Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Специфичность естественных анти-углеводных антител человека в норме

Диссертация: Специфичность естественных анти-углеводных антител человека в норме
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Le антитела не способны связываться с Leдисахаридом в составе сложных гликанов типа LeХ-Х, а значит, не могут быть истинными антителами по отношению к нормальным собственным гликанам организма. Наконец, антитела, направленные против коровых гликановых мотивов, таких какХас, без затруднений взаимодействуют с ними в идеальных условиях искусственной тест-системы, однако они не должны узнавать… Читать ещё >

Специфичность естественных анти-углеводных антител человека в норме (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • Список сокращений
  • Словарь терминов
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Происхождение EAT
      • 1. 1. 1. Стимулы к возникновению EAT
      • 1. 1. 2. Регуляция экспрессии EAT на уровне В клеток
      • 1. 1. 3. Филогенетические аспекты стабильности EAT
      • 1. 1. 4. Этапы появления и экспрессии EAT в онтогенезе человека
    • 1. 2. Естественные ауто-антитела. Феномен их существования у здоровых людей
    • 1. 3. Почему образуются патогенные ауто-антитела?
    • 1. 4. EAT к углеводным группоспецифическим антигенам крови
      • 1. 4. 1. Система групп крови ABO
      • 1. 4. 2. Система Н
      • 1. 4. 3. Система Lewis
      • 1. 4. 4. Система
      • 1. 4. 5. Система Р
      • 1. 4. 6. Алло-ЕАТ к внесистемным углеводным структурам у человека
    • 1. 5. Анти-гликолипидные не группоспецифические ауто-антитела в норме и патологии
      • 1. 5. 1. Ауто-ЕАТ к гликолипидам в нормальной сыворотке крови
      • 1. 5. 2. Патогенные и предвещающие ауто-антитела к гликолипидам
    • 1. 6. Антитела к опухолеассоциированным антигенам (ОАА) в норме и патологии
      • 1. 6. 1. Антигены TF, Tn, SiaTn и SiaTF и антитела к ним
      • 1. 6. 2. Анти-Ьес антитела
      • 1. 6. 3. Антитела к опухолеассоциированным ганглиозидам
    • 1. 7. Анти-углеводные ксено-ЕАТ
      • 1. 7. 1. Анти-aGal EAT
      • 1. 7. 2. Анти-Fs
      • 1. 7. 3. AHTH-Neu5Gc
      • 1. 7. 4. Другие ксено-ЕАТ
    • 1. 8. Функции естественных антител

Антитела, циркулирующие в крови нормальных индивидуумов и продуцируемые в отсутствие явной специфической антигенной стимуляции, называют естественными [Coutinho, 1995]. Многие из них направлены к углеводам (гликанам) — компонентам гликолипидов, гликопротеинов и полисахаридов. Наиболее важными с медицинской точки зрения являются естественные антитела, связывающиеся с углеводными алло-антигенами системы ABO, ксено-антигенами, опухолеассоциированным антигенами. Они участвуют в процессах отторжения аллоили ксенотрансплантатов, в случае возникновения онкологического заболевания влияют на его течение.

Исследования 1970;х годов показали, что естественный или преиммунный репертуар антител включает преимущественно полиреактивные антитела, способные узнавать как свои, так и чужеродные антигены. В 1980;х годах из нормальной сыворотки изолированы два типа антител [Avrameas, 1995]:

1) антитела, взаимодействующие с двумя и более неродственными антигенами (для них характерно высокое сывороточное содержание, но низкая аффинность);

2) антитела, специфичные к единственному антигену (ведут себя подобно адаптивным антителам, обычно высокоаффинны).

Анти-углеводные антитела сыворотки крови трудно изучать из-за высокой степени гетерогенности крови, содержащей не только белки, но также гликозаминогликаны, липопротеины и т. д., а также из-за широкого репертуара специфичности антител. На помощь в решении этой проблемы приходит гликочипный вариант твердофазного анализа (Printed Glycan Array, PGA), который в настоящее время бурно развивается. По многим параметрам PGA имеет преимущество перед традиционным твердофазным иммуноферментным анализом (ИФА), в частности, при исследовании нативных сывороток крови наблюдается очень низкий фоновый уровень, а главное, возможен одновременный анализ антител к нескольким сотням иммобилизованных гликанов. Однако PGA имеет ряд собственных и общих с ИФА ограничений. В частности, факт связывания в тест-системе антител нативной сыворотки с крупным гликаном может быть ошибочно интерпретирован, если на самом деле антитела направлены не к нему, а к его небольшому фрагменту. Кроме того, несмотря на разнообразие и изобилие естественных анти-углеводных антител, некоторые могут остаться незамеченными в тестах с нативной сывороткой, т.к. они могут быть маскированы муцинами или анти-идиотипическими иммуноглобулинами [Spalter, 1999], или их связывание с гликаном в твердофазном анализе конкурентно ингибируется собственными углеводными цепями иммуноглобулинов [Huflejt, 2009].

Целью данной работы являлось детальное исследование репертуара анти-гликановых, в первую очередь, естественных антител человека и эпитопной специфичности некоторых из них.

В связи с вышеизложенным были поставлены следующие задачи:

1. максимально подробно изучить репертуар анти-гликановых антител;

2. выделить антитела с помощью гаптен-специфической аффинной хроматографии и картировать их эпитопную специфичность;

3. объяснить эффект толерантности ауто-антител к ауто-антигенам, в частности, антигенам групп крови системы ABO.

выводы.

1. Изучен репертуар естественных анти-углеводных антител сыворотки крови здоровых доноров. Выявлены антитела с неизвестными ранее специфичностями, в том числе антитела, направленные к коровым участкам гликанов.

2. Предложен метод картирования специфичности поликлональных антиуглеводных антител, заключающийся в гаптен-специфической хроматографии с последующим твердофазным анализом аффинно-выделенных антител. Определены константы их аффинности. Показано, что содержание изученных антител в сыворотке крови составляет —1−10 мкг/мл.

3. Из сыворотки крови лиц с группой крови, А выделены антитела, связывающиеся с трисахаридным антигеном А. Показано, что эти иммуноглобулины не имеют отношения к системе ABO и не являются истинными ауто-антителами. Предложено объяснение отсутствия взаимодействия этих антител с природными A-антигенами. На примерах нескольких других естественных антител показана общность данного явления.

4. Установлено, что для полного удаления из сыворотки кровианти-А или анти-В антител достаточными лигандами в составе аффинного адсорбента являются соответствующие трисахариды.

5. Доказано существование естественных антител системы ABO к «АВ» -эпитопу, общему для, А и В-антигенов.

6. В сыворотке всех здоровых доноров обнаружены антитела к дисахариду Gala 1 -4GlcNAcP, не взаимодействующие с другими aGal-эпитопами, в том числе с ксеноантигеном Galal-3Gaip. Доказано, что уровень антител к Galal-3Gaip у здоровых доноров на порядок ниже, чем считалось раньше.

7. Выделены и охарактеризованы антитела к дисахариду Le, способные специфично связываться с клетками опухоли молочной железы.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Автор выражает благодарность к.х.н. А. Б. Тузикову, к.х.н. Г. В. Пазыниной, к.х.н. Н. В. Шиловой, к.х.н. М. Ю. Новаковскому, к.х.н. Е. Ю. Корчагиной, к.х.н. O.E. Галаниной (Лаборатория углеводов, ИБХ РАН, Москва, Россия) за помощь в работе и конструктивные обсуждения результатов, а также всему коллективу Лаборатории углеводовк.х.н. И. Родионову (ФИБХ РАН, Пущино, Россия), к.х.н. В. Пискареву (ИНЭОС РАН, Москва, Россия) и к.х.н. Л. Кононову (ИОХ РАН, Москва, Россия) за предоставленные образцы гликанов и гликоконъюгатовпроф. д.м.н. H.H. Тупицыну (Онкоцентр им. Блохина, Москва, Россия) за сотрудничество в о исследовании свойств анти-Le естественных антителDr. R. Rieben (Университет Берна, Швейцария) за сотрудничество в изучении ксено-антител, Dr. О. Blixt (Университет Копенгагена, Дания) и Dr. М. Huflejt (фирма Cellexicon, США) за печать гликочипова также руководителю диссертационной работы проф. д.х.н. Н. В. Бовину за постоянную поддержку.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Исследование, проведенное с помощью ИФА и PGA, с использованием десятков и сотен гликанов, показало наличие в сыворотке крови человека широкого репертуара анти-гликановых ЕАТ. Антитела, узнающие ~ 60 гликанов, характерных для гликопротеинов и гликолипидов человека, формально являются ауто-антителами. Уровень некоторых из них (~10 мкг/мл), а также аффинность (КА) порядка 104−105 М" 1 подразумевают возможность аутоиммунной реакции. Возникает естественный вопрос о причинах толерантности этих антител к собственным клеткам организма при физиологических условиях. Использованная в данной работе методология" гаптен-специфической хроматографии с последующим картированием1 специфичности выделенных антител даёт на него ответ. Во-первых, число аутологичных специфичностей EAT значительно (в разы) меньше величины 60, г так как, одна и та же популяция антител связывается с общим эпитопом.

С С с нескольких гликанов, например, Le / SuLe / SiaLe Вовторых, детальный анализ специфичности говорит о стерическомзапрете взаимодействия EAT с нормальными, гликанами клетки. Действительно, анти-А ауто-антитела, несмотря, на. способность реагировать с синтетическим А-трисахаридом, лишены возможности взаимодействовать с тем же трисахаридом в составе какой-либо более длинной А-цепи нормальных клеток. Точно так же, антир л.

Le антитела не способны связываться с Leдисахаридом в составе сложных гликанов типа LeХ-Х, а значит, не могут быть истинными антителами по отношению к нормальным собственным гликанам организма. Наконец, антитела, направленные против коровых гликановых мотивов, таких какХас, без затруднений взаимодействуют с ними в идеальных условиях искусственной тест-системы, однако они не должны узнавать их на нормальной клетке, где эти эпитопы экранированы соседними молекулами. По-видимому, истинных функциональных ауто-антител к нормальным гликанам человека нет. С другой стороны, установлен факт взаимодействия aHTH-Lec антител с опухолевыми клетками. Если он окажется не уникальным случаем и подтвердится при изучении других антител, это даст основание полагать, что такие анти-гликановые EAT узнают аутологичный антиген в аберрантном состоянии, то есть функция данных EAT состоит в надзоре за трансформацией собственных клеток.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Agrawal В., Krantz M.J., Parker J., Longenecker B.M. Expression of MUC1 mucin on activated human T cells: implications for a role of MUC1 in normal immune regulation // Cancer Research. 1998. V. 58. № 18. P. 4079−4081.
  2. Ahmed S.A. et al. Estrogen induces the development of autoantibodies and promotes salivary gland lymphoid infiltrates in normal mice // J. Autoimmun. 1989. V. 2. № 4. P. 543−52.
  3. Ailus K., Palosuo T. IgM class autoantibodies in human cord serum // J. Reprod. Immunol: 1995. V. 29. № 1. P. 61−7.
  4. Alaniz M.E., Lardone R.D., Yudowski S.L., Farace M.I., Nores G.A. Normally occurring human anti-GMl immunoglobulin M antibodies and the immune response to bacteria // Infect. Immun. 2004. V. 72. № 4. P. 2148−5 Г.
  5. Alarcon-Segovia D., Llorente L., Ruiz-Arguelles A. Autoantibodies that penetrate into living cells // Autoantibodies. Elsevier Science. 1996. P. 96 102.
  6. Anthony R.M., Ravetch J.V. A novel role for the IgG Fc glycan: the antiinflammatory activity of sialylated IgG Fes // J. Clin. Immunol. 2010. V. 30 (Suppl 1). P. S9−14.
  7. Apostolopoulos V., Sandrin M.S., Mackenzie I.F. Carbohydrate/peptide mimetics: effect on MUC1 cancer immunotherapy // J. Mol. Med. 1999. V. 77. P. 427−436.
  8. Arnold J.N., Wormald M.R., Sim R.B., Rudd P.M., Dwek R.A. The impact of glycosylation on the biological function and structure of human immunoglobulins // Annu Rev Immunol. 2007. V. 25. P. 21−50.
  9. Auf der Maur C., Hodel M., Nydegger U.E. and Rieben R. Age dependency of ABO histo-blood group antibodies: reexamination of an old dogma // Transfusion. 1993. V. 33. P. 915−918.
  10. Avrameas S. and Ternynck T. The natural autoantibodies-system: between hypotheses and facts // Mol. Immunol. 1993. V. 30. № 12. P. 1133−1142.
  11. Avrameas S. Natural autoantibodies: from 'horror autotoxicus' to 'gnothi seauton' // Immunol. Today. 1991. V. 12. № 5. P. 154−9.
  12. Bailly P., Bouhours J.-F. P blood group and related antigens. In: Cartron J.-P., Rouger P. (Eds.), Blood CelF Biochemistry, 1995. V.6: Molecular Basis of Major Human Blood Group Antigens. Plenum Press, New York, NY, P. 299 329.
  13. Baumgarth N., Tung J.M., and Herzenberg L.A. Inherent specificities in natural antibodies: a key to immune defense against pathogen invasion // Springer Seminars in Immunopathology. 2005. V. 26. № 4. P. 347−362.
  14. BCSDB (Bacterial Carbohydrate Structure Database). URL: http://www.glyco.ac.ru/bcsdb/.
  15. Berland R., Wortis H.H. Origins and functions of B-l cells with notes on the role of CD5 // Annu. Rev. Immunol. 2002. V. 20. P. 253−300.
  16. Berneman A., Belec L., Fischetti V.A. and Bouvet J.-P. The specificity patterns of human immunoglobulin G antibodies in serum differ from those in autologous secretions // Infection and Immunity. 1998. V. 66. № 9. P. 41 634 168.
  17. Bernstein F. Ergebnisse einer biostatischen zusammenfassenden Betrachtung uber die erblichen Blutstrukturen des Menschen // Klein. Wschr. 1924. V. 3. P. 1495−1497.
  18. Bezkorovainy A., Springer G.F., Desai P.R. Physicochemical properties of the eel anti-human blood-group H (O) antibody // Biochemistry. 1971. V. 10. № 20. P. 3761−3764.
  19. A.M. // Ann. Inst Pasteur. 1901. V. 15. P. 758 -63.
  20. Blanco L.P., Dirita V.J. Antibodies-enhance interaction of Vibrio cholerae with intestinal M-like cells // Infect. Immun. 2006. V. 74. № 12. P. 6957−64.
  21. Blixt O. et al. Printed covalent glycan array for ligand profiling of diverse glycan binding proteins // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2004. V. 101. P. 17 033−17 038.
  22. Boes M., Prodeus A.P., Schmidt T., Carroll M.C., Chen J. A critical role of natural immunoglobulin M in immediate defense against systemic bacterial infection // J. Exp. Med. 1998. V. 188. № 12. P. 2381−6.
  23. Bouvet J.P. and Dighiero G. From natural polyreactive autoantibodies to a la carte monoreactive antibodies to infectious agents: is it a small world after all? // Infect. Immun. 1998. V. 66. № 1. P. 1−4.
  24. Bovin N.V. Polyacrylamide-based neoglycoconjugates as tools in glycobiology // Glycoconjugate J. 1998. V. 15. P. 431−446.
  25. Brandlein S., Pohle T., Ruoff N., Wozniak E., Muller-Hermelink H.K., Vollmers H.P. Natural IgM antibodies and immunosurveillance mechanisms against epithelial cancer cells in humans // Cancer Res. 2003. V. 63. № 22. P. 7995−8005.
  26. Bray J., Lemieux R.U., McPherson T.A. Use of a synthetic hapten in the demonstration of the Thomsen-Friedenreich (T) antigen on neuraminidase-treated human red blood cells and lymphocytes // J. Immunol. 1981. V. 126. № 5. P. 1966−9.
  27. Brockhausen I., Yang J.M., Burchell J., Whitehouse C., Taylor-Papadimitriou J. Mechanisms underlying aberrant glycosylation of MUC1 mucin in breast cancer cells // Eur. J. Biochem. 1995. V. 233. № 2. P. 607−17.
  28. Buchs J.P., Nydegger U.E. Development of an ABO-ELISA for the quantitation of human blood group anti-A and anti-B IgM and IgG antibodies // J. Immunol. Methods. 1989. V. 118. № 1. P. 37−46.
  29. F.M. // The clonal selection theory of acquired' Immunity. -Cambridge Univ. Press. England. 1959.
  30. Butschak G., Karsten U. Isolation and characterization of Thomsen-Friedenreich-specific antibodies from human serum // Tumor Biol. 2002. V. 23. P. 113−122.
  31. Carroll M. C, Prodeus A.P. Linkages of innate and adaptive immunity // Curr. Opin. Immunol. 1998. V. 10. № 1. P. 36−40.
  32. Castronovo V., Colin C., Parent B., Foidart J.M., Lambotte R., Mahieu P. Possible role of human natural anti-Gal antibodies in the natural antitumor defense system // J. Natl. Cancer Inst. 1989. V. 81. № 3. P. 212−6.
  33. Casali P., Notkins A.L. CD5+ B lymphocytes, polyreactive antibodies and the human B-cell repertoire // Immunol. Today. 1989. V. 10. № 11. P. 364−8.
  34. Casali P., Schettino E.W. Structure and function of natural antibodies // Curr. Top. Microbiol. Immunol. 1996. V. 210. P. 167−79.
  35. Chen H., Diakun K.R., Milgrom F. Cardiotoxicity of Forssman antibodies in in vitro perfusion experiments // Immunol. Commun. 1984. V. 13. № 6. P. 571−6.
  36. Cheng H.M. Natural cryptic autoantibodies // Autoimmunity. 1998. V. 27. P. 99−108.
  37. Clausen H., Hakomori S. ABH and related histo-blood group antigens- immunochemical differences in carrier isotypes and their distribution // Vox Sang. 1989. V. 56. № 1. P. 1−20.
  38. Clausen H., Hakomori S., Graem N., Dabelsteen E. Incompatible A antigen expressed in tumors of blood group О individuals: immunochemical, immunohistologic, and enzymatic characterization // J. Immunol. 1986. V. 136. № l.P. 326−30.
  39. Cohen I.R., Norins L.C.- Antibodies of the IgG, IgM, and IgA classes in, newborn and adult sera reactive with gram-negative bacteria // J. Clin. Invest. 1968. V. 47. № 5. P. 1053−62:
  40. Cooke W.D., Orr A.S., Wiseman.B.L., Rouse S.B., Murray W.C., Ranck S.G. Human cord blood contains an IGM antibody to the 41KD flagellar antigen of Borrelia burgdorferi // Scand. J. Immunol. 1993. V. 38. № 4. P: 407−9.
  41. Coomber D.W., Hawkins N.J., Dalley D., Ward R.L. The significance of anti-sialyl-Tn antibodies in patients with colorectal and breast cancer // Neoplasma. 1998. V. 45. № 1. P. 12−6.
  42. Cooper D.K.C. Xenoantigens and xenoantibodies // Xenotransplantation. 1998. V. 5. P. 6−17.
  43. Cooper M.D., Alder M.N. The evolution of adaptive immune systems // Cell. 2006. V. 124. № 4. P. 815−22.
  44. Cooper D.K.C. et al. Identification of alpha-galactosyl and other carbohydrate epitopes that are bound by human anti-pig antibodies: relevance to discordant xenografting in man // Transpl. Immunol. 1993. V. 1. № 3. P. 198−205.
  45. Coutinho A., Kazatchkine M.D. and Avrameas S. Natural autoantibodies // Current Opinion in Immunology. 1995. V. 7. P. 812−818.
  46. Curvall M., Lindberg В., Lonngren J., Ruden U., Nimmich W. Structural studies of the Klebsiella О group 8 lipopolysaccharide // Acta Chem. Scand. 1973. V. 27. № 10. P. 4019−21.
  47. Dabelsteen E., Gao S. ABO blood-group antigens in oral cancer // J. Dent. Res. 2005. V. 84. P. 21−28.
  48. Daniels G. and Bromilow I. // Essential guide to blood groups. Second Edition. Wiley-Blackwell, Oxford, UK. 2010. pp. 111.
  49. D’Adamo P.J. (http://www.dadamo.com/scienceminorgroups.htm).
  50. Deicher H. Uber die Erzeugung heterospezifisher haemagglutinine durch Injection artfremden Serum//Z .Hyg. 1926. V. 106. P. 561.
  51. Dighiero G., Rose N.R. Critical self-epitopes are key to the understanding of self-tolerance and autoimmunity // Immunol. Today. 1999. V. 20. № 9. P. 423−428.
  52. Ditzel H.J., Itoh K., Burton D.R. Determinants of polyreactivity in a large panel of recombinant human antibodies from HTV-l infection // J. Immunol. 1996. V. 157. № 2. P. 739−49.
  53. Dodd B.E., Lincoln P.J., Boorman K.E. The cross-reacting antibodies of group O sera: immunological studies and possible explanation of the observed facts // Immunology. 1967. V. 12. № 1. P. 39−52.
  54. Donath J., Landsteiner K., Munch. Medizin. Wschr. 1904. V. 51. P. 15 901 593.
  55. Duk M. et al. Specificity of human anti-NOR antibodies, a distinct species of «natural» anti-a-galactosyl antibodies // Glycobiology. 2003. V. 13. № 4. P. 279−284.
  56. Duk M. et al. Anti-alpha-galactosyl antibodies recognizing epitopes terminating with alpha 1,4-linked galactose: human natural and mouse monoclonal anti-NOR and anti-Pi antibodies // Glycobiology. 2005. V. 15. № 2. P. 109−18.
  57. Dupont M. Contribution a l’etude des antigens des globules rouges // Archives of Int. Med. Exp. 1934. V. 9. P. 133−167.
  58. Durandy A., Thuillier L., Forveille M., Fischer A. Phenotypic and functional characteristics of human newborns' B lymphocytes // J. Immunol. 1990. V. 144. № l.P. 60−5.
  59. Dziarski R. Autoimmunity: polyclonal activation or antigen induction? //1.munol. Today. 1988. V. 9. № 11. P. 340−2.148
  60. Ehrlich P. and Morgenroth J. in The Collected Papers of Paul Ehrlich, Fifth Communication. Pergamon Press. 1957. V. 2. P. 246−255.
  61. P., Morgenroth J.V. // Berl. Klin. Wschr. 1900. V. 37. P. 453−458.
  62. Elluru S.R. et al. Modulation of human dendritic cell maturation and function by natural IgG antibodies // Autoimmun. Rev. 2008. V. 7. № 6. P. 487−90.
  63. Ezzelarab M., Ayares D., Cooper D. Carbohydrates in xenotransplantation // Immunol. Cell Biol. 2005. V. 83. P. 396104.
  64. Fearon D.T., Locksley R.M. The instructive role of innate immunity in the acquired immune response // Science. 1996. V. 272. № 5258. P. 50−3.
  65. Feizi T., Childs R.A., Hakomori S.I., Powell M.E. Blood-group-Ii-active gangliosides of human erythrocyte membranes // Biochem. J. 1978. V. 173. № l.P. 245−54.
  66. Feizi T. The blood group Ii system: a carbohydrate antigen system defined by naturally monoclonal or oligoclonal autoantibodies of man // Immunol. Commun. 1981. V. 10. № 2. P. 127−56.
  67. Fung P.Y., Longenecker B.M. Specific immunosuppressive activity of epiglycanin, a mucin-like glycoprotein secreted by a murine mammary adenocarcinoma (TA3-HA) // Cancer Res. 1991. V. 51. № 4. P. 1170−6.
  68. Furuhata T. On the heredity of human blood groups // Japan Med. World. 1927. V. 7. P. 197−209.
  69. Gaillard B.A., Thomas J.M., Nell L.J., Marcus D.M. Antibodies against ganglioside GT3 in sera of patients with type 1 diabetes mellitus // J.Immunol. 1989. V. 142. P.3826−3832.
  70. Galili U. The alpha-gal epitope and the anti-Gal antibody in xenotransplantation and in cancer immunotherapy // Immunol. Cell Biol. 2005. V. 83. № 6. P. 674−86.
  71. Galili U., Anaraki F., Thall A., Hill-Black C., Radic M. One percent of human circulating B lymphocytes are capable of producing the natural anti-Gal antibody // Blood. 1993. V. 82. № 8. P. 2485−93.
  72. Galili U., Clark M.R., Shohet S.B. Excessive binding of natural anti-alpha-galactosyl immunoglobin G to sickle erythrocytes may contribute to extravascular cell destruction // J. Clin. Invest. 1986a. V. 77. № l.P. 27−33.
  73. Galili U., Flechner I., Knyszynski A., Danon D., Rachmilewitz E.A. The natural anti-alpha-galactosyl IgG on human normal senescent red blood cells // Br. J. Haematol. 1986b. V. 62. № 2. P. 317−24.
  74. Galili U., LaTemple D.C. Natural anti-Gal antibodies as a universal augmenter of autologous tumor vaccine immunogenicity // Immunology Today. 1997. V. 18. № 6. P. 281−285.
  75. Galili U., Macher B.A., Buehler J., Shohet S.B. Human natural anti-alpha-galactosyl IgG. II. The specific recognition of alpha (l-3)-linked galactose residues // J. Exp. Med. 1985. V. 162. № 2. P. 573−82.
  76. Galili U., Rachmilewitz E.A., Peleg A. and Flechner I. A unique natural human IgG antibody with anti-a-galactosyl specificity // J. Exp. Med. 1984. V. 160. P. 1519−1531.
  77. Gellert M. Recent advances in understanding V (D)J recombination // Adv. Immunol. 1997. V. 64. P. 39−64.
  78. George J., Shoenfeld Y. Natural autoantibodies I I Autoantibodies, Elsevier Science. 1996. P. 534−539.
  79. Ginsburg V. Enzymatic basis for blood groups in man. Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 1972. V. 36. P. 131−49.
  80. Gmeiner J. The ribitol-phosphate-containing lipopolysaccharide from Proteusmirabilis, strain D52. Investigations of O-specific chains, // European Journal of Biochemistry. 1977. V. 74. P. 171−180-
  81. Gollogly E., Gastronovo V. A possible role for the alpha 1—>3 galactosyl epitope and the natural anti-gal antibody in oncogenesis // Neoplasma: 1996. V. 43. № 5. P. 285−9.
  82. Good A. Hi et al. Identification of carbohydrate1 structures that bind' human? antiporcine antibodies: implications for discordant xenografting in humans // Transplant. Proc, 1992. V. 24. № 2. P- 559−62.
  83. Gorska S., Grycko P., Rybka J., Gamian A. Exopolysaccharides of lactic acid bacteria: structure and biosynthesis // Postepy Hygieny i Medyciny Doswiadczalnej. 2007. V. 61. P. 805−818.
  84. Grubb R. Correlation between Lewis blood group and secretor character in man //Nature. 1948. V. 162. № 4128. P. 933.
  85. Grundbacher F.J. Human X chromosome carries quantitative genes for immunoglobulin M // Science. 1972. V. 176. № 32. P. 311−2.
  86. Hakomori S., Wang S.M., Young W.W. Isoantigenic expression of Forssman glycolipid in human gastric and colonic mucosa: its possible identity with «Alike antigen» in human cancer // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. V. 74. № 7. P. 3023−7.
  87. Hakomori S. Glycosphingolipids in cellular interaction, differentiation, and oncogenesis //Annu. Rev. Biochem. 1981. V. 50. P. 733−64.
  88. Hakomori S. Tumor-associated carbohydrate antigens // Ann. Rev. Immunol. 1984. V. 2. P. 103−126.
  89. Hakomori S. Antigen structure and genetic basis of histo-blood groups A, B and O: their changes associated with human cancer // Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1473. № 1. P: 247−66.
  90. Hamadeh R.M., Estabrook M.M., Zhou P., Jarvis G.A., Griffiss J.M. Anti-Gal binds to pili of Neisseria meningitidis: the immunoglobulin A isotype blocks complement-mediated killing//Infect. Immun. 1995a. V. 63. P. 4900−6.
  91. Hamadeh R.M., Galili U., Zhou P., Griffiss J.M. Anti-alpha-galactosyl immunoglobulin A (IgA), IgG, and IgM in human secretions // Clin. Diagn. Lab. Immunol. 1995b. V. 2. P. 125−31.
  92. Han B.W., Herrin B.R., Cooper M.D., Wilson J.A. Antigen recognition by variable lymphocyte receptors // Science. 2008. V. 321. № 5897. P. 1834−7.
  93. Hanganutziu M. Hemagglutinines heterogenetiques apres injectior de serum de cheval // Compt. Rend. Soc. Biol. 1924. V. 91. P: 1457−59.
  94. Hari Y. et al. The complement-activating capacity of maternal IgG antibodies to blood group A in paired mother/child serum samples // Vox Sang. 1998. V. 74. № 2. P. 95−100.
  95. Hay F.C., Nineham L.J., Torrigiani G., Roitt I.M. «Hidden» IgG antiglobulins in normal human serum // Clin. Exp. Immunol. 1976. V. 25. № 2. P. 185−90.
  96. Hayakawa K., Asano M. et al. Positive selection of natural autoreactive B cells // Science. 1999. V. 285. № 5424. P. 113−6.
  97. Hayashi S., Ogawa S., Takashima Y., Otsuka H. The neutralization of pseudorabies virus by anti-alpha-galactosyl natural antibody in normal serum // Virus Res. 2004. V. 99. № 1.P. 1−7.
  98. Hellberg A., Chester M.A., Olsson M.L. Two previously proposed P1/P2-differentiating and nine novel polymorphisms at the A4GALT (Pk) locus donot correlate with the presence of the PI blood group antigen // BMC Genet. 2005. V. 6. P. 49.
  99. Hensel F. et al. Characterization of glycosylphosphatidylinositol-linked molecule CD55/decay-accelerating factor as the receptor for antibody SC-1-induced apoptosis // Cancer Res. 1999. V. 59. № 20. P. 5299−306.
  100. Higashi H., Naiki M., Matuo S., Okouchi K. Antigen of «serum sickness» type of heterophile antibodies in" human sera: «identification as gangliosides with N-glycolylneuraminic acid // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1977. V. 79. № 2. P. 388−95.
  101. Higashihara T., Takeshima T., Anzai M., Tomioka M., Matsumoto K., Nishida K., Kitamura Y., Okinaga K., Naiki M. Survey of Hanganutziu and Deicher antibodies in operated patients // Int. Arch. Allergy Appl. Immunol. 1991. V. 95. № 2−3. P. 231−5.
  102. Hoeppner W., Fischer K., Poschmann A., Paulsen H. Use of synthetic antigens with the carbohydrate structure of asialoglycophorin A for the specification of Thomsen-Friedenreich antibodies // Vox Sang. 1985. V.48. № 4. P. 246−53.
  103. Hows J., Beddow K., Gordon-Smith E., Branch D.R., Spruce W., Sniecinski I., Krance R.A., Petz L.D. Donor-derived red, blood cell antibodies and immune hemolysis after allogeneic bone marrow transplantation // Blood. 1986. V. 67. № l.P. 177−81.
  104. Huflejt M.E. et al. Anti-carbohydrate antibodies of normal sera: findings, surprises and challenges // Mol. Immunol. 2009. V. 46. № 15. P. 3037−49.
  105. Hughes R.A. Inflammatory neuropathies // Baillieres Clin. Neurol. 1994. V.3.№ l.P. 45−72.
  106. International Society of Blood Transfusion (ISBT). URL: http://blood.co.uk/ibgrl/
  107. Itoh Y., Matsuzawa S. Nihon Hoigaku Zasshi. Anti-A-like and anti-B-like cold auto-hemagglutinins in a patient with malignant lymphoma and healthy individuals // 1989: V. 43. № 4. P. 332−6.
  108. Jansson P.E., Lindberg A. A, Lindberg B1., Wollin R. Structural"studies on the hexose1 region of the core in lipopolysaccharides from Enterobacteriaceae // Eur. J.Biochem. 1981. V. 115.№ 3.P. 571−7.
  109. Jefferis R. Glycosylation of natural and recombinant antibody molecules // Adv. Exp. Med. Biol. 2005. V. 564. P. 143−8.
  110. Jerne N.K. Towards a network theory of the immune system // Ann1. Inst. Pasteur Immunol. 1974. V. 125. P. 373−89.
  111. Kaise S., Yasuda T. et al. Antiglycolipid antibodies in normal and pathologic human sera and synovial fluids // Vox Sang. 1985. V. 49. № 4. P. 292−300.
  112. Kamiya K., Arisawa T. et al. Are autoantibodies against Lewis antigens involved in the pathogenesis of Helicobacter pylori-induced peptic ulcers? // Microbiol. Immunol. 1999. V. 43. № 5: P. 403−8.
  113. Kano K., Merrick J.M. and Milgrom F. Classification of human heterophile antibodies. Int. Arch. Allergy Appl. Immun. 1984- 73: 373−377.
  114. Kano K., Milgrom F. Heterophile antigens and antibodies in medicine // Curr. Top. Microbiol. Immunol. 1977. V. 77. P. 43−69.
  115. Kaplan M.E., Kabat E.A. Studies on human antibodies. IV. Purification and properties of anti-A and anti-B obtained by absorption and elution from insoluble blood group substances //J. Exp. Med. 1966. V. 123. P. 1061−81.
  116. Kasaian M.T., Casali P. Autoimmunity-prone B-l (CD5 B) cells, natural antibodies and self-recognition// Autoimmunity. 1993. V. 15. P. 315−329.154
  117. Kay L.A., Locke D. Distribution of immunoglobulin G subclasses in anti-A and anti-B sera // J. Clin. Pathol. 1986. V. 39. № 6. P. 684−7.
  118. Kay M.M., Bosman G.J. Naturally occurring human „antigalactosyl“ IgG antibodies are heterophile antibodies recognizing blood-group-related substances // Exp. Hematol. 1985. V. 13. № 11. P. 1103−12.
  119. Kearney J.F., Vakil M., Dwyer D.S. Idiotypes and autoimmunity // Ciba Found. Symp. 1987. V. 129. V. 109−22.
  120. Kidd J.G. and Friedewald W.F. A natural antibody that reacts in vitro with a sedimentable constituent of normal tissue cells: I. Demonstration of the phenomenon // J. Exp. Med. 1942. V. 76. P. 543.
  121. Kim Y.S., Gum J., Brockhausen I. Mucin» glycoproteins in neoplasia // Glycoconj. J. 1996. V. 13. № 5. P. 693−707.
  122. Kimber I., Moore M. Lysis of alloantibody-sensitized human erythrocytes by peripheral blood* mononuclear cells: heterogeneity of effector populations // J. Clin. Lab. Immunol. 1981. V. 5. № 1. P. 41−6.
  123. King J. and Laemmli U.K. // J. Mol. Biol. 1971. V. 62. P. 465−473.
  124. Kinjo Y., Tupin E., Wu D. et al. Natural killer T-cells recognize diacylglycerol antigens from pathogenic bacteria // Nat. Immunol. 2006. V. 7. P. 978−986.
  125. Koeckert H.L. A study of mechanism of human isohemagglutination // J. Immunol. 1920. V. 5. P. 536.
  126. Koga M., Yuki N., Ariga T., Hirata K. Antibodies to GD3, GT3, and O-acetylated species in Guillain-Barre and Fisher’s syndromes: their association with cranial nerve dysfunction // J. Neurol. Sci. 1999. V. 164. № 1. P. 50−5.
  127. Koscielak J. A hypothesis on the biological role of ABH, Lewis and P blood group determinant structures in glycosphingolipids and glycoproteins // Glycoconjugate J. 1986. V. 3. P. 95−108.
  128. Krause I., Blank M. et al. Cross-reactive epitopes on beta2-glycoprotein-I and Saccharomyces cerevisiae in patients with the antiphospholipid syndrome // Ann. N. Y. Acad. Sci. 2007. V. 1108. P. 481−8.155
  129. Lalezari P., Jiang A.F., Kumar M., Lalezari I. Carbohydrate-specific antibodies in normal human sera. I. Characterization of specificity for beta-D-glucose // Vox Sang. 1984. V. 47. № 2. P. 133−45.
  130. K. // The specificity of serological reactions. New York., Dover Publications Inc. 1962. P. 164.
  131. Landsteiner K. The Nature and Specificity of Antibodies // The Specificity of Serological Reactions. Cambridge., Harvard University Press. 1945. P. 127.
  132. Landsteiner K. Uber Agglutionserscheinungen normalen menschlichen Blutes // Wein. Klein. Wschr. 1901'. V. 14. P. 1132−1134.
  133. Landsteiner K. Zur Kenntniss der antifermentativen, lytischen und agglutinierenden Wirkungen des Blutserums und der Lymphe // Zentr. Bacteriol. 1900. V. 27. P. 357−366.
  134. Landsteiner K. and Mitt D.H. Observations on the human blood group. Irregular reactions on the human bloodngroups. Irregular reactions. Isoagglutinins in sera of group IV. The factor A. // J. Immunol. 1926. V. 11. P. 221.
  135. Lekakh I.V., Bovin N.V., Bezyaeva G.P., Poverenny A.M. Natural hidden autoantibodies react with negatively charged carbohydrates and xenoantigen Bdi // Biochemistry (Mosc). 2001. V. 66. P. 205−210.
  136. Lemieux R.U., Baker D.A., Weinstein W.M., Switzer C.M. Artificial antigens. Antibody preparations for the localization of Lewis determinants in tissues//Biochemistry. 1981. V. 20. P. 199−205.
  137. Le Pendu J. A hypothesis on the dual significance of ABH, Lewis and related antigens // J. Immunogenet. 1989. V.16. № 1. P. 53−61.
  138. Le Pendu J. et al. H-deficient blood groups of Reunion Island. II. Differences between Indians (Bombay Phenotype) and whites (Reunion phenotype) // Am. J. Hum. Genet. 1983. V. 35. P. 484−496.
  139. Levine P. Illegitimate blood group antigens PI, A, and MN (T) in malignancy-a possible therapeutic approach with anti-Tja, anti-A, and anti-T // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1976. V. 277. P. 428−35.
  140. Levine P. Self-nonself concept for cancer and diseases previously known as «autoimmune» diseases (illegitimate transferases/plasma exchange) // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. V. 75. № 11. P. 5697−701.
  141. Levine P., Koch E.A. The rare human isoagglutinin anti-Tja and habitual abortion// Science. 1954. V. 120. № 3111. P. 239−41.
  142. Li Q., Anver M.R., Li Z., Butcher D.O., Gildersleeve J.C. GalNAcal-3Gal, a new prognostic marker for cervical cancer // Int. J. Cancer. 2010 V. 126. № 2. P.459−68.
  143. Litman G.W. Relationship between structure and function of lower vertebrate immunoglobulins // Adv. Exp. Med. Biol. 1975. V. 64. P. 217−28.
  144. Mackay I.R., Larkin L., Burnet F.M. Failure of autoimmune antibody to react with antigen prepared from the individual’s own tissues // Lancet. 1957. V. 273. № 6986. P. 122−3.
  145. Madi A. et al. Organization of the autoantibody repertoire in healthy newborns and adults revealed by system level informatics of antigen microarray data//Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2009. V. 106. P. 14 484−9.
  146. Malkoff G.M. Beitrag zur Frage der Agglutination der rothen Blutkorperchen // Deutsche Medicinische Wohlenschrift. 1900. V. 26. P. 229−231.
  147. Malykh Y.N., Schauer R., Shaw L. N-Glycolylneuraminic acid in human tumours // Biochimie. 2001- V. 83. № 7. P. 623−34.
  148. Marion T.N., Tillman D.M., Jou N.T., Hill R.J. Selection of immunoglobulin variable regions in autoimmunity to DNA // Immunol. Rev. 1992. V. 12. P. 123−49.
  149. McKane W., Lee J., Preston R. et al. Polymorphism in the human anti-pig natural antibody repertoire // Transplantation. 1998. V. 66. P. 626−633.
  150. McMorrow I.M., Comrack C.A., Sachs D.H., DerSimonian H. Heterogeneity of human anti-pig natural antibodies cross-reactive with the Gal (alphal, 3) Galactose epitope // Transplantation. 1997. V. 64. P. 501−10.
  151. Merrick J.M., Zadarlik K., Milgrom F. Characterization of the Hanganutziu-Deicher (serum-sickness) antigen as gangliosides containing N-glycolyl-neuraminic acid // Int. Arch. Allergy Appl. Immunol. 1978. V. 57. P. 477−80.
  152. Milland J. and Sandrin M.S. ABO blood group and related antigens, natural antibodies and transplantation // Tissue Antigens. 2006. V. 68. P. 459−466.
  153. Miller E.B., Rosenfield R.E., Vogel P., Haber G., Gibbel N. The Lewis blood factors in American Negroes // Am. J. Phys. Anthropol. 1954. V. 12. № 3. P. 427−43.
  154. Mirilas P., Fesel C., Guilbert B., Beratis N.G., Avrameas S. Natural antibodies in childhood: development, individual stability, and injury effect indicate a contribution to immune memory // Jl Clirn Immunol. 1999- V. 19. №?2-: P- 10915-
  155. Moran A.P. Relevance of fucosylation and Lewis antigen expression in the bacterial gastroduodenal pathogen Helicobacter pylori // Carbohydrate Research. 2008. V. 343. № 12. P. 1952−1965.
  156. Mori T., Fujii G., Kawamura A., Yasuda T., Naito Y., Tsumita T. Forssman antibody levels in sera of cancer patients // Immunol. Commun. 1982. V. 11. № 3. P. 217−25.
  157. Mostafa G.A., Ibrahim D.H., Shehab A.A., Mohammed A.K. The role of measurement of serum autoantibodies in prediction of pediatric neuropsychiatrie systemic lupus erythematosus // J. Neuroimmunol. 2010. V. 227. P. 195−201.
  158. Mourant A.E. A «new» human blood group antigen of frequent occurrence // Nature. 1946. V. 158. P. 237−238.
  159. Mouthon L., Haury M., Lacroix-Desmazes S., Barreau C., Coutinho A., Kazatchkine M.D. Analysis of the normal human IgG antibody repertoire.159
  160. Evidence that IgG autoantibodies of healthy adults recognize a limited and conserved set of protein antigens in homologous tissues // J. Immunol. 1995. V. 154. № 11. P. 5769−78.
  161. Murakami H., Lam Z., Furie B.C., Reinhold V.N., Asano T., Furie B. Sulfated glycolipids are the platelet autoantigens for human platelet-binding monoclonal anti-DNA autoantibodies // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. № 23. P. 15 414−19.
  162. Naiki M., Kato M. Immunological identification of blood group Pk antigen on- normal human? erythrocytes and' isolation of anti-Pk with- different affinity // Vox Sang. 1979. V. 37. № 1. P. 30−38.
  163. Nemazee D.A., Burki K. Clonal deletion of B lymphocytes in? a transgenic mouse bearing anti-MHC class I antibody genes II Nature. 1989. V. 337. № 6207. P: 562−6.
  164. Nevinsky G.A., Buneva V.N. Catalytic antibodies in healthy humans and patients with autoimmune and viral diseases // J. Cell. Mol. Med. 2003. V. 7. № 3. P. 265−76.
  165. Nores G.A., Dennis R.D., Helling F. and Wiegandt H. Human heterophile antibodies recognizing epitopes present on insect glycolipids // J. Biochem. 1991. V. 110. P. 1−8.
  166. Nores G.A., Lardone R.D., Comin R., Alaniz M.E., Moyano A.L., Irazogui F J. Anti-GMl antibodies as a model of the immune response to self-glycans //Biochim. Biophys. Acta. 2008. V. 1780. № 3. P. 538−545.
  167. Ochsenbein A.F. and Zinkernagel R.M. Natural antibodies and complement link innate and acquired immunity // Immunology Today. 2000. V. 21. № 12. P. 624−630.
  168. Oriol R., Opelz G., Chun C., Terasaki P.I. The Lewis system and kidney transplantation // Transplantation. 1980. V. 29. P. 397−400.
  169. Oriol R., Mollicone R., Coullin P., Dalix A.M., Candelier J.J. Genetic regulation of the expression of ABH and Lewis antigens in tissues // APMIS Suppl. 1992. V. 27. P. 28−38.
  170. Orntoft T.F., Greenwell P., Clausen H., Watkins W.M. Regulation of the oncodevelopmental expression of type 1 chain ABH and Lewis (b) blood group antigens in human colon by alpha-2-L-fucosylation // Gut. 1991. V. 32. № 3. P. 287−93.
  171. Parekh R.B. et al. Association of rheumatoid arthritis and primary osteoarthritis with changes in the glycosylation pattern of total serum IgG // Nature. 1985. V. 316. № 6027. P. 452−7.
  172. Parker W., Bruno D., Holzknecht Z.E., Piatt J.L. Characterization and affinity isolation of xenoreactive human natural antibodies // The Journal of Immunology. 1994. V. 153. P. 3791−3803.
  173. Parker W., Lin S.S., Yu P.B., Sood A., Nakamura Y.C., Song A., Everett M.L., Piatt J.L. Naturally occurring anti-alpha-galactosyl antibodies: relationship to xenoreactive anti-alpha-galactosyl antibodies // Glycobiology. 1999. V. 9. № 9. P. 865−73.
  174. Parker W., Piatt J.L. Xenoreactive human natural antibodies // Autoantibodies. Elsevier Science, 1996. P. 846−851.
  175. Plomp J.J., Willison HJ. Pathophysiological actions of neuropathy-related anti-ganglioside antibodies at the neuromuscular junction"// J. Physiol. 2009. V. 587. № 16. P. 3979−99.
  176. Poletaev A.B., Stepanyuk V.L., Gershwin M.E. Integrating immunity: the immunculus and self-reactivity // J. Autoimmun. 2008. V. 30. P. 68−73 .
  177. Pollara B., Litman G.W., Finstad J., Howell J., Good R.A. The evolution of the immune response. VII. Antibody to human «O» cells and properties of the immunoglobulin in lamprey // J. Immunol. 1970. V. 105. № 3. P. 738−45.
  178. Quarles R.H., Ilyas A.A., Willison H.J. Antibodies to glycolipids in demyelinating diseases of the human peripheral nervous system // Chem. Phys. Lipids. 1986. V. 42. P. 235−48.
  179. Race C. and Watkins W.M. The enzymic products of the human blood group A and B genes in the serum of 'Bombay' Oh donors It FEBS Letters. 1972. V. 27. P. 125−130.
  180. R.R., Sanger R. // Blood group in Man. 6th edn. Oxford, Blackwell Scientific Publications. 1975.
  181. Regner M., Lambert P.-H. Autoimmunity through infection or immunization//Nature immunology. 2001. V. 2. № 3. P. 185−188.
  182. Rieben R., Buchs J.P., Fliickiger E., Nydegger U.E. Antibodies to histo-blood group substances A and B: agglutination titers, Ig class, and IgG subclasses inhealthy persons of different age categories // Transfusion. 1991. V. 31. № 7. P. 607−15.
  183. Rye P.D., Bovin N.V., Vlasova E.V., Walker R.A. Monoclonal antibody LU-BCRU-G7 against a breast tumour-associated glycoprotein recognizes the disaccharide Galpl-3GlcNAc // Glycobiology. 1995: V. 5. P. 385−389.
  184. Rye P.D., Walker R.A. Prognostic value of a breast cancer-associated glycoprotein detected by monoclonal antibody LU-BCRU-G7 // Eur. J. of Cancer. 1994. V. 30A. № 7. P. 1007−1012.
  185. Rydberg L., Bengtsson A., Samuelsson O., Nilsson K., Breimer M.E. In vitro assessment of a new ABO immunosorbent with synthetic carbohydrates attached to sepharose // Transpl. Int. 2005. V. 17. № 11. P. 666−72.
  186. Schachter H., Michaels M.A., Tilley C.A., Crookston M.C., Crookston J.H. Qualitative differences in the N-acetyl-D-galactosaminyltransferases produced by human A1 and A2 genes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1973. V. 70. № 1. P. 220−224.
  187. Schatz D.G., Oettinger M.A., Schlissel M.S. V (D)J recombination: molecular biology and regulation // Annu. Rev. Immunol. 1992. V. 10. P. 359−83.
  188. Schulkind M.L., Robbins J.B., Clem L.W. Reactivities of shark 19S and 7S IgM antibodies to Salmonella typhimurium // Nat. New Biol. 1971. V. 230. № 14. P. 182−3.
  189. Schwarting G.A., Kundu S.K., Marcus D.M. Reaction of antibodies that cause paroxysmal cold hemoglobinuria (PCH) with globoside and Forssman glycosphingolipids // Blood. 1979. V. 53. № 2. P. 186−92.
  190. Serafini-Cessi F., Conte R. Precipitin reaction between Sda-active human Tamm-Horsfall glycoprotein and anti-Sda-serum // Vox Sang. 1982. V. 42. № 3. P. 141−4.
  191. Sewell H.F., Chambers L., Maxwell V., Matthews J.B., Jefferis R. The natural antibody response to E. coli includes antibodies of the IgD class // Clin. Exp. Immunol. 1978. V. 31. № 1. P. 104−10.
  192. Shoenfeld Y., Isenberg D.A. The mosaic of autoimmunity // Immunol. Today. 1989. V. 10. № 4. P. 123−6.
  193. Shoenfeld Y., Zandman-Goddard G. // Autoimmune diseases «The enemy from within». Bio-Rad Pub., Herculs, CA. USA. 2003.
  194. Simister N.E. Placental transport of immunoglobulin G // Vaccine. 2003. V. 21. № 24. P. 3365−9.
  195. Singhal A., Hakomori S. Molecular changes in carbohydrate antigens associated with cancer//BioEssays. 1990. V. 12. P. 223−230.
  196. Slovin S.F., Keding S.J., Ragupathi G. Carbohydrate vaccines as immunotherapy for cancer // Immunol, and Cell Biol. 2005. V. 83. P. 418−28.
  197. Smorodin E.P., Kurtenkov O.A., Sergeyev B.L., Lilleorg A.L., Chuzmarov V.I. Antibodies to tumor-associated carbohydrate epitopes in sera of cancer patients and blood donors //Exp. Oncol. 2001. V. 23. P. 109−13.
  198. Smorodin E.P., Kurtenkov OA., Sergeyev B.L., Pazynina G-V., Bovin NV. Specificity of human anti-carbohydrate IgG antibodies as probed- with polyacrylamide-based glycoconjugates // Glycoconj. J. 2004. V. 20. P. 83−9.
  199. Sorette M! P, Galili U., Clark MiRL Comparison of serum- anti-band- 3″ and anti-Gall antibody binding' to density-separated' human- red blood cells // Blood. 1991. V. 77- № 3. P. 628−36.
  200. Spalter S. Hi, Kaveri S V., BonnimE., Mani J.-C., Cartron Ji-P, Kazatchkine M.D. Normal human serum contains natural antibodies reactive with autologous ABO blood group antigens // Blood. 1999. V. 93. P. 4418−4424.
  201. Spitalnik S- Gowles J, .Gox JMT, Blumberg N. Neutralization of Lewis bloodi group antibodies by synthetic immunoadsorbents // Am. Ji Glin. Pathol. 1983. V. 80: № 4. Pi 63−5-
  202. Spitalnik S., Gowles J., Cox M.T., Blumberg N. Detection of IgG anti-Lewis (a) antibodies in cord sera by kinetic Elisa// Vox Sang. 1985- V. 48. P. 235−8.
  203. Spitalnik S., Pfaff W., Cowles J., Ireland J.E., Scornik J.C., Blumberg N. Correlation of humoral immunity to Lewis blood group antigens with renal transplantation rejection // Transplantation. 1984. V. 37. P. 265−268.
  204. Spitalnik P.F., Spitalnik S.L. The P blood group system: biochemical, serological, and clinical aspects // Transfus. Med. Rev. 1995. V. 9. P. 110−22.
  205. Springer G.F. Relation of blood group active plant substances to human blood groups // Acta Haemotologica, 1958. V. 20. P. 147−155.
  206. Springer G.F. Blood-group and Forssman antigenic determinants shared between microbes and mammalian cells // Prog. Allergy. 1971. V. 15. P. 9−77.
  207. Springer G.F. T and Tn, general carcinoma autoantigens // Science. 1984. V. 224. P. 1198−1206.
  208. Springer G. F, Desai P.R. Tn epitopes, immunoreactive with ordinary anti-Tn antibodies, on normal, desialylated human erythrocytes and on Thomsen-Friedenreich antigen isolated therefrom // Mol. Immunol. 1985. V. 22. № 11. P. 1303−10.
  209. Springer G.F., Desai P.R., Murthy M.S., Scanlon E.F. Human carcinoma-associated precursor antigens of the NM blood group system // J. Surg. Oncol. 1979. V. 11. № 2. P. 95−106.
  210. Springer G.F., Horton R.E. Blood group isoantibody stimulation in man by feeding blood group-active bacteria // J. Clin. Invest. 1969. V. 48. P. 1280−91.
  211. Springer G.F., Williamson P. and Brandes W.C. Blood group activity of Gram-negative bacteria // J. Exp. Med. 1961. V. 113. P. 1077−93.
  212. Stewart J. Immunoglobulins did not arise in evolution to fight infection // Immunol. Today. 1992. V. 13. № 10. P. 396−400.
  213. Sun J.B. Autoreactive T and B cells in nervous system diseases // Acta Neurol. Scand. Suppl. 1993. V. 142. P. 1−56.
  214. Szulman A.E. and Markcus D.M. The histological distribution of the blood group substances in man as disclosed by immunofluorescence VI. The Lea and Leb antigens during fetal development // Laboratory Investigations. 1973. V. 28. P. 565−574.
  215. Szulman A.E. Evolution of ABH blood group antigens during embryogenesis //Ann. Inst. Pasteur Immunol. 1987. V. 138. P. 845−847.
  216. Tangvoranuntakul P., Gagneux P., Diaz S., Bardor M., Varki N., Varki A., Muchmore E // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. V. 100. № 21. P. 12 045−50.
  217. Thompson S.C., Mandel T.E. Fetal pig pancreas. Preparation and assessment of tissue for transplantation, and* its in vivo development and function in athymic (nude) mice // Transplantation. 1990. V. 49. № 3. P. 571−81.
  218. Thomsen O., Friedenreich V., Worsaae E. Uber die Moglichkeit der Existenz zweier neuer Blutgruppen: auch ein Beitrag zur Beleuchtung sogenannter Untergruppen // Acta Pathologica Microbiologica Scandinavica. 1930. V. 7. P. 157−190.
  219. Tomer Y., Sherer Y., Shoenfeld Y. Autoantibodies. Autoimmunity and cancer // Oncology Reports. 1998. V. 5. P. 753−761.
  220. Tupitsyn N.N., Kadagidze Z.G., Tuichev I.K. Relationship between semiquantitative and quantitative parameters of local immune response in gastric cancer // Experimental Oncology. 1995. Y. 17. № 1. P. 31−6.
  221. Uhlenhuth P. Festchrift zum sechzigsten Gebutstage von Robert Koch. Gustav Fisher. Jena. 1903. P. 49−74.
  222. Yani J., Elluru S., Negi V.S., Lacroix-Desmazes S., Kazatchkine M.D., Bayary J., Kaveri S.V. Role of natural antibodies in immune homeostasis: IVIg perspective // Autoimmun. Rev. 2008. V. 7. № 6. P. 440−4.
  223. Varki A. N-glycolylneuraminic acid deficiency in humans // Biochimie. 2001. V. 83. № 7. P. 615−22.
  224. Voak D., Path F.R.C. Monoclonal antibodies in blood group serology // Transfus. Sei. 1989. V. 10. P. 5−13.
  225. Wang J. et al. Fc-glycosylation of IgGl is modulated by B-cell stimuli // Mol. Cell. Proteomics. 2011. V. 10. № 5. Ml 10.4 655.
  226. Watkins W.M. The ABO blood group system: hystorical background // Transfusion Medicine. 2001. V. 11. P. 243−265.
  227. Watkins W.M., Greenwell P., Yates A.D. The genetic and enzymic regulation of the synthesis of the A and B determinants in the ABO blood group system // Immunol: Commun. 1981. V. 10. № 2. P. 83−100.
  228. Westerlind U., Hagback P., Duk M., Norberg T. Synthesis and inhibitory activity of a di- and a trisaccharide corresponding to an erythrocyte glycolipid responsible for the NOR polyagglutination // Carbohydr. Res. 2002. V. 337. № 17. P. 1517−22.
  229. Willison H.J., Paterson G., Veitch J., Inglis G., Barnett S.C. Peripheral neuropathy associated with monoclonal IgM anti-Pr2 cold agglutinins // J. Neurol. Neurosurg. Psychiatry. 1993. V. 56. № 11. P. 1178−83.
  230. G.S., Miles A.A. // Topley and Wilsons Principles of Bacteriology and Immunity. 4th ed. London, Arnold. 1961. V. 2. P. 1239−1242.
  231. Winer M.A. and Terryberry J.W. Glycolipid (excluding ganglioside) autoantibodies // Autoantibodies. Elsevier Science. 1996. P. 314−324.
  232. Xu Y., Lorf T., Sablinski T. et al. Removal of anti-porcine natural antibodies from human and nonhuman primate plasma in vitro and in vivo by a Galalphal-3Galbetal-4betaGlc-X immunoaffinity column // Transplantation. 1998. V. 65. № 2. P. 172−9.
  233. Yamamoto F., McNeill P.D., Yamamoto M., Hakomori S., Harris T. Molecular genetic analysis of the ABO blood group system: 3. Ax and B (A) alleles //Vox Sang. 1993. V. 64. P. 171−174.
  234. Yamamoto" F. Molecular genetics of the ABO histo-blood group system // Vox Sang. 1995. V. 69. № 1. P. 1−7.
  235. Yang Z., Bergstrom J., Karlsson K.A. Glycoproteins with Galalpha4Gal are absent from human erythrocyte membranes, indicating that glycolipids are the sole carriers of blood group P activities // J. Biol. Chem. 1994. V. 269i P. 14 620−4.
  236. Yasuda T., Ueno J., Naito Y., Tsumita T. Antiglycolipid antibodies in human sera//Adv. Exp. Med. Biol. 1982. V. 152. P. 457−65.
  237. Yates A.D., Watkins W.M. The biosynthesis of blood group B determinants by the blood group A gene-specified alpha-3-N-acetyl-D-galactosaminyltransferase //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982. V. 109. № 3. P. 958−65.
  238. Yokota M., Warner G.A., Hakomori S. Blood group A-like glycolipid and a novel Forssman antigen in the hepatocarcinoma of a blood group O individual //CancerRes. 1981. V. 41. № 10. P. 4185−90.
  239. Yoshimura N., Sawada T., Furusawa M. and Fuchinoue S. Expression of xenoantigen transformed human cancer cells to be susceptible to antibody-mediated cell killing // Cancer Lett. 2001. V. 164. P. 155−160.
  240. Young W.W., Hakomori S.-I., Levine P. Charachterization of anti-Forssman (anti-Fs) antibodies in human sera: their specificity and possible changes in patients with cancer // J. Immunol. 1979. V. 123. P. 92−96.
  241. Yu P.B., Holzknecht Z.E. et al. Modulation of natural IgM binding and complement activation by natural IgG antibodies: a role for IgG anti-Gal alphal-3Gal antibodies // J. Immunol. 1996. V. 157. № 11. P. 5163−8.
  242. Yuki N. Glycotope mimicry between human ganglioside and bacterial lipopolysaccharide induces autoimmunite neuropathy // TIGG. 1999. V. 11. P. 345−353.
  243. Zanetti M, Lenert G., Springer G.E. Idiotypes of pre-existing human anticarcinoma anti-T and anti-Tn antibodies // Int. Immunol- 1993. V. 5. P. 113−9.
  244. Zhu A. and Hurst R. Anti-N-glycolylneuraminic acid antibodies identified in healthy human-serum // Xenotransplantation- 2002. V. 9. P. 376—381.
  245. B.F. Иммунология. М., Изд-во МГУ. 1998. С. 480.
  246. М.И. Анти-АВН-Lewis моноклональные антитела- Получение, определение эпитопной специфичности и применение в судебной медицине // Автореферат докторской диссертации. М., ООО «МАКС Пресс». 2002.
  247. Е. С. //Архив биол. наук. 1901. Т. 9- № 1. С. 82−127.
  248. А., Бростофф Дж., Мейл Д. // Иммунология, М., «Мир». 2000.
  249. В.И., Тихомирова Е. В., Жукова О. В. Генофонд и геногеография народонаселения // Под ред. Ю. Г. Рычкова: Том 1. Генофонд населения России и сопредельных стран.- СПб., Наука. 2000. С. 611.
  250. Е.В. Лекция «Неспецифические и полиспецифические иммуноглобулины». НИИ им. Гамалеи, 21 апр. 2009.
  251. Е.П. и др. Иммуноферментный анализ IgM-антител к гаптену Томсена-Фриденрейха (TF) в онкодиагностике. Сравнение данных, полученных с помощью четырех TF-гликоконъюгатов // Биоорг. химия. 1997. Т. 23. № Ю. С. 795−799.
  252. H.H., Галанина O.E., Бовин Н. В., Гадецкая H.A., Шелепова В. М., Короткова О. В., Кадагидзе З. Г. Снижение уровня специфических антител к углеводному антигену Le у больных раком молочной железы // Иммунология. 2008. Т. 29. № 2. С. 94−97.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!