Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Кинетика и механизм действия оксидоредуктаз в присутствии искусственных металлоорганических субстратов. 
Дизайн биосенсоров

Диссертация: Кинетика и механизм действия оксидоредуктаз в присутствии искусственных металлоорганических субстратов. Дизайн биосенсоров
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Ngounou, В., Ivanova, E. V., Reiter, S., .Frodl, A., Janiak, S. & Schuhmann, W. Development of optimized reagentless amperometric biosensors based on combinatorial screening of electrochemically deposited polymer. ABC electrochemistry (Submitted). Dewanti, R. & Duine, J. Ca-2+ assisted, direct hydride transfer, and rate-determining tautomerization of c-5 reduced PQQ to PQQH2, in the oxidation… Читать ещё >

Кинетика и механизм действия оксидоредуктаз в присутствии искусственных металлоорганических субстратов. Дизайн биосенсоров (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ. Ю
  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Хиноферменты
      • 1. 1. 2. Свойства PgQ-зависимой глюкозодегидрогеназы
      • 1. 1. 3. Роль рН профиль, катализируемого Pgg-глюкозодегидрогеназой окисления
  • D-глюкозы
    • 1. 1. 4. Термостабильность
    • 1. 1. 5. Строение активного центра расвторимой PQQ-зависимой глюкозодегидрогеназы
      • 1. 1. 5. 1. Центры связывания кальция
      • 1. 1. 5. 2. Центр связывания PQQ
      • 1. 1. 5. 3. Центр связывания D-глюкозы
      • 1. 1. 6. Строение активного центра мембранной глюкозодегидрогеназы
      • 1. 1. 7. Механизм окисления D-глюкозы растворимой
  • Р<2(2-зависимой глюкозодегидрогеназой
    • 1. 2. Глюкозооксидаза: структура, свойства, механизм действия
    • 1. 2. 1. Глюкозооксидаза как окислитель глюкозы
    • 1. 2. 2. Источники
    • 1. 2. 3. Строение
    • 1. 2. 4. Строение активного центра глюкозооксидазы
    • 1. 2. 5. Свойства глюкозооксидазы
    • 1. 2. 5. 1. Стабильность
    • 1. 2. 6. Ингибиторы
    • 1. 2. 7. Восстанавливающие субстраты
    • 1. 2. 8. Окисляющие субстраты глюкозооксидазы
    • 1. 2. 9. Другие окисляющие субстраты глюкозооксидазы
    • 1. 2. 10. Механизм реакции
    • 1. 2. 11. рН профиль реакции окисления D-глюкозы, катализируемой глюкозооксидазой
  • 1. 3. Сравнтельный анализ глюкозооксидазы и Р?>б-зависимой глюкозодеги дрогеназы
  • 1. 4. Амперометрические биосенсоры
    • 1. 4. 1. Метод циклической вольтамперомехрии
  • Оценка свойств искусственных переносчиков электронов
    • 1. 4. 2. Искусственные переносчики электронов
    • 1. 4. 3. Теория переноса электрона Маркуса
    • 1. 4. 4. Способы иммобилизации фермента
    • 1. 4. 5. Конфигурация медиаторных биосенсоров
    • 1. 5. Электронный перенос в белках
    • 1. 6. Предварительные
  • выводы и постановка задачи диссертационного исследования
    • 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Реагенты
    • 2. 2. Оборудование
    • 2. 2. 1. Спектрофотометрические измерения
    • 2. 2. 2. Электрохимические измерения
    • 2. 2. 3. Измерение времени стабильности биосенсоров
    • 2. 3. Приготовление растворов
    • 2. 3. 1. Приготовление растворов D-глюкозы
    • 2. 3. 2. Приготовление растворов ферментов
    • 2. 3. 3. Приготовление растворов комплексов рутения (П)
    • 2. 3. 4. Приготовление растворов комплексов рутения (Ш)
    • 2. 4. Сравнительное изучение кинетики катализируемого ФАД-зависимой глюкозооксидазой и Pgg-зависимой глюкозодегидрогеназой окисления D-глюкозы в присутствии соединений рутения (Ш)
    • 2. 4. 1. Определение стехиометрии реакции окисления D-глюкозы соединениями рутения (Ш)
    • 2. 4. 2. Кинетические измерения
    • 2. 4. 3. Определение вида зависимости скорости окисления D-глюкозы соединениями рутения (Ш) от концентрации катализирующего фермента
    • 2. 4. 4. Определение вида зависимости скорости окисления D-глюкозы соединениями рутения (Ш) в присутствии ГО или ГДГ от концентрации субстратов
    • 2. 5. Исследование свойств медиаторов в безреагентных амперометрических биосенсорах
    • 2. 5. 1. Приготовление углеродной пасты
    • 2. 5. 2. Включение комплексов рутения в углеродную пасту
    • 2. 5. 3. Приготовление электродов из углеродной пасты, обогащенных комплексами рутения
    • 2. 5. 4. Приготовление биосенсора типа «А»
    • 2. 5. 5. Приготовление биосенсора типа «В»
    • 2. 5. 6. Приготовление биосенсора типа «С»
    • 2. 5. 7. Хроноамперометрическое тестирование биосенсоров
    • 2. 6. Безреагентные сенсоры для определения глицерина созданные на основе, содержащих рутениевые медиаторы, электродов из углеродной пасты
    • 2. 6. 1. Исследование электрохимических свойств иммобилизованных соединений рутения методом циклических вольтамперограмм
    • 2. 6. 2. Исследование реакционной способности иммобилизованных соединений рутения в реакции электрохимического окисления НАДН
    • 2. 6. 3. Дизайн глицеринового биосенсора
    • 2. 6. 4. Хроноамперометрическое тестирование глицериновых сенсоров
    • 2. 6. 5. Определение времени стабильности электрода

    2.7. Исследование стреоспецифичности оксидоредуктаз к конфигурации металлического центра на примере (+) и (-) оптических изомеров [Ru (phpy)(LL)2]PF6, где phpy — 2-фенилпиридин, a LL- 2,2'-бипиридин или 1,10 — фенантролин.

    2.7.1. Разделение стереоизомеров [Ru (phpy)(LL)2]PF6, где phpy — 4 фенилпиридин, a LL — 2,2'-бипиридин и 1,10'-фенантролин.

    2.7.2. Исследование стереоселективности окисления оптических стереоизомеров [Ru (phpy)(LL)2]PF6, где phpy — 4 фенилпиридин, a LL — 2,2'- бипиридин и 1,10'-фенантролин пероксидом водорода в присутствии пероксидазы из корней хрена.

    2.7.3. Электрохимическое исследование стереоселективности окисления восстановленного активного центра ГО или ГДГ соединениями рутения (Ш).

    2.7.4. Спектрофотометрическое исследование стереоселективности соединений рутения (Ш) в реакции окисления D-глюкозы катализируемого ГО.

    2.8. Исследование реакционной способности облученных комплексов рутения в системах медиатор- D-глюкоза — ГО.

    2.8.1. Фотолиз комплексов Ru.

    2.8.2. Спектрофотометрические исследования.

    2.8.3. Циклические реакции системы облученный рутений — D-глюкоза -ГО кислород.

    2.8.4. Влияние концентрации рутения на кинетику восстановления облученных комлексов рутения?)-глюкозой в присутствии ГО.

    2.8.5. Исследование электрохимического поведения фотоактивированного комплексов рутения в системе ГО — D-глюкоза — рутений.

    2.9. Исследование электрохимии системы PQQ-TJW ~ D-глюкоза — рутений.

    3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

    3.1. Сравнительное изучение кинетики катализируемого ФАД-зависимой глюкозооксидазой и Р?><2-зависимой глюкозодегидрогеназой окисления D-глюкозы соединениями рутения (Ш).

    3.1.1. Стехиометрия окисления D-глюкозы комплексами рутения (Ш) в присутствии ГО или

    3.1.2. Кинетика катализируемого ГО окисления D-глюкозы комплексами рутения (Ш).

    3.1.3 Влияние Pgg-зависимой ГДГ на скорость восстановления Ru (III) под действием

    D-глюкозы.

    3.1.4. Взаимовлияние субстратов глюкозодегидрогеназы на скорость окисления глюкозы соединениями рутения (Ш).

    3.1.5. рН-профиль реакции окисления D-глюкозы соединениями рутения (Ш), катализируемой ГО или ГДГ.

    3.1.6. Сравнительный анализ каталитических свойств глюкозооксидазы и глюкозодегидрогеназы в реакции восстановления соединений рутения (Ш)

    D-глюкозой.

    3.2. Исследование свойств медиаторов в безреагентных амперометрических биосенсорах, на основе комплексов рутения общей формулы Ru (LL)2X2, где LL =1,10-фенантролин или 4,4'-замещенный -2,2'-бипиридин, а X = ацидолиганд.

    3.2.1. Конфигурация биосенсора для быстрого тестирования свойств медиатора.

    3.2.2. Тестирование полученных биосенсоров.

    3.2.3. Оперативнная стабильность электродов.

    3.3. Безреагентные сенсоры для определения глицерина созданные на основе, электродов из углеродной пасты, содержащих рутениевые медиаторы.

    3.3.1. Исследование электрохимических свойств электродов из углеродной пасты, обогащенной комплексами рутения.

    3.3.2. Дизайн биосенсоров.

    3.3.3. Термодинамические вольтамперограммы.

    3.3.4. Хроноамперометрические исследования биосенсоров на основе углеродной пасты, обогащенноой соединениями рутения, модифицированных НАД — зависимой глицериндегидрогеназой.

    3.3.5. Хроноамперометрические исследования биосенсоров на основе углеродной пасты, обогащенной соединениями рутения, модифицированных PQQ — зависимой глицериндегидрогеназой.

    3.3.6. Стабильность электродов.

    3.4. Исследование стереоспецифичности оксидоредуктаз к конфигурации металлического центра на примере (+) и (-) оптических изомеров [Ru (phpy)(LL)2]PF6, где phpy — 2-фенилпиридин, a LL — 2,2'-бипиридин или 1,10 — фенантролин. Тонкие фермент-субстратные взаимодействия.

    3.4.1. Выделение и характеристика стереоизомеров [Ru (phpy)(LL)2]PF6.

    3.4.2. Кинетические исследования

    Исследование стереоселективности узнавания стереоизомеров рутениевого комплекса восстановленной формой ГО/ГДГ.

    3.4.3. Влияние рН на стереоселективность окисления октаэдрических изомеров рутения (И) пероксидом водорода в присутствии ПХ.

    3.4.4. Влияние рН на стереоселективность восстановления стереоизомеров рутения (III) £)-глюкозой в присутствии ГО.

    3.4.5. Чувствительность глюкозооксидазы к R- и S-изомерии.

    3.5. Циклические реакции в системе облученный рутениевый комплекс — /^-глюкоза

    3.5.1. Фотоокисление комплекса рутения.

    3.5.2. Взаимодействия в системе облученный Ru — D-глюкоза — ГО.

    3.5.3. Циклические реакции в системе фотооблученный Ru- D-глюкоза-ГО -кислород.

    3.5.4. Электрохимическое поведение системы облученный Ru-D-глюкоза-ГО.

    3.5.5. Циклические реакции в системе облученный Ru -.D-глюкоза-ГО.

    Электрохимическое исследование.

    3.6. Электрохимия системы Ru (II)-D-nii0K03a- Pgg-зависимая ГДГ.

    3.6.1. Исследования электрохимии системы ГДГ -D-глюкоза- ГО.

    3.6.2. Связывание фотоактивированного рутения с ГДГ.

    3.7. Резюме.

    • 1. Hampton, P. D., Daitch, С. E. & Shachter, A. M. Selective binding of trivalent metals by hexahomotrioxacalix 3 arene macrocycles: Determination of metal-binding constants and metal transport studies. Inorganic Chemistry 36,2956−2959 (1997).

    2. Gauuan, P. J. F., Trova, M. P., Gregor-Boros, L., Bocckino, S. В., Crapoc, J. D. & Dayc, B. J. Superoxide Dismutase Mimetics: Synthesis and Structure-Activity Relationship Study of MnTBAP Analogues. Bioorganic & Medicinal Chemistry 10, 3013−3021 (2002).

    3. Evans, D. J. in ICCC-35 (Heidelberg, 2002).

    4. Katsaros, N. Interaction of Metal ions with antibiotic and antiviral agents. J. of Inorg. Biochem. 86, 371 (1999).

    5. Ryabov, A. D., Firsova, Y. N. & Nelen', M. I. Ferrocenium salts as true substrates of glucose oxidase. Appl. Biochem. Biotechnol. 61, 25−37 (1996).

    6. Turner, A. P. F., Karube, I. & Wilson, G. S. Biosensors. Fundamentas and applications (Oxford University Press, Oxford, 1987).

    7. The Diabetes Control and Complications Trial Report. N. Engl. J. Med. 32, 977 (1993).

    8. Robinson, J. The Oxford Companion to Wine (Oxford University Press, Oxford, 1994).

    9. Willner, I. in ICCC 35 (Heidelberg, 2002).

    10. Wilson, G. S. & Yibai, H. Enzyme Based Biosensors for in Vivo measurments. Chem. Rev. 100, 2963−2704 (2000).

    11. Smit, M. H. & Cass, A. E. G. Cyanide detection using a substrate-regenerating, peroxidase-based biosensor. Anal. Chem. 62, 2429−2436 (1990).

    12. Heecht, H. J., Schomburg, D., Kalisz, H. M. & Schmid, R. D. The 3 D structure of glucose oxidase from Aspergillus niger. Implications or the use of GOD as a biosensor enzyme. Biosens Bioelectron 8, 197−203 (1993).

    13. Heecht, H. J., Kalitsz, H. M., Hendle, J., Schmid, R. D. & Schomburg, D. Crystal structure of glucose oxidase from Aspergillus niger refined at 2.3 A resolution. J. Mol. Biol. 229, 153 (1993).

    14. Wilson, R. & Turner, A. P. F. Review article: Glucose oxidase an ideal enzyme. Biosensors & Bioelectronics 7, 165−185 (1992).

    15. Davidson, V. L. Principle and Applications of Qiunoproteins (Marcel Dekker, New York, 1993).

    16. Bright, H. J. & D.J.T. Porter. The enzymes (ed. Boyer, H.) (Academic Press, New York, 1975).

    17. Anthony, C. Quinoprotein catalysed reactions. Biochem. J. 320, 697−711 (1996).

    18. Hauge, J. J. Biol. Chem. 239, 3630−3639 (1964).

    19. Duine, J. A. & Frank, J. The prostetic group of methanol dehydrogenase. Purification and some of its properties. Biochem. J. 187,221−226 (1978).

    20. Salisbury, S., Forrest, H., Cruse, W. & Kennard, O. A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenase. Nature (London) 280, 843−844 (1979).

    21. Duine, J., Frank, J. & Verwiel, P. Structure and activity of the prostetic group fo methanol dehydrogenase. Eur. J. Biochem. 108, 187−192 (1980).

    22. Dawson, R. M. C., Elliott, D. C., Elliot, W. H. & Jones, К. M. Data for Biochemical Research (Clarendon Press, Oxford, 1986).

    23. McIntire, W. S., Wemmer, D. E., Christoserdov, A. & Lindstrom, M. E. A New cofactor in Eucarioic enzyme: tryptophan tryptophylquinone as the Redox prostetic group in methyl amin dehydrogenase. Science 252, 817−824 (1991).

    24. Janes, S. M., Mu, D., Wemmer, D., Smith, A. J., Kaur, S., Maltby, D., Burlingame, A. L. & Klinman, J. P. A New Redox cafactor in eucariotic enzymes: 6-hydroxidopa in the active cite of bovin serum oxidase. Science 248, 981−987 (1990).

    25. Wang, S. X., Mure, M., Medzihradszky, K. F., Burlingame, A. L., Brown, D. E., D.M., D., Smith, A. J., Kagan, H. M. & Klinman, J. P. Science 273,1078−1084 (1996).

    26. Matshushita, K., Toyama, H. & Adachi, O. Quinoproteins: structure, function and biotechnological application. Appl. Biochem. Biotechnol. 58, 13−22 (2002).

    27. Matshushita, K., Shinadawa, E., Adachi, O. & Ameyama, M. Quinoprotein D-glucose dehydrogenase of the Acinetobacter calcoaceticusrespivetory chain: membrane bond and soluble forms are different molecular species. Biochemistry 28, 6276−6280 (1989).

    28. Goodwin, M. G. & Anthony, C. Characterisation of the novel methanol dehydrogenase containing Ba2+ ion in the active site. Biochem. J. 318, 673−679 (1996).

    29. Marcinkeviciene, L., Bachmatova, I., R. Semenaite, Rudomanskis, R., Braenas, G., MesKene, R. & MesKus, R. Purification and characterisation of PQQ-dependent glucose dehydrogenase from Erwinia sp. 34−1. Biotechnology Letters 21, 187−192 (1999).

    30. Dewanti, A. & Duine, A. Reconstitution of Membrane-Integrated Quinoprotein Glucose Dehydrogenase Apoenzyme with PQQ and the Holoenzyme’s Mechanism of Action. Biochemistry 37, 6810−6818 (1998).

    31. Matshushita, K., Toyama, H., Ameyama, M., Adachi, O., Dewanti, A. & Duine, J. Biosci. Biotech. Biochem. 59, 1548−1555 (1995).

    32. Dewanti, R. & Duine, J. Ca-2+ assisted, direct hydride transfer, and rate-determining tautomerization of c-5 reduced PQQ to PQQH2, in the oxidation of G-glucose by soluble, quinoprotein glucose dehydrogenase. Biochemistry 39, 9384−9392 (2000).

    33. Hauge, J. P. Biochim.Biophys.Acta 45, 265 269 (1960).

    34. Olsthoorn, A. J. J. & Duine, J. Production Characterisation and reconstraction of recombinant quinoprotein glucose dehydrogenase (soluble typeEC 1.1.99.17) apoenzyme of Acinobacter caicoaceticus. Arch. Biochem. Biophys. 336,42−46 (1996).

    35. Docter, P., Frank, J. J. & Diune, J. A. Purification and characterization of quinoprotein glucose dehydrogenase from Acinetobacter caicoaceticus L.M.D. 79.41. Biochem. J. 239, 163−167 (1986).

    36. Olsthoorn, A. J. J. & Duine, J. A. On the mechanism and specificity of Soluble, Qiunoprotein Glucose Dehydrogenase in the oxidation of Aldose Sugars. Biochemistry 37, 13 854−13 861 (1998).

    37. Goodwin, P. M. & Anthony, C. The biochemistry, physiology and genetics of PQQ and PQQ-containing enzymes. Adv. Microb. Physiol. 40, 10(1998).

    38. Oubrie, A., Rozeboom, H. J., Kalk, К. H., Olsthoorn, A. J. J., Duine, J. A. & Dijkstra, B. W. Structure and Mechanism of Soluble quinoprotein glucose dehydrogenase. The EMBO Journal 18, 5187−5194 (1999).

    39. Elias, L. D., Tanaka, M., Izu, H., Matsushita, K., Adachi, O. & Yamada, M. C-terminal periplasmic domain of E. coli quinoprotein glucose dehydrogenase transfers electrons to ubiquinone. J. Biol. Chem. in press (2001).

    40. Frank, J. J., van Krimpen, S. H., Verwiel, P. E., Jongejan, J. A., Mulder, A. C. & Duine, J. A. On mechanism of inhibition of methanol dehydrogenase by cyclopropane-derived inhibitors. Eur. J. Biochem. 174, 187−195 (1989).

    41. Frank, J. J., Dijkstra, M., Duine, J. A. & Balny, C. Kinetik and spectral studies on redox form of methanol dehydrogenase from Hyphomicrobium X. Eur. J. Biochem. 174, 331−338 (1988).

    42. Zheng, Y.-J. & Bruice, Т. C. Conformayion of coenzyme pyrroloquinoline quinone and role of Ca2+ in the catalytic machanism of quinoprotein methanol dehydrogenase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94, 11 881−11 886 (1997).

    43. Kulys, J., Buch-Rasmussen, Т., Bechgard, K., Razymas, V. & Kazlauskaite, J. Study of the new electron transfer mediators in glucose oxidase catalysis. Molec. Catalysis 91, 407−420 (1994).

    44. Vrielink, A., Lloyd, L. F. & Blow, D. M. Christal structure of cholesterol oxidasse from brevibacterium sterolicum refined at 1?8 A resolution. J. Mol. Biol. 219, 233−254 (1991).

    45. Karplus, P. A. & Shulz, G. E. Refined structure of glutation reductase at 1,54 A resolution. J. Mol. Biol. 195, 701−729 (1987).

    46. Szklarz, G. & Leonovicz, A. Cooperation between fungal laccase and glucose oxidase in the degradation of lignin derivatives. Phytochemistry 25, 2537−2539 (1986).

    47. Ramasamy, K., Kelley, R. L. & Reddy, L. A. Lack of lignin degradation degradation in glucose oxidase negative mutants of phanerochaete chrysosporium. Biochem. Biophys. Res. Commun. 131,436−431 (1985).

    48. Schepartz, A. I. & Subers, M. N. Glucose oxidase in honey. Biochim. Biophys. Acta. 85,228−237(1964).

    49. Kleppe, K. The effect if hydrogen peroxide on glucose oxidase from Aspergillus niger. Biochemistry 5, 139−143 (1966).

    50. Updike, S. J. & Hicks, G. P. The enzyme electrode. Nature (London) 214, 986−988 (1967).

    51. Bentley, R. Glucose oxidase (eds. Boyer, P. D. & Lardy, H.) (K. Myrback, London, 1963).

    52. Kulys, J. & Cenas, N. Oxidation of glucose oxidase from penicillium vitate by oneand two-electron acceptors. Biochem. Biophys. Acta. 744, 57 (1983).

    53. Doretti, L., Ferrara, D., Gattolin, P., Lora, S., Schiavon, F. & Veronese, F. PEG-modified glucose oxidase immobilized on a PYA cryogel membrane for amperometric biosensor applications. Talanta 45, 891−898 (1998).

    54. Eddowes, M. J., Albert, W. J. & Hillman, H. O. A. Mechanism of the reduction and oxidation reaction of cytochromes at modifeid gold electrodes., (1981).

    55. Garguilo, M. G., Huynh, N., Proctor, A. & Michael, C. Amperometric sensors for peroxide, choline, and acetylcholine based on electron transfer between horseradish peroxidase and redox polymer. Anal. Chem. 65, 523−528 (1993).

    56. Kashiwagi, Y., Pan, Q., Yanagisawa, Y., Sibayama, N. & Osa, T. Denki Kagaki 63, 35 253 531 (1994).

    57. Alvarez-Icaza, M., Kalisz, H. M., Hecht, H. J., Aumomn, K. D., Schomburg, D. & Schmid, R. D. The design of enzyme sensors based on enzymes structure. Biosensors&Bioelectronics 10, 735−742 (1995).

    58. Gorton, L. Electroanalysis 7, 23−45 (1995).

    59. Ramanavicius, A., Habermuller, K., Csoregi, E., Laurinavicius, V. & Schuhmann, W. Polypyrrole entrapped quinohemoprotein alcohol dehydrogenase, Evidence for direct electron transfer via conducting polymer chains. Anal. Chem. 71, 3581 3586 (1999).

    60. Winkler, J. R. & Gray, H. B. Electron tunneling in proteins: role of the intervening medium. JBIC 2,399−404(1997).

    61. Gray, H. B. & Winkler, J. R. Electron transfer in proteins. Annu. Rev. Biochem. 65, 537−561 (1996).

    62. Cooper, J. M., Bannister, J. V. & McNeil, C. J. A kinetic study of the catalysed oxidation of l', 3-dimethylferrocene ethylamine by cytochrome С peroxidase. J. Electroanal. Chem. 312, 155−163 (1991).

    63. Cass, A. E. G., Davis, G., Green, M. J. & Hill, H. O. A. Ferrocene monocarboxylic acid as an electron acceptor for oxidoreductases. J. Electrochem. Chem. 190, 117−127 (1985).

    64. Cass, A., Davis, G., Francis, G., Hill, O., Aston, W., Plotkin, I., Scott, L. & Turner, A. Ferrocene-mediated enzyme electrode for amperometric determonation of glucose. Anal. Chem. 56, 667−671 (1984).

    65. Bright, W. H. & Porter, D. J. T. Flavoprotein oxidases (ed. Boyer, P. D.) (Academic Press, New York, 1975).

    66. Gibson, Q. H. & Hastings, J. W. The oxidation of reduced flavin mononucleotide by molecular oxigen. Biochem. J. 83, 368−377 (1962).

    67. Moore, C. L. Biochem. Biophys. Res. Commun. 42, 299−305 (1971).

    68. Vasington, F. D., Gazzotti, P., Tiozzo, R. & Carafoli, E. The effect of ruthenium red on Ca 2+ transport and respiration in rat liver mitochondria. Biochem. Biophys. Acta 256, 43−54 (1972).

    69. Schwerzmann, K., Gazzotti, P. & Carafoli, E. Ruthenium red as a carrier of electrons between external NADH and cytochrome с in rat liver mitochondria. Biochem. Biophys. Res. Commun. 69, 812−815 (1976).

    70. Fraser, D. Biphenol as an electron transfer mediator for glucose oxidase. Anal. Lett. 27, 1039−1053 (1994).

    71. Marcus, V. R. A. Elektronentransferreactionen in der Chemie Theorie und Experiment. (Nobel-Vortrag). Angew. Chem. 8,1161−1280 (1993).

    72. Marcus, R. A. & Sutin, N. Electron transfer reactions in chemistry. Theory and experiment. Journal of Electroanalyticak Chemistry 438,251−259 (1997).

    73. Claremont, D. J., Sambrook, I. E. & Pickup, J. C. Substaneous implantation of a ferrocene-mediated glucose sensors in pigs. Diabetoligia 29, 817−821 (1986).

    74. Hodak, J., Etchenique, R., Calvo, E. J., Singhal, K. & Barlett, P. N. Layer-by-Layer Self-Assembly of Glucose Oxidase with a Poly (allylamine)ferrocene Redox Mediator. Langmuir 13, 2708−2716 (1997).

    75. Bardea, A., Katz, E., Bueckmann, A. F. & Willner, I. NAD±dependent Enzyme Electrodes: Electrical Contact of CofactorDependent Enzymes and Electrodes. J. Amer. Chem. Soc. (1997).

    76. Gerarda, M., Chaubey, A. & Malhotra, B. Application of conducting polymers to biosensors. Biosensors & Bioelectronics 17, 345−359 (2002).

    77. Degani, Y. & Heller, A. Electrical communication between redox centers of glucose oxidase and electrodes via electrostatically and covalently bound redox polymmers. J. Am. Chem. Soc 111, 2357−2358 (1989).

    78. Gregg, B. A. & Heller, A. Cross-linked redox gels containing glucose oxidase for amperometric biosensor. Anal. Chem. 62, 258−263 (1990).

    79. Heller, A. Electrical wiring of redox enzymes. Acc. Chem. Res. 23, 128 (1990).

    80. Heller, A. Electrical connection of enzyme redox centers to electrodes. J. Phys. Chem. 96, 3579−3587 (1992).

    81. Pishko, M., Michael, C. & Heller, A. Anal Chem. 63, 2269−2272 (1991).

    82. Calvo, E. J., Ethcenique, R., Danilovicz, C. & Diaz, L. Electrical Communication between Electrodes and Enzymes Mediated by Redox Hydrogels. Anal. Chem. 68, 4186−4193 (1996).

    83. Taylor, C., Kenausis, G., Katakis, I. & Heller, A. J. Electroanal. Chem. 396, 511 (1995).

    84. Larson, N., Rusgaz, Т., Gorton, L., Kakaia, M., Kissenger, P. & Csogeri, E. Design and development of an amperometric biosensors for acetylchorine determination in Brain microdialysates. Electrochim. Acta 43, 3541−3554 (1998).

    85. Kurzawa, C., Hengstenberg, A. & Schuhmann, W. Immobilization Method for the Preparation of Biosensors Based on pFI Shift Induced Deposition of Biomolecule-Containing Polymer Films. Anal. Chem. 7,355−361 (2002).

    86. Danilovicz, C., Corton, E., Battaglini, F. & Calvo, E. J. An Os (byp)2ClPyCH2NHPoly (allylamine) hydrogel mediator for enzyme wiring at electrodes. Electrochim. Acta 43, 3525−3531 (1999).

    87. Ohara, T. J., Rajagopalan, R. & Heller, A. «Wired» enzyme electrodes for amperometric determination of glucose or lactate in the presence of interfering substances. Anal. Chem. 66, 2451−2457(1994).

    88. Lever, А. В. P. Electrochemical Parametrization of Metal complex Redox potentials, Using the Ruthenium (III)/Ruthenium (II) Couple to Generate a Ligand Electrochemical Series. Inorg. Chem. 29, 1271−1285 (1990).

    89. Ling, Y., Haemmerle, M., Olsthoorn, A. J. J., Schuhmann, W., Schmidt, H. L., Duine, J. A. & Heller, A. High current density «wired» qiunoprotein glucose dehydrogenase electrode. Anal. Chem. 65,238−241 (1993).

    90. Heller, A. J. Am. Chem. Soc. 23, 128−134 (1990).

    91. Badia, A., Carlini, R., Fernandez, A., Battaglini, F., Mikkelsen, S. R. & English, A. M. Intramolecular electron-transfer rates in ferrocene-derivatized glucose oxidase. J. Am. Chem. Soc. 115, 7053−7060(1993).

    92. Ryabova, E. S., Goral, V. N., Csoregi, E., Mattiasson, B. & Ryabov, A. D. Coordinative Approach to Mediated Electron Transfer: Ruthenium Complexed to Native Glucose Oxidase. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 38, 804−807 (1999).

    93. Brunschwig, B. S., Ehrenson, S. & Sutin, N. The distance dependence of electron transfer reactions: rate maxima and rapid rates at large reactant saparations. J. Am. Chem. Soc. 106, 6858−6859 (1984).

    94. Perngt, В. C., Newton, M. D., Raineri, F. O. & Friedman, K. A. Energetics of charge transfer reactions in solvents of dipolar and higher order multipolar character. II. Results. J. Chem. Phys. 104,7177−7204(1996).

    95. Hopfield, J. J. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 3640−3644 (1974).

    96. Liang, C. & Newton, M. D. Ab initio studies of electron transfer: pathways analysis of effective transfer integrals. J. Phys. Chem. 96, 2855−2866 (1992).

    97. Liang, C. & Newton, M. D. Ab initio studied of electron transfer. 2. Pathways analysis for homologous organic spacers. J. Phys. Chem. 97, 3199−3211 (1993).

    98. Lawson, J. M., Craig, D. C., Paddon-Row, M. N., Kroon, J. & Verhoeven, J. M. Chem. Phys. Lett. 164, 120−125(1989).

    99. Miller, J. R., Hartman, К. B. & Abrash, S. Long-distance (25 .ang.) electron transfer by triplet excited states in rigid media. J. Am. Chem. Soc. 104, 4296−4298 (1982).

    100. McConnell, H. M. J. Chem. Phys. 35, 508−515 (1961).

    101. Onuchic, J. N. & Beretan, D. N. A predictive theoretical model for electron tunneling pathways in proteins. J. Chem. Phys. 92,722−733 (1990).

    102. Langen, R., Colon, J., Casimiro, D., Karpishin, Т., Winkler, J. R. & Gray, H. B. Electron tunneling in proteins: role of intervening medium. JBIC (1996).

    103. Marcinkeviciene, L., Bachmatova, I., Seemanaite, R., Rudomanskis, R., Braenas, G., Meskene, R. & Meskus, R. Purification and characterization of alcohol dehydrogenase from Gluconobacter sp. 33. Biologija 2, 25−30 (1999).

    104. Marcinkeviciene, L., Bachmatova, I., Seemanaite, R., Rudomanskis, R., Braenas, G., MesKene, R. & R, R. M. Mediated and reagentless glucose glucose biosensors based on PQQ-dependent glucose dehydrogenase from Erwinia sp. 34−1. Биология 1, 15−17 (1998).

    105. Laurinavicius, V., Kurtinaitiene, B. & Razumiene, J. Biosensors and analysers for the determination of Metabolites in biological Fluids. Biomedicine 1, 36 (2001).

    106. Marcinkeviciene, L. e. a. Characterisation and application of Glycerol Dehydrogenase from Gluconobacter sp. 33. Biologija 2 (2000).

    107. Veletsky, N. I., Dementiev, I. A., Ershov, A. Y. & Nikol’skii, A. B. Photochemistry of bridget symmetrical polypyridyl ruthenium (ll) complexes. Journal of Photochemistry and Photobiology A: Chemistry 89, 99−103 (1995).

    108. Ngounou, В., Ivanova, E. V., Reiter, S., .Frodl, A., Janiak, S. & Schuhmann, W. Development of optimized reagentless amperometric biosensors based on combinatorial screening of electrochemically deposited polymer. ABC electrochemistry (Submitted).

    109. Hiller, M., Kranz, C., Huber, J., Baeurle, P. & Schuhmann, W. Adv. Mater 8, 219 (1996).

    110. Fletcher, N. С., Junk, P. С., Reitsma, D. A. & Keene, F. R. Chromatographic separation of stereoisomers of ligand-bridged dirruthenium polypyridyl species. J. Chem. Soc., Dalton Trans., 133−138 (1998).

    111. Fletcher, N. C. & Keene, F. R. J. Chem. Soc., Dalton Trans. 5, 683−689 (1999).

    112. Fagot-Campagna, A., Burrows, N. & Williamson, D. The public health epidemiology of type 2 diabetes in children and adolescents: a case study of American Indian adolescents in the Southwestern United States. Clinica Chimica Acta 286, 81−95 (1999).

    113. Diune, J., Frank, J. & Verwiel, P. Structure and activity of the prostetic group of methanol dehydrogenase. Eur. J. Biochem. 108, 187−192 (1980).

    114. Clark, L. C. & Lyons, C. Electrode systems for continius monitoring in cardiovascular surgery. Ann. NY Acad. Sci. 102, 29−45 (1962).

    115. Miyahara, Y., Matsu, F., Morizumi, Т., Matsuoka, H., Karube, I. & Suzuki, S. Microenzyme sensors using semiconductors and and enzyme-immobilization techniques (Elsevier, New-York, 1983).

    116. Smolander, M., Marko-Varga, G. & Gorton, L. Aldose dehydrogenase modified carbon paste electrodes as amperometric aldose sensors. Anal. Chim. Acta, 302, 233−240 (1995).

    117. Spohn, U., Narasaiah, D., Gorton, L. & Pfeiffer, D. A bienzyme modified carbon paste electrode for the amperometric determination of L-lactate at the low potentials. Anal. Chim. Acta 319, 79−90 (1996).

    118. Scanes, K. & Hohmann, S. Glycerol production by the yeasts Sacharomyces cerevisie and it’s relevence to wine. A review. S. Afr. J. Enal. Vitic 19,17 (1998).

    119. Sober, H. A. Handbook of Biochemistry (CRC Press, Cleveland, OH, 1970).

    120. Yamamauchi, О. in ICBIC 10 (Florence, 2001).

    121. Dmochowski, I. J., Winkler, J. R. & Gray, H. B. Enantiomeric Discrimination of Ru-substrates by cytochrome P450camJournal of Inorganic Biochemistry 81, 221−228 (2000).

    122. Hesek, D., Inoue, Y., Everitt, S. R. L., Ishida, H., Kunieda, M. & Drew, M. G. B. Preparation and structurial elucidation of novel cis ruthenium (II) bis (bipiridine) sulfoxide complexes. J. Chem. Soc., Dalton Trans., 3701−3709 (1999).

    123. Hesek, D., Inoue, Y., Everitt, S. R. L., Kunieda, M., Ishida, H. & Drew, M. G. B. High Yield preparation of novel tetrakis (ruthenium tris (bipyridine).calix6]arene derivative with good dastereomeric purity. Tetrahedron: Asymmetry 9, 4089−4097 (1998).

    124. Ogston, A. G. Interpretation of experiments on metabolic processes, using isotopic tracer elements. Nature (London) 162, 963 (1948).

    125. Ogston, A. G. Electrophoretic removal of protein from hyaluronic acid. Nature (London) 181, 482−483 (1958).

    126. Hennig, H. Homogeneous photo catalysis by transition metalcomplexes. Coordination Chemistry Reviews 182, 101−123 (1999).

    Показать весь текст
    Заполнить форму текущей работой

    Сессия? Спокойно!