Обнаружение новой бактериальной системы рестрикции-модификации BstF5I и изучение структуры ДНК-метилтрансфераз этой системы

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Обнаружение новой бактериальной системы рестрикции-модификации BstF5I и изучение структуры ДНК-метилтрансфераз этой системы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

I. ВВЕДЕНИЕ,
II. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА БАКТЕРИАЛЬНЫХ ДНК-МЕТИЛ-ТРАНСФЕР АЗ (Обзор литературы)
2. Л. Распространение систем рестрикции-модификации и ДНКметилтрансфераз у прокариот
- 2. 2. Классификация систем РМ
  - 2. 2. 1. Тип II
  - 2. 2. 2. Тип
  - 2. 2. 3. Тип ПО
  - 2. 2. 4. Тип I
  - 2. 2. 5. Тип I 1/
  - 2. 2. 6. Тип ВерI
  - 2. 2. 7. Тип III
  - 2. 2. 8. Тип IV
- 2. 3. Функции ДНК-метилтрансфераз
  - 2. 3. 1. Защита от гидролиза изоспецифичными эндонуклеазами
    - 2. 3. 1. 1. Участие в бактериальных системах РМ
    - 2. 3. 1. 2. Обеспечение трансфекции и трансдукции
  - 2. 3. 2. Маркировка родительской цепи в пи^ЕО-подобных системах репарации
  - 2. 3. 3. Другие известные функции
- 2. 4. Классификация ДНК-метилтрансфераз по первичной структуре
- 2. 5. " Пространственная структура ДНК-метилтрансфераз
  - 2. 5. 1. А<1оМе1--связывающий домен
  - 2. 5. 2. Мишень-узнающий домен
- 2. 6. Механизмы связывания субстрата и узнавания специфичной последовательности ДНК
  - 2. 6. 1. Связывание с сайтом узнавания
  - 2. 6. 2. Конформационные изменения участков пептидной цепи метилаз при связывании субстрата
- 2. 7. Механизмы катализируемой реакции
  - 2. 7. 1. «Выворачивание» модифицируемого основания
  - 2. 7. 2. Перенос метальной группы на основание ДНК3 б
    - 2. 7. 2. 1. 5шС метилирование
    - 2. 7. 2. 2. N4mC и N6mA метилирование
III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
- 3. 1. Характеризация эндонуклеазы рестрикции BstF5I
  - 3. 1. 1. Выделение эндонуклеазы рестрикции ifafF5I и определение оптимальных условий гидролиза ДНК
  - 3. 1. 2. Определение субстратной специфичности эндонуклеазы рестрикции Bst?5l
  - 3. 1. 3. Определение позиций расщепления
  - 3. 1. 4. Возможные родственные связи эндонуклеазы рестрикции ifafF5I с другими эндонуклеазами рестрикции
  - 3. 1. 5. Предлагаемая схема практического использования новой эндонуклеазы рестрикции
- 3. 2. Нуклеотидная последовательность генов ДНК-метилтрансфераз системы рестрикции-модификации
  - 3. 2. 1. Клонирование генов ДНК-метилтрансфераз системы рестрикции-модификации
  - 3. 2. 2. Объединение данных по нуклеотидным последовательностям трех вставок5 О
  - 3. 2. 3. Выявление открытых рамок трансляции и их анализ
  - 3. 2. 3. Структура спейсерного участка между генами
Ъstf51M-l и bstf5IM
- 3. 2. 4. Идентификация функции кодируемых белков на основе их аминокислотного состава
- 3. 3. Характеризация ДНК-метилтрансфераз системы рестрикции-модификации ВдА?
- 3. 3. 1. ДНК-метилтрансфераза 5^
  - 3. 3. 1. 1. Выделение и оптимизация
  - 3. 3. 1. 2. Определение модифицируемого основания
  - 3. 3. 2. ДНК-метилтрансфераза?^
  - 3. 3. 2. 1. Сопоставление с пространственной структурой М. ОрпМ
  - 3. 3. 2. 2. Анализ участков последовательностей метилаз группы М. ВрпМ, предположительно взаимодействующих с ДНК
  - 3. 3. 3. ДНК-метилтрансферазаВ${Р
  - 3. 3. 3. 1. Экспрессия гена и выделение ДНК-метилтрансферазы М.£^
  - 3. 3. 3. 2. Определение модифицируемой цепи
- 3. 4. Избыточность ДНК-метилтрансфераз в системе рестрикции-модификации 55^
IV. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
V. ВЫВОДЫ

ДЬЖ-метилтрансферазы и эндонуклеазы рестрикции представляют собой один из интереснейших объектов для исследования механизмов взаимодействия белков с ДНК, высокоспецифичного узнавания нуклеотидных последовательностей и модификации ДНК. Систематический поиск и изучение этих ферментов, начатые более двадцати лет назад, привели к значительному прогрессу в понимании механизмов метилирования и расщепления ДНК и роли этих процессов для жизнедеятельности организмов. Анализ недавно полученных полных нуклеотидных последовательностей геномов бактерий подтвердил вывод о широком распространении систем рестрикции-модификации и метилаз у прокариотических организмов, сделанный ранее на основе биохимических исследований.

В настоящее время большое разнообразие известных аминокислотных последовательностей ДНК-метилтрансфераз и эндонуклеаз рестрикции позволяет проводить глубокий сравнительный анализ для выявления общих принципов строения и действия ферментов этих классов. В немалой степени этому способствуют также развернутые в последние годы кристаллографические исследования.

Ферменты, метилирующие и расщепляющие специфические последовательности ДНК являются одними из ключевых инструментов молекулярной биологии и генной инженерии. Поэтому открытие новых систем рестрикции-модификации, изучение свойств ферментов, входящих в их состав, а также разработка методик получения очищенных препаратов и методов их применения остаются актуальной задачей.

Целью данной работы явилось изучение ферментов системы рестрикции-модификации AstF5I из термофильного микроорганизма Bacillus stearothermophilus F5. 7.

Основные положения, которые выносятся на защиту:

— Обнаружение и установление специфичности ферментов системы рестрикции-модификации 5⁵¹.

— Установление позиций гидролиза ДНК эндонуклеазой рестрикции.

— Анализ нуклеотидных последовательностей трех клонированных ДНК-метилтрансфераз из системы рестрикции-модификации.

— Анализ первичных структур ДНК-метилтрансфераз из системы рестрикции-модификации ?^51.

— Впервые выявлено наличие более двух ДНК-метилтрансфераз в одной системе рестрикции-модификации.

II. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА БАКТЕРИАЛЬНЫХ ДНК-МЕТИЛ-ТРАНСФЕР A3 (Обзор литературы).

2.1. Распространение систем рестрикции-модификации и ДНК-метилтрансфераз у прокариот.

Ферменты, метилирующие ДНК, широко распространены среди прокариотических организмов. Эти белки обладают способностью узнавать короткие (2−8 п.о.) нуклеотидные последовательности и модифицировать одно из входящих в данную последовательность оснований путем присоединения к ней метальной группы. В большинстве случаев, у прокариот ДНК-метилазе сопутствует эндонуклеаза рестрикции той же специфичности. Эти два фермента образуют систему рестрикции-модификации (РМ), являющейся своеобразной «иммунной системой» низших организмов. В системе РМ роль метилазы заключается во внесении метки в ДНК хозяина, что обеспечивает распознавание и расщепление эндонуклеазой рестрикции чужеродной, потенциально опасной ДНК (например, внедряющейся в клетку ДНК бактериофагов).

Существуют также ДНК-метилазы бактерий, которые не входят в систему РМ, например Dam и Dem метилазы E.coli. Функционирование метилазы Dam необходимо для пострепликативной репарации неправильно спаренных оснований ДНК системой MutHLS. В этом случае метальная метка помогает дискриминировать родительскую и дочернюю цепи ДНК. Роль же Dem и других одиночных метилаз все еще не установлена.

Ранее путем биохимической характеризации было установлено, что 2050% всех исследованных штаммов эубактерий несут одну или более систем РМ [1]. Однако, анализ последних данных по полным последовательностям геномов прокариот показывает, что гены ДНК-метилтрансфераз, встречаются значительно чаще. Во многих геномах бактерий обнаруживаются гены ДНК-метилаз, как входящих в состав систем РМ, так и одиночных, о существовании которых ранее не было известно. Наиболее показательным в этом смысле является геном Helicobacter pylori [2, 3], содержащий 23 гена белков с отчетливо выраженными консервативными мотивами, свойственными ДНК-метилтрансферазам. На основании биохимических работ у этого штамма были ранее обнаружены лишь две системы РМ и одна одиночная ДНК-метилаза. У бактерии Haemophilus influenzae Rd, довольно хорошо изученной прежде методами классической генетики и биохимии, при анализе полной последовательности кроме 4-х известных ранее были выявлены дополнительно 3 новых гена ДНК-метилтрансфераз [3]. Гены ДНК-метилтрансфераз встречаются даже в небольших геномах бактерий рода Mycoplasma, которые, как считается, обладают минимальным набором генов, необходимых для жизнедеятельности клетки [4, 88].

Несмотря на очень большое число последовательностей ДНК, распознаваемых метилазами (известно более 250 различных сайтов узнавания систем РМ [5]), существует очевидное сходство между этими ферментами как на уровне первичных, так и на уровне третичных структур. Это свидетельствует не только об общем эволюционном происхождении, но и об интенсивном горизонтальном переносе генов этих ферментов между различными штаммами и видами бактерий [6−10].

ВЫВОДЫ.

1. В ходе изучения природных изолятов в штамме Bacillus stearothermophilus F5 обнаружена новая система рестрикции-модификации Bst?5l, узнающая такую же последовательность ДНК 5'-GGATG-3 что и системы рестрикции-модификации Fokl и Stsl.

2. Показано, что эндонуклеаза рестрикции BstF5l гидролизует последовательность ДНК в положении 5'-GGATG-3'(2/0), что существенно отличается от места гидролиза ДНК ферментами R. Fokl и R.Stsl. Фермент, гидролизующий ДНК таким образом, обнаружен впервые.

3. Определена нуклеотидная последовательность участка генома Bacillus stearothermophilus F5, содержащая гены функционально активных ДНКметилаз. Впервые в составе одной системы рестрикции-модификации показано наличие трех ДНК-метилтрансфераз BstF5l-1, BstF5l-2 и.

BstF5l-3, модифицирующих одну и ту же последовательность двуцепочечной ДНК:

5' - G G, А Т G — 3' 3' - ССТАС-5'.

4. Установлено, что M.?siF5I-l принадлежит к классу D2i и модифицирует адениновое основание в верхней цепи узнаваемой последовательности (5'-GGATG-3'). Таким образом, данная метилаза является функциональным аналогом N-концевых доменов метилаз Fokl и Stsl, относящихся к классу Di2 ДНК-метилтрансфераз.

Показать весь текст

Список литературы

Roberts R.J., Halford S.E. Type II restriction endonucleases. In: Nucleases, 2nd edn., ed. Linn S.M., Lloyd R.S., Roberts R.J., Cold Spring Harbor Press, Cold Spring Harbor, 1993, p. 35−88.
Tomb J.F., White O., Kerlavage A.R., Clayton R.A., Sutton G.G. et al. The complete genome sequence of the gastric pathogen Helicobacter pylori.- Nature, 1997, v. 388, p. 539−547.
Боринская С.А., Янковский H.K. Структура прокариотических геномов. -Молекулярная биология, 1999, т. 33, с. 941−957.
Fraser С.М., Gocayne J.D., White О., Adams M.D., Clayton R.A. et al. The minimal gene complement of Mycoplasma genitalium. Science, 1995, v. 270, p. 397−403.
Roberts R.J., Macelis D. REBASE restriction enzymes and methylases. -Nucleic Acids Res., 2000, v. 28, p. 306−307.
Jeltsch A., Kroger M., Pingoud A. Evidence for an evolutionary relationship among type-II restriction endonucleases. Gene, 1995, v. 160, p. 7−16.
Jeltsch A., Pingoud A. Horizontal gene transfer contributes to the wide distribution and evolution of type II restriction-modification systems. J. Mol. Evol., 1996, v. 42, p. 91−96.
Lee K.F., Shaw P.C., Picone S.J., Wihon G.G., Lunnen K.D. Sequence comparison of the ЯсоНКЗП and Eael restriction-modification systems suggests an intergenic transfer of genetic material. Biol. Chem., 1998, v. 379, p. 437−441.
Sharp P.M., Kelleher J.E., Daniel A.S., Cowan G.M., Murray N.E. Roles of selection and recombination in the evolution of type I restriction-modificationsystems in enterobacteria. Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A., 1992, v. 89, p. 98 369 840.
Meselson M., Yuan R., Heywood J. Restriction and modification of DNA. -Ann. Rev. Biochem., 1972, v. 41, p. 447−466.
Webb J.L., King G., Tement D., Titheradge A.J.B., Murray N.E. Restriction by EcoKI is enhanced by cooperative interactions between target sequences and is dependent on DEAD box motifs. EMBO J., 1996, v. 15, p. 2003−2009.
Wilson G.G., Murray N.E. Restriction and modification systems. Annu. Rev. -Genet., 1991, v. 25, p. 585−627.
Price C., Bickle T.A. A possible role for DNA restriction in bacterial evolution. Microbiol. Sei., 1986, v. 3, p. 296−299.
Marinus M.G. Methylation of DNA. In Escherichia coli and Salmonella lyphimurium, 2nd edn, ed. F.C. Neidhardt, ASM Press, Washington, 1996, p. 782−791.
Miner Z., Hattman S. Molecular cloning, sequencing, and mapping of the bacteriophage T2 dam gene. J. Bacteriol., 1988, v. 170, p. 5177−5184.
Behrens B., Noyer-Weidner M., Pawiek B., Lauster R., Balganesh T.S., Trautner T.A. Organization of multispecific DNA methyltransferases encoded by temperate Bacillus subtilis phages. EMBO J., 1987, v. 6, p. 1137−1142.
Trautner T.A., Pawiek B., Behrens B., Willert J. Exact size and organization of DNA target-recognizing domains of multispecific DNA-(cytosine-C5)-methyltransferases. EMBO J., 1996, v. 15, p. 1434−1442.
Modrich P. Methyl-directed DNA mismatch correction. J. Biol. Chem., 1989, v. 264, p. 6597−6600.
Takamatsu S., Kato R., Kuramitsu S. Mismatch DNA recognition protein from an extremely thermophilic bacterium, Thermus thermophilics HB 8. Nucleic Acids Res., 1996, v. 24, 640−647.
Ginetti F., Perego M., Albertini A.M., Galizzi A. Bacillus subtilis mutS-mutL operon: identification, nucleotide sequence and mutagenesis. Microbiology, 1996, v. 142,2021−2029.
Polaczek P., Kwan K., Liberies D.A., Campbell J.L. Role of architectural elements in combinatorial regulation of initiation of DNA replication in Escherichia coli. Mol. Microbiol., 1997, v. 26, 261−275.
Palmer B.R., Marinus M.G. The dam and dem strains of Escherichia coli a review. — Gene, 1994, v. 143, 1−12.
Bird A.P. Functions for DNA methylation in vertebrates. Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol., 1993, v. 58, P.281−285.
Kakutani T., Jeddeloh J.A., Flowers S.K., Munakata K., Richards E.J. Developmental abnormalities and epimutations associated with DNA hypomethylation mutations. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1996, v. 93, p. 1 240 612 411.
Gant T.M., Wilson K.L. Nuclear assembly. Annu. Rev. Cell Dev. Biol., 1997, v. 13, p. 669−695.
Karreman C., de Waard A. Agmenellum quadruplicatum Vl. Aqul^ a novel modification methylase. J. Bacterid., 1990, p. v. 172, 266−272.
Lee K.P., Kam K.M., Shaw, P.C. A bacterial methyltransferase M, EcoUK311 requires two proteins for in vitro methylation. Nucleic Acids Res., 1995, v. 23, p. 103−108.
Szybalski W., Kim S.C., Hasan N., Podhajska A.J. Class-IIS restriction enzymes a review. — Gene, 1991, v. 100, p. 13−26.
Kita K., Kotani H., Sugisaki H., Takanami M. The Fokl restriction-modification system. I. Organization and nucleotide sequences of the restriction and modification genes. J. Biol. Chem., 1989, v. 264, p. 5751−5756.
Kita K., Suisha M., Kotani H., Yanase H., Kato N. Cloning and sequence analysis of the Stsl restriction-modification gene: presence of homology to Fokl restriction-modification enzymes. Nucleic Acids Res., 1992, v. 20, p. 41 674 172.
Sugusaki H., Kita K., Takanami M. The Fokl restriction-modification system. II. Presence of two domains in Fokl methylase responsible for modification of different DNA strands. J. Biol. Chem., 1989, v. 264, p. 5757−5761.
Sugisaki H., Yamamoto K., Takanami M. The Hgal restriction-modification system contains 2 cytosine methylase genes responsible for modification of different DNA strands. J. Biol. Chem., 1991, v. 266, p. 13 952−13 957.
Degtyarev S.Kh., Rechkunova NX, Kolyhalov A.A., Dedkov V. S, Zhilkin P.A. II-Q restriction endonucleases new class of type II enzymes. — Nucleic Acids Res, 1990, v. 18, p. 5807−5810.
Дегтярев C. X, Жилкин П. А, Приходько Г. Г, Репин В. Е, Речкунова Н. И. Определение субстратной специфичности рестриктазы Ври 01 с необычным сайтом узнавания. Молекулярная биология, 1989, т. 23, с. 1051−1056.
Stankevicius К, Lubys A., Timinskas A, Vaitkevicius D, Janulaitis А. Cloning and analysis of the four genes coding for BpulOl restriction-modification enzymes. Nucleic Acids Res, 1998, v. 26, p. 1084−1091.
Degtyarev S. Kh, Belichenko O. A, Lebedeva N. A, Dedkov V. S, Abdurashitov M.A. Btrl, a novel restriction endonuclease, recognizing the non-palindromic sequence 5'-CACGTC (-3/-3)-3'. Nucleic Acids Res, 2000, v. 28, e56.
Bickle T.A. The ATP-dependent restriction endonucleases. In: Nucleases, ed. Linn S. M, Lloyd R. S, Roberts R. J, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, 1993, p. 89−109.
Bickle T. A, Kruger D.H. Biology of DNA restriction. Microbiol. Rev, 1993, v. 57, p. 434−450.
Modrich P. Structure, functions and mechanisms of DNA restriction and modification enzymes. — Q. Rev. Biophys, 1979, v. 12, p. 315−369.
Dryden D.T.F, Cooper L. P, Thorpe P. H, Byron O. The in vitro assembly of the EcoKl type I DNA restriction/modificaton enzyme and its in vivo implications. Biochemistry, 1997, v. 36, p. 1065−1076.
Cowan G. M, Gann A.A.F, Murray N.E. Conservation of complex DNA recognition domains between families of restriction enzymes. Cell, 1989, v. 56, p. 103−109.
Gubler M., Braguglia D., Meyer J., Piekarowicz A., Bickle T.A. Recombination of constant and variable modules alters DNA sequence recognition by type IC restriction-modification enzymes. EMBO J., 1992, v. 11, p. 233−240.
Murray N.E., Daniel A.S., Cowan G.M., Sharp, P.M. Conservation of motifs within the unusually variable polypeptide sequences of type I restriction and modification enzymes. Mol. Microbiol., 1993, v. 9, p. 133−143.
Cooper L.P., Dryden D.T.F. The domains of a type I DNA methyltransferase: interactions and role in recognition of DNA methylation. J. Mol. Biol., v. 236, 1994, p. 1011−1021.
Kong H., Roemer S.E., Waiterees P.A., Benner J.S., Wilson G.G., Nwankwo D.O. Characterization of Bcgl, a new kind of restriction-modification system. -J. Biol. Chem., 1994, v. 269, p. 683−690.
Kong H.M., Morgan R.D., Maunus R.E., Schildkraut I. A unique restriction endonuclease, Bcgl, from Bacillus coagulans. Nucleic Acids Res., 1993, v. 21, p. 987−991.
Degtyarev S.K., Rechkunova N.I., Zernov Y.P., Dedkov V.S., Chizikov V.E., Van Calligan M., Williams R., Murray E. Bsp24l, a new unusual restriction endonuclease. Gene, 1993, v. 131, p. 93−95.
Vitor J.M.B., Morgan R.D. Two novel restriction endonucleases from Campylobacter jejuni. Gene, 1995, v. 157, p. 109−110.
Dryden D.T.F. Bacterial DNA MTases. In: S-adenosylmethionine-dependent methyltransferases: structures and functions, ed. X. Cheng and R.M. Blumenthal, World Scientific, Singapore, 1999, p. 283−340.
Ahmad I., Rao D.N. Chemistry and biology of DNA methyltransferases. CRC Rev. Biochem. Mol. Biol., 1996, v. 31, p. 361−380.
Ahmad I., Rao D.N. Interaction of Eco?5l DNA methyltransferase with oligonucleotides containing the asymmetric sequence 5-CAGCAG-3'. J. Mol. Biol., 1994, v. 242, p. 378−388.
Meisel A. Mackeldanz P., Bickle T.A. Kruger D.H., Schroeder C. Type III restriction endonucleases translocate DNA in a reaction driven by recognition site-specific ATP hydrolysis. EMBO J., 1995, v. 14, p. 2958−2966.
Meisel A., Bickle T.A., Kruger D.H., Schroeder C. Type-Ill restriction enzymes need two inversely oriented recognition sites for DNA cleavage. Nature, 1992, v. 355, p. 467−469
Janulaitis A., Vaisvila R., Timinskas A., Klimasauskas S., Butkus V. Cloning and sequence analysis of the genes coding for EcoSll type IV restriction-modification enzymes. Nucleic Acids Res., 1992, v. 20, p. 6051−6056.
Janulaitis A., Petrusyte M., Maneliene Z., Klimasauskas S., Butkus V. Purification and properties of the Eco51 restriction endonuclease and methylase-prototypes of a new class (type IV). Nucleic Acids Res., 1992, v. 20, p. 6043−6049.
Hotchkiss R.D. The quantitative separation of purines, pyrimidines, and nucleosides by paper chromatography. J. Biol. Chem., 1948, v. 168, p. 315 332.
Janulaitis A., Klimasauskas S., Petrusyte M., Butkus V. Cytosine modification in DNA by Bcnl methylase yields N4-methylcytosine. FEBS Lett., 1983, v. 161, p. 131−134.
Dunn D.B., Smith J.D. Occurrence of a new base in the deoxyribonucleic acid of a strain of Bacterium coll-Nature, 1955, v. 175, p. 336−337.
Neidle S. DNA structure and recognition. IRL Press, New York, 1994.
Kumar S., Cheng X., Klimasauskas S., Sha M., Posfai J., Roberts R.J., Wilson G.G. The DNA (cytosine-5) methyltransferases. Nucleic Acids Res., 1994, v. 22, p. 1−10.
Wilson G.G. Amino acid sequence arrangements of DNA-methyltransferases. -Methods Emymol., 1992, v. 216, p. 259−279.
Malone T., Blumenthal R.M., Cheng X. Structure, -guided analysis reveals nine sequence motifs conserved among DNA amino-methyl-transferases and suggests a catalytic mechanism for these enzymes. — J. Mol. Biol., 1995, v. 253, p. 618−632.
Kossykh V.G., Schlagman S.L., Hattman S. Conserved sequence motif DPPY in region IV of the phage T4 Dam DNA-N6-ademne.-methytransferase is important for S-adenosyl-L-methionine binding. Nucleic Acids Res., 1993, v. 21, p. 4659−4662.
Bergerat A., Guschlbauer W. The double role of methyl donor and allosteric effector of S-adenosyl-methionine for Dam methylase of E. coll Nucleic Acids Res., 1990, v. 18, p. 4369−4375.
Adams G.M., Blumenthal R.M. The Pvull DNA (cytosine-N4> methyltransferase comprises two trypsin-defined domains, each of which binds a molecule of 5-adenosyl-L-methionine. Biochemistry, 1997, v. 36, p. 82 848 292.
Klimasauskas S., Timinskas A., Menkevicius S., Butkiene D., Butkus V., Janulaitis A. Sequence motifs characteristic of DNA cytosine-N4. methyltransferases: similarity to adenine and cytosine-C5 DNA-methylases. -Exp. Biol., 1990, v. 1, p. 4−12.
Cheng X. Structure, and function of DNA methyltransferases. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct., 1995, v. 124, p. 293−3 18.
Cheng X. DNA modification by methyltransferases. Curr. Opin. Struct. Biol., 1995, v. 5, p. 4−10.
Cheng X., Kumar S., Posfai J., Pflugrath J.W., Roberts R.J. Crystal structure of the Hhal DNA methyltransferase complexed with S-adenosyl-L-methionine. -Cell, 1993, v. 74, p. 299−307.
Reinisch K.M., Ch^n L., Verdine G.L., Lipscomb, W.N. The crystal structure of Haelll methyltransferase covalently complexed to DNA: an extrahelical cytosine and rearranged base pairing. Cell, 1995, v. 82, p. 143−153.
Gong W., O’Gara M., Blumenthal R.M., Cheng X. Structure of Pvull DNA-(cytosine N4) methyltransferase, an example of domain permutation and protein fold assignment. — Nucleic Acids Res., 1997, v. 25, p. 2702−2715.
Vidgren J., Svensson L.A., Liljas A. Crystal structure of catechol-O-methyltransferase. Nature, 1994, v. 368, p. 354−358.
Fu Z., Hu Y., Konishi K., Ogawa H., Gomi T., Fujioka M., Takusagawa F. Crystal structure of glycine N-methyltransferase from rat liver. Biochemistry, 1996, v. 35, p. 11 985−11 993.
Djordjevic S., Stock A.M. Crystal structure of the Chemotaxis receptor methyltransferase CheR suggests a conserved structural motif for binding S-adenosylmethionine. Structure, 1997, v. 5, p. 545−558.
Hodel A.E., Gershon P.D., Quicho F.A. Structural basis for sequence nonspecific recognition of 5'-capped mRNA by a cap modifying enzyme. -Molecular Cell, 1998, v. 1, p. 443−447.
Hubbard T.J.P., Murzin A.G., Brenner S.E., Chothia C. SCOP: a structural classification of proteins database. Nucleic Acids Res., 1997, v. 25, p. 236−239.
Schluckebier G., O’Gara M., Saenger W., Cheng X. Universal catalytic domain structure of AdoMet-dependent methyltransferases. J. Mol. Biol., 1995, v. 247, p. 16−20.
Carugo O., Argos P. NADP-dependent enzymes. II: Evolution of the mono- and dinucleotide binding domains. Proteins, 1997, v. 28, p. 29−40.
Himmelreich R., Hilbert H., Plagens H., Pirkl E., Li B.C., Herrmann R. et al. Complete sequence analysis of the genome of the bacterium Mycoplasma pneumoniae. Nucleic Acids Res., 1996, v. 24, p. 4420−4449.
Sternberg N., Coulby J. Cleavage of the bacteriophage PI packaging site (pac) is regulated by adenine methylation. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1990, v. 87, p. 8070−8074.
O’Gara M., McCloy K., Malone T., Cheng X. Structure-based alignment of three AdoMet-dependentmethyltransferases. — Gene, 1995, v. 157, p. 135−138.
Klimasauskas S., Kumar S., Roberts R.J., Cheng X. Hhal methyltransferase flips its target base out of the DNA helix. Cell, 1994, v. 76, p. 357−369.
Winkler F.K. DNA totally flipped out by methylase. Structure, 1994, v. 2, p. 79−83.
Cheng X., Blumenthal R.M. Finding a basis for flipping bases. Structure, 1996, v. 4, p. 639−645.
Hornby D.P., Ford G.C. Protein-mediated base flipping. Curr. Op. Biotech., 1998, v. 9, p. 354−358.
Roberts R.J. On base flipping. Cell, 1995, v. 82, p. 9−12.
Roberts R.J., Cheng X. Base flipping. Annu. Rev. Biochem., 1998, v. 67, p. 181−198.
Lauster R., Trautner T.A., Noyer-Weidner M. Cytosine-specific type II DNA methyltransferases: A conserved enzyme core with variable target-recognizing domains. J. Mol. Biol., 1989, v. 206, p. 305−312.
King G., Murray N.E. Restriction enzymes in cells, not eppendorfs. Trends Microbiol., 1994, v. 2, p. 465−469.
Gopal J., Yebra M.J., Bhagwat A.S. DsaV methyltransferase and its isoschizomers contain a conserved segment that is similar to the segment in Hhal methyltransferase that is in contact with DNA bases. Nucleic Acids Res., 1994, v. 22, p. 4482−4488.
Lange C., Wild C., Trautner T.A. Identification of a subdomain within DNA-(cytosine-C5)-methyltransferases responsible for the recognition of the 5' part of their DNA target. EMBO J., 1996, v. 15, p. 1443−1450.
Walter J., Noyer-Weidner ML, Trautner T.A. The amino acid sequence of the CCGG recognizing DNA methyltransferase M. BsuFl: implications for theanalysis of sequence recognition by cytosine DNA methytransferases. EMBO J., 1990, v. 9, p. 1007−1013.
Boye E., Marinus M.G., Lobner-Olesen A. Quantitation of Dam methyltransferase in Escherichia coli. J. Bacteriol., 1992, v. 174, p. 1682−1685.
Kelleher J.E., Raleigh E.A. Response to UV damage by four Escherichia coli K-12 restriction systems. J. Bacteriol., 1994, v. 176, p. 5888−5896.
Goodsell D.S. Inside a living cell. Trends Biochem. Sei., 1991, v. 16, p. 203 206.
Pettijohn D.E. The Nucleoid. In: Escherichia coli and Salmonella typhimurium, 2nd edn., ed. F.C. Neidhardt, ASM Press, Washington, 1996, p. 158−166.
Von Hippel P.H., Berg O.G. Facilitated target location in biological systems. -J. Biol. Chem., 1989, v. 264, p. 675−678.
Nardone G., George J., Chirikjian J.G. Differences in the kinetic properties of BamHI endonuclease and methylase with linear DNA substrates. J. Biol. Chem, 1996, v. 261, p. 12 128−12 133.
Surby M. A, Reich N.O. Contribution of facilitated diffusion and processive catalysis to enzyme efficiency implications for the EcoRI restriction-modification system. — Biochemistry, 1996, v. 35, p. 2201−2208.
Jeltsch A, Friedrich T, Roth M. Kinetics of methylation and binding of DNA by the EcoRV adenine-N6 methyltransferase. J. Mol. Biol, 1998, v. 275, p. 747−758.
Marzabal S, DuBois S, Thielking V, Cano A, Eritja R, Guschlbauer W. Dam methylase from Escherichia coli: kinetic studies using modified DNA oligomers: hemimethylated substrates. Nucieic Acids Res, 1995, v. 23, p. 3648−3655.
Renbaum P., Razin A. Interaction of M. SssI and M. Hhal with single-base mismatched oligodeoxynucleotide duplexes. Gene, 1995, v. 157, p. 177−179.
Kang Y.K., Lee H.B., Noh M.J., Cho N.-Y., Yoo O.J. Different effects of base analog substitutions in BamHI restriction site on recognition by BamHI endonuclease and BamHI methylase. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1995, v. 206, p. 997−1002.
Herman G.E., Modrich P. Escherichia coli dam methylase: physical and catalytic properties of the homogeneous enzyme. J. Biol. Chem., 1982, v. 257, p. 2605−2612.
Kossykh Y.G., Schlagman S.L., Hattman S. Comparative studies of the phage T2 and T4 DNA (N6-adenine) methyltransferases: amino acid changes that affect catalytic activity. J. Bacterid., 1997, v. 179, p. 3239−3243.
Kossykh V.G., Schlagman S.L., Hattman S. Phage T4 DNA N6- adenine. methyltransferase. J. Biol. Chem., 1995, v. 270, p. 14 389−14 393.
Szilak L., Der A., Deak F., Venetianer P. Kinetic characterization of the Ecal methyltransferase. Eur. J. Biochem., 1993, v. 218, p. 727−733.
Winter M. Investigation of de novo meihylation activity in mutants of the EcoKl methyltransferase. Ph.D. thesis, University of Edinburgh, 1998.
Rubin R.A., Modrich P. EcoRl methylase physical and catalytic properties of the homogeneous enzyme. J. Biol. Chem., 1977, v. 252, p. 7265−7272.
Reich N.O., Mashhoon N. Kinetic mechanism of the EcoKL DNA methyltransferase. Biochemistry, 1991, v. 30, p. 2933−2929.
Reich N.O., Danzitz M J. Non-additivity of sequence-specific enzyme-DNA interactions in the Eco91 DNA methyltransferase. Nucleic Acids Res., 1991, v. 19, p. 6587−6594.
Reich N.O., Olsen C., Osti F., Murphy J. In vitro specificity of EcoRl DNA methyltransferase. J. Biol. Chem., 1992, v. 267, p. 15 802−15 807.
Kossykh Y.G., Schlagman S.L., Hattman S. Function of Pro-185 in the ProCys of conserved motif IV in the iscoRII cytosine-C5.-DNA methyltransferase. -FEES Lett., 1995, v. 370, p. 75−77.
Gabbara S., Sheluho D., Bhagwat A.S. Cytosine methyltransferase from Escherichia coli in which active site cysteine is replaced with serine is partially active. Biochemistry, 1995, v. 34, p. 8914−8923.
Wu J.C., Santi D.V. Kinetic and catalytic mechanism of Hhal methyltransferase. J. Biol. Chem., 1987, v. 262, p. 4778−4786.
Dubey A.K., Roberts R.J. Sequence-specific DNA binding by the Mspl DNA methyltransferase. Nucleic Acids Res., 1992, v. 20, p. 3167−3173.
Szczelkun M.D., Connolly B.A. Sequence-specific binding of DNA by the EcoKV restriction and modification enzymes with nucleic acid and cofactor analogues. Biochemistry, 1995, v. 34, p. 10 724−10 733.
Lohman T.M., Mascotti D.P. Thermodynamics of ligand nucleic-acid interactions. Methods Enzymol., 1992, v. 212, p. 400−424.
Neidhardt F.C., Ingraham J.L., Schaechter M. Physiology of the bacterial cell: a molecular approach. Sinauer Associates Inc. Mass., USA., 1990.
Renbaum P., Razin A. Footprint analysis of M.&sl and M. Hhal methyltransferases reveals extensive interactions with the substrate DNA backbone. J. Mol. Biol., 1995, v. 248, p. 19−26.
Szczelkun M.D., Jones H., Connolly B.A. Probing the protein-DNA interface of the EcoRV modification methyltransferase bound to its recognition sequence, GATATC. Biochemistry, 1995, v. 34, p. 10 734−10 743.
Erskine S.G., Halford S.E. Reactions of the EcoKV restriction endonuclease with fluorescent oligodeoxynucleotides: identical equilibrium constants for binding to specific and non-specific DNA. J. Mol. Biol., 1998, v. 275, p. 759 772.
Som S., Friedman S. Regulation of EcoKLl methyltransferase: effect of mutations on gene expression and in vitro binding to the promoter region. -Nucleic Acids Res., 1994, v. 22, p. 5347−5353.
Cal S., Connolly B.A. The EcoKV modification methylase causes considerable bending of DNA upon binding to its recognition sequence GATATC. J. Biol. Chem., 1996, v. 271, p. 1008−1015.
Garcia R.A., Bustamante C.J., Reich N.O. Sequence-specific recognition by cytosine C5 and adenine N6 DNA methyltransferases requires different deformations of DNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 1996, v. 93, p. 7618−7622.
Hornby D.P., Whitmarsh A., Pinarbasi H., Kelly S.M., Price N.C., Shore P., Baldwin G.S., Waltho J. The DNA recognition subunit of a DNA methyltransferase is predominantly a molten globule in the absence of DNA. -FEES Lett, 1994, v. 355, p. 57−60.
Baldwin G.S., Kelly S.M., Price N. C, Wilson G.W., Connolly B. A, Artymiuk P. J, Hornby D.P. Ligand-induced conformational states of the cytosine-specific DNA methyltransferase M. Hgal-2. J. Mol. Biol, 1994, v. 235, p. 545−553.
Powell L. M, Dryden D.T.F, Willcock D. F, Pain R. H, Murray N.E. DNA recognition by the EcoK methyltransferase the influence of DNA methylation and the cofactor S-adenosyl-L-methionine. — J Mol. Biol, 1993, v. 234, p. 60−71.
Reich N. O, Maegley K. A, Shoemaker D. D, Everett E. Structural and functional analysis of EcoR DNA methytransferase by proteolysis. -Biochemistry, 1991, v. 30, p. 2940−2946.
Friedman S, Som S, Yang L.-F. The core element of the EcoRAl methylase as defined by protease digestion and deletion analysis. Nucleic Acids Res, 1991, v. 19, p. 5403−5408.
Shapiro S, Almenas A, Thomson J. Biosynthesis of methionine in Saccharomyces serevisiae. J. Biol. Chem, 1985, v. 240, p. 2512−2518.
Allan B. W, Beechem J. M, Lindstrom W. M, Reich N.O. Direct real time observation of base flipping by the ZscoRI DNA methytransferase. J. Biol. Chem, 1998, v. 273, p. 2368−2373.
Reich N. O, Mashhoon N. Presteady state kinetics of an S-adenosylmethionine-dependent enzyme. Evidence for a unique binding orientation requirement for EcoRL DNA methytransferase. J. Biol. Chem, 1993, v. 268, p. 9191−9193.
Leijon M, Graslund A. Effects of sequence and length on imino protonexchange and base pair opening kinetics in DNA oligonucleotide duplexes. -Nucleic Acids Res, 1992, v. 20, p. 5339−5343.
Klimasauskas S, Roberts R.J. M. Hhal binds tightly to substrates containing mismatches at the target base. Nucleic Acids Res, 1995, v. 23, p. 1388−1395.
Yang A. S, Shen J.-C, Zingg J.-M, Mi S, Jones P.A. Hhal and Hpall DNA methyltransferases bind DNA mismatches, methylate uracil and block DNA repair. Nucleic Acids Res, 1995, v. 23, p. 1380−1387.
Chen L, MacMillan A.M., Chang W, Ezaz-Nikpay K, Lane W. S, Yerdine G.L. Direct identification of the active-site nucleophile in a DNA (Cytosine-5)-methytransferase. Biochemistry, 1991, v. 30, p. 11 018−11 025.
Verdine G. The flip side of DNA methylation. Cell, 1994, v. 76, p. 197−200.
Ho D.K., Wu J.C., Santi D.V., Floss H.G. Stereochemical studies of the C-methylation of deoxycytidine catalyzed by HhaI methylase and the N-methylation of deoxyadenosine catalyzed by ЕсоШ methylase. Arch. Biochem. Biophys., 1991, v. 284, p. 264−269.
Schluckebier G., Labahn J., Granzin J., Saenger W. M. Taql: Possible catalysis via cation-pi interactions in N-specific DNA methyltransferases. Biol.Chem., 1998, v. 379, p. 389−400.
Restriction endonucleases: Quality controls. In: New England BioLabs 1998/99 Catalogue, p. 14.
Белавин П.А., Дедков B.C., Дегтярев C.X. Метод определения эндонуклеаз рестрикции в колониях бактерий. Прикл. Биохим. Микробиол., 1988, т. 24, с. 121−124.
Whitehead P.R., Brown N.L. A simple and rapid method for screening bacteria for type II restriction endonucleases: enzymes in Aphanothece halophytica. -Arch. Microbiol., 1985, v. 141, p. 70−74.
Smith H.O., Nathans D. A suggested nomenclature for bacterial host modification and restriction systems and their enzymes. J. Mol. Biol., 1973, v. 81, p. 419−423.
Brown N.L., Smith M. A general method for defining restriction enzyme cleavage and recognition sites. Methods Enzymol., 1980, v. 65, p. 391−404.
Sugisaki H., Kanazawa S. New restriction endonucleases from Flavobacterium okeanokoites (.Fokl) and Micrococcus luteus (Mlul). Gene, 1981, v. 16, p. 7378.
Дегтярев C.X., Речкунова Н. И. Определение чистоты препаратов эндонуклеаз рестрикции. Изв. Сиб. Отд. Акад. Наук СССР, 1988, т. 14, с. 102−105.
Репин В.Е., Дегтярев С. Х. Сравнение экспресс-методов анализа микроорганизмов на наличие активности сайт-специфических эндонуклеаз рестрикции. Прикл. Биохим. Микробиол., 1992, т. 28, с. 152−155.
Abdurashitov М.А., Kileva E.V., Shinkarenko N.M., Shevchenko A.V., Dedkov V.S., Degtyarev, S.Kh. BstF5l, an. unusual isoschizomer of Fokl. Gene, 1996, v. 172, p. 49−51.
Zabarovsky E.R., Allikmets R.L. An improved technique for the efficient construction of gene libraries by partial filling-in of cohesive ends. Gene, 1986, v. 42, p. 119−123.
Timinskas A., Butkus V., Janulaitis A. Sequence motifs characteristic for DNA cytosine-N4. and DNA [adenine-N6] methyltransferases. Classification of all DNA methyltransferases. Gene, 1995, v. 157, p. 3−11.
Degtyarev S.Kh., Netesova N.A., Abdurashitov M.A., Shevchenko A.V. Primary structure and strand specificity of DNA methyltransferase which recognizes 5'-GGATG-3'. Gene, 1997, v. 187, p. 217−219.
Абдурашитов M.A., Нетесова H.A., Голикова Jl.H., Гуторов В. В., Белавин П. А., Дегтярев С. Х. Вторая ДНК-метилтрансфераза из системы рестрикции-модификации BstF5l гомологична С-концевым доменам метилаз Fokl и -SM. Мол. Биология, 2000, т. 34, с. 87−94.
Chamberts S.P., Prior S.E., Barstow D.A., Minton N.P. The pMTL nic~ cloning vectors. I. Improved pUC polylinker regions to facilitate the use of sonicated DNA for nucleotide sequencing. Gene, 1988, v. 68, p. 139−149.
Pribnow D. Gene expression. In: Biological regulation and development, v. 1, ed. R.F. Goldenberger, Plenum Press, New York, 1979, p. 219−277.
Guex N., Diemand A., Peitsch M.C. Protein modelling for all. TiBS, 1999, v. 24, p. 364−367.
Meirovitch H., Hendrickson T.F. Backbone entropy of loops as a measure of their flexibility: application to a ras protein simulated by molecular dynamics. -Proteins, 1997, v. 29, p. 127−140.
Posfai G., Szybalski W. A simple method for locating methylated bases in DNA, as applied to detect asymmetric methylation by M.FoklA. Gene, 1988, v. 69, p. 147−151.
Birnboim H.C., Doly Y. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant DNA. Nucleic Acids Res., 1979, v. 7, p. 1513−1521.
Mandel M., Higa A. Calcium dependent bacteriophage DNA infection. J. Mol. Biol., 1970, v. 53, p. 154−163.
Pearson W.R., Lipman D.J. Improved tools for biological sequence comparison. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1988, v. 85, p. 2444−2448.

Заполнить форму текущей работой