Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Гормональная регуляция активности некоторых ферментных систем насекомых

Диссертация: Гормональная регуляция активности некоторых ферментных систем насекомых
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Основные положения и результаты диссертации были представлены на III, IV и V Всесоюзных биохимических съездах, Рига, 1974; М., 1979; М., 1986; V Всесоюзном совещании по резистентности, Ереван, 1980; Республиканском симпозиуме «Биохимические механизмы регуляции генетической активности», Киев, 1984; 1-ой Республиканской конференции «Патология членистоногих», Канев, 1982; IX Съезде Всесоюзного… Читать ещё >

Гормональная регуляция активности некоторых ферментных систем насекомых (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • Актуальность исследования
  • Цель исследования
  • Задачи исследования
  • Научная новизна и теоретическая ценность работы
  • Практическая значимость работы
  • Положения, выносимые на защиту
  • Апробация диссертационной работы
  • Структура и объем диссертации
  • Глава. Литературный обзор
    • 1. 1. Современные представления о структуре и функциях гормонов насекомых
    • 1. 2. Структура и функции некоторых пептидных гормонов насекомых
      • 1. 2. 1. Гормоны стероидогенеза
      • 1. 2. 2. Семейство адипокинетических гормонов
    • 1. 3. Семейство миоактивных олигопептидов
      • 1. 3. 1. Структура, метаболизм и механизм действия проктолина
      • 1. 3. 2. Другие миотропины и миоингибины насекомых
    • 1. 4. Опиоидные пептиды: структура и функции
    • 1. 5. Биогенные амины насекомых и их функции
      • 1. 5. 1. Влияние катехоламинов на активность ферментных систем животных
    • 1. 6. Экдистероиды: структура и функции
      • 1. 6. 1. Структура и механизм действия экдистероидов
      • 1. 6. 2. Влияние экдистероидов на обмен веществ насекомых
    • 1. 7. Ювенильные гормоны: структура и механизм действия. 102 1.7.1. Влияние ювенильных гормонов и их аналогов на обмен веществ насекомых
    • 1. 8. Гормональная регуляция активности ферментов насекомых
      • 1. 8. 1. Экдистероид-зависимые ферменты
      • 1. 8. 2. ЮГ-и АЮГ-зависимые ферменты
  • Глава 2. Объекты и методы исследования
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Способы введения и обработки насекомых гормональными препаратами
    • 2. 3. Приготовление экстрактов растворимых белков насекомых
    • 2. 4. Спектрофотометрические методы определения активности ферментов
    • 2. 5. Энзим-электрофоретические методы определения активности ферментов в ПААГе
    • 2. 6. Проведение ингибиторного анализа эстеразного комплекса ферментов
    • 2. 7. Выделение субклеточных фракций из гомогената куколок большого мучного хрущака
    • 2. 8. Определение молекулярной массы АЮГ-зависимой эстеразы и монофенол-монооксигеназы
    • 2. 9. Определение аминокислотного состава АЮГ-зависимых эстераз
    • 2. 10. Протеолитическая активация монофенол-монооксигеназы
    • 2. 11. Частичная очистка монофенол-монооксигеназы комнатных мух
    • 2. 12. Определение изоэлектрической точки монофенол-монооксигеназы и АЮГ-зависимых эстераз
    • 2. 13. Субстратной и ингибиторный анализ специфичности монофенол-монооксигеназы
    • 2. 14. Методы исследования гормональной регуляции активности множественных форм ферментов
    • 2. 15. Методы расчета относительной электрофоретической подвижности и денситограмм
    • 2. 16. Статистическая обработка полученных данных
  • Глава 3. Гормональная регуляция активности ферментов начального этапа обмена тирозина у комнатных мух и тутового шелкопряда
    • 3. 1. Соотношение различных путей обмена тирозина в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда
    • 3. 2. Гормональная регуляция активности монофенол-монооксигеназы, тирозинаминотрансферазы и тирозиндекарбоксилазы насекомых
      • 3. 2. 1. Воздействие экдистерона и альтозида на активность монофенол-монооксигеназы тутового шелкопряда
      • 3. 2. 2. Воздействие экдистерона и альтозида на активность тирозинаминотрансферазы тутового шелкопряда
      • 3. 2. 3. Воздействие экдистерона и альтозида на активность тирозиндекарбоксилазы тутового шелкопряда
      • 3. 2. 4. Исследование гормональной регуляции активности МФМО, TAT гусениц 3-го дня V возраста тутового шелкопряда
      • 3. 2. 5. Воздействие экдистерона и альтозида на активность МФМО, TAT и ТДК личинок комнатных мух
      • 3. 2. 6. Исследование влияния антигормонов на активность МФМО и TAT личинок комнатных мух
    • 3. 3. Физико-химическая характеристика частично-очищенной монофенол-монооксигеназы двух рас имаго комнатных мух молекулярная масса, субстратная специфичность, Кт)
  • Глава 4. Гормональная регуляция активности дегидрогеназного комплекса ферментов американского таракана, мучного хрущака и колорадского жука
    • 4. 1. Динамика активности ферментов дегидрогеназного комплекса в онтогенезе мучного хрущака и американского таракана
    • 4. 2. Сравнительное исследование воздействия адипокинетических гормонов II (L и S) и проктолина на активность ферментов дегидрогеназного комплекса жирового тела и грудных мышц Periplaneta americana
    • 4. 3. Сравнительное исследование воздействия адипокинетического гормона II (S) и октопамина на активность ферментов дегидрогеназного комплекса жирового тела и грудных мышц Periplaneta americana
    • 4. 4. Сравнительный анализ влияния опиоидных гормонов на активность дегидрогеназного комплекса ферментов жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана и мучного хрущака
      • 4. 4. 1. Сравнительный анализ влияния опиоидных гормонов на активность а-глицерофосфатдегидрогеназы жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана и мучного хрущака
      • 4. 4. 2. Сравнительный анализ влияния опиоидных гормонов на активность малатдегидрогеназы жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана и мучного хрущака
      • 4. 4. 3. Сравнительный анализ влияния опиоидных гормонов на активность лактатдегидрогеназы жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана и мучного хрущака
    • 4. 5. Влияние мет-энкефалина на активность дегидрогеназного комплекса ферментов имаго колорадского жука
    • 4. 6. Влияние экдистерона на активность дегидрогеназ мучного хрущака и американского таракана
    • 4. 7. Воздействие ювенильного гормона III на активность дегидрогеназ мучного хрущака
    • 4. 8. Воздействие ювенильного гормона III на активность дегидрогеназ американского таракана
  • Глава 5. Гормональная регуляция активности эстеразного комплекса ферментов насекомых
    • 5. 1. Сравнительное исследование воздействия мет-энкефалина и дофамина на активность эстеразного комплекса ферментов трех тканей имаго американского таракана
      • 5. 1. 1. Изучение динамики влияния мет-энкефалина и дофамина на активность эстераз тканей американского таракана
      • 5. 1. 2. Сравнительное исследование раздельного и совместного влияния мет-энкефалина и дофамина на активность эстераз нервной цепочки имаго американского таракана
    • 5. 2. Влияние мет-энкефалина и дофамина на активность эстеразного комплекса ферментов имаго колорадского жука
    • 5. 3. Воздействие экдистерона, ювенильного гормона I и прекоцена
    • II. на активность эстеразного комплекса ферментов тканей и органов тутового шелкопряда
      • 5. 3. 1. Влияние экдистерона, ювенильного гормона I и прекоцена II на активность индивидуальных эстераз шелкоотделительной железы гусениц и куколок тутового шелкопряда
      • 5. 3. 2. Действие регуляторов роста на активность эстераз гемолимфы тутового шелкопряда
      • 5. 3. 3. Влияние экдистерона, ювенильного гормона I и прекоцена II на активность ферментов эстеразного комплекса жирового тела тутового шелкопряда
      • 5. 4. Влияние ювенильного гормона III и ювеноидов на активность эстеразного комплекса ферментов большого мучного хрущака
      • 5. 5. Выделение, очистка и физико-химическая характеристика АЮГ-зависимой карбоксилэстеразы куколок большого мучного хрущака
      • 5. 5. 1. Выделение и очистка АЮГ-зависимой карбоксилэстеразы
      • 5. 5. 2. Физико-химическая характеристика АЮГ-зависимой карбоксилэстеразы
        • 5. 5. 2. 1. Определение изоэлектрических точек двух форм АЮГ-зависимых карбоксилэстераз
        • 5. 5. 2. 2. Аминокислотный состав АЮГ-зависимых карбоксилэстераз
        • 5. 5. 2. 3. Характеристика субстратной специфичности АЮГ-зависимых карбоксилэстераз и её кинетических констант
        • 5. 5. 2. 4. Влияние ингибиторов на активность АЮГ-зависимых карбоксилэстераз
        • 5. 5. 2. 5. Определение температурного оптимума, термостабильности и оптимума pH АЮГ-зависимых карбоксилэстераз
  • Глава 6. Гормональная регуляция фосфатазного комплекса ферментов
    • 6. 1. Сравнительное исследование влияния опиоидов на активность кислофосфатазного комплекса ферментов жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана и мучного хрущака
    • 6. 2. Исследование воздействия мет-энкефалина на активность кислой фосфатазы жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана с использованием ингибиторов транскрипции и трансляции
    • 6. 3. Исследование воздействия мет-энкефалина и налоксона на активность множественных форм кислой фосфатазы жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана
    • 6. 4. Влияние мет-энкефалина на активность щелочной фосфатазы двух тканей имаго американского таракана
    • 6. 5. Влияние мет-энкефалина на активность фосфатазного комплекса ферментов имаго колорадского жука
      • 6. 5. 1. Влияние мет-энкефалина на активность кислой фосфатазы имаго колорадского жука
      • 6. 5. 2. Влияние мет-энкефалина на активность щелочной фосфатазы имаго колорадского жука
    • 6. 6. Влияние опиоидных пептидов на активность кислой фосфатазы тканей имаго мучного хрущака
    • 6. 7. Влияние экдистерона, ювенильного гормона I и прекоцена II на активность кислой фосфатазы тутового шелкопряда
      • 6. 7. 1. Исследование воздействия экдистерона на активность кислой фосфатазы жирового тела куколок тутового и дубового шелкопрядов с использованием ингибиторов транскрипции и трансляции
      • 6. 7. 2. Влияние экдистерона на уровень включения меченого лейцина в состав фосфатазного комплекса ферментов жирового тела куколок тутового и дубового шелкопрядов
  • Глава 7. Практическое использование гормонов, их аналогов и антигормонов в сельскохозяйственной энтомологии
    • 7. 1. Гормональная регуляция продуктивности полезных насекомых
    • 7. 2. Гормоны насекомых, их аналоги и антигормоны как инсектициды
      • 7. 2. 1. Влияние ювеноидов на активность а-ГФДГ, МДГ и ЛДГ белых куколок мучного хрущака
      • 7. 2. 2. Антигормоны насекомых и возможность их использования в качестве инсектицидов

Актуальность проблемы.

Современная эндокринология насекомых стала источником оригинальных подходов к пониманию молекулярных механизмов роста, развития, дифференцировки и морфогенеза представителей этого самого многочисленного и своеобразного класса животных.

Впервые открытое на гигантских политенных хромосомах слюнных желез двукрылых явление пуфинга, как результат прямого воздействия специфического гормона насекомых, экдистерона, в совершенно новой плоскости поставило вопрос о регуляции экспрессии генома. Наличие у насекомых фазовых переходов, сопровождающихся фундаментальными морфологическими перестройками и изменением внешнего облика на каждой из фаз развития, в сочетании со специфической структурой нейроэндокринной системы и своеобразием присущих им гормонов, сделало насекомых уникальным объектом для изучения механизмов гормональной регуляции обмена веществ и метаморфоза.

Согласно современным представлениям, регуляторные действия почти всех гормонов в организме животных осуществляется за счет управления активностью определенных ферментных систем, реализующих в клеткахмишенях специфические физиологические и биохимические эффекты этих сигнальных веществ. Возрастание ферментативной активности может быть следствием как активации уже существующих энзимов, так и синтеза ферментативных белков de novo (Мертвецов, 1990). Активизация или подавление ферментативной деятельности может происходить за счет их химической модификации (фосфорилирование и дефосфорилирование, аденилирование, гликозилирование и др.) изменения концентрации метаболитов, кофакторов, проницаемости клеточных мембран, белок-белкового взаимо-действия, а также за счет ограниченного протеолиза (Северин, Кочеткова, 1985; Филиппович, Коничев, 1987; Гвоздев, 1996; Филиппович, 1999; Вгоеск, 2001).

Независимо от структурных особенностей и молекулярных механизмов действия, гормоны прямо или косвенно могут затрагивать генетическое звено регуляции — влияние на процессы транскрипции, а затем трансляции в гормон — компетентных тканях. Предполагается, что влияние гормоновиндукторов на экспрессию генов осуществляется на разных стадиях биосинтеза РНК и белка. Так, наряду со стимуляцией транскрипции гормоны могут влиять на интенсивность полиаденилирования мРНК, скорость транспорта мРНК из ядер в цитоплазму, на прохождение трансляции, а также посттрансляционные процессы в клетках (Мертвецов, 1990). На транскрипционно-трансляционном уровне, а также в процессе посттрансляционной модификации, может осуществляться и репрессия синтеза белков.

Примерами гормональной индукции у млекопитающих может служить биосинтез множественных форм малатдегидрогеназы, лактатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, тирозинаминотрансферазы, гексокиназы и др. (Чесноков и др., 1974; Протасова, 1975; Юдаев и др., 1976; Покровский, 1983; Мертвецов, 1990).

Имеющиеся данные о влиянии гормонов на активность ферментов у насекомых весьма ограничены и фрагментарны и в большинстве своем касаются гормональной регуляции суммарной активности энзимов, и то лишь в основном тех из них, которые участвуют в метаболизме пептидных, стероидных и полиизопреноидных гормонов.

В настоящее время у насекомых известно несколько сотен соединений, отвечающих всем или большинству требований к гормонам. Гормональным действием обладают вещества, относящиеся к разным классам химических соединений.

Наиболее многочисленным и вариабельным классом являются пептидные гормоны насекомых, участвующие в контроле постэмбрионального развития, гомеостаза, поведенческих реакций и репродукции (Gade, 2004). Интересен тот факт, что нейроэндокринная система насекомых содержит многочисленные субстанции, иммунологически сходные с некоторыми регуляторными факторами позвоночных — инсулином, вазопрессином, окситоцином, энкефалинами и эндорфинами, соматостатином, глкжагоном и другими. Установление у млекопитающих системы регуляторных пептидов, образующих так называемый функциональный континуум, позволяет допустить, что подобный уникальный комплекс присущ и насекомым (Ашмарин, Обухова, 1986; Nassel, 1986, 1996). Подобно пептидным гормонам, контроль над многими процессами жизнедеятельности у насекомых выполняют биогенные амины, представляющие особую группу полифункциональных соединений (Раушенбах, Шумная, 1993; Грунтенко и др., 2001; Мамалыга JT.M., Мамалыга M. JL, 2004; Homberg, 2002).

Экдистероиды — самые распространенные стероидные гормоны в животном царстве: они обнаружены более чем у 90% видов. У насекомых стероидные гормоны совместно с проторакотропными являются триггерами процессов линьки и метаморфоза. В последние годы установлено участие экдистероидов в дифференцировке стволовых клеток кишечника насекомых (Loeb, Jaffe, 2002; Loeb, 2005). Биохимические аспекты действия стероидных гормонов насекомых, а также их аналогов затрагивают деятельность разнообразных систем, в том числе и ферментативных (Филиппович, Кутузова, 1985).

Ювенильные гормоны, гормоны статус кво, контролируют морфогенетические процессы развития насекомых, задерживают их метаморфоз, регулируют у них обмен веществ и проявляют гонадотропное действие. В настоящее время можно считать, что ЮГ насекомых в тесном взаимодействии с экдистероидами, пептидными гормонами и биогенными аминами осуществляют контроль полиморфизма, прохождения диапауз, процессов пигментации и меланизации, поведенческих реакций, а на уровне генома — регулируют активность (экспрессию). Подобный гормональный спектр обеспечивает у насекомых контроль биохимических процессов, в том числе деятельности разнообразных ферментных систем. Взаимодействие ЮГ и экдистероидов, несомненно, очень тесное. Его характер крайне разнообразен: антагонистический, синергический, факультативный и аддитивный. Тем не менее, чаще всего постэмбриональное развитие насекомых рассматривается с точки зрения антагонизма ЮГ и линочного гормона, как отвечающих за «противоположные» процессы обмена веществ.

Известно, что кроме множественности гормонов существует в клетке все возрастающая множественность сигнал-трансдукторных * систем. Доказано, что рецепторы экдистерона и ювенильных гормонов являются гетерогенной популяцией (Lafont, 2000; Koch et al., 2003; Orth et al., 2003). Существование семейств рецепторов пептидных гормонов, в том числе и опиоидных, в тканях насекомых также является установленным фактом (Горленко и др., 1992; Грицай и др., 2000,2001; Broeck, 2001). Изучение фармакологических свойств антагонистов опиоидных рецепторов, в частности налоксона, показало, что они действуют по типу конкурентного антагонизма, блокируя связывание агонистов, или вытесняя их из состава гормон-рецепторного комплекса. Наибольшее сродство налоксон имеет к рецепторам мю-типа. Антагонистические свойства налоксона и налдрексона выявлены на уровне физиологических и поведенческих реакций (Головко и др., 2003). Работ по сравнительному исследованию влияния опиоидов и налоксона на активность ферментов насекомых не проводилось.

Исследования, проводимые в последнее время молекулярными биологами, физиологами, биохимиками и генетиками, позволили расшифровать структуру многих гормонов насекомых, разработать методы их количественного анализа, выяснить пути метаболизма, установить связь гормонов с экспрессией генов. Так, большой интерес представляют сведения о наличии у насекомых антибактериальных олигопептидов, нетоксичных для млекопитающих, в том числе и человека, и проявляющих активность против некоторых вирусов, микробов и бактерий. Установлено взаимодействие антибактериальных пептидов с белками теплового шока, а также их влияние на АТФазную, (5-галактозидазную и фосфатазную активность (Маркосян и др., 2004; Jmamura et al., 1999; Lee et al., 1999). Новые антибактериальные пептиды насекомых могут стать альтернативой современным антибиотикам, против большинства которых бактерии уже приобрели устойчивость. Таким образом, насекомые представляют собой очень яркий пример того, как при высоком консерватизме химической природы гормонов достигается необычайно большое разнообразие контролируемых ими процессов, расшифровка которых внесет свой вклад в общую биохимию и эндокринологию, став источником новых идей и концепций в области гормональной регуляции обмена веществ и современных подходов к пониманию биологии развития. Вместе с тем, она может стать теоретической базой для сельскохозяйственной энтомологии, в которой возможно возниковение принципиально новых направлений, такие как регуляция численности насекомых-вредителей и повышение продуктивности хозяйственно-ценных видов при посредстве регуляторов роста и развития гормональной и антигормональной природы.

Цель исследования.

Основной целью данной работы явилось исследование воздействия пептидных, стероидных и ювенильных гормонов, биогенных аминов, их аналогов и соединений с антигормональными свойствами (прекоцены и димилин) на активность дегидрогеназного, эстеразного, фосфатазного комплексов ферментов и других энзиматических систем как хозяйственно-ценных видов (тутовый и дубовый шелкопряды), так и насекомыхвредителей (мучной хрущак, комнатная муха, американский таракан и колорадский жук) в видовом, тканевом и онтогенетическом аспектаха также расшифровка механизмов гормональной регуляции отдельных множественных форм ферментов на уровне транскрипции, трансляции и рецепцииоценка эффективности применения гормонов, их аналогов и антигормонов в качестве регуляторов численности вредных и стимуляторов роста и продуктивности полезных видов насекомых.

Задачи исследования.

1. Исследовать динамику активности ферментов начального этапа метаболизма тирозина (МФМО, TAT и ТДК) в онтогенезе тутового шелкопряда и комнатных мух и изучить воздействие ювенильных и стероидных гормонов и их аналогов на активность названных ферментов, а также дать характеристику некоторым физико-химическим свойствам монофенол-монооксигеназы различных рас комнатных мух.

2. Сопоставить активность дегидрогеназного комплекса ферментов (а-ГФДГ, Г-6-ФДГ, СДГ, МДГ, СДГ) мучного хрущака и американского таракана — представителей различных отрядов насекомых с полным и неполным превращением и исследовать гормональную регуляцию их деятельности под влиянием пептидных, ювенильных, стероидных гормонов и октопамина.

3. Изучить в видовом и фазовом аспектах зависимость функционирования эстеразного комплекса ферментов от воздействия пептидных, стероидных и ювенильных гормонов и ювеноидов у полезных (тутовый шелкопряд) и вредных (мучной хрущак, колорадский жук, американский таракан) насекомых и установить на уровне индивидуальных эстераз виды взаимодействия названных гормональных систем.

4. Осуществить выделение и очистку АЮГ-зависимых карбоксилэстераз цитозольной фракции куколок мучного хрущака и изучить основные физико-химические свойства (оптимум рН и температуры, Кт, ИЭТ, молекулярная масса и аминокислотный состав) ферментов.

5. Сравнить активность фосфатазного комплекса ферментов в разных тканях представителей различных отрядов (чешуекрылые, двукрылые, жесткокрылые и таракановые) в норме и под воздействием пептидных, стероидных и ювенильных гормонов с целью изучения гормональной регуляции активности множественных форм кислой и щелочной фосфатаз у насекомых и исследования механизма действия гормонов с помощью антибиотиков и включения меченной аминокислоты в состав индуцибельных форм ферментов.

6. Провести сравнительный анализ воздействия пентапептида проктолина, адипокинетических гормонов (8с§-АКГ II и Ьош-АКГ И), мет-, лей-, и ала-энкефалинов на активность дегидрогеназ, эстераз, кислой и щелочной фосфатаз у различных видов насекомых, выявить функциональную значимость названных гормонов и изучить механизм их действия с применением ингибиторов транскрипционных и трансляционных процессов (актиномицин Д и пуромицин), а также антагониста опиоидных рецепторов (налоксона).

7. Оценить возможность использования экспериментальных данных о гормональной регуляции энзиматических систем обмена тирозина, а также активности дегидрогеназ, эстераз и фосфатаз, в практике сельского хозяйства с целью использования биохимических тестов для скрининга перспективных регуляторов роста и развития полезных и регуляторов численности вредных насекомых.

Исследования, представленные в работе выполнены в соответствии с Государственными целевыми программами, включающими ряд проблем:

• Тема 05.М.1 «Провести выделение ряда ферментов и кофакторов из различных источниковизучить функциональные характеристики и физико-химические свойства отдельных ферментов и полиферментативных комплексов» (Постановление ГКНТ СССР, Госплана СССР и АН СССР № 24/25/3 от 13.02.1982);

• Межвузовская целевая программа «Биотехника», тема 1 .Н.4 «Разработать способы определения физиологического состояния культур насекомых биохимическим и другими методами» (Приказ Минвуза СССР от 27.06.1982 № 871);

• Программа 0.51.05 «Разработать и внедрить интегрированные системы защиты основных сельскохозяйственных культур от вредителей, болезней и сорняков в условиях интенсивных технологий возделывания растений в целях снижения потерь урожая, повышения его качества и охраны окружающей среды» (Постановление ГКНТ СССР № 555 (приложение № 90) от 30.10.1985);

• Тема 5.15 «Научные исследования, содействующие реализации Продовольственной программы СССР» Направление: Химизация сельского хозяйства (Координационная программа АН СССР Минвуза СССР, Минпроса РСФСР и др.(1983;1990));

• Тема «Создание новых средств защиты растений, управляющих развитием животных (гормоны, антигормоны, феромоны)» (Постановление совместной сессии АН СССР и ВАСХНИЛ 22−23.09.1983);

• Проблема «Экология и развитие биологических систем, разработка принципов устойчивого их функционирования и биотехнологических методов управления природными процессами» (постановление Государственного комитета по народному образованию на 1991 -1994 г. г.).

Научная новизна и теоретическая ценность работы.

Впервые осуществлено комплексное детальное исследование гормональной регуляции активности ключевых энзиматических систем у значительного числа представителей различных отрядов класса насекомых, как полезных видов, так и вредителей сельского хозяйства, в видовом, тканевом и онтогенетическом аспектах. В работе впервые на молекулярном уровне изучен характер взаимодействия стероидных, ювенильных гормонов и антигормонов и установлена его зависимость от фазы развития насекомых и исследуемых тканей. Доказано существование мультигормонального контроля метаболических процессов в период постэмбрионального развития насекомых.

Впервые исследовано соотношение путей метаболизма тирозина в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда, изучено влияние экзогенных стероидных и полиизопреноидных гормонов и антигормонов (димилин и прекоцен) на активность монофенол-монооксигеназы, тирозинаминотрансферазы и тирозиндекарбоксилазы. Показано, что на начальных этапах личиночного развития тирозин, в основном, подвергается переаминированию с а-кетоглутаровой кислотой под действием тирозинаминотрансферазы и декарбоксилированию при воздействии тирозиндекарбоксилазы. Перед метаморфозом происходит переключение путей катаболизма тирозина главным образом на окисление при участии монофенол-монооксигеназы. Сопоставление динамики активности монофенол-монооксигеназы, тирозинаминотрансферазы и тирозиндекарбоксилазы в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда с данными о титрах стероидных и ювенильных гормонов насекомых показало, что на личиночной фазе развития комнатных мух и тутового шелкопряда активность тирозинаминотрансферазы коррелирует с титром ювенилыюго гормона, а монофенол-монооксигеназы — с титром экдистероидов, что свидетельствует об эндокринном контроле активности этих ферментов. Регуляция активности тирозиндекарбоксилазы осуществляется, более сложным путем, и на этот процесс влияет, с одной стороны, соотношение титров стероидных и ювенильных гормонов, а, с другой, уровень биогенных аминов.

У двух рас комнатных мух осуществлено выделение и очистка фермента монофенол-монооксигеназы. Результаты субстратного и ингибиторного анализа, а также данные изоэлектрофокусирования, молекулярных масс и Кт частично очищенной МФМО и активированной трипсином, у чувствительной и резистентной к фталофосу рас комнатных мух, позволяет сделать вывод о количественном преобладании у устойчивой расы протеолитически активированного фермента с молекулярной массой 360 кДа. В результате чего увеличивается интенсивность окисления п-дифенолов и, следовательно, степень склеротизации кутикулы.

Впервые проведен сравнительный анализ влияния шести пептидных гормонов: двух адипокинетических гормонов (Scg-AKГ II и Ьот-АКГ II), пентапептида проктолина и трех опиоидных пептидов (мет-энкефалин, лейл энкефалин и 0-(ала)-энкефалин) на активность дегидрогеназного комплекса ферментов тканей имаго мучного хрущака, американского таракана и колорадского жука. Получены новые данные о регуляции энергетического обмена у насекомыхотмечены ранее не известные биохимические функции проктолина и опиоидов.

Впервые дана комплексная характеристика полифункциональному эстеразному комплексу ферментов и способам его гормональной регуляции у 4 представителей разных отрядов класса насекомых: тутовый шелкопряд, американский таракан, колорадский жук и большой мучной хрущак, и установлено, что именно «эстеразный статус» организма определяет индивидуальную реакцию насекомых на гормональную нагрузку. Установлено многообразие функций, в осуществлении которых способны участвовать ферменты эстеразного комплекса, что определяется их полиморфностью и широкой субстратной специфичностью. Функциональное значение эстераз исследованных насекомых определяется их участием в регуляции гормональных титров, метаболизме жиров, деградации разнообразных ксенобиотиков, деструкции ЮГ и ювеноидов, а также в репродукционных процессах.

Впервые разработан метод выделения и очистки АЮГ-зависимых карбоксилэстераз цитозольной фракции куколок большого мучного хрущака, и дана характеристика их основных физико-химических свойств. Доказано участие неспецифических эстераз в метаболизме ЮГ и их аналогов, что может иметь решающее значение для регуляции титра ювенильных гормонов в процессе метаморфоза насекомых. Исследовано влияние ряда зарубежных и отечественных ювеноидов на биологические и технологические показатели тутового шелкопряда и оценена возможность их применения для регуляции продуктивности этого хозяйственно-ценного вида насекомого.

Впервые установлена дифференциальная чувствительность множественных форм исследованных ферментов в тканях-мишенях к гормональным регуляторам и изучен механизм этого явления с применением антибиотиков — классических ингибиторов транскрипционных и трансляционных процессов — актиномицина-Д и пуромицина. Эти данные свидетельствуют о прямом влиянии пептидных, стероидных и ювенильных гормонов на экспрессию генома исследуемых насекомых и дают основание полагать, что наблюдаемое увеличение активности некоторых индуцибельных форм ферментов обусловлено их синтезом de novo.

Проведен сравнительный анализ действия мет-энкефалина и налоксона применительно к активности молекулярных форм кислой фосфатазы жирового тела и грудных мышц имаго американского таракана и отмечен явно выраженный дифференцированный характер воздействия налоксона, проявляющего в этих опытах свойства синергиста, а также агониста и антагониста опиоидного гормона.

Анализ уровня радиоактивности форм кислой фосфатазы жирового тела куколок тутового и дубового шелкопрядов при совместном введении Н-лейцина и экдистерона показал, что степень индукционного эффекта гормона положительно коррелирует с увеличением количества меченной аминокислоты, включенной в состав индуцибельных форм исследованного фермента. Эти данные свидетельствуют о прямом влиянии экдистерона на процессы транскрипции в жировом теле тестируемых насекомых и об универсальности принципа гормональной регуляции активности ферментов у позвоночных и беспозвоночных животных.

Практическая значимость работы.

Проведено детальное исследование гормональной регуляции активности ферментов метаболизма тирозина, дегидрогеназного, эстеразного и фосфатазного комплексов энзимов у различных насекомых с целью разработки современных гормональных методов борьбы с вредителями сельского хозяйства, а также возможности использования гормонов и их аналогов для повышения жизнеспособности, продуктивности и устойчивости к заболеваниям полезных видов насекомых. На основе сформулированных в данной работе представлений об эффективности применения гормонов и гормоноподобных веществ в качестве регуляторов роста насекомых, применение которых в значительной мере зависит от правильно выбранной дозы препарата, фазы развития, а также чувствительности конкретного вида тест-объекта к их воздействию, предложены и внедрены новые гормональные средства повышения продуктивности тутового и дубового шелкопрядов (авторское свидетельство № 1 743 522 от 1.03.1992). Результаты этих разработок использовались для повышения продуктивности тутового шелкопряда в Среднеазиатском НИИ шелководства (г. Ташкент) и Республиканской НИИ станции шелководства (пос. Иноземцево Ставропольского края).

Обосновано применение ряда биохимических тестов для оценки продуктивности и жизнеспособности полезных насекомых, которые опубликованы в методическом пособии «Биохимические методы прогнозирования продуктивности, гетерозиса и оценки физиологического состояния полезных и вредных насекомых» (М.: МГПИ им. В. Л. Ленина, 1979, с. 47−53).

Изучены ферментативные механизмы резистентности к различным инсектицидам у комнатных мух и проведено сопоставление полученных биохимических показателей с биологическим уровнем устойчивости, на основании чего предложен энзиматический способ тестирования её развития (Авторское свидетельство № 1 541 259 от 8.10.1989).

Проведение сопоставительного анализа влияния ряда инсектицидов (ингибиторов синтеза хитина и ювеноидов), позволило обосновать возможность осуществления биохимического скрининга перспективных регуляторов роста и развития насекомых с помощью ферментативных тестов, которые широко использовались во ВНИИ химических средств защиты растений (1987;1991 гг.).

Разработанные биохимические методы в процессе выделения и очистки ферментов, а также их физико-химической характеристики применяются при проведении спецпрактикума по биохимии и молекулярной биологии (сборник «Методы анализа белков и нуклеиновых кислот в тканях и органах насекомых», М.: МГПИ им. В. И. Ленина, 1980, ч. 1. с.47−53- М.: Издательство «Прометей», МГПИ им. В. И. Ленина, ч. 2., 1988, с. 41−45- «Спектрохимические методы анализа окружающей среды», тезисы докладов международной конференции, Курск, 1995, с. 97−99).

Результаты исследований включены в лекционные курсы кафедры органической и биологической химии, а также семинарских занятий, спецкурсов и факультативов для студентов биолого-химического факультета очного и заочного отделений. Результаты диссертационной работы использованы при написании программ по биохимии для студентов и аспирантов МПГУ, а также учебника «Биохимические основы жизнедеятельности человека», М.: «Владос», 2005, 405с. и учебного пособия «Сводные вопросы для подготовки студентов к безмашинному самоконтролю по курсу биохимии» М.: МПГУ, 1996, с. 109−112.

Положения, выносимые на защиту.

1. Постэмбриональное развитие насекомых происходит в тесном взаимодействии нескольких гормональных систем: пептидных, стероидных и ювенильных, контролирующих метаморфоз, линочные процессы, прохождение диапаузы, пигментацию, меланизацию и поведенческие реакции. Характер их взаимодействия крайне разнообразен (антагонистический, синергетический, факультативный и аддитивный) и зависит от вида насекомых, фазы их развития, ткани-мишени и исследуемых ферментативных систем.

2. Процессы гормональной регуляции активности ключевых ферментных систем у насекомых характеризуются видовой, фазовой и тканевой специфичностью и обеспечивают формирование адаптационных механизмов к постоянно меняющимся условиям окружающей среды.

3. Регуляторное действие гормонов в организме насекомых осуществляется путем дифференциального управления активностью определенных ферментных систем, реализующих в клетках-мишенях специфические физиологические и биохимические эффекты. Возрастание ферментативной активности под воздействием гормонов является следствием как активации уже существующих энзимов, так и синтеза ферментативных белков de novo, что подтверждается повышением скорости синтеза индуцибельных форм ферментов под действием экдистерона, тестируемое по включению радиоактивной аминокислоты и опытами с антибиотикамиклассическими ингибиторами транскрипции и трансляции (актиномицин Д и пуромицин).

4. Дегидрогеназный, эстеразный и фосфатазный комплексы ферментов, а также ферменты обмена тирозина прямо или опосредованно принимают участие в ключевых обменных процессах, в том числе и биотрансформации экзогенных и эндогенных гормонов и их аналогов, регулируя, таким образом, гормональный статус организма насекомых.

5. Уровень изменения активности определенных ферментных систем под воздействием регуляторов роста может быть рекомендован в качестве биохимического критерия для скрининга потенциальных инсектицидов III и IV поколений (гормоны, их аналоги и антигормоны), а также стимуляторов роста, развития, продуктивности и жизнедеятельности полезных насекомых.

Апробация диссертационной работы.

Основные положения и результаты диссертации были представлены на III, IV и V Всесоюзных биохимических съездах, Рига, 1974; М., 1979; М., 1986; V Всесоюзном совещании по резистентности, Ереван, 1980; Республиканском симпозиуме «Биохимические механизмы регуляции генетической активности», Киев, 1984; 1-ой Республиканской конференции «Патология членистоногих», Канев, 1982; IX Съезде Всесоюзного энтомологического общества, Ленинград, 1981; X Съезде Всесоюзного энтомологического общества, Киев, 1984; 16-ой конференции федерации Европейских биохимических обществ, Москва, 1984; IX и X объединенных симпозиумах биохимических обществ СССР-ГДР, Рига, 1985; Ташкент, 1989; 7-ом Всесоюзном совещании «Состояние проблемы резистентности», Рига, 1988; международном симпозиуме «Актуальные проблемы мирового шелководства», Мерефа, 1991; 2-ом съезде Российского Биохимического общества, Пущино, 1997; XI Съезде российского энтомологического общества, Санкт-Петербург, 1998; The special FEBS Meeting on enzymes, Zagreb, Yugoslavia, 1979; XIV International Congress of Entomology, Kyoto, Japan, 1980; The special FEBS Meeting on cell function and differentiation. Athens, Greece, 1982; 15-th FEBS Meeting, Brussels, Belgium, 1983; 17-th FEBS Meeting, Berlin (West), 1986; 13-th International Biochemical Congress, Amsterdam, Netherlands, 1985; 5-th European Congress of Entomology, Univ of York, UK, 1994; XX International Congress of Entomology, Fizenze, Italy, 1996; VI European Congress of Entomology, Ceske Budejovice, Czech Republic, 1998;

VII European Congress of Entomology, Thessalonica, Greece 2002; научных сессиях по итогам научно-исследовательской работы МПГУ 1992;2005 гг.

Объем и структура диссертации.

Диссертация изложена на 477 страницах и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, включающей описание объектов и методов исследования, изложения полученных результатов и их обсуждения, заключения, основных выводов, практических рекомендаций и приложения. Список цитируемой литературы содержит 575 источников (176 отечественных и 399 зарубежных). Текст диссертации иллюстрирован 12 схемами, 76 таблицами и 57 рисунками.

393 Выводы.

1. Доказано, что изменение активности монофенол-монооксигеназы, тирозинаминотрансферазы и тирозиндекарбоксилазы в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда характеризуется видовой, фазовой, а для монофенол-монооксигеназы и тирозиндекарбоксилазы и тканевой специфичностью. На начальных этапах личиночного развития тирозин, в основном, подвергается переаминированию с а-кетоглутаровой кислотой под действием тирозинаминотрансферазы и декарбоксилированию при воздействии тирозиндекарбоксилазы. Перед метаморфозом происходит переключение путей катаболизма тирозина главным образом на окисление при участии монофенол-монооксигеназы. Сопоставление динамики активности монофенол-монооксигеназы, тирозинаминотрансферазы и тирозиндекарбоксилазы в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда с данными о титрах стероидных и ювенильных гормонов насекомых показало, что на личиночной фазе развития комнатных мух и тутового шелкопряда активность тирозинаминотрансферазы коррелирует с титром ювенильного гормона, а монофенол-монооксигеназы — с титром экдистероидов, что свидетельствует об эндокринном контроле активности этих ферментов. Регуляция активности тирозиндекарбоксилазы осуществляется, вероятно, более сложным путем, и на этот процесс влияет, с одной стороны, соотношение титров стероидных и ювенильных гормонов, а, с другой, уровень биогенных аминов.

2. Установлено, что гормональный эффект экдистерона и альтозида по отношению к активности монофенол-монооксигеназы, тирозинаминотрансферазы и тирозиндекарбоксилазы комнатных мух и тутового шелкопряда имеет видо-, фазои тканеспецифичный характер. Гормональная индукция активности монофенол-монооксигеназы, тирозинаминотрансферазы и тирозиндекарбоксилазы в тканях гусениц тутового шелкопряда осуществляется, по данным опытов с актиномицином Д и пуромицином, на транскрипционно-трансляционном уровне. Антигормоны — димилин, его аналог трифторбензурон, а также прекоцен II, исходя из данных их биохимической активности, вызывают гормональный дисбаланс в организме исследованных насекомых.

3. Проведенный субстратный и ингибиторный анализ, а также данные изоэлектрофокусирования, определения молекулярных масс и Кт частично очищенной МФМО чувствительной и резистентной к фталофосу рас комнатных мух позволяют сделать вывод о количественном преобладании у устойчивой расы активированного трипсином фермента с молекулярной массой 360 кДа, в результате чего увеличивается скорость окисления п-дифенолов. Совокупность полученных результатов убеждает, что центральным звеном в цепи событий, приводящих к большей интенсивности окисления п-дифенолов у резистентных мух, является более высокая скорость по сравнению с чувствительной расой расщепления высокомолекулярного зимогена с помощью протеаз.

4. Показано, что гормональная нагрузка пептидными, стероидными и ювенильными гормонами и их аналогами вызывает качественные и количественные изменения в составе эстеразного комплекса ферментов насекомых, которые сводятся как к значительному увеличению активности отдельных эстераз, так и к появлению новых белковых фракций, обладающих эстеразной активностью. Отзывчивость ряда ферментов эстеразного комплекса к действию ювенильных гормонов и ювеноидов свидетельствует об их возможном участии в гидролитической деградации ювенильных гормонов и их аналогов, которая осуществляется с различной эффективностью в зависимости от стадии обработки исследованных видов насекомых.

5. Впервые разработана процедура выделения и очистки АЮГ-зависимой карбоксилэстеразы куколок большого мучного хрущака, включающую получение цитозольной фракции гомогената куколок, осаждение балластных белков полиэтиленгликолем, анионнообменную хроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе, гель-фильтрацию через сефадекс 0−75 и препаративный электрофорез в полиакриламидном геле, в результате чего получены две электрофоретически гомогенные формы ферментаолигомерная (30 кДа) и мономерная (7,5 кДа). Исследование свойств АЮГ-зависимой карбоксилэстеразы куколок большого мучного хрущака показало, что этот фермент — термолабильная неспецифическая эстераза с Кт по 1-нафтилацетату, равной 1,56−10″ 4 М, обладающая максимальной активностью при 30 °C и рН 7,2. Фермент является кислым белком со значением изоэлектрической точки, равным 3,5- его аминокислотный состав характеризуется преобладанием дикарбоновых аминокислот, а также глицина и аланина, что отличает его от ранее изученных как неспецифических карбоксилэстераз, так и от ЮГ-специфических эстераз насекомых.

6. Выявлено участие адипокинетических гормонов (Ьот-АКГ II и 8с§-АКГ II), проктолина, энкефалинов и октопамина в регуляции активности дегидрогеназного комплекса ферментов, а, следовательно, и энергетического обмена, в тканях имаго американского таракана и мучного хрущака. Сравнительный анализ гормонального эффекта показал, что 8с§-АКГ II проявляет наибольшую биохимическую активность, значение которой существенно возрастает при совместном введении гормона и октопамина.

7. Изучение воздействия пептидных, стероидных, ювенильных гормонов и их аналогов на активность кислой фосфатазы тканей тутового шелкопряда и американского таракана, а также общего гомогената колорадского жука свидетельствует о том, что биохимический эффект испытанных гормонов характеризуется видовой и тканевой специфичностью.

Кроме того, под влиянием исследованных регуляторов роста у исследованных насекомых происходит ряд изменений как в суммарной активности кислой фосфатазы, так и в активности её отдельных множественных форм. Наибольшее стимулирующее влияние гормоны проявляли по отношению к самым высокоподвижным формам фермента, а в ряде случаев в жировом теле тутового и дубового шелкопрядов и американского таракана в опытных образцах были выявлены минорные формы кислой фосфатазы, отсутствовавшие в контрольных опытах. у.

Установлена корреляция интенсивности включения меченого Н-лейцина в состав ферментов кислофосфатазного комплекса жирового тела тутового и дубового шелкопрядов и ростом их активности под влиянием экдистерона, что свидетельствует об избирательной генетической индукции молекулярных форм исследованного энзима.

8. Исследование взаимодействия и взаимозависимости функционирования двух гормональных систем, а именно экдистероидов и ювенильных гормонов, а также гормонов и антигормонов на молекулярном уровне позволило отметить их сложный характер, особенно в периоды существенных морфогенетических перестроек и установить практически все виды взаимодействия: однонаправленное, антагонистическое, факультативное и аддитивное, которые находятся в тесной зависимости от фазы и вида насекомых, ткани-мишени, дозы исследуемых регуляторов роста, временного интервала, а также тестируемых ферментных систем.

9. Сопоставление активности ферментов и биологических показателей резистентности у чувствительных и резистентных рас комнатных мух позволило рекомендовать в качестве ферментативного теста развития резистентности у насекомых к ФОС изменение активности МФМО (авторское свидетельство) — а в качестве средства для эффективного повышения продуктивности тутового шелкопряда препарат с ювеноидной активностью — Феноксикарб (авторское свидетельство). Сравнительное исследование ингибиторов синтеза хитина и ювеноидов на активность тест-ферментов насекомых-вредителей показало, что с помощью биохимических тестов представляется возможным вести скрининг перспективных соединений с инсектицидной и ювеноидной активностью.

Заключение

.

В данной работе осуществлен анализ современных представлений в области гормональной регуляции углеводного и липидного обменов у насекомых. Поскольку действие гормонов насекомых в значительной мере реализуется путем программирования при их посредстве биосинтеза ферментов или их отдельных молекулярных форм — этому посвящена экспериментальная часть диссертационной работы. Для выяснения закономерностей гормональной регуляции проведено исследование воздействия пептидных, стероидных и ювенильных гормонов, некоторых их агонистов и антагонистов, а также биогенных аминов на активность функционально значимых ключевых ферментных систем насекомых, обеспечивающих специфичность и согласованность процессов гомеостаза и адаптации.

Координация постэмбрионального развития насекомых, а также наступление метаморфоза контролируется взаимодействием нескольких гормональных систем. Согласно концепции гормонального кода, непосредственным сигналом, запускающим постэмбриональное развитие насекомых, служит выделение активационного проторакотропного гормона, деятельность которого в свою очередь контролируется нейропептидами мозга (Liu et al., 2004). Далее в гормональном контроле прохождения линек участвуют экдистероны, вызывающие наступление метаморфоза, ювенильные гормоны, определяющие ее характер, а также ряд полифункциональных пептидных гормонов и биогенных аминов, выполняющих гомеостатические и адаптационные функции (Схема 8.1),.

Взаимодействие и взаимосвязь между отдельными компонентами гормонального кода обеспечивает лабильную регуляцию многочисленных функций организма насекомых в зависимости от его потребностей. Биологический смысл деятельности регуляторных процессов, складывающихся из кратковременных звеньев, очевиден. Такая система, основанная на взаимодействии пептидных, ювенильных, стероидных гормонов, а также биогенных аминов, является более гибкой в меняющихся условиях окружающей среды при поступлении новых сигналов.

Схема 8.1. Модифицированная модель гормональной регуляции развития и метаморфоза у насекомых.

Наиболее многочисленную и вариабельную группу гормонов насекомых представляют пептиды, участвующие в контроле постэмбрионального развития, гомеостаза, поведенческих реакций, иммунитета и репродукции.

Известно, что у позвоночных животных нейропептиды вместе с другими регуляторными соединениями образуют функционально непрерывную систему, полифункциональный континуум, каждый гормон в которой обладает своеобразным комплексом биохимических активностей (Ашмарин, Каразеева, 1996). У насекомых также существует сложная иерархическая система, в которой одни нейропептиды индуцируют или подавляют секрецию других олигопептидов. Особенно отчетливо это прослеживается на семействе гормонов, контролирующих стероидогенез. Синтез и выделение экдистероидов из проторакальных желез находится под гормональным контролем ПТТГ, экдизиотропинов, экдизиостатинов и других пептидных гормонов, участвующих в этих процессах.

Один из биохимических аспектов эндокринного контроля линьки и метаморфоза связан у насекомых с гормональной регуляцией метаболизма тирозина, поскольку, как в образовании новой кутикулы, так и в ее склеротизации, пигментации и меланизации принимают участие производные этой аминокислоты. Несомненно, что активность МФМО насекомых находится под контролем пептидных, стероидных и ювенильных гормонов, однако, в связи с неясной и сложной картиной ее протеолитической активации, исследование механизма гормональной регуляции активности ферментов обмена тирозина у насекомых в течение длительного времени было затруднено. Исследование гормональной регуляции активности TAT и ТДК у насекомых до настоящего времени практически не проводилось.

Для изучения гормональной регуляции активности МФМО, TAT и ТДК необходимо знание динамики активности перечисленных ферментов в процессе развития насекомых. Поэтому первоочередной задачей настоящего исследования явилось изучение активности МФМО, TAT и ТДК в онтогенезе двух видов насекомых, принадлежащих к различным отрядам — Diptera и Lepidoptera — комнатных мух и тутового шелкопряда соответственно.

В результате проведенной работы удалось показать, что изменение активности МФМО, TAT и ТДК в онтогенезе исследованных тест-объектов видо-, фазои тканеспецифично. Сопоставление полученных нами экспериментальных результатов с литературными данными о титрах стероидных и ювенильных гормонов свидетельствует о том, что на личиночной фазе развития комнатных мух и тутового шелкопряда активность TAT коррелирует с изменением титра ЮГ, а активность МФМО — с титром экдистероидов, что подтверждает наличие эндокринного контроля активности этих ферментов в онтогенезе исследованных насекомых. Активность ТДК регулируется, вероятно, более сложным способом, и на этот процесс влияет как соотношение титров линочных и ювенильных гормонов, так и уровень катехоламинов.

Осуществленное исследование механизма гормональной регуляции активности МФМО, TAT и ТДК у гусениц и куколок тутового шелкопряда с использованием ингибитора транскрипции — актиномицина Д и ингибитора трансляции — пуромицина позволило установить, что стимуляция активности изученных ферментов как экдистероном, так и альтозидом осуществляется на транскрипционно-трансляционном уровне.

Проведенный субстратный и ингибиторный анализ, а также данные изоэлектрофокусирования, определения молекулярных масс и Кт частично очищенной МФМО чувствительной и резистентной к фталофосу рас комнатных мух позволили сделать вывод о количественном преобладании у устойчивой расы активированного трипсином фермента с молекулярной массой 360 кДа, в результате чего увеличивается скорость окисления п-дифенолов и, следовательно, возрастает степень склеротизации кутикулы.

Один из биохимических аспектов эндокринного контроля у насекомых связан с гормональной регуляцией энергетического обмена. Установлено, что поступление различных энергетических веществ из депонирующих органов и тканей на разных этапах жизни насекомых реализуется при участии пептидных гормонов, посредством контроля активности ключевых ферментов углеводного и липидного обменов (Gade, 2004).

В результате проведенной работы удалось показать, что АКГ и проктолин принимают активное участие в энергетическом обмене насекомых, посредством регуляции соответствующих ферментов как в жировом теле, так и, в большей мере, в грудных мышцах. Причём, деятельность адипокинетических гормонов затрагивает как анаэробный, так и аэробный обмен углеводов исследованных насекомых.

Данные сравнительного биохимического исследования эффекта структурно сходных Lom-АКГ II и Scg-АКГ II показали, что второй из гормонов является наиболее активным по отношению к тестируемым ферментам имаго американского таракана. Также было показано участие пентапептида проктолина в мобилизации углеводов и липидов посредством регуляции ферментов дегидрогеназного и фосфатазного комплексов и отмечено, что эффект Scg-АКГ II превышает таковой проктолина по исследованным показателям.

Учитывая тот факт, что биогенные амины влияют на секрецию АКГ и мобилизуют внутренние резервы организма для поддержания энергетического баланса в состоянии стресса и при двигательной активности насекомых в первые минуты полёта, нами изучено воздействие Scg-АКГ II и октопамина на активность дегидрогеназного комплекса ферментов жирового тела и грудных мышц американского таракана и установлено, что совместная инъекция АКГ и биогенного амина превышала стимулирующий эффект отдельно взятых для опыта препаратов. Не исключено, что при совместном введении гормонов происходит усиление их биохимического эффекта и октопамин в этих опытах может выступать в роли синергиста АКГ.

Для подтверждения высказанного предположения об участии энкефалинов в энергетическом обмене, нами исследовано влияние опиоидных пептидов на активность ферментов углеводного и липидного обменов у имаго мучного хрущака и американского таракана. Установлено, что биохимический эффект испытанных опиоидных гормонов характеризуется видовой и тканевой специфичностью и сопровождается гормональной индукцией активности дегидрогеназ и кислой фосфатазы, отдельные молекулярные формы которых синтезируются de novo.

Эстеразы насекомых представляют большую группу ферментов, вовлеченных в широкий круг метаболических процессов. За небольшими исключениями, ни природные субстраты, ни точная функция этих ферментов неизвестны. В последнее десятилетие, характеризующееся быстрым прогрессом в изучении биохимии гормонов насекомых, их метаболизма и механизма действия, возник значительный интерес к исследованию эстераз, вовлечённых в регуляцию титра эндогенных ювенильных гормонов и дезактивацию экзогенных ювеноидов, получающих все большее распространение в качестве инсектицидов. Однако до сих пор остается открытым вопрос о том, сколь велик вклад гидролитических реакций в расщепление ювенильных гормонов на различных фазах развития насекомых и какова доля участия в этом прцессе неспецифических эстераз. Поскольку физико-химические свойства ЮГ, и АЮГ-зависимых эстераз насекомых, способных ускорять реакции гидролиза ювенильных гормонов и ювеноидов, охарактеризованы крайне скудно, одной из задач настоящего исследования стало выявление АЮГ-зависимых эстераз у ряда насекомых, как вредителей сельскохозяйственных культур, так и полезных видов, а также выделение и характеристика свойств АЮГ-зависимой карбоксилэстеразы цитозольной фракции гомогената куколок большого мучного хрущака. В результате проведенной работы удалось показать, что лишь некоторые из эстераз тканей тутового шелкопряда, гомогенатов личинок и куколок большого мучного хрущака и колорадского жука чувствительны к гормональному воздействию. Оказалось, что ЮГи АЮГ-зависимость эстераз проявляется как в возникновении новых белковых фракций, обладающих эстеразной активностью, так и в значительном увеличении активности уже имеющихся эстераз после введения экзогенных ЮГ и ювеноидов, что свидетельствует об их участии в гидролитической деструкции гормонов. Не исключено, что выявленные нами ЮГи АЮГ-зависимые эстеразы принимают участие в катаболизме ювенильных гормонов и их аналогов лишь на определенных фазах развития насекомых.

Учитывая, что наиболее ярко выраженной отзывчивостью к действию АЮГ обладала высокоподвижная при электрофорезе в полиакриламидном геле карбоксилэстераза куколок большого мучного хрущака, была разработана методика ее выделения и очистки. Она включала следующие этапы: получение экстракта растворимых белков куколок (грубого гомогената), получение цитозольной фракции гомогената, обработку полиэтиленгликолем (Мг 6 кДа), анионообменную хроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе, гель-фильтрацию через сефадекс 0−75 и препаративный электрофорез в полиакриламидном геле. В результате применения этой схемы выделения были получены две электрофоретически гомогенные формы этой эстеразы, характеризующиеся различной молекулярной массой (7500 и 30 000 Да). Охарактеризованная АЮГ-зависимая карбоксилэстераза цитозоля куколок большого мучного хрущака является неспецифической эстеразой, способной ускорять гидролиз экзогенных аналогов ювенильного гормона, а также эндогенных гормонов. Возможно, что функции мономерной формы фермента этим не ограничиваются, и она имеет более широкое биохимическое значение, так как ее высокий заряд и низкая молекулярная масса могут способствовать легкому проникновению к местам деградации ЮГ, ювеноидов и, возможно, других ксенобиотиков, содержащих сложноэфирные связи.

Сравнительное исследование воздействия мет-энкефалина и дофамина на активность эстеразного комплекса ферментов тканей имаго американского таракана подтвердило участие опиоидных пептидов и катехоламинов в регуляции метаболизма липидов и углеводов в жировом теле и грудных мышцах насекомых (Балакина, 2002). Полученные данные также свидетельствуют о том, что регуляция активности эстеразного комплекса ферментов является одним из механизмов, благодаря которым опиоиды и дофамин контролируют локомоцию (Раушенбах, Шумная, 1993; КопШви, 1998) и репродуктивные процессы насекомых (Чудакова, Панов, 1985; НепЬсЬе!, 1992).

Впервые продемонстрировано, что опиоидные пептиды и дофамин оказывают существенное воздействие на функционирование нервной системы насекомых, влияя на проведение нервного импульса, метаболизм липидов и ксенобиотиков. Поскольку существование эндогенных опиатов, дофамина и их рецепторов показано в пределах нервной ткани различных энтомологических объектов (Santoro et al., 1990; Грицай и др., 2001; Дьяконова, 2001), можно заключить, что у насекомых имеет место ко-локализация рецепторов пептидных гормонов и биогенных аминов.

Известно, что биосинтез белка у всех организмов, включая насекомых, включает несколько этапов (транскрипция, посттранскрипционный процессинг пре-мРНК, трансляция и посттрансляционная модификация полипептидов), которые приводят к образованию функциональных белков. Каждый из этих этапов весьма сложен и требует присутствия большого количества факторов, регулирующих как скорость данного процесса, так и возможность его протекания вообще. Решающая роль в регуляции этих процессов принадлежит гормонам. Посттрансляционная модификация белков путем фосфорилирования и дефосфорилирования играет ведущую роль в управлении и функционировании регуляторных процессов, протекающих в живой клетке, и является важнейшим механизмом регуляции активности ферментов. Детальное исследование влияния мет-энкефалина на активность фосфатазного комплекса ферментов тканей имаго американского таракана продемонстрировало появление новой высокоподвижной формы кислой фосфатазы, а нагрузка ингибиторами транскрипции и трансляции приводила к полному её исчезновению. На основании этих результатов можно сделать вывод, что именно эта форма тестируемого фермента синтезируется de novo. о.

Сравнительные исследования по включению меченного Н-лейцина в состав молекулярных форм кислой фосфатазы в норме и под воздействием экдистерона показали, что степень индукционного эффекта стероидного гормона коррелирует с увеличением количества меченой аминокислоты в формах с повышенной активностью фермента. Эти исследования доказывают, что гормональная генетическая индукция у насекомых, так же как и у позвоночных животных, осуществляется на уровне определенных множественных форм ферментов. И этот универсальный принцип гормональной индукции достаточно широко распространен и охватывает обширную группу индуцибельных ферментов как у позвоночных, так и у беспозвоночных животных.

Наряду с вкладом в современную биохимию, особенно сравнительную, данные о механизме действия гормонов насекомых имеют ярко выраженную практическую направленность.

Осуществлено детальное исследование механизма гормональной регуляции активности ферментов метаболизма тирозина, дегидрогеназного, эстеразного и фосфатазного комплексов энзимов у различных насекомых с целью разработки современных гормональных методов борьбы с вредителями сельского хозяйства, а также возможности использования гормонов и их аналогов для повышения жизнеспособности, продуктивности и устойчивости к заболеваниям полезных видов насекомых. На основе сформулированных в данной работе представлений об эффективности применения гормонов и гормоноподобных веществ в качестве регуляторов роста насекомых, применение которых в значительной мере зависит от правильно выбранной дозы препарата, фазы развития, а также чувствительности конкретного вида тест-объектов к их воздействию, предложены и внедрены новые гормональные средства повышения продуктивности тутового и дубового шелкопрядов (авторское свидетельство № 1 743 522 от 1.03.1992).

Исследование гормональной регуляции активности множественных форм ферментов у насекомых-вредителей на различных фазах их развития позволило установить ряд общих закономерностей в регуляции обмена веществ, что необходимо учитывать при разработке новых методов борьбы в практике защиты растений для снижения численности вредителей сельского хозяйства (создание инсектицидов III и IV поколений и для оценки состояния резистентности к различным ксенобиотикам, в том числе и к ювеноидам).

Несомненный теоретический и практический интерес представляет изучение ферментативных механизмов резистентности к различным инсектицидам у насекомых и сопоставление полученных данных с биологическим уровнем устойчивости. Биохимические механизмы резистентности необходимо учитывать при ротации пестицидов, а также при подборе ингибиторов ферментов, ответственных за её развитие. Исходя из корелляции уровня активности МФМО у чувствительной и устойчивой к фталофосу рас комнатных мух с их биологическим показателем резистентности, предложен энзиматический способ тестирования её развития (Авторское свидетельство № 1 541 259 от 8.10.1989).

Показать весь текст

Список литературы

  1. К. Д. Изучение физико-химических свойств опиатных рецепторов нервной ткани: солюбилизация и кинетические характеристики. Автореф. дисс. к.б.н. Тбилиси. Изд. «Мецниереба».1987. 23с.
  2. М.Г., Корочкин Л. И. Гормональная индукция активности кислой фосфатазы в слюнных железах личинок Drosophila melanogaster во время метаморфоза. // Докл. АН СССР. 1975. — Т. 225, № 4. — С. 951 954.
  3. И.П. Нейромедиаторы и нейромодуляторы. Эволюция соединений и эволюция гипотез. // Журнал эволюц. биохимии и физиологии. 1998.- Т. 15, № 3. — С. 278−282.
  4. И.П., Каменская М. А. Нейропептиды в синаптической передаче. // Итоги науки и техники, физиология человека и животных.1988.-С. 71−78.
  5. И.П., Каразеева Е. П. / Нейрохимия, под ред. АшмаринлИ.П., СтукаловяП.В. М: Изд. Инст. Биомед. химии РАМН, — 1996.- С. 296 333.
  6. И.П., Каразеева Е. П., Ляпина Л. А. и др. Регуляторная активность простейших пролинсодержащих пептидов PG, GP, PGP и GPGG и возможные источники их биосинтеза. // Биохимия. 1998. -Т.63, № 2. — С. 149−155.
  7. И.П., Обухова М. Ф. Регуляторные пептиды, функционально-непрерывная совокупность. // Биохимия. 1986.- Т.51, вып.4. — С. 531 545.
  8. М.Я., Халимов З. М., Гасымов A.C. Влияние аналога ЮГ-Ш альтозида ZR-10 на некоторые технологические показатели коконов и шелка сырца. // Шелк. 1985. — № 4. — С. 18.
  9. O.B. Изучение воздействия мет-энкефалина и дофамина на эстеразы тканей имаго американского таракана. / Автореф.дис. на соиск. уч. ст. к.б.н.- М.: 2002.- 18с.
  10. В.М. Ферменты аминокислотного обмена и некоторые метаболически связанные с ними энзимы в эмбриогенезе тутового шелкопряда. // Автореф. дис. на соиск. науч. ст. к. б. н. М:1982. 16с.
  11. Е.М., Черник Я. И., Бобак Я. П. Фенолоксидаза в онтогенезе Drosophila melanogaster. // Онтогенез. 1990. — Т.21, № 3. — С. 274−279.
  12. Е.В., Максимов Д. В. / Алкогольдегидрогеназа в онтогенезе Drosophila melanogaster. // Цитология и генетика. 1982. — Т. 16. — С. 6063.
  13. В.Н. Механизмы гормональной регуляции линьки и метаморфоза.
  14. В кн.: Гормональная регуляция развития насекомых. // Труды ВЭО. -1983.-Т.64.-С. 44−63.
  15. В.Н. Синтетические аналоги гормонов. В кн.: Гормональнаярегуляция развития насекомых. // Труды ВЭО. 1983. — Т.64. — С. 128 139.
  16. К., Чен К, Хуанг С. Энзиматическая характеристика ифункциональные группы полифенолоксидазы из куколок мясной мухи (Sarcophaga bullata). // Биохимия. 2004. — Т.69, № 8. — С. 1129−1132.
  17. С., Зумпурлис B.C. JNK: Ключевой модуляторвнутриклеточной сигнальной системы. // Биохимия. 2004. — Т.69, № 8. -С. 1038−1050.
  18. Е.М., Нуруллин Л. Ф., Никольский Е. Е. и др. Влияниенорадреналина и адреналина на мембранный потенциал покоя клетокмышечной стенки дождевого червя Lumbricus terrestris. // Бюлл. экспер. биол. 2001. — Т. 132, № 9. — С. 244−246.
  19. Р.И., Титова Э. В. Эстеразы нервных ганглиев таракана:множественные молекулярные формы и ингибиторная специфичность. // Биохимия. 1985. — Т.50, № 3. — С. 475−484.
  20. Ю.Г. Роль аминокислот в регуляции активности имножественных форм дегидрогеназ тутового шелкопряда. // Автореф. на соиск. уч. ст. к.б.н., М.: 2000, 15с.
  21. В.А. Механизмы регуляции активности генов в процессетранскрипции. // Соросовский образовательный журнал. 1996. — № 1. -С. 23−31.
  22. Г. П. Гены высших организмов и их экспрессия. // М: Наука, 1989. -С.37−53.
  23. В.В. Механизмы резистентности насекомых. / Патогеннынасекомых: структурные и функциональные аспекты. Изд. «Круглый год», М:2001, С.143−169.
  24. А.И., Коноплин Д. А., Некрасов Ю. А. и др. Нейрохимияопиатной наркомании. // Нейрохимия. 2000. — Т.17, № 1. — С. 3−12.
  25. O.A. Функциональная биохимия регуляторных пептидов. // М.:1. Наука". 1993. — 159с.
  26. O.A. Физиологически активные пептиды. // Справочноеруководство ИМГМ. М.: 1995. — 144с.
  27. O.A. Мозг и нейропептиды. Справ.-информац. издание. М.: — 1997.- 170с.
  28. Е.А., Кутузова Н. М., Филиппович Ю. Б. Влияние опиоидныхпептидов на некоторые биохимические параметры крови крыс. // Научные труды МПГУ. Серия: естественные науки. М.: Прометей. 2002. С. 277−279.
  29. В.А., Зозуля A.A., Колинько С. И. и др. Лиганды опиоидныхрецепторов в организме дубового шелкопряда. // Международныйсимпозиум «Актуальные проблемы мирового шелководства». Тезисы докладов. Харьков: 1992. — С. 50.
  30. О.Б., Дубынин В. А., Пилипенко В.Э.и др. Воздействиеналоксона и бета-казоморфина на опиоидную систему таракана Periplaneta americana при электрошоке. // Вестн. Моск. Ун-та. Сер. 16. Биология. 2001. — № 2. — С. 7−12.
  31. О.Б., Дубынин В. А., Пилипенко В. Э. и др. Влияние (3казоморфина-7 и налоксона на локомоторную защитную реакцию таракана Periplaneta americana при электростимуляции. // Докл. РАН. -2000. Т. 375, № 6. — С. 837−839.
  32. О. Б., Пилипенко В. Э., Дубынин В. А. Поведение таракана
  33. Periplaneta americana при тесте «горячая пластина» на фоне действия анальгетиков различных классов. // Жур. эвол. биохим. и физиол. -1998. Т. 34, № 1.-С. 28−36.
  34. Н.Е., Андренкова Е. В., Монастириоти М. и др. Биогенныеамины негативно регулируют активность синтезирующих их ферментов у имаго Drosophila. // Докл. РАН. 2001. — Т. 379, № 4. — С. 567−569.
  35. Н.Е., Монастириоти М., Раушенбах И. Ю. Биогенные аминыконтролируют метаболизм ювенильного гормона у имаго Drosophila melanogaster. // Докл. РАН. 2001. — Т.376, № 3. — С. 427−429.
  36. E.JI. Метаболизм нейромедиаторов при некоторыхэкспериментальных нарушениях дофаминовой системы. // Физиология и биохимия медиаторных процессов. Тез. докл. IV Всесоюз. конф., посвящ. 90-летию Х. С. Коштоянца. М.: Наука. 1990. С. 95.
  37. В.А., Земская Н. Ю., Ивлева Ю. А. и др. Отставленныеэффекты казоморфина -7, хронически вводимого новорожденным крысам. / Докл. РАН. 1999. — Т.364, № 6. — С. 839−842.
  38. В.Е. Роль опиоидных пептидов в поведении беспозвоночных.
  39. Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 2001. — Т.37, № 4. -С. 253−261.
  40. Т.А. Биохимические механизмы адаптации организмов кстрессовым воздействиям. // М.: «Прометей». 2004. — С. 56−59.
  41. Т.А. Изучение полиморфизма ферментных систем тутовогошелкопряда (В теоретических и практических аспектах). // Автореф. дисс. д.б.н. М. 1983. — 34с.
  42. Т.А., Васильева Л. Е., Санкина Т. М. и др. Изучениеферментативной активности растворимых белков тканей у различных пород тутового шелкопряда (Bombix mori L.). // Журнал общей биологии. 1977. -Т.38, № 3, — С. 447−463.
  43. О.Ю. Изыскание новых фосфоорганических синергистовпиретроидов и исследование механизмов их действия. // Автореф. докт. дисс. ВИЗР. Санк-Петербург. — 1996. — 35с.
  44. О.Ю., Баканова Е. И., Рославцева С. А. и др. Изучениечувствительности эстераз представителей отряда тараканов к фосфоорагническим соединениям разного строения. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии РАН.-1992.- Т.28, N3. С. 311 316.
  45. Т.М., Сундуков О. В., Исси И. В. Влияние микроспоридиоза наактивность эстераз у гусениц озимой совки Agrotis segetum. // Вестн. зоол. 2001. — Т.35, № 4. — С. 45−50.
  46. Е.Ю. Гормональная регуляция активности ферментовначального этапа катаболизма тирозина у комнатных мух и тутового шелкопряда. //Автореф. дисс. к.б.н. М.: Тип. МПГУ им. Ленина. 1989. — 16с.
  47. П.Ф., Германчук В. Г. Роль активации симпатикоадреналовой системы в реализации основных иммунных реакций при острой интоксикации фосфоорганическими соединениями. // Бюлл. экспер. биол. 2001. — Т. 132, № 10.-С. 413−415.
  48. A.A. Биологические проблемы олигопептидной регуляции.
  49. Биохимия. 2004. — Т.69, № 11. — С. 1565−1573.
  50. A.A. «Великое объединение» природных олигопептидныхрегуляторов. //Нейрохимия.-М.: 1997. -Т.14, № 3. С. 313−315.
  51. A.A. Компьютерная биохимия эндогенных регуляторныхолигопептидов. // Успехи биологической химии. Т.36. — 1996. — С. 87 112.
  52. A.A. Общие функциональные особенности эндогенныхрегуляторных олигопептидов. // Физиологический журнал им. И. М. Сеченова. 1992. — Т. 78, № 9. — С. 39−51.
  53. A.A., Воронина. O.JI.. Общие физиолого-биохимическиеособенности эндогенных олигопептидных гормонов либеринов и статинов. / Биофизика.- М.: 1998.- Т. 43, вып.З. — С. 438−446.
  54. Золоев Г. К. Об участии лей-энкефалина в регуляции углеводного обмена
  55. Бюлл. экспер. биол. и мед. 1987. — Т. 103, № 5. — С. 515−517.
  56. В.Г., Коничев A.C., Калошин Б. К. Множественные формысукцинатдегидрогеназы в грене родительских пород и гибридов тутового шелкопряда. // Биохимия насекомых. — М.: — МПГИ им. В. И. Ленина. -1981. — вып.23. — С. 75−86.
  57. Э.В., Коросев A.B. ' Основы биометрии: введение встатистический анализ биологических явлений и процессов. //
  58. Петрозаводск. 1992. — 164с.
  59. М.А. /' Синаптическая передача. Медиаторы. // Нейрохимия
  60. И.П., Стукалов П.В.).М.: Изд. Инст. Биомед. химии РАМН. -1996. С. 207−245.
  61. B.C., Корочкин Л. И. Гистохимический анализ тканевогораспределения некоторых ферментов в развитии Drosophila melanogaster. // Онтогенез. 1980. — Т.11, № 6. — С. 594−599.
  62. A.A., Глоба А. Г., Демидова B.C. АТФ как передатчик иусилитель сигналов ростовых факторов цитокинов. // Успехи биологической химии. 2000. — Т.40. — С. 267−308.
  63. С.М. Ферменты белкового обмена коконопрядущих насекомых.
  64. Автореф. дис. на соиск. уч. ст. д.б.н.- М: 2005,48с.
  65. И.М. / Сравнительное исследование воздействия метэнкефалинана ферментативные системы имаго американского таракана и колорадского жука. / Автореф. дис. на соиск. уч. ст. к.б.н.- М: 2005.
  66. Е.В. АТФазный комплекс ферментов Musca domestica в норме ипод влиянием регуляторов роста и развития. // Автореф. дис. к. б. н. -М.:1991.-16с.
  67. И.Б. Исследование дегидрогеназного комплекса ферментовнекоторых насекомых в норме и под влиянием регуляторов роста. // Автореферат. Москва, 1995. 18с.
  68. A.C. Физико-химическая и функциональная характеристикамножественных форм ферментов насекомых. // Автореферат диссертации на соискание ученой степени доктора биологических наук. -М.: 1991.-48с.
  69. A.C., Гаверова Ю. Г., Пиункова С. А. и др. Влияние даларгина наактивность кислых фосфатаз и фосфоглюкомутазы в тканях и органах тутового шелкопряда. // Деп. в ВИНИТИ. № 2839 В96. М.: 1996. — 11 с.
  70. A.C., Филиппович Ю. Б., Макулин А. И. и др. Активностькислой фосфатазы в субклеточных фракциях грены тутового шелкопряда. // Биохимия насекомых. М.: МГПИ им. В. И. Ленина. -1979. -вып.21, — С. 16−21.
  71. А.П. Сравнительное изучение белкового полиморфизма уразличных по происхождению и продуктивности пород тутового шекопряда. // Автореф. на соиск. уч. ст. к.б.н., М: 1975, 21с.
  72. А.П., Егорова Т. А., Филиппович Ю. Б. Изучение активностифосфатаз в гемолимфе у различных по продуктивности и происхождению пород тутового шелкопряда. // Шелк. 1975. — № 12. -С. 11−17.
  73. Л.И. Генетика изоферментов и развитие. // Онтогенез. 1976.1. Т.7, № 1. С. 3−17.
  74. Л.И. Как гены контролируют развитие клеток. / Биология.1996.-№ 1.-С. 17−31.
  75. JI.И. Детерминация и дифференцировка в молекулярногенетическом освещении. // Онтогенез. 2005. — Т.36, № 5, — С. 333−342.
  76. A.A., Гвоздев В. А. Молекулярные основы действияэкдистерона на клетки. // Итоги науки и техники. Молекулярная биология. ВИНИТИ. М.: 1984.-Т.20.-С. 112−117.
  77. .А., Слезингер М. С. Регуляция мультимерного строения N0синтетазы как новый фактор ораногенеза. // Онтогенез. 2005. — Т.36, № 5. — С. 343−349.
  78. В.И. Нейротрансмиттеры и головной мозг. // Биология.
  79. Соровский образовательный журнал. 2001. — Т.7, № 6, С. 11−16.
  80. В.И., Колесниченко Л. С. Актуальные и дискуссионныеаспекты гормонологии. // Биохимия. 1997. — Т.62, вып.Ю. — С. 13 691 372.
  81. В.И., Колесниченко Л. С. Молекулярные механизмыдействия гормонов. I. Рецепторы. Нейромедиаторы. Системы со вторыми посредниками. // Биохимия. 2005. — Т.70, вып.1. — С.33−50.
  82. Н., Сидху Д. С., Суриндер П. К. Активность сукцинатдегидрогеназы в период взрослой жизни Coccinella septempunctata L. // Онтогенез. 1985. — Т.21, № 2. — С. 226−230.
  83. Т.И. Метаболизм меченых белков в тканях тутовогошелкопряда на заключительном этапе его личиночного развития в связи с шелкообразованием и продуктивностью. // Автореферат на соиск. уч. ст. к.б.н. M: 1981. — 16 с.
  84. И.Н., Неделькина C.B., Салганик Р. И. Исследованиеферментных систем детоксикации инсектицидов у колорадского жука. // Биохимия. 1986. — Т.51, вып.З. — С. 426.
  85. В.А. Устойчивость к повреждающим воздействиям в линияхнасекомых, адаптированных к инсектицидам и вирусным заболеваниям. // Автореферат на соиск. уч. ст. к.б.н. Л: 1986. — 16 с.
  86. A.C., Дубынин В. А., Левицкая Н.Г. / Поведенческие эффекты
  87. Р-казоморфина-7 и его аналогов. // Бюлл. эксп. биол. мед. 1993. — Т. 116, № 1. — С. 155−158.
  88. Л.М., Мамалыга М. Л. Роль биогенных аминов в проявленииструктурно-метаболических сдвигов в ЦНС при стрессе, адаптации и функциональных нарушениях. // М.: «Прометей». 2004. — С. 8−18.
  89. К.А., Замятнин A.A., Курганов Б. И. Антибактериальные богатые пролином природные олигопептиды и их белки-мишени. // Биохимия. 2004. — Т.69, вып. Ю, — С. 1332−1344.
  90. Л.В., Лишманов Ю. Б., Смагин Г. Н. Участие опиоидныхпептидов в регуляции биосинтеза миокардиального белка при стрессе и адаптации // Вопр. мед. химии. -1991. Т. 37, № 1. — С. 63−65.
  91. Г. Диск-электрофорез. / Изд. М.: «Мир», 1971. 247с.
  92. Н.П. Регуляция экспрессии генов стероидными гормонами.
  93. Новосибирск: «Наука». 1990. — 265с.
  94. Е.В. Физиолого-биохимические основы регуляции функций урыб пептидами энкефалинового ряда. // Автореф. дисс. д.б.н. 1999. М. -49 с.
  95. Е.В., Коуржил Я. Лейцин-энкефалин и его синтетическиедериваты как модуляторы раннего онтогенеза. // Тез.докл.Первого конгресса ихтиологов России. 1997. — М.-ВНИРО. — С. 255.
  96. Н.И., Филиппович Ю. Б. Множественные формы ферментов ирегуляция их активности в тканях тутового шелкопряда в процессе онтогенеза. // М.: МГПИ им. В. И. Ленина. 1974. — вып. 16. — С. 9−91.
  97. Н.О. Влияние лей-энкефалина и его синтетического аналогадаларгина на метаболизм белков и нуклеиновых кислот у насекомых. // Дисс. канд. биол. наук. Москва. — 1999. — 18с.
  98. Е.В., Малкова Н. В., Заргарова Т. А. и др. Действиесинтетического в-эндорфиноподобного пептида иммунорфина на Т-лимфоциты человека. // Биохимия. 2002. — Т.67, № 3. — С. 430−438.
  99. А.А., Лозовская Е.Р.Гены и развитие организма. // М: Наука, 1984.-С.51−77.
  100. С.О., Лапицкий В. П. Участие сегментарных октопаминергических нейронов в модуляции процессов сенсомоторной интеграции у сверчка Gryllus bimaculatus. // Журн. эвол. биохим. и физиол. 2000. — Т. 36, № 4. — С. 310−314.
  101. К.В., Жуковский С. Г., Шустер М. М. Действие фосфорорганических инсектицидов на о-дифенолоксидазу жуков-долгоносиков. // Бюл.ВИЗР. 1976. — № 42. — С. 50−57.
  102. Н.Д., Резников А. Г. / Пренатальный стресс и половая дифференциация моноаминергических систем головного мозга. // Нейрофизиол. 2001. — Т. 33, № 3. — с. 225−234.
  103. Т.Н., Мыльников C.B. ' Влияние L-аргинина на NADPH-диафоразную активность в гомогенатах Drosophila melanogaster. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1996. — Т.32, № 2. — С. 217−219.
  104. Ю.А. Первые достижения в молекулярной эндокринологии, полученные с использованием системы Cre/LoxP. // Молекулярная биология. 2001. — т.35, № 3. — с. 372−375.
  105. Л.Ф., Митюшина Н. В., Фирсова Н. В. Метаболизм энкефалинов при различных функциональных и патологических состояниях организма. // Вопросы медицинской химии. вып.4. — 1999. с. 2−12.
  106. Л.Ф., Теребилина Н. Н., Гуревич К. Г. Опиоидные рецепторы в патогенезе наркомании. // Нейрохимия. 2002. — Т. 19, № 1. — С. 26−32.
  107. С.А., Коничев A.C., Филиппович Ю. Б. Влияние аминокислот на активность фосфатазного комплекса капустной белянки (Pieris brassicae L.) // Прикладная биохимия и микробиология. -1999. Т.35, № 6. — С. 657−661.
  108. H.A. / Биометрия. // Новосибирск. СО АН СССР. 1961. -С.194−208.
  109. Е.И., Триселева Т. Н. Морфофизиологические и поведенческие эффекты дефицита ЮГ в онтогенезе насекомых. // Успехи современной биологии. 1992. — 112, № 5−6. — С. 774−784.
  110. E.H., Широкова Е. А., Сегаль Г. М. Морфогенетический аффект некоторых хроменов на онтогенез вредной черепашки. Докл. АН СССР. — 1980. — 250, № 2. — С. 454−460.
  111. Т.Н. Гормональная регуляция активности ферментов. // М.: «Медицина». 1975. — С. 167−206.
  112. М.И. Методы биохимических исследований. // ЛГУ. -1982.-223с.
  113. М.Г., Попкова Е. В., Бондаренко H.A. и др. Катехоламины, оксид азота и устойчивость к стрессорным повреждениям: влияние адаптации и гипоксии. // Рос. физиол. журн. Им. И. М. Сеченова. 2002. — Т.88, № 4 — С. 485−495.
  114. К.С. Дофаминовые рецепторы мозга: структура, функциональная роль, модуляция психотропными веществами. // Вопр. мед. химии. 1997. — Т.43, № 6. — С. 553−565.
  115. К.С. Функциональная роль и фармакологическая регуляция дофаминергических систем мозга. // Вестник РАМН. 1998. — Т.8, № 1. -С. 19−24.
  116. К.С., Шеманов А. Ю., Кудрин B.C. Дез 1 — тирозин — гамма — эндорфин: оценка нейролептических свойств и влияние на синтез дофамина. // Фармакол. и токсикол. — 1982. — Т. 45, № 5. — С. 5−8.
  117. И.Ю. Генетический контроль нейроэндокринной регуляции метаморфоза Drosophila в экстремальных условиях среды. // Дис. док. биол. наук. 1985. — Новосибирск. — С. 450.
  118. И.Ю. Стресс-реакция насекомых: механизм, генетический контроль, роль в адаптации. // Генетика. 1997. — Т.ЗЗ. — С. 1110−1118.
  119. И.Ю., Серова Л. И., Тимохина И. С. Генетический анализ различий в метаболизме дофамина у двух линий D.virilis в норме и при тепловом стрессе. // Генетика. 1993. — Т.29. — С. 935−949.
  120. И., Хлебодарова Т., Гренбэк Л. и др. Стресс реакция насекомых, генетико-физиологические аспекты. // Тез. докл. Междунар. конф. — Магадан. 1998. — 4.2. — С. 73, 153.
  121. И.Ю., Шумная Л. В. Биогенные амины в реакции стресса у насекомых. // Успехи соврем, биолог. 1993. — Т.113, № 3. — С. 327−335.
  122. Т.Ю., Маслов Л. Н., Лишманов АЛО. и др. Стимуляция опиатных рецепторов и устойчивость изолированного сердца к окислительному стрессу: роль NO-синтазы. // Биохимия. 2001. — Т. 66, № 4.-С. 520−528.
  123. П.С. Динамика активности изоферментов малатдегидрогеназы у Drosophila virilis. // Онтогенез. 1970. — Т.1, № 1. — С. 89−94.
  124. Рог JI.E. Характеристика множественных форм сорбитолдегидрогеназ тутового шелкопряда. // Автореф. дисс. на соиск. уч. ст. к.б.н. М: 1986.- 16 с.
  125. В.Б. Основы эндокринологии. // М. Изд. Моск. Университета. -1994.-382с.
  126. Я.М. Глюкозо 6 — фосфатдегидрогеназа Drosophila melanogaster: характеристика нормального фермента и его мутантных форм. //Автореф. к.б.н. — М.: -1981. — 16с.
  127. С.А. Механизмы рзистентности членистоногих к фосфоорганическим пестицидам. // Агрохимия. 2003. — № 2. — С. 117 123.
  128. Е.С., Беньковская A.B., Поскряков A.B. и др. / Экспрессия фенолоксидазной системы при использовании хитоолигосахаридов в качестве иммуномодуляторов у насекомых. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 2003. — Т.39, № 4. — С. 346−350.
  129. М.В., Филиппович Ю. Б. Влияние лей-энкефалина и его синтетического аналога даларгина на активность монофенолмонооксигеназы личинок восковой моли. // Научные труды МПГУ. Серия: естественные науки. М.: «Прометей». 2000. — С. 247 248.
  130. Е.С., Кочеткова М. Н. < Роль фосфорилирования в регуляции клеточный активности. //М.: «Наука». 1985. — С. 167−206.
  131. И.С. Растворимая гуанилатциклаза в молекулярном механизме физиолгических эффектов оксида фзота (обзор). // Биохимия. 1998. — Т.63, вып.7. — С. 939−946.
  132. Сёмина Н. В. Исследование влияния пептидных гормонов и биогенных аминов на активность ферментов углеводного и липидного обмена
  133. Perplaneta Americana и Tenebrio molitor. // Дисс. к.б.н. М.: 2000. — с. 151с.
  134. Н.В., Балакина О. В., Горелова Е. А. и др. Исследование механизма действия энкефалинов на активность комплекса кислых фосфатаз имаго американского таракана. // Научные труды МПГУ. Серия: естественные науки. М.: Прометей. 2001. С. 186−188.
  135. В.В., Бахвалов С. А. Глупов В.В. Индукция эстераз у личинок непарного шелкопряда (Lymantria dispar L.) при заражении грибом Metarbizium anisopliae (Metsch.) Sor. // Евразиат. Энтомол. Ж. -2005. 4, № 1.- с. 43−52.
  136. Д.С. Активность лактатдегидрогеназы в ходе развития Chilomenes sexmaculata. //Биохимия. 1986. — Т.55,№ 1. — С. 87−91.
  137. Смирнов А.Н. ,< Ядерные рецепторы: номенклатура, лиганды, механизмы влияния на экспрессию генов. // Биохимия. 2002. — Т.67, вып. 9.-С. 1157−1181.
  138. О.В., Богорад P.J1. / Короткие формы мембранных рецепторов: образование и роль в проведении гормональных сигналов. // Биохимия. 2004, — Т.69, вып.4. — С. 437−452.
  139. Л.Г., Сиголаева Л. В., Еременко A.B. и др. Семейство биосенсорных анализаторов для оценки «эстеразного статуса» организма. // Химическая и биологическая безопасность. 2004. — № 1−2. с. 21−31.
  140. Е.И. Роль цАМФ в электрофизиологических эффектах морфина и энкефалинов. // Журн. ВНД. 1993. Т. 43, № 5. — С. 946−952.
  141. О.В. Участие ферментов фенолоксидазного комплекса в защитных реакциях насекомых. // Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Уфа. -2002.- 18 с.
  142. P.A. Гормонально-метаболический статус организма при экстремальных воздействиях. // М.: Наука. 1990. — С. 168−184.
  143. Н.М. Особенности дыхания таракана Nomphoeta cineara в период постэмбрионального развития. // Зоологический журнал. 1978. -Т.57, № 12.-С. 1806−0809.
  144. В.А., Ратнер Е. И., Химическая модификация белков. // В кн.: Клиническая биохимия. / Под ред. В. А, Ткачука. М.: ГЭОТАР Мед. -1989.-С. 292−299.
  145. Т.А., Голубева Е. Г. Иммуноцитохимическая локализация пептидов, родственных миоингибиторному пептиду MAS-MIP-I у совки Heliothis virescens (F) (Lepidoptera, Noctuidae) // Известия АН. Серия биологическая. 1998. — № 6. — С. 712−716.
  146. В.Г. Физиология насекомых / М., 1986. С. 17−22.
  147. М.В., Механизмы нейроэндокринной регуляции. // М.: «Наука». — 1999.-С. 3−11.
  148. М.А. Активность кислой и щелочной фосфотаз в слюнных железах личинок и куколок Chironomus thummi. // Онтогенез. 1985. -16, № 2.- С. 127−134.
  149. Филиппович Ю.Б.. Основы биохимии: Учеб. для хим. и биол. спец. пед. ун-тов и ин-тов. М.: Изд. Агар. 1999. с. 300−303.
  150. Ю.Б., Коничев A.C. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии. // М.: Наука. 1987.- 168с.
  151. Ю.Б., Кутузова Н.М.. Гормональная регуляция обмена веществ у насекомых. // Итоги науки и техники. Сер. Биологическая химия. М.: 1985. — Т.21. — 226с.
  152. Ю.Б., Лаптева Т. И., Никитина И. Л. Основы биохимии тутового шелкопряда. М.: «Прометей». — 1992. с. 196−225.
  153. Ю.Б., Рославцева С. А., Кутузова Н. М. и др. Физиолого-биохимические основы действия средств борьбы с вредными членистоногими. // Итоги науки и техники. Энтомология. — 1988. — Т.8. — 163с.
  154. Ю.Б., Щеголева Л. И. ' Исследование растворимых белков тканей тутового шелкопряда методом электрофореза в полиакриламидном геле. // Докл. АН СССР. 1967. — Т. 174, № 1. — С. 240−242.
  155. Л.С., Флеминг Н. Ф., Роберте Д. Г. Наркология. // М.: Бином, 1998.-С. 212−228.
  156. В.Х., Кветной И. М., Ашмарин И. П. Пептидергическая регуляция гомеостаза. // Успехи современной биологии. 2002. — Т. 122, № 2. — С. 190−203.
  157. В.Х., Малинина В.В Геронтологические аспекты пептидной регуляции генома. / 2005. С.1438−1439.
  158. Холодова Ю. Д, Фитоэкдистероиды. // Биохимия животных и человека. Киев. — 1987. — Т. 1, № 11. — С. 27−41.
  159. A.B. Особенности взаимодействия эстераз насекомых и млекопитающих с производными 1,3,2-дигетерафосфоринана и тио- и дитиокислот фосфора, содержащими фрагменты N-ацилированных аминокислот. //Автореф. дисс. к.б.н. М.: Тип. МГПУ. — 2000. — 16 с.
  160. Е.И., Смирнов В. Н., Титов М. И. и др. Проблемы синтеза и изучения нейрогормонов. // Нейрохимия. 1992. — № 2. — С. 50−54.
  161. А.К. Математическая обработка результатов химического анализа. // Л., Химия. 1984. — С. 22−26.
  162. Черныш С.И.. Роль экдизонов в физиологической адаптации насекомых к повреждениям. // Автореф. дис. к. б. н. Л. 1977. — 16с.
  163. И.В., Панов A.A. Дофаминергический контроль эндокринной системы насекомого. // Физиология и биохимиямедиаторных процессов. Тез. докл. IV Всесоюз. конф., посвящ. 85-летию Х. С. Коштоянца, Москва, окт. 1985.М.: «Наука». — 1985. — Т.2. -С. 347.
  164. Т.Н. Участие неспецифических эстераз насекомых в обмене ювенильных гормонов и их аналогов. // Автореф. дисс. к.б.н. -1986. Москва.-16 с.
  165. Е.К. Ацетилхолинэстеаза персиковой тли Myzus persicae Sulz. -тест-фермент для выявления антихолинэстеразного действия фосфорорганических и карбаматных афицидов. // Автореф. дисс. к.б.н. С-Пб. 1996. — 23с.
  166. Шимановский H. JL, Гуревич К. Г. / Биохимическая фармакология опиоидных рецепторов. // Нейрохимия. 2000. — Т. 17, № 4. — С. 259−266.
  167. А.Г., Взаимодействие даларгина с центральными опиоидными рецепторами и с мембранами клеток внутренних органов. // Автореф. дисс. к.б.н. М.: ВКНЦ АМН СССР. 1987. 18 с.
  168. А.П., Комплекс кислых фосфатаз насекомых. // Дисс. канд. биол. наук. 1988.- Москва.
  169. H.A. Покровский Б. В., Протасова Т. Н. Механизмы действия гормонов. // Биохимия гормонов и гормональной регуляции. М.: Наука, 1976.-С.326−374.
  170. Яснецов В.В.. Эндогенные опиоиды, их антагонисты и шок- роль моноаминов. // Сер. Физиол. человека и животных. Итоги науки и техники ВИНИТИ. Т.47. — М.: 1991. — С. 96−98.
  171. Ali D.W. The aminergic and peptidergic innervation of insect salivary glands. // J. Exp. Biol. 1997. — V.200, № 14. — P. 1941−1949.
  172. Andersen S.O. Characterisation of a trypsin-solubilised phenoloxidase from locust cuticle. // Insect Biochem. 1978. — V.8, № 2. — P. 143−148.
  173. Arif A., Shanavas A., Murthy Ch.R.K. et al., Juvenile hormone stimulatedtyrosine kinase-mediated protein phosphorylation in the CNS of the silk worm, Bombyx mori. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. -2002.-50.-P. 139−146.
  174. Arif A., Scheller K., Dutta-Gupta A. Tyrosine kinase mediatedphosphorylation of the hexamerin receptor in the rice moth corcyra cephalonica by ecdysteroids. // Insect Biochemistry and Molecular Biology. -2003.-33,№ 9.-P. 921−928.
  175. Asano T., Ochiai M., Ashida M Search for modified amino acid residues ofcuticular prophenoloxidase isolated from silkworm Bombyx mori. // Zool Sci.- 1998.-15, Suppl.-P.43.
  176. Ashida M. The prophenoloxidase cascade in insect immunity. // Res.1.munol. 1990. — V. 141. — P. 908−910.
  177. Ashida M., Dohke K. Activation of pro-phenoloxidase by the activatingenzyme of the silkworm Bombyx mori. // Insect Biochem. 1980. — V.10, № 1.-P. 37−47.
  178. Ashida M., Yoshida H.. Limited proteolysis of prophenoloxidase duringactivation by microbial products in insect plasma and effect of phenoloxidase on electrophoretic mobilities of plasma proteins. // Insect Biochem. 1988.-V.l 8, № 1.-P. 11−19.
  179. Ashok M., Dutta-Gutta A. Ecdysteriod mediated fat body acid phosphataseactivity during larval development of rice moth, corcyra cephalonica (Lepidoptera). // Biochemistry international. 1998. — V.17, № 6. — P. 10 871 091.
  180. Aso Y., Kramer K.J., Hopkins T.L. et al. Properties of tyrosine and DOPAquinine imime conversion factor from pharate pupal cuticle of Menduca sexta. // Insect Biochem. 1984. — V.14, № 4. — P. 463−472.
  181. Baines D., Downer R.G.H. Octopamine enchances phagocytosis incockroach hemocytes: involvement of inositol triphosphate. // Arch, of Insect Biochem. and Phisiol. 1994. — V. 26, № 4. -P. 249−261.
  182. Bamji S.X., Orchard I., Pharmacological profile of octopamine and 5HTreceptors on the lateral oviducts of cockroach Periplaneta americana. // Arch. Insect Biochem. and Physioi. 1995. — V. 28, № 1. — P. 49−62.
  183. Barrett F.M. Characterisation of phenoloxidase from larval cuticle of
  184. Sarcophaga bullata and a comparison with cuticular enzymes from other species.//Can. J. Zool. 1987. V.65, № 5.-P. 1158−1166.
  185. Becker A., Schlolder P., Steele I.E., et al. The regulation of trehalosemetabolism insects. // Experientia. 1996. — V.52, № 5. — P. 433−439.• (
  186. Becker A., Wegener G. Hypertrehalosaemic neuropeptides decrease levelsof the glycolytic signal fructose 2,6-bisphosphate cockroach fat body. // The Journal of Experimental Biology. 1998. — 201. — P. 1939−1946.
  187. Belzunces L.P., Vandame R., Gu X. Modulation of honeybeethermoregulation by adrenergic compounds. // NeuroReport. 1996. — V. 7, № 10.-P. 1601−1604.
  188. Benyajati C., Dray J.F. Clonea Drosophila alcoholdehydrogenase genes arecorrectly expressed after transfection into Drosophila cells culture. / Proc. natn. Acad. USA, 1984. — 81. — P. 1701−1705.
  189. Best-Belpome M., Ropp M. Catalase in induced by ecdysterone and ethanolin Drosophila cells. //Eur. J. Biochem. 1982. -V. 121, № 4. — P. 349−355.
  190. Bharathi D., Miao Y. Effect of vertebrate hormones and prostaglandins ongrowth, silk quality and metabolic activities of Bombyx mori L. // Journal of Zhejiang University Science. 2002. — V.3, № 3. — P. 344−347.
  191. Bicker G., Biogenic amines in the brain of the honeybee. Cellulardistribution, development, and behavioral functions. // Microsc. Res. Technique. 1999. — V. 44, № 2−3. — P. 166−178.
  192. Bicker G. Nitric oxide: an unconventional messenger in the nervous systemof an orthopteroid insect. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. -2001.-48.-P. 100−110.
  193. Bikopoulos G., Ceddia R.B., Sweeney G.. Insulin reduces apoptosis andincreases DNA synthesis and cell size via distinct signaling pathways in Drosophila Kc cells. // Cell Prolif. 2004. — 37. — P. 307−316.
  194. Birnbaum M.J., Gilbert L.L. Juvenile hormone stimulation of ornithinedecarboxylase activity during vitellogenesis in Drosophila melanogaster. // J. Comp. Physiol. B. 1990. — 160. — P. 145−151.
  195. Blackburn M.B., Wagner R.M., Kochanski J.P., et al. The identification oftwo myoinhibitory peptides, with sequence similarities to the galanins, isolated from the ventral nerve cord of Manduca sexta. // Regul. Pept. -1995. V.57. -P. 213−219.
  196. C., Wegener G. (Metabolic integration in locust flight. The effect ofoctopamine on fructose 2, 6-bisphosphate content of flight muscle in vivo. // J. Comp. Physiol. B.- 1994.- V. 164, № l.-P. 11−15.
  197. Blenau W., Erber J. Behavioral pharmacology of dopamine, serotonin andputative aminergic ligands in the mushroom bodies of the honeybee (Apis mellifera) // Behav. Brain. Res. 1998. V. 96. № 1−2. P. 115−124.
  198. Bloch G., Borst D.W., Huang Z.-Y. et al. Juvenile hormone titers, juvenilehormone biosynthesis, ovarian development and social environment in Bombus terrestris. // Journal of Insect Physiology. 2000. — 46, № 1. -P.47−57.
  199. Bollenbacher W.E. The interendocrine regulation of larval-pupaedevelopment in the tobacco hornworm Manduca sexta. // Insect Physiol. -1988. V.34, № 10. — P. 941−947.
  200. Bollenbacher W.E., Katahira E.J., O’Brien M., et al. «Insectprothoracicotropic hormone: Evidence for two molecular forms. // Science. -1984.-224.-P. 1243−1245.
  201. Boundy V.A., Gold S.J., Messer C.J. et al. Regulation of tyrosinehydroxylase promoter activity by chronic morphine in TH9.0-LacZ transgenic mice. // J. Neurosci. 1998. — V.18, № 23. — P. 9989−9995.
  202. Bradbrook A.D., Koolman J. Endogenous ecdysteroid receptor binds nonspecific DNA as a heteromer, the formation of which is enhanced by ligand and DNA. // Eur. J. Entomol. 1995. — 92. — P. 245−250.
  203. Bradley M.D., Kucera M., Loeb M. et al. Alteration in proteases, proteaseinhibitors and ecdysone levels: a profile of stress in insects. // Comp. Biochem. Physiol. 1989. — V.94B, № 1. — P. 85−89.
  204. Brosemer R.W. Immunofluorescent localization of two dehydrogenase inhoneybee flight muscle. // J. Histochem. and Cytochem. 1972. — V.20, № 4. -P. 266−271.
  205. Brown B.E. Proctolin: A peptide transmitter candidate in insects. // Life Sci.- 1975.-V.17.-P. 1241−1252.
  206. Caglayan S.H. Effect of 20-hydroxyecdysone on acid phosphatase activity inthe larval fat body of Manduca sexta. // Biochemistry International. 1990. -V.20,№ 3.-P. 511−518.
  207. Cayre M., Strambi C., Charpin P. et al. Inhibition of polyamine biosynthesisalters oviposition behavior in female crickets. // Behavior Neuroscience. -1996. V. l 10, № 5, — P. 1117−1125.
  208. Chang J.T., Yuan L. Neuroactive substances produced by insects underphysical and chemical stress. // Acta entomol. sin. 1986. — V.29, № 3. — P. 337−344.
  209. Chen T.T., WyattG.R. In: The regulation of insect development andbehaviour. Eds F. Sehnal Wroclaw, Techn. Univ. Wroclaw Press. 1981. -P. 535−539.
  210. Chiang R.G., Chiang J.A., Davey K.G. A sensory input inhibiting heart ratein an insect, Rhodnius prolixus. // Experientia. 1992. — V. 48, № 11−12. — P. 1122−1125.
  211. Ciarcia G., Cardon A., Poalucci M. et al. In vitro effects of beta-endorphinon testicular release of androgens in the lizard Podarcis sicula raf. // Mol. Reprod. and Dev. 1996. — V.45, № 3. — P. 308−312.
  212. Clark T.M., Hayes T.K., Holman G.M. et al. The concentration of CRF-likediuretic Peptide: mechanisms of action. // The Journal of Experimental Biology. 1998. — 201. — P. 1753−1762.
  213. Cohen P., Hormones, second messengers and the reversible phosporylationof proteins: an overview. // BioEssays. 1986. — V.2, № 2. — P. 63−67.
  214. Colgan D.J. Hormonal effects on the developmental variation of the glucosemetabolizing isoenzymes of the grasshopper Caledia captiva (Orthoptera: Acrididae). // Entomol. Gener. 1988, — 13(½). — P. 21−27.
  215. Cornuet J.-M., Oldroyd B.P., Crozier R.H. Unequal thermostability of allelicforms of malate dehydrogenase in honey bees. // Journal of Apicultural Research. 1995. — 34(1). — P. 45−47.
  216. Coulielmos G.N., Alahiotis S.N. Induction of malate dehydrogenase andacetylcholinesterase and heat shock in Drosophila ovaries. // Insect Biochem. 1989. — V.19, № 4. — P. 393−399.
  217. Dani M.P., Richards E.H., Isaac R.E. et al. Antibacterial and proteolyticactivity in venom from the endoparasitic wasp pimpla hypochondriaca (hymenoptera: ichneumonidae). // J. Insect Physiol. 2003. — 49, № 10. — P. 945−954.
  218. Davenport A., Evans P.' Sex-related differences in the concentration of Metenkephalin-like immunoreactivity in the ner^vous system of an insect, Schistocerca gregaria, revealed by radioimmunoassay. // Brain Res. 1986. -V. 383,№ ½.-P. 319−322.
  219. David J.C., Coulon J.P., Lafont-Casel N.. Octopomine changes in nervousand non-nervous tisues of the locust, Locust migratoria. // Comp. Biochem. and Physiol. 1985. — C82, № 2. — p. 427−432.
  220. D’A vino P.P.Hormonal regulation of the Drosophila melanogaster ng-gene.
  221. Eur. J. Entomol. 1995. — V.92. — P. 259−261.
  222. Davis J.R. Disk electrophpresis. Method and application to human serumproteins // Ann. N-Y. Acad. Sci. 1964. — V. 121, № 2. — P. 404−427.
  223. Davis J.P.L., Pitman R.M. Characterization of receptors mediating theactions of dopamine on an identified inhibitory motoneuron of the cockroach. // J. Exp. Biol. -1991. V. 155, № 1. — P. 203−217.
  224. Deak P., Laufer H., Ecdysteroid receptor in Chironomus thummi (Diptera:
  225. Chironomidae). // Eur. J. Entomol. 1995. — 92. — P. 251−257.
  226. Degrelle F., Renucci M., Charpin P. et al. Casein kinase II in the brain of theinsect, Acheta domesticus: Characterizaion and hormonal regulation. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1997. — 34. — P. 69−81.
  227. De Loof A., Broeck J.V., Schools L. ' Vertebrate-type neuropeptides andsteroid in Locusta migratoria: identefication and metasbolism. // Molecular Insect Science. 1990. — P. 199−212.
  228. M.B. • Developmental changes of some dehydrogenase enzymesduring metamorphosis of Indian house fly, Musca domestica nebulo F. // J. Exp. Zool. India. 2004. — 7, № 2. — P. 341−344.
  229. Diehljones W.L., Mandato C.A., Whent G. et al. Monoaminergic regulationof hemocyte activity. // J. Insect Physiol. 1996. — V. 42, № 1. — P. 13−19.
  230. Dinan L. A strategy for the identification of ecdysteroid receptor agonistsand antagonists from plants. // Eur. J. Entomol. -1995. 92. — P. 271−283.
  231. Dwivedi J., Agrawal O.P., Bahadur J.. Changes in the chitinase activityduring postembryonic development of the blowfly Calliphora vicina R.D. // Entomon. 1990. — V.15, № 1 & 2. — P. 1−6.
  232. Dyakonova V.E., Schormann F.W., Sakharov D.A. Effects of serotonergicand opioidergic drugs on escape behaviors and sosial status of male crickets. //Naturwissenschaften. 1999. — V. 86, № 9. P. 435−437.
  233. Eckert M., Predel R., Penzlin H. Immunocytochemical localization ofperiviscerokinin in the nervous system of the American cockroach. // Gottingen Neurobiol. Rept., 1996: Proc. 24th Gottingen Neurobiol. Conf. -1996. V.2.-P. 580.
  234. Edley S.M., Hall L., Herkenham M. et al. Evolution of striated opiatereceptors. // Brain Res. 1982. V. 249, № 1. — P. 184−188.
  235. Engelmann F. Ecdysteroids, juvenile hormone and vitellogenesis incockroach Leucophaea maderae. // Journal of Insect Science. 2002. — 8p.
  236. Farkas R., Knopp J. Activation of cytosolic malate dehydrogenase of
  237. Drosophila melanogaster by juvenile hormone. // Physiol. Res. 1996. — 45, № 6.-P. 17−38.
  238. Farkas R., Knopp J. Ecdysone-modulated response of Drosophila cytosolicmalate dehydrogenase to juvenile hormone. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1997. -35. — P. 71−83.
  239. Feir D., Aykent S. Effect of inhibitors on acid phosphatase activity in thehaemolymph of large milkweed bug. Oncopeltus fasciatus. // Comp. Biochem. Physiol. 1982. — V. B71, № 4. — P. 657−661.
  240. D., Hayek M. ' Effect of prococene II on acid phosphatase activity in thelarge milkweer Oncopeltus fasciatus. // Experientia. 1982. — V.38, № 6. -P. 671−672.
  241. Feng C.-J., Dai H.-G., Fu W.-J. Cloning of cDNA fragment ofprophenoloxidase in larvae of Asian Corn Borer, Ostrinia furnacalis Guenee (Lepidoptera: Pyralididae). // Nanjing nongye daxue xuebao = J. Nanjing Agr. Univ. 2004. — 27, № 3. — P. 57−62.
  242. Feyereisen R., Farnsworth D.E., Prickett K.S. et al. Suicidal destruction ofcytochrome P-450 in the design of inhibitors of insect juvenile hormone biosynthesis. // 1985. P. 255−266.
  243. Fields P., Woodring J.P., Octopamine mobilization of lipids andcarbohydrates in the house cricket, Acheta domesticus. // J. Insect Physiol. -1991. -V. 37, № 3. P. 193−199.
  244. Fisher C.W., Brady U.E. / Increase rate melanisation in haemolimph of
  245. American cockroach and house crickets intoxicated by insecticides. // Experietia. 1980. — V.36, № 1. — P. 93−94.
  246. Fogg K.E., Anstee J.H., Hyde D.. Effects of corpora cardiaca extract onintracellular second messenger levels in Malpighian tubules of Locusta migratoria. // J. Insect Physiol.- 1990.- V.36, N6. P. 383−389.
  247. Ford R, Jackson Duone M., Tetrault L. et.al. A behavioral role forenkephalins in regulating for high affinity kappa-like opioid binding sites. // Comp. Biochem. and Physiol. 1986. — V.85, № 1 — P. 61- 66.
  248. Fragoulis E.G., Sekeris C.E. Induction of Dopa (3,4dihydroxyphenylalanine) decarboxilase in blowfly intergument by ecdysone. //Biochem.- 1975.-V. 146, № 1.-P. 121−126.
  249. Fukamizo T., Kramer K.J. / Effect of 20-hydroxyecdosone on chitinase and
  250. N-acetylglucosaminidase during the larval-pupal transformation of Manduca sexta (L.). // Insect Biochem. 1987. — V.17, № 4. — P. 547−550.
  251. Gade G. Endocrinological aspects of silk production. // Esperientia. 1983.-V.39.-P. 461.
  252. Gade G. Isolation and amino acid composition of the adipokineticneuropeptide from teh corpus cardiacum of the cricket. Grillus bimaculatus. //Physiol. Entomology. 1987. — V. 12.-P. 309−316.
  253. Gade G. Studies on the hypertrealosaemie factor the corpuscardiacumallatum complex of the Beetle, tenebrio molitor. // Comp. Biochem. Physiol. 1988. — V.91A, № 2. — P. 333−338.
  254. Gade G. Structure function studies on hypertrehalosaemie and adipokinetichormones: activity of naturally occurring analogies and some N- and C-terminal modishied analogues. // Physiologycal Entomology. 1990. -V.15.-P. 229−316.
  255. Gade G. The hormonal integration of insect flight metabolism. // Zool. Ib.
  256. Physiol. 1992. — V.96. — P. 211−225.
  257. Gade G. Distinct sequence AKH/R PCH family members in Beetle
  258. Scarabaeus species) corpus cardiacum contain 3 aromatic aminoacid residues. // Biochem. Biophys. Res. Comun.- 1997.-V.230.-P. 16−21.
  259. Gade G. Regulation of intermediary metabolism and water balance of insectby neuropeptides. // Annual Review of Entomology. 2004. — V.49. — P. 93 113.
  260. Gade G., Auerswald L. Flight substrates in blister beetles (Coleoptera:
  261. Meloidae) and their regulation by neuropeptides of the AKH/RPCH family. //Eur. J. Entomol. 1999. — 96. — P. 331−335.
  262. Gade G., Goldsworthy. Insect peptide hormones: a selective review of theirphysiology and potential application for pest control. // Pest Management Science. 2003. — V.59, № 10. — P. 1063−1075.
  263. Gade G., Spring J.H. Activation of fat body glycogen Phosphorylase in theeastern lubber Grasshopper (Romalea microptera) by the endogenous neuropeptides RJ and Roll. // J. Exp. Zool. 1989. — V. 250, № 2. — P. 140 149.
  264. Gelman D.B., Thyagaraja B.S., Bell R.A. Ecdysiotropic activity in thelepidopteran hindgut an update. // Insect Biochem. Mol. Biol. — 1993. — 23. -P. 25−32.
  265. Girardie J., Girardie A. Lom OMP, putative ecdysiotropic factor for theovary in Locusta migratoria. // J. Insect Physiol. 1996. — 42. — P. 215−221.
  266. Godlewski J., Kludkeiwicz B., Grzelak K. et al. Hormonal regulation of theexpression of two storage proteins in the larval fat body of the greater wax moth (galleria mellonella). // J. Insect Physiol. 2003. — 49, № 6. — P.551−559.
  267. R.S., Camhi J.M. ' Different effects of biogenic amines dopamine, serotonin and octopamine on the thoracic and abdominal portions of the escape circuit in the cockroach. // J. Comp. Physiol. A. 1991. — V. 168, № 1.-P. 103−112.
  268. Goldsworthy G., Chandrakant S., Opoku-Ware K. Adipokinetic hormoneenhanced formation and phenoloxidase activation in adult locust injected with bacterial lipopolysaccharide. // J. Insect Physiol. 2003. — 49, № 8. — P. 795−803.
  269. Goto S., Loeb M.J., Takeda M. Insulin like peptides stimulate midgut stemcell proliferation of Lepidopteran larvae in vitro. // In vitro Cell, and Dev. Biol. Anim. 2003. — 39. — P. 34.
  270. Goulielmos G.N., Alahiotis S.N. Induction of malate dehydrogenase andacetylholinesterase by 20-hydroxyecdysone and heat shock in Drosophila ovaries. / Insect Biochem. 1989. — V.19, № 4. — P. 393−399.
  271. Granger N.A., Ebersohl R., Sparks T.C. Pharmacological characterization ofdopamine receptors in the corpus allatum of Manduca sexta larvae. // Insect Biochem. Molec. Biol. 2000. — V. 30, № 8−9. — P. 755−766.
  272. Granger N.A., Sturgis S.L., Ebersohl R. et al. Dopaminergic control ofcorpora allata activity in the larval tobacco hornworm, Manduca sexta. // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. — V. 32, № 3−4. — P. 449−466.
  273. Halliday W.R., Farnsworth D.E., Feyereisen R. Hemolimph ecdysteroid titerand midgut ecdysone 20-monooxygenase activity during the last larval stage of Diploptera punctata. // Insect Biochem. 1989. — V. 16, № 4. — P. 627−634.
  274. Han L.-Z., Zhai B.-P., Zhang X.-X. et al. Activity of enzymes related toenergy metabolism in the flight muscle of beet armyworm. // Shengtai xuebao = Acta ecol. Sin. 2005. — 25, № 5. — P. 1101−1106.
  275. Harold J., Ottea J.A. Characterization of esterases associated withprofenofos resistance in the tobacco budworm Heliothis virescens (F.). // Arch. Insect Biochem. and Physiol. 2000. — V.45, № 2. — P. 47−59.
  276. Harris J.W., Woodring J. Effects of stress, age, season, and source colony onlevels of octopamine, dopamine and serotonin in the honeybee (Apis mellifera L.) brain. // J. Insect Physiol. 1992. V. 38, № 1. — P. 29−35.
  277. Harrison L.M., Kastin A.J., Wenber J.T. et al. Opioid system in Invetebrates.
  278. Peptides. 1994.-V. 15, Iss. 7.- P. 1309- 1329.
  279. Hau T.S., Xie W.J. Effects of juvenile hormone, hormone analogues andecdysone on the regulation of tyrosine transaminase and polyphenoloxidase in Philosamis Cynthia ricini. // Acta biochem. et biophys. Sin. 1982. -V.14.-P. 367−374.
  280. He Cong, Wei Qui, Wen-hui Zheng. Studies on the mechanism of uptakeyolk protein by housefly ovaries. // 19Int. Congr. Entomol. Beijing, June 28-Jule 4,1992.-128.
  281. Hearing V.J. Mammalian tyrosinase: isozymic forms of the enzyme. //
  282. Hemolimph ecdysteroid titer and midgut ecdysone 20-monooxygenase activity during the last larval stage of Diploptera punctata. // Insect Biochem. -V. 16,№ 4.-P. 627−634.1.
  283. Hentschel E.J. Catecholamines in the reproduction of insects. // 19 Int.
  284. Congr. Entomol., Beijing, June 28 July 4, 1992: Proc.: Abstr. Beijing. -1992.-P. 88. t
  285. Hinton A.C., Hammock B.D.Juvenile hormone esterase (jhe) from Tenebriomolitor: full-length Cdna sequence, in vitro expression, and characterization of the recombinant protein. // Insect Biochem. and Mol. Biol. 2003. — 33, № 5.-P. 477−487.
  286. Hinton J.M., Osborne R.H. Proctolin receptor in the foregut of the locust
  287. Schistocerca gregaria is linked to inositol phosphate 2nd messenger system. // J. Insect Physiol.- 1995.- V.41, № 12. P. 1027−1033.
  288. Hirashima A., Eto M. Effect of stress on levels of octopamine, dopamineand serotonin in the american cockroach (Periplaneta americana L.) // Comp. Biochem. Physiol. C. 1993. — V.105, № 2. — P. 279−284.
  289. Hiruma K., Riddiford L.M. Granular phenoloxidase involved in cuticularmelanization in the tobacco hornworm: regulation of its synthesis in the epidermis by juvenile hormone. // Developmental Biology. 1988. — 130. -P. 87−97.
  290. Hiruma K., Riddiford L.M., Hopkins T.L. et al. Roles of dopa decarboxilaseand phenoloxidase in the melanization of the tobacco hornworm and their control by 20-hydroxyecdysone. // Journal of Comparative Physiology B. -1985.- 155.-P. 659−669.
  291. Hirashima A., Eto M. Effect of stress on levels of octopamine, dopamineand serotonin in the american cockroach (Periplaneta americana L.) // Comp. Biochem. Physiol. C. 1993. — V. 105, № 2. — P. 279−284.
  292. Hirashima A., Suetsugu E., Hirokado S. Effect of octopamine on the activityof juvenile hormone esterase in the silkworm Bombyx mori and the red flour beetle Tribolium freemani. // Gen. Comp. Endocrinol. 1999. — V. 116, № 3. -P. 373−381.
  293. Hoffmann J.A., Hetru C., Lagueux M. et al. Steroid hormones ininvertebrates. // Nova acta Leopoldina NF. 1994. — 56, № 255. — p. 317 340.
  294. Holman G. M., Nachman R.J., Wright M.S. Insect neuropeptides. // Ann.
  295. Rev. Entomol. 1990. — V.35. — P. 201−217.
  296. Homberg U. Neurotransmitters and neuropeptides in the brain of the locust. // Microsc. Res. And Techn. 2002. — 56, № 3. — P. 189−209.
  297. Homberg U., Davis N.T., Hidebrand J.G. Peptide immunocytochemistry neurosecretory — cells in brain and retrocerebral complex sphinx moth Manduca sexta // J. Comp. Neurol. -1991. — V. 303, № 1. — P. 35−52.
  298. Hopkins T.L., Morgan T.D., Kramer R.J. et al. N-acetylcatecholamine metabolism and hormonal regulation for sclerotization of insect cuticule. // Coll. Biochem. 1986. — suppl., V. C10. — P. 87−88.
  299. Horii A., Ohoka T. Purification and characterization of pro-phenoloxidasefrom diapause eggs of the Silkworm, Bombix mori. // Zool. Sci. 1995. — 12, № 6.-P. 113−121.
  300. Horike N., Sonobe H. Ecdysone 20-Monooxygenase in eggs of thesilkworm, Bombix mori: enzymatic properties and developmental changes. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1999. — 41. — P. 9−17.
  301. Horowits N.H., Shen S.C. Heurospora tyrosine. // Biol. Chem. 1952.1. V.197, № 2. P.429−440.
  302. Hosoi K. Purification and some properties of L-tyrosine carboxylyase frombarley roots. // Plant and Cell Physiol. 1974. — V. 15, № 3. — P.427−440.
  303. K., Yoshida S., Hasegawa M. / Z-tyrosine carboxy-lyase of barleyroots. // Plant and Cell Physiol. 1970. — V. l 1, № 6. — P.899−906.
  304. Hsu T.S., Xie W.J. Effects of juvenile hormone hormone analogues andecdysone on the regulation of tyrosine transaminase and polyphenoloxidase in Philosamis Cynthia ricini. // Acta biochem. et biophys. sin. 1982. -V.14.-P. 367−374.
  305. Hua Y.-J., Bylemans D., De Loof A., et al. Inhibition of ecdysonebiosynthesis in flies by a hexapeptide isolated from vitellogenic ovaries. // Mol. Cell Endocrinol. 1994. — 104: P. 1−4.
  306. Hua Y.-J., Jiang R.-J., Koolman j. Multiple control of ecdysonebiosynthesis in blowfly larvae: interaction of ecdysiotropins and ecdysiostations. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1997. -35.-P. 125−134.
  307. Iba M., Nagao T., Urano A. The levels of biogenic amines in the corporaallata, corpora cardiaca and frontal ganglion in the cricket, Gryllus bimaculatus. // Zool. Sci. 1996. — V. 13, № 2. — P. 213−217.
  308. Ikemoto Y., Kawaii S., Mizutani J. Microdialysis for the analysis of insecthemolymph. //Biosci. Biotechnol. Biochem. 1993. — V. 57, № 3. — P. 402 404.
  309. Imamura M., Wada S., Koizumi N. et al. Acaloleptins A: inducibleantibacterial peptides from larvae of the beetle, Acalolepta luxuriosa. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1999. — 129. — P. 88−98.
  310. Ishizaki H. Prothoracicotropic hormone and functionally related brainpeptides of the silkmoth, Bombyx mori: molecular structure and gene. // Ecdysone from chemistry to mode of action, New York. 1989. — P. 204 210.
  311. Ishizaki H., Suzuki A. An insect brain peptide as a member of insulinfamily. // Horm. Metabol. Res. 1988. — V.20. — P. 426−429.
  312. Ishizaki H., Suzuki A. The brain secretory peptides that control moultingand metamorphosis of the silkmoth, Bombix mori. // International Journal of Developmental Biology. 1994. — 38. — P. 301−310.
  313. Ishizuki Y., Umebachi Y. Level changes of N-(3-alanine, dopamine, and Nb-alanyldophamine during the pupal stage of Papilio xuthus (Lepidoptera: Papilionidae). // Comp. Biochem. Physiol. 1988. — V.90C, № 1. — P. 83−87.
  314. Ismail S.M., Gillott C. Identification of a nuclear juvenile hormone-buildingprotein in the long hyaline tubule of male Melanoplus sanguinipes. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1996. — 32. — P. 623−631.
  315. Ismail S.M., Goin C., Muthumani K., et al. Juvenile hormone acid andecdysteroid together induce competence for metamorphosis of the verson’s gland in Manduca sexta. // Journal of Insect Physiology. 2000. — 46, № 1. -P. 59−68.
  316. Ismail S.M., Matsumura F. Studies on the biochemical mechanisms ofanorexia caused by formamidine pesticides in the American cockroach,
  317. Perplaneta Americana L. // Pestic. Biochem. and Physiol. 1991. — V.39, № 3.-P. 402−404.
  318. Itoh K., Ueno K., Natori S. Induction of selective phosphorylation of a fatbody protein of Sarcophaga peregrina larvae by 20-hydroxyecdysone. // Biochem. J. 1985. — 227. — P. 683−688.
  319. Jindra M., Sehnal F., Riddiford L.M. Ecdysteroid-induced expression of the
  320. GmE75 and GHR3 orphan receptor genes in Galleria mellonella (Lepidoptera: Pyralidae) larvae and cultured silk glands. // Eur. J. Entomol. -1995. 92. — P. 235−236.
  321. Kai H., Arai T, Yasuda F. Accomplishment of time-internal activation ofesterase A4 by simple removal of pin fraction. // Chronobiology International. 1999. — 16 (1). — P. 51−58.
  322. Karabensch KH., Otto D., Neubert K. Zur zeitabhangigheit der wirkung von
  323. P-casomorpin-5 und zwei analoga auf das nervensystem von insecten/ // Biologische Zentraeblatt. 1985. — Bd. 104, № 5. — p. 539−550.
  324. Kataoka H., Nagasawa H., Isogai A. Prothoracicotropic hormone of thesilkworm, Bombix mori: amino acid sequence and dimeric structure. // Agrie. Biol. Cem. 1991. — 55(1). — P. 73−86.
  325. Kamita S.G., Hinton A.C., Wheelock et al. Juvenile hormone esterase: Whyare you so hj specific? // Insect Biochem. and Mol. Biol. 2003. — 33, № 12, P. 1261−1273.
  326. Kaubitzsch S., Hentschel E., Penzlin H. Molecular forms ofacetylcholinesterase in the cerebral ganglion during ovulation of Periplaneta americana L. // Zool. Jb. Physiol. 1990. — V.94, № 1. — P. 73−81.
  327. Kavaliers M., Guglick M.A., Hirst M. Opioid involvement in control offeeding in an insect, the American cockroach. // Life Sci. 1987. V. 40, № 7. — P. 665−672.
  328. Keeley L.L., Sowa S.M., Hesson A.S. In vitro bioassay for trehalosemichormone-dependent trehalose biosynthesis by the fat body from adult Braberus discoidalis cockroach. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1995. — 40. — P. 53−62.
  329. King L.E., Sevala V.M., Longton B.G. The effect of substitutions at position3 on the binding and bioactivity of proctolin in Locust hindgut and oviduct. // Insect Biochem. Mol. Biol. 1995.- V.25, № 25. — P. 293−301.
  330. Kiriishi S., Nagasawa H., Kataoka H. et al. Comparison of the in vivo and invitro effects of bombixin and prothoracicotropic hormone on protoracic glands of the silkworm, Bombix mori. // Zoological Science. 1992. — 9. -P. 243−249.
  331. Knight P.J.K., Grigliatti T.A. Diversity of G proteins in lepidopteran celllines: partial sequences of six G proteins alpha subunits. / Archives of insect Biochemistry and Physiology. 2004. — 57, № 3. — P. 142−150.
  332. Koch P.B.. Colour pattern specific melanin synthesis is controlled byecdysteroids via dopa decarboxylase in wings of Precis coenia (Lepidoptera: Nymphalidae). // Eur. J. Entomol. 1995. — 92. — P. 161−167.
  333. Kodrik D., Socha R., Syrova Z. Developmental and diel changes ofadipokinetic hormone in CNS and haemolymph of the flightless wing-polymorphic bug, Pyrrocoris apterus (L.). // J. Insect Physiol. 2003. — 49, № 1.-P. 53−61.
  334. Koester R., Feir D. Juvenile hormone effects on the sub-cellular distributionof acid phosphatase in the large milkweed bug. // Ann. Entomol. Soc. Amer. 1980. — V.73, № 3. — P. 279−281.
  335. Koga D., Funakoshi T., Fujimoto H. et al. Effects of 20-hydroxyecdysoneand KK-42 on chitinase and p-N-acetylglucosaminidase during the larval-pupal transformation of Bombix mori. // Insect Biochem. 1991. — V.21, № 3. — P. 277−284.
  336. Kokay I.C., Ebert P.R., Kirchhof B.S. et al. Distribution of dopaminereceptors and dopamine receptor homologs in the brain of the honey bee, Apis mellifera L. // Microsc. Res. and Techn. 1999. — V.44, № 2−3. — P. 179−189.
  337. Kokay I.C., Mercer A.R. Age related changes in dopamine receptor densitiesin the brain of the honeybee, Apis mellifera. // J. Comp. Physiol. A. 1997. -V.181, № 4. — P. 415−423.
  338. Komatsu A. Effects of inhibitors of biogenic amine syntesis on thelocomotor activity of Drosophila melanogaster: Abstr. 69th Annu. Meet. Zool. Jap., Hiroshima, Sept. 26−28, 1998. // Zool. Sci. 1998. — V. 15,1. Suppl.№l.-P. 117.
  339. Kono Y., Takahashi M., Matsushita K. et al. ' Inhibition of flight in
  340. Periplaneta americana by a trehalase inhibitor, validoxylamine A. // J. Insect Physiol.- 1994.-40.-P. 455−461.
  341. Konopinska D., Rosinski G., Sobotka W. Insect peptide hormones, anoverview of the present literature. // Int. J. Peptide Prot. Res. 1992. — V.39. -P. 1−11.
  342. Konopinska D., Rosinski G., Sobotka W., et al. Proctolin and its analogsstructure biological function relationship studies. // Polish J. Chem. 1994. — V.68, № 7. — P. 1437−1439.
  343. Kramer K.J., Hopkins T.L. Tyrosine metabolism for insect cuticle tanning. //
  344. Arch. Insect Biochem. Physiol. 1987. — V.6, № 3. — P. 279−301.
  345. Kraminsky G.P., Clark W.C., Estelle M.A. et al. Induction of translatablemRNA for dopa decarboxylase in Drosophila: An early response to ecdysterone. // Developmental Biology. 1990. — V.77, № 7. — P. 4175−4179.
  346. Krishnan N., Chaudhuri A. Bm alters NADP-dependent malatedehydrogenase activity and associated macromolecules and retards growth, Bombyx mori L., during the final inster. // Can. J. Zool. 2002. — 80. — P. 1451−1459.
  347. Lafont R. Understanding insect endocrine systems: molecular approaches. //
  348. Entomologia Experimental is et Applicata. 2000. — 97. — P. 123 — 136.
  349. Lafont R., Koolman J. Ecdysone metabolism. // In: «Biosinth., Metabolismand Mode Act. Invertebrate Hormones». Berlin, N.-Y.: 1984. P. 196−226.
  350. N.S., Isaac R.E. / Metabolism of insect neuropeptides properties ofa membrane-bound endopeptidase from heads of Musca domestica. // Insect Biochem. and Molec. Biol. 1993. — V. 23, № 7. — P. 801−808.
  351. Lang I., Walz B. — Dopamine stimulates salivary duct cells in the cockroach
  352. Periplaneta americana. // J. Exp. Biol. 1999. — V.202, № 6. — P. 729−738.
  353. Lange A.B. Inositol phospholipid hydrolysis may mediate the action ofproctolin on insect visteral muscl. // Arch, of Ins. Biochem. Physiol. 1988. -P. 201−209.
  354. Lange A.B., Orchard I., Te Brugge V.A. Evidence for the invoevement of a
  355. SchistoFLRF-amide-like peptide in the neural control of locust oviduct. // J. Com. Physiol. A. 1991.- V.168. — P. 383−391.
  356. Lange A.B., Phillips D.B., Loughton D.C. The effect of prococane II oneraly atult development in male Locusta. // Insect Physiol. 1983. — V. 29, № 1.- P. 73−81.
  357. Lawson R., Mestril R., Vollmy R. Expression of heat-shock-b-galactosidasehybrid genes in cultured Drosophila cells. Molec. Gen. Genet. 1984. -198.-P. 116−124.
  358. Lee I. H., Chang K.Y., Chung S. C. et al. ' Cecpropin D-like antibacterialpeptides from the sphingid. moth, Agrius convolvuli. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1999. — 41. — P. 178−185.
  359. Lee M.T., Golgsworthy G.I., Poulous C.P. Velentra A. Synthesis andbiological activity of adipokinetic hormone analogs modified st the C-terminus. // Peptides. 1996. — V. 17, № 8. — P. 1285−1290.
  360. Lee S.S., Tan M.L. Prococene II-induced effect on the ovary and fat body offemale Oxya japoniea (Orthoptera: Acrididae). // Acrida. 1981. — V.10, № 1. — P. 25−32.
  361. Lee Y.-H., Keeley L.L. Intracellular transduction of trehalose synthesis byhypertrehalosemic hormone in the fat body of the tropical cockroach, Blaberus discoidalis. // Insect Biochemistry and Molecular Biology. 1994. -24. — P. 473−480.
  362. Lenz C., Williamson M., et al. Molecular cloning and genomic organizationof a second probable allatostatin receptor from Drosophila melanogaster. // Biochemical and Biophysical Research Communications. 2000. — 273(2). -p. 571−577.
  363. Linderman R.J., Tshering T., Venkatesh K. et al. Organophosphorusinhibitors of insect juvenile hormone esterase. // Biochemistry and Physiology. 1991. — 39. — P. 57−73.
  364. Liu X., Tanaka Y., Song Q., et al. Bombix mori prothoracicostatic peptideinhibits ecdysteroidogenesis in vivo. // Arch. Insect Biochem. and Physiol. -2004.-56, № 4.-P. 155−161.
  365. Loeb M.J. Altering the fate oa stem cells from midgut of Heliothisverescens: the effects of calcium ions. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. -2005. 59. — P. 202−210.
  366. Loeb M.J., Jaffe H. Peptides that elicit midgut stem cell differentiationisolated from chymotryptic digests of hemolymph from Lymantria dispar pupae. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 2002. — 50. — P. 85−96.
  367. Loeb M.J., Koshansky J.P., Wagner RM., et al. Transduction of the signalinitiated by the neuropeptide, testis ecdysiotropin, in testes of the gypsy moth, Lymantria dispar. // J. Insect Physiol. 1994. — 40. — P. 939−946.
  368. Lombraska-Sliwinska D., Konopinska D., Rosinski G. et al. Biologicalevaluation of insect hypertrehalosemic peptide periplanetin CC-2 and its analogues. // Pap. 13th Congr. Pol Pharmacol. Soc. Katowice, Sept. 13−16. -1998.-P. 166−167.
  369. Lorenz M.W., Anand A.N. Stories during adult development of femalecrickets, Gryllus bimaculatus. // Arch. Insect Biochem. and Physiol. 2004. -56, № 3.-P. 110−119.
  370. Lorenz M.W., Kellner R., Hoffmann K.H. Allatostatins in Gryllusbimaculatus (Ensifera: Gryllidae): New structures and physiological properties. // Eur. J. Entomol. 1999. — 96. — P. 267−274.
  371. Lorenz M.W., Kellner R., Woodring J. et al. Hypertrehalosaemic peptides inthe honeybee (Apis mellifera): purification, identification and function. // Journal of Insect Physiology. 1999. — 45. — P. 647−653.
  372. Lorenz M.W., Kellner R. Identification of multiple peptides homologous tocockroach and cricket allatostanins in the stick insect Carausius morosus. // Insect Biochemistry and Molecular Biology. 2000. — 30(8−9). — P.711−718.
  373. Lorenz M.W., Woodring J.P., Gade G. Adipokinetic hormones of thehymenoptera. // Abstr. of Commun. Pres. of the VI Eur. Congr. of Entomol.-Ceske Budejovice. 1998. — p. 86.
  374. Loughton B.G. Studies on locust hypolipaemic hormone. // Journal of Insect
  375. Physiology. 1987. -33. -P. 569−573.
  376. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L. Protein measurement with the
  377. Folin phenol reagent. //J. Biol. Chem. -1951. V. 193, № 1. — P. 265−272.
  378. March J.L., Wright R.F. Developmental relashionship between dopadecarboxylase, acetylthransferase and ecdysone in Drosophila melanogaster. // Develop. Biol. 1980. — V. 80, № 2. — P. 379−387.
  379. Masler E.P., Kelly T.J. Non-cerebral ecdysiotropic and gonadotropicactivities from the mosquito Aedes aegypti (Diptera: Culicidae). // Eur. J.Entomol.- 1995.-92.-P. 113−122.
  380. Matha V., Nemec V., Sula J.. Changes in protein content and acidphosphatase activity as a consequence of various infections in the last instar larva of Simulium ornatum. // Acta Entomol. Bohemoslov. 1983. — V.80, № 5.-P. 332−335.
  381. Mathai S., Nair V.S.K. Effects of a juvenile hormone analogue on acid andalkaline phosphatase activities in the pupae of Spodoptera mauritia bouisd. (Lepidoptera: Noctuidae). // Comp. Physiol. Ecol. 1984. — V.9, № 4. — P. 253−256.
  382. Matsumoto H., Noguchi H., Hayakawa Y. Elevation of dopamine levels indyind armyworm larvae by insecticidal protein: Abstr. 69th Annu. Meet. Zool. Jap., Hiroshima, Sept. 26−28, 1998. // Zool. Sci. 1998. — V. 15, Suppl., № 1. — P. 43.
  383. Memmel N.A., Kumaran A.K. Role of ecdysteroids and juvenile hormone inregulation of larval haemolymph protein gene expression in Galleria mellonella. // J. Insect Physiol. 1988. — V.34, № 7. — P. 585−591.
  384. Mesce K.A., Delorme A.W., Brelje T.C. Dopamine-synthesizing neuronsinclude the putative H-cell homolog in the moth Manduca sexta. // J. Comp. Neurol. 2001. — V. 430, № 4. — P. 501−517.
  385. Messer A.C., Brown M.R. Nonlinear dynamics of neurochemicalmodulation of mosquito oviduct and Hindgut contractions. // J. Coxp. Biol. -1995. V.198, № 11. — P. 2325−2336.
  386. Meyerfernandes J.R., Gondim K.C., Wells M.A. Developmental changes inthe response of larval Manduca sexta fat body glycogen phosphorylase tostarvation, stress and octopamine. // Insect Biochem. Molec. Biol. 2000. -V. 30,№ 5. -P. 415−422. .
  387. Miles C.I., Booker R. Octopamine mimics the effects of parasitism on theforegut of tobacco hornworm Manduca sexta. // J. Exp. Biol. 2000. — V. 203,№ 11. -P. 1689−1700.
  388. Min K.J., Taub-Montemayor T.E., Linse K.D. et al. Relationship ofadipokinetic hormone I and II to migratory propensity in the grasshopper, Melanoplus sanguinipes. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 2004. — 55, № 1.-P. 33−42.
  389. Minnifield N.M., Haves D.K. Partial purification of a receptor for theaditipokinetic hormone from Musca autumnalis face flies. // Preb. Biochem.-1992. V. 22, № 3−4. — P. 215−228.
  390. Miura N., Atsumi S., Tabunoki H. et al. Expression and localization of three
  391. G protein 6 subunits Go, Gq, and Gs, in adult antennae of the silkmoth (Bombix mori). // The Journal of Comparative Neurology. 2005. — 485. -P. 143−152.
  392. Mobius P., Penzlin H. Stress induced release of octopamine in the americancockroach Periplaneta americana L. // Acta. Biol. Hung. 1993. — V. 44, № l.-P. 45−50.
  393. Molaei G., Lange A.B. The association of serotonin with the alimentarycanal of the African migratory locust, Locusta migratoria: distribution, physiology and pharmacological profile. // J. Insect Physiol. 2003. — 49, № 11.-P. 1073−1082.
  394. Moreau R., Gourdoux L., Dutrieu J. et al. Hemolymph trehalose andcarbohydrates in starved male adult Locusta migratoria: possibility ofendocrine modification. // Comp. Biochem. Physiol. 1984. — V.78A, № 3. -P. 481−485.
  395. Morris O.T., Duch C., Stevenson P.A. Differential activation ofoctopaminergic (DUM) neurones via propriocetors responding to flight muscle contractions in the locust. // J. Exp. Biol. 1999. — V. 202, № 24. — P. 3555−3564.
  396. Mullen L., Goldsworthy G. Changes in lipophorins are related to theactivation of phenoloxidase in the haemolymph of Locusta migratoria in response to injection of immunogens. // Insect Biochem. and Mol. Biol. -2003.-33, 7.-P. 661−670.
  397. Mutero A., Pralavorio M., Simeon V. et al. Catalytic properties ofcholinesterases: importance of tyrosine 109 in Drosophila protein. // Neurochemistry. 1992. — 3. — P. 39−42.
  398. Na S.Y., Sung D.K., Kim. K.K., et al. FMRFamide-expressing efferentneurons in eighth abdominal ganglion innervate hindgut in the silkworm, Bombix mori. // Zool. Sci. 2004. — 21, № 8. — P. 33−38.
  399. Nachman R.J., Holman G.M., Cook B.J. et al. Leucosularkinin-II, a blockedsulfated insect neuropeptide with homology to cholecystokinin and gastrin. // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1986. V.140. — P. 357−364.
  400. Nachman R.J., Holman G.M., Hadden W.F. Leads for Insect neuropeptide
  401. Mimetic development. // Arch. Of Insect Biochem. and Physiol. 1993. -V.22.-P. 181−197.
  402. Nagabhushanam R., Saraojini R., Reddy R.S. et al. Opioid peptides ininvertebrates localization, distribution and possible functional roles. // Current science. 1995. — V. 69, Iss.8. — P. 659−671.
  403. Nagao T., Tanimura T., Shimozawa T. Neurohormonal control of the matinginterval in the male criket, Gryllus bimaculatus DeGreer. // J. Comp. Physiol. 1991. — V. 168, № 2. — P. 159−164.
  404. Nagasawa H., Kataoka H., Isogai A. et al. Aminoterminal amino acidsequence of the silkworm prothoracicotropic hormone: Homology with insulin. // Science. 1984.-226. — P. 1344−1345.
  405. Nagasawa H., Kuniyoshi H., Arima R., et al. Structure and activity of
  406. Bombix PBAN. // Arch, of Insect Bioch. and Physiol. 1994. — V.25. — P. 261−270.
  407. Nagata K., Maruyama K., Nagasawa H. et al. Bombixin -II and its disulfidebond isomers: Sythesis and activity. // Peptides. 1992. — 13. — P. 653−662.
  408. D.R. / Neuropeptides in the insect brain: a review. // Cell Tissue.1993.-V. 273.-P. 1−29. .
  409. Nassel D.K., Passier P.C., Ebekes K. et al. Evidance that Locustatachykin-Iis involved in release of adipokinetic hormone from Locust corpora cardiona. // Regul. Peptides. 1995. — V. 57, № 3.- P. 297−310.
  410. Nassel D.R., Peptidergic neurogormonal control -systems in invertebrates. //
  411. Cur. Opin Neurobiol. 1996. -V.6, N6. — P. 842−850.
  412. Nassel D.R., Winther A.M.E. / Neuronal co-locolization of different isoformsof tachykinin-related peptides (LemTRPs) in the cockroach brain. // Cell Tissue Res. 2002. — 308. — P. 225−239.
  413. V. ¦ Insect hormones and their practical application. // Extrait du Bulletin T. XCVI de l’Academie Serbe des Sciences et des Arts, Classe des Sciences mathematiques et naturelles, Sciences naturelles. 1987. — № 29. -P. 81−90.
  414. Nichols R. Signaling pathways and physiological functions of Drosophilamelanogaster FMRFamide-Related Peptides. // Annu. Rev. Entomol. 2003. — 48. — P. 485−503.
  415. Nichols R., McCormick J.B., Lim I.A. et al. Spatiall and temporal analis ofthe Drozophila FMRFamide neuropeptide gene produst SDNFMRFamide: evider for a resttriccted expression pattern. // Neuropeptides. 1995. — V.29. -P. 205−213.
  416. Noguchi H., Hayakawa Y. Dopamine is a key factor for the induction of eggdiapause of the silkworm, Bombyx mori. // Eur. J. Biochem. 2001. — V. 268, № 3.-P. 774−780.
  417. Noji T., Ote M., Takeda M. et al. Isolation and comparison of differentecdysone-responsive cuticle protein genes in wing disk of Bombix mori. // Insect Biochem. and Mol. Biol. 2003. — 33, № 7. — P. 671−679.
  418. Noronha K.F., Hangle A.B., Osborne R.H. Proctolin analogs and a proctolinmetabolite as antagonists of the peptide proctolin. // Peptides. 1997. — V. 18, № 1.- P. 67−72.
  419. Numan S., Lane-Ladd S.B., Zhang L., Differential regulation of neurotrophinand trk receptor nRNAs in catecholaminergic nuclei during chronic opiate treatment and withdrawal. // J. Neurosci. 1998. — V.18, № 24. — P. 1 070 010 708.
  420. Nunez J., Maldonado H., Miralto A., The stinging response of honeybee: effects of morphine, naloxone and other opioid peptides. // Pharmacol. Biochem. Behav. 1983. — V. 19, № 9. — P. 921−924.
  421. Nykamp D.A., Lange A.B., Interaction between octopamine and proctolin onthe oviducts of Locusta migratoria. // J. Insect Physiol. 2000. — V. 46, № 5. -P. 809−816.
  422. Nykamp D.A., Lydan M.A., Oday D.H. et al. Calmodulin mediates contraction of the oviducts of Locusta migratoria. // Insect Biochem. Molec. Biol. 1994.-V.24, N5. — P. 507−516.
  423. Oda Y., Iwami M., Sakurai S. A novel function of ecdysteroids: ecdysteroidscontrol the level of hemolymph S-6-P in Bombix mori. // Zool. Sci. 1995. -12,№ 6.-P. 314−321.
  424. Ogiso M., Takahashi S.Y. Trehalases from the male accessory glands of theamerican cockroach: developmental changes and the hormonal regulation of the enzymes. // General and Comparative Endocrinology. 1984. — 55. — P. 387−392.
  425. Orchard I. Adipokinetic hormones. // J. Ins. Physiol. 1987. — V.33, № 7.1. P. 51−463.
  426. Orchard I., Martin R.J., Sloleu B.D. et al. The association of 5hydroxytryptamine, octopamine and dopamine with the intrinsic (glandular) lobe of the corpus cardiacum of Locusta migratoria. // Can. J. Zool. 1986. -V. 64,№ 1. -P.271−274.
  427. Orchard I., Ramirez J.-M., Lange A.B. Multifunctional role for octopaminein locust flight. // Annual Review of Entomology. 1993. — V.38. — P. 227 249.
  428. Orth A.P., Doll S.C., Goodman W.G. Sequence, structure and expression ofthe hemolymph juvenile hormone binding protein gene in the tobacco hornworm, Manduca sexta. // Insect Biochem. and Mol. Biol. 2003. — 33, № 1. — P. 93−102.
  429. O’Shea M., Henkimi S., Schulz-Aellen. Locust adipokinetic hormones: molecular biolocy of biosynthesis. // Molecular Insect Science. 1990. — P. 199−212.
  430. Pak J.W., Chung K.W., Lee C.C., et al. Evidence for multiple forms of theprothoracicotropic hormone in Drosophola melanogaster and indication of a new function. //J. Insect Physiol. 1992. — 38. — P. 167−176.
  431. Palli S.R., Tice C.M., Margam V.M. et al., Biochemical mode of action anddifferential activity of new ecdysone agonist against mosquitoes and moths. // Arch. Insect Biochem. and Physiol. 2005. — 58, № 4. — P. 234−242.
  432. Park J.H., Keeley L.L. The effect of biogenic amines and their analogs oncarbohydrate metabolism in the fat body of the cockroach Blaberus discoidalis. // Gen. Comp. Endocrinol. 1998. — V. l 10, № 1. — P. 88−95.
  433. Pastor D., Piulach M.-D., Cassier P. et al. Etude in vivo et in vitro de
  434. Taction de la dopamine sur la croissance des ovocytes et la production d’hormone juvenile chez Blattella germanica (L.) // C. r. acad. Sei. Ser. 3. -1991. -V. 313,№ 5.-P. 207−212.
  435. H. / Neuropeptides occurrenct and functions in insect. // Naturwissenschaften. 1989. — V.76. — P. 243−252.
  436. Penzlin H.. The role of octopamine in controlling visceral functions ininsects. // 1st Int. Conf. of Insects: Chemical, Physiol, and Environm. Aspects. Sept. 26−29, 1994. / Wroclaw Univ. Inst, of Chemistry. Ladek Zdroj, 1994. — P. 10.
  437. Pfluger H.J., Duch C. The functional role of octopaminergic neurons ininsect motor behavior. // Acta. Biol. Hung. 2000. — V. 51, № 2−4. — p. 343 348.
  438. Pongs O.. Biochemical properties of ecdysteroid receptors. // Ecdysone.
  439. From chemistry to mode of action. New York, 1989. P. 338−344.
  440. Prier K.R., Beckman O.H., Tublitz N.J. Modulating a modulator biogenicamines at subthreshold levels potentiate peptide mediated cardioexcitation of the heart of the tobacco hawkmoth Manduca sexta // J. Exp. Biol. 1994. -V. 197,№ 12.-P. 377−391.
  441. J., Loughton B. / Degradation of the neuropeptide proctolin bymembrane bound proteases of the hindgut and ovary of Locusta migratoria and the effects of different inhibitors. // Arch, of Ins Bioch. and Phys. -1992.-V.19.-P. 193−202.
  442. J., Pedelaborde A., Loughton B. / The effect of proctolin analogs andtheir peptides on Locust oviduct muscle contractions. // Peptides. 1993. -V.14, № 6. — P. 1103−1109.
  443. Rafaeli A., Gileadi C. Inhibitory action of octopamine and analogs on pheromone biosinthesis. // Phytoparasitica. -1997. V. 25, № 2. — P. 168 169.
  444. Ramirez J.-M., Orchard I. Octopaminergic modulation of the forewingstretch receptor in the Locusta migratoria. // J. Exp. Biol. 1990. — V. 149, № 1. — P. 255−279.
  445. Rao C.G.P. Effects of 20-hydroxyecdysone on the lysosomal enzyme, acidphosphatase activity during the post-embryonic development of Spodoptera litura (Lepidoptera: Noctuidae). // Biochemistry International. 1990. — V. 20, № 3. — P. 523−537.
  446. N.A., Brookman J.L., Rowley A.F. — Activation of thephenoloxidase cascade and initiation of nodule formation in locust by bacterial lipopolysaccharides. // Dev. Compar. Immunol. 1991. — V.15. -P. 33−39.
  447. Rayne R.C., O’Shea M.. Reconstitution of aditipocinetic hormonebiosynthesis in vitro in dicates steps in prohormone processing. // Eur. I. Biochem. 1994. — V. 219, № 3. — P. 781−789.
  448. Rayne R.C., O’Shea M. / Neuropeptide biosynthesis possible moleculartargets for control of insect Pests. // ACS Symp. Ser. 1997. — V. 658. — P. 292−300.
  449. V., Hannan F., Hall L.M. ' Agonist specific coupling of a cloneddrosophila melanogaster Dl-like-dopamine-receptor to multiple 2ndmessenger pathways by synthetic agonists. // J. Neurosci. 1997. — V. 17, № 17.-P. 6545−6553.
  450. Riana A.K., Kingan T.G., Kochansky J.P. A pheromonotropic peptide of
  451. Helicoverpa zea, with melanizing activity, interaction with PBAN, and distribution of immunoreactivity. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 2003. — 53. — P. 147−157.
  452. Richter K. Further phisiological evidence for nervous regulation of theprothoracic gland in the cockroach Periplaneta americana. // Zool. Jahrb. Abt. Allg. Zool. and Phisiol. Tiere. 1993. — V. 97, № 1. — P. 31−46.
  453. Riddiford L.M. Hormonal regulation of sequential larval cuticular geneexpression. // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1986. — V.3, suppl., № 1. — P. 7−23.
  454. Robb S., Evans P.D. FRMR-amide-like peptides in the Locust: distribution, partial characterization and bioactivity. // J. Exp. Biol. 1990. — V.149. — P. 335−360.
  455. Roberts P.E. Charaterization of juvenile hormone-binding proteins ofhemolymph of Locusta migratoria. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1985. — 2. — P. 351−365.
  456. Roberts P.R., Jeffris L.S. Grasshopper as a model system for the analysis ofjuvenile hormone delivery to chromatine acceptor sites. // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1986. — V.3, suppl., № 1. — P. 7−23.
  457. W.L. ' Chemistry of sex attraction. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.1995.-V. 92, № 1.-P. 44−49.
  458. Rose U., Hustert R. Serotonin (5-HT) alters properties of a networkunderlying abdominal motor control in Locusta migratoria. // Gottingen Neurobiol. Rept., 1996: Proc. 24th Gottingen Neurobiol. Conf. 1996. — V.2. -P. 581.
  459. Roussel J.P. Synthetic molecules designed as potential inhibitors inecdysone biosynthosis. //Entomol. Exp. Appl. 1994. — 71. — P. 193−199.
  460. Saegusa H., Mizoguchi A., Kitahora H. et al. Changes in the titer ofbombixin-immunoreactive material in hemolymph during the postembryonic development of the silkmoth Bombix mori. // Development, Growth and Differentiation. 1992. — 34. — P. 595−605.
  461. Sage B.A., Horn D.H.S., Landon T.M. et al. Alternative ligands formeasurement and purification of ecdysteroid receptors in Drosophila Kc cells. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1986. — P. 25−33.
  462. Saha L.M., Mandal S., Choudhuri D.K. The effect of Juvenile Hormone
  463. Analogue and Ecdysterone on the Fatbody of Famale Chrysocoris stolli Wolf. (Pentatomiidae: Heteroptera: Hemiptera). // Zool. Jb. Physiol. 1986. -90.-P. 85−100.
  464. Sakurai S. Temporal organization of endocrine events underlying larvalpupal metamorphosis in the silkworm Bombix mori. // Insect Physiol. -1984. V.30, № 8. — P. 657−664.
  465. Sakurai S., Yonemura N., PujimotoY. Et al. 7-Degidrosterols in prothoracicglands of the silkworm Bombix mori. // Experientia. 1987. — V.42, № 9. -P. 1034−1036.
  466. Santoro C., Hall L.M., Zukin R. S. Characterization of two classes of opioidbinding sites in Drosophila melanogaster head membranes. // J. Neurochem. 1990.-V. 54, № l.-P. 164−170.
  467. M. 20-hydroxyecdysone induced phosphorylation of acid phosphatasein the fat body of a lepidopteran larvae, Mamestra brassicae. // Insect Biochemistry. 1988. — V.18, № 6. — P. 623−629.
  468. Satake S., Masumura M., Ishizaki H. et al. Bombixin, an insulin-relatedpeptide of insects, reduces the major storage carbohydrates in the silkmoth Bombix mori. // Comp. Biochem. and Physiol. 1997. — 118B. — P. 349−357.
  469. Satake S., Nagata K., Kataoka H. et al. Bombixin secretion in the adultsilkmoth Bombix mori: sex-specifity and its correlation with metabolism. // Journal of Insect Physiology. 1999. — 45. — P. 939−945.
  470. Saul S.J., Sugumaran M. Protease mediated prophenoloxidase activation inthe hemolymph of the tobacco hornworm Manduca sexta. // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1987. — V.5, № 1. — P. 1−11.
  471. Saul S.J., Sugumaran M. Prophenoloxidase activation in the hemolymph of
  472. Sarcophaga bullata larvae. // Arch. Insect Biochem Physiol. 1988. — V.7, № 2.-P. 91−103.
  473. Schaffer M.N., Noves B.E., Throne C.A., et al. The fruitfly Drosophilamelanogaster contains s novel charger adipokinetic hormone family peptide. // J. Biochem. — 1990. — V. 268. — P. 315 — 320.
  474. Schaffer M.N., O’Shea M., Noves B.E.. Peptides. NRNAS. And genes oftheAKH family. // J. Cell. Biochem. 1986. — Suppl. 10C. — P. 56.
  475. Scharrer B. Insects as models in neuroendocrine research. // Ann.Rev.
  476. Entomol. 1987. — 32. — P. 1−16.
  477. Scharrer B., Paemen L., Smith E.M. et al. The presence and effects ofmammalian singal molecules in immunocytes of the insect Leucopnaea maureae. // Cell Tissue Res. 1996. — V. 283, № 1. — P. 93−97.
  478. Schoofs L., Holman G.M., Hayes T.K. et al. Isolation, primary structure, andsynthesis of Locustapyrokinin: a myotropic peptide of Locusta migratoria. // General and comparative endocrinology. -1991. V.81. — P. 97−104.
  479. Schoofs L., Holman G.M., Proost P. et al. Locustahinin, a novel myotropicpeptide from Locusta migratoria isolation, primary stucture and synthesis. // Requl. Psot. 1991. — V. 37. — P. 49−57.
  480. Schoofs L., Veelasert D., Van der Broeck. et al. Peptides in the locusts.1.custa migratoria and Schistocerca gregaria. // Peptides. 1997. — V. 18, № l.-P. 145−156.
  481. Sehnal F., Michalik J. Control of activity and regression of the silk glands inthe last-larval instar of Galleria melonella. // J. Insect Physiol. 1984. -V.30, № 2. — P. 119−126.
  482. Sehnal F., Janda V., Nemec V. et al. Composition, synthetic and cytolyticactivities of Galleria mellonella silk glands the last-larval instar under the action of juvenile hormone. // J. Insect Physiol. 1983. — V.29, № 3. — P. 237 248.
  483. Sekeris C.E., Fragoulis E.G. Dopa decarboxylase in insects: hormonalcontrol and tissue specific expression. / Ecdysone from chemistry tomode of action, New York, 1989. — P. 432−439.
  484. Sevala V.L., Steele J. Absence of a stimulatory effect of the corpuscardiacum on gluconeogenesis in cockroach (Periplaneta Americana) fat body.//J. Insect Physiol. 1989. — V.35, № 12. — P. 1031−1036.
  485. Shelby K.S., Kocan K.M., Bantle J.A. et al. Effect of metheoprene and 20hydroxyecdysone on salivary gland development of the lone star tick, Amblyomma americanum (L.). // J. Insect Physiol. 1989. — V.35, № 4. — P. 313−320.
  486. Shimura K. The physiology and biology of spinning in Bombix mori. //
  487. Experientia. 1983. V. 39, № 5. — P. 441−550.
  488. Shiraishi M.A., Yamamoto T., Matsumoto T. Elevation of the braindopamine level after the recurrent nerve cut in the blowfly, Phormia regina M. // Zool. Sci. -1995. V. 12, № 6, Suppl. — P. 101.
  489. Siegert K Phosphorylase activity in pharate adult and tobaco horn worms.
  490. Manduca sexta. // J. Insect Physiol. 1996. — V. 42, № 11−12. — P. 10 771 082.
  491. Siegert K., Mordue W. Preliminary characterization of enzyme activites inmalpighian tubules in the breakdown of adipokinetic hormones. // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1992. — V.19, № 3. — P. 147−161.
  492. Sinakevitch I.G., Geffard M., Pelhate M. Octopamine-like immunoreactivityin the dorsal unpaired median (Dum) neurons innervating the accessory gland of the male cockroach Periplaneta americana. // Cell. Tissue Res. -1994.-V. 276, № l.-P. 15−21.
  493. Sinakevitch I.G., Geffard M., Pelhate M. Octopaminergic dorsal unpairedmedian (Dum) neurons innervating the colleterial glands of the female cockroach Periplaneta americana. // J. Exp. Biol. 1995. — V.198, № 7. — P. 1539−1544.
  494. Skonieczna M., Rosinski G. Cardioactive effects of FMRFamide-relatedpeptides in beetles, Tenebrio molitor and Zophobas atratus. // Pestycydy. -2004.-№ 3−4.-P. 33−39.
  495. Slama K. The present status of the mode of action of insect juvenilehormone. // Netherlands Journal of Zoology. 1995. — 45(1−2). — P. 71−78.
  496. Slama K., Lafont R. Insect hormones ecdysteroids: their presence andactions in vertebrates. // Eur. J. Entomol. 1995. — 92. — P. 355−377.
  497. Slama K., Nemec V. Intestinal b-glycosidase related to hormonal activity ofthe glycosidic juvenogens in Dysdercus cingulatus. // Acta ent. bohemoslov. -1981.-№ 9.-P. 1−9.
  498. Slovac M., Kazimirova M., Huckova A. Influence of enhanced level ofoctopamine on immune reactions in the cabbage moth. // Int. Conf. on Insect: Chemical, Physiol, and Environm. Wroclaw Univ. Inst. Of Chemistry. Ladek Zdroj. — 1994. — 29 p.
  499. Smith W., Priester J., Morais J. PTTH-stimulated ecdysone secretion isdependent upon tyrosine phosphorylation in the prothoracic glands
  500. Manduca sexta. // Insect Biochem. and Mol. Biol. 2003. — 33, № 12. — P. 1317−1325.
  501. Socha R., Kodrik D., Simek P., et al. The kind of AKH-mobilised energysubstrates in insect can be predicted without a knowledge of the hormone structure. // Eur. J. Entomol. 2004. — 101. — P. 29−35.
  502. Song Q., Sun X., Jin X.-Y. ' 20E-regulated USP expression andphosphorylation in Drosophila melanogaster. // Insect Biochem. and Physiol. -2003.-33, № 12.-P. 1211−1218.
  503. Sonobe H., Yamada R. Ecdysteroids during early embryonic development insilkworm Bombix mori: Metabilism and Functions. // Zool. Sci. 2004. -21, № 5.-P. 503 -516.
  504. Spinder K.D., Baumeister R., Kammanu V. Ecdysteroid action on achironomus cell line. II dopadecarboxylase, chitin and protein synthesis. / Abstracts IXth Ecdysone Workshop (Paris, September). 11−14. — 1989.
  505. Spindler-Barth M., Krahwinhel R., Wegener S. et al. Ecdysteroid action on a
  506. Chironomus cell line.Differentiation and cholinergic system. // Abstracts IXth Ecdysone Workshop. 1989. -P. 82−97.
  507. Spittaels K., Vankeerberghen A., Torrekens S. et al. / Isolation of Ala (l)
  508. Proctolin, the first natural analog of the Colorado Potato beetle. // Mol. Cell. Endocrinol. 1995.-V.l 10, N1.-P. 119−124.
  509. Srivastava U.C., Srivastava U.S. The effect of a juvenoid on the acidphosphatase activity in the midgut epithelium of Spodoptera litura Fabr. // Proc. Indian natn. Sci. Acad. 1986. — B52, № 6. — P. 723−727.
  510. Staal G.B. Antijuvenile hormone agent. // Ann. Rev. Entomol. 1986.1. V.31.-P. 291−349.
  511. Stefano G.B., Scharrer B., Leung M.K. Neurobiology of opioids in Leucophaea maderae. // Cockroaches as models for neurobiology: appications in biomedical research. 1989. CRC Press. Boca Raton. P. 85 102.
  512. Stepien G., Renaud M., Savre I. et al. Juvenile hormone inceasesmitochondrial activities in Drosophila cells. // Insect Biochem. 1988. — V. 18, № 3., P. 313−321.
  513. Stevenson P.A., Hofmann H.A., Schoch K. The fight and flight responses ofcrickets depleted of biogenic amines. // J. Neurobiol. 2000. V. 43, № 2. — P. 107−120.
  514. Stone T., Forge P.Li., Bernosconi P. Purification and characterization of the
  515. Mandula sexta neuropeptide processing enzyme carboxypeptidase E. // Arch, of Ins. Biochem and Phys.- 1994.-V.27.- P. 193−203.
  516. Sugumaran M., Nellaiappan. Lipids activation of prophenoloxidase. // 22th1.t. Ethol. Conf. Kyoto (22−29 Aug.). 1991: Abstr. — P.149.
  517. Suzuki A. Structures and activities of insect brain neuropeptides. // J. Syn.
  518. Org. Chem. JPN. 1992. — V.50, № 6. — P. 545−553.
  519. Suzuki C., Ishizaki H. Prothoracicotropic hormone bioassay: Bombix larvaassay. // International Journal of Invertebrate Reproduction and Development. 1986. — 10. — P. 259−274.
  520. Tanaka S.D., Numata H., Shiga S. et al. Possible role of brain neuropeptidesin regulation of juvenile hormone production in the blow fly, Protophormia terraenovae. // Compar. Biochem. and Physiol. A. 2003. — 134, № 1. — P. 213−232.
  521. Tanaka Y. The different effects of ecdysone and 20-hydroxyecdysone on theindution of larval ecdysis in the silkworm, Bombix mori (Lepidoptera: Bombycidae). //Eur. J. Entomol. 1995. — 92. — P. 155−160.
  522. Thompson C.S., Yagi K.J., Chen Z.F. The effects of octopamin on juvenilehormone biosynthesis, electrophysiology, and cAMP content of the corpora allata of the cockroach Diploptera punctata. // J. Comp. Physiol B. 1990. -V. 160, № l.-P. 241−249.
  523. Thorpe A., Duve H. Morphological, biochemical, and physiological studieson insect enkephalins. // Progress in Comparative Endocrinology (Epple A., Scanes C.G., Stetson M.H.). Wiley-Liss. Inc. 1990. — P. 293−299.
  524. Tobe S.S., Stay B. Effects of putative allatostatin from the cockroach,
  525. Diploptera punctata on second messenger system within corpora allata. // Abstracts 21st international symposium of comparative endocrinology. -Malaga, Spain. 1989. — P. 97.
  526. Tobe S.S., Zhang J.R., Biological activities of the allatostatin family ofpeptides in the cockroach, Diploptera punctata, and potential interactions with receptors. // Journal of insect Physiology. 46(3). — P.231−242.
  527. Tonya F.S., Goodrow M.H., Morisseau C. et al. Urea and amide-basedinhibitors of the juvenile hormone epoxide hydrolase of the tobacco hornworm (Manduca sexta: Sphingidae). // Insect Biochemistry and Molecular Biology. 2002. — 32. — P. 1741−1756.
  528. Torfs H., Vanpoyer W., Poels J. et al. Tyramine injections reduce locustviability. // Acta. Biol. Hung. 2000. — V. 51, № 2−4. — P. 349−354.
  529. Tripathi R.K., Dixon S.E. Changes in some haemolymph dehydrogenaseisozymes of the female honeybee, Apis milifera, during caste development. // Canad. J. Zool. 1989. — V.47, № 5. -P. 763−770.
  530. Turberg A., Spindler K.-D. Properties of nuclear and cytosolic ecdysteroidreceptors from an epithelial cell line from Chironomus tentans. // J. Insect Phisiol. 1992. — vol.38, № 2. — p. 81−91.
  531. Vaccarino A.L., Kastin A.J. Endogenous opiates: 2000 // Peptides. 2001.1. V.22,№ 12.-P.2257−2328.
  532. Van Asperen K. A study of housefly esterase by means of sensitivecolorimetric method. // J. Insect Physiol. 1962. — V. 8, № 3. — P. 401−416.
  533. Van der Horst D.J., Beonakkers A.M., Van Dorn J.M. et al. Adipokinetichormone in duced lipid mobilization and lipophorin interconversions in fifth larval instar locusts. // Insect Biochem. — 1997. — V. 17, № 6. — P. 217 223.
  534. Van Marrewijk W.J.A., Ondejans R.C.H.M., Van der H.D.J. Adipokinetichormones in the locust: their structure and action. // 19-th. Congr. Entomol., Beijing, June 28-July 4.- 1992.-Abstr.-Beijing.-P. 130.
  535. Veelaert D., Veroeveren M., Verhaert P. et al. Isolation and partialsequencing of a novel myotropin from the brain of the desert locust Schistocerca gregaria Forsk. // Belg. J. Zool. 1999. — vol. 129. — p. 105−112.
  536. Vie A., Cigna M., Toci R. Differential regulation of Drosophila tyrosinehydroxylase isoforms by dopamine binding and cAMP-dependent phosphorylation. //J. Biol. Chem. 1999. — V.274, № 24. — P. 788−795.
  537. Vroemen S.F., Van Marewijk W.I.A., Demeijer J. et al. Differentialinduction of inositol phosphate metabolism by 3 adipokinetic hormones. / Mol. and Cell. Endocrinology. 1997, V. 130, № 1−2, P. 131−139.
  538. Vroemen S.F., Van Marewijk W.I.A., Schepers C.C.I, et al. Serialtransduction of adipokinetic hormone involves Ca2+ influxes and depends on glycagen phosphorvase. // Cell Caloium. 1998. — V.17, № 6.- P. 459−467.
  539. Wagner R.M., Loeb M.J., Kochansky J.P. et al. Identification andcaracterization of an ecdysiotropic peptide from brain extracts of the gypsy moth, Lymantria dispar. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. -1997.-№ 34.-P. 175−189.
  540. Wang C., Dutta-Gupta A., Kumaran A.K. Stage specific ecdysteroidresponse of larval hemolymph protein genes in Galleria mellonella (Lepidoptera: Pyralidae). //Eur. J. Entomol. 1995. — 92. — P. 215−216.
  541. Watson R.D., Agui N., Haire M.E., et al. Juvenile hormone coordinates theregulation of the hemolymph ecdysteroid titer during pupal commitment in Manduca sexta. // Insect Biochem. 1987. — V.17, № 7. — P. 955−959.
  542. Wegener G. Flying insects model systems in exercise physiology. //
  543. Experientia. 1996. — V. 52, № 5. — P. 404−412.
  544. Wehmeyer A., Schulz R. Overexpression of delta-opioid receptors inrecombinont baculovirus infected Trichoplusia — ni high-5 insect cells. / Jour. ofNeurochemistry. — 1997. — V.68, №.4. — P. 1361−1371.
  545. Weirich G.F., Svoboda J.A., Thompson M.J. Ecdysone 20 -monooxygenasein mitochondria and microsomes of Manduca sexta (L.) midgut: is the duallocalization real? // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1985. -V.2.- P. 385−396.
  546. Weiss A., Penzlin H. Effect of morfine and naloxone on shock avoidancelearning in headless cockroaches (Periplaneta americana L.). // Physiol. Behav. 1987. — V. 39, № 4. — P. 445−451.
  547. Weiseleicher A., Haspel G., Libersat F. Vomen of a parasitoid wasp inducesprolonged grooming in the cockroach. // J. Exp. Biol. 1999. — V.202, № 8. — P. 957−964.
  548. Weiseleichler A., Libersat F. Neuromodulation of flight initiation byoctopamine in the cockroach Periplaneta americana. // J. Comp. Physiol. A.-1996.-V. 179, № l.-P. 103−112.
  549. Wells R.S. Excessive homoplasy in an evolutionary constrained protein. //
  550. Experientia. 1995. -V. 51, № 9−10, -P. 393−400.
  551. B., Homberg U. ' Immunocytochemistry of dopamine in the brain ofthe locust Schistocerca gregaria. // J. Comp. Neurol. 1992. — V. 321, № 3. -P. 387−403.
  552. Whisenton L.R., Watson R.D., Granger N.A. et al. Regulation of juvenilehormone biosynthesis by 20-hydroxyecdysone during the fourth larval instar of the tobacco hornworm, Manduca sexta. // General and Comparative Endocrinology. 1987. — 66. — P. 62−70.
  553. Wicker C., Jallon J.-M. Influence of ovaiy and ecdysteroids on pheromonebiosynthesis in Drosophila melanogaster (Diptera: Drosophilidae). // Eur. J. Entomol. 1995. — 92. — P. 197−202.
  554. Wilcox C.H., Lange A.B. Role of extracellular and intracellular calcium onproctolin induced contraction in an Insect visceral muscle. // Regul. Peptides. — 1995. — V.56, № 1.- P. 49−59.
  555. Wioda I., Kowalski P., Jakubowicz T. JNK MAP kinase is involved in thehumoral immune response of the greater wax moth larvae Galleria mellonella. // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 2004. — 56. -P. 143−154.
  556. Woodring J.P., McBride L.A., Fields P. The role of octopomine in handlingand exercise indused hyperglycaemia in Acheta domesticus. // J. Insect Physiol. — 1989. — V.35, № 8. — p. 613−617.
  557. Wilcox C.H., Lange A.B. Role of extracellular and intracellular calcium onproctolin induced contraction in an Insect visceral muscle // Regul. Peptides. — 1995. -V.56., № 1.- P.49−59.
  558. Wimmer Z., Rejzek M., Zarevucka M. Et al A series of bicyclyc insectjuvenile hormone analogs of Czech origin: twenty years of developmental. // Journal of Chemical Ecology. 1997. — V.23, № 3. — P. 605−628.
  559. Woodhead A.P., Stay B., Seidel S.L. et al. Primary structure of fourallatostatins: Neuropeptide inhibitors of juvenile hormone synthesis. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- Neurobiology. 1989.- V.86. — P. 5997−6001.
  560. Woodhead A.P., Thompson M.E., Chan K.K. et al., Allatostatin in ovaries, oviducts, and young embryos in the cockroach diploptera punctata. // J. Insect Physiol. 2003. — 49, № 12. — P. 1103−1114.
  561. Woodring J.P., Fescemeyer H.W., Lockwood J.A. et al. Adipokinetichormone mobilization of lipids and carbohydrate in the house cricket Acheta domestica. // Comp. Biochem. Physiol. 1989. — V.92, № 1. — P. 65−70.
  562. Yamada R., YamahamaY., Sonobe H. Release of ecdysteroid-phosphatesfrom egg yolk granules and their dephosphorylation during early embryonic development in silkworm, Bombix mori. // Zool. Sci. 2005. — V. 22, № 2. -P. 117−123.
  563. Yang C., Krishnan M., Zurovec M. et al.. Correlations between ecdysteroidtitre and silk expression in the last instar larvae of Galleria mellonella (Lepidoptera: Pyralidae). // Eur. J. Entomol. 1995. — V. 92. — P. 229−234.
  564. Yarygin K.N., Xi-Kong Z., Lee N.M. Non-opioid dynorphin binding site onsecretory vesicles of a pituitary-derived cell line. // Brain Res. 1998. -V.791, № 1−2. — P. 99−107.
  565. Yoshida H., Ashida M. Microbial activation of two serine enzymes andprophenoloxidase in the plasma fraction of hemlymph of the silkworm Bombixmori.//InsectBiochem.- 1986.- V.16,№ 3.- P. 539−545.
  566. Yu C.C., Stay B., Joshi S. et al. Quantification of allatostatin in tissues of
  567. Diploptera punctata in vivo: development of a high specificity and sensitivity ELISA based on purifief antibody and a mini C RP solid phase extraction chromatography. // 19 Int. Congr. Entomol. Beiying. — June 28-July 4,1992.-P. 131.
  568. Yu X.-Q., Jiang H., Wang Y. et al. Nonproteolytic serie proteinasehomologs are involved in prophenoloxidase activation in tobacco hornworm, Manduca sexta. // Insect Biochem. and Mol. Biol. 2003. — 33, № 2. — P. 197−208.
  569. Yu X.-Q., Zhu Y.-F., Ma C. et al. Pattern recognition proteins in Manducasexta plasma. // Insect Biochemistry and Molecular Biology. 2002. — 32, № 10.-P. 1287−1293.
  570. Zachariassen C.E., Lundheim R. The endocrine control of Insect coldhardiness. // Zool. Phys. -1992. V. 96, № 2. — P. 183−196.
  571. Zabala N.A., Gomez M.A. Morphine analgesia, tolerance and addiction incricket Pteronemobius sp. (Orthoptera, Insecta) // Pharmacol. Biochem. Behav. -1991. V. 40, № 8. — P. 887−891.
  572. Zabala N.A., Miralto A., Maldonado H. et al. Opiate receptor in prayingmantis: effect of morphine and naloxon. // Pharmacol. Biochem. Behav. -1984.-V. 20,№ 6.-P. 683−687.
  573. Ziegler R. Adipokinetic hormane in Manduca sexta. // Jst.Int. Conf on1. sects: Chemical, Physiol and Environm. Aspects. Conf. 1994. — P.26−29.
  574. Ziegler R., Iasensky R.D., Morimoton. Characterization of the adipokinetichormone receprot from the fat body of Manduca sexta. // Regul. Peptides. -1995. V. 57, № 3. — P. 329−338.
  575. Zheng Y.-P., Retnakaran A., Krell P.J. et al. Temporal, spatial and inducedexpression of chitinase in the spruce budworm, choristoneura fumiferana. // J. Insect Physiol. 2003. — 49, № 3. — p. 241−247.
  576. Zheng Y.-P., Zheng S., Cheng X. et al. A molt-associated chitinase cDNAfrom the spruce budworm, Choristoneura Fumiferana. // Insect Biochemistry and Molecular Biology. 2002. — 32. — P. 1813−1823.
  577. Zubrzycki I., Gade G. Corfonmational study on a representative member ofthe AKH/RPCH neuropeptide family, Emp-AKH, in the presence of SDS micelle. // Eur.J.Entomol. 1999. — V.96. — P. 337−340.
  578. Ю.Б., Кутузова Н. М. Гормональная регуляция обмена веществ у насекомых. // Итоги науки и техники, сер. «Биологическая химия». Изд. ВИНИТИ, М., 1985, т. 21, 228 с. (12.5 п.л., доля авторского участия 70%).
  579. Ю.Б., Кутузова Н. М., Животенко Е. Ю., Перегуда Т. А. Способ тестирования резистентности у комнатных мух. Авторское свидетельство, № 1 541 259 от 8.10.1989 (0.4 п.л., доля авторского участия 40%).
  580. Ю.Б., Кутузова Н. М., Животенко Е. Ю., Бойков А. Е., Нуманов М. И., Хейфец А. Е. Способ разведения тутового шелкопряда. Авторское свидетельство, № 1 743 522 от 1.03.1992 (0.4 п.л., доля авторского участия 40%).
  581. Статьи в рекомендованных ВАК изданиях
  582. Е.Ю., Кутузова Н. М., Филиппович Ю. Б. Изменение активности монофенол-монооксигеназы в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда. // Онтогенез, том 18, № 2, 1987, с. 208−211, (0,18 п.л., доля авторского участия 40%).
  583. Е.Ю., Кутузова Н. М., Филиппович Ю. Б. Изменение активности тирозинаминотрансферазы в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда. // Онтогенез, том 19, № 4, 1988, с. 296−300, (0,20 п.л., доля авторского участия 40%).
  584. Е.Ю., Кутузова Н. М., Филиппович Ю. Б. Сопоставление активности тирозиндекарбоксилазы в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда. // Онтогенез, том 21, № 5, 1990, с. 548−551, (0,20 п.л., доля авторского участия 40%).
  585. Ю.Б., Коничев A.C., Севастьянова Г. А., Кутузова Н. М. Биохимические основы жизнедеятельности человека. М. Владос, 2005.-405с. (20 пл., доля авторского участия 25%).
  586. Статьи в сборниках научных трудов
  587. Н.М., Рославцева С. А., Иванова Г. Б. Исследование действия димилина и его аналогов на ферментные системы комнатных мух. // Вопр. общ. энтомол. Тр. ВЭО, 1981, т. 63, JL: Наука, с. 193−196 (0,3 пл., доля авторского участия 70%).
  588. Г. Б., Кутузова Н. М., Шамшина Т. Н., Климова И. В. Влияние димилина и его структурных аналогов на фементы насекомых. //
  589. Сборник научных трудов ВНИИХСЗР «Исследования в области пестицидов», М.: 1981, с. 59−63 (0,3 пл., доля авторского участия 50%).
  590. U.M., Семина Н. В., Соболева И. Л., Филиппович Ю. Б. Влияние биогеных аминов на активность дегидрогеназного комплекса ферментов американского таракана. // В сб. «Научные труды Московского
  591. Педагогического Государственного Университета». Серия: Естественные науки. М.: МГПИ им. В. И. Ленина, 1997, с. 74−75 (0,3 пл., доля авторского участия 60%).
  592. И.А., Кутузова Н. М., Яныкина Е. А. Регуляция мет-энкефалином энергетического обмена в тканях имаго американского таракана. // Научные труды МПГУ, Сер. Естественные наукн. М.: «Прометей». 2005. С. 525−529. (0,31 п.л., доля авторского участия 75%).
  593. Н.М., Голубева Е. Ю. Гормональная регуляция метаболизма тирозина у некоторых насекомых. // Тезисы докладов 16-он Конференции ФЕБО, М., 1984, с. 521 (0,1 пл., доля авторского участия 70%).
  594. Г. Б., Климова И. В., Филиппович Ю. Б., Кутузова Н. М. Сравнительное исследование воздействия дифторбензурона и трифлурона на ферментные системы комнатных мух. // Деп. в ВИНИТИ 1986 г. № 918-ХП-86, 1986, 7с (0,4 п.л., доля авторского участия 40%).
  595. Н.М., Кометиани И. Б. Семина Н.В., Филиппович Ю. Б. и др. Влияние морфогенетических гормонов на активность дегидрогеназного комплекса ферментов насекомых. //Деп. в ВИНИТИ, № 3127-В96, 1996, 21 с (1 п.л., доля авторского участия 50%).
  596. И.Л., Кутузова Н. М., Семина Н. В. Влияние биогенных аминов на активность дегидрогеназного комплекса ферментов американского таракана. // Деп. в ВИНИТИ, № 697-В96, 1997, 17 с (0,9 п.л., доля авторского участия 50%).
  597. Н.М., Семина Н. В., Хрунин А. В. Адипокинетические гормоны: структура и функции. // Деп. в ВИНИТИ, М. -1998, 20 с (1 п.л., доля авторского участия 50%).
  598. О. В., Кутузова Н. М., Филиппович Ю. Б. Характеристика и функции эстераз насекомых. // Деп. в ВИНИТИ. № 965-В2002. М.: 2002. 39 с (1,7 п.л., доля авторского участия 40%).
  599. Kutuzova N.M., Filippovich Y.B., Shamshina T.N. The participation of unspecific carboxyl esterases in metabolism of juvenile hormone in insects. // 15th FEBS meeting. Brussels, Belgium, 1983. (0,1 п.л., доля авторского участия
  600. Считаю своим долгом выразить глубокую благодарность и признательность всем, кто помогал мне в создании этой работы.
  601. Искреннюю благодарность я выражаю своим близким, родителям, мужу и дочери за постоянную помощь, внимание и терпение, а также за создание благоприятной обстановки для выполнения работы.
  602. Выражаю глубочайшую признательность доктору биологических наук, профессору A.C. Коничеву за просмотр рукописи диссертации и ценные замечания относительно её содержания и оформления.
  603. Я благодарю всех членов Ученого Совета за внимание к работе и доброжелательное отношение, и особенно Ученого секретаря Совета доц. Н. В. Холмогорову за постоянную помощь в оформлении документации и ценные советы.
  604. Я высоко оцениваю вклад в данную работу аспирантов Т. Н. Шамшиной, Е. Ю. Животенко, Е. И. Бакановой, Фам Нгок Хая, Е. В. Козловой, И. Б. Кометиани, Н. В. Сёминой, A.A. Хрунина, О. В. Балакиной, И. Г. Романовой и И. А. Коваля.
  605. В заключение я выражаю глубокую признательность всем друзьям и родственникам за поддержку и понимание тех длительных усилий, которые сопровождали создание этого труда.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!