Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Обоснование принципов регулирования свойств белоксодержащих систем путем их кальцинирования

Диссертация: Обоснование принципов регулирования свойств белоксодержащих систем путем их кальцинирования
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Вторым важным аспектом использования кальция является вопрос его дефицита в питании современного человека, в связи с чем, направление, связанное с созданием ассортимента изделий диетического и лечебно-профилактического назначения, обогащенных легкоусвояемыми формами кальция, является одним из самых актуальных. В то время как уровни количественного содержания кальция в рационах питания в настоящее… Читать ещё >

Обоснование принципов регулирования свойств белоксодержащих систем путем их кальцинирования (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • у
  • ВВЕДЕНИЕ
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Роль кальция в биологических системах
      • 1. 1. 1. Кальцийсвязывающие белки. Строение и свойства
      • 1. 1. 2. Влияние ионов кальция на биохимические изменения в мышечных волокнах
    • 1. 2. Современные представления о процессах ионотропного структуробразования в мясных системах
      • 1. 2. 1. Влияние ионов металлов на функциональные свойства белков
      • 1. 2. 2. Ионотропное структурирование полисахаридов
    • 1. 3. Особенности макроэлементного состава сырья и материалов, используемых в технологии мясопродуктов и их потенциальное значение
    • 1. 4. Кальцинирование мясных систем

Формирование требуемых качественных характеристик пищевых продуктов сопряжено с реализацией определенных функционально-технологических свойств базовых ингредиентов рецептур, и, в первую очередь, белков, как основных структурообразователей пищевых систем. При этом процесс их межмолекулярного взаимодействия существенно изменяется под действием различных физико-химических факторов, что оказывает непосредственное влияние на структурно-механические и органолептические показатели готовой продукции, величину ВСС, выхода и т. д.

Учитывая, что многие структурообразователи (фибриноген, казеин, каррагинаны и др.) активно проявляют выраженную ионотропную зависимость, технологическое значение ионов двухвалентных металлов и, в частности кальция, в стабилизации структурных матриц мясопродуктов явно недооценивается. При этом кальций является природным компонентом мясного сырья, где он выполняет регуляторные и сигнальные функции, поэтому большая часть мышечных белков является либо кальцийзависимой, либо кальций-связывающей. Однако имеющиеся публикации (Кудряшов JI.C., Takahashi К., Sugita Н., Ye A., Singh Н., Schmidt G. и др.), посвященные изучению влияния Са2+ на процессы мышечного сокращения, глубину и характер автолиза, а так же на физико-химические свойства белков мышечной ткани, часто носят фрагментарный и противоречивый характер. Согласно одним авторам, ионы Са2+ способствуют ускорению процессов созревания мяса, улучшению структурообразующих и водосвязывающих свойств белков, по мнению других — введение кальция отрицательно сказывается на функционально-технологических и структурно-механических свойствах мясных систем.

При этом литературные данные свидетельствует о наличии во многих компонентах рецептур (молочная сыворотка, обезжиренное молоко, яйце-продукты, мясо механической дообвалки, некоторые виды субпродуктов, коллагенсодержащее сырье, вода, поваренная соль и др.) весьма значительных количеств кальция (60 — 1200 мг%), как в связанном, так и в ионизированном состоянии, что позволяет рассматривать некоторые из них в качестве доноров Са2+. Исходя из этого, варьирование концентрации кальция в системе безусловно будет приводить к непредсказуемым изменениям качественных характеристик готовой продукции.

Широко используемые в современном колбасном производстве белковые препараты также чувствительны к ионному составу среды, что будет непосредственно отражаться на их функционально-технологических свойствах. При этом недостаток литературных данных по оценке степени Са21-завис и мости пищевых гидроколлоидов во многом обусловлен тем, что в настоящее время отсутствуют доступные методы, позволяющие всесторонне оценивать кинетику гелеобразования гидроколлоидов.

Вторым важным аспектом использования кальция является вопрос его дефицита в питании современного человека, в связи с чем, направление, связанное с созданием ассортимента изделий диетического и лечебно-профилактического назначения, обогащенных легкоусвояемыми формами кальция, является одним из самых актуальных. В то время как уровни количественного содержания кальция в рационах питания в настоящее время уже обоснованы и определены медико-биологическими требованиями, проблемы технологического характера до сих пор остаются не изученными.

Изучение механизма ионотропного структурирования и характера изменения свойств ингредиентов пищевых систем в зависимости от количественного содержания ионов кальция создает предпосылки как для направленного регулирования свойств мясных систем, модификации технологических показателей готовой продукции, интенсификации скорости некоторых биохимических и коллоидно-химических процессов, так и для разработки лечебно-профилактических продуктов, о чем свидетельствует опыт получения и использования в технологии мясопродуктов многофункциональных самоструктурирующихся бинарных и комплексных систем на основе плазмы крови путем ее рекалыдинирования как за счет реализации природной Са-донорскоЙ функции различных видов пищевого сырья, так и путем непосредственного введения растворов хлорида кальция (Рогов И.А., Липатов H.H., Жаринов А. И., Макарова Л. Б., Нелепов Ю. Н., Жердева М. Ю).

С этих позиций обоснование возможности регулирования функционально-технологических свойств белоксодержащих систем путем их кальцинирования является актуальным и способствует созданию мясных продуктов, отвечающих современным требованиям качества.

ВЫВОДЫ.

Выполнено исследование, направленное на развитие теоретических представлений о кинетике Са-ионного структурирования белковых препаратов и мясных систем.

1. Установлены уровни содержания кальция в биологическом сырье, соли и воде, используемых при производстве мясных продуктов.

2. Обоснована возможность использования гемокоагулографического метода для оценки кинетики гелеобразования гидроколлоидов: соевые белковые изоляты, плазменные и коллагенсодержащие препараты, а также каррагинаны. Предложены параметры проведения гемокоагулографических исследований по усовершенствованной методике: диапазоны концентраций для соевых белковых изолятов в интервале 10,5 — 12%- плазменных препаратов — 12%- коллагенсодержащих — 4,5%- температура измерения (22−37—50)°Спериод измерения — 60 мин.

3. В результате гемокоагулографических исследований систем на основе белоксодержащих препаратов (Супро 500Е, Супро 595, Супро ЕХЗЗ, Типро 600, Типро 601) установлены диапазоны концентраций, приводящие к резкому ухудшению упруго-эластичных свойств конкретных препаратов: Супро 595 и Типро 601 — 10 ммоль СаСЬСупро ЕХЗЗ и Типро 600 — 30—70 ммоль СаС12- Супро 500Е — 70−100 ммоль СаС12.

4. Изучение влияния концентрации ионов на физико-химические и технологические показатели модельных мясных систем показало, что в зависимости от диапазона концентраций Са2+ характеристики систем существенно меняются: при введении СаС12 в количестве 30−80 и 110—160 ммоль отмечается повышение вязкости, ВСС, выхода, снижение прочностных характеристик и значений Aw;

— в присутствии СаС12 в количестве 90−100 ммоль имеет место существенное ухудшение практически всех изученных показателей.

5. Ионометрическое определение содержания общего и ионизированного кальция в исходных и термообработанных мясных системах подтвердило факт наличия аномальности в поведении мышечных белков в присутствии 90−100 ммоль СаСЬ.

6. В результате электрофоретических исследований установлено, что наиболее выраженные изменения в характере агрегирования фракций саркоплазматических и миофибриллярных белков проявляются в диапазоне СаСЬ 90−120 ммоль.

7. На основании выполненных исследований обоснованы и сформулированы следующие рекомендации по требуемым уровням содержания кальция в мясных системах:

— эмульгированные мясные продукты (вареные колбасы) — не более 60 ммоль;

— изделия с ограниченные содержанием влаги (полукопченые и варено-копченые колбасы) — 60—80 ммоль;

— изделия с промежуточным содержанием влаги (сырокопченые колбасы) — 90−110 ммоль.

Автор искренне благодарен кафедре «Неорганическая и аналитическая химия» к.х.н. доц. А. В. Стефанову, ведущему научному сотруднику лаборатории молекулярной биологии ГНУВНИИ физиологии, биохимии и питания с/х животных Езерскому В. А., а также руководителю инновационного центра при НИИ физико-химической медицины МЗ РФ «Постгеномные и нанотехнологические инновации» «ПИННИ»" к.б.н. Третьякову В. Е. за помощь в проведении экспериментов и обсуждении результатов работы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. П.В., Ткачук В. А. Рецепторы и внутриклеточный кальций. М.: Наука, 1999. с 44 — 50.
  2. Т.Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник. 3-еизд., перераб и доп. М.: Медицина, 2002. —704 с.
  3. A.B. Разработка технологий реструктурированных мясных продуктов с использованием каррагинаннов. Автореф. диссертации на соиск уч. Степ. к.т.н. М.: 1998. — 25 с.
  4. В.Д., Сафронова Т. М. Структурообразователи и рыбные композиции М. ВНИИРО, 1993.- 172 с.
  5. Вакуумная соль. // Материалы фирмы «Акзо Нобель Салт А/С». — Марьягер: SR. International, 2003,25 с.
  6. A.B. Разработка технологий специализированных мясных консервов, нутриентно адеватных специфике питания беременных и кормящих женщин: Дис. канд. техн .наук. М., 2003 — 134 с.
  7. Ю.А. Кальциевые насосы живой клетки. // Соросовский образовательный журнал. № 3, 1998, С. 20−27.
  8. В.П., Кельман Б. П. Метод для определения водосвязывающей способности мяса/ Труды ВНИИМП. 1962. Вып. Х1. — С 123.
  9. С.С. Растворы высокомолекулярных соединений. М.: ГОСХИМИЗДАТ, 1960. — 132 с.
  10. П.Горбатов A.B. Реология мясных и молочных продуктов. М.: Пищевая промышленность, 1979. — 384 с.
  11. A.B. Структурно-механические характеристики пищевых продуктов. — М.: Легкая и пищевая промышленность, 1982. — 293 с.
  12. ГОСТ 13 685–84. Соль пищевая. Методы испытаний.
  13. ГОСТ 23 042–86. Мясо и мясные продукты. Методы определения жира.
  14. ГОСТ 25 011–81. Мясо и мясные продукты. Методы определения белка.
  15. ГОСТ 26 929–86. Сырье и продукты пищевые. Минерализация для определения токсичных элементов.
  16. ГОСТ 30 178. Сырье и продукты пищевые. Атомно-абсорбционный метод определения токсичных элементов.
  17. ГОСТ 6055–86. Вода. Единица общей жесткости.
  18. ГОСТ 9793–74. Продукты мясные. Методы определения влаги.
  19. ГОСТ Р 51 574−2000. Соль поваренная пищевая. Технические условия.
  20. P.C., Овчинский Б. В. Элементы численного анализа и математической обработки результатов опыта. М.: Наука, 1970. — 221 с.
  21. Н.В. Физико-химические принципы технологий жидких белоксодержащих эмульсионных продуктов для специализированного питания: Автореф. д-ра. техн. наук. М., 2003 — 234 с.
  22. Гурова Н. В, Попелло И. А, Сучков В. В, Ковалев А. И, Марташев Д. П. Методы определения функциональных свойств соевых белковых препаратов. // Мясная индустрия № 9−2001. С. 30−32.
  23. Н.Б. Внутриклеточные Са-связывающие белки. Часть 1. Классификация и структура//Соросовский образовательный журнал, № 5, 1999. С.5−9.
  24. Н.Б. Внутриклеточные Са-связывающие белки. Часть 2. Структура и механизм функционирования//Соросовский образовательный журнал № 5, 1999. -С. 10−7.
  25. O.A. Разработка интенсивной ресурсосберегающей биотехнологии соленых мясопродуктов из DFD мяса говядины с использованием молочной сыворотки: Автореф. канд. тех. наук. -Кемерово, 1994 26 с.
  26. Н.Д. Перспектива создания диетического продукта, обогащенного кальцием. Физико-химические основы пищевых и химических производств. //Тез. докл. Всероссийской научно-практической конференции Воронеж: 1996.-95с.
  27. А.Е. Разработка рецептур и технологий реструктурированных изделий из говядины: Автореф. Канд. Техн. наук М., 1995, 25 с.
  28. Н.И. Структурированные молочные продукты. Монография. -Москва Барнаул: АлтГту, 2002. — 164 с.
  29. П. Ф. Алексеева Н.Ю. Исследование состава и свойства казеинат-кальций-фосфатного комплекса молока. // Молочная промышленность, № 3, 1968- С. 24−26.
  30. B.C. Регуляция взаимодействия миозина с актином актин -связывающими участками кальдесмона. Санкт-Петербург: С-ПГТУ, 2002, 28 с.
  31. А.И., Горлов И. Ф., Нелепое Ю. Н., Соколова Н. А. Пищевая биотехнология: научно-практические решения в АПК.Монография. -М:Вестник РАСХН, 2003. 384 с.
  32. А.И., Казюлин Г. П. Технология мяса и мясопродуктов. Метод, указ. по организации УИРС со студентами спец. 27.08 Технология мяса и мясопродуктов. М.:МГУПБ, 1989. — 35 с.
  33. М.Ю. Разработка технологий мясных стерилизованных фаршевых консервов с использованием гелеобразующих систем на основе плазмы крови: Дис. канд. техн. наук. М., 1990 -217 с.
  34. М. Физическая химия денатурации белков— М.: Пищевая промышленность, 1968. 365 с.
  35. H.K. и др. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов. / Журавская Н. К., Алехина JI.T., Отряшенкова JI.M. М.: Агропромиздат, 1985. — 290 с.
  36. Н.К. и др. Технохимический контроль производства мяса и мясопродуктов/ Журавская Н. К., Гутник Б. Е., Журавская H.A. М.: Колос, 1999.- 176 с.
  37. JI.A., Г.М.Пактуль. Исследование процесса структурообразования при кислотной коагуляции белков молока // xxi Международный молочный конгресс.-Т. 1.- Кн.1. — М., 1982. С. 21.
  38. JI.A. Продукты на основе молочного и растительного сырья для лечебно-профилактического питания // Безопасность питания-основа жизни человека XXl. Тез. Докл. науч.- практич. конф. СПб., 1998. — С. 33−35.
  39. .И. и др. Биологическая химия. /Збарский Б.И., Иванов И. И., Мардашев С. Р. М.: Наука, 1972. — 583 с.
  40. Я. С. Химия и физика молока и молочных продуктов. 3-е перераб. и дополненное издание. -М.: Пищепромиздат, 1950. 370 с.
  41. В.И. и др. Новое в науке о мясе. Обзорная информация/ Ивашов В. И., Ращупкин В. Н. Андреенков В.А., Апраксина C.K. М АгроНИИТЭИММП, 1990. — С. 28−29.
  42. В.Н. и др. Поверхностные явления в белковых системах. / Измайлова В. Н., Ямпольская Г. П., Сумм Б. Д. М.: Мир, 1988 — 240 с.
  43. В.Н., Ребиндер П. А. Структурообразователи в белковых системах. М.: Мир, 1974 -168 с.
  44. В.А. Курс физической химии. М.: Химия, 1975. — С. 234−237.
  45. JI.C., Дазмолина O.A. Кальпаины и их роль в технологии мясных продуктов: Обзорная информация. М.: АгроНИИТЭИММП. 1993. — 40 с.
  46. Кудряшов J1.C. Созревание и посол мяса. Кемерово: Кузбассвузиздат, 1992,89 с.
  47. В.Д. Изменение структурно-механических свойств колбасного фарша в зависимости от влагосодержания, жирности и давления. М., Мясная индустрия СССР, 1979, № 4. — С. 39−44.
  48. В.Д., Малышев А. Д., Юдина С. Б. Научно-практические аспекты производства сырокопченых колбас. Монография. -М.: 2004. 527 с.
  49. К. А. Остерман. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. -М., 1981. 256 с.
  50. А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функции клетки. М.: Мир, 1976. — 957 с.
  51. H.H. Принципы проектирования состава и совершенствования технологии многокомпонентных мясных и молочных продуктов: Дис. д-ра .техн. наук., 1988. 270 с.
  52. Ю.Д., Голик В. Б. Отчет о проведении исследований свойств поваренной соли для создания фонда справочных данных подсистемы ГССССД Артемовск: Пищевая промышленность, 1990 — 64 с.
  53. Д. Химия белков и их практическое применение. М.: Мир, 1933 -178 с.
  54. Е.В. Кальцинированный наполнитель для паштета/ Мясная индустрия № 6,2004. С. 30−31.
  55. Л.Б. Поверхностные явления и дисперсные системы: учебное пособие. М.: МГУПБ, 2001. — 140 с.
  56. Г. В. Научно-практические основы создания комплекса рациональных ресурсосберегающих технологий гидробионтов: Дис. д-ра. техн. Наук М., 2002,117 с.
  57. С.И. Технохимический контроль в мясной и птицеперерабатывающей промышленности . М.: Пищевая промышленность, 1977. — 184 с.
  58. Я. и др. Современная биология в схемах. / Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Пер. с англ. 2-е издание, испр., — М.: Мир, 1984. — 183 с.
  59. Ю.Н. Разработка технологий субпродуктовых изделий на основе реализации функционально -технологических свойств сырья: Диссерт канд. техн. наук Ставрополь, 1997 — 153 с.
  60. А.И., Горбатова К. К. Биохимия молока и молочных продуктов. Под ред. Проф. Новотельнова Н. В. -Л.: Лениздат, 1974- 260 с.
  61. A.C., Карпенский И. Н. Классификация молотой поваренной соли. -М.: АгроНИИТЭИПП. 1989. С.2−3.
  62. П.Е., Пальмин В. В. Биохимия Мяса. М.: Пищевая промышленность, 1975. — 13 с.
  63. Е.А. Кальцийсвязывающие белки М.: Наука, 1993 — 190с.
  64. Письмо Института Питания РАМН № 72−101/12 от 23 января 1995 г. Об использовании в производстве мясопродуктов хлористого кальция безводного и шестиводного.
  65. И.В. Формирование и физико-химические свойства гомогенных альгинатных гелей: Автореф. канд. хим. наук Владивосток, 2004 — 21с.
  66. Проблема белка. В Зт. Е. М. Попов, В. В. Демин, Е. Д. Шибанова. М: Наука, 1996. — Том 2: Пространственное строение белка. — 480 с.
  67. Рекомендации по применению животных белков в мясоперерабатывающей промышленности фирмы «Могунция-Интерус». М., 2002, 18 с.
  68. И.А. и др. Определение активности воды в пищевых системах и продуктах криоскопическим методом. Методические указания к лабораторным работам для студентов М: МГУПБ, 2003. — 26с.
  69. И.А. и др. Химия пищи. Функциональные свойства гидроколлоидов. Соевые белковые препараты. Методические указания к лабораторным работам для студентов. М.: МГУПБ, 2003. 32 с.
  70. И.А. и др. Химия пищи. Функциональные свойства гидроколлоидов. Каррагинаны. Методические указания к лабораторным работам для студентов. М.: МГУПБ, 2003. — 38 с.
  71. А.А. Физико-химические и биохимические основы технологии мясопродуктов. М.: Пищевая промышленность. 1965.- 489 с.
  72. В.И. Созревание мяса (теория и практика процесса). М.: Пищевая промышленность. 1966. — 338 с.
  73. В.Н. Биохимия созревание мяса: Диссерт. д-ра биол. наук М., 1965,236с.
  74. Н.Б. Получение зернистой икры лососевых с использова-нием протеаз: Автореф. канд. техн. наук Владивосток, 2003 — 24 с.
  75. Технологическая инструкция по использованию изолированного соевого белка СУПРО 500 Е при производстве эмульгированных и грубоизмельченных мясопродуктов фирмы «Протеин Технолоджис Интернэшнл». М., 1998,14 с.
  76. Технологическая инструкция по использованию изолированного соевого белка СУПРО ЕХ 33 при производстве эмульгированных и грубоизмельченных мясопродуктов фирмы «Протеин Технолоджис Интернэшнл». М., 1998,12 с.
  77. Технологическая инструкция по использованию изолированного соевого белка СУПРО 595 Е при производстве цельномышечных мясопродуктов фирмы «Протеин Технолоджис Интернэшнл». М., 1998. 12 с.
  78. O.A., Хохлова Л. П., Чулкова Ю. Ю., Гераева Л. Д., Беляева Н. Е. Роль кальция в регуляции стабильности микротрубочек. Казань: КГУ -2001, Юс.
  79. М.О. Разработка технологии сыровяленных колбас с использованием энергии СВЧ и вакуумирования: Дис. канд. техн. наук М., 1984, 132 с.
  80. В. Б. Новые формы белковой пищи. М.: Агропромиздат, 1987 — 303 с.
  81. ТУ 6−09−4711−81. Кальций хлористый безводный гранулированный, чистый.
  82. Улучшение вкусовых свойств порционных кусков говядины из огузка, инжектированного хлористым кальцием и молочной кислотой/ZMeat Sience, V.45, № 4, 1997, Р. 531.
  83. Физиология человека. Под ред. Г. И. Косицкого, М.: Медицина, 1985, с268.
  84. Г. С. Вода: Энциклопедический справочник. М.:Изд-во Протектор, 1995−650 с.
  85. Химический состав пищевых продуктов. Под ред. Покровского M. М.: Пищевая промышленность, 1976. — С.84−90.
  86. Химический состав пищевых продуктов. Кн. 2. Под ред. Скурихина И. М. -М.: Агропромиздат, 1987. С. 118.
  87. М. Неорганическая химия биологических процессов: Пер. с англ. — М.: Мир, 1983.-416 с.
  88. Т.Н. Исследования структурной организации тропонина С методом сканирующей микрокалориметрии. Пятое совещание по конформационным изменениям биополимеров в растворах — Тель-Авив, 1980, С. 76.
  89. В.Б. Определение форм связи влаги в некоторых каппиляпнопористых телах методом электропроводимости.Л., 1960 С. 87.
  90. К.В. Конформационная подвижность белка с точки зрения физики -М: МГУ, 2001,24 с.
  91. Е., Ширмер Р. Принципы структурной организации белков. М.: Мир, 1982. — 354 с.
  92. Электроды ионселективные «Эллис-1». Паспорт ГРБА.418 422.015МП. -ВНИИФТРИ, 2002.
  93. Banking of Calcium. /The word food ingredients October, 2001. P. 94−97.
  94. Bozler E. Binding of calcium and magnesium by the contractile elements/ The journal of general physiology 38,6, 1955, P. 735−742.
  95. Braudo R.E., Murtalieva I.R., Plashina I.G., Tolstoguzov V.B., Markovich I.S. Studies of the mechanisms of gelation kappa-carraggeenan and agarose//Colloid and Polym. Sci. V. 269,1991.
  96. Briggs F.N., Fush F. The site of calcium binding in the activation of miofibrillar contraction Fed Proc., 1967,26, P. 598.
  97. Bryant C.M. and McClements. Influence of NaCl and CaCl2 on Cold-Set Gelation of Head-denatured Whey Protein// J. Food Sience 2000, 65, № 5 P.801−804.
  98. Catsimpoolas H., Meyer E.W.Gelation phenomenof soybeen globulins. Protein-protein interaction // Am. Acssoc. Cereal Chem. 1970, V. 47. — P. 550.
  99. Calcium binding and relaxation in the actomiosin system// Jar. J Biochem 1960, 48, P. 150.
  100. Christian I.A., Saffle R.L. Plant and animal fats and oils emulsified in a model system with muscle salt-soluble protein// Food technol. 1967, V.21 -P. 1024.
  101. Comfort S., Howell N.K. Gelation properties of salt soluble meat protein and soluble wheat protein mixtures.// Food Hydrocolloids, VI7, no 2, March 2003, pp. 149−159
  102. Denton R.M., McCormack J.G. Fed. Eur. Biochem. Soc. Lell, 1980, P. 119.
  103. Ebashi S. Calcium binding and relaxation in the actomiosin system// Jar. J Biochem 1960,48, P. 150.
  104. Ebashi S. Third component participating in the super precipitation of natural actomiosoin// Nuture, Lod 1963,200, P. 1010.
  105. Falk G. Nonspecifity of ATP-Contraction of Living Muscle, S. 1956, 123, P. 632.
  106. Field R.A. Ash and calcium as measures of bone in meat and bone mixture. Meat Science 55. 2000. P. 255−264.
  107. Food chemistry /Edited by Owen R. Fennema 3 rd ed. cm (marcel Dekker) -1996, P.891−895.
  108. Jeacocke R.E. The control of Post-Mortem Metabolism and the of Rigor Mortis//Resent Advances in the Chemistry of Meat 1984, P. 41−57.
  109. Hamm R. The biochemistry of meat salting. //Z.Lebensm. Unter. Forsch. -1958, Bd.107 P. 120.
  110. Hamm R. Water-binding capacity of mammalian muscle the action of neutral salt. // Z. Leben. Unter. Forsh., 1957 P. 106 — 281.
  111. Hansen C., Werner E., Erbes H.J., Larrat V. and Kaltwasser J.D. Intestinal calcium absorbtion from different calcium preparations: influence of anion and solubility. Osteoporosis Int., 1996, 6, P. 386−393.
  112. Harvey J.A. Kenny P Poindexter J, and Pak C.Y.C.: Superior calcium absorption from calcium citrate than calcium carbonate using external forearm counting.// J.Am.Coll. Nutr. 1990, 9, P. 583−587.
  113. Hendrix T., Griko Y., Privalov P. A calorimetric study of the influence of calcium on the stability of bovine a-lactalbumin. // Biophysical Chemistry, vol. 84, no. 1, February 2000, P. 27−34.
  114. Howard A., Lawrie R.A., Studies on Beef Quality, Div. Of Food Preservation and Transport, TP, nr.2, Melbourne, 1956.
  115. H.E., Hanson J. // Natur. 1954. Vol.173, P. 973−976.
  116. Glicksman, M. Food Hydrocolloids. Fl. 1982, P. 47−99.
  117. Grau R., Hamm R. Untersuchung und Forschung.// Lebensmithel, 1957, № 6.
  118. Koder S., S. Edelstein. Calcium citrate// The word food ingredients 2001, P 94−97.
  119. Koohmaraie M., Crouse J.D.& Mersman H.J. Accelerationof postmortem tenderization in ovine carcasses though infusion of calcium chloride: Effect of concentration and ionic strength// Journal Anim. Science-1989, 67, P934−942.
  120. Koohmaraie M., Whipple G.& Crouse J.D. Acceleration of postmortem tenderization in lamb and Brahman-cross carcasses through infusion of calcium chloride// Journaj Anim. Science 1989,68, P. 1278−1284.
  121. Kretsinger R.H. Barry C.D. The preduction structure of the calcium-binding component of troponin.// Biochim. Acta 1975, V.405, № 1, p.40−52.
  122. Kulmyrzaev A., Sivestre P.C.M., McClements DJ. Rheology and stability of whey protein stabilized emulsions with high CaCl2 concentrations// Food Research International 2000, V. 33, no 1., P. 21−25.
  123. Kulmyrzaev A., Chanamai R., McClements DJ. Influence of pH and CaCl2 on the stability of dilute whey protein stabilized emulsions// Food Research International 2000, vol. 33, no. 1, P. 15−20.
  124. Kuchenmeister U., Kuhn G., Wegner J., Nurnberg G., Ender K. Post mortem changes in Ca transporting proteins of sarcoplasmic reticulum in dependence on //Journaj Anim. Science 1987, 72, P. 1356−1362.
  125. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage// Nature 1970, 227, P. 680−685.
  126. Martin G. Evalution toxicologique des carraghenanes, z-definition structions// Sciences des aliments 1984, № 4. P. 335−346.
  127. Maruyama K., Kimura S., Kuroda M., Handa S. Journal Biochem., 1977, V. 82, 347.
  128. Mickelson J.R. Calcium transport by bovin skeletal-muscle mitochondria and relationship to post-mortem muscle// Meat science 1983, № 3, P. 205−229.
  129. Mrakovcic A., Oda S., Reisel E. Salt-induced conformational changes in skeletal myosin light chains, troponin-C and parvalbumin// Biochem. 1979, V.18, № 26 P. 5960−5965.
  130. Nishinari K. Hydrocolloids and Properties of foods, Mainly Galation Property -Food Sei. 1998, Vol 9 № 30. p. 20−23.Parathyroid hormone Calcitonin and Vitamin D., Fed. Proc., 37,1978, p. 2557.
  131. Nurmahmudi G.J., Sams A.R. Tenderizing spend fowl meat with calcium chloride. The role of delayed application and ionic strength// Poultry Science -1997, 76, p. 538−542.
  132. Pezacki W.& Pezacka E. Eiuflub der salruag vonrohwurstbrat auf die Proteolyse// Fleischwirtschaft 1983, V. 4, P. 625−628.
  133. Pitre J. La viande connaisance biologique et bases de la techonologi -Universite Caen-Cedex 1975, V. l, C 228−237.
  134. Puppo M.C., Anon M.C. Effect of pH and Protein Concentration on Rheological Behavior of Acidic Soybean Protein Gel//J.Agric.Food Chem -1998, V. 46, P. 3039−3046.
  135. Pyne G.T. Some aspects of the physical chemistry opf the salts of milk// J. Dairy Res., 1962, Vol. 29, № 1, P. 101−130.
  136. Rose D. Protein stability problems//! Dairy Sci.-1965, V.48, № 1 p. 314−146.
  137. SE 250 and SE 260 Mini-Vertical Gel Electrophoresis Units. User manual. SE250&260-IM/Rev. D3/ p. 7−99.
  138. Scuette S.A., Knowles J.B. Intenstinal absorbtion of CaH2P042 and Ca citrate compared by two methods// Am.J.Clin. Nutr. 1988,46. P. 884−888.
  139. Schmidt G.R., Means W.I. Process for preparing algin-calcium gel structured meat products. Us. Patent 4.603.054.1986.
  140. Schimdt G.R. Sectioned and formed meat. Proc. pf the 31-nd Reciprocal Meats Conferenca, 1978, 31, P. 18.
  141. Sheikh M.S., Santa Ana C.A., Nicar M.J., Schiller L.R. and Fordtran J.S. Gastro-intestinal absorption of calcium from milk and calcium salts. 1987, P. 532−536.
  142. Sugita H. Mechanism of muscle protein degradation in progressive muscular dystrophy. Brain and Development — 1983, V. 5, P. 115−118.
  143. Szent-Cyorgy T.A. Proteins of the myofibril, structure and function of muscle. GH Bourne Acad. Press.- New York, Vol 2, Ch. 1,1960 P. 232−235.
  144. Takahashi K. Mechanism of tenderization during post-mortem ageing: calcium theory. 45 01 International Congress of Meat Science and Technology, Japan, 1999, p.230−235.
  145. Trout G. Chen C., DaleS. Effect of calcium carbonate and sodium alginate on the tecstural characteristics, colour and stability of restructured pore chops. J. ood Sci., 1990, 55, p 38−42.
  146. Ven Eldik L. J., Zendegut J. G., Marchak D. K., Watterson D.M. calcium bindiny proteins and molecular basis of calcium actions// Intern. Rev. Cytol. 1982. Vol. 77. p. 1−61.
  147. Watase M., Nishinari K. The rheological change of kappa-carrageenan gels on immersion in alkali metal salt solutions. «Gums and Stab. Good Ind. Vol. 2. Proc. 2nd Int. Conf., Clywd, Juiy, 1983». Oxford e.a., 1984, p. 541−550.
  148. Walker B. Gums and stabilizers in food formulations. Gums and stab. //Food Ind. Vol 2. Proc. 2-nd Int. Conf. Clywd. 1984. p.137−161.
  149. Winegrad S. The location of muscle calsium with respect to the myofibrills. // J.Gen.Physiol. 1965, V.48. p. 997.
  150. E., Shackelford J.R., Cooper G. E. патент США № 3 108 880 от 29 октября 1963 г., патентовладелец фирма «The Rath Packing Company».
  151. White J.C.D., Davies P.T. The ralation between the chemical composition of milk and the stability of the kaseinat complex// J. Dairy Ras. 1958, Vol 25, № 16 p. 236−294.
  152. Ye A., Singh H. Influence of calcium chloride addition on the properties of emulsions stabilized by whey protein concentrate// J. Food Hydrocolloids, 2000-№ 14 p. 337−346.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!