Болезнь Ауески, иммунологическая характеристика гликопротеинов gE и gB вируса и разработка методов серологической диагностики болезни и контроля «маркированных» вакцин
В структуре гликопротеина дВ ВБА выявлено 15 топологически различных эпитопов и антигенных доменов. Антигенная структура gB ВБА представлена двумя топологически и структурно различными антигенными областями. Одна область расположена в пределах бб М-концевых аминокислотных остатков «ВЬ субъединицы и содержит неперекрывающиеся линейные эпитопы. Вторая антигенная область локализована в эктодомене… Читать ещё >
Болезнь Ауески, иммунологическая характеристика гликопротеинов gE и gB вируса и разработка методов серологической диагностики болезни и контроля «маркированных» вакцин (реферат, курсовая, диплом, контрольная)
Содержание
Актуальность проблемы. Болезнь Ауески (БА, псевдобешенство) является острым контагиозным заболеванием различных диких и сельскохозяйственных животных, в основном свиней (107, 381, 13), и наносит значительный ущербнам с развитым свиноводством, в том числе и России. Заболевание вызывается вирусом БА (ВБА, вирус псевдобешенства, Suid Herpesvirus 1), относящимся к семейству Herpesviridae, подсемейству AIphaherpesvirinae (9, 202), и для большинства видов животных является летальным. Инфицирование взрослых свиней обычно не приводит к гибели животных, но сопровождается установлением длительного или пожизненного носительства вируса. Латентный вирус способен реактивироваться в определенных условиях и животное вновь становится источником инфекции (107, 378, 381,13).
Для профилактики заболевания широко применяют вакцинацию свиней. Вакцинация существенно снижает клиническое проявление заболевания и сдерживает распространение инфекции, однако не способна полностью предотвратить инфицирование животных, перехода вируса в латентное состояние и его реактивацию (107, 378, 381). Вакцинация, кроме этого, модифицирует клиническую картину заболевания и маскирует инфекцию, так как традиционные серологические методы не дифференцируют вакцинальный и инфекционный иммунитет. Приходится констатировать, что одна вакцинация не способна решить проблему искоренения заболевания.
Основой программ контроля и искоренения БА является выявление инфицированных свиней и их выбраковка. Выявление инфицированных животных в настоящее время осуществляется, в основном, с помощью серологической диагностики, которая позволяет обнаруживать в том числе и латентно-инфицированных животных, так как после инфицирования вирус-специфические антитела сохраняются в крови животных в течение ряда лет (253, 352). В хозяйствах с невысоким уровнем инфицированности, вакцинацию животных обычно не проводят и выявление инфицированных свиней среди невакцинированного поголовья осуществляют в подавляющем большинстве случаев с помощью различных вариантов скрининговых ИФА, основанных на обнаружении антител против цельных вирио-нов ВБА или против отдельных гликопротеинов ВБА (278, 313, 81, 104, 157, 160, 209, 352, 331, 312, 41, 26). Среди диагностических методов такого рода, ИФА, выявляющие антитела против гликопротеина gB, нашли наиболее широкое применение в практике для диагностики заболевания среди невакцинированного поголовья (313, 104). Эффективность gB-тестов определяется тем, что гликопротеин gB является основным компонентом оболочки ВБА и индуцирует мощный гуморальный иммунитет при инфицировании свиней, сохраняющийся в течение длительного времени (возможно пожизненно), что дает возможность выявлять латентно-инфицированных животных (172, 187, 35). Кроме этого, gB практически не подвержен антигенному дрейфу, в отличие от гликопротеинов gE и gC (35), и существует лишь незначительная вероятность появления полевых вирусных штаммов с антигенными изменениями в gB, которые не будут выявляться с помощью соответствующих серологических тестов.
В хозяйствах с высоким уровнем инфицированности ВБА, в которых по экономическим причинам нецелесообразно прекращение вакцинации, для сдерживания инфекции используют «маркированные» вакцины против БА, основанные на вирусных штаммах, имеющих делецию генов, кодирующих один из несущественных гликопротеи-нов вируса — gE, gC или gG (161, 279, 193, 273, 232, 277). При иммунизации такими вакцинами у животных не образуются антитела против отсутствующего гликопротеина -«маркера». Напротив, инфицирование вакцинированных животных полевыми вирусными штаммами, имеющими весь набор гликопротеинов, индуцирует образование антител против «маркерного» гликопротеина. Таким образом, по наличию или отсутствию антител к «маркерному» гликопротеину можно дифференцировать инфекционный и вакцинный иммунитет, то есть выявлять инфицированных животных среди вакцинированного поголовья. Именно на применении «маркированных» вакцин основаны программы искоренения БА, принятые в большинстве развитых стран (83, 125, 246, 19, 93, 131, 239, 320, 233, 345, 82). Среди «маркированных» вакцин наиболее широкое распространение получили gE-негативные вакцины (232, 277). Соответственно, дискириминирующие тесты, направленные на выявление антител к гликопротеину gE и дифференцирующие вакцинированных и инфицированных животных, также нашли наиболее широкое применение среди дискриминирующих тестов и их разработке и совершенствованию уделяется особое внимание (81, 104, 157, 160, 209, 352, 331, 26).
Очевидно, что создание новых эффективных методов серологической диагностики и специфической профилактики БА остается в настоящее время актуальной задачей. Учитывая, что серологическая диагностика БА основана, в основном, на выявлении антител к гликопротеинам gE или gB ВБА, эти гликопротеины имеют особое значение с точки зрения создания диагностических тестов. Фундаментальной основой для разработки эффективных диагностических gE- и gB-тестов является изучение антигенной структуры гликопротеинов gE и gB ВБА и закономерностей формирования гуморального иммунитета против этих гликопротеинов при инфицировании животных. Проведение таких исследований позволит выявить иммунологически важные области и эпитопы гликопротеинов и заложить основу для целенаправленной разработки нового поколения средств серологической диагностики БА. Кроме этого, так как гликопротеин gB ВБА является важнейшим защитным антигеном ВБА (194, 198, 200, 238), выявление иммунодоминантных областей gB, играющих важную роль в формировании защитного противовирусного иммунитета, имеет важное значение и для разработки вакцин нового поколения, так как гликопротеин gB считается реальным кандидатом на включение в состав субъединичных и ДНК-вакцин против БА. В настоящее время вопросы, касающиеся антигенной структуры гликопротеинов gE и gB ВБА и роли отдельных областей и эпитопов гликопротеинов gE и gB в индукции противовирусного иммунитета при инфицировании и иммунизации животных, остаются неисследованными.
Создание современных эффективных диагностических тест-систем, кроме изучения упомянутых выше фундаментальных вопросов, включает в себя важный этап разработки, оптимизации и сравнительной оценки различных диагностических методов, и отбор методов, наиболее перспективных для использования в практике. Кроме этого, создание диагностических тест-систем, ориентированных на широкое практическое использование, предполагает также решение комплекса практических вопросов, связанных с их изготовлением. К ним относятся: разработка методов технологического контроля и стандартизации изготовления тест-систем, разработка и оптимизация технологии изготовления отдельных компонентов, оптимизация разработанных тест-систем, определение их диагностической ценности и сравнительная оценка с имеющимися аналогичными тестами. Разработка методов технологического контроля изготовления и стандартизации «маркированных» вакцин против БА также является необходимым условием создания эффективных вакцин.
Цели и задачи исследования. Целью данной работы было изучение антигенной структуры гликопротеинов §-Е и §-В ВБА, их роли в индукции противовирусного иммунитета и разработка на основе полученных данных методов серологической диагностики БА и контроля изготовления § Е-негативных «маркированных» вакцин против БА. В задачи исследования входило:
1. Получить представительные панели моноклональных антител (мкАТ) к гликопротеинам и gB ВБА, а также набор рекомбинантных фрагментов, соответствующих различным участкам аминокислотной последовательности гликопротеинов.
2. С помощью полученных и § В-специфических мкАТ и рекомбинантных фрагментов определить топографическую эпитопную структуру §-Е и и локализацию эпитопов относительно аминокислотной последовательности гликопротеинов.
3. Исследовать роль отдельных эпитопов и областей гликопротеинов и §-В в индукции гуморального иммунитета при инфицировании и иммунизации животных.
4. Определить роль отдельных эпитопов и областей гликопротеина §-В в индукции защитного иммунитета.
5. Разработать эффективную иммуноферментную дискриминирующую диагностическую тест-систему для дифференциации вакцинированных и инфицированных животных, основанную на выявлении антител к гликопротеину д, Е ВБА.
9. Разработать эффективную иммуноферментную скрининговую диагностическую тест-систему для выявления инфицированных животных среди невакцинированного поголовья, основанную на выявлении антител к гликопротеину §-В ВБА.
7. Разработать технологию изготовления диагностических §-Е- и цВ-тест-систем.
8. Разработать методы технологического контроля и стандартизации изготовления инактивированных зЕ-негативных «маркированных» вакцин против БА.
Научная новизна.
— Получены панели мкАТ, специфичных к гликопротеинам ^ и ВБА, а также набор рекомбинантных фрагментов, соответствующих различным участкам аминокислотной последовательности гликопротеинов.
— С использованием полученных мкАТ построены топографические эпитопные карты гликопротеинов §-В и Установлена важная роль дисульфидных связей в формировании антигенных структур §-Е и gB.
— В 14-концевой области гликопротеина ВБА выявлен высокоантигенный район, включающий в себя кластер линейных эпитопов. Впервые показано участие 1^-концевой области gE в формировании отдельных конформационных эпитопов.
— Впервые проведено исследование антигенной структуры гликопротеина §-В ВБА. В структуре гликопротеина выявлены две топологически и структурно различные антигенные области. Одна область расположена вконцевом участке §-ВЬ субъединицы и состоит из линейных эпитопов- другая- локализована в эктодоменном участке £Вс и включает в себя кластер взаимоперекрывающихся конформационых эпитопов.
— Проведен сравнительный анализ антигенной структуры §-В ВБА и gB-гoмoлoгoв ряда других герпесвирусов. Показано значительное сходство антигенных структур § В-гомологов герпесвирусов, что отражает их высокую структурную гомологию.
— Показана высокая консервативность антигенных структур гликопротеинов §-Е и §-В ВБА.
— Впервые показано, что конформационные зпитопы гликопротеинов gE и §-В ВБА играют центральную роль в индукции гуморального иммунного ответа. На гликопротеинах §-Е и £В выявлены группы конформационных иммунодоминантных эпитопов.
— Установлено, что при многократных иммунизациях животных роль линейных эпитопов в гуморальном иммунном ответе возрастает. Среди линейных эпитопов, эпитопам 14-концевых областей гликопротеиновЕ и £В принадлежит наиболее значительная роль в индукции гуморального иммунного ответа.
— Впервые показано, что антигенные области в М-концевом участке §-ВЬ субъединицы и в эктодоменном участке §-Вс участвуют в формировании защитного иммунитета.
— Проведена разработка и сравнительная оценка четырех вариантов скрининговых § В-ИФА и пяти вариантов дискриминирующих § Е-ИФА для выявления свиней, инфицированных ВБА и вакцинированных § Е-негативной «маркированной» вакциной против БА. Показаны преимущества использования прямых блокирующих § В-ИФА и gE-ИФA для серологической диагностики БА.
Практическая значимость работы.
— Разработана иммуноферментная дискриминирующая? Е-тест-система для выявления инфицированных животных среди поголовья свиней, вакцинированных § Е-негативной «маркированной» вакциной. Разработана иммуноферментная скрининговая § В-тест-система для выявления инфицированных животных среди невакцинированного поголовья свиней. Диагностические тест-системы по своим характеристикам не уступают аналогичным зарубежным §-Е- и § В-тестам. Разработаны технология, методы контроля и НД на изготовление диагностических и § В-тест-систем.
— На основе полученных специфических мкАТ разработаны иммуноферментные методы технологического контроля изготовления инактивированных § Е-негативных «маркированных» вакцин против БА (контроль «маркированности» производственного gE-негативного штамма ВБА, вирусного сырья и изготовленной «маркированной вакцины», контроль содержания вирусного антигена в вирусном сырье и антигенности изготовленной вакцины). Методы использованы для оптимизации, стандартизации и контроля технологии изготовления «маркированных» вакцин против БА.
— Полученные результаты, касающиеся определения участков гликопротеина £В, важных с точки зрения индукции защитного иммунитета, могут служить основой для разработки субъединичных и ДНК-вакцин с использованием зВ-антигена и для проведения дальнейших структурно-функциональных исследований §-Е и §-В ВБА.
Представленные в диссертации результаты и
выводы, касающиеся антигенной структуры гликопротеинов §-Е и 3 В ВБА и закономерностей формирования иммунного ответа на §-Е и §-В и на отдельные эпитопы и антигенные области гликопротеинов, можно рассматривать как вклад в развитие нового научного направления в молекулярной вирусологии и молекулярной иммунологии, связанного с изучением молекулярных механизмов взаимодействия вирусных антигенов и иммунной системы при инфицировании и иммунизации животных.
Разработанные §-Е- и gB-тecт-cиcтeмы, методы контроля их изготовления, а также методы контроля изготовления «маркированных» вакцин, имеют значительную практическую ценность. Тест-системы прошли независимые испытания в Национальном Ветеринарном Исследовательском Институте (Пулава, Польша), Центральном Ветеринарном Институте (Будапешт, Венгрия), Институте Порки (Монпелье, Франция), Институте Ветеринарной медицины УААН (Киев, Украина), успешно прошли комиссионные испытания в Польше, на Украине и в России. В настоящее время разработанные тест-системы зарегистрированы на Украине и в Польше. Начат процесс регистрации тестов в России и Венгрии. Разработанные иммунохимические методы контроля изготовления «маркированных» вакцин использованы для характеристики производственного «маркированного» § Е-негативного штамма ВБА, депонированного в ВГНКИ, при разработке технологии изготовления инактивированных «маркированных» вакцин против БА в России и на Украине и для контроля их производства. Апробация работы. Результаты работы докладывались и обсуждались на 1У-ом совещании «Культивирование клеток животных и человека» (Пущино, 1994), всероссийской научно-практической конференции «Вирусные болезни сельскохозяйственных животных» (Владимир, 1995), международной научной конференции «Общая эпизоотология: иммунологические и методологические проблемы» (Харьков, 1995), городской научной конференции молодых учёных г. Пущино (Пущино, 1996), международной конференции «Проблемы инфекционной патологии сельскохозяйственных животных» (Владимир, 1997), П-ом международном конгрессе «Вакцины и иммунизация» (Льеж, Бельгия, 2000), международном конгрессе ГРУБ (Мельбурн, Австралия, 2000).
Публикации. По теме диссертации опубликована 31 научная работа, в том числе в ведущих российских и зарубежных журналах вирусологического профиля. Структура диссертации. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов, результатов собственных исследований, обсуждения результатов, выводов, практических предложений и списка литературы, содержащего 17 отечественных и 375 зарубежных источников. Диссертация изложена на 254 страницах машинописного текста, иллюстрирована 25 таблицами и 30 рисунками.
ВЫВОДЫ.
1. Получены представительные панели моноклональных антител к гликопротеинам дЕ и §-В ВБА, а также набор рекомбинантных фрагментов, соответствующих различным участкам аминокислотной последовательности гликопротеинов, которые использовались в качестве инструментов изучения антигенных структур гликопротеинов.
2. В гликопротеине gE ВБА выявлено 11 топологически различных эпитопов и антигенных доменов, из которых 8 представлены конформационными эпитопами и 3 линейными эпитопами. И-концевая область гликопротеина дЕ включает в себя кластер линейных эпитопов и участвует в формировании конформационных эпитопов.
3. В структуре гликопротеина дВ ВБА выявлено 15 топологически различных эпитопов и антигенных доменов. Антигенная структура gB ВБА представлена двумя топологически и структурно различными антигенными областями. Одна область расположена в пределах бб М-концевых аминокислотных остатков «ВЬ субъединицы и содержит неперекрывающиеся линейные эпитопы. Вторая антигенная область локализована в эктодомене §-Вс субъединицы в границах аминокислотной последовательности 540−733 и представлена кластером двадцати двух взаимноперекрывающихся конформационных эпитопов.
4. Антигенная структура гликопротеинов §-Е и дВ ВБА консервативна.
5. Основная роль в индукции гуморального иммунного ответа против гликопротеинов дЕ и §-В ВБА при иммунизации и инфицировании животных принадлежит конформацион-ным эпитопам. Среди линейных эпитопов, эпитопам М-концевых областей гликопротеинов принадлежит наиболее значительная роль в индукции гуморального иммунного ответа.
6. М-концевая область дВЬ субъединицы гликопротеина и антигенная область эктодоменного участка дВс субъединицы ответственны за формирование защитного-иммунитета.
7. Для выявления инфицированных свиней среди поголовья, вакцинированного негативной «маркированной» вакциной разработана дискриминирующая диагностическая иммуноферментная § Е-тест-система. Для выявления инфицированных свиней среди невакцинированного поголовья разработана скрининговая диагностическая иммуноферментная дВ-тест-система. Разработанные тест-системы обладают высокой чувствительностью, специфичностью и воспроизводимостью и по своим характеристикам не уступают зарубежным аналогам.
8. Разработана технология изготовления и методы контроля диагностических дЕи § В-тест-систем.
9. На основе §-Еи § В-специфических моноклональных антител разработан комплекс методов технологического контроля изготовления инактивированных «маркированных» вакцин против БА.
ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.
На основании проведенных исследований разработаны и предложены для практического использования:
1. Дискриминирующая диагностическая иммуноферментная тест-система для выявления в сыворотке крови свиней антител к гликопротеину gE ВБА, позволяющая дифференцировать инфицированных и вакцинированных gE-негативной «маркированной» вакциной животных.
2. Скрининговая диагностическая иммуноферментная тест-система для выявления антител к гликопротеину gB ВБА, позволяющая выявлять инфицированных свиней среди невакцинированного поголовья.
3. Методы контроля содержания gEи gB-антигенов при изготовлении диагностических иммуноферментных gEи gB-тест-систем.
4. Методы контроля изготовления «маркированной» вакцины: контроль антигенности вакцины, содержания вирусного антигена, «маркированности» вакцинного gE-негативного штамма ВБА, наработанного вирусного сырья и изготовленной «маркированной» вакцины.
1. Антоненко А. Е., Сакович В. Т., Кобец В. А., Евсейченко Р. Н. Использование иммуноферментного анализа для определения антител к вирусу болезни Ауески.// Вет. наука пр-ву. 1987. N 25. С.28−31.
2. Болезнь Ауески. // Болезни пушных зверей. Киев. 1987. С.39−41.
3. Госманов Р. Г., Юсупов Р. Х. Прижизненная диагностика больных и переболевших болезнью Ауески свиней.// Инфекц. бол-ни с.-х. жив-ных. 1983. С. 99.
4. Иммунология // под ред. У. Пола, т. 1. М.: Мир. 1987. 476с.
5. Конопаткин A.A. Болезнь Ауески. // Эпизоотология и инфекц. болезни с.-х. животных. М. 1984. С. 189−197.
6. Кулеско И. И., Собко А. И., Соболев Н. И. Иммунофлюоресцентный метод обнаружения вирусного антигена при чуме свиней и болезни Ауески.// Акт.вопр.вет.вирусол. 4.1. М. 1965.
7. Льюин. Гены. //М.: Мир. 1987. 129 с.
8. Малярец П. В., Гусева Е. В., Ануфриева Т. А. Болезнь Ауески. (Обзор литературы).// Всероссийский научно-исследовательский институт защиты животных. 1993. 26 с.
9. Мэрфи Ф. А. Таксономия вирусов.//В: Вирусология. Под ред. Б. Филдса Б и Д. Найпа. М.: Мир. 1989. т. 1. 29 с.
10. Ройзман Б., Баттерсон. Герпесвирусы и их репликация.// В: Вирусология. Под ред. Б. Филдса Б и Д. Найпа. М.: Мир. 1989. т. 3. гл. 29. 190 с.
11. Сакович В. Т. Диагностическая эффективность РНГА и РТНГА при болезни Ауески.// Вет. науки-пр-ву. 1983. N21. С. 15−17.
12. Сакович В. Т., Антоненко А. Е. Сравнительная оценка иммуноферментного анализа на твёрдой фазе и реакции нейтрализации для диагностики болезни Ауески.// Вет. наука-пр-ву. 1989. N27. С.53−58.
13. Сергеев В. А. Вирусные вакцины.// Урожай. 1993. 368с.
14. Сосов Р. Ф., Ведерников В. А. Болезнь Ауески. Болезни свиней.// 3-е изд. М. 1980. С. 62−69.
15. Скоупс Р. Методы очистки белков.// М.: Мир. 1985. 358с.
16. Сюрин В. Н., Белоусова Р. В., Фомина Н. В. Диагностика вирусных болезней животных.// Справочник. М. 1991.
17. Уайли Д. Оболочки вирусов.// В: Вирусология. Под ред. Б. Филдса Б и Д. Найпа. -М.: Мир. 1989. т. 1. 109 с.
18. Afshar A., Dulac G.C. Immunoperoxidase plaque staining for detection of pseudorabies virus.//Can.J.Vet.Res. 1986. V.50(l). P. 118−119.
19. Annelli J.F. Status of Aujeszky’s disease (Pseudorabies) in the Americans.// OIE Symposium Bangkok, Thailand. 1994. P. 71−75.
20. Arias M., Moyano M., Escribano J.M., Sanchez-Vizcaino J.M. Evaluation of two ELISA kits for the detection of Aujeszky’s disease antibodies in pigs.// Vet.Rec. 1992. V. 131. P. 391 393.
21. Balan P., Davis-Poynter N., Bell S., Atkinson H., Brown H., Minson T. Analysis of the in vitro and in vivo phenotypes of mutants of herpes simplex virus type 1 lacking glycoproteins gG, gE, gl or putative gJ.// J.Gen.Virol. 1994. V. 75. P. 1245−1258.
22. Banks M. Aujeszky’s disease ELISA: cross-reactions with other herpesvirus antisera.// Vet.Microbiol. 1989. V. 20. P. 1−8.
23. Banks M. Aujeszky’s Disease ELISA, using baculovirus expressed glycoproteins.// Acta Vet. Hungarica. 1994. V.42. P. 359−367.
24. Banks M., Huo В., Kousoulas K., Spaete R., Pachl C., Pereira L. A major neutralizing domain maps within the carboxyl-terminal half of the cleaved cytomegalovirus В glycoprotein.// J.Gen.Virol. 1989. V. 70. P. 979−985.
25. Banks, M., Tehranchi B., Weightman S. Aujeszky’s disease ELISA using glycoprotein gE (gl) expressed in baculovirus.//Proc.3rd Congress EuroP.Soc. Vet. Virol. 1995. P. 137−141.
26. Bartha A. Experiments to reduce the virulence of Aujeszky’s virus.// Magy. AllartoV.Lapja. 1961. V.16. P. 42−45.
27. Basgoz N., Qadri I., Navarro D., Sears A., Lennette E., Youngblom J., Pereira L. The amino terminus of human cytomegalovirus glycoprotein В contains epitopes that vary among strains.//J.Gen.Virol. 1992. V. 73. P. 983−988.
28. Bfltza H.J. Eradication of Aujeszky’s disease in Germany.// Proc. 16th International Pig Veterinary Society Congress. Melbourne, Australia. 2000. P. 611.
29. Bayer E.A., Ben-Hur H., Wilchek M. Biocytine hydrazide a selective label for sialic acids, galactose, and other sugars in glycoconjugates using avidin-biotin technology.// Anal.Biochem. 1988. V.170. P. 271−281.
30. Becker Y. Computer prediction of antigenic and topogenic domains in HSV-1 and HSV-2 glycoprotein B (gB).//Virus genes. 1992. V. 6. P. 131−141.
31. Belak S., Ballagi-Pordany A., Flensburg J., Virtanen A. Detection of Pseudorabies virus DNA sequences by the polymerase chain reaction.// Archs Virol. 1989. V.108. P. 279−286.
32. Ben-Porat T., DeMarchi J.M., Kaplan A.S. Characterization of defective interfering viral particles present in a population of pseudorabies virions.// Virology. 1974. V. 61. P. 29−37.
33. Ben-Porat T., Kaplan A.S. Molecular biology of pseudorabies virus.// The herpesviruses (B. Roizman ed.). Plenum NY. P. 1985. P. 105−173.
34. Ben-Porat T., DeMarchi J.M., Lomniczi B., Kaplan A.S. Role of glycoproteins of pseudorabies virus in eliciting neutralizing antibodies.// Virology. 1986. V. 154. P. 325−334.
35. Billstrom M.A., Britt W.J. Postoligomerization folding of human cytomegalovirus glycoprotein B: identification of folding intermediates and importance of disulfide bonding.// J.Virol. 1995. V. 69. P. 7015−7022.
36. Bitsch V., Eskildsen M. A. Comparative examination of swine sera for antibodies to Aujeszky virus with a conventional and modified virus-serum neutralization test and a modified direct complement fixation test.//Acta.Vet.Scand. 1976. V.17. P. 142−152.
37. Blewett E.L., Misra V. Cleavage of bovine herpesvirus glycoprotein B is not essential for its function.// J.Virol. 1991. V. 72. P. 2083;2090.
38. Bouwkamp F.T., Stegeman J. A., Kimman T.G. Use of colostrum to detect antibodies against glycoprotein I of Aujeszky’s disease virus.// Vet. Rec. 1993. V.133. N 24. P. 591−593.
39. Boyle K. A, Compton T. Receptor-binding properties of a soluble form of human cytomegalovirus glycoprotein B.//J.Virol. 1998. V. 72. P. 1826−1833.
40. Briaire J.R., Meloen R.H., Barteling S.J. An ELISA for detection of antibody against Aujeszky’s disease virus in pig sera.// Zentralbl.Veterinaermed. R.B. 1979. V.26 P. 76−81.
41. Broers P., Visser N., Egger W. Field study for reduction of spread of Aujeszky’s disease virus in finishing pigs with different vaccination regimes.// Acta. Vet. Hungarica. 1994. V.42. P. 397−403.
42. Brown T.M., Osorio F.A., Rock D.L. Diagnosis of Latent Pseudorabies Virus Infection using In Situ Hybridization.// Vet. Microbiol. 1990. V.24. P. 273−280.
43. Britt W.J., Vugler L.G. Oligomerization of the human cytomegalovirus major envelope glycoprotein complex gB (gp55-l 16).//J.Virol. 1992. V. 66. P. 6747−6754.
44. Brunovskis P., Chen X., Velicer L.F. Analysis of Marek’s disease virus glycoproteins D, I and E.// Proc 19 th World’s Poultry Congress. Amsterdam, The Netherlands. P. 118−121.
45. Bzik D.J., Fox B. A, DeLuca N.A., Person S. Nucleotide sequence specifying the glycoprotein gene, gB, of herpes simplex virus type 1.// Virology. 1984. V. 133. P. 301−314.
46. Campadelli-Fiume G., Farabegoli F., Di Gaeta S., Roizman B. Origin of unenveloped capsids in the cytoplasm of cells infected with herpes simplex virus 1.// J.Virol. 1991. V. 65. P. 1589−1595.
47. Carlson C., Britt W. J, Compton T. Expression, purification, and characterization of a soluble form of human cytomegalovirus glycoprotein B.// Virology. 1997. V. 239. P. 198−205.
48. Chappuis G., Fargeaud D., Brun A. Industrial production and control of a subunit vaccine against Aujeszky’s disease.// Vaccination and Control of Aujeszky’s disease. J.T.van Oirschot (ed). 1989. P. 67−68.
49. Chapsal J.M., Pereira L. Characterization of epitooes on native and denatured forms of herpes simplex virus glycoprotein B.// Virology. 1988. V. 164. P. 427−434.
50. Chinsakchai S., Molitor T.W. Immunobiology of pseudorabies virus infection.// Vet. Immun. Immunopathol. 1994. V. 43. P. 107−116.
51. Chen Y., Maguire T" Hileman R.E., Fromm J.R., Esko J.D., Linhardt R.J., Marks R.M. Dengue virus infectivity depends on envelope protein binding to target cell heparan sulfate.// Nat.Med. 1997. V. 3. P. 866−871.
52. Chiang H. Y, Cohen G. H, Eisenberg R.J. Identification of functional regions of herpes simplex virus glycoprotein gD by using linker-insertion mutagenesis.// J.Virol. 1994. V. 68. P. 2529−2543.
53. Chinsakchai S., Molitor T.W. Immunobiology of pseudorabies virus infection in swine.// Vet.Immunol.Immunopathol. 1994. V. 43. P. 107−116.
54. Christensen L.S. High frequency intergenomic reconbination plays a significint role in the eV. ution of suid herpesvirus 1 (Aujeszky's disease virus).// Acta Veterinarica Hungarica. 1994. V. 42. P. 179−183.
55. Christensen L.S., Medveczky I., Standbygaard B.S., Pejsak Z. Characterization of field isolates of suid herpesvirus 1 (Aujeszky's disease virus) as derivatives of attenuated vaccine strains.//Arch.Virol. 1992. V.124. P. 225−234.
56. Chou S., Dennison K.M. Analysis of interstrain variation in cytomegalovirus glycoprotein B sequences encoding neutralization-related epitopes.//J.Infect.Dis. 1991. V. 163. P. 12 291 234.
57. Chou S. Comparative analysis of sequence variation in gpl 16 and gp55 components of glycoprotein B of human cytomegalovirus.//Virology. 1992. V. 188. P. 388−390.
58. Chou S., Marousek G.I. Homology of the envelope glycoprotein B of the human herpesvirus-6 and cytomegalovirus.//Virology. 1992. V. 191. P. 523−528.
59. Claesson-Welsh L., Spear P.G. Oligomerization of herpes simplex virus glycoprotein B.// J.Virol. 1986. V. 60. P. 803−806.
60. Coe N.E., Mengeling W.L. Mapping and characterization of neitralizing epitopes of glycoproteins gill and gp50 of the Indiana-Funkhauser strain of Pseudorabies virus.// Arch.Virol. 1990. V. 110. N½. P. 137−142.
61. Cowen P., Li S., Guy J.S., Ericson G.A., Blanchard D. Reactivation of Pseudorabies virus infection in vaccinated commercial sows.// Am. J. Vet. Res. 1990. V.51. P. 354−358.
62. Crabb B.S., Studdert M.J. Equine herpesviruses 4 (Equine rhinopneumonitis virus) and 1 (Equine abortion virus).// AdV.Vir.Res. 1995. V. 45. P. 153−189.
63. Dangler C.A., Henderson L.M., Bowman L.A. Deaver R E. Direct isolation and identification recombinant Pseudorabies virus strains from tissues of experimentally co-infected swine.//Am.J.Vet.Res. 1993. V.54. P. 540−545.
64. Dangler C.A., Henderson L.M., Deaver R.E., Bowman L.A. Recovery of Aujeszky’s disease virus recombinants from experimentally co-infected swine.// Acta Veterinaria Hungarica. 1994. V.42. P.209−213.
65. Davison A.J. Genome Channel catfish virus, a new type of herpesvirus. // Virolog. 1992. V. 186. P. 9−14.
66. Davison A.J., McGeoch D .J. EV. utionary comparisons of the segments in the genomes of herpes simplex virus type 1 and varicella-zoster virus.// J. Gen. Virol. 1986. V.67. P. 597−611.
67. Davidson I., Tanaka A., Nonoyama M. Common antigenic epitopes are present on heat-labile oligomers of MDV glycoprotein B and on HSV glycoprotein B.// Virus Res. 1995. V. 35. P. 233−245.
68. Dijkstra J.M., Visser N., Mettenleiter T.C., Klupp B.G. Identification and characterization of Pseudorabies virus glycoprotein gM as a nonessential virion component.// J. Virol. 1996. V. 70. P. 5684−5688.
69. Dingwell K.S., Johnson D.C. The herpes simplex virus gE-gl complex facilitates cell-to-cell spread and binds to components of cell junctions.//J.Virol. 1998. V. 72. P. 8933−8942.
70. Dorsett P. Latex agglutination test for PRV antibody detection.// Proc. Livestock Conservation Institute Ann.Meetg. 1986. V.39. P. 143−146.
71. Dubin G., Basu S., Mallory D.L., Basu M., Tal-Singer R., Friedman H.M. Characterization of domains of herpes simplex virus type 1 glycoprotein E inV. ved in Fc binding activity for immunoglobulin G aggregates.//J.Virol. 1994. V. 68. P. 2478−2485.
72. Dubuisson J., Israel B.A., Letchworth G.J. Mechanisms of bovine herpesvirus 1 neutralization by monoclonal antibodies to glycoproteins gl, gill and gIV.// J.Gen.Virol. 1992. V. 73. P. 2031;2039.
73. Ducatelle R., Coussement W., Hoorens J. Immunoperoxidase study of Aujeszky’s Disease in pigs.// Res. Vet.Sei. V.32. P. 294−302.
74. Ellinger K., Neipel F., Foo-Tomasi L., Campadelli-Fiume G., Fleckenstein B. The glycoprotein B homologue of human herpesvirus 6.// J.Gen.Virol. 1993. V. 74. P. 495−500.
75. Elliott G., O’Hare P. Live-cell analysis of green fluorescent protein-tagged herpes simplex virus infection.//J.Virol. 1999. V. 73. P. 4110−4119.
76. Eloit M., Bouzghaia H., Toma B. Identification of antigenic sites on pseudorabies virus glycoprotein gp50 implicated in virus penetration of the host cell.// J.Gen. Virol. 1990. V.71. N 9. P. 2179−2183.
77. Eloit M., Frageaud D., L’Haridon R., Toma B. Identification of the pseudorabies virus glycoprotein gp50 as a major target of neutralizing antibodies.// Arch. Virol. 1988. V. 99. P. 45−56.
78. Eloit M., Frageaud, D., Vannier, P. and Toma B. Development of an ELISA to differentiate between animals either vaccinated with or infected by Aujeszky’s disease virus.// Vet. Record 1988. V. 124. P. 91−94.
79. Engel M., Wierup M. Eradication of Aujeszky’s disease virus from a Swedish pig herd using gl/TK-vaccine.// Vet.Record. 1997. V.140. P. 493−495.
80. Engel V., Wierup M. Vaccination and eradication programme against Aujeszky’s disease in Sweden, based on a gl ELISA test.// Vet. Record. 1989. V.125. P. 236−237.
81. Feyzi E., Trybala E., Bergstrom T., Lindahl U., Spillmann D. Structural requirement of heparan sulfate for interaction with herpes simplex virus type 1 virions and isolated glycoprotein CM J.Biol.Chem. 1997. V. 272. P. 24 850−24 857.
82. Fish K.N., Soderberg-Naucler C., Nelson J. A. Steady-state plasma membrane expression of human cytomegalovirus glycoprotein gB is determined by the phosphorylation state of ser900.// J.Virol. 1998. V. 72. P. 6657−6664.
83. Fitzpatrick D.R., Zamb T., Parker M.D., van Drunen Littel, van den Hurk S., Babiuk L., Lawman M.J.P. Expression of bovine herpesvirus 1 glycoproteins gl and gill in transfected murine cells.// J.Virol. 1988. V. 62. P. 4239−4248.
84. Fitzpatrick D.R., Redmond M.J., Attah-Poku S.K., Van Drunen S., Van Den Hurk L., Babiuk L.A., Zamb T.J. Mapping of 10 epitopes on bovine herpesvirus type 1 glycoproteins gl and gill.//Virology. 1990. V. 176. P. 145−157.
85. Flynn S. J, Ryan P. The receptor-binding domain of pseudorabies virus glycoprotein gC is composed of multiple discrete units that are functionally redundant.// J.Virol. 1996. V. 70. P. 1355−1364.
86. Freed E.O., Risser R. The role of envelope glycoprotein processing in murine leukemia virus infection.//J.Virol. 1987. V. 61. P. 2852−2856.
87. Friguet B., Chaffotte A.F., DjavadiOhaniance L., Goldberg M. E. Measurements of the true affinity constant in solution of antigen-antibody complexes by enzyme-linked immunosorbent assay.//J.of Immunological Methods. 1985. V. 77. P. 305−319.
88. Fujita, T. Aujeszky’s disease control program in Japan.// OIE Symposium Bangkok. Thailand. 1994. P. 85−96.
89. Fuller A.O., Spear P.G. Specificities of monoclonal and polyclonal antibodies that inhibit adsorbtion of herpes simplex virus to cell and lack of inhibition by potent neutralizing antibodies.//J.Virol. 1985. V. 55. P. 475−482.
90. Fuller A.O., Subramanian O.G. Low infectious yields of Pseudorabies virus from human cells are due to defect subsequent to entry that may inV. ve both virus and cell-specific factors.// J.C.Biochem. 1992. Suppl. 16C. P.119.
91. Gamier J., Gibrat J.-F., Robson B. Abstract GOR secondary structure prediction method version IV.// Methods in Enzymology, R.F. Doolittle Ed. 1996. V. 266. P. 540−553.
92. Gerdts V., Juns A., Makaoschey B., Visser N., Mettenleiter T.C. Protection of pigs against Aujeszky’s disease by DNA vaccination.//J.Gen. Virol. 1997. V. 78. P. 2139−2146.
93. Goade D.E., Bell R., Yamada T., Mertz G.J., Jenison S. Location of herpes simplex virus type 2 glycoprotein B epitopes recognized by human serum immunoglobulin G antibodies.// J.Virol. 1996. V. 70. P. 2950−2956.
94. Goding, J.W. Antibody production by hybridomas.// J.Immulol.Methods. 1980. V. 39. P. 285−308.
95. Goding J.W. Antibody production by hybridomas.// J. Immulol. Meth. 1980. V. 39. P. 285−308.
96. Gong M., Ooka T., Matsuo T., Kieff E. Epstein-Barr glycoprotein homologous to herpes simplex virus glycoprotein gB.//J.Virol. 1987. V. 61. P. 499−508.
97. Granzow H., Weiland F., Juns A., Klupp B.G., Karger A., Mettenleiter T.C. Ultrastructural analysis of the replication cycle of Pseudorabies virus in cell culture: a reassessment.//J.Virol. 1997. V.71. P. 2072;2082.
98. Grom J., Linde N., Klingeborn B. Aujeszky’s disease virus antibodies detected by gE/gB/gC (gl/gll/glll) ELISA.//Proc.3rd Congress EuroP.Soc.Vet.Virol. 1995. P. 142−146.
99. Grom J., Linde N., Ljung S. Monoclonal blocking ELISA detecting Aujeszky’s disease virus to the glycoproteins gl and gll. // Proc. 12th IPVS Congress. Den Haag. 1992. P.82.
100. Gross E. The cyanogen bromide reaction.// Meth.Enzymol. 1967. V. 11. P. 238−255.
101. Gustafson P.D. Pseudorabies. Diseases of swine.// Ed. by H.W. Dunne. Iowa State University Press. 3rd edition. 1970. P. 337−355 .
102. Gut M., Jacobs L., Kerstens H., Szewczyk B., Bienkowska. K. Development of an elisa based on baculovirus synthesised glycoprotein B of Pseudorabies Virus.// Proc. 16th International Pig Veterinary Society Congress. Melbourne, Australia. 2000. P. 555.
103. Haffer K., Gustafson D.P., Kanitz C.L. Indirect hemagglutination test for pseudorabies antibody detection in swine.// J.Clin.Microb. 1980. V.ll. P. 217−219.
104. Hammerschmidt W., Contraths F., Mankertz J., Pauli G., Ludwig H., Buhk H.J. Conservation of a gene cluster including glycoprotein B in bovine herpesvirus type 2 (BHV-2) and herpes simplex virus type 1 (HSV-1).//Virology. 1988. V. 165. P. 388−405.
105. Hampl H., Ben-Porat T., Ehrlicher L., Habermail K.O., Kaplan A.S. Characterization of the envelope proteins of pseudorabies virus.//J.Virol. 1984. V. 52. P. 583−590.
106. Hanssens F.P., Nauwynck H.J., Mettenlieter T.C. Role of glycoprotein gD in the adhesion of pseudorabies virus infected cells and subsequent cell-associated virus spread.//.
107. Arch Virol. 1995. V. 140. P. 1855−1862.
108. Harder T.C., Osterhaus A.D.M.E. Molecular characterization and baculovirus expression of the glycoprotein B of a seal herpesvirus (Phocid herpesvirus-1).// Virology. 1997. V. 227. P. 343−352.
109. Haywood A. M. Virus receptors: binding, adhesion strengthening, and changes in viral structure.//J.Virol. 1994. V. 68. P. 1−5.
110. He Q, Chen H., Xiao S., Fang L. The cloning, sequence analysis and in vitro expression of glycoprotein E gene of pseudorabies virus strain Q.// Proc. 16th International Pig Veterinary Society Congress. Melbourne, Australia. 2000. P. 556.
111. Henderson L.M., Katz, J.B., Erickson G.A., Mayfield J.E. In vivo and in vitro genetic recombination between conventional and gene-deleted vaccine strains of pseudorabies virus.// Am.J.Vet.Res. 1990. V.51. P. 1656−1662.
112. Henderson L.M., Levibngs R.L., Dasvis A.J., Sturtz D R. Recombination of pseudorabies virus vaccine strains in swine.//Am.J. Vet.Res. 1991. V. 52. P. 820−825.
113. Hernandez L.D., Hoffman L.R., Wolfsberg T.G., White J.M. Virus-cell and cell-cell fusion.//Annu.ReV.Cell DeV.Biol. 1996. V. 12. P. 627−661.
114. Herold B.C., WuDunn D., Soltys N., Spear P.G. Glycoprotein C of herpes simplex virus type 1 plays a principal role in the adsorption of virus to cells and in infectivity.// J Virol. 1991. V. 65. P. 1090−1098.
115. Herold B.C., Visalli R.J., Susmarski N., Brandt C.R., Spear P.G. Glycoprotein C-independent binding of herpes simplex virus to cells requires cell surface heparan sulphate and glycoprotein B.//J.Gen.Virol. 1994. V. 75. P. 1211−1222.
116. Highlander S.L., Cai W., Person S., Levine M., Glorioso J.C. Monoclonal antibodies define a domain on herpes simplex virus glycoprotein B inV. ved in virus penetration.// J.Virol. 1988. V. 62. P. 1881−1888.
117. Hirose 0. Current situation of Aujeszky’s disease vaccination program.// 44th Japan Workshop on pig diseases held at Kitazato Institute. Japan. 1993.
118. Holloway S. A., Studdert M.J., Drummer H.E. Characterization of glycoprotein B of the gammaherpesvirus equine herpesvirus-2.//J.Gen. Virol. 1998. V. 79. P. 1619−1629.
119. Hopp T.P. Retrospective: 12 years of antigenic determinant predictions, and more.// Peptide research. 1993. V. 6. P. 183−190.
120. Hopp W., Jungblut R. Constancy of Aujeszky’s field virus antibody titres in sows repeatedly vaccinated with a gl-negative vaccine.// Acta Veterinaria Hungarica. 1994. V.42. P. 409−413.
121. Huber M.T., Compton T. Characterization of a novel third member of the human cytomegalovirus glycoprotein H-glycoprotein L complex.//J.Virol. 1997. V. 71. P. 53 915 398.
122. Huff V., Cai W., Glorioso J.C., Levine M. The carboxy terminal 41 amino acids of herpes simplex virus type 1 glycoprotein B are not essential for production infectious virus particles.// J.Virol. 1988. V. 62. P. 4403−4406.
123. Hwa-Tsung S., Ping-Cheng Y. Eradication of Aujeszky’s disease in Taipei, China.// OIE Symposium Bangkok. Thailand. 1994. P. 97−103.
124. Jacobs L. Glycoprotein E of pseudorabies virus and homologous proteins in other alphaherpesvirinae.//Arch.Virol. 1994. V. 137. P. 209−228.
125. Jacobs L., Kimman T.G., Bianchi A. Lack of serum antibodies against glycoprotein E in pseudorabies virus-immune pigs infected with wild-type virus. AJVR. NoV. 1996. V. 57. N 11. P. 1525−1528.
126. Jacobs L., Meloen R.H., Gielkens A.L.J., Van Oirschot J.T. Epitope analysis of glycoprotein I of pseudorabies virus.// J.Gen.Virol. 1990 V. 71. P. 881−887.
127. Jacobs L., Moonen-Leusen B.M.W.M., Bianchi A T.J., Kimman T.G. Glycoprotein gl of pseudorabies virus: epitope-specific antibody response in mice and pigs.// Acta Vet.Hungarica. 1994. V.42. P. 347−351.
128. Jentoft N. Why are proteins O-glycosilated?.// Trends Biochem. Sci. 1990. V. 15. P. 291 294.
129. Johnson D.C., Feenstra V. Identification of a novel herpes simples virus type 1-induced glycoprotein which complexes with gE and binds immunoglobulin.// J. Virol. 1987. V.61. P. 2208−2216.
130. Johnson D.C., Ligas M.W. Herpes simplex viruses lacking glycoprotein D are unable to inhibit virus penetration: quantitative evidence for virus-specific cell surface receptors.// J.Virol. 1988. V. 62. P. 4605−4612.
131. Johnson R.M., Spear P.G. Herpes simplex virus glycoprotein D mediates interference with herpes simplex virus infection.//J.Virol. 1989. V. 63. P. 819−827.
132. Johnson D. C, Burke R.L., Gregory T. Soluble forms of herpes simplex virus glycoprotein D bind to a limited number of cell surface receptors and inhibit virus entry into cells. // J.Virol.1990. V. 64. P. 2569−2576.
133. Juns A., Dijkstra J.M., Mettenleiter T.C.Glycoproteins M and N of pseudorabies virus form a disulfide-linked complex.//J.Virol. 1998. V. 72. P. 550−557.
134. Kaashoek M.J., Moerman A., Madic J., Rijsewijk FAM, Quak J., Gielkens ALJ, Van Oirschot JT. A conventionally attenuated glycoprotein E negative strain of bovine herpesvirus type 1 is an efficacious and safe vaccine.// Vaccine. 1993. V.12 P. 439−444.
135. Karger A., Mettenleiter T.C. Glycoprotein gill and gp50 play dominant roles in biphasic attachment of pseudorabies virus.//Virology. 1993. V. 194. P. 654−664.
136. Karger A., Mettenleiter T.C. Identification of cell surface molecules that interact with pseudorabies virus.//J. Virol. 1996. V. 70. P. 2138−2145.
137. Kari B., Gehrz R. Biochemical and immunological analysis of discontinuous epitopes in the family of human cytomegalovirus glycoprotein complexes designated gC-I.// J.Gen. Virol.1991. V. 72. P. 1975;1983.
138. Kari B., Gehrz R. A human cytomegalovirus glycoprotein complex designated gC-II is a major heparin-binding component of the envelope.//J.Virol. 1992. V. 66. P. 1761−1764.
139. Karlin S., Mocarski E.S., Schachtel G.A. Molecular evution of herpesviruses: genomic and protein sequence comparisons.//J.Virol. 1994. V. 68. P. 1886−1902.
140. Katz J.B., Pederson J.C. Analysis of glycoprotein I (gl) negative and aberrant pseudorabies viral diagnostic isolates. Am.J.Vet.Res. 1992. V.53. P. 2259−2266.
141. Keller P.M., Davison A.J., Lowe R.S., Bennett C.D., Ellis R.W. Identification and structure of the gene encoding gpll, a major glycoprotein of varicella-zoster virus.// Virology. 1986. V. 152. P. 181−191.
142. Kimman T.G. Immunological protection against pseudorabies virus.// Proc. OEE Symposium Bangkok. Tailand. 1994. P. 11−22.
143. Kimman T.G., Brouwers RAM., Daus F.J., Van Oirschot J.T., Van Zaane D. Measurement of isotype-specific antibody responses to Aujeszky’s disease virus in sera and mucosal secretions of pigs.// Vet.Immunol.Immunopathol. 1992. V. 31. P. 95−113.
144. Kinker D.R., Sabrina L. Swenson, Lie-Ling Wu, Zimmerman J.J. Evaluation of serological tests for detection of pseudorabies gE antibodies during early infection.// Vet.Microbiol. 1997. V.55. P. 99−106.
145. Kit M., Kit S. Sensitive glycoprotein gill blocking ELISA to distinguish between pseudorabies (Aujeszky's disease) -infected and vaccinated pigs.// Vet. Microbiol. 1991. V.28. P. 141−155.
146. Kit S. Safety and efficacy of genetically engineered Aujeszky’s disease vaccines.// Vaccination and control of Aujeszky’s disease.// J.T.Van Oirshot ed. Brussel, Luxenburg. 1989. P. 45−55.
147. Kit S., Sheppard M., Ichimura H., Kit M. Second-generation pseudorabies virus vaccine with deletions in thymidine kinase and glycoprotein genes.// Am.J.Vet.Res. 1987. V.48. P. 780−793.
148. Klupp B.G., Karger A., Mettenleiter T.C. Bovine herpesvirus 1 glycoprotein B does not productively interact with cell surface heparan sulfate in a pseudorabies virion background.// J.Virol. 1997. V. 71. P. 4838−4841.
149. Klein RJ. The pathogenesis of acute, latent and recurrent Herpes Simplex Virus infections.//Arch-Virol. 1982. V.72. P. 143−168.
150. Klenk H.D. Influence of glycosylation on antigenicity of viral proteins.// Van Regenmortel M.H.V. and Neurath A.R. (Eds). Immunochemistry of viruses II. The basis for serodiagnosis and vaccines. Elsevier, North Holland, Amsterdam. P. 25−36.
151. Klupp B., Mettenleiter T.C. Sequence and expression of glycoprotein gH gene of pseudorabies virus.//Virology. 1991. V. 182. In Press.
152. Kniess N., Mach M., Fay J., Britt W.J. Distribution of linear antigenic sites on glycoprotein gp5 5 of human cytimegalovirus.//J.Virol. 1991. V. 65. P. 138−146.
153. Knopp A., Mettenleiter T.C. Stable rescue of a glycoprotein gll deletion mutant of pseudorabies virus by glycoprotein I of bovine herpesvirus 1.// J. Virol. 1992. V. 66. P. 27 542 764.
154. Kooij D. Economic aspects of the control of Aujeszky’s disease in the European Community.// Acta Veterinaria Hungarica. 1994. V. 42. P. 405−408.
155. Kopp A., Blewett T., Misra V.O.L., Mettenleiter T.C. Proteolytic cleavage of bovine herpes virus 1 (BHV-1) glycoprotein gB is not necessary for its function in BHV-1 or pseudorabies virus.//J.Virol. 1994. V. 68. P. 1667−1674.
156. Kropff B., Mach M. Identification of the gene coding for rhesus cytomegalovirus glycoprotein B and immunological analysis of the protein.// J.Gen. Virol. 1997. V. 78. P. 19 992 007.
157. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4.//Nature. 1970. W.221. P. 680−685.
158. Laquerre S., Person S, Glorioso J.C. Glycoprotein B of herpes simplex virus type 1 oligomerizes through the intermolecular interaction of a 28-amino-acid domain.// J.Virol. 1996. V. 70. P. 1640−1650.
159. Lawrence G.L., Chee M., Craxton M.A., Gompels U.A., Honess R.W., Barrell B.G. Human herpesvirus 6 is closely related to human cytomegalovirus.// J.Virol. 1990. V. 64. P. 287−299.
160. Le Potier M.F., Fournier A., Houdayer C., Hutet E., Auvigne V., Hery D., Sanaa M., Toma B. Use of muscle exudates for the detection of anti-gE antibodies to Aujeszky’s disease virus.//Vet.Records. 1988. V. 143. P. 385−387.
161. Lee W.C., Fuller O. Herpes simplex virus type 1 and pseudorabies virus bind to a common saturable receptor on Vero cells that is not heparan sulfate.// J.Virol. 1993. V. 67. P. 50 885 097.
162. Li Y., Liang X., van Drunen Littel, van den Hurk S., Babiuk L.A. Characterization of cell-binding properties of bovine herpesvirus 1 glycoproteins B, C, and D: identification of dual cell-binding function of gB.// J.Virol. 1995. V. 69. P. 4758−4768.
163. Li Y., van Drunen Littel, van den Hurk S., Liang X., Babiuk L. Functional analysis of the transmembrane anchor region of bovine herpesvirus 1 glycoprotein gB.// Virology. 1997. V. 228. P. 39−54.
164. Liang X., Babiuk L., Zamb T. Pseudorabies virus gill and bovine herpesvirus 1 gill share complementary functions.//J.Virol. 1991. V. 65. P. 5553−5557.
165. Lingen M., Seek T., Weise K., Falke D. Single amino acid substitutions in the glycoprotein B carboxy terminus influence the fusion from without property of herpes simplex virus type l.//J.Gen.Virol. 1995. V. 78. P. 1843−1849.
166. Lockensgard J.R., Thawley D.G., Molitor T.W. Pseudorabies virus latency: restricted transcription.//Archs. Virol. 1990. V. 110. P. 129−136.
167. Lomniczi B., Kaplan A.S., Ben-Porat T. Multiple deffects in the genome of pseudorabies virus can affect virulence without detectably affecting replication in cell culture.// Virol. 1987. V.161. P. 181−189.
168. Lomniczi B., Watanabe S., Ben-Porat T., Kaplan A.S. Genetic basis for the neurovirulence of pseudorabies virus.// J. Virol. 1984. V.52. P. 198−205.
169. Lukacs N., Thiel H.-J., Mettenleiter T.C., Rziha H.-J. Demonstration of three major species of pseudorabies virus glycoproteins and identification of a disulfide-linked glycoprotein complex.// J.Virol. 1985. V. 49. P. 970−979.
170. Maes R.K., Beisel C.E., Spatz S.J., Thacker B.J.J. Polymerase chain reaction amplification of Pseudorabies Virus DNA from acutely and latently infected cells.// Vet. Microbiol. 1990. V.24. P. 281−295.
171. Mallory S., Sommer M., Arvin A. M. Mutational analysis of the role of glycoprotein I in varicella-zoster virus replication and its effect on glycoprotein E conformation and trafficking.// J.Virol. 1997. V. 71. P. 8279−8288.
172. Maniatis T., Fritsch E.F., Sambrook J. Molecular cloning: A laboratory manual.// New York: Cold Spring Harbor Laboratory .1982.
173. Massaer M., Haumont M., Place M., Bollen A., Jacobs P. Induction of neutralizing antibodies by varicella-zoster virus gpll glycoprotein expressed from recombinant vaccinia virus.//J.Gen.Virol. 1993. V. 74. P. 491−494.
174. Marchioli C.C., Yancey R.J., Wardley R.C., Thomsen D.R., Post L.E. A vaccine strain of pseudorabies virus with deletions in the thymidine kinase and glycoprotein X genes.// Am.J.Vet.Res. 1987. V.48. P. 1577−1583.
175. Marshall R.L., Rodriguez L.L., Letchworth G.J. Characterization of envelope proteins of infectious bovine rhinotracheitis virus (bovine herpesvirus 1) by biochemical and immunological methods.//J.Virol. 1986. V.51. P. 745−753.
176. Marshall R. L., Israel B. A., Letchworth III G. J. Monoclonal antibody analysis of bovine herpesvirus-1 glycoprotein antigenic areas relevant to natural infection.// Virology. 1988. V. 165. P. 338−347.
177. Marshall R.L., Letchworth G.J. Passively administered neutralizing monoclonal antibodies do not protect calves against bovine herpesvirus 1 infection.// Vaccine. 1988. V. 6. P. 343−348.
178. Matsuda A., OkadaN., Katayama S., Okabe T., Sasaki N. Characterization of protective viral glycoproteins for pseudorabies virus infection.// J.Vet.Med.Sci. 1991, V. 53. P. 737−741.
179. Matsuda A., OkadaN., Katayama S., Okabe T., Sasaki N. The adsorption of pseudorabies virus glycoprotein gill to the host cell.//J.Vet.Med.Sci. 1991. V. 53. P. 957−958.
180. Matsuda A., Katayama S., Okada N, Okabe T., Sasaki N. Protection from pseudorabies virus challnge in mice by a combination of purified gll, gill and gVl antigens.// J.Vet.Med.Sci. 1992. V. 54. P. 447−452.
181. Mayo M.A., Pringle C.R. Virus taxonomy 1997.// J. Gen. Virol. 1998. V. 79. P. 649−657.
182. McCaw M.B., Joo H.S., Molitor T.W. An IgM antibody capture ELISA for detection of Pseudorabies specific IgM antibody.// Proc. 10th Internat Congress of the Int.Pig. Vet. Soc. 1988. Rio de Janeiro, Brazil. P. 174.
183. McDermott M.R., Graham F.L., Hanke T., Johnson D.C. Protection of mice against lethal challenge with herpes simplex virus by vaccination with an adenovirus vector expressing HSV glycoprotein B.//Virology. 1989. V. 169. P. 244−247.
184. McGeoch D.J. EV. utionary relationships of virion glycoprotein genes in the S regions of alphaherpesvirus genomes.//J. Gen. Virol. 1990. V.71. P. 2361−2367.
185. Mengeling W.L. Virus reactivation in pigs latently infected with a thymidine kinase negatine strain of Pseudorabies virus.//Arch. Virol. 1991. V.120. P. 57−70.
186. Mengeling W.L., Brockmaier S.L., Lager K.M. Evaluation of a recombinant vaccinia virus containing Pseudorabies (PR) virus glycoprotein gene gp50, gll, and gill as a PR vaccine for pigs.// Arch. Virol. 1994. V. 134. P. 259−269.
187. Mettenleiter T.C. Molecular biology of Pseudorabies (Aujeszky's disease) virus.// ComP.Immun.Microbiol.Infect.Dis. 1991. V. 14. P. 151−163.
188. Mettenleiter T. C. Glycoprotein gill deletion mutants of Pseudorabies virus are impared in virus entry.//Virology. 1989. V. 171. N2. P. 623−625.
189. Mettenleiter T.C. Immunobiology of Pseudorabies (Aujeszky's disease).// Vet.Immunol.Immunopathol. 1996. V. 54. P. 221−229.
190. Mettenleiter T.C., Lomniczi B., Sugg N., Schreurs C., Ben-Porat T. Host cell-specific growth advantage of Pseudorabies virus with a deletion in the genome sequences encoding a structural glycoprotein.//J. Virol. 1988. V. 62. P. 12−19.
191. Mettenleiter T.C., Lukacs N., Rziha H.J. Pseudorabies virus avirulent strains fail to express a major glycoprotein.// J. Virol. V. 56. P. 307−311.
192. Mettenleiter T.C., Lucaks N., Rziha H.J. Mapping of the structural gene of Pseudorabies virus glycoprotein A and identification of two non-glycosylated precursor polypeptides. // J.Virol. 1985. V.53. P. 52−57.
193. Mettenleiter T.C., Schreurs C., Zuckermann F., Ben-Porat T. Role of Pseudorabies virus glycoprotein gl in virus release from infected cells.// J.Virol. 1987. V. 61. P. 2764−2769.
194. Mettenleiter T.C. Pseudorabies (Aujeszky's disease virus): State of the art. August 1993.// Acta Veterinaria Hungarica. 1994. V. 42. P. 153−177.
195. Mettenleiter T.C., Schreurs C., Thiel H.J., Rziha H.J. Variability of Pseudorabies virus glycoprotein I expression. Virology. 1987. V.158. P. 141−146.
196. Mettenleiter T.C., Spear P. Glycoprotein gB (gll) of Pseudorabies virus can functionally substitute for glycoprotein gB in herpes simplex virus type 1.// J.Virol. 1994. V. 68. P. 500 504.
197. Mettenleiter T.C., Schreurs C., Zuckermann F., Ben Porat T. Role of Pseudorabies virus glycoprotein gl in virus release from infected cells.// J.Virol. 1987. V.61. P. 2764−2769.
198. Meyer A., Petrovskis E., Thomsen D., Post L.E. Cloning and sequence of Pseudorabies virus gene homologous to glycoprotein H of herpes simplex virus.// Nucl. Acids Res. 1991. In Press.
199. Meyer H., Sundqvist V.A., Pereira L., Mach M. Glycoprotein gpl 16 of human cytomegalovirus contains epitopes for strain-common and strain-specific antibodies.// J.Gen.Virol. 1992, V. 73. P. 2375−2383.
200. Modified metod Karplus & Shulz Proteins: structure, function and genetics 19: 1994. P. 141−149.
201. Molitor T., Thawley D. Pseudorabies vaccines: past, present and future.// Compend. Contin. Educ. Pract. Vet. 1987. V. 9. P. 409−416.
202. Montalvo E.A., Grose C. Assembly and processing of the disulfide-linked varicella-zoster virus glycoprotein gpll (140).//J.Virol. 1987. V. 61. P. 2877−2884.
203. Montgomery R.I., Warner M.S., Lum B., Spear P.G. Herpes simplex virus 1 entry into cells mediated by a novel member of the TNF/NGF receptor family.// Cell. 1996. V. 87. P. 427−436.
204. Moynagh J. Aujeszky’s disease and the European Community.// Vet. Microbiol. 1997. V. 55. P. 159−166.
205. Muggeridge M.I., Roberts S.R., Isola V.J., Cohen G.H., Eisenberg R.J. Herpes simplex virus. Immunochemistry of viruses II. The basis for serodiagnosis and vaccines.// Ed. M.H.V. Van Regenmortel and A.R. Neurath. Amsterdam. New York. Oxford. 1990.
206. Muggeridge M.I., Wilcox W. C., Cohen G.H., Eisenberg R.J. Identification of a site on herpes simplex virus type I glycoprotein D that is essential for infectivity.// J.Virol. 1990. V. 64, P. 3617−3626.
207. Nash A. A., Leung K.N., Wildy P. The T-cellmediated immune response of mice to herpes simplex virus.// Roizman B., Lopez C. (eds).The herpesviruses. Plenum Press. 1985. P. 87−100.
208. Nakamura T., lhara T., Nagata T., Ishihama A., Ueda S. A complement-dependent neutralising monoclonal antibody against glycoprotein II of pseudorabies virus.//.
209. Vet.Microbiol. 1990. V. 24. P. 193−198.
210. Nakamura T., Ihara T., Nunoya T., Kuwahara H., Ishihama A., Ueda S. Role of pseudorabies virus glycoprotein II in protection from lehtal infection.// Vet.Microbiol. 1993. V. 36. P. 83−90.
211. Nauwynck H.J., Pensaert M.B. Programmes for the eradication of Aujeszky’s disease virus (pseudorabies virus) in the member states of the European Union.// OIE Symposium Bangkok, Thailand. 1994. P. 55−65.
212. Nauwynck H.J., Pensaert M.B. Effect of specific antibodies on the cell-associated spread of pseudorabies virus in monolayers of different cell types.// Arch. Virol. 1995. V. 140. P. 1137−1146.
213. Nauwynck H.J., Zonnekeyn V., Pensaert M.B.// Virological protection of sows upon challenge with Aujeszky’s disease virus after multiple vaccinations with attenuated or inactivated vaccines.//J. Vet.Med. 1997. V. 44. P. 609−615.
214. Navarro D., Paz P., PereiraL. Domains of herpes simplex virus 1 glycoprotein B that function in virus penetration, cell-to-cell spread, cell fusion.// Virology. 1992. V. 186. P. 99 112.
215. Neubauer A., Braun B., Brandmbller C., Kaaden O.-R., Osterrieder N. Analysis of the contributions of the equine herpesvirus 1 glycoprotein gB homolog to virus entry and direct cell-to-cell spread.//Virology. 1997. V. 227. P. 281−294.
216. Neubauer A., Beer M., Brandmbller C., Kaaden O.R., Osterrieder N. Equine herpesvirus 1 mutants devoid of glycoprotein B or M are apathogenic for mice but induce protection against challenge infection.// Virology. 1997. V. 239, P. 36−45.
217. Nieuwenhuis H.U.R. The eradication of Aujeszky’s disease in the Netherlandes// Acta Get. Scand. 1988. V.22. P. 161−163.
218. Norais N. Tang D" Kaur S., Chamberlain S.H., Masiarz F.R., Burke P.L., Marcus F. Disulfide bonds of herpes simplex virus type 2 glycoprotein gB.// J.Virol. 1996. V. 70. P. 7379−7387.
219. Norais N" Hall J. A., Gross L., Tang D" Kaur S., Chamberlain S.H., Burke R.L., Marcus F. Evidence for phosphorylation site in cytomegalovirus glycoprotein gB.// J.Virol. 1996. V. 70. P. 5716−5719.
220. Norton D.D., Dwyer D.S., Muggeridge M.I. Use of neutral network secondary structure prediction to define targets for mutagenesis of herpes simplex virus glycoprotein B.// Virus Res. 1998. V. 55. P. 37−48.
221. Oppermann M. Anion exchange chromatography for purification of monoclonal IgG antibodies.// J.P.Peters and H. Baumgarten (Eds.) Monoclonal antibodies. Springer-Verlag Berlin Heidelberg. 1992. P. 271−275.
222. Oren S.L., Swenson S.L., Kinker D.R., Hill H.T., Hu H.L., Zimmerman J. Evaluation of serological pseudorabies tests for the detection of antibodies during early infection.//.
223. J.Vet.Diagn.Invest. 1993. V. 5 P. 529−533.
224. Osorio F.A. Diagnosis of Aujeszky’s disease.// Proc. OIE Symposium. Tailand, Bangkok. 1994. P. 33−43.
225. Otsuka H., Xuan X., Shibata I., Mori M. Protective immunity of bovine herpesvirus-1 (BHV-1) recombinants which express pseudorabies virus (PRV) glycoproteins gB, gC, gD and gE.// J.Vet.Med.Sci. 1996. V. 58. P. 819−824.
226. Qwist P., Meyling A., Hoff-Jorgensen R. Detection by enzyme-linked immunosorbent assay of Aujeszky’s Disease virus in tissues of infected pigs.// J.Clin.Microbiol. 1990. V. 28. P. 383−384.
227. Pachl C., Burke R.L., Stuve L.L., Sanchez-Pescador L., van Nest G., Masiarz F., Dina D. Expression of cell-associated and secreted forms of herpes simplex virus type 1 glycoprotein gB in mammalian cells.//J.Virol. 1987. V. 61. P. 315−325.
228. Peeters B., De Wind N., Hoosima M., Wagenaar F., Gielkens A., Moormann R. Pseudorabies virus envelope glycoproteins gp50 and gll are essential for virus penetration, but only gll is inV. ved in membrane fusion. // J.Virol. 1992. V. 66. P. 894−905.
229. Pensaert M.B., De Smet K., De Waele K. Extent and duration of virulent virus excretion upon challenge of pigs vaccinated with different glycoprotein-deleted Aujeszky’s disease vaccines.//Vet.Microbiol. 1990. V. 22. P. 1−11.
230. Pensaert M., Gielkens A.L.J., Lomniczi B., Kimman T.G., Vannier P., Eloit M. Round table on controle of Aujeszky’s disease and vaccine development based on molecular biology.// Vet.Microbiol. 1992. V. 33. P. 53−67.
231. Pereira L. Function of glycoprotein B homologues of the family herpesviridae.// Infect.Agents.Dis. 1994. V. 3. P. 9−28.
232. Pereira L., Dondero D., Norrild B., Roizman B. Differential immunologic reactivity and processing of glycoproteins gA and gB of herpes simplex virus type 1 and 2 made in Vero and HEp-2 cells. //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1981. V. 78. P. 5202−5206.
233. Pereira L., Ali M., Kousoulas K., Huo B., Banks T. Domain structure of herpes simplex virus 1 glycoprotein B: neutralizing epitopes map in regions of continuous and discontinuous residues.//Virology. 1989. V. 172. P. 11−24.
234. Petrovskis E.A., Timmins J.G., Armentrout M.A., Marchioli C.C., Yancey R.J., Post L.E. DNA sequence of gene for pseudorabies virus gp50, a glycoprotein without Nlinked glycosylation.//J.Virol. 1986. V.59. P. 216−223.
235. Petrovskis E.A., Timmins J.G., Giermann T.M., Post L.E. Deletions in vaccine strains of pseudorabies virus and their effect on synthesis of glycoprotein gp 63.// J.Virol. 1986. V.60. P. 1166−1169.
236. Petrovskis E.A., Timmins J.G., Post L.E. Use of Xgtl 1 to isolate genes for two pseudorabies virus glycoproteins with homology to herpes simplex virus and varicella-zoster virus glycoproteins.//J.Virol. V.60. P. 185−193.
237. Pietzarka G. Untersuchen zur Epidemiologic der Aujeszkyschen Krankheit der Schweine in Giessen.// Inaug. Diss.Giessen. 1991. V. 106. P. 5.
238. Post L.E., Thomsen D.R., Petrovskis E.A., Meyer A.L., Berlinski P.J., Wardley R.C. Genetic engineering of the pseudorabies virus genome to construct live vaccines.// J.Reprod.Fert. 1990. V. 41. P. 97−104.
239. Poulsen D., Keeler C.L. Characterization of the assembly and processing of infectious laryngotracheitis virus glycoprotein B.// J.Gen.Virol. 1997. V. 78. P. 2945−2951.
240. Pumphrey C.Y., Gray W.L. DNA sequence and transcriptional analysis of the simian varicella virus glycoprotein B gene.// J.Gen.Virol. 1994. V. 75. P. 3219−3227.
241. Qadri I., Navarro D., Paz P., Pereira L. Assembly of conformation-dependent neutralizing domains on glycoprotein B of human cytomegalovirus.// J.Gen. Virol. 1992. V. 73. P. 29 132 921.
242. Quint W.G.V., Gielkens A.L.J., Van Oirshot J.T., Berns A.J.M., Cuypers H.T. Construction and characterization of deletion mutants of pseudorabies virus: a new generation of «live» vaccines.//J.Gen. Virol. 1987. V.68. P.523−534.
243. Quist P., Sorensen K.J., Mayling A. Monoclonal blocking ELISA detecting serum antibodies to the glycoprotein gll of Aujeszky’s disease virus.// J. Virol. Meth. 1989. V.24. P. 169−180.
244. Radsak K., Eickmann M., Mockenhaupt T., Bogner E., Kern H., Eis-Hubinger A., Reschke M. Retrieval of human cytomegalovirus glycoprotein B from the infected cell surface for virus envelopment.//Arch Virol. 1996. V. 141. P. 557−572.
245. Rapp M., Messerle M., Bbhler B., Tannheimer N., Keil G.M., Koszinowski U.H. Identification of the murine cytomegalovirus glycoprotein B gene and its expression by recombinant vaccinia virus.//J.Virol. 1992. V. 66. P. 4399−4406.
246. Rauh I., Mettenleiter T.C. Pseudorabies virus glycoproteins gll and gp50 are essential for virus penetration. //J.Virol. 1991. V. 65. P. 5348−5356.
247. Rauh. Pseudorabies virus mutants lacking the essentional glycoprotein gll can be complemented by glycoprotein gl of bovine herpesvirus 1.// J.Virol. 1991. V. 65. P. 621−631.
248. Rea T. J., Timmins J.G. Post L.E. Mapping and sequence of the gene for the pseudorabies virus glycoprotein which accumulates in the medium of infected cells.// J. Virol. 1985. V. 54. P. 21−29.
249. Reubel G.H., Crabb B.S., Studdert M.J. Diagnosis of equine gammaherpesvirus 2 and 5 infections by polymerase chain reaction.// Arch. Virol., 1995. V. 140. P. 1049−1060.
250. Robbins A.K., Ryan J.P., Whealy M.E., Enquist L.W. The gene encoding the gill envelope protein of pseudorabies virus vaccine strain Bartha contains a mutation affecting protein localization.//J.Virol. 1988. V. 63. P. 250−258.
251. Robins A.K., Whealy M.E., Watson R.J., Enquist L.W. Pseudorabies virus gene encoding glycoprotein gill is not essential for growth in tissue culture.// J. Virol. 1986. V. 59. P. 635 645.
252. Rodak L., Smid B., Valicek L., Jurak E. Four-layer enzyme immunoassay (EIA) detection of differences in IgG, IgM and IgA antibody response to Aujeszky’s disease virus in infected and vaccinated pigs.//Vet.Microbiol. 1987. V.13. P. 121−133.
253. Ross L.J.N., Sanderson M" Scott S.D., Binns M M., Doel T., Milne B. Nucleotide sequence and characterization of the Marek’s disease virus homologue of glycoprotein B of herpes simplex virus.//J.Gen.Virol. 1989, V. 70. P. 1789−1804.
254. Rux A.H., Moore W.T., Lambris J.D., Abrams W.R., Peng C., Friedman H.M., Cohen G.H., Eisenberg R.J. Disulfide bond structure determination and biochemical analysis of glycoprotein C from herpes simplex virus.//J.Virol. 1996. V. 70. P. 5455−5465.
255. RzihaH.J., Mettenleiter T.C., Ohlinger V., Wittmann G. Herpesvirus (pseudorabies virus) latency in swine: occurence and physical state of viral DNA in neural tissues.// Virology. 1986. V.155. P. 600−613.
256. Rziha H.J., Ohlinger V., Lutticken D.J., Visser N. Latency characteristics of Pseudorabies vaccine viruses pp79−85 in «Vaccination and Control of Aujeszky’s Disease». // JT van Oirschot (Ed). Kluwer Acad Publ. 1989.
257. SaboA., Rajcani J. Rapid Diagnosis of Aujeszky’s Disease by the fluorescent technique// Acta Virol. V. 14. P. 475−484.
258. Sawitzky D., Hampl H., Habermehl K.O. Comparison of heparin-sensitive attachment of pseudorabies virus (PRV) and herpes simplex virus type 1 and identification of heparin-binding PRV glycoproteins.// J.Gen. Virol. 1990. V. 71. P. 1221−1225.
259. Sawitzky D., Voigt A., Zeichhardt H., Hambermehl K.O. Glycoprotein B (gB) of pseudorabies virus interacts specifically with the glycosaminoglycan heparin.// Virus Res. 1996. V. 41. P. 101−108.
260. Schoenbaum M. A., Beran G.V., Murhy D.P. Pseudorabies virus latency and reactivation in vaccinated swine.// Am.J. Vet. Res. 1990. V. 51. P. 334−338.
261. Schoppel K., HaMirther E., Britt W., Ohlin M., Borrebaeck C.A.K., Mach M. Antibodies specific for the antigenic domain 1 of glycoprotein B (gpUL55) of human cytomegalovirus bind to different substructures.//Virology. 1996. V. 216. P. 133−145.
262. Schang L.M., Osorio F.A. A quantitative technique for the study of the latency of Aujesky virus.//ReV. Sci. Tech. 1993. V.12. P.505−521.
263. Schreurs Ch., Mettenleiter T. C, Zuckerman F., Sugg N., Ben-Porat T. Glycoprotein gill of pseudorabies virus is multifunctional.// J. Virol. 1988. V. 62 P. 2251−2257.
264. Schwab C., Twardek A., Lo T.P., Brayer G.D., Bosshard H.R. Mapping antibody binding sites on cytochrome c with synthetic peptides: Are results representative of the antigenic structure of proteins?//Protein Science. 1993. V. 2. P. 175−182.
265. Sheay W., Nelson S, Martinez I., Shu T., Dornbug R. Downstream insertion of the adenovirus tripartite lider sequence enhances expression in universal encaryotic vectors.// Biotechnics. 1993. V.15.N5. P. 856−862.
266. Shiu S.Y.W., Chan K.M., Lo S.K.F., Ip K.W.Y., Yuen K.Y., Heath R.B. Sequence variation of the amino-terminal antigenic domains of gl ycoprotein B of human cytomegalovirus strains isolated from Chinese patients.//Arch.Virol. 1994. V. 137. P. 133 138.
267. Sithole I., Lee L.F., Velicer L.F. Synthesis and processing of the Marek’s disease herpesvirus B antigen glycoprotein complex.//J.Virol. 1988. V. 62. P. 4270−4279.
268. Smitt B.J., Osorio F.A., Stroup W.W., Gibbs E.P.G. A comparison of differential diagnostic tests to detect antibodies to pseudorabies glycoproteins gX, gl, and gill in naturally infected feral pigs.//J.Vet.Diagn.Invest. 1991. V.3. P. 344−345.
269. Smuda C., Bogner E., Radsak K. The human cytomegalovirus glycoprotein B gene (ORF UL55) is expressed early in the infectious cycle.// J. Gen. Virol. 1997. V. 78. P. 1981;1992.
270. Snyder M.L., Stewart W.C. Applications of an enzyme labeled antibody test in prorcine pseudorabies.//Proc. Annu. Meetg. Am.Assoc.Veter.Lab.Diagnostic (20th). 1977. P. 17−32.
271. Sorensen K.J., Lei J.C. Aujeszky’s disease blocking ELISA for the detection of serum antibodies.//J. Virol. Meth. 1986. V. 13. P. 171−181.
272. Spaete R.R., Thayer R.M., Probert W.S., Masiarz F.R., Chamberlain S.H., Rasmussen L., Merigan T.C., Pachl C. Human cytomegalovirus strain Towne glycoprotein B is processed by proteolytic cleavage .//Virology. 1988. V.167. P. 207−225.
273. Spaete R.R., Saxena A., Scott P.I., Song J.G., Probert W.S., Britt W.J., Gibson W., Rasmussen L., Pachl C. Sequence requirements for proteolytic processing of glycoprotein B of human cytomegalovirus strain Towne.//J.Virol. 1990. V. 64. P. 2922−2931.
274. Spatz S.J., Maes R.K. Immunological characterization of the feline herpesvirus-1 glycoprotein B and analysis of its deduced amino acid sequence.// Virology. 1993. V. 197. P. 125−136.
275. Spear P. G. Entry of alphaherpesviruses into cells.//Semin.Virol. 1993. V. 4. P. 167−180.
276. Srikumaran S., Onisk D.V., Borca M.V., Nataraj C., Zamb T.J. Anti-idiotypic antibodies induce neutralizing antibodies to bovine herpesvirus 1.// Immunology. 1990. V. 70. P. 284 289.
277. Stuve L.L., Brown-Shimer S., Sanchez-Pescador L., Pachl C., Najarian R., Dino D., Burke R.L. Structure and expression of the herpes simplex virus type 2 glycoprotein gB gene.// J.Virol. 1987. V. 61. P. 326−335.
278. Suhaci I., Vrasche R., Tomescu V. Cultivation of the virus of Aujeszky’s disease in the chick embryos.// Studii Cere. Inframicrobiol. 1956. V.7. P. 111−117.
279. Sugahara Y., Matsumuro T., Kono Y., Honda E., Kida H., Okazaki K. Adaptation of equine herpesvirus 1 to unnatural host led to mutation of the gC resulting in increased suseptibilityofthe virus to heparin.//Arch. Virol. 1997. V. 142. P. 1849−1856.
280. Swenson S.L., McMillen J., Hill H.T. Diagnostic compatibility of a thymidine kinase, inverted repeat, gl and gX modified live gene-deleted PRV vaccine with three differential ELISAs.// J.Vet.Diagn.Invest. 1993. V.5. P. 347−350.
281. Taft A.C. The eradication of Aujeszky’s disease in the united states.// Proc. 16th International Pig Veterinary Society Congress. Melbourne, Australia. 2000. P. 559.
282. Telford E.A., Watson M.S., McBride K., Davison A.J. The DNA sequence of equine herpesvirus-1.// Prot.NuclGen. Virology. 1992. V. 189. P. 304−316.
283. Telford E.A.R., Watson M.C., Perry J., Cullinane A.A., Davison A.J. The DNA sequence of equine herpesvirus-4.//J.Gen. Virol. 1998. V. 79. P. 1197−1203.
284. Thaker S.R., Stine D.L., Zamb T.J., Srikumaran S. Identification of a putative cellular receptor for bovine herpesvirus 1.//J.Gen. Virol. 1994. V. 75. P. 2303−2309.
285. Thomsen D.R., Marchioli C.C., Yancey R.J., Post L.E. Replication and virulence of pseudorabies virus mutants lacking glycoprotein gX.//J. Virol. 1987. V.61. P. 229−232.
286. Tikoo S.K., Campos M., Babiuk L. Bovine herpesvirus (BHV-1): biology pathogenesis, and control.//AdV.Vir.Res. 1995. V. 45. P. 191−223.
287. Tonelli Q.J. Development and validation ofHerdcheck pseudorabies virus gX and gl antibody test kits for use with gene-deleted pseudorabies vaccines.// Proc. 1st Int.Symp.Erad.Pseudorabies virus St.Paul. University of Minnesota. 1991. P. 301.
288. Trybalda E., Bergstrum T., Spillmann D., Svennerholm B., Olofson S., Flynn S.J., Ryan P. Mode of interaction between pseudorabies virus and heparan sulfate/heparin.// Virology. 1996. V. 218. P. 35−42.
289. Tugizov S., Wang Y., Quadri I., Navarro D., Maidji E., PereiraL. Mutated forms of human cytomegalovirus glycoprotein gB are impaired in inducing syncytium formation.// Virology. 1995. V. 209. P. 580−591.
290. Tugizov S., Maidji E., Xiao J., Zheng Z., Pereira L. Human cytomegalovirus glycoprotein B contains autonomous determinants for vectorial targeting to apical membranes of polarized epithelial cells.//J.Virol. 1998. V. 72. P. 7374−7386.
291. Turner A., Bruun B., Minson T., Browne H. Glycoproteins gB, gD, and gHgL of herpes simplex virus type 1 a necessary and sufficient to mediate membrane fusion in a Cos cell transfection system.//J.Virol. 1998. V. 72. P. 873−875.
292. Utz U., Britt W., Vugler L., Mach M. Identification of a neutralizing epitope on glycoprotein gp58 of human cytomegalovirus.//J.Virol. 1989. V. 63. P. 1995;2001.
293. Vanderpooten A., Goddeeris B., De Roose P., Hendrickx L., Biront P., Desmettre P. Evaluation of parenteral vaccination methods with glycoproteins against Aujeszky’s disease in pigs.//Vet. Microbiol. 1997. V. 55. P. 81−89.
294. Van Drunen Littel, van den Hurk S., Babiuk L. Antigenic and immunogenic characteristics of bovine herpesvirus type-1 glycoproteins GVP 3/9 and GVP 6/1 la/16, purified by immunoadsorbent chromatography.// Virology. 1985. V. 144. P. 204−215.
295. Van Drunen Littel, van den Hurk S., Babiuk L. Synthesis and processing of bovine herpesvirus 1 glycoproteins.// J.Virol. 1986. V. 59. P. 401−410.
296. Van Nes A., Stegeman J.A., De Jong M.C.M., Loeffen W.L.A., Kimman T.G., Verheijden J.H.M.// No massive spread of pseudorabies virus in vaccinated sow herds.// Vet. Microbiol. 1997. V. 55. P. 147−151.
297. Vannier P., Hutet E., Bourgueil E., Cariolet R. Level of virulent virus excreted by infected pigs previously vaccinated with vifferent glycoprotein deleted Aujeszky’s disease vaccines.// Vet.Microbiol. 1991. V. 29. P. 213−223.
298. Vannier P., Vedeau F., Allemeersch C. Eradicaion and control programmes against Aujeszky’s disease (pseudorabies) in France.// Vet. Microbiol. 1997. V. 55. P. 167−173.
299. Van Oirschot J.T. The antibody response to glycoprotein gl and the control of Aujeszky’s disease virus.// J.T. Van Oirschot (Ed.). Vaccination and control of Aujeszky’s Disease. Kluwer Academic Publications. Dordrecht. 1989. P. 129−138.
300. Van Oirschot J.T. Properties of gl-negative and companion diagnostic tests for the eradication of Aujeszky’s disease.// In: Proc. Ninety-Sixth Ann. Meeting of the United States Animal Health Association. 1992. P. 405−416.
301. Van Oirschot J.T. The antibody response to glycoprotein I and the control of Aujeszky’s disease virus.// Vaccination and Control of Aujeszky’s disease. J.T. van Oirschot (ed.). 1989. P. 129−138.
302. Van Oirshot J.T., Daus F., Kimman T.G., Van Zaane D. Antibody responce to glycoprotein I in maternaly immune pigs to a mildy virulent strain of pseudorabies virus.// Am J. Vet.Res. 1991. V.52. P. 159−163.
303. Van Oirschot J.T., Gielkens A.L., Moormann R.J., Berns A.J. Marker vaccines, virus protein-specific antibody assays and the control of Aujeszky’s disease .// Vet.Microbiol. 1990. V. 23. P. 85−101.
304. Van Oirshot J.T., Moormann R.J.M., Berns A.J.M., Gielkens A.L.J. Efficacy of pseudorabies virus vaccine based on deletion mutant strain that does not expressed thymidine kinase and glycoprotein I.//Am.J.Vet.Res. 1991. V. 52. P. 1056−1060.
305. Van Oirschot J.T., Oei, H.L. Comparison of two ELISAs for detecting antibodies to glycoprotein I of Aujeszky’s disease virus.// Vet.Rec. 1989. V. 25. P. 63−64.
306. Van Oirschot J.T., Wijsmuller J.M., de Waal C.A.H., van Lith P.M. A novel concept for the control of Aujeszky’s disease: experiences in two vaccinated pig herds.// Veterinary Record. 1990. V. 126. P. 159−163.
307. Van Regenmortel M.H.V. The structure of viral epitopes.// Van Regenmortel M.H.V and Neurath A.R. (Eds). Immunochemistry of viruses II. The basis for serodiagnosis and vaccines. Elsevier, North Holland, Amsterdam. 1990. P. 1−17,.
308. Van Regenmortel M.H.V. Monoclonal antibodies.// Van Regenmortel M.H.V and Neurath A.R. (Eds). Immunochemistry of viruses II. The basis for serodiagnosis and vaccines. Elsevier, North Holland, Amsterdam. 1990. P. 505.
309. Vey M., Schdfer W" Reis B., Ohuchi R., Britt W., Garten W., Klenk H.D., Radsak K. Proteolytic processing of human cytomegalovirus glycoprotein B (gpUL55) is mediated by the human endoprotease iurin. // Virology. 1995. V. 206. P. 746−749.
310. Visser N. Vaccination strategies for improving the efficacy of programs to eradicate Aujeszky’s disease virus.//Vet. Microbiol. 1997. V. 55. P. 61−74.
311. Wang F.I., Hahn E.C. Single dilution indirect solid-phase radioimmunoassay for the detection of anti-pseudorabies immunoglobulin G in swine sera.// Am. J. Res. 1986. V. 47. P. 1495−1500.J.
312. Wang X., Hutt-Fletcher L.M. Epstein-Barr virus lacking glycoprotein gp42 can bind to B cells but is not able to infect.//J.Virol. 1998. V. 72. P. 158−163.
313. Ward P.L., Ogle W.O., Roizman B. Assemblons: nuclear structures defined by aggregation of immature capsids and some tegument proteins of herpes simplex type 1.// J.Virol. 1996. V. 70. P. 4623−4631.
314. Wathen L.M.K., Piatt K.B., Wathen M.W., van Deusen R.A., Whetstone C.A., Pirtle E.C. Production and characterization of monoklonal antibodies against pseudorabies virus.// Virus Res. 1985. V. 4. P. 19−29.
315. Wathen M.V., Wathen L.M.K. Characterization and mapping of a nonessential pseudorabies virus glycoprotein.//J.Virol. 1986. V. 58. P. 173−178.
316. Wellington J.E., Cooley A.A., Love D.N., Whalley J.M. N-terminal sequence analysis of equine herpesvirus 1 glycoproteins D and B and evidence for internal cleavage of the gene 71 product. //J.Gen.Virol. 1996. V. 77. P. 75−82.
317. Whealy M.E., Robbins A.K., Enquist L.W. Replacement of the pseudorabies virus glycoprotein gill gene with its postulated homolog, the glycoprotein gC gene of herpes simplex virus type I.//J.Virol. 1989. V. 63. P. 4055−4059.
318. Whealy M.E., Robbins A. K., Enquist L.W. The export pathway of the pseudorabies virus virus gB homolog gll inV. ves oligomer formation in the endoplasmic reticulum and protease processing in the Golgi apparatus. //J.Virol. 1990. V. 64. P. 1946;1955.
319. Whealy M.E., Card J. P, Meade R.P., Robbins A.K., Enquist L.W. Effect of brefeldin A on alphaherpesvirus membrane protein glycosylation and virus egress.// J.Virol. 1991. V. 65, P. 1066−1081.
320. Whealy M.E., Card J.P., Robbins A.K., Dubin J.R., Rziha H.J., Enquist L.W. Specific pseudorabies virus infection of the rat visual system requires both gl and gp63 glycoproteins.// J. Virol. 1993. V. 67. P. 3786−3797.
321. Wheeler J.G., Osorio F.A. Investigation of Sites of PRV Latency using Polymerase Chain Reaction//Am. J. Vet. Res. 1991. V.52. P.1799−1803.
322. White A.K., Ciacci-Zanella J., Galeota-Wheeler J., Ele S. and Osorio F.A. Efficiency of screening and differential Pseudorabies serologic tests in detecting latent carriers of PRV.// Proc.Ann.Meet.Am.Assoc.Swine Pract. (26th). 1995. P. 369−376.
323. Williams P.P., Coria M.F., Pirtle E.C., Erickson G.A. Comparison of a modified counterimmunoelectrophoresis test and a microimmunodiffusion test for detection of Pseudorabies virus antibodies in porcine sera.// Can.J.ComP.Med. 1984. V. 48. P.92−96.
324. Wittman G. Spread and control of Aujeszky’s Disease.// ComP.Immun.Microbiol.Infect. Dis. 1991. V. 14. P. 165−173.
325. Wittman G., Oilinger V., Rziha H. J. Occurence and reactivation of latent Aujeszky’s disease virus following challenge in previously vaccinated pigs.// Arch. Virol. 1983. V. 75. P.
326. Wittman G" Oilinger V., RzihaH.J. Occurence and reactivation of latent Aujeszky’s disease virus following challenge in previously vaccinated pigs.//Arch.Virol. 1983. V.75. P.
327. Wittman G., Rziha H.J. Aujeszky’s disease (Pseudorabies) in pigs.// Herpesvirus diseases in cattle, horses and pigs. (Ed. by G. Wittman). Kluver, Boston. 1989. P. 230−325.
328. Wolfer U., Kruft D" Sawitzky D., Hampl H., Wittmann-Liebold B., Habermehl K.O. Processing of Pseudorabies virus glycoprotein gll.//J.Virol. 1990. V. 64. P. 3122−3125.
329. Xu J., Lyons P.A., Karter M.D., Booth T.W.M., Davis-Poynter N. J., Shellam J.R., Scalzo A.A. Assessment of antigenicity and genetic variation of glycoprotein B of murine cytomegalovirus.//J.Gen.Virol. 1996. V. 77. P. 49−59.
330. Xuan X., Nakamura T., Ihara T., Sato I., Tuchiya K., Nosetto E., Ishihama A., Ueda S. Characterization of Pseudorabies virus glycoprotein gll expressed by recombinant baculovirus.// Virus Res. 1995. V. 36. P. 151−161.
331. Yamada S., Imada T., Nishimori T., Sekikawa M, Shimizu M. Antigenic variation of Pseudorabies virus glycoproteins gll and gill demonstrated by neutralizing monoclonal antibodies.//Arch.Virol. 1991. V. 119. P. 285−290.
332. Yao Z., Jackson W., Forghani B., Grose C. Varicella-zoster virus glycoprotein gpI/gpIV receptor: expression, complex formation, and antigenicity within the vaccinia virus T7 RNA polymerase transfection system.// J. Virol. 1993. V.67. P. 305−314.
333. Zsak L., Zuckermann F., SuggN., Ben-Porat T. Glycoprotein gl of Pseudorabies virus promotes cell fusion and virus spread via direct cell-to-cell transmission.// J.Virol. 1992. V. 66. P. 2316−2325.
334. Zuckerman F., Mettenleiter T.C., Schreurs C., Sugg N., Ben-Porat T. Complex between glycoproteins gl and gp63 of Pseudorabies virus: its effect on virus replication.// J.Virol. 1988.29.41.29.41.1. V. 62. P. 4622−4626.
335. Zuckermann F., Mettenleiter T.C., Ben-Porat T. Role of Pseudorabies virus glycoproteins in immune response.// J. T. van Oirschot (ed.). Vaccination and control of Aujeszky’s disease. 1989. P. 107−117.
336. Zuckermann F., Zsak L., Mettenleiter T.C., Ben-Porat T. Pseudorabies virus glycoprotein gill is a major target antigen for murine and swine virus-specific cytotoxic T-lymphocytes.// J. Virol. 1990. V. 64 P. 802−812.
337. Zukerman F., Zsak L., Reilly L., Sugg N., Ben-Porat T. Early interactions of Pseudorabies virus with host cells: functions of glycoprotein gill.// J. Virol. 1989. V. 63. P. 3323−3329.
338. Zuckerman F., Zsak L., Reilly L., Sugg N., Ben-Porat T. Early interactions of Pseudorabies virus with host cells: functions of glycoprotein gill. J. Virol. V.63 P.3323−33 291. УкраТна.
339. Миистерство аграрной политики1. ОКП 93 8870 ДКПП 24.42.23кодКНД Ц.220 Група Р35Гцини ТЗербицький ПЛ. ',-?3 «2000 р.
340. ТЕСТСИСТЕМА ДЛЯ Д1АГНОСТИКИ ХВОРОБИ АУЕСК11ФА еЕ-ВХА" Техшчш умови1. ТУ У 46.15.525 -гш1. Вводяться вперше)1. Введет в дда 2000 /А /Я*1. Терма! дпдо2005/А/ «/У» Окг: зан•?. чи (укрцсл-о га нов кваз! обл! ку за ^ ?
341. УЗГОДЖЕНО Дирсетир-иД^ково-контрольтюгоо. л Н1 пр? Ао^гаттод'омзлоги 1 штамш1шшШ11. Лшскока В. А.2000 е.
342. РОЗРОБЛЕНО Товариством з обмеженою вщпов1-дальшстю, на^ово-виробничим шд-приемством «Бю-Тест-Лабораторк» Директор ТОВ НВП 'ъю-т^-лабьтесобмллпчи-ричо ча гтпутчпму ЯТЖЧ’ПП1. ТУ У 46.15. 525-Zoo.
343. Продовження титульного листа ТУ У 46.15. $й£- Х.0001. РОЗРОБНИКИ:
344. Науковий консультант TOB НВП «Бю-Тест-Лаборатор5я», м. Кшв, старший науковий сшвробшшк 1нститутубюф1зики клшши РосШськоТ Академп Наук, ~кандидат бюлопчних наук Моренков О.С.03 200С.
345. Директор TOB НВП «Бю-Тест-Лаборатор1я», м. Кшв, /?zih^/ 'кандидат ветеринарних наук • ^—¦ с05К0 ю.А.20qc.
346. Заступник директора по виробництву TOB НВП «Бю-Тест-Лаборатор1я», м. Кшв, старший науковий сшвробшшк1. Панченко О.О.jdj4 си/ 200(.
347. Науковий консультант TOB НВП «Бю-Тест-Лаборатор!я», м. Кшв, доктор бюлопчних наук, професор1. Х7 Сергеев В. О. «2001.
348. Старший науковий сшвробшшк вщцщу бютехнологи TOB НВП «Бю-Тест-Лаборатор1я», м. КМв1. Ларюнов С. Л0S 200•к'а/и.
349. Старши. й науковий сшвробшшк вщдшу 'C.ro-TBr^Lo^aporii TOB НВП «Бю-Тест-Лаборатор1я», м. Ки’шлборатшчя'/о *, 1. С"!лпч"л / о. О I1. Собко I.