Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Регуляция экзоцитоза в нейтрофилах человека

Диссертация: Регуляция экзоцитоза в нейтрофилах человека
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящей работе мы ставили перед собой задачу исследования молекулярных факторов, вовлеченных в регуляцию селективного экзоцитоза гранул. При этом мы не стремились к всестороннему и исчерпывающему анализу всех факторов, отдавая себе отчет в том, что экзоцитоз представляет собой сложный, многостадийный процесс со сложной системой регуляции каждой стадии, который еще более усложнен… Читать ещё >

Регуляция экзоцитоза в нейтрофилах человека (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • I. Обзор литературы
  • 1. Внутриклеточные гранулы нейтрофилов человека
    • 1. 1. Классификация и общая характеристика гранул
    • 1. 2. Мобилизация гранул
  • 2. Модель слипания/слияния мембран (SNARE гипотеза),
    • 2. 1. Характеристика основных белковых компонентов модели,
      • 2. 1. 1. VAMP/синаптобревин
      • 2. 1. 2. Синтаксин
      • 2. 1. 3. SNAP
      • 2. 1. 4. Синаптотагмин
      • 2. 1. 5. NSF
      • 2. 1. 6. SNAP
    • 2. 2. Механизм слипания/слияния мембран
  • 3. Особенности Са2±триггерной стадии экзоцитоза. Воз можная роль аннексинов
  • II. Материалы и методы исследований
  • 1. Объекты исследования
  • 2. Материалы,
  • 3. Методы
    • 3. 1. Выделение нейтрофилов человека
    • 3. 2. Субклеточное фракционирование нейтрофилов человека
    • 3. 3. Культура клеток
    • 3. 4. Электрофорез белков
    • 3. 5. Иммуноблоттинг (Вестерн-блот анализ) 53 3.5.1 Перенос фракций из геля на фильтр
      • 3. 5. 2. Иммунное выявление антигенов на фильтре
    • 3. 6. Протеолиз SNAP-25 ботулиническим токсином BoNT/A
    • 3. 7. Активация нейтрофилов
    • 3. 8. Конфокальная лазерная сканирующая микроскопия
    • 3. 9. Иммуноэлектронная микроскопия
    • 3. 10. Экстракция РНК
    • 3. 11. Синтез к ДНК
    • 3. 12. Полимеразная цепная реакция
    • 3. 13. Гель-электрофорез ДНК
    • 3. 14. Клонирование ДНК
      • 3. 14. 1. Лигирование
      • 3. 14. 2. Трансформация бактерий
      • 3. 14. 3. Анализ рекомбинантных клонов ДНК
        • 3. 14. 3. 1. Выделение плазмидной ДНК
        • 3. 14. 3. 2. Расщепление ДНК рестриктазами (рестрикция)
        • 3. 14. 3. 3. Определение нуклеотидной последовательности ДНК
    • 3. 15. Получение гибридных белков GST-SNAP-23А и GST-SNAP-23B
      • 3. 15. 1. Конструирование вектора для экспрессии GST-SNAP-23А/В
      • 3. 15. 2. Экспрессия и очистка GST-SNAP-23 А/В
    • 3. 16. Связывание белков in vitro
    • 3. 17. Получение антисыворотки
    • 3. 18. Изучение взаимодействия аннексина I с желатиназными гранулами нейтрофилов человека
  • III. Полученные результаты и их обсуждение
  • 1. Белки семейства синтаксинов в нейтрофилах человека,
    • 1. 1. Экспрессия синтаксинов в нейтрофилах человека
    • 1. 2. Определение первичной структуры синтаксинов 3, 4 и 6 из нейтрофилов человека
    • 1. 3. Экспрессия синтаксинов в клетках линии HL-60, дифференцированных в нейтрофилы
    • 1. 4. Внутриклеточная локализация синтаксина 6 в нейтрофилах человека
  • 2. Белки семейства VAMP/синаптобревинов в нейтрофилах человека
    • 2. 1. УАМР-1 нейтрофилов человека: идентификация, первичная структура и внутриклеточная локализация
    • 2. 2. VAMP-2 нейтрофилов человека: идентификация и первичная структура
  • 3. Белки семейства SNAP-25 в нейтрофилах человека
    • 3. 1. SNAP-25: идентификация и внутриклеточная локализация
    • 3. 2. Внутриклеточная локализация SNAP-23 в нейтрофилах человека
  • 4. Взаимодействие синтаксина 6 и SNAP
  • 5. Схема регуляции экзоцитоза с участием SNARE
  • 6. Взаимодействие аннексина I с желатиназными гранулами нейтрофилов человека
  • Выводы

Актуальность проблемы.

Реализация защитных и воспалительных функций нейтрофилов человека (полиморфноядерных лейкоцитов) в значительной мере обусловлена мобилизацией внутриклеточных гранул. Экзоцитоз гранул необходим для адгезии, трансэндотелиальной миграции и выхода клеток из кровеносных сосудов в ткани, образования реактивных метаболитов кислорода, секреции литических ферментов. Нейтрофилы человека содержат четыре типа гранул, в различной степени способных претерпевать экзоцитоз в ответ на повышение внутриклеточной концентрации ионов Са2+ (Borregaard N., Cowland J.B., 1997). Селективная дегрануляция коррелирует с очередностью участия компонентов определенных гранул в ходе миграции нейтрофила к очагу повреждения/воспаления и развитии последующих реакций и, следовательно, определяет функционирование нейтрофила.

Несмотря на очевидную важность процессов экзоцитоза в нейтрофилах человека, молекулярные механизмы взаимодействия мембраны секреторной гранулы с плазматической мембраной («состыковка», слипание и слияние) в этих клетках практически не исследованы. Молекулярные основы, определяющие селективный и независимый характер мобилизации отдельных популяций гранул нейтрофилов, также не выяснены. В частности, абсолютно не понятно, каким образом в нейтрофилах происходит узнавание друг другом строго определенных гетерологичных мембран и образование состыковочного центра между ними.

Напротив, механизмы экзоцитоза в некоторых других клеточных типах, в основном в нейрональных и дрожжевых клетках, изучены довольно детально, и накопленные экспериментальные данные обобщены в модели слипания/слияния мембран, SNARE гипотеза (Sollner T. et al., 1993; Rothman J.E., 1994; Calakos N., Scheller R.H., 1996; Martin T.F.J., 1997). Эта модель основана на взаимодействии белков мембраны секреторной везикулы и белков плазматической мембраны с последующим связыванием цитозольных белков, приводящем к слиянию мембран. Основными белками являются: 1) белок секреторной везикулы, синаптобревин / VAMP (vesicle-associated membrane protein) — 2) белки плазматической мембраны, синтаксин и SNAP-25 (synaptosome-associated protein of 25 kDa) — 3) белки цитозоля, NSF (N-ethylmaleimide-sensitive factor) и SNAP (soluble NSF attachment protein). Комплекс трех мембранных белков (SNARE комплекс), являющийся высокоаффинным рецептором для NSF и SNAP, играет ключевую роль в межмембранном взаимодействии, опосредуя состыковку контактирующих мембран. Модель, по-видимому, носит универсальный характер. Поэтому, весьма актуальными представляются исследования по поиску в нейтрофилах человека компонентов SNARE комплекса и их идентификации. Обнаружение всех основных типов SNARE белков позволило бы однозначно утверждать, что в нейтрофилах человека экзоцитоз осуществляется по механизму, постулированному SNARE гипотезой.

К моменту начала выполнения данного исследования в литературе имелось лишь одно сообщение относительно SNARE белков, присутствующих в нейтрофилах человека (Brumell J.H. et al., 1995). Авторы указанной работы, используя иммунохимический подход, обнаружили в нейтрофилах два SNARE — VAMP-2 и синтаксин 4 — и не смогли детектировать присутствие в этом типе клеток SNAP-25, третьего обязательного компонента SNARE комплекса.

SNARE гипотеза постулирует, что транспортная везикула узнает соответствующую акцепторную мембрану за счет строго специфического связывания мембранных белков везикулы (v-SNARE) с их белковыми партнерами, находящимися на акцепторной мембране (t-SNARE) (Sollner T. et al., 1993; Bock J.B., Scheller R.H., 1997). Специфичность взаимодействия различных внутриклеточных мембран, по-видимому, обеспечивается присутствием в клетке нескольких изоформ SNARE, функционирующих в составе разных SNARE комплексов и, следовательно^участвующих в разных секреторных событиях. В нейтрофилах человека, содержащих четыре типа секреторных гранул, подверженных экзоцитозу в разной степени, изоформы SNARE могли бы принимать участие в экзоцитозе разных популяций гранул и, таким образом, являться факторами, обеспечивающими селективный характер дегрануляции. Поэтому, систематический поиск и идентификация всех изоформ SNARE, присутствующих в нейтрофилах человека, а также определение их субклеточной локализации и способности к взаимодействию с другими SNARE белками представляется крайне важным для понимания молекулярных основ селективности экзоцитоза в нейтрофилах.

Известно, что Са2+ является одним из основных индукторов экзоцитоза в нейтрофилах (Nu?e О., Lindau M., 1988). Для индукции секреции отдельные л I популяции гранул требуют различных пороговых уровней цитозольного Ca (Borregaard N. et al., 1993). Роль Ca2+ в регуляции экзоцитоза, по-видимому, реализуется через взаимодействие с определенными Caсвязывающими белками. Все известные типы белок-белковых взаимодействий между VAMP, синтаксином и SNAP-25 не требуют присутствия ионов Ca (Martin T.F.J., 1997). Предполагается, что аннексины, Са2±зависимые фосфолипид-связывающие белки, принимают участие в дегрануляции и, возможно, в какой-то мере регулируют его селективный характер (Borregaard N. et al., 1992; Meers P. et al., 1993; Sjolin С., Dahlgren С., 1996). Причем, аннексии I, основной аннексии цитозоля нейтрофилов, вероятно., является компонентом муль-тибелковой системы, опосредующей межмембранные контакты при экзоцитозе специфических гранул (Meers P. et al., 1993). Роль этого белка в экзоцитозе желатиназных гранул, одной из наиболее легко мобилизуемых популяций гранул, не исследована.

Цель и задачи исследования

.

Основной целью данной работы явилось исследование молекулярных основ гетерологичных межмембранных взаимодействий в ходе экзоцитоза внутриклеточных гранул нейтрофилов человека и определение факторов, регулирующих селективный характер экзоцитоза.

Для достижения этой цели были определены следующие экспериментальные задачи:

— систематический поиск, идентификация и характеристика различных SNARE в нейтрофилах человека;

— установление внутриклеточной локализации выявленных SNARE;

— исследование способности к белок-белковым взаимодействиям между отдельными SNARE in vitro;

— изучение взаимодействия аннексина I с желатиназными гранулами нейтрофилов человека.

Основные положения диссертации, выносимые на защиту.

1. Нейтрофилы человека содержат все белковые компоненты, требуемые для формирования SNARE комплекса, что свидетельствует о реализации экзоцитоза внутриклеточных гранул через молекулярный механизм, постулированный SNARE гипотезой. Образование SNARE комплекса между гранульной мембраной и плазмалеммой определяет состыковку мембран и их слипание/слияние.

2. В нейтрофилах человека присутствуют множественные изоформы трех основных типов SNARE белков. Различные комбинации этих изоформ в составе SNARE комплекса вносят вклад в селективный характер экзоцитоза гранул.

3. Аннексии I является потенциальным белковым медиатором экзоцитоза желатиназных гранул нейтрофилов человека. Продукт ограниченного протеолиза аннексина I, вероятно, участвует в контроле селективного экзоцитоза, связываясь только с легко мобилизуемыми гранулами нейтрофилов.

Научная новизна работы.

В настоящей работе впервые проведено систематическое изучение различных изоформ SNARE белков, экспрессируемых в нейтрофилах человека. Впервые продемонстрировано, что нейтрофилы человека содержат все белковые компоненты SNARE комплекса. При этом, идентифицирован ряд белков, которые ранее были описаны в литературе как отсутствующие в нейтро-филах человека, в частности, SNAP-25, синтаксин 1 и VAMP-1. Впервые установлена внутриклеточная локализация в нейтрофилах человека SNAP-25, SNAP-23A/B, VAMP-1 и синтаксина 6. Для синтаксина 6 и SNAP-25 определена внутриклеточная локализация и в клетках, подвергнутых стимуляции. Впервые исследован образец экспрессии индивидуальных синтаксинов в нейтрофилах человека и в клетках линии HL-60, дифференцированных в нейтро-филы. Идентифицирована новая нейтрофил-специфичная изоформа синтаксина 3 (синтаксин ЗВ), ранее не описанная в литературе. Впервые определены полные нуклеотидные последовательности, кодирующие синтаксин ЗА, синтаксин 4, синтаксин 6, VAMP-1 и VAMP-2 из нейтрофилов человека, на основе которых выведены первичные структуры этих белков. Причем, в случае синтаксина 6 впервые установлена первичная структура белка человеческого происхождения. Обнаружен новый тип взаимодействия между SNARE белками: синтаксин 6 связывается in vitro со SNAP-23A и SNAP-23B. Предложены модели объединения различных изоформ SNARE белков в нейтрофилах человека. Предложена схема, объясняющая возможный механизм контроля селективного экзоцитоза в нейтрофилах человека через образование SNARE комплексов. Впервые изучено взаимодействие аннексина I с желатиназными гранулами нейтрофилов.

Научно-практическая ценность работы.

Результаты работы могут быть использованы в фундаментальных исследованиях при изучении общих механизмов слипания/слияния мембран. В частности, они вносят вклад в решение вопроса о молекулярных основах межмембранного узнавания и расширяют представление о строении состыковочного центра взаимодействующих мембранных поверхностей. Результаты работы могут быть использованы при исследовании молекулярных механизмов селективного экзоцитоза в клетках, содержащих две и более популяции секреторных везикул.

Данные по нуклеотидным последовательностям SNARE, помещенные в EMBL/GenBank, применяются для изучения особенностей структуры SNARE.

Результаты работы могут быть использованы в прикладных исследованиях, посвященных установлению роли SNARE и аннексинов в индукции и развитии защитных и воспалительных функций нейтрофилов человека, в особенности на ранних стадиях развитии острого воспаления.

Апробация работы.

Результаты работы были представлены на Ii-ом Всесоюзном симпозиуме «Теоретические и прикладные аспекты молекулярной биологии» (Самарканд, 1991), на 1-ом съезде физиологов Средней Азии и Казахстана (Душанбе, 1991), на 3-ем и 4-ом Европейских симпозиумах «Calcium Binding Proteins in Normal and Transformed Cells» (Цюрих, Швейцария, 1994; Перуджа, Италия, 1996), на Международной конференции «Membrane Fusion» (Juan March Institute, Мадрид, Испания, 1997), на научных семинарах Института Молекулярной Генетики и Биологии (IBGM, Вальядолидский университет, Испания, 1996;1998), на П1-ей конференции молодых ученых Мордовского госуниверситета им. Н. П. Огарева (Саранск, 1998), на Международной конференции «Neutrophil Development and Function» (Juan March Institute, Мадрид, Испания, 1999),. Работа прошла апробацию на объединенном семинаре кафедр биохимии, генетики и биотехнологии биологического факультета Мордовского госуниверситета им. Н. П. Огарева.

Публикации.

По материалам диссертации опубликовано 22 работы.

Структура и объем диссертации

.

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов, изложения результатов и их обсуждения, заключения, выводов и списка цитированной литературы, включающего3^источников. Работа изложена на225страницах машинописного текста, содержит ¿-Орисунков и Z таблицы,.

ВЫВОДЫ.

1. Показано, что нейтрофилы человека содержат мембранные белки, необходимые для образования комплекса, являющегося рецептором для белков ци-тозоля — фактора, чувствительного к N-этилмалеимиду, и белка, связывающегося с фактором, чувствительным к N-этилмалеимиду (SNARE комплекс). Обнаружены все ключевые компоненты этого комплекса, что свидетельствует о реализации процессов слияния мембран в нейтрофилах через молекулярный механизм, предложенный в модели слияния мембран (SNARE гипотеза). При этом образование SNARE комплекса между белками мембраны секреторной гранулы и плазматической мембраны определяет слияние мембран в ходе экзоцитоза.

2. В нейтрофилах человека выявлен белок с молекулярной массой 25 кДа, ассоциированный с синаптосомами (SNAP-25), который ранее считался специфическим белком исключительно нейрональных и нейроэндокринных клеток. Обнаружена необычная внутриклеточная локализация SNAP-25 в нейтрофилах, отличная от локализации, постулированной SNARE гипотезойбелок связан не с плазматической мембраной клетки, а с мембранами внутриклеточных гранул. При этом показано, что белок находится в специфических и желатиназных гранулах, т. е. в популяции гранул, легко мобилизуемых нейтрофилом. Продемонстрировано, что экзоцитоз специфических и желатиназных гранул сопровождается транслокацией SNAP-25 к плазматической мембране. SNAP-25 является возможным медиатором экзоцитоза специфических и желатиназных гранул нейтрофилов.

3. Изучена внутриклеточная локализация в нейтрофилах человека ненейро-нального гомолога SNAP-25, белка с молекулярной массой 23 кДа, ассоциированного с синаптосомами (SNAP-23). Показано, что SNAP-23, как и SNAP-25, содержится в мембранах специфических и желатиназных гранул. Кроме того, часть внутриклеточного пула SNAP-23 выявлена в секреторных везикулах, т. е. в наиболее быстро мобилизуемых нейтрофилом экзоцитозных ком-партментах. 8МАР-23 является возможным медиатором экзоцитоза секреторных везикул, а также специфических и желатиназных гранул нейтрофилов.

4. Обнаружено, что нейтрофилы человека экспрессируют широкий набор белков семейства синтаксинов, а именно синтаксины 1, 3, 4, 5, 6, 7, 9, 11 и 16. Выявлены две изоформы синтаксина 3: синтаксин ЗА, идентичный ранее известному синтаксину 3, и новая изоформа, синтаксин ЗВ. Синтаксин ЗВ идентичен синтаксину ЗА, однако содержит делецию в 37 аминокислотных остатков, несущую потенциальный сайт фосфорилирования протеинкиназой С по треонину-250. Фосфорилирование, вероятно, модулирует активность изоформ синтаксина 3.

5. Изучена экспрессия синтаксинов в промиелоцитарных лейкемических клетках человека линии НЬ-60 в ходе их дифференциации в нейтрофилы. Обнаружено, что полностью дифференцированные НЬ-60 клетки, как и зрелые нейтрофилы, содержат синтаксины 1, 3, 4, 5, 6, 7, 9, 11 и 16. При этом, в ходе дифференциации уровень экспрессии синтаксинов 3, 4 и 11 возрастает, а синтаксинов 1, 5, 9 и 16 не изменяется. Синтаксины 6 и 7 отсутствуют в недифференцированных НЬ-60 клетках, однако экспрессия этих белков индуцируется на ранних стадиях дифференциации. Предполагается, что постоянно экспрессируемые синтаксины 1, 5, 9 и 16 вовлечены в процессы конститутивного слияния мембран в зрелых нейтрофилах, в то время как синтаксины 3,4,.

6. 7 и 11 участвуют в регулируемом экзоцитозе внутриклеточных гранул.

6. Обнаружено, что в нейтрофилах человека синтаксин 6 находится в плазматической мембране. Показано, что в покоящихся нейтрофилах белок равномерно распределен по всей поверхности клетки, в то время как в нейтрофилах, подвергнутых стимуляции, происходит перераспределение синтаксина 6 и накопление белка в зонах интенсивной секреции. Синтаксин 6 является возможным медиатором экзоцитоза внутриклеточных гранул.

7. У синтаксина 6 из нейтрофилов человека обнаружена способность к связыванию in vitro с Аи В-изоформами SNAP-23, клонированными из нейтрофилов человека.

8. В нейтрофилах человека выявлен мембранный белок, ассоциированный с везикулами (VAMP-1), который ранее считался отсутствующим в этих клетках. Определена полная нуклеотидная последовательность кДНК, на основе которой выведена первичная структура белка. Показано, что VAMP-1 нейтрофилов человека идентичен VAMP-1 мыши и содержит пять аминокислотных замен по сравнению с VAMP-1 крысы. Установлена внутриклеточная локализация VAMP-1: белок находится в мембранах специфических и желатиназных гранул, т. е. в популяции гранул, легко мобилизуемых нейтрофилом. УАМР-1 является возможным медиатором экзоцитоза специфических и желатиназных гранул.

9. Изучено взаимодействие аннексина I с желатиназными гранулами нейтрофилов человека. Установлено, что аннексии I связывается с желатиназными гранулами Са2±зависимым образом и индуцирует Са2±зависимую агрегацию гранул. Аннексии I является возможным медиатором экзоцитоза желатиназных гранул.

10. При транслокации из цитозоля к мембранам желатиназных гранул аннексии I претерпевает ограниченный протеолиз. Установлено, что фрагментиро-ванная форма белка связывается с желатиназными гранулами Са2±зависимым образом. Продукт ограниченного протеолиза аннексина I, вероятно, участвует в контроле селективного экзоцитоза, связываясь исключительно с гранулами, легко мобилизуемыми нейтрофилом.

11. На основании результатов исследования можно заключить, что SNARE и аннексины являются компонентами сложной мультибелковой системы, управляющей процессами экзоцитоза внутриклеточных гранул нейтрофилов человека. Предлагается схема, объясняющая механизм селективного экзоцитоза гранул через образование различных SNARE комплексов. Согласно этой схеме, начальные стадии процесса экзоцитоза — узнавание и состыковка плазматической мембраны и мембраны секреторной гранулы определенного типа — осуществляются путем образования специфического SNARE комплекса. Комплекс несет строго определенную для каждой популяции гранул комбинацию белков — изоформ SNARE. Образование в клетке той или иной комбинации модулируется, вероятно, путем модификаций белков-компонентов комплекса в ответ на внешний стимул.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В настоящей работе мы ставили перед собой задачу исследования молекулярных факторов, вовлеченных в регуляцию селективного экзоцитоза гранул. При этом мы не стремились к всестороннему и исчерпывающему анализу всех факторов, отдавая себе отчет в том, что экзоцитоз представляет собой сложный, многостадийный процесс со сложной системой регуляции каждой стадии, который еще более усложнен в нейтрофилах, секреторных клетках с четырьмя типами гранул, в разной степени способных претерпевать экзоцитоз. Поскольку стадией экзоцитоза, определяющей весь последующей ход процесса, является стадия узнавания и состыковки контактирующих мембран, мы выбрали для исследования молекулярные факторы, которые могли бы контролировать избирательность дегрануляции именно на начальных стадиях экзоцитоза.

Результаты проведенного исследования свидетельствуют, что мембранные белки SNARE, формирующие рецепторный комплекс для двух белков цитозоля — (1) фактора, чувствительного к N-этилмалеимиду, и (2) белка, связывающегося с фактором, чувствительным к N-этилмалеимиду, — и аннекси-ны, Са2+ -зависимые фосфолипидсвязывающиеся белки, являются компонентами сложной мультибелковой системы, управляющей процессами экзоцитоза в нейтрофилах человека. Связь между путями регуляции экзоцитоза с использованием этих двух разных групп белков пока не ясна. Можно лишь предполагать синергизм механизмов контроля, в совокупности обеспечивающих тонкую регуляцию процессов экзоцитоза.

Полученные нами результаты и предполагаемые на их основе схемы механизмов регуляции экзоцитоза могут служить основой разнообразных работ, посвященных вопросам селективного экзоцитоза как в нейтрофилах так и других клетках, содержащих две и более популяции секреторных везикул.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л.А. Биохимия процессов воспаления и поражения сосудов. Роль нейтрофилов/У Биохимия. 1997. — Т. 62. — С. 659−668.
  2. Р.Н. Эндоцитоз и экзоцитоз // Биохимия мембран. Книга 2. Под ред. A.A. Болдырева. Москва: Изд-во «Высшая школа», 1987. — 95с.
  3. Е. И., Аджимолаев Т. А., Набокина С. М., Мельгунов В. И. Экспрессия и состав аннексинов в различных органах кролика//Материалы I съезда физиологов Средней Азии и Казахстана. -Душанбе, 1991, — Ч. I. -С. 29.
  4. В.И. Са2±зависимые фосфолипид-связывающие белки// Итоги науки и техники ВИНИТИ АН СССР, серия Биофизика. Москва: Изд-во ВИНИТИ, 1990. — Т. 34. — 196 с.
  5. В.И. Аннексины новое семейство Са2±связывающих белков// Биохимия. — 1991. — Т. 56. — С. 204−224.
  6. В.И., Набокина С. М., Аль-Нури М.А., Акимова Е. И., Аджимолаев Т. А. Применение поликлональных антител кролика на аннексины человека для узнавания собственных белков // Биохимия. 1994, — Т. 59. — С. 525 530.
  7. С.М. Влияние аннексина I на агрегацию желатиназных гранул нейтрофилов человека// III конференция молодых ученых МордГУ им. Н. П. Огарева: Тезисы докладов. Саранск, 1998, — С. 81.
  8. С.М., Моллинедо Ф. Внутриклеточная локализация ВАМПа-1 в нейтрофилах человека// III конференция молодых ученых МордГУ им. Н. П. Огарева: Тезисы докладов. Саранск, 1998. — С. 82.
  9. С.М., Ревин В. В. Аннексии I индуцируемая агрегация желати-назных гранул нейтрофилов человекаУ/Бюллетень экс п. биол. и медицины. -1999. — (В печати).
  10. С.М., Ревин В. В., Моллинедо Ф. Внутриклеточная локализация синтаксина 6 в нейтрофилах человека// Российские морфол. ведомости.-1998,-N3−4. С. 140−143.
  11. Abeliovich Н., Grote Е., Novick P., Ferro-Novick S. Tlg2p, a yeast syntaxin homolog that resides on the Golgi and endocytic structures // J. Biol. Chem. 1998. — V. 273. — P. 11 719−11 727.
  12. R.J., Вас H.R., Bock J.B., Chao D.S., Doung Y.C., Prekeris R., Yoo J.S., Scheller R.H. Seven novel mammalian SNARE proteins localize to distinct membrane compartments // J. Biol. Chem. 1998. — V. 273. — P. 10 317−10 324.
  13. Aguado F., Gombau L., Majo G., Marsal J., Blanco J., Blasi J. Regulated secretion is impaired in AtT-20 endocrine cells stably transfected with botulinum neurotoxin type A light chain// J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — P. 26 005−26 008.
  14. Aguado F., Majo G., Ruiz-Montasell В., Canals J.M., Casanova A., Marsal J., Blasi J. Expression of synaptosomal-associated protein SNAP-25 in endocrine anterior pituitary cells// Eur. J. Cell Biol. 1996. — V. 69. — P. 351−359.
  15. Ali S.M., Geisow M.J., Burgonye R.D. A role for calpactin in calcium-dependent exocytosis in adrenal chromaffin cells // Nature. 1989. — V. 340. — P. 313−315.
  16. Artalejo C.R., Garcia A.G., Aunis D. Chromaffin cell calcium channel kinetics measured isotopically through fast calcium, strontium, and barium fluxes// J. Biol. Chem. 1987. — V. 262. — R 915−926.
  17. Ausubel F.M., Brent R., Kingston R.I., Moore D.D., Seidman J.G., Smith J.A., Struhl K. Current protocols in molecular biology. New York: Wiley, 1990.
  18. Baiton D.F. Neutrophil granules //Br. J. Haemotol. -1975. V. 29. — P. 17−22.
  19. Baiton D.F., Farquhar M.G. Origin of granules in polymorphonuclear leukocytes. Two types derived from opposite faces of the Golgi complex in developing granulocytes//! Cell. Biol. 1966. — V. 28. — P. 277−301.
  20. Baiton D.F., Ullyot J.L., Farquhar M.G. The development of neutrophilic polymorphonuclear leukocytes in human bone marrow. Origin and content of azurophil and specific granules// J. Exp. Med. 1971. — V. 134. — P. 907−934.
  21. Baneijee A., Barry V.A., DasGupta B.R., Martin T.F.J. N-ethylmaleimide-sensitive factor acts at a prefusion ATP-dependent step in Ca2±activated exocyto-sis // J. Biol. Chem. 1996. — V. 271. — P. 20 223−20 226.
  22. Baneijee A., Kowalchyk J.A., DasGupta B.R., Martin T.F.J. SNAP-25 is required for a late postdocking step in Ca2±dependent exocytosis // J. Biol. Chem. -1996. V. 271. — P. 20 227−20 230.
  23. Bark I.C., Hahn K.M., Ryabinin A.E., Wilson M.C. Differential expression of SNAP-25 protein isoforms during divergent vesicle fusion events of neural development // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — V. 92. — P. 1510−1514.
  24. Barnard R.J., Morgan A., Burgoyne R.D. Stimulation of NSF ATPase activity by alpha-SNAP is required for SNARE complex disassembly and exocytosis // J. Cell Biol. 1997. — V. 139. — P. 875−883.
  25. Bauldry S.A., Wooten R.E., Bass D.A. Activation of cytosolic phospholipase a (2) in permeabilized human neutrophils// Bba Lipid Metab. 1996. — V. 1299. — P. 233.
  26. Baumert M., Maycox P.R., Navone F., Decamilli P., Jahn R. Synaptobrevin: an integral membrane protein of 18,000 daltons present in small synaptic vesicles of rat brain// EMBO J. 1989. — V. 8. — P. 379−384.
  27. Beckman M.L., Bernstein E.M., Quick M.W. Protein kinase C regulates the interaction between a GAB A transporter and syntaxin 1A // J. Neurosci. 1998. — V. 18. — P. 6103−6112.
  28. Bennett M.K., Calakos N., Scheller R.H. Syntaxin: a synaptic protein implicated in docking of synaptic vesicles at presynaptic active zones // Science. 1992. — V. 257. — P. 255−259.
  29. Bennett M.K., Garcia-Arraras J.E., Elferink L.A., Peterson K., Fleming A.M., Hazuka C.D., Scheller R.H. The syntaxin family of vesicular transport receptors// Cell. 1993. — V. 74. — P. 863−873.'
  30. Betz A., Okamoto M., Benseler F., Brose N. Direct interaction of the rat unc-13 homologue Munc 13−1 with the N terminus of syntaxin // J. Biol. Chem. 1997. -V. 272. — P. 2520−2526.
  31. Birnboim H.C., Doly J. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA // Nucleic Acids Res. 1979. — V. 7. — P. 1513.
  32. Bjerrum O.W., Nielsen H., Borregaard N. Quantitative analysis of phospholipids and demonstration of plasmalogen in human neutrophil subcellular fractions by high performance liquid chromatography// Scand. J. Clin. Lab. Invest. -1989. V. 49.-P. 613−622.
  33. Blackwood A.R., Ernst J.D. Characterization of Ca2±dependent phospholipid binding, vesicle aggregation and membrane fusion by annexins // Biochem. J. -1990.-V. 266.-P. 195−200.
  34. Blasi J., Chapman E.R., Link E., Binz T., Yamasaki S., DeCamilli P., Sudhof T.C., Niemann H., Jahn R. Botulinum neurotoxin A selectively cleaves the synaptic protein SNAP-25//Nature. 1993. — V. 365. — P. 160−163.
  35. Blochl A. SNAP-25 and syntaxin, but not synaptobrevin 2, cooperate in the regulated release of nerve growth factor // Neuroreport. 1998. — V. 9. — P. 17 011 705.
  36. Bock J.B., Klumperman J., Davanger S., Scheller R.H. Syntaxin 6 functions in trans-Golgi network vesicle trafficking// Mol. Biol. Cell. 1997. — V. 8. — P. 12 611 271.
  37. Bock J.B., Lin R.C., Scheller R.H. A new syntaxin family member implicated in targeting of intracellular transport vesicles// J. Biol. Chem. 1996. — V. 271. — P. 17 961−17 965.
  38. Bock J.B., Scheller R.H. A fusion of new ideas// Nature. 1997. — V. 387. — P. 133−135.
  39. Bommert K., Charlton M.P., Debello W.M., Cliin G.J., Betz H., Augustine G.J. Inhibition of neurotransmitter release by C2-domain peptides implicates synapto-tagmin in exocytosis// Nature. — 1993. V. 363. — P. 163−165.
  40. Borregaard N. Current opinion about neutrophil granule physiology // Curr. Opin. Hematol.- 1996. V. 3. — P. 11−15.
  41. Borregaard N, Cowland J. B. Granules of the human neutrophilic polymorphonuclear leukocyte// Blood. 1997. — V. 89. — P. 3503−3521.
  42. Borregaard N., Heiple J.M., Simons E.R., Clark R.A. Subcellular localization of the b-cytochrome component of the human neutrophil microbicidal oxidase: Translocation during activation// J. Cell Biol. 1983. — V. 97. — P. 52.
  43. Borregaard N., Kjeldsen L., Lollike K., Sengelov H. Ca2±dependent translocation of cytosolic proteins to isolated granule subpopulations and plasma membrane from human neutrophils// FEBS Lett. 1992. — V. 304. — P. 195−197.
  44. Borregaard N., Kjeldsen L., Rygaard K., Bastholm L., Nielsen M.H., Sengelov H., Bjerrum O.W., Johnsen A.H. Stimulus-dependent secretion of plasma proteins from human neutrophils// J. Clin. Invest. 1992. — V. 90. — P. 86.
  45. Borregaard N., Lollike K., Kjeldsen L., Sengelov H., Bastholm L., Nielsen M.H., Baiton D.F. Human neutrophil granules and secretory vesicles // Eur. J. Haemotol. 1993. — V. 51. — P. 187−198.
  46. Borregaard N., Miller L.J., Springer T. Chemoattractant-regulated mobilization of a novel intracellular compartment in human neutrophils//Science. 1987. — V. 237. — P. 1204−1206.
  47. Borregaard N., Sehested M., Nielsen B.S., Sengelov H., Kjeldsen L. Biosynte-sis of granule proteins in normal human bone marrow cells. Gelatinase is a marker of terminal neutrophil differentiation// Blood. 1995. — V. 85. — P. 812.
  48. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quatities of protein utilizing the principle of protein-dye binding//Anal. Bio-chem. 1976. — V. 72. — P. 248−255.
  49. Brennwald P., Kearns B., Champion K., Keranen S., Bankaitis V., Novick P. Sec9 is a SNAP-25-like component of a yeast SNARE complex that may be the effector of Sec4 function in exocytosis// Cell. 1994. — V. 79. — P. 245−258.
  50. Bretz V., Baggiolinni M. Biochemical and morphological characterization of azurophil and specific granules of human neutrophilic polymorphonuclear leukocytes// J. Cell. Biol. 1974. — V. 63. — P. 251−269.
  51. Broadie K., Prokop A., Bellen H.J., O’Kane C.J., Schulze K.L., Sweeney S.T. Syntaxin and synaptobrevin function downstream of vesicle docking in Drosophila // Neuron. 1995. — V. 15. — P. 663−673.
  52. Brose N., Petrenko A.G., Sudhof T.C., Jahn R. Synaptotagmin: a calcium sensor on the synaptic vesicle surface // Science. 1992. — V. 256. — P. 1021−1025.
  53. Burgoyne R.D. Control of exocytosis in adrenal chromaffin cells// Biochim. Biophys. Acta. 1991. — V. 1071. -P. 174−202.
  54. Burns A.L., Magendzo K., Shirvan A., Srivastava M., Rojas E., Alijani M.R., Pollard H.B. Calcium channel activity of purified human synexin and structure of the human synexin gene // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. — V. 86. — P. 3798−3802.
  55. Calafat J., Kuijpers T.W., Janssen H., Borregaard N, Verhoeven A.J., Roos D. Evidence for small intracellular vesicles in human blood phagocytes containing cytochrome b558 and the adhesion molecule CDllb/CD18// Blood. 1993. — V. 81. -P. 3122.
  56. Calakos N, Bennett M.K., Peterson K.E., Scheller R.H. Protein-protein interactions contributing to the specificity of intracellular vesicular trafficing // Science. -1994.-V. 263.-P. 1146−1149.
  57. Calakos N., Scheller R.H. Synaptic vesicle biogenesis, docking, and fusion: a molecular description// Physiol. Rev. 1996. — V. 76. — P. 1−29.
  58. Calhoun B.C., Goldenring J.R. Two Rab proteins, vesicle-associated membrane protein 2 (VAMP-2) and secretory carrier membrane proteins (SCAMPs), are present on immunoisolated parietal cell tubulovesicles // Biochem. J. 1997. — V. 325. -P. 559−564.
  59. Chapman E.R., An S., Barton N., Jahn R. SNAP-25, a t-SNARE which binds to both syntaxin and synaptobrevin via domains that may form coiled coils// J. Biol. Chem. 1994. — V. 269. — P. 27 427−27 432.
  60. Chapman E.R., Hanson P.I., An S., Jahn R. Ca2+ regulates the interaction between synaptotagmin and syntaxin 1 //J. Biol. Chem. 1995. — V. 270. — P. 2 366 723 671.
  61. Cheatham B., Volchuk A., Kahn C.R., Wang L., Rhodes C.J., Klip A. Insulin-stimulated translocation of GLUT4 glucose transporters requires SNARE-complex proteins //Proc. Natl. Acad. Sci. 1996. — V. 93. — P. 15 169−15 173.
  62. Chin A.C., Burgess R.W., Wong B.R., Schwarz T.L., Scheller R.H. Differential expression of transcripts from syb, a Drosophila melanogaster gene encoding VAMP (synaptobrevin) that is abundant in non-neuronal cells // Gene. 1993. — V. 131. -P. 175−181.
  63. Chomczynski P., Sacchi N. Single-step method of RNA isolation by acid gua-nidinium//Anal. Biochem. 1987. — V. 162. — P. 156−159.
  64. Chuah S.Y., Pallen C.J. Calcium-dependent and phosphorylation-stimulated proteolysis of lipocortin I by an endogenous A431 cell membrane protease// J. Biol. Chem. 1989. — V. 264. — P. 21 160−21 166.
  65. Collins S.J. The HL-60 promyelocytic leukemia cell line: proliferation, differentiation, and cellular oncogene expression // Blood. 1987. — V. 70. — P. 1233−1244.
  66. Conner S., Leaf D., Wessel G. Members of the SNARE hypothesis are associated with cortical granule exocytosis in the sea urchin egg // Mol. Reprod. Dev. -1997. -V. 48. P. 106−118.
  67. Cramer E., Pryzwansky K.B., Villeval J-C., Testa U., Breton-Gorius J. Ultrastructural localization of lactoferrin and myeloperoxidase in human neutrophils by immunogold// Blood. 1985. — V. 65. — P. 423.
  68. Creutz C.E. cis-Unsaturated fatty acids induce the fusion of chromaffin granules aggregated by synexin// J. Cell Biol. 1981. — V. 91. — P. 247−256.
  69. Creutz C.E. The annexins and exocytosis// Science. 1992. — V. 258. — P. 924 931.
  70. Creutz C.E., Pazoles C.J., Pollard H.B. Identification and purification of an adrenal medullary protein (synexin) that causes calcium-dependent aggregation of isolated chromaffin granules// J. Biol. Chem. 1978. — V. 253. — P. 2858−2866.
  71. Creutz C.E., Pazoles C.J., Pollard H.B. Self-association of synexin in the presence of calcium// J. Biol. Chem. 1979. — V. 254. — P. 553−558.
  72. Creutz C.E., Sterner D.G. Calcium dependence of the binding of synexin to isolated chromaffin granules// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983. — V. 114. -P. 355−365.
  73. Darsow T., Rieder S.E., Emr S.D. A multispecificity syntaxin homologue, Vam3p, essential for autophagic and biosynthetic protein transport to the vacuole // J. Cell. Biol. 1997. — V. 138. — P. 517−529.
  74. Dascher C., Ossig R., Gallwitz D., Schmitt H.D. Identification and structure of four yeast genes (SLY) that are able to suppress the functional loss of YPT1, a member of the RAS superfamily// Mol. Cell. Biol. 1991. — V. 11. — P. 872−885.
  75. Davis A.T., Estensen R., Quie P.G. Cytochalasin B. III. Inhibition of human polymorphonuclear leukocyte phagocytosis//Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1971. -V. 137.-P. 161−164.
  76. Debello W.M., Betz H., Augustine G.J. Synaptotagmin and neurotransmitter release// Cell. 1993. — V. 74. — P. 947−950.
  77. Delclaux C., Delacourt C., d’Ortho M.P., Boyer V., Lafuma C., Harf A. Role of gelatinase B and elastase in human polymorphonuclear neutrophil migration across basement membrane// Am. J. Respir. Cell. Mol. Biol. 1996 — V. 14. — P. 288.
  78. Delgrossi M.H. Human syntaxin 3 is localized apically in human intestinal cells// J. Cell Sci. 1997. — V. 110. — P. 2207−2214.
  79. Deloye F., Doussau F., Poulain B. Action mechanisms of botulinmn neurotoxins and tetanus neurotoxins // CR Seances Soc. Biol. Fil. 1997. — V. 191. — P. 433 450.
  80. Diez E., Balsinde J., Mollinedo F. Subcellular distribution of fatty acids, phospholipids and phospholipase A2 in human neutrophils// Biochim. Biophys. Acta. -1990. -V. 1047. P. 83−89.
  81. Donnelly S.R., Moss S.E. Annexins in the secretory pathway// Cell. Mol. Life Sci. 1997. — V. 53. — P. 533−538.
  82. Edwardson J.M. A cell-free system for Ca2±regulated exocytosis // Methods. -1998.-V. 16.-P. 209−214.
  83. Ekong T.A., Feavers I.M., Sesardic D. Recombinant SNAP-25 is an effective substrate for Clostridium botulinum type A toxin endopeptidase activity in vitro//Microbiology. 1997. — V. 143. — P. 3337−3347.
  84. Elferink L.A., Peterson M.R., Scheller R.H. A role for synaptotagmin (p65) in regulated exocytosis// Cell. 1993. — V. 72. — P. 153−159.
  85. Elferink L.A., Trimble W.S., Scheller R.H. Two vesicle-associated membrane protein genes are differentially expressed in the rat central nervous system// J. Biol. Chem. 1989. — V. 264. — P. 11 061- 11 064.
  86. Ernst J.D. Annexin III translocates to the periphagosomal region when neutrophils ingest opsonized yeast// J. Immunol. 1991. — V. 146. — P. 3110−3114.
  87. Fasshauer D., Brans D., Shen B., Jahn R., Brunger A.T. A structural change occurs upon binding of syntaxin to SNAP-25 // J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — P. 4582−4590.
  88. Fasshauer D., Eliason W.K., Brunger A.T., Jahn R. Identification of a minimal core of the synaptic SNARE complex sufficient for reversible assembly and disassembly// Biochemistry. 1998. — V. 37. — P. 10 354−10 362.
  89. Fasshauer D., Otto H., Eliason W.K., Jahn R., Brunger A.T. Structural changes are associated with soluble N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein attachment protein receptor complex formation//J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — P. 2 803 628 041.
  90. Fernandez I., Ubach J., Dulubova I., Zhang X., Sudhof T.C., Rizo J. Three-dimensional structure of an evolutionary conserved N-terminal domain of syntaxin 1A// Cell. 1998. — V. 94. — P. 841−849.
  91. Fernandez-Segura E., Garcia J.M., Campos A. Topographic distribution of CD 18 integrin on human neutrophils as related to shape changes and movement induced by chemotactic peptide and phorbol esters//Cell Immunol.-1996. V. 171. -P. 120.
  92. Ferro-Novick S., Jahn R. Vesicle fusion from yeast to man/7 Nature. 1994. -V. 370.-P. 191−193.
  93. Foster L.J., Yeung B., Mohtashami M., Ross K., Trimble W.S., Klip A. Binary interactions of the SNARE proteins syntaxin-4, SNAP23, and VAMP-2 and their regulation by phosphorylation//Biochemistry. 1998. — V. 37. — P. 11 089−11 096.
  94. Francis J.W., Balazovich K.J., Smolen J.E., Margolis D.I., Boxer L.A. Human neutrophil annexin I promotes granule aggregation and modulates Ca (2+)-dependent membrane fusion// J. Clin. Invest. 1992. — V. 90. — P. 537−544.
  95. Fujita H., Tuma P.L., Finnegan C.M., Locco L., Hubbard A.L. Endogenous syntaxins 2, 3 and 4 exhibit distinct but overlapping patterns of expression at the hepatocyte plasma membrane // Biochem. J. 1998. — V. 329. — P. 527−538.
  96. Fujiwara T., Yamamori T., Yamaguchi K., Akagawa K. Interaction of HPC-1/syntaxin 1A with the cytoskeletal protein, tubulin // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. — V. 231. — P. 352−355.
  97. Gaisano H.Y., Chai M., Malkus P.N., Sheu L., Bouquillon A., Bennet M.K., Trimble W.S. Distinct cellular locations of the syntaxin family of proteins in rat pancreatic acinar cells // Mol. Biol. Cell. 1996. — V. 7. — P. 2019−2027.
  98. Gaisano H.Y., Sheu L., Grondin G., Ghai M., Bouquillon A., Lowe A., Beau-doin A., Trimble W.S. The vesicle-associated membrane protein family of proteins in rat pancreatic and parotid acinar cells // Gastroenterology. 1996. — V. 111. — P. 1661−1669.
  99. Gaisano H.Y., Sheu L., Wong P.P., Klip A., Trimble W.S. SNAP-23 is located in the basolateral plasma membrane of rat pancreatic acinar cells//FEBS Lett. -1997.-V. 414.-P. 298−302.
  100. Ganz T., Selsted M., Szklarek D. Defensins. Natural peptide antibiotics of human neutrophils// J. Clin. Invest.-1985. V.76. — P.1427−1435.
  101. Garcia E.P., Gatti E., Butler M., Burton J., De Camilli P. A rat brain Seel homologue related to Rop and UNCI8 interacts with syntaxin// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. -V. 91. — P. 2003−2007.
  102. Garcia E.P., McPherson P. S., Chilcote T.J., Takei K., De Camilli P. rbSeclA and B colocalize with syntaxin 1 and SNAP-25 throughout the axon, but are not in a stable complex with syntaxin//J. Cell Biology. 1995. — V. 129. — P. 105−120.
  103. Geisow M.J., Fritsche U., Hexham J.M., Dash B., Johnson T. A consensus amino acid sequence repeat in Torpedo and mammalian Ca2±dependent membrane binding protein//Nature. 1986. — V. 320. — P. 636−638.
  104. Gerst J.E. Conserved alpha-helical segments on yeast homologs of the synap-tobrevin/VAMP family of v-SNAREs mediate exocytic function // J. Biol. Chem. -1997. V. 272. — P. 16 591−16 598.
  105. Gonzalo S., Linder M.E. SNAP-25 palmitoylation and plasma membrane targeting require a functional secretory pathway// Mol. Biol. Cell. 1998. -V. 9. — P. 585−597.
  106. Guo Z., Turner C., Castle D. Relocation of the t-SNARE SNAP-23 from lamellipodia-like cell surface projections regulates compound exocytosis in mast cells//Cell. 1998. — V. 94. — P. 537−548.
  107. Gutierrez L.M., Viniegra S., Rueda J., Ferrer-Montiel A.V., Canaves J.M., Montal M. A peptide that mimics the C-terminal sequence of SNAP-25 inhibits secretory vesicle docking in chromaffin cells// J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — P. 2634−2639.
  108. Gutierrez L.M., Quintanar J.L., Viniegra S., Salinas E., Moya F., Reig J.A. Anti-syntaxin antibodies inhibit calcium-dependent catecholamine secretion frompermeabilized chromaffin cells// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. — V. 206.-P. 1−7.
  109. Hanson P.I., Otto H. Barton N., Jahn R. The N-ethylmaleimide-sensitive fusion protein and alpha-SNAP induce a conformational change in syntaxin/7 J. Biol. Chem. 1995. — V. 270. — P. 16 955−16 961.
  110. Hanson P.I., Roth R., Morisaki H., Jahn R., Heuser J.E. Structure and conformational changes in NSF and its membrane receptor complexes visualized by quick-freeze/deep-etch electron microscopy // Cell. 1997. — V. 90. — P. 523−535.
  111. Hao J.C., Salem N., Peng X.R., Kelly R.B., Bennett M.K. Effect of mutations in vesicle-associated membrane protein (VAMP) on the assembly of multimeric protein complexes // J. Neurosci. 1997. — V. 17. — P. 1596−1603.
  112. Hay J.C., Fisette P.L., Jenkins G.H., Fukami K., Takenawa T., Anderson R.A., Martin T.F. ATP-dependent inositide phosphorylation required for Ca (2+)-activated secretion//Nature. 1995. — V. 374. — P. 173−177.
  113. Hay J.C., Klumperman J., Oorschot V., Steegmaier M., Kuo C.S., Scheller R.H. Localization, dynamics, and protein interactions reveal distinct roles for ER and Golgi SNAREs // J. Cell. Biol. 1998. — V. 141. — P. 1489−1502.
  114. Hayashi T., McMahon H., Yamasaki S., Binz T., Hata Y., Sudliof T.C., Niemann H. Synaptic vesicle membrane fusion complex: action of clostridial neurotoxins on assembly// EMBO J. 1994. — V. 13. — P. 5051−5061.
  115. Haynes L.P., Barnard R.J., Morgan A., Burgoyne R.D. Stimulation of NSF ATPase activity during t-SNARE priming // FEBS Lett. 1998. — V. 436. — P. 1−5.
  116. Hibbs M.S., Hasty K.A., Seyer J.M., Kang K.A., Mainardi C.L. Biochemical and immunological characterization of the secreted forms of human neutrophil ge-latinase// J. Biol. Chem.- 1985. V. 260. — P. 2493.
  117. Hilbush B.S., Morgan J.I. A third synaptotagmin gene, Syt3, in the mouse// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. — V. 91. — P. 8195−8199.
  118. Hodel A. SNAP-25 // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 1998. — V. 30. — P. 10 691 073.
  119. Hoffstein S.I. Intra- and extracellular secretion from polymorphonuclear leukocytes// Cell Biology of Inflammation (ed. G. Weissmann). Elsevier, New York, 1980.-387 p.
  120. Hohne-Zell B., Ecker A., Weller U., Gratzl M. Synaptobrevin cleavage by the tetanus toxin light chain is linked to the inhibition of exocytosis in chromaffin cells/7 FEBS Lett. 1994. — V. 355. — P. 131−134.
  121. Hohne-Zell B., Galler A., Schepp W., Gratzl M., Prinz C. Functional importance of synaptobrevin and SNAP-25 during exocytosis of histamine by rat gastric enterochromaffin-like cells//Endocrinology. 1997. — V. 138. — P. 55 185 526.
  122. Hohne-Zell B., Gratzl M. Adrenal chromaffin cells contain functionally different SNAP-25 monomers and SNAP-25/syntaxin heterodimers/ZFEBS Lett. 1996. -V. 394. — P. 109−116.
  123. Holthuis J.C., Nichols B.J., Dhnivakumar S., Pelham H.R. Two syntaxin homologues in the TGN/endosomal system of yeast // EMBO J. 1998. — V. 17. -P. 113−126.
  124. Huang X., Wheeler M.B., Kang Y.H., Sheu L., Lukacs G.L., Trimble W.S., Gaisano H.Y. Truncated SNAP-25 (1−197), like botulinum neurotoxin A, can inhibit insulin secretion from HIT-T15 insulinoma cells// Mol. Endocrinol. 1998. — V. 12. -P. 1060−1070.
  125. Hudson A.W., Birnbaum M.J. Identification of a nonneuronal isoform of syn-aptotagmin// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — V. 92. — P. 5895−5899.
  126. Hui N., Nakamura N., Sonnichsen B., Shima D.T., Nilsson T., Warren G. An isoform of the Golgi t-SNARE, syntaxin 5, with an endoplasmic reticulum retrieval signal // Mol. Biol. Cell. 1997. — V. 8. — P. 1777- 1787.
  127. Hughes B.J., Hollers J.C., Crockett-Torabi E., Smith C.W. Recruitment of CDllb/CD18 to the neutrophil surface and adherence-dependent cell locomotion// J. Clin. Invest. 1992. — V. 90. — P. 1687.
  128. Hunt J.M., Bommert K., Charlton M.P., Kistner A., Habermann E., Augustine G.J., Betz H. A post-docking role for synaptobrevin in synaptic vesicle fusion// Neuron. 1994. — V. 12. — P. 1269−1279.
  129. Ibaraki K., Horikawa H.P.M., Morita T., Mori H., Sakimura K., Mishina M., Sausi H., Abe T. Identification of four different forms of syntaxin 3// Biochem. Bio-phys. Res. Commun. 1995. — V. 211. — P. 997−1005.
  130. Ikebuchi Y., Masumoto N., Matsuoka T., Yokoi T., Tahara M., Tasaka K., Miyake A. SNAP-25 is essential for cortical granule exocytosis in mouse eggs.// Am. J. Physiol. 1998. — V. 274. — P. 1496−1500.
  131. Innis M.A., Gelfand D.H. Optimization of PCR// PCR protocols. A guide to methods and applications. (Innis M.A. et al. eds.), Acad. Press, San Diego, California. 1990.
  132. Isenmann S., Kliew-Goodall Y., Gamble J., Vadas M., Wattenberg B.W. A splice-isoform of vesicle-associated membrane protein-1 (VAMP-1) contains a mitochondrial targeting signal // Mol. Biol. Cell. 1998. — V. 9. — P. 1649−1660.
  133. Jacobsson G., Hakansson M.L., Hulting A.L., Meister B. Botulinum neurotoxin F, a VAMP-specific endopeptidase, inhibits Ca (2+)-stimulated GH secretion from rat pituitary cells // Regul. Pept. 1997. — V. 71. — P. 37−44.
  134. Jacobsson G., Meister B. Molecular components of the exocytotic machinery in the rat pituitary gland// Endocrinology. 1996. — V. 137. — P. 5344−5356.
  135. Jacobsson G., Pichl F., Meister B. VAMP-1 and VAMP-2 gene expression in rat spinal motoneurons: differential regulation after neuronal injury // Eur. J. Neuro-sci. 1998. — V. 10.-P. 301−316.
  136. Johnsson N., Vandekerckhove J., Vandamme J., Weber K. Binding sites for calcium, lipid and pll on p36, the substrate of retroviral tyrosine-specific protein kinases// FEBS Lett. 1986. — V. 198. — P. 361−364.
  137. Kjeldsen L., Sengelov H., Lollike K., Nielsen M.H., Borregaard N. Isolation and characterization of gelatinase granules from human neutrophils// Blood. 1994. -V. 83.-P. 1640.
  138. Kretzschmar S., Volknandt W., Zimmermann H. Colocalization on the same synaptic vesicles of syntaxin and SNAP-25 with synaptic vesicle proteins: A reevaluation of functional models required? // Neurosci. Res. 1996. — V. 26. — P. 141−148.
  139. Lacal P., Pulido R., Sanches-Madrid F., Mollinedo F. Intracellular location of T200 and Mol glycoproteins in human neutrophils// J. Biol. Chem. 1988. — V. 263.-P. 9946−9951.
  140. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4//Nature. 1970. — V. 227. — P. 680−685.
  141. Lane S.R., Liu Y. Characterization of the palmitoylation domain of SNAP-25//J. Neurochem. 1997. — V. 69. — P. 1864−1869.
  142. Lazzari K.G., Proto P.J., Simons E.R. Simultaneous measurement of stimulus-nduced changes in cytoplasmic Ca2+ and in membrane potential of human neutrophils// J. Biol. Chem. 1986. — V. 261. — P. 9710−9713.
  143. Leffell M.S., Spitznagel J.K. Association of lactoferrin with lysozyme in granules of human polymorphonuclear leukocytes// Infect. Immun. 1972. — V. 6. — P. 761−765.
  144. Leppert D., Waubant E., Galardy R., Bunnett N.W., Hauser S.L. T cell gelati-nases mediate basement membrane transmigration in vitro// J. Immunol. 1995. -V. 154.-P. 4379.
  145. Leung S.M., Chen D., DasGupta B.R., Whiteheart S.W., Apodaca G. SNAP-23 requirement for transferrin recycling in Streptolysin-O-permeabilized Madin-Darby canine kidney cells//J. Biol. Chem. 1998. — V. 273. — P. 17 732−17 741.
  146. Li C" Ullrich B., Zhang J.Z., Anderson R.G.W., Brose N, Sudhof T.C. Ca2±dependent and -independent activities of neural and non-neural synaptotagmins// Nature. 1995. — V. 375. — P. 594−599.
  147. Lin R.C., Scheller R.H. Structural organization of the synaptic exocytosis core complex//Neuron. 1997. — V. 19. — P. 1087−1094.
  148. Linial M. SNARE proteins why so many, why so few?//J. Neurochem. -1997. -V. 69. — P. 1781−1792.
  149. Low S.H., Chapin S.J., Weimbs T., Komuves L.G., Bennett M.K., Mostov K.E. Differential localization of syntaxin isoforms in polarized Madin-Darby canine kidney cells// Mol. Biol. Cell. 1996. — V. 7. — P. 2007−2018.
  150. Low S.H., Chapin S.J., Wimmer C., Whiteheart S.W., Komuves L.G., Mostov K.E., Weimbs T. The SNARE machinery is involved in apical plasma membrane trafficking in MDCK cells//J. Cell. Biol. 1998. -V. 141. — P. 1503−1513.
  151. Low S.H., Roche P.A., Anderson H.A., van Ijzendoorn S.C., Zhang M., Mostov K.E., Weimbs T. Targeting of SNAP-23 and SNAP-25 in polarized epithelial cells// J. Biol. Chem. 1998. — V. 273. — P. 3422−3430.
  152. Lubbert M., Herrmann F., Koeffler H.P. Expression and regulation of myeloid-specific genes in normal and leukemic myeloid cells// Blood. 1991. — V. 77. — P. 909−924.
  153. Luecke H., Chang B.T., Mailliard W.S., Schlaepfer D.D., Haigler H.T. Crystal structure of the annexin XII hexamer and implications for bilayer insertion//Nature. 1995. -V. 378. — P. 512−515.
  154. MacDonald J.I.C., Sprecher H. Distribution of arachidonic acid in choline- and ethanolamine-containing phospboglycerides in subfractionated human neutrophils// J. Biol. Chem. 1989. — V. 264. — P. 17 718−17 726.
  155. Majo G., Aguado F., Blasi J., Marsal J. Synaptobrevin isoforms in secretory granules and synaptic-like microvesicles in anterior pituitary cells// Life Sci. 1998. — V. 62. — P. 607−616.
  156. Mandic R., Trimble W.S., Lowe A.W. Tissue-specific alternative RNA splicing of rat vesicle-associated membrane protein-1 (VAMP-1) // Gene. 1997. — V. 199. — P. 173−179.
  157. Mandon B., Nielsen S., Kishore B.K., Knepper M.A. Expression of syntaxins in rat kidney // Am. J. Physiol. 1997. — V. 273. (5 Pt. 2). — F. 718−730.
  158. Maridonneau-Parini I., de Gunzburg J. Association of rapl and rap2 proteins with the specific granules of human neutrophils. Translocation to the plasma membrane during cell activation// J. Biol. Chem. 1992. — V. 267. — P. 6396−6402.
  159. Martin T.F.J. Stages of regulated exocytosis// Trends Cell Biol.- 1997. V. 7. -P. 271−276.
  160. Martin T.F., Kowalchyk J.A. Docked secretory vesicles undergo Ca2+ activated exocytosis in a cell-free system // J. Biol. Chem. — 1997. — V. 272. — P. 1 444 714 453.
  161. Martin-Martin B., Nabokina S.M., Lazo P.A., Mollinedo F. Variant isoforms and pattern of expression of syntaxin genes in human neutrophils and HL-60 cells // J. Leukocyte Biol. 1998. — (In press).
  162. Masaki R., Yamamoto A., Akagawa K., Tashiro Y. Important roles of the C-terminal portion of HPC-1/syntaxin 1A in membrane anchoring and intracellular localization // J. Biochem. (Tokyo). 1998. — V. 124. — P. 311−318.
  163. Matveeva E., Whiteheart S.W. The effects of SNAP/SNARE complexes on the ATPase of NSF // FEBS Lett. 1998. — V. 435. — P. 211−214.
  164. Matzner Y., Vlodavsky I., Bar-Ner M., Ishia-Michaeli R., Tauber A.I. Subcellular localization of heparanase in human neutrophils// J. Leukocyte Biol. -1992.-V. 51.-P. 519−524.
  165. McMahon H.T., Ushkaiyov Y.A., Edelmann L., Link E., Binz T., Niemann H., Jahn R., Sudhof T.C. Cellubrevin is a ubiquitous tetanus-toxin substrate homologous to a putative synaptic vesicle fusion protein// Nature. 1993. — V. 364. — P. 346−349.
  166. Meers P., Mealy T., Pavlotsky N., Tauber A.I. Annexin I-mediated vesicular aggregation: mechanism and role in human neutrophils// Biochemistry. 1992. — V. 31. — P. 6372−6382.
  167. Meers P., Mealy T., Tauber A.I. Annexin I interactions with human neutrophil specific granules: fusogenicity and coaggregation with plasma membrane vesicles// Biochim. et Biophys. Acta. 1993. — V. 1147. — P. 177−184.
  168. Mehta P.P., Battenberg E., Wilson M.C. SNAP-25 and synaptotagmin invol-vment in the final Ca (2+)-dependent triggering of neurotransmitter exocyto-sis//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — V. 93. — P. 10 471−10 476.
  169. Misonou H., Ohara-Imaizumi M., Kumakura K. Regulation of the priming of exocytosis and the dissociation of SNAP-25 and VAMP-2 in adrenal chromaffin cells//Neurosci. Lett. 1997. — V. 232. — P. 182−184.
  170. Mochlyrosen D., Miller K.G., Scheffer R.H., Khaner H., Lopez J., Smith B.L. p65 fragments, homologous to the C2 region of protein kinase C, bind to the intracellular receptors for protein kinase C// Biochemistry. 1992. — V. 31. — P. 8120−8124.
  171. Mollinedo F. Isolation of human neutrophil plasma membranes employing neutrophil cytoplasts and changes in the cell-surface proteins upon cell activation// Biochim. Biophys. Acta. 1986. — V. 861. — P. 33−43.
  172. Mollinedo F., Lazo P.A. Identification of two isofonns of the vesicle-membrane fusion protein SNAP-23 in human neutrophils and HL-60 cells// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. — V. 231. — P. 808−812.
  173. Mollinedo F., Manara F.S., Schneider D.L. Acidification activity of human neutrophils. Tertiary granules as a site of ATP-dependent acidification// J. Biol. Chem. 1986. — V. 261. — P. 1077- 1082.
  174. Mollinedo F., Naranjo J.R. Uncoupled changes in the expression of the jun family members during myeloid cell differentiation// Eur. J. Biochem. 1991. — V.200. P. 483−486.
  175. Mollinedo F., Perez-Sala D., Gajate C, Jimenez B., Rodriguez P., Lacal J.C. Localization of rapl and rap2 proteins in the gelatinase-containing granules of human neutrophils// FEBS Lett. 1993. — V. 326. — P. 209−214.
  176. Mollinedo F., Pulido R., Lacal P.M., Sanches-Madrid F. Mobilization of ge-latinase-rich granules as a regulatory mechanism of early functional responses in human neutrophils// Scand. J. Immunol. 1991. — V. 34. — P. 33−43.
  177. Mollinedo F., Schneider D.L. Intracellular organelle motility and membrane fusion processes in human neutrophils upon cell activation// FEBS Lett. 1987. — V. 217.-P. 158−162.
  178. Montecucco C, Papini E., Schiavo G. Bacterial protein toxins and cell vesicle trafficking // Experientia. 1996. — V. 52. — P. 1026−1032.
  179. Montecucco C., Schiavo G. Structure and function of tetanus and botulinum neurotoxins// Q. Rev. Biophys. 1995. — V. 28. — P. 423−472.
  180. Moore K.L., Patel K.D., Bruehl R.E., Li F.G., Johnson D.A., Lichenstein H.S., Cummings R.D., Baiton D.F., McEver R.P. P-selectin glycoprotein ligand-1 mediates rolling of human neutrophils on P-selectin// J. Cell Biol. 1995. — V. 128. — P. 661.
  181. Morel F., Berthier S., Guillot M., Zaoni P., Massoubre C., Didier F., Vignais P.V. Human neutrophil gelatinase is a collagenase type IV// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. — V. 191. — P. 269−274.
  182. Morel N., Taubenblatt P., Synguslakis M., Shiff G. A syntaxin-SNAP-25-VAMP complex is formed without docking of synaptic vesicles // J. Physiol. (Paris). -1998.-V. 92.-P. 389−392.
  183. Morgan A., Burgoyne R.D. Exol and Exo2 proteins stimulate calcium-dependent exocytosis in permeabilized adrenal chromaffin cells// Nature. 1992. -V. 355.-P. 833−836.
  184. Morgans C.W., Brandstatter J.H., Kellerman J., Benz H., Wassle H. A SNARE complex containing syntaxin 3 is present in ribbon synapses of the retina// J. Neurosci. 1996. — V. 16. — P. 6713−6721.
  185. Murphy G., Bretz U., Baggiolini M., Reynolds J.J. The latent collagenase and gelatinase of human polymorphonuclear neutrophil leucocytes// Biochem. J.- 1980. -V. 192. P. 517−525.
  186. Nabokina S., G. Egea, J. Blasi, F. Mollinedo. Intracellular location of SNAP-25 in human neutrophils// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. — V. 239. — P. 592−597.
  187. Nabokina S. M., Lazo P.A., Mollinedo F. Homo sapiens mRNA for syntaxin 4 precursor. EMBL/GenBank/DDBJ databases. Accession AJ000541. 1997.
  188. Nabokina S.M., Lazo P.A., Mollinedo F. Homo sapiens mRNA for syntaxin 3A, complete CDS. EMBL/GenBank/DDBJ databases. Accession AJ002076. 1997.
  189. Nabokina S. M., Lazo P.A., Mollinedo F. Homo sapiens mRNA for syntaxin 3B, partial CDS. EMBL/GenBank/DDBJ databases. Accession AJ002077. 1997.
  190. Nabokina S.M., Lazo P.A., Mollinedo F. Homo sapiens mRNA for syntaxin 6, complete CDS. EMBL/GenBank/DDBJ databases. Accession AJ002078. 1997.
  191. Nabokina S.M., Lazo P.A., Mollinedo F. Homo sapiens mRNA for vesicle associated membrane protein 2 (VAMP-2). EMBL/GenBank/DDBJ databases. Accession AJ225044. 1998.
  192. Nagamatsu S., Sawa H., Nakamichi Y., Kondo Y., Matsushima S., Watanabe T. Non-functional role of syntaxin 2 in insulin exocytosis by pancreatic beta cells // Cell. Biochem. Funct. 1997. — V. 15. — P. 237−242.
  193. Naren A.P., Quick M.W., Collawn J.F., Nelson D.J., Kirk K.L. Syntaxin 1A inhibits CFTR chloride channels by means of domain-specific protein-protein interactions // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. — V. 95. — P. 10 972−10 977.
  194. Newman A.P., Shim J., Ferro-Novick S. BET1, BOS1, and SEC22 are members of a group of interacting yeast genes required for transport from the endoplasmic reticulum to the Golgi complex// Mol. Cell. Biol. 1990. — V. 10. — P. 34 053 414.
  195. Nichols B.J., Pelham H.R.B. SNAREs and membrane fusion in the golgi apparatus//Biochim. Biophys. Acta. 1998. — V. 1404. — P. 9−31.
  196. Nichols B.J., Ungermann C, Pelham H.R.B., Wickner W.T., Haas A. Homo-typic vacuolar fusion mediated by t- and v-SNAREs// Nature. 1997. — V. 386. — P. 199−202.
  197. Niemann H., Blasi J., Jahn R. Clostridial neurotoxins: new tools for dissecting exocytosis// Trends Cell Biol. 1994. — V. 4. — P. 179−185.
  198. Norman K.E., Moore K.L., McEver R.P., Ley K. Leukocyte rolling in vivo is mediated by p-selectin glycoprotein ligand-1// Blood. 1995. — V. 86. — P. 4417.
  199. NuPe O., Lindau M. The dynamics of exocytosis in human neutrophils// J. Cell Biol. 1988. -V. 107. — P. 2117.
  200. Oren A., Taylor J.M.G. The subcellular localization of defensins and myeloperoxidase in human neutrophils: Immunochemical evidence for azurophil granule heterogeneity// J. Lab. Clin. Med. 1995. — V. 125. — P. 340.
  201. Oshry L., Meers P., Mealy T., Tauber A.I. Annexin-mediated membrane fusion of human neutrophil plasma membrane and phospholipid vesicles// Biochim. Bio-phys. Acta. 1991. — V. 1066. — P. 239−244.
  202. Otto H., Hanson P.I., Jahn R. Assembly and disassembly of a ternary complex of synaptobrevin, syntaxin, and SNAP-25 in the membrane of synaptic vesicles // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — V. 94. — P. 6197−6201.
  203. Patel S.K., Indig F.F., Olivieri N., Levine N.D., Latterich M. Organelle membrane fusion: a novel function for the syntaxin homolog Ufe lp in ER membrane fusion // Cell. 1998. — V. 92. — P. 611−620.
  204. Pellizzari R., Mason S., Shone C.C., Montecucco C. The interaction of synaptic vesicle-associated membrane protein/synaptobrevin with botulinum neurotoxins D and F // FEBS Lett. 1997. — V. 409. — P. 339−342.
  205. Peng X.R., Yao X., Chow D.C., Forte J.G., Bennett M.K. Association of syntaxin 3 and vesicle-associated membrane protein (VAMP) with H+/K (+)-ATPase-containing tubulovesicles in gastric parietal cells// Mol. Biol. Cell. 1997. — V. 8. -P. 399−407.
  206. Perm M.S., Johnston P.A., Ozcelik T., Jahn R., Francke U., Sudhof T.C. Structural and functional conservation of synaptotagmin (p65) in Drosophila and humans// J. Biol. Chem. 1991. — V. 266. — P. 615−622.
  207. Pevsner J., Hsu S.-C., Braun J.E.A., Calakos N., Ting A.E., Bennett M.K., Scheller R.H. Specificity and regulation of a synaptic vesicle docking complex// Neuron. 1994. — V. 13. — P. 353−361.
  208. Poirier M.A., Hao J.C., Malkus P.N., Chan C., Moore M.F., King D.S., Bennett M.K. Protease resistance of syntaxin. SNAP-25.VAMP complexes. Implications for assembly and structure// J. Biol. Chem. 1998. -V. 273. — P. 11 370−11 377.
  209. Poirier M.A., Xiao W., Macosko J.C., Chan C., Shin Y.K., Bennett M.K. The synaptic SNARE complex is a parallel four-stranded helical bundle // Nat. Struct. Biol. 1998. — V. 5. — P. 765−769.
  210. Popoli M., Venegoni A., Buffa L., Racagni G. Ca2+/phospholipid-binding and syntaxin-binding of native synaptotagmin I // Life Sci. 1997. — V.61.-P.711−721.
  211. Powell M.A., Glenney J.R. Regulation of calpactin I phospholipid binding by calpactin I light chain-binding and phosphorylation by p60v-src//Biochem. J. -1987. -V. 247. P. 321−328.
  212. Protopopov V., Govindan B., Novick P., Gerst J. Homologs of the synaptobre-vin/VAMP family of the synaptic vesicle proteins function on the late secretory pathway in S. cerevisiae//Cell. 1993. — V. 74. — P. 855−861.
  213. Quintanar J.L., Salinas E., Reig J.A. Immunohistochemical demonstration of syntaxin and SNAP-25 in chromaffin cells of the frog adrenal gland // Gen. Comp. Endocrinol. 1998. — V. 111. — P. 119−122.
  214. Rabouille C., Kondo H., Newman R., Hui N., Freemont P., Warren G. Syntaxin 5 is a common component of the NSF- and p97-mediated reassembly pathways of Golgi cisternae from mitotic Golgi fragments in vitro // Cell. 1998. — V. 92. — P. 603−610.
  215. Raciborska D.A., Trimble W.S., Charlton M.P. Presynaptic protein interactions in vivo: evidence from botulinum A, C, D and E action at frog neuromuscular junction // Suppl. Eur. J. Neurosci. 1998. — V. 10. — P. 2617−2628.
  216. Ravichandran V., Chavvla A., Roche P.A. Identification of a novel syntaxin-and synaptobrevin/VAMP-binding protein, SNAP-23, expressed in non-neuronal tissues// J. Biol. Chem. 1996. — V. 271. — P. 13 300−13 303.
  217. Raynal P., Pollard H.B. Annexins: the problem of assessing the biological role for a gene family of multifunctional calcium- and phospholipid-binding proteins// Biochim. et Biophys. Acta. 1994. — V. 1197. — P. 63−93.
  218. Rea S., Martin L.B., Mcintosh S., Macaulay S.L., Ramsdale T., Baldini G., James D.E. Syndet, an adipocyte target SNARE involved in the insulin-induced translocation of GLUT4 to the cell surface// J. Biol. Chem. 1998. — V. 273. — P. 18 784−18 792.
  219. Regazzi R., Sadoul K., Meda P., Kelly R.B., Halban P.A., Wollheim C.B. Mutational analysis of VAMP domains implicated in Ca2±induced insulin exocyto-sis // EMBO J. 1996. — V. 15. — P. 6951−6959.
  220. Rettig J., Heinemann C., Ashery U., Sheng Z.H., Yokoyama C.T., Catterall W.A., Neher E. Alteration of Ca2+ dependence of neurotransmitter release by disruption of Ca2+ channel/syntaxin interaction // J. Neurosci. 1997. — V. 17. — P. 6647−6656.
  221. Rice W.G., Ganz T., Kinkade J.M., Selsted M.E., Lehrer R.I., Parmley R.T. Defensin-rich dense granules of human neutrophils// Blood. 1987. — V. 70. — P. 757−765.
  222. Riento K., Galli T., Jansson S., Ehnholm C., Lehtonen E., Olkkonen V.M. Interaction of munc-18−2 with syntaxin 3 controls the association of apical SNAREs in epithelial cells//J. Cell. Sei. 1998. — V. 111. — P. 2681−2688.
  223. Roberts L.A., Morris B.J., O’Shaughnessy C.T. Involvement of two isoforms of SNAP-25 in the expression of long-term potentiation in the rat hippocampus// Neuroreport. 1998. — V. 9. — P. 33−36.
  224. Roberts W.M., Jacobs R.A., Hudspeth A.J. The hair cell as a presynaptic terminal//Ann. N.Y. Acad. Sci. 1991. -V. 635. — P. 221−233.
  225. Rodger J., Davis S., Laroche S., Mallet J., Hicks A. Induction of long-term potentiation in vivo regulates alternate splicing to alter syntaxin 3 isoform expression in rat dentate gyrus // J. Neurochem. 1998. — V. 71. — P. 666−675.
  226. Rojas E., Pollard H.B. Membrane capacity measurements suggest a calcium-dependent insertion of synexin into phosphatidylserine bilayers// FEBS Lett. 1987. -V. 217. — P. 25−31.
  227. Rojas E., Pollard H.B., Haigler H.T., Parra C., Burns A.L. Calcium-activated endonexin II forms calcium channels across acidic phospholipid bilayer membranes// J. Biol. Chem. 1990. — V. 265. — P. 21 207−21 215.
  228. Roos F.J., Zimmerman A., Keller H.U. Effect of phorbol myristate acetate and the chemotactic peptide fNLPNTL on shape and movement of human neutrophils//J. Cell Sci. 1987. — V. 88. — P. 399.
  229. Rosenkranz A.A., Yachmenev S.V., Jans D.A., Serebryakova N.V., Murav’ev V.I., Peters R., Sobolev A.S. Receptor-mediated endocytosis and nuclear transport of a transfecting DNA construct// Exp. Cell Res. 1992. — V. 199, — P. 323−329.
  230. Roth D., Burgoyne R.D. SNAP-25 is present in a SNARE complex in adrenal chromaffin cells// FEBS Lett. 1994. — V. 351. — P. 207−210.
  231. Roth D., Morgan A., Burgoyne R.D. Identification of a key domain in annexin and 14−3-3 proteins that stimulate calcium-dependent exocytosis in permeabilized adrenal chromaffin cells// FEBS Lett. 1993. — V. 320. — P. 207−210.
  232. Rothman J.E. Mechanisms of intracellular protein transport// Nature. 1994. -V. 372.-P. 55−63.
  233. Rowe T., Dascher C., Bannykh S., Plutner H., Balch W.E. Role of vesicle-associated syntaxin 5 in the assembly of pre-Golgi intennediates // Science. 1998. — V. 279. — P. 696−700.
  234. Sadoul K., Berger A., Niemann H., Regazzi R., Catsicas S., Halban P.A. SNAP-25 can self-associate to form a disulfide-linked complex//J. Biol. Chem. -1997.-V. 378.-P. 1171−1176.
  235. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular cloning: a laboratory manual. Cold Spring Harbor Laboratory Press. New York. 1989.
  236. Sawyer D.W., Sullivan J.A., Mandell G.L. Intracellular free calcium localization in neutrophils during phagocytosis// Science. 1985. — V. 230. — P. 663 666.
  237. Schiavo G., Gmachl M.J., Stenbeck G., Sollner T.H., Rothman J.E. A possible docking and fusion particle for synaptic transmission// Nature. 1995. — V. 378. — P. 733−736.
  238. Schiavo G., Gu Q.M., Prestwich G.D., Sollner T.H., Rothman J.E. Calcium-dependent switching of the specificity of phosphoinositide binding to synaptotag-min// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — V. 93. — P. 13 327−13 332.
  239. Schiavo G., Poulain B., Rossetto O., Benfenati F., Tauc L., Montecucco C. Tetanus toxin is a zinc protein and its inhibition of neurotransmitter release and protease activity depend on zinc // EMBO J. 1992. — V. 11. — P. 3577−3583.
  240. Schulz J.R., Wessel G.M., Vacquier V.D. The exocytosis regulatory proteins syntaxin and VAMP are shed from sea urchin sperm during acrosome reaction // Dev. Biol. 1997. — V. 191. — P. 80−87.
  241. Seagar M., Takahashi M. Interactions between presynaptic calcium channels and proteins implicated in synaptic vesicle trafficking and exocytosis // J. Bioenerg. Biomembr. 1998. — V. 30. — P. 347−356.
  242. Sengelov H., Follin P., Kjeldsen L., Lollike K., Dahlgren C., Borregaard N. Mobilization of granules and secretory vesicles during in vivo exudation of human neutrophils//!. Immunol. 1995. — V. 154. — P. 4157.
  243. Sengelov H., Kjeldsen L., Borregaard N. Control of exocytosis in early neutrophil activation// J. Immunol. 1993. — V. 150. — P. 1535−1543.
  244. Sengelov H., Nielsen M.H., Borregaard N. Separation of human neutrophil plasma membrane from intracellular vesicles containing alkaline phosphatase and NADPH oxidase activity by free flow electrophoresis// J. Biol. Chem. 1992. — V. 267.-P. 14 912.
  245. Shao X., Li C., Fernandez I., Zhang X., Sudhof T.C., Rizo J. Synaptotagmin-syntaxin interaction: the C2 domain as a Ca2±dependent electrostatic switch // Neuron. 1997. — V. 18. — P. 133−142.
  246. Sheng Z.H., Yokoyama C.T., Catterall W.A. Interaction of the synprint site of N-type Ca2+ channels with the C2B domain of synaptotagmin I // Proc. Natl. Acad. Sci. 1997. — V. 94. — P. 5405−5410.
  247. Sheng Z.H., Westenbrock R.E., Catterall W.A. Physical link and functional coupling of presynaptic calcium channels and the synaptic vesicle docking/fusion machinery // J. Bioenerg. Biomembr. 1998. — V. 30. — P. 335−345.
  248. Shiff G., Morel N. Association of syntaxin with SNAP-25 and VAMP (synap-tobrevin) during axonal transport // J. Neurosci. Res. 1997. — V. 48. — P. 313−323.
  249. Shim J., Newman A.P., Ferro-Novick S. The BOS1 gene encodes an essential 27-kD putative membrane protein that is required for vesicular transport from the ER to the Golgi complex in yeast// J. Cell Biol. 1991. — V. 113. — P. 55−64.
  250. Shuang R., Zhang L., Fletcher A., Groblewski G.E., Pevsner J., Stuenkel E.L. Regulation of Munc-18/syntaxin 1A interaction by cyclin-dependent kinase 5 in nerve endings // J. Biol. Chem. 1998. — V. 273. — P. 4957−4966.
  251. Siminiak T., Flores N.A., Sheridan D.J. Neutrophil interactions with endothelium and platelets: possible role in the development of cardiovascular injury// Eur. Heart. J. 1995. — V. 16. — P. 160−170.
  252. Simonsen A., Bremnes B., Ronning E., Aasland R., Stenmark H. Syntaxin-16, a putative Golgi t-SNARE // Eur. J. Cell. Biol. 1998. — V. 75. — P. 223−231.
  253. Simpson L.L. Molecular pharmacology of botulinum toxin and tetanus toxin // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1986. — V. 26. — P. 427−453.
  254. Sjolin C., Dahlgren C. Diverse effects of different neutrophil organelles on truncation and membrane-binding characteristics of annexin III Biochim. Biophys. Acta. 1996. — V. 1281. — P. 227−234.
  255. Sjolin C., Dahlgren C. Isolation by calcium dependent translocation to neutro-phil-specific granules of a 42-kD cytosolic protein, identified as being a fragment of annexin XI// Blood. 1996. — V. 87. — P. 4817.
  256. Sjolin C., Stendahl O., Dahlgren C. Calcium-induced translocation of annexins to subcellular organelles of human neutrophils// Biochem. J. 1994. — V. 300. — P. 325−330.
  257. Smith J. A. Neutrophils, host defense, and inflammation: a double-edged sword// J. Leukocyte Biol. 1994. — V. 56. — V. 672−686.
  258. Sollner T., Bennett M.K., Whiteheart S.W., Scheller R.H., Rothman J.E. A protein assembly-disassembly pathway in vitro that may correspond to sequential steps of synaptic vesicle docking, activation, and fusion// Cell. 1993. — V. 75. — P. 409−418.
  259. Sollner T., Whiteheart S.W., Brunner M., Erdjument-Bromage H., Geromanos S., Tempst P., Rothman J.E. SNAP receptors implicated in vesicle targeting and fusion//Nature. 1993. — V. 362. — P. 318−324.
  260. Spicer S.S., Hardin J.H. Ultrastructure, cytochemistry, and function of neutrophil leukocyte granules. A review// Lab. Invest. 1969. — V. 20. — P. 488−497.
  261. Stanley E.F., Mirotznik R.R. Cleavage of syntaxin prevents G-protein regulation of presynaptic calcium channels // Nature. 1997. — V. 385. — P. 340−343.
  262. Sudhof T.C. The synaptic vesicle cycle: a cascade of protein-protein interactions//Nature. 1995. — V. 375. — P. 645−653.
  263. Sudhof T.C., Walker J.H., Obrocki J. Calelectrin self-aggregates and promotes membrane aggregation in the presence of calcium//EMBO J. 1982. — V. 1. — P. 1167−1170.
  264. Sudo Y., Valenzuela D., Beck-Sickinger A.G., Fishman M.C., Strittmatter S.M. Palmitoylation alters protein activity: blockade of G (o) stimulation by GAP-43// EMBO J. 1992. — V. 11. — P. 2095−2102.
  265. Sugimori M., Tong C.K., Fukuda M., Moreira J.E., Kojima T., Mikoshiba K., Llinas R. Presynaptic injection of syntaxin-specific antibodies blocks transmission in the squid giant synapse // Neurosci. 1998. — V. 86. — P. 39−51.
  266. Sutton R.B., Fasshauser D., Jahn R., Brunger A.T. Crystal structure of a SNARE complex involved in sytaptic exocytosis at 2.4 A resolution // Nature. -1998.-V. 395.-P. 347−353.
  267. Sweeney S.T., Broadie K., Keane J., Niemann H., O’Kane C.J. Targeted expression of tetanus toxin light chain in Drosophila specifically eliminates synaptic transmission and causes behavioral defects//Neuron. 1995. — V. 14. — P. 341−351.
  268. Tagaya M., Toyonaga S., Takahashi M., Yamamoto A., Fujiwara T., Akagawa K., Moriyama Y., Mizushima S. Syntaxin 1 (HPC-1) is associated with chromaffin granules// J. Biol. Chem. 1995. — V. 270. — P. 15 930−15 933.
  269. Tamori Y., Kawanislii M., Niki T., Shinoda H., Araki S., Okazawa H., Kasuga M. Inliibition of insulin-induced GLUT4 translocation by Muncl8c through interaction with syntaxin4 in 3T3-L1 adipocytes//J. Biol. Chem. 1998. — V. 273. -P. 19 740−19 746.
  270. Tang B.L., Low D.Y., Hong W. Syntaxin 11: a member of the syntaxin family without a carboxyl terminal transmembrane domain // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. — V. 245. — P. 627−632.
  271. Tang B.L., Low D.Y., Lee S.S., Tan A.E., Hong W. Molecular cloning and localization of human syntaxin 16, a member of the syntaxin family of SNARE proteins // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. — V. 242. — P. 673−679.
  272. Tang B.L., Low D.Y., Tan A.E., Hong W. Syntaxin 10: a member of the syntaxin family localized to the trans-Golgi network // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. — V. 242. — P. 345−350.
  273. Tang B.L., Tan A.F., Lim L.K., Lee S.S., Low D.Y., Hong W. Syntaxin 12, a member of the syntaxin family localized to the endosome // J. Biol. Chem. 1998. -V. 273.-P. 6944−6950.
  274. Thomas D.M., Elferink L.A. Functional analysis of the C2A domain of synap-totagmin 1: implications for calcium-regulated secretion //J. Neurosci. 1998. — V. 18. — P. 3511−3520.
  275. Towbin EL, Staehelin Т., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrilamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. — V. 76. — P. 4350−4354.
  276. Trimble W.S. Analysis of the structure and expression of the VAMP family of synaptic vesicle proteins//! Physiol. 1993. — V. 87. — P. 107.
  277. Ubach J., Zhang X., Shao X., Sudhof T.C., Rizo J. Ca2+ binding to synapto-tagmin: how many Ca2+ ions bind to the tip of a C2-domain? // EMBO J. 1998. -V. 17. — P. 3921−3930.
  278. Ungermann C., Wickner W. Vam7p, a vacuolar SNAP-25 homolog, is required for SNARE complex integrity and vacuole docking and fusion// EMBO J. 1998. -V. 17.-P. 3269−3276.
  279. Walch-Solimena C., Blasi J., Edelmann L., Chapman E.R., Fischer von Mollard G., Jahn R. The t-SNAREs syntaxin 1 and SNAP-25 are present on organelles that participate in synaptic vesicle recycling// J. Cell. Biol. 1995. — V. 128. — P. 637−645.
  280. Walent J.H., Porter B.W., Martin T.F.J. A novel 145 kd brain cytosolic protein reconstitutes Ca2±regulated secretion in permeable neuroendocrine cells// Cell. -1992.-V. 70.-P. 765−775.
  281. Wang H., Frelin L., Pevsner J. Human syntaxin 7: a Pepl2p/Vps6p homologue implicated in vesicle trafficking to lysosomes // Gene. 1997. — V. 199. — P. 39−48.
  282. Wang W., Creutz C.E. Role of the ammo-terminal domain in regulating interactions of annexin I with membranes: effects of amino-terminal truncation and mutagenesis of the phosphorylation sites// Biochemistry. 1994. — V. 33. — P. 275 282.
  283. Washbourne P., Pellizzari R., Baldini G., Wilson M.C., Montecucco C. Botulinum neurotoxin types A and E require the SNARE motif in SNAP-25 for proteolysis//FEBS Lett. 1997. — V. 418. — P. 1−5.
  284. Washbourne P., Pellizzari R., Rosetto O., Bortoletto N, Tugnoli V., De Grandis D., Eleopra R., Montecucco C. On the action of botulinum neurotoxins A and E at cholinergic terminals // J. Physiol. (Paris). 1998. — V. 92. — P. 135−139.
  285. Weimbs T., Low S.H., Chapin S.J., Mostov K.E., Bucher P., Hofmann K. A conserved domain is present in different families of vesicular fusion proteins: a new superfamily // Proc. Natl. Acad. Sei. 1997. — V. 94. — P. 3046 — 3051.
  286. Weir M.L., Klip A., Trimble W.S. Identification of a human homologue of the vesicle-associated membrane protein (VAMP)-associated protein of 33 kDa (VAP-33): a broadly expressed protein that binds to VAMP // Biochem J. 1998. — V. 333. — P. 247−251.
  287. Weiss S.J. Tissue destruction by neutrophils// New Engl. J. Med. 1989. — V. 320.-P. 365−376.
  288. Weissmann G., Zurier R.B., Hoffstein S. Leukocytic proteases and the immunologic release of lysosomal enzymes// Am. J. Pathol. 1972. — V. 68. — P. 539 559.
  289. Wessells N.K., Spooner B.S., Ash J.F., Bradley M.O., Ludena M.S., Taylor E.L., Wrenn J.T., Yamada K.M. Microfilaments in cellular and developmental processes// Science. 1971. — V. 171. — P. 135−143.
  290. West B.C., Rosenthal A.S., Gelb N.A., Kimball H.R. Separation and characterization of human neutrophil granules// Am. J. Pathol. 1974. — V. 77. — P. 41−62.
  291. Whiteheart S.W., Brunner M., Wilson D.W., Wiedmann M., Rothman J.E. Soluble N-ethylmaleimide-sensitive fusion attachment proteins (SNAPs) bind to a multi-SNAP receptor complex in Golgi membranes// J. Biol. Chem. 1992. — V. 276. — P. 12 239−12 243.
  292. Whiteheart S.W., Griff I.C., Brunner M., Clary D.O., Mayer T., Buhrow S.A., Rothman J.E. SNAP family of NSF attachment proteins includes a brain-specific isoform//Nature. 1993. — V. 362. — P. 353−355.
  293. Whiteheart S.W., Kubalek E.W. SNAPs and NSF: general members of the fusion apparatus// Trends Cell Biol. 1995. — V. 5. — P. 64−68.
  294. Whiteheart S.W., Rossnagel K., Buhrow S.A., Brunner M., Jaenicke R., Rothman J.E. N-ethylmaleimide sensitive fusion protein: a trimeric ATPase whosehydrolysis of ATP is required for membrane fusion// J. Cell Biol. 1994. — V. 126. -P. 945−954.
  295. Wiser O., Tobi D., Trus M., Atlas D. Synaptotagmin restores kinetic properties of a syntaxin-associated N-type voltage sensitive calcium channel // FEBS Lett. -1997.-V. 404.-P. 203−207.
  296. Wong P.P.C., Daneman N., Volchuk A., Lassam N., Wilson M.C., Klip A., Trimble W.S. Tissue distribution of SNAP-23 and its subcellular localization in 3T3-L1 cells//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. — V. 230. — P. 64−68.
  297. Wong S.H., Xu Y., Zhang T., Hong W. Syntaxin 7, a novel syntaxin member associated with the early endosomal compartment // J. Biol. Chem. 1998. — V. 273. — P. 375−380.
  298. Wright D.G. The neutrophil as a secretory organ of host defense// Advances in host defense mechanisms.- Ed. J.I. Gallin and A.S. Fauci.- Raven Press, New York, 1982.-V. l.-P. 75−110.
  299. Yokoyama C.T., Sheng Z.H., Catterall W.A. Phosphorylation of the synaptic protein interaction site on the N-type calcium channels inhibits interactions with SNARE proteins // J. Neurosci. 1997. — V. 17. — P. 6929−6938.
  300. Zaks W.J., Creutz C.E. Ca2±dependent annexin self-association on membrane surfaces// Biochemistry. 1991. — V. 30. — P. 9607−9615.
  301. Zhang J.Z., Davletov B.A., Sudhof T.C., Anderson R.G.W. Synaptotaginin I is a high affinity receptor for clathrin AP-2: implications for membrane recycling// Cell. 1994. — V. 78. — P. 751−760.
  302. Zhao C.M., Jacobsson G., Chen D., Hakanson R., Meister B. Exocytotic proteins in enterochromaffin-like (ECL) cells of the rat stomach// Cell. Tissue Res. 1997. — V. 290. — P. 539−551.
  303. Zhong P., Chen Y.A., Tam D., Chung D., Scheller R.H., Miljanich G.P. An alpha-helical minimal binding domain within the H3 domain of syntaxin is required for SNAP-25 binding // Biochemistry. 1997. — V. 36. — P. 4317−4326.
  304. Zhou J., Egan J.M. SNAP-25 is phosphorylated by glucose and GLP-1 in RIN 1046−38 cells// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. — V. 238. — P. 297−300.
  305. Zimmerberg J., Vogel S.S., Chernomordik L.V. Mechanisms of membrane fusion// Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1993. — V. 22. — P. 433−466.
  306. Zimmermann H. Are mechanisms of exocytosis neurotransmitter specific? //Neurochem. Int. 1997. — V. 31. — P. 759−761.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!