Модифицирующее влияние гепарина на проявление кардиотропных эффектов физиологически активных веществ пептидной природы

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Модифицирующее влияние гепарина на проявление кардиотропных эффектов физиологически активных веществ пептидной природы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

Введение. Общая характеристика работы
Глава 1. Обзор литературы
- 1. 1. Строение гепарина
- 1. 2. Комплексообразование гепарина
- 1. 3. Физиологические свойства гепарина
- 1. 4. Взаимодействие гепарина с физиологически активными пептидами
  - 1. 4. 1. инсулин и близкородственные пептиды
  - 1. 4. 2. адренокортикотропнйи гррмотн^.его аналоги
  - 1. 4. 3. тиролиберин
  - 1. 4. 4. мелиттин
Глава 2. Материалы и методы исследований

Глава 3. Результаты исследований. кардиотропные эффекты гепарина. кардиотропные эффекты инсулина кардиотропные эффекты тиролиберина. кардиотропные эффекты семакса. кардиотропные эффекты мелиттина и пчелиного яда. влияние пептидов и их смесей с гепарином на направленность лактатдегидрогеназной реакции в реперфузионном периоде.

Глава 4. Обсуждение результатов.

Общая характеристика работы.

АКТУАЛЬНОСТЬ ПРОБЛЕМЫ. Актуальной задачей современной физиологии является выяснение роли эндогенных физиологически активных веществ в регуляции вегетативных функций организма. Одним из важных биорегуляторов является гепарин, играющий особую роль в поддержании гомеостаза. Хорошо установленным фактом является способность гепарина образовывать комплексы с широким спектром белков, пептидов, ферментов, катионных соединений (Кудряшов, 1975; Ляпина, Ульянов, 1977; Ляпина и др. 1989), при этом могут меняться как его собственные свойства, так и свойства веществ, вступающих с ним во взаимодействие (Хомутов, Орлов, 1987; Ляпина, 1987; Ляпина и др., 1989; Умарова и др., 1993; Кондашевская, Ляпина, 1998).

Гепарин может образовывать комплексы с физиологически активными пептидами. Это группа веществ участвует практически во всех физиологических процессах (Климов, 1983, 1986; Ашмарин, Каменская, 1988; Соколова, 1988; Ерошенко, Лукьянова, 1989; Громов, 1992; Угрюмов, 1999). Их роль в системе регуляции, как правило, повышается при измененных состояниях организма: стрессе, гипоксии, ишемии, фармакологическом, токсическом или ином воздействии (Громов, 1992; Лишманов и др., 1997). Многие пептиды активно изучаются как фармакологические средства (Ашмарин, 1988, 1991; Бахарев, 1989). В частности, некоторые из них (тиролиберин, семакс (АКТГ47-Про-Гли-Про), далларгин (аналог энкефалина), инсулин) или уже используются или предлагаются использованию как антигипоксанты (Орлов и др., 1987; Брагин, Яснецов, 1991;

Ашмарин и др., 1992; Ашмарин, 1997; Антонова и др., 1996; Волков и др., 1996, Слепушкин, 1997).

Взаимодействие гепарина с пептидами может существенным образом отражаться на различных звеньях системы регуляции. Установлено, что гепарин in vivo влияет на проявление некоторых эффектов ряда регуляторных пептидов: адренокортикотропного гормона (Чазов, Лакин, 1977; Le Petit, 1986), тиролиберина (Mollard et al., 1990; Lupu-Meiri et al., 1994), лютенизирующего гормона (Шапиро и др., 1986), опиоидных пептидов (Hasbi et al, 1988; Morikawa, 1998), брадикинина (Шим, Леонтьев, 1981), инсулина (Кудряшов и др., 1984) и др.

Гепарин давно широко используется в терапии инфаркта миокарда и других заболеваний, связанных с гипоксией органов (Грицюк, 1981; Башков и др., 1993; Ройтман, Майба, 1997). Он способен влиять на многие звенья системы регуляции (Jaques, 1980, 1983), существенно меняя значение тех или иных механизмов, в том числе участвуя в трансформации и фармакокинетике регуляторных пептидов. Для экспериментальной физиологии и практической медицины актуальным является вопрос о его влиянии на различные регуляторные системы. Вместе с тем вопрос о взаимодействии гепарина и пептидов в системе регуляции вегетативных функций является слабо изученным. Большинство исследований проведены на уровне целого организма. Однако, пептидергическая регуляция построена по принципу каскада, образуя сложный континуум регуляторных взаимодействий (Ашмарин, Обухова, 1986, 1994; Ашмарин, Каменская, 1988; Ерошенко и др., 1991). При этом оценить влияние какого-то одного пептидного звена очень затруднительно, тем более его взаимодействие с другими физиологически активными соединениями, в том числе и с гепарином. Влияние последнего, в свою очередь, также распространяется на многие регуляторные системы и может зависеть от множества факторов.

В этой связи возрастает значение исследований взаимодействия гепарина и пептидов на уровне отдельного органа, например, на изолированном сердце. Данная модель позволяет исследовать собственные эффекты гепарина и пептидов на сократительную активность миокарда в условиях изоляции органа от влияний большинства других регуляторных агентов.

В начальной фазе исследований, посвященных взаимодействию гепарина и пептидов в регуляции сердечной деятельности, целесообразно проанализировать, прежде всего, эффекты пептидов, для которых показано образование комплексов с гепарином, и которые могут оказывать выраженные эффекты на работу сердца, либо в условиях нормы, либо при гипоксии. Таким требованиям удовлетворяют инсулин (Кудряшов и др., 1981; Орлов и др., 1987), тиролиберин (Ашмарин и др., 1996; Socci et al., 1996), семакс (Ашмарин и др., 1996; Балан и др., 1997; Маслова и др., 1999). Представляет интерес, так же исследование влияния гепарина на проявление кардиотропных эффектов мелиттина (пептид пчелиного яда), который образует прочные комплексы с гепарином (Kind, Allaway, 1982) и способен как угнетать сердечную деятельность, так и, по мнению ряда авторов, при определенных условиях стимулировать (Fletcher, Jiang, 1993; Okamoto et al., 1995; Крылов 1995).

ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ

Целью работы было изучение влияния гепарина на проявление кардиотропных свойств биологически активных соединений пептидной природы на модели изолированного сердца крысы в условиях нормы и тотальной ишемии.

При этом ставились следующие задачи:

1. Изучить влияние инсулина, тиролиберина, семакса, мелиттина, а также пчелиного яда и их смесей с гепарином на различные показатели работы изолированного сердца крысы в условиях относительной нормы: частоту и силу сердечных сокращений, работу, скорость сокращения и скорость расслабления сердца.

2. Исследовать влияние данных пептидов и их смесей с гепарином на восстановление сердечной активности после тотальной ишемии.

3. Изучить возможные адаптогенные свойства данных пептидов и их смесей с гепарином.

4. Провести анализ физиологических механизмов модифицирующего влияния гепарина на проявление кардиотропных свойств пептидов и восстановление сердечной деятельности после тотальной ишемии.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА. Впервые показана модификация гепарином кардиотропных эффектов тиролиберина, семакса, мелиттина, а также пчелиного яда на модели изолированного сердца. Установлено, что гепарин способствует проявлению положительной инотропной реакции на инсулин как в условиях нормы, так и в реперфузионный период после тотальной ишемии и в целом повышает стимулирующий эффект гормона. Впервые показано, что тиролиберин и семакс оказывают непосредственное влияние на сократительную активность изолированного сердца в реперфузионном периоде после тотальной ишемии, а гепарин может изменять проявление эффектов данных пептидов. Выявлено, что гепарин устраняет развитие фибрилляции желудочков и препятствует увеличению силы сердечных сокращений сердца в постишемический период, вызываемых тиролиберином. Обнаружено, что гепарин способствует проявлению адаптогенных свойств семакса, повышая резистентность миокарда к ишемическим повреждениямстимулирующее влияние пептида на работу сердца при его постишемическом введении в составе смеси с гепарином не снижается. Установлено, что гепарин препятствует угнетению сократительной активности изолированного сердца под действием мелиттина и пчелиного яда в условиях относительной нормы. Кроме того, он способствует проявлению кардиостимулирующих свойств цельного яда, но не мелиттина после тотальной ишемии миокарда. Впервые показано, что под влиянием инсулина, тиролиберина, семакса и пчелиного яда в реперфузионном периоде усиливается прямая лактатдегидрогеназная реакция (образование пирувата) в митохондриях кардиомиоцитов, что может косвенно свидетельствовать о стимуляции данными веществами процессов аэробного дыхания и снижении ацидоза. Гепарин не препятствует проявлению данных эффектов.

ТЕОРЕТИЧЕСКАЯ И ПРАКТИЧЕСКАЯ ЗНАЧИМОСТЬ РАБОТЫ. Диссертационная работа является одной из первых работ, посвященных исследованию модификации гепарином кардиотропных эффектов инсулина, тиролиберина, семакса. Полученные данные расширяют представления о роли гепарина, как регулятора функций сердечно-сосудистой системы. Результаты исследований позволяют предполагать важную роль гепарина в реализации некоторых эффектов ряда пептидных соединений на сократительную функцию миокарда в условиях гипоксии и ишемии. Обнаруженные свойства гепарина и его смесей с пептидами позволяют рассматривать данный глюкозаминогликан и его комплексы как перспективные средства для исследований в токсикологии, кардиологии, физиологии критических состояний и предполагать возможность использования этих сведений в клинической практике.

ОСНОВНЫЕ ПОЛОЖЕНИЯ, ВЫНОСИМЫЕ НА ЗАЩИТУ:

1. Гепарин способен модифицировать кардиотропные эффекты биологически активных веществ пептидной природы.

2. Гепарин способствует проявлению кардиотропных эффектов инсулина в условиях относительной нормы, усиливая положительный инотропный эффект пептида.

3. Гепарин может выступать в роли неспецифического регулятора состояния ишемизированного миокарда при действии на него различных физиологически активных веществ.

4. Гепарин в составе смесей с инсулином, тиролиберином, семаксом усиливает кардиостимулирующие эффекты пептидов при восстановлении сердца после тотальной ишемии, способствует проявлению адаптогенных свойств данных пептидов.

5. Инсулин, тиролиберин, семакс влияют на направленность лактатдегидрогеназной реакции в сторону стимуляции образования пирувата в постишемический периодгепарин не препятствует проявлению данных свойств пептидов.

6. Гепарин снижает токсические эффекты мелиттина и способствует тем самым проявлению кардиостимулирующих свойств пчелиного яда при восстановлении сердца после тотальной ишемии.

АПРОБАЦИЯ РАБОТЫ. Основные положения диссертации доложены и обсуждены на Международных конференциях студентов и аспирантов по фундаментальным наукам «Ломоносов-96», «Ломоносов-97», «Ломоносов-99» (Москва, 1996; 1997; 1999), II и III Нижегородских сессиях молодых ученых (Н. Новгород, 1997; 1998), VI и VII конференциях по апитерапии (Рыбное, 1997; 1999), 1-м Российском конгрессе по патофизиологии (Москва, 1996), конференции молодых ученых России с международным участием «Фундаментальные науки и прогресс клинической медицины», IV Пущинской конференции молодых ученых (Пущино, 1999), Всероссийской конференции «Перспективы развития Волжского региона» (Тверь, 1999), Всероссийской конференции с международным участием, посвященной 150-летию со дня рождения академика И. П. Павлова (Санкт Петербург, 1999), 3-м Всероссийском симпозиуме «Физиологические механизмы природных адаптаций» (Иваново, 1999), конференции молодых ученых Поволжья и Северного Кавказа (Н.Новгород, 2000).

По теме диссертации опубликовано 15 работ.

СТРУКТУРА И ОБЪЕМ ДИССЕРТАЦИИ

Материал диссертации изложен на 157 страницах машинописного текста, иллюстрирован ?6 таблицами и 11 рисунками. Работа состоит из введения, обзора литературы, характеристики материала и методов исследования, глав результатов исследования и обсуждения, выводов и списка литературы, содержащего 268 источников, из которых 151 на русском и 117 на иностранных языках. В приложение в виде таблиц вынесены основные числовые данные по результатам поведенных исследований.

103 Выводы.

1. Гепарин усиливает и пролонгирует в условиях относительной нормы увеличение силы сердечных сокращений изолированного сердца крысы, вызываемое инсулином. Инсулин (0,03 мг) в составе смеси с гепарином при преди постишемическом введении стимулирует восстановление сократительной активности изолированного сердца после 40-минутной тотальной ишемии.

2. Тиролиберин (0,03 мг) как при пред-, так и при постишемическом введении вызывает в реперфузионном периоде увеличение силы сердечных сокращений. Гепарин устраняет реперфузионную фибрилляцию желудочков, вазванную тиролиберином, блокирует развитие положительного инотропного эффекта пептида, способствует более быстрому восстановлению ритмической активности изолированного сердца после тотальной ишемии.

3. Семакс (0,03 мг) при предишемическом введении вызывает угнетение сердечной деятельности в реперфузионный период, снижая силу сердечных сокращений и увеличивая конечное диастолическое давление.

Введение

пептида в постишемический период стимулирует восстановление частоты и силы сердечных сокращений и в целом сократительной активности миокарда. Гепарин способствует проявлению адаптогенных свойств семакса, усиливает кардиостимулирующее влияние пептида на изолированное сердце после тотальной ишемии.

4. Гепарин снижает токсические эффекты мелиттина (0,03 мг) и пчелиного яда (0,05 мг) на изолированное сердце, препятствуя развитию отрицательных.

104 инотропного и хронотропного эффектов. В реперфузионный период гепарин способствует проявлению кардиостимулирующего влияния пчелиного яда, но не мелиттина при преди постишемическом введении смеси.

5. Инсулин, тиролиберин, семакс и пчелиный яд как при пред-, так и при постишемическом введении в количестве 0,03 мг способствуют активации прямой и угнетению обратной реакций лактатдегидрогеназы до значений, близких к показателям относительной нормы. Гепарин не препятствует проявлению данного эффекта.

Заключение

Общий анализ полученных данных позволяет сделать вывод, что гепарин способен значительно видоизменять те или иные кардиотропные эффекты пептидов. Он может их усиливать и пролонгировать, например, положительный инотропный эффект инсулина, может блокировать, как, например, инотропную реакцию на тиролиберин, или токсические эффект мелиттина. Гепарин способен менять направленность эффекта, например, угнетающее действие семакса при предишемическом введении он может модифицировать в кардиостимулирующее. Эффекты гепарина могут быть связаны с образованием комплексов в смеси гепарин-пептид, по крайней мере, они проявляются при использовании смесей с предположительно высоким содержанием комплексов. Не менее вероятно то, что гепарин играет роль модулятора пептидных эффектов, регулируя ионные токи на мембране кардиомиоцитов, а также влияя на взаимодействие с рецептором и систему вторичных мессенжеров пептида. Возможно, комплексообразование с гепарином является одним из важнейших факторов регуляции активности физиологически активных пептидов в организме.

В целом влияние гепарина в состоянии смеси с изучаемыми нами пептидами как бы направлено на нормализацию сократительной активности миокарда. Несмотря на то, что собственные кардиотропные эффекты гепарина не значительно выражены, его модифицирующее влияние на действие физиологически активных пептидов таково, что существенным образом отражается на регуляции работы сердца после тотальной ишемии. Во всех случаях применение данного глюкозаминогликана в составе смесей с пептидами и зоотоксинами способствовало лучшему восстановлению сердечной деятельности. Это позволяет предполагать важную роль гепарина в поддержании гомеостаза в организме не только как антикоагулянта, но и как вещества-модулятора регуляторных процессов в организме.

Показать весь текст

Список литературы

Агаджанян Н. А., Елфимов А. И. Функции организма в условиях гипоксии и гипаркапнии. М., 1986. — 272 с.
Ажуцкий Д. Г., Ажуцкий Г. Ю., Борисенко С. Н. Взаимодействие мелиттина пчелиного яда с альбумином крови человека // Укр. биохим. журн. 1995. — Т. 67, №. 4. — С. 54−62
Айвазян А. И., Назаров Г. Ф., Петрищев Н. Н. Влияние гепарина на проницаемость и реактивность сосудов //Микроциркуляция /Под ред. А. М. Чернуха, В. В. Куприянова. М., 1972. — С. 236
Алекперов А. Ф., Алиев А. М. Комплексообразование гепарина с органическими катионами // Фармация. 1987. — Т. 36, № 1. — С. 80−85
Алексеева Г. В., Боттаев Н. А., Горошкова В. В. Применение семакса в отдаленном периоде у больных с постгипоксической патологией мозга //Анестезиол. и реаниматол. 1999. — № 1. — С. 40−43
Ахмедов Б. К. О возможности нейтрализации гепарином свертывающего действия яда гюрзы на кровь //Тез. докл. XII сессии научн. студ. об-ва Сталинабадского мед. ин-та. Сталинабад, 1956. — С. 7−8
Ашмарин И. П. Пептиды сильного и быстрого действия //Патол.физиол. -1988.-№ 3.-С. 3−8
Ашмарин И. П. Пути пролонгации действия нейропептидов //Вестн. РАМН. -1991.-№ 8.-С. 7−10
Ашмарин И. П., Каменский А. А., Шелехов С. Л. Действие фрагмента адренокортикотропного гормона АКТГ(4−10) на обучение белых крыс приположительном подкреплении //Докл.АН СССР. 1978. — Т. 240. — № 5. — С. 12 451 246 с.
Ашмарин И. П., Каменская М. А. Нейропептиды в синаптической передаче //Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. физиология человека и животных. -. М. Д988. Т.34.-184 с.
Ашмарин И. П., Кулаичев А. П., Чепурнов С. А. Каскадные однонаправленные регуляторные процессы, осуществляемые короткоживущими пептидами (тиролиберин) //Физиологический журн. СССР им. И. М. Сеченова. -1989.-Т.75,№ 5.-С. 627
Ашмарин И. П., Ляпина Л. А., Пасторова В. Е., Кудряшов Б. А. Действие регуляторных пептидов с различной биологической активностью на процессы полимеризации фибрина и неферментативный фибринолиз //Вопр. мед. химии. -1991.-Т. 37,№ 1.-С. 85−86
Ашмарин И. П., Чепурнов С. А. Тиролиберин, меланостатин и их аналоги -нейрофизиологическое обоснование расширенного клинического применения. //Нейроэндокринологические аспекты современной эндокринологии. М., 1991. -С. 7
Ашмарин И. П., Гурская И. Е., Гусева А. А. и др. Тиролиберин: новые физиологические эффекты и перспективы клинического применения //Вестн. РАМН. -1992. № 6. — С. 40
Ашмарин И. П., Обухова М. Ф. Современное состояние гипотезы о функциональном континууме регуляторных пептидов //Вестник РАМН. 1994. — № 10.-С. 28−34
Ашмарин И. П., Ляпина Л. А., Пасторова В. Е. Модуляция гемостатических реакций in vitro и in vivo представителями семейств регуляторных пептидов //Вестн. РАМН 1996. — N6. — С. 50−57.
Ашмарин И. П., Незавибатько В. Н., Мясоедов Н. Ф. и др. Ноотропный аналог кортикотропина 4−10 семакс (15-летний опыт разработки и изучения) //Журн. высш. нервн. деятельности. — 1997. — Т. 47, Вып. 2. — С. 28−36
Балаж А., Блажек И. Эндогенные ингибиторы клеточной пролиферации. -М., 1982. 302 с.
Балан П. В. Острая гипобарическая гипоксия в постнатальном периоде: влияние регуляторных пептидов: Автореферат. канд. биол. наук. М., 1999. — 20 с.
Бастрикова Н. А., Крушинская Я. В., Дубынин В. А. и др., Влияние пептидергической коррекции геморрагического шока на поведение крыс в постгеморрагическом периоде // Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1995. — Т. 120, № 12.-С. 623−625
Бахарев В. Д. Клиническая нейрофизиология регуляторных пептидов. -Свердловск, 1989. 136 с.
Башков Г. В. Калишевская Т. М., Голубева М. Г., Соловьева М. Е. Низкомолекулярные гепарины: механизм действия, фармакология и клиническое применение //Эксперим. и клин, фармакол. 1993. — Т. 56. — № 4. — С. 66−76.
Биленко М.В. Ишемические и репефузионные повреждения органов. М., 1989 — 325 с.
Брагин Е. О., Яснецов В. В. Опиоидные и моноаминовые механизмы регуляции функций организма в экспериментальных условиях //Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. физиология человека и животных. М., 1991. — Т.47. — 180 с.
Бровкович В. М., Мойбенко А. А. Влияние меллитина на сократительную активность папиллярной мышцы крысы //Бюлл. экспер. биол. и медицины. 1997. -Т. 124,№ 7.-С. 611−614
Бычков С.М. Новые данные о гепарине //Вопр. мед. химии. 1981. — Т.27, № 6. — С.726−735
Вальцева И. А. Патофизиологические особенности действия ядов змей, обитающих на территории СССР и некоторые вопросы экспериментальной терапии. М., 1969. — 193 с.
Вальцева И. А. Материалы к патогенезу и лечению поражений ядами змей фауны СССР: Автореф. дисс.. докт. биол. наук. М., 1972. — 39 с.
Виноградов В. В., Воробьева Н. Ф. Тучные клетки. Новосибирск, 1973.212 с.
Власова И. Г., Чепурнова Е. В., Ефимова Е. В., Чепурнов С. А., Ашмарин И. П. Тиролиберин антигипоксическое действие пролонгированного характера // Физиол. человека. — 1994. — Т. 20, № 6. — С. 118−123
Войнов В. А., Лосев Н. И., Булаев В. М. Влияние налоксона и тиролиберина на дыхание в условиях острой гипоксии //Бюлл. экспер. биол. и медицины. 1984. -Т. 98,№ 10.-С. 408−411
Войнов В. А., Лосев Н. И., Ромаданова Н. Б. Инспираторно-стимулирующие эффекты тиролиберина в условиях острой респираторной гипоксии //Реактивность и резистентность. Фундаментальные и прикладные аспекты. М, 1987. — С. 20
Волков А. В., Муравьев О. В., Мишарина Г. В. Возможности терапии постреанимационного процесса с помощью регуляторных пептидов после 10 и 15 минут остановки сердца //Анестезиол. и реаниматол. 1996. — № 5. — С. 67−70
Воробьева Н. Д., Аникин Г. Д. Особенности реоксигенационных повреждений ишемизированной почки на фоне введения гепарина //Патол. физиол. и эксперим. терапия. 1994. — № 3. — С. 40−43
Гацура В. В. Энергетический обмен миокарда при острой ишемии и его фармакологическая коррекция //Успехи физиол. наук. 1981. — Т. 12, № 1. — С. 97 117
Гацура В. В. Энергетический обмен ишемизированного миокарда // Антигипоксанты: Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. Фармакология. Химиотерапевтические средства. 1991. — Т.27. — С. 130−145
Георгиева С. А. О некоторых механизмах, обуславливающих изменение гепариновой активности крови при действии на организм животных //Гепарин: физиология, биохимия, фармакология и клиническое применение. Тезисы III Всесоюзн. конф. М., 1973. — С.70−72
Геренко А. Н., Незавибатько В. Н., Волков А. В., Каменский А. А. Двигательная активность у крыс в постреанимационном периоде //Вестн. Московского ун-та. Сер. 16. Биология. 1991. № 3. С. 24−29
Германюк Я. Л. Роль инсулина в биосинтезе нуклеотидов, нуклеиновых кислот и белков. Киев, 1973. — 198 с.
Глебов Р. Н., Горячева Т. В. АКТГ как нейропептид. Функциональная роль АКТГ в мозге //Патол. физиол. и эксперим. терапия. 1990. — № 4. — С. 54−57
Гулый М. Ф. Реакции трикарбонового цикла и фиксация С02 при сахарном диабете //Новое о гормонах и механизме их действия. Киев, 1977. — С. 260−274
Гольдберг Е. Д., Дыгай А. М., Шахов В. П. Методы культуры ткани в гематологии. Томск, 1992. — 264 с.
Гомазков О. А. Функциональная биохимия регуляторных пептидов. М., 1993.-160 с.
Гомазков О. А. Современные тенденции в исследовании физиологически активных пептидов //Успехи совр. биол. 1996. — Т. 116, № 1. — С. 60−68
Григорьев Ю. А. К механизму действия гепарина на ферментативный профиль клеток в культуре ткани и в условиях изолированного органа //Вопросы физиологии и патологии гепарина: Материалы симпозиума. Новосибирск, 1965. -С. 42−43
Грицюк А. И. Лекарственные средства и свертываемость крови. Киев, 1978.- 108 с.
Грицюк А. И. Клиническое применение гепарина. Киев, 1981.-206 с.
Громов Л.А. Нейропептиды. Киев, 1992. — 240 с.
Громова И.А., Молотковский Ю. Г., Бергельсон Л. Д. Изучение взаимодействия мелиттина с многокомпонентными смесями с помощью липид-специфических флуоресцентных зондов // Биол. мембраны. 1990. — № 9. — С. 9 861 000
Демченко А.Н., Костржевская Е. Г. Мелиттин: структура, свойства, взаимодействие с мембраной // Укр. биохим. журн. 1986. — Т. 58, № 5. — С. 74−90
Долгих В. Т. Повреждение и защита сердца при острой смертельной кровопотере: Автореф. дисс.. д-ра мед. наук. Томск, 1987. — 36 с.
Дубинина Е. В., Надирова Т. Я. Влияние гепарина на АТФ-азную систему митохондрий белых мышц кролика //Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1973. — Т.76, № 11. — С. 62−64
Ердикян К. А., Трапков В. А. Гликозаминогликаны: взаимодействие с биомолекулами и их функциональная роль //Изв. АН СССР. Сер. биол. 1988. — № 5, — С. 650−665
Ерзинкян K.JI., Алавердян К. Г., Нижний С. В., Пирузян Л. А. Исследование молекулярной природы комплекса гистамин гепарин // Изв. АН СССР. Сер. биологическая. — 1977. № 6. — С. 813−818
Ерзинкян К. Л, Розенфельд М. А., Тер-Маркарян А. Г. Спекрофотометрические исследования реакции комплексообразования фибриногена с антикоагулянтом гепарином (КФГ) // Изв. АН СССР. Сер. биолог. -1979. № 6. С. 920−924
Ермолаев Ю. А., Маркосян Р. А. Гепарин и электропроводность плазмы //Гепарин: физиология, биохимия, фармакология и клиническое применение. Тезисы III Всесоюзн. конф. М., 1973. — С.111−112
Ерошенко Т. М., Лукьянова Л. А. Физиологические свойства регуляторных пептидов //Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. физиология человека и животных. М. — 1989 — Т.46. — 162 с.
Ерошенко Т. М., Титов С. А., Лукьянова Л. А. Каскадные эффекты регуляторных пептидов //Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. физиология человека и животных. М. — 1991--Т.51. — 161 с.
Епифанова О. И., Терских В. В., Полуновский В. А. Регуляторные механизмы пролиферации клеток //Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. Общие проблемы физико-химической биологии. М., 1988. — Т. 10. — 164 с.
Ефимов А. С., Чебан А. К. и др. Гепарин в терапии диабетических ангиопатий //Тер. арх. 1974. — № 10. — С. 78−84
Ефимова Е. В., Чепурнов С. А., Чепурнова Н. Е. и др. Ближайшие и отдаленные эффекты тиролиберина при интраназальном введении человеку //Принципы и механизмы деятельности мозга человека. Л., 1989. С. 247
Жгенти Г. Р. Гепарин блокирует торможение плазмина пептидами лимфы //Успехи физиол. наук. 1994. — Т. 25, № 1. — С. 136−137
Закусов А. А., Булаев В. М., Ганынина Т. С.и др. К фармакологии тиролиберина //Бюлл. экспер. биол. и медицины. 1983. — Т. 96, № 9. — С. 611−6144
Замятнин А. А. Общие функциональные особенности эндогенных регуляторных пептидов //Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1992. — Т. 78, № 9. -С. 39−50
Заремба Е.Ф., Кияк Ю. Г., Пилипчук И. И. и др. Антиаритмическая эффективность апитерапии у больных пожилого возраста // Тез. и рефер. докл. Съезда геронтол. и гериатров. Днепропетровск, 1988. — С. 87.
Захаров Н. Н. К вопросу о периферическом и центральном действии АКТГ на свертывание крови и уровень гепарина в крови //Механизмы реакций свертывания крови и внутрисосудистого тромбообразования. Саратов, 1971. — С. 103−107
Захаров Н. Н. Влияние адренокортикотропного гормона на уровень гепарина и количество базофильных лейкоцитов в периферической крови //Гепарин: физиология, биохимия, фармакология и клиническое применение. Тезисы III Всесоюзн. конф. М., 1973. — С. 123−124
Казначеев В. П. Гепарин и проблемы гомеостазиса //Вопросы физиологии и патологии гепарина. Новосибирск, 1965. — С. 113−114
Казначеев В. П., Дзизинский А. А. Клиническая патология транскапиллярного обмена. М, 1975. — 240 с.
Казначеев В.П., Шурин С. П., Дзизинский A.A. Гепарин и гисто-гематические барьеры //Структура и функция гисто-гематических барьеров. М.: Наука, 1971. — С. 158−162.
Калинкина С. А. Эффективность пролонгированного применения средств метаболической коррекции (инсулин-глюкозо-гепариновой смеси, солкосерила) в комплексной реабилитации больных инфарктом миокарда: Дисс. канд. мед. наук. Свердловск, 1987. — 186 с.
Калишевская Т. М. Выделение и нейтрализация серотонина гепарином //Тез. Ill Всес. конф. «Гепарин, физиология, биохимия, фармакология и клиническое применение». М., 1973. — С. 137.
Каплан А. Я., Кошелев В. Б., Незавибатько В. Н., Ашмарин И. П. Повышение устойчивости организма к гипоксии с помощью нейропептидного лекарственного препарата Семакс //Физиол. человека. 1992. — Т. 18, № 5. — С. 104−107
Каримов 3. Н. Гемокоагулирующее и геморрагическое действие яда гюрзы // Механизмы патол. процессов. Ташкент, 1976. — С. 58−60
Кендыш И. Н. Глюконеогенез и диабет //Пробл. эндокрин. 1976. — № 5. — С. 94−100
Кендыш И. Н. Молекулярные аспекты механизма действия инсулина //Успехи совр. биол. 1983. — № 2. — С. 238−254
Кендыш И. Н. Регуляция углеводного обмена. М., 1985. — 272 с. Климов П. К. Пептиды и пищеварительная система (Гормональная регуляция функций органов пищеварительной системы). — JI., 1983. — 272 с.
Климов П. К. Физиологическое значение пептидов мозга для деятельности пищеварительной системы. Л., 1986. — 256 с.
Кожемякин Л. А. Коростовцев Д. С. Динамика соотношения клеточных медиаторов адрено- и холиноэргических систем (цАМФ-цГМФ) в механизмах адаптации к гипоксии //Докл. АН СССР. 1977. — Т. 237, № 6. — С. 1519−1521
Кондашевская М. В., Ляпина Л. А. Новое свойство комплекса гепарин-серотонин //Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1998. — Т. 126, № 10. — С. 425−426
Конышев В. А. Стимуляторы и ингибиторы роста органов и тканей животных. М., 1974. — 192 с.
Королева М. В., Мейзеров Е. Е., Незавибатько В. Н. и др. Изучение анальгетического действия препарата семакс //Бюлл. эксперим. биологии и медицины. 1996. — Т. 122, № 11. — С. 527−529
Корочкин И. М., Балтийская Н. В., Сысоева Н. А. и др. Влияние глюкозо-инсулин-калиевой смеси на уровень циклических и адениловых нуклеотидов у больных в остром периоде инфаркта миокарда //Кардиология. 1983. — Т. 23, № 1. -С. 35−40
Корпачева О. В., Долгих В. Т. Коррекция верапамилом постреанимационных повреждений сердца //Анестезиол. и реаниматол. 1996. — № 5. — С. 48−51
Коршунов Г. В., Бабиченко Н. В., Власова Т. В. О комплексообразовании гепарина с гормонами // Гепарин: физиология, биохимия, фармакология и клиническое применение. Тезисы III Всесоюзн. конф. М., 1973. — С 163−164
Костржевська О.Г., Корнийчук Г. О., Щербацька Н. В. Выделение высокоочищенного препарата мелиттина из пчелиного яда методом аффинной хроматографии // Укр. биох. журн. 1989. — Т. 61, № 5. — С. 54−59.
Крылов В. Н. Пчелиный яд. Свойства, получение, применение. Н. Новгород: Изд-во ННГУ, 1995. — 223 с.
Крылов В.Н., Синицын Л. Н., Абрамова И. В., Ошевенский Л. В. Действие пчелиного и жабьего ядов на экспериментальные аритмии сердца // Механизмы действия зоотоксинов. Межвуз. сб. Горький: Изд-во ГГУ, 1981. — С. 40−46
Кудряшов Б. А. Биологические проблемы регуляции жидкого состояния крови и его свертывания. М., 1975. — 487 с.
Кудряшов Б.А., Калишевская Т. М., Ляпина Л. А. Комплекс серотонин -гепарин и его физиологическое значение в осуществлении защитной реакции противосвёртывающей системы // Вопр. мед. химии. 1973. — Т. 19, вып.З. — С, 269 274
Кудряшов Б.А., Ляпина Л.А, Житникова Е. С. Образование вторичного комплекса адреналин гепарин — фибриноген и его свойства // Вопр. мед. химии. -1975.-Т.21,вып.1.-С. 65−69
Кудряшов Б.А., Ляпина Л.А Комплекс гепарин мочевина, его физикохимические свойства//Вопр. мед. химии. — 1975. — Т.21, вып.2. — С. 165−168
Кудряшов Б. А., Ляпина Л. А. Комплекс гепарин аспирин- его физико-химические и физиологические свойства//Вопр. мед. химии. — 1977. — Т. 23, № 1. -С. 44−51
Кудряшов Б.А., Ляпина Л А. Физиологические свойства комплекса гепарин -тромбопластин. // Физиол. журн. СССР им. И. М. Сеченова. 1978. — Т.64, № 6. -С. 771−776
Кудряшов Б. А., Пытель Ю. А., Ляпина Л. А., Баскакова Г. М. Комплекс инсулин-гепарин, его физиологические свойства // Вопр. мед. химии. 1981а. — Т. 27, № 4. — С. 547−552
Кудряшов Б. А, Пасторова В.Е., Ляпина Л. А. Комплексы гепарин -антитромбин III и антитромбин III гепарин — тромбин, их антикоагулянтная активность и литическое действие на нестабилизированный фибрин // Биохимия. -19 816. — Т. 46, № 11. — С. 2024−2027
Кудряшов Б.А., Ляпина Л. А. Неферментативный фибринолиз //Биохимия животных и человека. 1982а. — № 6. — С. 62−73
Кудряшов Б.А., Ляпина Л. А. Образование комплекса гепарина с кальцием // Вопр. мед. химии. 19 826. — Т.28, № 5. — С. 112−115
Кудряшов Б. А., Шапиро Ф., Б., Ульянов А. М. Гормональная обусловленность начальных этапов клиренса гепарина при иммобилизационном стрессе у крыс //Физиол. журн. СССР. 1982. — № 11. — С. 1531−1536
Кудряшов Б. А., Ульянов А. М., Шапиро Ф., Б., Базазьян Г. Г., Пытель Ю. А. Роль гепарина в осуществлении гипогликемического действия инсулина //Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1984а. — № 5. — С. 516−518
Кудряшов Б. А., Шапиро Ф. Б., Ульянов А. М., Пытель Ю. А. Резистентность к гипогликемическому действию инсулина, вызванная протаминсульфатом // Пробл. эндокринол. 19 846. — № 1. — С. 51−56
Кудряшов Б. А., Ляпина Л. А., Зверева Е. Г. Сравнительное изучение свойств дикумарина и его соединений с гепарином // Вопр. мед. химии. 1985. Т- 31, № 2.1. С. 79−83
Кудряшов Б. А., Ляпина Л. А., Кондашевская М. В. Комплексы гепарина с никотиновой кислотой и никотинамидом и некоторые их физиологические свойства //Докл. АН СССР. Сер. биологическая. 1986. — Т.291, № 1. — С. 242
Кудряшов Б. А. Ульянов А. М., Тарасов Ю. А. Значение эндогенного гепарина в защите организма от действия факторов риска, вызывающих экспериментальный диабет // Вопр. мед. химии. 1989а. — № 6. — С. 80−82
Кудряшов Б. А., Тарасов Ю. А., Ульянов А. М. Роль поджелудочной железы в появлении диабетогенного фактора при развитии аллоксанового диабета //Патол. физиол. и эксперим. терапия. 19 896 — № 3. — С. 75 — 78
Кудряшов Б. А., Ляпина Л. А., Азиева Л. Д. Комплексное соединение гепарина с гистамином, его физико-химические и биологические свойства //Вопр. мед. химии. 1990. — Т.36, № 4. — С. 55−57
Куликов В. Ю., Казначеев В. П., Колосова Н. Г., Молчанова Л. В. Влияние гепарина на реакции перекисного окисления липидов эритроцитов и их устойчивость //Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 1976. — № 9. — С. 1086−1088
Ксенжек О.С., Гевод B.C. Мелиттин. Поверхностная активность и возможный механизм литического действия // Биол. мембраны. 1985. — Т. 2, — №. 4. — С. 395−404
Лабори А. Регуляция обменных процессов. М., 1970. — 346 с. Лазутин В. К., Броун Д. К. Применение глюкозо-инсулино-калиевой смеси при инфаркте миокарда // Кардиология. -1982. — Т. 22, № 12. — 90−95
Лакин К. М., Овнатанова М. С. Исследование действия на агрегацию эритроцитов средств, применяемых в терапии тромботических геморрагических состояний //Кардиология. 1977. — № 5. — С. 79−83
Лаптев Б. И. Халиулин И.Г., Ущеко Д. В. Предупреждение реперфузионных повреждений сердца крыс с помощью предварительных кратковременных эпизодов ишемии различной длительности //Росс, физиол. журнал им. И. М. Сеченова. 1997.- Т. 83, № 9. С. 69−73
Лейбуш Б. Н. Рецепторы инсулина и инсулиноподобного фактора роста 1: пути структурной и функциональной дивергенции двух эволюционно родственных молекул //Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1998. — Т. 34, № 1. — С. 82−96
Лескова Г. Ф., Архипенко Ю. В. Фосфолипидный состав митохондрий печени при экспериментальном геморрагическом шоке //Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1997. — Т. 124, № 7. — С. 43−45
Лещинский Л. А., Пименов Л. Т., Трусов В. В. и др. Лечебное применение обогащенной инсулино-глюкозо-гепариновой смеси у больных острым инфарктом миокарда //Кардиология. 1983. — Т. 23, № 1. — С. 40−45
Литвицкий П. Ф., Сандриков В. А., Демуров Е. А. Адаптивные и патогенные эффекты реперфузии и реоксигенации миокарда. М., 1994. — 312 с.
Лишманов Ю. Б., Маслов Л. Н., Ласукова Т. В. Роль опиоидной системы в адаптации организма и защите сердца при стрессе //Успехи физиол. наук. 1997. -№ 1.- С. 75−95
Лукашин Б. П., Агапов Я. В., Бахтыбаев О. Д., Гойденко А. С. Влияние гепарина на общий адаптационный синдром //Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1975.- Т.80, № 9. С. 16−18
Лукашин Б. П. Роль гепарина в повышении неспецифической резистентности организма//Патол. физиол. и эксперим. терапия. 1982а. — № 5. — С. 81−87
Лукашин Б. П., Влияние гепарина на постлучевое восстановление тимуса у мышей с различной радиочувствительностью // Бюлл. эксперим. биол. и мед. -19 826. Т.93, № 6. — С. 112−115
Лукашин Б. П., Софронов Г. А. Радиозащитное действие цистамина и гепарина в опытах на мышах с различной резистентностью //Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1996. — Т.121, № 5. с. 544−546
Ляпина Л. А. Профилактическое действие комплексных соединений гепарин мочевина и адреналин — гепарин — фибриноген при имитации у животных тромбообразования // Кардиология. — 1978. — Т. 18, № 8. — С. 147−148
Ляпина Л. А. О взаимодействии гепарина с сериновыми протеиназами системы свертывания крови //Физиол. человека. 1980. — Т. 6, № 2. — С. 265−273
Ляпина Л. А. Физиологические функции гепарина //Успехи совр. биологии. -1987.-Т. 103, № 1.-С. 66−80
Ляпина Л.А., Кудряшов Б. А. Образование комплексов АМФ, АДФ, АТФ с гепарином in vitro //Науч. докл.высш.школы. Сер. биолог, науки. 1977. № 9. — С. 22−26
Ляпина Л. А., Ульянов А. М. Комплексообразование гепарина с биологически активными веществами и его физиологическая роль в организме. Сообщение 1 //Физиол. человека. 1977. — Т. 3, № 6. — С. 1074−1083
Ляпина Л. А., Ульянов А. М. Комплексообразование гепарина с белками и его физиологическая роль в организме. Сообщение 2 // Физиол. человека. 1978. -Т. 4, № 2- - С. 295−305
Ляпина Л. А, Струкова С.М., Кудряшов Б. А. Образование комплекса гепарина с протромбином // Вопр. мед. химии. 1979. — Т.24, вып.1. — С. 41−46
Ляпина Л.А., Кудряшов Б. А. Получение, свойства, и метилирование in vitro комплексов гепарина с ДНК // Биохимия. 1980. — Т.45, вып.12. — С. 2189−2197
Ляпина Л. А., Пасторова В. Е., Кудряшов Б. А. Комплексные соединения гепарина и их физиологическое значение //Успехи физиол. наук. 1989. — Т. 20, № 1.-С. 90−105
Ляпина Л. А., Пасторова В. Е., Кудряшов Б. А. и др. Действие пептидов тимоптина на систему гемостаза //Изв. АН СССР. Сер. биол. 1990. — № 3. — С 377 381
Ляпина Л. А., Пасторова В. Е., Кондашевская В. Е. и др. //Бюлл. экспер. биол. и медицины. 1994. — Т. 116,№ 11.-С. 1317−1319
Макарова В. Г. Действие гепарина на углеводный обмен тканей крыс в норме и при высокой гипоксии //Научные труды Рязавнского мед. института. Рязань. 1972. — Т. 43. — С. 98−100
Макарова В. Г. Влияние гепарина на ферментные процессы в сердце и печени животных разных возрастов //Фармакол. и токсикол. 1977. — Т. 40, № 1. -36−40
Малая Л. Т., Власенко М. А., Микляев И. Ю. Инфаркт миокарда. М., 1981.488 с.
Маркосян А. А. Гепарин и его место в нарушении и сохранении процессов гемокоагуляции //Гепарин. Физиология, биохимия, фармакология и клиническое применение. Л., 1969. — С. 5−11
Марри Р., Гредднер Д., Мейерс П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х т. М., 1993.-Т. 2.-408 с
Маслаков Д. А., Королев П. М., Шелестная Е. А. Сравнительная характеористика некоторых биологических эффектов гепарина и гепарин-протаминовой смеси //Адаптационные механизмы и методы их регуляции. -Гродно, 1980. С. 90−91
Меерсон Ф. 3. Адаптация, стресс и профилактика. М., 1981. — 324 с. Меерсон Ф. 3. Патогенез и предупреждение стрессорных и ишемических повреждений сердца. — М., 1984. — 272 с.
Механизмы памяти /Отв. ред. Г. А. Вартанян. JL, 1987. — 432 с. -(Руководство по физиологии).
Мирзоян Р. С., Ганыпина Т. С., Рагимов X. С. и др. Значение адренергических механизмов в цереброваскулярном эффекте тиролиберина //Фармакол. и токсикол. 1985. — Т. 48, № 5. — С. 18−22
Мищенко В. И. Влияние гепарина на агрегацию кровяных пластинок и тромбообразование под действием постоянного электрического тока // Физиол. журн. СССР им. И. М. Сеченова. 1972. — Т. 58, № 11. — С. 1744−1748
Моренко Г. С. Проницаемость гепарина через мембраны эритроцитов //II съезд фармацевтов Казахской ССР (Тезисы) Чикмент, 1981. — С. 406−407
Мотин В. Г., Яснецов В. В. Влияние синтетических аналогов энкефалина, морфина и их антагонистов на течение экспериментального травматического шока //Фармакол. и токсикол. 1986. — Т. 49, № 3. — С. 103−107
Назаров Г. Ф. Гепарин и проницаемость капилляров //Механизм действия гормонов, патогенез, лечение, профилактика и эпидемиология эндокринных заболеваний. Тезисы докладов II съезда эндокринологов УССР. Киев, 1977. — С. 164−165
Назаров Г. Ф., Петрищев Н. Н., Станкевич А. Н. К механизму антиэкссудативного действия гепарина //Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1979. — Т. 87, № 4. — С. 304−305
Несмеянов В. А. Цитокины иммунной системы //Белки и пептиды: В 2-х т. -М., 1995.-Т. 1.-С. 368−384
Нещерет А. П., Шурупова Э. Н. Якушева JI. Ф. и др. Влияние инсулина на адренергические и холинергические реакции коронарных сосудов //Кардиология. -1978.-Т. 18, № 6.-С. 126−131
Никитин В. Н. и др. Активация гепарином липолитичеекой активности сыворотки крови белых крыс разного возраста //Вопр. мед. химии. 1973. — Т. 19, № 3. — С. 275−278
Никольский Н. Н., Трошин А. С. Транспорт Сахаров через клеточные мембраны. Л., 1973. — 222 с.
Новицкий В. В., Козлов Ю. А., Лаврова В. С., Шевцова Н. М. Гемопоэз, гормоны, эволюция. Новосибирск, 1997. — 432 с.
Новицкая С. А., Петрова И. В., Серебряков Н. Г. Действие гепарина на способность лимфоцитов крови человека к бласттранмформации //Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 1975. — Т. 62, № 9. — С. 66−68
Оганов Р. Г., Сысоева Н. А., и др. Влияние глюкозо-инсулино-калиевой смеси на размеры и клиническое течение инфаркта миокарда //Кардиология. 1983. — № 1.-С. 31−35
Орлов А. В., Хомутов А. Е. Модификация гепарином эффектов яда кобры на работу изолированного сердца //Химия для медицины и ветеринарии: Сб. научн. трудов. Саратов: Изд-во Сарат. ун-та, 1998а. — С. 137−139
Орлов Б. Н., ВальцеваИ. А. Яды змей. Ташкент: Медицина, 1977. — 252 с.
Орлов JL Л., Шилов А. М., Ройтберг Г. Е., Сократительная функция и ишемия миокарда. М., 1987. — 246.
Орлова Н. П. и др. Влияние фибринолизина и гепарина на кинетические свойства тромбоцитов и процессы оксидоредукции у больных инфарктом миокарда //Кардиология. 1978. — № 1. — С. 115−118-
Осипов В. В. Вахрушева М. П. Активация паратиреоидного гормона гепарином in vitro //Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1975. — Т.80, № 9. — С. 98−99
Островский Ю.М., Величко М. Г., Якубчик Т. Н. Пируват и лактат в живом организме. Минск, 1984. — 175 с.
Пасторова В. Е. Антиромбин III в регуляции функции свёртывающей и противосвертывающей систем крови // Успехи соврем, биологии. 1983. — Т. 96, № 4. — С. 69−75
Пасторова В. Е., Кудряшов Б. А., Родина В. И. Комплексы гепарина с антиплазминами и изучение некоторых их свойств // Вопр. мед. химии. 1973. -Т.19, № 5. — С. 492−497.
Перцева М. Н., Шпаков А. О. Плеснева С. А. Современные достижения в изучении сигнальных механизмов действия инсулина и родственных ему пептидов //Журн. эвол, биохим. и физиол. 1996. — Т. 32, № 3. — С. 318−339
Платонов И. А., Яснецов В. В. Влияние фрагментов адренокортикотропного гормона и атриопептидов на развитие токсического отека-набухания головного мозга//Бюлл. эксперим. биологии и медицины. 1996. — Т. 122, № 11. — С. 521−523
Петрищев Н. Н., Назаров Г. Ф., Станкевич А. Н. К механизму противогипоксического действия гепарина //Кровообращение в условиях высокогорной и экспериментальной гипоксии. Фрунзе, 1982. — С. 104
Петрищев Н. Н., Гавришева Н. А., Дубина М. В. Влияние гепарина на проницаемость сосудов кожи крыс при гипобарической гипоксии //Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1994. — Т. 80, № 5. — С. 41−45
Поликар А. Молекулярная цитология мембран живой клетки и ее микроокружение. Новосибирск, 1975. — 184 с.
Пономарева-Степная М. А., Бахарев В. Д., Незавибатько В. Н. и др. Сравнительное исследование аналогов АКТГ4. ю стимуляторов обучения и памяти //Хим. фарм. журн. — 1986. — № 6. — С. 667−670
Пустовалов А. П., Никулин А. А., Воронков Н. Ф. Влияние гипоксии и гепарина на кровь и брюшную аорту крыс //Патол. физиол. и эксперимент, терапия. 1991.-№ 5.-С. 13−14
Романенко В. Д., Коцар МЛ. До питания про взаэмодш кальщю з гепарином /А^юлопчний журнал АН УССР. 1974. — Т. 21, № 4. — С. 533−535
Руда М. Я. Об ограничении очага поражения при инфаркте миокарда //Кардиология. -1981. № 1. — С. 5−8
Русяев В. Ф., Савушкин А. В. //Бюлл. экспер. биол. и медицины. 1974. — № 8.- С. 23−25
Русяев В. Ф., Русяева А. А. Влияние гепарина на электрические свойства сосудистой стенки //Гепарин: физиология, биохимия, фармакология и клиническое применение. Тезисы III Всесоюзн. конф. М., 1973. — С.267−268
Сербенюк У. В., Чурская И. Е., Слюта А. Д. и др. Восстановление нарушенной дыхательной активности кошек тиролиберином // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 1990. — Т. 106, № 7. — С. 17
Сергеев П. В., Шимановский Н. Л. Рецепторы физиологически активных веществ. М., 1987. — 400 с.
Сергеева JI. И. Хомутов А. Е., Михайлова Н. Л. О торможении гепарином ганглиоблокирующего и кардиотокеичеекого действия яда среднеазиатской кобры //Научн. докл. высш. школы. Биологические науки. 1975. — № 8. — С. 36−40
Синицын Л.Н., Крылов В. Н. Влияние пчелиного яда на экспериментальные аритмии // Фармакология и токсикология. 1991. — Т. 54, № 6. — С. 84−88
Скробонская Н. А. и др. Лечение диабетических ангиопатий //Механизм действия гормонов, патогенез, лечение, профилактика и эпидемиология эндокринных заболеваний. Киев, 1977. — С. 204
Соколова Н. А. Регуляторные пептиды и веретативная регуляция сердца //Пат. физиол. и эксперим. терапия. 1988. — № 6. — С. 74−79
Слепушкин В. Д. Нейропептиды в анестезиологии и реаниматологии //Анестезол. и реаниматол. 1997. — № 6. — С. 59−62
Смоленский В. С., Бокарев И. Н., Беликов В. К., Фролова А. И. О хроническом внутрисосудистом свертывании крови у больных сахарным диабетом //Клин, медицина. 1982. — № 1. — С. 49−52
Стойка Р., Кусень С. И. Регуляция активности ЛДГ и ее изоыерментные спектры в тканях позвоночных животных //Успехи совр. биол. 1981. — № 2. -С.17−193
Теппермен Дж., Теппермен X. Физиология обмена веществ и эндокринной системы. М, 1989. — 656 с.
Угрюмов М. В. Механизмы нейроэндокринной регуляции. М., 1999. — 299с.
Ульянов А. М., Ляпина Л. А. Образование комплекса фибриноген-гепарин при взаимодействии комплекса адреналин-гепарин и фибриногена in vitro и in vivo //Научн. докл. высш. школы. Биол. науки. 1973. — № 9. — С. 44−49
Ульянов А. М. и др. Комплексообразование гепарина с фибриностабилизирующим фактором плазмы in vitro. //Биохимия. 1978. — Т. 36, № 6.-С. 1281−1287
Ульянов A.M., Ляпина Л. А. Современные данные о гепарине и его биохимических свойствах // Успехи соврем, биологии. 1977. — Т. 83, № 1. — С. 6985.
Ульянов A.M., Шапиро Ф. Б., Ляпина Л. А. Гипогликемическая активность комплекса инсулин гепарин и условия её проявления //Патол. физиолог, и эксперим. терапия. — 1989. — № 1. — С. 54−57
Умарова Б. А., Шапиро Ф. Б., Хлгатян С. В., Струкова С. М. Включение 35S-гепарина в тучные клетки крысы и выделение его в кровеносное русло //Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1989. — Т., № 12. — С. 648−651
Умарова Б. А., Шапиро Ф. Б., Дугина Т. Н., Хлгатян С. В., Струкова С. М. Влияние иммобилизационного стресса на секрецию гепарина тучными клетками крысы //Тез. доклю Всесоюзн. конф. «физиология и патология гемостаза». -Полтава, 1991. С. 40−41
Умарова Б. А., Шапиро Ф. Б., Струкова С. М. Роль катехоламинов в стимуляции секреции гепарина тучными клетками крысы в условиях in vivo //Физиол. журн. 1993. — № 4. — С. 11−16
Умарова Б. А., Шапиро Ф. Б., Струкова С. М. Участие гепарина тучных клеток в физиологических реакциях организма //Вестн. Моск. ун-та. Сер. биол. -1994.-№ 3.-С. 18−24
Умарова Б. А., Шапиро Ф. Б., Коган А. Е., Кулиева С. В., Струкова С. М. Участие тромбина в активации секреции гепарина тучными клетками при иммобилизационном стрессе у крыс // Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1997. — Т. 123, № 2.-С. 143−145
Фетисова Т. В., Фролькис Р. А. Биохимия инфаркта миокарда. Киев, 1976.156 с.
Федорова П. И., Маджидова Н. М. Ангиопатии при сахарном диабете. -Ташкент, 1974. С. 183−184
Флекенштейн А., Флекенштейн-Грюн Г. Характеристики и механизм действия кальциевых антагонистов и других антиангинальных препаратов //Физиология и патофизиология сердца: В 2-х т. /Под. Ред. Н. Сперелакиса. М., 1988. — Т. 1.-С. 475−503.
Харченко М. Ф., Рыбакова JI. П., Голенко О. Д., Корнилова Н. В., Захаров Ю. М. Роль гликозаминогликанов в гемопоэзе и физиологических функциях клеток крови // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1996. — Т. 82, № 5−6. — С. 18−25
Хлгатян С. В., Умарова В. А. Шапиро Ф. В., Струкова С. М. Поведение нефракционированного и низкомолекулярного гепарина в организме крысы //Докл. АМН СССР. 1990. — Т. 313, № 2. — С. 509−511
Хомутов А. Е. Гепарин и зоотоксины //Механизмы действия зоотоксинов: Межвуз. сб. Горький, 1987. — С. 13−30
Хомутов А. Е., Ягин В. В., Некрасова JI. А. Физиологическая роль гепарина в условиях действия на организм зоотоксинов //Механизмы действия зоотоксинов: Межвуз. сб. Горький, 1985. — С.35−42
Хомутов А.Е., Орлов Б. Н. Физиологическая роль гепарина. Горький: Изд-во ГГУ, 1987. -11с.
Хомутов А. Е., Орлов А. В., Дерюгина A.B., Калашникова JI.M., Мальгина Т. А., Бакаринов П. В. Средство от ужалений //Пчеловодство. 1999. — № 1. — С. 6061
Храмов В. Н. Обогащенная инсулино-глюкозо-гепаринова смесь в комплексном лечении инфаркта миокарда. Дисс.. канд. мед. наук. Ижевск, 1984. — 193 с.
Чазов Е.И., Лакин K.M. Антикоагулянты и фибринолитические средства. -М.: Медицина, 1977. 312 с.
Чиж Б. А., Каспаров С. А. Возможное участие рецепторов И-метил-Д-аспартата в стимулирующем действии на дыхание тиролиберина и аналога 1ШН 2202 //Фармакол. и токсикол. 1990. — Т. 53, № 1. — С. 58−61
Шапиро Ф. Б., Никитина М. М., Ульянов А. М., Кудряшов Б. А. Участие гепарина в реализации действия некоторых белковых гормонов //Пробл. эндокринол. 1986. — Т.32, № 6. — С. 62−65.
Шапиро Ф. Б., Ульянов А. М. Влияние инсулина на начальные стадии клиренса гепарина //Вопр. мед. химии. 1988. — № 6. — С. 57−60
Шапиро Ф. Б., Умарова Б. А., Струкова С. М. Роль адренокортикотропного гормона в активации секреции гепарина тучными клетками при стрессорных воздействиях // Бюлл. эксперим. биол. и мед. 1995. — Т.120, № 10. — С. 349−351
Шапиро Ф. Б., Умарова Б. А., Струкова С. М. Гормональная регуляция секреции гепарина тучными клетками крыс при стрессорных воздействиях //Рос. физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1998. — Т. 84, № 5−6. — С. 469−473
Шимонаева Е. Е., Андреенко Г. В. Тромболитические свойства комплекса гепарин тканевый активизатор плазминогена и его влияние на фибринолитическую и свёртывающую системы // Вопр. мед. химии. — 1988. — Т.34, № 1. — С. 59−62
Шольц К.Ф., Г.И. Резник, Соловьёва Н. А. и др. Действие мелиттина и его тетраацетильного производного на митохондрии печени крыс // Биохимия. 1980. -Т. 54, № 10.-С. 1840−1848
Шурин С. П. О роли гепарина в обменно-ферментативных процессах в клетке //Вопросы физиологии и патологии гепарина: Материалы симпозиума. -Новосибирск, 1965. С. 13−38.
Юшков Б. Г., Попов Г. К., Северин М. В., Ястребов А. П. Гликопротеиды и гемопоэз. Екатеринбург: Изд-во УрГМИ, 1994. — 127 с.
Яснецов В. В., НовиковВ. Е. Фармакотерапия отека головного мозга. -М., 1994. 224 с.
Яснецов В. В., Правдивцев В. А., Крылова И. Н. и др. Влияние семакса и АКТГ(5−10) на импульсную активность центральных нейронов //Бюлл. эксперим. биологии и медицины. 1998. — Т. 125, № 3. — С. 304−306
Actin E., Meng H. G. Depletion and repletion of heparin-released lipase in normal and diabetic rats //Fed. Proc. 1965. — V. 32, N. 2 — P. 112−125
Adler S., Eng B. Reversal of inhibition of rat glomerular epithelial cell growth by growth factors //Am. J. Pathol. 1990. — Vol. 136, N 3. — P. 557−63.
Ahuja M.L., Brooks A.G. A note of the action of heparin on Russel s Viper Venom //Jud. Jour. Med.Res. 1946. — Vol. 34, N 2. — P. 317−322
Aksnes G., Kirkeboen K. A., Christensen G. et al. Characteristics and development of myocardial stunning in the pig // Amer. J. Physiol. 1992. — 263. — P. H544-H551
Alant O., Antoni F., Yarga L., Faller Y. Metabolism and anticoagulant effect of 51Cr-labelled heparin //Acta physiol. Acad. Sei. Hung. 1973. — Vol. 43, N 3. — P. 261
Alder G. M., Arnold W. M., Bashford C. L. et al., Divalent cation-sensitive pores formed by natural and synthetic melittin and by Triton X-100 // Biochim. Biophys. Acta. -1991.- Vol.1061, N 1.-111−120
Apstein C. S., Gravino F. N., Haudenschild Ch. C. et al. Determinants of a protective effect of glucose and insulin on the ischemic myocardium //Circulation Research. 1983. — Vol. 52, N 5. — P. 515−562
Asboe-Hansen G. //An. of Reumatic. Dis. 1950. — Vol. 9, № 2. — 55−65 Aschraf M., Onda M., Hirohata Y. Et al. // J. Molec. Cell. Cardiol. — 1982. — Vol. 14. — P. 323−327
Atkin A. et al. //Clin. Endokrin. 1994. — Vol. 41. — P. 503 Baker K. J., East J. M., Lee A. G. Mechanism of inhibition of the Ca2±ATPase by melittin // Biochemistry. — 1995. — Vol. 34, № 11. — P. 3596−3604
Bayliss D. A., Viana F., Berger A. J. Effects of thyrotropin-releasing hormone on rat motoneurons are mediated by G proteins. // Brain Res. 1994. Vol. 668, N 1 -2. — P.220.229
Bertolini A., Guarini S., Rompianesi E., Ferrari W. Alpha-MSH and other ACTH fragments improve cardiovascular function and survivae in experimental hemorrhagic shock //Eur. J. Pharmacol. — 1986 a. — Vol. 130. — P. 19−26
Bertolini A., Guarini S., Ferrari W., Rompianesi E. Adrenocorticotropin reversal of experimental hemorragie shock is antagonized by morphine //Life Sei. 1986 b. — Vol. 39, N14.-P. 1271−1280
Black S. C., Gralinski M. R., Friedrichs G. S. et al. Cardioprotective effects of heparin or N-acetylheparin in an in vivo model of myocardial ischaemic and reperfusion injury //Cardiovasc. Res. 1995. — Vol. 29, N 5. — P. 629−636
Bkaily G., Sperelakis N., Renaud J. F, Payet M. D. Apamin, a highly specific Ca2+ blocking agent in heart muscle //Am. J. Physiol. 1985. — Vol. 248, N 6, Pt 2. — P. H961-H965
Bkaily G., Jacques D., Sculptoreanu A. et al. Apamin, a highly potent blocker of the TTX- and Mn2(+)-insensitive fast transient Na+ current in young embryonic heart // J. Mol. Cell. Cardiol. 1991.-Vol.23, N 1.-P. 25−39
Blair O. C. Sartorelli A. C. Incorporation of 35S-sulfate and 3H-glucosamine into heparan and chondroitin sulfetes during the cell cycle of B16-F10 cells //Cytometry. -1984.-Vol.5, N3.-P. 281−288
Bonta I. L., De Vries-Kragt K., De Vos C. J., Bhargava N. Preventive effect of local heparin administration on microvascular pulmonary hemorrhages induced by cobravenom in mice // Eur. J. Pharmacol. 1970. — Vol.13, N 1. — P. 97−102
Brooks G. A. Role of mitochondrial lactate dehydrogenase and lactate oxidation in the intracellular lactate shuttle //Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1999. — Vol. 96, N 3. — P. 1129−1134.
Chen C. C., Lin-Shiau S. Y. Mode of inhibitory action of melittin on Na±K±ATPase activity of the rat synaptic membrane. //Biochem. Pharmacol. 1985. — Vol. 34, N 13. -P.2335−2341
Chepurnov S. A., Iniyushkin A. N. Respiratory effect of TRH: microinjection into nucleus tractus solitarii //Neuropeptides. 1994. — Vol. 26, Suppl. 1. — P. 27
Chiarugi V. P., Uanucchi S. Surface heparin sulphate as a control element in eukaryotic cells: a working model //J. Theor. Biol. 1976. — Vol. 61, N 2. — P. 459−475
Chiu I. M., Wang W. P., Lehtoma K. Alternative splicing generates two forms of mRNA coding for human heparin-binding growth factor 1 // Oncogene. 1990. — Vol. 5, N 5. — P. 755−762
Chua B., Race L., Kao D. et al. Inhibition of protein degradation by anoxia and ischemia in perfused rat heart // J. Biol. Chem. 1979. — Vol. 254, N 14. — P. 6617−6623-
Chen S.-Y., van der Meer B. Fluorescence studies of heparin dynamics and activities on biomimetic membranes //Biophys. J. 1994. — Vol. 66, N 2, Pt. 2. — P. 126 132.
Cissik G. H. et al. The effects of sodium heparin on arteriol blood //Gas. Analysis. C. V. P. //Cardiovasc. Pulm.- 1977. V. 5, N 1. — P. 17−20
Comte M., Maulet Y., Cox J. A. Ca2±dependent high-affinity complex formation between calmodulin and melittin // Biochem. J. 1983. — Vol. 209, N 1. — P. 269−272
Cuppoletti J., Abbott A. J. Interaction of melittin with the (Na+ + K+)ATPase: evidence for a melittin-induced conformational change //Arch. Biochem. Biophys.1990. Vol. 283, N 2. — P. 249−257
Cuppoletti J., Blumenthal K. M., Malinowska D. H. Melittin inhibition of the gastric H±K±ATPase and photoaffinity labeling with azidosalicylyl melittin //Arch. Biochem. Biophys. 1989. — Vol. 275, N 1. — P. 263−270
Dawson C. R., Drake A.F. Helliwell J., Hider R.C. The interaction of bee melittin with lipid bilayer membranes // Ibid. 1978. — Vol.510, № 1. — P. 75−86
De Bony I., Dufoureg I., Clin B. Lipid-protein interactions: NMR-study of melittin and its binding to^{phosphatidylcholine} // Ibid. 1979. — Vol.552, № 3. — P. 531−534
Dimari S. J., Lembach K. J., Chatman V. B. The cytotoxins of cobra venoms. Isolation and partial characterization //Biochim. Biophys. Acta. 1975. — Vol. 393, N 2.- P. 320−334
Downey D. et al. //Surg. Forum. 1985. — Vol. 36. — P. 573
Drummond A. H. Chlordiazepoxide is a competitive thyrotropin-releasing hormone receptor antagonist in GH3 pituitary tumour cells //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1985. — Vol. 127, N 1. — P. 63−70
Drummond A. H. Inositol lipid metabolism and signal transduction in clonal pituitary cells //J. Exp. Biol. 1986. — Vol. 124. — 337−58
Edens R. E., Linhardt R. J., Bell C. S., Weiler J. M. Heparin and derivatized heparin inhibit zymosan and cobra venom factor activation of complement in serum //Immunopharmacology. 1994. — Vol. 27, N 2. — P. 145−53
Eidne K. A., Zabavnik J., Allan W. T. et al. Calcium waves and dynamics visualized by confocal microscopy in Xenopus oocytes expressing cloned TRH receptors //J. Neuroendocrinol. 1994. — Vol. 6, N 2. — P. 173−178
Elbein A. D. Interactions of polynucleotides and other polyelectrolytes with enzymes and other proteins // Advan. Enzymol. 1974. — Vol.40. — P. 29−64
Engelberg H. Heparin: metabolism, physiology and clinical application. -Springfield, 1963. 200 pp
Engelberg H. Probable physiologic functions of heparin //Fed. Proc. 1977. — V. 36, N. 1 — P. 70−72-
Erdi A. et al. Effekt of low-dose subcutaneous heparin on whole-blood viscosity //Lancet. 1976. — V. 14. — P. 342−343
Evequoz D., Burner M., Niederberger M. et al. Mechanisms of the pressor response to intravenous thyrotropin-releasing hormone in the rat //Circ. Shock. 1995.-Vol. 39, N3.-P. 169−173.
Fairbrother W. J., Champe M. A., Christinger H. W. et al. Solution structure of the heparin-binding domain of vascular endothelial growth factor //Structure. 1998. — Vol. 6.-N 5.-P. 637−648
Fletcher J. E., Jiang M. S. Possible mechanisms of action of cobra snake venom cardiotoxins and bee venom melittin //Toxicon. 1993. — Vol. 31, N 6. — P. 669−695
Galas L., Lamacz M., Gamier M. et al. Involvement of extracellular and intracellular calcium sources in TRH-induced alpha-MSH secretion from frog melanotrope cells //Mol. Cell. Endocrinol. 1998. — Vol. 38, N 1−2. — P. 25−39
Gao G., Goldfarb M. Heparin can activate a receptor tyrosine kinase //EMBO J. -1995. Vol. 14, N 10. — P. 2183−2190
Ganot C. E., Kaltenbach J. P. Oxygen-induced enzyme release: early evens and a proposed mechanisms // J. Molec. Cell. Cardiol. 1979. — N 11. — P. 389
Cardin A. D., Weintraub H. J. R. Molecular modeling of protein-glycosaminoglycans interactions //Arteriosclerosis. 1989. — N 9. — P. 21−32
Gesteland R. F., Atkins J. F. The RNA world. New York, 1993. — 632 pp Gevod V. S., Birdi K. S. Melittin and the 8−26 fragment. Differences in ionophoric properties as measured by monolayer method //Biophys. J. — 1984. — Vol. 45, N 6. — P. 1079−1083
Godlowski Z. Z. Prevention ofhumoral eosinopenia and lymphopenia and inhibition of clotting in blood // Brit. Med. J. N1. — 1951. — P. 854−855
Goldstein. J., Walman A. A., Marx G. Heparin as an inhibitor of mammalian protein synthesis //Advan. Exp. Med. Biol. 1974. — Vol. 62. — P. 289−297
Goto H., Kushihashi T., Benson K. T. et al. Heparin, protamine, and ionized calcium in vitro and in vivo //Anesth. Analg. 1985. — Vol. 64, N 11. — P. 1081−1084
Grande J., Perez M., Itarte E. Phosphorylation of hepatic insulin receptor by casein kinase 2 //FEBS Lett. 1988. — Vol. 232, N 1. — P. 130−134
Gujral M. L., Dhawan B. N. Studies on tourniquet shock in rats. Part II: Effect of heparin, histamine and their antagonists on survival time //J. Sci. Ind. Res. 1977. — Vol. 160.-P. 104−105
Habermann E. Bee and Wasp venom //Science. -1972.-Vol. 177.-P. 314−322 Habermann E. Melittin stuctura and activity // Natural toxins / Ed. D. Eaker, T. Wadstrom. — Oxford, New York, 1980. — P. 173−181
Hamilton, L. H. Heparin-induced block of the leucocyte response to cortisone //Endocrinology. 1957. — Vol. 61. — 393−397
Hasbi A., Polastron J., Allouche S. et al. Desensitization of the delta-opioid receptor correlates with its phosphorylation in SK-N-BE cells: involvement of a G protein-coupled receptor kinase // J. Neurochem. 1998. — Vol. 70. N 5. — P. 2129−2138
Haver V. M., Namm D. H. Generation of a vasoactive substance in human plasma during coagulation. Evidence of thrombin-induced contraction of rabbit aorta and dog coronary artery //Blood Vessels. 1983. — Vol. 20, N 2. — P. 92−98
Heaney-Kieras J., Kieras F. J. Glycosaminoglycans synthesized by tumorigenic and nontumorigenic mouse melanoma cells in culture //J. Nat. Cancer Inst. (Wash.). -1980. Vol. 65, N 6. — P. 1345−1350
Hiebert L., Ping T. Protective effect of dextran sulfate and heparin on adult rat cardiomyocytes damaged by free radicals // J. Mol. Cell. Cardiol. 1997. — Vol. 29, N 1. -P. 229−235
Heigard G. G. Studier over heparinetes farmaci //Arch. Pharmacol, and Chem. -1953. V.60, N. 10. — P. 599−608
Henderson, J. R. Serum-insulin or plasma-insulin? //Lancet. 1970. — N 1. — P. 645−547
Hezelton B. J., Tupper J. T. Calcium transport and exchange in mouse 3T3 and Sv 40−3T3 cells //J. Cell. Biol. 1979. — Vol. 81, N 3. — P. 538−542
Hildebrand A., Schweigerer L., Teschemacher H. Characterization and identification of heparin-induced nonopioid-binding sites for beta-endorphin in human plasma // J. Biol. Chem. 1988. — Vol. 263, N 5. — P. 2436−2441
Higgibotham B. D., Karnella S. D. The significanse of the mast cell response to bee venom // Journ. Immunology. -1971. Vol. 106, N 6. — P. 92−96
Hollenberg C. H. Control of adipocyte development and lipid content //Insulin action /Ed. by I. B.Fritz. New York — London, 1972. — P. 325−343
Hricovini M., Guerrini M., Bisio A. Structure of heparin-derived tetrasaccharide complexed to the plasma protein antithrombin derived from NOEs, J-couplings and chemical shifts // Eur. J. Biochem. 1999. — v.261, № 3. — P.789−801
Jackson R. L., Busch S. J., Cardin A. D. Glycosaminoglycans: Molecular Properties, Protein Interaction, and Role in Physiological Processes //Physiol. Rev. -1991. Vol. 71, N 2. — P. 481−539
Jaye M., et al. //Science. 1986. — Vol. 233. — P. 541
Jaques L. B. Heparins Anionik polyelectrolyte drugs //Pharmacol. Rev. — 1980. -Vol. 31, N2.-P. 99−166
Jaques L. B. Physiology of heparin. //Angeiologie. 1983. — Vol. 35, N 5 — P. 145−154.
Jedrusiak J., Bras R., Kostrzewa R. M., Slowinski Z. Dopaminergic neuronal systems modulate the central cardiovascular effects of TRH in rats // Pol. J. Pharmacol. -1995. Vol. 47, N 1. — P. 43−52
Jonas E. A., Knox R. L., Smith T. C. et al. Regulatijn by insulin of a unique neuronal Ca2+ pool and of neuropeptide secretion //Nature. 1997. — Vol. 385. — N 6614. -P. 343−346
Jones E., Kaplan J., Domey E. et al. //Amer. J. Cardiol. 1976. — Vol. 38. — P. 696 700
Juwadi P., Vunnam S., Yoo B., Merrifield R. B. Structure-activity studies of normal and retro pig cecropin-melittin hybrids //J. Pept. Res. 1999. Vol. 53, N 3. — P. 244−251
Kaiser U. B., Katzenellenbogen R. A., Conn P. M., Chin W. W. Evidence that signalling pathways by which thyrotropin-releasing hormone and gonadotropin-releasing hormone act are both common and distinct// Mol. Endocrinol. 1994. — Vol.8, N 8. -1038−1048
Kajita S., Iizuka H. Melittin-induced alteration of epidermal adenylate cyclase responses //Acta. Derm. Venereol. 1987. — Vol. 67. -N 4. — P. 295−300
Kakuta Y., Sueyoshi T., Negishi M., Pedersen L.C. Crystal structure of the sulfotransferase domain of human heparan sulfate N-deacetylase/ N-sulfotransferase // J. Biol. Chem. 1999. — Vol.274, № 16. — P.10 673−10 676.
Kaplinsky E. Iskely J., Ben-Shachwi D., Gitter S. Effects of bee (Apis mellifera) venom on the electrocardiogram and blood pressure //Toxicon. 1977. — Vol. 15, № 3. -P. 251−256
Karli J., Stamatelopoulos S., Karikas G. et al. Effect of heparin on myocardial contractility of the dog and on Na, K-ATPase //Res. Commun. Chem. Pathol. Pharmacol. 1984. — Vol. 43, N 1. — P. 79−96
Katsu T., Sanchika K., Jamanaka H. et al. Mechanism of cellular membrane damage induced by melittin and mastoparan // Jap. J. Med. Sci. and Biol. 1990. — Vol. 43, № 6. — P. 259
Katzir Z., Wald H., Rubinger D., Popovtzer M. M. Effect of heparin on cortical adenylate cyclase activity and on urinary excretion of 3', 5'-adenosine monophosphate in rat // Miner. Electrolyte. Metab. 1989. — Vol. 15, N 6. — P. 326−331
Kawada T., Yoshida Y., Sakurai H., Imai S. Myocardial Na+ during ischemia and accumulation of Ca2+ after reperfusion: a study with monensin and dichlorobenzamil //Japan J. Pharmacol. 1992. — Vol.59. — P. 596−609
Kiley S. C., Jaken S. Activation of alpha-protein kinase C leads to association with detergent-insoluble components of GH4C1 cells //Mol. Endocrinol. 1990. — Vol. 4, N 1. -P. 59−68
Kim P. J., Sakaguchi K., Sakamoto H. et al. Colocalization of heparin and receptor binding sites on keratinocyte growth factor //Biochemistry. 1998. — Vol.37, N 25. — P. 8853−8862
Kinsella L., Chen H. L., Smith J. A. et al. Interactions of putative heparin-binding domains of basic fibroblast growth factor and its receptor, FGFR-1, with heparin using synthetic peptides //Glycoconj. J. 1998. — Vol. 15, N 4. — P. 419−422
Kirshenbaum L. A., Singal P. K. Changes in antioxidant enzymes in isolated cardiac myocytes subjected to hypoxia-reoxigenation //Lab. Invest. 1992. — 67, № 6. -P. 796−803.
Kind L. S., Allaway E. Enhanced IgE and IgG anti-melittin antibody formation induced by heparin-Melittin complexes in mice //Allergy. 1982. — Vol. 37, N 4. — P. 225−229
Kinnunen A., Kinnunen T., Kaksonen M. et al. N-syndecan and HB-GAM (heparin-binding growth-associated molecule) associate with early axonal tracts in the rat brain //Eur. J. Neurosci. 1998. — Vol. 10, N 2. — P. 635−648
Kinzie J., Studer R. K., Perez B., Potchen E. J. Noncytokinetic radiation injury: anticoagulants as radioprotective agents in experimental radiation hepatitis //Science. -1972. Vol. 195. — P. 1481−1483
Kjellen L., Oldberg A., Rubin K. et al. //Biochem. biophys. Res. Commun. 1977. — Vol. 74. — P. 126−133
Koh T. Y., Bharucha K. R. Stable orally active heparinoid complexes //Patent USA. № 3 577 534. Kn. A. — 61×17/18
Mach H., Volkin D. В., Burke C. J. et al. Nature of the interaction of heparin with acidic fibroblast growth factor //Biochemistry. 1993. — Vol. 32, N 20. — P. 5480−5489
Malencik D. A., Anderson S. R. Effects of calmodulin and related proteins on the hemolytic activity of melittin //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1985. — Vol. 130, N 1.-P. 22−29
Marciniak E. Binding of heparin in vitro and in vivo to plasma proteins / J. Lab. and Clin. Med. 1974. — Vol. 84, № 3. — P 344−356
Markwardt F., Vogel G. Antithrombotika. Pharmakologie und klinische Anwendung. Berlin, 1982. — 176 S.
Martin T. F., Kowalchyk J. A. Evidence for the role of calcium and diacylglycerolas dual second messengers in thyrotropin-releasing hormone action: involvement of Ca+2. // Endocrinology. 1984. — Vol. 115, N 4. — P. 1527−1536
Martinez M., Farias J. M., Garcia M. C., Sanches J. A. //Biophys. J. 1994. — Vol. 66., N 2, Pt. 2. — P. 243.
Maurelli M., Marchioni E., Savoldi F. et al. //Farmaco. Ed. Sci. 1987. — Vol. 42. -P. 33−41.
Mikhailov D., Mayo K.H., Vlahov I.R. et al. NMR solution conformation of heparin-derived tetrasaccharide // Biochem. J. 1996. — № 318. — P.93−102
Mikhailov D., Linhardt R.J., Mayo K.H. NMR solution conformation of heparin-derived hexasaccharide // Biochem. J. 1997. — №.328. — P. 51−61
Milos M., Schaer J. J., Comte M., Cox J. A. Microcalorimetric investigation of the interactions in the ternary complex calmodulin-calcium-melittin //J. Biol. Chem. 1987. — Vol.262, N 6. — P. 2746−2749
Mix L. L., Dinerstein R. J., Villereal M. L. Mitogens and melittin stimulate an increase in intracellular free calcium concentration in human fibroblasts //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. — Vol.119, N 1 — P. 69−75
Mochizuki S. Effect of insulin on cardiac metabolism during reperfusion following ischemia //Jikeikai. Med. J. 1979. — Vol. 26, N 3. — P. 173−194
Morikawa H., Fukuda K., Mima H. et al. Desensitization and resensitization ofdelta-opioid receptor-mediated Ca2+ channel inhibition in NG108−15 cells //Br. J. Pharmacol. 1998.-Vol. 123, N6.-P. 1111−1118.
Morley J. E. Extrahypothalamic Thyrotropin releasing hormone (TRH) ist distributional ist function //Life Sci. — 1979. — Vol. 25. — P. 1539−1550
Muller J. E., Rude R. E., Braunwald E. Current status of measurements and efforts to reduce myocardial infarct size in man // Myocardial infarction. Boston, 1982. — P. 517−546
Murakami M., Hara N., Kudo I., InoueK. The trigger loss of granulations in mastocites by phospholipase A2 // J. Immunol. 1993. — Vol. 151, N 10. — P. 5675−5684
Nabil Z. I., Hussein A. A., Zalat S. M., Rakha M. Kh. Mechanism of action of honey bee venom on different types of muscles IIHum. Exp. Toxicol. 1998. Vol. 17, N 3.-P. 185−190
Najjam S. Gibbs R. V., Gordon M. Y., Rider C. C. Characterization of human recombinant interleukin 2 binding to heparin and heparan sulfate using an ELISA approach //Cytocine. 1997. Vol. 9, N 12. — P. 1013−1022
Navaratnam N., Virk S. S" Ward S., Kuhn N. J. Cationic activation of galactosyltransferase from rat mammary Golgi membranes by polyamines and by basic peptides and proteins //Biochem. J. 1986. — Vol. 239, N 2. — P. 423−433
Nishija T. Mechanistic study on membrane basis by bee venom 12th Int. Conf. Phosp. Chem., Touluse, 6−10 July, 1992 // Phosph., Sulfur, Silicon and Relat. Elem. -1993. — Vol. 77, № 14. — P. 117−120.
Noble E. P., Bommer M., Liebisch D., Herz A. Hl-histaminergic activation of catecholamine release by chromaffin cells //Biochem. Pharmacol. 1988. — Vol. 37, N 2. -P. 221−228
Nykyforiak Ch. J., Young R. B., Phillips T. A. Changes in intracellular Ca distribution during the transition of fibroblastic from proliferating to stationary state //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980. — Vol. 93, N 2. — P. 583−587
O’Brian C. A., Ward N. E. ATP-sensitive binding of melittin to the catalytic domain of protein kinase C //Mol. Pharmacol. 1989. — Vol. 36, N 3. — P. 355−359
Ohki S., Marcus E., Sukumaran D. K., Arnold K. Interaction of melittin with lipid membranes //Biochim. Biophys. Acta. 1994. — Vol. 1194, N 2. — P. 223−232
Okamoto T., Isoda H., Kubota N. et al. Melittin cardiotoxicity in cultured mouse cardiac myocytes and its correlation with calcium overload //Toxicol. Appl. Pharmacol. -1995. Vol. 133, N 1. — P. 150−163
Olivecrona T. et al. Heparin-lipoprotein lipase interactions //Fed. Proc. 1977. — V. 36, N. 1 — P. 60−65
Opie L. H. Myocardial infarcts size. Pt 2: Comparison of anti-infarct affects of beta-blockade, glucose-insulin-potassium, nitrates andhyaluronidae //Amer. Heart J. -1980.-Vol. 100.-P. 531−552
Opie L. H., Brujneel K., Owen P. Effects of glucose insulin and potassium infusion on tissue metabolic changes within first hour of myocardial infarction in the baboon //Circulation. 1975. — Vol. 52. — P. 49−57
Opie L.H., du Toit E.P. Postischemic stunning: the two-phase model for the role of calcium as pathogen //J. Cardiovasc. Pharmacol. 1992. — 20, Suppl, 5. — P. S1-S4.
Ornitz D. M., Yayon A., Flanagan J. G. et al. //Mol. Cell. Biol.- 1992. -N 12. P. 240−247
Orosz Z. et al. A heparin lipasa a glucose and insulin secretiorakutuan // Kiserl Orvostud. 1975. — V. 27, N. 3. — P. 254−259
Orosz, L., Michael. R., Ziegler. M. Serum-insulin or plasma-insulin //Lancet.1971.-N 2.-P. 1149−1150
Otey E. S. The effect of heparin on blood lactate and pyruvate during acute hypoxia //Fed. Proc. 1963. — Vol. 22. — P. 635
Pachter J. A., Law G. J., Dannies P. S. Ca2+ channel agonists enhance thyrotropin-releasing hormone-induced inositol phosphates and prolactin secretion// Eur. J. Pharmacol. 1991. — Vol.195, N 3. — P. 373−379
Park J. L., Tanhehco E. J., Kilgore K. S. et al. Reviparin-sodium prevents complement-mediated myocardial injury in the isolated rabbit heart //J. Cardiovasc. Pharmacol. 1997. — Vol. 30, N 5. — P. 658−666
Patel H. V., Vyas A. A., Vyas K. A. et al. Heparin and heparan sulfate bind to snake cardiotoxin. Sulfated oligosaccharides as a potential target for cardiotoxin action //J. Biol. Chem. 1997. — Vol. 272, N 3. — P.1484−1492
Perlick E. Antikoagulantien. Leipzig, 1964. — 216 pp
Peptide hormone action: a practical approach /Ed. by K. Siddle, J. C. Hutton. -Oxford, 1990. 256 pp
Pestronk A., Parhad I. M., Drachman D. B., Price D. L. Membrane myopathy: morphological similarities to Duchenne muscular dystrophy// Muscle Nerve. 1982. -Vol. 5, N 3. — P. 209−214
Phillips S. J. The effect of snake and bee venom in cardiovascular hemodynamics and function // Toxins Anim. and Plant Origin. N.Y., 1972. — Vol. 2. — P. 683−701
Pierce G. N., Meng H. The role of sodium-proton exchange in ischemic/reperfusion injury in the heart. Na±H+ exchange and ischemic heart disease //Amer. J. Cardiovasc. Pathol. 1992. — № 4. — P. 91−102
Prater J. W., Russel A. O., Manfle J. A. et al. Metabolic consequences of glucose-insulin-potassium infusion in treatment of acute myocardial infarction //Amer. J. Cardiol.- 1976.-Vol., 38.-P. 95−99
Pugliese F., Cinotti G. A., Mene P. Regulation of cultured human mesangial cell growth by ionized macromolecules //J. Am. Soc. Nephrol. 1992. — Vol. 2, N 10, Suppl. -P. S95-S99
Rackley Ch. E., Russel R. O., Rogers W. Y. et al. Clinical experience with glucose-insulin-potassium the rapy in acute myocardial infarction //Progress in cardiology. 1982. — Vol. 102, N. 6. — P. 1038−1048
Rao N. M. Differential susceptibility of phosphatidylcholine small unilamellar vesicles to phospholipases A2, C and D in the presence of membrane active peptides. //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. — Vol. 182, N 2. — P. 682−688
Raspe E., Roger P. P., Dumont J. E. Carbamylcholine, TRH, PGF2 alpha and fluoride enhance free intracellular Ca++ and Ca++ translocation in dog thyroid cells //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. — Vol. 141, N 2. — P. 569−577
Rauvala H. An 18-kd heparin-binding protein of developing brain that is distinct from fibroblast growth factors //EMBO J. 1989. — Vol. 8, N 10. — P. 2933−2941
Reches A., Eldor A., Salomon Y. Heparin inhibits PGE1-sensitive adenylate cyclase and antagonizes PGE1 antiaggregating effect in human platelets. //J. Lab. Clin. Med. 1979. — Vol. 93, N 4. — P. 638−644
Regelson W. The growth-regulating activityof polyanions: a theoretical discussion of their place in the intercellular environment and their role in cell physiology //Adv. Cancer. Res. 1968. — Vol. 11. — P. 223−304
Reilly C. F., Fritze L. M., Rosenberg R. D. Antiproliferative effects of heparin on vascular smooth muscle cells are reversed by epidermal growth factor //J. Cell. Physiol. -1987.-Vol.131, N2.-P. 149−157
Rozengurt E., Gelehrter T. D., Legg A., Pettican P. Melittin stimulates Na entry, Na-K pump activity and DNA synthesis in quiescent cultures of mouse cells //Cell. 1981. Vol. 23. N 3. P. 781−7X8
Rinderknecht E., Humbel R. //PNAS USA. 1976. — Vol. 73. — P. 2365 Rita G. A., Davies P., Krakuer K. et al. //Boll. Soc. Ital. Biol. Sper. — 1972. — Vol. 48.-P. 1138−1142
Rosenberg R. D., Shworak N. W., Liu J., Schwartz J. J., Zhang L. Heparan Sulfate Proteoglycans of the Cardiovascular System // J. Clin. Invest. 1997 — Vol. 99, № 9. — P.2062−2070
Scaffrath D., Stuhlsatz H. W., Greiling H. Glycosaminoglycan inhibition of DNA and RNA polymerases // Physiol. Chem. 1976. — Vol. 367. — P. 499−508
Schlegel W., Wuarin F., Zbaren C., Zahnd G. R. Lowering of cytosolic free Ca2+ by carbachol, a muscarinic cholinergic agonist, in clonal pituitary cells (GH3 cells)// Endocrinology. 1985a. -Vol.117, N 3. — P. 976−981
Schlegel W., Wuarin F., Zbaren C. et al. Pertussis toxin selectively abolishes hormone induced lowering of cytosolic calcium in GH3 cells. // FEBS Lett. 1985b. -Vol. 189, N l.-P. 27−32
Severson D. L., Carroll R., Kryski A. Jr., Ramirez I. Short-term incubation of cardiac myocytes with isoprenaline has no effect on heparin-releasable or cellular lipoprotein lipase activity // Biochem. J. 1987. — Vol. 248, N 1. — P. 289−292
Simon E. R. Molecular basis of heparin action introductory Session //Fed. Proc. -1977.-V. 36, N. 1-P. 9−19
Sleeman J. P, Kondo K., Moll J. et al. Variant exons v6 and v7 together expand the repertoire of glycosaminoglycans bound by CD44.//J. Biol. Chem. 1997. — Vol. 272, N50.-P. 31 837−31 844
Smith G. F., Craft T. J. Heparin reacts stoichiometrically with thrombin during thrombin inhibition in human plasma // Biochem. and Biophys. Res. Communs. 1976. Vol. 71. № 3. — P. 738−745
Socci R., Kolbeck R. C., Meszaros L. G. Positive inotropic effect of thyrotropin-releasing hormone on isolated rat hearts //Gen. Physiol. Biophys. 1996. — Vol. 15, N 4. -309−316
Sobel M., Adelman B. Characterization of platelet binding of heparins and other glycosaminoglycans // Thromb. Res. 1988. — N 6. — P. 815−826
Soteriou A., Cryer A. Distinct immunoreactivities suggest the existence of potential tissue variants in rat lipoprotein lipase //Biochem. J. 1994. — Vol.299, Pt 2. -P. 417−423.
Speir E., Zhou Y. F., Lee M. et al. Fibroblast growth factors are present in adult cardiac myocytes, in vivo //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989. — Vol.159, N 3. -P. 1336−1340
Spence M. J., Lemberg L., et al. Glucose-insulin-potassium in acute myocardial infarction //Heart. Lung. 1980. — Vol. 9, N. 5. — P. 905−909
Sperr W. R., Bankl H. C., Mundigler G. et al. The human cardiac mast cell: localization, isolation, phenotype, and functional characterization. //Blood. 1994. Vol.84. N 11. P. 3876−3884
Steiner R. F., Norris L. The interaction of melittin with troponin C. // Arch. Biochem. Biophys. 1987. — Vol. 254, N 1. — P. 342−352
Stone A. L., Epstein P. //Biochim. biophys. Acta (G). 1977. — Vol. 497. — P. 298 306
Subbalakshmi C., Nagaraj R., Sitaram N. Biological activities of C-terminal 15-residue synthetic fragment of melittin: design of an analog with improved antibacterial activity. //FEBS Lett. 1999. — Vol.448, N 1. — P. 62−66
Talbot J. C., Lalanne J., Faucon J. F., Dufourcq J. Effect of the state of association of melittin and phospholipids on their reciprocal binding. // Biochim. Biophys. Acta. 1982. Vol. 689, N 1. P. 106−112
Tarnawski A., Wajdavicz A. Heparyna-sibstancja o duzym biologicznym znaczeniu //Posthig. Med. Dosv. 1970. — Vol. 24, N 1. — P. 125−131
Tatham A. S., Hider R. C., Drake A. F. The effect of counterions on melittin aggregation //Biochem. J. 1983. — Vol.211, N 3. — P. 683−686
Terwilliger T. C., Eisenberg D. The structure of melittin. I. Structure determination and partial refinement. // J. Biol. Chem. 1982a. -Vol.257, N 11. — P. 6010−6015
Terwilliger T. C., Eisenberg D. The structure of melittin. II. Interpretation of the structure. // J. Biol. Chem. 1982b. — Vol. 257, N 11. — P. 6016−6022
Thomas J., Linssen M., van der Vusse G. J. et al. Acute stimulation of glucose transport by histamine in cardiac microvascular endothelial cells //Biochim. Biophys. Acta. 1995. — Vol. 1268, N 1. — 88−96
Ticshler M. E., Ost A. H., Spina B. et al. Regulation of protein turnover by glucose, insulin and amino acid in adipose tissue //Amer. J. Physiology. 1984. — Vol. 427, N3, P. 1.-P. 228−233
Tofukuji M., Metais C., Li J. Myocardial VEGF expression after cardiopulmonary bypass and cardioplegia. //Circulation. 1998. — Vol. 98, N 19, Suppl. — P. II242-II246
Tosteson M. T., Tosteson D. C. The sting. Melittin forms channels in lipid bilayers.//Biophys. J. 1981. — Vol. 36, N 1. — P. 109−116
Tosteson M. T, Holmes S. J., Razin M., Tosteson D. C. Melittin lysis of red cells //J. Membr. Biol. 1985. — Vol. 87, N 1. — P. 35−44
Transcription factors: a practical approach / Ed. by G. Spedding. Oxford, 1993.224 pp
Tsao L. I., Su T. P. IP3 receptor antagonist heparin uncompetitively inhibits 3H.(+)-SKF-10 047 binding to sigma receptors //Eur. J. Pharmacol. 1996. — Vol. 311, N l.-P. R1-R2
Van Rijn J., Trillon V., Mardiguian J. et al. Selective binding of heparin to human endothelial cells implications for pharmacokinetics //Thromb. Res. 1987. — N 3. — P. 211−222
Vives R. R., Pye D. A., Salmivirta M. et al. Sequence analysis of heparan sulphate and heparin oligosaccharides //Biochem. J. 1999. — v.339, № 3. — P.767−773.
Voss J., Birmachu W., Hussey D. M., Thomas D. D. Effects of melittin on molecular dynamics and Ca-ATPase activity in sarcoplasmic reticulum membranes: time-resolved optical anisotropy //Biochemistry. 1991. — Vol. 30, N 30. P. 7498−7506
Vyas A. A., Pan J. J., Patel H. V. et al. Analysis of binding of cobra cardiotoxins to heparin reveals a new beta-sheet heparin-binding structural motif. //J. Biol. Chem. -1997. Vol.272, N 15. — P. 9661−9670
Vyas K. A., Patel H. V., Vyas A. A., Wu W. Glycosaminoglycans bind to homologous cardiotoxins with different specificity //Biochemistry. 1998. — Vol. 37, N 13.-P. 4527−4534
Waite M., Sisson P. //J. biol. Chem. 1973. — Vol. 248. — 7201−7206
Wang J. P., Teng C. M. Comparison of the enzymatic and edema-producing activities of two venom phospholipase A2 enzymes. //Eur. J. Pharmacol. 1990. — Vol. 190, N3.-P. 347−354
Weiler J. M., Edens R. E., Linhardt R. J., Kapelanski D. P. Heparin and modified heparin inhibit complement activation in vivo. //J. Immunol. 1992. — Vol. 148, N 10. -P. 3210−3215
Weisz P. B., Joullie M. M., Hunter C. M. et al. A basic compositional requirement of agents having heparin-like cell-modulating activities. //Biochem. Pharmacol. 1997. -Vol. 54, N1.-P. 149−157
Welsh G. I., Proud C. G. Molecular basis of the action of insulin on mRNA translation //Diabetologia. 1991. Vol. 34, Suppl. 2. — P. 35
Wiss O., Wiss V. Influence of insulin and glucagon on the cholesterol synthesis in rat liver in vivo //Helv. Chim. Acta. 1977. — Vol. 60. — P. 1967−1968
Wildenthal K., Stanley J. C. et al. The role of lysosomes and lysosomal enzymes in cardioac protein turnover //Federation Proceedings. 1980. — Vol. 39, N 1. — P. 37−41
Yayon A., Klagsbrun M., Esko J. D., Leder P., Ornitz D. M. Cell surface, heparin-like molecules are required for binding of basic fibroblast growth factor to its high affinity receptor // Cell. 1991. — Vol. 64, N 4. — P. 841 -848
Yeagle P. L. //FASEB J. 1989. — Vol. 3. — P. 1833−1842
Yu P., De Petris G., Biancani P. et al. Cholecystokinin-coupled intracellular signaling in human gallbladder muscle //Gastroenterology. 1994. Vol.106, N 3. — P. 763−770
Yu P., Chen Q., Xiao Z. et al. Signal transduction pathways mediating CCK-induced gallbladder muscle contraction //Am. J. Physiol. 1998. — Vol.275, N 2, Pt 1. -P. G203-G211
Zheng D., Chen H. S., Hu D. Y. Cardiovascular mechanisms of thyrotropin-releasing hormone against experimental hemorragic shock //Circ. Shock. 1992.-Vol. 36, N3,-P. 169−173
Zucker M. B. Heparin and platelet function //Fed. Proc. 1977. — V. 36, N. 1 — P.47.49
Zlokovic B.V., Segal M. B., Begley D. J. Permebility of the blood-cerebrospinal fluid and blood-brein barries to thyrotropin-releasing hormone //Brain Res. 1985. — Vol. 358.-P. 191−199

Заполнить форму текущей работой