Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Реакции изотопного обмена кислорода в АТФазных системах различного функционального назначения: Na +, K +-АТФаза, Ca2+-АТФаза, нитрогеназа

Диссертация: Реакции изотопного обмена кислорода в АТФазных системах различного функционального назначения: Na +, K +-АТФаза, Ca2+-АТФаза, нитрогеназа
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Тестировать реакции с участием фосфорила в активном центре фермента необычайно трудно в виду малого времени жизни фосфорилированных интермедиатов. Редко удается найти биохимическую систему и условия реакции, чтобы получить устойчивые фосфорилированные интермедиаты, имеющие непосредственное отношение к трансформации энергии АТФ. В этой ситуации практически единственным подходом, позволяющим… Читать ещё >

Реакции изотопного обмена кислорода в АТФазных системах различного функционального назначения: Na +, K +-АТФаза, Ca2+-АТФаза, нитрогеназа (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • 1. Введение
  • 2. Обзор литературы
    • 2. 1. Фосфор в живых организмах
      • 2. 1. 1. Фосфаты
      • 2. 1. 2. Органические фосфаты
      • 2. 1. 3. Макроэргические фосфаты
      • 2. 1. 4. Биохимическая модификация биологически активных соединений фосфорилированием
    • 2. 2. Биохимические реакции фосфорилирования и дефосфорилирования
      • 2. 2. 1. Перенос фосфорила и фосфорсодержащих остатков
    • 2. 3. Аденозинтрифосфатазы (АТРазы)
      • 2. 3. 1. Функциональные системы клетки, связанные с превращениями АТФ
      • 2. 3. 2. АТР-зависимые ферменты
      • 2. 3. 3. Классификация АТФаз
      • 2. 3. 4. Молекулярная организация АТФаз
        • 2. 3. 4. 1. Структура активного центра
        • 2. 3. 4. 2. Механизм гидролиза АТФ
      • 2. 3. 5. Реакции изотопного обмена как отражение промежуточных этапов ферментативных процессов
        • 2. 3. 5. 1. 180 в биохимических исследованиях
        • 2. 3. 5. 2. Изотопный обмен и ферментные интермедиаты
        • 2. 3. 5. 3. Неферментативный гидролиз АТФ
  • 3. Экспериментальная часть
    • 3. 1. Распределение 180 в продуктах ферментативного гидролиза АТФ
    • 3. 2. 180-обменные реакции в системах транспортных АТФаз.,
      • 3. 2. 1. №+, К±АТФаза
        • 3. 2. 1. 1. Молекулярная организация №+, К±АТФазы
        • 3. 2. 1. 2. Ферментативные функции На+, К±АТФазы
      • 3. 2. 2. Исследование распределения 180 в продуктах АТРазной реакции, катализируемой Ка+, К±АТФазой
        • 3. 2. 2. 1. Проведение гидролиза АТР в тяжелокислородной воде (/ О/-Н20)
        • 3. 2. 2. 2. Изотопный обмен кислорода 180-обмен) в системе Na+, K±АТФазы
      • 3. 2. 3. Интермедиарный 180-обмен в системе Na+, K+ - АТФазы
      • 3. 2. 4. Прямой 180 — обмен в системе Na+К±АТРазы
        • 3. 2. 4. 1. Кинетические характеристики О-обмена
        • 3. 2. 4. 2. Влияние двухвалентных ионов на прямой О-обмен в системе Na+, K+АТФазы
      • 3. 2. 4. S, Действие ингибиторов и модификаторов на П- О-обмен
        • 3. 2. 4. 4. Взаимосвязь прямого 180-обмена и Na,+ К+ -АТРазной активности
      • 3. 2. 5. Взаимоотношение Ыа+, К±АТФазы с функциональными системами фоторецепции
    • 3. 3. Реакции изотопного обмена кислорода в системе Са2±АТФазы
      • 3. 3. 1. Биохимические характеристики Са -АТФазы
        • 3. 3. 1. 1. Молекулярная организация Са — АТФазы
        • 3. 3. 1. 2. Механизм действия Са2±АТФазы
      • 3. 3. 2. Исследование активного и пассивного транспорта ионов Са" в везикулах CP
        • 3. 3. 2. 1. Материалы и методы
        • 3. 3. 2. 2. Исследования транспорта С, а с помощью флюоресцентного зонда хлортетрациклина
      • 3. 3. 3. Характеристика 18 О-изотопного обмена, катализируемого Са^ -зависимой АТФазой
        • 3. 3. 3. 1. Зависимость прямого 180-обмена от условий проведения фермнтативной реакции
        • 3. 3. 3. 2. Зависимость 180-обмена и соотношения Е]/Е2 форм фермента
        • 3. 3. 3. 3. Исследование 180-изотопного обмена в протеолипосомах
    • 3. 4. Нитрогеназа
      • 3. 4. 1. Физико-химические и биохимические свойства нитрогеназы и ее компонентов
        • 3. 4. 1. 1. Молекулярная организация нитрогеназы
        • 3. 4. 1. 2. Механизм действия нитрогеназы
        • 3. 4. 1. 3. Частные реакции нитрогеназы
        • 3. 4. 1. 4. Реакция гидролиза АТФ
        • 3. 4. 1. 5. Ингибиторы нитрогеназы
      • 3. 4. 2. Исследование реакций изотопного обмена кислорода в системе нитрогеназы из Аго1оЬас1ег уте1апс1п
        • 3. 4. 2. 1. Получение и характеристика ферментативных моделей нитрогеназы
        • 3. 4. 2. 2. Проведение гидролиза АТФ в тяжелокислородной .воде
  • Н
    • 3. 4. 2. 3. Исследование суммарного включения ОвРн
      • 3. 4. 2. 4. Прямой 180-обмен, катализируемый нитрогеназой
      • 3. 4. 2. 5. Прямой 180-обмен в присутствии компонентов нитрогеназы
  • 4. Обсуждение результатов/заключение/
  • 5. Выводы

Актуальность проблемы. Живая клетка способна поддерживать свою организацию в результате постоянного поступления энергии извне. Как автотрофы, так и гетеротрофы преобразуют полученную энергию, а другие виды, которые могут быть использованы организмом для совершения биологической работы.

Центральными биохимическими процессами в живой клетке, обеспечивающими трансформацию конвертируемых форм энергии, является синтез и распад аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Реакционные последовательности этих процессов в той части, которая связана с превращением энергии, представляют собой реакции переноса фосфорила от доноров фосфорильных групп, которыми являются т.н. макроэргические соединения на акцептор — аденозиндифосфорную кислоту (АДФ) в случае синтеза АТФ и воду в случае гдролитического распада. Причем связывание и распад АТФ в активном центре АТФаз представляет собой главную часть механизма, обеспечивающего превращение химической энергии АТФ в биологическую работу /4/.

Таким образом, понимание молекулярных механизмов трансформации энергии в живых организмах связано с расшифровкой механизма реакций фосфорила в ферментативных системах, связанных с превращением АТР.

Превращение АТР в таких системах осуществляется молекулярным блоком, содержащим АТРазный центр. Отличительной чертой каталитического механизма биологических трансформаторов энергии является образование ферментных фосфорилированных интермедиатов, различающихся структурой переходного состояния, лигандным окружением фосфорила и способом связи с эффекторной частью молекулярной системы.

Таким образом, судьба фосфорила в ферментативной системе связана с субстратными и продуктными интермедиатами, образованными переносимыми группами и аминокислотными радикалами активного центра.

Тестировать реакции с участием фосфорила в активном центре фермента необычайно трудно в виду малого времени жизни фосфорилированных интермедиатов. Редко удается найти биохимическую систему и условия реакции, чтобы получить устойчивые фосфорилированные интермедиаты, имеющие непосредственное отношение к трансформации энергии АТФ. В этой ситуации практически единственным подходом, позволяющим наблюдать реакции фосфорила в активном центре ферментов, являются методы, основанные на регистрации изотопного обмена, происходящего в продуктах и субстратах ферментативной реакции.

В биохимических реакциях фосфор редко меняет свое элементное химическое окружение, чаще всего это атомы кислорода, которые претерпевают обмен с кислородными атомами, входящими в состав молекулярных групп активного центра. Этот вид обмена тестируется с помощью изотопной меткиО18, включающейся в продукт АТРазной реакции — неорганический фосфат (Рн).

Таким образом по включению изотопной метки в продукты и субстраты ферментативной реакции можно получить информацию о каталитическом механизме гидролиза АТР в активном центре АТРазных систем.

Цель исследования. Основной целью данного исследования явилось обнаружение с помощью реакций изотопного обмена кислорода ферментных интермедиатов в АТРазных системах различного происхождения и исследование их свойств. Выяснение роли компонентов АТРазных систем в катализе изотопного обмена кислорода. Исследование связи реакций фосфорила в сопряжении гидролиза АТР с функциями аденозинтрифосфатаз.

Задачи исследования. При выполнении работы были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать распределение О18 в продуктах ферментативного гидролиза АТФ.

2. Идентифицировать реакции изотопного обмена кислорода между Фн и Н20 в АТФазных системах различного функционального назначения.

3. Изучить ферментативные свойства изотопного обмена кислорода в различных АТФазных системах.

4. Изучить роль компонентов АТФаз в катализе изотопного обмена кислорода.

5. Исследовать роль реакций переноса фосфорила в сопряжении гидролиза АТР с функциями АТФаз.

2 Обзор литературы.

4. Выводы.

1. Показано, что гидролиз АТФ в системах адензинтрифосфатаз / №+, К±АТФаза, К±АТФаза, Са2±АТФаза, нитрогеназа /сопровождается экстра включением меченого кислорода (180) в неорганический фосфат свыше одного атома на молекулу Рн, ожидаемого по стехиометрии реакции гидролиза. В негидролизованном АТФ и АДФ метка не обнаруживалась.

2. Для изученных АТФаз установлена высокая специфичность позиции разрыва Р-0 связи. Позиционная специфичность связана с расщеплением связи у у-атома фосфора таким образом, что уходящей группой является фосфорил.

3. Показано, что отщепление фосфорила сопровождается его включением в фосфорилированные интермедиаты реакций АТФаз.

Данный процесс является обратимым и может быть тестирован по реакциям изотопного обмена. Зависимость интенсивности изотопного обмена кислорода от субстратов и ингибиторов гидролазной реакции.

18 свидетельствует о локализации О-обмена в АТФазном центре фермента. АТФазные системы, образующие и необразующие ковалентные фосфорилированные интермедиаты, обладают способностью к катализу изотопного обмена кислорода между неорганическим фосфатом и водой.

4. В АТФазных системах обнаружены реакции изотопного обмена двух типов.

Обмен с продуктами реакции после их отщепления в среду и реакции изотопного обмена на промежуточных стадиях, до отщепления.

1 о продуктов в среду. Показано, что изотопный обмен (О-обмен) с освобожденными продуктами (прямой обмен) может происходить в неполной АТФазной системе с отдельными белковыми компонентами. Последнее позволяет тестировать активный центр АТФаз в отсутствие.

188 образования продуктов реакции гидролиза, используя реакции изотопного обмена кислорода.

5. С помощью реакций изотопного обмена кислорода (интермедиарный 180-обмен) показана возможность ресинтеза АТФ в активном центре АТФаз, а также включения неорганического фосфата в ферментные интермедиаты. Эти процессы зависят от функциональных компонентов системы (белковых компонентов, а также субстратов, кофакторов и продуктов в гидролитической реакции) и требуют функционально — активных конформаций ферментного белка.

6. Показано, что структурные модификаторы, а также химические аналоги функциональных компонентов АТФазных систем приводят к изменениям в механизме гидролиза АТФ, тестируемыми с помощью реакций изотопного обмена кислорода. Различия в свойствах изотопного обмена кислорода, позволяют анализировать и характеризовать АТФазные центры в многокомпонентных системах.

7. Предложена концепция разобщения гидролиза АТФ с физиологическими функциями АТФазных систем по принципу изменения механизма гидролиза АТФ на уровне переходного состояния. Предложены механизмы биологического контроля работы АТФазной системы путем модификации структуры гидролазного центра.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С.М., Байков A.A., Кашо В. Н., Пантелеева Н. С., Скворцевич Е. Г. Изучение реакций обмена 180, катализируемых димерной и мономерной формами пирофосфазы // Биоорганическая химия 1983. Т.9, № 7, -С.908−913.
  2. A.M., Берман. A. JL, Скворцевич Е. Г., Матвеев М. Г., Гасанов Г. Г., Агаев Т. М., Этингоф Р. Н. Изменение активности Na, K-АТФазы фракции фоторецепторов сетчатки позвоночных при освещении: возможный механизм // Биохимия. 1980.- Т.45,вып.4, -С.704−709.
  3. А.Л., Матвеев И. Г., Скворцевич Е. Г., Азимова A.A., Этингоф Р. Н. Транспортные АТФазы в фоторецепторах сетчатки: свойства, влияние освещения, локализация в клетке // В кн. Транс портные АТФ азы, Тбилиси, 1978.-С. 7−8.
  4. П. Новые представления о синтезе АТФ в митохондриях сердца//Метаболизм миокарда. М.1979. — С.242−247.
  5. A.A. Потенциометрический метод определения активности АТФаз // Транспортные аденозинтрифосфатазы. М. — 1977. -С. 69−78.
  6. А. А., Мельгунов В. И. Транспортные АТФазы // ВИНИТИ. Сер. Биофизика. М., 1985. С. 121—222.
  7. A.A., Лопина О. Д., Свинухова И. А. Роль структуры субстрата в функционировании Na, К-АТФазы // Биохимия. 1989. -Т.54. — С.895−907.
  8. А.И. Химия изотопов М. АН СССР. 1957. — 594с.
  9. Т.Ф., Писарева Л. Н., Скворцевич Е. Г. Влияние поверхностно активных веществ на №, К-АТФазу из почек морской свинки//Цитология.- 1980. Т. 22, № 1, -С.44−51.
  10. Ю.Василенко Т. Ф., Писарева Л. Н., Скворцевич Е. Г. Влияние рН на АТФазную активность и 180-обмен катализируемые, мембранными препаратами №, К-АТФазы из почек морской свинки // Цитология. -1982.-Т. 24, -С. 492−497.
  11. Г., Пенни К. Биоорганическая химия. М., 1983. —, 512 с
  12. А.Т. Анионные аденозинтрифосфатазы. Алма-Ата, 1982.-.138.с.
  13. З.Ильин Л. А., Пантелеева Н. С. Изотопный обмен кислорода1 омежду Н20 и неорганическим фосфатом в присутствии актомиозина и миозина // Цитология 1967. — Т.9. — С.553−560.
  14. Л. А. Гуанидингидрохлоридный методпревращениякислорода воды и ортофосфата в двуокись углерода для масс18спектрального анализа на содержание О // Вестн. ЛГУ сер. биол. -1966. С.85−91.
  15. Классификация ферментов. М. ВИНИТИ, 1979 — 320с.
  16. Д. Фосфор: основы химии, биохимии, технологии. -М.:Мир, 1982. 680 с.
  17. П.Лихтенштейн Г. И., Пантелеева Н. С., Скворцевич Е. Г., Сырцова Л. А., Узенская A.M. О роли АТФ в функционировании нитрогеназы //Мол.биология. -1980. -Т. 14, № 1, -С.147−156.
  18. Лихтенштейн Г. И., ГвоздевР.И., Левченко Л. А., Сырцова Л. А. Строение и механизм каталитического действия активных центров нитрогеназы // Известия Академии наук СССР .- 1978. Сер биол. № 2 -С. 165−185.
  19. Г. И., Шилов А. Е. О химическом механизме сопряжения при гидролизе и образовании макроэргической связи АТФ // Известия Академии наук СССР .- 1979. Сер биол. № 3 С. 374−379.
  20. Лопина О.Д.Ка+, К±АТРаза: структура, механизм и регуляция активности // Биологические мембраны. 1999. — Т. 16. — С.564−603.
  21. Оценка расстояния между АТФазными центрами и субстрат-связывающими центрами в нитрогеназе методом ЯМР- Н./Сырцова Л.А., Лихтенштейн Г. И., Писарская Т. Н. и др. // Мол.Биол. 1974. -Вып. 6. — С.824−831.
  22. Н.С., Скворцевич Е.Г, Кулева Н. В., Красовская И. Е., Карандашов Э. А. Механизмы гидролиза АТФ в биологических системах различной природы // Молекулярные и клеточные аспектыбиотехнологии / Ред. С.Г.Инге-Вечтомов. Л.: Наука, 1986. С. 196 208.18
  23. Н.С., Скворцевич Е. Г. Применение О для изучения свойств транспортных аденозинтрифосфатаз // Транспортные денозинтрифосфатазы. Под ред. А. А. Болдырева, — Москва, изд. МГУ, 1976 .-С 101−114.
  24. Пантелеева Н. С, Скворцевич Е. Г, Болдырев, А А, Кулева Н. В1 й
  25. Л.А. О-обменные реакции в транспортных АТФазах мозга //Нервная система Вып 19 Л. Изд ЛГУ, 1978.- С. 136−145.
  26. Е.В. Исследование активного и пассивного транспорта ионов Са2+ в везикулах саркоплазматического ретикулума с помощью флуоресцентных зондов хлортетрациклина и С) шп-2 // Вестн. Ленингр. ун-га, 1988. Сер. 3. Вып. 2 — С.66—73.
  27. Л.Н. Итоги работ по очистке Ка, К-АТФазы// Транспортные аденозинтрифосфатазы. М. 1977. С.51−57.
  28. Проблемы фиксации азота// Ред. Харди Р, Боттомли Ф., Берне Р.- М.:Мир 1982.-734 с.
  29. В.Б. Молекулярная организация и механизм функционирования Са -АТФазы саркоплазматического ретикулума // ВИНИТИ Сер. Биохимия, М., 1977. Т. 2. С. 5—77.
  30. В.Б., Щербакова Н. С. Транспорт Са2+ мембраносвязанной мономерной формой Са -АТФазысаркоплазматического ретикулума // Бюлл.экспер.биол.мед. 1982. -Т.93. — С.21−23.
  31. Е.Г., Пантелеева Н. С., Писарева J1.H. Реакции изотопного обмена кислорода в системе ЫаД-зависимой АТФазы // Докл. АН ССР 1972. — Т.206. — С. 240—242.
  32. Е.Г. АТР-зависимые ферменты // Вестн. СПбГУ. -1998.Сер.3, вып. 4, -С.22−29.
  33. Е.Г. Влияние ионов таллия на соотношение гидролиза АТФ и 180-обмена в системе Ка, К-АТФазы // Сб. Биохимические и физиологические основы процессов обучения, 1982. Bbin.23.-Cv 95−99.
  34. Е.Г. Применение тяжелого изотопа кислорода 180для изучения механизма гидролиза АТР мембранными A TP азами.// Тр.
  35. Лен.общ.естествоиспытателей. JL — Т.83.вып.1. — 1974. — С.96−102.18
  36. Е.Г. Распределение изотопной метки О в продуктах АТФазной и полинуклеотид- фосфорилазной реакции //В сб. Нервная система, биохические основы метаболизма. 1980. вып.21,. — С. 91−98.18
  37. Е.Г. Влияние ионов металлов на О-обменную активность ИаД-АТФазы// Вест.ЛГУ.-.1974. Сер. биол.,№ 3,вып.1. -С. 97−101.
  38. Е.Г., Оксенкруг Г. Ф., Никитина Н. Ф., Макаров С. А. Роль Na, К,-АТФазы в транспорте серотонина через мембраны тромбоцитов человека // Нервная система, проблемы биохимии, вып. 19. 1978.-С. 145−150.
  39. Е.Г., Палладина Т. А. Изотопный обмен кислорода/180-Рн = Н20/, катализируемый К-стимулируемой АТФазой плазматических мембран проростков корней кукурузы // Биология мембран. 1984. — Т.1, — С.5−9.
  40. Е.Г., Пантелеева Н. С. Исследование промежуточных стадий гидролиза АТФ Иа+, К±АТФазой с1Вприменением О.//Биофизика мембран, Каунас. 1973. — С.574−580.
  41. Е.Г., Пантелеева Н. С., Писарева JI.H. Реакции изотопного обмена кислорода в системе №, К-зависимой АТФазы // Докл. АН СССР ,-1972-Т. 206, -С. 240- 244.
  42. Е.Г., Пантелеева Н.С., Исследование некоторых1 освойств О-обмена, катализируемого №, К-зависимой АТФазой из коры почек морской свинки.//Вест. ЛГУ. 1972. Сер. биол.,№ 3. — С.87−96.1 о
  43. Е.Г., Применение тяжелого изотопа О для изучения механизма гидролиза АТФ мембранными АТФазами.//Тр.Лен.общ естествоисп. 1974. — Т.96. вып.1.-С. 83−89.
  44. Е.Г., Сырцова Л. А., Тертышная Н. И., Пантелеева Н. С. Сравнительный анализ реакций изотопного обмена кислорода, катализируемых аденозинтрифосфатазами различного происхождения // Сравнительная биохимия позвоночных. Л. — 1983. — С.32−34.
  45. Е.Г., Сырцова Л. А., Узенская A.M., Тертышная18
  46. Н.И., Пателеева Н. С., Изотопный обмен кислорода / О-Рн = Н2 О / в системе нитрогеназы // Докл. АН СССР 1979. -Т.4, — С. 241−244.
  47. Е.Г., Печатникова Е. В. Изотопный обмен кислорода /180/-Pi = Н20, катализируемый мембранными препаратами Са2±АТФазы саркоплазматического ретикулума и реконструированными протеолипосомами // Вестн.СПБГУ. 1996. -Сер.З, вып.4. — С.89−99.
  48. И.Н., Скворцевич Е. Г., Болдырев A.A., Пантелеева Н. С. 180-обмен в ходе гидролиза АТФ и р-нитрофенилфосфата Na, K-АТРазой из мозга быка // Биохимия. 1977. — Т.42. вып11. — С.2035−2038.
  49. Сырцова JI.A.O механизме сопряжения в биологических системах трансформации энергии // Успехи биологической химии -М.гНаука. 1989. — Т. ЗО — С.130−153.
  50. Сырцова Л.А.,. Скворцевич Е. Г., Узенская A.M., Пантелеева Н. С. Интермедиаты АТФазной реакции нитрогеназы//Биохимия. 1995.- Т.60. С.179−183.
  51. Л.А., Писарская Т. Р., Назарова И. И., Узенская A.M., Лихтенштейн Г. И. Сопряжение АТФазного и субстрат-связывающего центров в нитрогеназе // Биоорг.химия. 1977. — Т.З. — С.1251−1261.
  52. Н.И., Скворцевич Е. Г., Сырцова Л. А., Узенская A.M., Пантелеева Н.С.Исследование локализации АТФазного центра нитрогеназы с помощью изотопного обмена кислорода/180/-Pi←«H20 // Биохимия 1982. — Т.45. — С. 29−37.
  53. ШиловА.Е., Лихтенштейн Г. И. Биологическая фиксация молекулярного азота и ее химическое моделирование // Изв. АН СССР сер биол., — 1971, № 4. С.518−537.
  54. Abele U, Schulz G.E. High-resolution structures of adenylate kinase from yeast ligated with inhibitor Ap5A, showing the pathway of phosphoryl transfer // Protein Sci. 1995. — V.4. — P. 1262−1271.
  55. Allan V. Role of motor proteins in organizing the endoplasmic reticulum and Golgi apparatus // Semin Cell Dev Biol 1995, — P.21−40.
  56. Andersen J. P, Sorensen T, Vilsen B. Site-directed mutagenesis analysis of the role of the M5S5 sector of the sarcoplasmic reticulum Ca (2+)-ATPase // Ann N Y Acad Sci. 1997. — V.834. — P.333−338.
  57. Andersen P., Sorensen T. Sit-directed mutagenesis of energy coupling in the sarcoplasmic reticulum Ca-ATPase // Biochim.Biophys.Acta.- 1996. V.1275.-P.118−122.
  58. Ariki M, Boyer P.D. Characterization of medium inorganic phosphate-water exchange catalyzed by sarcoplasmic reticulum vesicles // Biochemistry. 1980. — V.19. — P.2001−2004.
  59. Ball W. J Jr Uncoupling of ATP binding to Na+, K±ATPase from its stimulation of ouabain binding: studies of the inhibition of Na+, K±ATPase by a monoclonal antibody // Biochemistry. 1986. — V.25. — P.7155−7162.
  60. Beguin P, Hasler U, Beggah A, Horisberger J. D, Geering K. Membrane integration of Na, K-ATPase alpha-subunits and beta-subunit assembly // J. Biol. Chem. 1998. — V.273. — P.24 921−24 931.
  61. Boyer P.D./ GravesD.J., Sueltera C.H., Dempsy M.E. Simpl procedure for conversion of oxygen of ortophosphate or water to carbon dioxide for oxygen-18 determination // Anal.Chem. 1961. — V.33. -P.1906−1909.
  62. Boyer P.D. ATP synthase-past and future // Biochem.Biophis.Acta 1998. — V.1365. — P3−9.
  63. Boyer P.D. The binding change mechanism for ATP synthase -some probabilities and probabilities // Biochim.Biophys.Acta. 1993. -V.1140.-P.215−250.
  64. Brandle C., Green N. Korczak B., MacLennan D. Two Ca2±ATPase genes: homologies and implications of deduces amino acid sequences // Cell. 1986. Vol. 44. P. 597—607.
  65. Campos M, Beauge L. Na (+)-ATPase activity of Na (+), K (+)-ATPase. Reactivity of the E2 form duringNa (+)-ATPase turnover // J Biol Chem. 1994. — V.269. — P. 18 028−18 036.
  66. Cordewener J., Kruse-Wolters M., Wassink H., Haaker H., Veeger C. The role of MgATP hydrolysis in nitrogenase catalysis // Eur J. Biochem. -1988. V.172. -P.739−745.
  67. Carafoli E. Plasma membrane Ca2±ATPase // FASEB. 1994. — P. 993—1002.
  68. Chipman D. M, Jencks W.P. Specificity of the sarcoplasmic reticulum calcium ATPase at the hydrolysis step // Biochemistry. 1988. -V.27. — P.5707−5712.
  69. Cleland W. W, Hengge A.C.Mechanisms of phosphoryl and acyl transfer // FASEB J. 1995. — V. 15. — P. 1585−94.
  70. Cougnon M, Boyer P, Planelles G, Jaisser F Does the colonic H, K-ATPase also act as an Na, K-ATPase? // Proc Natl Acad Sei U S A 1998. -V.95. — P.6516−6524.
  71. Dahms, A.S. and Boyer, P.D. Occurrence and characteristics of 180 exchange reactions catalyzed by sodium- and potassium-dependent adenosine triphosphatases // J. Biol. Chem. 1973. — V.248. — P.3155−3162.
  72. Dahms, A.S., Kanazawa, T., and Boyer, P.D. Source of the oxygen in the C-O-P linkage of the acyi phosphate in transport adenosine triphosphatases // J. Biol. Chem. 1973. — V.248. — P.6592−6595.
  73. Dempsey M.E., Boyer P.D., BensonT.S. Caracteristics of an orthophosphat oxygen exchange catalysed by myosin, actoveosin and mauscle fibers // J.Biol.Chem. 1963. — V.238. — P.2708−2715.
  74. Dilworth M J, Fisher K, Kim C H, Newton W E. Effects on substrate reduction of substitution of histidine-195 by glutamine in the alpha-subunit of the MoFe protein of Azotobacter vinelandii nitrogenase // Biochemistry. 1998. — V.37. — P. 17 495−505.
  75. Eable H. J, Lands W.E. Anal.Biochem. 1969. — V.30. — P.51−57.
  76. Elston T., Wang H., Oster G. Energy trasduction in ATPsynthase //Nature. 1998. — V.391. — P.510−513.
  77. Elvir-Mairena J. R, Jovanovic A, Gomez L. A, Alekseev A. E, Terzic A. Reversal of the ATP-liganded state of ATP-sensitive K+ channels byadenylate kinase activity // J Biol Chem. 1996. — V.271. — P.31 903−31 908.18
  78. Faller L. D, Elgavish G.A. Catalysis of oxygen-18 exchange between inorganic phosphate and water by the gastric H, K-ATPase // Biochemistry. 1984. — V.23. — P.6584−6590.
  79. Fedelesova M, Dzurba A, Ziegelhoffer A. Kinetic studies on inhibition of dog heart Na+, K±dependent ATPase by K+, Mg2±aspartate: comparison with ouabain // Recent Adv Stud Cardiac Struct Metab. 1975. -V.5.-P.375−385.
  80. Feng J, Lingrel J. B Functional consequences of substitutions of the carboxyl residue glutamate 779 of the Na, K-ATPase // Cell Mol Biol Res -1995. V.41. — P.29−37
  81. Fiske C.H., Subbarow The Colorimetric determination of phosphorus // J.Biol.Chem. 1925. — V. 66. — P.375−380.
  82. Fround R., Lee A. A model for the phosphorylation of the Ca2+ + Mg2±activated ATPase by phosphate // Biochem. J. 1986. — V.237. -P.207−215.
  83. Fround R., Lee A. Conformational transitions in Ca2++Mg2+— activated ATPase and the binding of Ca ions // Biochem. J. 1986. -V.237. — P. 197−206.
  84. Fukushima, Y., Yamada, S., and Nakao, M. ATP inactivates hydrolysis of the K+ -sensitive phosphoenzyme of kidney Na+K+transport ATPase and activates that of muscle sarcoplasmic reticulum Ca2±transport ATPase // J. Biochem. 1984. — V.95. — P.359−368
  85. Garnett C, Sumbilla C, Belda F. F, Chen L, Inesi G Energy transduction and kinetic regulation by the peptide segment connecting phosphorylation and cation binding domains in transport ATPases // Biochemistry 1996. — V.35. — P. 11 019−11 025.
  86. Glynn, I.M. and Karlish, S.J.D. Occluded cations in active transport // Annu. Rev. Biochem. 1990. — V.59. — P.171−205.
  87. Goldshleger R, Karlish SJ. Fe-catalyzed cleavage of the alpha subunit of Na, K-ATPase: evidence for conformation-sensitive interactions between cytoplasmic domains // Proc Natl Acad Sci U S A 1997. — V. 94. -P.9596−95 601.
  88. Goldshleger R, Karlish S.J. The Energy Transduction Mechanism of Na, K-ATPase Studied with Iron-catalyzed Oxidative Cleavage // J. Biol. Chem. 1999. — V.274. — P.16 213−16 221.
  89. Goldshleger R, Tal D.M., Karlish S.J.D. Solubilization of Complex of Tryptic Fragments of Na, K-ATPase Containing Occluded Rb Ions and Bound Obabain// Biochemistry. 1996. — V.35. — P.6853−6864.
  90. Grimaldi M. E, Adamo H. P, Rega A. F, Penniston J.T. Amino acid residues 18−75 are essential for expression of an active plasma membrane Ca2+ pump // Ann N Y Acad Sci. 1997. — V.834. — P.452−453.
  91. Grisham C. M, Mildvan A.S. Magnetic resonance and kinetic studies of the mechanism of membrane-bound sodium and potassium ion-activated adenosine triphosphatase // J Supramol Struct. 1975. — V.3. -P.304−313.
  92. Hackney D.D., Stempel K.E., Boyer P. Oxygen-18 Probes of Enzymic Reactions of Phosphete Compounds //Methods in Enzymology 1980. — V.64.-P.60−83.
  93. Hageman R. V, Burris R.H. Electron allocation to alternative substrates of Azotobacter nitrogenase is controlled by the electron flux through dinitrogenase // Biochim Biophys Acta. 1980. — V.591. — P.63−75.
  94. Hageman R. V, Burris R.H. Kinetic studies on electron transfer and interaction between nitrogenase components from Azotobacter vinelandii // Biochemistry. 1978.-V. 17.-P.4117−4124.
  95. Hansen O. The effect of sodium on inorganic phosphate- and p-nitrophenyl phosphate-facilitated ouabain binding to (Na+ + K+)-activated ATPase // Biochim Biophys Acta. 1978. — V.511. — P. 10−22.
  96. Helmer M. Singular Take on molecules // Nature. 1999. -V.401. — P.225−226.
  97. Helmich-de Jong M. L, van Emst-de Vries S. E, Swarts H. G, Schuurmans Stekhoven F. M, de Pont J.J. Presence of a low-affinity nucleotide binding site on the (K+ + H+)-ATPase phosphoenzyme //Biochim Biophys Acta. 1986. — V.860. — P.641−649.
  98. Hibberd M. G, Webb M. R, Goldman Y. E, Trentham D.R. Oxygen exchange between phosphate and water accompanies calcium-regulated ATPase activity of skinned fibers from rabbit skeletal muscle. // J Biol Chem. 1985. — V.260. — P.3496−5300.
  99. Hussain A, Inesi G. Involvement of Sarco-endoplasmic reticulum Ca (2+) ATPases in cell function and the cellular consequences of their inhibition // J Membr Biol. 1999. — V.172. — P.91−99.
  100. Hutchings G.J., Banks B., Mruzck M., Ridd J.H., VernonC.A. Mechanisms of Hydrolysis of 5-Triphosphate, Adenosine 5-Diphosphate, and Inorganic Pyrophosphate in Aqueous Perchloric Acid. // Biochemistry -1981,-V.20. P.5809−5815.
  101. Hutton R.L., Boyer P.D. Subunit interaction duringc catalysis // Biol.Chem. 1979. — V.254. — P.9990−9993.
  102. Ivkova M. N, Ivkov V. G., Pechatnikov V. A. e. a. Distribution of potential-sensitive dis-Cs (5) in membrane suspensions // Gen. Physiol. Biophys. 1982.-V.l. -P 209—215.
  103. Jencks W.P.How does a calcium pump pump calcium? // J Biol Chem. 198. — V.264. — P. 18 855−18 858.
  104. Jensen J, Norby J. G Thallium binding to native and radiation-inactivated Na+/K±ATPase // Biochim Biophys Acta 1989. -V.985. — P.248−254.
  105. Jorgensen P. L, Nielsen J. M, Rasmussen J. H, Pedersen P. A Structure-function relationships based on ATP binding and cation occlusionat equilibrium in Na, K-ATPase // Acta Physiol Scand Suppl 1998. — V.643. — P.79−87.
  106. Kanazava T., Boyer P. Occurence and characteristics of a rapid exchange of phosphate oxygens catalyzed by sarcoplasmic reticulum vesicles // J. Biol. Chem 1973. — V.248. — P.3163—3172.
  107. Kasho V. N, Allison W. S, Boyer P.D. Study of the mechanism of MF1 ATPase inhibition by fluorosulfonylbenzoyl inosine, 1 oquinacrine mustard, and efrapeptin using intermediate O exchange as a probe // Arch Biochem Biophys. 1993. — V.300. — P.293−301.
  108. Kasho V. N, Stengelin M, Smirnova I. N, Faller L. D A proposal for the Mg2+ binding site of P-type ion motive ATPases and the mechanism of phosphoryl group transfer //Biochemistry 1997. — V.36. -P.8045−8052.
  109. Kent H. M, Ioannidis I, Gormal C, Smith B. E, Buck M. Site-directed mutagenesis of the Klebsiella pneumoniae nitrogenase. Effects of modifying conserved cysteine residues in the alpha- and beta-subunits // Biochem J. 1989. — V.264. — P.257−264.
  110. Kensal E., van Holde Biochemistry at the Singl-molecule Level: Minireview Series//J.Biol.Chem. 1999. — V.274. — P.14 515.
  111. Kim C H, Newton W E, Dean D R. Role of the MoFe protein alpha-subunit histidine-195 residue in FeMo-cofactor binding and nitrogenase catalysis // Biochemistry. 1995. — V.34. — P.2798−2808.
  112. Koji Yonekura, Stokes D.L., Sasabe H., Toyoshima C. The ATP-Binding of Ca2±ATPase Revealed by electron Image Analysis //Biophysical J. 1997. -V.72. -P.997−1005.
  113. Kuntzweiler T. A, Wallick E. T, Johnson C. L, Lingrel J.B. Amino acid replacement of Asp369 in the sheep alpha 1 isoform eliminates ATP and phosphate stimulation of 3H. ouabain binding to the Na+, K (+)
  114. ATPase without altering the cation binding properties of the enzyme // J Biol Chem. 1995. — V.270(. — P. 16 206−16 212.
  115. Lee A. G, East J.M. The effects of phospholipid structure on the function of a calcium pump // Biochem Soc Trans. 1998. — V.26(. -P.359−365.
  116. Lanzilota W.N., Ryle M.J., Seefeldt L.C. Nucleotide hydrolysis and protein conformational changes in Azotobacter vinelandii nitrogenase iron protein: defining the function of aspartate 129 // Biochemistry. 1995. — V.34. -P.10 713−10 723.
  117. Leopoldo de Meis, Wolosker H., Endelender S. Regulation of the channel function of Ca-ATPase // Biochim. Biophys.Acta. 1996. -V.1275. — P.105−110.
  118. Lerner R.A., Tramontano A. Antibodies as enzymes. Trend biochem.Sci. 1987. Vol. 12.P.427−430.
  119. Lingrel J. B, Kuntzweiler T. Na, K-ATPase // J Biol Chem -1994. V.269. — P.19 659−19 662
  120. Longland C. L, Michelangeli F. The effect of mastoparan on the E2-E1 transition of the SR Ca (2+)-ATPase // Biochem Soc Trans. 1998. -V.26.-P.305. 307.
  121. Lutsenko S., Kaplan J. Organization of P-Type ATPa-ses-Significance of structural diversity // Biochemistry. 1995. — V. 34. -P.15 607— 15 613.
  122. MacLennan D.Y., Rict W.J., Green N.M. The Mechanism of Ca2+ Transport by Sarco (Endo)plasmic Reticulum Ca2±ATPase // J.Biol.Chem. 1997. — V.272. — P.28 815−28 818.
  123. Marin R, Hoffman J.F. Phosphate from the phosphointermediate (EP) of the human red blood cell Na, Kpump is coeffluxed with Na, in the absence of external K // J. Gen. Physiol. 1994. -V.104. — P.1−32 .
  124. Martonosi A., Lagwinska E. Oliuer M. Elementary processes in the hydrolysis of ATP by sarcoplasmasmic reticulum membranes // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1985. — V.465. — P.327—329.
  125. Matte A, Tari L. W, Delbaere L.T. How do kinases transfer phosphoryl groups? // Structure. 1998. — V.6. — P.413−419.
  126. Mcintosh D. B, Davidson G. A Effects of nonsolubilizing and solubilizing concentrations of Triton X-100 on Ca2+ binding and Ca2±ATPase activity of sarcoplasmic reticulum // Biochemistry 1984. — V.23. -P.1959−1965.
  127. Mehta A.D., Rief M,. Spugich J.A. Biomechanics, one molecul at a time // J.Biol.Chem. 1999. -V.274. — P. 14 517−14 520.
  128. Meissner G., Fleischner S. Dissociation and reconstitution of functional sarcoplasmic reticulum vesicles // J. Biol. Chem. 1984. — V.249. — P.302—309.
  129. Mensink R. E, Haaker H. Temperature effects on the MgATP-induced electron transfer between the nitrogenase proteins from Azotobacter vinelandii // Eur J Biochem. 1992. — V.208. — P.295−299.
  130. Miller R.W., Robson R.L., Yates M.G., EadyR.R. Catalysis of exchange of terminal phosphate groups of ATP and ADP by purified nitrogenase proteins // Can.J.Biochem. 1980. — V.58. — P.542−548.
  131. Mitidieri F., De Meis L. Realease and Heat Production by the Endoplasmic Reticulum Ca2±ATPase of Blood Plateletes // J.Biol. Chem. -1999. V.274. — P.28 344−28 350.
  132. Mohraz M., Yee M., Smith P.R. Structural studies of Na, K-ATPase // Ann. N Y. Acad .Sci. 1986. — V.483. — P. 131−139 .
  133. Moller J. V, Juul B, Falson P, Le Maire M. Probing of membrane topology and stability of sarcoplasmic reticulum Ca (2+)-ATPase and Na+, K+ -ATPase with sequence-specific antibodies // Ann N Y Acad Sci. 1997. — V.834. — P.142−145.
  134. Morrison J. F, Heyde E. Enzymic phosphoryl group transfer // Annu Rev Biochem. 1972. — V.41. -P.29−54.
  135. Mortenson L.E., Thorneley N.F. Structure and function of nitrogenase //Ann.Rev.Biochem. 1979. — V.48. — P.387−418.
  136. Nediani C, Marchetti E, Nassi P, Liguri G, Ramponi G. Hydrolysis by acylphosphatase of erythrocyte membrane Na+, K (+)-ATPase phosphorylated intermediate // Biochem Int 1991. — V.24. — P.959−68.
  137. Nediani C., Fiorillo C., Marchetti E., Bandinelli R., Degl’Innocenti D., Nassi P. Acylphosphatase: a potential modulator of heart sarcolemma Na+, K+ pump // Biochemistry 1995. — V.34. — P.6668−6674.
  138. Nielsen JM, Pedersen PA, Karlish SJ, Jorgensen PL: Importance of intramembrane carboxylic acids for occlusion of K+ ions at equilibrium in renal Na, K-ATPase // Biochemistry 1998. — V.37. — P. 19 611 968.
  139. Ogawa H, Stokes D. L, Sasabe H, Toyoshima C. Structure of the Ca2+ pump of sarcoplasmic reticulum: a view along the lipid bilayer at 9-A resolution // Biophys J. 1998. — V.75. — P.41−52.
  140. Pedemonte C. H, Beauge L. Inhibition of (Na+, K+)-ATPase by magnesium ions and inorganic phosphate and release of these ligands inthe cycles of ATP hydrolysis // Biochim Biophys Acta. 1983. — V.748. -P.245−253.
  141. Pederson N., Carafoli E. Ion motive ATPases. I Ubiquty, properties and significance to cell function // Trends Biochem.Sci. 1987. -V.12. — P.146−150.
  142. Peters J. W, Fisher K, Dean D.R. Identification of a nitrogenase protein-protein interaction site defined by residues 59 through 67 within the Azotobacter vinelandii Fe protein // J Biol Chem. 1994. — V.269. — P.28 076−28 083.
  143. Peters J. W, Fisher K, Dean D.R. Nitrogenase structure and function: a biochemical-genetic perspective. Annu Rev Microbiol. 1995−49:335−66.
  144. Peterson C.L., Tamkun J.W. The SWI-SNF complex: a chromatin remodeling machine? // Trends Biochem. Sci. 1995. — V.20. -P.143−146.
  145. Pick U., Karlish S. Regulation of the conformational transition in the Ca-ATPase from sarcoplasmic reticulum by pH, temperature, and calcium ions // J.Biol.Chem. 1982. — V.257. -P.6120−6126.
  146. Pick U., Karlish S. Indications for an oligomeric structure and for conformational changes in sarcoplasmic reticulum Ca2±ATPase Labelled selectively with fluorescein // Biochim.Biophys.Acta. 1980. -V.626. — P.255−261.
  147. Post, R.L. and Kume, S. Evidence for an aspartyl phosphate residue at the active site of sodium and potassium ion // J. Biol. Chem. -1973. V.248. — P. 6993−7001.
  148. Repke, K.R.H. and Schon, R. Chemistry and energetics of transphosphorylations in the mechanism of Na+K+ -transporting ATPase: An attempt at a unifying model // Biochim. Biophys. Acta 1992. — V.1154. -P.l-16
  149. Rathbun W., Betlach V. Anal.Biochem. 1969. — V.28. -P.436−441.
  150. O.C., Boyer P.D. 180-labeling of deoxyribonucleic acid during sinthesis and stability of the label during replication // J.Med.Biol. 1966. — V.19. -P.109−116.
  151. Robinson J.D. Interactions between K+ and ATP binding to the (Na+ + K+)-dependent ATPase // Biochim Biophys Acta. 1975. -V.397. — P.194−206.
  152. Schatz G. The Protein Import System of Mitochondria. J Biol Chem. 1996.-V.271.-P. 31 763−31 766.
  153. Scheiner-Bobis G, Antonipillai J, Farly R.A. Simultaneous binding of phosphate and TNP-ADP to FITC-modified Na+, K (+)-ATPase // Biochemistry. 1993. — V.32. — P.9592−9599.
  154. Scheiner-Bobis G, Schneider H. Palytoxin-induced channel formation within the Na+/K±ATPase does not require a catalytically active enzyme // Eur J Biochem. 1997. -V.248. -P.717−723.
  155. Schneeberger A, Apell HJ. Ion selectivity of the cytoplasmic binding sites of the Na, K-ATPase: I. Sodium binding is associated with a conformational rearrangement // J Membr Biol. 1999. — V.168. — P.221−228.
  156. Schulz GE, Elzinga M, Marx F, Schrimer RH. Three dimensional structure of adenyl kinase. Nature. 1974 Jul 12−250(462):120−3.
  157. Schulz G.E. Mechanisms of enzyme catalysis from crystal structure analyses // Ciba Found Symp. -1991.-V.161.- P.8−22-
  158. Scott DJ, May HD, Newton WE, Brigle KE, Dean DR. Role for the nitrogenase MoFe protein alpha-subunit in FeMo-cofactor binding and catalysis //Nature. 1990.-V.343. -P.l88−190.
  159. Shah V.K., Brill W.J. Isolationof iron-molybdenum cofactor from nitrogenase //Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1977. — V.74. — P.3249−3253.
  160. Shani-Sekler M, Goldshleger R, Tal D. M, Karlish S. J Inactivation of Rb+ and Na+ occlusion on (Na+, K+)-ATPase by modification of carboxyl groups//J Biol Chem 1988. — V.263. — P. 19 331−19 341.
  161. Skou, J.C. and Esmann, M. 1992. The Na, K-ATPase. J. Bioenerg. Biomembr. V.24. P. 249−261.
  162. Smirnova IN, Kasho VN, Faller LD. Inferences about the catalytic domain of P-type ATPases from the tertiary structures of enzymes that catalyze the same elementary reaction. FEBS Lett. 1998 Jul 24−431(3):309−14.
  163. Spee J.H., Arendsen A.F., Wassink H., Marritt S.J., Hagen W.R., Haaker H. Redox properties and electron paramagnetic resonancespectroscopy of the transition state complex of Asotobacter vinelandii nitrogenase // FEBS Letters 1998. — V.432. — P.55−58.
  164. Stokes DL, Zhang P, Toyoshima C, Yonekura K, Ogawa H, Lewis MR, Shi D. Cryoelectron microscopy of the calcium pump from sarcoplasmic reticulum: two crystal forms reveal two different conformations. Acta Physiol Scand Suppl. 1998 Aug-643:35−43.
  165. Su Q., Klinman J.P. Probing the mechanismof proton coupled electron transfer to dioxygen: the oxidative half-reaction of bovine serum amine oxidase //Biochem. 1998. — V.37. — P. 12 513−12 525.
  166. Szewczyk A., Pikula S. Adenosin 5 triphosphate: an intracellular metabolic messenger // Biochim.Biophys.Acta. — 1998. -V.1365. -P 333−353.
  167. Tanford C. Equilibrium state of ATP-driven ion pumps in relation to physiological ion concentration gradients // J Gen Physiol. 1981. — V.77. — P.223−229.
  168. Therien AG, Goldshleger R, Karlish SJ, Blostein R. Tissue-specific distribution and modulatory role of the gamma subunit of the Na, K-ATPase J Biol Chem — 1997. — V.272. — P.32 628−32 634.
  169. Tian G., Berry J.A., Klinman J.P. Oxygen-18 kinetic isotope effects in the dopamine beta-monooxygenase reaction: evidens for a new chemical mechanism in non-hem metallooxygenases //Biochem. 1994. -V.33. — P.226−234.
  170. Tian R. Thermodynamic limitation for the sarcoplasmic reticulum Ca (2+)-ATPase contributes to impaired contractile reserve in hearts // Ann N Y Acad Sci. 1998. — V.853. — P.322−346.
  171. Toyoshima C, Nakasako M, Nomura H, Ogawa H. Crystal structure of the calcium pump of sarcoplasmic reticulum at 2.6 A resolution // Nature. 2000. — V.405. — P.647−655.
  172. Trentham D. R, Eccleston J. F, Bagshaw C.R. Kinetic analysis of ATPase mechanisms // Q Rev Biophys. 1976. — V.9. — P.217−281.
  173. Tsien R.G., New calcium indicators and buffers with high selectivity against magnesium and protons: desing, synthesis and properties of prototype structures // Biochemistry. 1980. — V.19. — P.2396−2403.
  174. Tu Y P, Yang F Y. Transmembrane Ca2+ gradient-mediated modulation of sarcoplasmic reticulumCa (2+)-ATPase // Biochem Biophys Res Commun 1993. — V. 196. — P.561 -568 .
  175. Ushimaru M., Shinohara Y., Fnkushima Y. Nonhydrated state of the acylphosphate group in the phosphorylated intermediate of Na, K,-ATPase // J.Biochem. 1997. — V. 112. — P.666−674.
  176. Van Zutphen, Merola A.J., Brierley G.P., CornwellD.G. The Interaction of Nonionic Detergents with Lipid Bilayer Membranes// Archives Biochem. and Biophis. 1972. — V.152. — P.755−766.
  177. Vilsen B, Ramlov D, Andersen JP. Functional consequences of mutations in the transmembrane coreregion for cation translocation and energy transduction in the Na+, K (+)-ATPase and the SR Ca (2+)-ATPase // Ann N Y Acad Sci. 1997. — V.834. — P.297−309.
  178. Wang H., Jster G. Energy transduction in the F1 motor of ATP synthase // Nature 1998. — V.396. — P.279−282.
  179. Wang C., TsouC. Enzymes as chaperones and chaperones as enzymes//FEBS Letters. 1998. — V.425. — P.328−384.
  180. Wang Z.C., Farley R.A. Valine 904, tyrosine 898, and cysteine 908 in Na, K-ATPase alpha subunits are important for assembly with beta subunits // J.Biol. Chem. 1998. — V.273. — P.29 400−29 405.
  181. Wang Z. C, Watt G.D. H2-uptake activity of the MoFe protein component of Azotobacter vinelandii nitrogenase // Proc Natl Acad Sci U S A. 1984. — V.81. — P.376−379.
  182. Watt G. D, Burns A, Tennent D.L. Stoichiometry and spectral properties of the MoFe cofactor and noncofactor redox centers in the MoFe protein of nitrogenase from Azotobacter vinelandii // Biochemistry. 1981. — V.20. — P.7272−7277.
  183. Webb M, Lund J, Hunter J.L., White D.C. Kinetics of ATP release and Pi binding duuring the ATPase cycle of lethocerus fligt mascl fibres, using phosphate-water oxygen exchange // J. Mascle Res. Ctll Motil. -1991. V.3. — P.254−261.
  184. Weil-Malherbe H., Green R. H // Biochem. -1951, — V.49. -P.286−293.
  185. Willing A, Howard JB. Cross-linking site in Azotobacter vinelandii complex // J Biol Chem. 1990. — V.265. — P.6596−6599.
  186. William L.D. Suares C.R. Binding activation and solubilization of the Ca2±ATPase of sarcoplasmic reticulum by nonionic detergents//Membr.Biochem. 1984. — V.5.-P. 181 -191.
  187. Zeleznikar RJ, Goldberg N.D. Kinetics and compartmentation of energy metabolism in intact skeletal muscle determined from 180 labeling of metabolite phosphoryls // J Biol Chem. 1991.V.266. -P.15 110−15 109.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!