Новые методы количественного масс-спектрометрического анализа белковых систем с использованием селективных изотопных меток

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

С использованием разработанных методов впервые исследовано изменение белкового состава мембран при дифференциации клеток карциномы кишечника и показано что дифференциация приводит к селективной экспрессии на клеточной мембране более 150 белков, включая новые' ранее неизвестные клеточные каналы. На данный момент существует ряд изотопных реагентов описанных в печати (см. обзоры) и некоторые из них… Читать ещё >

Новые методы количественного масс-спектрометрического анализа белковых систем с использованием селективных изотопных меток (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

1. Введение
2. Литературный обзор
- 2. 1. Протеомика: задачи и методы
- 2. 2. Сиквенирование белков и масс-спектрометрия
  - 2. 2. 1. Деградация Эдмана
  - 2. 2. 2. Бомбардировка быстрыми атомами
  - 2. 2. 3. Ионизация в электроспрее
  - 2. 2. 4. Ионизация МА1Л)
  - 2. 2. 5. Тандемные масс-спектрометры
  - 2. 2. 6. Основы интерпретации тандемных масс-спектров пептидов
  - 2. 2. 7. Современные задачи
- 2. 3. Изотопные метки специфичные к тиольным группам
  - 2. 3. 1. Селективная модификация цистеина
  - 2. 3. 2. Метки 1САТ
  - 2. 3. 3. Другие метки
- 2. 4. Изотопные метки специфичные к аминогруппам
  - 2. 4. 1. Селективная модификация аминогрупп лизина
  - 2. 4. 2. Восстановительное диметилирование
  - 2. 4. 3. Метки ГГггк!
  - 2. 4. 4. Метод 1У1САТ
  - 2. 4. 5. Другие метки
3. Экспериментальная часть
- 3. 1. Синтез изотопных реагентов
- 3. 2. Модификация белков и пептидов изотопными метками
- 3. 3. Гель-электрофорез
- 3. 4. Хроматомасс-спектрометрический анализ
- 3. 5. Биоинформатика
- 3. 6. Биологические эксперименты
- 3. 7. Протеомический анализ биологических объектов
- 3. 8. Биохимические эксперименты
4. Обсуждение результатов
- 4. 1. Метод изотопных аналогов с использованием меток специфичных к тиольным группам
- 4. 2. Метод изотопных аналогов с использованием меток специфичных к концевым аминогруппам пептидов
- 4. 3. Биоинформатика
- 4. 4. Протеомический анализ биологических объектов
5. Выводы

Протекание биологических процессов (как то фаза роста, метаболический цикл, патологические изменения или воздействие лекарства) связано с изменением белкового состава клеток или биологических жидкостей. В этой связи глобальное исследование различных протеомов (наборов всех белков клетки, ткани и т. п.) -является первостепенной задачей, как для фундаментального понимания биологических процессов, так и для разработки новых методов лечения или диагностики различных болезней.

К решению данной задачи можно подходить путем сравнения различных протеомов для выявления белков, содержание которых значительно меняется в ответ на определенное воздействие, например, заболевание, и которые представляют наибольший интерес для дальнейшего изучения. Данными исследованиями занимается сравнительная протеомика, все более важным требованием к которой становится способность количественной оценки изменений белкового состава клетки, ткани или физиологической жидкости. В то же время масс-спектрометрия, которая продолжает играть ключевую роль в протеомических исследованиях, сама по себе не является количественным методом и нуждается в дополнительных аналитических методах. Наиболее признанной методологией в настоящее время является дериватизация белков (пептидов) с.

О 13 1 ^ 1Я использованием стабильных изотопов («Н, С, 10О) для создания «изотопных аналогов» (Рис. 1).

Можно выделить 3 основные группы методов введения стабильных изотопов: метаболические, энзиматические протеолитические) и химические. Метаболические методы заключаются в использовании изотопсодежащих исходных веществ для процессов обмена веществ, например, при росте клеток. Энзиматические методы основаны на проведении протеолиза белков в обычной и тяжелой (, 80) воде. Основным преимуществом энзиматических и метаболических методов является отсутствие дополнительных стадий в процессе приготовления образцов, в то же время существует и ряд фундаментальных ограничений. Так, например, в случае метаболических методов использование тяжелых изотопов часто приводит к нарушению биологических процессов, кроме того, данные методы применимы в основном только для клеточных моделей. Для протеолитических методов одной из основных проблем является различная степень введения изотопов, а также обратный изотопный обмен, что может приводить к значительным ошибкам измерений и снижению чувствительности вследствие уменьшения интенсивности сигнала. По причине использования только двух (легкого и тяжелого) изотопов анализ также ограничен одновременным сравнением не более чем двух образцов, а небольшая разница в массе приводит к перекрыванию изотопных кластеров, что затрудняет интерпретацию получаемых данных.

Химические методы, основанные на селективной ковалентной модификации белков или полученных при протеолизе пептидов реагентами, содержащими стабильные изотопы, включают в себя те, в которых селективно модифицируется определенный аминокислотный остаток (например, цистеин), и методы, основанные на модификации функциональных групп присутствующих практически в любом пептиде, полученном при протеолизе белка, например, терминальных аминогрупп. Химические методы, таким образом, являются наиболее универсальными и представляют наибольший интерес.

На данный момент существует ряд изотопных реагентов описанных в печати (см. обзоры [1, 2]) и некоторые из них являются коммерчески доступными. Тем не менее, различные недостатки существующих решений и растущие потребности протеомики указывают на необходимость разработки более совершенных методов.

Белок, А в образце 1 введение изотопов протео^ лиз выделение на матрице легкии.

Белок, А в образце 2 промывка -> жх-мс/мс.

Рис. 1. Пример схемы количественного анализа белковых смесей с использованием метода изотопного аналога. Зеленым цветом обозначен легкий изотоп, краснымтяжелый.

Данная работа описывает разработку и использование двух взаимодополняющих методов количественного анализа белковых систем. Первый метод, обеспечивающий увеличение чувствительности анализа за счет упрощения анализируемой смеси, основан на быстрой и селективной изотопной модификации тиольных групп белков с последующим ковалентным выделением меченых пептидов на твердофазной матрице и их масс-спектрометрическим анализом. Второй метод заключается в изотопной модификации терминальных аминогрупп пептидов, полученных при протеолизе белка, что обеспечивает наиболее полную идентификацию аминокислотной последовательности анализируемых белков и, следовательно, более точную количественную информацию, а также позволяет проводить анализ посттрансляционных модификаций.

2. Литературный обзор.

5. Выводы.

1. Разработаны реагенты и метод количественного определения белков с использованием селективной изотопной модификации тиольных групп с последующим ковалентным выделением меченых пептидов на твердофазной матрице.

2. Разработаны реагенты и метод количественного анализа сложных белковых смесей, основанный на селективной изотопной модификации концевых аминогрупп пептидов. Продемонстрирована эффективность фрагментации меченых пептидов в условиях тандемной масс-спектрометрии.

3. Разработан комплекс биоинформатических программ для анализа данных, получаемых при масс-спектрометрическом анализе сложных белковых смесей.

4. Метод количественного анализа с использованием 1Ч-концевого мечения пептидов применен к исследованию биологических объектов, продемонстрирована его точность и эффективность по сравнению с используемыми ранее методами.

5. С использованием разработанных методов впервые исследовано изменение белкового состава мембран при дифференциации клеток карциномы кишечника и показано что дифференциация приводит к селективной экспрессии на клеточной мембране более 150 белков, включая новые' ранее неизвестные клеточные каналы.

Показать весь текст

Список литературы

Leitner A., Lindner W. Chemistry meets proteomics: the use of chemical tagging reactions for MS-based proteomics // Proteomics 2006. — № 6 -C. 5418−5434.
Leitner A., Lindner W. Current chemical tagging strategies for proteome analysis by mass spectrometry // J. Chromatogr. B 2004. — № 813 -C. 1 -26.
Biemann K., Gapp F., Seibl J. Amino acid sequence in peptides // J. Am. Chem. Soc. 1959. — № 81, C. 2274 — 2275.
Edman P. Method for determination of the amino acid sequence in peptides // Acta Chem. Scand. 1950. — № 4, C. 283−293.
Edman P., Begg G.A. A protein sequenator // Eur. J. Biochem. 1967. -№ 1, C. 80−91.
Biemann K. Four decades of structure determination by mass spectrometry: from alkaloids to heparin // J. Am. Soc. Mass Spectrom. -2002. -№ 13, c. 1254−1272.
Fast atom bombardment of solids (F.A.B.): a new ion source for mass spectrometry / Barber M., Bordoli R.S., Sedgwick R.D., Tyler A.N. // J. Chem. Soc. Chem. Commun. 1981. — № 7, C. 325−327.
Fast atom bombardment of solids as an ion source in mass spectrometry / Barber M., Bordoli R. S., Sedgwick R. D., Tyler A. N. // Nature 1981. -№ 293, C. 270−295.m
Haddon W.F., McLafferty F.W. Metastable Ion Characteristics. VII. Collision-Induced Metastables // J. Am. Chem. Soc. 1968. — № 90, C. 4745−4746
Jennings K.R. Collision-induced decompositions of aromatic molecular ions // Int. J. Mass Spectrom. Ion Phys. 1968. — № 1, C. 227−235.
Biemann K. The Primary structure of thioredoxin from Chromatium vinosum determined by high-performance tandem mass spectrometry // Anal. Chem. 1986. — № 58, C. 1289A- 1300A.
Yamashita M.,. Fenn J.B. Another Variation on the free-jet theme // J. Phys. Chem. 1984. — № 88, C. 4451 — 4459.
Yamashita M., Fenn J.B. Negative ion production with the electrosprayion source // J. Phys. Chem. 1984. — № 88, C. 4671 — 4675. t
Dole M., Mack L.L., Hines R.L. Molecular Beams of Macroions // J. Chem. Phys. 1968. — Том 49- № 5, С. 2240 — 2249.
On the working characteristics of the ion source with electrohydrodinamic introduction of liquids into the mass spectrometer / Alexandrov M.L., Gall L.N., Krasnov N.V. и др. // Int. J. Mass Spectrom. Ion Phys. 1983. -'№ 46, C. 231−235.
Расчет свободной поверхности проводящей жидкости, находящейся в сильном электрическом поле / Александров M. JL, Галль JI.H., Иванов В. Я., Николаев В. И. // Известия АН СССР. Механика жидкости и газа. 1983. — №>6, С. 165 — 167.
Экстракция ионов из растворов при атмосферном давлении новый метод масс-спектрометрического анализа / Александров М. Л., Галль Л. Н., Краснов Н. В. и др. // ДАН СССР — 1983. — Том 277- № 2, С. 379−383.
Прямая стыковка микроколоночного жидкостного хроматографа с масс-спектрометром / Александров M.JI., Галль Л. Н., Краснов Н. В. и др. // Биоорганическая химия 1984. — № 10, С. 710 — 711.
О механизме образования ионов при электрогидродинамическом распылении жидкости в вакуум / Александров М. Л., Галль Л. Н., Краснов Н. В. и др. //ЖАХ 1984. — № 39, С. 1596 — 1602.
Метод масс-спектрометрического анализа труднолетучих термически нестабильных веществ, основанный на экстракции ионов из растворов при атмосферном давлении / Александров М. Л., Галль Л. Н., Краснов Н. В. и др. // ЖАХ 1985. — Том 40- № 9, С. 1560 -1567.
Галль Л.Н., Туркина М. Я. Возможности масс-спектрометрического анализа нелетучих и термически нестабильных биоорганических соединений // Успехи химии 1985. — Том 65- № 5, С. 741 — 745.
Новый массспектрометрический метод определения аминокислотной последовательности пептидов / Александров М. Л., Галль Л. Н., Барам Г. И. и др. // Биоорганическая химия 1985. — Том 11, № 5, С. 705 -708.'
New developments in biochemical mass spectrometry: electrospray ionization // Smitlj R.D., Loo J.A., Edmonds C.G. h Ap- H Anal. Chem. -1990. Tom 62- № 9, C. 882 — 899.
Verentchikov A.N., Ens W., Standing K.G. Reflecting time-of-flight mass spectrometer with an electrospray ion source and orthogonal extraction // Anal. Chem. 1994. — Tom 66- № 1, C. 126 — 133.
Electrospray interface for liquid chromatographs and mass spectrometers / Whitehouse C.M., Dreyer R.N., Yamashita M., Fenn J.B. // Anal. Chem. 1985. — № 57, C. 675 — 679.
Electrospray ionization for mass spectrometry of large biomolecules / Fenn J.B., Mann M., Meng C.K. h aP- // Science 1989. — № 246, C. 64−71.
Mass Spectrometric Sequencing of Proteins from Silver-Stained Polyacrylamide Gels / Shevchenko A., Wilm M., Vorm O., Mann M. // Anal. Chem. 1996. — № 68, C. 850 — 858.
Femtomole sequencing of proteins from Polyacrylamide gels by nano-electrospray mass spectrometry / Wilm M., Shevchenko A., Houthaeve T. h «p. // Nature 1996. — № 379, C. 446 — 469.
Karas M., Hillenkamp F. Laser desorption ionization of proteins with molecular masses exceeding lO’OOO daltons // Anal. Chem. 1988. — № 60,vi.1. C. 2299−3201.
Design and performance of a mass-analysed ion kinetic energy (MIKE) spectrometer / Beynon J.H., Cooks R.G., Amy J.W. h^p. // Anal. Chem.1973. № 45, C. 1023A — 1027A. qi
High-resolution tandem mass spectrometer (MS/MS) of increased sensitivity and mass range / McLafferty F.W., Todd P.J., McGilvery D.C., Baldwin M.A. //J. Am. Chem. Soc. 1980. — № 102, C. 3360 — 3363.
Yost R. A., Enke C. G. Selected ion fragmentation with a tandem quadrupole mass spectrometer // J. Am. Chem. Soc. 1978. — № 100, C. 2274 — 2275.
McLuckey S.A., Glish G.L., Cooks R.G. Kinetic energy effects in mass spectrometry: mass spectrometry using a sector-quadrupole tandeminstrument. // Int. J. Mass Spectrom. Ion Phys. 1981. — № 39, C. 219 — 230. li
Ion trap mass spectrometry. Using high-pressure ionization. / McLuckey S. A, Van Berkel G.J., Goeringer D.E., Glish G.L. // Anal. Chem. 1994. — № 66, C. 737A — 743A.
Jonscher K.R., Yates J.R. The quadrupole ion trap mass spectrometer a small solution to a big challenge // Anal. Biochem. — 1997. — № 244, C. 1 — 15.
Wiley M.C., McLaren I.H. Time-of-flight mass spectrometer with improved resolution // Rev. Sci. Instrum. 1955. — № 26, C. 1150 — 1162.
Cotter R.J. Time-of-flight mass spectrometry: instrumentation andifapplications in biological research Washington, D.C.: American Chemical Society, 1997. — 121c.
Marshall A.G., Hendrickson C.L., Jackson G.S. Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry: a primer // Mass Spectrom. Rev. -1998.-Tom 17-№'l, C. 1−35.
Comisarow M.B., Marshall A.G. Fourier transform ion cyclotron resonance spectroscopy I I Chem. Phys. Lett. 1974. — Том 25- № 2, С. 282 -283.
Hardman M., Makarov A. A. Interfacing the orbitrap mass analyzer to an electrospray ion source // Anal. Chem. 2003 — Том 75- № 7, С. 1699 — 1705.
The Orbitrap: a new mass spectrometer / Hu Q., Noll R.J., Li H. и др. // J. Mass Spectrom. 2005. — Том 40- № 4, С. 430 — 443.
Явор М.И., Веренчиков А. Н. Планарный многоотражательный времяпролетный масс-анализатор, работающий без ограничения диапазона масс // Научное приборостроение 2004. — Том 14- № 2, С. 38 -45.м
Многоотражательный времяпролетный масс спектрометр с ионной ловушкой на входе / Козлов Б. Н., Труфанов А. С., Явор М. И. и др. // Научное приборостроение 2006. — Том 16- N2 3, С. 40−48.
McCormack A.L., Jones J.L., Wysocki V.H. Surface-induced dissociation of multiply protonated peptides // J. Am. Soc. Mass Spectrom. -1992.-№ 3, C. 859- 862.
Fragmentation of protonated peptides: surface-induced dissociation in conjunction with a quantum mechanical approach / McCormack A.L., Somogyi A., Dongre A.R., Wysocki V.H. // Anal. Chem. 1993. — № 65, C. 2859 — 2872. «Tr
Klose J. Protein mapping by combined isoelectric focusing and electrophoresis of mouse tissues. A novel approach to testing for induced point mutations in mammals // Humangenetik 1975. — № 26, C. 231 — 243.
Reduction and alkylation of proteins in preparation of two-dimensional map analysis: why, when, and how? / Herbert B., Galvani M., Hamdan M. h Ap. //Electrophoresis 2001. — № 22, C. 2040 — 2051.
Glazer A.N., DeLange R.J., Sigman D.S. Chemical modifications of proteins. New York: American Elsevier Publishing Co., 1975. — 208c.
Grant A. Synthetic peptides: a user’s guide (advances in molecularbiology). New York: Gregory Oxford University Press, 2002 — 190c.i. .
Ozols J. Amino acid analysis // Meth. Enzymol. 1990 — № 182, C. 587- 601.
Quantitative analysis of complex protein mixtures using isotope-coded affinity tags / Gygi S.P., Rist B., Gerber S.A. h «p. // Nat. Biotechnol. -1999.-№ 17, C. 994−999.
Abundance ratio-dependent proteomic analysis by mass spectrometry / Griffin T.J., Lock C.M., Li X.-J. h «p. // Anal. Chem. 2003. — Tom 75- № 4, C. 867 — 877.
A correlation algorithm for the automated quantitative analysis of shotgun proteomics data / MacCoss M.J., Wu C.C., Liu H. и др. // Anal. Chem. 2003. — Том 75- № 24, С. 6912 — 6921.
Moseley M.A.n Current trends in differential expression proteomics: isotopically coded tags // Trends Biotechnol. 2001. — № 19, C. S10 — S16.
Fractionation of isotopically labeled peptides in quantitative proteomics / Zhang R., Sioma C.S., Wang S., Regnier F.E. // Anal. Chem. 2001. -Том 73- № 21, C. 5142 -5149.
Zhang R., Regnier F.E. Minimizing resolution of isotopically coded peptides in comparative proteomics // J. Proteome Res. 2002 — Том 1- № 2, С. 139- 147.
Controlling deuterium isotope effects in comparative proteomics / R. Zhang, Sioma C.S., Thompson R.A. и др. // Anal. Chem. 2002. -Том 74- № 15, C. 3662 — 3669.
Li J., Steen H., Gygi S.P. Protein profiling with cleavable isotope-coded affinity tag (cICAT) reagents: the yeast salinity stress response // Mol. Cell. Proteomics 2003^- Том 2- № 11, С. 1198 — 1204. г
Low-energy collision-induced dissociation fragmentation analysis of cysteinyl-modified peptides / Borisov O.V., Goshe M.B., Conrads T.P. и др. // Anal. Chem. 2002. — Том 74- № 10, С. 2284 — 2292.
Quantitative proteome analysis by solid-phase isotope tagging and mass spectrometry / Zhou H., Ranish J.A., Watts J.D., Aebersold R. // Nat. Biotechnol. 2002. — Том 20- № 5, С. 512 — 515.
Quantitative chemical proteomics for identifying candidate drug targets / Oda Y., Owa T., Sato Т. и др. // Anal. Chem. 2003. — Том 75- № 9, С. 2159 -2165.
Evaluation of the acid-cleavable isotope-coded affinity tag reagents: application to camptothecin-treated cortical neurons / Yu L.-R., j
Conrads T.P., Uo Т. и др. // J. Proteome Res. 2004. — Том 3- № 3, С. 469 — 477. лгл'
Membrane protease proteomics: Isotope-coded affinity tag MS identification of undescribed MT1-matrix metalloproteinase substrates / Tam E.M., Morrison C.J., Wu Y.I. и др. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. -2004. Tom 101- JV» 18, C. 6917 — 6922.
Acid-labile isotope-coded extractants: a class of reagents for quantitative mass spectrometric analysis of complex protein mixtures / Qiu Y., Sousa E.A., Hewick R.M., Wang J.H. // Anal. Chem. 2002. — Том 74- № 19, С. 4969−4979.
Element-coded affinity tags for peptides and proteins / Whetstone P.A., Butlin N.G., Corneillie T.M., Meares C.F. // Bioconjug. Chem. 2004. -Том15-№ 1,С. 3−6.
Enrichment of cysteine-containing peptides from tryptic digests using a quaternary amine stag / Ren D., Julka S., Inerowicz H.D., Regnier F.E. // Anal. Chem. 2004. — Том 76- № 15, С. 4522 — 4530.
Wang S., Zhang X., Fred E. Quantitative proteomics strategy involving the selection of peptides containing both cysteine and histidine from tryptic digests of cell lysates. // J. Chromatogr. A 2002. — Том 949- № 1 — 2, С. 153 — 162.
Darbre A. Practical protein chemistry: a handbook. New York: Wiley & Sons, 1986- 356c.
Semisynthetic D-His-l, N-epsilon-acetimidoglucagon: structure-functiont •relationships / Mahrenholtz A.M., Flanders K.C., Hoosein N.M. и др. // Arch. Biochem. Biophys. 1987. — Том 257- № 2, С. 379 — 386.
Nureddin A., Inagami T. Chemical modification of amino groups and guanidino groups of trypsin. Preparation of stable and soluble derivatives // Biochem. J. 1975. — Том 147- № 1, С. 71 — 81.
Chemoselective acylation of fully deprotected hydrazino acetyl peptides. Application to the synthesis of lipopetides / Bonnet D., Ollivier N., GrasMasse H., Melnyk O. // J. Org. Chem. 2001. — Том 66- № 2, С. 443 — 449. Г
Stable-isotope dimethyl labeling for quantitative proteomics / Hsu J.-L., Huang S.-Y., Chow N.-H., Chen S.-H., Anal. Chem. 2003. — Том 75- № 24, С. 6843 — 6852. с,
Beyond quantitative proteomics: signal enhancement of the al ion as a mass tag for peptide sequencing using dimethyl labeling / Hsu J.-L., Huang S.-Y., Shiea J.-T. и др. // J. Proteome Res. 2005. — № 4, C. 101−108.
Quantitation of protein phosphorylation in pregnant rat uteri using stable isotope dimethyl labeling coupled with IMAC / Yuang S.-Y., Tsai M.-L., Wu C.-J. и др. // Proteomics 2006. — Том 6- № 6, С. 1722 — 1734.
Ji С., Li LJ. Quantitative proteome analysis using differential stable isotopic labeling and microbore LC-MALDI MS and MS/MS // J. Proteome Res. 2005. — Томг4- № 3, C. 734 — 742.
Ji С., Guo N., Li L. Differential dimethyl labeling of N-termini of peptides after guanidination for proteome analysis // J. Proteome Res. -2005. Tom 4- № 6', C. 2099 — 2108. r» />
Fu Q., Li L. De novo sequencing of neuropeptides using reductive isotopic methylation and investigation of ESI QTOF MS/MS fragmentation pattern of neuropeptides with N-terminal dimethylation // Anal. Chem. -2005. Tom 77- № 23, C. 7783−7795.
Melanson J.E., Chisholm K.A., Pinto D.M. Targeted comparative proteomics by liquid chromatography/matrix-assisted laser desorption/ionization triple-quadrupole mass spectrometry // Rapid Commun. Mass Spectrom. 2006. — Tom 20- № 5, C. 904 — 910.
Multiplexed protein quantitation in Saccharomyces cerevisiae using amine-reactive isobaric tagging reagents / Ross P.L., Huang, Y.N., Marchese, J.N. h? p. // Mol. Cell. Proteomics 2004. — Tom 3- № 12, C. 1154- 1169.
Comparative study of three proteomic quantitative methods, DIGE, cICAT, and iTRAQ, using 2D gel- or LC-MALDI TOF/TOF / Wu W.W., Wang G., Baek S. J., Shen R.-F. // J. Proteome Res. 2006. — Tom 5- № 3, C. 651 -658.
A comparison of the consistency of proteome quantitation using two-dimensional electrophoresis and shotgun isobaric tagging in Escherichia coli cells / Choe L.H., Aggarwal K., Franck Z., Lee K.H. // Electrophoresis -2005. № 26, C. 2437 — 2449.
Williamson B.L., Marchese J., Morrice N.A. Automated identification and quantification of protein phosphorylation sites by LC/MS on a hybrid triple quadrupole linear ion trap mass spectrometer // Mol. Cell. Proteomics -2006. Tom 5- № 2, C. 337 — 346.
Improved peptide detection with matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry by trimethylation of amino groups / Stewart N.A., Pham V.T., Choma C.T. h #p. // Rapid Commu. Mass Spectrom. 2002r-sToM 16- № 15, C. 1448 — 1453.
Poon C., Kaplan H., Mayer P.M. Methylating peptides to prevent adduct ion formation also directs cleavage in collision-induced dissociation mass spectrometry // Eur. J. Mass Spectrom. 2004. — Tom 10- № 1, C. 39 — 46. as
Laremore T.N., Weber D.M., Choma С.T. An evaluation of the utility of in vacuo methylation for mass-spectrometry-based analyses of peptides // Rapid Commun. Mass Spectrom. 2005. — № 19, C. 2045 — 2051.
Chakraborty A., Regnier F.E. Global internal standard technology for comparative proteomics // J. Chromatogr. A 2002. — Том 949, № 1 — 2, С. 173- 184.
Julka S., Regnier F.J. Quantification in proteomics through stable isotope coding: a review // Proteome Res. 2004. — Том 3- № 3, С. 350 -363.
Julka S., Regnier F.E. Recent advancements in differential proteomics based on stable isotope coding //Brief. Funct. Genomic. Proteomic. 2005. -Tom 4- № 2, C. 158- 177.
In-Gel Stable-Isotope Labeling (ISIL): a strategy for mass spectrometrybased relative quantification / Asara J.M., Zhang X., Zheng В. и др. // J. Proteome Res. 2006. — № 5, C. 155 — 163.
Strategy for qualitative and quantitative analysis in proteomics based on signature peptides / Ji J.,. Chakraborty A, Geng M. и др. // J. Chromatogr. В 2000. — Том 745- № 1, С. 197 — 210.
Wang S., Regnier F.E. Proteomics based on selecting and quantifying cysteine containing peptides by covalent chromatography // J. Chromatogr. A 2001. — Том 924- № 1 — 2, C. 345 — 353.
Geng M., Ji J., Regnier F.E. Signature-peptide approach to detecting1. Л1proteins in complex mixtures // J. Chromatogr. A 2000. — Том 870- № 1−2, С. 295- 313.
Riggs L., Seeley E.H., Regnier F.E. Quantification of phosphoproteins with global internal standard technology 11 J. Chromatogr. B 2005. -Tom 817- № 1 — 2, C. 89−96.
Che F.-Y., Biswas R., Fricker L.D. Relative quantitation of peptides in wild-type and Cpe (fat/fat) mouse pituitary using stable isotopic tags and mass spectrometry // J. Mass Spectrom. 2005. — № 40, C. 227 — 237.
Che F.-Y., Fricker L.D. Quantitative peptidomics of mouse pituitary: comparison of different stable isotopic tags // J. Mass Spectrom. 2005. -№ 40, C. 238−249.
Peptidomics of Cpe fat/fat mouse hypothalamus: effect of food deprivation and exercise on peptide levels / Che F.-Y., Yuan Q., Kalinina E., Fricker L.D. // J. Biol. Chem. 2005. — Tom 280- № 6, C. 4451 — 4461.
Mason D.E., Liebler D.C. Quantitative analysis of modified proteins by LC-MS/MS of peptides labeled with phenyl isocyanate // J. Proteome Res. -2003, — № 2, C. 265 -272.
Quantitation and facilitated de novo sequencing of proteins by isotopic•T
N-terminal labeling of peptides with a fragmentation-directing moiety / Miinchbach M., Quadroni M., Miotto G. h ap. // Anal. Chem. 2000. -Tom 72- № 17, C. 4047 — 4057.
Schmidt A., Kellermann J., Lottspeich F. A novel strategy for quantitative proteomics using isotope-coded protein labels // Proteomics -2005.-Tom 5- № 1, C. 4−15.cii
Tandem mass tags: a novel quantification strategy for comparative analysis of complex protein mixtures by MS/MS / Thompson A., Schaefer J., Kuhn К. и др. // Anal. Chem. 2003. — № 75, С. 1895 — 1904.
Moore R.E., Young М.К., Lee T.D. Qscore: an algorithm for evaluating SEQUEST database search results // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2002. — Том 13- № 4, С. 378 — 386.
Evaluation of multidimensional chromatography coupled with tandemmass spectrometry (LC/LC-MS/MS) for large-scale protein analysis: the-лyeast proteome / Peng J., Elias J.E., Thoreen C.C. и др. // J. Proteome Res. -2003. Tom 2- № 1, C. 43 — 50.
Purification of the human intestinal brush border membrane / Schmitz J., Preiser H., Maestracci D. и др. // Biochim. Biophys. Acta. -1973. -Tom 323-№ 1, C. 98- 112.
Effect of inhibiting vacuolar acidification on insulin signaling in hepatocytes / Balbis A., Baquiran G., Dumas V., Posner B.I. // J. Biol. Chem. 2004. — № 279, C. 12 777 — 12 785.
Borgmann V., Moon T., Laidler K. Molecular kinetics of beef heart lactate dehydrogenase // Biochem. 1974. — № 13, C. 5152 — 5158.
Tietz A, Ochoa S. Fluorokinase and pyruvic kinase. // Arch. Biochem. Biophys. 1958. — Tom 78- № 2, C. 477 — 493.
Bergmeyer H.U. Methods of Enzymatic Analysis. New York: Academic Press, 1974. — 289c.
Pegoraro В., Yuan J.H., Lee C.Y. Purification and structural properties of isozymes of isocitrate dehydrogenase from the mouse // Mol. Cell Biochem. 1979. — Том 23- № 3, С. 177 — 184.
Feldman R.I., Weiner H. Horse liver aldehyde dehydrogenase. I. Purification and characterization // J. Biol. Chem. 1972. — Том 247- № 1, С. 260 — 266.
Gene ontology: tool for the unification of biology. The Gene Ontologyui
Consortium / Ashburner M., Ball C.A., Blake J.A. и др. // Nat. Genet. -2000.-Том 25- № l, C.25−29.

Заполнить форму текущей работой