing systemic acquired resistance but is required in signal transduction // Plant Cell. 1992. N 6. P. 959−965.
  219. Valconen J.P. Natural genes and mechanisms for resistance to viruses in cultivated and wild potato species {Solarium spp.) II Plant Breed. 1994. Vol. 112. N l.P. 1−16.
  220. Vance V. B, Beachy R.N. Translation of soybean mosaic virus RNA in vitro: Evidence of protein processing // Virology. 1984(a). Vol. 132. N. 2. P. 271 281.
  221. Vance V.B., Beachy R.N. Detection of genomic-length soybean mosaic virus on polyribosomes of infected soybean leaves // Virology. 1984(b). Vol. 138. N. l.P. 26−36.
  222. Van den Elsen P J.M., Jongedijk E., Melchers L.S. and Cornelissen В J.C. Virus and fungal resistance: from laboratory to field // Philosoph. Transact. Royal Soc. London B. 1993. N 342. P. 271−278.
  223. Van Loon L.C. Pathogenesis-related proteins // Plant Mol. Biol. 1985. Vol. 4. P. 111−116.
  224. Van Loon L.C. Stress proteins in infected plants // In: Kosuge T. and Nester E.W. (eds) Plant-Microbe Interactions, Molecular and Genetic Perspectives MacGraw-Hill Publ. Сотр., New York, USA. 1989. Vol. 3. P. 198−237.
  225. Van Loon L.C. Induced resistance in plants and role of pathogenesis-related proteins // Eur. J. Plant Pathol. 1997. N 103. P. 753−765.
  226. Vogeli-Lange R., Friindt C., Hart C.M., et al. Evidence for a role of p-1,3-glucanase in dicotyledon seed germination // Plant J. 1994. Vol. 5. P. 273−276.
  227. Vierling E. The roles of heat shock proteins in plants 11 Ann. Rev. Plant Physiol. Mol. Biol. 1991. Vol. 42. P. 579−620.
  228. Vigers A.J., Wiederma S., Roberts W. et al. Taumatin-like pathogenesis-related proteins are antifungal // Plant Sci. 1992. N 83. P. 155−161.
  229. Ward C.W., Sukla D.D. Taxonomy of potyviruses: current problems and save solutions // Intervirology. 1991. Vol. 32. P. 269−296.
  230. Ward E.R., Uknes S.J., Williams S.C. et al. Coordinate gene activity in response to agents that induce systemic acquired resistance. // Plant Cell. 1991. N3. P. 1085−1094.
  231. Ward E.R., Payne G.B., Moyer M.B., et al. Differential regulation of p-1,3-glucanase messenger RNAs in response to pathogen infection // Plant Physiol. 1991. Vol. 96. P. 390−393.
  232. Worrall D., Hird D.L., Hodge R., et al. Premature dissolution of the mi-croaporocyte callose wall causes male sterility in transgenic tobacco // Plant Cell. 1992. N4. P. 759−765.
  233. Wu J.H., Dimitman J.E. Increased resistance to the spread of tobacco mosaic virus in Pinto bean leaves caused by sugar and light // Phytopathol. Z. 1984. Bd. 110. H. l.S. 37−48.
  234. Yermakova S.P., Sova V.V., Zvygintseva T.N. Brown seaweed protein as inhibitor of marine mollusk endo-(l→3)-P-D glucanases // Carbohydr. Res. 2002. Vol. 337. P.229−237.
  235. Young S.A., Guo A., Guikema J.A. et al. Rice cationic peroxidase accumulates in xylems vessels during incompatible interactions with Xanthomonas oeisaepv. orisae II Plant Physiol., 1995. Vol. 107. 1333−1337.
  236. Zaitlin, M., Hull.R. Plant virus-host interactions // Ann. Rev. Plant. Physiol. 1987. Vol.38. P. 291−315.
  237. Zhu B.L., Chen T.H.H., Li P.H. Analysis Analysis of late-blight disease resistance and freezing tolerance in transgenic potato plants expressing sense and antisense genes for an osmotin-like protein // Planta. 1996. N 198. P. 70−77.
  238. Zvyagintseva T.N., Shevchenko N.M., Popivnich I.B. Isakov V.V., Scobun A.S., Sunducova E.V., Elyakova L.A. A new procedure for the separation of water-soluble polysaccharides from brown seaweeds // Carbohydr. Res. 1997. Vol. 322. P. 32−39.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!