Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Ферменты антиоксидантной системы культивируемых растительных клеток

Диссертация: Ферменты антиоксидантной системы культивируемых растительных клеток
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Одной из наиболее ярких, присущей всем живым организмам, неспецифической ответной реакцией клеток на воздействие неблагоприятных внешних условий является быстрое и значительное изменение в них экспрессии генов, при этом происходит индукция или репрессия синтеза специфических РНК, что приводит, в частности, к изменению спектра синтезируемых белков в клетках. Так как, подобные изменения… Читать ещё >

Ферменты антиоксидантной системы культивируемых растительных клеток (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. Л.Антиоксидантная система клеток, биологические функции
      • 1. 2. Биотехнология культуры клеток растений
      • 1. 3. Метаболизм белка в растениях
        • 1. 3. 1. Синтез и обновление белков в растительных клетках
        • 1. 3. 2. Модификация программы белкового метаболизма при температурном воздействии
      • 1. 4. Гормоны растений

Актуальность темы

Метаболизм кислорода в аэробных клетках сопровождается постоянным образованием токсичных реакционноспособных свободно — радикальных продуктов. В результате эволюции у аэробов возникли защитные механизмы, к которым относятся специализированные ферментные и неферментные антиоксидантные системы. Главную роль в защите от кислородных интермедиантов играют ферменты, способные обезвреживать супероксидные радикалы и перекисные соединения в клетках, например: супероксиддисмутаза — СОД (разрушает супероксидные анион-радикалы до перекиси водорода), каталаза (восстанавливает перекись водорода до кислорода и воды) и пероксидазы (также восстанавливающие перекись водорода до воды, но с участием органических восстановителей). (Меныцикова Е.Б., Зенков Н. К., 1993). Абиотические и биотические стрессы приводят к временному сдвигу тканевого баланса антиоксидантов и прооксидантов в сторону последних. Активные формы кислорода могут участвовать в регуляции экспрессии генома, в том числе индукции/репрессии биосинтеза ферментовантиоксидантов. (Dat J.F. et al., 1998; Смирнова Г. В. и соавт., 1999). Однако в настоящее время нет целостного представления как о влиянии различных неблагоприятных факторов внешней среды на метаболизм белков и, в частности, ферментов-антиоксидантов в клетках растений, так и механизмах компенсации повреждений, вызванных этими факторами. В связи с этим, теоретическая и практическая важность решения данной проблемы требует дальнейшего исследования состояния и обмена ферментов антиоксидантной системы в ответ на различную степень воздействия стрессовых факторов внешней среды.

Для изучения многих физиологических и биохимических процессов в растениях в качестве модели широко используются клеточные культуры растений, которые дают возможность достаточно адекватно оценить процессы обмена веществ в растениях и их ответные реакции на разнообразные внешние воздействия. Культивируемые растительные клетки и органы имеют ряд преимуществ, так как выращиваются в строго контролируемых условиях и существуют в автономном режиме, в отсутствии присущих для интактного растения метаболических связей между органами и тканями, а также фитогормональной регуляции. Поэтому интерпретация ответных реакций растительных клеток на строго определенные воздействия того или иного фактора окружающей среды может быть более однозначной. (Бу-тенко Р.Г., 1986; Носов A.M., 1999).

Известно, что культивирование клеток in vitro приводит к репрессии генов, отвечающих за тканевую специализацию клетки на фоне индукции генов универсального клеточного метаболизма, а также генов автономного существования. (Бутенко Р.Г., 1975). Показано, что активно пролифери-рующие вне организма клетки содержат высокий уровень активности анти-оксидантных ферментов. Многими авторами установлена четкая и прямая корреляция между максимальной видовой продолжительностью жизни и отношением удельной активности ферментов — антиоксидантов в важнейших органах к интенсивности основного обмена. (Tolmasolf J.M. et al., 1980; Гусев В.А.и соавт., 1982). Известно также, что содержание ферментов антиоксидантной защиты в клетках и тканях различных организмов, в том числе СОД, каталазы и пероксидаз, генетически запрограммировано. Учитывая все выше изложенное, можно полагать, что гены, несущие информацию о ферментах антиоксидантной системы организма следует отнести к генам «выживания» .

В настоящее время культуры растительных клеток являются объектом биотехнологии для получения целевых продуктов, поэтому целесообразность изучения ферментов-антиоксидантов в процессе выращивания растительных тканей in vitro в стандартных условиях, при воздействии неблагоприятных воздействий, а также сопоставление продолжительности жизни биологических объектов с их обеспеченностью этими важнейшими антиоксидантами, участвующими в защите организма от токсического воздействия кислорода, становится очевидным.

Кроме того, в последние годы ферменты антиоксидантной системы представляют большой интерес для практической медицины. В частности, СОД используют для лечения различных аутоиммунных и воспалительных заболеваний, в качестве радиопротекторного агента при защите от ионизирующей радиации и др. (Bannister J.V., Bannister W. H, 1984; Hallewell В. et al., 1987; Максименко A.B., Тищенко Е. Г., 1997; Захарова М. И., Завалишин Н. А. и соавт., 1999). Поэтому выделение и очистка фермента может представлять большой интерес для энзимотерапии указанных заболеваний. В этой связи особое значение приобретает поиск технологически обоснованного продуцента ферментов. В настоящее время СОД получают из таких дорогостоящих источников, применяемых в пищевой и медицинской промышленности, как кровь, печень и другие ткани крупного рогатого скота. Возможность использования промышленных штаммов культур растительных тканей в качестве источника СОД представляется перспективной.

Цель и задачи исследования

Основной целью работы является исследование метаболизма СОД, каталазы и пероксидазы, а также общей бело-ксинтезирующей способности культивируемых клеток раувольфии змеиной и женьшеня. Изучение возможных путей регуляции их обмена в культивируемых растительных клетках и оценка роли ферментов-антиоксидантов в адаптации растительных клеток к неблагоприятным воздействиям окружающей среды. Непосредственными задачами работы являлись:

1.Сравнительная оценка белоксинтезирующей способности клеток различных штаммов культур клеток раувольфии змеиной и женьшеня.

2. Изучение динамики каталитической активности ферментов-антиоксидантов (СОД, каталазы и пероксидазы) в процессе роста культивируемых растительных клеток, а также определение места синтеза и локализации в клетках отдельных ферментов-антиоксидантов.

3. Разработка методов выделения и очистки СОД, каталазы и пероксидазы из культур ткани различных штаммов раувольфии змеиной и женьшеня. Оценка их некоторых физико-химических параметров.

4. Исследование биосинтеза и стабильности ферментов-антиоксидантов (СОД, каталазы и пероксидазы) в культивируемых клетках лекарственных растений раувольфии змеиной и женьшеня.

5. Изучение регуляторного действия фитогормонов на метаболизм внутриклеточного белка и исследуемых ферментов антиоксидантной защиты в культивируемых клетках фитогормон-независимой ткани раувольфии змеиной.

6. Оценка влияния различных температур на белоксинтезирующую способность и обмен трех исследуемых ферментов антиоксидантов в культурах растительных клеток.

7. Разработка лабораторного регламента на выделение растительной СОД. Проведение оценки острой токсичности и фармакологической активности выделенной субстанции ферментативного белка.

Научная новизна работы. Основным достижением данной работы представляется проведенное впервые широкое и систематическое исследование белоксинтезирующей способности культивируемых растительных клеток в целом, так как состояние белкового метаболизма в клетках является одним из наиболее важных показателей жизнедеятельности и продуктивности клеток. В работе были впервые рассчитаны параметры кругооборота внутриклеточного белка в культивируемых клетках лекарственных растений раувольфии змеиной и женьшеня.

Получены новые данные, расширяющие и углубляющие современные представления о метаболизме белков в клетках растений при экстремальных воздействиях. Установлено значительное изменение количественного и качественного состава синтезируемых de novo белков в клетках каллусных культур раувольфии змеиной шт. К-27 и женьшеня настоящего при воздействии различных температур. Впервые выявлено появление полипептидов 14 кДа и 17 кДа и сильное увеличение массовой доли как высокомолекулярных (110 — 50 кДа), так и низкомолекулярных (20 — 18 кДа) полипептидов в протеиновых спектрах изучаемых растительных клеток, которые, по-видимому, относятся к соответствующим семействам стрессовых белков и скорее всего участвуют в процессах адаптации растительных клеток к неблагоприятным факторам внешней среды.

Впервые проведено комплексное исследование и дана всесторонняя характеристика обмена индивидуальных ферментов антиоксидантной системы в культивируемых клетках лекарственных растений раувольфии змеиной и женьшеня. В ходе работы определены ранее неизвестные константы биосинтеза, распада, а также концентрация СОД, каталазы и пероксидазы в клетках каллусных культур ткани Rauwolfia serpentina (штаммы К-27 и К-47) и различных штаммов двух видов женьшеня Panax ginseng и Panax quinquefolius.

Установлена избирательная чувствительность важнейших ферментов антиоксидантной системы — СОД, каталазы и пероксидазы — к воздействию различных температур, что проявляется в усилении или ослаблении скоростей биосинтеза исследуемых ферментов на фоне количественного и / или качественного изменения состава их изоферментных спектров. Полученные данные дают основание сделать заключение о том, что изменение изоферментных спектров, а также скоростей биосинтеза и распада СОД, каталазы и пероксидазы при воздействии низких и высоких температур необходимо для поддержания метаболизма кислорода на оптимальном для клеток уровне и обеспечения формирования повышенной устойчивости и жизнедеятельности клеток в новых температурных условиях. Эти результаты являются основанием анализа и биохимического контроля устойчивости и стабильности культивируемых in vitro растительных тканей и клеток, так как изменение уровня активности ферментов, уровня концентрации ферментативного белка и интенсивности его биосинтеза в клетках может свидетельствовать как о степени повреждения клеточных структур, так и возможности их восстановления.

Впервые показано, что ответ растительных клеток на воздействие высоких и низких положительных температур включал как неспецифические реакции (например, подавление биосинтеза СОД и каталазы и, наоборот, индукция синтеза пероксидазы в обеих исследуемых растительных культурах), так и специфические ответы (например, при воздействии высокотемпературного шока наблюдали повышение (раувольфия змеиная) и, наоборот, снижение (женьшень) скорости биосинтеза внутриклеточного белка).

Изучено гормональное воздействие на биосинтез и функционирование ферментативной антиоксидантной системы в культивируемых растительных клетках раувольфии змеиной.

Предложена схема, отражающая механизмы воздействия температуры на растительный организм и объясняющая триггерные механизмы, запускающие биохимические процессы, которые в конечном счете и приводят к изменению характера обмена веществ в растительных клетках при воздействии нефизиологических температур.

Научно-практическая значимость работы. Работа носит экспериментально-теоретический характер. Однако полученные результаты характеризуются практической направленностью для биотехнологии и медицины.

Разработаны методы и схемы выделения и очистки трех ключевых ферментов антиоксидантной системы из культивируемых клеток раувольфии змеиной и женьшеня. На выделение СОД из культивируемых растительных клеток получено АС (№ 1 540 270, 1989 г.).

На основании полученных результатов был создан лабораторный регламент на получение растительной СОД (1998 г.) и проведены оценка его острой токсичности и доклинические противовоспалительные испытания данной субстанции БАВ.

Была разработана схема совмещенной технологии СОД и аймалина из каллусных культур растительных тканей и показана принципиальная возможность получения двух высокоочищенных биологически активных веществ из культивируемых клеток Rauwolfla serpentina и с высоким выходом целевых продуктов. Выделение двух биологически активных препаратов, возможно позволит в будущем повысить рентабельность производства аймалина, а также значительно снизить себестоимость получаемых целевых продуктов.

Результаты работы были использованы при оформлении патента на способ выделения активного комплекса из культивируемых растительных клеток" (No 2 136 300 от 10.09.99 г., приоритет от 04.11.97 г.).

Полученные результаты использовались в лекционных курсах и лабораторном практикуме на кафедре биохимии для студентов Санкт-Петербургской Государственной химико-фармацевтической Государственной академии.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Данные о скорости биосинтеза и времени функционирования общего белка, а также ферментов-антиоксидантов (СОД, каталазы и пероксидазы) являются основой для реальной оценки биосинтетической способности и общего антиоксидантного потенциала культивируемых клеток лекарственных растений раувольфии змеиной и женьшеня и могут быть использованы в полном биохимическом контроле культур растительных клеток, имеющих промышленное значение.

2. Исследования влияния высоких и низких положительных температур на протеиновые спектры позволяют сделать заключение о том, что экспрессия новых белков при данных воздействиях включает в себя как неспецифические ответные механизмы (проявляются при всех воздействиях), так и специфические, характерные только для одного вида воздействия.

3. Разработанные перспективные методики выделения ферментов антиоксидантной защиты позволяют рассматривать исследуемые, имеющие промышленное значение, культуры растительных тканей как источник таких ценных для медицины препаратов как СОД и каталаза. Данные фармакологических испытаний полученной субстанции СОД подтверждают перспективность применения препаратов растительной супероксиддисму-тазы в качестве противовоспалительного средства.

Апробация работы. Материалы, использованные в диссертационной работе, докладывались и представлялись на 13 Международном конгрессе по биохимии (Нидерланды, 1985), 18 Съезде ФЕБО (Югославия, 1987), Международной конференции «Биология культивируемых клеток и биотехнология» (Россия, 1988), на I Международной конференции по традиционной реабилитационной медицине (Китай, 1989), Ш Всесоюзной конференции «Биоантиоксиданты» (Россия, 1989), YII Международном конгрессе по растительным тканям и клеточной культуре (Нидерланды, 1990), 20 Съезде ФЕБО (Нидерланды, 1990), П Всероссийском симпозиуме «Новые методы биотехнологии растений» (Россия, 1993), III Всероссийском обществе физиологов растений (Россия, 1993), П и Ш Российском конгрессе «Человек и лекарство» (Россия, 1995, 1996), Международном экологическом конгрессе (Россия, 1996), Международной научной школе по биотех.

16 нологии и применению пероксидазы (Россия, 1997), YII Международной конференции «Биология клеток растений in vitro, биотехнология и сохранение генофонда» (Россия, 1997), Y Российском национальном конгрессе «Человек и лекарство» (Россия, 1998).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 43 печатные работы.

Объем и структура диссертации. Диссертация изложена на 379 машинописных страницахсостоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части (описания материалов и методов исследования, результатов собственных исследований), обсуждения результатов, выводов и списка цитируемой литературы (477 источников) и приложения (^S страницы). Материал диссертации проиллюстрирован 7 схемами, 65 рисунками и содержит 51 таблицу.

ВЫВОДЫ.

1. Расчет параметров обмена внутриклеточного белка в различных штаммах каллусных культур раувольфии змеиной и женьшеня позволил установить, что белоксинтезирующая способность клеток каллусной культуры раувольфии змеиной в 2−2,5 раза превышает таковую в клетках различных видов и штаммов женьшеня.

2. Биосинтез полипептидных цепей СОД осуществляется как на свободных (51%), так и мембраносвязанных (49%) полирибосомах. Доля СОД-синтезирующих рибосом составляет 1,5% от общей фракции полирибосом культивируемых растительных клеток раувольфии змеиной.

3. Каталаза в культуре ткани женьшеня локализована в пероксисомах и в цитозольной фракции клеток. По мере роста, развития и старения каллуса происходит перераспределение активности фермента, а именно, в молодых клетках более 60% каталазы находится в суммарной фракции митохондрий и пероксисом, а в стареющей ткани более 50% ферментативного белка сосредоточено в цитоплазме растительных клеток.

4. Скорость накопления новосинтезированных СОД, каталазы и пероксидазы в клетках культуры раувольфии змеиной в несколько раз превышают таковую в культивируемых клетках различных штаммов женьшеня.

5. Цитокинины увеличивают скорость биосинтеза и концентрацию СОД и пероксидазы, но снижают накопление каталазы в цитоплазме клеток раувольфии. Ауксины снижают содержание каталазы и пероксидазы в культивируемых клетках за счет ингибирования скорости их биосинтеза и в то же время повышают скорость новообразования СОД.

6. Комплексное исследование влияния различных температур на бело-ксинтезирующую способность и обмен трех ферментов-антиоксидантов (СОД, каталазы и пероксидазы) в каллусных культурах раувольфии и женьшеня позволило установить, что при действии низких температур скорости биосинтеза общего белка в растительных клетках достоверно снижаютсяпри воздействии теплового шока скорость биосинтеза внутриклеточного белка в ткани раувольфии змеиной увеличивается на 36%, а в каллусе женьшеняснижается на фоне повышения скорости его распада в 1,5 разаскорость биосинтеза СОД и каталазы в исследуемых культурах достоверно снижалась, а пероксидазы, напротив, увеличивается как при воздействии низко-, так и высокотемпературного шоков.

7. Изменение белковых спектров, а также молекулярной гетерогенности исследуемых ферментов антиоксидантной защиты отражает проявление адаптационных способностей клеток каллусных растительных тканей как в ходе их культивирования, так и при различных внешних воздействиях: а) при температурном воздействии в протеиновых спектрах клеток женьшеня было выявлено появление низкомолекулярных белков с молекулярной массой около 14 кДа на фоне снижения массовой доли белков других молекулярных масс (высокая температура) или значительного усиления группы полипептидов с молекулярными массами 50 кДа (низкие положительные температуры). б) при воздействии высокой температуры в клетках раувольфии змеиной была идентифицирована дополнительная белковая зона с молекулярной массой 17 кДа, увеличение содержания полипептидов 96−98, 70, 20 и 14 кДа, а также снижение доли белков 22 кДа. В то же время низкие температуры повышали массовую долю полипептидов 1 ШкДа, 98 кДа, 67 кДа, 55 кДа и 50 кДа, 18 кДа. в) при действии высокои низкотемпературного шоков в клетках раувольфии и женьшеня увеличивалась массовая доля медленно мигрирующих изопероксидаз, а быстро мигрирующих ее изоформ, наоборот, уменьшаласьг) при воздействии различных температур происходило усложнение микрогетерогенности СОД и появление целого ряда новых, в основном быстро мигрирующих к аноду изоформ фермента;

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Общеизвестно, что обмен веществ в клетках представляет собой сложную систему внутриклеточных ферментативных реакций. При возникновении неблагоприятных условий внешней среды живая система стремится к сохранению целостности и направленному приспособлению. Клетка является саморегулирующей системой и приспосабливается к изменениям во внешней среде путем быстрой модификации функций регуляторных ферментов. Для выживания в неблагоприятных условиях клетка использует уровень регуляции метаболизма, сопряженный с активацией и репрессией генов.

На основании полученных в работе результатов, а также используя данные других авторов, мы попытались предложить схему, обобщающую механизмы воздействия температуры на растительный организм. А также объяснить триггерные механизмы, запускающие биохимические процессы, которые в конечном счете и приводят к изменению характера обмена веществ в растительных клетках при воздействии повреждающих температур. Данные представлены на рисунке 65. Ответ клеток на тепловой шок предусматривает ядерно-цитоплазматическое взаимодействие, так как ядра не способны воспринимать температурный сигнал и экспрессировать гены.(Nover L. et al., 1984). Ранее было показано, что рецепторный белок воспринимающий сигналы, связанные с тепловым шоком, локализован в цитоплазме (Wiederrecht J. et al., 1985). В дальнейшей передаче информации о стрессе, как полагают, может принимать участие цитоскелет клетки. При тепловом шоке происходит значительное перераспределение промежуточных филаментов и они агрегируются около ядра. (Nover L. et al., 1984; Войников В. К., 1989). Кроме того, при структурных перестройках цитоскелета наблюдают переход цитоскелет-ного белка (45 кДа) в ядерную фракцию. (Falkner F.A. et al., 1981). Можно полагать, что передача сигнала от цитоплазматического рецептора может осуществляться и другими пока не выясненными путями.

Высоко/низкотемпературный шок.

Рис. 65. Схема предполагаемых механизмов воздействия температуры на растительную клетку.

Некоторые исследователи полагают, что сигнал о стрессе может передаваться от цитоплазматической мембраны посредством везикул, покрытых особым белком — клатрином. (Rothman J.E., Schmid S.L., 1986). В последние годы было показано, что при различных неблагоприятных внешних воздействиях в растительных клетках увеличивается содержание цАМФ, например, в условиях пониженной температуры, при удалении клеточной стенки, при отделении ткани от целого организма, при засухе и т. д. Известно, что гидроперекиси ненасыщенных высших ясирных кислот являются Са2±ионофорами и способны повышать внутриклеточную концентрацию ионов кальция в растительных клетках при стрессе. Поэтому, по мнению ряда авторов, в качестве вторичных посредников передачи информации с поверхности растительной клетки могут осуществлять ионы Са. (Leshem Y.Y., 1987). Кроме того, полагают, что мембранные рецепторы связаны не только с аденилатциклазой, но, в частности, с различными фосфолипазами и оксидазами, поэтому взаимодействие неблагоприятных внешних сигналов с мембранным рецептором, вызывающее изменение конформации рецепторного белка, может приводить к активации последних. (Гречкин А.И., 1992; Тарчевский И. А., 1993; Максюто-ва Н.Н., 1998). По-видимому, растительные клетки, кроме цитоплазматиче-ских рецепторов, имеют на своей поверхности мембранные белковые рецепторы, которые воспринимают сигналы об отклонении от нормы температурных условий внешней среды и передают этот сигнал клетке (рис. 65).

Таким образом, сигналы об изменении температуры внешней среды, через мембранные и/или цитоплазматические рецепторы, включают сигнальные системы, что приводит к повышению концентрации вторичных посредников в клетке. Увеличение содержания в клетке, например, цАМФ или ионов Са2+ будет приводить к активации соответствующих протеинкиназ, которые в свою очередь могут как непосредственно активировать или ингибиро-вать различные белки/ферменты, так и регулировать их биосинтез на различных его этапах (транскрипции, посттранскрипционном процессинге, трансляции, этапе созревания белка и т. д.).

Информация об изменении температуры внешней среды, которая передается в растительные клетки мембранными и/или цитоплазматическими рецепторами приводит к изменению гормонального статуса в клетках, так как стимулирует или подавляет биосинтез тех или иных эндогенных фитогормонов. (Волкова Р.И. и соавт., 1981; Skriver К., Mundy J., 1990). К настоящему времени установлено, что фитогормоны могут принимать участие в контроле биосинтеза белка как на стадиях транскрипции и трансляции, так и на стадии посттрансляционой модификации белковкроме того, они способны контролировать уровень белка в растительных клетках, влияя на скорость его деградации. Фитогормоны могут оказывать воздействие на функциональное состояние биомебран, количество и функциональную активность рибосом и др. (Полевой В.И., 1989аКулаева О.Н., 1995; Танкелюк О. В., Полевой В. В., 1996). Интересным представляется тот факт, что многие фитогормоны, по-видимому, оказывают регуляторное действие на уровень активности и содержание белков/ферментов путем изменения в растительных клетках концентрации цАМФ, ионов Са и др. (Каримова Ф.Г. и соавт., 1990; Ruck A. et al., 1993; Танкелюк О. В., Полевой В. В., 1996; Schaller G.T., 1997; Trewavas A.J., Malho R., 1997). Поэтому температура внешней среды, изменяя уровень и баланс фитогормонов, будет опосредованно выступать одним из факторов регулирующих белоксинтезирующую способность клеток растений, что также нашло отражение в предлагаемой схеме.

Одной из наиболее ярких, присущей всем живым организмам, неспецифической ответной реакцией клеток на воздействие неблагоприятных внешних условий является быстрое и значительное изменение в них экспрессии генов, при этом происходит индукция или репрессия синтеза специфических РНК, что приводит, в частности, к изменению спектра синтезируемых белков в клетках. Так как, подобные изменения в экспрессии генов могут быть вызваны самыми разнообразными внешними воздействиями, то в качестве наиболее удобной модели для изучения регуляции активности генов исследователями было выбрано воздействие на организм низкои высокотемпературных шоков. Имеющиеся в литературе данные указывают, что регуляция синтеза стрессовых белков может происходить и на уровне трансляции (дезинтеграция полирибосом, структурная модификация факторов инициации трансляции и рибосомальных белков, повышение содержания малой цито-плазматической (мц) РНК и др.). (Lindquist S., 1986; Бочарова М. А. и соавт., 1990; Плотников В. К., 1992; Искаков Б. К., 1997). В дальнейшем было показано, что между так называемой «индуцированной толерантностью» различных организмов к нефизиологическим температурам и стрессовыми белками существует прямая связь. Была также установлена корреляция между временем развития терморезистентности клеток всех живых организмов и появлением в них шоковых (стрессовых) белков. (Parsell D.A., Libquik S., 1994; Sabehat A. et.al., 1996; Feder M.E., Hofmann G.E., 1999). Стрессовые белки, как общепринято в настоящее время, необходимы организму для выживания при неблагоприятных внешних условиях среды. Стрессовые белки выполняют самые разнообразные функции в клетках, например, неспецифическую стабилизацию внутриклеточных структур, предохраняют структуру жизненно важных биомолекул, особенно ферментов, проявляют функции шапиронов и др. (Войников В.К. и соавт., 1994; Struglics A., Hakamsson G., 1999). Кроме того, некоторые из синтезированных de novo БТШ поступают в ядро и, таким образом, по-видимому, принимают участие в регуляции транскрипции и процес-синга РНК. (Nover L. et al., 1984). Известно, что тепловой шок репрессирует биосинтез многих белков, и, наоборот, индуцирует синтез БТШ (Verling Е., 1991), поэтому мы сочли целесообразным в предлагаемой схеме выделить процесс и регуляцию новообразования стрессовых белков от биосинтеза «обычных» белков, присущих клетке также и в нормальных физиологических условиях (рис. 65).

Одной из самых первых неспецифических ответных реакций клеток на биотический и абиотический стрессы, в том числе и на высокои низкотемпературные шоки, является генерация активных форм кислорода. Избыточное их образование может происходить в митохондриях и хлоропластах (при переносе электронов по электронтранспортным цепям), в эндоплазматическом ретикулуме (при работе микросомальных монооксигеназ), большие количества перекиси водорода генерируются в пероксисомах. Интенсификация образования прооксидантов происходит также при активации оксидаз, локализованных в плазматической мембране и цитоплазме и, как полагают, связанных с рецепторами, передающими сигналы клетке из вне. (Bowler С. et al., 1992; Pulvis А.С. et al., 1993; Prasad Т.к. et al., 1994; Doke et al, 1994; Baker C. J., Orlandi E.W., 1995; Курганова Л. Н. и соавт., 1997; Dat J.F. et al., 1998; Максю-това H.H., 1998). Эти данные также нашли свое отражение в представленной нами схеме (рис.65).

В процессе эволюции у аэробов для защиты от прооксидантов выработались специализированные ферментативные антиоксидантные системы, к которым относятся СОД, каталаза и пероксидаза. Ферментативные антиоксиданты, как известно, отличаются высокой специфичностью и характеризуются различной клеточной и органной локализацией, а также использованием в качестве катализаторов металлов (Си, Zn, Fe, Мп). Кроме того, характерной особенностью данных ферментов является наличие множественных молекулярных форм, отличающихся по ряду физико-химических свойств, локализации и др. Полиморфизм особенно характерен для пероксидазы и по мнению многих авторов пероксидаза представляет собой «подсемейство» различающихся генетически ферментов, несущих различные функции in vivo, но могущие проявлять перекрывающуюся специфичность к субстратам. (Андреева В.А., 1988).

По аналогии с выше изложенным, можно предположить, что, по-видимому, все три фермента ферментативного антиоксидантного комплекса (СОД, каталаза и пероксидаза) могли произойти от одного древнего предшественника. Весьма возможно, что при возникновении аэробного способа существования, в результате эволюции, по-видимому, произошла дубли-кация генов, что и привело к образованию «семейства» белков, выполняющих сходные функции в клетке. Примером, косвенно подтверждающим это предположение, может служить тот факт, что фермент — каталаза проявляет не только каталазную, но и пероксидазную активность, которая обеспечивает специфические окислительные процессы с участием перекиси водорода, приводящие к образованию важных метаболитов. (Голиков С.Н. и соавт., 1986). Относительно Си^п-СОД также известно, что при рН > 9,0 в присутствии перекиси водорода она действует как пероксидаза. Установлено, что «медь-связанные гидрокильные радикалы» — СОД — ОН, которые генерируются в реакции между ферментом и перекисью водорода, окисляют такие анионные лиганды, как формат, азид и нитрат. (Sankarapandi S., Zweier J.L., 1999; Goss S.P. et al., 1999; Zhang H. et al., 2000; Kim .S., Han S" 2000). В свою очередь пероксидазы способны проявлять и оксидазную активность, катализируя окисление целого ряда соединений (гидрои нафтохиноны, индолил-3-уксусная кислота, НАД (Ф)Н и другие соединения) с участием молекулярного кислорода. (Андреева В.А., 1988; Zheng X., van Huystee R.B., 1992). Предположение об эволюционно образовавшимся «семействе» ферментов подтверждается некоторыми нашими данными, в частности, близкими схожими ответами на температурный стресс.

Для ферментов антиоксидантной системы характерно согласованное действие. Например, такие ферменты-антиоксиданты, как СОД, каталаза и пероксидазы работают, как правило, в комплексе. (Меньщикова Е.Б., Зенков Н. К., 1993). Ключевым ферментом этого мультиферментно-го антиоксидантного комплекса является СОД, так как она катализирует лимитирующую стадию процесса превращения супероксидного радикала в другие активные формы кислорода. Полученные нами результаты, а также данные литературы (Willekens Н. et al., 1995; Foyer С.Н. et al., 1997; Scandalios J., 1997; Dat J.F. et al., 1998) показывают, что при высокои низкотемпературном шоках в клетках растений происходит падение содержания и снижение активности СОД и каталазы. Поэтому воздействие различных температур на растительный организм существенно смещает равновесие прооксиданты-антиоксиданты, что приводит к взаимодействию активных форм кислорода с биомолекулами и различными клеточными структурами. Возникающие при этом в повышенном количестве, например, продукты перекисного окисления липидов и др. могут выступать первичными медиаторами стрессового воздействия температурного фактора и индукторами соответствующих защитных механизмов в растительных клетках (рис. 65).

При анализе данных по обмену СОД и каталазы в растительных клетках при воздействии на них неблагоприятных факторов на первый взгляд эти ферменты нельзя отнести к группе стрессовых белков. Однако известно, что перевод растительных тканей и органов в культуру является очень сильным стрессовым фактором, т. е. культивируемые растительные клетки в процессе их роста находятся в состоянии постоянного («перманентного») стресса. (Бутенко Р.Г., 1975). Общую интенсификацию метаболизма в культурах тканей, по-видимому, можно объяснить следующим образом: в каллусных и суспензионных культурах происходит нарушение механизмов тканевого контроля развития и клетки лишены контакта друг с другом и, поэтому, вынуждены сами обеспечивать себя всем необходимым, так как находятся в состоянии «перманентного» стресса. Поэтому интенсификацию метаболизма в данном случае следует рассматривать, как нормальную адаптационную приспособительную реакцию клеток к изменившимся условиям внешней среды. Ранее нами было также показано, что в каллусных культурах женьшеня и, особенно, раувольфии змеиной активность всех трех изучаемых нами ферментов находится на достаточно высоком уровне, и превышают таковые на порядок по сравнению с интактным растением. (Орехова И.А., 1997). Аналогичное повышение скорости биосинтеза пероксидазы наблюдали и при переводе арахиса в культуру (Chibbar R.N., van Huystee R.B., 1986). Из выше изложенного следует, что первичный стресс приводит к индукции биосинтеза исследуемых ферментов-антиоксидантов.

Что касается вторичного стресса (воздействие высоких или низких температур) на каллусные растительные культуры, то он, как установлено в нашем исследовании, сопровождался снижением скорости биосинтеза СОД и каталазы. Известно, что растительная ткань реагирует в ответ на воздействие различных неблагоприятных внешних факторов среды, в том числе различных биологических и химических агентов сходным образом, что свидетельствует об универсальности некоторых защитных реакций живых организмов на воздействие окружающей их среды. (Андреева В.А., 1988; Савич И. М., 1989; Аверьянов А. А., 1991; Ломоносова Е. Е. и соавт., 1992, 1993; Baker С. J., Ог-landi E.W., 1995). По-видимому, в результате эволюции, были отобраны сравнительно небольшое число биохимических механизмов, которые запускаются в растительных клетках, и используются ею почти во всех случаях при возникновении любых неблагоприятных условий внешней среды. По мнению Максютовой Н. Н. причина неспецифичности ответа растительного организма на абиотические и биотические стрессы заключается в том, что в ходе эволюции возникла и закрепилась «профилактическая» антипатогенная реакция на ослабление растений под влиянием обезвоживания, повышения или понижения температуры и т. п., которое может привести к более легкому инфицированию растений патогенами. (Максютова Н.Н., 1998). Усиление продукции прооксидантов в ответ на заражение наблюдается у различных видов растений и при разных по природе инфекционных процессах. (Веселовский В.А., 1982; Аверьянов А. А., 1991; Doke et al., 1994). Установлено, что при заражении растений в клетках устойчивого к инфекциям вида падение активности СОД способствует большей активации кислорода, а в клетках восприимчивого к инфекциям растения, наоборот, активность СОД возрастает. (Чигрин В.В., 1988). Поэтому генерация активных форм кислорода растениями, по-видимому, представляет собой одно из проявлений их устойчивости к различным патогенам. В частности, супероксидные радикалы являются одним из факторов лигнификации для создания механического барьера на пути инфекции, а также служат эндогенным индуктором синтеза фитоалексинов, этилена и др. В связи с этим, усиление продукции прооксидантов в зараженных клетках и тканях устойчивых растений, способны подавлять развитие паразита как непосредственно, в качестве повреждающих агентов, так и косвенно, участвуя в других иммунных реакциях. (Аверьянов А. А., 1991).

Установленное нами и рядом других исследователей повышение активности и содержания пероксидазы при температурных шоках, по-видимому, связано с тем, что пероксидазам растений свойственна уникальная метаболическая полифункциональность. Так как помимо выполнения своей основной функции — защиты клеток от токсичных пере-кисных радикалов, пероксидаза принимает участие во многих других процессах. У многих растений была обнаружена корреляция между уровнем активности пероксидазы и их устойчивостью по отношению к различным возбудителям болезней (Метлицкий JI.B. и соавт., 1984). Установлено, что пероксидазы могут участвовать в защитных механизмах при заражении растений патогенами, так как образующиеся при окислении фенолов токсичные продукты ингибируют рост и развитие возбудителя болезней у растений. Кроме того, фермент, наряду с другими окси-дазами, может непосредственно разрушать различные токсины микроорганизмов. (Gaspar Th. et al., 1982; Аверьянов A.A., 1991; Vanacker H., Tim L.W., 1998; Knstensen B.K. et al., 1999).

Обобщая выше изложенное, необходимо отметить, что в настоящее время в литературе накоплен очень незначительный экспериментальный материал и поэтому нет ни теоретического обоснования, ни однозначного и ясного ответа на принципиальный вопрос, каким образом стрессовые факторы влияют на биосинтез ферментов антиоксидантной системы. В данном исследовании нам удалось более детально и предметно провести как экспериментальную работу, так и интерпретацию полученных данных. Особый интерес вызывают данные показывающие, что биосинтез СОД и каталазы, в отличие от новообразования пероксидазы, подавляется при воздействии на растительные клетки высоких и низких температур. По-видимому, как показывают приведенные выше литературные данные, выявленный эффект характерен для различных организмов при воздействии на них неблагоприятных факторов биотической и абиотической природы. Хотя существует вероятность и того, что при переводе в культуру растительные клетки могут частично терять способность к полноценной антиоксидантной защите от свободных кислородных радикалов («окислительному стрессу»).

Таким образом, анализ полученных результатов и данных литературы позволяет сделать заключение о том, что исследуемые ферменты-антиоксиданты (СОД, каталаза и пероксидаза) способны адаптивно менять свою активность под влиянием различных сдвигов окружающей среды (температура, водный режим, гормоны, патогены и др,). При этом в растительных организмах на изменение окружающей среды, для поддержания метаболизма кислорода на оптимальном для клеток уровне, клетками используются несколько путей приспособления к изменяющимся температурным условиям, например, изменение некоторых физико-химических свойств ферментов-антиоксидантов, изменение их изоферментных спектров, а также изменение скоростей биосинтеза и распада СОД, каталазы и пероксидазы. В связи с выше изложенным, мы полагаем, что все три изучаемых нами фермента могут быть, по-видимому, отнесены к «стресс-специфичным» ферментам.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И.Л., Хохлова Л. П., Абрахимова Ф. А. Особенности дыхания и морфология митохондрий узлов кущения озимой пшеницы при действии низких температур и картолина // Физиология растений. 1998. Т. 45. № 2. С. 253−261.
  2. А.А. Активные формы кислорода и иммунитет растений // Успехи совр. биол. 1991. Т. 111. Вып. 5. С. 722−737.
  3. А.А., Веселовский В.А.Токсичное действие кислорода на растения при супероптимальных температурах // Физиология растений. 1976. Т.23. Вып. 6. С. 1248−1254.
  4. М.А. Регуляция экспрессии генов белков теплового шока в прорастающих зародышах пшеницы // Молекулярные механизмы биосинтеза белка растений. Алма-Ата: Наука. 1989. С. 228−237.
  5. М.А., Бельгибаев С. А., Токарев А. А. Регуляция синтеза стрессовых белков на ранних стадиях прорастания семян // Стрессовые белки растений. Новосибирск: Наука. Сибирское отд. 1989. С. 20−43.
  6. В.Я. Реактивность клеток и белки. М.:Наука. 1985. 318 с.
  7. Е., Шакирова Ф. М., Клячко Н. Л., Кулаева О. Н. Влияние цитокининов на образование полисом из пресуществующих мРНК и рибосом // Докл. АН СССР. 1980. Т. 255. No 2. С. 508−510
  8. В.А. Фермент пероксидаза. Участие в защитном механизме растений. М.: Наука. 1988. 129 с.
  9. Л.М., Мусатенко Л. И. Белковый синтез при нарушении покоя в семенах клена татарского // Физиология растений. 1998. Т. 45. № 1. С. 112 116.
  10. Р.К. Микроклональное размножение взрослых гибридных деревьев Butula pendula Roth var. Carelica mersckl. //Раст. ресурсы. 1998. Т. 34. Вып. 2. С. 9−22.
  11. Е.Н. Культура ткани Panax quinquefolius L. как объект для изучения процессов роста и метаболизма in vitro // Дисс. канд. биол. наук., Л., 1990. 112 с.
  12. Е.Г., Пирухалашвили Д. О., Элисашвили ВюИюЮ Синицын А.Н. Mn-пероксидазы из Pleurotus ostreatus, выделение, очистка и некоторые свойства//Биохимия. 1992. Т. 57. Вып. 8. С. 1248−1253.
  13. СЛ., Шамина З. Б. Получение и характеристика клонов риса, резистентных к стрессовым факторам // Физиология растений. 1993. Т. 40. С. 681−685.
  14. А.Е. Метод выделения полирибосом свободных и связанных с мембранами цитоплазматической сети // Современные методы в биохимии. М.: Медицина. 1977. С.300−303.
  15. М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов. М.: Медицина. 1989. 368 с.
  16. Г. И., Шеламова Н. А. Синтез и распад макромолекул в условиях стресса//Успехи совр. биол. 1992. Т.112. Вып. 2. С. 281−297.
  17. Г. Б., Ступникова И. В., Пешкова А. А., Дорофеев Н. В., Войников В. К. Термостабильные белки проростков и узлов кущения растений озимой пшеницы // Физиология растений. 1999. Т.46. № 5. С. 777 783.
  18. М.А., Клячко Н. Л., Дунаева К. А. Влияние отрицательных температур на белоксинтезирующий аппарат пшеницы // Тезисы докл. Второго съезда ВОФР. (Минск: 1990). М.: 1990. С. 17.
  19. Т.Н. Механизм белкового синтеза в связи с морозостойкостью растений // Холодостойкость растений. М.: Колос. 1983. С. 124−131.
  20. А.Д., Моженок Т. П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. Л.: Наука. Лен. отд., 1987. С. 113−127.
  21. О.П., Лаптева O.K., Масный М. Н., Масько А. А., Ненадович Р. А., Решетников В. Н. Техника биохимического исследлования субклеточных структур и биополимеров растительной клетки. Мн.: Наука и техника. 1986. 197 с.
  22. Я.И. Успехи и перспективы генно-инженерной биотехнологии растений// Физиол. растений. 1999. Т. 46. № 6. С. 930−944.
  23. Р.Г. Культура клеток растений. // Вестн. АН СССР. 1975. № 11. С. 92−101.
  24. Р.Г. Клеточные технологии для получения экономически важных веществ растительного происхождения // Культура клеток растений и биотехнология. М.: Наука. 1986. С. 3−20.
  25. А.П., Курганова Л. Н., Ручкова О. В. Влияние теплового шока на цитоплазматическую белоксинтезирующую систему листьев гороха Pisum sativumL. //Биохимия. 1997. Т.62. Вып. 5. С. 569−573.
  26. В.А. О роли биоантиоксидантов в устойчивости растений к неблагоприятным условиям существования // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука. 1982. С. 150−162.
  27. В.К. Стрессовые белки растений при действии высокой и низкой температуре // Стрессовые белки растений. Новосибирск: Наука. Сибирское отд. 1989. С. 5−20.
  28. В.К., Иванова Г. Г., Корытов М. В. Синтез белков в растениях при действии низкой температуры // Физиология и биохимия культ, растений. 1986. Т. 18. С. 211−221.
  29. В.К., Корытов М. В. Влияние условий гипотермии на синтез стрессовых белков в проростках озимой пшеницы // Физиология растений. 1993. Т. 40. С.589−595.
  30. В.К., Боровский Г. Б. Роль стессовых белков в клетках при гипертермии // Успехи совр. биологии. 1994. Т. 114. Вып. 1. С. 85- 95.
  31. Р.И., Дроздова С. Н., Сычева З. Ф., Балагурова Н. М. О регуляторной роли ауксинов у активно вегетируюгцих растений при температурном воздействии // Физиология растений. 1981. Т. 28. № 3. С. 615 620.
  32. А.Г. Культура ткани раувольфии как продуцент противоаритмических алкалоидов // Автореф. дис. докт. биол. наук. СПб., 1992. 38 с.
  33. Р.И. Культура ткани женьшеня (биология и перспективы использования в медицине) // Дисс.. канд. биол. наук. JL, 1978. 214 с.
  34. B.C., Тимченко П. А., Тимченко Л. Г., Пучкова Л. В., Асланов Х. А., Салихов Е. А. Биосинтез и посттрансляционное созревание трансфертна в субсклеточных фракциях печени крыс//Биохимия. 1982. Т... Вып. 47. С.13−18.
  35. И.Г., Веревкин А. Н., Фечина В. А., Урманцева В. В., Скрипников А. Ю. Пероксидаза культивируемых клеток люцерны // Докл. Акад. наук. 1992. Т.326. No 1. С. 198−201.
  36. И.Г. Пероксидазы растений // В кн. Газарян И. Г., Урманцева В. В., Решетникова И. А., Кунаева P.M., Ким Б. Б. Биотехнология пероксидаз растений и грибов. М.: Итоги науки и техники, сер. Биотехнология. 1992. Т. 36. С. 4−28.
  37. И.Г., Решетникова И. А., Веревкин А. Н., Фечкина В. А., Люлюлин А. Л., Шевцова Т. Н. Пероксидазы гриба Phellinus igniarius 71−31 // Докл. АН. 1993. Т.329. № 5. С. 663−665.
  38. И.Г., Упоров И. В., Чубарь Т. А., Фечиня В. А., Мареева Е. А., Лагримини Л. М. Влияние рН на стабильность анионной пероксидазы табака и ее взаимодействия с перекиссью водорода// Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 5. С. 708−715.
  39. Л.В., Гамбург КЗ., Швецов С. Г., Рекославская Н. И. Взаимодействие ауксина и цитокининов в регуляции роста культуры семядольного каллуса сои // Физиология и биохимия культ, растений. 1980. Т.21. No 2. С. 147−153.
  40. Гамбург К З., Рекославская Н. И., Швецов С. Г. Ауксины в культурах тканей и клеток растений // Новосибирск: Наука. Сибирское отд-ние. 1990. 243 с.
  41. Гар Т.К., Миронов В. Ф. Биологическая активность соединений германия // Обзор, информ., сер. «Элементоорганические соединения и их применение». М.: НИИТЭХИМ. 1982. 25 с.
  42. С.С., Хавкин Э. С. Использование нейтрального ПААГ для изоферментного анализа пероксидаз и эстераз // Физиол. растений. 1990. Т.37. Вып.5. С. 1036−1039.
  43. П.А. Физиология жаро- и засухоустойчивости растений. М.: Наука. 1982. С. 278.
  44. С.Н., Саноцкий И. В., Тиунов Л. А. Общие механизмы токсического действия. Л.: Медицина. 1986. 280 с.
  45. А.Н. Пути образования октадеканоидов в высших растениях // Автореф. дис. докт. хим. наук. 1992. 39 с.
  46. A.M., Гродзинский Д. М. Краткий справочник по физиологии растений. Киев: Наукова Думка. 1973. 590 с.
  47. А.А., Ивакин А. П. Применение метода Лиу для изучения множественных молекулярных форм пероксидазы // Физиол. растений. 1985. Т.32. Вып.4. С. 819−821.
  48. Н.А., Чумикина Л. В., Шатилов В. Р. Синтез белка и РНК в прорастающих семенах//Биохимия. 1995. Т. 60. Вып. 1. С. 35−48.
  49. В.А., Брусов О. С., Панченко Л. Ф. Супероксиддисмутаза -радиобиологическое значение и возможности // Вопр. мед химии. 1980. Т.24. Вып.З. С. 291−301.
  50. В. А., Панченко Л. Ф. Супероксидный радикал и супероксиддисмутаза в свободнорадикальной теории старения // Вопр. мед химии. 1982. № 4. С. 8−24.
  51. В. А., Навратил Дж., Уолтон X. Лигандообменная хроматография. М.: Мир. 1989. Гл. 4. С.83−91.
  52. К. Гормоны растений. М.: Мир. 1985. 303 с.
  53. И.И., Салганик Р. И. Индуцированный синтез белков теплового шока пшеницы и их роль в адаптации к действию высоких температур // Стрессовые белки растений. Новосибирск: Наука. Сибирское отд. 1989. С.43−58.
  54. Э. Количественные проблеммы биохимии. М.: Мир. 1983. 376 с.
  55. Ю. И. Выделение и изучение свойств супероксиддимутазы человека изрекомбинантного штамма дрожжей Saccharamyces cerevisiae // Автореф. дис.канд. биол. наук. С-Пб., 1997. 20 с.
  56. Е.Е. Биологическая роль суперокидного анион-радикала и супероксиддисмутазы в тканях организма // Успехи совр. биол. 1989. Т. 108. № 11. С. 3−18.
  57. Е.Е., Туркин В. В., Бабенко Г. А., Исаков В. А. Выделение и свойства супероксиддисмутазы плазмы крови человека // Биохимияю 1992. Т. 57. Вып. 12. С. 1892−1901.
  58. Е.Е., Шугалей И. В. Окислительная модификация белков //Успехи совер. Биологии. 1993. Т.113. Вып. 1. С. 71−81.
  59. Е.Е. Характеристика внеклеточной супероксиддисмутазы. Вопр. мед. химии. 1995. Т.41. № 6. С. 8 -12.
  60. А.Б., Романова Т. А., Иванов В. В., Нефедов В. П. Тепловой шок модулирует цитотоксичность ксенобиотиков in vivo // Бюлл. эксп. биол. и мед. 1988. Т. 126. № 11. С. 546−547.
  61. А.Г. Действие ауксина на синтез белка и нуклеиновых кислот в лаг-фазе накопительного цикла выращивания клеток сои // Дис.. канд. биол. наук. Иркутск. 1988. 128 с.
  62. А.Н., Метелица Д. И. Использование обращенных мицелл Аэрозоля ОТ в гептане для очистке супероксидазы из эритроцитов крови // Прикп. биохим. и микробиол. 1996. Т. 32. № 3. С. 284−289.
  63. А.Н., Метелица Д. И. Сорбция СОД и каталазы из микроэмульсионных веществ в гептане // Прикл. биохим. и микробиол. 1997. Т. 33. № 5. С. 512−518.
  64. О. А., Лукаткин А. С. Послеследствие пониженных температур на дыхание теплолюбивых растений // Физиология растений. 1997. Т. 44. № 5. С. 736−741.
  65. М.И., Завалишин Н. А. и соавт. Роль СОД в патогенезе бокового аминотрофического склероза// Бюлл. эксп. биол. мед. 1999. Т. 127. № 4. С. 460−462.
  66. В.В., Нам И.Я., Левитин Е. И., Шевелуха B.C. Роль этилена в регуляции опадения генеративных органов на модели соцветия люпина желтого // Физиол. раст. 1999. Т. 46. № 1. С. 41−47.
  67. Н.К., Меныцикова Е. Б., Шегин С. М. Окислительный стресс. Диагностика, терапия, профилактика. Новосибирск. 1993. 181 с.
  68. А.П., Грушин А. А. Термостабильность пероксидазы различных видов томатов // Физиология и биохимия культ, растений. 1988. Т. 20. № 4. С. 389−393.
  69. .Н. Восстановление кислорода в хлоропластах и аскорбатный цикл // Биохимия. 1998. Т.63. № 2. С. 165−170.
  70. Е.Ю. Исследование кругооборота супероксиддисмутазы в печени крыс при общем рентгеновском облучении и действии некоторых гормонов // Дис.канд. биол. наук. Л. 1983. 164 с.
  71. А.Б., Анцыгина Л. Л., Ярин А. Ю. Современные аспекты изучения фитогормонов // Цитология. 1999. Т. 41. № 10. С. 835−847.
  72. .К. Исследование молекулярных механизмов и регуляциибиосинтеза белка у растений // Автореф. дис. докт. биол. наук. Алматы.1997. 55с.
  73. М. Биохимия старения. М.: Мир. 1982. 296 с.
  74. А.В., Мкртчян Н. И. Бе-содержащая супероксиддисмутаза из Pseudomonas aeruginosa//Биохимия. 1996. Т. 61. Вып. 8. С. 1480−1413.
  75. Г. С., Нарлева Г. И., Боруах К. К., Трунова Т. И. Изменение состава и содержание полпептидов в процессе адаптации озимой пшеницы к низким отрицательным температурам // Физиология и биохимия культ, растений. 1991. Т. 23. С. 480−485.
  76. Г. С., Нарлева Г. И., Ященко И. А., Кузнецов Вл.В., Трунова Т. И. Динамика синтеза белков при адаптации озимой пшеницы к морозу // Прикл. биохим. и микробиология. 1994. Т. 30. № 4−5. С. 667−671.
  77. Ф.Г., Тарчевская О .И., Леонова С. А., Жуков С. Н. Влияние фитогормонов на содержание цАМФ в растениях // Физиология и биохим. культ, растений. 1990. Т. 22. № 6. С. 532−537.
  78. И.М., Холоденко Н. Я., Музафаров Е. Н. Влияние кинетина и абсцизовой кислоты на активность аденилаткиназы хлоропластов гороха // Прикладная биохимия и микробиология. 1999. Т.35. № 4. С. 463−467.
  79. М.В. Динамика свободнорадикальных процессов и продуктовкатаболизма в тканях системы крови при гипероксии // Автореф. дис.канд. биол. наук. Ростов н/Д.: НИИ биологии Ростов, гос. ун-та. 1991. 19 с.
  80. М.В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе // Успехи совр. биологии. 1993. Т.ПЗ.Вып. 4. С. 456−470.
  81. Ким Б. Б. Механизм действия пероксидазы // В кн. Газарян И. Г., Урманцева В. В., Решетникова И. А., Кунаева P.M., Ким Б. Б. Биотехнология пероксидаз растений и грибов. М.: Итоги науки и техники, сер. Биотехнология. 1992. Т. 36. С. 126−146.
  82. Н.В. Активность и молекулярная гетерогенность пероксидазы в процессе роста каллусной культуры ткани Rauwolfia serpentina Benth. штамм К-27 //Раст. ресурсы. 2000. Т. 36. Вып. 1. С. 81−85.
  83. Н.В., Комов В. П. Транспорт и оборот альдолазы печени крыс крыс при общем рентгеновским облучением // Радиобиология. 1983. Т. 23. Вып. 1. С. 27−30.
  84. Н.В., Комов В. П., Бекджанян А. Г. Биосинтез и стабильность альдолазы в монослое интактных и облученных клеток печени крыс //Радиобиология. 1989. Т. 29. Вып. 2. С. 154−157.
  85. Н.Д., Бочарова М. А. Активность бесклеточной трансляции полисом в связи с влиянием низких температур// Физиология растений. 1989. Т.36. № 1. С. 112−117.
  86. Г. В., Полевой В. В., Ковалева JI.B. О неспецифичности действия ИУК на активность пероксидазы в отрезках клеоптилей кукурузы // Физиология растений. 1977. Т.24. Вып. 1. С. 185−188.
  87. Л.С., Кулинский В. И. Биологическая роль глютатиона// Успехи совр. биол. 1990. Т.107. № 2. С. 179−184.
  88. Л.С., Кулинский В. М., Манторова Н. С., Шапиро Л. А. Влияние фенобарбитала, ионола и сАМР на активность ферментов метаболизма глутатиона у грызунов // Укр. биохим. журнал. 1990. Т.62. № 4. С. 60−65.
  89. В.П. Биохимическая фармакология и оборот индивидуальных белков в клетках // Всесоюзн. научн. конф. «Исследование по изысканию лекарственных средств природного происхождения». Л., 1981. С.115−120.
  90. В.П., Кириллова Н. В. Влияние радиации на биосинтез и молекулярную гетерогенность альдолазы в крови и печени крыс // Радиобиология. 1980. Т. 20. № 1. С. 14−18.
  91. В.П., Кириллова Н. В. Биосинтез и распад альдолазы в печени крыс-носителей опухоли // Вопр. мед. химии. 1981. Т. 27. № 2. С. 204−206.
  92. В.П., Кириллова Н. В., Алексейчук Н. В. Выделенние и очистка альдолазы из культуры ткани Rauwolfia serpentina Benth. // Биохимия. 1986. Т.51. Вып.7. С. 1180−1185.
  93. В.П., Копылов П. Х. Влияние ионизирующей радиации на скорости синтеза и распада каталазы в различных субклеточных фракциях клеток печени крыс // Радиобиология. 1981.Т.21.№З.С. 421−423.
  94. В.П., Шмелев В. К. О некоторых особенностях кинетики ферментативных реакций на примере каталазы // Биохимия. 1975. Т 40. Вып.40.С.21−24.
  95. В.П., Кириллова Н. В., Воробьева Н. А. Гормональная регуляция ферментов в культуре ткани раувольфии змеиной // Тез. докл. Междун. конф. «Биология культивируемых клеток и биотехнология». Новосибирск. 1988. Т. 1. С. 34.
  96. М.Ф. Влияние температуры выращивания на активность и термоустойчивость карбоксилэстеразы озимой пшеницы Мироновская 808. Физиология растений. 1983. Т.15. № 1. С. 28−33.
  97. В.А., Полюхович Г. С. Влияние супероксиддисмутазы и донора N0 на репродукционные нарушения ритма сердца у крыс // Бюлл. эксп. биол. мед. 1999. Т. 127. № 2. С. 137−140.
  98. С.П., Титов А. Ф., Акимова Т. В. Влияние ингибиторов биосинтеза белка на физиологические процессы у растений при низких и высоких закаливающих температурах // Термоадаптация и продуктивность растений. Петрозаводск. 1986. С. 45−58.
  99. Г. Р. Уровень фитогормонов в растении: способы регуляции выхода клеток меристемы корня из состояния пролиферативного покоя // Экологические аспекты регуляции роста и продуктивности растений. Ярославль. 1991. С. 158−169.
  100. Вл.В., Кузнецов В. В., Кулаева О. Н. Влияние цитокинина и нитрата на синтез РНК и нитратредуктазную активность в изолированных зародышах куколя // Физиология раст. 1979. Т.26. № 2. С. 309−317.
  101. П.В. Синтез, исследование и применение адсорбентов аффинного типа биомедицинского и фармацевтического назначения // Автореф. дис.. докт. биол. наук. М., 1992. 32с.
  102. Г. Р. Баланс эндогенных ИУК и АБК в листьях и репродуктивных органах на поздних этапах онтогенеза растений // Физиол. раст. 1997. Т. 44. № 5. С. 769−774.
  103. И.М., Микулович Т. П., Кулаева О. Н. Изменение синтеза хлоропластных белков и структуры хлоропластов семядолей тыквы под влиянием абсцизовой кислоты // Физиология растений. 1995. Т. 42. С. 686 695.
  104. О.Н. Гормональная регуляция физиологических процессов у растений на уровне синтеза РНК и белка // М.: Наука. 1982. 83 с.
  105. О.Н. Гормональная регуляция физиологических процессов у растений на уровне синтеза РНК и белка: XLI Тимирязевское чтение // Новые направления в физиологии растений. М.: Наука. 1985. С. 62−84.
  106. О.Н. Восприятие и преображение гормонального сигнала у растений // Физиология растений. 1995. Т. 42. № 5. С. 661−671.
  107. А.Я. Молекулярная иммунология. М.: Высшая школа. 1985.1. С. 285.
  108. В.А. Изменчивость растительного генома в процессе дедифференцировки и каллусообразования in vitro // Физиол. растений. 1999. Т.46. № 6. С. 919−929.
  109. В.А., Каухова И. Е., Алпатова Л. К. и соавт. Особенности поведения клеток в культуре тканей Rauwolfia serpentina Benth. // Цитология и генетика. 1982. Т.16. No 5. С. 6.
  110. Л.И., Веселов А. П., Гончарова Т. А., Синицына Ю. В. Перекисное окисление липидов и антиоксидантная система защиты в хлоропластах гороха при тепловом шоке // Физиология растений. 1997. Т. 44. № 5. С. 725−730.
  111. Э.П. Влияние фитогормонов на АТФ-зависимое накопление протонов в везикулах плазмалеммы из клубней картофеля // Прикл. биохимия и микробиология. 1999. Т. 35. № 1. С. 85−89.
  112. Д., Изворская Н. Состояние и дальнейшее развитие работы с культурами in vitro // Междунар. агропром. журн. 1990. № 2. С. 72−78.
  113. Е.Е., Пикулев А. Т., Курченко В. П. Механимз антиоксидантной защиты печени крыс при действии ароматических аминов // Биохимия. 1992. Т. 57. Вып. 7. С. 1077−1082.
  114. Е.Е., Пикулев АЛ., Курченко В. П. Активность антиоксидантной системы печени крыс при бензидиновой интоксикации и введении экомеланина// Биохимия. 1993. Т. 58. Вып. 4. С. 580−583.
  115. О.И., Осипов В. В., Ванякин Е. Н., Гаврюшкин А. В. Выделение супероксиддисмутазы с использованием метода электрофореза в свободном потоке // Биотехнология. 1995. № 5−6. С. 25−29.
  116. А.В. Модифицированные препаратысупероксиддисмутазы и каталазы для защиты сердечно-сосудистой системы и легких//Успехи совр. биол. 1993. Т. 113. Вып.З. С. 351−365.
  117. А.В. Ковал ентная модификация субъединицсупероксиддисмутазы хондриотинсульфатом // Биохимия. 1997. Т. 62. Вып. 10. С. 1359−1363.
  118. А.В., Тищенко Е. Г. Модификация каталазы хондриатинсульфатом//Биохимия. 1997. Т. 62. Вып. 10. С. 1364−1368.
  119. Г. Б., Батов А. Ю. Роль цитокининов в регуляции АТФ-зависимого транспорта ионов // В кн.: Регуляция роста и развития растений. Киев: Наукова думка. 1989. С. 54−72.
  120. Н.Н. Белковый обмен растений при стрессе // Автореф. дис. докт. биол. наук. М. 1998. 38 с.
  121. Г. В. Специфические протеиназы, деградирующие пролактин в молочной железе : субклеточная локализация и ингибиторный анализ//Биохимия. 1985. Т.50. Вып.2. С.200−210.
  122. Э.А., Родченко О. П., Нечаев JI.B. Дыхание клеток корня кукурузы при замедлении скорости его роста пониженной температурой // Физиология растений. 1975. Т. 22. Вып. 3. С. 591−599.
  123. И.В., Батов А. Ю., Машков А. В., Максимов Г. Б. Кальций -транспортирующие системы плазмалеммы колеоптилей кукурузы // Физиол. растений. 1995. Т.42. С. 262−267.
  124. А.Н., Невмятуллин А. Л., Маянский Н. А. Проблемы управления фагоцитарными механизмами иммунитета // Ж. микроб, эпидем. и иммунобиол. 1995. № 3. С. 21−26.
  125. С.С., Батов А. Ю., Моков А. В., Маркоса И. В. Роль ионных каналов в трансдукции ауксинового сигнала // Физиол. растений. 1999. Т.46. № 5. С. 711−717.
  126. Е.Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи совр. биологии. 1993. Т. 113. № 4. С.442−455 .
  127. Д.Н. Активация кислорода ферментными системами. М.: Наука. 1982. 256 с.
  128. Д.И. Моделирование окислительно-восстановительных ферментов. Минск: Наука и техника. 1984. 293 с.
  129. JI.B., Озерецковская О. Л., Кораблева Н. П. и др. Биохимия иммунитета, покоя, старения, (отв. редактор чл.-корр. АН СССР Березин Н.В.). М.: Наука. 1984. 264 с.
  130. Г. С., Агнистикова В. П. // Гиббереллины. М.: Наука. 1984.208 с.
  131. Г. С., Чкаников Д. И., Кулаева О. Н., Гамбург К. З. Основы химической регуляции роста и пролиферации растений. М.: Агропромиздат. 1987. 384 с.
  132. Л.А. Клеточные технологии на основе культуры Раувольфии in vitro // Дис.. докт. фарм. наук. СПб., 1993. 345 с.
  133. Т.Н., Запрометов М. Н. Активность и субстратная специфичность о-метилтрасферазы чайного растения и полученной из него культуры ткани // Физиол. раст. 1990. Т. 37. № 2. С. 378−385.
  134. A.M. Регуляция синтеза вторичных соединений в культуре клеток растений // Биология культивируемых клеток и биотехнология растений Под ред. Бутенко Р. Г. М.: Наука. 1991. С. 5−20.
  135. A.M. Культура клеток высших растений уникальная система, модель, инструмент// Физиол. растений. 1999. Т. 46. № 6. С. 837−844.
  136. А.Н., Азизова О. А. Владимиров Ю.А. Активные формы кислорода и их роль в организме // Успехи биол. химии. М.: Наука. 1990. Т.31. С. 180- 208 .
  137. Е.А., Цыбулько Н. С., Шамина З. Б. Вариабельность клеточных клонов // Физиол. растений. 1999. Т.46. № 6. С. 908−914.
  138. И.А. Изучение метаболизма и механизмов деградациикаталазы в культуре ткани раувольфии змеиной // Автореф. дис.канд.биол. наук. С-Пб. 1997. 24 с.
  139. Е.У., Овод В. В., Позур В. К., Вихоть Н. Е. Иммунология (практикум). Киев.: Высша школа. 1989. С.57−59.
  140. А.В. Взаимодействие активного кислорода с ДНК // Биохимия. 1997. Т.62. Вып. 12. С. 1571−1578.
  141. А.В., Шарова Н. П., Димитрова Д. Д., Столяров С. Д., Филатова JI.C. Влияние окислительного стресса на ДНК-полимеразы в эмбриогенезе вьюна Misgurnus fossilis L. // Докл. РАН. 1997. Т.355. С. 262−265.
  142. О.П., Колоша О. И., Мишустина П. С., Сухарева И.Б.
  143. Множественность форм ферментов и ее модификация у озимой пшеницы в период адаптации к низким температурам // Физиология растений. 1985. Т. 17. № 4. С. 361−366.
  144. Петровская-Баранова Т. П. Физиология адаптации и интродукции растений. М.: Наука. 1983. 152 с.
  145. Н.Ф. К вопросу о подборе питальной среды для культуры ткани женьшеня // Раст. ресурсы. 1970. Т.6. Вып.4. С.516−522.
  146. Н.Ф., Бутенко Р. Г. Особенности роста тканей корня женьшеня настоящего (P. ginseng С.А. Меу) // В сб.: «Вирусные болезни с/х растений Дапльнего Востока». Владивосток. 1971.Вып.2. С. 93−101.
  147. В.К. Стабильность мРНК как фактор регуляции экспрессии генов в клетках эукариот // Успехи совр. биол. 1992. Т. 112. Вып.2. С. 186−199.
  148. В.В. Роль ауксина в системах регуляции у растений. JL: Наука. Ленингр. отд-ние. 1986. 80 с.
  149. В.И. Фитогормоны: мембранные аспекты действия // Регуляторы роста и развития растений. Киев: Наукова Думка 1989а. С. 49−53.
  150. В.В. Физиология растений. М.: Высшая школа. 19 896. 464 С.
  151. С.А., Хохлова В. А., Клюева Н. Ю., Кулаева О. Н. Влияние ингибиторов синтеза РНК и белка на ответ клеток листьев Arobidopsis thaliana (L.) на тепловой шок//Физиология растений. 1992. Т. 39. № 1. С. 159−164.
  152. Г. Н. Окислительно-восстановительные ферменты чайного растения и их роль в биологии. Тбилиси: Мецниереба. 1987. С.55−109.
  153. Н.И., Гамбург К. З. Метаболизм ИУК в номральных и автономных культурах раститенльных тканей // Физиология растений. 1974. Т.21. Вып.4. С. 721.
  154. Ф.Э., Хавкин Э. Е. Новообразование белков в растущей клетке // Физиология растений. 1970. Т. 17. Вып. 2. С. 337−347.
  155. В.А. Фенольные антиоксиданты: реакционная способность и эффективность. М.: Наука. 1988. 247 с.
  156. Е.Г., Селиванкина С. Ю., Воскресенская Н. П. Действие фитогормонов in vitro на активность протеинкиназ, связанных с мембранами тилакоидов// ДАН СССР. 1990. Т. 313. Вып. 4. С. 1021−1023.
  157. Г. А. Рецепторы фитогормонов // В кн.: Регуляторы роста и развития растений. Киев: Наукова думка. 1989. С. 80−89.
  158. Дж.Е., Ленард Дж. Мембранный транспорт в клетках животных // Перспективы биохимических исследований. М.: Мир. 1987. С. 130−136.
  159. А.П., Тиунова Л. В., Остроумова Н. А. Метаболизм органических соединений жирного ряда // Итоги науки и техники. Токсикология. М. 1981. Т.12. С. 65−116.
  160. И.М. Пероксидазы стрессовые белки растений // Успехи соврю биол. 1989. Т. 107. Вып. 3. С. 406−417.
  161. Р.К., Озолина Н. В., Продедов Е. В. Влияние экзогенных фитогормонов и кинетина на гидролитическую активность протонных помп тонопласта в онтогенезе столовой свеклы // Физиол. раст. 1999. Т. 46. № 1. С. 5−8.
  162. Ю.А. Исследование биосинтеза и стабильности вакуолярной протеиназы из культуры ткани R. serpentina // Автореферат канд. дисс. С-П6.Д992, 23 с.
  163. В.Д. Фотосинтетический кислород: роль Н2О2 // Биохимия. 1997. Т. 62. Вып. 5. С. 531−534.
  164. К.Н., Полимбетова Ф. А. Роль ферментов в устойчивости растений // Алма-Ата: Наука. 1986. 180 с.
  165. О.А. Энергетичесие аспекты интеграции физиологических процессов в растении // Физиология растений. 1980. Т.27. Вып. 5. С. 10 051 017.
  166. О.А. Энергетика дыхания растений в норме и при экологическом стрессе. Л.: Наука. Лен. отд. 1990. 72 с.
  167. О.А. Оценка адаптивной способности растений на основании исследований темнового дыхания // Физиология растений. 1998. Т. 45. № 1. с. 142−148.
  168. В.А. // Биотехнология растений. Клеточная селекция. Киев: Наукова думка. 1990. 280 с.
  169. Л.В., Божно И. Г. А.с. № 449 772 // БИ. № 42. А 61К 27 /14.1974.
  170. В.П. Возможная роль АФК в защите от вирусных инфекций //Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 12. С. 1691−1694.
  171. Л.И., Минина С. А., Старцев Ф. Н., Кудрина Л. В. и др.// Способ культивирования тканей и клеток растений продуцентов БАВ. АС № 1 531 488 от 11.04.88 г.
  172. Г. В., Музыка Н. Г., Глуховенко М. Н., Октябрьский О. Н. Устойчивость к окислительному стрессу у штаммов Е. coli, дефицитных по синтезу глутатиона//Биохимия. 1999. Т. 64. № 10. С. 1318−1324.
  173. В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальные воздействия // Вопр. мед. химии. 1988. Т. 34. Вып. 6. С. 2 11.
  174. И.В., Боровский Г. Б., Войников В. К. Накопление термостабильных белков в проростках озимой пшеницы при гипотермии // Физиология растений. 1998. Т. 45. № 6. С. 859−864.
  175. Н.Е., Любарская Т. Г., Кожевникова Н. Н. Изменение ферментной активности в процессе дифференцировки камбиальной зоны хвойных // Физиолого-биохимические процессы у хвойных растений. Красноярск. 1978. С. 55−63.
  176. О.В., Грузман М. Б., Иванов Е. В., Троценко Ю. А. Каталаза метиотрофных дрожжей Hansenula polymorpha: очистка и свойства. Биохимия. 1991. Т.56. Вып. 10. С.1858−1863.
  177. О.В., Полевой В. В. Индуцируемое ауксином повышение протеинкиназной активности микросомальной фракции клеток колеоптилей кукурузы // Физиология растений. 1996. Т. 43. № 2. С. 201−207.
  178. И.А. Регуляторная роль деградации биополимеров и липидов // Физиология растений. 1992. Т. 39. № 6. С. 1215−1223.
  179. И.А. Катаболизм и стресс у растений М.: Наука, 1993.80с. Титов А. Ф. Изопероксидазы растений//Успехи совр. биол. 1975. Т.80. Вып. 1(4). С. 102−115.
  180. А.Ф., Акимова Т. В., Таланова В. В., Критенко С. П. Физиологическая адаптация огурцов и томатов к холоду и повышенным температурам // Физиол. и биохимия культ, раст. 1984. Т. 16. № 6. С. 589−593.
  181. А.Ф., Таланова В. В., Волкова Р. И., Критенко С. П., Шерудило Е. Г. Роль фитогормонов в процессах температурной адаптации растений // Регуляторы роста и развитие растений. Киев.: Наукова Думка. 1989. С. 297.
  182. В.В. Пероксидазы культивируемых клеток растений // В кн. Газарян И. Г., Урманцева В. В., Решетникова И. А., Кунаева P.M., Ким В. В. Биотехнология пероксидаз растений и грибов. М., Итоги науки и техники, сер. Биотехнология. 1992. Т.36. С. 54−70.
  183. В.В. Пероксидазы люцерны II В кн. Газарян И. Г., Урманцева В. В., Решетникова И. А., Кунаева P.M., Ким В. В. Биотехнология пероксидаз растений и грибов. М., Итоги науки и техники, сер. Биотехнология. 1992а. Т.36. С. 70−88.
  184. Л.Н. Темпераутрная зависимость ферментативной активности и константы Михаэлиса кислой фосфатазы из листьев весеннего и летнего белоцветников//Цитология. 1973. Т.15. № 2. С. 170−176.
  185. Л.Н., Денько Е. И., Каменцева И. Е., Константинова М. Ф. Теплоустойчивость клеточных функций и белков двух сортов пшеницы с разной агро-биологической характеристикой П Цитология. 1981. Т.21. № 11. С. 1275−1283.
  186. Л.Н., Каменцева И. Е. Роль пероксидаз в изменении активности пероксидазы из закаленных нагревом листьев пшеницы при хранении неочищенного экстракта//Цитология. 1984. Т.26. № 5. С. 583−587.
  187. Э.Е. Формирование метаболических систем в растущих клетках растений. Новосибирск: Наука (Сибирское отделение). 1977. 221 с.
  188. Э.Е., Токарева Э. В., Обручева Н. В. Скорость синтеза белка в зонах роста корней проростков кукурузы // Физиология растений. 1967. Т. 14. No 6. С. 997−1005.
  189. П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М.: Мир. 1988.568с.
  190. Г. Н., Кукина И. М., Кузнецов Вик.В., Кулаева О. Н., Микулович Т. П. Влияние АБК на синтез суммарных и хлоропластных белков и на накопление транскриптов хлоропластных генов в семядолях тыквы // Физиол. раст. 1999. Т.46. № 1. С. 58−68.
  191. И. И. Фотосинтез растений в условиях водного стресса и протекторное влияние цитокининов // Прикл. биохимия и микробиология. 1997. Т.ЗЗ.№ 1.С. 5−17.
  192. Е.П. Роль абсцизовой кислоты в морозоустойчивости растений и криоконсервация культур in vitro // Физиология растений. 1999. Т. 46. № 5. С. 823−829.
  193. В.В. // Физиология растений. 1988. Т. 35. № 6. С. 1198- 1204.
  194. Д.И. Метаболизм этилена // В кн.: Регуляция роста и развития растений. Киев: Наукова думка. 1989. С. 72−80.
  195. З.Б. Стратегия получения мутантных штаммов продуцентов биологически активных веществ // Физиол. растений. 1994. Т.41. С. 879−884.
  196. .П., Чурилова Н. В. Окисление супероксиддисмутазы гипохлоридом. Появление изомеров, обладающих каталитической активностью//ДАН СССР. 1990. Т.314. № 6. С. 1500−1502.
  197. С.Г., Гамбург К. З. Поступление 2,4-Д в клетки кукурузы в суспензионной культуре // Докл. АН СССР. 1981. Т.257. No 3. С. 765−768.
  198. Н.В. Химическая основа поведения синглетного кислорода в организме человека //Вопр. мед. химии. 1986. Т.32. Вып. 5. С. 27.
  199. О.С., Леина Г. Д. Температурная зависимость дыхания некоторых сортов яровой пшеницы среднего Поволжья // Физиол. и биохим. культ, раст. 1983. Т. 15. № 4. С. 315−321.
  200. В. Изоферменты супероксиддисмутазы в проростках фасолиевых //Изв. АН ЭССР. Биол. 1984. Т.ЗЗ. № 1. С. 42−49.
  201. Н.И., Кулакова И. А. О механизме действия ауксина // Рост растений и его регуляция. М.: Наука. 1984. С.3−9.
  202. О.Ю. Кооперативные взаимодействия миелопероксидазы лейкоцитов и опсонинов плазмы крови в системах антимикробной иантиоксидантной защиты // Автореф. дисс.докт. биол. наук. СПб. 1997.33с.
  203. Amstad P., Moret R., Cerutti P. Glutathione peroxidase compensates for the hypersensitivity of Cu, Zn-superoxide dismutase overproduces to oxidant stress // II Biol/ Chem. 1994. V. 269. No 3. P. 1606−1609.
  204. Anderson P.C., Lovrien R.E., Brenner M.L. Energetic of the response of maize coleoptile tissue to indoleacetic acid // Planta. 1981. V.151. No 6. P. 499 505.
  205. Arias I.M., Dogle D., Schimke R.T. Studies on the synthesis and dagradation of the endoplasmic reticulum of rat liver // J. Biol. Chem. 1969. V.244. Nol2. P.3303−3315.
  206. Asada K. Radical production and scavenging in the chloroplasts // Photosynthesis and the Environment. N.R.Baker, ed. Kluwer Academic Publishers. Dordrecht. The Nitherlands. 1996. P. 123−150.
  207. Bachmair A., Finley D., Varshavsky A. In vivo half-life of a protein is a function of its ammo-terminal residue // Science. 1986. V. 234. N 4773. P. 179−186.
  208. Baker C. J., Orlandi E.W. Active oxygen species in plant pathogenesis // Ann. Rev. Phytopathol. 1995. V. 33. P. 299−321.
  209. Bamforth C.W. Superoxide dismutase in barley // Inst. Brew. 1983. V. 89. No 6. P. 420−423.
  210. Bannister J. V., Bannister W.H. The biology and Chemistry of active oxigen // Development in Biochemistry (N-Y e.a.). 1984. V. 26. P. 150−162.
  211. Bannister J.V., Calabrese L. Assays for superoxide dismutase // Meth. Biochem. Anal. 1987. V. 32. P. 279−312.
  212. Bar-Peled M., Raikhel N.V. Characterization of AtSAC12 and AtSaRl. Proyeins likly involved in endoplasmic reticulum and Golgi transport // Plan Physiol. 1997. V. 114. P.315−324.
  213. Baum J.A., Scandalios J.G. Isolation and characterization of the cytosolic and mitochondrial superoxide dismutase of maise // Arch. Biochem. Biophys. 1984. V. 206. No 2. P. 249−264.
  214. Beauchamp C., Fridovich I. Isoenzymes of SOD from wheat germ // Bichem.Biophys. Acta. 1973. V.317. Nol. P.50−64.
  215. Bernd L., Helmut K. Plant microbody proteins // Hoppe-Seylews Z. Physiol chem. 1976. Bd. 357. P.177−186.
  216. Bienz M. Transient and developmetal activation of heatshock genes // Trends Biochem. Sci. 1985. V. 10. No 4. P. 157−161.
  217. Boothe J.G., de Beus M.D., Johnson-Flanagan A.M. Expression of low temperature-induced protein in Brassica napus // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 795−803.
  218. Bordo D., Dijnovic K., Bolonese M. Conserved patters in the Cu, Zn-superoxide dismutase family // J. Mol. Biol. 1994. V.238. P. 366−368.
  219. Bovaird J.H., Ngo T.T., Jenhott Y.M. Optimizing the o-phenilendiame assay for horseradish peroxidase: effects of phosphate and pH, substrate and enzyme concentrations, and stopping reagents // Clin. Chem. 1982. Y.28. P.2423−2426.
  220. Bowler C., Montagu M.V., Inze D. Superoxide dismutase and stress tolerance // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1992. V. 43. P. 83−116.
  221. Bradshaw R.A. Protein translokation ana turnover in eukaryotic cells // Trends Biochem. Sci. 1989. Y. 14. No 7. P. 276−279.
  222. Bray E.A. Regulation of gene expression by endogenous ABA during drought Stress // Abscisic Acid. Physiology and Biochemistry (ed. Davis. Oxford. UK: Bios Scientific Publ. 1991. P. 81−88.
  223. Brickner D.G., Harada J.J., Olsen L.J. Protein transport into higher plant peroxisomes. In vitro import provides evidence for receptor involvement // Plant Physiol. 1997. V. 113. P. 1213−1221.
  224. Bronillet L., Simon J.P. Adaptation and accumulation of higher plants at the enzyme level: thermal properties of NAD malate dehydrogenase of two species of aster and their hydrid to contrasting habitals // Can. J. Bot. 1980. V. 58. P.1474−1481.
  225. BrowningK.S. //Plant Mol. Biol. 1996. V. 32. P. 107−144.
  226. Burdon R.H. Heat shock and heat shock proteins // Biochem. J. 1986. V. 240. P. 313−324.
  227. Burdon R.N. Free radicals and cell proliferation // Free radicals Damage and its control (Ed. by C.A. Rise-Evans, R.N. Burdon). Amsterdam e.a.: Elsevier. 1994. P. 155−185.
  228. Buryanov Ya. L, Zackarchenko N.S., Shevchuk T.V., Bogdaarina I.G. Effect of the М-ЕсоК П methyltransferase-encoding gene on the phenotype of Nicotiana tobaccum transgenic cells // Gene. 1995. V. 157. P. 283−287.
  229. Calabrese L., PolticetersF. Substitution of arginine for lysine 134 alters electostatic parameters of the active site in shark Cu, Zn-SOD // FEBS Letters. 1989. V. 250. Nol. P. 49−52.
  230. Chaloupkova K., Smart C.C. The abscisic acid induction of a novel peroxidase is antagonized by cytokinin in Spirodela polyrriza L. // Plant Physiol. 1994. V.105. P.497−507.
  231. Chang E.C., Crawford B.F., Hong Z., Bilinski Т., Kosman D.J. Genetic and biochemical characterization of Cu, Zn-superoxide dismutase mutants in S. cereviseae//J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P.4417−4424.
  232. Charles S., Brown I., Mansfield J. Localized changes in peroxidase activity accompany hydrogen peroxide generation during the development of a norhost hypersensitive reaction in Lettucel//Plant Physiol. 1998. V.118. P. 1067−1078.
  233. Chibbar R.N., van Huystee R.B. Site of haem synthesis in cultured peanut cells// Phytochemistry. 1986. V. 25. P. 585−587.
  234. Chono M., Nemoto R., Yamane H., Murofushi N. Characterization of a protein kinase gene responsive to auxin and gibberellin in cucumber hypocotyls // Plant Cell Physiol. 1998. V.39. No 9. P. 958−967.
  235. Christensen J., Bauw G., Welinder C.K., Montagu M.V., Boerjan W. Purification and Characterization of peroxidases correlated with lignification in Pollar Xyleml //Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 125−135.
  236. Cohen G. Catalase, glutation peroxidase, superoxide dismutase and cytochrome P-450 // Handbook of neurochem. Second edition. 1983. V. 4. P. 315 330.
  237. Cooper P., Ho T. H.D. Heat shock proteins in maize // Plant Physiol. 1983. V. 71. P. 214−222.
  238. Dat J.F., Lopez-Delgado H., Foyer Ch.H., Scott I.M. Parallel changes in H202 and catalase during thermotolerance induced by salicylic acid or heat accumulation in mustard seedlings // Plant Physiol. 1998. V.116.P. 1351−1357.
  239. Davis В J. Method and application to human serum proteins // In: Disk electrophoresis. Ann. N. Y. Acad. Sci. 1964. V.121. P.404−427.
  240. Davis D.D. Physiological aspects of protein turnover // Encyclopedia of Plant Physiology. Nucleic acids and protein in plants I. D. Boulter and B. Parthier (eds.). Springer, Berlin, Heidelberg, New York. 1982. V. 14A. P. 189−228.
  241. Davis P.J. Plant hormones and their role in plant growth and development. Dordrecheht: M. NijhoffPubl. 1987. 681 p.
  242. Deisseroth A., Dounce A.L. Catalase: Physical and chemical properties, mechanism of catalysis, and physiological role // Phytochem. Rev. 1970. V. 30. No 3.P. 319−375.
  243. Desideri A., Falconi M. et al. Evolutionary conservativenes of electric field in the Cu, Zn-superoxide dismutase active site. Evidence for coordinated mutation of charged amino acid residues // J. Mol. Biol. 1992. V. 223. P.337−342.
  244. Desideri A., Polticelli F., Falconi M. An electrostatic enzyme-substrate recognition: the case of Cu, Zn-SOD // J. Mol. Structure. 1992. V. 256. P. 153−160.
  245. Dice J.F., Goldberg A.L. A statistical analysis of the relation between degradation rates and molecular weights of proteins // Arch. Biochem. Biophys. 1975. V.170P. No l.P. 213−219.
  246. Dice J.F., Hess E.J., Goldberg A.L. Studies on the relationship between the degradation rates of proteins in vivo and their isoelectric points // Biochem. J. 1979. V. 178. P. 305−312.
  247. Dice J.F., Agrraberes F., Kirven-Broons M., Terlecky L.J., Terlecky S.R. Heat shock 70 kD proetins and lysosomal proteolysis // Biol. Heat Shock Proteins and Mol. Chaperones. Cold. Spring Harbor. N.-Y. 1994. P. 137−151.
  248. Diezel W. Microheterogeneity of liver catalase // FEBS lett. 1970. V.6. P.166−168.
  249. Duke M.V., Salin M.L. Isoenzymes of cuprozinc SOD from Pisum sativum //Phytochemistry. 1983. V. 22. No 11. P. 2369−2373.
  250. Dubinina E.E., Babenko G.F., Scherbak I.G. Molecular heterogenity of plasma superoxide dismutase // Free Radical Biol. Med. 1992. V. 113. Nol. P. 1−7.
  251. Dunford H.B. Peroxidase in chemistry and biology. Everse J., Eversi K.E., and Grusham M.B., eds., CRC Press, Boca Raton, FL. 1991. V. 2. P. 1−23.
  252. Eising R., Gerhardt B. Activity adn hematin content from green sunflower cotyledones//Phytochemistry. 1986. V. 25. P. 27−31.
  253. Eising R., Trelease R.N., Weiting N. Biogenesis of catalase in glyoxysomes and leaf-type peroxisomes of sunflower cotyledons // Arch. Biochem. Biophysic. 1990. V.278. P.258−264.
  254. Ellis R.J. Role of molecular chaperones in protein folding // Curr. Opinion Struct. Biol. 1994. V.4. No 1. P. 117−122.
  255. Epstein E., Lavee S. Uptake, translocation and metabolism of IAA in the olive (Olea europea) // J. Exp. Bot. 1977. V.28. No 104. P. 619−629.
  256. Ericson M.C., Alfinito S.C.H.Proteins produced during salt stress in Tobacco cell culture//Plant Physiol. 1984. V. 74. P. 506−509.
  257. Espino F.J., Vazquer A.M. The influence of phytohormones on expression of two isoenzymes in Tobacco callus // Plant. Sci. 1985. V.39. No 3. P. 195−198.
  258. Estelle M. Cytokinin action: two receptor better than one? // Curr. Biol. 1998. V.8N0 15. P. 539−541.
  259. Halliwell B. Superoxide dismutase, catalase and glutatione peroxidase solutions to the problems of living with oxigen // New Phytol. 1974. V. 73. P. 1075−1086.
  260. Halliwell B. Free radicals, antioxidants and human disease: curiosity, cause, or consequence // Lancet. 1994. V. 344. P. 72 Г-724.
  261. Hamilton C.M., Frary A., Lewis C., Tranksley S.D. Stable transfer of intact high molecular weight DNA into plant chromosomes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 9975−9979.
  262. Harrington H.M., Aim D.M. Interaction of Heat and Salt Schock in cultured Tobacco cells //Plant Physiol. 1988. V. 88. No3. P.618−625.
  263. Havir E.A., McHale N.A. Biochemical and developmental characterization of multiple forms of catalase in Tobacco leaves // Plant Physiol. 1987. V. 84. P. 450−455.
  264. Heimberger A., Eisenstark A. Compartmentalization of catalases in E. coli // Biochem. Biophys. Res. Comn. 1988. V. 154. P. 392−398.
  265. Hertwig В., Streb P., feierabend J. Light dependence of catalase synthesis and degradation in leaves and influence of interfering stress conditions // Plant Physiol. 1992. V. 100. P. 1547−1553.
  266. Highfield P.E., Ellis R.J. Synthesis and transport of the small unit of chloroplast ribulose biphosphate carboxylase //Nature. 1978. V. 271. P.420−424.
  267. Hirasawa E., Yamamoto S. Propeties and synthesis de novo of auxin-induces a-amilase in pea cotyledons // Planta. 1991. V. 184. No 4. P.438
  268. Holmes R.S., Masters C. Epigenetic interconversion of the multiple forms of mouse liver catalase // FEBS lett. 1970. V. 11. P.145−149.
  269. Hoopen H.J.G., van Gulik W.M., Meijer J.J., Luyben K.Ch. A.M. Scale-up of plant cell cultures // 8th Int. Biotechnol. Symp. 1988: Proc. V. 1. Paris. 1989. P. 179−192.
  270. Huffaker R.C., Peterson L.W. Protein tuenover in plants and possible means of its regulation // Annual. Rev. Plant Physiol. 1974. Y. 25. P.363 381.
  271. Falkner F.A., Saumweber A., Biessman H. Two Drosophila melanogaster proteins related to intermediate filament proteins of vertebrate cells // J. Cell Biol. 1981. V.91. P.175−183.
  272. Feder M.E., Hofmann G.E. Heat-shock proteins, molecular chaperones, and the stress response: Evolutionary and ecological physiology // Ann. Rev. Physiol. 1999. V. 61. P.243−282.
  273. Federico R., Medda R., Flories G. Superoxide dismutase from lens esculenta. Purification and properties // Plant Physiol. 1985. V. 78. No2. P. 357 358.
  274. Feierabend J., Dehne S. Fate of the porphyrin cofactors during the light-dependent turnover of catalase and of the photosystem П reaction-center D1 in matyre rye leaves //Planta. 1996. V. 198. P. 413−422.
  275. Filek M., Baczek R., Niewiadomska E., Pilipowichz M., Koscielniak J. Effect of high temperatyre treatment of Yicia faba roots on the oxidative stress enzymes in leaves // Acta Biochem. Pol. 1997. V. 44. No 2. P. 315−321.
  276. Finley D., Yashavsky S.M. The nbiquitin system: function and meshanisms // TIBS. 1985. V.10. P. 343−347.
  277. Flachmann R. Funktionelle bedentung von transit peptiden // Naturwiss. Rdsch. 1991. V.44. No 5. S. 180−181.
  278. Foyer C.H., Lopez-Delgado H., Dat J.F., Scott I.M. Hydrogen peroxide- and glutathione-associated mechanisms of acclimatory stress tolerance and signaling // Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 241−254.
  279. Frigerio L., de Virgilio M., Prada A., Faoro F., Vitale A. Sorting of Phaseolin to the vacuole is saturable and requires a shot C-terminal peptide // Plant Cell. 1998. V 10. P.1031−1042.
  280. Fridovich I. Biological effects of the superoxide radical // Arch. Biochem. Biophys. 1986. V.247. P. 1−11.
  281. Fridovich I. Superoxide radical and Superoxide dismutase // Annu. Rev. Biochem. 1995. V. 64. P. 97−112.
  282. Fridovich I. Superoxide dismutase anion radical, Superoxide dismutases, and Related Matters. J. Biol. Chem. 1997. V.272. P. 18 515−18 517.
  283. Frugoli J.A., Zhong H.H., Nuccio M.L., McCourt P., McPeek M.A., Thomas T.L., McClung C.R. Catalase is encoded by a multigene family in Arabidopsis thaliana (L.) Heynh // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 327−336.
  284. Fryer M.J., Oxborough K., Martin В., Ort D.R., Baker N.R. Factor associated with depression of photosynthetic quantum efficiency in maize at low growth temperature //Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 761−767.
  285. Gallie D.R., Le H., Caldwell C., Tanguay R.L. et al. The phosphorylation stste of translation instition factors is regulated developmentally and following heat shock in wheat // J. Biol.Chem. 1996. V. 272. P. 1046−1053
  286. Gan S., Amasino R.M. Inhibition of leaf senesence by autoregulated production of cytokm// Science. 1995. V.270. P. 1986−1988.
  287. Gaspar Т., Penel C1.5 Thope Т., Greppin H. Peroxidases 1970−1980. A survey of their biochemical and physiological roles in higher plants // Geneve: Univ. of Geneva, Centre de Botanique. 1982. 324 p.
  288. Gaspar T. Integrated relation of biochemical and physiological peroxidase activitues // In: Greffin H. et al. Molecular and physiological aspects of plant peroxidases. Geneve: Univ. of Geneva. 1986. P. 455−468.
  289. Gausing K., Barkardottir R. Structure and expression of ubiquitin genes in higher plants // Eur. J. Biochem. 1986. V. 158. P. 57−63.
  290. Geller B.L., Winge D.K. A method for distinguishing Cu, Zn- and Mn-containing SOD // Anal. Biochem. 1983. V.128. Nol. P.86−92.
  291. Gezoff E.D., Tainer J.A. et al. Electrostatic recognition between superoxide and copper, zinc superoxide dismutase //Nature. 1983.V. 306. P. 287−290.
  292. Gonzales E., Harley S.V., Brush M.D. Purification of glyoxysomal polypeptides, immunocharacterization and subcellular localization of catalase in
  293. Goodfellow V.J., Solomonson L.P., Oaks A. Characterization of a maize root proteinase//Plant Physiol. 1993. V.101. P.415−419.
  294. Goss S.P.A., Singh R. J., Kalyanaramani B. Bicarbonate enhances the peroxidase activity of Cu, Zn-Superoxide Dismutase // J. Biol. Chem. 1999. Y. 274. No 40. P. 28 233−28 239.
  295. Gould S.J., Keller G.A., Schneider M. et al. Peroxisomal protein import is conserved between yeast, plant, insects and mammals // EMBO J. 1990. V.9. P.85−90.
  296. Gronwald J.W., Plaisance K.L. Isolation and characterization of glutatione-S-transferase isozymes from Sorghum // Plant Physiol. 1998. V. l 17. P. 877−892.
  297. Graham D., Patterson B.D. Responses of plant to low, nonfreezing temperatures: proteins, metabolism and accumulation // Ann. Rev. Plant Physiol. 1982. V. 33. P. 347−372.
  298. Guan L., Scandalios J.G. Two structurally similar maize cytosolic superoxide dismutase genes, SOD4 and SOD4A, respond differentially to abscisic acid and high osmoticum // Plant Physiol. 1998. V. l 17. No 1. P. 217−224.
  299. Janssen Y.M., Marsh J.P., Absher M.P., Vacek P.M., Leslie K.O., Borm P.J., Mossman B.T. Expression of antioxidant enzymes in rat lungs after inhalation of asbestos or silica//J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 10 625−10 630.
  300. Jones A.M. Auxin-Binding Proteins // Annu. Rev. Plant. Physiol. Plant Mol. Biol. 1994. V. 45. P.303−322.
  301. Jones R.L., Robinson D.G. Protein secretion in plants // New Phytol. 1989. V.lll. No4. P. 567−597.
  302. Josu-Estanuol M., Puigdomunech P. Developmental and hormonal regulation of genes coding for proline-rich proteins in Female Inflorencebces and Kernels ofMaizel //Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 485−494.
  303. Kahl G. Mechanismen des intrazellularren enzymabbaus // Naturwissenschaftliche Rundschau. 1981. 1979. Y.32. No7. P.273−289.
  304. Kemp J., Sutton D.W. Protein metabolism in culture plant tisssue. III. Changes inthe rate of protein synthesis, accumulation, and degradation in cultured pith tissue. // Plant. Physiol. 1972. V.49. No 4. P. 596−601.
  305. Kende H. Ethylene Biosynthesis // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1993. V. 44. P. 283−307.
  306. Kern H. Synthesis und intrazellular transport secretoriche proteine. Anatomischer Anzeiger. 1980. Y. 148. No 74. S. 79−95.
  307. Khan M.J. Effect of indoleacetic acid on the metabolic activity of Taraxacum root segments // Biol. Plant. 1980. V.22. No 2. P.86−90.
  308. Kim Y.S., Kim D., Yung J. Isolation of a novel auxin receptor from soluble fractions of rice (Oryza sativa L.) shoots // FEBS Leu. 1998. V.438. No 3. P. 241 244.
  309. Kim Y.S., Han S. Nitric oxide protects Cu, Zn-superoxide dismutase from hydrogen peroxide-induced inactivation // FEBS letters. 2000. V. 479. P. 25−28.
  310. Kimpel J.A., Key J.L. Presence of heat shock mRNA in field grown soybeans//Plant Physiol. 1985. V. 79. No 3. P. 672−678.
  311. Kishor P.B.Kavi, Mehta A.R. Growth and metabolism in cotton and tobacco callus cultures // Proc. Indian. Acad. Sci. Plant Sci. 1988. V.98. No 4. P. 277−282.
  312. Kitagana Y., Tanaka N. et al. Three-dimensional structure of Cu, Zn-SOD from spinach at 20 A resolution // J. Biochem. 1991. V. 109. P. 477−485.
  313. Komov V.P., Kirillova N.V., Samolin Yu.A., Vollosovich A.G. Biosynthesis and stability of some enzymes in the dynamics of the growth of R. serpentina // 20th Meeting of FEBS.Hungary. 1990. P. 285.
  314. Konofsky J R. // Photochem. and Photobiol. 1990. V. 51. P. 299
  315. Koppenol W.H. Study of superoxide dismutase // In: Oxigen and Oxyradicals in chemistry and biology. (Rodgers M.A.J, and Powers E.L., eds.). 1981. P.671−674.
  316. Kristensen B.K., Bloch H., Rasmussen S.L. Barley coleoptile peroxidases, purification, vjlecular cloning, and induction by pathogens 1 // Plant Physiol. 1999. v. 120, p.501−512.
  317. Kunce C.M., Trelease R.N., Turley R.B. Purification and biosynthesis of cottonseed (Gossipium Hisutum) catalase // Biochem. J. 1988. V.251. P.147−155.
  318. Kurepa J., Hurouart D., Van Montagu M., Inzu D. Differential expression of Cu, Zn- and Fe, Mn-superoxide dismutase genes of tobacco during development, oxidative, and hormonal treatments // Plant Cell Physiol. 1997. V.38. No 4. P. 463 470.
  319. Y.T., Dharmasiri M.A., Harrington H.M. Characterization of a cDNA encoding a novel heat-shock protein that binds to calmodulin // Plant Physiol. 1995. V. 108. P.1197−1202.
  320. Maliga P. Plastid transformation in flowering plants // Trends biotechnol. 1993. V. l 1. P. 101−106.
  321. Manno M., Ioannides C., Giobson G.G. YI Int. Symp. Microsomes and Drug Oxid. Brighton/ 5−10 Aug., 19*84. Abstr. London: Philadelfia. 1984. P.lll.
  322. Manoilov S.E., Komov V.P., Kirillova N. V. et al. Chromatographic isolation of primary and secondary metabolites from plant cell cultures // J. Chromatography. 1988. V. 440. P. 53−64.
  323. Maranon M.J.R., van Huystee R.B. Plant peroxidases: interaction between their prostetic groups//Phytochemistry. 1994. V. 37. P. 1217−122.
  324. March H., Doug L., Middaugh C.R., Levis V. Conformational stability of Cu, Zn-SOD, the apoprotein, and derivative spectroscopy of phenylalanine and tysosine reciduers // Arch. Biochem. Biophys. 1991. V. 287. Nol. P. 41−47.
  325. Matile P. Cell biology monographs, V.l. // The Lytic compartment of plant cells. Vien-N.Y.: Spring-Verlag. 1982. P. 183.
  326. Matters G.L., Scandalios J. Effect of the free radicals-generating herbicide paraquat on the expressing superoxide dismutase genes in maize // Biochem. Biophys. Acta. 1986. V.882. P. 29−38.
  327. McDonald M.L., Augustine S.L., Burk Т.1., Schwick K.W. A compaarision of methods for measurement of proteins turnover in vivo // Biochem. J. 1979. V.184. P.473−476.
  328. McKersie B.D., Chen Y., de Beus M., Bowler C., Hallium K.D., Botterman J. Superoxide dismutase enhances tolerance of freezing stress intransgenic Alfalfa // Plant Physiol. 1993. V. 103. P. 1155−1163.
  329. Miyahara Т., Takeda A., Hachimary A., Samejima T. On the heterogeneity of catalase from goat liver // J.Biol. Chem. 1978. V.86. P.1267−1276.
  330. Misra H.P., Fridovich I. The univalent reduction of oxygen by reduced flevins and quinones // J. Biol. Chem. 1972. V.247. Nol. P.188−192.
  331. Misra H.P., Fridovich I. Superoxide dismutase and Peroxidase: a positive activity stain applicable to polyacrylamide gel electrophoregrams // Arch. Biochem. Biophys. 1977. V.183. P.511−515.
  332. Mohan Kumar G.N., Houtz R.L., Knowles N.R. Age-induced protein modification and increased proteolysis in Potato Seed-Tubers 1 // Plant Physiol. 1999. V. 119. P. 89−100.
  333. Moore A.L., Wood C.K., Watts F.Z. Protein import into plant mitochndria // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1994. V. 45. P. 545−575.
  334. Moreno V., Oscar A., Vazquez-Duhalt R., Nolasco H. Extracellular accumulation of high specific activity by cell suspension cultures of compea // Plant Cell Repts. 1990. V. 9. No 3. P. 147−150.
  335. Mueller S., Riedel H.-D., Stremmel W. Direct evidence for catalase as the predominant H202-Removing enzyme in human erytrocytes. 1997. V. 90. P. 49 734 978.
  336. Munro S., Pelham H.R.B. What turns on heat shock genes // Nature. 1985. V. 10. P. 157−161.
  337. Munro S., Pelham H.R.B. An hsp70-like protein in the ER: idebstity with the 78 kd glucose regulated protein and immunoglobulin heavy chain binding protein // Cell. 1986. V.46. P. 291−300.
  338. Murachige Т., Skoog F. A revised medium for rapid growth and bioassays with tobacco tissue culture // Physiol. Plantarum. 1962. V.15. No5. P.473−497.
  339. Murata M. Effects of auxin and cytokinin on induction of sister chromatid exchanges in cultured cells of wheat (Triticum aestivum L.) // Theor. And Appl. Genet. 1989. V.78. No 4. P. 521−524.
  340. Muriyasy Y. Examination of the contribution of vacuolar proteases to intracellular protein degradation in Chara corallina // Plant Physiol. 1995. V.109. P. 1309−1315.
  341. Murshudov G.N., Grebenko A. L, Barynin V., Dauter Z., Wilson K.S. et al. Structure of the Heme d of Penicillium vitale and Escherichia coli Catalases // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 8863−8868.
  342. Nover L., Hellmund D., Neumann D et al. The heat shock response of eukariotic cells //Biol. Zbl. 1984. V.103. No 2. P.357−435.
  343. Okita Th.W. Compartmentation of proteins in the endomembrane system of plant cells // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. V. 47. P.327−350.
  344. Okuda Т., Matsuda Y., Sagisaka S. Abrupt increase in the level of hydrogen peroxide in leaves of winter wheat is caused by cold treatmant // Plant Physiol. 1991. V. 97. P. 1265−1267.
  345. R.J., Fernandez В., Radriquez R. // Benzyladenine controlled protein synthesis and growth in apple cell suspensions // Physiol. Plant. 1992. V. 84. No 2. P. 229−235.
  346. Ortiz de Motellano P.R., Kerr D.E. Inactivation of catalase by phenylhydrazine. Formation of a stable aryl-iron heme complex // J. Biol. Chem. 1983. V. 258. P. 10 558−10 563.
  347. Panniers R. Translational control during heat shock // Biochemie. 1994. V.76. No 8. P. 737−747.
  348. Paoletti F., Aldimecci D., Mocali A., Caparrini A. Sensitive spectrophotometric method of determination of SOD activity in tissue extracts // Anal. Biochem. 1986. V.154. No2. P.536−541.
  349. Park J.-L, Grant C.M., Davis M.J., Dawes I.W. The cytoplasmasmic Cu, Zn-SOD of Saccharamices cerevisiae is Required for resistece to freeze-tham stress geberation of free radicals during freezing and thawing // J. Biol. Chem. 1998. V. 36. P. 22 921−22 928.
  350. Parsell D.A., Lindquik S. Heat shock protein and stress tolerance // Biol. Heat Shock Proteins and Mol. Chaperones. Cold. Spring. Yarbobor. N.-Y. 1994. P.457−494.
  351. Pattabhi V. Plant growth regulators their structure and interactions // Curr. Sci. (India). 1990. V. 59. P. 1228−1235.
  352. Peaumont F., Jouve H.M., Garon J., Caillard J., Pelmont J. Purification and properties of a catalase from potato turbers (Solanum tuberosum) // Plant. Sci. 1990. V.72. P.19−26.
  353. Pelham H. Activation of heat-shock genes in eukaryotes // Trens in Genetics. 1985. V.l. No 1. P.31−35.
  354. Pool M.R., Lypez-Huertas E., Baker A. Characterization of intermediates in the process of plant peroxisomal protein import // EMBO J. 1998. V. 17. P. 68 546 862.
  355. Popov A.S., Volkova L.A., Butenko R.G. Cryopreservation of germplasm of Dioscorea deltoidea (Medicinal Jam) // Biotechnology in Agroculture and Forestry // Berlin: Springer. (Ed. Bajaj Y.P.S.). 1995. V.32. P. 487−498.
  356. Porath J., Olin B. Immobised metalion affinity adsorbtion and immobilised metal ion affinity chromatography of biomaterials serum protein affinities gel -immobilised ion and nickel ions // Biochemistry. 1983. V.22. No7. P. 1621−1630.
  357. Prassad Т.К., Anderson M.D., Martin B.A., Stewart C.R. Evidence for chilling-induced oxidative stress in maize seedlings and a regulatory role for hydrogen peroxide // Plant Cell. 1994. V. 6. P. 65−74.
  358. Pressey R., Shaw R. Inhibitor control of invertase turnover // Plant Physiol. 1966. V. 41. P. 1657−1661.
  359. Pulvis A.C., Shewfeit R.L. Does the alternative pathway ameliorate chilling injury in sensitive plant tissue? //Physiol. Plant. 1993. V. 88. P. 712−718.
  360. Racchimilvia L., Terragna C. Catalase isoenzymes are useful markers of differentiation in maize yissue culture // J. Cell Biochem. 1993. Suppl. 17B. P. 34.
  361. Ramasarma T. Generation of H202 in bimembranes // Biochem. Biophys. Acta. 1982, V. 694. P. 69−93.
  362. Racchimilvia L., Terragna C. Catalase isoenzymes are useful markers of differentiation in maize yissue culture // J. Cell Biochem. 1993. Suppl. 17B. P. 34.
  363. Reddy S., Venkaiah B. Purification and characterization Cu, Zn-superoxide dismutase from mungbean (Vigna radiata) seedlings // J. Biosci. 1984. V.6. No 1. P.115−123.
  364. Reddy S., Vijaya K., Venkaiah B. Subcellular localization and identification of superoxide dismutase isoenzymes from Pennisetum typhoideum seedlings // J. Plant Physiol. 1984. V. l 17. No 1. P. 81−85.
  365. Reddy S., Vijaya K., Savithiri H., Venkaiah B. Isolation of isoenzymes of superoxide dismutase of isoenzymes of superoxide dismutase from bajra (Pennisetum typhoidam) seedlings // Biochem. Int. 1986. V.13. No4. P.649−657.
  366. Reeves R.B. The interaction of body temterature and acid-base balance in ectotermic verterbrates //Ann. Rev. Physiol. 1977. V. 39. P.559−586.
  367. Ridge J., Osborne D.J. Regulation of peroxidase activity by ethylene in Pisum sativum- requirements for protein and RNA synthesis // J. Exp. Bot. 1970. V. 21. P. 720−734.
  368. Roads R.E. Regulation of eukaryotic protein synthesis by initiation factors // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P.3017−3020.
  369. Roberts V.A., Fisher C.L. et al. Mechanism and atomic structur of SOD // Free Rad. Res. Comm. 1991. V. 12−13. P. 269−278.
  370. Rothman J.E., Schmid S.L. Enzymatic recycling of clatrin from coated vesicles // Cell. 1986. V. 46. P. 5−9.
  371. Ruck A., Palme K., Venis M.A., Napier R.M., Felle H.H. Patch-Clamp analysis establishes a role for an auxin bioding protein in the auxin stimulation of plasma membrane current in Zea mays protoplasts // Plant J. 1993. V. 4. P. 41−46.
  372. Russell D.A., Sachs M.M. Differantial expression and sequence analysis of the maize glyceraldehyde-3-phophate dehydrogenase gene family // Plant Cell. 1989. V. l.P. 793−803.
  373. Sabehat A., Weiss D., Lurie S. The correlation between heat-schock protein accumulation and persistence and chilling tolerance in tomato fruit // Plant Physiol. 1996. V. 110. P.531−537.
  374. Saez-Vasquez J., Raynal M., Delseny M. A rapeseed cold-inducible transcript encodes a phosphoenolpyruvate carboxykinase // Plant Physiol. 1995. V. 109. P.611−618.
  375. Sankapandi S., Zweier J.L. Bicarbonate is required for the peroxidase function of Cu, Zn-superoxide dismutase at physiological pH // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. No 3. P. 1226−1232.
  376. Santos Ph., Chupeau Y. Penicillins and activity of nitrogen metabolism enzymes in plant tissue culture // Plant. Sci. 1989. V. 59. No 1. P. 119−125.
  377. Scandalios J.G. Molecular genetics of superoxide dismutase in plants / J. Scandalios, ed., Oxidative stress and the Molecular Biology of Antioxidant Defenses. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor. N.-Y. 1997. P. 527−568.
  378. Schaller G.E. Ethylene and cytokinin signalling in plants: the role of two-component systems // Essays Biochem. 1997. V.32. P. 101−111.
  379. Schechter I. Use of entibodies for the isolation of biologically pure messenger ribonucleic acid from fully functional eucaryotic cells // Biochemistry.1974. V. 13. No 9. P. 1875−1885.
  380. Schiavone J.R., Hassan H.M. Biosynthesis superoxide dismutase in eigth prokaryotes: effect of oxigen, paraquat and an iron chelator // FEMS Microb. Lett. 1987. V. 42. Nol.P. 33−38.
  381. Schimke R.T., Doyle D. Control of enzymes in animal tissues // Ann. Rev. Biochem. 1970. V.39. P. 929−976.
  382. Schwechleineer C., Lourelidon M., Bean M.W. Plant Transcription factor studies // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1998. V. 49. P. 127−150.
  383. A., Davies K.J., Horrrchstein P. // Amer. J. Clin. Nutr. 1991. V.54. P. SI 129.
  384. Shuey D.J., Parker C.S. Binding of Drosophila heat-shock gene transcription factor to the hsp70 promoter // J. Biol. Chem. 1984. V. 261. P. 7934−7940.
  385. Simon L.P. Adaptation and acclimation of higher plants at the enzyme level: latitudinal variation of thermal properties of NAD-malate dehydrogenase in Lathyrus japonicus Willd // Oecologia. 1979. V. 39. No 3. P.273−287.
  386. Skriver K., Mundy J. Gene expression in response to abscosic acide and osmotic stress // Plant Cell // 1990. V. 2. P. 503−512.
  387. Soto A., Allono I., Collada C., Guevara M.-A. et al. Heterologous expression of a plant small heat-schok protein enhances E. coli viability under heat and cold stress // Plant Physiol. 1999. V. 120. P. 521−528.
  388. Stadtman E.R. Covalent modification reaction are marking step in protein turnover//Biochemistry. 1990. V. 29. No 27. P. 6323−6331.
  389. Storozhenko S., De Pauw P., Montagu M.V., Inzft D., Kushnir S. The heat-shock element is a functional component of the Arabidonsis APX1 gene promoterl //Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1005−1014.
  390. Struglics A., Hakansson G. Purification of serine and histidine phosphorylated mitochondrial nucleoside diphosphate kinase from Pisum sativum // Eur. J. Biochem. 1999. V. 262. P. 765−773.
  391. Sun Y., Carnero N., Clore A.M., Moro G.L., Habben J.E., Larkins B.A. Charactirization of maize elongation factor 1A and its relationship to protein quality in the endosperm//Plant Physiol. 1997. V.115. P. 1101−1107.
  392. Teeri J.A. Adaptation of kinetic properties to temperature variabylity // Adaptation of plants to water and high temperature stress. New-York, etc.: A Willey Inster Sci. Publ. 1980. P.251−260.
  393. Teeri Teemi, Tormala Timo. Biotekniikka kasvinjalostuksessa ja kasvien lisayksessa // Luonnon. Futkija. 1990. V. 94. No 1−2. P. 43−49.
  394. Thieringer R., Shio H., Han Y.S. et al. Reroxisomes in Saccharamyces cerevisiae: immunofluorescence analysis and import of catalase A into isolated peroxosomes //Mol. Cell Biol. 1991. V. 11. P. 510−523.
  395. Tibell L., Aasa R., Marklund S.L. Spectral and physical properties of human extracellular superoxide dismutase: a comparison with Cu, Zn-SOD // Arch. Biochem. Biophys. 1993. V. 304. No 2. P. 429−433.
  396. Thomashow M.F. Plant cold acclimation: Freezing tolerance genes and regulatory mechanisms //Annu. Rev. Physiol. Plant Mol. Biol. 1999. V. 50. P. 571 599.
  397. Tolmasoff J.M., Ono Т., Cutler R.G. Superoxide dismutase: correlation with life-span and specific metabolic rate in primate species // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V.77. No 5. P.2777−2781.
  398. Tournaire C., Kushnir S., Baum G., Inze D., Teyssendier de la Serve, Renaudin J.P. A thiol proteinase abd an anionic peroxidese are induced by lowering cytokinin during callus growth in Petunia // Plant Physiol. 1996. V. 111. P. 159−168.
  399. Trewavas A. Determination of the rates of protein synthesis and degradation in Lemna minor // Plant. Physiol. 1972. V.49. No 1. P. 40−46.
  400. Trewavas A., Malho R. Signal perception and transduction: the origin of the phenotype//Plant. Cell. 1997. V. 9. P. 1181−1195.
  401. Vanacker H., Tim L.W., Foyer Ch.H. Pathogen-induced changes in the antioxidant status of the apoplast in Barley leaves // Plant Physiol. 1998. V. 117. P. 1103−1114.
  402. Varchavsky A., Bachmair A., Finley D. The n-end rule of selective protein turnover: Mechanistic aspects and functional implications // Biochem. Soc. Trans. 1987. V. 15. No 5. P. 815−816.
  403. Varchavsky A. The N-end rule: functions, mysteries, uses // Plant Physiol. 1996. V. 93. P. 12 142−12 149.
  404. Vences F.J., Vaquero F., Vazquez A.M., Rerez de la V.M. Izoenzymatic changes during in vitro morphogenetic processes in selfpollinated spesies of Secale //J. Plant. Physiol. 1986. V. 123. No 1. P. 31−36.
  405. Verling E. The roles of heat shock proteins in plants // Ann. Rev. Plant Mol. Biol. 1991. V.42.P. 579−620.
  406. Vierstra R.D. Protein degradation in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1993. V. 44. P.385−410.
  407. Venis M. Hormone binding sites in plants. New-York. London: Longman Inc., 1995. 192 p.
  408. Volk R., Harel E., Mayer A.M., Gan-Zvi E.E. Catechol oxidase in suspension cultures of apple fruit the effects of growth regulators // J. Exp. Bot. 1978. V. 29. No 112. P. 1099−1109.
  409. Wallace S.S. Oxidative stress and the Molecular Biology of Antioxidant defenses (Scandalios J.G., ed.). CSHL Press. 1997. P. 49−90.
  410. Walter P., Gilmore R., Blobel G. Protein translocation across the endoplasmic reticulum // Cell. 1984. V.38.P.3−8.
  411. Wan L., van Huystee R.b. A study on glycosylation of cationic peanut peroxidase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. V. 194. No 3. P. 1398−1405.
  412. Wang P., Chen H., Qin H., Sankarapandi S., Becher M., Wong P.C., Zweier J.L. Overexpression of Human copper, zinc-superoxide dismutase (SOD) prevent postischemic injury // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V.95. P. 4556−4560.
  413. Weiting N., Trelease R.N., Eising R. Two temporally synthesized charge subunits interact to form the five isoforms of cottonseed catalase // Biochem. J. 1990. V.290. P. 233−238-
  414. Weretilnyk E., Orr W., White T.C., Iu В., Singh J. Characterization of three related low-temperature-regulatted cDNAs from winter Brassica napus // Plant Physiol. 1993. V. 101. P. 171−177.
  415. Westerbeek-Marres C.A.M., Moore M.M., Autor A.P. Regulation of manganese superoxide dismutase in Saccharomyces cerevisiae. The role of respiratory chain activity // Eur. J. Biochem. 1988. V.174. No 4. P. 611−620.
  416. Wiederrecht J., Parker C. Purification and properties of the Drosophyla heat shock transcription factor // Abstracts of papers of heat shock meetings. New-York.: Cold Spring Harbor. 1985. P.12.
  417. Willekens H., Inze D., Van Montagu M., Van Camp W. Catalase in plants // Molecular Breeding. 1995. V.l. P. 207−228.
  418. Wolfraim L.A., Langis R., Tyson H., Dhindsa R.S. cDNA sequence, expression, and transcript stability of a cold accumulation-specific gene, casl8, of alfalfa (Medicago falcata) cells //Plant Physiol. 1993. V. 101. P. 1275−1282.
  419. Woodburg W. Determination of catalase isoenzymes in polyacrylamide gels with ferricianide using // Anal. Biochem. 1971. V.44. P.51−56.
  420. Xy Y., van Huystee R.B. Identification of an antigenic determinant on anionic peanut peroxidese by monoclonal antobodies // J. Epr. Bot. 1991. V. 42. P. 935−945.
  421. Yamaguchi S., Nishimura M., Akazava T. Purification and characterization of heme-containing low-activity form of catalase from greening pumpkin cotyledons //Eur. J. Biochem. 1986. V. 159. P. 315−322.
  422. Yamaguchi S., Nishimura M., Akazava T. Distribution of 59- and 55-kDa catalase in dark and light-grown pumpkin and various other plant tissue // Plant. And Cell Physiol. 1987. V. 28. P. 219−226.
  423. Yamashita Y., Ashihara H. Characterization of hexokinase from suspensioncultured Catharanthus roseus cells // Z. Naturforsch. 1988. V. 43. No 1112. P. 827−834.
  424. Young2 M.E., Keegstra K., Frochlich I.E. GTF promoters the formation of early-import intermediates but is not required during the translocation step of protein import into chloroplasts 1 //Plant Physiol. 1999. V. 121. P.237−244.
  425. Zaal E.J. van der, Mennes A.M., Libbenga K.R. Auxin-induced rapid Chages in Tranlatable in tobacco cell suspension // Planta. 1987. V.172. no4. P.514−519.379
  426. Zenk M.N. Enzymatic synthsis of alkaloids via plant cell cultures 11 Int. Conf. Chem. and biotechnol. Biologically act. Natur. Prod. Sofia. 1981. V. l P. 213−232.
  427. Zheng X., van Huystee R.B. Anionic peroxidese catalased ascorbic acid and IAA oxidation in the presence of hydrogen peroxide: a defence system against peroxidative stress in peanut plant//Phytochemistry. 1992. V. 31.P. 1895−1898.
  428. Zheng H., Fisher von Mollar G., Kovaleva V., Stevens Т., Raikhel N. The Plant vesicle-associated SNARE AtVTIla likely mediates Vesicle transport from the trans-Golgi network to prevacuolar compartment // Mol. Biol. Cell. 1999. V.10.No7. P. 2251−2264.
  429. Zimniak R., Harter E., Woloszczuk W., Ruis H. Catalase biosynthesis in yeast: formation of catalase A and catalase T during oxygen adaptation of Saccharomyces cerevisiae //Eur. J. Biochem. 1976. V. 71. P. 393−398.
  430. Для служебного пользования Экз. No .
  431. Министерство здравоохранения Российской Федерации Санкт-Петербургская химико-фармацевтическая академия1. ЛАБОРАТОРНЫЙ РЕГЛАМЕНТна производство растительной супероксиддисмутазы (СОД) ЛР -98
  432. Срок действия регламента до .200 г. 1. Санкт-Пе тербург 1998 г. 1. Содержание регламента1. Содержание: стр.
  433. Характеристика конечной продукции производства. 3
  434. Химическая схема производства .4 ЗЛекнологическая схема производства. 5
  435. Аппаратурная схема производства к спецификация оборудования. 8
  436. Характеристика сырь я, мат ериалов, полупродуктов ., 17
  437. Изложение технологического процесса. 217. Материальный баланс. 28
  438. Переработка и обезвреживание отходов производства.. 29
  439. Контроль производства и управление технологическим процессом. 30
  440. Техника безопасности, пожарная безопасность и производственная санитерия. 34
  441. Охрана окружающей среды. 40
  442. Перечень производственных инструкций. 41
  443. Технико-экономические нормативы. 42
  444. Информационные материалы. 44
  445. Характеристика конечной продукции производства.
  446. Супероксиддисмутаза (СОД, КФ 1.15.1.1) препарат, предназначенный для лечения ряда аутоиммунных заболеваний, в кардиологии и как высокоэффективное противовоспалительное средство.
  447. Описание.Белый или светло-серый с желтоватым оттенком лиофильновысушенный порошок.Гигроскопичен.
  448. Подлинность. Определяют по биологической активности по отношению к двум субстратам: рибофлавину и о-дианизидину.Удельная активность препарата по отношению к субстратам (рибофлавину, о-ди-анизидину) должна быть не менее 250 Ед. сод на 1 мг препарата.
  449. Оптимум поглощения раствора препарата («1 мг / мл) должен находится при 212 + 4 нм.
  450. Испытание на токсичность. Тест-доза «190 мг препарата в 0,5 мл дистиллированной воды для инъекций внутрибрюшинно (ГФ XI вып.2,стр.182).Срок наблюдения 48 час.
  451. ГОСТ 10 700–89 или стружкой древесной по ГОСТ 5244–79.
  452. Транспортирование.В соответствии с ГОСТ 11 768–80.
  453. Хранение.В сухом, защищенном от света месте при температуре от о0 4°.
  454. Срок годности.6 месяцев (срок наблюдения).
  455. Химическая схема производства.
  456. Дистиллированная h I BP.|Подготоввода || |4.1|ка буфер-1 НН |ных раст
  457. ЫаНгР04×6 Н2О Н I |воров1. NagHP04×6 Н2О Н
  458. ТП.1j Гомогенизирование j -зН | клеток культуры I1. J !
  459. П.2| Центрифугирова- { | I ние |1.j-f-1
  460. Дистиллированная h I BP.|Обработвода1. Сорбент (сефа-|декс G-75)|4.2|ка и под-Н |—| |готовка III I сорбента1. Н 1—'
  461. ТП.51Лиофилъ ная сушка | |фракций обогащен-| j ных СОД
  462. I пыль продукта | | в атмосферу1. I
  463. Дистиллированная |-I вода |-Н ТП. б| Растворение1 г
  464. Дистиллированная h! BP. |Подгото-|вода || |7.1 |вка бу-1 НН IФерных
  465. NaH2P04×6 HgO Н I |растово1.II I 1ров1. Na.2HP04×6 Н20 Н '-Н1.гвода1.I11 НН
  466. Сорбент (сефа- || | |деке G-25) Н L7.2|и подго-|товка j сорбента1. НШ.7| Обессоливаниепромывные воды |фракции не со-|держащие актив-|ноети СОД в |промышленный I стокв поз. ТП 8- 9
  467. Аппаратурная схема производства и спецификация оборудования 4.1. чертеж аппаратурной схемы производства1
  468. Ведомость спецификаций оборудования, контроль но- измери-• тельных и регулирующих приборов
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!