Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Анализ структурно-функциональных механизмов взаимодействия каталаз и НАДФН2 методами компьютерного моделирования

Диссертация: Анализ структурно-функциональных механизмов взаимодействия каталаз и НАДФН2 методами компьютерного моделирования
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Монофункциональные гем-содержащие каталазы — гетерогенная группа ферментов, проявляющих наибольшую активность в катализе реакции разложения пероксида водорода (Н2О2), токсичного продукта утилизации молекулярного кислорода. Исследования последних лет показали, что Н2О2 играет важную роль в передаче внутрии межклеточных сигналов и задействован в регуляции фагоцитоза (Марквичева К. Н. и др., 2010… Читать ещё >

Анализ структурно-функциональных механизмов взаимодействия каталаз и НАДФН2 методами компьютерного моделирования (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
    • 1. 1. Классификация каталаз
    • 1. 2. Физиологическая роль каталаз
    • 1. 3. Общий план строения классических каталаз
    • 1. 4. Структура комплексов каталаз и НАДФНг
    • 1. 5. Механизм функционирования каталаз
    • 1. 6. Роль НАДФНг в катал азах
    • 1. 7. Гипотеза о роли конформационной подвижности в обеспечении функции каталаз и их функционального взаимодействия с НАДФНг
    • 1. 8. Методы компьютерного моделирования для изучения комплексов каталаз и НАДФН

Актуальность темы

.

Монофункциональные гем-содержащие каталазы — гетерогенная группа ферментов, проявляющих наибольшую активность в катализе реакции разложения пероксида водорода (Н2О2), токсичного продукта утилизации молекулярного кислорода. Исследования последних лет показали, что Н2О2 играет важную роль в передаче внутрии межклеточных сигналов и задействован в регуляции фагоцитоза (Марквичева К. Н. и др., 2010), воспалительных процессов (Rahman I. et al., 2006), клеточной пролиферации (Peus D. et al., 1999) и апоптоза (Плетюшкина О. Ю. и др., 2006). Показано, что каталазы, устраняющие действие Н2О2, имеют важное значение в предотвращении апоптоза (Yabuki et al., 1999), регуляции воспалений (Rahman I. et al., 2006), развитии опухолей (Miyamoto et al., 1996). Каталазы участвуют в снижении токсического действия солей тяжелых металлов (Calderon I. L. et al., 2006). Получены данные об эволюционном приспособлении молекулярной структуры каталаз к участию в функционировании каскада арахидоновой кислоты (Oldham М. L. et al., 2005).

Относительно недавно обнаружено, что каталазы человека и животных, некоторых грибов и бактерий образуют устойчивые комплексы с НАДФНг (Kirkman Н. N. et al., 1984; Chelikani P. et al., 2004). Показано, что НАДФН2 модулирует физиологическую активность этих ферментов, предохраняя их от необратимого ингибирования пероксидом водорода (Kirkman Н. N. et al., 1987, Andreoletti P. et al., 2009) или обеспечивая их участие в других реакциях (Heck D. Е. et al., 2003; Calderon I. L. et al., 2006). Однако, структура комплексов не позволяет объяснить механизм этих эффектов (Hillar A. et al., 1994; Olson L. P. et al., 1995, Heck D. E. et al., 2010). Точно неизвестны также механизмы связывания каталаз и НАДФНг. Нерешенность этих вопросов обусловлена ограничениями экспериментальных методов. Компьютерный анализ и моделирование молекулярных взаимодействий позволяют преодолевать экспериментальные ограничения и получать надежно обоснованные выводы о структуре и свойствах молекулярных ассоциатов при сопоставлении результатов с экспериментальными данными. Поэтому применение компьютерного подхода актуально для выявления структурно-функциональных механизмов взаимодействия каталаз и НАДФН2, и, в первую очередь, механизмов связывания этих молекул друг с другом. Результаты такого исследования могут служить основой для определения механизмов участия НАДФН2 в проявлении физиологической активности этих ферментов, а также лучшему пониманию функциональной роли каталаз.

Цель исследования.

Изучить структурно-функциональные механизмы связывания каталаз и НАДФН2 методами компьютерного анализа и моделирования.

Задачи исследования.

1. Определить существование общих структурных особенностей каталаз, способствующих или предотвращающих связывание НАДФН2.

2. Построить модели комплексов каталаз с НАДФН2 и его фрагментами, провести их анализ.

3. Оценить влияние строения сайтов связывания НАДФН2 в каталазах на геометрию комплексов.

4. Выявить функциональные механизмы, определяющие способность каталаз к образованию комплексов с НАДФН2.

Научная новизна.

Впервые выполнено выравнивание аминокислотных последовательностей 14 каталаз с учетом их трехмерной структуры на основании анализа которого показано отсутствие в каталазах общих структурных компонентов взаимодействия с НАДФН2. Модельные расчеты комплексов каталаз с неорганическими монофосфатами позволили впервые предложить структуру этих комплексов и продемонстрировать близость расположения неорганических фосфатов к 2-фосфатной группе НАДФНг. Для каталазы «А» 8ассЬагошусез сегеу! з1ае предсказаны ранее экспериментально не установленные конфигурации комплексов с 2', 5'-АДФ и НАДФН2. Впервые с применением моделирования подтверждена гипотеза о влиянии различий в строении сайтов связывания НАДФН2 на геометрические характеристики комплексов. Выявлены важные функциональные механизмы, определяющие способность каталаз к взаимодействию с НАДФН2.

Практическая значимость работы.

Результаты анализа механизмов связывания каталаз с НАДФН2 создают предпосылки для более глубокого понимания физиологической роли этих ферментов, их участия в воспалительных реакциях, регуляции клеточной пролиферации и опухолевого роста. Уточнение функциональной роли каталаз будет способствовать разработке более эффективных методов лечения заболеваний, обусловленных дисрегуляцией этих фундаментальных физиологических процессов. Примененная методика построения и оценки моделей комплексов каталаз с НАДФН2 и его фрагментами может быть полезна при исследовании других лиганд-рецепторных комплексов.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. В каталазах различие аминокислотных последовательностей сайтов связывания НАДФН2 определяет не только прочность комплексов, но и геометрию связанного лиганда.

2. Примененная методика моделирования позволяет получать важные сведения о структуре и механизмах формирования комплексов каталаз и НАДФН2.

3. Связывание 2'-фосфата НАДФН2 является важным функциональным механизмом, определяющим способность каталаз к образованию устойчивого комплекса с динуклеотидом, — в несвязывающих НАДФН2 каталазах отсутствует специализированный сайт для этого фрагмента.

Внедрение результатов исследования.

Результаты диссертационной работы использованы в лекциях и практических занятиях по теме «Современные подходы к компьютерному моделированию биохимических процессов» кафедры биохимии и по теме «Энзимология» кафедры клинической лабораторной и микробиологической диагностики ГОУ ВПО «Уральская государственная медицинская академия» Минздравсоцразвития России.

Апробация работы.

Результаты работы доложены на V Симпозиуме «Биологические основы терапии онкологических заболеваний» (Москва, 2007), на семинаре по проблемам компьютерного моделирования лаборатории квантовой химии и спектроскопии Института квантовой химии твердого тела УрО РАН (Екатеринбург, 2008), на научной конференции «Физиология и патология нейтрофилов», посвященной 165-летию со дня рождения И. И. Мечникова и 65-летию Победы в ВОВ, отдела общей патологии ЦНИЛ Уральской Государственной Медицинской Академии (Екатеринбург, 2010) и на Российской конференции с международным участием «Фундаментальные вопросы гематологии. Достижения и перспективы» (Екатеринбург, 2010).

Публикации.

По теме диссертации опубликованы 4 работы. Из них 3 статьи в изданиях, рекомендованных ВАК.

Объем и структура диссертации.

Диссертация состоит из введения, семи глав, заключения, выводов, практических рекомендаций, списка печатных работ и приложений. Она изложена на 217 страницах, содержит 39 рисунков, 21 таблицу. Указатель литературы включает 220 работ, в том числе 211 — в зарубежных изданиях.

выводы.

1. Каталазы существенно различаются по первичной структуре сайта, ассоциированного со связыванием НАДФН2, при этом в каталазах отсутствуют общие мотивы аминокислотной последовательности, определяющие связывание НАДФН2.

2. Неорганические монофосфаты связываются в каталазах вблизи 2'-фосфата НАДФН2- в комплексе с каталазами 2', 5'-АДФ имеет близкое расположение к его позиции в составе НАДФН2- модели комплексов НАДФНг с КАТА и ЧЭК могут отражать промежуточные этапы формирования комплекса или альтернативные варианты его структуры.

3. Геометрия НАДФН2 в комплексах с разными каталазами варьирует и определяется особенностями строения сайта связывания.

4. Связывание 2'-фосфата в специализированном сайте и сбалансированное размещение фосфатов НАДФН2 являются важными функциональными механизмами, определяющими способность каталаз к образованию устойчивого комплекса с НАДФН2.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.

Полученные результаты могут быть использованы для изучения функциональных механизмов взаимодействия НАДФН2 и каталаз и проверки гипотезы об определяющем значении конформационных перестроек рецептора в этих процессах.

Опробованную методику моделирования можно применять при анализе лиганд-рецепторных взаимодействий в других комплексах.

Показать весь текст

Список литературы

  1. М. С. Молекулярный докинг лигандов глутаматных рецепторов / М. С. Беленикин, А. Маккиаруло, Г. Константино, В. А. Палюлин, Р. Пелличари, Н. С. Зефиров // Вестник Московского университета. Серия 2. Химия. 2002 — Т. 43, № 4. — С. 221−230.
  2. В. А. Биорадикалы и биоантиоксиданты. В. А. Костюк, А. И. Потапович. Минск: БГУ, 2004. — 174 с.
  3. Н. К. Белок-белковые взаимодействия в функционировании НАД±зависимых дегидрогеназ : 44-е Баховское чтение / Н. К. Наградова. М.: Наука. — 1990.-56 с.
  4. О. Н. Редокс-регуляция клеточных функций / О. Н. Октябрьский, Г. В. Смирнова // Биохимия. 2007. — Т. 72, № 2. -С. 132−145.
  5. Ackerstrom В. Lipocalins: unity in divrsity / В. Akerstrom, D. R. Flower, J.-P. Salier // Biochimica et Biophysica Acta. 2000. — V. 1482. — P. 1−8.
  6. Agar N. S. Erythrocyte catalase. A somatic oxidant defence? / N. S. Agar, S. M. H. Sadrzadeh, P. E. Hallaway, J. W. Eaton // The Journal of Clinical Investigation. 1986. — V. 77. — P. 319−321.
  7. Allinger N. L. Molecular Mechanics. The MM3 force field for hydrocarbons. 1 / N. L. Allinger, Y. H. Yuh, J.-H. Lii // Journal of the American Chemical Society. 1989. — V. 111, No 23. — P. 8551−8565.
  8. Altschul S. F. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs / S. F. Altschul, T. L. Madden, A. A. Schaffer, J. Zhang, Z. Zhang, W. Miller, D. J. Lipman. // Nucleic Acids Research. 1997. -V. 25, No 17.-P. 3389−3402.
  9. Amara P. Ligand diffusion in the catalase from Proteus mirabilis: a molecular dynamics study / P. Amara, P. Andreoletti, H. M. Jouve, M. J. Field // Protein Science. 2001. — V. 10. — P. 1927−1935.
  10. Andreoletti P. Verdoheme formation in Proteus mirabilis catalase / P. Andreoletti, J.-M. Mouesca, P. Gouet, M. Jaquinod, C. Capeillere-Blandin, H. M. Jouve // Biochimica et Biophysica Acta. 2009. — V. 1790. — P. 741−753.
  11. Baxter C. A. ProLeads: flexible docking using tabu search and an empirical estimate of binding affinity / C. A. Baxter, C. W. Murray, D. E. Clark, D. R. Westhead, M. D. Eldridge // Proteins. 1998. — V. 33. — P. 367−382.
  12. Bell C. T. Unusual conformation of nicotineamide adenine dinucleotide (NAD) bound to diphteria toxin: a comparizon with NAD bound to oxidoreductase enzymes / C. E. Bell, T. O. Yeates, D. Eisenberg // Protein science. 1997. — V. 6. — P. 2084−2096.
  13. Berman H.M. Announcing the world-wide Protein Data Bank / H.M. Berman, K. Henrick, H. Nalcamura // Nature Structural Biology. 2003. — V. 10. -P. 980.
  14. Blatchly R. A. Theoretical study of helix formation in substituted phenylene ethynylene olygomers / R. A. Blatchly, G. N. Tew // The Journal of Organic Chemistry. 2003. — V. 68. — P. 8780−8785.
  15. Blumenstein M. Natural abundance carbon-13 nuclear magnetic resonance spectra of nicotinamide adenine dinucleotide and related nucleotides / M. Blumenstein, M. A. Raftery // Biochemistry. 1973. — V. 12, No 19. -P. 3585−3590.
  16. Bravo J. Structure of catalase HPII from Escherichia coli at 1.9 A resolution / J. Bravo, M. J. Mate, T. Shneider, J. Switala, K. Wilson, P. C. Loewen, I. Fita // Proteins. 1999. — V. 34. — P. 155−166.
  17. Bruns C. M. Refined crystal structure of spinach ferredoxin reductase at 1.7 A resolution: oxidized, reduced and 2'-phospho-5'-AMP bound states / C. M. Bruns, P. A. Karplus // Journal of Molecular Biology. 1995. — V. 247. -P. 125−145.
  18. Buehner M. Three-dimensional structure of glyceraldehyde-3-phosphatedehydrogenase / M. Buehner, G. C. Ford, D. Moras, K. W. Olsen, M. G. Rossmann // Journal of Molecular Biology 1974. — V. 90, No 1. — P. 25−30.
  19. Buzko O. V. Modified AutoDock for accurate docking of protein kinase inhibitors / O. V. Buzko, A. C. Bishop, K. M. Shokat // Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2002. — V. 16. — P. 113−127.
  20. Carpena X. Structure of the clade 1 catalase, CatF of Pseudomonas syringae, at 1.8 A resolution / X. Carpena, M. Soriano, M. G. Klotz, H. W. Duckworth, L. J. Donald, W. Melik-Adamyan, I. Fita, P. C. Loewen // Proteins. 2003. -V. 50.-P. 423−436.
  21. Cecchini M. Automated docking of highly flexible ligands by genetic algorithms: a critical assessment / M. Cecchini, P. Colb, N. Majeux, A. Caflisch // Journal of Computational Chemistiy. 2004. — V. 25. — P. 412−422.
  22. Chance B. The primary and secondary compounds of catalase and methyl or ethyl hydrogen peroxide- kinetics and activity / B. Chance // The Journal of Biological Chemistry. 1949. — V. 179. — P. 1341−1369.
  23. Chance B. The reactions of catalase in the presence of the notatin system / B. Chance //Biochemical Journal. 1950. — V. 46. — P. 387−402.
  24. Chelikani P. Characterization of a large subunit catalase truncated by proteolytic cleavage / P. Chelikani, X. Carpena, R. Perez-Luque, L. J. Donald,
  25. H. W. Duckworth, J. Switala, I. Fita, P. C. Loewen // Biochemistry. 2005. -V. 44. — P. 5597−5605.
  26. Chelikani P. Hydroperoxidase II of Escherichia coli exhibits enhanced resistance to proteolytic cleavage compared to other catalases / P. Chelikani, L. J. Donald, H. W. Duckworth, P. C. Loewen // Biochemistry. 2003. — V. 42. -P. 5729−5735.
  27. Chelikani P. Diversity of structures and properties among catalases. / P. Chelikani, I. Fita, P. C. Loewen // Cellular and Molecular Life Sciences.2004.-V. 61.-P. 192−208.
  28. Chelikani P. Catalase: a repertoir of unusual features / P. Chelikani, T. Ramana, T. M. Radhakrishnan. // Indian Journal of Clinical Biochemistry.2005. V. 20, No 2. — P. 131−135.
  29. Clark K. P. Flexible ligand docking without parameter adjustment across four ligand-receptor complexes / K. P. Clark // Journal of Computational Chemistry. 1995 — V. 16, No 10. — P. 1210−1226.
  30. Clark M. Validation of the general purpose tripos 5.2 force field / M. Clark, R. D. Cramer III, N. Van Opdenbosch // Journal of Computational Chemistry. -1989. V. 10, No 8. — P. 982−1012.
  31. Colvin M. E. Quantum chemical stadies of pyrophosphate hydrolysis / M. E. Colvin, E. Evleth, Y. Akacem // Journal of the American Chemical Society. -1995.-V. 117.-P. 4357−4362.
  32. Coutinho P. M. Automated docking of monosaccharide substrates and analogues and methyl-a-acarviosinide in the glucoamylase active site / P. M. Coutinho, M. K. Dowd, P. J. Reilly // Proteins. 1997. — V. 27. — P. 235−248.
  33. Diaz A. Unusual cys-tyr covalent bond in a large catalase / A. Diaz, E. Horjales, E. Rudino-Pinera, R. Arreola, W. Hansberg // Journal of Molecular Biology 2004. — Y. 342. — P. 971−985.
  34. Diaz A. Structure-function relationships in fungal large-subunit catalases / A. Diaz, V.-J. Valdes, E. Rudino-Pinera, E. Horjales, W. Hansberg // Journal of Molecular Biology. 2009. — V. 386. — P. 218−232.
  35. Diller D. L. High throughput docking for library design and library prioritization / D. L. Diller, K. M. Merz Jr. // Proteins. 2001. — V. 43. -P. 113−124.
  36. Durner J. Salicylic acid is a modulator of tobacco and mammalian catalases / J. Durner and D. Klessig // The Journal of Biological Chemistry. 1996. -V. 271, No 45. — P. 28 492−28 501.
  37. Edgar R. C. MUSCLE: multiple sequence alignment with high accuracy and high throughput / R. C. Edgar // Nucleic Acids Research. 2004. — V. 32, No 5.-P. 1792−1797.
  38. Ercanly T. Evaluation of computational chemistry methods: crystallographic and cheminformatics analysis of aminothiazole methoximes / T. Ercanly, D. B.
  39. Boyd // Journal of Chemical Information and Modeling. 2005. — V. 45. -P. 591−601.
  40. Ewing T. J. A. DOCK 4.0: search strategies for automated molecular docking of flexible molecule databases / T. J. A. Ewing, S. Makino, A. G. Skillman, I. D. Kuntz // Journal Computer-Aided Molecular Design. 2001. — V. 15. -P. 411−428.
  41. Fita I. The active center of catalase / I. Fita, M. G. Rossmann // Journal of Molecular Biology. 1985. — V. 185. — P. 21−37.
  42. Fita I. The NADPH binding site on beef liver catalase / I. Fita, M. G. Rossmann // Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA. -1985.-V. 82.-P. 1604−1608.
  43. Fita I. The refined structure of beef liver catalase at 2.5 A resolution / I. Fita, A. M. Silva, M. R. N. Murthy, M. G. Rossmann // Acta Crystallographica, Section B. 1986. — V. B42. — P. 497−515.
  44. Floche L. Kinetics of glutathione peroxidase / Archives of Biochemistry and Biophysics. 1969. — V. 191. — P. 541−549.
  45. Flower D. R. Beyond the superfamily: the lipocalin receptors / D. R. Flower // Biochimica et Biophysica Acta. 2000. — V. 1482. — P. 327−336.
  46. Flower D. R. The lipocalin protein family: structure and function / D. R. Flower // Biochemical Journal. 1996. — V. 318. — P. 1−14.
  47. Friedman R. Molecular dynamics simulations of the adipocyte lipid binding protein reveal a novel entry site for the ligand / R. Friedman, E. Nachiel, M. Gutman // Biochemistry. 2005. — V. 44. — P. 4275−4283.
  48. Fuhrmann J. A new Lamarkian genetic algorithm for flexible ligand-receptor docking / J. Fuhrmann, A. Rurainsky, H.-P. Lenhof, D. Neumann. // Journal of Computational Chemistry 2010. — V. 31, No 9. — P. 1911−1918.
  49. Gabb H. A. Modelling protein using shape complementarity, electrostatics and biochemical information / H. A. Gabb, R. M. Jackson, M. J. Sternberg // Journal of Molecular Biology. 1997. — V. 272. — P. 106−120.
  50. Gaetani G. F. A novel NADPH:(bound) NADP+ reductase and NADH:(bound) NADP+ transhydrogenase function in bovine liver catalase / G. F. Gaetani, A. M. Ferraris, P. Sanna, H. N. Kirkman // Biochemical Journal. 2005. -V. 385.-P. 763−768.
  51. Gaetani G. F. Catalase and glutathione peroxidase are equally active in detoxification of hydrogen peroxide in human erythrocytes / G. F. Gaetani, S. Galiano, A. M. Ferraris, H. N. Kirkman // Blood. 1989. — V. 73, No 1. -P. 334−339.
  52. Gaetani G. F. Importance of catalase in the disposal of hydrogen peroxide within human erythrocytes / G. F. Gaetani, H. N. Kirkman, R. Mangerini, A. M. Ferraris // Blood. 1994. — V. 84, No 1. — P. 325−330.
  53. Goodsell D. S. Automated docking in crystallography: analysis of substrates of aconitase / D. S. Goodsell, H. Lauble, C. D. Stout, A. J. Olson // Proteins.1993.-V. 17.-P. 1−10.
  54. Goth L. Hypocatalasemia in hospital patients / L. Goth, M. Vitai // Clinical Chemistry. 1996. — V. 42. — P. 341−342.
  55. Gouet P. Crystal structure of Proteus mirabilis PR catalase with and without bound NADPH / P. Gouet, H.-M. Jouve, O. Dideberg. // Journal of Molecular Biology. 1995. — V. 249. — P. 933−954.
  56. Green M. T. The structure and spin coupling of catalase compound I: a study of non-covalent effects / M. T. Green // Journal of the American Chemical Society. 2001. — V. 123. — P. 9218−9219.
  57. Gulden M. Cytotoxic potency of H2O2 in cell cultures: Impact of cell concentration and exposure time / M. Gulden, A. Jess, J. Kammann, E. Maser, H. Seibert // Free Radical Biology and Medicine. 2010. — V. 49. -P.1298−1305.
  58. Hakansson K. O. The three-dimentional structure of catalase from Enterococcus faecalis / K. O. Hakansson, M. Brugna, L. Tasse // Acta Crystallographies Section D. 2004. — V. D60. — P. 1374−1380.
  59. Halgren T. A. Merck molecular force field. I. Basis, form, scope, parameterization, and perfomance of MMFF94 / T. A. Halgren // Journal of Computational Chemistry. 1996. — V. 17, Nos 5, 6. — P. 490−519.
  60. Halgren T. A. Merck molecular force field. II. MMFF94 van der Waals and electrostatic parameters for intermolecular interactions / T. A. Halgren // Journal of Computational Chemistry. 1996. — V. 17, Nos 5, 6. — P. 520−552.
  61. Halgren T. A. Merck molecular force field. III. Molecular geometries and vibrational frequencies for MMFF94 / T. A. Halgren // Journal of Computational Chemistry. 1996. — V. 17, Nos 5, 6. — P. 553−586.
  62. Halgren T. A. Merck molecular force field. V. Extension of MMFF94 using experimental data, additional computational data and empirical rules / T. A. Halgren // Journal of Computational Chemistry. 1996. V. 17, Nos 5, 6. -P. 616−641.
  63. Halgren T. A. MMFF. VI. MMFF94s option for energy minimization studies / T. A. Halgren // Journal of Computational Chemistry. 1999. — V. 20, No 7. -P. 720−729.
  64. Halgren T. A. Glide: a new approach for rapid, accurate docking and scoring. 2. enrichment factors in database screening / T. A. Halgren, R. B. Murphy, R.
  65. A. Friesner, H. S. Beard, L. L. Frye, W. T. Pollard, J. L. Banks. // Journal of Medicinal Chemistry. 2004. — V. 47. — P. 1750−1759.
  66. Halgren T. A. Merck molecular force field. IV. Conformational energies and geometries for MMFF94 / T. A. Halgren and R. B. Nachbar // Journal of Computational Chemistry. 1996. — V. 17, Nos 5, 6. — P. 587−615.
  67. Halliwell B. Oxygen toxicity, oxygen radicals, transition metals and disease /
  68. B. Halliwell, J. M. C. Gutteridge // Biochemical Journal. 1984. — V. 219. -P. 1−14.
  69. Heck D. E. Mechanism of oxidant generation by catalase / D. E. Heck, M. Shakarjian, H. D. Kim, J. D. Laskin, A. M. Vetrano // Annals of the New York Academy of Sciences. 2010. — V. 1203. — P. 120−125.
  70. Heck D. E. UVB light stimulates production of reactive oxygen species. Unexpected role for catalase / D. E. Heck, A. M. Vetrano, T. M. Mariano, J. D. Laskin // The Journal of Biological Chemistry. 2003. — V. 278, No 25. -P. 22 432−22 436.
  71. Herzog C. Function of NADPH in catalase A from Saccharomyces cerevisiae / C. Herzog, C. Zamocky, L. Nykyri, F. Koller // Protein Science. 1997. -V. 6.-P. 106.
  72. Hillar A. NADPH binding and control of catalase compound II formation: comparison of bovine, yeast, and Escherichia coli enzymes / A. Hillar, P. Nicholls, J. Switala, P. C. Loewen // Biochemical Journal. 1994. — V. 300. -P. 531−539.
  73. Ho Y. S. Mice lacking catalase develop normally but show differential sensitivity to oxidant injury / Y. S. Ho, Y. Xiong, W. Ma, A. Spector, D. S. Ho // The Journal of Biological Chemistry. 2004. — V. 279. — P. 32 804−32 812.
  74. Holloway M. K. A priory prediction of activity for HIV-1 protease inhibitors employing energy minimization in the active site / M. K. Holloway, J. M. Wai, T. A. Halgren, P. M. D. Fitzgerald, J. P. Vacca, B. D. Dorsey, R. B. Levin, W.
  75. Holm L. Mapping the protein universe / L. Holm, C. Sander // Science. -1996. V. 283. — P. 595−602.
  76. Hou T. Automated docking of peptides and proteins by using a genetic algorithm combined with a tabu search / T. Hou, J. Wang, L. Chen, X. Xu // Protein Engineering. 1999. — V. 12. — P. 639−648.
  77. Ilyin V. A. Structural alignment of proteins by a novel TOPOFIT method, as a superimposition of common volumes at a topomax point / V. A. Ilyin, A. Abyzov, C. M. Leslin // Protein Science. 2004. — V. 17, No 7. — P. 1865−1874.
  78. Ivancich A. EPR evidence for a tyrosyl radical intermediate in bovine livercatalase / A. Ivancich, H. M. Jouve, J. Gillard // Journal of the American Chemical Society. 1996.-V. 118.-P. 12 852−12 853.
  79. Ivancich A. EPR investigation of Compound I in Proteus mirabilis and bovine liver catalases: formation of porphyrin and tyrosyl radical intermediates. / A. Ivancich, H. M. Jouve, B. Sartor, J. Gillard // Biochemistry. 1997. — V. 36. — P. 9356−9364.
  80. Jamieson D. The relation of free rasdical production to hyperoxia / D. Jamieson, B. Chance, E. Cadenas, A. Boveris // Annual Reviews of Physiology. 1986. — V. 48. — P. 703−719.
  81. Jeanteur D. The porin superfamily: diversity and common features / D. Jeanteur, J. H. Lakey, F. Pattus // New Comprehensive Biochemistry. 1994. -V. 27.-P. 363−380.
  82. Jouve H. M. Tightly bound NADPH in Proteus mirabilis catalase / H. M. Jouve, F. Beaumont, I. Leger, J. Foray, J. Pelmont // Biochemistry and Cell Biology. 1989. — V. 67. — P. 271−277.
  83. Jouve H. M. Characterization and spectral properties of Proteus mirabilis PR catalase / H. M. Jouve, J. Gaillard, J. Pelmont // Canadian Journal of Biochemistry and Cell Biology. 1984. — V. 62. — P. 935−944.
  84. Kalko S. G. Theoetical study of the mechanisms of substrate recognition by catalase / S. G. Kalko, J. L. Gelpi, I. Fita, M. Orozco // Journal of the American Chemical Society. 2001. — V. 123. — P. 9665−9672.
  85. Katoh K. MAFFT version 5: improvement in accuracy of multiply sequence alignment / K. Katoh, K. Kuma, H. Toh, T. Miyata // Nucleic Acid Research.2005.-Y. 33.-P. 511−518.
  86. Kellenberger E. Comparative evaluation of eight docking tools for docking and virtual screening accuracy / E. Kellenberger, J. Rodrigo, P. Muller, D. Rognan // Proteins. 2004. — V. 57, No 2. — P. 225−242.
  87. Kirkman H. N. Catalase: a tetrameric enzyme with four tightly bound molecules of NADPH / H. N. Kirkman, G. F. Gaetani. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA. 1984. — V. 81. — P. 4343−4347.
  88. Kirkman H. N. Mammalian catalase: a venerable enzyme with new mysteries / H. N. Kirkman, G. F. Gaetani // Trends in Biochemical Sciences.2006.- V. 32, No 1.-P. 44−50.
  89. Kirkman H. N. The function of catalase-bound NADPH / H. N. Kirkman, S. Galiano, G. F. Gaetani // The Journal of Biological Chemistry. 1987. -V. 262, No 2. — P. 660−666.
  90. Kirkman H. N. Mechanism of protection of catalase by NADPH / H. N. Kirkman, M. Rolfo, A. M. Ferraris, G. F. Gaetani // The Journal of Biological Chemistry. 1999. — V. 274, No 20. — P. 13 908−13 914.
  91. Kleinjung J. Contact-based sequence alignment / J. Cleinjung, J. Romein, K. Lin, J. Heringa // Nucleic Acid Research. 2004. — V. 32. — P. 2464−2473.
  92. Klotz M. G. Phylogenetic relationships among procariotic and eucariotic catalases / M. G. Klotz, G. R. Klassen, P. C. Loewen // Molecular Biology and Evolution. 1997. — V. 14, No 9. — P. 951−958.
  93. Kym R. Assessment of programs for ligand binding affinity prediction / R. Kym, J. Skolnick. // Journal of Computational Chemistry. 2008. — V. 29. -P. 1316−1331.
  94. Lang P .T. DOCK 6: combining techniques to model RNA-small molecule complexes / P .T. Lang, S. R. Brozell, S. Mukherjee, E. T. Pettersen, E. C. Meng, V. Thomas, R. C. Rizzo, D. A. Case, T. L. James, I. D. Kuntz // RNA. -2009.-V. 15.-P. 1219−1230.
  95. Lardinois O. M. Reactions of bovine liver catalase with superoxide radicals and hydrogen peroxide / O. M. Lardinois // Free Radical Research. 1995. -V. 22, No 3. — P. 251−274.
  96. Lardinois O. M. Reversible inhibition and irreversible inactivation of catalasein presence of hydrogen peroxide / O. M. Lardinois, M. M. Mestdagh, P. G. i
  97. Rouxhet // Biochimica et Biophysica Acta. 1996. — V. 1295. — P. 222−238.
  98. Lassmann T. Automatic assessment of alignment quality / T. Lassmann, E. L.
  99. Sonnhammer // Nucleic Acids Research. 2005. — V. 33, No 22. -P. 7120−7128.
  100. Lesk A. M. How different amino acid sequences determine protein structures: the structure and evolutionary dynamics of the globins / A. M. Lesk, A. Chothia // Journal of Molecular Biology. 1980. — V. 136. — P. 225−270.
  101. Liu M. MCDOCK: a Monte Carlo «simulation approach to the molecular docking problem / M. Liu, S. Wang // Journal of Computer-Aided Molecular Design. 1999. — V. 13. — P. 335−351.
  102. Loewen P. C. Catalase HPII of Escherichia coli catalyzes the conversion ofprotoheme to cys-heme d. / P. C. Loewen, J. Switala, I. von Ossowski, A. Christie, B. Tattrie, P. Nicholls // Biochemistry. 1993. — V. 32. -P. 10 159−10 164.
  103. Mackey A. J. Getting more from less: algorithms for rapid protein identification with multiple short peptide sequences / A. J. Mackey, T. A. Haystead, W. R. Pearson // Molecular and Cellular Proteomics. 2002. — V. 1, No 2.-P. 139−147.
  104. Majeux N. Exhaustive docking of molecular fragments with electrostatic solvation / N. Majeux, M. Scarsi, J. Apostolakis, C. Ehrhardt, A. Caflisch // Proteins. 1999. — V. 37. — P. 88−105.
  105. Masaki H. Differential role of catalase and glutathione peroxidase in cultured human fibroblasts under exposure of H202 or ultraviolet B light / H. Masaki, Y. Okano, H. Sakurai // Archives of Dermatological Reseach. 1998. -V. 290.-P. 113−118.
  106. Mate M. J. Structure of catalase-A from Saccharomyces cerevisiae / M. J.
  107. Mate, M. Zamocky, L. M. Nykyri, C. Herzog, P. M. Alzari, C. Betzel, F. Koller, I. Fita. // Journal of Molecular Biology. 1999. — V. 268. — P. 135−149.
  108. McDonald D. Q. AMBER torsional parameters for the peptide backbone / D. Q. McDonald, W. C. Still // Tetrahedron Letters. 1992. — V. 33, No 50. -P. 7743−7746.
  109. McMartin C. QXP: powerful, rapid computer algorithms for structure-based drug design / C. McMartin, R. S. Bohacek // Journal of Computer-Aided Molecular Design. 1997. — V. 11. — P. 333−344.
  110. Meng E. C. Tools for integrated sequence-structure analysis with UCSF Chimera / E. C. Meng, E. F. Petersen, G. S. Couch, C. C. Huang, T. E. Ferrin // BMC Bioinformatics. 2006. — V. 7. — P. 339−348.
  111. Momany F. A. Validation of the general purpose QUANTA ®3.2/CHARMm® force field / F. A. Momany, R. Rone // Journal of Computational Chemistry. 1992. — V. 13, No 7. — P. 888−900.
  112. Mueller S. Direct evidence for catalase as the predominant H202-removing enzyme in human erythrocytes / S. Mueller, H.-D. Riedel, W. Stremmel // Blood. 1997. — V. 90, No 15. — P. 4973−4978.
  113. Murthy M. R. N. Structure of beef liver catalase / M. R. N. Murthy, T. J. Reid III, A. Sicignano, N. Tanaka, M. G. Rossmann // Journal of Molecular Biology. 1981. — V. 152. — P. 465−499.
  114. Nelder J. A. A simplex-method for function minimization / J. A. Nelder and R. Mead // The Computer Journal. 1964. — V. 7. — P. 308−313.
  115. Notredame C. T-Coffee: A novel method for fast and accurate multiple sequence alignment / C. Notredame, D. G. Higgins, J. Heringa // Journal of Molecular Biology. 2000. — V. 302, No 1. — P. 205−217.
  116. Numerical recipes in C. The art of scientific computing / W. H. Press, S. A. Teukolsky, W. T. Vetterling, B. P. Flannery. 2nd ed. — Cambridge, New York, Port Chester, Melbourne, Sydney: Cambridge University Press, 2002. — 994 p.
  117. Ogura Y. Catalase activity at high concentration of hydrogen peroxide / Y. Ogura // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1955. — V. 57. -P. 288−300.
  118. Olsen K. W. Sequence variability and structure of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenas / K. W. Olsen, D. Moras, M. G. Rossmann // The Journal of Biological Chemistry. 1975. — V. 250. — P. 9313−9321.
  119. Olson L. P. Electron tunneling and ab initio calculations related to the one-electron oxidation of NAD (P)H bound to catalase / L. P. Olson, T. C. Bruice. // Biochemistry. 1995. — V. 34. — P. 7335−7347.
  120. O’Sullivan O. 3DCoffee: combining protein sequences and structures within multiple sequence alignments / O. O’Sullivan, K. Suhre, C. Abergel, D. G. Higgins, C. Notredame // Journal of Molecular Biology. 2004. — V. 340. -P. 385−395.
  121. Pai E. F. Crystallographic analysis of the binding of NADPH, NADPH fragments, and NADPH analogues to glutathione reductase / E. F. Pai, P. A. Carplus, G. E. Schulz // Biochemistry. 1988. — V. 27. — P. 4465−4474.
  122. Parthasarathy R. Conformational variability of NAD+ in the free and bound states: a nicotinamide sandwich in NAD+ crystals / R. Parthasarathy, S. M. Fridey // Science. 1984. — V. 226. — P. 969−971.
  123. Pei J. Psi-Dock: towards highly efficient and accurate flexible ligand docking / J. Pei, Q. Wang, Z. Liu, Q. Li, K. Yang, L. Lai // Proteins. 2006. -V. 62. — P. 934−946.
  124. Peus D. H2O2 is required for UVB-induced EGF receptor and downstream signaling pathway activation / D. Peus, A. Meves, R. A. Vasa, A. Beyerle, T. O’Brien, M. R. Pittelkow // Free Radical Biology and Medicine. 1999. -V. 27.-P. 1197−1202.
  125. Prakash K. Unique oligomeric intermediates of bovine liver catalase / K. Prakash, S. Prajapati, A. Ahmad, S.K. Jain, V. Bhakuni // Protein Science. -2002.-V. 11, No 1. P. 46−57.
  126. Putnam C. D. Active and inhibited human catalase structures: ligand and NADPH binding and catalytic mechanism / C. D. Putnam, A. S. Arvai, Y. Bourne, J. A. Tainer // Journal of Molecular Biology. 2000. — V. 296. -P. 295−309.
  127. Pye C. C. An ab initio investigation of dihydrogen phosphate ion hydration / C. C. Pye, M. R. Michels // Canadian Journal of Analytical Sciences and Spectroscopy. 2005. — V. 50, No 2. — P. 71−86.
  128. Pye C. C. An ab initio investigation of hydrogen phosphate ion hydration / C. C. Pye, M. R. Michels // Canadian Journal of Analytical Sciences and Spectroscopy. 2004. — V. 49, No 3. — P. 175−184.
  129. Pye C. C. An ab initio, infrared, and raman investigation of phosphate ion hydration / C. C. Pye, W. W. Rudolph // The Journal of Physical Chemistry A. 2003. — V. 107, No 41. — P. 8746−8755.
  130. Rao S. Comparison of super-secondary structures in proteins / S. Rao, M. Rossmann // Journal of Molecular Biology. 1973. — V. 76, No 2. -P. 241−256.
  131. Ren T. MSAT: a multiple sequence alignment tool based on TOPS / T. Ren, M. Veeramalai, A. C. Tan, D. Gilbert // Applied Bioinformatics. 2004. -V. 3. — P. 149−158.
  132. Rovira C. Structure, protonation state and dynamics of catalase compound II / C. Rovira // A European Journal of Chemical Physics and Physical Chemistry. 2005. — V. 6, No 9. — P. 1820−1826.
  133. Russell R. B. A novel binding site in catalase is suggested by structural similarity to the calycin superfamily / R. B. Russell, M. J. E. Sternberg // Protein engineering. 1996. — V. 9, No 2. — P. 107−111.
  134. Sancho P. Differential effects of catalase on apoptosis induction in human pronormocytic cells. Relationships with heat-shock protein expression / P. Sancho, A. Troyano, C. Fernandez, E. De Bias, P. Aller // Molecular
  135. Pharmocology. 2003. — V. 63. — P. 581−589.
  136. Sanner M. F. Python: a programming language for software integration and development / M. F. Sanner // Journal of Molecular Graphics and Modelling. -1999.-V. 17.-P. 57−61.
  137. Schames J.R. Discovery of a novel binding trench in HIV integrase / J. R. Schames, R.H. Henchman, J.S. Siegel, C.A. Sotriffer, H. Ni, J.A. McCammon // Journal of Medicinal Chemistry. 2004. — V. 47, No 8. -P. 1879−1881.
  138. Schlund S. Conformational analysis of arginine in gas phase a strategy for scanning the potential energy surface effectively / S. Schlund, R. Muller, C. Grassmann, B. Engels // Journal of Computational Chemistry. — 2008. — V. 29. -P. 407−415.
  139. Sevinc M. S. Role of the lateral channel in catalase HPII of Escherichia coli / M. S. Sevinc, M. J. Mate, J. Switala, I. Fita, P. C. Loewen // Protein Science. -1999.-V. 8.-P. 490−498.
  140. Sevinc M. S. Truncation and heme pocket mutations reduce production of functional catalase HPII in Escherichia coli / M. S. Sevinc, J. Switala, J. Bravo, I. Fita, P. C. Loewen // Protein Engineering. 1998. — V. 11, No 7. -P. 549−555.
  141. Shatsky M. Optimization of multiple-sequence alignment based on multiple-structure alignment / M. Shatsky, R. Nussinov, H. J. Wolfson // Proteins. -2005. V. 62, No 1. — P. 209−217.
  142. Shindyalov I. N. Protein structure alignment by incremental combinatorial extension (CE) of the optimal path / I. N. Shindyalov, P. E. Bourne // Protein Engineering. 1998. — V. 11, No 9. — P. 739−747.
  143. Sigfridsson E. Comparison of methods for deriving atomic charges from the electrostatic potential and moments / E. Sigfridsson, U. Ride // Journal of Computational Chemistry. 1998. — V. 19, No 4. — P. 377−395.
  144. Smith P. E. Molecular dynamics simulations of NAD+ in solution / P. E. Smith, J. J. Tanner // Journal of the American Chemical Society. 1999. -V. 121, No 37.-P. 8637−8644.
  145. Sobolev V. CASP2 molecular docking prediction with LIGIN software / V. Sobolev, T. M. Moallem, R. C. Wade, G. Vriend, M. Edelman // Proteins. -1997. V. 1 (supplement). — P. 210−214.
  146. Switala J. Diversity of properties among catalases / J. Switala, P. C. Loewen // Archives of Biochemistry and Biophysics. 2002. — V. 401. -P. 145−154.
  147. Switala J. Catalase HPII from Escherichia coli exhibits enhanced resistance to denaturation / J. Switala, J. O. O’Neil, P. C. Loewen // Biochemistry. -1999.-V. 38. -P. 3895−3901.
  148. Takeuchi A. A human erythrocyte-derived growth-promoting factor with a wide target cell spectrum: identification as catalase / A. Takeuchi, T.
  149. Miyamoto, K. Yamaji, Y. Masuho, M. Hayashi, H. Hayashi, K. Onozaki // Cancer Research. 1995. — V. 55. — P. 1586−1589.
  150. Tanner J. J. Unusual folded conformation of nicotinamide adenine dinucleotide bound to flavin reductase P / J. J. Tanner, S.-C. Tu, L. J. Barbour, C. L. Barnes, K. L. Krause // Pritein Science. 1999. — V. 8. — P. 1725−1732.
  151. Taylor J. S. DARWIN: a program for docking flexible molecules / J. S. Taylor, R. M. Burnett//Proteins. 2000. — V. 41. — P. 173−191.
  152. Thomsen R. MolDock: a new technique for high-accuracy molecular docking / R. Thomsen, M. H. Christinsen // Journal of Medicinal Chemistry. -2006.-V. 49. P. 3315−3321.
  153. Thornton J. M. Conformational energy calculations for dinucleotide molecules: A study of the nucleotide coenzyme nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) / J. M. Thornton, P. M. Bayley // Biopolymers. 1977. -V. 16, No 9.-P. 1971−1986.
  154. Tosha T. On the relationship of coral allene oxide synthase to catalase / T.
  155. Tosha, T. Uchida, A. R. Brash, T. Kitagawa // The Journal of Biological Chemistry. 2006. — V. 281, No 18. — P. 12 610−12 617.
  156. Trosset J. J. Prodock: software package for protein modeling and docking / J. J. Trosset, H. A. Sheraga // Journal of Computational Chemistry. 1999. -V. 20.-P. 412−427.
  157. Tummino P. J. Competitive inhibition of HIV-1 protease by biphenyl carboxylic acids / P. J. Tummino, D. Ferguson, C. M. Jacobs, B. Tait, L. Hupe, E. Lunney, D. Hupe // Archives of Biochemistry and Biophysics. -1995. V. 316, No 1. — P. 523−528.
  158. Vainio M. J. Generating conformer ensembles using a multiobjective genetic algorithm / M. J. Vainio, M. S. Johnson // Journal of Chemical Information and Modeling. 2007. — V. 47. — P. 2462−2474.
  159. Veal E. A. Hydrogen peroxide sensing and signaling / E. A. Veal, A. M. Day, B. A. Morgan // Molecular Cell. 2007. — V. 26, No 1. — P. 1−14.
  160. Verdonk M. L. Improved protein-ligand docking using GOLD / M. L. Verdonk, J. C. Cole, M. J. Hartshorn, C. W. Murray, R. D. Taylor // Proteins. -2003.-V. 52.-P. 609−623.
  161. Vincent S. J. F. The conformation of NAD+ bound to lactate dehydrogenase determined by nuclear magnetic resonance with suppression of spin diffusion /
  162. S. J. F. Vincent, C. Zwahien, C. B. Post, J. W. Burgner, G. Bodenhausen // Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA. 1997. -V. 94.-P. 4383−8388.
  163. Westhead D. R. A comparison of heuristic search algorithms for molecular docking / D. R. Westhead- D. E. Clark 1- C. W. Murray // Journal of Computer-Aided Molecular Design. 1997. — V. 11, No 3. — P. 209−228.
  164. Word J. M. Asparagine and glutamine: using hydrogen atom contacts in the choice of side chain amide orientation / J. M. Word, S. C. Lovell, J. S. Richardson, D. C. Richardson // Journal of Molecular Biology. 1999. -V. 285. — P. 1735−1747.
  165. Zamocky M. Understanding the structure and function of catalases: clues from molecular evolution and in vitro mutagenesis / M. Zamocky, F. Koller // Progress in Biophysics and Molecular Biology. 1999. — V. 72. — P. 19−66.
  166. Zsoldos Z. eHiTS: a new fast, exhaustive flexible ligand docking system / Z. Zsoldos, D. Reid, A. Simon, S. B. Sadjad, P. Johnson // Journal of Molecular Graphics and Modelling. 2007. — V. 26, No 1. — P. 198−212.
  167. Параметры внутренней геометрии оптимизированного в „8тр1ехтт“ 2', 5'-АДФ4
  168. Валентные связи Валентные углы Двугранные углы Несобственные углы
  169. Атомы Длина, А Атомы Угол, 0 Атомы Угол, ° Атомы Угол, 0
  170. К6А-С6А 1,382 153 ИбА-СбА-ША 118,107 Ы6А-С6А-ША-С2А 179,735 С6 А-Ыб А-Н61А-Н62А 0,609
  171. Ы6А-Н61А 1,2 951 ША-С6А-С5А 122,541 И6А-С6А-С5А-С4А 179,497 С6А-Ы6А-Н62А-Н61А -0,610
  172. К6А-Н62А 1,8 796 С6А-Ы6А-Н61А 117,390 К6А-С6А-С5А-ША -1,138 Н61А-М6 А-Н62 А-С6 А 0,666
  173. С6А-ША 1,353 332 С6А-М6А-Н62А 116,899 С6А-М1А-С2А-№А 2,023 К6А-С6А-ША-С5А -0,625
  174. С6А-С5А 1,406 699 С6А-ША-С2А 117,502 С6А-ША-С2А-Н2А -177,949 К6А-С6А-С5А-Ы1А 0,651
  175. М1А-С2 А 1,357 491 С6А-С5А-С4А 116,555 С6А-С5А-С4А-ЮА -0,179 ША-С6А-С5А-И6А -0,633
  176. С2А-КЗА 1,339 106 С6А-С5А-ША 132,020 С6А-С5А-С4А-№А 178,226 N1А-С2 А-ЫЗ А-Н2 А 0,023
  177. С2А-Н2А 1,87 913 ША-С6А-С5А 119,348 С6А-С5А-Ы7А-С8А -179,919 ША-С2А-Н2А-ША -0,024
  178. А-С4А 1,338 030 М1А-С2А-№А 127,848 N1А-С6 А-Ш А-Н61А -0,470 N3 А-С2 А-Н2 А-№ 1А 0,020
  179. С4А-С5А 1,382 772 ША-С2А-Н2А 116,898 N1А-С6 А-Ы6 А-Н62 А -179,785 NЗA-C4A-C5A-N9A 1,536
  180. С4А-№А 1,369 371 С2А-ЮА-С4А 112,453 ША-С6А-С5А-С4А -1,251 №А-С4А-ША-С5А -1,584
  181. С5А-И7А 1,380 643 ЮА-С2А-Н2А 115,253 N1A-C6A-C5A-N7A 178,113 С5А-С4А-№А-ША 1,285
  182. Ы7А-С8А 1,323 896 ЮА-С4А-С5А 126,222 N1А-С2 А-№ А-С4 А -3,244 С6А-С5А-С4А-ША -0,474
  183. С8А-№А 1,377 523 NЗA-C4A-N9A 128,374 С2А-ША-С6А-С5А 0,451 С6А-С5А-Ы7А-С4А 0,567
  184. С8А-Н8А 1,83 954 С4А-С5А-Ы7А 111,423 С2А-№А-С4А-С5А 2,225 С4А-С5А-ША-С6А -0,456
  185. К9А-С1 В 1,458 319 С4А-Ы9А-С8А 106,500 С2А-№А-С4А-№А -175,814 ША-С8А-№А-Н8А 0,011
  186. С1В-С2 В 1,531 530 С4А-Н9А-С1 В 127,220 NЗA-C4A-C5A-N7A -179,672 N7A-C8A-H8A-N9A -0,016
  187. С1В-04 В 1,464 568 С5А-С4А-Ы9А 105,382 ЮА-С4А-1*9А-С8А -179,161 №А-С8А-Н8А-ША 0,012
  188. С1В-Н1 В 1,91 935 С5А-ША-С8А 103,775 ЫЗА-С4А-Ы9А-С1 В 8,195 С4А-К9А-С8А-С1 В 5,850
  189. Валентные связи Валентные углы Двугранные углы Несобственные углы
  190. Атомы Длина, А Атомы Угол, 0 Атомы Угол, 0 Атомы Угол, 0
  191. С2В-02 В 1,420 791 ША-С8А-И9А 112,837 С4А-ЮА-С2А-Н2А 176,728 С4А-М9А-С1В-С8А -7,054
  192. С2В-СЗВ 1,532 888 ША-С8А-Н8А 126,301 С4А-С5А-Ы7А-С8А -0,530 С8А^9А-С1В-С4А 6,924
  193. С2В-Н2 В 1,95 754 С8А-К9А-С1 В 125,834 С4А-№А-С8А-Ы7А -3,5 802В-Р2 В 1,628 827 И9А-С8А-Н8А 120,861 С4А-И9А-С8А-Н8А 176,927
  194. Р2В-01Х 1,516 589 К9А-С1В-С2 В 115,514 С4А-Ы9А-С1В-С2 В -64,684
  195. Р2В-02Х 1,517 619 К9А-С1В-04 В 106,730 С4А-№А-С1В-04 В 54,079
  196. Р2В-ОЗХ 1,518 535 №А-С1В-Н1 В 107,457 С4А-№А-С1В-Н1 В 166,739
  197. СЗВ-ОЗВ 1,441 482 С1В-С2В-02 В 119,988 С5А-С6А-К6А-Н61А 178,790
  198. СЗВ-С4 В 1,538 206 С1В-С2В-СЗВ 101,654 С5А-С6А-К6А-Н62А -0,525
  199. СЗВ-НЗВ 1,93 789 С1В-С2В-Н2 В 109,123 С5А-С4А-№А-С8А 2,480
  200. ОЗВ-НОЗА 1,3 787 С1В-04В-С4 В 108,649 С5А-С4А-Ы9А-С1 В -170,164
  201. С4В-04 В 1,461 410 С2В-С1В-04 В 106,971 С5А-ША-С8А-ША 2,197
  202. С4В-С5 В 1,544 881 С2В-С1В-Н1 В 114,055 С5А-ША-С8А-Н8А -177,788
  203. С4В-Н4 В 1,96 261 С2В-02В-Р2 В 121,348 К7А-С5А-С4А-И9А -1,266
  204. С5В-05 В 1,423 300 С2В-СЗВ-ОЗВ 113,852 Ы7А-С8А-Ы9А-С1 В 169,717
  205. С5В-Н51А 1,95 793 С2В-СЗВ-С4 В 102,427 С8А-№А-С1В-С2 В 124,026
  206. С5В-Н52А 1,92 774 С2В-СЗВ-НЗВ 112,480 С8А-К9А-С1В-04 В -117,21 105В-РА 1,646 610 02В-С2В-СЗВ 113,866 С8А-1М9А-С1В-Н1 В -4,551
  207. РА-01А 1,524 104 02В-С2В-Н2 В 104,670 N9 А-С1В-С2В-02 В -84,695
  208. РА-02А 1,524 780 02В-Р2В-01Х 104,207 К9А-С1В-С2В-СЗВ 148,722
  209. РА-ОЗА 1,524 679 02В-Р2В-02Х 104,686 N9 А-С 1В-С2В-Н2 В 35,939
  210. Валентные связи Валентные углы Двугранные углы Несобственные углы
  211. Атомы Длина, А Атомы Угол, ° Атомы Угол, 0 Атомы Угол, 002В-Р2В-03Х 102,760 Ы9А-С1В-04В-С4 В -134,458 01Х-Р2В-02Х 114,626 С1В-Ы9 А-С8 А-Н8 А -10,298 01Х-Р2В-03Х 113,725 С1В-С2В-02В-Р2 В -25,118 02Х-Р2В-03Х 114,937 С1В-С2В-СЗВ-ОЗВ 79,505
  212. СЗВ-С2В-Н2 В 106,987 С1В-С2В-СЗВ-С4 В -37,399
  213. СЗВ-ОЗВ-НОЗА 108,064 С1В-С2В-СЗВ-НЗВ -159,298
  214. СЗВ-С4В-04 В 105,772 С1В-04В-С4В-СЗВ -14,048
  215. СЗВ-С4В-С5 В 114,749 С1В-04В-С4В-С5 В 110,415
  216. СЗВ-С4В-Н4 В 110,500 С1В-04В-С4В-Н4 В -131,746
  217. ОЗВ-СЗВ-С4 В 108,489 С2В-С1В-04В-С4 В -10,265
  218. ОЗВ-СЗВ-НЗВ 106,447 С2В-02В-Р2В-01Х 65,721
  219. С4В-СЗВ-НЗВ 113,238 С2В-02В-Р2В-02Х -173,568
  220. С4В-С5В-05 В 111,922 С2В-02В-Р2В-03Х -53,153
  221. С4В-С5В-Н51А 109,095 С2В-СЗВ-ОЗВ-НОЗА 5,683
  222. С4В-С5В-Н52А 110,653 С2В-СЗВ-С4В-04 В 32,51 904В-С1В-Н1 В 105,402 С2В-СЗВ-С4В-С5 В -88,935 04В-С4В-С5 В 110,015 С2В-СЗВ-С4В-Н4 В 147,656 04В-С4В-Н4 В 106,721 02В-С2В-С1В-04 В 156,674
  223. С5В-С4В-Н4 В 108,769 02В-С2В-С1В-Н1 В 40,550
  224. С5В-05В-РА 116,159 02В-С2В-СЗВ-ОЗВ -50,98 405В-С5В-Н51А 109,848 02В-С2В-СЗВ-С4 В -167,888
  225. Валентные связи Валентные углы Двугранные углы Несобственные углы
  226. Н61А-Ы6 А-Н62 А 125,708 СЗВ-С4В-С5В-Н52А 39,794
  227. Валентные связи Валентные углы Двугранные углы Несобственные углы
  228. Параметры внутренней геометрии оптимизированного в „8тр1ехгшп“ НАДФН24
  229. Валентные связи Валентные углы Двугранные углы Несобственные углы
  230. Атомы Длина, А Атомы Угол, 0 Атомы Угол, 0 Атомы Угол, 0
  231. N1А-С2А 1,355 849 М1А-С2А-ЫЗА 128,340 ША-С2А-ЮА-С4А -0,887 ША-С2А-КЗА-Н2А -0,007
  232. ША-С6А 1,352 771 ША-С2А-Н2А 116,306 ША-С6А-С5А-С4А -0,385 N1А-С2 А-Н2 А-№ А 0,003
  233. С2А-ША 1,341 626 ША-С6А-С5А 119,199 1Ч1А-С6А-С5А-Ы7А 179,745 №А-С2А-Н2А-ША -0,007
  234. С2А-Н2А 1,86 810 ША-С6А-И6А 118,203 N1А-С6 А-Ы6 А-Н61 174,587 ША-С4А-С5А-Ы9А 0,433
  235. ЮА-С4А 1,342 112 С2А-ША-С6А 117,553 N1А-С6 А-Нб А-Н62 5,381 ША-С4А-№ 9А-С5А -0,449
  236. С4А-С5А 1,384 123 С2А-ИЗА-С4А 111,807 С2А-К1А-С6А-С5А 0,276 С5А-С4А-ША-ЮА 0,360
  237. С4А-ША 1,369 846 ША-С2А-Н2А 115,354 С2А-ША-С6А-Ы6А -179,307 С4А-С5А-С6А-ША -0,098
  238. С5А-С6А 1,406 107 ША-С4А-С5А 126,443 С2А-№А-С4А-С5А 0,735 С4А-С5А-ША-С6А 0,091
  239. С5А-ША 1,380 489 NЗA-C4A-N9A 128,562 С2А-№А-С4А-Ы9А -178,709 С6А-С5А-ША-С4А -0,118
  240. С6А-ША 1,381 705 С4А-С5А-С6А 116,652 №А-С2А-ША-С6А 0,418 ША-С6А-С5А-К6А 0,366
  241. N7A-C8A 1,322 886 С4А-С5А-ША 111,446 ЮА-С4А-С5А-С6А -0,160 ША-С6А-К6А-С5А -0,366
  242. С8А-К9А 1,375 152 С4А-ША-С8А 106,974 №А-С4А-С5А-ША 179,736 С5А-С6А-Ы6А-ША 0,379
  243. С8А-Н8А 1,84 710 С4А^9А-С1 В 127,237 №А-С4А-Ы9А-С8А -178,058 И7А-С8А-К9А-Н8А 0,042
  244. Ы9А-С1 В 1,452 873 С5А-С4А-Ы9А 104,993 ЮА-С4А-ША-С1 В 4,254 N7A-C8A-H8A-N9A -0,052
  245. К6А-Н61 1,9 733 С5А-С6А-Ы6А 122,597 С4А-ША-С2А-Н2А 179,119 N9A-C8A-H8A-N7A 0,046
  246. К6А-Н62 1,3 547 С5А-ША-С8А 103,974 С4А-С5А-С6А-К6А 179,179 С4А-К9А-С8А-С1 В 1,839
  247. С1В-С2 В 1,522 561 С6А-С5А-ША 131,901 С4А-С5А-К7А-С8А -1,322 С4А-К9А-С1В-С8А -2,214
  248. С1В-04 В 1,464 014 С6А-К6А-Н61 116,752 С4А-№А-С8А-ША -3,495 С8А-Ы9А-С1В-С4А 2,168
  249. С1В-Н1 В 1,91 175 С6А-К6А-Н62 117,407 С4А-И9А-С8А-Н8А 176,454 С6 А-Ы6 А-Н61-Н62 9,569
  250. Валентные связи Валентные углы Двугранные углы Несобственные углы
  251. Атомы Длина, А Атомы Угол, ° Атомы Угол, 0 Атомы Угол, 0
  252. С2В-СЗВ 1,530 513 Ы7А-С8А-Ы9А 112,508 С4 А-№ А-С1В-С2 В -68,847 С6 А-№ 6А-Н62-Н61 -9,629
  253. С2В-02 В 1,413 189 ША-С8А-Н8А 126,273 С4А-№А-С1В-04 В 48,909 Н61 -N6 А-Н62-С6 А 10,422
  254. С2В-Н2 В 1,96 966 С8А-Ы9А-С1 В 125,745 С4А-Ы9А-С1В-Н1 В 162,170 СШ-МШ-С2М-С6К 5,341
  255. СЗВ-С4 В 1,542 236 И9А-С8А-Н8А 121,220 С5А-С4А-К9А-С8А 2,405 ст-ыш-сбм-с2к -5,521
  256. СЗВ-ОЗВ 1,436 427 К9А-С1В-С2 В 114,341 С5 А-С4 А-Ы9 А-С1 В -175,283 с2к-ш1ч-сб!ч-ст 5,229
  257. СЗВ-НЗВ 1,93 293 К9А-С1В-04 В 107,875 С5 А-С6 А-И6 А-Н61 -4,981 ЫШ-С2Ы-СЗЫ-Н2Ы -2,926
  258. С4В-04 В 1,461 731 №А-С1В-Н1 В 108,371 С5А-С6А-И6А-Н62 -174,187 2,665
  259. С4В-С5 В 1,540 771 С1В-С2В-СЗВ 100,625 С5А-Ы7А-С8А-ША 2,932 СЗЫ-С2Н-Н2Ы^Ш -2,835
  260. С4В-Н4 В 1,96 560 С1В-С2В-02 В 119,072 С5А-ША-С8А-Н8А -177,013 С2Ы-СЗЫ-С4Н-СЖ -1,86 502В-Р2 В 1,622 809 С1В-С2В-Н2 В 108,423 С6А-1Ч1А-С2А-Н2А -179,588 С2Ы-СЗН-СЖ-С4Ы 1,807
  261. Р2В-01Х 1,521 327 С1В-04В-С4 В 107,873 С6А-С5А-С4А-ША 179,390 С4Ы-СЗМ-С7М-С21Ч -1,878
  262. Р2В-02Х 1,517 337 С2В-С1В-04 В 106,100 С6А-С5А-ША-С8А 178,553 С4К-С5Ы-С6Ы-Н5Н -3,470
  263. Р2В-ОЗХ 1,512 486 С2В-С1В-Н1 В 114,460 ША-С5А-С4А-И9А -0,714 С4К-С5Ы-Н5Н-С6Ы 3,354
  264. ОЗВ-НЗО 1,2 871 С2В-СЗВ-С4 В 101,242 К7А-С5А-С6А-Ы6А -0,691 С6М-С5Ы-Н5М-С4Ы -3,447
  265. С5В-05 В 1,425 160 С2В-СЗВ-ОЗВ 113,921 ША-С8А-К9А-С1 В 174,237 1,403
  266. С5В-Н51 1,95 422 С2В-СЗВ-НЗВ 113,420 С8 А-Ы9 А-С1В-С2 В 113,879 N1N-C6N-H6N-C5N -1,303
  267. С5В-Н52 1,94 273 С2В-02В-Р2 В 123,394 С8А-№А-С1В-04 В -128,365 1,35 305В-РА 1,640 246 СЗВ-С2В-02 В 118,717 С8А-Н9А-С1В-Н1 В -15,105 СЗН-С7№-07Ы-ЫЖ -0,214
  268. РА -01А 1,512 502 СЗВ-С2В-Н2 В 105,950 К9А-С1В-С2В-СЗВ 155,885 СЗИ-СЖ-ШМ-СШ 0,198
  269. РА -02А 1,514 979 СЗВ-С4В-04 В 105,955 Ы9А-С1В-С2В-02 В -72,538 ОЖ-СЖ-ШК-СЗК -0,217
  270. Валентные связи Валентные углы Двугранные углы Несобственные углы
  271. Атомы Длина, А Атомы Угол, 0 Атомы Угол, ° Атомы Угол, 0
  272. РА -03 1,598 312 СЗВ-С4В-С5 В 114,871 №А-С1В-С2В-Н2 В 44,957 СЖ-КЖ-Ш1-Н72 23,99 703 -РЫ 1,599 093 СЗВ-С4В-Н4 В 110,642 №А-С1В-04В-С4 В -140,264 С7Ы-К7Ы-Н72-Н71 -25,039
  273. РЫ -ОШ 1,511 309 СЗВ-ОЗВ-НЗО 106,998 С1В-Ы9А-С8А-Н8А -5,815 Н71 -ЫЖ-Н72-СЖ 21,008
  274. РМ-02Ы 1,521 340 С4В-СЗВ-ОЗВ 106,442 С1В-С2В-СЗВ-С4 В -41,435
  275. PN -05Б 1,628 279 С4В-СЗВ-НЗВ 113,975 С1В-С2В-СЗВ-ОЗВ 72,385
  276. С5Б 1,414 790 С4В-С5В-05 В 110,844 С1В-С2В-СЗВ-НЗВ -163,954
  277. С5Б-С40 1,526 056 С4В-С5В-Н51 109,090 С1В-С2В-02В-Р2 В -48,895
  278. С5Б-Н53 1,95 766 С4В-С5В-Н52 111,437 С1В-04В-С4В-СЗВ -9,763
  279. С5Б-Н54 1,95 914 04В-С1В-Н1 В 105,068 С1В-04В-С4В-С5 В 114,625
  280. С4Б-04Э 1,450 445 04В-С4В-С5 В 109,443 С1В-04В-С4В-Н4 В -127,644
  281. С4Б-СЗБ 1,527 214 04В-С4В-Н4 В 106,573 С2В-С1В-04В-С4 В -17,318
  282. С4Б-Н4Б 1,97 664 02В-С2В-Н2 В 103,254 С2В-СЗВ-С4В-04 В 32,487
  283. СШ 1,447 078 02В-Р2В-01Х 102,107 С2В-СЗВ-С4В-С5 В -88,452
  284. СЗБ-С2Б 1,514 095 02В-Р2В-02Х 104,546 С2В-СЗВ-С4В-Н4 В 147,619
  285. СЗБ-ОЗБ 1,429 778 02В-Р2В-03Х 105,153 С2В-СЗВ-ОЗВ-НЗО 41,281
  286. СЗБ-НЗБ 1,96 357 01Х-Р2В-02Х 112,679 С2В-02В-Р2В-01Х -66,932
  287. С2Б-СШ 1,533 908 01Х-Р2В-03Х 115,183 С2В-02В-Р2В-02Х 175,484
  288. С2Б-020 1,450 985 02Х-Р2В-03Х 115,275 С2В-02В-Р2В-03Х 53,663 г»
  289. С20-Н2Б 1,93 612 ОЗВ-СЗВ-НЗВ 107,684 СЗВ-С2В-С1В-04 В 37,120ст-иш 1,482 690 С5В-С4В-Н4 В 109,003 СЗВ-С2В-С1В-Н1 В -78,255
  290. Валентные связи Валентные углы Двугранные углы Несобственные углы
  291. Атомы Длина, А Атомы Угол, 0 Атомы Угол, 0 Атомы Угол, °ст-ню 1,96 627 С5В-05В-РА 116,090 СЗВ-С2В-02В-Р2 В 74,139
  292. ОЗБ-НОЗ 1,7 400 05В-С5В-Н51 109,150 СЗВ-С4В-С5В-05 В -85,955
  293. Н02 0,985 706 05В-С5В-Н52 108,757 СЗВ-С4В-С5В-Н51 153,832
  294. ИШ-С2Ы 1,401 820 05В-РА -01А 106,731 СЗВ-С4В-С5В-Н52 35,3211,393 250 05В-РА -02А 105,495 С4В-СЗВ-С2В-02 В -173,232
  295. С2И-СЗ^Т 1,344 575 05В-РА -03 98,000 С4В-СЗВ-С2В-Н2 В 71,397
  296. С2Ы-Н2Н 1,87 081 РА -03 -РЫ 132,003 С4В-СЗВ-ОЗВ-НЗО 151,968
  297. СЗН-С4И 1,502 700 01А-РА -02 А 120,854 С4В-04В-С1В-Н1 В 104,283
  298. СЗЫ-СЖ 1,479 588 01А-РА -03 111,208 С4В-С5В-05В-РА -168,223
  299. С4Ы-С5Ы 1,510 837 02А-РА -03 111,672 04В-С1В-С2В-02 В 168,697
  300. С4И-Н41 1,89 973 03 -РИ -ОШ 113,110 04В-С1В-С2В-Н2 В -73,808
  301. С4Ы-Н42 1,96 076 03 -РИ -02И 108,698 04В-С4В-СЗВ-ОЗВ -86,833
  302. С5Ы-СШ 1,341 423 03 -РИ -05Э 100,860 04В-С4В-СЗВ-НЗВ 154,621
  303. C5N-H5N 1,83 753 РЫ -050-С50 116,344 04В-С4В-С5В-05 В 155,037
  304. СбИ-НбЫ 1,85 189 0Ш-РЫ-02И 117,964 04В-С4В-С5В-Н51 34,824
  305. СЖ-ОЖ 1,230 376 ОШ-РЫ -05Б 108,345 04В-С4В-С5В-Н52 -83,687сж-кж 1,351 879 02Ы-РЫ -050 106,257 02В-С2В-С1В-Н1 В 53,322
  306. ЫЖ-Н71 1,19 227 05Б-С5В-С40 110,674 02В-С2В-СЗВ-ОЗВ -59,412
  307. НЖ-Н72 1,34 888 05В-С5Б-Н53 111,155 02В-С2В-СЗВ-НЗВ 64,24 905Б-С50-Н54 108,410 Р2В-02В-С2В-Н2 В -169,055
  308. Валентные связи Валентные углы Двугранные углы Несобственные углы
  309. Атомы Длина, A Атомы Угол, ° Атомы Угол, 0 Атомы Угол, 0
  310. C5D-C4D-04D 110,032 ОЗВ-СЗВ-С2В-Н2 В -174,783
  311. C5D-C4D-C3D 113,321 ОЗВ-СЗВ-С4В-С5 В 152,228
  312. C5D-C4D-H4D 108,808 ОЗВ-СЗВ-С4В-Н4 В 28,299
  313. C4D-C5D-H53 110,261 С5В-С4В-СЗВ-НЗВ 33,682
  314. C4D-C5D-H54 109,465 С5В-05В-РА-01А 59,835
  315. C4D-04D-C1D 107,989 С5В-05В-РА-02А -69,887
  316. C4D-C3D-C2D 101,778 С5В-05В-РА-03 174,903
  317. C4D-C3D-03D 113,311 05В-С5В-С4В-Н4 В 38,839
  318. C4D-C3D-H3D 112,242 05B-PA-03-PN 152,06904D-C4D-C3D 107,202 РА-05В-С5В-Н51 -48,046 04D-C4D-H4D 107,396 РА-05В-С5В-Н52 68,935 04D-C1D-C2D 106,987 PA-03-PN-01N 50,461 04D-C1D-N1N 112,182 PA-03-PN-02N -176,487 04D-C1D-H1D 106,231 PA-03-PN-05D -65,026
  319. C3D-C4D-H4D 109,914 01A-PA-03-PN -96,440
  320. C3D-C2D-C1D 102,217 02A-PA-03-PN 41,817
  321. C3D-C2D-02D 108,951 03-PN-05D-C5D -67,818
  322. C3D-C2D-H2D 112,587 PN-05D-C5D-C4D 159,061
  323. C3D-03D-H03 103,537 PN-05D-C5D-H53 36,180
  324. C2D-C3D-03D 108,527 PN-05D-C5D-H54 -80,875 м о
  325. Атомы Длина, А Атомы Угол, 0 Атомы Угол, 0 Атомы Угол, 0
  326. С2Б-СЗВ-НЗО 109,728 ОШ-РИ -05Б-С50 173,191
  327. С20-Ст-ЫШ 112,209 СЯИ-РЫ -050-С5Б 45,508
  328. С2Б-ст-нт 110,617 05В-С50-С4Б-04Б 166,962
  329. С2Б-020-Н02 101,624 05В-С5В-С4Б-СЗВ -73,039
  330. Ст-С2Б-02 В 111,632 05В-С5В-С4В-Н4 В 49,553
  331. Ст-С20-Н20 115,023 С5В-С4В-04В-С1Б 136,683ст-ыш-сгм 119,625 С5В-С4В-СЗВ-С2 В -153,045 ст-ыш-сби 122,693 С5В-С4В-СЗВ-ОЗВ 90,642
  332. ОЗБ-СЗО-НЗБ 110,800 С5В-С4В-СЗВ-НЗВ -35,79 802Б-С20-Н2Б 106,402 С4В-04В-С1В-С2В- 10,729 шы-ст-нт 108,460 С4В-04В-С1В-КШ -112,733
  333. N1N-C2N-CЗN 124,034 С4В-04В-С1В-Н1 В 128,918
  334. N1N-C2N-H2N 114,669 С4В-СЗВ-С2В-С1 В 36,298
  335. М-С6И-С5М 123,647 С4В-СЗВ-С2В-02 В -81,941
  336. N1N-C6N-H6N 116,012 С4В-СЗВ-С2В-Н2 В 160,271- 117,392 С4В-СЗВ-ОЗВ-НОЗ -94,969
  337. С2Ы-СЗН-С4Ы 120,763 04В-С4В-С5В-Н53 -69,639
  338. С2Ы-СЗН-СЖ 117,777 04В-С4В-С5В-Н54 47,531
  339. СЗН-С2И-Н2К 121,218 04В-С4В-СЗВ-С2 В -31,447
  340. СЗИ-С4М-С5Ы 112,733 04В-С4В-СЗВ-ОЗВ -147,760 •1. К)
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!