Аминокислоты

Содержание:

Введение

Классификация аминокислот Виды изомерии аминокислот Двухосновные моноаминокислоты Одноосновные диаминокислоты Оксиаминокислоты Серосодержащие аминокислоты Гетероциклические аминокислоты

Способы получения аминокислот Химические свойства аминокислот:

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Связывание минерального азота аминокислотами.

Введение

Аминокислоты — такие кислоты, которые помимо карбоксильной группы содержат аминогруппу NH₂.

Классификация аминокислот

1) по углеводородному радикалу (предельные, непредельные, ароматические, циклические, гетероциклические.)

2) по числу карбоксильных групп (одноосновные, двухосновные и т. д.)

3) по числу аминогрупп (моноамино, диамино и т. д.)

4) по наличию других функциональных групп (оксиаминокислоты, серосодержащие аминокислоты)

Виды изомерии аминокислот

1) изомерия углеродного скелета

2) изомерия положения аминогруппы: 2, в, г и б В природных условиях, как правило, встречаются б-аминокислоты. Они образуют мономерные звенья белковых молекул, то есть входят в состав белка.

3) оптическая изомерия. Аминокислоты, которые встречаются в природе L-ряда. Рассмотрим оптическую изомерию на примере б-аминопропионовой кислоты.

СH₃ — ^*CH — C = O б-аминопропионовая кислота, или аланин.

NH₂ OH

Оптические изомеры:

ОН OH

С = О C = O

Н — С — NH₂ H₂N — C — H

CH₃ CH₃

D-изомер (-) Lизомер (+)

L — изомеры отличаются от D — изомеров вкусом. D-изомеры сладкие, а Lизомеры горькие или безвкусные. Природные аминокислоты это Lизомеры. В биологическом отношении аминокислоты очень важные соединения, так как из их остатков строятся белковые молекулы. В состав белков входят 20−25 аминокислот. Это следующие:

1) СH₂ — C = O аминоуксусная кислота, или глицин

NH₂ OH

2)CH₃ — CH — C = O баминопропионовая кислота, аланин

NH₂ OH

3) СH3 — CH — CH — C = O валин

CH₃ NH₂ OH

4) CH₃ — CH — CH₂ — CH — C = O лейцин

CH₃ NH₂ OH

5) CH₃ — CH₂ — CH — CH — C = O изолейцин

CH₃ NH₂ OH

6) C₆H₅ — CH₂ — CH — C = O фенилаланин

NH₂ OH

Двухосновные моноаминокислоты

1) O = C — CH — CH₂ — C = O аспарагиновая кислота

HO NH₂ OH

Амид этой кислоты называется аспарагин. Причем на аминогруппу замещается гидроксил наиболее удаленный от аминогруппы:

O = C — CH — CH₂ — C = O — аспарагин

HO NH₂ NH₂

2) O = C — CH — CH₂ — CH₂ — C = O — глутаминовая кислота

HO NH₂ OH

O = C — CH — CH₂ — CH₂ — C = O — глутамин (амид глутаминовой кислоты)

HO NH₂ NH₂

Одноосновные диаминокислоты

1) CH₂ — CH₂ — CH₂ — CH — C = O — орнитин

NH₂ NH₂ OH

2) CH₂ — CH₂ — CH₂ — CH₂ — CH — C = O — лизин

NH₂ NH₂ OH

3) NH = C — NH — CH₂ — CH₂ — CH₂ — CH — C = Oаргинин, в процессе обмена преобразуется в к-ту цитруллин

NH₂ NH₂ OH

4) NH₂ — C — NH — CH₂ — CH₂ — CH₂ — CH — C = Oцитруллин

O NH₂ OH

Оксиаминокислоты

1) СH2 — CH — C = O — серин

OH NH₂ OH

2) CH₃ — CH — CH — C = O — треонин

OH NH₂ OH

3) HOC₆H₄ — CH₂ — CH — C = O — оксифенилаланин или тирозин

NH₂ OH

Серосодержащие аминокислоты

1) CH₂ — CH — C = O — цистеин

SH NH₂ OH

2) CH₂ — CH — C = O — цистин

S NH₂ OH

S

CH₂ — CH — C = O

NH₂ OH

3) CH₃ — S — CH₂ — CH₂ -CH — C = O метионин

NH₂ OH

Гетероциклические аминокислоты

1) H2C CH₂ 2) OH — HC CH₂

OH

H₂C CH — C = O H₂C CH — C =O

NH OH NH

пролин оксипролин

3) N C — CH₂ — CH — C = O 4) CH NH₂ OH

NH₂ OH HC C C — CH₂ — CH — C = O

HC CH HC C CH

NH CH NH

гистидин триптофан Среди всех аминокислот 9 являются незаменимыми, то есть они в тканях синтезироваться не могут и должны поступать с пищей. Это кислоты:

1) Валин;

2) Лейцин;

3) Изолейцин;

4) Фенилаланин;

5) Лизин;

6) Треонин;

7) Метионин;

8) Гистидин;

9) Триптофан.

Способы получения аминокислот

1.Аминокислоты получаются при гидролизе белка, который протекает при нагревании белковых веществ при температуре равной 100⁰С, в присутствии серной кислоты в течении 24−48 часов. Этот способ применяется при количественном и качественном определении аминокислот в белке, как правило, методом хроматографии.

2.Действие аммиака на галогенкислоты:

CH₂ — C = O + NH₃ HCL + CH₂ — C = O

CL OH NH₂ OH

хлоруксусная глицин кислота

3. Присоединение аммиака к непредельным кислотам (таким способом получают в-аминокислоты).

CH₂ = CH — C = O + HNH₂ CH₂ — CH₂ — C = O

OH NH₂ OH

акриловая к-та в — оксипропионовая к-та Присоединение водорода идет против правила Марковникова, так как сопряженные двойные связи.

4.Восстановительное аминирование. Протекает в растительных и животных организмах. Это способ связан с введением аминогруппы в кетокислоту. Протекает в два этапа:

ОН OH ОН С = О _+NH3 C = O _+2H. С = O

С = О ^-H2O C = NH СH — NH₂

СН₃ CH₃ CH₃

пировиноиминокислота аланин градная к-та

Химические свойства аминокислот:

Они зависят от наличия:

1)карбоксильной группы

2)аминогруппы

3)от совместного наличия двух этих групп.

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Аминокислоты, как и любые кислоты, способны образовывать: а) соли; б) галогенангидриды; в) сложные эфиры; г) амиды; д) ангидриды; е) подвергаются декарбоксилированию.

R — CH — C = O + H₂O — соль

NH₂ ONa NH₂ CL

R — CH — C = Oхлорангидрид

R — CH — C = O R — CH — C = O + H₂O

NH₂ OH NH₂ O — CH₃ — сложный эфир

R — CH — C = O + H₂O

NH₂ NH₂ — амид

R — CH₂ — амин

NH₂

Реакция декарбоксилирования аминокислот протекает в присутствии ферментов декарбоксилаз, а также при разложении белковых соединений, в результате таких реакций образуются амины (низшие амины содержатся в кишечных газах и имеют неприятный запах).

NH₂ — CH₂ — CH₂ — CH₂ — CH₂ — CH — C = O ^-CO2 NH₂ — (CH₂)₅ — NH₂

лизин NH₂ OH диамин пептаметилендиамин (кадаверин)

Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

1) Реакции ацилирования (ацилрадикал кислоты). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на радикал кислоты — ацил. Примером может служить реакция обезвреживания бензойной кислоты в организме животных:

C₆H₅ — C = O + HNH₂ — CH₂ — C = O C₆H₅ — C = O OH

OH OH NH — CH₂ — C = O

бензойная к-та глицин гиппуровая к-та

2) Реакция аминирования (аминуглеводородный радикал). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на углеводородный радикал — амин (такие реакции проводятся в лаборатории, когда надо протитровать аминокислоту, то есть количественно определить аминокислоту).

OH

CH₃ — CH — C = O + CH₃ — I HI + CH₃ — CH — C = O

NH₂ OH NH — CH₃

аланин пористый

метил По этой реакции аминогруппа как бы зажимается в тиски, блокируется и становится нереакционноспособной. Реакционноспособной становится только карбоксильная группа.

3) Реакции дезаминирования. Дезаминированиеэто отщепление аминогруппы в виде аммиака. Такие реакции протекают в обменных процессах, а часто и при нарушении обмена. Они ведут к распаду аминокислот. Различают четыре вида дезаминирования:

а) окислительное дезаминирование.

OH OH OH

C = O _+O C = O _+H2O C = O + NH₃

CH — NH₂ ^{ОКИСЛЕНИЕ} C = NH C = O

CH₃ CH₃ CH₃

аланин иминокислота кетокислота (пировиноградная) Окислительное дезаминирование — процесс, обратный восстановительному аминированию.

б) восстановительное дезаминирование. Протекает под действием водорода:

OH OH

C = O _+2H C = O + NH₃

CH — NH₂ CH₂

CH₃ CH₃

аланин пропионовая (предельная) к-та

в) гидролитическое дезаминирование. Протекает под действием воды. При этом из аминокислоты образуются оксикислоты:

OH OH

C = O _+HOH C = O + NH₃

CH — NH₂ CH — OH

CH₃ CH₃

аланин оксикислота (молочная)

г) внутримолекулярное дезаминирование:

R R

CH₂ CH

CH — NH₂ ^{ПРОТЕКАЕТ В ОСНОВНОМ В МИКРООРГАНИЗМАХ} CH + NH₃

C = O C = O

OH OH

непредельная к-та Основной путь дезаминирования — это окислительное дезаминирование. Этот вид дезаминирования преобладает у животных, растений и большинства микроорганизмов. Происходит под действием ферментов дегидрогеназ. Однако, активность дегидрогеназы тканей животных для большинства аминокислот очень низкая. Активна только дегидрогеназа глутаминовой кислоты. Поэтому большинство аминокислот в организме животных дезаминируются непрямым путем. Непрямое окислительное дезаминирование характеризуется предварительным переаминированием аминокислот с бкетоглутаровой кислотой:

COOH COOH

R CH₂ R CH₂

CH — NH₂ + CH₂ C = O + CH₂

COOH C = O COOH CH — NH₂

COOH COOH

аминоб-кетоглутаровая кетокисглутаминовая кислота к-та лота кислота Образующаяся при этом глутаминовая кислота затем дезаминируется под действием глутаматдегидрогеназы до б-кетоглутаровой кислоты, которая может снова участвовать в непрямом дезаминировании других аминокислот.

COOH COOH COOH

CH₂ CH₂ CH₂

CH₂ ^-2H CH₂ ^+H2O CH₂ + NH₃

CH — NH₂ C = NH C = O

COOH COOH COOH

глутаминовая иминокислота б-кетоглутаовая к-та к-та

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы

1)Амфотерные свойства одноосновных моноаминокислот. Реакция водных растворов таких аминокислот на лакмус нейтральна. Это объясняется тем, что карбоксильная группа обладает кислотными свойствами, а аминогруппа — основными. Эти группы взаимодействуют с образованием, так называемых внутренних солей. Внутренние соли — это соли, образующиеся в результате взаимодействия кислотных и основных групп, находящихся в пределах одной и той же молекулы. При образовании внутренних солей аминокислот ион водорода отщепляется от карбоксильной группы и присоединяется к аминогруппе, которая превращается как бы в ион замещенного аммония. Например, для аланина:

CH₃ — CH — C = O CH₃ — CH — C = O ^-

NH₂ OH ⁺NH₃ O

внутренняя соль (имеет два полюса + и -).

ОН Такие аминокислоты (с одной — С = О и одной NH₂) обладают амфотерными свойствами, они могут реагировать как с кислотами, так и с основаниями, образуя при этом комплексные соли. Взаимодействие аминокислоты с кислотой:

CH₃ — CH — C = O + H⁺CL^- CH₃ — CH — C = O +

⁺NH₃ O^- NH₃ OH CL^-

комплексная соль, где аминокислота является катионом Взаимодействие со щелочью:

CH₃ — CH — C = O + NaOH CH₃ — CH — C = O ;

⁺NH₃ O^- NH₂ O^- Na⁺ + H₂O

комплексная соль, где аминокислота является анионом

2) Образование дитри и полипептидов. Эта реакция протекает в организме под действием ферментов пептидаз. Она ведет к образованию первичной структуры белка. При образовании дипептида две аминокислоты связываются пептидной связью. При этом одна аминокислота реагирует карбоксильной группой, а другая — аминогруппой.

CH₃ — CH — C = O + HNH — CH₂ — C = O ^-H2O CH₃ — CH — C — NH — CH₂ — C = O

NH₂ OH OH NH₂ O OH

аланин глицин дипептидаланинглицин

— С = Опептидная связь

NH

Та аминокислота, от которой уходит гидроксил карбоксильной группы, то есть остается кислотный радикал — ацил, меняет окончание «ин» на «ил».

3) Особое поведение аминокислот при нагревании, в присутствии водоотнимающих веществ.

а) б- аминокислоты при нагревании образуют циклические амиды — дикетопиперазины. взаимодействуют две молекулы :

H₃C H₃C

CH — C = O CH — C = O

H₂N OH _-2H2O NH NH

HO NH₂ O = C — HC

O = C — CH CH₃

CH₃ дикетопиперазин (2, 5 -диметил — 3, 6 дикетопиперазин) Для разных кислот радикалы при группе — СН могут быть разными, а ядро дикетопиперазина одно и то же. По мнению русских ученых Землинского, Садикова дикетопиперазины содержатся в полипептидных цепях. Они связывают остатки аминокислот также, как и пептидные связи.

б) в-аминокислоты при нагревании теряют молекулу аммиака и превращаются в непредельные кислоты.

CH₃ — CH — CH₂ — C = O _-NH3 CH₃ — CH = CH — C = O

NH₂ OH OH

В-аминомасляная к-та кротоновая к-та

в) г-аминокислоты при нагревании, выделяя воду, образуют внутримолекулярные циклические амиды, так называемые лактамы:

CH₂ — CH₂ — CH₂ — C = O H₂C — CH₂

NH₂ OH H₂C C = O — лактам г-аминомасляной к-ты

г-аминомасляная к-та NH

Лактам капроновой кислоты при полимеризации образует волокно-капрон.

Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Эти процессы протекают в организмах растений и животных. Имеются такие соединения, которые способны либо выделять водород, либо поглощать его (присоединять). При биологическом окислении идет отщепление двух атомов водорода, а при биологическом восстановлении — присоединение двух томов водорода. Рассмотрим это на примере цистеина и цистина.

CH₂ — CH — C = O CH₂ — CH — C = O

HS NH₂ OH ^-2H S NH₂ OH

HS NH₂ OH ^+2H S NH₂ OH

CH₂ — CH — C = O CH₂ — CH — C = O

цистеин цистин восстановленная форма окисленная форма Две молекулы цистина, теряя два атома водорода, образуют окисленную форму — цистеин. Этот процесс обратимый, при присоединении двух атомов водорода к цистину образуется цистеин — восстановленная форма. Аналогично протекает процесс окислительновосстановительный на примере трипептида — глутатиона, который состоит из трех аминокислот: глутаминовой, глицина и цистеина.

цистеин

O = C — NH — CH — CH₂ — SH O = C — NH — CH — CH₂ — S — SCH₂ — CH — NH — C = O

CH₂ C = O -2Н CH₂ C = O C = O CH₂

CH₂ NH +2Н CH₂ NH NH CH₂

CH — NH₂ CH₂ глицин CH — NH₂ CH₂ CH₂ CH — NH₂

C = O C = O C = O C = O C = O C = O

OH OH OH OH OH OH

(2 молекулы) трипептид восстановленная форма гексапептид — окисленная форма При окислении отщепляется 2 атома водорода и соединяются две молекулы глутатиона и трипептид превращается в гексапептид, то есть окисляется.

Связывание минерального азота аминокислотами.

У растений при избытке азота в почве аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) способны связывать его в виде аммиака с образованием амидов — глутамина и аспарагина.

OH NH₂

C = O C = O

CH₂ CH₂

CH₂ + NH₃ CH₂

CH — NH₂ CH — NH₂

C = O C = O

OH OH

глутаминовая к-та глутамин Аналогично идет образование аспарагина. В организмах животных также образуются амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые являются резервом (депо) азота.

Аммиак, который образуется при дезамиировании аминокислот, может связываться аспарагиновой и глутаминовой кислотами. При этом образуются амиды аспарагин и глутамин.

Список использованной литературы:

1) Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия / Ю. А. Овчинников. — М.: Просвещение, 1987.

2) Яковишин Л. А. Избранные главы биоорганической химии / Л. А. Яковишин. — Севастополь: Стрижак-пресс, 2006.

3) Филиппович Ю. В. Основы биохимии. — М., 2007

4) Нейланд О. Я. Органическая химия.- М., 1990