Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Изучение процесса аморфной агрегации белка оболочки вируса табачной мозаики: действие детергентов

Диссертация: Изучение процесса аморфной агрегации белка оболочки вируса табачной мозаики: действие детергентов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Катионный детергент ЦТАБ, известный как «искусственный шаперон», в высоких концентрациях (от 400 мкМ) вызывает реверсию термоиндуцированной агрегации БО ВТМ. Оказалось, однако, что в чрезвычайно низких концентрациях (от 17 мкМ) этот детергент оказывает противоположное действие — не только не ингибирует термоиндуцированную агрегацию, но, напротив, эффективно индуцирует агрегацию БО ВТМ при 25 °C… Читать ещё >

Изучение процесса аморфной агрегации белка оболочки вируса табачной мозаики: действие детергентов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И ОБОЗНАЧЕНИЙ ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Агрегация белков
    • 1. 1. Классификация агрегации белков по структуре агрегатов
    • 1. 2. Упорядоченная агрегация белков
    • 1. 3. Неупорядоченная (аморфная) агрегация белков
    • 1. 4. Связь агрегации белков с заболеваниями человека и животных
      • 1. 4. 1. Амилоидные заболевания
      • 1. 4. 2. Приоиные инфекции
      • 1. 4. 3. Прочие заболевания
    • 1. 5. Влияние детергентов на агрегацию белков
      • 1. 5. 1. Понятие детергентов
      • 1. 5. 2. Индукция и ингибирование детергентами аморфной агрегации белков
      • 1. 5. 3. Индукция и ингибирование детергентами амилоидной агрегации 50 белков
      • 1. 5. 4. Детергенты как «искусственные шапероны»
  • 2. БО ВТМ как модель для изучения агрегации белков
    • 2. 1. Структура вириона ВТМ
    • 2. 2. Упорядоченная агрегация БО ВТМ («полимеризация»)
      • 2. 2. 1. Разнообразие упорядоченных агрегатов БО ВТМ
      • 2. 2. 2. Структура БО ВТМ в составе вирионов ВТМ
      • 2. 2. 3. Структура БО ВТМ в составе 20Б-дисков
    • 2. 3. Неупорядоченная (аморфная) термоиндуцированная агрегация БО ВТМ
      • 2. 3. 1. Зависимость термоиндуцированной агрегации БО ВТМ от условий 65 среды
      • 2. 3. 2. Температура термической денатурации БО ВТМ
      • 2. 3. 3. Частично развернутая форма БО ВТМ
      • 2. 3. 4. Механизм термической денатурации БО ВТМ
      • 2. 3. 5. Кинетический анализ прироста мутности при термоиндуцированной 72 агрегации Б О ВТМ
      • 2. 3. 6. Взаимодействия белковых молекул в ходе термоиндуцированной 73 агрегации БО ВТМ
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • 1. Материалы
  • 2. Накопление и выделение вирионов ВТМ
  • 3. Выделение белка оболочки ВТМ
  • 4. УФ-спектроскопия
  • 5. Определение истинного поглощения светорассеивающих систем методом 76 экстраполяции
  • 6. Турбидиметрия
  • 7. Флуоресцентная спектроскопия
  • 8. Спектроскопия кругового дихроизма
  • 9. Аналитическое ультрацентрифугирование '
  • 10. Динамическое лазерное светорассеяние
  • 11. Дифференциальная сканирующая калориметрия
  • 12. Определение ККМ детергентов методом УФ-спектроскопии (методика Reis и 80 соавт.)
  • 13. Определение стехиометрии связывания ЦТАБ и БО ВТМ
  • 14. Математические расчёты
  • РЕЗУЛЬТАТЫ
  • 1. Влияния детергентов разных групп на термоиндуцированную (52 °С) 82 аморфную агрегацию БО ВТМ
    • 1. 1. Анионный детергент ДСН
      • 1. 1. 1. Ингибирование термоиндуцированной агрегации БО ВТМ
      • 1. 1. 2. Реверсия термоиндуцированной агрегации БО ВТМ при помощи ДСН
    • 1. 2. Катионный детергент ЦТАБ
      • 1. 2. 1. Низкие концентрации ЦТАБ значительно ускоряют ход 88 термоиндуцированной агрегации БО ВТМ
      • 1. 2. 2. ЦТАБ в высоких концентрациях проявляет свойства «искусственного 88 шаперона» в отношении БО ВТМ
    • 1. 3. Неионный детергент Тритон Х-100 в зависимости от концентрации по- 91 разному влияет на термоиндуцированную агрегацию БО ВТМ
  • 2. Влияния трёх разных детергентов на БО ВТМ при комнатной 93 температуре
    • 2. 1. Индукция аморфной агрегации ВТМ и его БО при 25 °C катионным 93 детергентом ЦТАБ
      • 2. 1. 1. Зависимость кинетики прироста мутности от соотношения 93 компонентов в ходе агрегации БО ВТМ, индуцируемой ЦТАБ
      • 2. 1. 2. Влияние ионной силы среды на кинетику индуцированной ЦТАБ 96 агрегации БО ВТМ
      • 2. 1. 3. Структура молекул БО ВТМ в составе ЦТАБ-индуцированных 96 агрегатов
      • 2. 1. 4. Стехиометрия детергент-белковых комплексов
      • 2. 1. 5. Определение ККМ ЦТАБ по методике, предложенной Reis и соавт
      • 2. 1. 6. Реверсия ЦТАБ-индуцированной агрегации БО ВТМ при помощи 102 ДСН
      • 2. 1. 7. Структура молекул БО ВТМ, освобождённых из ЦТАБ- 105 индуцированных агрегатов
      • 2. 1. 8. Сравнение кинетики ЦТАБ-индуцированной (при 25 °С) и 107 термоиндуцированной (при 52 °С) агрегации БО ВТМ методом ДЛС
        • 2. 1. 8. 1. Изучение методом ДЛС термоиндуцированной агрегации БО 107 ВТМ
        • 2. 1. 8. 2. Изучение методом ДЛС ЦТАБ-индуцированной агрегации БО 117 ВТМ
      • 2. 1. 9. Сравнение кинетики ЦТАБ-индуцированной агрегации БО ВТМ 119 разными методами
      • 2. 1. 10. «Сверхнизкие» концентрации ЦТАБ препятствуют агрегации БО 120 ВТМ в процессе хранения на комнатной температуре
      • 2. 1. 11. Агрегация цельных вирионов ВТМ, индуцируемая ЦТАБ при 25 °С
    • 2. 2. Влияние анионного детергента ДСН на БО ВТМ при комнатной температуре
    • 2. 3. Индукция аморфной агрегации БО ВТМ неионным детергентом Тритон Х
      • 2. 3. 1. Зависимость кинетики прироста мутности в ходе агрегации БО ВТМ 125 от температуры
      • 2. 3. 2. Зависимости кинетики прироста мутности в ходе агрегации БО ВТМ 128 при 30 °C от соотношения компонентов
      • 2. 3. 3. Определение ККМ Тритон Х-100 по методике, предложенной Reis и 128 соавт
      • 2. 3. 4. Зависимость кинетики прироста мутности в ходе агрегации БО ВТМ 130 при 30 °C от ионной силы среды
      • 2. 3. 5. Изучение влияния Тритон Х-100 на БО ВТМ методом ДСК
      • 2. 3. 6. Изучение методом ДЛС аморфной агрегации БО ВТМ, 132 индуцированной Тритон Х-100 при 30 °С
      • 2. 3. 7. Реверсия ДСН аморфной агрегации БО ВТМ, индуцированной Тритон 133 Х-100 при 30 °С
  • ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • 1. Влияние детергентов разных групп на термоиндуцированную (52 °С) 136 аморфную агрегацию БО ВТМ
  • 2. Влияние детергентов разных групп на БО ВТМ при комнатной температуре
  • ВЫВОДЫ
  • СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ БО — белок оболочки
  • БСА — бычий сывороточный альбумин
  • ВТМ — вирус табачной мозаики
  • ДЛС — динамическое лазерное светорассеяние
  • ДСК — дифференциальная сканирующая калориметрия
  • ДСН — додецилсульфат натрия
  • КД — круговой дихроизм
  • ККА — критическая концентрация ассоциации
  • ККМ — критическая концентрация мицеллообразования
  • ТГЭ — трансмиссивные губкообразные энцефалопатии
  • ТДАБ -тетрадециламмоиийбромид
  • ТСН — тетрадецилсульфата натрия
  • ФБ — фосфатный буфер
  • ЦПБ — цетилпиридинийбромид
  • ЦТАБ — цетилтриметиламмонийбромид

Долгое время процессы аморфной агрегации белков изучались^ основном^ в контексте проблем пищевой промышленности. Однако с развитием биотехнологии и увеличением доли лекарственных препаратов на белковой основе в фармацевтике, процессы аморфной агрегации стали создавать серьёзные технические и экономические проблемы и в этих отраслях хозяйства. Это привело к увеличению числа работ, посвященных исследованию процессов аморфной агрегации белков, а выражаясь точнее, работ посвященных поиску путей предотвращения аморфной агрегации. Работами ряда лабораторий было показано, что детергенты могут не только ингибировать агрегацию белков, но и разрушать аморфные агрегаты и вызывать ренатурацию белков.

Несколько лет назад, когда выяснилось, что причиной ряда важных заболеваний человека (болезнь Альцгеймера, болезнь Паркинсона) являются именно аморфные агрегаты — предшественники зрелых амилоидов, изучение процессов агрегации белков и влияния на эти процессы детергентов стало особенно актуальным.

Белок оболочки (БО) вируса табачной мозаики (ВТМ) характеризуется склонностью к образованию ряда упорядоченных агрегатов (т.н. «полимеров»). Формирование «полимеров» БО ВТМ происходит за счёт сильных специфических межсубъединичных взаимодействий разных типов. Ранее в нашей лаборатории было показано, что БО ВТМ является достаточно удобной моделью и для изучения неупорядоченной (аморфной) агрегации. Процесс термоиндуцированной (52 °С) аморфной агрегации БО ВТМ хорошо воспроизводим и может легко регулироваться путём изменения условий среды.

Наш интерес к проблеме влияния детергентов на агрегацию этого белка первоначально был также связан с задачей предотвращения аморфной агрегации. Из анализа литературы выяснилось, что не существует единой схемы, в которую могло бы уложиться всё разнообразие эффектов, вызываемых детергентами в отношении белков и пептидов. Это подвигло нас на исследование влияния на агрегациониые свойства БО ВТМ де тергентов трёх разных групп: анионного, катионного и неионного.

Целыо данной работы было исследование возможных структурных и кинетических механизмов агрегации и дезагрегации БО ВТМ под действием детергентов разных групп. Для реализации цели были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать действие анионного детергента додецилсульфата натрия (ДСН), катионного детергента цетилтриметиламмонийбромида (ЦТАБ) и неионного детергента Тритон Х-100 на БО ВТМ при комнатной температуре.

2. Исследовать влияние ДСН, ЦТАБ и Тритон Х-100 на термоиндуцированную (52 °С) аморфную агрегацию БО ВТМ.

3. Изучить процесс индуцированной нагреванием и детергентами аморфной агрегации БО ВТМ методом динамического лазерного светорассеяния (ДЛС).

Научная новизна и практическая значимость работы.

Исследовано действие детергентов трёх разных групп на БО ВТМ при разных условиях среды. Выяснено, что в зависимости от своей природы и условий среды исследованные детергенты могут по-разному влиять на БО ВТМ, причём даже действие одного детергента может меняться на прямо противоположное при изменении его концентрации или температуры.

Обнаружено, что анионный детергент ДСН в концентрациях от 250 мкМ предотвращает термоиндуцированную аморфную агрегацию БО ВТМ, не защищая молекулу белка от термоиндуцированного разупорядочения гидрофобного гребня. В более высоких концентрациях (от 460 мкМ) ДСН вызывает денатурацию этого участка молекулы БО ВТМ даже при комнатной температуре (25 °С), но этого оказывается не достаточно для индукции агрегации.

Катионный детергент ЦТАБ, известный как «искусственный шаперон», в высоких концентрациях (от 400 мкМ) вызывает реверсию термоиндуцированной агрегации БО ВТМ. Оказалось, однако, что в чрезвычайно низких концентрациях (от 17 мкМ) этот детергент оказывает противоположное действие — не только не ингибирует термоиндуцированную агрегацию, но, напротив, эффективно индуцирует агрегацию БО ВТМ при 25 °C в 10 мМ фосфатном буфере, рН 7,0−8,0. Результатом такой агрегации является образование детергент-белковых комплексов, в составе которых на одну молекулу белка приходится четыре молекулы детергента. Предположительно, аморфной агрегации под действием ЦТАБ при 25 °C подвергаются нативные молекулы БО ВТМ. Добавление ДСН в ходе агрегации БО ВТМ, индуцированной ЦТАБ, вызывает реверсию агрегации вследствие образования смешанных мицелл, состоящих из двух детергентов. Использование детергента, несущего противоположный заряд, для удаления «искусственного шаперона» с белка, по-видимому, может представляться в некоторых случаях более удобным вариантом, чем общепринятое использование циклодекстринов.

Концентрации ЦТАБ ниже индуцирующих агрегацию при комнатной температуре (около 0,5%) способны защищать БО ВТМ от агрегации при длительном хранении при комнатной температуре. Вероятно, ЦТАБ может защитить и другие белки от подобных неприятностей.

Обнаружено также, что другой «искусственный шаперон» — неионный детергент Тритон Х-100, подобно ЦТАБ, в высоких концентрациях (около 5 мМ) предотвращает аморфную агрегацию БО ВТМ при 52 °C. Однако в концентрациях более низких (от 460 мкМ) Тритон Х-100 сам вызывает аморфную агрегацию молекул БО ВТМ при 30 °C, которая может быть реверсирована добавлением ДСН. Эффект индукции агрегации БО ВТМ при помощи Тритон Х-100 сильно зависит от температуры, что может объясняться необходимостью частичной денатурацией молекул белка для инициирования процесса агрегации.

Таким образом, звание «искусственных шаперонов» детергенты оправдывают отнюдь не всегда. Более того, влияние конкретного детергента на отдельно взятый белок невозможно предсказать, а можно выяснить лишь экспериментальным путём.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Обнаружено, что свободные молекулы катионного детергента ЦТАБ в.

концентрациях от 17 мкМ индуцируют аморфную агрегацию молекул БО ВТМ.

является формирование детергент-белковых комплексов с соотношением.

[ЦТАБ]-[БО] равном всего 4:1. Предположительно агрегации подвергаются.

нативные молекулы БО ВТМ.

2. Методом динамического лазерного светорассеяния в ходе термоиндуцированной.

агрегатов на два типа: базовые агрегаты и суперагрегаты. В случае агрегации БО.

ВТМ, индуцированной ЦТАБ, такого явления не обнаружено. 3. Мицеллы неионного детергента Тритон Х-100 (концентрации детергента от 460.

агрегации, по-видимому, происходит после частичной денатурации молекул.

белка. 4. Анионный детергент ДСН ни при каких из исследованных нами условий не.

индуцирует аморфную агрегацию БО ВТМ.

5. Все три исследованных нами детергента оказывают реверсирующее действие на.

концентрациях выше 250 мкМ, ЦТАБ в концентрациях выше 400 мкМ, Тритон.

Х-100 в концентрациях от 5 мМ. БЛАГОДАРНОСТИ.

Сердечно благодарю своих научных руководителей — Евгения Николаевича.

Доброва и Владимира Александровича Драчёва за всестороннюю поддерлску, знания и.

опыт, нолученные мною за время работы, а такл^е за бесконечное терпение. Выражаю.

глубочайшую признательность проф. Б. И. Курганову за тесное сотрудничество, и.

интерес к работе. Благодарю всех сотрудников отдела физических методов измерений НИИ.

ФХБ МГУ: В. Козловского, П. В. Калмыкова, Н. Н. Магретову, В. Н. Мичурину, а.

также Марию Немых за поддержку и помощь в экспериментальной работе.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , И. Г. (2002). Практикум по общей вирусологии. Издательство МГУ, Москва. Донсон, Р., Эллиот, Д., Эллиот, У., Джонс, К. (1991). Справочник биохомика. Издательство «Мир», Москва. Еронина, Т. Б., Чеботарева, Н. А., Ливанова, Н. Б., Курганов, Б. И. (2001). Кинетика денатурации гликогенфосфорилазы b из скелетных мышц кролика. Биохимия, 66,555-
  2. , А. Л., Козловский, В. С Кордюкова, Л. В., Радюхин, В. А., Тимофеева, А. В., Добров, Е. Н. (2005). Определение концентрации и размера агрегатов в препаратах вируса гриппа про спектрам истинного цоглощения в УФ-свете. Молекулярная биология, 40, 172-
  3. . И. (1998). Кинетика тенловой агрегации белков. Биохимия, 63, 430-
  4. , Б. И. и Тончиева, И. Н. (1998). Рефолдинг белков с участием искусственных шаперонов. Биохимия, 63, 491-
  5. , Б. И. (2002а). Кинетика агрегации белков. Количественная оценка шаперонпой активности в тестах, основанных на подавлении агрегации белков. Биохимия, 67, 492-
  6. . И. (20 026). Оценка активности молекулярных шанеронов в тест-системах, основанных на подавлении агрегации белков. Успехи биологической химии, 42, 89-
  7. , Б. И., Рафикова, Э. Р., Добров, Е. Н. (2002). Кинетика тепловой агрегации белка оболочки вируса табачной мозаики. Биохимия, 67, 631-
  8. , А. (1985). Основы биохомии (в Зх томах). Издательство «Мир», Москва. Маркосяп, К. А. и Курганов, Б. И. (2004). Фолдинг, неправильный фолдинг и агрегация белков. Формирование телец включения и агресом. Биохимия, 65, 1196−1
  9. , В. Н., Арутюнян, А. М., Куст, В., Литманович, Е. А., Драчев, В. А., Добров, Е. Н. (2001). Макроскопическая агрегация белка оболочки вируса табачной мозаики. Биохимия, 66, 195-
  10. , Л. А. (1983). Исследование биологических и макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом радиоизотронными методами. Издательство «Наука». 156
  11. , Э. Р., Панюков, Ю. В., Арутюнян, А. М., Ягужинский, Л. С Драчёв, В. А., Добров, Е. И. (2004). Низкие концентрации Ds-Na ингибируют аморфную агрегацию белка оболочки вируеа табачной мозаики и влияют на стабильность белка. Биохимия, 69,1683−1
  12. , А., Волынская, А. В., Шишков, А. В., Гольданский, В. И. (1981). Механизм связывания додецилсульфата натрия с лизоцимом. Молекулярная биология, 15, 1364−1
  13. , В. Ф. (2004). Органическая химия (в 2х томах). Издательство Москва. Фридрихсберг, Д. А. (1984). Курс коллоидной химии. Издательство Ленинград. Щукин, Е. Д., Нерцов, А. В., Амелина, Е. А. (2004). Коллоидная химия. Издательство «Высшая школа», Москва. Abgar, S., Vanhoudt, S., Aerts, Т., Clauweart, J. (2001). Study of the chaperoning mechanism of bovine lens a-crystallin, a member of the a-small shock superfamily. BiophysicalJoumal, 80, 1986−1
  14. Adler, M. Lee, G. (1999). Stability and surface activity of lactate dehydrogenase in spraydried trehalose. Journal of Pharmaceutical Sciences, 88, 199-
  15. Alberts, В., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K., Walter, P. (2004). Essential cell biology, 2"* edition. Garland Science. Anson, M. (1939). The denaturation of proteins by synthetic detergents and bile salts. Journal of General Physiology, 23, 239-
  16. Arakawa, Т., Kita, Y. (2000). Protection of bovine serum albumin from aggregation by Tween
  17. Journal of Pharmaceutical Sciences, 89, 646−651. AugListeyn, R. С (2004). a-Crystallin: a review of its structure and function. Clinical and Experimental Optometry, 87, 356-
  18. Bam, N. В., Cleland, J. L, Randolph, T. W. (1996). Molten globule intermediate of recombinant human growth hormone: stabilization with surfactants. Biotechnology 12, 801−809. «Химия», «Академкнига», 157
  19. Bauer, R., Carrotta, R., Rischel, C. (2000). Characterization and isolation of intermediates in P-lactoglobuIin heat aggregation at high pH. Biophysical Journal, 79, 1030−1
  20. Baussay, K., Bon, L. C Nicolai, Т., Durand, D., Busnel, J. P. (2004). Influence of the ionic strength on the heat-induced aggregation of the globular protein |3-lactoglobulin at pH
  21. International Journal of Biological Macromolecules, 34, 21-
  22. Baynes, B. M., Wang, D. I. C, Trout, B. (2005). Role of arginine in the stabilization of proteins against aggregation. Biochemistry, 44, 4919−4
  23. , F. A. (2002). Kinetics of chaperoning of dithiothreitol-denatured a-lactalbumin by a-crystallin. International Journal of Biological Macromolecules, 30, 161-
  24. Bettelheim, F. A., Ansari, R., Cheng, Q. F., Zigler, J. S. (1999). The mode of chaperoning of dithiothreitol-denatured a-lactalbumin by a-crystallin. Biochemical and Biophysical Research Communications, 261, 292-
  25. Bisaglia, M., Tessari, I., Pinato, L., Bellanda, M., Giraudo, S., Fasano, M., Bergantino, E., Bubacco, L., Mammi, S. (2005). A topological model of the interaction between asynuclein and sodium dodecyl sulfate micelles. Biochemistry, 44, 329-
  26. Bitan, G., Kirkitadze, M. D., Lomakin, A., Vollers, S. S., Benedek, G. В., Teplow, D. B. (2003). Amyloid p-protein assembly: AP40 and AP42 oligomerize through distinct pathways. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 100, 330-
  27. Bloomer, A.C., Champness, J.N., Bricogne, G., Staden, R., Klug, A. (1978). Protein disc of tobacco mosaic virus at 2.8 A resolution showing the interaction within and between subunits. Nature, 276, 362-
  28. Bolton, D. C McKinley, M. P., Prusiner, S. B. (1982). Identification of a protein that purifies with the scrapie prion. Science, 218, 1309−1
  29. Bon, C. L., Nicolai, Т., Durand, D. (1999). Growth and structure of aggregates of heatdenatured P-lactoglobulin. International Journal of Food Science and Technology, 34, 451-
  30. Bruijn, L. I., Houseweart, M. K., Kato, S., Anderson, K. L., Anderson, S. D., Ohama, E., Reaume, A. G., Scott, R. W., Cleveland, D. W. (1998). Aggregation and motor neuron toxicity of an ALS-linked SODl mutant independent from wild-type SODl. Science, 281, 1851−1854. 158
  31. Bueler, H., Aguzzi, A., Sailer, A., Greiner, R. A., Autenried, P., Aguet, M., Weissmann, C. (1993). Mice devoid of PrP are resistant to scrapie. Cell, 13, 1339−1
  32. Butler, P.J.G. (1984). The current picture of the structure and assembly of tobacco mosaic virus. Journal of General Virology, 65, 253-
  33. Calzolai, L., Lysek, D. A., Guntert, P., von Schroetter, C Riek, R., Zahn, R., Wuthrich, K. (2000). NMR structures of three single-residue variants of the human prion protein. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 97, 8340−8
  34. Carpenter, J. F., Pikal, M. J., Chang, B. S., Randolph, T. W. (1997). Rational design of stable lyophilized protein formulations: some practical advice. Pharmaceutical Research, 14, 969-
  35. Carrotta, R., Bauer, R., Waninge, R., Rischel, C. (2001). Conformational characterization of oligomeric intermediates and aggregates in p-lactoglobulin heat aggregation. Protein Science, 10, 1312−1
  36. , D. L. (1963). Assembly and stability of the tobacco mosaic virus particle. Advances in Protein Chemistry, 18, 37-
  37. Ceciliani, F., Pergami, P. (2001). Infective proteins: the prion puzzle. Current Protein Peptide Science, 2, 191-
  38. Champness, I. N., Bloomer, A. C Bricogne, G., Buttler, P. J. G., Klug, A. (1976). The structure of protein disk of tobacco mosaic virus to 5 A resolution. Nature, 259, 20-
  39. Chen, S., Ferrone, F., Wetzel, R. (2002). Fluntingtons disease age-of-onset linked to polyglutamine aggregation nucleation. Proceedings of the National Academy Sciences of the United States of America, 99, 11 884−11
  40. Chen, S. H., Teixeira, J. (1986). Structure and fractal dimension of protein-detergent complexes. Physical Review Letters, 57, 2583−2
  41. Chirita, C. N., Necula, M., Kuret, J. (2003). Anionic micelles and vesicles induce tau fibrillization in vitro. Journal of Biological Chemistry, 278, 25 644−25
  42. Chirita, C. N., Kuret, J. (2004). Evidence for an intermediate in tau filament formation. Biochemistry,?, 1704−1
  43. Chiti, F., Bucciantini, M., Capanni, C, Taddei, N., Dobson, С M., Stefani, M. (2001). Solution conditions can promote formation of either amyloid protofilaments or mature fibrils from the HypF N-terminal domain. Protein Science, 10, 2541−2547. 159 of
  44. Chiti, F., Webster, P., Taddei, N., Clark, A., Stefani, M., Ramponi, G., Dobson, C. M. (1999). Designing conditions for in vitro formation of amyloid protofilaments and fibrils. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 96, 3590−3
  45. Chou, D. K., Krishnamurthy, R., Randolph, T. W., Carpenter, J. F., Manning, M. C. (2005). Effects of Tween 20 and Tween 80 on the stability of Albutropin during agitation. Journal of Pharmaceutical Sciences, 94, 1368−1
  46. , D. F., George J. M. (1998). The synucleins: a family of proteins involved in synaptic function, plasticity, neurodegeneration and disease. Trends in Neiirosciences, 21, 249-
  47. A. S., Calkins E. (1959). Electron microscopic observations on a fibrous component in amyloid of diverse origins. Nature, 183, 1202−1
  48. Considine, Т., Singh, H., Patel, H. A., Creamer, L. K. (2005a). Influence of binding of sodium dodecyl sulfate, aW-trans-v&tinol, palmitate, and and 8-anilino-lof p- naphthalenesulfonate on the heat-induced unfolding aggregation lactoglobulin B. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 53, 3197−3
  49. Considine, Т., Singh, H., Patel, H. A., Creamer, L. K. (2005b). Influence of binding of sodium dodecyl sulfate, all-/7-fl"5-retinol, and 8-anilino-l-naphthalenesulfonate on the high-pressure-induced unfolding and aggregation of p-lactoglobulin B. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 53, 8010−8
  50. Conway, K. A., Lee, S. J., Rochet, J. C, Ding, T. Т., Harper, J. D., Williamson, R. E., Lansbury, P. T. (2000). Accelerated oligomerization by Parkinsons disease linked asynuclein mutants. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 97, 571-
  51. , T. E. (1993). In W.H.Freeman and Co., Proteins. Structures and Molecular Properties. NeM York: Plenum Press. Cummings, С J., Mancini, M. A., Antalffy, В., DeFranco, D. В., Orr, H. Т., Zoghbi, H. Y. (1998). Chaperone suppression of aggregation and altered subcellular proteasome localization imply protein misfolding in SCAl. Nature Genetics, 19, 148-
  52. Damaschun, G., Damaschun, H., Fabian, H., Gast, K., Krober, R., Wieske, M., Zirwer, D. (2000). Conversion of yeast phosphoglycerate kinase into amyloid-like structure. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 39, 204−211. 160
  53. Devlin, J. G., Carver, L. A., Bottomley, S. P. (2003). The selective inhibition of serpin aggregation by the molecular chaperone, a-crystallin, indicates a nucleation-dependent specificity. Journal of Biological Chemistry, 278, 48 644−48 650. DiFiglia, M., Sapp, E., Chase, K. 0., Davies, S. W., Bates, G. P., Vonsattel, J. P., Aronin N. (1997). Aggregation of huntingtin in neuronal intranuclear inclusions and dystrophic neurites in brain. Science, 211, 1990−1
  54. Ding, Т., Lee, S., Rochet, J., Lansbury, J. (2002). Annular a-synuclein protofibrils are produced when spherical protofibrils are incubated in solution or bound to brainderived membranes. Biochemistry, 41, 10 209−10
  55. , C. M. (1999). Protein misfolding, evolution and disease. Trends in Biochemical Sciences, 24, 329-
  56. Dobrov, E. N., Kust, S. V., Yakovleva, 0. A., Tikchonenko, T. I. (1977). Structure of single-stranded virus RNA in situ. II. Optical activity of five tobacco mosaic-like viruses and their components. Biochimica et Biophysica Ada, 475, 623-
  57. , D. (2002). Prion diseases: pathgenesis and public health concerns. FEBS Letters, 529, 17-
  58. Duggan, E. L., Luck, F. M. (1948). The combination of organic anions with serum albumin. IV. Stabilization against urea denaturation. Journal of Biological Chemistry, 172, 205-
  59. Eckhardt, B. M., Oeswein, .1. Q., Bewley, T. A. (1991). Effect of freezing on aggregation of human growth hormone. Pharmaceutical Research, 8, 1360−1
  60. Elofsson, U. M., Dejmek, P., Paulson, M. A. (1996). Heat-induced aggregation of Plactoglobulin studied by dynamic light scattering. International Dairy Journal, 6, 343 357. 161
  61. Fawzi, N. L., Chubukov, V., Clark, L. A., Brown, S., Head-Gordon, T. (2005). Influence of denatured and intermediate state of folding on protein aggregation. Protein Science, 14,993−1
  62. Y., Teplow D. B. (2002). Kinetic studies of amyloid p protein fibril assembly. Differential effects of a-helix stabilization. Journal of Biological Chemistry, 111, 36 948−36
  63. , A. (1998). Protein aggregation: folding aggregates, inclusion bodies and amyloid. Folding and Design, 3, R9-R
  64. Follmer, C, Pereira, F. V., Da Silveira, N. P., Carlini, С R. (2004). Jack bean urease (EC 3.5.1.5) aggregation monitored by dynamic and static light scattering. Biophysical Chemistry, III, 19-?,
  65. , L. (1996). Neuropathology of Parkinsons disease. Journal of Neuropathology and Experimental Neurology, 55, 259-
  66. Fraenkel-Conrat, H. (1957). Degradation of tobacco mosaic virus with acetic acid. Virology, 4, 1-
  67. Fraenkel-Conrat, H., Williams, R.S. (1955). Reconstitution of active tobacco mosaic virus from its inactive protein and nucleic acid components. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 41, 690-
  68. Fuda, E., Bhatia, D., Pyle, D. L., Jauregi, P. (2005). Selective separation of P-lactoglobulin from sweet whey using CGAs generated from the cationic surfactant СТАВ. Biotechnology and Bioengineering, 90, 532-
  69. Ganesh, C, Zaidi, F. N., Udgaonkar, J. В., Varadarajan, R. (2001). Reversible formation of on-pathway macroscopic aggregates during the folding of maltose binding protein. Protein Science, 10, 1635−1
  70. Gelamo, E.L., Silva, C.H.T.P., Imasato, H., Tabak, M. (2002). Interaction of bovine (BSA) and human (FISA) serum albumins with ionic surfactants: modelling. Biochimica et Biophysica Acta, 1594, 88-
  71. Gelamo, E.L. Tabak, M. (2000). Spectroscopic studies on the interaction of bovine (BSA) and human (HSA) serum albumins with ionic surfactants. Spectrochimica Acta. Part A, Molecular and Biomolecular Spectroscopy, 56, 2255−2
  72. Ghosh, S., Banerjee, A. (2002). A multitechnique approach in protein/surfactant interaction study: Physicochemical aspects of sodium dodecyl sulfate in the presence of trypsin in aqueous medium. Biomacromolecules, 3, 9−16. 162 Spectroscopy and
  73. , G. G., Wong C. W. (1984). Alzheimers disease: initial report of the purification and characterization of a novel cerebrovascular amyloid protein. Biochemical and Biophysical Research Communications, 120, 885-
  74. , M. (2001). a-Synuclein and neurodegenerative diseases. Nature Reviews. Neiiroscience, 2, 492-
  75. Goelet, P., Lomonosoff, G. P., Butler, P. J. G., Akam, M. E., Gait, M. J., Karn, J. (1982). Nucleotide sequence of tobacco mosaic virus RNA. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 79, 5818−5
  76. , J. (2004). Congenital hereditary cataracts. International Journal of Developmental Biology, 48, 1031−1
  77. Graw, J., Neuhauser-Klaus, A., Klopp, N., Selby, P. В., Loster, J., Favor, J. (2004). Genetic and allelic heterogeneity of Cryg mutations in eight distinct forms of dominant cataract in the mouse. Investigative Ophthalmology Visual Science, 45,1202−1
  78. Greenfield, N., Fasman, G. D. (1969). Gomputed circular dichroism spectra for the evaluation of protein conformation. Biochemistry, 12, 1290−1
  79. Guijarro, J. I., Sunde, M., Jones, J. A., Gampbell, I. D., Dobson, C. M. (1998). Amyloid fibril formation by an SH3 domain. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 95, 4224−4
  80. Guo, X. H., Zhao, N. M., Chen, S. H., Texeira, J. (1990). Small-angle neutron scatttering study of the structure of proteiiVdetergent complex. Biopolymers, 29, 335-
  81. Gutekunst, C. A., Li, S. H., Yi, H., Mulroy, J. S., Kuemmerle, S., Jones, R., Rye, D., Ferrante, R. J., Hersch, S.M., Li, X.J. (1999). Nuclear and neuropil aggregates in Huntingtons disease: relationship to neuropathology. Journal of Neuroscience, 19, 2522−2
  82. Hall, D., Minton, A, P. (2005). Turbidity as a probe of tubulin polymerization kinetics: A theoretical and experimental re-examination. Analytical Biochemistry, 345, 198-
  83. Hartley, D. M., Walsh, D. M., Ye, C. P., Diehl, Т., Vasquez, S., Vassilev, P., M, Teplow, D. В., Selkoe, D. J. (1999). Protofibrillar intermediates of amyloid (3 protein induce acute electrophysiological changes and progressive neurotoxicity in cortical neurons. Journal of Neuroscience, 19, 8876−8
  84. Hoffmann, M. A., van Mil, P. J. (1999). Heat-induced aggregation of P-lactoglobulin as a function of pH. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 47, 1898−1905. 163
  85. , J. (1992). a-Crystailin can function as a molecular chaperone. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 89, 10 449−10
  86. Hoshi, M., Sato. M., Matsumoto. S., Noguchi, A., Yasutake, K., Yoshida, N., Sato, K. (2003). Spherical aggregates of p-amyloid (amylospheroid) show high neurotoxicity and activate tau protein kinase I/glycogen synthase kinase-Зр. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 100, 6370−6
  87. Izutsu, K., Yoshioka, S., Terao, T. (1994). Stabilizing effect of amphiphilic excipients on the freeze-thaving and freeze-drying of lactate dehydrogenase. Biotechnology and Bioengineering, 43, 1102−1
  88. Jain, R. K., Chang, W. Т., Geetha, C Joyce, P. B. M., Gorr, S. U. (2002). In vitro aggregation of the regulated secretory protein chromogranin A. Biochemical Journal, 368,605-
  89. , J. Т., Berger, E. P., Lansbury, P. T. Jr. (1993). The carboxy terminus of the Pamyloid protein is critical for the seeding of amyloid formation: implications for the pathogenesis of Alzheimers disease. Biochemistry, 32, 4693−4
  90. , H. (1966). Temperaturesensitive mutanten des Tabakmosaikvirus, I. In vivoVerhalten. Zeitschrift fur Vererbungslehre, 98, 320-
  91. Jones, M. N., Manley, P. (1980). Interaction between lysozyme and n-alkyl aulphates in aqueous solution. Journal of the Chemical Society. Faraday Transactions, 76, 654
  92. Jones, S., Manning, J., Kad, N. M., Radford, S. E. (2003). Amyloid-forming peptides from p2-microglobulin. Insights into the mechanism of fibril formation in vitro. Journal of Molecular Biology, 325, 249-
  93. Khanova, H. A., Markossian, K. A., Kurganov, B. I., Samoilov, A. M., Kleimenov, S. Y., Levitsky, D. I., Yudin, I. K., Timofeeva, A. C Muranov, K. 0., Ostrovsky, M. A. (2005). Mechanism of chaperone-like activity. Suppression of thermal aggregation of pL-crystallin by a-crystallin. Biochemistry, 44, 15 480−15
  94. Klement, I. A., Skinner, P. J., Kaytor, M. D., Yi, H. (1998). Ataxin-1 nuclear localization and aggregation: role in polyglutamine-induced disease in SCAl transgenic mice. Ce//, 95, 41-
  95. , A. (1979). The assembly of tobacco mosaic virus: structure and specifity. Harvey lectures,! A, 141−172. 164
  96. , Т., Murata K., Nagayama K. (1999). Amyloid-like aggregates of a plant protein: a case of a sweet-tasting protein, monellin. FEBS Letters, 454, 122-
  97. , M. (2004a). Requirements of generating sigmoidal time-course aggregation in nucleation-dependentpokymerization model. Biophysical Chemistry, 107, 243-
  98. , M. (2004b). Interpretation of concentration-dependence in aggregation kinetics. Biophysical Chemistry, 109, 325-
  99. , R. R. (2000). Aggresomes, inclusion bodies and protein aggregation. Trends in Cell Biology, 10, 524-
  100. Kreilgaard, L., Frokjaer, S., Flink, J. M., Randolph, T. W., Carpenter, J. F. (1999). Effect of additives on the stability of Humicola lanuginose lipase during freeze-drying and storage in the dried solid. Journal of Pharmaceutical Sciences, 88, 281-
  101. Kreilgaard, L., Jones, L. S., Randolph, T. W., Frokjaer, S., Flink, J. M., Manning, M. C Carpenter, J. F. (1998). Effect of Tween 20 on freeze-thawing- and agitation-induced aggregation of recombinant human factor XIII. Journal of Pharmaceutical 87, 1597−1
  102. Lambert, M. P., Barlow, A. K., Chromy, B. A., Edwards, C Freed, R., Liosatos, M., Morgan, T. E., Rozovsky, I., Trommer, В., Viola, K. L., Wals, P., Zhang, C, Finch, С E., Krafft, G. A., Klein, W. L. (1998). Diffusible, nonfibrillar ligands derived from Api.42 are potent central nervous system neurotoxins. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 95, 6448−6
  103. Lampi, K. J., Ma, Z., Shih, M., Shearer, T. R., Smith, .1. В., Smith, D. L., David, L.L. (1997). Sequence analysis of РАЗ, РВЗ, and PA4 crystallins completes the identification of the major proteins in young huian lens. Journal of Biological Chemistry, 212, 2268−2
  104. Lanio, M. E., Alvarez, C Pazos, F., Martinez, Y., Casallanovo, F., Abuin, A., Schreier, S., Lissi, E. (2003). Effects of sodium dodecyl sulfate on the conformation and hemolytic activity of St I and St II, two isotoxins purified from Stichodactyla Toxicon, 41, 65−70. Lee M.J., Lee S. J. J. (2002). Characterization of cytoplasmic a-synuclein aggregates. Journal of Biological Chemistry, 277, 48 976−48
  105. Leffers, K. W., Schell, J., Jansen, K., Lucassen, R., Kaimann, Т., Nagel-Steger, L., Tatzelt, J., Riesner, D. (2004). The structural transition of the prion protein into its pathogenic helianthus. Sciences, 165
  106. Lin, M. Y., Linsday, H. M., Weitz, D. A., Ball, R. C Klein, R., Meakin, P. (1989). Universality of fractal aggregates as probed by light scattering. Proceedings of the Royal Society of London. Series A, Malhemalical and Physical Sciences, 423, 71-
  107. London, J., Skrzynia, C Goldberg, M. E. (1974). Renaturation of coli tryptophanase after exposure to 8 M urea. European Journal of Biochemistry, 47, 409-
  108. Lovestone, S., McLoughlin, D. M. (2001). Protein aggregates and dementia: is there a common toxicity? Journal of Neurology, Neurosurgery, and Psychiatry, 72, 152-
  109. Lundahl, P., Greijer, E., Sandberg, M., Cardell, S., Eriksson, K. (1986). A model for ionic and hydrophobic interactions and hydrogen bonding in sodium dodecyl sulfate-protein complexes. Biochimica et Biophysica Ada, 873, 20-
  110. Lunkes, A., Lindenberg, K. S., Ben-Haiem, L., Weber, C Devys, D., Landwehrmeyer, G В., Mandel, J. L., Trottier, Y. (2002). Proteases acting on mutant huntingtin generate cleaved products that differentially build up cytoplasmic and nuclear inclusions. Molecular Cell, 10, 259-
  111. Maa, Y. F. Hsu, C. C. (1997). Protein denaturation by combined effect of shear and airliquid interface. Biotechnology and Bioengineering, 54, 503-
  112. Maa, Y. F. Hsu, С (1998). Investigation of fouling mechanisms for recombinant human growth hormone sterile filtration. Journal of Pharmaceutical Sciences, 87, 808-
  113. Mallucci, G, Collinge, J. (2005). Rational targeting for prion therapeutics. Nature reviews. Neuroscience, 6, 23-
  114. Mandahar, C. L (1985). Plant viruses, V. I Structure and replication. CRC Press. Inc. Boca Raton. Florida. Mao, Y., Wei, W., Zhang, J., Zhang, S. (2002). Interaction process between ionic surfactant and protein probed by series piezoelectric quartz crystal technique. Journal of Biochemical and Biophysical Methods, 52, 19-
  115. Markossian, K. A., Kurganov, B. L, Levitsky, D. L, Khanova, H. A., Chebotareva, N. A., Samoilov, A. M., Eronina, T. В., Fedurkina, N. V., Mitskevich, L. G., Meremyanin, A. V., Kleymenov, S. Y., Makeeva, V. F., Muronetz, V. I., Naletova, I. N., Shalova, I. N., Asryants, R. A., Schmalhausen, E. V., Saso, L., Panyukov, Y. V., Dobrov, E. N., 166
  116. Mcleod, A., Walker, I., Zheng, S., Hayward, С P. (2000). Loss of Factor VIII activity during storage in PVC containers due to adsorption. Haemophilia, 66, 89−92. McMeekin, T. L., Polis, B. D., DellaMonica, E. S., Custer, J. H. (1949). A crystalline compound of p-lactoglobulin with dodecyl sulfate. Journal of Biological Chemistry, 71,3606−3
  117. Meunier, V., Nicolai, Т., Durand, D. (2001). Structure of aggregating kappa-carrageenan factor studied by light scattering. International Journal of Biological Macromolecules, 28, 157-
  118. Milhavet, 0., Lehmann, S. (2002). Oxidative stress and the prion protein in transmissible spongiform encephalopathies. Brain Research. Brain Research Reviews, 38, 328-
  119. Militello, V., Casarino, C, Emanuele, A., Giostra, A., PuUara, F., Leone, M. (2004). Aggregation kinetics of bovine serum albumin studied by FTIR spectroscopy and light scattering. Biophysical Chemistry, 107, 175-
  120. Moechars, D., Dewachter, I., Lorent, K., Reverse, D., Baekelandt, V., Naidu, A., Tesseur, I., Spittaels, K., Haute, C. V., Checler, F., Godaux, E., Cordell, В., Van Leuven, F. (1999). Early phenotypic changes in transgenic mice that overexpress different mutants of amyloid precursor protein in brain. Journal of Biological Chemistry, 274, 6483−6
  121. Modler, A. J., Gast, K., Lutsch, G., Damaschun, G. (2003). Assembly of amyloid protofibrils via critical oligomers a novel pathway of amyloid formation. Journal of Molecular Biology, 325, 135-
  122. Moren, A. K., Khan, A. (1995). Phase equilibria of an anionic surfactant (sodium dodecyl sulfate) and an oppositely charged protein (lysozyme) in water. Langmuir, 11, 36 363
  123. Moriyama, Y., Takeda, K. (1999). Re-formation of the helicity structure of human serum albumin by the addition of small amount of sodium dodecyl sulfate after the disruption 167
  124. Nakano, Т., Graf, T. (1991). Goose-type lysozyme gene of the chicken: sequence, genomic organization and expression reveals major differences to chicken-type lysozyme gene. Biochimica el Biophysica Ada, 1090, 273-
  125. Namba, K., Pattanayek, R., Stubbs, G. (1989). Visualization of intact tobacco mosaic virus at 2.9 A resolution by X-ray fiber diffraction. Journal of Molecular Biology, 208, 307
  126. Necula, M., Chirita, С N., Kuret, J. (2003). Rapid anionic micelle-mediated a-synuclein fibrillization in vitro. Journal of Biological Chemistry, 278, 46 674−46
  127. Necula, M., Kuret, J. (2004). A static laser light scattering assay for surfactant-induced tau fibrillization. Analytical Biochemistry, 333, 205-
  128. Nema, S., Avis, K. E. (1993). Freeze-thaw studies of a model protein, lactate dehydrogenase, in the presense of cryoprotectants. Journal of Parenteral Science and Technolog), 47, 76-
  129. Oberg, K., Chrunyk, B. A., Wetzel, R., Fink, A. (1994). Nativelike secondary structure in interleukin-lp inclusion bodies by attenuated total reflectance FTIR. Biochemistry, 33, 2628−2
  130. Oliveira, K. M., Valente-Mesquita, V. L., Botelho, M. M., Sawyer, L., Ferreira, S. T. Polikarpov, I. (2001). Crystal structures of bovine (3-Iactoglobulin in the orthorhombic space group C222(l). Structural differences between genetic variants A and В and features of the Tanford transition. European Journal of Biochemistry, 268, 477-
  131. Oosawa, F., Kasai, M. (1962). A theoiy of linear and helical aggregations of macromolecules. Journal of Molecular Biology, 4, 10-
  132. Orlov, V. N., Kust, S. V., Kalmykov, P. V., Krivosheev, V. P., Dobrov, E. N., Drachev V. A. (1998). A comparative differential scanning calorimetric study of tobacco mosaic virus and of its coat protein ts mutant. FEBS Letters, 433, 307-
  133. Pan, J. C, Wang, J. S., Cheng, Y., Yu, Z., Rao, X. M., Zhou, H. M. (2005). The role of detergent in refolding of GdnHCl-denatured arginine kinase from shrimp Fenneropenaens Chinensis: the solubilization of aggregate and refolding in detergent solutions. Biochemistry and Cell Biology, Ъ, 140−146. 168
  134. Paulson, H., Bonini, N., Roth, K. (2000). Polyglutamine disease and neuronal cell death. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 97, 12 957−12
  135. Pertinhez, T. A., Bouchard, M., Smith, R. A. G., Dobson, C. M., Smith, L. J. (2002). Stimulation and inhibition of fibril formation by a peptide in the presence of different concentrations of SDS. FEBS Letters, 529, 193-
  136. Pertinhez, T. A., Bouchard, M., Tomlinson, E. J., Wain, R., Ferguson, S. J., Dobson, C. M., Smith, L. J. (2001) Amyloid fibril formation by a helical cytochrome. FEBS Letters, 495,184-
  137. Perutz, M. F., Johnson, Т., Suzuki, M., Finch, J. T. (1994). Glutamine repeats as polar zippers: Their possible role in inherited neurodegenerative diseases. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 91, 5355−5
  138. Perutz, M., Staden, R., Moens, L., De Baere, I. (1993). Polar zippers. Current Biology, 3, 249-
  139. Pots, A. M., ten Grotenhuis, E., Gruppen, H., Voragen, A., de Kruif, K. G. (2003). Thermal aggregation of patatin studied in Situ. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 47, 4600−4
  140. , S. (1982). Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science, 216, 136
  141. , S. B. (1998). Prions. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 95, 13 363−13
  142. Rafikova, E. R., Kurganov, B. I., Arutyunyan, A. M., Kust, S. V., Drachev, V. A., Dobrov E. N. (2003). A mechanism of macroscopic (amorphous) aggregation of the tobacco mosaic virus coat protein. International Journal of Biochemistry Cell Biology, 35, 1452−1
  143. Rakocevic-Stojanovic, V., Eavrnic, D., Nestorovic, В., Dozic, S., Cvetkovic, D. (2005). Congenital myopathy with uniform type 1 fibers. Acta Myologica, 24, 162-
  144. Randoph, T. W. Jones, E. S. (2002). Protein-surfactant interactions. Pharmaceutical Biotechnology, 13, 159−175. 169
  145. Reis, S., Moutinho, C. G., Matos, C, Castro, В., Gameiro, P., Lima, J. (2004). Noninvasive methods to determine the critical micelle concentration of some bile acid salts. Analytical Biochemistry, 334, 117-
  146. Reynolds, J.A., Tanford, C. (1970a). Binding of dodecyl sulfate to proteins at high binding ratio. Possible implications for the state of proteins in biological membranes. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 66, 1002−1
  147. Reynolds, J.A., Tanford, C. (1970b). The gross conformation of protein-sodium dodecyl sulfate complexes. Journal of Biological Chemistiy, 245, 5161−5
  148. Ross, C Poirier, M., Wanker, E., Amzel, M. (2003). Polyglutamine fibrillogenesis: the pathway unfolds. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United Stales of America, 100, 1-
  149. Rozema, D., Gellman, H. S. (1996a). Artificial chaperone-assisted refolding of carbonic anhydrase B. Journal of Biological Chemistry, 271, 3478−3
  150. Rozema, D., Gellman, H. S. (1996b). Artificial chaperone-assisted refolding of denaturedreduced lysozyme: modulation of the competition between renaturation and aggregation. Biochemislry, 35, 15 760−15
  151. Saborio, G. P., Permanne, В., Soto, C. (2001). Sensitive detection of pathological prion protein by cyclic amplification of protein misfolding. Nature, 411, 810-
  152. Santos, N. C Castanho, M. A. (1996). Teaching light scattering spectroscopy: the dimension and shape of tobacco mosaic virus. Biophysical Journal, 71, 1641−1
  153. Schilsky, M. L., Fink, S. (2006). Inlierited metabolic liver disease. Current Opinion in Gastroenterology, 22, 215−222. 170
  154. Schuier, J., Frank, J., Saenger, W., Georgaiis, Y. (1999). Thermally induced aggregation of human transferrin receptor studied by iight-scattering techniques. BiophysicalJoiirnal, 11, 1117−1
  155. Schweers, 0., Schonbrunn-Hanebeck, E., Marx, A., Mandelkow, E. (1994). Structural studies of tau protein and Alzheimer paired helical filaments show no evidence for Pstructure. Journal of Biological Chemistry, 269, 24 290−24
  156. , D. J. (1999). Translating cell biology into therapeutic advances in Alzheimers disease. TVfl/Mre, 399, A23-
  157. Shirahama, K., Tsujii, K., Takagi, T. (1974). Free-boundary electrophoresis of sodium dodecyl sulfate-protein polypeptide complexes with special reference to SDSpolyacrylamide gel electrophoresis. Journal of Biochemistry (Tokyo), 75, 309-
  158. Sipe, J. D., Cohen, A. S. (2001). History of the amyloid fibril. Journal of Structural Biology, 130, 88-
  159. Skrzynia, C, London, J., Goldberg, M. E. (1974). The tryptophanase from Escherichia coli К12. Ill Further characterization of hybrids between the apo- and holoenzyme. Journal of Biological Chemistry, 249, 2325−2
  160. Sontag, E., Nunbhakdi-Craig, V., Lee, G., Brandt, R., Kamibayashi, C Kuret, J., White, C. L. 3rd, Mumby, M. C, Bloom, G. S. (1999). Molecular interactions among protein phosphatase 2A, tau, and microtubules. Implications for the regulation of tau phosphorylation and the development of tauopathies. Journal of Biological Chemistry, 214, 25 490−25
  161. , C. (2001). Protein misfolding and disease- protein refolding and therapy. FEBS Letters, 498, 204-
  162. Soto, С (2003). Unfolding the role of protein misfolding in neurodegenerative diseases. Nature reviews. Neuroscience, 4, 49-
  163. Speed, M. A., Wang, D. I., King, J. (1996). Specific aggregation of partially folded polypeptide chains: the molecular basis of inclusion body formation. Nature Biotechnology, 14, 1283−1
  164. Spillantini, M. G., Schmidt, M. L., Lee, V. M., Trojanowski, J. Q., Jakes, R., Goedert, M. (1997). a-Synuclein in Lewy bodies. Nature, 388, 839-
  165. Stahl, N., Prusiner, S. B, (1991). Prions and prion proteins. FASEB journal: Official publication of the Federation of American Societies for Experimental, 5, 2799−2807. 171
  166. Sun, Y., MacRae, T. H. (2005). The small heat shock proteins and their role in human disease. FEBS Journal, 111, 26U-2
  167. Sun, C Yang, J., Wu, X., Huang, X., Wang, F., Liu, S. (2005). Unfolding and refolding of bovine serum albumin induced by cetylpyridinium bromide. Biophysical Journal, 88, 3518−3
  168. Tanaka, S., Oda, Y., Ataka, M., Onuma, K., Fujiwara, S., Yonezawa, Y. (2001). Denaturation and aggregation of hen egg lysozyme in aqueous ethanol solution studied by dynamic light scattering. Biopolymers, 59, 370-
  169. Tandon, S., Horowitz, P. (1986). Detergent-assisted refolding of guanidinium chloridedenatured rhodanese. The effect of lauryi maltoside. Journal of Biological Chemistry, 261, 15 615−15
  170. Tandon, S., Horowitz, P. (1987). Detergent-assisted refolding of guanidinium chloridedenatured rhodanese. The effect of the concentration and type of detergent. Journal of Biological Chemistry, 262, 4486−4
  171. Tandon, S., Horowitz, P. (1989). Reversible folding of rhodanese. Presence of intermediate (s) at equilibrium. Journal of Biological Chemistry, 264, 9859−9
  172. Tandon, S., Horowitz, P. (1990). The detection of kinetic intermediate (s) during refolding of rhodanese. Journal of Biological Chemistry, 265, 5967−5
  173. , C. (1968). Protein denaturation. Advances in Protein Chemistry, 23, 121-
  174. Taniguchi, M., Taniguchi, T. (1975). Thermally induced conformational changes of tobacco mosaic virus and their protein assemblies. Biochimica et Biophysica Acta, 386, 1-
  175. Taylor, J. P., Hardy, J., Fischbeck, K. (2002). Toxic proteins in neurodegenerative disease. Science, 29(i, 1991−1
  176. Temussi, P. A., Masino, L., Pastore, A. (2003). From Alzheimer to Huntington: why is a structural understanding so difficult? The EMBO Journal, 22, 355-
  177. Thurow, H. Geisen, H. (1984). Stabilization of dissolved proteins against denaturation at hydrophobic interfaces. Diabetologia, 27, 212-
  178. Tsugita, A., Gish, D. Т., Young, J., Fraenkel-Conrat, H., Knight, С A., Stanley, W. M. (1960). The complete amino acid sequence of the protein of tobacco mosaic virus. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 46, 1463−1469. 172
  179. , R. (2003). Insights into the amyloid folding problem from solid-state NMR. Biochemistry, il, 2,151−3
  180. Tzannis, S. T. Prestrelski, S. J. (1999). Activity-stability considerations of trypsinogen during spray drying: Effect of sucrose. Journal of Pharmaceutical Sciences, 88, 351
  181. , V. (2002). Natively unfolded proteins: a point where biology waits for physics. Protein Science, 11, 739-
  182. Uversky, V., Li, J., Fink, A. (2001). Evidence for a partially folded intermediate in asynuclein fibril formation. Journal of Biological Chemistry, 216, 10 737−10
  183. Vaiana, S. M., Emanuele, A., Palma-Vittorelli, M. В., Palma, M. U. (2004). Irreversible formation of intermediate BSA oligomers requires and induces conformational changes. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 55, 1053−1
  184. , D. M., Hartley D. M., Kusumoto Y., Fezoui Y., Condron M. M., Lomakin A., Benedek G. В., Selkoe D. J., Teplow D. B. (1999). Amyloid-p protein fibrillogenesis. Structure and biological activity of protofibrillar intermediates. Journal of Biological Chemistry, 274, 25 945−25
  185. Wang, K., Kurganov, B. I. (2003). Kinetics of heat- and acidification-induced aggregation of firefly luciferase. Biophysical Chemistry, 106, 97-
  186. Wang, K., Spector, A. (1994). The chaperone activity of bovine a-crystallin. Interaction with other lens crystallins in native and denatured states. Journal of Biological Chemistry, 269, 13 601−13
  187. Watase, K., Weeber, E. J., Xu, В., Antalffy, В., Yuva-Paylor, L., Hashimoto, K., Kano, M., Atkinson, R., Sun, Y., Armstrong, D. L., Sweatt, J. D., Orr, H. Т., Paylor, R., Zoghbi, H. Y. (2002). A long CAG repeat in the mouse Seal locus replicates SCAl features and reveals the impact of protein solubility on selective neurodegeneration. Neuron, 34,905-
  188. , D. F. (1957). A mechanism for the formation of fibrils from protein molecules. Journal of Cellular and Comparative Physiology, 49, 145-
  189. Webb, S. D., Cleland, J. L., Carpenter, J. F., Randolph, T. W. (2003). Effects of annealing lyophilized and spray-lyophilized formulations of recombinant human interferongamma. Journal of Pharmaceutical Sciences, 92, 715−729. 173
  190. , C. (2005). Birth of a proin: Spontaneous generation revisited. Cell, 122, 165-
  191. Weitz, D. A., Huang, J. S., Lin, M. Y., Sung, J. (1985). Limits of the fractal dimension for irreversible kinetic aggregation of gold colloids. Physical RevieM Letters, 54, 14 161
  192. Weitz, D. A., Lin, M. Y. (1986). Dynamic scaling of clustermass distributions in kinetic colloid aggregation. Physical Review Letters, 57, 2037−2
  193. , R. (1994). Mutations and off-pathway aggregation of proteins. Trends in Biotechnology, n, 193-
  194. , R. (1996). For protein misassembly, its the «I» decade. Cell, 86, 699-
  195. Wetzel, R., Chrunyk, B. A. (1994). Inchision body formation by interleukin-lp depends on the thermal sensitivity of a folding intermediate. FEBS Letters, 350, 245-
  196. Wiseman, R. L., Powers, E. Т., Kelly, J. W. (2005). Partitioning conformational intermediates between competing refolding and aggregation pathways: Insights into transthyretin amyloid disease. Biochemistry, 44, 16 612−16
  197. Wittmann-Liebold, В., Wittmann, H.G. (1967). Coat proteins of strains of two RNA viruses: comparison of their amino acid sequences. Molecular General Genetics, 100,5818−5
  198. Wyss-Coray Т., Mucke, L. (2002). Inflammation in neurodegenerative disease a doubleedged sword. Neuron, 35, 419−432. Xu, Q., Keiderling, T. (2004). Effect of sodium dodecyl sulfate on folding and thermal stability of acid-denatured cytochrome c: A spectroscopic approach. Protein Science, 13, 2949−2
  199. Yamamoto, N., Hasegawa, K., Matsuzaki, K., Naiki, H., Yanagisawa, K. (2004). Environment- and mutation-dependent aggregation behavior of Alzheimer amyloid-p protein. Journal ofNeurochemistry, 90, 62-
  200. Yamamoto, S., Hasegawa, K., Yamaguchi, L, Tsutsumi, S., Kardos, .1., Goto, Y., Gejyo, F., Naiki, H. (2004). Low concentrations of sodium dodecyl sulfate induce the extension of |32-microglobulin-related amyloid fibrils at a neutral pH. Biochemistry, 43, 1 107 511
  201. Yan, S. D., Zhu, H., Zhu, A., Golabek, A., Du, H., Roher, A., Yu, J., Soto, C. (2000). Receptor-dependent cell stress and amyloid accumulation in systemic amyloidosis. Nature Medicine, 6, 643−651. 174
  202. Sodium dodecyl sulfate induced structural changes in triclinic lyzozyme. Biochemystry, 16, 1418−1
  203. , E. (2002). Amyloid-fibril formation. Proposed mechanisms and relevance to conformation disease. European Journal of Biochemistry, 269, 3362−3
  204. Zhu, M., Fink, A. L. (2003). Lipid binding inhibits a-synuclein fibril formation. Journal of Biological Chemistry, 278, 16 873−16
  205. Zoghbi H., Orr H. (2000.) Glutamine repeats and neurodegeneration. Annual Review of Neuroscience, 23, 217−247. 175
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!