Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Идентификация и исследование антиадгезионного фактора из крови млекопитающих

Диссертация: Идентификация и исследование антиадгезионного фактора из крови млекопитающих
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Адгезионные взаимодействия клеток друг с другом и с матриксом играют ключевую роль в течение всего морфогенетического развития организма, начиная с первой стадии эмбриогенеза. Известны два различных механизма начальных стадий образования тканей многоклеточных организмов. Ткань может образоваться из «клеток-основательниц», потомки которых удерживаются вместе посредством адгезии клеток друг к другу… Читать ещё >

Идентификация и исследование антиадгезионного фактора из крови млекопитающих (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • I. Введение
  • II. Литературный обзор «Межклеточный матрикс и адгезия клеток»
  • 1. Клеточная адгезия — молекулярная основа архитектуры тканей и морфогенеза
  • 2. Состав, структура и биологическое значение различных типов межклеточного матрикса
  • 3. Основные компоненты межклеточного матрикса
    • 3. 1. Коллагены
    • 3. 2. Адгезионные белки-коннекторы
      • 3. 2. 1. Фибронектин
      • 3. 2. 2. Витронектин
      • 3. 2. 3. Ламинин
      • 3. 2. 4. Нидоген
      • 3. 2. 5. Фактор фон Виллебранда
      • 3. 2. 6. Хондронектин
    • 3. 3. Регуляторные адгезионные белки межклеточного матрикса
      • 3. 3. 1. Тромбоспондин
      • 3. 3. 2. Остеонектин
      • 3. 3. 3. Тенасцин
    • 3. 4. Протеогликаны, гликозаминогликаны
  • 4. Основные механизмы адгезии клеток
  • 5. Фокальная адгезия — основной тап стабильных адгезионных контактов между клетками и межклеточным матриксом
  • III. Обсуждение результатов
  • 1. Идентификация в сыворотке крови млекопитающих белка, проявляющего антиадгезионную активность
  • 2. Изучение действия ингибиторов на открепление клеток от субстрата, вызванное добавлением к культуре клеток плазмина или плазминогена
  • 3. Исследование зависимости индуцируемого плазминогеном (плазмином) открепления клеток от субстрата от времени инкубации, температуры и концентрации плазминогена в культуральной среде
  • 4. Сравнение антиадгезионных эффектов, вызываемых плазминогенами из сыворотки крови различных млекопитающих
  • 5. Изучение процесса автолиза плазминогенов разных видов млекопитающих
  • 6. Исследование протеолитической специфичности плазмина по отношению к адгезионным белкам
  • IV. Экспериментальная часть
  • 1. Приборы и материалы
  • 2. Методы
  • V. Выводы

Явления клеточной адгезии и разрушения адгезионных контактов в настоящее время привлекают повышенное внимание исследователей в связи с изучением ряда медицинских проблем, в частности, с изучением механизма метастазирования опухолей. Разрушение адгезионных контактов предшествует реконструированию иили деградации межклеточного матрикса, которые происходят при овуляции, имплантации эмбриона, при окончании лактации, в процессе заживления ран, регенерации нервов, в течение ангиогенеза, а в случае онкогенной трансформации — при метастазировании. Механизм регуляции адгезионных взаимодействий клеток находится в начальной стадии изучения. Один из путей регулирования адгезионных взаимодействий осуществляется при помощи протеиназ через протеолиз адгезионных белков и компонентов межклеточного матрикса. Разрушение адгезионных контактов, деградация межклеточного матрикса и инвазия клеток зависят от баланса между уровнем протеиназ и их ингибиторов в межклеточном окружении и на конкретных участках адгезии клеток к субстратам. В связи с этим большое значение приобретает изучение факторов, влияющих на адгезию клеток. Присутствие в крови млекопитающих белков, проявляющих антиадгезионную активность при определенных условиях, может являться причиной открепления клеток и последующего переноса клеток с током крови. Роль сывороточных белков в этом отношении до конца не выяснена. В группе анализа структуры белков и пептидов лаборатории химии белка Филиала института биоорганической химии имени академиков М. М. Шемякина и Ю. А. Овчинникова РАН проводятся исследования по изучению антиадгезионных протеиназ крови млекопитающих. Частью этих исследований является настоящая работа, целью которой была идентификация и исследование «антиадгезионного фактора» — компонента сыворотки крови, в частности, обуславливающего антиадгезионную активность сыворотки крови собаки.

П. Литературный обзор Межклеточный матрикс и адгезия клеток.

1. Клеточная адгезия — молекулярная основа архитектуры тканей и морфогенеза.

Клетки многоклеточных организмов организованы в ткани, которые, в свою очередь, в различных комбинациях объединяются в более крупные функциональные единицыорганы. Клеточная адгезия играет важную роль при формировании многоклеточных структур в процессе эмбриогенеза и в поддержании структурной целостности и архитектуры тканей взрослого организма [1−9]. Адгезия клеток к соседним клеткам и к окружающему их межклеточному матриксу — сложный многоступенчатый процесс, механизм которого окончательно не выяснен. Физиологические, морфологические и биохимические исследования указывают на то, что клепай даже одного определенного типа используют несколько различных молекулярных механизмов прикрепления к другим клеткам и к межклеточному матриксу [1−3,7].

Каждая клетка обладает определенной комбинацией рецепторов, позволяющих ей специфически связываться с другими клетками или с межклеточным матриксом. Клетки осуществляют лишь некоторые из возможных контактов с другими клетками и матриксом. Суммарное сродство, с которым клетки связываются друг с другом и с межклеточным матриксом зависит от определенного набора специфических адгезионных рецепторов, их концентрации и способа распределения по поверхности клетки. Предполагают, что это и есть «морфогенетаческий код», который определяет, как клетки будут организованы в ткани [3,6,7].

Адгезионные взаимодействия клеток друг с другом и с матриксом играют ключевую роль в течение всего морфогенетического развития организма, начиная с первой стадии эмбриогенеза [4−7]. Известны два различных механизма начальных стадий образования тканей многоклеточных организмов. Ткань может образоваться из «клеток-основательниц», потомки которых удерживаются вместе посредством адгезии клеток друг к другу и к матриксу. Как правило, все клетки раннего эмбриона организованы в эпителиальные пласты, возникающие таким образом, и только позже некоторые клетки изменяют свои адгезионные свойства, выходят из пластов и формируют ткани других типов. Процессы эмбрионального развития животных в значительной степени заключаются в формировании, изгибании и дифференцировке эпителиальных клеточных пластов. При другом механизме формирования ткани одна клеточная популяция проникает в другую и объединяется с ней, формируя ткань смешанного происхождения. В эмбрионах позвоночных клетки нервного гребня мигрируют из эпителиальной нервной трубки, в состав которой они первоначально входили, в другие участки эмбриона, где они объединяются и дифференцируются в элементы периферической нервной системы. Клетки направляются к месту назначения или в результате хемотаксиса, или в результате контактной ориентировки (отложения в межклеточном матриксе адгезионных молекул типа фибронектина, направляющих миграцию клеток по определенному пут). Клетки развивающейся ткани остаются в контакте друг с другом и отделены от клеток соседних тканей за счет избирательной межклеточной адгезии [3,7]. У ранних эмбрионов амфибий стабилизирующие эффекты межклеточной адгезии настолько сильны, что восстанавливают нормальное расположение клеток после искусственной дезагрегации клеток. Исследования на куриных и мышиных эмбрионах показали, что некоторые рецепторы клеточной поверхности семейств кадгеринов и иммуноглобулинов, например И-САМ, по-разному экспрессируются в различных тканях ранних эмбрионов, то есть процессы раннего эмбриогенеза могут регулироваться различиями в экспресии и распределении на поверхности клеток адгезионных рецепторов [4−6]. Например, №САМ регулирует эмбриональное развитие на стадии гаструляции [4−6]. Предполагают, что кадгерины играют роль морфогенетического регулятора на всех стадиях развитая позвоночных, где происходит обособление тканей друг от друга [9]. Было высказано предположение, что рецепторы, участвующие в межклеточной адгезии и в адгезии клеток к матриксу, можно рассматривать как два вида ключевых приспособлений для перевода определенной генетической информации в пространственную организацию тканей [1].

В сформированных тканях адгезия клеток друг к другу и к межклеточному матриксу играет важную роль в поддержании структурной целостности и нормального функционирования тканей. Адгезионные взаимодействия клеток друг с другом и с матриксом происходят при воспалительном ответе, заживлении ран, регенерации поврежденных кровеносных сосудов, в процессе роста капиллярной сети (ангиогенезе) при формировании новых кровеносных сосудов и заживлении ран [1,10−12]. Избирательная адгезия и контактное ингибирование роста и миграции клеток — важнейшие механизмы регуляции правильного соотношения и расположения дифференцированных клеток различного типа, и следовательно поддержания архитектуры тканей и территориальной стабильности организма [1,13].

Выводы.

1. Выделена и изучена антиадгезионная протеиназа из сыворотки крови млекопитающих, и идентифицирована как плазмин. Показано, что антиадгезионная активность сыворотки крови собаки обусловлена действием пдазмина.

2. Представлены прямые экспериментальные доказательства непосредственного участия плаз мина в разрушении адгезионных контактов. Показано, что плазмин является специфической антиадгезионной протеиназой, действующей избирательно на адгезионные белки-коннекторы, связанные с одной стороны с «каркасными» структурами межклеточного матрикса, с другой — с рецепторами на поверхности клеток.

3. Изучено действие ингибиторов на открепление клеток от субстрата, вызванное добавлением к культуре клеток плаз мина или плазминогена.

4. Установлено, что индуцируемое плазминогеном открепление клеток от субстрата зависит от концентрации плазминогена в бессывороточной культуральной среде, времени инкубации и температуры.

5. Проведено сравнение антиадгезионных эффектов, наблюдаемых при добавлении к культуре клеток плазминогенов из сыворотки крови различных млекопитающих. Установлено, что степень антиадгезионной активности плаз мина является видоспецифической. Наибольший эффект вызывает добавление к культуре клеток плазминогена из сыворотки крови собаки.

6. Определены К-концевые последовательности «01и"-формы плазминогена собаки, «Ьуз"-формы тяжелой цепи плаз мина собаки и ряда пептидов, выделенных из ВгСМ-гидролизата тяжелой цепи плазмина собаки. Установлены структурные отличия определенных нами участков последовательности от соответствующих участков полипептидных цепей гомологичных белков из сыворотки крови других млекопитающих.

7. Установлено различное протекание процесса автолиза плазминогенов из сыворотки крови ряда млекопитающих.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В. М. Cell adhesion: the molecular basis of tissue architecture and morphogenesis. -Cell, 1996, v. 84, pp. 345−357.
  2. McClay D. R., Ettensohn C. A. Cell adhesion in morphogenesis. Ann. Rev. Cell Biol., 1987, v. 3, pp. 319−345.
  3. Ruoslahti E., Obrink B. Common principles in cell adhesion.- Exp. Cell Res., 1996, v. 227, pp. 1−11.
  4. Edelman G. Specific cell adhesion in histogenesis and morphogenesis.- In: The cell in contact: Adhesion and Junctions as morphogenetic determinants. Edited by Edelman G. M., Thiery J.-P. New York: John Wiley & Sons, 1985, pp. 139−168.
  5. Edelman G. M. Cell adhesion molecules in the regulation of animal form and tissue pattern. -Ann. Rev. Cell Biol., 1986, v. 2, pp. 81−116.
  6. Ekblom P., Vestweber D., Kemler R. Cell-matrix interactions and cell adhesion during development. Ann. Rev. Cell Biol., 1986, v. 2, pp. 27−47.
  7. ., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Роберте К., Уотсон Дж. Клеточная адгезия, соединения между клетками и внеклеточный матрикс, — В: Молекулярная биология клетки, М.: Мир., 1994, т. 2, стр. 473−529.
  8. Dufour S., Duband J.-L., Thiery J.-P. Role of a major cell-substratum adhesion system in cell behavior and morphogenesis. Biol. Cell, 1986, v. 58, pp. 1−14.
  9. Takeishi M. Cadherin cell adhesion receptors as morphogenetic regulator. Science, 1991, v. 251, pp. 1451−1455.
  10. Albelda S. M., Buck C. A. Integrins and other cell adhesion molecules. FASEB J., 1990, v. 4, pp. 2868−2880.
  11. Bussolino F., Mantovani A., Persico G. Molecular mechanism of blood vessel formation. -TICB, 1997, v. 22, pp. 251−256.
  12. Stromblad S., Cheresh D. A. Cell adhesion and angiogenesis. TICB, 1996, v. 6, pp. 462 467.
  13. Zoller J., Brandle K., Bereiter-Hahn J. Cellular motility in vitro as revealed by scanning acoustic microscopy depends on cell-cell contacts. Cell Tissue Res., 1997, v. 290, pp. 43−50.
  14. Liotta L. A., Rao C. N. Barsky S. H. Tumor invasion and extracellular matrix. Lab. Invest., 1983, v. 49, № 6, pp. 636−649.
  15. Melo F., Carey D., Brandan E. Extracellular matrix is required for skeletal muscle differentiation but not myogenin expression. J. Cell Biochemistry. 1996, v. 62, pp. 227−239.
  16. Carey D. J. Control of growth and differentiation of vascular cells by extracellular matrix proteins. Annu. Rev. Physiol., 1991, v. 53, pp. 161−177.
  17. Engel J., Furthmayr H. Electron microscopy and other physical methods for the characterisation of extracellular matrix components: laminin, flbronectin, collagen IV, collagen VI and proteoglycans. Methods in Enzymology, 1987, v. 145, pp. 3−78.
  18. Mignatti P., Rifkin D. B. Biology and biochemistry of proteinases in tumor invasion. Physiol. Rev., 1993, v. 73, № 1, pp. 161−195.
  19. Timpl R., Paulsson M., Dziadek M., Fuji warn S. Basement membranes. Methods in Enzymology, 1987, v. 145, pp. 363−391.
  20. Timpl R. Structure and biological activity of basement membrane proteins. Eur. J. Biochem., 1989, v. 180, pp. 487−502.
  21. Perris R. The extracellular matrix in neural crest-cell migration. TINS, 1997, v. 20, № 1, pp. 23−30.
  22. Grant D. S., Leblond C. P., Kleinman H. K., Inove S., Hassell J. R. The incubation of laminin, collagen IV and heparansulfate proteoglycan at 35 °C yields basement membrane-like structures. J. Cell. Biol., 1989, v. 108, pp. 1567−1574.
  23. Yurchenco P. D., O’Rear J. Basal lamina assembly. Curr. Opin. Cell Biol., 1994, v. 6, pp. 674−681.
  24. Miner J. H., Sanes J. R. Collagen IV alphaS, alpha 4, and alpha 5 chains in rodent basal laminae: sequence, distribution, association with laminins, and developmental switches. J. Cell Biol., 1994, v. 127, pp. 879−891.
  25. Knutson J. R., Iida J., Fields G. B., McCartv J. B. CD44/chondroitin sulfate proteoglycan and a231 integrin mediate human melanoma cell migration on type IV collagen and invasion of basement membranes. Mol. Biol. Cell, 1996, v. 7, pp. 383−396.
  26. McDonald J. A. Extracellular matrix assembly. Ann. Rev. Cell BioL, 1988, v. 4, pp. 183−207.
  27. Schwartz D., Weis A. Characterisation of bovine anterior-lens capsule basement membrane collagen. Eur. J. Biochem., 1980, v. 103, pp. 29−37.
  28. Martinez-Hernandez A., Amenta P. S. The basement membrane in pathology. Lab. Invest., 1983, v. 48, pp. 656−677.
  29. Kleinmann H. K., McGarvey M. L., Hassell J. R., Star V. L., Cannon F. В., Laurie G. W., Martin G. R. Basement membrane complexes with biological activities. Biochemistry, 1986, v. 25, pp. 312−318.
  30. Inoue S., Leblond C. P., Laurie G. W. Ultrastructure of Reichert’s membrane, a multilayered basement membrane of the parietal wall of the rat yolk sac. J. Cell Biol., 1983, v. 97, pp. 1524−1537.
  31. Utani A., Nomizi M., Timpl R., Roller P. P., Yamada Y. Laminin chain assembly. J. Biol. Chem., 1994, v. 269, pp. 19 167−19 175.
  32. Fogerty F. L., Mosher D. F. Mechanism for organisation of fibronectin matrix. Cell Differ. Development, 1990, v. 32, pp. 439−450.
  33. Hocking D. C., Smith R. K., McKeown-Longo P. A novel role for the integrm-bindmg П1−10 module in fibronectin matrix assembly. J. Cell Biol., 1996, v. 133, № 2, pp. 431−444.
  34. Sasaki T., Wiedemann H., Matzner M., Chu M.-L., Timpl R. Expression of fibulin-2 by fibroblasts and deposition with fibronectin into a fibrillar matrix. J. Cell Science, 1996, v. 109, pp. 2895−2904.
  35. .К., Рочев Ю. А., Николаева Т. И. Культура клеток и реконструкция ткани (на примере кожи). Пущино, 1988, стр 10−29.
  36. Takeushi Y., Kodama Y., Matsumoto T. Bone matrix decorin binds transforming growth factor-beta and enhances its bioactivity. J. Biol. Chem., 1994, v. 269, pp. 32 634−32 638.
  37. Haushka P.V., Mavrakos A.E., lafrati M.D., Doleman S.E., Klagsbrun M. Growth factors in bone matrix: isolation of multiple types by affinity chromatography on heparin-sepharose. J. Biol. Chem., 1986, v. 261, pp. 12 665−12 674.
  38. Kelm R. J., Swords N. A., Orfeo T., Mann K. G. Osteonectin in matrix remodeling. J. Biol. Chem., 1994, v. 269, pp. 30 147−30 153.
  39. Watanabe H., Yamada Y., Kimata K. Roles of aggrecan, a large chondroitin sulfate proteoglycan, in cartilage structure and function. J. Biochem., 1998, v. 124, pp. 687−693.
  40. Ali I. U., Mautner R. P., Lanza R. P., Hynes R. O Restoration of normal morphology, adhesion and cytoskeleton in transformed cells by addition of a transformation-sensitive surface proteins. Cell, 1977, v. 11, pp. 115−126.
  41. Yamada K. M., Yamada S. S., Pastan I. Cell surface proteins partially restores morphology, adhesiveness and contact inhibition of movement to transformed fibroblasts.- PNAS USA, 1976, v. 73, pp. 1217−1221.
  42. Madri J. A., Williams S. K. Capillary endothelial cell cultures: phenotypic modulation by matrix components. J. Cell Biol., 1983, v. 97, pp. 153−165.
  43. McCarthy J. B., Vachhani B., Iida J. Cell adhesion to collagenous matrices. Biopoiymers (Peptide Science), 1996, v. 40, pp. 371−381.
  44. Olsen B. R. New insights into the function of collagens from genetic analysis. Curr. Opin. Cell Biol., 1995, v. 7, pp. 720−727.
  45. Burgeson R. E. New collagens, new concepts. Ann. Rev. Cell Biol., 1988, v. 4, pp. 551−577.
  46. Hashimoto K.5 Hatai M., Yaoi Y. Inhibition of cell adhesion by type V collagen. Cell Str. Function, 1991, v. 16, pp. 391−397.
  47. Takahara K., Sato Y., Okazawa K., Okamoto N., Noda A., Yaoi Y., Kato I. Complete primary structure of human collagen alpha-l (V) chain. J. Biol. Chem., 1991, v.266, pp. 13 124−13 129.
  48. Muragaki Y., Kimura T., Ninomiya Y., Olsen B. R. The complete primary structure of two distinct forms of human alpha-1 (IX) collagen chains. Eur. J. Biochem., 1990, v. 192, pp. 703 708.
  49. Fietzek P. P., Furthmayr H., Kuehn K. Comparative sequence studies on alpha2-CB2 from calf, human, rabbit and pig-skin collagen. Eur. J. Biochem., 1974, v. 47, pp. 257−261.
  50. Mann K., Jander R., Korsching E., Kuehn K., Rauterberg J. The primary structure of a triple-helical domain of collagen type VIII from bovine Descemet’s membrane. FEBS Lett., 1990, v. 273, pp. 168−172.
  51. Dublet B., Van Der Rest M. Comparison between chicken type XII collagen and bovine homologues. Ann. N. Y. Acad. Sci., 1989, v. 580, pp.436−439.
  52. Yamada K., Akiyama S. K., Hasegawa T., Hasegawa E., Humphries M. J., Kennedy D. W., Nagata K., Urushihara H., Olden K., Chen W. T. Recent advances in research on fibronectin and other cell attachment proteins. J. Cell. Biol., 1985, v.28, pp. 79−97.
  53. Ruoslahti E. Fibronectin and its receptors. Ann. Rev. Biochem., 1988, v.57, pp. 375- 413.
  54. Akiyama S. K., Yamada K. M., Hayashi M. The structure of fibronectin and its role in cellular adhesion. J. Supramol. Str., 1981, v. 16, pp. 345−358.
  55. Schwarzbauer J. E., Tamkun J. W., Lemischka I. R., Hynes R. O. Three different fibronectin mRNAs arise by alternative splicing within the coding region. Cell, 1983, v. 45, pp. 421−431.
  56. Potts J. R., Campbell I. D. Fibronectin structure and assembly. Curr. Opin. Cell Biol, 1994, v. 6, pp. 648−655.
  57. Hynes R. O. Molecular biology of fibronectin. Ann. Rev. Cell Biol., 1985, v. 1, pp. 67−90.
  58. Corbett S. A., Wilson C. L., Schwarzbauer J. E. Changes in cell spreading and cytoskeletal organization are induced by adhesion to a fibronectin-flbrin matrix. Blood, 1996, v. 88, № 1, pp. 158−166.
  59. Knox P., Crooks S., Rimmer C. S. Role of fibronectin in the migration of fibroblasts into plasma clots. J. Cell Biol., 1986, v. 102, pp.2318−2325.
  60. Grinnel F. Fibroblasts, myofibroblasts and wound contraction. J. Cell Biol, 1994, v. 124, pp. 401−404.
  61. Nishida T., Nakagawa S., Nishibashi C., Tanaka H., Manabe N. Fibronectin enhancement of corneal epithelial of rabbits in vivo. Arch. Ophtalmol., 1984, v. 102, pp. 455−456.
  62. Boucaut J.-C., Darribere T., Poole T. J., Aoyama H., Yamada K., Thiery J. P. Biologically active synthetic peptides as probes of embrionic development. J. Cell Biol., 1984, v. 99, № 5, pp. 1822−1830.
  63. Peters D. M. P., Portz L. M., Fullenwider J., Mosher D. F. Co-assembly of plasma and cellular fibronectins into fibrils in human fibroblast cultures. J. Cell Biol., 1990, v. Ill, pp. 249−256.
  64. Skorstengaard K., Jensen M. S., Sahl P. Petersen T. E., Magnusson S. Complete primary-structure of bovine plasma fibronectin. Eur. J, Biochem., 1986, v. 161, pp. 441−453.
  65. Kornblihtt A. R., Umesawa K., Vibe-Pedersen K., Baralle F. E. Primary structure of human plasma fibronectin: differential splicing may generate ofleast 10 polypeptides from a single gene. EMBO J., 1985, v. 4, pp. 1755−1759.
  66. Garcia-Pardo A., Pearlstein E., Frangione B, Primary structure of human plasma fibronectin. -J. Biol.Chem., 1983, v. 258, pp. 12 670−12 674.
  67. Tressel T., McCarthy J. B, Galaycay J., Lee T. D, Legesse K., Shively J. E., Pande H. Human plasma fibronectin. Demonstration of structural differences between A-chains and B-chains in the mC3 region. Biochem J., 1991, v. 274. pp. 731−738.
  68. McCarty J. B., Hagen S. T., Furcht L. Human fibronectin contains distinct adhesion and motility-promoting domains for metastatic melanoma cells. J. Cell. Biol., 1986, v. 102, pp. 179−188.
  69. Rostagno A., Williams M. J., Baron M., Campbell I. D., Gold L. I. Further characterisation of the NH2-terminal fibrin-binding site on fibronectin. J. Biol. Chem., 1994, v. 269, pp. 3 193 831 945.
  70. Fukai F.- Hasebe S., Ueki M., Mutoh M., Ohgi C., Takahashi H., Takeda K., Katayama T. Identification of the anti-adhesive site buried within the heparin-binding domain of fibronectin. J. Biochem, 1997, v. 121, pp. 189−192.
  71. Wennerberg K., Lochikangas L., Gullberg D., Pfaff M., Johansson S., Fassler R. pi-Integrin-dependent and -independent polymerization of fibronectin. J. Cell Biol., 1996, v. 132, № 1&2, pp. 227−238.
  72. Sechler J. L., Takada Y., Schwarzbauer J. E. Altered rate of fibronectin matrix assembly by deletion of the first type III repeats. J. Cell Biol., 1996, v. 134, № 2, pp. 573−583.
  73. Hocking D. C., Smith R. K., McKeown-Longo P. J. A novel role for the integrin-binding III-10 module in fibronectin matrix assembly. J. Cell Biol., 1996, v. 133, № 2, pp. 431−444.
  74. Hayman E. G., Pierschbacher M. D., Ohgren Y., Ruoslahti E. Serum spreading factor (vitronectin) is present at the cell surface and tissues. PNAS USA, 1983, v. 80, pp. 4003−4007.
  75. Sane D. C., Moser T. L., Pippen A. M., Parker C. J., Achyuthan K. E., Greenberg C. S. Vitronectin is a substrate for transglutaminases. BBRC, 1988, v. 157, № 3, pp. 115−120.
  76. Yatohgo T., Izumi M., Kashiwagi H., Hayashi M. Novel purification of vitronectin from human plasma by heparin affinity chromatography. Cell Str. Funct., 1988, v. 13, pp. 281−292.
  77. Suzuki S., Oldberg A., Hayman E. G., Pierschbacher M. D., Ruoslahti E. Complete amino acid sequence of human vitronectin deduced from cDNA. Similarity of cell attachment sites in vitronectin and fibronectin.- EMBO J., 1985, v. 4, № 10, pp. 2519−2524.
  78. Barnes D. W., Silnutzer J. Isolation of human serum spreading factor. J. Biol. Chem., 1983, v. 258, № 20, pp. 12 548−12 552.
  79. Stenn K. S. Epibolin: a protein of human plasma that supports epithelial cell movement. -PNAS USA, 1981, v. 78, № 11, pp. 6907−6911.
  80. Suzuki S., Pierschbacher M. D., Hayman E. G., Nguyen K., Oldberg A., Ruoslahti E. Domain structure of vitronectin. J. Biol. Chem., 1984, v. 259, pp. 15 307−15 314.
  81. Preissner K. T., Heimburger N., Anders E" Muller-Berghaus G. PhysicochemicaL immunochemical and functional comparison of human S-protein and vitronectin. Evidence for the identity of both plasma proteins. BBRC, 1986, v. 134, pp. 951.
  82. Tomasini B. R, Mosher D. F. On the identity of vitronectin and S-protein: immunological crossreactivity and functional studies. Blood, 1986, v. 68, pp. 737−744.
  83. Preissner K. T., Wassmuth R., Muller-Berghaus G. Physicochemical characterisation of human
  84. S protein and its function in the blood coagulation system. Biochem. J., 1985, v. 231, pp. 349−355.
  85. Jenne D., Stanley K. K. Molecular cloning of S-proteins, a link between complement, coagulation and cell-substrate adhesion. EMBO J., 1985, v. 4, pp. 3153−3159.
  86. Nakashima N., Miyazaki. K., IshikawaM., Yatohgo T., Ogawa H., Uchibori H., Matsumoto I., Seno N., Hayashi M. Vitronectin diversity in evolution but uniformity in ligand binding and size of the core polypeptide. BBA, 1992, v. 1120, pp. 1−10
  87. Sato R., Komine Y., Imanaka T., Takano T. Monoclonal antibody EMRla/212 D recognizing site of deposition of extracellular lipid in atherosclerosis. J. Biol. Chem., 1990, v. 265, pp. 21 232−21 236.
  88. Seiffert D., Keeton M., Eguichi Y., Sawdey M., Loskutoff D. J. Detection of vitronectin mRNA in tissues and cells of the mouse. PNAS USA, 1991, v. 88, pp. 9402−9406.
  89. Kost C., Benner K., Stockmann A., Linder D., Preissner K. T. Limited plasmin proteolysis of vitronectin. Characterisation of the adhesion protein as morpho-regulatory and angiostatin-binding factor. Eur. J. Biochem., 1996, v. 236, pp. 682−688.
  90. Sigurdardottir O., Wiman B. Studies on the interaction between plasminogen activator inhibitor-1 and vitronectin. Fibrinolysis, 1992, v. 6, pp. 27−32.
  91. Preissner K. T. Specific binding of plasminogen to vitronectin. Evidence for a modulatory role of vitronectin on fibrin (ogen)-induced plasmin formation by tissue plasminogen activator. BBRC, 1990, v. 168, № 3, pp. 966−971.
  92. Wei Y., Waltz D. A., Rao N., Drummond R.J., Rosenberg S., Chapman H. A. Identification of the urokinase receptor as an adhesion receptor for vitronectin. J. Biol. Chem., 1994, v. 269, № 3, pp. 32 380−32 388.
  93. Kanse S. M., Kost C., Wilhelm O. G., Andreasen P. A., Preissner K. T. The urokinase receptor is a major vitronectin-binding protein on endothelial cells. Exp. Cell Res., 1996, v. 24, pp.344−353.
  94. Heavner G. A. Active sequences in cell adhesion molecules: targets for therapeutic intervevtion. DDT, 1996, v. 1, № 7, pp. 295−304.
  95. Luckenbill-Edds L. Laminin and the mechanism of neuronal outgrowth. Brain Res. Rev., 1997, v. 23, pp. 1−27.
  96. Beck K., Hunter I., Engel J. Structure and function of laminin: anatomy of a multidomain glycoprotein. FASEB J., 1990, v. 4, pp. 149−160.
  97. Paulsson M. The role of laminin in attachment, growth, and differentiation of cultured cells. -Cytotechnology, 1992, v. 9, pp. 99−106.
  98. Calof A. L., Campanero M. R., O’Rear J. J., Yurchenco P. D., Lander A. D. Domain-specific activation of neuronal migration and neurite outgrowth-promoting activities of laminin. -Neuron, 1994, v. 13, pp. 117−130.
  99. Mercurio A. M. Laminin receptors: achieving specificity through cooperation. TICB, 1995, v. 5, pp. 419−423.
  100. Hall Z. W. Laminin (3−2 (S-laminin) new player at the synapse. — Science, 1995, v. 269, pp. 362−363.
  101. Nissinen M., Vuolteenaho R., Boot-Handford R., Kallunki P., Tryggvason K. Primary structure of the human laminin A chain. Limited expression in human tissues. Biochem. J., 1991, v. 276, pp.369−379.
  102. Kallunki T., Ikonen J., Chow L. T., Kallunki P., Tryggvason K. Structure of the human laminin B2 chain gene reveals extensive divergence from the laminin B1 chain gene. J. Biol. Chem., 1991, v. 266, pp. 221−228.
  103. Santos C. L. S., Sabbaga J., Brentani R. Differences in human laminin B2 sequences. DMA. Seq., 1991, v. 1, pp. 275−277.
  104. Gerecke D. R., Wagman D. W., Champliaud M. F., Burgeson R. E. The complete primary structure for a novel laminin chain, the laminin Blk chain. J. Biol. Chem., 1994, v. 269, pp. 11 073−11 080.
  105. Miner J. H., Patton B. L., Lentz S. I., Gibbert D. J., Snider W. D" Jenkins N. A., Copeland N.
  106. G., Sanes J. R. The laminin a chains: expression, developmental transitions and chromosomal locations of a 1−5. Identification of heterotrimeric laminins 8−11, and cloning of a novel a3 isoform. J. Cell Biol., 1997, v. 137, pp. 685−701.
  107. Hunter D. D., Shah V., Merlie J. P., Sanes J. R. A laminin-like adhesive protein concentrated in the synaptic cleft of the neuromuscular junction. Nature, 1989, v.338, pp. 229−234.
  108. Garrison K., MacKrell A. J., Fessler J. H. Drosophila laminin A chain sequence, interspecies comparison, and domain structure of a major carboxyl portion. J. Biol.Chem., 1991, v. 266, pp. 22 899−22 904.
  109. Chi H. C., Hui C. F. Primary structure of the Drosophila laminin B2 chain and comparison with human, mouse, and Drosophila laminin B1 and B2 chains. J. Biol. Chem., 1989, v. 264, pp. 1543−1550.
  110. Montell D. J., Goodman C. S. Drosophila laminin: sequence of B2 subunit and expression of all three subunits during embryogenesis. J. Cell Biol., 1989, v.109, pp. 2441−2453.
  111. Chi H. C., Hui C.F. cDNA and amino acid sequences of Drosophila laminin B2 chain. -Nucleic Acids Res., 1988, v. 16, pp.7205−7206.
  112. Timpl R., Johansson S., van Delden V., Oberbaumer I., Hook M. Characterization of protease-resistant fragments of laminin mediating attachment and spreading of rat hepatocytes. J. Biol. Chem., 1983, v. 258, № 14, pp. 8922−8927.
  113. Rao C. N., Kefalides N. A. Laminin A chain fragment of 43 kDa contains PC12 cell attachment promoting site. BBRC, v. 170, № 3, pp. 1314−1318.
  114. Dean J. W., Chandrasekaran S., Tanzer M. L. A biological role of the carbohydrate moieties of laminin. J. Biol. Chem., 1990, v. 265, pp. 12 553−12 562.
  115. Paulsson M., Aumailley M., Deutzmann R., Timpl R., Beck K., Engel J. Laminin-nidogen complex. Extraction with chelating agents and structural characterization. Eur. J. Biochem., 1987, v. 166, pp. 11−19.
  116. Paulsson M. The role of Ca2±binding in the self-aggregation of laminin-nidogen complexes. J. Biol. Chem., 1988, v. 263, pp. 5425−5430.
  117. Nomizi M., Otaka A., Utani A., Roller P. P., Yamada Y. Assembly of synthetic laminin peptides into a triple-stranded coiled-coil structure. J. Biol. Chem., 1994, v. 269, pp. 3 038 630 392.
  118. Battaglia C., Mayer U., Aumalley M., Timpl R. Basement-membrane heparan sulfate proteoglycan binds to laminin by its heparan sulfate chains and to nidogen by sites in the protein core. Eur. J. Biochem., 1992, v. 208, pp. 359−366.
  119. Martini R. Expression and functional roles of neural cell surface molecules and extracellular matrix components during development and regeneraton of periferal nerves. J. Neurocyte!., 1994, v. 23, pp.1−28.
  120. Paulsson M., Deutzmann R., Dziadek M., Nowack H., Timpl R., Weber S., Engel J. Purification and structural characterisation of intact and fragmented nidogen obtained from a tumor basement membrane. Eur. J. Biochem., 1986, v. 156, pp. 467−478.
  121. Mayer U., Nischt R" Poschl E., Mann K., Fukuda K., Gerl M., Yamada Y., Timpl R. A single EGF-like motif of laminin is responsible for high affinity nidogen binding. EMBO J., 1993, v. 12, pp. 1879−1885.
  122. Reinhardt D., Mann K., Nischt R., Fox J. W., Chu M.-L., Kreig T., Timpl R. Mapping of nidogen binding sites for collagen type IV, heparan sulfate proteoglycan, and zinc. J. Biol. Chem., 1993, v. 268, pp. 10 881−10 887.
  123. Mayer U., Mann K., Timpl R, Murphy G. Sites of nidogen cleavage by proteases involved in tissue homeostasis and remodelling. Eur. J. Biochem., 1993, v. 217, pp. 877−884.
  124. Mayer U., Zimmermann K., Mann K., Reinhardt D., Timpl R., Nischt R. Binding ptoperties and protease stability of recombinant human nidogen. Eur. J. Biochem., 1995, v. 227, pp. 681−686.
  125. Dejana E., Lampugnani M. G., Giorgi M., Gaboli M., Federici A. B., Ruggeri Z. M., Marchisio P. C. Von Willebrand Factor promotes endothelial cell adhesion via an Arg-Gly-Asp-dependent mechanism. J. Cell Biol., 1989, v. 109, № 1, pp. 367−375.
  126. Chopek M. W., Girma J.-P., Fujikawa K., Davie E. W., Titani K. Human von Willebrand Factor: a multivalent protein composed of identical subunits. Biochemistry, 1986, v. 25, № 11, pp. 3146−3155.
  127. Sheiton-Inloes B. B., Titani K., Sadler J. E. cDNA sequences for human von Willebrand Factor reveal five types of repeated domains and five possible protein sequence polymorphisms. Biochemistry, 1986, v. 25, № 11, pp. 3164−3171.
  128. Titani K., Kumar S., Takio K., Erickson L. H., Wade R. D" Ashida K" Walsh K. A., Chopek M. W., Sadler J. E., Fujkawa K. Amino acid sequence of human von Willebrand Factor. -Biochemistry, 1986, v. 25, № 11, pp. 3171−3184.
  129. Bahnak B. R., Lavergne J. M., Ferreira V., Kerbiriou-Nabias D., Meyer D. Comparison of the primary structure of the functional domains of human and porcine von Willebrand factor that mediate platelet adhesion. BBRC, 1992, v. 182, № 2, pp. 561−568.
  130. Lavergne J. M., Piao Y. C., Ferreira V., Kerbiriou-Nabias D., Bahnak B. R., Meyer D. Primary structure of the factor VIII binding domains of human, porcine and rabbit von Willebrand factor. BBRC, 1993, v. 194, № 3, pp. 1019−1024.
  131. Bakhshi M. R., Mayers J. C., Howard P. S., Soprano D. R., Kirby E. P. Sequencing of the primary adhesion domain of bovine von Willebrand factor. BBA, 1992, v. 1132, № 3, pp. 325−328.
  132. Matsui T., Kunishima S., Hamako J., Katayama M., Kamiya T., Naoe T., Ozeki Y., Fujimura Y., Titani K. Interaction of von Willebrand Factor with the extracellular matrix and glycocalicin under static conditions. J. Biochem., 1997, v. 121, pp. 376−381.
  133. Pareti F. I., Fujimura Y., Dent J. A., Holland L. Z., Zimmerman T. S., Ruggeri Z. M. Isolation and characterisation of a collagen binding domain in human von Willebrand factor. J. Biol. Chern., 1986, v. 261, pp. 15 310−15 315.
  134. Yamada K. Cell surface interaction with extracellular materials. Ann. Rev. Biochem., 1983, v. 52, pp. 761−799.
  135. Varner H. H., Hewitt A. T., Martin G. R. Isolation of chondronectin. Methods for Preparation of Media, Supplements and Substrata for serum-free animal cell culture, 1984, pp. 239−244.
  136. Hewitt A. T., Kleinmann H. K., Pennypacker J. P., Martin G. R. Identification of an adhesion factor for chondrocytes. PNAS USA, 1980, v. 77, pp. 385−388.
  137. Varner H. H., Horn V. J., Martin G. R., Hewitt A. T. Chondronectin interactions with proteoglycan. Arch. Biochem. Biophys., 1986, v. 244, № 2, pp. 824−830.
  138. Varner H. H., Furthmayr H., Nilsson B., Fietzek P. P., Osborne J. C., De Luca S., Martin G. R., Hewitt A. T. Chondronectin: physical and chemical properties.- Arch. Biochem. Biophvs., 1985, v. 243, № 2, pp.579−585 .
  139. Sage E. H., Bornstein P. Extracellular proteins that modulate cell-matrix interactions. J. Biol.
  140. Chem., 1991, v. 266, № 23, pp. 14 831−14 834.
  141. Chiquet-Ehrishmann R. Anti-adhesive molecules of the extracellular matrix. Cur. Opin. Cell Biol., 1991, v. 3, pp.800−804.
  142. Chiquet-Ehrishmann R. Inhibition of cell adhesion by anti-adhesive molecules. Cur. Opin. Cell Biol., 1995, v. 7, pp. 715−719.
  143. Kaesberg P., Ershler W., Esko J., Mosher D. Chinese hamster ovary cell adhesion to humanplatelet thrombospondin is dependent on cell surface heparan sulfate proteoglycan. J. Clin. Invest., 1989, v. 83, pp. 994−1001.
  144. Lawler J. The structure and functional properties of thrombospondin. Blood, 1986, v. 67, pp. 1197−1209.
  145. Legrand C., Thibert V., Dubernard V., Begault B., Lawler J. Molecular requirement for the interaction of thrombospondin with thrombin-activated human platelets: modulation of platelet aggregation. Blood, 1992, v. 79, pp. 1995−2003.
  146. Lahav J., Dardic R, Stein O. Endothelial cell thrombospondin and its possible role in cell adhesion. Seminars in Thrombosis and Hemostasis, 1987, v. 13, № 3, pp. 352−360.
  147. Raugi G. J., Mumby S. M., Abbott-Brown D., Bornstein P. Thrombospondin: Synthesis and secretion by cells in culture. J. Cell. Biol., 1982, v. 95, pp. 351−354.
  148. Ciezardin P., Jouishomme H., Chavassieux P., Marie P. J. Thrombospondin is synthesized and secreted by human osteoblasts and osteosarcoma cells. Eur. J. Biochem., 1989, v. 181, pp. 721−726.
  149. Hiscott P., Seitz B., Scholtzer-Schrehardt U., Naumann G. O. H. Immunolocalisation of thrombospondin 1 in human, bovine and rabbit cornea. Cell Tissue Res., 1997, v. 289, pp. 307−310.
  150. Frazier W. A. Thrombospondins. Curr. Opin. Cell Biol., 1991, v. 3, pp. 792−799.
  151. Lawler J., Hynes R. O. The structure of human thrombospondin, an adhesive glycoprotein with multiple calcium-binding sites and homologies with several different proteins. J. Cell. Biol., 1986, v. 103, pp. 1635−1648.
  152. Hennessy S. W., Frazier B. A., Kim D. D., Deckwerth T. L., Baumgartel D. M., Rotwein P., Frazier W. A. Complete thrombospondin mRNA sequence includes potential regulatory sites in the 3' untranslated region. J. Cell Biol., 1989, v. 108, pp. 729−736.
  153. LaBell T. L., Bayers P. H. Sequence and characterization of the complete human thrombospondin 2 cDNA: potential regulatory role for the 3' untranslated region. Genomics, 1993, v. 17, pp.225−229.
  154. Adolph K. W., Long G. L., Winfield S., Ginns E. I., Bornstein P. Structure and organization of the human thrombospondin 3 gene. Genomics, 1995, v. 27, pp. 329−336.
  155. Lawler J., McHenry K., Duquette M., Derick L. Characterization of human thrombospondin-4. J. Biol. Chem., 1995, v. 270, pp. 2809−2814.
  156. Lawler J., Duquette M., Whittaker C. A., Adams J. C., McHenry K., DeSimone D. W. Identification and characterization of thrombospondin-4, a new member of the thrombospondin gene family. J. Cell Biol., 1993, v. 120, pp. 1059−1067.
  157. Aiken M., Ciaglowski R. E., Walz D. A. Isolation and identification of a 23,000-Dalton heparin binding fragment from the amino terminus of bovine thrombospondin. Arch. Biochem. Biophys., 1986, v. 250, pp. 257−262.
  158. Lawler J., Duquette M., Ferro P. Cloning and sequensing of chicken thrombospondin. X Biol. Chem., 1991, v. 266, pp. 8039−8043.
  159. Prater C. A., Plotkin J., Jave D., Frazier W. A. The properdin-like type I repeats of human thrombospondin contain a cell attachment site. J. Cell Biol., 1991, v. 112, pp. 1031−1040.
  160. Gao A. G, Lindberg F. P., Finn M. B., Blystone S. D., Brown E. J., Frazier W. A. Integrin-associated protein is a receptor for the C-terminal domain of thrombospondin. J. Biol. Chem., 1996, v. 271, pp. 21−24.
  161. Reinhold M., Lindberg F., Kersh G., Allen P., Brown E. Costimulationof T cell activation by integrin-associated protein (CD47) is an adhesion-dependent, CD28 independent signaling pathway. J. Exp. Med., 1997, v. 185, pp. 1−11.
  162. Yakobkowitz R., Dixit V. M. Human carcinoma cells bind thrombospondin through a Mr 80,000/105,000 receptor. Cancer Res., 1991, v. 51, pp. 3648−3656.
  163. Asch A*., Tepler J., Silbiger S., Nachman R. Cellular attachment to thrombospondin. Cooperative interactions between receptor systems. J. Biol. Chem., 1991, v. 266, pp. 17 401 745.
  164. Adams J. C., Lawler J. Diverse mechanisms for cell attachment to platelets thrombospondin. -J. Cell Sci, 1993, v. 104, pp. 1061−1071.
  165. Ren Y., Savill J. Proinflammatory cytokines potentiate thrombospondin mediated pfagocytosis of neutrophils undergoing apoptosis. J. Immunol., 1995, v. 137, pp. 179−185.
  166. Qian X., Wang T. N., Rohtman V. L., Nicosia R. F., Tuszynski G. P. Thrombospondin-1 modulates angiogenesis in vitro by up-regulation of matrix metalloproteinase-9 in endothelial cells. Exp. Cell Res., 1997, v. 235, pp. 403−412.
  167. Castle V., Varani J., Fligiel S., Prochownik E. V., Dixit V. Antisense-mediated reduction in thrombospondin reverses the malignant phenotype of a human squamous carcinoma. J. Clin. Invest., 1991, v. 87, pp. 1883−1888.
  168. Clezardin P., Serre C, Trzeciak M., Drouin J., Delmas P. Thrombospondin binds to the surface of human osteosarcoma cells fhd mediates platelet- osteosarcoma cell interaction. -Cancer Res., 1991, v. 51, pp. 2621−2627.
  169. Murphy-Ulrich J. E., Hook M. Thrombospondin modulates focal adhesion in endothelial cells. J. Cell. Biol., 1983, v. 109, pp. 1309−1319.
  170. Lahav J. Thrombospondin inhibits adhesion of endothelial cells. Exp. Cell Res., 1988, v. 145, pp.151−156.
  171. Sage H., Johnson C., Bornstein P. Characterisation of a novel serum albumin-binding glycoprotein secreted by endothelial in culture. J. Biol. Chem., 1984, v. 259, pp. 3993−4007.
  172. Lane T. E., Sage E. H. The biology of SPARC, a protein that modulates cell-matrix interactions. FASEB J., 1994, v. 8, pp. 163−173.
  173. Villarreal X. C., Mann K. G., Long G. L. Structure of human osteonectin based upon analysis ofcDNA and genomic sequences. Biochemistry, 1989, v. 28, pp. 6483−6491.
  174. Young M. F., Day A. A., Dominquez P., McQuillan C. I., Fisher L. W., Termine J. D. Structure and expression of osteonectin mRNA in human tissue. Connect. Tissue Res., 1990, v. 24, pp. 17−28.
  175. Lankat-Buttgereit B., Mann K" Deutzmann R., Timpl R" Krieg T. Cloning and complete amino acid sequences of human and murine basement membrane protein BM-40 (SPARC, osteonectin). FEBS Lett., 1988, v. 236, pp. 352−356.
  176. Romberg R. W., Werness P. G., Lollar P., Riggs B. L., Mann K. G. Isolation and characterization of native adult osteonectin. J. Biol. Chem. 1985, v. 260, pp. 2728−2736.
  177. Domenicucci C., Goldberg H. A., Hofmann T., Isenman D., Wasi S., Sodek J. Characterization of porcine osteonectin extracted from foetal calvariae. Biochem. J., 1988, v. 253, pp. 139−151.
  178. Bassuk J. A., Iruela-Arispe M. L., Lane T. R, Benson J. M., Berg R. A., Sage E. H. Molecular analysis of chicken embryo SPARC (osteonectin). Eur. J. Biochem., 1993, v. 218, pp. 117 127.
  179. Chandrasekhar S., Harvey A. K" Johnson M. G., Becker G. W. Osteonectin/ SPARC is a product of articular chondrocytes/cartilage and is regulated by cytokines and growth factors. -BBA, 1994, v. 1221, pp. 7−14.
  180. Xie R.-L., Long G. L. Role of N-linked glycosylation in human osteonectin. Effect of removal by N-glycanase and site-directed mutagenesis on structure and binding of type V collagen.- J. Biol. Chem., 1995, v. 270, pp. 23 212−23 217.
  181. Hohenester E., Maurer P., Hohenadl C., Timpl R, Jansonius J. N., Engel J. Structure of a novel extracellular Ca2±binding module in BM-40. Nature Str. Biol., 1996, v. 3, № 1, pp. 67−73.
  182. Zagzag D.} Friedlander D. R., Miller D. C., Dosik J., Cangiarella J., Kostianovsky M., Cohen H., Grumet M., Greco M. A. Tenascin expression in astrocytomas correlates with angiogenesis. Cancer. Res., 1995, v. 55, pp. 907−914.
  183. Deryugina E. I., Bourdon M. A. Tenascin mediates human glioma cell migration and modulates cell migration on fibronectin. J. Cell Science, 1996, v. 109, pp. 643−652.
  184. Higuchi M., Ohnishi T., Arita N., Higara S., Hayakawa T. Expression of tenascin in human gliomas: its relation to histological malignancy, tumor dedifferentiation and angiogenesis. -Acta Neuropathol., 1993, v. 85, pp. 481−487.
  185. Gotz B., Scholze A., Clement A., Joester A., Schutte K., Wigger F., Frank R., Spiess E., Ekblom P. Tenascin-C contains distinct adhesive, antiadhesive and neurite outgrowth promoting sites for neurons. J. Cell Biol., 1996, v. 132, № 4, pp. 681−699.
  186. Aukhil I.P., Joshi Y.Y., Erickson H.P. Cell- and heparin-binding domains of the hexabrachion arm identified by tenascin expression proteins. J. Biol. Chem., 1993, v. 268, pp. 2542−2553.
  187. Pietro A. L., Anderson-Fisone C., Crossin K. L. Characterisation of multiple adhesive and countreadhesive domains in the extracellular matrix protein cytoactin. J. Cell. Biol., 1992, v. 119, pp. 663−678.
  188. Prieto A. L" Edelman G. M" Crossin K. Multiple integrins mediate cell attachment to cytoactin / tenascin. PNAS USA, 1993, v. 21, pp. 10 154−10 158.
  189. Nies D. E., Hemesath T. I, Kim J. H., Gulcher J. R., Stefansson K. The complete cDNA sequence of human hexabrachion (tenascin). A multidomain protein containing unique epidermal growth factor repeats. J. Biol. Chem., 1991, v. 266, pp. 2818−2823.
  190. Sriramarao P., Bourdon M. A. A novel tenascin type III repeat is part of a complex of tenascin mRNA alternative splices. Nucleic Acids Res., 1993, v. 21, pp. 163−168.
  191. Bristow J., Tee M. K., Gitelman S. E., Mellon S. H., Miller W. L. Tenascin-X: a novel extracellular matrix protein encoded by the human XB gene overlapping P450c21B. J. Cell Biol., 1993, v. 122, pp. 265−278.
  192. Fuss B., Wintergerst E. S., Bartsch U., Schachner M. Molecular characterization and in situ mRNA localization of the neural recognition molecule Jl-160/180: a modular structure similar to tenascin. J. Cell Biol., 1993, v. 120, pp. 1237−1249.
  193. Saga Y., Tsukamoto T., Jing N., Kusakabe M., Sakakura T. Murine tenascin: cDNA cloning, structure and temporal expression of isoforms. Gene, 1991,.v. 104, pp. 177−185.
  194. Weller A., Beck S., Ekblom P. Amino acid sequence of mouse tenascin and differential expression of two tenascin isoforms during embryogenesis. J. Cell Biol., 1991, v. 112, pp. 355−362.
  195. Jones F. S., Hoffman S., Cunningham B. A., Edelman G. M. A detailed structural model of cytotactin: protein homologies, alternative RNA splicing, and binding regions. PNAS USA, 1989, v. 86, pp. 1905−1909.
  196. Nishi T., Weinstein J., Gillespie W. M., Paulson J. C. Complete primary structure of porcine tenascin. Detection of tenascin transcripts in adult submaxillary glands. Eur. J. Biochem., 1991, v. 102, pp. 643−648.
  197. Murphy-Ulrich J. E., Lighter V. A., Aukhil I., Yan Y. Z., Erickson H. P., Hook M. Focal adhesion integrity is downregulated by the alternatively spliced domain of human tenascin. -J. Cell Biol., 1991, v. 115, № 4, pp. 1127−1136.
  198. Fisher D., Chiquet-Erishmann R., Beraasconi C., Chiquet M. A single heparin-binding region within the fibrinogen-like domain is functional in chick tenascin-C. J. Biol. Chem., 1995, v. 270, pp. 3378−3384.
  199. Striramao P., Mendier M., Bourdon M. A. Endothelial cells attachment and spreading on human tenascin is mediated by a2Pi and a? J33 integrins. J. Cell. Science, 1993, v. 105, pp. 1001−1012.
  200. Silbert J. E., Sugurman G. Intracellular membranes in the synthesis, transport and metabolism of proteoglycans. BBA, 1995, № 3, v. 1241, pp. 371−384.
  201. Kjellen L., Lindahl U. Proteoglycans: structures and interactions.- Annu. Rev. Biochem., 1991, v. 60, pp. 443−475.
  202. Ruoslahti E. Structure and biology of proteoglycans. Annu. Rev. Cell Biol, 1988, v. 4, pp. 229−255.
  203. С. M., Кузьмина С. А. Биологическая роль гиалуроновой кислоты. Вопросы медицинской химии, 1986, том ХХХП, вып. 1, стр. 19−32.
  204. Jackson R. L., Busch S. J., Cardin A. D. Glycosaminoglycans: molecular properties, protein interactions and role in physiological processes. Physiol. Rev., 1991, v. 71, pp. 481−539.
  205. Esko J. Genetic analysis of proteoglycan structure, function and metabolism. Curr. Opin. Cell Biol., 1991, v. 3, pp. 805−816.
  206. Krusius T., Ruoslahti E. Primary structure of an extracellular matrix proteoglycan core protein deduced from cloned cDNA. PNAS USA, 1986, v. 83, pp.7683−7687.
  207. Day A. A., McQuillan C. I., Termine J. D., Young M. R. Molecular cloning and sequence analysis of the cDNA for small proteoglycan II of bovine bone. Biochem. J., 1987, v. 248, pp. 801−805.
  208. Noonan D., Horigan E., Ledbetter S., Peterson T., Sasaki M. Repetitive structure of the basement membrane proteoglycan deduced from cDNA clones. J. Cell Biol., 1987, v. 105, p. 40a.
  209. Bourdon M. A., Oldberg A., Pierschbacher M., Ruoslahti E. Molecular cloning and sequence analysis of a chondroitin sulfate proteoglycan cDNA. PNAS USA, 1985, v. 82, pp.13 211 325.
  210. Doege K., Sasaki M., Horigan E., Hassell J. R, Yamada Y. Complete primary structure of the rat cartilage proteoglycan core protein deduced from cDNA clones. J. Biol. Chem., 1987, v. 262, pp. 17 757−17 767.
  211. Krusius T., Gehlsen K.R., Ruoslahti E. A fibroblast chondroitin sulfate proteoglycan core protein contains lectin-like and growth factor-like sequences. J. Biol. Chem., 1987, v. 262, pp. 13 120−13 125.
  212. Rapraeger A., Bemfield M. Cell surface proteoglycan of mammary epithelial cells. Protease releases a heparan sulfate-rich ectodomain from a putative membrane-anchored domain. J. Cell Biol., 1985, v. 260, pp. 4103−4109.
  213. Rapraeger A., Jalkanen M., Bernfield M. Cell surface proteoglycan associates with the cytoskeleton at the basolateral cell surface of mouse mammary epithelial cells. J. Cell Biol., 1986, v. 103, pp. 2683−2696.
  214. Horwitz A. F., Hunter T. Cell adhesion: integrating circuitry. TINS, 1996, v. 6, pp. 460−461.
  215. Guiffre L., Cordey A.-S., Monai N., Tardy Y., Schapira M. Monocyte adhesion to activated aortic endothelium: role of L-selectin and heparan sulfate proteoglycans. J. Cell Biol., 1997, v. 136, pp. 945−956.
  216. Ihrcke N. S., Piatt J. L. Shedding of heparan sulfate proteoglycan by stimulated endothelial cells: evidence for proteolysis of cell-surface molecules. J. Cell Phys., 1996, v. 168, pp. 625 637.
  217. Goetinck P. F., Stirpl N. S., Tsonis P., Carlone D. The tandemly repeated sequences of cartilage link protein contain the sites for interaction with hyaluronic acid. J. Cell Biol., 1987, v. 105, pp. 2403−2408.
  218. Asundi V., Cowan K., Matzura D., Wagner W., Dreher K. L. Characterization of extracellular matrix proteoglycan transcripts expressed by vascular smooth muscle cells. Eur. J. Cell Biol., 1990, v. 52, pp. 98−104.
  219. Stuart D. I. Jones E. Y. Recognition at the cell surface: recent structural insights. Curr. Opin. Cell Biol., 1995, v. 5, pp. 735−743.
  220. Dejana E., Corada M., Lampugnani M. G. Endothelial cell-to-cell junctions. FASEB J., 1995, v. 9, № 10, pp. 910−918.
  221. Furuse M., Itoh M., Hirase T., Nagafuchi A., Yonemura S., Tsukuta S. Direct association of occludin with ZO-1 and its possible involvement in the localisation of occludin at tight junction. J. Cell Biol., 1994, v. 127, pp. 1617−1626.
  222. Lauffenburger D. A., Horwitz A. F. Cell migration: a physical integrated molecular process. -Cell, 1996, v. 84, pp. 359−369.
  223. Burridge K., Fath K., Kelly T., Nuckolls G., Turner C. Focal adhesions: transmembrane junctions between the extracellular matrix and the cytosceleton. Ann. Rev. Cell Biol., 1988, v. 4, pp. 487−525.
  224. Shapiro L., Fannon A. M., Kwong P. D., Thompson A., Lehmann M.S., Grubel G., Legrand J., Als-Neilsen J., Colman D. R., Hendrickson W. A. Structural basis of cell-cell adhesion by cadherins. Nature, 1995, v. 374, pp. 327−337.
  225. Rudiger M. Vinculin and a-catenin: shared and unique functions in adherens junctions.
  226. Edelman G.M. Cell adhesion molecules. Science, 1983, v. 219, pp. 450−457.
  227. Thieiy J.-P., Brackenbury R., Rutishauser U., Edelman G. M. Adhesion among neural cells of the chick embryo. П. Purification and characterisation of a cell adhesion molecule from neural retina. J. Biol. Chem., 1977, v. 252, pp. 6841−6845.
  228. Grumet ML Edelman G. M. Heterotypic binding between neuronal membrane vesicles and glial cells is mediated by a specific neuron-glial cell adhesion molecule. J. Cell Biol., 1984, v. 98, pp. 1746−1756.
  229. Storms S. D., Anvekar V. M., Adams L. D, Murray B. A. Heterophil": NCAM-mediated cell adhesion to proteoglycans from chick embrionic brain membranes. Exp. Cell Res., 1996, v. 223, pp. 385−394.
  230. Tedder T. F., Steeber D. A., Chen A., Engel P. The selectins: vascular adhesion molecules. -FASEB J., 1995, v. 9, № 10, pp. 866−873.
  231. Hynes R. O. Integrins: a family of cell surface receptors. Cell, 1987, v. 48, pp. 549−554.
  232. Ruoslahti E., Pierschbacher M. D. New perspectives in cell adhesion: RGD and integrins. -Science, 1987, v. 238, pp. 491−497.
  233. Cepek K. L. Adhesion between epithelial cells and T lymphocytes mediated by E-cadherin and the alpha E beta 7 integrin. Nature, 1994, v. 372, pp. 190−193.
  234. Sheppard D. Epithelial integrins. BioEssays, 1996, v. 18, № 8, pp. 655−660.
  235. Meredith J. E., Schwartz M. A. Integrins, adhesion and apoptosis. TICB, 1997, v. 7, pp.146 150.
  236. Bretscher M. S. Circulating integrins: a5(31, a6|34 and Mac-1, but not a3J31, a4fH or LFA-1. EMBOJ., 1992, v. 11, pp.405−410.
  237. Abercrombie M., Heaysman J., Pegrum S. M. The locomotion of fibroblasts in culture. Exp. Cell Res., 1971, v. 67, pp. 359−367.
  238. Izzard C. S., Lochner L. R. Cell-to-substrate contacts during fibroblast motility: an interference-reflexion study. J. Cell Sci., 1976, v. 21, pp. 129−159.
  239. Geiger B, Tokuyasu K. T., Singer S. J. Immunoelectron microscope studies of membrane constituents in cell substrate focal contacts of chicken fibroblasts. J. Cell Biol., 1981, v. 91, pp. 614−628.
  240. Neyfakh A. A., Tint I. S., Svitkina T. M, Bershadsky A. D., Gelfand V. I. Visualisation of cellular focal contacts using a monoclonal antibody to 80 kDa serum protein adsorbed on the substratum. Exp. Cell Res., 1983, v. 149, pp. 387−396.
  241. Nicol A., Nermut M. V. A new type of substratum adhesion structure in NRK cells revealed by correlated interference reflection and electron microscopy. Eur. J. Cell Biol., 1987, v. 43, pp. 348−357.
  242. Kellie S. Cellular transformation, tyrosine kinase oncogenes, and the cellular adhesion plaque.- BioEssays, 1988, v. 8, № 1, pp.25−30.
  243. Miyamoto S., Teramoto H., Coso O. A., Gutkind J. S., Burbelo P. D., Akiyama S. A., Yamada K. M. Integrin function: molecular hierarchies of cytoskeletal and signaling molecules. J. Cell Biol., 1995, v. 131, № 3, pp. 791−805.
  244. Segat D., Pucillo C., Marotta G., Perris R, Colombatti A. Differential attachment of human neoplastic B eels to purifed extracellular matrix molecules. Blood, 1994, v. 83, № 6, pp. 1586−1594.
  245. Johansson S., Kjellen L., Hook M., Timpl R. Substrate adhesion of rat hepatocytes: a comparison of laminin and fibronectin as attachment proteins. J. Cell Biol., 1981, v. 90, pp.260−265.
  246. Dedhar S. Integrins and tumor invasion. BioEssays, 1990, v. 12, № 12, pp. 583−590.
  247. Basson C. T., Knowles W. J., Bell L., Albelda S. M., Castronovo V. Spatiotemporal segregation of endothelial cell integrin and nonintegrin ECM-binding proteins during adhesion events. J. Cell Biol., 1990, v. 110, pp. 789−901.
  248. Mueller S. C., Kelly T., Dai M. Z.5 Dai H. N., Chen W.-T. Dynamic cytoskeleton-integrin associations induced by cell binding to immobilized fibronectin. J. Cell Biol., 1989, v. 109, pp. 3455−3464.
  249. Molony L., McCaslin D., Abernethy J" Paschal B., Burridge K. Purification and characterisation of talin from chicken gizzard smooth muscle. J. Biol. Chem., 1987, v. 262, pp. 7790−7795.
  250. Geiger B., Ginsberg D., Salomon D., Volberg T. The molecular basis for the assembly and modulation of adherens-type junctions. Cell Differ. Development, 1990, v. 32, pp. 343−354.
  251. Painter R. G., Prodouz K. N., Gaarde W. Isolation of a subpopulation of glycoprotein Ilb-IIIa from platelet membranes that is bound to membrane actin. J. Cell Biol., 1985, v. 100, pp. 652−657.
  252. Chen J. D., Kim J. P., Zhang K" Sarret Y" Wynn K. C., Kramer R. H., Woodley D. T. Epidermal growth factor (EGF) promotes human keratinocyte locomotion on collagen by increasing the alpha 2 integrin subunit. Exp. Cell Res., 1993, v. 209, pp. 216−223.
  253. Vassali J.-D., Pepper M. S. Membrane protease in focus. Nature, 1994, v. 370, pp. 14−15.
  254. Bond J. S., Butler P. E. Intracellular proteinases. Annu. Rev. Biochem., 1987, v. 56, p. 333 364.
  255. Vassali J.-D., Sappino A.-P., Belin D. The plasminogen activator/plasmin system. J. Clin. Invest., 1991, v. 8, pp. 1067−1072.
  256. Johansson M. W., Larsson E., Liming B., Pasquale E., Ruoslahti E. Altered localization and cytoplasmic domain-binding properties of tyrosine-phosphoiylated beta 1 integrin. J. Cell. Biol., 1994, v. 126, pp. 1299−1309.
  257. Mignatti P., Welgus H. G., Rifkin D. B. Role of degrative enzymes in wound healing. In: The Molecular and Cellular Biology of Wound Repair. Edited by R. A. F. Clark and P. Henson, 1988, N. Y. Plenum., pp.497−523.
  258. Moscatelli D., Rifkin D. B. Membrane and matrix localisation of proteinases: a common theme in tumor cell invasion and angiogenesis. BBA, 1988, v. 948, pp. 67−85.
  259. Matrisian L. M. The matrix-degrading metalloproteinases. BioEssays, 1992, v. 14, pp. 455 463.
  260. Werb Z. ECM and cell surface proteolysis. Regulating Cellular Ecology. Cell, 1997, v. 91, pp. 439−442.
  261. Sato H., Seiki M. Membrane-type matrix metalloproteinases (MT-MMPs) in tumor metastasis. J. Biochem., 1996, v. 119, pp. 209−215.
  262. Nagase H., Fields G. B. Human matrix metalloproteinase specificity studies using collagen sequence-based synthetic peptides. Biopolymers (Peptide Science), 1996, v. 40, pp. 399−416.
  263. Blasi F., Verde P. Urokinase-dependent cell surface proteolysis and cancer. Semin. Cancer Biol., 1990, v. 1, pp. 17−123.
  264. Bykowska K., Levin E. G., Rijkev D. C., Loskutoff D. J., Collen D. Characterization of a plasminogen activator secreted by cultured bovine aortic endothelial cells. BBA, 1982, v. 703, pp. 113−115.
  265. Levin E. G., Loskutoff D. J. Cultured bovine endothelial cells produce both urokinase and tissue-type plasminogen activators. J. Cell Biol., 1982, v. 94, pp. 631−636.
  266. В. В. Авторское свидетельство СССР № 1 470 765. Бюл. изобрет., 1990, № 34.
  267. Ortenwall P., Wadenvik Н., Kutti J., Risberg В. Endothelial cell seeding reduces thrombogenicity of Dacron grafts in humans. J. Vase. Surg., 1987, v. 6, pp. 535−541.
  268. P.Адаме. Подсчет живых клеток. В: Методы культуры клеток для биохимиков. М.: Мир, 1983, стр 56−57.
  269. U. К. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, v. 227, № 5259, pp. 680−685.
  270. Operating instructions for diaflo ultrafilters. Amicon corp., Scien. Systems Division.
  271. P., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Антиметаболиты, антибактериальные агенты и ингибиторы. В: Справочник биохимика. М.: Мир, 1991, стр. 263−282.
  272. В. В. Природные ингибиторы протеолитических ферментов. В: Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971, стр. 275−313.
  273. Harlow Е., Lane D. Protease Inhibitors. In: Antibodies: a laboratory manual. Cold Spring Harbor Laboratory, 1988, v. 2, p. 677.
  274. Wasserman R. L., Capra J. D. The amino acid sequence of the light chain variable region of a canine myeloma immunoglobulin: evidence that the V-K subgroups predated mammalian speciation. Immunochemistiy, 1978, v. 15, pp. 303−305.
  275. Wasserman R. L., Capra J. D. Primary structure of the variable regions of two canine immunoglobulin heavy chains. Biochemistry, 1977, v. 16, pp. 3160−3168.
  276. Schaller J., Rickli E. E. Structural aspects of the plasminogen of various species. Enzyme, 1988, v. 40, pp. 63−69.
  277. Deutch D. G., Mertz E. T. Plasminogen: purification from human plasma by affinity chromatography. Science, 1970, v. 170, pp. 1095−1096.
  278. Murata T., Nakashima Y., Yasunaga C., Maeda K.,.Sucishi K. Extracellular and cell-associated localizations of plasminogen activators and plasminogen activator inhibitor-1 in cultured endothelium. Exp. Mol. Pathol., 1991, v. 55, pp. 105−118.
  279. Dalbaldo C., Masouye I, Saurat J.-H., Vassali J.-D., Sappino A.-P. Plasminogen activation in melanocytic neoplasia. Cancer Res., 1994, v. 54, pp. 4547−4552.
  280. Walther P. J., Steinman H. M., Hill R. L., McKee P. A. Activation of human plasminogen by urokinase. J. Biol. Chem., 1974, v. 249, № 4, pp. 1173−1181.
  281. Plow E. F., Feles J., Miles L. A. Cellular regulation of fibrinolysis. Tromb. Haemost., 1991, v. 66, pp. 32−36.
  282. Gonias S. L., Broud L. L., Geary W.A., Vandenberg S. R. Plasminogen binding to rat hepatocvtes in primaiy culture and to thin slices of rat liver. Blood, 1989, v. 74, pp. 729−736.
  283. Hajjar K. A., Harpel P. C., Jaffe E, A., Nachman R. L, Binding of plasminogen to cultured human endothelial cells. J. Biol. Chem., 1986, v. 261, pp. 11 656−11 662.
  284. Humphries J. E., Vasudevan J., Gonias S. L. Fibrinogenolytic and fibrinolytic activity of cell-associated plasmin. Arterioscler. and Thromb., 1993, v. 13, pp. 48−55.
  285. Castelline F. J., Powell J. Human plasminogen. Methods Enzymol., 1981, v. 80, pp. 365−378.
  286. Schaller J., Moser P., Dannegger-Muller G. A. K" Rosselet S. J., Kampfer U., Rickli E. E, Complete amino acid sequence of bovine plasminogen. Comparison with human plasminogen. Eur. J. Biochem., 1985, v. 149, pp. 267−278.
  287. Schaller J., Straub C., Kampfer U., Rickli E.E. Complete amino acid sequence of canine miniplasminogen. -Prot. Seq. Data Anal., 1989, v. 2, pp. 445−450.
  288. Lijnen H. R., Collen D. Mechanism of plasminogen activation by mammalian plasminogen activators. Enzyme, 1988, v. 40, pp. 90−96.
  289. Wohl R. C., Sinio L., Summaria L, Robbins K. C. Comparative activation kinetics of mammalian plasminogens. BBA, 1983, v. 745, pp. 20−31.
  290. Lijnen H. R., De Cock F., Matsuo O., Collen D. Comparative fibrinolytic and fibrinogenolytic properties of staphylokinase and streptokinase in plasma of different species in vitro. -Fibrinolysis, 1992, v. 6, pp. 33−37.
  291. Lijnen H. R., Van Hoef B., De Cock F. On the mechanism of fibrin-specific plasminogen activation by staphylokinase. J. Biol. Chem., 1991, v. 266, pp. 11 826−11 832.
  292. Brunisholz R., Lerch P., Rickli E. E. Structural comparison between human, porcine and bovine plasminogen. Haemostasis and thrombosis. Acad. Press, London, 1979, pp. 757−761.
  293. Robbins K. C., Bernabe P., Arzadon L., Summaria L. NH2-Terminal sequences of mammalian plasminogens and plasmin S-carboxymethyl heavy (A) and light (B) chain derivatives. J. Biol. Chem., 1973, v. 248, pp. 7242−7246.
  294. Martin U., Kohler J., Sponer G., Strein K. Pharmacokinetics of the novel recombinant plasminogen activator BM 06,022 in rats, dogs, and non-human primates. Fibrinolysis, 1992, v. 6, pp. 39−43.
  295. Alkjaersig N., Fletcher A. P., Sherry S. The activation of human plasminogen. Spontaneous activation in glycerol. J. Biol. Chem., 1958, v. 233, pp. 81−85.
  296. Regnault V., Rivat C., Stolz J. F. Affinity purification of human plasma fibronectin on immobilized gelatin. J. Chrom., 1988, v. 432, pp. 93−102.
  297. Gold L, Schwimmer R., Quigley J. P. Human plasma fibronectin as substrate for human urokinase. Biochem. J., 1989, v. 262, pp. 529−534.
  298. Gitlin D., Gitlin J. D. Genetic alterations in the plasma proteins of man. The albumins. In: The Plasma Proteins. Structure, Function, and Genetic Control, ed. F. W. Putnam, New York — San Francisco — London: Academic Press, 1975, v. 2, pp. 324−333.
  299. Andersson L.-O. Transport Proteins. 1. Serum albumin. In: Plasma Proteins, Stocholm: Gothenburg, 1981, PP. 43−72.
  300. Eckenhoff R. G. Amino acid resolution of halothane binding sites in serum albumin. J. Biol.
  301. Chem., 1996, v. 271, pp. 15 521−15 526.
  302. Fishman W., Doellgast G. J. Tissue-derived plasma enzymes. In: The Plasma Proteins. Structure, Function, and Genetic Control, ed. F. W. Putnam, New York — San Francisco -London: Academic Press, 1975, v. 2, pp. 222−238.
  303. M., Уэбб Э. Ферменты. M.: Мир, 1982, стр. 364−365,427−428,785,909.
  304. Lawler J. W., Slayter H. S. The release of heparin binding peptides from platelet thrombospondin by proteolytic action of thrombin, plasmin and trypsin. Thrombosis research, 1981, v. 22, pp. 267−279.
  305. Hamilton К. K., Fretto L. J., Griersa D. S., McKee P. A. Effects of plasmin on von Willebrandt factor multimers. Degradation in vitro and stimulation of release in vivo. J. Clin. Invest, 1985, v. 76, pp. 261−270.
  306. Sane D. C., Moser T. L., Greenberg C. S. Limited proteolysis of vitronectin by plasmin estroys heparin binding activity. Thrombosis Haemostasis, 1991, v. 66, pp. 310−314.
  307. Chain D., Kreizman T., Shapira H., Shaltid S. Plasmin cleavage of vitronectin. Identification of the site and consequent attenuation in binding plasminogen activator inhibitor-1. Febs Lett., 1991, v. 285, pp. 251−256.
  308. Silverstein R. L., Leung L. L. K., Harpel P. C., Nachman R. L. Complex formation of platelet thrombospondin with plasminogen. Modulation of activation by tissue activator. J. Clin. Invest., 1984, v. 74, pp. 1625−1633.
  309. Silverstein R. L., Leung L. L. K., Harpel P. C., Nachman R. L. Platelet thrombospondin forms a trimolecular complex with plasminogen and histidine-rich glycoprotein. J. Clin. Invest., 1985, v. 75, pp. 2065−2073.
  310. Salonen E. M., Saksela 0., Vartio Т., Nielson L. S., Zeuthen J. Plasminogen and tissue-type plasminogen-activator bind to immobilized fibronectin. J. Biol. Chern. 1985, v. 260, pp. 12 302−12 307.
  311. Korhonen M., Sariola H., Could V. E., Kangas L., Virtanen I. Integrins and laminins in human renal carcinoma cells and tumors grown in nude mice. Cancer Res., 1994, v. 54, pp. 45 324 538.
  312. Stack S., Gray R. D., Pizzo S. Modulation of plasminogen activation and type IV collagenase activity by a synthetic peptide derived from the laminin A chain. Biochemistry, 1991, v. 30, pp. 2073−2077.
  313. Salonen E.-M., Zitting A., Vaheri A. Laminin interacts with plasminogen and its tissue-type activator. FEBS Lett., 1984, v. 172, pp. 29−32.
  314. JI. А. Ионообменная хроматография. В: Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М., Наука, 1985, стр. 249−295.
  315. Affinity chromatography. Principles and methods. (Биоспецифическая адсорбционная (аффинная) хроматография. Руководство.) Pharmacia. Fine Chemicals, 1979, стр. 8−15.
  316. Л. А. Активация сефарозы бромцианом. В: Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М., Наука, 1985, стр.347−350.
  317. Д., Райкундалия Ч., Браун Д., Линг Н. Р., Гордон Д., Арвие Ж., Уильяме А. Получение и хранение сывороток. В: Антитела. (Методы). М., Мир, 1991, стр. 89−92.
  318. Harlow Е., Lane D. Ammonium sulfate saturation tables. In: Antibodies: a laboratory manual.- Cold Spring Harbor Laboratory, 1988, v. 2, p. 658.
  319. P. Разделение белков путем осаждения. В: Методы очистки белков. М., Мир, 1985, стр. 56−83.
  320. Hirs C.H.W. Reduction and carboxymethylation of proteins. Methods Enzymol., 1967, XI, pp. 199−203.
  321. Harlow E., Lane D. Electrophoresis. In: Antibodies: a laboratory manual. — Cold Spring Harbor Laboratory, 1988, v. 2, pp. 635−656.
  322. Matsudaria P. Sequence from picomole quantities of proteins electroblotted onto polyvinylidene difluoride membranes. J. Biol. Chem., 1987, v. 262, pp. 10 035−10 038.
  323. LKB 2005 Transphor Electroblotting Unit. Laboratory manual. LKB Produkter AB, Bromma Sweden, 1983, pp. 3−21.
  324. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem., 1976, v. 72, pp. 248 254.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!