Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Изучение роли протеинкиназы Pho85p в регуляции функций митохондрий у дрожжей Saccharomyces cerevisiae и Pichia pastoris

Диссертация: Изучение роли протеинкиназы Pho85p в регуляции функций митохондрий у дрожжей Saccharomyces cerevisiae и Pichia pastoris
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актуальность проблемы: изучение генетических механизмов, обеспечивающих функционирование митохондрий и стабильность митохондриальной ДНК (мтДНК), является актуальным направлением фундаментальных исследований. Физиология и воспроизведение микробной клетки в условиях постоянно-меняющейся окружающей среды обеспечиваются координацией множества процессов. При смене состава среды происходят… Читать ещё >

Изучение роли протеинкиназы Pho85p в регуляции функций митохондрий у дрожжей Saccharomyces cerevisiae и Pichia pastoris (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. «ГЕНЕТИЧЕСКИЕ МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ ФУНКЦИЙ МИТОХОНДРИЙ ФОСФАТОМ У ДРОЖЖЕЙ SACCHAROMYCES CEREVISIAE И PICHIA PASTORIS» (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)
    • 1. 1. факторы, влияющие на наследование и функции митохондрий у дрожжей S. cerevisiae и P. pastoris
      • 1. 1. 1. Строение митохондрий и их динамика в ходе клеточного цикла
      • 1. 1. 2. Транспортные системы митохондрий
  • Транспорт адениловых нуклеотидов
  • Транспорт фосфата
  • Мембранный потенциал митохондрий
    • 1. 1. 3. Механизмы распределения митохондрий между материнской и дочерней клетками у дрожжей S. cerevisiae
  • Роль актинового цитоскелета в распределении митохондрий
  • Движение митохондрий по актиновому цитоскелету
    • 1. 1. 4. Механизмы стабилизации митохондриального генома у дрожжей S. cerevisiae
  • Размер, копийность и генетический состав мтДНК
  • Сегрегация мтДНК и значение гомоплазмии
  • Супрессивность
  • Строение нуклеоидов
  • Бифункциональные белки митохондрий
    • 1. 1. 5. Митохондриальные механизмы регуляции экспрессии ядерных генов
    • 1. 1. 6. Наследование митохондрий и стабилизации мтДНК у дрожжей Р. pastoris
    • 1. 2. метаболизм фосфата дрожжей s. cerevisiae и p. pastoris
    • 1. 2. 1. Фосфатазы дрожжей S. cerevisiae и P. pastoris
  • Щелочные фосфатазы
  • Кислые фосфатазы
    • 1. 2. 2. Системы транспорта неорганического фосфата
    • 1. 2. 3. Регуляция экспрессии генов репрессибельных кислых фосфатаз
  • Pho4p — Pho2p
  • Циклин-зависимая протеинкиназа Pho
  • Циклины и субстраты
  • Роль Pho85p в регуляции клеточного цикла
  • Роль Pho85 в регуляции поляризационного роста клеток
  • Pho85p и регуляция Gcn4p
    • 1. 2. 4. Метаболические интермедиаты в регуляции траскрипции РНО и ADE генов
    • 1. 2. 5. Метаболизм полифосфатов
  • Модель накопления полифосфатов
    • 1. 2. 6. Инозитолпирофосфаты. Новая форма внутриклеточного сигналинга
    • 1. 2. 7. Регуляция синтеза КФ у дрожжей P. pastoris
    • 2. 1. основные обозначения
    • 2. 2. штаммы и условия и культивирования
    • 2. 2. 1. Штаммы
    • 2. 2. 2. Плазмиды
    • 2. 2. 3. Условия культивирования
    • 2. 3. методы.ё
    • 2. 3. 1. Генетические методики
    • 2. 3. 2. Молекулярно-биологические методики
    • 2. 3. 3. Биохимические методики
    • 2. 3. 4. Цитологические методики
    • 2. 3. 5. Статистические методики
    • 3. 1. фенотипические проявления делеции гена РН085 у дрожжей Р. pastoris
  • Влияние делеции pho85 на стрессоустойчивость клеток P. pastoris
  • Влияние делеции pho85 на катаболизм пролина у дрожжей P. pastoris
  • Изучение влияния делеции pho85 на накопление дыхательнонекомпетентных клеток
  • Изучение влияния делеции pho85 на накопление ядерных ts мутаций
    • 3. 2. Изучение роли протеинкиназы Pho85 в наследовании мтДНК дрожжей S. cerevisiae
  • Изучение влияния дизрупции гена РН085 на частоту мутаций мтДНК. 101 Оценка частоты и динамики возникновения дыхательно-некомпетентных клонов у штаммов с дизрупцией гена РН
  • Оценка стабильности ДНК митохондрий на фоне дизрупции гена РН
    • 3. 3. изучение структуры цитоскелета на фоне дизрупции рно85 у дрожжей
  • S. cerevisiae и P. pastoris
    • 3. 4. изучение распределения митохондрий и их морфологии у штаммов с дизрупцией гена РН
    • 3. 5. Поиск генов, мутации в которых стабилизируют нас ледов ание нуклеоидов на фоне дизрупции РН
    • 3. 6. Поиск мультикопийных супрессоров дыхательной некомпетентности, возникающей на фоне дизрупции РН
  • 4. РОЛЬ ПРОТЕИНКИНАЗЫ РН085 В РЕГУЛЯЦИИ ФУНКЦИЙ МИТОХОНДРИЙ (ЗАКЛЮЧЕНИЕ)
    • 4. 1. Регуляция концентрации внутриклеточного фосфата
    • 4. 2. Регуляция экспрессии генов, входящих в состав митохондриальных нуклеоидов
  • ВЫВОДЫ

Актуальность проблемы: изучение генетических механизмов, обеспечивающих функционирование митохондрий и стабильность митохондриальной ДНК (мтДНК), является актуальным направлением фундаментальных исследований. Физиология и воспроизведение микробной клетки в условиях постоянно-меняющейся окружающей среды обеспечиваются координацией множества процессов. При смене состава среды происходят значительные изменения, как в структурной организации клетки, так и в ее метаболизме. Изменение состава внутренней среды клетки — цитоплазмы влияет на функцию эндосимбионтов, а адекватное функционирование митохондрий определяет пластичность метаболизма эукариотической клетки и является необходимым условием адаптации при воздействии физических или химических факторов за счет регуляции синтеза АТФ, накопления активных форм кислорода и регуляции апоптоза.

Короткий жизненный цикл и лабильность энергетического аппарата делает дрожжи уникальным модельным объектом для изучения механизмов регуляции функций митохондрий в зависимости от метаболического состояния эукариотической клетки. Фосфорилирование белков играет центральную роль в процессе передачи сигналов об изменениях окружающей среды. У дрожжей Saccharomyces cerevisiae важную роль в координации метаболизма и клеточного цикла в соответствии с изменениями среды играют циклин-зависимые протеинкиназы (CDK), в том числе Pho85p. Протеинкиназа Pho85p участвует как в регуляции прохождения клетки через фазу Gi/S клеточного цикла, так и в контроле полярности клеток, экспрессии генов метаболизма фосфата и участвует в сигнальной трансдукции (Carroll а. О’Shea, 2002). N.

Штаммы с делецией pho85 характеризуются рядом плейотропных эффектов, таких как конститутивный синтез репрессибельной кислой фосфатазы, медленный рост с задержкой в фазе Gi, накопление гликогена, измененная морфология клеток, дефекты споруляции, нарушения полярности клеток, обусловленные нерегулярными делениями, деполяризацией актина, дефектами эндоцитозаа также наблюдается частое возникновение термочувствительных и дыхательно-некомпетентных клонов.

Необходимым условием выживания большинства облигатных аэробов является существование функционально активных митохондрий, которое, в частности, обеспечивается эффективной регуляцией распределения мтДНК в ходе клеточных делений. У человека делеции, дупликации или точковые мутации мтДНК могут стать причиной наследственных и спорадических заболеваний. В клетках дрожжей различные компоненты метаболизма участвуют в структурной организации и защите мтДНК, а также в управлении сегрегации генома органелл. Так, известно, что с мтДНК связываются шаперон Hsp60, дигидролипоамид-сукцинилтрансфераза Kgd2 [2.3.1.61], катализирующая один из этапов цикла трикарбоновых кислот и редуктоизомераза Ilv5p [1.1.1.86], задействованная в биосинтезе аминокислот. Кроме того, были идентифицированы компоненты аппарата сегрегации мтДНК, которые могут регулировать передачу мтДНК в зависимости от морфологии и размера митохондрий. Таким образом, структура митохондриальных нуклеоидов подвергается ремоделированию с помощью метаболически регулируемых бифункциональных белков. В настоящее время механизмы поддержания стабильности мтДНК, а также клеточные процессы, опосредованные ядерно-митохондриальными генетическими взаимодействиями, исследованы недостаточно.

Целью данной работы являлось изучение сигнальной системы, обеспечивающей адаптацию митохондрий к изменениям концентрации фосфата у дрожжей S. cerevisiae и Pichiapastoris.

В задачи исследования входило:

• сравнительная характеристика мутантов pho85 дрожжей S. cerevisiae и Р. pastoris;

• определение частоты возникновения спонтанных мутаций мтДНК на фоне pho85 и динамики накопления дыхательно-некомпетентных {Gy~/[pet']) клонов у штаммов pho85.

• изучение влияния дизрупции гена РН085 на поляризацию, транспорт митохондрий, а также на стабильность нуклеоидов;

• поиск супрессорных мутации и мультикопийных супрессоров дыхательной некомпетентности, возникающей на фоне мутацийpho85.

Научная новизна исследования: впервые продемонстрирована роль компонентов РЖ)-регулона в контроле стабильности мтДНК дрожжей S. cerevisiae. Показано, что дыхательная некомпетентность на фоне дизрупции гена РН085 обусловлена нарушением распределения нуклеоидов между материнской и дочерней клетками, и селективным преимуществом клеток [rhoO] на среде с глюкозой и высокой концентрацией фосфата. Выявлено, что дизрупция гена РН085 приводит к нарушению структуры цитоскелета в клетках дрожжей S. cerevisiae, вызывая качественные и количественные изменения в составе фракции термостабильных белков цитоскелета. Показано, что у дрожжей S. cerevisiae дополнительные мутации в генах РН04, РН081, РН084 и РН087, возникающие на фоне дизрупции pho85, нормализуют транспорт фосфата в клетку и восстанавливают дыхательную компетентность. Отсутствие протеинкиназы Pho85p у дрожжей S. cerevisiae приводит к снижению рН митохондрий, что свидетельствует об изменении мембранного потенциала митохондрий. Выявлено, что сверхпродукция белка внутренней мембраны митохондрий Diclp, обеспечивающего выведение фосфата из матрикса митохондрий, приводит к стабилизации мтДНК у штаммов pho85 дрожжей S. cerevisiae. Показано, что ILV5, кодирующий белок компактизации мтДНК, является мультикопийным супрессором дыхательной некомпетентности мутантов РН085. В ходе выполнения диссертационной работы были получены штаммы P. pastoris с делецией гена РН085 и проведена фенотипическая характеристика полученных мутантов. Делеция гена РН085 у.

P. pastoris приводит к конститутивному синтезу кислой фосфатазы (КФ), чувствительности к ионам кальция, повышенному уровню гликогена, но, в отличие от S. cerevisiae, не влияет на частоту возникновения термочувствительных мутаций и на стабильность мтДНК.

Практическая ценность: штаммы и плазмиды, полученные в данной работе, используются при выполнении исследовательских работ студентами и аспирантами биолого-почвенного факультета.

Чувствительность штаммов с делецией pho85 к повышенным концентрациям кальция позволяет использовать ген РН085 в качестве нового селективного маркера при создании штаммов дрожжей P. pastoris, продуцентов гетерологичных белков.

Выводы.

1. Делеция гена РН085 у P. pastoris приводит к конститутивному синтезу КФ, чувствительности к повышенным концентрациям ионов кальция, накоплению гликогена, но, в отличие от S. cerevisiae, не влияет на частоту возникновения термочувствительных мутаций и на стабильность мтДНК.

2. Дизрупция гена РН085 приводит к нарушению структуры цитоскелета и у дрожжей S. cerevisiae, и у дрожжей P. pastoris, вызывая качественные и количественные изменения в составе белков цитоскелета.

3. Мутации в гене РН085 у дрожжей S. cerevisiae не влияют на частоту возникновения спонтанных мутаций мтДНК, на транспорт и поляризацию митохондрий, но приводят к накоплению клеток [rhoO] на среде с глюкозой и фосфатом из-за нарушения распределения нуклеоидов между материнской и дочерней клетками.

4. Мутации в генах РН04, РН081, РН084 и РН087, возникающие на фоне дизрупции pho85, нормализуют транспорт фосфата в клетку и восстанавливают дыхательную компетентность у дрожжей S. cerevisiae.

5. Отсутствие протеинкиназы Pho85p у дрожжей S. cerevisiae приводит к снижению рН митохондрий, что может быть следствием нарушения мембранного потенциала митохондрий.

6. Сверхпродукция белка внутренней мембраны митохондрий Diclp, отвечающего за выведение фосфата из матрикса митохондрий, приводит к стабилизации мтДНК у штаммов pho85 дрожжей S. cerevisiae.

7. Дыхательная некомпетентность мутантов РН085 компенсируется сверхэкспрессией гена ILV5, кодирующего белок компактизации мтДНК.

8. Впервые выявлены механизмы регуляции функционального состояния митохондрий в зависимости от метаболизма фосфата у дрожжей S. cerevisiae.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И. П., Чернов И. Ю. Биология дрожжей. М.: Товарищество научных изданий КМК, 2004. 221 с.
  2. С. Медико-биологическая статистика. М.: Практика, 1999. 460 с.
  3. И. А., Кожин С. А., Кожина Т. Н., Федорова И. В. Сборник методик по генетике дрожжей-сахаромицетов. Л.: Наука, 1984. 144 с.
  4. Р. А. и Котельникова А. В. Структура и функциональная активность дрожжевых митохондрий. М.: ВИНИТИ, Сер. Биологическая Химия, 1991. Т. 36. 172 с.
  5. С. А., Тер-Аванесян М. Д. Сравнительная генетика неспецифических фосфомоноэстераз у микроорганизмов// Исследования по генетике. 1979. Т. 8. С. 89−109.
  6. И. С. Неорганические полифосфаты и их роль на разных этапах эволюции // Соросовский Образовательный Журнал. 1996. Т. 2. С. 28−35.
  7. JI. А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. М.: МЦНМО, 2002. 248 с.
  8. М. В., Тарасов С. А., Карстен С. JI. и др. Влияние мутаций pho85 на катаболитную репрессию гена С/ТУ у дрожжей Saccharomyces cerevisiae// Генетика. Т. 39. С. 732−738.
  9. М. В., Краснопевцева Н. Г., Петрашень М. Г. и др. Генетико-биохимическое изучение кислых фосфатаз дрожжей Saccharomyces cerevisiae. I. Характеристика кислых фосфатаз разных штаммов// Генетика. 1974. Т. 10. С. 100−111.
  10. Ю.Попова Ю. Г., Падкина М. В., Самбук Е. В. Влияние мутаций в генах РН085 и РН04 на утилизацию пролина у дрожжей Saccharomyces cerevisiae// Генетика. 2000. Т. 36. С. 1622−1628.
  11. Е. В., Аленин В. В., Кожин С. А. Ген АСР80 контролирует транспорт неорганического фосфата//Генетика. 1985. Т. 21. С. 1449−1454.
  12. Е. В., Кучкартаев А. И., Падкина М. В., Смирнов М. Н. Картирование генов, регулирующих синтез кислых фосфатаз дрожжей Петергофских генетических линий// Генетика. 1991. Т. 27. С. 644−648.
  13. Е. В., Попова Ю. Г., Физикова А. Ю., Падкина М. В. Генетический анализ плейотропных эффектов мутаций pho85 у дрожжей Saccharomyces cerevisiaell Генетика. 2003. Т. 39. С. 1039−1045.
  14. Е. В., Физикова А. Ю., Захарова К. В. и др. Отсутствие циклин-зависимой фосфопротеинкиназы Pho85p приводит к нарушению распределения митохондриальных нуклеоидов у дрожжей Saccharomyces cerevisiaeII Цитология. 2005. Т. 47. С. 917−924.
  15. М. Г., Падкина М. В., Краснопевцева Н. Г. Генетико-биохимическое изучение кислых фосфатаз дрожжей Saccharomyces cerevisiae. V. Генетический контроль регуляции синтеза кислой фосфатазы II//Генетика. 1975. Т. 11. С. 104−115.
  16. А. М., Самбук Е. В. Влияние мутаций в регуляторных генах РНО на стабильность генетического материала дрожжей Saccharomyces cerevisiae//Экологическая генетика. 2008. Т. VI. С. 40−47.
  17. Р. Цитоплазматические гены и органеллы. М.: Мир, 1975. 423с.
  18. Тер-Аванесян М. Д., Инге-Вечтомов С. Г., Петрашень М. Г. Генетико-биохимическое изучение кислых фосфатаз дрожжей Saccharomyces cerevisiae. II. Изучение мутаций, влияющих на активность кислой фосфатазы III Генетика. 1974. Т. 10. С. 101−109.
  19. А. Ю., Падкина М. В., Самбук Е. В. Отсутствие циклин-зависимой протеинкиназы Pho85 влияет на стабильностьмитохондрийльной ДНК у дрожжей Saccharomyces cerevisiaell Генетика. 2009а. Т. 45. С. 745−752.
  20. А. Ю., Падкина М. В., Самбук Е. В. Фенотипические проявления мутации pho85 у дрожжей Pichia pastoris! У Вестник СПбГУ. 20 096. сер. 3. вып. 4. С. 140−148.
  21. Н. П., Одинцова М. С. Сигнальные системы миохондрий. Ретроградная регуляция у дрожжей Saccharomyces cerevisiaell Генетика. 2008. Т. 44. С. 1445−1452.
  22. Н. М., Sama М. A., Furman J. L. et al. Cognitive decline in Alzheimer’s disease is associated with selective changes in calcineurin/NFAT signaling// J. Neurosci. 2009. V. 29. P. 12 957−12 969.
  23. Adams A. E., Pringle J. R. Relationship of actin and tubulin distribution to bud growth in wild-type and morphogenetic-mutant Saccharomyces cerevisiaell J. Cell Biol. 1984. V. 98. P. 934−945.
  24. Agnati L. F., Barlow P. W., Baldelli E., Baluska F. Are maternal mitochondria the selfish entities that are masters of the cells of eukaryotic multicellular organisms// Commun. Integr. Biol. 2009. V. 2. P. 194−200.
  25. Altmann K., Westermann B. Role of essential genes in mitochondrial morphogenesis in Saccharomyces cerevisiaell Mol. Biol. Cell. 2005. V. 16. P. 5410−5417.
  26. Amatruda J. F., Cannon J. F., Tatchell K., Hug C., Cooper J. A. Disruption of the actin cytoskeleton in yeast capping protein mutants// Nature. 1990. V. 344. P. 352−354.
  27. Andreasen A. A., Stier T. J. Anaerobic nutrition of Saccharomyces cerevisiae. II. Unsaturated fatty acid requirement for growth in a defined medium// J. Cell Physiol. 1954. V. 43. P. 271−281.
  28. Andreeva A. L., Andreev. O. A., Borejdo J. Structure of the 265-kilodalton complex formed upon EDC cross-linking of subfragment 1 to F-actin// Biochemistry. 1993. V. 32. P. 13 956−13 960.
  29. Aprille J. R. Mechanism and regulation of the mitochondrial ATP-Mg/P (i) carrier// J. Bioenerg. Biomembr. 1993. V. 25. P. 473−481.
  30. К. Т., Styles C., Fink G. R. Multiple global regulators control HIS4 transcription in yeastII Science. 1987. V. 237. P. 874−880.
  31. Arnold W. N. Location of acid phosphatase and -fhictofuranosidase within yeast cell envelopes// J. Bacteriol. 1972. V. 112. P. 1346−1352.
  32. Auesukaree C., Homma Т., Kaneko Y., Harashima S. Transcriptional regulation of phosphate-responsive genes in low-affinity phosphate-transporter-defective mutants in Saccharomyces cerevisiaell Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. V. 306. P. 843−850.
  33. Backer J., Foury F. Repair properties in yeast mitochondrial DNA mutators// Curr. Genet. 1985. V. 10. P. 7−13.
  34. Bajwa W., Meyhack В., Rudolph H., Schweingruber A. M., Hinnen A. Structural analysis of the two tandemly repeated acid phosphatase genes in yeast//Nucleic Acids Res. 1984. V. 12. P. 7721−7739.
  35. Baker K. P., Schatz G. Mitochondrial proteins essential for viability mediate protein import into yeast mitochondria//Nature. 1991. V. 349. P. 205−208.
  36. Balaban R. S., Nemoto S., Finkel T. Mitochondria, oxidants, and aging// Cell. 2005. V. 120. P. 483195.
  37. Barbaric S., Miinsterkotter M., Goding C., Horz W. Cooperative Pho2-Pho4 Interactions at the PH05 Promoter Are Critical for Binding of Pho4 to UASp 1and for Efficient Transactivation by Pho4 at UASp2// Mol. Cell Biol.1998. V. 18. C. 2629−2639.
  38. Battersby B. J., Loredo-Osti J. C., Shoubridge E. A. Nuclear genetic control of mitochondrial DNA segregation// Nat. Genet. 2003. V. 33. C. 183−186.
  39. Baxevanis A. D., Landsman D. The HMG-1 box protein family: classification and functional relationships//Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. C. 1604−1613.
  40. Bennett M., Onnebo S. M. N., Azevedo C., Saiardi A. Inositol pyrophosphates: Metabolism and signaling// Cell. Mol. Life Sci. 2006. V. 63. C. 552−564.
  41. Berben G., Legrain M., Gilliquet V., Hilger F. The yeast regulatory gene PH04 encodes a helix-loop-helix motijW Yeast. 1990. V. 6. C. 451-^154.
  42. Berben G., Legrain M., Hilger F. Studies on the structure, expression and function of the yeast regulatory gene PH02II Gene. 1988. V. 66. C. 307−312.
  43. Bereiter-Hahn J., Voth M. Dynamics of mitochondria in living cells: shape changes, dislocations, fusion, and fission of mitochondria// Microsc Res Tech. 1994. V. 27. C. 198−219.
  44. Berger К. H., Sogo L. F., Yaffe M. P. Mdml2p, a component required for mitochondrial inheritance that is conserved between budding and fission yeast// J. Cell Biol. 1997. V. 136. C. 545−553.
  45. Bhandari R., Saiardi A., Ahmadibeni Y. et al Protein pyrophosphorylation by inositol pyrophosphates is a posttranslational event// Proc. Nat. Acad. Sci USA. 2007. V. 104. P. 15 305−15 310.
  46. Bleazard W., McCaffery J. M., King E. J. et al The dynamin-related GTPase Dnml regulates mitochondrial fission in yeast// Nat. Cell. Biol. 1999. V. 1. P. 298−304.
  47. Boldogh I. R., Fehrenbacher K. L., Yang H. C., Pon L. A. Mitochondrial movement and inheritance in budding yeast// Gene. 2005. V. 354. P. 28−36.
  48. Boldogh I. R., Nowakowski D. W., Yang H. C. et al A protein complex containing MdmlOp, Mdml2p, and Mmmlp links mitochondrial membranesand DNA to the cytoskeleton-based segregation machinery// Mol. Biol. Cell. 2003. V. 14(11). P. 4618−4627.
  49. Boldogh I. R., Pon L. A. Interactions of mitochondria with the actin cytoskeleton// Biochim. Biophys. Acta. 2006. V. 1763(5−6). P. 450−462.
  50. Boldogh I. R., Yang H. C., Pon L. A. Mitochondrial inheritance in budding yeast// Traffic. 2001. V. 2(6). P. 368−374.
  51. B6meke K., Pries R., Korte V. et al. Yeast Gcn4p stabilization is initiated by the dissociation of the nuclear Pho85p/Pcl5p complex// Mol. Biol. Cell. 2006. V. 17(7). P. 2952−2962.
  52. Bonilla M., Cunningham K. W. Mitogen-activated protein kinase stimulation of Ca+2 signaling is required for survival of endoplasmic reticulum stress in yeast// Mol. Biol. Cell. 2003. V. 14. P. 4296−4305.
  53. Вои1ё J. В., Zakian V. A. Roles of Pifl-like helicases in the maintenance of genomic stability//Nucleic Acids Res. 2006. V. 34. P. 4147−4153.
  54. Bunn H. F., Poyton R. O. Oxygen sensing and molecular adaptation to hypoxia// Physiol. Rev. 1996. V. 76. P. 839−885.
  55. Bun-Ya M., Nishimura M., Harashima S., Oshima Y. The PH084 gene of Saccharomyces cerevisiae encodes an inorganic phosphate transporter// Mol. Cell. Biol. 1991. V. 11. P. 3229−3238.
  56. Bun-ya M., Shikata К., Nakade S. et al Two new genes, PHO86 and PH087, involved in inorganic phosphate uptake in Saccharomyces cerevisiaell Curr. Genet. 1996. V. 29. P. 344−351.
  57. Burgess S. M., Delannoy M., Jensen R. E. MMM1 encodes a mitochondrial outer membrane protein essential for establishing and maintaining the structure of yeast mitochondria//J. Cell. Biol. 1994. V. 126. P. 1375−1391.
  58. Busby R., Cali В., Hecht P. et al Methods for improving secondary metabolite production in fungi// Patent US 6 949 356 A. P. 262. 2005.
  59. Butow R. A., Avadhani N. G. Mitochondrial signaling: the retrograde response// Mol. Cell. 2004. V. 14. P. 1−15.
  60. Carlsson A. E., Shah A. D., Elking D., Karpova T. S., Cooper J. A. Quantitative analysis of actin patch movement in yeastII Biophys. J. 2002. V. 82. P. 2333— 2343.
  61. Caron F., Jacq C., Rouviere-Yaniv J. Characterization of a histone-like protein extracted from yeast mitochondria// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. V. 76. P. 4265^4269.
  62. Carroll A. S., Bishop A. C., DeRisi J. L., Shokat К. M., O’Shea E. K. Chemical inhibition of the pho85 cyclin-dependent kinase reveals a role in the enviromental stress response//PNAS. 2001. V. 98. P. 12 578−12 583.
  63. Carroll A. S., O’Shea E. K. Pho85 and signaling environmental conditions// Trends Biochem. Sci. 2002. V. 27. P. 87−93.
  64. Catlett N. L., Weisman L. S. The terminal tail region of a yeast myosin-V mediates its attachment to vacuole membranes and sites of polarized growth// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 14 799−14 804.
  65. Cereghino J. L., Cregg J. M. Heterologous protein expression in the methylotrophic yeast Pichiapastoris/IFEMS Microbiol Rev. 2000. V. 24. P. 45−66.
  66. Chant J., Pringle J. R. Patterns of bud-site selection in the yeast Saccharomyces cerevisiae// J. Cell. Biol. 1995. V. 129. P. 751−765.
  67. J. В., Crofts A. R. Gramicidin and ion transport in isolated liver mitochondria//Biochem. J. 1965. V. 95. P. 393−402.
  68. Chen Q., Nakajima A., Choi S. H. et al. Adult neurogenesis is functionally associated with AD-like neurodegeneration// Neurobiol. Dis. 2008. V. 29. P. 316−326.
  69. Chen X. J. Sallp, a calcium-dependent carrier protein that suppresses an essential cellular function associated With the Aac2 isoform of ADP/ATP translocase in Saccharomyces cerevisiaell Genetics. 2004. V. 167. P. 607−617.
  70. Chen X. J., Butow R. A. The organization and inheritance of the mitochondrial genome//Nat. Rev. Genet. 2005. V. 6. P. 815−825.
  71. Chen X. J., Wang X., Kaufman B. A., Butow R. A. Aconitase couples metabolic regulation to mitochondrial DNA maintenance// Science. 2005. V. 307. P. 714 717.
  72. Cheng M. Y., Hartl F. U., Martin J. et al. Mitochondrial heat-shock protein hsp60 is essential for assembly of proteins imported into yeast mitochondria// Nature. 1989. V. 337. P. 620−625.
  73. Chi Y., Huddleston M. J., Zhang X. et al. Negative regulation of Gcn4 and Msn2 transcription factors by ScblO cyclin-dependent kinase// Genes Dev. 2001. V. 15. P. 1078−1092.
  74. Cho Y. S., Lee Y. N., Cho-Chung Y. S. Biochemical characterization of extracellular cAMP-dependent protein kinase as a tumor marker// Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. V. 278. P. 679−684.
  75. Chomyn A., Mariottini P., Cleeter M. W. et al. Six unidentified reading frames of human mitochondrial DNA encode components of the respiratory-chain NADH dehydrogenase//Nature. 1985. V. 314. P. 592−597.
  76. Clark D. W., Tkacz J. S., Lampen J. O. Asparagine-linked carbohydrate does not determine the cellular location of yeast vacuolar nonspecific alkaline phosphatase//J. Bacteriol. 1982. V. 152. P. 865−873.
  77. Clark-Walker G. D. Kinetic properties of Fl-ATPase influence the ability of yeasts to grow in anoxia or absence of mtDNA// Mitochondrion. 2003. V. 2. P. 257−265.
  78. Cohen A., Perzov N., Nelson H., Nelson N. A novel family of yeast chaperons involved in the distribution of V-ATPase and other membrane proteins// J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 26 885−26 893.
  79. Conlan R. S., Gounalaki N., Hatzis P., Tzamarias D. The Tupl-Cyc8 protein complex can shift from a transcriptional co-repressor to a transcriptional co-activator// J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 205−210.
  80. Contamine V., Picard M. Maintenance and integrity of the mitochondrial genome: a plethora of nuclear genes in the budding yeast// Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2000. V. 64. P. 281−315.
  81. Cyert M. S. Calcineurin signaling in Saccharomyces cerevisiae: how yeast go crazy in response to stress// Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. V. 311. P. 1143−1150.
  82. Daniel J. A., Keyes В. E., Ng Y. P., Freeman С. O., Burke D. J. Diverse functions of spindle assembly checkpoint genes in Saccharomyces cerevisiaeII Genetics. 2006. V. 172. P. 53−65.
  83. Danino D., Hinshaw J. E. Dynamin family of mechanoenzymes// Curr. Opin. Cell. Biol. 2001. V. 13. P. 454-^60.
  84. DeRisi J. L., Iyer V. R., Brown P. O. Exploring the metabolic and genetic control of gene expression on a genomic scale// Science. 1997. V. 278. P. 680 686.
  85. Deshaies R. J., Ferrell J. E. Jr. Multisite phosphorylation and the countdown to S phase// Cell. 2001. V. 107. P. 819−822.
  86. Diffley J. F. X., Stillman B. DNA binding properties of an HMG1-related protein from yeast mitochondria// J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 3368−3374.
  87. Diffley J. F., Stillman B. Purification of a yeast protein that binds to origins of DNA replication and a transcriptional silencer// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. P. 2120−2124.
  88. DiMauro S., Schon E. A. Mitochondrial DNA mutations in human disease// Am. J. Med. Genet. 2001. V. 106. P. 18−26.
  89. Dimmer K. S., Jakobs S., Vogel F., Altmann K., Westermann B. Mdm31 and Mdm32 are inner membrane proteins required for maintenance of mitochondrial shape and stability of mitochondrial DNA nucleoids in yeast// J. Cell. Biol. 2005. V. 168. P. 103−115.
  90. Drees В., Brown C., Barrell B. G., Bretscher A. Tropomyosin is essential in yeast, yet the TPM1 and TPM2 products perform distinct functions// J. Cell. Biol. 1995. V. 128. P. 383−392.
  91. Drgon Т., Sabova L., Nelson N., Kolarov J. ADP/ATP translocator is essential only for anaerobic growth of yeast Saccharomyces cerevisiae! I FEBS Lett. 1991. V. 289. P. 159−162.
  92. Drubin D. G., Jones H. D., Wertman K. F. Actin structure and function: roles in mitochondrial organization and morphogenesis in budding yeast and identification of the phalloidin-binding site// Mol. Biol. Cell. 1993. V. 4. P. 1277−1294.
  93. Ducommun В., Brambilla P., Draetta G. Mutations at sites involved in Sucl binding inactivate Cdc2// Mol. Cell. Biol. 1991. V. 11. P. 6177−6184.
  94. Dujon В., Slonimski P. P., Weill L. Mitochondrial genetics IX: a model for recombination and segregation of mitochondrial genomes in Saccharomyces cerevisiaell Genetics. 1974. V. 78. P. 415137.
  95. Esposito L. A., Melov S., Panov A., Cottrell B. A., Wallace D. C. Mitochondrial disease in mouse results in increased oxidative stress// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P. 4820−4825.
  96. Evangelista M., Zigmond S., Boone C. Formins: signaling effectors for assembly and polarization of actin filaments// J. Cell. Sci. 2003. V. 116. P. 2603−2611.
  97. Evans I. H. Yeast protocols, methods in cell and molecular biology. New Jersey.: Humana Press Inc, 1996. 538 p.
  98. Ezekiel U. R., Zassenhaus H. P. Localization of a cruciform cutting endonuclease to yeast mitochondria// Mol. Gen. Genet. 1993. V. 240. P. 414— 418.
  99. Fangman W. L., Henly J. W., Brewer B. J. RP041-independent maintenance of г/го-. mitochondrial DNA in Saccharomyces cerevisiaell Mol. Cell. Biol. 1990. V. 10. P. 10−15.
  100. Fehrenbacher K. L., Yarig H. C., Gay A. C., Huckaba Т. M.', Pon L. A. Live cell imaging of mitochondrial movement along actin cables in budding yeast// Curr. Biol. 2004. V. 14. P. 1996−2004.
  101. Ferreira S. D., Tedesco A. C., Sousa G. et al. Analysis of mitochondria, endoplasmic reticulum and actin filaments after PDT with AlPcS (4)// Lasers Med. Sci. 2004. V. 18. P. 207−212.
  102. Fiedler D., Braberg H., Mehta M. et al. Functional organization of the S. cerevisiae phosphorylation network// Cell. 2009. V. 136. P. 952−963.
  103. Fiermonte G., De Leonardis F., Todisco S. et al. Identification of the mitochondrial ATP-Mg/Pi transporter. Bacterial expression, reconstitution, functional characterization, and tissue distribution// J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 30 722−30 730.
  104. Fiore C., Trezeguet V., Le Saux A. et al. The mitochondrial ADP/ATP carrier: structural, physiological and pathological aspects// Biochimie. 1998. V. 80. P. 137−150.
  105. S. R., Porro E. В., Slepnev V. I. et al. Amphiphysin 1 binds the cyclin-dependent kinase (cdk) 5 regulatory subunit p35 and is phosphorylated by cdk5 and cdc2// J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 8104−8110.
  106. Foss M., McNally F. J., Laurenson P., Rine J. Origin recognition complex (ORC) in transcriptional silencing and DNA replication in S. cerevisiae// Science. 1993. V. 262. P. 1838−1844.
  107. Foury F. Screens for mitochondrial mutants in yeast// Methods Mol. Biol. 2007. V. 372. P. 167−176.
  108. Foury F., Hu J., Vanderstraeten S. Mitochondrial DNA mutators// Cell. Mol. Life Sci. 2004. V. 61. P. 2799−2811.
  109. Foury F., Lahaye A. Cloning and sequencing of the PIF gene involved in repair and recombination of yeast mitochondrial DNA// EMBO J. 1987. V. 6. P. 1441— 1449.
  110. Fox T. D., Folley L. S., Mulero J. J. et al. Analysis and manipulation of east mitochondrial genes//Methods enzymol. 1991. V. 194. P. 149−165.
  111. Fransson A., Ruusala A., Aspenstrom P. Atypical Rho GTPases have roles in mitochondrial homeostasis and apoptosis// J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 6495−6502.
  112. Frederick R. L., Shaw J. M. Moving mitochondria: establishing distribution of an essential organelle// Traffic. 2007. V. 8. P. 1668−1675.
  113. Friddle R. W., Klare J. E., Martin S. S. et al. Mechanism of DNA compaction by yeast mitochondrial protein Ab?2p// Biophys. J. 2004. V. 86. P. 1632−1639.
  114. Fristedt U., Berhe A., Ensler K., Norling, Persson B. L. Isolation and characterization of membrane vesicles of Saccharomyces cerevisiae harboring the high-affinity phosphate transporter// Arch. Biochem. Biophys. 1996. V. 330. P. 133−141.
  115. Fritz S., Rapaport D., Klanner E., Neupert W., Westermann B. Connection of the mitochondrial outer and inner membranes by Fzol is critical for organellar fusion//J. Cell. Biol. 2001. V. 152. P. 683−692.
  116. Gabaldon Т., Huynen M. A. From endosymbiont to host-controlled organelle: the hijacking of mitochondrial protein synthesis and metabolism// PLoS Comput. Biol. 2007. V. 3. P. 2209−2218.
  117. Gaillard C., Strauss F., Bernardi G. Excision sequences in the mitochondrial genome of yeast//Nature. 1980. V. 283. P. 218−220.
  118. Garcia-Rodriguez L. J., Gay A. C., Pon L. A. Puf3p, a Pumilio family RNA binding protein, localizes to mitochondria and regulates mitochondrial biogenesis and motility in budding yeast// J. Cell. Biol. 2007. V. 176. P. 197— 207.
  119. Garesse R. Drosophila melanogaster mitochondrial DNA: gene organization and evolutionary considerations// Genetics. 1988. V. 118. P. 649−663.
  120. Gauthier S., Coulpier F., Jourdren L. et al. Co-regulation of yeast purine and phosphate pathways in response to adenylic nucleotide variations// Mol. Microbiol. 2008. V. 68. P. 1583−1594.
  121. Gawaz M., Douglas M. G., Klingenberg M. Structure-function studies of adenine nucleotide transport in mitochondria. II. Biochemical analysis of distinct AAC1 and AAC2 proteins in yeast// J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 1 420 214 208.
  122. Giannattasio S., Liu Z., Thornton J., Butow R. A. Retrograde response to mitochondrial dysfunction is separable from TORI/2 regulation of retrograde gene expression/У J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 42 528^2535.
  123. Gilliquet V., Berben G. Positive and negative regulators of the Saccharomyces cerevisiae 'PHO system' participate in several cell functions// FEMS Microbiol Lett. 1993. V. 108. P. 333−339.
  124. Giraud M. F., Velours J. The absence of the mitochondrial ATP synthase delta subunit promotes a slow growth phenotype of rho" yeast cells by a lack of assembly of the catalytic sector Fl//Eur. J. Biochem. 1997. V. 245. P. 813−818.
  125. Gonzalez-Barroso M. M., Ledesma A., Lepper S. et al. Isolation and bioenergetic characterization of mitochondria from Pichia pastorisll Yeast. 2006. V. 23. P. 307−313.
  126. Gorsich S. W., Shaw J. M. Importance of mitochondrial dynamics during meiosis and sporulation//Mol. Biol. Cell. 2004. V. 15. P. 4369^1381.
  127. Griffin E. E., Graumann J., Chan D. C. The WD40 protein Caf4p is a component of the mitochondrial fission machinery and recruits Dnmlp to mitochondria// J. Cell. Biol. 2005. V. 170. P. 237−248.
  128. Guetsova M. L., Lecoq K., Daignan-Fornier B. The isolation and characterization of Saccharomyces cerevisiae mutants that constitutively express purine biosynthetic genes// Genetics. 1997. V. 147. P. 383−397.
  129. Guthrie C., Fink G. Guide to yeast genetics and molecular biology. USA.: Academic press, 1991. 933 p.
  130. Haarer В. K., Corbett A., Kweon Y. et al. SEC3 mutations are synthetically lethal with profilin mutations and cause defects in diploid-specific bud-site selection// Genetics. 1996. V. 144. P. 495−510.
  131. Т., Thorsness M. К., Rebbapragada I. et al. Maintenance of mitochondrial morphology is linked to maintenance of the mitochondrial genome in Saccharomyces cerevisiaell Genetics. 2002. V. 162. P. 1147—1156.
  132. Hanks S. K., Hunter T. Protein kinases 6. The eukaryotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification// FASEB J. 1995. V. 9. P. 576−596.
  133. Hansche P. E. Gene duplication as a mechanism of genetic adaptation in Saccharomyces cerevisiaell Genetics. 1975. V. 79. P. 661—674.
  134. Haswell E. S., O’Shea E. K. An in-vitro system recapitulates chromatin remodelling at the PH05 promoter// Mol. and Cellular Biol. 1999. V. 19. P. 2817−2827.
  135. Haswell E. S., O’Shea E. K. Specificity of ATP-dependent chromatin remodeling at the yeast PH05 promoterII Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 1998. V. 63. P. 563−567.
  136. Herlan M., Bornhovd C., Hell K., Neupert W., Reichert A. S. Alternative topogenesis of Mgml and mitochondrial morphology depend on ATP and a functional import motor// J. Cell Biol. 2004. V. 165. P. 167−173.
  137. Herlan M., Vogel F., Bornhovd C., Neupert W., Reichert A. S. Processing of Mgml by the rhomboid-type protease Pcpl is required for maintenance of mitochondrial morphology and of mitochondrial DNA// J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 27 781−27 788.
  138. Hermann G. J., King E. J., Shaw J. M. The yeast gene, MDM20, is necessary for mitochondrial inheritance and organization of the actin cytoskeleton// J. Cell. Biol. 1997. V. 137. P. 141−153.
  139. Hill К. L., Catlett N. L., Weisman L. S. Actin and myosin function in directed vacuole movement during cell division in Saccharomyces cerevisiaeII J. Cell. Biol. 1996. V. 135. P. 1535−1549.
  140. Himeno M., Koutoku H., Ishikawa Т., Kato K. Acid phosphatase in rat liver lysosomal membranes: purification and characterization// J. Biochem. 1989. V. 105. P. 449−456.
  141. Hinnebusch A.G., Natarajan K. Gcn4p, a master regulator of gene expression, is controlled at multiple levels by diverse signals of starvation and stress// Eukaryot. Cell. 2002. V. 1. P. 22−32.
  142. Hirling H., Henderson B. R., Kiihn L. C. Mutational analysis of the 4Fe-4S.-cluster converting iron regulatory factor from its RNA-binding form to cytoplasmic aconitase// EMBO J. 1994. V. 13. P. 453161.
  143. Hirst K., Fisher F., McAndrew P. C., Goding C. R. The transcription factor, the Cdk, its cyclin and their regulator: directing the transcriptional response to a nutritional signal// EMBO J. 1994. V. 13. P. 5410−5420.
  144. Hoffmann H. P., Avers C. J. Mitochondrion of yeast: ultrastructural evidence for one giant, branched organelle per cell// Science. 1973. V. 181(101). P. 749 751.
  145. Hohmann S., Mager W. H. Yeast stress responses. NY.: Springer-Verlag Berlin Hiedelberg, 2003. 369 p.
  146. Huang D., Friesen H., Andrews B. Pho85, a multifunctional cyclin-dependent protein kinase in budding yeastII Molecular Microbiology. 2007. V. 66. P. 303 314.
  147. Huang D., Moffat J., Andrews B. Dissection of a complex phenotype by functional genomics reveals roles for the yeast cyclin-dependent protein kinase Pho85 in stress adaptation and cell integrity// Mol. Cell. Biol. 2002. V. 22. P. 5076−5088.
  148. Huang S., Jeffery D. A., Anthony M. D., O’Shea E. K. Functional analysis of the cyclin-dependent kinase inhibitor Pho81 identifies a novel inhibitory domain//Mol. and Cellular Biol. 2001. V. 21. P. 6695−6705.
  149. Huang S., O’Shea E. K. A systematic high-throughput screen of a yeast deletion collection for mutants defective in PH05 regulation// Genetics. 2005. V. 169. P.1859−1871.
  150. Jackson L. P., Reed S. I., Haase S. B. Distinct mechanisms control the stability of the related S-phase cyclins Clb5 and Clb6// Mol. Cell. Biol. 2006. V. 26. P. 2456−2466.
  151. Jayaraman Т., Marks A. R. Calcineurin is downstream of the inositol 1,4,5-trisphosphate receptor in the apoptotic and cell growth pathways// J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 6417−6420.
  152. Jazwinski S. M. Yeast longevity and aging—the mitochondrial connection// Mech. Ageing Dev. 2005. V. 126. P. 243−248.
  153. Jezek P., Plecita-Hlavata L. Mitochondrial reticulum network dynamics in relation to oxidative stress, redox regulation, and hypoxia. Int. J. Biochem. Cell Biol. 2009. V. 41. P. 1790−1804.
  154. Johnson G. D., Nogueira A. G. M. A simple method of reducing the fading of immunofluorescence during microscopy// Immunol. Meth. 1981. V. 43. P. 349 350.
  155. Jou S. H., Chiu N. Y., Liu C. S. Mitochondrial dysfunction and psychiatric disorders// Chang Gung Med J. 2009. V. 32. P. 370−379.
  156. Justice M. C., Hogan B. P., Vershon A. K. Homeodomain-DNA interactions of the Pho2 protein are promoter-dependent// Nucleic Acids Research. 1997. V. 25. P. 4730−4739.
  157. Kaffman A., Herskovitz I., Tjian R., O’Shea E. K. Phosphorylation of the transcription factor PH04 by a cyclin-CDK complex, РН080-РН085И Science. 1994. V. 263. P. 1153−1156.
  158. Kaneko Y., Tamai Y., Toh-e A., Oshima Y. Transcriptional and post-transcriptional control of PH08 expression by PHO regulatory genes in Saccharomyces cerevisiae! I Mol. Cell. Biol. 1985. V. 5. P. 248−252.
  159. Kaufman B. A., Kolezar J. E., Perlman P. S., Butow R. A. A function for the mitochondrial chaperonin Hsp60 in the structure and transmission of mitochondrial DNA nucleoids in Saccharomyces cerevisiae! I J. Cell. Biol. 2003. V. 163. P. 457−461.
  160. Kaufman B. A., Newman S. M., Hallberg R. L. et al. In organello formaldehyde crosslinking of proteins to mtDNA: Identification of bifunctional proteins//PNAS. 2000. V. 97. P. 7772−7777.
  161. Khrapko K., Coller H. A., Andre P. C. et al. Mitochondrial mutational spectra in human cells and tissues// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 1 379 813 803.
  162. Kim К. S., Rosenkrantz M. S., Guarente L. Saccharomyces cerevisiae contains two functional citrate synthase genes// Mol. Cell. Biol. 1986. V. 6. P. 19 361 942.
  163. Kispal G., Rosenkrantz M., Guarente L., Srere P. A. Metabolic changes in Saccharomyces cerevisiae strains lacking citrate synthases// J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P.11 145−11 149.
  164. Klingenberg M. Principles of carrier catalysis elucidated by comparing two similar membrane translocators from mitochondria, the ADP/ATP carrier and the uncoupling protein// Ann. NY Acad. Sci. 1985. V. 456. P. 279−288.
  165. Kneip C., Lockhart P., Voss C., Maier U. G. Nitrogen fixation in eukaryotes— new models for symbiosis// BMC Evol. Biol. 2007. V. 7, № 55. URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC 1 853 082/pdffl 471 -2148−7-55.pdf/ (Дата обращения 11.12.2009).
  166. Kolarov J., Kolarova N., Nelson N. A third ADP/ATP translocator gene in yeast//J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 12 711−12 716.
  167. Kornberg A., Rao N. N., Ault-Riche D. Inorganic polyphosphate: a molecule with many functions// Annu. Rev. Biochem. 1999. V. 68. P. 89−125.
  168. Kornitzer D., Raboy В., Kulka R. G., Fink G. R. Regulated degradation of the transcription factor Gcn4// EMBO J. 1994. V. 13. P. 6021−6030.
  169. Koshiba Т., Detmer S. A., Kaiser J. T. et al. Structural basis of mitochondrial tethering by mitofusin complexes// Science. 2004. V. 305. P. 858−862.
  170. Koslowsky D. J., Bhat G. J., Perrollaz A. L., Feagin J. E., Stuart K. The MURF3 gene of T. brucei contains multiple domains of extensive editing and is homologous to a subunit of NADH dehydrogenase// Cell. 1990. V. 62. P. 901 911.
  171. Kucej M., Kucejova В., Subramanian R., Chen X. J., Butow R. A. Mitochondrial nucleoids undergo remodeling in response to metabolic cues// J. Cell. Sci. 2008. V. 121. P. 1861−1868.
  172. Kucejova В, Kucej M, Petrezselyova S, Abelovska L, Tomaska L. A screen for nigericin-resistant yeast mutants revealed genes controlling mitochondrial volume and mitochondrial cation homeostasis// Genetics. 2005. V. 171. P. 517— 526.
  173. Kucejova В., Li L., Wang X., Giannattasio S., Chen X. J. Pleiotropic effects of the yeast Sail and Aac2 carriers on mitochondrial function via an activity distinct from adenine nucleotide transport// Mol. Genet. Genomics. 2008. V. 280. P. 25−39.
  174. Kumble K. D., Kornberg A. Endopolyphosphatases for long chain inorganic polyphosphate in yeast and mammals// J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 27 146— 27 151.
  175. Kung C., Kenski D. M., Dickerson S. H. et al Chemical genomic profiling to identify intracellular targets of a multiplex kinase inhibitor// Proc. Natl. Acad Sci USA. 2005. V. 102. P. 3587−3592.
  176. Kuroiwa T. Mitochondrial nuclei// Int. Rev. Cytol. 1982. V. 75. P. 1−59.
  177. Kwast К. E., Burke P. V., Poyton R. O. Oxygen sensing and the transcriptional regulation of oxygen-responsive genes in yeast// J. Exp. Biol. 1998. V. 201. P. 1177−1195.
  178. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4// Nature. 1970. V. 227. P. 680−685.
  179. Lahaye A., Stahl H., Thines-Sempoux D., Foury F. PIF1: a DNA helicase in yeast mitochondria// EMBO J. 1991. V. 10. P. 997−1007.
  180. Lambowitz A. M., Belfort M. Introns as mobile genetic elements// Annu Rev. Biochem. 1993. V. 62. P. 587−622.
  181. Landsman D., Bustin M. A signature for the HMG-1 box DNA-binding proteins//Bioessays. 1993. V. 15. P. 539−546.
  182. Laurenson P., Rine J. Silencers, silencing, and heritable transcriptional states// Microbiol. Rev. 1992. V. 56. P. 543−560.
  183. Lawson J. E., Douglas M. G. Separate genes encode functionally equivalent ADP/ATP carrier proteins in Saccharomyces cerevisiae. Isolation and analysis of AAC2II J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 14 812−14 818.
  184. Lee J., Colwill K., Aneliunas V. et al Interaction of yeast Rvsl67p and Pho85 cyclin-dependent kinase complexes may link the cell-cycle to the actin cytoskeleton// Curr. Biol. 1998. V. 8. P. 1310−1321.
  185. Lee M., O’Regan S., Moreau J. L. et al Regulation of the Pcl7-Pho85 cyclin-cdk complex by pho81// Mol. Microbiol. 2000. V. 38. P. 411−422.
  186. Lee Y. S., Huang K., Quiocho F. A., O’Shea E. K. Molecular basis of cyclin-CDK-CKI regulation by reversible binding of an inositol pyrophosphate// Nat. Chem. Biol. 2008. V. 4. P. 25−32.
  187. Lee Y. S., Mulugu S., York J. D., O’Shea E. K. Regulation of a cyclin-CDK-CDK inhibitor complex by inositol pyrophosphates// Science. 2007. V. 316. P. 109−112.
  188. Lenburg M. E., O’Shea E. K. Signalling phosphate starvation// Trends Biochem. Sci. 1996. V. 21. P. 383−387.
  189. Lew D. J., Reed S. I. A cell cycle checkpoint monitors cell morphogenesis in budding yeast// J. Cell. Biol. 1995. V. 129. P. 739−749.
  190. Liao X. S., Small W. C., Srere P. A., Butow R. A. Intramitochondrial functions regulate nonmitochondrial citrate synthase (CIT2) expression in Saccharomyces cerevisiaell Mol. Cell. Biol. 1991. V. 11. P. 38−46.
  191. Liao X., Butow R. A. RTG1 and RTG2: two yeast genes required for a novel path of communication from mitochondria to the nucleus// Cell. 1993. V. 72. P. 61−71.
  192. Lin M. Т., Beal М. F. Mitochondrial dysfunction and oxidative stress in neurodegenerative diseases//Nature. 2006. V. 443. P. 787−795.
  193. Ling F, Shibata T. Recombination-dependent mtDNA partitioning: in vivo role of Mhrlp to promote pairing of homologous DNA// EMBO J. 2002. V. 21. P. 4730−4740.
  194. Ling F., Makishima F., Morishima N., Shibata T. A nuclear mutation defective in mitochondrial recombination in yeast// EMBO J. 1995. V. 14. P. 4090−4101.
  195. Ling F., Shibata T. Mhrlp-dependent concatemeric mitochondrial DNA formation for generating yeast mitochondrial homoplasmic cells// Mol. Biol. Cell. 2004. V. 15. P. 310−322.
  196. Liu C., Yang Z., Yang J., Xia Z., Ao S. Regulation of the yeast transcriptional factor PH02 activity by phosphorylation// J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 31 972−31 978.
  197. Liu E., Li X., Yan F., Zhao Q., Wu X. Cyclin-dependent kinases phosphorylate human Cdtl and induce its degradation// J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 1 728 317 288.
  198. Liu H. P., Bretscher A. Disruption of the single tropomyosin gene in yeast results in the disappearance of actin cables from the cytoskeleton// Cell. 1989. V. 57. P. 233−242.
  199. Liu Z., Butow R. A. Mitochondrial retrograde signaling// Annu. Rev. Genet. 2006. V. 40. P. 159−185.
  200. Liu Z., Spirek M., Thornton J., Butow R. A. A novel degron-mediated degradation of the RTG pathway regulator, Mkslp, by SCFGrrl// Mol. Biol. Cell. 2005. V. 16. P. 4893−4904.
  201. Luban C., Beutel M., Stahl U., Schmidt U. Systematic screening of nuclear encoded proteins involved in the splicing metabolism of group II introns in yeast mitochondria// Gene. 2005. V. 354. P. 72−79.
  202. MacAlpine D. M., Perlman P. S., Butow R. A. The high mobility group protein Abf2p influences the level of yeast mitochondrial DNA recombination intermediates in vivo// Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1998. V. 95. P. 6739−6743.
  203. MacAlpine D. M., Perlman P. S., Butow R. A. The numbers of individual mitochondrial DNA molecules and mitochondrial DNA nucleoids in yeast are co-regulated by the general amino acid control pathway// EMBO J. 2000. V. 19. P. 767−775.
  204. Makino K., Shinagawa H., Nakata A. Regulation of the phosphate regulon of Escherichia coli K-12: regulation and role of the regulatory gene phoRII J. Mol. Biol. 1985. V. 184. P. 231−240.
  205. Makise M., Takehara M., Kuniyasu A. et al. Linkage between phosphorylation of the origin recognition complex and its ATP binding activity in Saccharomyces cerevisiaell J. Biol. Chem. 2009. V. 284. P. 3396−3407.
  206. Maleszka R., Skelly P. J., Clark-Walker G. D. Rolling circle replication of DNA in yeast mitochondria// EMBO J. 1991. V. 10. P. 3923−3929.
  207. Malka F., Lombes A., Rojo M. Organization, dynamics and transmission of mitochondrial DNA: focus on vertebrate nucleoids// Biochim. Biophys. Acta. 2006. V. 1763. V. 463−472.
  208. Mansfield K. D., Guzy R. D., Pan Y. et al. Mitochondrial dysfunction resulting from loss of cytochrome с impairs cellular oxygen sensing and hypoxic HIF-alpha activation// Cell. Metab. 2005. V. 1. P. 393−399.
  209. Мао С. C., Holt I. J. Clinical and molecular aspects of diseases of mitochondrial DNA instability// Chang Gung Med. J. 2009. V. 32. P. 354−369.
  210. Margulis L. Origin of Eukaryotic Cells. New Haven Conn.: Yale University Press, 1970. 349 p.
  211. Massardo D. R., Zweifel S. G., Gunge N. et al. Use of lycorine and DAPI staining in Saccharomyces cerevisiae to differentiate between rhoO and rho- cells in a ccel/delta ccel nuclear background// Can. J. Microbiol. 2000. V. 46. P. 1058−1065.
  212. Matsuyama A., Arai R., Yashiroda Y. et al. ORFeome cloning and global analysis of protein localization in the fission yeast Schizosaccharomyces pombell Nat. Biotechnol. 2006. V. 24. P. 841−847.
  213. McCusker D., Denison C., Anderson S. et al. Cdkl coordinates cell-surface growth with the cell cycle// Nat. Cell. Biol. 2007. V. 9. P. 506−515.
  214. Measday V., McBride H., Moffat J., Stillman D., Andrews B. Interactions between Pho85 cyclin-dependent kinase complexes and the Swe5 transcription factor in budding yeastII Mol. Microbiol. 2000. V. 35. P. 825−834.
  215. Measday V., Moore L., Retnakaran R. et al. A Family of Cyclin-Like Proteins That Interact with the Pho85 Cyclin-Depedent Kinase// Mol. Cel. Biol. 1997. V. 17. P.1212−1223.
  216. Meimoun A., Holtzman Т., Weissman Z. et al. Degradation of the transcription factor Gcn4 requires the kinase Pho85 and the SCF (CDC4) ubiquitin-ligase complex// Mol. Biol. Cell. 2000. V. 11. P. 915−927.
  217. Mendenhall M. D., Hodge, A. E. Regulation of Cdc28 cyclin-dependent protein kinase activity during the cell cycle of the yeast Saccharomyces cerevisiae// Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. V. 62. P. 1191−1243.
  218. Meselson M., Yuan Y. DNA restriction enzyme from E. coli/l Nature. 1968. V. 217. P. 1110−1114.
  219. Meyhack В., Bajwa W., Rudolph H., Hinnen A. Two yeast acid phosphatase structural genes are the result of a tandem duplication and show different degrees of homology in their promoter and coding sequences// EMBO J. 1982. V. 1. P. 675−680.
  220. Michaelis G., Vahrenholz C., Pratje E. Mitochondrial DNA of Chlamydomonas reinhardtii: the gene for apocytochrome b and the complete functional map of the 15.8 kb DNA// Mol. Gen. Genet. 1990. V. 223. P. 211— 216.
  221. Miyakawa I., Aoi H., Sando N., Kuroiwa T. Fluorescence microscopic studies of mitochondrial nucleoids during meiosis and sporulation in the yeast, Saccharomyces cerevisiae//J. Cell. Sci. 1984. V. 66. P. 21−38.
  222. Moffat J., Andrews B. Ac’septin' a signal: kinase regulation by septins// Dev. Cell. 2003. V. 5. P. 528−530.
  223. Mozdy A. D., McCaffery J. M., Shaw J. M. Dnmlp GTPase-mediated mitochondrial fission is a multi-step process requiring the novel integral membrane component Fislp// J. Cell. Biol. 2000. V. 151. P. 367−380.
  224. Mulholland J., Preuss D. Moon A. et al. Ultrastructure of the yeast actin cytoskeleton and its association with the plasma membrane// J. Cell. Biol. 1994. V. 125. P. 381−391.
  225. Miiller O., Bayer M. J., Peters C. et al. The Vtc proteins in vacuole fusion: coupling NSF activity to V (0) trans-complex formation// EMBO J. 2002. V. 21. P. 259−269.
  226. Mulugu S., Bai W., Fridy P. C. et al A conserved family of enzymes that phosphorylate inositol hexakisphosphate// Science. 2007. V. 316. P. 106−109.
  227. Murakami H., Blobel G., Pain D. Isolation and characterization of the gene for a yeast mitochondrial import receptor// Nature. 1990. V. 347. P. 488−491.
  228. Murre C., McCaw P. S., Vaessin H. et al. Interactions between heterologous helix-loop-helix proteins generate complexes that bind specifically to a common DNA sequence// Cell. 1989. V. 58. P. 537−544.
  229. Myers A. M., Pape L. K., Tzagoloff A. Mitochondrial protein synthesis is required for maintenance of intact mitochondrial genomes in Saccharomyces cerevisiae! I EMBO. 1985. V. 4. P. 2087−2092.
  230. Nash P., Tang X., Orlicky S. et al. Multisite phosphorylation of a CDK inhibitor sets a threshold for the onset of DNA replication// Nature. 2001. V. 414. P. 514−521.
  231. Natarajan K., Meyer M. R., Jackson В. M. et al. Transcriptional profiling shows that Gcn4p is a master regulator of gene expression during amino acid starvation in yeast// Mol. Cell. Biol. 2001. V. 21. P. 4347−4368.
  232. Naylor K., Ingerman E., Okreglak V. et al. Mdvl interacts with assembled dnml to promote mitochondrial division// J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 2177— 2183.
  233. Nishizawa M., Kawasumi M., Fujino M., Toh-e A. Phosphorilation of Sicl, a cyclin-dependent kinase (Cdk) inhibitor, by Cdk including Pho85 kinase is required for its prompt degradation// Mol. Biol. Cell. 1998. V. 9. P. 2393−2405.
  234. Norden C., Liakopoulos D., Barral Y. Dissection of septin actin interactions using actin overexpression in Saccharomyces cerevisiaell Mol. Microbiol. 2004. V. 53. P. 469−483.
  235. Nosaka K. High affinity of acid phosphatase encoded by РНОЗ gene in Saccharomyces cerevisiae for thiamin phosphates// Biochim. Biophys. Acta. 1990. V. 1037. P. 147−154.
  236. Nosaka K., Nishimura H., Iwashima A. Effect of tunicamycin on thiamine transport in Saccharomyces cerevisiaell Biochim. Biophys. Acta. 1986. V. 858. P. 309−311.
  237. Nosek J., Fukuhara H. NADH dehydrogenase subunit genes in the mitochondrial DNA of yeasts// J. Bacteriol. 1994. V. 176. P. 5622−5630.
  238. O’Neill E. M., Kaffinan A., Jolly E. R., O’Shea E. K. Regulation of PH04 nuclear localization by the PH080-PH085 cyclin-CDK complex// Science. 1996. V. 271. P. 209−212.
  239. Ogawa N., DeRisi J., Brown P. O. New components of a system for phosphate accumulation and polyphosphate metabolism in revealed by genomic expression analysis// Mol. Biol. Cell. 2000. V. 11. P. 4309−4321.
  240. Oshima Y. The phosphase system in Saccharomyces cerevisiae! Genes. Genet. Syst. 1997. V. 72. P. 323−334.
  241. Palmieri L., Vozz A., Honlinger A. et al. The mitochondrial dicarboxylate carrier is essential for the growth of Saccharomyces cerevisiae on ethanol or acetate as the sole carbon source// Mol. Microbiol. 1999. V. 31. P. 569−577
  242. С. К., Li Н., Walter P. Gcn4p and novel upstream activating sequences regulate targets of the unfolded protein response// PLoS Biol. 2004. V. 2. P. 1208−1223.
  243. Paumard P., Vaillier J., Coulary B. et al. The ATP synthase is involved in generating mitochondrial cristae morphology// EMBO J. 2002. V. 21. P. 221 230.
  244. Pavlov Y. I., Shcherbakova P. V., Kunkel T. A. In vivo consequences of putative active site mutations in yeast DNA polymerases alpha, epsilon, delta, and zeta// Genetics. 2001. V. 159. P. 47−64.
  245. Payne W. E., Gannon P. M., Kaiser C. A. An inducible acid phosphatase from the yeast Pichia pastoris: characterization of the gene and its product// Gene. 1995. V. 163. P. 19−26.
  246. Pedruzzi I., Dubouloz F., Cameroni E. et al. TOR and PKA signaling pathways converge on the protein kinase Rim 15 to control entry into GO// Mol. Cell. 2003. V. 12. P. 1607−1613.
  247. Perlman D., Halvorson H. O. A putative signal peptidase recognition site and sequence in eukaryotic and prokaryotic signal peptides// J. Mol. Biol. 1983. V. 167. P. 391−409.
  248. Persson B. L., Berhe A., Fristedt U. et al. Phosphate permeases of Saccharomyces cerevisiaell Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1365. P. 23−30.
  249. Petersen J. G., Holmberg, S. The ILV5 gene of Saccharomyces cerevisiae is highly expressed// Nucleic Acids Res. 1986. V. 14. P. 9631−9651.
  250. Pfanner N., Wiedemann N., Meisinger C., Lithgow T. Assembling the mitochondrial outer membrane// Nat. Struct. Mol. Biol. 2004. V. 11. P. 10 441 048.
  251. Phadnis N., Mehta R., Meednu N., Sia E. A. Ntglp, the base excision repair protein, generates mutagenic intermediates in yeast mitochondrial DNA// DNA Repair (Amst). 2006. V. 5. P. 829−839.
  252. Pinson В., Vaur S., Sagot I. et al. Metabolic intermediates selectively stimulate transcription factor interaction and modulate phosphate and purine pathways// Genes Dev. 2009. V. 23. P. 1399−1407.
  253. Plankert U., Purwin C., Holzer H. Yeast fructose-2,6-bisphosphate 6-phosphatase is encoded by PH08, the gene for nonspecific repressible alkaline phosphatase// Eur. J. Biochem. 1991. V. 196. P. 191−196.
  254. Pohlmann R., Krentler C., Schmidt B. et al. Human lysosomal acid phosphatase: cloning, expression and chromosomal assignment//EMBO J. 1988. V. 7. P. 2343−2350.
  255. Polevoda В., Cardillo T. S., Doyle Т. C., Bedi G. S., Sherman F. Nat3p and Mdm20p are required for function of yeast NatB Nalpha-terminal acetyltransferase and of actin and tropomyosin// J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 30 686−30 697.
  256. Poyton R. O., Ball K. A., Castello P. R. Mitochondrial generation of free radicals and hypoxic signaling// Trends Endocrinol. Metab. 2009. V. 20. P. 332 340.
  257. Poyton R. O., McEwen J. E. Crosstalk between nuclear and mitochondrial genomes// Annu. Rev. Biochem. 1996. V. 65. P. 563−607.
  258. Preiser P. R., Wilson R. J., Moore P. W. et al. Recombination associated with replication of malarial mitochondrial DNA// EMBO J. 1996. V. 15. P. 684−693.
  259. Pruyne D., Bretscher A. Polarization of cell growth in yeast// J. Cell. Sci. 2000. V. 113. P.571−585.
  260. Pruyne D., Evangelista M., Yang C. et al. Role of formins in actin assembly: nucleation and barbed-end association// Science. 2002. V. 297. P. 612−615.
  261. Pruyne D., Legesse-Miller A., Gao L., Dong Y., Bretscher A. Mechanisms of polarized growth and organelle segregation in yeast// Annu. Rev. Cell. Dev. Biol. 2004. V. 20. P. 559−591.
  262. Ptacek J., Devgan G., Michaud G. et al. Global analysis of protein phosphorylation in yeast// Nature. 2005. V. 438. P. 679−684.
  263. Ribora К., Desmoucelles С., Borne F., Pinson В., Daignan-Fornier B. Yeast AMP pathway genes respond to adenine through regulated synthesis of a metabolic intermediate// Mol. Cell Biol. 2001. V. 21. P. 7901−7912.
  264. Reenan R. A., Kolodner R. D. Characterization of insertion mutations in the Saccharomyces cerevisiae MSH1 and MSH2 genes: evidence for separate mitochondrial and nuclear functions// Genetics. 1992. V. 132. P. 975−985.
  265. Reeve A. K., Krishnan K. J., Turnbull D. Mitochondrial DNA mutations in disease, aging, and neurodegeneration// Ann. NY Acad Sci. 2008. V. 1147. P. 21−29.
  266. Roe B. A., Ma D. P., Wilson R. K., Wong J. F. The complete nucleotide sequence of the Xenopus laevis mitochondrial genome// J. Biol. Chem. 1985.V. 260. P. 9759−9774.
  267. Roeder A. D., Hernann G. J., Keegan B. R., Thatcher S. A., Shaw J. M. Mitocondrial inheritance is delayed in Saccharomyces cerevisiae cells lacking the serine/threonine phosphatase PTC1H Mol. Biol, of the Cell. 1998. V. 9. P. 917−930.
  268. Roh D. H., Bowers В., Schmidt M., Cabib E. The septation apparatus, an autonomous system in budding yeast// Mol. Biol. Cell. 2002. V. 13. P. 27 472 759.
  269. Rosenkrantz M., Kell C. S., Pennell E. A., Devenish L. J. The HAP2,3,4 transcriptional activator is required for derepression of the yeast citrate synthase gene, С1Т1П Mol. Microbiol. 1994. V. 13. P. 119−131.
  270. Ruis H., Schiiller C. Stress signaling in yeast// Bioessays. 1995. V. 17. P. 959 965.
  271. Saiardi A., Bhandari R., Resnick A. C., Snowman A. M., Snyder S. H. Phosphorylation of proteins by inositol pyrophosphates// Science. 2004. V. 306. P. 2101−2105.
  272. Saiardi A., Erdjument-Bromage H., Snowman A. M., Tempst P., Snyder S. H. Synthesis of diphosphoinositol pentakisphosphate by a newly identified family of higher inositol polyphosphate kinases// Curr. Biol. 1999. V. 9. P. 1323−1326.
  273. Saliola M., Bartoccioni P. C., De Maria I., Lodi Т., Falcone C. The deletion of the succinate dehydrogenase gene KISDH1 in Kluyveromyces lactis does not lead to respiratory deficiency// Eukaryot. Cell. 2004. V. 3. P. 589−597.
  274. Sambrook J., Russell D. W. Molecular cloning. A laboratory manual. NY.: Cold Spring Harbor Laboratory Press., 2001. 2222 p.
  275. Santos R. C., Waters N. C., Creasy C. L., Bergman L. W. Structure-Function Relationships of the Yeast Cyclin-Dependent Kinase Pho85// Molecular and Cellular Biology. 1995. V. 15. P. 5482−5491.
  276. Sathuraman A., Rao N. N., Kornberg A. The endopolyphosphatase gene: essential in Saccharomyces cerevisiae! I Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. P. 8542−8547.
  277. Schapira A. H. Oxidative stress and mitochondrial dysfunction in neurodegeneration// Curr. Opin. Neurol. 1996. V. 9. P. 260−264.
  278. Schmidt A., Beck Т., Koller A., Kunz J., Hall M. N. The TOR nutrient signalling pathway phosphorylates NPR1 and inhibits turnover of the tryptophan permease//EMBO J. 1998. V. 17. P. 6924−6931.
  279. Schneider K. R., Smith R. L., O’Shea E. K. Phosphate-regulated inactivation of the kinase PH080-PH085 by the CDK inhibitor PH081// Science. 1994. V. 266. P. 122−126.
  280. Schott D., Huffaker Т., Bretscher A. Microfilaments and microtubules: the news from yeast// Curr. Opin. Microbiol. 2002. V. 5(6). P. 564−574.
  281. Schulz V. P., Zakian V. A. The saccharomyces PIF1 DNA helicase inhibits telomere elongation and de novo telomere formation// Cell. 1994. V. 76. P. 145— 155.
  282. Sekito Т., Thornton J., Butow R. A. Mitochondria-to-nuclear signaling is regulated by the subcellular localization of the transcription factors Rtglp and Rtg3p// Mol. Biol. Cell. 2000. V. 11. P. 2103−2115.
  283. Sesaki H., Jensen R. E. Division versus fusion: Dnmlp and Fzolp antagonistically regulate mitochondrial shape// J. Cell. Biol. 1999. V. 147. P. 699−706.
  284. Sesaki H., Jensen R. E. UGOl encodes an outer membrane protein required for mitochondrial fusion//J. Cell. Biol. 2001. V. 152. P. 1123−1134.
  285. Shadel G. S. Mitochondrial DNA, aconitase 'wraps' it up// Trends Biochem. Sci. 2005. V. 30. P. 294−296.
  286. Shen X., Xiao H., Ranallo R., Wu W. H., Wu C. Modulation of ATP-dependent chromatin-remodeling complexes by inositol polyphosphates// Science. 2003. V. 299. P. 112−114.
  287. Shepard K. A., Yaffe M. P. The yeast dynamin-like protein, Mgmlp, functions on the mitochondrial outer membrane to mediate mitochondrial inheritance// J. Cell. Biol. 1999. V. 144. P. 711−720.
  288. Shiiba D., Fumoto S. I., Miyakawa I., Sando N. Isolation of giant mitochondrial nucleoids from yeast Saccharomyces cerevisiaell Protoplasma. 1997. V. 198. P. 177−185.
  289. Shoubridge E. A. Mitochondrial DNA segregation in the developing embryo// Hum. Reprod. 2000. V. 15. P. 229−234.
  290. Sidorova J. M., Breeden L. L. Rad53-dependent phosphorylation of Swi6 and down-regulation of CLN1 and CLN2 transcription occur in response to DNA damage in Saccharomyces cerevisiae! I Genes Dev. 1997. V. 11. P. 3032—3045.
  291. Simon I., Barnett J., Hannett N. et al. Serial regulation of transcriptional regulators in the yeast cell cycle// Cell. 2001. V. 106. P. 697−708.
  292. Simon V. R., Swayne Т. C., Pon L. A. Actin-dependent mitochondrial motility in mitotic yeast and cell-free systems: identification of a motor activity on the mitochondrial surface// J. Cell. Biol. 1995. V. 130. P. 345−354.
  293. Singer J. M., Hermann G. J., Shaw J. M. Suppressors of mdm20 in yeast identify new alleles of ACT1 and TP Ml predicted to enhance actin-tropomyosin interactions// Genetics. 2000. V. 156. P. 523−534.
  294. Singer J. M., Shaw J. M. Mdm20 protein functions with Nat3 protein to acetylate Tpml protein and regulate tropomyosin-actin interactions in budding yeast// Proc. Natl. Acad. Sci USA. 2003. V. 100. P. 7644−7649.
  295. Smythe E., Ayscough K. R. The Arkl/Prkl family of protein kinases. Regulators of endocytosis and the actin skeleton// EMBO Rep. 2003. V. 4. P. 246−251.
  296. Sogo L. F., Yaffe M. P. Regulation of mitochondrial morphology and inheritance by MdmlOp, a protein of the mitochondrial outer membrane// J. Cell. Biol. 1994. V. 126. P. 1361−1373.
  297. Sopko R., Papp В., Oliver S. G., Andrews B. J. Phenotypic activation to discover biological pathways and kinase substrates// Cell Cycle. 2006. V. 5. P. 1397−1402.
  298. Stephens L., Radenberg Т., Thiel U. et al. The detection, purification, structural characterization, and metabolism of diphosphoinositol pentakisphosphate (s) and bisdiphosphoinositol tetrakisphosphate (s)// J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 4009−4015.
  299. Suzuki Y., Yamazaki N., Ogawa K., Mizutani K., Kakizawa N. Studies on myocardial mitochondria in failing dog hearts: studies by electron spinresonance (ESR) spectrometry// Recent Adv. Stud. Cardiac Struct. Metab. 1976. V. 11. P. 599−603.
  300. Sze I. S., McFarlan S. C., Spormann A., Hogenkamp H. P., Follmann H. A possible new class of ribonucleotide reductase from Methanobacterium thermoautotrophicum// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. V. 184. P. 1101−1107.
  301. R., Siddique А. В., Kouchi H., Izui K., Hata S. Characterization of a Saccharomyces cerevisiae gene that encodes a mitochondrial phosphate transporter-like protein// J. Biochem. 2001. V. 129. P. 827−833.
  302. Takagi H. Proline as a stress protectant in yeast: physiological functions, metabolic regulations, and biotechnological applications// Appl. Microbiol. Biotechnol. 2008. V. 81. P. 211−223.
  303. Takayama M. A., Taira Т., Tamai K., Iguchi-Ariga S. M., Ariga H. ORC1 interacts with c-Myc to inhibit E-box-dependent transcription by abrogating c-Myc-SNF5/INI1 interaction// Genes Cells. 2000. V. 5. P. 481−490.
  304. Tamai Y., Toh-e A., Oshima Y. Regulation of inorganic phosphate transport systems in Saccharomyces cerevisiaell J. Bacteriol. 1985. V. 164. P. 964−968.
  305. Taylor R. W., Turnbull D. M. Mitochondrial DNA mutations in human disease// Nat. Rev. Genet. 2005. V. 6. P. 389102.
  306. Tennyson C. J., Lee J., Andrews B. A role for the Pcl9-Pho85 cyclin-Cdk complex at the Ml Gj boundary in Saccharomyces cerevisiaell Mol. Microbiol. 1998. V. 28. P. 69−79.
  307. Tieu Q., Nunnari J. Mdvlp is a WD repeat protein that interacts with the dynamin-related GTPase, Dnmlp, to trigger mitochondrial division// J. Cell Biol. 2000. V. 151. P. 353−366.
  308. Tieu Q., Okreglak V., Naylor K., Nunnari J. The WD repeat protein, Mdvlp, functions as a molecular adaptor by interacting with Dnmlp and Fislp during mitochondrial fission// J. Cell Biol. 2002. V. 158. P. 445−452.
  309. В. К., Bergman L. W. Elevated expression of stress response genes resulting from deletion of the PH085 gene// Mol. Microbiol. 1997. V. 26. P. 981−990.
  310. Toda Т., Cameron S., Sass P. et al. Cloning and characterization of BCY1, a locus encoding a regulatory subunit of the cyclic AMP-dependent protein kinase in Saccharomyces cerevisiaell Mol Cell Biol. 1987. V. 7. P. 1371−1377.
  311. Toh-E A., Nakamura H., Oshima Y. A gene controlling the synthesis of non specific alkaline phosphatase in Saccharomyces cerevisiaell Biochim. Biophys. Acta. 1976. V. 428. P. 182−192.
  312. Toh-E A., Tanaka K., Uesono Y., Wickner R. В. PH085, a negative regulator of the PHO system, is a homolog of the protein kinase gene, CDC28, of Saccharomyces cerevisiaell Mol. Gen. Genet. 1988. V. 214. P. 162−164.
  313. Tomas P., Jimenez-Jimenez J., Zaragoza P. et al. Activation by retinoids of the uncoupling protein UCP1// Biochim. Biophys Acta. 2004. V. 1658. P. 157−164.
  314. Ton V. K., Rao R. Functional expression of heterologous proteins in yeast: insights into Ca2+ signaling and Ca2±transporting ATPases// Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2004. V. 287. P. 580−589.
  315. Touati E., Danchin A. Cloning and characterization of the pH 2.5 acid phosphatase gene, appA: cyclic AMP mediated negative regulation// Mol. Gen. Genet. 1987. V. 208. P. 499−505.
  316. Traba J., Satrustegui J., del Arco A. Transport of adenine nucleotides in the mitochondria of Saccharomyces cerevisiae: interactions between the ADP/ATP carriers and the ATP-Mg/Pi carrier// Mitochondrion. 2009. V. 9. P. 79−85.
  317. Trifunovic A., Wredenberg A., Falkenberg M. et al. Premature ageing in miceexpressing defective mitochondrial DNA polymerase// Nature. 2004. V. 429. P. 417−423.
  318. Tyers M., Jorgensen P. Proteolysis and the cell cycle: with this RING I do thee destroy// Curr. Opin. Genet. Dev. 2000. V. 10. P. 54−64.
  319. Tzagolov A., Myers A. M., Genetics of mitochondrial biogenesis// Annu. Rev. Biochem. 1986. V. 55. P. 249−285.
  320. Uesono Y., Tanaka K., Toh-E A. Negative regulators of the PHO system in Saccharomyces cerevisiae: isolation and structural characterization of PH085// Nucleic. Acids Res. 1987. V. 15. P. 10 299−10 309.
  321. Urech K., Diirr M., Boiler Т., Wiemken A., Schwencke J. Localization of polyphosphate in vacuoles of Saccharomyces cerevisiaell Arch. Microbiol. 1978. V. 116. P. 275−278.
  322. Van Dyck E., Foury F., Stillman В., Brill S. J. A single-stranded DNA binding protein required for mitochondrial DNA replication in S. cerevisiae in homologous to E. coli SSB// EMBO J. 1992. V. 11. P. 3421−3430.
  323. Van Laar V. S., Berman S. B. Mitochondrial dynamics in Parkinson’s disease// Exp. Neurol. 2009. V. 218. P. 247−256.
  324. Venter U., Horz, W. The acid phosphatase genes PHO 10- and PHO 11 in S. cerevisiae are located at the telomeres of chromosomes VIII and III Nucleic Acids Res. 1989.V. 17. P. 1353−1369.
  325. Vogel K., Horz W., Hinnen A. The two positively regulatory proteins Pho2 and Pho4 physically interact with PH05 upstream activation regions// Mol. Cell Biol. 1989. V. 9. P. 2050−2057.
  326. Wang Z., Wilson W. A., Fujino M. A., Roach P. J. The yeast cyclins Pcl6p and Pcl7p are involved in the contol of glycogen storage by the cyclin-dependent protein kinase Pho85p// FEBS. 2001. V. 506. P. 277−280.
  327. Wanke V., Pedruzzi I., Cameroni E., Dubouloz F., De Virgilio C. Regulation of GO entry by the Pho80-Pho85 cyclin-CDK complex// EMBO J. 2005. V. 24. P. 4271−4278.
  328. Waters N. C., Knight J. P., Creasy C. L., Bergman L. W. The yeast Pho80-Pho85 cyclin-CDK complex has multiple substrates// Curr. Genet. 2004. V. 46. P. 1−9.
  329. Weishaupt J. H., Kussmaul L., Grotsch P. et al. Inhibition of CDK5 is protective in necrotic and apoptotic paradigms of neuronal cell death and prevents mitochondrial dysfunction// Mol. Cell. Neurosci. 2003. V. 24. P. 489 502.
  330. Welch M. D., Holtzman D. A., Drubin D. G. The yeast actin cytoskeleton// Curr. Opin. Cell. Biol. 1994. V. 6. P. 110−119.
  331. White M. F., Lilley D. M. The resolving enzyme CCE1 of yeast opens the structure of the four-way DNA junction// J. Mol. Biol. 1997. P. 266. P. 122−134.
  332. Wilson W. A., Mahrenholz A. M., Roach P. J. Substrate targeting of the yeast cyclin-dependent kinase Pho85p by the cyclin Pell Op// Mol. Cell. Biol. 1999. V. 19. P. 7020−7030.
  333. Wurst H., Shiba Т., Kornberg A. The gene for a major exopolyphosphatase of Saccharomyces cerevisiaeII J. Bacteriol. 1995. V. 177. P. 898−906.
  334. Wykoff D. D., O’Shea E. K. Phosphate transport and sensing in Saccharomyces cerevisiae! I Genetics. 2001. V. 159. P. 1491−1499.
  335. Wykoff D. D., Rizvi A. H., Raser J. M., Margolin В., O’Shea E. K. Positive feedback regulates switching of phosphate transporters in S. cerevisiae! Molecular. Cell. 2007. V. 27. P. 1005−1013.
  336. Wysocki R., Javaheri A., Kristjansdottir K., Sha F., Kron S. J. CDK Pho85 targets CDK inhibitor Sicl to relieve yeast G1 checkpoint arrest after DNA damage//Nat. Struct. Mol. Biol. 2006. V. 13. P. 908−914.
  337. Yaffe M. P. The cutting edge of mitochondrial fusion// Nat. Cell Biol. 2003. V. 5(6). P. 497−499.
  338. Yamada A., Yamamoto Т., Yoshimura Y. et al. Ca2±induced permeability transition can be observed even in yeast mitochondria under optimized experimental conditions// Biochim. Biophys. Acta. 2009. V. 1787. P. 1486— 1491.
  339. Yang H. C., Palazzo A., Swayne Т. C., Pon L. A. A retention mechanism for distribution of mitochondria during cell division in budding yeast// Curr. Biol. 1999. V. 9. P. 1111−1114.
  340. York S. J., Armbruster B. N., Greenwell P., Petes T. D., York J. D. Inositol diphosphate signaling regulates telomere length// J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 4264−4269.
  341. Young M. E., Cooper J. A., Bridgman P. C. Yeast actin patches are networks of branched actin filaments// J. Cell Biol. 2004. V. 166. P. 629−635.
  342. Youngman M. J., Hobbs A. E., Burgess S. M., Srinivasan M., Jensen R. E. Mmm2p, a mitochondrial outer membrane protein required for yeast mitochondrial shape and maintenance of mtDNA nucleoids// J. Cell. Biol. 2004. V. 164. P. 677−688.
  343. Zara V., Dietmeier K., Palmisano A. et al. Yeast mitochondria lacking the phosphate carrier/ p32 are blocked in phosphate transport but can import preproteins after regeneration of a membrane potential// Mol. Cell. Biol. 1996. V. 16. P. 6524−6531.
  344. Zelenaya-Troitskaya O., Perlman P. S., Butow R. A. An enzyme in yeast mitochondria that catalyzes a step in branched-chain amino acid biosynthesis also functions in mitochondrial DNA stability// EMBO J. 1995. V. 14. P. 32 683 276.
  345. Zeng G., Yu X., Cai M. Regulation of yeast actin cytosceleton-regulatory complex Panlp/ Slalp/ End3p by serine/threonine kinase Prklp// Mol. Biol, of the Cell. 2001. V. 12. P. 3759−3773.
  346. Zurita-Martinez S. A., Cardenas M. E. Tor and cyclic AMP-protein kinase A: two parallel pathways regulating expression of genes required for cell growth// Eukaryot Cell. 2005. V. 4. P. 63−71.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!