Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Протеиназы и альдолазы: принципиальные подходы к получению практически значимых бактериальных ферментов

Диссертация: Протеиназы и альдолазы: принципиальные подходы к получению практически значимых бактериальных ферментов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актуальность проблемы. Ферментные препараты, обладающие высокой активностью и специфичностью, являются неотъемлемой частью современных биотехнологических процессов, обеспечивая их эффективность и экологическую безопасность. Альдолазы и протеиназы представляют собой уникальные биологические катализаторы, способные осуществлять реакции расщепления и синтеза молекул. Альдолазы — это эффективные… Читать ещё >

Протеиназы и альдолазы: принципиальные подходы к получению практически значимых бактериальных ферментов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. И
  • 1. Сериновые протеиназы. И
    • 1. 1. Характеристика и классификация субтилизиноподобных протеиназ
    • 1. 2. Субтилизины и субтилизиноподобные протеиназы бацилл
    • 1. 3. Глутамилэндопептидазы микроорганизмов — новое подсемейство химотрипсиновых протеиназ
  • 2. Функциональная роль внеклеточных протеиназ микроорганизмов
  • 3. Особенности биосинтеза бактериальных протеиназ
  • 4. Применение протеолитических ферментов
  • 5. Бактериальные альдолазы

Актуальность проблемы. Ферментные препараты, обладающие высокой активностью и специфичностью, являются неотъемлемой частью современных биотехнологических процессов, обеспечивая их эффективность и экологическую безопасность. Альдолазы и протеиназы представляют собой уникальные биологические катализаторы, способные осуществлять реакции расщепления и синтеза молекул. Альдолазы — это эффективные инструменты для синтеза различных Сахаров — предшественников в получении ксилита, некоторых лекарственных, антифунгицидных препаратов и других соединений, используемых в промышленности. Среди альдолаз особый интерес представляют фруктозо-6-фосфат-альдолаза E. coli и трансальдолаза B. subtilis, способные использовать в синтезе различных кето-сахаров недорогой дигидроксиацетон, в отличие от других альдолаз, утилизирующих дорогостоящий фосфодигидроацетон (Schurmann et al., 2002). Одну из важнейших групп индустриальных ферментов представляют протеиназы микроорганизмов, широко используемые в различных областях промышленности, медицины и молекулярной биологии (Gupta et al., 2002; Rao et al., 1998). Интересна способность протеиназ к синтезу олигопептидов, поскольку направленный ферментативный синтез пептидной связи имеет ряд преимуществ перед химическим синтезом. Бактерии B-.amyloliquefaciens и B. pumilus являются известными продуцентами сериновых протеаз, в частности, субтилизиноподобных протеиназ, имеющих практическую ценность. Гены некоторых из них клонированы и секвенированы (Wells et al., 1983; Hung et al., 2003; Aoyama et al., 2000aPan and Huang, 2004). Однако недостаточно исследованы тромболитические, антикоагулянтные, пептидсинтетические свойства, а также закономерности биосинтеза внеклеточных протеиназ этих бацилл.

Практическая ценность альдолаз и протеиназ диктует необходимость получения высокоэффективных продуцентов этих ферментов. Различная локализация в клетке и особенности биосинтеза этих белков определяют выбор стратегии повышения продуктивности культур. Альдолазы — это внутриклеточные ферменты, синтезируемые клеткой в небольших количествах, поэтому для препаративного получения этих белков предпочтительным является использование генно-инженерных методов. Уровень синтеза внеклеточных протеиназ сильно зависит от ряда факторов, в частности, от состава питательной среды, что позволяет значительно повысить выход ферментов за счет оптимизации условия биосинтеза.

Таким образом, перспективы применения протеиназ и альдолаз, в частности, в медицине и для синтеза соединений, используемых в промышленности, определяют актуальность поиска новых продуцентов этих ферментов.

Целью работы явилось выделение и характеристика внеклеточных протеиназ из природных штаммов B. amyloliquefaciens и B. pumilus и внутриклеточных альдолаз из рекомбинантных штаммов E. coli с использованием подходов, основанных на оптимизации условий биосинтеза ферментов и генно-инженерных модификациях продуцентов.

Основные задачи исследования:

1. Установить особенности биосинтеза внеклеточных сериновых протеиназ штаммами B. amyloliquefaciens Н2 и B. pumilus КММ 62 и получить высокий уровень продукции ферментов путем оптимизации состава питательных сред.

2. Получить рекомбинантные продуценты внутриклеточных ферментов: трансальдолазы Bacillus subtilis и фруктозо-6-фосфат-альдолазы A129S Escherichia coli и исследовать экспрессию клонированных генов.

3. Выделить и очистить субтилизиноподобные протеиназы и глутамилэндопептидазы природных штаммов B. amyloliquefaciens Н2 и B. pumilus КММ 62, а также трансальдолазу и фруктозо-6-фосфат-альдолазу A129S из рекомбинантных штаммов E.coli.

4. Охарактеризовать энзиматические свойства, субстратную специфичность, а также тромболитическую, антикоагулянтную, фибринолитическую и пептидсинтетическую активность протеиназ.

5. Оценить эффективность синтетической активности трансальдолазы и фруктозо-6-фосфат-альдолазы A129S в отношении синтеза Сахаров из различных субстратов.

Научная новизна. Впервые выделены и охарактеризованы глутамилэндопептидазы и субтилизиноподобные протеиназы, секретируемые штаммами B. amyloliquefaciens Н2 и B. pumilus КММ 62. Определены условия для эффективного биосинтеза ферментов и разработаны питательные среды для получения протеиназ в препаративных количествах.

Впервые установлено, что субтилизиноподобные протеиназы B. amyloliquefaciens и B. pumilus обладают тромболитическими и антикоагулянтными свойствами. Получены приоритетные данные о наличии тромболитической, фибринолитической, антикоагулянтной активности у глутамилэндопептидаз B.amyloliquefaciens.

Впервые показано, что фруктозо-6-фосфат-альдолаза с мутацией в активном центре A129S, выделенная из рекомбинантных клеток E. coli, способна эффективно катализировать реакцию образования ксилулозы из дигидроксиацетона и гликольальдегида.

Практическая значимость. Примененные в работе подходы по оптимизации состава питательной среды и клонированию генов альдолаз на векторах экспрессии позволили получить эффективные продуценты внеклеточных сериновых протеиназ и внутриклеточных альдолаз. Результаты могут быть использованы при разработке стратегии синтеза ферментов промышленными штаммами бактерий. Получение гомогенных препаратов субтилизиноподобных протеиназ, глутамилэндопептидаз и альдолаз увеличивает арсенал белков, используемых в научных исследованиях и практических целях. Субтилизиноподобные протеиназы B. amyloliquefaciens и B. pumilus обладают высокой тромболитической и антикоагулянтной активностью, что делает эти ферменты перспективными в качестве препаратов для лечения заболеваний, связанных с образованием тромбов. Субтилизиноподобные протеиназы B. amyloliquefaciens могут быть использованы в синтезе специфических хромогенных субстратов для протеолитических ферментов. Полученные из рекомбинантных штаммов E. coli трансальдолаза и фруктозо-6-фосфат-альдолаза A129S могут быть применены для синтеза ксилулозы,' являющейся предшественником в получении ксилита, широко применяющегося в промышленности.

Связь работы с научными программами и собственный вклад автора в исследования. Работа выполнялась в соответствии с планом НИР КГУ (№ государственной регистрации 01.2.00 104 982 «Биосинтез, биогенез, классификация, физиологические функции новых микробных ферментов и возможные области их практического применения»). Научные исследования поддержаны грантами РФФИ 01−04−48 037, 05−04−48 182, АН РТ фонда НИОКР 03−3.10−295, 03−3.5−20, программой CRDF Rec 007, совместной программой ДААД и Минобрнауки РФ «Михаил Ломоносов» А/05/3903. Все исследования, представленные в работе, выполнены автором.

Положения, выносимые на защиту:

1. Оптимизация состава питательной среды культивирования обеспечивает высокий уровень продукции субтилизиноподобных протеиназ и глутамилэндопептидаз у природных штаммов B. amyloliquefaciens и B.pumilus.

2. Использование технологии клонирования генов трансальдолазы B. subtilis на рЕТ 22 и фруктозо-6-фосфат-альдолазы A129S E. coli на векторе pJFl 19ЕН позволяет получить продуценты с высоким уровнем синтеза ферментов.

3. Выделенные ферменты обладают практически значимыми свойствами: протеиназы B. amyloliquefaciens и B. pumilus — фибринолитической, тромболитической, антикоагулянтной активностьюсубтилизиноподобные протеиназы B. amyloliquefaciensпептидсинтетической активностью, трансальдолаза и фруктозо-6-фосфатальдолазаксилулозо-синтетической.

Апробация работы. Основные положения диссертации представлены на ежегодных научных конференциях молодых ученых, аспирантов и студентов научно-образовательного центра КГУ «Материалы и технологии XXI века» (Казань, 2003;2006 г. г.) и ежегодных школах-конференциях молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2003;2005 г. г.), Всероссийской научной конференции «Постгеномная эра в биологии и проблемы биотехнологии» (Казань, 2004 г.), XIII международной научной конференции «Ферменты микроорганизмов: структура, функции, применение», (Казань, 2005 г.), 79-ой Всероссийской студенческой научной конференции (Казань, 2005 г.). V Республиканской научно-практической конференции молодых ученых и специалистов «Наука. Инновации. Бизнес» (Казань, 2005 г.), научном семинаре стипендиатов программы «Михаил Ломоносов» (Москва, 2006 г.).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 27 научных работ.

выводы.

1. Бактерии B. amyloliquefaciens Н2 и B. pumilus КММ62 секретируют в культуральную среду субтилизиноподобные протеиназы и глутамилэндопептидазы с двумя максимумами накопления активности в раннюю и позднюю стационарную фазу роста. Подобран состав питательной среды, обеспечивающий высокий уровень активности протеиназ в культуральной жидкости на разных стадих роста.

2. Получены рекомбинантные штаммы E. coli BL21(DE3) pLysS pET22ta/ и E. coli DH5a pJF119/stfA129S с высоким уровнем продукции альдолаз. Подобраны условия для эффективной экспрессии соответствующих генов.

3. Из культуральной жидкости B. amyloliquefaciens и B. pumilus получены сериновые протеиназы в гомогенном состоянии со степенью очистки 500−800. Из рекомбинантных клеток E. coli выделены трансальдолаза в гомогенном состоянии и высокоочищенный препарат фруктозо-6-фосфат-альдолазы A129S со степенью очистки 5−6 и выходом 60−70%.

4. Показано, что исследуемые ферменты B. amyloliquefaciens и B. pumilus по типу ингибирования относятся к классу сериновых протеиназ. Определены энзиматические свойства и субстратная специфичность протеиназ B. amyloliquefaciens и B.pumilus. Ферменты обладают высокой фибринолитической, тромболитической и антикоагулянтной активностью. Субтилизиноподобные протеиназы B. amyloliquefaciens обладают пептидсинтетической активностью.

5. Показана способность альдолаз к образованию ценного в практическом отношении сахара ксилулозы из различных субстратов. Установлено, что при синтезе ксилулозы из дигидроксиацетона и гликольальдегида с применением фруктозо-6-фосфат-альдолазы A129S выход конечного продукта в 10 раз выше, чем при использовании нативного фермента.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Автор выражает глубокую признательность научному руководителю кандидату биологических наук, доценту A.M. Мардановой за внимательное отношение к работекандидату биологических наук Н. П. Балабан и профессору М. Р. Шариповой — за консультации по проведению экспериментов и критические замечания. Данные по субстратной специфичности, ингибиторному анализу протеиназ, пептидному синтезу получены автором на кафедре химии природных соединений химического факультета МГУ под руководством профессора Г. Н. Руденской, за что автор выражает особую благодарность. Автор благодарит профессора Шпренгера за предоставление возможности проведения экспериментов по исследованию альдолаз на базе Института микробиологии г. Штутгарта (Германия). Автор выражает искреннюю благодарность заведующей кафедрой микробиологии Казанского университета проф. О. Н. Ильинской и сотрудникам кафедры микробиологии за помощь и теплую рабочую атмосферу.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Сериновые протеиназы бактерий — одна из наиболее изучаемых групп протеолитических ферментов. В состав этого класса входит семейство субтилизиноподобных ферментов, нашедших широкое применение в различных областях, а также интересная группа протеиназглутамилэндопептидазы, обладающие узкой субстратной специфичностью, что делает их чрезвычайно удобными в исследованиях белков и пептидов. Известна структура этих ферментов, их физические и химические свойства. Функции протеиназ весьма разнообразныдоказано участие этих ферментов в катаболизме белков, процессах патогенеза, процессинге белков, клеточной дифференциации и т. д. Обсуждается возможность участия секретируемых протеолитических ферментов в регуляции клеточного метаболизма и в реакциях адаптации на стрессовые условия среды. Закономерности биосинтеза протеиназ в бактериальных клетках к настоящему времени малоизучены. По-видимому, синтез протеиназ может регулироваться углеродной и азотной катаболитной репрессией, а также по механизму индукции субстратом или репрессии конечным продуктом. Одной из перспективных областей применения протеиназ является создание тромболитических препаратов на основе этих ферментов, в связи с чем получение высокоэффективных продуцентов протеиназ остается актуальной проблемой биотехнологии и микробиологии.

Другой чрезвычайно интересной и перспективной с практической точки зрения группой ферментов является класс внутриклеточных бактериальных альдолаз. Подобно протеиназам, которые могут не только гидролизовать, но и синтезировать пептидные связи, альдолазы способны к образованию С-С-связей и стереоселективному синтезу Сахаров из различных компонентов. Особый практический интерес представляют фруктозо-6-фосфат-альдолаза E. coli и трансальдолаза B. subtilis, способные использовать при синтезе Сахаров в качестве субстратов недорогие соединения.

Различная внутриклеточная локализация, особенности биосинтеза в бактериальных клетках определяет выбор стратегии при получении высокоэффективных продуцентов этих ферментов.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

МАТЕРИАЛЫ И’МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ Штаммы и плазмиды. В работе использовались следующие штаммы: B. amyloliquefaciens Н2, B. pumilus КММ62, выделенный из морской воды, B. subtilis 168 (trpC2) из коллекции микроорганизмов кафедры микробиологии Казанского государственного университета. Штаммы E. coli BL (DE3)pLysS (F-, ompT, hsdSB (rB~, mB~), gal, dcm (DES), pbysS (CamR)) (несет плазмиду plysS с геном лизоцима), E. coli DH5a (F-, q80dlacZ /Ш15 (, AlacZYA-argF)U169, deoR, recAlendAl, hsdR17(rk~, m^), phoA supE44, X, thi-1, gyrA96, relAl), («Novagen»), предоставлены проф. Шпренгером, Институт микробиологии г. Штутгарта, Германия. Характеристика плазмид, использованных в работе, приведена в таблице 3.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.И. Особенности роста и образования внеклеточных протеиназ Bifidobacterium adolescentes 94 БИМ / Н. И. Астапович, А. А. Самапцев // Микробиология. 1997. — Т. 66. -№ 5. — С. 153−159.
  2. Н.П. Щелочная внеклеточная протеиназа Bacillus intermedins. Выделение, очистка и некоторые свойства фермента / Н. П. Балабан, М. Р. Шарипова, A.M. Усманова, Е. А. Ицкович, И. Б. Лещинская // Биохимия. -1993.-Т. 58.-№ 12.-С. 1923−1928.
  3. Н.П. Секретируемая сериновая протеиназа спорообразующих бактерий Bacillus intermedins 3−19 / Н. П. Балабан, М. Р. Шарипова, Е. Л. Ицкович, И. Б. Лещинская, Г. Н. Руденская // Биохимия. 1994. — Т. 59. — № 9. -С. 1393−1400.
  4. П.Виссарионов В. А. Новые аспекты системной энзимотерапии / В. А. Виссарионов // М: Триада-Фарм, 2001 С. 23.
  5. А.Г. Антитела протеазы: подходы к индукции каталитического ответа / А. Г. Габибов, А. Фрибуле, Д. Тома // Биохимия. — 2002. — Т. 67. — № 10.-С. 1413−1427.
  6. Д.М. Клонирование ДНК. Методы: Пер. с англ. / Д. М. Гловер. М.: Мир, 1988.-538 с.
  7. Е.Л. Введение в биологию стационарной фазы бактерий: механизм общего ответа на стрессы / Е. Л. Головлев // Микробиология. 1999. — Т. 68. -№ 5.-С. 623−631.
  8. Е.Л. Физиология микробной клетки и метаболическая инженерия / Е. Л. Головлев, Л. А. Головлева // Микробиология. 2000. — Т.69. — № 2. — С. 149−162.
  9. В.Ф. Системная энзимотерапия при патологии глаз / В. Ф. Даниличев, Г. Ю. Кнорринг// Кремлевская медицина. Клинический вестник. -2002-№ 3-С. 68−70.
  10. Я.Е. Влияние состава среды на количественный и качественный состав внеклеточных протеаз микромицетов / Я. Е. Дунаевский, Т. Н. Грубань, Г. А. Белякова // Микробиология. 1999. — Т. 68. — № 3. — С. 324−329.
  11. С.Н. Руководство к практическим занятиям по микробиологии / С. Н. Егоров М.: Изд-во МГУ, 1983.-221 С.
  12. Е.О. К вопросу о регуляции синтеза щелочной протеазы у Bacillus subtilis / Е. О. Добржанская, Л. И. Ерохина // Генетика. 1975. — Т. XI. -№ 7.-С. 135−144.
  13. Л.В. Биосинтез внеклеточных ферментов Bacillus intermedins / Л. В. Знаменская, Е. Р. Ромахина, С. В. Филатова // Микробиология. 1986. — Т. 56.-№ 3.-С. 449−454.
  14. Е.П. Отчет о проведении доклинического исследования противовоспалительной активности препарата «Тромбовазим» для инъекционного применения. / Е. П. Зуева, Е. Н. Амосова, С. Г. Крылова, Т. Г. Разина, А. А. Мыскина. Новосибирск, 2004 — С. 18.
  15. Е.В. Внеклеточные протеиназы фитопатогенного гриба Fusarium culmorum / Е. В. Ивлева, Т. А. Ревина, Н. Н. Кудрявцева, А. В. Софьин, Т. А. Валуева // Прикл. биохим. микробиол. 2006. — Т. 42. — № 3. — С. 338−344.
  16. Е.Л. Биосинтез щелочной внеклеточной протеиназы Bacillus intermedins / Е. Л. Ицкович, Л. В. Знаменская, Н. П. Балабан, Т. А. Ершова, И.Б. Лещинская//Микробиология. 1995.-Т. 64.-№ 5.-С. 623−629.
  17. Каюмов А. Р. Биосинтез субтилизиноподобной сериновой протеиназы
  18. B.intermedius в условиях солевого стресса / А. Р. Каюмов, Н. П. Балабан, A.M. Марданова, С. В. Костров, М. Р. Шарипова // Микробиология. 2006. — Т. 75. -№ 5. — С. 642−648.
  19. Д.А. Репрессия синтеза у штамма 90 R-формы Bacillus mesentericus аминокислотами / Д. А. Колев // Микробиология. 1986. — Т. 55. — № 4 — С. 295−300.
  20. С.И. Комплекс программ «ВЮРТ» для оптимизации в биологических исследованиях / С. И. Краснов, J1.B. Знаменская // Биол. науки. 1992. — № 2.1. C. 15−18.
  21. Н.С. Особенности контроля синтеза протеиназ с плазминоподобной и активаторной активностями у морских бактерий / Н. С. Ландау, О. М. Туликова, Н. С. Егоров // Микробиология. 2000. — Т. 69. — № 2. — С. 185−190.
  22. Л.А. р-Нитроанилиды пироглутамилпептидов хромогенные субстраты сериновых протеиназ / Л. А. Люблинская, И. Хайду, Г. Н. Баландина // Биоорг. химия. — 1987. — Т. 13. -№> 6. — С. 748−753.
  23. Мосолова О.В. Glu, Asp-специфичная протеиназа актиномицетов / О. В. Мосолова, Г. Н. Руденская, В. М. Степанов, О. М. Ходова, И. А. Цаплина // Биохимия. 1987. — Т. 52. — № 3. — С. 414−422.
  24. Т.М. Внеклеточная протеаза Bacillus alvei В-724 / Т. М. Новикова, С. Н. Выборных, Н. С. Егоров, Ж. К. Лория // Прикл. биохимия и микробиология. 1986. — Т. 22. — № 6. — С. 772−777.
  25. М.Б. «Отчет по влиянию тромбовазима на параметры гемореологии и гемостаза»./ М. Б. Плотников, Г. А. Чернышева, О. И. Алиев. -Томск, 2002.
  26. Ф. Промышленные продукты бацилл и их применение / Ф. Прист // Бациллы. Генетика и биотехнология. Под. ред. Харвуда К. М.: Мир, 1992. -С.236−298.
  27. Г. Н. Новые подсемейства субтилизинов / Г. Н. Руденская // Биоорг. химия.- 1994. Т. 20. — № 5. — С. 475−484.
  28. Г. Н. Глутамилэндопептидазы микроорганизмов новое подсемейство химотрипсиновых протеиназ / Г. Н. Руденская // Биоорг. химия. — 1998.-Т. 24,-№ 4.-С. 256−261.
  29. М.Е. Особенности роста и продукции внеклеточных протеиназ Lactobacillus plantarum ИМ-9138 / М. Е. Сафонова, Н. И. Астапович, И. А. Буряно // Микробиология. 1999. — Т. 68. — № 4. — С. 449−452.
  30. А.В. Структура и функции предшественников бактериальнях протеиназ / А. В. Серкина, А. Б. Шевелев, Г. Г. Честухина // Биоорг. химия. -2001. Т. 27. — № 5. — С. 323−346.
  31. .А. «Клиническое применение антитромботических препаратов», / Б. А. Сидоренко, Д. В. Преображенский Москва, 1998.
  32. А.В. Кристаллическая структура термитазы и стабильность субтилизинов / Тепляков А. В., Куранова И. П., Арутюнян Э. Г. // Биоорг. химия, — 1990.-Т. 16.-№ 4.-С. 437−447.
  33. Хайдарова Н.В. Glu, Asp-специфичная протеиназа из Streptomyces thermovulgaris / Н. В. Хайдарова, Г. Н. Руденская, Л. П. Ревина, В. М. Степанов, Н. С. Егоров // Биохимия. -1989. Т. 54. — №. 1. — С. 46−52.
  34. И.А. Регуляция экспрессии бактериальных генов в отсутствие активного роста клеток. / И. А. Хмель // Генетика. 2005. — Т. 41. — № 9. — С. 1183−1202.
  35. Е.В. Влияние компонентов питательной среда на накопление глутамилэндопептидазы в культуральной жидкости Bacillus intermedius / Е. В. Шакиров, Л. А. Габдрахманова, Н. П. Балабан, М. Р. Шарипова // Микробиология 2000. — Т. 69. — № 1. — С. 29−33.
  36. М.Р. Локализация протеолитических ферментов в клетках Bacillus intermedius / М. Р. Шарипова, Е. В. Шакиров, Н. П. Балабан, Л. А. Габдрахманова, М. А. Шилова, Г. Н. Руденская, И. Б. Лещинская // Микробиология. 2000. — Т. 69. — № 5. — С. 660−667.
  37. М.Р. Гидролитические ферменты и спорообразование у Bacillus intermedius / М. Р. Шарипова, Н. П. Балабан, Л. А. Габдрахманова, М. А. Шилова, Ю. М. Кадырова, Г. Н. Руденская, И. Б. Лещинская // Микробиология. 2002. — Т. 71. — № 4. — С. 494−499.
  38. Adinarayana K. Response surface optimization of the critical medium components for the production of alkaline protease by a newly isolated Bacillus sp. / K. Adinarayana, P. Ellaiah // J. Pharmaceut. Sci. 2002 — V. 5 — №. 3 — P. 272−278.
  39. Ahmed. Z. Production of natural and rare pentose using microorganisms and their enzymes. / Z. Ahmed // Electronic. Journ. Biotechnol. 2001a. — V. 4. — №.2. — P. 103−111.
  40. Ahmed. Z. The properties of Candida famata R28 for D-arabitol production from D-glucose / Z. Ahmed // J. Biol. Sci. 20 016.- V. l — № 11. — P. 1005−1008.
  41. Aoyama M. Sequence of the gene encoding serine proteinase of Bacillus pumilus / C. Toma, M. Yasuda, M. Iwanaga // Microbiol. Immunology 2000a. — V. 4. -1. 5. — P. 389−393.
  42. Aoyama M. Soybean-milk-coagulating activity of Bacillus pumilus derives from a serine proteinase / M. Aoyama, M. Yasuda, K. Nakaci, N. Kobamoto, H. Oku, F. Kato // Appl. Microbiol. Biotechnol. 20 006. — V. 53. -1.4. — P. 390−395.
  43. Asano N. Glycosidase inhibitors: uptake and perspectives on practical use. / N. Asano//Glycobiol.-2003.-V. 13-№ 10.-P. 93−104.
  44. Astrup T. The fibrin plate method for estimating fibrinolytic activity / T. Astrup, S. Mullertz // Arch. Biochem. Biophys. 1952. — V. 40. — P. 346−351.
  45. Baneijee A. Induction of secretory acid proteinases in Candida albicans / A. Baneijee, K. Janesan, A. Dallis // J. Gen. Microbiology. 1991. — V. 137. — P. 2455−2461.
  46. Banki K.A. Cloning and expression of the human gene for transaldolase / K. Banki, D. Halladay, A. Perl //J. Biol. Chem. 1994. — V. 269. -№ 4 — P. 2847−2851.
  47. Barret A.J. The Interaction of b2-M with proteinases / A.J. Barret, P.M. Starkey // Biochem. J. 1973. — V. 133 — P. 709.
  48. Barret A.J. Familes and clans of serine peptidases / A.J. Barret, N.D. Rawlings // Arch. Biochem. Biophys.- 1995 V. 318. — № 2. — P. 247−250.
  49. Barros R.J. Enhancement of immobilized protease catalyzed dipeptide synthesis by the presence of insoluble protonated nucleophile / R.J. Barros, E. Wehtje, P. Adlercreutz // Enzyme Microb. Technol. 1999. — V. 24. — P. 480−488.
  50. Betzel C. Synchrotron X-ray data collection and restrained least-squares refinement of the crystal structure of proteinase К at 1.5 A resolution // C. Betzel, G.P. Pal, W. Saenger // Acta Crystallography. 1988. — V. 44. — P. 163−172.
  51. Bonger J. Peptide synthesis catalyzed by the Glu/Asp-specific endopeptidase. Influence of the ester leaving group of the acil donor on yield and catalytic efficiensy / J. Bonger, Th. Lambros // Int. I. Peptid Protein Res. 1994 — V. 44 — P. 123−129.
  52. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye-binding / M. Bradford // Anal. Biochem. 1976. — V. 72. — P. 248−254.
  53. Breddam K. Substrate preferences of glutamic-acid-specific endopeptidases assessed by synthetic peptide substrates based on intramolecular fluorescence quenching / K. Breddam, M. Meldal // Eur. J. Biochem. 1992 — V. 206 — P. 103 107.
  54. Bryan P. Energetics of folding subtilisin BPN' / P. Bryan, P. Alexander, S. Strausberg, F. Schwarz, W. Lan, G. Gilliland, D.T. Gallagher // Biochemistry. -1992.-V. 31.-P. 4937−4945.
  55. Calik P. Regulatory effects of alanine-group amino acids on serine alkaline protease production by recombinant Bacillus licheniformis / P. Calik, A. Bayram, Т.Н. Ozdamar // Biotechnol. Appl. Biochem. 2003 — V. 37. — P. 165−171.
  56. Cazemier A.E. Effect of sporulation and recovery medium on the heat resistance and amount of injury of spores from spoilage bacilli / A.E. Cazemier, S.F. Wagenaars, P.F. Ter Steeg // J. Appl. Microbiol. 2001. — V. 90. — № 5. — P. 761−770.
  57. Chiang L-C. Enzymatic and microbial preparation of D-xylulose from D-xylose. / L.-C. Chiang, H. Hsiao, P.P. Ueng, G.T. Tsao // Appl. Environ. Microbiol. 1981. -V. 42. № l.-P. 66−69.
  58. Clapes P. Peptide bond formation by the industrial protease, neutrase, in organic media / P. Clapes, E. Pera, J.L. Torres // Biotechnol. Lett. 1997- V. 19. — P. 10 231 026.
  59. Dalby. A. Crystal structure of human muscle aldolase complexed with fructose 1,6-bisphosphate: mechanistic implications / A. Dalby, Z. Dauter, J.A. Littlechild // Protein. Sci. 1999. — V. 8. — P. 291−297.
  60. Dancer B.N. Production and possible function of serine protease during sporulation of Bacillus subtilis / B.N. Dancer, J. Mandelstam // J. Bacterid. 1975. — V. 121. -P.406−410.
  61. Demirijan D. Enzymes from extremophiles / D. Demirijan, F. Moris-Varas, C. Cassidy // Curr. Opin. Chem. Biol. 2001. — V. 5. — P. 144−151.
  62. Detsch C. Ammonium utilization in Bacillus subtilis: transport and regulatory functions of NrgA and NrgB / C. Detsch, J. Stulke // Microbiology. -2003. -V.149. -P.3289−3297.
  63. De Wulf P. Optimized synthesis of L-sorbose by C5-dehydrogenation of D-sorbitol with Gluconobacter oxydans / P. De Wulf, W. Soetaert, E.J. Vandamme // Biotechnol. Bioeng. 2000. — V. 69. — № 3. — P. 339−343.
  64. Drapeau G.R. Purification and properties of an extracellular protease of Staphylococcus aureus / G.R. Drapeau, Y. Boily, J.J. Houmard // J. Biol. Chem. -1972. -V. 247. № 20.-P. 6720−6726.
  65. Drapeau G.R. The primary structure of staphylococcal protease / G.R. Drapeau // Can. J. Biochem. 1978. — V. 56. — № 6. — P. 534−544.
  66. Dubnau D. Two-component regulators and genetic competence in Bacillus subtilis. / D. Dubnau, J. Hahn, M. Roggiani, F. Piazza, Y. Weinrauch // Res. Microbiol.- 1994. V. 145. — P. 403−411.
  67. R.W. /ra-is-o-Hydroxybenzylidenepyruvate hydratase-aldolases a biocatalyst / R.W. Eaton // Appl. Env. Microbiol. 2000. — V. 66 — № 6 — P. 26 682 672.
  68. Г02. Errington J. Bacillus subtilis sporulation: regulation of gene expression and control of morphogenesis / J. Errington // Microbiol. Rev. 1993. — V. 57. — № 1. — P. 133.
  69. Eschenburg S. Crystal structure of subtilisin DY, a random mutant of subtilisin Carlsberg / N. Genov, K. Peters, S. Fittkau, S. Stoeva, K.S. Wilson, C. Betzel // Europ. Journ. Biochem. -1998. V. 257. -1. 2. — P. 309.
  70. Faber K. Biotransformations in organic chemistry. / K. Faber, Springer, 2004 P. 378.
  71. Fessner W.D. Enzymatic C-C bond formation in asymmetric synthesis / W.D. Fessner, C. Walter//Top. Curr. Chem. 1996. — V. 184.-P. 194−197.
  72. Fessner. W.D. Enzyme mediated C-C bond formation / W.D. Fessner // Current Opinion in Chem. Biol. 1998. — V. 2. — P. 85−97.
  73. Fessner. W.D. Biocatalytic synthesis of hydroxylated natural products using aldolases and related enzymes. / W.D. Fessner, V. Helaine // Curr. Opin. Biotechnol.-2001.-V. 12.-P. 574−586.
  74. Ferrari E. Trascription of Bacillus subtilis subtilisin and expression of subtilisin in sporulation mutants / E. Ferrari, D.J. Henner, M. Perego, J.A. Hoch // J. Bacteriolog. 1988.-V. 170.-P. 289−295.
  75. Fujiwara N. Continuous recovery of silver from used X-ray films using a proteolytic enzyme / N. Fujiwara, T. Tsumiya, T. Katada, T. Hosobuchi, K. Yamamoto // Process Biochem. 1989. — V. 24 — P. 155−156.
  76. Fujiwara N. Utilization of a thermostable alkaline protease from an alkalophilic thermophile for the recovery of silver from used X-ray film / N. Fujiwara, K. Yamamoto, A. Masui // J. Ferment Bioeng. 1991 — V. 72 — P. 306−308.
  77. Gabdrakhmanova L.A. Biosynthesis and localization of glutamylendopeptidase from Bacillus intermedius 3−19 / L.A. Gabdrakhmanova, E.V. Shakirov, N.P. Balaban, M.R. Sharipova, G.N. Rudenskaya, I.B. Leshchinskaya // Microbios. -1999.-V. 100.-P. 97−108.
  78. Gabdrakhmanova L.A. Optimization of Bacillus intermedins glutamylendopeptidase production by recombinant strain of Bacillus subtilis and localization of glutamylendopeptidase in Bacillus subtilis cells / L.A.
  79. Gabdrakhmanova, N.P. Balaban, M.R. Sharipova, S.V. Kostrov, T.V. Akimkina, G.N. Rudenskaya, I.B. Leshchinskaya // Enzyme and Microbial Technology 2002. -V. 31.-P. 256−263.
  80. Gabdrakhmanova L. Salt stress induction of glutamyl endopeptidase biosynthesis in Bacillus intermedins / L. Gabdrakhmanova, I. Vishniakov, M. Sharipova, N. Balaban, S. Kostrov, I. Leshchinskaya // Microbiol. Res. 2005. — V. 160. — № 3. -P. 233−242.
  81. Gijsen H.J.M. Recent advances in the chemoenzymatic synthesis of carbohydrates and carbohydrate mimetics. / H.J.M. Gijsen, L. Qiao, W. Fitz, C.-H. Wong // Chem. Rev.- 1996. V. 96. — № 1. — P. 443−473.
  82. Gonzalez-Garcia E. Fluorogenic stereochemical probes for transaldolases./ E. Gonzalez-Garcia, V. Helaine, G. Klein, M. Schurmann, G.A. Sprenger, W.-D. Fessner, J.-L. Reymond // Chem. Eur. J. 2003. — V. 9. — № 4. — P. 893−899.
  83. Grapinska R. Structural and energetic determinants of the Sl-site specifity in serine proteases / Grapinska R., Otlewski J. // Eur. J. Biochem. 1999. — V. 206. -P. 103−107.
  84. Grigoryev E.G. Immobilized proteinases in the treatment of diffuse purulent peritonitis / E.G. Grigoryev, A.S. Kogan // Int. Surgery 1998. — T. 83. — P. 245 -249.
  85. Gupta R. Keratinases and their prospective applications: an overview / R. Gupta, P. Ramnani // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2006 — V. 4. — P. 1−13.
  86. Haki G.D. Developments in industrially important thermostable enzymes: a review / G.D. Haki, S.K. Rakshit // Biores. Technol. 2003. — V. 89. — P. 17−34.
  87. Hameed A. Production of alkaline protease by a new Bacillus subtilis isolate for use as a bating enzyme in leather treatment / A. Hameed, M.A. Natt, C.S. Evans // World. J. Microbiol. Biotechnol. 1996 — V. 12 — P. 289−291.
  88. Han X.Q. Stability of protease Q against autolysis and in sodium dodecyl sulfate and urea solutions / X.Q. Han, S. Damodaran // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1997. V. 240. — I. 3. — P.839−843.
  89. Harrington D.J. Bacterial collagenases and collagen-degrading enzymes and their potential role in human disease / D.J. Harrington // Infection and Immunity 1996. -V. 64-№ 6.-P. 1885−1891.
  90. Heine A. Observation of covalent intermediates in an enzyme mechanism at atomic resolution. / A. Heine A., G. DeSantis, J.G. Luz, M. Mitchell, C.-H. Wong, I.A. Wilson // Science 2001. — V. 294. — № 12. — P. 369−374.
  91. Hoch J.A. spoO genes, the phosphorelay, and the initiation of sporulation. / J.A. Hoch // Bacillus subtilis and other gram-positive bacteria: biochemistry, physiology and molecular genetics. A. L. Sonenshein, J. A. Hoch, R. Losick (ed). -Washington,
  92. D. C.: American Society for Microbiology, 1993. P. 747−755.
  93. Hoffmann U. Activated protein С inhibits the release of macrophage inflammatory protein-l-alpha from THP-1 cells and from human monocytes / U. Hoffmann, L. De Rossi, H. M. Weiler, V. Liebe, S. Lang, J.J. Kaden, M. Borggrefe, K.K. Haase,
  94. G. Huhle.//Cytokine-2004-V. 7-№ 3.-P. 106−13.
  95. Horecker B.L. Mechanism of action of transaldolase. / B.L. Horecker, T. Cheng,
  96. E. Grazi, C.Y. Lai, P. Rowley, O. Tchola // Fed. Proc. 1962 — V. 21. — P. 10 231 030.
  97. Huang Q. Purification and characterization of an extracellular alkaline serine protease with dehairing function from Bacillus pumilus / Q. Huang, Y. Peng, X. Li,
  98. H. Wang, Y. Zhang // Curr. Microbiology. 2003. — V. 46. — P. 169−173.
  99. Jackson D.P. Expression of proteolytic enzymes during Dictyostelium discoideum spore germination. / D.P. Jackson, D.A. Cotter. // Arch. Microbiol. 1984. — V.137 — P. 205−208.
  100. Jeong Y.K. Purification and biochemical characterization of a fibrinolitic enzyme from Bacillis subtilis BK-17 / Y.K.Jeong, J.U. Park, H. Baek, S.H. Park // World J. Microbiol. Biotechnol. 2001 — V. 17. — P. 89−92.
  101. Jia J. Crystal structure of transaldolase В from Escherichia coli suggests a circular permutation of the a/p barrel within the class I aldolase family / J. Jia, W. Huang, U.
  102. Schorken, H. Sahm, G.A. Sprenger, Y. Lindqvist, G. Schneider // Structure 1996. -V. 4. №.6.-P. 715−724.
  103. Johansen J.T. The degradation of the B-chain of oxidized insulin by two subtilisins and their succinylated and N-carbamylated derivatives / J.T. Johansen, M. Ottesen, I. Svendsen, G. Wybrandt // CR Lab. Carlsberg 1968. — V. 36. — P. 365−384.
  104. Ibrahim Y.M. Role of HtrA in the virulence and competence of Streptococcus pneumoniae / Y.M. Ibrahim, A.R. Kerr, J. McCluskey, T.J. Mitchell // Infection and Immunity 2004- V. 72 — №. 6 — P. 3584−3591.
  105. Isono Y. Enzymic peptide synthesis using a microaqueous highly concentrated amino acid mixture. / Y. Isono, M. Nakajima // Process Biochem. 2000 — V. 36. -P.275−278.
  106. Kim S.H. Purification and characterization of subtilisin DJ-4 secreted by Bacillus sp. strain DJ-4 screened from Doen-Jang / S.H. Kim, N.S. Choi // Biosc. Biotechnol. Biochem. 2000. — V. 64. — P. 1722−1725.
  107. Kitadokoro K. Purification, characterization and molecular cloning of an acidic amino-acid specific proteinase of Streptomyces fradiae ATCC14544 / K. Kitadokoro, E. Nakamura, M. Tamaki, T. Horii, H. Okamoto, M. Shin, T. Sato, T.
  108. Fujiwara, H. Tsuzuki, N. Yoshida, H. Teraoka // Biochim. Biophys. Acta. -1993. -V. 1163.-P. 149−157.
  109. Ко J. Subtilisin QK, a fibrinolytic enzyme, inhibits the exogenous nitrite and hydrogen peroxide induced protein nitration, in vitro and in vivo / J. Ко, J. Yan, L. Zhu, Y. Qi // J. Biochem. Mol. Biol. 2005. — V. 38 — № 5. P. 577−583.
  110. Kojima M. Isolation and characterization of a feather-degrading enzyme from Bacillus pseudofirmus FA30−01 / M. Kojima, M. Kanai, M. Tominaga, S. Kitazume, A. Inoue, K. Horikoshi // Extremophiles 2006. — V. 10. — P. 229−235.
  111. Kraus E. The specificity of proteinase К against oxidized insulin В chain / E. Kraus, H.H. Kultz, U.F. Femfert Heppe-Seylers // Z. Physiol. Chem. 1976. — V. 357. -P.233−237.
  112. Kudrya V. A. Alkaline serine proteinase and lectin isolation from the culture fluid of Bacillus subtilis / V. A. Kudrya, I. A. Simonenko // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994-V. 41-P. 505−509.
  113. Kumaran S. An enigmatic peptide ligation reaction: protease-catalyzed oligomerization of a native protein segment in neat aqueous solution / S. Kumaran, A. Datta., D. Roy // Prot. Sci. 2000 — V. 9. -1. 4 — P. 734−741.
  114. Kumar C.G. Novel enzyme-based detergents: an Indian perspective. / C. G Kumar, R. K Malik, M.P. Tiwari // Curr. Sci. 1998. — V. 75. — P. 1312−1318.
  115. Kumar C. Microbial alkaline proteases: from a bioindustrial viewpoint. / C. G, Kumar, H. Takagi // Biotechnol. Adv. 1999. — 17. — P. 561−594.
  116. Lorentzen E. Mechanism of the schiff base forming fructose-1,6-bisphosphate aldolase: structural analysis of reaction intermediates / E. Lorentzen, B. Siebers, R. Hensel, E. Pohl // Biochemistry 2005. — V. 44. — № 11. — P. 4222−4229.
  117. Lotong N. L-erythrulose production by oxidative fermentation is catalyzed by PQQ-containing membrane-bound dehydrogenase. / N. Lotong, K. Matsushita // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2002. — V. 66. — № 2. — P. 307−318.
  118. Lu X. The alkylated imino sugar, -/-(/j-nonyl)-deoxygalactonojirimycin, reduces the amount of hepatitis b virus nucleocapsid in tissue culture / X. Lu, T. Tran, E. Simsek, T.M. Block //. J. Virol. Nov. 2003. — V. 77. — № 22. — P. 11 933−11 940.
  119. Ma Z. The use of proteolysis to study the structure of nardilysin. / Z. Ma, К. M. Chow, E. Csuhai, L. B. Hersh // Arch. Biochem. Biophys. 2002 — V. 15. — № 2 -P.198−204.
  120. Maeda H. Alkaline-resistance model of subtilisin ALP I, a novel alkaline subtilisin / H. Maeda, O. Mizutani, Y. Yamagata, E. Ichishima, T. Nakajima // Biochemistry 2001. — V. 129. — P. 675−682.
  121. Macedo A.J. Novel keratinase from Bacillus subtilis S14 exhibiting remarkable dehairing capabilities / A.J. Macedo, W.O. Beys da Silva, R. Gava, D. Driemeier, J.A. P. Henriques, C. Termignoni // Appl. Env. Microbiol. 2005. — V. 71. -№ 1. -P.594−596.
  122. Malathi S. Production of alkaline protease by a new Aspergillus flavus isolateunder solid-substrate fermentation conditions for use as a depilation agent / S. Malathi, R. Chakraborty // Appl. Env. Microbiol. 1991. — V. 57. — № 3. — P. 712−716.
  123. Meijers R. The crystal structure of glutamyl endopeptidase from Bacillus intermedius reveals a structural link between zymogen activation and charge compensation // R. Meijers, E.V. Blagova, V.M. Levdikov, G.N. Rudenskaya, G.G.
  124. Chestukhina, T.V. Akimkina, S.V. Kostrov, V.S. Lamzin, I.P. Kuranova // Biochemistry 2004. — V. 43. — № 10. — P. 2784−2791.
  125. Mizanur R.M. Production of L-erythrose via L-erythrulose from erythritol using microbial and enzymatic reactions / R.M. Mizanur, K. Takeshita, H. Moshino, G. Takada, K. Izumori // J. Biosci. Bioeng. 2001. — V. 92. — № 3. — P. 237−241.
  126. Moravcova J. Repression of the synthesis of exocellular and intracellular proteinases in Bacillus megaterium / J. Moravcova, J. Chaloupka // Folia Microbiol. 1984.-V. 29.-P. 273−281.
  127. Msadek T. DegS-DegU and ComP-ComA modulator-effector pairs control expression of the Bacillus subtilis pleiotropic regulatory gene degQ / T. Msadek, F. Kunst, A. Klier. G. Rapoport//J. Bacteriol.-1991.-V. 173.-P. 2366−2377.
  128. Msadek T. When the going gets tough: survival strategies and environmen/a/ signaling networks in Bacillus subtilis / T. Msadek // Trends Microbiol. -1999. -V.7.-P. 201−207.
  129. Nakamura T. Nucleotide sequence of the subtilisin NAT, aprN, of Bacillus subtilis (natto) / T. Nakamura, Y. Yamagata, E. Ichishima // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1992. — V. 56. — P. 1869−1871.
  130. Neklyudov A. D. Properties and uses of protein hydrolysates (review). / A.D. Neklyudov, A.N. Ivankin, A.V. Berdutina // Appl. Biochem. Microbiol. 2000. -V. 36. — P. 452−459.
  131. Nienaber V.L. A glutamic acid specific serine protease utilizes a novel histidine triad in substrate binding / V.L. Nienaber, K. Breddam, J.J. Birktoft // Biochemistry. 1993.-V. 32.-№ 43.-P. 11 469−11 475.
  132. Norcross R.D. Enantio- and diastereoselective aldol reactions of achiral ethyl and methyl ketones with aldehydes: the use of enol diisopinocampheylborinates. / R.D. Norcross // Tetrahedron 1990. — V. 46. — P. 4663−4684.
  133. Ohara-Nemoto Y. Characterization and molecular cloning of a glutamyl endopeptidase from Staphylococcus epidermidis / Y. Ohara-Nemoto, Y. Ikeda, M. Kobayashi, M. Sasaki, S. Tajika, S. Kimura // Microb. Pathog. 2002. — V.33. — № 1. — P. 33−41.
  134. Okazaki S. Surfactant-protease complex as a novel biocatalyst for peptide synthesis in hydrophobic organic solvents / S. Okazaki, M. Goto, S. Furusaki // Enzyme Microb. Technol. 2000 — V. 26. — P. 159−164.
  135. Ottesen M. The subtilisins. / M. Ottesen, I. Svendsen. // Meth. Enzymol. 1970. -V. 19.-P. 199−215.
  136. Pan J. Gene cloning and expression of an alkaline serine protease with dehairing function from Bacillus pumilus / Pan J., Huang Q., Zhang Y. // Curr Microbiol-2004. V. 49. № 3. — P. 165−169.
  137. Biochemistry.-1988.-V. 27.-P. 8311−8317.
  138. Perea A. Preparation and characterization of whey protein hydrolysates: application in industrial whey bioconversion processes. / A. Perea, U. Ugalde, I. Rodriguez, J. L. Serra// Enzyme Microb. Technol. 1993. V. 15 P. 418−423.
  139. Phadatare S.U. Evidence for the involvement of serine protease in the conidial discharge of Conidiobolus coronatus / S.U. Phadatare, M.C. Srinivasan, M.V. Deshpande // Arch. Microbiol. 1989. — V. 153 — P. 47−49.
  140. Postemsky C.J. Isolation and characterization of Bacillus megaterium mutants containing decreased levels of spore protease / C.J. Postemsky, S.S. Dignam, P. Setlow // J. Bacteriol. 1978. — V. 135. — P. 841−850.
  141. Povelainen M. Production of D-arabitol by a metabolic engineered strain of Bacillus subtilis / M. Povelainen, A.N. Miasnikov // Biotechnol. J. 2006. — V. 1. -P. 214−219.
  142. Power S. Secretion and autoproteolytic maturation of subtilisin / S. Power, R.M. Adams, J.A. Wells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. — V.83. — № 5. — P. 30 963 100.
  143. Prakasham R.S. Green gram husk an inexpensive substrate for alkaline protease production by Bacillus sp. in solid-state fermentation. / R.S. Prakasham, C.S. Rao, P.N.Sarma// Bioresour. Technol.-2006. V. 97.-№ 13.-P. 1449−1454.
  144. Puri S. Optimization of alkaline protease production from Bacillus sp. using response surface methodology./ S. Puri, Q.K. Beg, R. Gupta // Curr. Microbiol. -2002-V. 44-P. 286−290.
  145. Rao A. Molecular and biotechnological aspects of microbial proteases / A. Rao, B. Mala, M. Arapna, A Tanksale, S.M. Ghatge, V.V. Deshpande. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. — V. 62. № 3. — P. 597−635.
  146. Raninger A. Accelerated process development for protease production in continuous multi-stage cultures / A. Raninger, W. Steiner // Biotechnol. Bioeng. -V. 82. -№ 5. P. 165−171.
  147. Rebeca B.D. Production of fish protein hydrolysates with bacterial proteases- yield and nutritional value. / B.D. Rebeca, M.T. Pena-Vera, M. Diaz-Castaneda // J. Food. Sci. 1991 — V. 56. — P. 309−314.
  148. Riva S. Protease-catalyzed regioselective esterification of sugars and related compounds in anhydrous dimethylformamide. / S. Riva, J. Chopineau, A.P.G. Kieboom, A.M. Klibanov // J. Am. Chem. Soc. 1988. — V. 110. — P. 584−589.
  149. Rigoulay C. Comparative analysis of the roles of htra-like surface proteases in two virulent Staphylococcus aureus strains. / C. Rigoulay, M. Entenza, D Halpern, E. Widmer, P. Poquet A. Gruss // Infection and Immunity. 2005 — V. 72. — P. 563 572.
  150. Sahni G. Chemistry of the «molecular trap» of protease-catalyzed splicing reaction of complementary segments of alpha-subunit of hemoglobin A / G. Sahni, S.A. Khan, A.S. Acharya // J. Protein. Chem. 1998. — V. 17 — P. 669−678.
  151. Saeki K. New subtilisin family protease / K. Saeki, T. Nonaka, M. Fujihashi, A. Kita, K. Horokoshi, S. Ito, K. Miki // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. -V. 279.-P. 313.
  152. Sambrook J. Molecular cloning: a laboratory manual / J. Sambrook, E.F. Fritsch, T. Maniatis. 2nd ed. NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989.
  153. Sampath P. Physiological and nutritional factor affecting biosynthesis of extracellular protease by Streptomyces sp. G 157 / P. Sampath, J. Chandrakasan // Microbiological. 1998.-V. 21.-№ l.-P. 55−63.
  154. Santos A.L. Secretion of serine peptidase by a clinical strain of Candida albicans: influence of growth conditions and cleavage of human serum proteins and extracellular matrix components. / A.L. Santos, I.M. Carvalho, B.A. Silva, M.B.
  155. Portela., C.S. Alviano, R.M. Araujo-Soares // FEMS Immunol. Med. Microbiol. -2006. V. 46. — № 2. — P. 209−220.
  156. Sareen R. Cloning, functional expression and characterization of an alkaline protease from Bacillus licheniformis. / R. Sareen, U.T. Bornscheuer, P. Mishra // Biotechnol. Lett. 2005. — V. 27. — P. 1901−1907.
  157. Schiirmann M. Fructose-6-phosphate aldolase is a novel class I aldolase from Escherichia coli and is related to a novel group of bacterial transaldolases. / M. Schurmann, G.A. Sprenger // J. Biol. Chem. 2001- V. 276. — № 14. — P. 1 105 511 061.
  158. Shaw L. The role and regulation of the extracellular proteases of Staphylococcus aureus / L. Shaw, E. Golonka, J. Potempa, S.J. Foster // Microbiology 2004- V. 150-P. 217−228.
  159. Seoane G. Enzymatic C-C bond-forming reactions in organic synthesis / G. Seoane // Curr.Org. Chem. 2000. — V. 4. — № 3. — P. 283−304.
  160. Setvorini E. Purification and characterization of two novel halotolerant extracellular proteases from Bacillus subtilis strain FP—133 / E. Setvorini, S. Takenaka, S. Murakami, K. Aoki // Biosc. Biotechnol. Biochem. 2006. — V. 70. -№ 2. — P. 433−440.
  161. Siezen R.J. Subtilases: the superfamily of subtilisin—like serine proteinases / R.J. Siezen, J.A.M. Leunissen // Protein Sciense. -1997. V. 6. — P. 501−523.
  162. Singh J. Purification and characterization of two extracellular alkaline proteases from a newly isolated obligate alkalophilic Bacillus sphaericus / J. Singh, R.M. Vohra, D.K. Sahoo // Journ. Ind. Microbiol. Biotechnol. 2001. — V. 2. — P. 387 -393.
  163. So J.E. Protease-catalyzed tripeptide (RGD) synthesis / J.E.So, J.S. Shin, B.G. Kim // Enzyme Microb. Technol. 2000 — V. 26. — P. 108−114.
  164. Soderberg T.C. Transaldolase of Methanocaldococcus jannaschii / T. Soderberg, R.C. Alver // Archaea 2004. — V. 1. — P. 255−262.
  165. Sookkheo B. Purification and characterization of the highly thermostable proteases from Bacillus stearothermophilus TLS33 / B. Sookkheo, S. Sinchaikul, S. Phutrakul, S.-T. Chen II Prot. Expres. Purif. 2000. — V. 20. -1. 2. — P. 142−151.
  166. Spreer A. Characterization of an extracellular subtilisin protease of Rhizopus microsporus and evidence for its expression during invasive rhinoorbital mycosis / Med. Mycol. 2006. — V. 44. — № 8. — P. 723−731.
  167. Sprenger G.A. Genetics of pentose-phosphate pathway enzymes of Escherichia coli K-12 / G.A. Sprenger I I Arch. Microbiol. 1995. — V. 164. — № 5. — P. 324 330.
  168. Sprenger G.A. Transaldolase В of Escherichia coli K-12: cloning of its gene, talB, and characterization of the enzyme from recombinant strains / G.A. Sprenger, U. Schorken, G. Sprenger, H. Sahm // J. Bacteriol. 1995. — V. 177. — № 20. — P. 5930−5936.
  169. Srinivasulu A. Product-conformation-driven ligation of peptides by V8 protease / A. Srinivasulu, S. Acharya//Protein Sci.-2002-V. 11 № 6.-P. 1384- 1392.
  170. St-Jean M. High resolution reaction intermediates of rabbit muscle fructose-1,6-bisphosphate aldolase / M. St-Jean, J. Lafrance-Vanasse, B. Liotard, J. Sygusch // J. Biol.Chem. 2005. — V. 280. — № 29. — P. 27 262−27 270.
  171. Steil L. Genome-wide transcriptional profiling analysis of adaptation of Bacillus subtilis to high salinity / L. Steil, T. Hoffmann, I. Budde, U. Volker, E. Bremer. // J Bacteriol. -2003. -V. 185. -P. 6358−70.
  172. Stulke J. Carbon catabolite repression in bacteria / J. Stulke, W. Hillen // Curr. Opin. Microbiol. 1999. — V. 2. — P. 195−201.
  173. Suto Y. Cu (I)-catalyzed direct enantioselective cross aldol-type reaction of acetonitrile / Y. Suto, R. Tsuji, M. Kanai, M. Shibasaki //Org. Lett. 2005. — V. 7. -№ 17.-P. 3757−3760.
  174. Svensden I. The primary structure of the glutamic acid-specific protease of Streptomyces griseus /1. Svensden, M.R. Jensen, K. Breddam // FEBS Lett. 1991. -V. 292.-P. 165−167.
  175. Svensden I. Isolation and aminoacid sequence of a glutamic acid specific endopeptidase from Bacillus licheniformis / I. Svensden, K. Breddam // Eur. J. Biochem. 1992.-V. 204.-P. 165−171.
  176. Takahata H. Asymmetric synthesis of the four possible fagomine isomers / H. Takahata, Y. Banba, H. Ouchi, H. Nemoto, A. Kato, I. Adachi // J. Org. Chem. -2003. V. 68. — № 9. — P. 3603−3607.
  177. Thorell S. The threedimensional structure of human transaldolase / S. Thorell, Jr. Gergely, K. Banki, A. Perl, G. Schneider // FEBS Lett. 2000. — V. 475. — P. 205 208.
  178. Toogood H.S. Purification and characterization of Ak. l protease, thermostable subtilisin with a disulphide bond in the substrate-binding cleft / H.S. Toogood, C.A. Smith, E.N. Baker, R.M. Daniel // Biochemistry 2000. — V. 350. — P. 321−328.
  179. Trost B.M. Direct asymmetric Zn-aldol reaction of methylvinylketone and its synthetic applications / B.M. Trost, S. Shin, J.A. Sclafani // J. Am. Chem. Soc. V. 127.-P. 862−8603.
  180. Varela H. Skin unhairing proteases of Bacillus subtilis: production and partial characterization / H. Varela, M.D. Ferrari, L. Belobradjic, A. Vazquez, M.L. Loperena // Biotechnol. Lett. 1997. — V. 19. — P. 755−758.
  181. Vieille C. Hyperthermophilic enzymes: sources, uses, and molecular mechanisms for thermostability. / C. Vieille, G.J. Zeikus // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2001. -V. 65-№ l.-P. 113.
  182. Vivek K. Use of nattokinase, a subtilisin—like serine proteinase, to accelerate proteolysis in Cheddar cheese during ripening / K. Vivek, A. Upadhyay, A. Paul, L.H. McSweeney // Lait 2006 — V. 86 — P. 227−240.
  183. Wang J.J. Fermentation production of keratinase from Bacillus licheniformis PWD-1 and a recombinant Bacillus subtilis FDB-29 / J.J. Wang, J. Shih // J. Ind. Microbiol. Biotechnol.- 1999. V. 22. — № 6. — P. 608−616.
  184. Wehofsky N. Synthesising protease-stable isopeptides by proteases: an efficient biocatalytic approach on the basis of a new type of substrate mimetics. / N. Wehofsky, M. Alisch, F. Bordusa // Chem. Commun (Camb). 2001. — V. 17-P. 1602−1603.
  185. Wells J.A. Cloning, sequensing and secretion of Bacillus amyloliquefaciens subtilisin in Bacillus subtilis / J.A. Wells, E. Ferrari, D.J. Henner, D.A. Estel, E.Y. Chen // Nucleic acids. 1983. — V. 11. — P. 7911−7925.
  186. Withers-Martinez C. Subtilisin—like proteases of the malaria parasite / C. Withers-Martinez, L. Jean, M.J. Blackman // Molecular Microbiology 2004. — V. 53.-I. l.-P. 55−60.
  187. Yokoi К. Genetic and biochemical characterization of glutamyl endopeptidase of Staphylococcus warneri M / K. Yokoi, M. Kakikawa, H. Kimoto, K. Watanabe, H. Yasukawa, A. Yamakawa, A. Taketo, K.I. Kodaira // Gene. 2001. — V. 281. — P.115.122.
  188. Zhao H. Directed evolution converts subtilisin E into a functional equivalent of thermitase / H. Zhao, F.H. Arnold // Prot. Eng. 1999. — V. 12. -1. 1. — P. 47−53.
  189. Zhou R. Evidence that HetR protein is an unusual serine-type protease / R. Zhou, X. Wei, N. Jang, H. Li, Y. Dong, K.-L. Hsi, J. Zhao // Biochemistry 1998. — V. 95. -P. 4959−4963.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!